Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Исследование взаимодействия между бактериальными ФМН-редуктазой и люциферазой

Диссертация: Исследование взаимодействия между бактериальными ФМН-редуктазой и люциферазой
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Бактериальная биолюминесценция — это окислительный процесс, сопровождаемый потреблением кислорода. Функционирование люминесцентной системы как альтернативного дыханию потока электронов признется большинством исследователей (Nealson, Hastings, 1979, Hasnings et al., 1985, Nealson, 1993). Обычно они рассматривают биолюминесцентную систему как ответвление от дыхательной электроннотранспортной цепи… Читать ещё >

Содержание

  • вваднш
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • I. БИОЛОГИЯ ЛЮМИНЕСЦЕНТНЫХ БАКТЕРИЙ
    • 1. 1. Общие полжения, таксономия" физиология
    • 1. 2. Рост и развитие культуры лшинесцентных бактерий.*
    • 1. 3. Потребность в кислороде и энергетика
  • 2. ЛЮЮШЕСЦЕТНАЯ СИСТЕМА СВЕТЯЩИХСЯ БАКТЕРИЙ
    • 2. 1. Субстраты лвдиферазной реакции, ее квантовый выход
    • 2. 2. Применяемые способы измерения активности лвдиферазы
    • 2. 3. Строение фермента
    • 2. 4. Стадии лвдиферазной реакции, ее интермедиаты и пути их превращения
    • 2. 5. Гены и генная организация lux оперонов лшинесцентных бактерий
    • 2. 6. Электроннотранснортные цепи лшинесцентных бактерий.*
    • 2. 7. FMN-редуктаза (NAD (Р)Н:?1Ю-оксидоредуктаза)
    • 2. 8. Комнлексообразование меяеду PMN-редуктазой и лвдиферазой
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • 3. МАТЕРИАЛЫ
    • 3. 1. Состав среда и условия роста люминесцентных бактерий
    • 3. 2. Зависимость свечения бактерий от стадий роста
    • 1. 3. Состав среда и условия роста не люмине сцируицих бактерий
    • 3. 4. Реактивы
  • 4. МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 4. 1. Измерение активности ферментов а) Лнщефераза. б) FMN-редуктаза. в) NADH: цитохром с-оксидороедуктаза
    • 4. 2. Электрофорез в ПААГ
    • 4. 3. Нахождение изоэлектрической точки
    • 4. 4. Определение молекулярной массы ферментов
    • 4. 5. ОЕфвделение белка
    • 4. 6. Измерение спектров биолюминесценции
  • 5. ВЫДЕЛЕНИЕ И ОЧИСТКА ФЕРМЕНТОВ
    • 5. 1. Получение бактериальной сульфатаммонийной пасты
    • 5. 2. Выделение FMN-редуктазы из V./iscfier
    • 5. 3. Очистка люциферазы из V. fischer
    • 5. 4. Выделение FMN-редуктазы из В. col
    • 5. 5. Выделение обоих ферментов из рекомбинантного штамма Ж. coli JM109 (рРЗ)
  • 6. СВОЙСТВА FMN-РЕДУКТАЗ
    • 6. 1. Свойства PMN-редуктазы из V. fisciwr
    • 6. 2. Свойства PMN-рвдуктазы из Ж. coli .?о
  • 7. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ЖЩИФЕРАЗЫ И МШ-ИЭДУКТАЗЫ
    • 7. 1. Ферменты из Y. fiacher
    • 7. 2. Ферменты из V. lwrveyt и Р. phosphorеш
    • 7. 3. Лщифераза из E. coli JM109(pF3) с генами lux AB
    • 7. 4. Ферменты из E. coli JM109, E. coli «Ш109(рРЗ) и V. fischerl
  • ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
  • ВЫВОДЫ

Исследование взаимодействия между бактериальными ФМН-редуктазой и люциферазой (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Люминесцентные бактерии открыты в 1875 году Щшюгером, а к 1900 году число описанных видов достигло двадцати, и с тех пор интерес к ним не ослабевает. Люминесцентные бактерии являются группой прокариот, функционально объединяемой способностью излучать видимый невооруженным глазом свет. Распространены они повсеместно. Среди них есть почвенные, пресноводные и морские виды. Экологические ниши, занимаемые морскими люминесцентными бактериями, отличаются особенным разнообразием: есть свободноживущие виды, виды, паразитирующие на морских ракообразных, комменсалы, обитающие в пищеварительном тракте морских рыб и беспозвоночных, и, наконец, симбиотические виды, живущие в специальных световых органах глубоководных рыб и кальмаров.

Бактериальная биолюминесценция — это окислительный процесс, сопровождаемый потреблением кислорода. Функционирование люминесцентной системы как альтернативного дыханию потока электронов признется большинством исследователей (Nealson, Hastings, 1979, Hasnings et al., 1985, Nealson, 1993). Обычно они рассматривают биолюминесцентную систему как ответвление от дыхательной электроннотранспортной цепи на уровне восстановленного флавина или восстановленных шфидиннуклеотидов, которые могут, благодаря наличию фермента FMN-редуктазы, участвовать в восстановлении флавина, являющегося одним из субстратов бактериальной люциферзы. Однако до последнего времени сведения о PMN-редуктазе из люминесцентных бактерий недостаточны и противоречивы, но еще меньше их, как ни парадоксально, о PMN-редуктазе из нелюминесцентных бактерий. Очень мало изучена и возможность котлексообразования между люциферазой и Ptó-N-редуктазой. Поэтому разрешение этих вопросов являются весьма актуальными.

Цели и задачи исследования. Целью настоящей работы явилось получение новых данных о возможности и механизме взаимодействия бактериальной люциферазы о РШ-редуктазами как из светящихся бактерий, так и из бактерий, не обладающей таким свойством. Задачи нашей работы были следующими:

1. Разработка метода выделения высокоочищенной FMN-редуктазы (NAD (Р)н: Ptó-N-оксидоредуктазы) из морской люминесцентной бактерии Vibrio fischeri и Escherichia coli.

2. Характеристика свойств мш-редуктазы из V. fischeri и В. coli, и выяснение характера взаимодействия фермента с сбстратами.

3. Исследование взаимодействия двух ферментов: бактериальной люциферазы и РШ-редуктазы из Vibrio fischeri.

4. Выяснение возможности взаимодействие двух ферментов бактериальной люциферазы и РШ-редуктазы, выделенных из люминесцентных бактерий Vibrio fischeri, Vibrio harveyi и Ptvotobacterim phosphoremr цутем образования активного комплекса между этими ферментамии в различных сочетаниях.

5. исследование взаимодействия между люциферазой, выделенной из Vibrio fischeri 6 и из рекомбинантного штамма Escherichia coli JM109(рРЗ), с клонированными в нем генами 1ш AB Vibrio fischerí-г с РШ-редуктазой, шделенной из штамма Escherichia coli JM109.

Научная новизна работы. Получен высокоочищенный препарат РШ-редуктазы. Определены молекулярная масса фермента, его кинетические константы, порядок присоединения субстратов, взаимодействие с различными акцепторами и ингибиторами, изоэлектрическая точка, оптимум рН, термоустойчивость.

Своими опытами мы впервые показали очень большое (до 100-кратного) стимулирующее действие PMN-редуктазы на реакцию бактериальной люциферазы вследствие образования фермент-ферментного комплекса и определили константу равновесия образовавшегося комплекса. При этом исследования показывают отсутствие изменений как в спектрах эмиссии, так и в константе скорости затухания биолюминесценции.

Практическое значение работы. Практическую значимость имеют сформулированные в работе новые принципы образования фермент-ферментного комплекса между люциферазой и редуктазами, которые, помимо несомненного научного интереса, помогут создать оптимальные бинарные системы для проведения биолюмине сцентного тестирования различных веществ с очень высокой чувствительностью к этим соединениям.

Апробация работы. Результаты исследования были доложены на Всесоюзной научной школе «Биолюминесценция и хемилюминесцентный анализ» (Краснорярск, 1985), VII съезде ВМО (Алма-Ата, 1985), конференции «Методы получения, анализа и применения ферментов» (Юрмала, 1990).

— 8 -ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Предложен метод выделения выеокоочищенной рдо-редуктазы из морских люминесцентных бактерий Vibrio fischeri, включающий в себя, помимо колоночных стадий на DEAE-Toyopearl и uitrogel АсА-44″ нативный препаративный электрофорез в ПМГ. Полученный препарат электрофоретически гомогенен.

2. Охарактеризованы свойства РМЖ-редуктазы из Vibrio fi scher i: методами гель-фильтрации и электрофореза в ПМГ с DS-Na определена молекулярная масса ферментаопределены изоэлектричеекая точка, оптимум pHнайдены величины Kffls для NADH, NA’dph, pmn, pad, рибофлавинаизучено отношение фермента к некоторым искусственным акцепторам и ингибиторам.

3. Определен характер взаимодействия фермента с сбстратами и выяснено, что взаимодействие происходит по упорядоченному механизму присоединения субстрата, а не по механизму пинг-понг, как предполагалось ранее.

4. Исследовано взаимодействие двух ферментов: бактериальной люциферазы и РШ-редуктазы из Vibrio fischeri. Обнаружен эффект стимуляции активности люциферазы РШ-редуктазой. Показано, что эти ферменты образуют активный комплекс, проявляя при этом высокое сродство друг к другу, и вычислена константа его диссоциации.

5. Показно, что взаимодействие двух ферментов бактериальной люциферазы и PMN-редуктазы, выделенных из люминесцентных бактерий Vibrio fischeri, Vibrio harveyi и Photobacterivm ptiosphoreim, происходит с образованием активного комплекса и это имеет место не только внутри каждого вида, но и при «перекрестном варианте.» Делается вывод, что активный комплекс между этими ферментами образуется независимо от вида люминесцентных бактерий.

6. Исследовано взаимодействие между лщиферазой, выделенной из Vibrio fischer г и из рекомбинантного штамма Escherichia coli JM109 (рРЗ) * с клонированными в нем генами 1ш AB V. fischeri, с рщ-редуктазой, выделенной из штамма Escherichia coli JM109. Показано, что РШ-редуктаза может образовывать активный комплекс с люциферазой, из чего следует, что PMN-редуктазы имеют сходные свойства у различных, хотя и таксономически близких, семействVibrionaceae и Enterobacteriaceae.

Показать весь текст

Список литературы

  1. H.A., Александрушкина H.A., Егоров Н. С. Культуральные и физиологические свойства лиминесцентных бактерий Fhotobacterium fiScherl штамм 6//Виол.науки.-1980.-НЛ2.-С.77−79.
  2. H.A., Данилов B.C., Егоров Н.С. NADH-зависимое свечение и эффективность работы люминесцентных систем различных видов морских бактерий//Микробиологя.-1984.-Т.53,Н.2.-С. 896−901.
  3. Е.С., Пожидаев А. И., Родичева Э. К. Энергетические соотношения между интенсивностью люминесценции, тепловыделением и интенсивностью дыхания при периодическом культивировании Fhotobacterivm зр.//Биофизика. -1980. -Т. 25, Н. 2. -С.365−366.
  4. B.C. О механизме биолюминесценции бактерий// Докл. АН СССР.-I979.-Т.249,Н.2.-С.477−479.
  5. B.C., Егоров Н. С. Мультиферментная модель бактериальной люциферазы//Биоорган.химия.-1981.-Т.7,Н.II.-С. 1605 -1626.
  6. B.C., Егоров Н. С. Бактериальная биолюминесценция. -М. :Изд-во МГУ,-1990.-152с.
  7. А.Д., Баранова H.A., Егоров Н. С., Данилов B.C. Электронтранспортные системы Р./СecfverI//Микробиология. -1980. -Т.49,Н.3.-С.377−382.
  8. А.Д., Баранова H.A., Данилов B.C., Егоров Н. С. Ингибирование бактериальной люминесценции субстратами цитохрома Р-450//Биохимия. -1981. -Т. 46, Н.2. -С.234−239.
  9. А.Д., Ковалев Б. Г., Сахаров Г. Н. Бактериальная люцифераза в качестве биодетектора феромонов насекомых// Биоорг.химия.-1986.- Т.12,Н.5.-С.633−639.- 118
  10. Мажу ль М.М., Данилов B.C. Исследование свойств nad (P)H: PMN-оксидоредуктазы из морских люминесцентных бактерий Vibrio fischeri// Биохимия.-1994.-Т. 59.-C.I608-I6I4.
  11. М.М., Данилов B.C. Влияние ассоциации компонентов бактериальной люминесцентной системы Vibrio fischeri на реакцию люциферазы//Биохимия. -1995. -Т. 60, Н2. -С. I073-IQ8I.
  12. М.М., Зарубина А. П., Данилов B.C. Влияние Plí-N-редуктаз на активность люцифераз из различных штаммов люминесцентных бактерий//Биохимия. -1997. -Т. 62, Н. 2. -С.235−239.
  13. Ю.А., Данилов B.C., Егоров Н. С. Действие ингибиторов оксидаз смешанной функции на бактериальную биолиминесценцию//Прикл. биохим. микробиол.-1982.-Т.18,Н.1.-С.76−80.
  14. Т., Фриг Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клошфование//Москва: Мир, 1984.-480 с.
  15. Л.А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот//Москва: Наука, 1985.-386 с.
  16. В.Н., Кратасюк Г. А., Родионова Н. С. Фиш A.M., Белобров П. И. Биферментная система NADHrPMN оксидоредуктаза -люцифераза из светящихся бактерий//Биохимия.-1983.-Т.48,Н.6. -С.983−990.
  17. Н.С., Петушков В. Н., Белобров П. И. Кинетические особенности переключения бактериальной люциферазы с одного альдегидного субстрата на другой//Биофизика.-1988.-Т.33, Н. 3.-С.396−400.
  18. Г. Н., Исмаилов А. Д., Данилов B.C. Температурные зависимости реакции бактериальной люциферазы из Beneckea barveyi и Fhotobacterium /Сзс?шгС//Биохимия.-1988.-Т.53,Н.6.-С.891−898.
  19. Светящиеся бактерии.-Новосибирск: Наука, 1984.-279с. под.ред. Е.H.Кондратьевой.
  20. В.Н. " Данилов B.C.* Егоров Н. С. Некоторые особенности структурно-функциональной организации лициферазы// Шсюрган.ШЮЯ. -I980.-T .6"Н.5. -С.765−772Ю
  21. Щумихин В.Н." Данилов B.C., Егоров Н. С. Бактериальная лвдифераза в реакциях с каталитически «осс*ановленнш* флавинмононуклеотидом//Биофизика. -I98I. -Т.26#Й. I.-C. 130−133″
  22. В.Н., Данилов B.C., Малков D.A., Егоров Е. С. Выделение и очистка люциферазы из Fhotobacterim fiscberi для аналитических целей//Виохюгая. -1980. -Î-.45,Н.9. -С.I576-I58I.
  23. AbouKhair N.K., Ziegler 11*11. „Baldwin (P.O. Bacterial luciferase: demonstration of a catalytically competent altered conformat ional state following a single turnover// Biochemistry.-1985.-Y.24,N.15--P.3942−3947.
  24. Adey G., Wardley-Smith E.B., White B. Mechanism of inhibition of bacterial luoiferase by anaesthetios//bife Soi. -1976. -V.17 >N. 12. -P. 1849−1854.
  25. Almashanu S., Gendler I“, Hadar R., Kuhn J* Interspecific luoiferase beta subunit hybrids between Vibrio harveyi, Vibrio fischeri and Photobacterium leiognathi/ZProtein Eng.-1996.-V.9,N.9.-P.803−809.
  26. Arima K., Oka Ф. Cyanid resustance in Achromobacter, 1. Induced formation of cytochrome ag and its role in cyanide-resistant respiration//J.Bacteriol.-1965.-V.90,N3--P.734−743
  27. Baldwin Ф.О., Ziegler U.K., Powers D.A. Covalent structure of subunits of bacterial luoiferase? HH2-terminal sequence demonstrates subunit homology//Proc.Nat1.Acad.Sei. ШA.-1979. -V. 7 6, N Л 0.-P.4887−4889.
  28. Baldwin Т.О., Ziegler M.M. The biochemistry and- 120 molecular bioogy of bacteril bioluminesoence//Chemistry and bioohemistry, V.3.-CRC Press, London.-1990.-P.467−630
  29. Baldwin I.O., Christopher J.A. Raushel P.M., Sinclair J.P., Ziegler M.M., Pisher A.J., Rayment I. Structure of bacterial lucif erase//Curr. Opin. Struc t .Biol. -1995. -V. 5 • N. 6. -P.798−809.
  30. Balny C., Hastings J.W. Fluorescence and bioluminescence of baoterial lue if erase intermediates//Biochemistry.-1975.-V».14, N.21.-P.4719−4723.
  31. Baumann L., Baumann P. The marine Gram-negativ eubao t er ia/ /The Procario tes. -S tutgart, Springer Verlag. -1981. -P. 83−181.
  32. Baumann P., Baumann L., Bang S., Woolcalis if., J. Reevaluation of the taxonomy of Vibrio, Beneckea and Photobacteriumi Abolition of genus Beneckea //Curr.Microbiol.-1980.-Y.4,N.3.-P.127−132.
  33. Baumann P., Baumann L. Genus II. Photobacterium Beijerinok 1889, 401A37/Bergey, s Manual of Systematic Bacteriology: 7.1.-Baltimore, -1984.-P.539−545.
  34. Baumann P., Furniss A.L., Lee J.V. Genus I. Vibrio Pacini 1854, 411Ai//Bergey, s Manual of Systematic Bacteriology: V.1.-Baltimore, -1984a.-P.518−538.
  35. Bauumann P., Gauthier M.J., Baumann L. Genus Alteromonas Baumann, Baumann, Mandel and Allen 1972, 418A"t7/Bergey, s Manual of Systematic Bacteriology: V.1.-Baltimore, -1984b.-P.343−352.
  36. Baumstark A.L., Cline I.W., Hastings J.W. Reversible steps in the reaction of aldehydes with baoterial luciferase intermediates//Arch.Biochem.Biophys. -1979. -V. 193, N. 2. -P. 449−455.
  37. Becvar J.B., Baldwin T.O., Nicoli M.Z., Hastings J.W.- 121
  38. The flavin stoichiometry of the bacterial bioluminesoenoe reaction//Plavins and flavoproteins .-Amsterdam, -1976a.-P.94−100.
  39. Becvar J.E., Hastings J.W. Bacterial luoiferase requires one reduced flavin for light emission//Proo.Natl.Acad.Soi. USA. -1975.-V.72,K.9.-P.3374−3376.
  40. Boylan M., Miyamoto C., Wall L., Graham A., Meigen B. Lux C, D and B genes of the Vibrio fischeri luminescence operon for the reductase, transferase, and synthetfse enzymes involved in aldehyde biosynthesis//Photochem.Photobiol.-1989.-V.49. -P. 681−688.
  41. Bradford M.if. Rapid and sensitive method for quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding//Anal. Biochem.-1976.-V.72, N.½.-P.248−254.
  42. Brolin S.B., Hjerten S. Microassay with the NADH-unduoed light reaction, technique improved by means of purifiedenzymes from A. fiscAeri//Mol.Cell.Biochem.-1977.-V.17,N.2.-P.6l-73.
  43. Cline T.W., Hastings J.W. Mutationally altered bacterial luoiferase. Implications for subunit functions/ZBiochemistry.-1972.-Y.11,N.18.-P.3359−3370.
  44. Cline T.W., Hastings J.W. Mutanted luoif erase withaltered bioluminesoenoe emission spectra//J.Biol.Chem.-1974.~ V.249,N.14.-P.4668−4669.
  45. Cohn D.H. Ogden R., Abelson J., Baldwin T., Nealson K., Simon M., Mileham A.J. Cloning of the Vibrio harveyi luo if erase genes: use of a synthetic oligonucleotide probe//Proc.Nat.Acad. Sci. USA.-1983.-Y.80.-P.120−123.
  46. Cohn D.H., Mileham A.J., Simon II.J. et al. Nucleotide sequence of the luxA gene of Vibrio harveyi and the complete amino acid sequence of the a subunit of bacterial luoiferase//J.Biol.Chem.-1985.-V.260,N.10.-6139−6146.
  47. Cormier if. J., Totter J.R., Rostorfer 9.R. Comparative studies on different bacterial luciferase preparations//Aroh. Biochem. Biophys.-1956.-V.63.-P.414−426.
  48. Cormier M.J., Totter .R. Bioluminescence//Ann.Rev. Biochem.: Y.33.-N.Y., 1964.-P.431−458.
  49. Cousineau J., Meighen S. Chemical modification of bacterial luciferase with ethoasyformic anhydride: evidence for an essential histidyl residue//Biochemistry.- 1976.- Y.15,N.23.-P.4992−5000.
  50. Cox G.B., Newton N.A., Gibsson P., Snoswell A.M., Hamilton J.A. The function of ubiquinone in Escherichia coli//Biochem. J.-1970. -V. 117, N.3.-P.551 -562.
  51. Danilov V., Baranova N., Ismailov A., Egorov N. The effect of camphor on bacterial bioluminescence//Eur.J.Appl.Microbiol .Bio technol .-1982.-Y.14,N.1.-P.125−129.
  52. Dolan K., Greenberg B. Evidence that Gro EL, not sigma 32, is transcriptional regulation of the Vibrio fischeri luminescence genes in Escherichia co 1 i//J. Bac t eriol .-1992,-V. 174.-P.5132−5135.
  53. Duane W., Hastings J.W. Flavin mononucleotide reductase of luminous bacteria//llol.Cell.Biochem.-1975*-t.6"li.1 .-P.53−64.
  54. Dunlap P.V. Iron control of the Vibrio fischeri luminescence system in Escherichia col ?//Arch .Microbiol. -1992. -Y.157.-P.235−241.
  55. Dunn D.K., Michaliszyn G.A., Bogacki I.G., Meighen E. Conversion of aldehyde to acid in the bacterial bioluminescent react ion//Biochemis try. -1973. -V. 12, N.24.-P.4911 -4918.
  56. Eberhard A., Burlingame A. I". Eberhard C., Kenyon G.L., Nealson K.B., Oppenheimer N.J. Structural identification of autoinducer of Photoacteriam fischeri luciferase//Bioehemistry. -1981.-V.20.-P.2444−2449.
  57. Gerhard A., Hastings J.W. A postulated mechanism for the bioluminescent oxidation of reduced flavin mononucleotide// Biochem.Biophys.Res.Commun.-1972.-V.47"lf.2.- P.348−353.
  58. R.U., Wyss U., Stackebrandt E. 16S RNA cataloguing and the phylogenetic position of the genus Xenorhabdus//Syst.Appl. Uicrobiol.-1988.-V.10.-P. 121 -125.f. 124
  59. Engebrecht J., Wealson K., Silverman M. Bacterial bioluminescence: isolation and genetic analysis of functions from Vibrio fischeri//Cell.-1983.-V.32.-P.773−781.
  60. Eyisrs G.G., Sohouwenburg K. On the luminescence of bacteria. I. A quantitativ studyof the spectrum of the light emitted by some chemiluminescent reactions//Bnzimologia.-1936.-V.1,N1. -P. 107−119.
  61. Parmer J.J., III. Genus Xenorhabdus Thomas and Poinar 1979, 354AL//Bergey's Manual of Systematic Bacteriology: V.I.Baltimore, 1984.-P.510−511.
  62. Pisher A.J., Raushel P.M., Baldwin T.O., Rayment I. Three-dimensional structure of bacterial luciferase from Vibrio harveyi et 2.4 A° resolution//Biochemistry.-1995.-V.34,N.20. -P.6581−6586.
  63. Pontecave M., EliassonR., Reichard P. NAD (P)H:Plavin Gxidoreductase of Escherichia col?//J.Biol.Chem.-1987.-V.262, N.25.-P.12 325−12 331.
  64. Prancisco W.A., Abu-Soud H.M., DelMonte A.J., Singleton D.A., Baldwin T.O., Raushel P.M. Deuterium kinetic isotope effects and the mechanism of the bacterial luciferase reaction// Biochemistry.-1998. -V. 37, N.8. -P.2596−2606.
  65. Gast R., lee J. Isolation of the in vivo emitter in bacterial bioluminescence//Proc.Natl.Acad.Soi. USA.-1978.-V.75, N.2.-P.833−837.
  66. Gerlo S., Charlier J. Identification of NADH-specific and NADPH-specific PMN reductases in Beneckea. harveyi//Jknr. J. Biochem.-1975.-V. 57, N. 2.-P.461−467.
  67. Gorus P., Scharam B. Application of bio- and chemiluminescence in the clinical laboratory//Clin. Chem.-1979.-V. 15, N.4.-P.512−619.
  68. Gray K., Greenberg E. Physical and functional maps of the luminescence gene cluster in an auto inducer deficient Vibrio fischeri strain isolated from a squid light organs//J.Bacteriol -1992.-V.174.-P.4384−4390.
  69. Grogan D. Interaction of respiration and luminescence in a common marine bacterium//Arch.Microbiol.-1984.-V.137.N.2. -P. 159−162.
  70. Gunsalus-Miguel A., Meighen B.A., Nicoli M.Z. et al. Purification and properties of bacterial luoiferases// J.Biol.Chem.-1972.-V.247,N.2.-P.398−404.
  71. Gupta 8. C., Potricus-Reese C., Hastings J, W. Mobilization of cloned luciferase genes in Vibrio harveyi luminescence mutant//Arch.Microbiol.-1986.-V.143.-P.325−329.
  72. Harvey B.N. Bioluminescence.-N.Y.: Acad. Press, -1952.649p.
  73. Hastings J.W. Bioluminescence//Ann.Rev.Biochem.-1968. -V.37.-P.597−630.
  74. Hastings J.W. Bacterial bioluminescence. Light emission in the mixed function oxidation of rduced flavin and fatty aldehyde//CRC Cri t. Rev. Biochem. -1978. -V. 5 • -P. 163−184.
  75. Hastings J.W., Baldwin (P.O., Nicoli M.Z. Bacterial luciferase: assay, purification and properties//Meth.Enzymol.: V.57.-N.Y., -1978.-P. 135.-152.
  76. Hastings J.W., Balny C. The oxygenated bacterial luciferase-flavin intermediate: reaction products via the light and dark pathways//J.Biol.Chem.-1975.-V.250,N.18.-P.7288−7293.
  77. Hastings J.W., Balny C., LePench C., Douzou P. Spectral- 126 properties of an oxygenated luciferase flavin intermediate isolated by low-temperature ehromatography//Proc.Natl.Acad.Sci.
  78. USA. -1973,-V.70,N.12.-P. 3468−3472.
  79. Hastings J.W., Gibson Q.H. Intermediates in the bioluminescent oxidation of reduoed flavin mononucleotide// J.Biol.Chem.-1963.-V.238,N.7.-P.2537−2554.
  80. Hastings J.W., Gibson Q.H., Priedland J., Spudioh J. Molecular mechanisms in bacterial bioluminescence: on energy storage intermediates and the role of aldehyde in the reaction// Bioluminescence in Progress.-Princeton, 1966.-P. 151 -186.
  81. Hastings J.W., Nealson K.H. Bacterial bioluminescence// Ann.Rev.Microbiol.: V.31.-N.Y., 1977.-P.549−595.
  82. Hastings J.W., Potricus C.J., Gupta S.C. Kurfurst M., Makemson J.C. Biochemistry and physiology of bioluminescent bacteria//Adv. Microbiol.Physiol.-1985.-V.26.-P.235−291.
  83. Hastings J.W., Riley W.H., Massa J. The purification, properties and chemiluminescent quantum yield of bacterial luc iferase//J.Biol.Chem.-1965.-Y.240,N.3.-P.1473−1481.
  84. Hastings J.W., Tu S.-C., Becvar J.E., Presswood R.P. Bioluminescence from the reaction of FMN, H^O^ and long chain aldehyde with bacterial luciferase//Photochem.Photobiol.-1979.-Y. 29, N.2.-P.383−387.
  85. Hastings J.W., Weber G. Total quantum flux of isotopic sources//J.0pt.Soc.Am.-1963.-V.53,N.12.-P.1410−1415.
  86. Hastings J.W., Weber K., Friedland J. et al. Structurally distinct bacterial luoiferases//Biochemistry.-1969.-V.8, N. 12.-P.4681−4689.
  87. Hayaschi 0. General properties and biological function- 127 of oxygenases.//In Molecular mechanisms of oxigen activation. N.Y.:Aoad. Press.-1974. -P. 1−28.
  88. Holbrook I.B., leaver A.G. //Anal.Biochem.1976.-V.75. -P.634−636.
  89. Holzman (P.P., Baldwin ?.0. Binding of 2,2-diphenylpro-pylamine at the aldehyde site of bacterial luoiferase increases the affinity of the reduced riboflavin 5'-phosphate site// Biochemistry-- 1981.-V.20,N.19.-P.5524−5529.
  90. Holzman T.F., Baldwin T.O. Isolation of bacterial luo if erases by affinity chromatography on 2,2-diphenylpropyl-amine-sepharose: phosphate-mediated binding to an immobilized substrate analogue//Biochemistry.-1982.-V.21,N.24.-P.6194−6201.
  91. Holzman T.F., Baldwin 5.0. Reversible inhibition of the bacterial luoiferase catalyzed bioluminesoence reaction by aldehyde substrate: kinetics mechanism and ligand effeots//Bioohemistry.-1983.-V.22,N.12.-P.2838−2846.
  92. Inouye S. NAD (P)H-flavin oxidoreductase from Vibrio fischeri ATCC-7744, is a flavoprotein//FEBS Lett.-1994.-V.347. -P.163−168.
  93. Jablonski E., DeLuoa M. Purification and properties of the NADH end NADPH-specific PMN oxidreductases from B.harveyi. //Biochemistry.-1977.-V.16,N.13.-P.2932−2936.
  94. Jablonski E., DeLuca M. Studies of the control on the luminescence in B. harveyi: Properties of the NADH end NADPH-specific FMN oxidreductases//Biochemi3try.-1978.-V.17, N. 4.-P.672−678.
  95. M.J., (Debo B.M., Baumann P. et al. Characterization of Alteromonas hanedai (sp.nov.), a nonfermentativeluminous species of marine origin//Ciirr.llicrobiol.-1980.-Y.3, N.5.- P.311−315
  96. Jockers R., Ziegler T., Shmid R.D. Intereotins between aldehyde derivatives and the aldehyde binding site of bacterial luc if erase//J. Biolumin. Chemilumin.-1995.-Y. 10, N. 1.-P. 21−27″
  97. Johnston T.C., Thompson R.B., Baldwin T.O. Nucleotide sequence of the luzB gene of Vibrio harveyi and the complete amino acid sequence of the § subunits of bacterial luo iferase//J.Biol.Chem.-1986.-Y.261.-P.4805−4811.
  98. Karl D.H. Nealson K H. Regulation of cellular metabolism during synthesis and expression of the luminous system in Beneckea and Fhoto6acte2*ium//J.Gen.liicrobiol.-1980.-Y.117. -P.357−368.
  99. Kassai S. Preparation of P-f lav in-bound and P-flavin-free luciferase and P-flavin-bound beta-subunit of luciferase from Photobacterium phosphoreum//J.Biochem. (Tokyo).-1994.-Y. 115, N.4. -P.670−674.
  100. Kogure K. Tokuda H. Membrane bioenergetics of halophilic marine bacteria//ISMB IV Proc.-1986.-P.231−237.
  101. Koka P., lee J. Separation and structure of the prosthetic group of the blue fluorescence protein from the bioluminescent bacterium Photobacterium phosphoreum//Pro©.Natl. Acad.Soi. USA.-1979.-V.76,N.7.-P.3068−3072.
  102. Konishi K., Ouehi M., Kita K., Horikoshi I.- 129
  103. Purificftion and properties of a cytochrome bf650Pd complex, a terminal oxidase of the aerobic respiratory chain of P. phosphareum// J. Bioohem. -1986. -V. 994. -P. 1227−1236.
  104. Koo J.-Y., Schuster G.B. Chemically initiated electron exchange luminescence. A new chemiluminescent reaction pathway for organic peroxides//J.Am.Chem.Soc.-1977.-V.99.-P.6107.
  105. Kossler P. Physiologische Untersuchungen zur Atmung von Vibrio luminosus Beijerinck//Arch.fur Microbiol.-1968.-V.64,N.2. -P.146−157.
  106. Kurfurst M., GhislaS., Hastings J.W. Characterization and postulated structure of the primary emitter in the bacterial luciferase reaction//Proc.Natl.Acad.Sci. U5A.-1984.~V.81,N.10.-P.2990−2994.
  107. Kurfurst M., Macheroux P., Ghisla S., Hastings J.W. Isolation and characterisation of the transient, luciferase-bound flavin-4a-hydroxide in the bacterial luciferase reaction// Biochim.Biophys.Acta.-1987.-V.924,N.1.-P.104−110.
  108. Kuwabara S., Cormier M.J., Dure L.S. et al. Crystalline bacterial luciferase from Photobacterium fischeri//Proc.Natl. Acad.Soi. USA.-1965.-V.53,N.4.-.822−828.
  109. Lee J., Matheson I.B.C., Muller P., 0'Kane D.J., Yervoort J., Yisser J.W.G. The mechanism of bacterial bioluminescenoe//Chemistry and biochemistry of flavoenzymes. -1990.-NY.-Y.il.-P.109−151.
  110. Lee J., Murphy C.L., Paini G.J., Baucom T.L. Bacterial bioluminescence and its application to analytical procedures// Liquid Scintillation Counting. Recent Developments.-N.Y., 1974.-p.403−420.
  111. Lee J., Murphy C.L. Effects of aldehyde carbon chain length and type of lucif erase on the quantum yields of bacterial bioluminescence//Chemiluminescence and Bioluminescence.- N.Y., 1973.-P.381−386.
  112. Lee J., Murphy C.L. Bacterial bioluminescence: equilibrium association measurements, quantum yields, reaction kinetics, and overall reaction scheme//Biochemistry.-1975.-Y.14, N.10.-P.2259−2268.
  113. Lee J., Wesley A.S., Perguson J.P., Ill, Seliger H.H. The use of luminol as a standard of photon emission// Bioluminescence in Progress.-Princeton, 1966.-P.35−43.
  114. Lhoste J.-M., Pavaudon V., Ghisla S., Hastings J.W. NMR studies of 1^C-4a enriched flavins with luciferase and otherflavoproteins//Flavins and Flavoproteins.-Balt imore, 1980.-P.131 -138.
  115. Lei B., Liu M., Huang S., Tu S-C. Vibrio harveyi NAD (P)H-f lavin oxidoreductase: cloning, sequencing and overexpress ion of the gene and purification and characterisation of the cloned enzyme//J.Bacteriol.-1994.-V.176.-P.3552−3558.
  116. Macheroux P., Schmidt K.U., Steinerstauch P. et al. Purification of the yellow fluoresvent protein from Vibrio fischeri and identity of flavin chromophore//Biochem.Biophys. Res.Commun.-1987.-V.146,N.1 .-P. 101−106.
  117. Makemson J.C., Hastings J.W. Luciferase-dependend growth of cytochrome-ltficient Vibrio harveyi//FEHS?> Microb.Bcol. -1986.-V. 38.-P.79−85.
  118. Mager H.I.X., Addink R. On the role of some flavins adducts as one-electron donors//Flavins and Flavoproteins.-Berlin,-1984.-P.37.
  119. Mager H.I.X., Tu S-C., Chemical aspects of bioluminescence//Pho tochem. Pho tobiol. -1995. -V. 62, N. 4. -P. 670−614
  120. Mancini J.A., Boyland M., Soli R.R., Graham A.P., Meighen E.A. Cloning and expression of the Pho tobac teri um phosphoreum luminescence system demonstrates unique lux gen organization//J.Biol.Chem.-1988.-V.263.-P.14 308−14 314.
  121. Mangold A., Langerman N. The enthalpy of oxidation of flavin mononucleotide. Temperature dependence of in vitro bacterial luciferase bioluminescence//Arch.Biochem.Biophys.-1975.-V.169,N.1.-P.126−133.
  122. Matheson I.B.C., Lee J. Kinetics of bacterial bioluminesoenoe and the fluorescent transient//Pho tochem.
  123. Pho t ob iol. -1983. -V. 38, N. 2. -P. 231 -240.- 132
  124. MoCapra P., Hysert D.W. Bacterial bioluminescence -identification of fatty acid as product, its quantum yield and a suggested mechanism//Bioohem.Biophys.Res.Commun.-1973.-V.52, N.1.-P.298−304.
  125. MoCapra P., Leeson P.D. Possible mechanism for bacterial bioluminescence and luminol ohemiluminescence//J.Chem. Soo.Chem. Commun.-1979.-7.3,N.1.-P.114−117.
  126. McElroy W.D., Seliger H. Origin and evolution of bioluminescenoe//Kasha M., Pullman B. (ed.). Horizons in biochemistry. Academic Press.-New York.-1962.-P.91−101.
  127. Meighen E.A. Enzymes and genes from the lux-operons. //Ann.Rev. Microbiol. -1988. -7.42. -P. 151 -176.
  128. Meighen E.A. Molecular biology of bacterial bioluminescence//Microbiol.Rev.-1991.-V.55,N.1.-P.123−142.
  129. Meighen E.A., Bartlet I. Complementation of subunits from different bacterial luciferases. Evidence for the role of the p subunit in the bioluminescent mechanism//J.Biol.Chem.-1980.- 7.255″ N.23.-P.11 181−11 187
  130. Meighen E.A., Dunlap P.7. Physiological, biochemical and genetc control of. bacterial bioluminescenoe//Adv.Microb. Physiol.-1992.
  131. Meighen E.A., Hastings J.W. Binding site determination from kinetic data: reduced flavin mononucleotide binding to bacterial luc iferase//J.Biol.Chem.-1971.-7.246,N.24.-P.7666−7674.
  132. Meighen E.A., MaoKenzie R.E. Flavine specificity of enzyme-substrate intermediates in the bacterial bioluminescent reaction. Structural requirements of the flavine side chain// Biochemistry.-1973.-7.12,N.8.-P.1482−1491.
  133. Meighen E.A., Nicoli M.Z., Hastings J.W. Hybridization- 133 of bacterial luciferase with a variant produced by chemical modification//Biochemistry.-1971a.-V.10,N.22.-P.4062−4068.
  134. Meighen E.A., Nicoli M.Z., Hastings J.W. Punctional differences of the nonidentical subunits of bacterial luciferase. Properties of native and chemically modified bacterial luciferase//Biochemistry.-1971b.-7.10,N.22.-P.4069- 4073.
  135. Meighen B.A., Slessor K.N., Grant G.G. A bioluminescent assay for aldehyde sex pheromones of insects//Experientia.-1981.-V.37,N.6.-P.555−557.
  136. Meighen E.A., Slessor K.N., Grant G.G. Development of a bioluminesoence assay for aldehyde pheromones of insects. I. Sensitivity and specificity//J.Chem.Eool.-1982.-Y.8,N.6.-P.911−921.
  137. Misushima Sh., Arima K. Mechanism of cyanide resistance in Achromobacter. III. Natur of terminal electron transport system and its sensitivity to oyanid//J .Biochem. Tokyo. -1960. -7. 47, N. 6. -P .837−845.
  138. Mitchell G., Hastings J.W. The effect of flavin isomers and analogues upon the color of bacterial bioluminesoence//J. Biol.Chem.-1969.-7.244,N.10.-P.2572−2576.
  139. Miwa G.T., West S.B., Huang M.-T., iu A.Y.H. Studies on the association of cytochrome P-450 and NADPH-cytochrome c reductase during catalysis in a reconstituted hydroxylating system//J.Biol.Chem.-1979.-V.254.-P.5695−5700.
  140. Miyamoto C., Boylan M., Graham A., Meighen B.A. Organization of the lux structural genes of Vibrio harveyi//J. Biol.Chem.-1988.-7.263.-P.13 393−13 399.
  141. Moore S.A., James M.N. Common structural features of the luxP protein and the subunits of bacterial luciferase: — 134 evidence for a (beta alpha) S fold in luciferase//Protein Soi. -1994.-T.3,N.11.-P.1914−1926.
  142. Nealson K.H. Isolation, identification and manipulation of luminous bacteria//Meth.Enzymol.-1978-V.57.-P. 153−166.
  143. Nealson K.H. Bacterial bioluminescence: Three decades of enlightenment//Naval Research Reviews.-1993.-V.45,N.2.-P. 13−20.
  144. Nealson K.H., Eberohard A. Hastings J.W. Catabolite repression of bacterial bioluminescence: functional implications //Proc.Nat.Acad. Sci.USA.-1972.-V.69.P.1073−1076.
  145. Nealson K.H., Hastings J.W. Low oxigen is optimal for luciferase synthesisin some bacteria. Ecologioai applications. //Arch. Microbiol.-1977.-V.112.-P.9−16.
  146. Nealson K.H., Hastings J.W. Bacterial bioluminescence: its control and ecological significance//Microb.Rev.-1979.-V.43, N.4.-P.496−518.
  147. Nealson K.H., Hastings J.W. The luminous bacteria//The Procaryotes. Springer Yerlag.-1992.-V.1.-P.625−639.
  148. Nealson K.H., Piatt T., Hastings J.W. The cellular control of the synthesis and activity of the bacterial luminescent system.//J.Bacteriol.-1970.-V.104.-P.313−322.
  149. Nearhos S.P., Puerst J. A. Reanalysis of 5S rRNA sequence data for the vibrionaceae with the clustan program suite//Curr.Microbiol. -1987. -V. 15 • -P.329−325.
  150. Oka T., Arima K. Cyanide resistance in Achromohacter. III. Mechanism of cyanide resistance//J.Bacteriol.-1965.-V.52. -P.744−747.
  151. O’Kane D.J., Karle 7.A., Lee J. Purification of lumazine proteins from Photobacterium leiognathi and- 135
  152. Photobacterium phosphoreum: bioluminesoenoe propert ies//Bioche-mistry.-1985.-V.24,N.6.-P.1461−1467.
  153. O’Kane D.J., Lee J. Purification and properties of lumazine proteins from Photobacterium strains//lleth.Bnzymol.: V. 133.-N.Y., 1986.-P.149−172.
  154. L., Davis B.J. // Ann. Rev. N. Y. Acad. Sci.-1969.-Y.121.-P.321−403.
  155. Paquatte 0., Pried A., Tu S.-C. Delineation of bacterial luoiferase aldehyde site by bifunotional labeling reagents//Arch.Bioohem.Biophys.-1988.-Y.264,N.2.-P.392−399.
  156. Presswood R.P., Hastings J.W. Steps in the population of the emitter in the bacterial luoiferase reaction//Photochem. Photobiol.-1979.-V.30,N.1.-P.93−99.
  157. Presswood R.P., Shannon P, Spencer R. et al. Effects of deuterium substitution at the C^ carbon of decanal in the bacterial luoiferase reaction//Plavins said flavoproteins.-Tokyo, 1980.-P.155−160.
  158. Puget K., Michelson A.M. Studies on bioluminescence. VII. Bacterial NADH: flavin mononucleotide oxidoreductase// Biochimie.-1972.-V.54,N.9.-P.1197−1204.
  159. Rauschel P.M., Baldwin T.0. Proposed mechanism for the bacterial bioluminesoenoe reaction involving a dioxirane inter-mediate//Biochem. Biophys .Res. Commun. -1989.-V.164,N.3.-P.1137−1142.
  160. Reichelt J.L., Baumann P. Toxonomy of the marine luminous bacteria//Arch. Microbiol.-1973.-V.94,N.4.-P.283−330.
  161. Ruby E.G., Nealson K.H. A luminous bacterium that emits yellow light//Science.-1977.-Y.196,N.4298.-P.432−434.
  162. Seliger 9.H., McElroy W.D. Light: Physical and
  163. Biological Action.-N.Y.: Academic Press"1965.
  164. Seliger H.H. iPhe evolution of bioluminescence in bac teria//Pho t ochem.Photobiol.-1987.-Y.45.-P.291−297.
  165. Shannon P., Presswood P., Spencer R. et al. A study of deuterium isotope effects on the bacterial bioluminescence reaction//Mechanisms of Oxidizing Enzymes.-N.Y., 1978.-P.69−78.
  166. Shimomura 0., Johnson P.H., Kohama Y. Reactions involved in bioluminescence systems of Limpet (Latia neritoides) and luminous bac teria//Proc.Nat1.Acad.Sci. USA.-1972.-Y.69"N.8.-P.2086−2089.
  167. Sirokman J., Wilson (P., Hastings J.W. A bacterial luoiferase reaction with a negative temperature coefficient attributable to protein-protein interaction//Biochemistry.-1995 -V.34,N.40.-P.13 074−13 081.
  168. Small B.D., Koka P., Lee.J. Lumazine protein from the bioluminescent bacterium Photobacterium phosphoreum//J.Biol. Chem.-1980.-Y.255,N.18.-P.8804−8810.
  169. Spudich J.A. The effects and function of aldehyde in the in vitro bioluminescent reaction of Achromobacter fischerii BS thesis//University of Illinois.-Urbana"1963.-63p.
  170. Spudich J. A., Hastings J.W. Inhibition of the bioluminescent oxidation of reduced flavin mononucleotide by 2-deoenal//J. Biol. Chem. -1963. -V.238, N. 9. -P.3106−3108.
  171. Stewart G., Williams P. Lux genes and applications of bacterial luminescence//J.Gen.Microbiol.-1992.-Y.138. -P.1289−1300
  172. Strehler D.L. Bioluminescence assay: principles and practice//Methods Biochem.Anal.-1968.-Y.16.-P.99−111•
  173. Swartzman E., Cao J.G., Miyamoto C., Graham A., Meigen E. Differences in the regulatory signals controlling expression- 137 of the Vibrio lux systems/ZBioluminescence end Chemiluminescence: current status.-1991.-P.27−30.
  174. Tanner J.J., Miller M.D., Wilson K.S., Tu S.-C., Krause K.L. Structure of bacterial luciferase beta 2 homodimer: implication for flavin binding//Biochemistry.-1997. -V.36,N.4. -P.665−672.
  175. Terpstra W. Evidence for the presence of an unknown factor, active in the light reaction, in preparations of Photobacterium phosphoreum//Biochim.Biophys.Acta.-1962.-Y.60,N3. -P.580−590.
  176. Terpstra W. Investigations on the identity of the light-emitting molecule in Photobaeterium phosphoreum//Biochim. Biophys. Ac t a. 1963. -7.75, N3. -P. 355−364.
  177. Thore A. Luminescence in clinical ahalisis//Ann.Clin. Biochem.-1979.-V.16.-P.359−369.
  178. Tu S.-C. Isolation and properties of bacterial luciferase-oxygenated flavin intermediate complex with long-chain alcohols//Biochemistry.-1979.-V.18,K.26.-P.5940−5945.
  179. Tu S.-C., Baldwin T.O., Becvar J.E., Hastings J.W.- 138
  180. Bacterial luciferase activity does not require a disulfide-di thiol conversion//Arch. Biochem.Biophys. -1977. -7.179, N. 2. -P. 342−348.
  181. Tu S.-C., Becvar J. В., Hastings J.W. Kinetic studies on the mechanism of bacterial NAD (P)H:Flavin oxidoreductase// Arch. Biochem.Biophys.-1979.-V.193,N.1.-P.110−116.
  182. Tu S.-C., Hastings J.W. Physical interacnion and activity coupling between two enzymes induced by immobilisanion of one//Proc.Nat.Acad.Soi.-1980.-7.77,N.1 .-P.249−252.
  183. Tu S.-C., Herikin J. Characterization of the aldehyde binding site of bacterial luciferase by photoaffinity labeling// Biochemistry.-1983.-V.22,N.2.-P.519−523.
  184. Tu S.-C., Mager H.I.X. Recent advances in chemical modeling of bacterial bioluminesoence.//Photobiologi. Plenum Press. New-York.-1991.P.319−328.
  185. Tu S.-C., Eager H.I.X. Biochemistry of bacterial bioluminesoence//Pho t ochem. Pho t obiol. -1995. -V. 62, N. 4. -P.615−624.
  186. Ulitzur S. The regulatory control of the bacterial luminescence system a new view//J.Biolumin.Chemilumin.-1989.~ 7.4.-P.317−325.
  187. Ulitzur S., Dunlap P.7. Regulatory circuitry controlling luminescence autoinduction in Vibrio fischeri// Photochem.Photobiol.-1995.-7.62,N.4.-P.625−632.
  188. Wada M., Kogure K., Ohwada K., Simidu U. Coupling between the respiratory chain and the luminescent system of V. harveyi//J.Gen.Microbiol.-1992.-V.138.-P.1607−1611.
  189. Watanabe H., Hastings J.W. Specifities and properties of three reduced pyridine nucleotide flavin mononucleotide reductase coupling to bacterial luciferase B. Harveyi//Mol.Cell. Biochem.-1982.-V.44,N.3.-P.181−187.
  190. Watanabe H., Mimura N., Takimoto A., Nakamura T. Luminescence and respiratory activities of Photobacterium phosphoreum//J.Biochem.-1975.-V.77 *N.6.-P.1147−1155.
  191. Watanabe T., Nakamura T. Studies on luciferase from Photobacterium phosphoreum. II. Substrate specificity and stoichiometry of the reaction in vitro//J.Biochem.-1972.-V.72,N.3.-P.647−653.
  192. Watanabe H., Nakamura T. Studies on luciferase from Photobaeterium phosphoreum. VII. PMN-H^Og initiated bioluminescence and the thermodinamics of the elementary steps of the luciferase reac t ion//J.Biochem.-1976.-V.79,N.3.-P-489−495.
  193. Watanabe T., Nakamura T., Matsui K., Kasai K. Interaction of 8-substituted FMN with bacterial luciferase// Flavins and Plavoproteins.-Tokyo, 1978.-P.125−130.
  194. Watanabe T., Kamita Y., Nakamura T. The terminal oxidase of P. phosphoreum, a novel cytochrome//Biochem.Biophys. Ac ta.-1979 --V.547.-P.70−78.
  195. Watanabe T., Tomita G., Nakamura T. Studies on luciferase from Photobaeterium phosphoreum. VI. Stoichiometry and- 140 mode of binding of FlfflHg and 02 to stripped luciferase//J. Biochem.-1974. -Y. 75, N. 6. -P. 1249−1255
  196. Watanabe Т., Yoshida K., Takahashi M. et al. Reaction mechanism of bacterial luciferase from Photobacterium phosphoreum/ZPlavins and flavoproteins.-Amsterdam, 1976.-P.62−76.
  197. Welches W.R., Baldwin Т.О. Active center studies on bacterial luicferase: modification on the enzyme with 2,4-dini trofluorobenaene//Biochemistry.-1981.-Y.20,N.3.-P.512−517.
  198. White B.C. Anaesthetic and enzyme interaction// Molecular Mechanisms in General Anaesthesia.-N.Y., 1974.-P.209−223
  199. Wilson 3?., Comments on the mechanisms of chemi- and bioluminescenoe//Photochem.Photobiol.-1995. -V. 62, N. 4.-P.601−606.
  200. Yamaguchi M., Pujisawa H.J. NADH: cytochrome с reductase from Pseudomonas arvil la//J.Biol. Chem. -1978. -Y.253. N. 24. -P.8848−8853.
  201. Yoshida K., Nakamura T. Studies on luicferase from Photobacterium phosphoreum. YII. Interaction with carboxylic acid//J.Bioohem.-1974.-Y.76,Ы.5.-P.985−990.
  202. Yoshida K., Takahashi M., Nakamura T. Studies on luciferase from Photobacterium phosphoreum. Y. An enayme-PMN intermediate complex in the bioluminescent reaction//J.Biochem.-1974.-Y .75, N. 3.-P.583−589.
  203. Zenno S., Saigo K., Kanoh H., Inouye S. Identification of the gene encoding the major NAD (P)H-flavin oxidoreductase of the bioluminescent bacterium Vibrio fischeri ATCC 7744//Journ. Васteriol.-1994.-Y.176,N.12.-P.3536−3543.
  204. Ziegler M.M., Baldwin Т.О. Active center studies on bacterial luciferase: modification with methyl- 141 me thane thiosulfonate/ZBioluminescence and Chemilumineseence.-N.Y., 1981a.-P.155−160.
  205. Ziegler M.M. f Baldwin T.O. Biochemistry of bacterial bioluminesoence//Curr.Top.Bioenerg.: Y.12.-N.Y., 1981b.-P.65−113.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!