Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Фемтосекундные исследования процесса разделения зарядов в бактериальных реакционных центрах

Диссертация: Фемтосекундные исследования процесса разделения зарядов в бактериальных реакционных центрах
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Актуальность проблемы. Фотосинтез растений и водорослей является основным источником кислорода и органических соединений на Земле, которые служат для питания человека и различных живых организмов, а также запасены в виде ископаемых углеводородов. Преобразование солнечной энергии в химическую начинается с разделения зарядов в специализированных пигмент-белковых комплексах, называемых реакционными… Читать ещё >

Содержание

  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Общая характеристика фотосинтеза
      • 1. 1. 1. Антенны и процесс переноса энергии
      • 1. 1. 2. Первичный перенос электрона в бактериальных реакционных центрах
    • 1. 2. Фотосинтез в аноксигенных бактериях
      • 1. 2. 1. Система антенн
      • 1. 2. 2. Перенос энергии в пурпурных бактериях
      • 1. 2. 3. Структура бактериальных реакционных центров
      • 1. 2. 4. Кофакторы РЦ фотосинтезирующих бактерий и влияние белкового окружения на их физико-химические свойства
      • 1. 2. 5. Оптический спектр РЦ ЛЬа. зрИаего1с1е$
    • 1. 3. Начальные стадии переноса электрона в бактериальных РЦ
      • 1. 3. 1. Теоретический анализ переноса электрона
      • 1. 3. 2. Спектральные и кинетические свойства возбужденного состояния первичного донора электрона Р ЯЬа. 8р]гаего1с1е$
      • 1. 3. 3. Перенос электрона от Р* на ВА и далее на молекулу НА в РЦ КЪа. зр}гаего1с1е.<
      • 1. 3. 4. Особенность начальныхадий переноса электрона в РЦ аигстИасш
      • 1. 3. 5. Связь когерентного движения ядер с переносом электрона в бактериальных реакционных центрах
  • 2. МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Молекулярно-биохимические методы
      • 2. 1. 1. Генетические системы для направленного мутагенеза ЯЬа. $рИаего1с1е$
      • 2. 1. 2. Методы генной инженерии
      • 2. 1. 3. Выращивание мутантных штаммов и выделение РЦ
      • 2. 1. 4. Приготовление образцов для измерений
    • 2. 2. Оптическая спектроскопия сверхбыстрого временного разрешения
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Разделение зарядов внутри первичного донора электрона Р в нативных и мутантных реакционных центрах
    • 3. 2. Разделение зарядов в мутантных реакционных центрах Ккос1оЪас1ег 5ркаего'к1е$ с повышенным окислительно-восстановительным потенциалом первичного донора электрона Р
    • 3. 3. Фемтосекундное разделение зарядов в сухих пленках реакционных центров Шю (1оЬас1ег зрЬаегохйеь и СЫогоАехш аигапйасиь
  • ВЫВОДЫ

Фемтосекундные исследования процесса разделения зарядов в бактериальных реакционных центрах (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Фотосинтез растений и водорослей является основным источником кислорода и органических соединений на Земле, которые служат для питания человека и различных живых организмов, а также запасены в виде ископаемых углеводородов. Преобразование солнечной энергии в химическую начинается с разделения зарядов в специализированных пигмент-белковых комплексах, называемых реакционными центрами (РЦ) и входящими в состав цитоплазматических мембран бактерий и мембран хлоропластов растений. Эффективность данного процесса исключительно высока (~60%), а квантовый выход первичных стадий близок к 100%.

По ряду причин особую роль в изучении начальных стадий фотосинтеза играют бактериальные РЦ, в особенности РЦ пурпурных несерных бактерий. Они относительно легко и в больших количествах выделяются, сохраняя свою функциональную активность в течение нескольких дней при хранении в темноте при комнатной температуре. Структура РЦ пурпурных бактерий была определена кристаллографически еще в 80-х годах прошлого века. В отличие от РЦ растений и цианобактерий она сравнительно проста, в ней меньше кофакторов, причем большинство из них имеет хорошо различимые полосы поглощения в спектре РЦ. И, наконец, для реакционных центров пурпурных бактерий разработаны методы сайт-направленного мутагенеза, позволяющие делать точечные аминокислотные замены в белковых субъединицах РЦ.

Начальные стадии разделения зарядов и переноса электрона в РЦ проходят с очень высокой скоростью — порядка пикосекунд. Для изучения столь быстрых реакций используется спектроскопия с фемтосекундным разрешением. К тому же фемтосекундная спектроскопия предоставляет возможность исследовать ядерные движения кофакторов и белка, которые могут вызывать или сопровождать реакции переноса электрона. Идентификация же когерентных сигналов колебаний или вращений молекулярных групп, связанных с хромофорами и молекулами окружения, также может дать информацию о путях начального переноса электрона. А внесение аминокислотных замен вблизи кофакторов переноса электрона позволяет изменять их физико-химические свойства.

Изучая мутантные реакционные центры Ююс1оЬаМег (ЯЬа.) $ркаего1с1е$, мы пытаемся определить роль белкового окружения кофакторов в процессе разделения зарядов и динамику переноса электрона в РЦ, чтобы в итоге выяснить, чем же обусловлен поразительно высокий, близкий к 100 процентам, квантовый выход первичного разделения зарядов. В связи с этим особенно интересны детали динамики возбужденного состояния димера специальной пары, а также первого состояния с разделенными зарядами Р+ВА~.

Недавно было показано, что молекула воды, находящаяся между молекулой специальной пары и ВА (НОН55), может участвовать в процессе разделения зарядов в РЦ пурпурной бактерии ЯЬа. 8ркаего1с1е5. Чтобы ответить на вопрос об универсальности такого механизма переноса электрона на первичный акцептор с участием молекулы воды для бактерий необходимо изучение РЦ других бактерий, например зеленой несерной бактерии СМого/1ехш (С/х) аигапНаст, ставшей вторым объектом настоящей работы.

Цели и задачи исследования. Целью являлось исследование механизма первичного разделения зарядов в реакционных центрах пурпурной бактерии ЯЬа. Брр1аего1с1е8 и зеленой несерной бактерии С/х. аигапИаст методом фем-тосекундной спектроскопии. Ставились следующие задачи:

1. Фемтосекундные исследования РЦ дикого типа и мутантных РЦ ЯЬа. яркаегогс^ея Ь173НЬ и М202НЬ, в которых одна из молекул бакте-риохлорофилла димера специальной пары заменена на бактериофеофи-тин.

2. Исследование разделения зарядов в мутантных РЦ ЯЬа. sphaeroides с повышенным окислительно-восстановительным потенциалом первичного донора электрона Р.

3. Исследование высушенных пленок РЦ ЯЪа. 8рЬаего1йе8 и С/х. аигапйа-сш методом когерентной оптической спектроскопии с фемтосекунд-ным разрешением.

Научная новизна работы. Получены данные, указывающие на то, что переносу электрона на первичный акцептор ВА предшествует сверхбыстрое разделение зарядов внутри димера специальной пары Р. В РЦ дикого типа и мутантов в дифференциальных спектрах свет-минус-темнота в ближнем ИК-диапазоне найдена полоса, предположительно принадлежащая поглощению катион-радикала одной из молекул бактериохлорофилла (БХл) специальной пары — РА6+. Впервые продемонстрировано непосредственное участие молекулы мономерного бактериохлорофилла ВА в переносе электрона в мутант-ных РЦ с повышенным потенциалом первичного донора Р. Обнаружены также свидетельства того, что положение уровня свободной энергии состояния P*BA по отношению к уровню Р* на ранних задержках составляет величину порядка энергии кТ при комнатной температуре. В результате экспериментов выяснилось, что молекула кристаллографической воды НОН55 оказывает сильное влияние на первичное разделение зарядов в РЦ Rba. sphaeroides, либо прямо участвует в этом процессе. Наши данные подтверждают предположение, что и в РЦ Cfx. aurantiacus присутствует молекула (или молекулы) воды, играющая ту же роль, что и молекула НОН55 в РЦ Rba. sphaeroides. Практическая значимость работы. Полученные данные о начальных стадиях разделения зарядов в бактериальных реакционных центрах важны с точки зрения создания оптимальных искусственных преобразователей солнечной энергии.

Апробация работы. Материалы диссертации были представлены на трех международных конференциях: «Преобразование света при фотосинтезе» (Пущино, Россия, 2008), «15th International Congress of Photosynthesis» (Beijing, China, 2010) и «Photosynthesis Research for Sustainability» (Baku,.

Azerbaijan, 2011), а также на VI съезде Российского фотобиологического общества (Шепси, Россия, 2011).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано восемь печатных работ, в том числе четыре в рецензируемых журналах из списка ВАК РФ.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Переносу электрона на первичный акцептор ВА может предшествовать сверхбыстрое разделение зарядов внутри димера специальной пары Р с о, о образованием состояния Р*(РА г в «)• В РЦ дикого типа, а также мутантов Ь173НЬ и М202НЬ в дифференциальных спектрах свет-минус-темнота в ближнем ИК-диапазоне найдена полоса при ~1100 нм, предположительно принадлежащая поглощению катион-радикалу одной из молекул бакте-риохлорофилла специальной пары — РА8+.

2. Впервые показано непосредственное участие молекулы мономерного бактериохлорофилла ВА в переносе электрона в мутантных РЦ с повышенным окислительно-восстановительным потенциалом первичного донора Р.

3. Положение уровня свободной энергии состояния РВА~ в РЦ КЬа. зркаего1с1е5 дикого типа по отношению к уровню Р* на ранних задержках, по нашим оценкам, составляет величину около 60 мВ при комнатной температуре.

4. Наши данные указывают на то, что разность свободной энергии между состояниями Р+ВА~НА и РВАНА~ в РЦ КЬа. зркаегогЛея с восстановленным С>А на временах до нескольких десятков пикосекунд составляет величину порядка кТ при комнатной температуре.

5. Получены экспериментальные свидетельства того, что молекула кристаллографической воды НОН55 оказывает сильное влияние на первичное разделение зарядов в РЦ КЬа. 8рНаего1с1е5 либо прямо участвует в этом процессе. Наши данные подтверждают предположение, что и в РЦ С^х. аигаМгасш присутствует молекула воды, играющая ту же роль, что и молекула НОН55 в РЦ ЯЬа. 8ркаего1с1е8.

Автор выражает глубокую признательность своему руководителю академику Владимиру Анатольевичу Шувалову за руководство и научную консультацию. Не могу не поблагодарить Людмилу Григорьевну Васильеву и Татьяну Хмельницкую за помощь в освоении методов сайт-направленного мутагенеза и выделения реакционных центров. Искренняя признательность Андрею Георгиевичу Яковлеву, Равилю Хатыпову и Антону Христину за помощь в проведении экспериментов по фемтосекунд-ной спектроскопии. Большая благодарность Марии Леоновой за помощь в создании и выделении мутантных реакционных центров. Хочу также поблагодарить Анатолия Яковлевича Шкуропатова за интересные и плодотворные дискуссии по теме моей диссертации.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А. А., Шкуропатова В. А., Шувалов В. А., Шкуропатов. А. Я. (2012). ИК-Фурье-спектроскопия реакционного центра Chloroflexus aurantiacus: фотоокисление первичного донора электрона. Биохимия, 77(2), 196−204.
  2. Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. (1984). Методы генетической инженерии. Молекулярное клонирование. Москва: Мир.
  3. , П. П., Кононенко, А. А., Рубин, А. Б. (1979). Функциональная активность фотосинтетических реакционных центров из Rhodopseudomonas sphaeroides при фиксированной гидратации препаратов. Биоорганическая химия, 5(6), 879−885.
  4. , A.A., Лоскутов, Ю.М., Тернов, И. М. (1962). Квантовая механика. Москва: Учпедгиз.
  5. Фок, М.В., Борисов, А. Ю. (1981). Роль воды в стабилизации разделенных зарядов в первичном акте фотосинтеза. Молекулярная биология, 15(3), 575−581.
  6. , В. А. (1990). Первичное преобразование световой энергии при фотосинтезе. Москва: Наука.
  7. , В. А. (2000). Преобразование солнечной энергии в первичном акте разделения зарядов в реакционных центрах фотосинтеза. Москва: Наука.
  8. , А.Г., Васильева, Л.Г., Шкуропатов, А. Я, Шувалов, В. А. (2011). Когерентные эффекты при разделении зарядов в реакционных центрах мутантов LL131H и LL131H/LM160H/FM197H Rba. sphaeroides. Биохимия, 76(10), 1359−1373.
  9. А. Г., Шувалов В. А. (2001). Разделение зарядов в реакционных центрах фотосинтеза при фемтосекундном возбуждении. Биохимия, 66(2), 261−272.
  10. Alden, R. G., Parson, W. W, Chu, Z. T., Warshel, A. (1996). Orientation of the OH dipole of tyrosine (M)210 and its effect on electrostatic energies in photosynthetic bacterial reaction centers. The Journal of Physical Chemistry, 100(41), 16 761−16 770.
  11. Allen, J. P., Williams, J. C. (1995). Relationship between the oxidation potential of the bacteriochlorophyll dimer and electron transfer in photosynthetic reaction centers. Journal of Bioenergetics and Biomembranes, 27(3), 275−283.
  12. Bixon, M., Jortner, J., Michel-Beyerle, M. E. (1995). A kinetic analysis of the primary charge separation in bacterial photosynthesis. Energy gaps and static heterogeneity. Chemical Physics, 197(3), 389−404.
  13. Blankenship, R. E., Feick, R., Bruce, B. D., Kirmaier, C., Holten, D., Fuller, R. C. (1983). Primary photochemistry in the facultative green photosynthetic bacterium Chloroflexus aurantiacus. Journal of Cellular Biochemistry, 22(4), 251−261.
  14. , R.E. (2002). Molecular Mechanisms of Photosynthesis. Wiley-Blackwell.
  15. Breton, J., Martin, J. L., Fleming, G. R., Lambry, J. C. (1988). Low-temperature femtosecond spectroscopy of the initial step of electron transfer in reaction centers from photosynthetic purple bacteria. Biochemistry, 27(21), 8276−8284.
  16. Camara-Artigas, A., Magee, C., Goetsch, A., Allen, J. P. (2002). The structure of the heterodimer reaction center from Rhodobacter sphaeroides at 2.55 A resolution. Photosynthesis Research, 74(1), 87−93.
  17. Chang, C. H., El-Kabbani, O., Tiede, D., Norris, J., Schiffer, M. (1991). Structure of the membrane-bound protein photosynthetic reaction center from Rhodobacter sphaeroides. Biochemistry, 30(22), 5352−5360.
  18. Cogdell, R. J., Isaacs, N. W., Howard, T. D., McLuskey, K., Fraser, N. J., Prince, S. M. (1999). How photosynthetic bacteria harvest solar energy. Journal of Bacteriology, 757(13), 3869−3879.
  19. Collins, M. L., Buchholz, L. A., Remsen, C. C. (1991). Effect of Copper on Methylomonas albus BG8. Applied and Environmental Microbiology, 57(4), 1261−1264.
  20. De Rege, P. J., Williams, S. A., Therien, M. J. (1995). Direct evaluation of electronic coupling mediated by hydrogen bonds: implications for biological electron transfer. Science, 269(5229), 1409−1413.
  21. Deisenhofer, J., Epp, O., Miki, K., Huber, R., Michel, H. (1985). Structure of the protein subunits in the photosynthetic reaction centre of Rhodopseudomonas viridis at 3A resolution. Nature, 375(6047), 618−624.
  22. Deisenhofer, J., Epp, O., Sinning, I., Michel, H. (1995). Crystallographic refinement at 2.3 A resolution and refined model of the photosynthetic reaction centre from Rhodopseudomonas viridis. Journal of Molecular Biology, 246(3), 429—457.
  23. Deisenhofer, J., Michel, H. (1989). Nobel lecture. The photosynthetic reaction centre from the purple bacterium Rhodopseudomonas viridis. The EMBO Journal, 5(8), 2149−2170.
  24. Emerson, R., Arnold, W. (1932). A separation of the reactions in photosynthesis by means of intermittent light. The Journal of General Physiology, 75(4), 39120.
  25. Ermler, U., Fritzsch, G., Buchanan, S. K., Michel, H. (1994). Structure of the photosynthetic reaction centre from Rhodobacter sphaeroides at 2.65 A resolution: cofactors and protein-cofactor interactions. Structure, 2(10), 925 936.
  26. Finkele, U., Lauterwasser, C., Zinth, W., Gray, K. A., Oesterhelt, D. (1990). Role of tyrosine M210 in the initial charge separation of reaction centers of Rhodobacter sphaeroides. Biochemistry, 29(37), 8517−8521.
  27. Fleming, G. R., Van Grondelle, R. (1997). Femtosecond spectroscopy of photosynthetic light-harvesting systems. Current Opinion in Structural Biology, 7(5), 738−748.
  28. Gehlen, J. N., Marchi, M., Chandler, D. (1994). Dynamics affecting the primary charge transfer in photosynthesis. Science, 263(5146), 499−502.
  29. Goldsmith, J. O., King, B., Boxer, S. G. (1996). Mg coordination by amino acid side chains is not required for assembly and function of the special pair in bacterial photosynthetic reaction centers. Biochemistry, 35(7), 2421−2428.
  30. Goldstein, R. A., Takiff, L., Steven G., B. (1988). Energetics of initial charge separation in bacterial photosynthesis: the triplet decay rate in very high magnetic fields. Biochimica et Biophysica Acta, 934(2), 253−263.
  31. Gunner, M. R., Nicholls, A., Honig, B. (1996). Electrostatic potentials in Rhodopseudomonas viridis reaction centers: implications for the driving force and directionality of electron transfer. The Journal of Physical Chemistry, 100(10), 4277−4291.
  32. Hale, M. B., Blankenship, R. E., Fuller, R. C. (1983). Menaquinone is the sole quinone in the facultatively aerobic green photosynthetic bacterium Chloroflexus aurantiacus. Biochimica et Biophysica Acta, 723(3), 376−382.
  33. Hamm, P., Gray, K. A., Oesterhelt, D., Feick, R., Scheer, H., Zinth, W. (1993). Subpicosecond emission studies of bacterial reaction centers. Biochimica et Biophysica Acta, 1142(1−2), 99−105.
  34. Hamm, P., Zinth, W. (1995). Ultrafast initial reaction in bacterial photosynthesis revealed by femtosecond infrared spectroscopy. The Journal of Physical Chemistry, 99(36), 13 537−13 544.
  35. Heller, B. A., Holten, D., Kirmaier, C. (1995). Control of electron transfer between the L- and M-sides of photosynthetic reaction centers. Science, 269(5226), 940−945.
  36. Holzapfel, W., Finkele, U., Kaiser, W., Oesterhelt, D., Scheer, H., Stilz, H. U., Zinth, W. (1989). Observation of a bacteriochlorophyll anion radical during the primary charge separation in a reaction center. Chemical Physics Letters, 160(1), 1−7.
  37. Holzwarth, A. R., Muller, M. G. (1996). Energetics and kinetics of radical pairs in reaction centers from Rhodobacter sphaeroides. A femtosecond transient absorption study. Biochemistry, 35(36), 11 820−11 831.
  38. Hu, Y., Mukamel, S. (1990). Sequential versus superexchange electron transfer in the photosynthetic reaction center. In J. Jortner and B. Pullman (Eds.), Perspectives in Photosynthesis (pp. 171−184). Amsterdam: Kluwer Acad. Publ.
  39. , M. (1997). On the electronic structure of the primary electron donor in bacterial photosynthesis the bacteriochlorophyll dimer as viewed by EPR/ENDOR methods. Photosynthesis Research, 52(1), 1−26.
  40. Ivancich, A., Feick, R., Ertlmaier, A., Mattioli, T. A. (1996). Structure and protein binding interactions of the primary donor of the Chloroflexus aurantiacus reaction center. Biochemistry, 35(19), 6126−6135.
  41. Jia, Y., DiMagno, T. J., Chan, C. K., Wang, Z., Popov, M. S., Du, M. Hanson, D. K. (1993). Primary charge separation in mutant reaction centers of Rhodobacter capsulatus. The Journal of Physical Chemistry, 97(50), 1 318 013 191.
  42. Johnson, E. T., Parson, W. W. (2002). Electrostatic interactions in an integral membrane protein. Biochemistry, 41(20), 6483−6494.
  43. Kirmaier, C., Blankenship, R. E., Holten, D. (1986). Formation and decay of radical-pair state P I in Chloroflexus aurantiacus reaction centers. Biochimica et Biophysica Acta, 850(2), 275−285.
  44. Kirmaier, C., Holten, D. (1987). Primary photochemistry of reaction centers from the photosynthetic purple bacteria. Photosynthesis Research, 13(3), 225−260.
  45. Larsson, S., Ivashin, N. V. (1999). Porphyrin analogs in bacterial photosynthesis. Journal of Applied Spectroscopy, 66(4), 539−543.
  46. Loach, P. A., Parkes-Loach, P. S. (1995). Structure-function relationships in core light harvesting complexes (LHI) as determined by characterization of the structural subunit and by reconstitution experiments. In B. C. E.
  47. , R. E., Madigan M. T. (Ed.), Anoxygenie Photosynthetic Bacteria (pp. 437−471). Dordrecht: Kluwer Academic Publishers.
  48. Marcus, R. A., Sutin, N. (1985). Electron transfers in chemistry and biology. Biochimica et Biophysica Acta, 811(3), 265−322.
  49. McDermott, G., Prince, S. M., Freer, A. A., Hawthornthwaite-Lawless, A. M., Papiz, M. Z., Cogdell, R. J., Isaacs, N. W. (1995). Crystal structure of an integral membrane light-harvesting complex from photosynthetic bacteria. Nature, 374(6522), 517−521.
  50. McDowell, L. M., Gaul, D., Kirmaier, C., Holten, D., Schenck, C. C. (1991). Investigation into the source of electron transfer asymmetry in bacterial reaction centers. Biochemistry, 30(34), 8315−8322.
  51. Moser, C. C., Keske, J. M., Warncke, K., Farid, R. S., Dutton, P. L. (1992). Nature of biological electron transfer. Nature, 355(6363), 796−802.
  52. Moss, D. A., Leonhard, M., Bauscher, M., Mantele, W. (1991). Electrochemical redox titration of cofactors in the reaction center from Rhodobacter sphaeroides. FEBS letters, 253(1), 33−36.
  53. Muh, F, Williams, J. C., Allen, J. P., Lubitz, W. (1998). A conformational change of the photoactive bacteriopheophytin in reaction centers from Rhodobacter sphaeroides. Biochemistry, 37(38), 13 066−13 074.
  54. Muller, M. G., Drews, G., Holzwarth, A. (1996). Primary charge separation processes in reaction centers of an antenna-free mutant of Rhodobacter capsulatus. Chemical Physics Letters, 255(1−2), 194−202.
  55. Muller, M. G., Griebenow, K., Holzwarth, A. R. (1992). Primary processes in isolated bacterial reaction centers from Rhodobacter sphaeroides studied by picosecond fluorescence kinetics. Chemical Physics Letters, 199(5), 465−469.
  56. Nagarajan, V., Parson, W. W., Davis, D., Schenck, C. C. (1993). Kinetics and free energy gaps of electron-transfer reactions in Rhodobacter sphaeroides reaction centers. Biochemistry, 32(46), 12 324−12 336.
  57. Oelze, J., Drews, G. (1972). Membranes of photosynthetic bacteria. Biochimica et Biophysica Acta, 265(2), 209−239.
  58. Ogrodnik, A., Volk, M., Letterer, R., Feick, R., Michel-Beyerle, M. E. (1988). Determination of free energies in reaction centers of Rb. sphaeroides. Biochimica et Biophysica Acta, 936(3), 361−371.
  59. Parot, P., Delmas, N., Garcia, D., Vermeglio, A. (1985). Structure of Chloroflexus aurantiacus reaction center: Photoselection at low temperature. Biochimica et Biophysica Acta, 809(1), 137−140.
  60. Parson, W. W., Clayton, R. K., Cogdell, R. J. (1975). Excited states of photosynthetic reaction centers at low redox potentials. Biochimica et Biophysica Acta, 387(2), 265−278.
  61. Parson, W. W., Warshel, A. (1987). Spectroscopic properties of photosynthetic reaction centers. 1. Theory. Journal of the American Chemical Society, 109(20), 6143−6152.
  62. Parson, W. W., Warshel, A. (2004). Dependence of photosynthetic electron-transfer kinetics on temperature and energy in a density-matrix model. The Journal of Physical Chemistry B, 108(29), 10 474−10 483. .
  63. Parson, W. W., Scherz, A., Warshel, A. (1985). No Title. Antennas and Reaction Centres from Phorosynthetic Bacteria (pp. 112−130). Berlin: Springer-Verlag.
  64. Pullerits, T., and Sundstrom, V. (1996). Photosynthetic light-harvesting pigment-protein complexes: toward understanding how and why. Accounts of Chemical Research, 29(8), 381−389.
  65. Schenck, C. C., Parson, W. W., Holten, D., Windsor, M. W. (1981). Transient states in reaction centers containing reduced bacteriopheophytin. Biochimica et Biophysica Acta, 635(2), 383−392.
  66. Scherer, P. O. J., Fischer, S. F. (1987). Model studies to low-temperature optical transitions of photosynthetic reaction centers. II. Rhodobacter sphaeroides and Chloroflexus aurantiacus. Biochimica et Biophysica Acta, 891(2), 157−164.
  67. , K. (1999). Simplicity and complexity in proteins and nucleic acids. Dahlem University Press.
  68. Shiozawa, J. A., Lottspeich, F., Oesterhelt, D., Feick, R. (1989). The primary structure of the Chloroflexus aurantiacus reaction-center polypeptides. European Journal of Biochemistry / FEBS, 180(), 75−84.
  69. Shuvalov, V A, and Yakovlev, A. G. (2003). Coupling of nuclear wavepacket motion and charge separation in bacterial reaction centers. FEBS letters, 540(1−3), 26−34.
  70. Spiedel, D., Jones, M. R., Robert, B. (2002). Tuning of the redox potential of the primary electron donor in reaction centres of purple bacteria: effects of amino acid polarity and position. FEBS Letters, 527(1−3), 171−175.
  71. Stanley, R. J., Boxer, S. G. (1995). Oscillations in the Spontaneous Fluorescence from Photosynthetic Reaction Centers. The Journal of Physical Chemistry, 99(3), 859−863.
  72. Stowell, M. H., McPhillips, Т. M., Rees, D. C., Soltis, S. M., Abresch, E., Feher, G. (1997). Light-induced structural changes in photosynthetic reaction center: implications for mechanism of electron-proton transfer. Science, 276(5313), 812−816.
  73. Streltsov, A. M., Yakovlev, A. G., Shkuropatov A. Ya., Shuvalov, V. A. (1996). Femtosecond kinetics of electron transfer in the bacteriochlorophyll (M)-modified reaction centers from Rhodobacter sphaeroides (R-26). FEBS letters, 353(1−2), 129−132.
  74. Streltsov, A.M., Aartsma, T. J., Hoff, A. J., Shuvalov, V. A. (1997). Oscillations within the Bl absorption band of Rhodobacter sphaeroides reaction centers upon 30 femtosecond excitation at 865 nm. Chemical Physics Letters, 266(3−4), 347−352.
  75. Sundstrom, V., Pullerits, Т., Van Grondelle, R. (1999). Photosynthetic light-harvesting: reconciling dynamics and structure of purple bacterial LH2 reveals function of photosynthetic unit. The Journal of Physical Chemistry B, 703(13), 2327−2346.
  76. Takiff, L., Boxer, S. G. (1988). Phosphorescence from the primary electron donor in Rhodobacter sphaeroides and Rhodopseudomonas viridis reaction centers. Biochimica et Biophysica Acta, 932, 325−334.
  77. Treynor, T. P., Boxer, S. G. (2004). Probing excited-state electron transfer by resonance stark spectroscopy: 3. Theoretical foundations and practical applications. The Journal of Physical Chemistry B, 108(35), 13 513−13 522.
  78. Van Oijen AM, Ketelaars, M., Kohler, J., Aartsma, T., Schmidt, J. (1999). Unraveling the electronic structure of individual photosynthetic pigmentprotein complexes. Science, 285(5426), 400−402.
  79. Vasmel, H., Amesz, J. (1983). Photoreduction of menaquinone in the reaction center of the green photosynthetic bacterium Chloroflexus aurantiacus. Biochimica et Biophysica Acta, 724(1), 118−122.
  80. Vasmel, H., Amesz, J., Hoff, A. J. (1986). Analysis by exciton theory of the optical properties of the Chloroflexus aurantiacus reaction center. Biochimica et Biophysica Acta, 852(2−3), 159−168.
  81. Von Kitzing, E., Kuhn, H. (1990). Primary electron transfer in photosynthetic reaction centers. The Journal of Physical Chemistry, 94(4), 1699−1702.
  82. Vos, M. H., Jones, M. R., Breton, J., Lambiy, J. C., Martin, J. L. (1996). Vibrational dephasing of long- and short-lived primary donor excited states in mutant reaction centers of Rhodobacter sphaeroides. Biochemistry, 35(8), 2687−2692.
  83. Vos, M. H., Jones, M. R., Hunter, C. N., Breton, J., Lambry, J. C., Martin, J. L. (1994). Coherent dynamics during the primary electron-transfer reaction inmembrane-bound reaction centers of Rhodobacter sphaeroides. Biochemistry, 33(22), 6750−6757.
  84. Vos, M. H., Rischel, C., Jones, M. R., Martin, J.L. (2000). Electrochromic Detection of a Coherent Component in the Formation of the Charge Pair P+HL- in Bacterial Reaction Centers. Biochemistry, 39(29), 8353−8361.
  85. Vos, M. H., Rappaport, F., Lambry, J.C., Breton, J., Martin, J.L. (1993). Visualization of coherent nuclear motion in a membrane protein by femtosecond spectroscopy. Nature, 353(6427), 320−325.
  86. Wang, H., Lin, S., Allen, J. P., Williams, J. C., Blankert, S., Laser, C., Woodbury, N. W. (2007). Protein dynamics control the kinetics of initial electron transfer in photosynthesis. Science, 37(5(5825), 747−750.
  87. Wang, H., Lin, S., Woodbury, N. W. (2008). Excitation wavelength dependence of primary charge separation in reaction centers from Rhodobacter sphaeroides. The journal of physical chemistry. B, 772(45), 14 296−14 301.
  88. Williams, J. C., Alden, R. G., Murchison, A., Peloquin, M., Woodbury, N. W., Allen J. P. (1992). Effects of mutations near the bacteriochlorophylls in reaction centers from Rhodobacter sphaeroides. Biochemistry, 31(45), 11 029−11 037.
  89. Williams, J. C., Alden, R. G., Murchison, H. A., Peloquin, J. M., Woodbury, N. W., Allen, J. P. (1992). Effects of mutations near the bacteriochlorophylls in reaction centers from Rhodobacter sphaeroides. Biochemistry, 31(45), 11 029−11 037.
  90. Woodbury, N. W., Becker, M., Middendorf, D., Parson, W. W. (1985). Picosecond kinetics of the initial photochemical electron-transfer reaction in bacterial photosynthetic reaction centers. Biochemistry, 24(26), 7516−7521.
  91. Woodbury, N. W. T., Parson, W. W. (1984). Nanosecond fluorescence from isolated photosynthetic reaction centers of Rhodopseudomonas sphaeroides. Biochimica et Biophysica Acta, 767(2), 345−361.
  92. Xiao, W., Lin, S., Taguchi, A. K. W., Woodbury, N. W. (1994). Femtosecond Pump-Probe Analysis of Energy and Electron Transfer in Photosynthetic Membranes of Rhodobacter capsulatus. Biochemistry, 33(27), 8313−8322.
  93. Yakovlev, A. G., Shkuropatov, A. Y., Shuvalov, V. A. (2000). Nuclear wavepacket motion producing a reversible charge separation in bacterial reaction centers. FEBS letters, 466(2−3), 209−212.
  94. Yakovlev, A. G., Shuvalov, V. A. (2000). Formation of bacteriochlorophyll anion band at 1020 nm produced by nuclear wavepacket motion in bacterial reaction centers. Journal of the Chinese Chemical Society, 47, 709−714.
  95. Zhou, H., Boxer, S. (1997). Charge resonance effects on electronic absorption line shapes: application to the heterodimer absorption of bacterial photosynthetic reaction centers. The Journal of Physical Chemistry B, 5647(91), 5759−5766.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!