Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Исследование вклада сердечного миозин-связывающего белка C во взаимодействие сократительных белков миокарда

Диссертация: Исследование вклада сердечного миозин-связывающего белка C во взаимодействие сократительных белков миокарда
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Известно, что сократительный аппарат кардиомиодита содержит собственно сократительные белки — миозин и актин, а также регуляторные белки тропонин и тропомиозин. Миозин вместе с актином участвует в механизме превращения химической энергии АТФ в механическую работу. Миозин миокарда млекопитающих представлен двумя основными изоформами — VI и V3. Изоформа VI является гомодимером а-тяжелых цепей… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Сердечная поперечнополосатая мышечная ткань
    • 1. 2. Структура саркомера
    • 1. 3. Структура тонкого филамента
    • 1. 4. Вызванные кальцием структурные изменения в тонком филаменте
    • 1. 5. Кооперативность
    • 1. 6. Структура и свойства миозина
    • 1. 7. Структура и свойства сердечного миозин-связывающего белка-С (сМуВР-С)
    • 1. 8. Регуляторная функция сердечного миозин-связывающего белка-С (сМуВР-С)
  • Глава 2. МАТЕРИАЛЫ и МЕТОДЫ
    • 2. 1. Получение мышечных белков
    • 2. 2. Определение АТФ-азной активности миозина
    • 2. 3. Турбидиметрия
    • 2. 4. Метод искусственной подвижной системы
    • 2. 5. Статистическая обработка данных
  • Глава 3. ПОЛУЧЕНИЕ СЕРДЕЧНОГО МИОЗИН-СВЯЗЫВАЮЩЕГО БЕЖА С (сМуВР-С)
  • Глава 4. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ СЕРДЕЧНОГО МИОЗИН-СВЯЗЫВАЮЩЕГО БЕЖА С С АКТИНОМ

Глава 5. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ СЕРДЕЧНОГО МИОЗИН-СВЯЗЫВАЮЩЕГО БЕЛКА С С МИОЗИНОМ 60 5.1. Влияние сердечного миозин-связывающего белка С на актин-активируемую Mg2±ATФ-aзнyю активность изоформ скелетного и сердечного миозинов

5.2. Влияние сердечного миозин-связывающего белка С на регулируемую Mg -АТФазную активность филаментов изоформ скелетного и сердечного миозинов

5.3. Влияние сердечного миозин-связывающего белка С на скорость движения филаментарного актина по изоформам скелетного и сердечного миозинов

5.4. Влияние сердечного миозин-связывающего белка С на скорость движения реконструированного актин-тропомиозинового филамента по изоформам скелетного и сердечного миозинов

5.5. Влияние сердечного миозин-связывающего белка С на связь «рСа-скорость» для изоформ скелетного и сердечного миозинов

ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

Исследование вклада сердечного миозин-связывающего белка C во взаимодействие сократительных белков миокарда (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность.

Известно, что сократительный аппарат кардиомиодита содержит собственно сократительные белки — миозин и актин, а также регуляторные белки тропонин и тропомиозин. Миозин вместе с актином участвует в механизме превращения химической энергии АТФ в механическую работу. Миозин миокарда млекопитающих представлен двумя основными изоформами — VI и V3. Изоформа VI является гомодимером а-тяжелых цепей, a изоформа V3 — гомодимером |3-тяжелых цепей. Изоформы сердечного миозина различаются по своим функциональным характеристикам. Кроме того, на характеристики миозина оказывают влияние легкие цепи. Различие в соотношениях изоформ V1/V3 в различных слоях миокарда непосредственно влияет на насосную функцию сердца [41].

Толстый филамент саркомера кардиомиоцита содержит кроме миозина, другие белки, в частности, сердечный миозин-связывающий белок С (сМуВР-С). В начале 70-х годов с помощью иммуногистохимии было продемонстрировано, что сМуВР-С располагается в А-диске так называемой С-зоны области перекрытия толстых и тонких нитей саркомера кардиомиоцита [105, 133]. С тех пор считалось, что сМуВР-С выполняет структурную роль в организации толстых и тонких филаментов в саркомере.

В исследованиях последних лет установлено, что сердечный миозин-связывающий белок С играет не только структурную роль, но и принимает участие в регуляции сокращений сердечной мышцы. При этом предполагалось, что регуляторная функция сМуВР-С состоит в его влиянии на формирование акто-миозинового комплекса [19].

В работе Richard с соавторами [46], выполненной в рамках международного исследования EUROGENE Heart Failure Project, было показано, что причиной семейной гипертрофической кардиомиопатии являются мутации в 9 генах, кодирующих белки саркомера миофибрилл кардиомиоцита. В этой работе было показано, что почти половина (43%) наследственных кардиомиопатий связана с мутацией в гене, кодирующем сердечную изоформу миозин-связывающего белка С. На данный момент известно 165 мутаций этого белка, способных вызвать гипертрофическую кардиомиопатию.

В связи с этими данными были проведены эксперименты по моделированию развития гипертрофической кардиомиопатии на мышах, нокаутных по гену сердечного миозин-связывающего белка С. Отсутствие сМуВР-С в сердце таких мышей приводило к гипертрофической кардиомиопатии [86, 67], которая характеризовалась утолщением стенки левого желудочка, а также её фиброзом. У таких мышей наблюдались также функциональные нарушения сократимости миокарда, выражающиеся в уменьшении фракции выброса и максимальной конечно-систолической жесткости левого желудочка при отсутствии изменений в максимальной скорости развития напряжения [86].

В экспериментах на трабекулах, изолированных из миокарда нокаутных по гену сМуВР-С мышей, 81е1гег с соавторами в 2006 году было найдено, что его отсутствие приводило к увеличению скорости ненагруженного укорочения. Было также показано, что влияние сМуВР-С на регуляцию сокращений, т. е. на связь «рСа-сила», крайне противоречиво: в разных экспериментальных моделях гипертрофической кардиомиопатии на мышах сМуВР-С либо влиял, либо не влиял на коэффициент кооперативности Хилла и кальциевую чувствительность связи 'рСа-сила' [123, 86]. Такие противоречия объясняли тем, что при отсутствии сМуВР-С в кардиомиоците могут запускаться различные компенсаторные процессы, которые выражаются в смене изоформ сердечного миозина с быстрой VI на медленную УЗ, а также в изменении степени фосфорилирования белков саркоплазматического ретикулума [23].

К настоящему времени имеется лишь несколько публикаций по исследованию влияния сМуВР-С на кальциевую регуляцию взаимодействия актина с миозином, выполненных на уровне взаимодействующих молекул сократительных белков, т. е. на искусственной подвижной системе, причём во всех из них в качестве экспериментальной модели использовалась быстрая изоформа скелетного миозина [44]. В результате открытым оставался вопрос о корректности этой модели для изучения влияния сМуВР-С на сократительную функцию миокарда и ее регуляцию. Опубликована только одна работа, в которой сМуВР-С и сердечный миозин использовались в искусственной подвижной системе одновременно, но в этой работе вопрос регуляторной роли сМуВР-С не затрагивался [24].

Таким образом, до настоящего времени вопрос о влиянии сМуВР-С на регуляцию взаимодействия тонкого филамента как с сердечным миозином, так и его отдельными изоформами не ставился.

Методически наши исследования регулирующего влияния сМуВР-С на акто-миозиновый комплекс основаны на использовании искусственной подвижной системы, а также измерении скорости гидролиза АТФ миозином и его изолированными изоформами.

Цель работы: исследование молекулярных механизмов влияния сердечного миозин-связывающего белка С (сМуВР-С) на характеристики взаимодействия сократительных и регуляторных белков сердечной мышцы.

Задачи:

1. Исследовать влияние сМуВР-С на гидролитические свойства изоформ скелетного и сердечного миозина кролика.

2. С помощью метода искусственной подвижной системы с регулируемым тонким филаментом исследовать влияние сМуВР-С на зависимость скорости движения тонкого филамента по сердечному миозину кролика от концентрации кальция.

3. С помощью метода искусственной подвижной системы с регулируемым тонким филаментом исследовать влияние сМуВР-С на зависимость скорости движения тонкого филамента по изоформам сердечного миозина кролика от концентрации кальция.

4. Исследовать влияние сМуВР-С на взаимодействие регулируемого тонкого филамента с изоформами скелетного и сердечного миозина, используя искусственную подвижную систему.

5. Исследовать влияние сМуВР-С на тропомиозиновую регуляцию акто-миозинового взаимодействия методом искусственной подвижной системы.

Научная новизна.

Впервые исследовано влияние сМуВР-С на гидролитические характеристики изоформ сердечного миозина VI и УЗ. Характер влияния сМуВР-С на актин-зависимую М2±АТФ-азную активность изоформ сердечного миозина VI и УЗ различен, что может иметь адаптивное значение при патологиях, связанных с изменением состава тяжёлых цепей миозина.

Впервые методом искусственной подвижной системы с регулируемым тонким филаментом исследовано влияние сМуВР-С на зависимость «рСа-скорость» для сердечного миозина кролика и его изоформ. Обнаружено, что сМуВР-С оказывает различное влияние на кальциевую чувствительность и коэффициент Хилла зависимости «рСа-скорость» изоформ сердечного миозина VI и УЗ.

Впервые выявлено влияние состава лёгких цепей миозина на характер взаимодействия сМуВР-С с акто-миозиновым комплексом.

Впервые исследовано влияние сМуВР-С на тропомиозиновую регуляцию акто-миозинового взаимодействия и показано, что это влияние зависит от типа миозина.

Научная и практическая значимость.

Получены доказательства неадекватности использования быстрого скелетного миозина в качестве экспериментальной модели для изучения свойств сердечного миозин-связывающего белка С.

Получены новые данные о роли сердечного миозин-связывающего белка С в регуляции сокращений сердечной мышцы. С помощью искусственной подвижной системы и биохимических методов выявлено, что влияние сМуВР-С на процессы кальциевой регуляции сократительной функции миокарда определяются составом тяжелых и лёгких цепей изоформ сердечного миозина, что может иметь значение при патологиях, связанных с изменением состава тяжёлых и легких цепей миозина.

Полученные в работе данные позволят понять механизмы нарушения сократительной функции миокарда при мутациях сМуВР-С, которые приводят к тяжёлой форме наследственной кардиомиопатии, так называемой «семейной гипертрофической кардиомиопатии» (familial hypertrophic cardiomyopathy).

Внедрение:

Результаты диссертационной работы используются в учебном процессе на кафедре экспериментальной физики физико-технического факультета Уральского федерального университета имени первого Президента России Б. Н. Ельцинана кафедре нормальной физиологии ГОУ ВПО «Уральской государственной медицинской академии Минздравсоцразвития России».

Положения, выносимые на защиту:

1. Сердечный миозин-связывающий белок С (сМуВР-С) по-разному влияет I на актин-зависимую MgАТФ-азную активность быстрой и медленной изоформ сердечного миозина.

2. В искусственной подвижной системе добавление сМуВР-С модулирует кальциевую чувствительность и коэффициент кооперативности Хилла связи «рСа-скорость» сердечного миозина, а также специфически влияет на эти характеристики для быстрой и медленной изоформ сердечного миозина.

3. Состав легких цепей миозина влияет на характер взаимодействия сМуВР-С с акто-миозиновым комплексом.

4. Влияние сМуВР-С на тропомиозиновую регуляцию акто-миозинового взаимодействия зависит от типа миозина.

Апробация работы и публикации.

Результаты работы были представлены на XXXVI «European Muscle Congress» (Стокгольм, Швеция, 2007 г.) — на международных конференциях «Biological motility: Achievements and Perspectives» (г. Пущино, 2008 г.) — «Biological motility: from Fundamental Achievements to Nanotechnologies» (r. Пущино, 2010 г.) — на международном форуме по нанотехнологиям (г. Москва, 2008).

По теме диссертации опубликовано 9 печатных работ, в том числе в изданиях, рекомендованных ВАК — 5 публикаций.

Структура и объем диссертации

.

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, методической и экспериментальной глав, обсуждения и списка литературы из 145 наименований. Диссертация изложена на 127 страницах, включая 34 рисунка и три таблицы.

ВЫВОДЫ:

1. Сердечный миозин-связывающий белок С не влияет на гидролитические свойства медленного скелетного миозина, но увеличивает скорость гидролиза АТФ изоформами сердечного миозина кролика.

2. Сердечный миозин-связывающий белок С оказывает модулирующее влияние на регуляцию взаимодействия сердечного миозина кролика с тонким филаментом, предполагаемый механизм такого влияния заключается в изменении кинетики поперечных мостиков миозина при одновременном связывании сМуВР-С с актином и миозином.

3. Сердечный миозин-связывающий белок С специфически действует на кальциевую регуляцию сократительной активности миокарда в зависимости от изоформ сердечного миозинаэто может влиять на адаптационную пластичность сердечной мышцы в норме и при патологии.

4. Влияние сердечного миозин-связывающего белка С на акто-миозиновое взаимодействие зависит от состава легких цепей миозина.

5. Влияние сердечного миозин-связывающего белка С на тропомиозиновую регуляцию акто-миозинового взаимодействия зависит от типа миозина.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ.

Полученные данные по действию сердечного миозин-связывающего белка С (сМуВР-С) на кальциевую регуляцию сократительной активности миокарда в зависимости от изоформ сердечного миозина следует учитывать при разработке программ исследования адаптационной пластичности сердечной мышцы в норме и при патологии.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Дж. Мышцы, молекулы, и движение. Очерк по мышечному сокращению: пер. с англ. / Дж. Бендолл. — М.: Мир, 1970.-256 с.
  2. К. Мышечное сокращение: пер. с англ. / К. Бэгшоу — М.: Мир, 1985. 128 с.
  3. Исследование взаимодействия сократительных и регуляторных белков миокарда кролика методом искусственных подвижных систем / JI.B. Никитина, Г. В. Копылова, Д. В. Щепкин, Л. Б. Кацнельсон // Биохимия. 2008. — Т. 73, № 2. — С. 219−227.
  4. Корниш-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики / Э. Корниш-Боуден. М.: Мир, 1979. — 280 с.
  5. . И. Аллостерические ферменты / Б. И. Курганов. -М.: Наука, 1978.-248 с.
  6. Применение метода in vitro подвижных систем для исследования кальций-механической связи в скелетной и сердечной мышцах / Г. В. Копылова, Л. Б. Кацнельсон, Д. А. Овсянников, С. Ю. Бершицкий, Л. В. Никитина // Биофизика. 2006. — Т. 51, № 5. — С. 781−785.
  7. A new in vitro motility assay technique to evaluate calcium sensitivity of the cardiac contractile proteins / M. Sata, H. Yamashita, S. Sugiura, H. Fujita, S. Momomura, T. Serizawa // Pfluger Arch, 1995. -Vol. 429.-P. 443 -445.
  8. Activation of myocardial contraction by the N-terminal domains of myosin binding protein-C / T.J. Herron, E. Rostkova, G. Kunst, R. Chaturvedi, M. Gautel, J. C. Kentish Circ. Res, 2006. Vol. 98. — P. 1290−1298.
  9. Alterations in contractile protein composition and function in human atrial dilatation and atrial fibrillation / S. Eiras, N.A. Narolska, R.B. van Loon, N.M. Boontje, R. Zaremba, C.R. Лтепег, F.C. Visser,
  10. W. Stooker, J. van der Velden, G.J.M. Stienen // J Mol and Cell Cardiology, 2006. Vol. 41. — P. 467−477.
  11. Barefield D. Phosphorylation and function of cardiac myosin binding protein-C in health and disease // D. Barefield, S. Sadayappan // J. Mol. Cell. Cardiol, 2010. Vol.48. — P. 866 — 875.
  12. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M. M. Bradford // Anal Biochem, 1976. Vol.72. — P. 248 -254.
  13. Ca -regulated structural changes in troponin / M.V. Vinogradova, D.B. Stone, G.G. Malanina, C. Karatzaferi, R. Cooke, R. A. Mendelson, and R.J. Fletterick // Proc Natl Acad Sci USA, 2005. -Vol. 102.-P. 5038−5043.
  14. Calcium regulation of skeletal muscle thin filament motility in vitro / A.M. Gordon, M.A. LaMadrid, Y. Chen, Z. Luo, P.B.Chase // J. Biophys, 1997. Vol. 72. — P. 1295−1307.
  15. Calcium regulation of thin filament movement in an in vitro motility assay / E. Homsher, B. Kim, A. Bobkova, L.S. Tobacman // J. Biophys. 1996. Vol. 70. — P. 1881−1892.
  16. Cardiac myosin binding protein C its role in physiology and disease / E. Flashman, C. Redwood, J. Moolman-Smook, H. Watkins // Circ. Res. 2004. Vol.94. — P.1279−1289.
  17. Cardiac myosin binding protein c phosphorylation is cardioprotective / S. Sadayappan, H. Osinska, R. Klevitsky, J. N. Lorenz, M. Sargent, J.D. Molkentin, C.E. Seidman, J.G. Seidman, and J. Robbins//PNAS. 2006. — Vol. 103. — P. — 16 918−16 923.
  18. Cardiac myosin binding protein-C modulates actomyosin binding and kinetics in the in vitro motility assay / W. Saber, K.J. Begin, D.M. Warshaw, P. VanBuren // J. Mol. Cell. Cardiol. 2008. — Vol. 44. — P. 1053−1061.
  19. Cardiac Myosin Binding Protein-C Phosphorylation in a P-Myosin Heavy Chain Background / S. Sadayappan, J. Gulick, R. Klevitsky, J.N. Lorenz, M. Sargent, J.D. Molkentin, J. Robbins // Circulation. 2009. -Vol. 119.-P. 1253−1262.
  20. Cardiac myosin-binding protein C decorates F-actin: implications for cardiac function / A.E. Whittena, C.M. Jeffries, S.P. Harris, and J. Trewhella // PNAS.-2008. Vol.105. — P. 18 360−18 365.
  21. Cardiac myosin-binding protein C modulates the tuning of the molecular motor in the heart / Y. Lecarpentier, N. Vignier, P. Oliviero,
  22. A. Guellich, L. Carrier, C. Coiraulty // J. Biophys. 2008. — Vol. 77. -P. 720−728.
  23. Cardiac VI and V3 myosins differ in their hydrolytic and mechanical activities in vitro / P. VanBuren, D.E. Harris, R.A. Norman, D.M. Warshaw // Circ. Res. 1995. — Vol. 77. — P. 439−444.
  24. Carnes C. A. Age-dependent changes in contraction and regional myocardial myosin heavy chain isoform expression in rats / C. A. Carnes, T. P. Geisbuhler, and P. J. Reiser // J. Appl. Physiol. 2004. -Vol. 97.-P. 446−453.
  25. Characterisation of the sarcomeric myosin heavy chain multigene family in the laboratory guinea pig / D.P. Tonge, S.W. Jones, R. G Bardsley and T. Parr // BMC Molec. Biol. 2010. — Vol. 52. — P. 1- 8.
  26. Chizzonite R.A. Comparison of myosin heavy chains in atria and ventricles from hyperthyroid, hypothyroid, and euthyroid rabbits / R.A. Chizzonite, A.W. Everett, G. Prior, and R. Zak // J. Biol. Chem. 1984. — Vol. 259.-P. 15 564−15 571.
  27. Cooperative binding to the Ca2±specific sites of troponin C in regulated actin and actomyosin / Z. Grabarek, J. Grabarek, P.C. Leavis, J. Gergely // J. Biol. Chem. 1983. — Vol. 258. — P. 14 098 — 14 102.
  28. Danzi S. Posttranscriptional regulation of myosin heavy chain expression in the heart by triiodothyronine / S. Danzi, I. Klein // Am J
  29. Physiol Heart Circ Physiol. 2005. — Vol. 288. — P. 455−460.i
  30. Differential interaction of cardiac, skeletal muscle, and yeast tropomyosins with fluorescent (pyrene 235) yeast actin / W. Chen, Kuo-Kuang Wen, A.E. Sens, and P.A. Rubenstein // J. Biophysical. 2006. -Vol. 90.-P. 1308- 1318.
  31. Differential roles of regulatory light chain and myosin binding protein-C phosphorylations in the modulation of cardiac force development / B.A. Colson, M. R. Locher, T. Bekyarova, J. R. Patel, D.
  32. P. Fitzsimons, T. C. Irving and R. L. Moss // J. Physiol. 2010. -Vol.588-P. 981 -993.
  33. Dillman W.H. Diabetes mellitus induces changes in cardiac myosin of the rat / W.H. Dillman // Diabetes. 1980. — Vol. 29. — P. 579 -582.
  34. Distribution and Structure-Function Relationship of Myosin Heavy Chain Isoforms in the Adult Mouse Heart / M. Krenz, S. Sadayappan, H.E. Osinska, J. Henry, S. Beck, D.M. Warshaw, J. Robbins // J. Biol. Chem. 2007. — Vol. 282. — P. 24 057 — 24 064.
  35. Distribution of myosin isozymes within single cardiac cells. An immunohistochemical study / J. Samuel, L. Rappoport, J. Mercadier, A. Lompre, S. Sartore, C. Triban, S. Schiaffino, K. Schwartz // Circ. Res. -1983. Vol. 52. — P. 200−209.
  36. Dynamic interaction between cardiac myosin isoforms modifies velocity of actomyosin sliding in vitro / M. Sata, S. Sugiura, H. Yamashita, S. Momomura, T. Serizawa // Circ. Res. 1993. — Vol. 73. — P. 696−704.
  37. Eisenberg E. The adenosine triphosphatase activity of acto-heavy meromyosin. A kinetic analysis of actin activation / E. Eisenberg, C. Moos // Biochemistry. 1968. — Vol. 7. — P. 1486−1489.
  38. Fitzsimons D.P. Aging-dependent depression in the kinetics of force development in rat skinned myocardium / D.P. Fitzsimons, J. R. Patel, and R. L. Moss // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 1999. -Vol.276.-P. 1511−1519.
  39. Fitzsimons D.P. Role of myosin heavy chain composition in kinetics of force development and relaxation in rat myocardium / D.P. Fitzsimons, J. R. Patel, and R. L. Moss // J. Physiol. 1998. — Vol.513. -P. 171−183.
  40. Fraser I.D. In vitro motility analysis of actin-tropomyosin regulation by troponin and calcium / I.D. Fraser, S.B. Marston // J. Biol. Chem. 1995. — Vol. 270. — P. 7836−7841.
  41. Freiburg A. A molecular map of the interactions between titin and myosin-binding protein C. Implications for sarcomeric assembly in familial hypertrophic cardiomyopathy / A. Freiburg, M. Gautel // Eur. J. Biochem- 1996.- Vol. 235.-P. 317−323.
  42. Funatsu T. Structural and functional reconstitution of thin filaments in skeletal muscle // J. Muscle Research and Cell Motility. -1994.-Vol.15.-P. 158−171.
  43. Functional differences between the N-terminal domains of mouse and human myosin binding protein-C / J.F. Shaffer, P. Wong, K.L. Bezold, S.P. Harris // J. Biomed. Biotechnol. 2010. Vol.5. — P. 789 798.
  44. Geeves M.A. Structural mechanism of muscle contraction / M.A. Geeves and K.C. Holmes // Annu. Rev. Biochem. 1999. — Vol.68. — P. 687−728.
  45. Giulian G.G. Improved methodology for analysis and quantitation of proteins on one-dimensional silver-stained slab gels / G.G. Giulian, R.L. Moss, M. Greaser // Anal Biochem. 1983. — Vol. 129, № 2. — P. 277−287.
  46. Gordon A.M. Regulation of contraction in striated muscle / A.M. Gordon, E. Homsher, M. Regnier // Physiol Rev. 2000. — Vol.80. — P. 853−924.
  47. Gordon A.M. Skeletal and cardiac muscle contractile activation: tropomyosin «rocks and rolls» / A.M. Gordon, M. Regnier, E. Homsher //News Physiol Sci. 2001. — Vol. 16.-P. 49—55.
  48. Gruen M. Mutations in beta-myosin S2 that cause familial hypertrophic cardiomyopathy (FHC) abolish the interaction with the regulatory domain of myosin-binding protein-C / M. Gruen, M. Gautel // J. Mol. Biol. 1999. — Vol. 286. — P. 933−949.
  49. Hartzell H.C. Phosphorylation of purified cardiac muscle Cprotein by purified cAMP-dependent and endogenous Ca2±calmodulin dependent protein kinases / H.C. Hartzell, D.B. Glass // J. Biol. Chem. 1984. — Vol. 259. — P. 15 587−15 596.
  50. Hartzell H.C. Effects of Phosphorylated and Unphosphorylated C-protein on Cardiac Actomyosin ATPase / H. C Hartzell // J. Mol. Biol. -1985.-Vol. 186.-P. 185−95.
  51. Heterogeneity of myosin isozyme content of rabbit heart / R.Z. Litten, B.J. Martin, R.H. Buchthal, R. Nagai, R.B. Low, N.R. Alpert // Circ. Res. 1985. — Vol. 57. — P. 406 — 414.
  52. Hofmann P.A. Alterations in Ca2+ sensitive tension due to partial extraction of C-protein from rat skinned cardiac myocytes and rabbit skeletal muscle fibers / P.A.Hofmann, H. C Hartzell, R. L Moss // J. Gen. Physiol. 1991. — Vol. 97. — P. 1141−1163.
  53. Hoh J.F.Y. Electrophoretic analysis of multiple forms of rat cardiac myosin: effect of hypophysectomy and thyroxine replacement / J.F.Y. Hoh, P.A. McGrath, P. Hale // J. Mol and Cell Cardiol. 1977. -Vol. 10.-P. 1053−1076.
  54. Homsher E. Regulation of force and unloaded sliding speed in single thin filaments: effects of regulatory proteins and calcium / E. Homsher, D.M. Lee, D. Pavlov and L.S. Tobacman // J. Physiol, 2000. -Vol. 524.-P. 233 -243.
  55. Honda H. Calcium triggered movement of regulated actin in vitro / H. Honda, S. Asakura // J. Mol. Biol. 1989. — V. 205. — P. 677 — 683*
  56. Huxley A.F. Muscle structure and theories of contraction / A.F. Huxley // Progress in Biophysics and Biophysical Chemistry. 1957. -Vol. 7.-P. 255—318.
  57. Hypercontractile properties of cardiac muscle fibers in a knock-in mouse model of cardiac myosin-binding protein-C / C.C. Witt, B. Gerull, M.J. Davies, T. Centner, W.A. Linke, L. Thierfelder // J. Biol. Chem. 2001. — Vol. 276. — P. 5353−5359.
  58. Hypertrophic cardiomyopathy in cardiac myosin binding protein-C knockout mice / S.P. Harris, C.R.Bartley, T.A. Hacker, K.S. McDonald, P. S. Douglas, M.L. Greaser, P.A. Powers, R.L. Moss // Circ. Res. -2002. Vol. 90. — P. 594−601.
  59. Identification of cardiac myosin-binding protein C as a candidate biomarker of myocardial infarction by proteomics analysis / S. Jacquet,
  60. X. Yin, P. Sicard, J. Clark, G.S. Kanaganayagam, M. Mayr, M.S. Marber // Mol. & Cell. Proteomics. 2009. — Vol. 12. — P. 2687 — 2699.
  61. In vivo left ventricular functional capacity is compromised in cMyBP-C null mice / S. Brickson, D. P. Fitzsimons, L. Pereira, T. Hacker, H. Valdivia, and R.L. Moss // Am. J. Physiol Heart Circ Physiol. 2007. — Vol. 292. — P. 1747−1754.
  62. Influence of viscosity on myocardium mechanical activity: A mathematical model / L.B. Katsnelson, L.V. Nikitina, D. Chemla, O.E. Solovyova, C. Coirault, Y. Lecarpentier, V.S. Markhasin // J. Theor. Biol. 2004. — Vol. 230, № 3. — P. 385−405.
  63. James J. Signaling and myosin-binding protein C / J. James and J. Robbins // J. Biol. Chem. 2011. — Vol. 286. — P. 9913 — 9919.
  64. Janson L.W. Actin-binding proteins regulate the work performed by myosin II motors on single actin filament / L.W. Janson, J.R. Sellers, D.L. Taylor // Cell. Motil. Cytoskel. 1992. — Vol. 22. — P. 274−280.
  65. Katsnelson L.B. Mathematical modeling of relations between the kinetics of free intracellular calcium and mechanical function of myocardium / L.B. Katsnelson, V.S. Markhasin // J. Mol. Cell. Cardiol. 1996. — Vol. 28, № 3. — P. 475—486.
  66. Katz A.M. Physiology of the heart / A.M. Katz. Lippincott: Williams & Wilkins, 2001. — 718 p.
  67. Kinetic differences at the single molecule level account for the functional diversity of rabbit cardiac myosin isoforms / K.A. Palmiter, M.J. Tyska, D.E. Dupius, N.R. Alpert, D.M. Warshaw // J. Physiol. -1999.-Vol. 519.-P. 669−678.
  68. Koretz J.F. The aggregation characteristics of column-purified rabbit skeletal myosin in the presence and absence of C-protein at pH 7.0 / J.F. Koretz, L.M. Coluccio, A.M. Bertasso // J. Biophys. 1982. -Vol. 37.-P. 433−440.
  69. Kron S.J. Fluorescent actin filaments move on myosin fixed to a glass surface / S.J. Kron, J.A. Spudich // PNAS. 1986. — Vol. 83. — P. 6272−6276.
  70. Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 / U.K. Laemmli // Nature. 1970. -Vol. 227. № 5259. — P. 680−685.
  71. Length and protein kinase A modulations of myocytes in cardiac myosin binding protein C-deficient mice / O. Cazorla, S. Szilagyi, N. Vignier, G. Salazar, E. Kramer, G. Vassort, L. Carrier, A. Lacampagne // Cardiovasc. Res. 2006. — Vol.69. — P. 370−380.
  72. Loaded shortening, power output, and rate of force redevelopment are increased with knockout of cardiac myosin binding protein-C / F.S. Korte, K.S. McDonald, S.P. Harris, R.L. Moss // Circ.Res. 2003. -Vol. 93.-P. 752−758.
  73. Machackova J. Molecular defects in cardiac myofibrillr proteins due to thyroid hormone imbalance and diabetes / J. Machackova, J. Barta, and N.S. Dhalla // Can. J. Physiol. Pharmacol. 2005. — Vol. 83. -P. 1071- 1091
  74. Malmqvist Ulf.P. Cardiac myosin isoforms from different species have unique enzymatic and mechanical properties / Ulf.P. Malmqvist, A. Aronsham, S. Lowey // Biochemistry. 2004. — Vol. 43. — P. 1 505 815 065.
  75. Margossian S.S. Preparation of myosin and its subfragments from rabbit skeletal muscle /S.S. Margossian, S. Lowey // Methods. Enzymol. 1982.-Vol. 85.-P. 55−71.
  76. Margossian S.S. Reversible dissociation of dog cardiac myosin regulatory light chain 2 and its influence on ATP hydrolysis / S.S. Margossian // J. Biol. Chem. 1985. — Vol. 260. — P. 13 747−13 754.I
  77. Martyn D.A. Ca and Cross-Bridge-Dependent Changes in N-and C-Terminal Structure of Troponin C in Rat Cardiac Muscle / D.A. Martyn, M. Regnier, D. Xu, and A. M. Gordon // J. Biophysic. — 2001. -Vol. 80.-P. 360−370.
  78. Martyn D.A. Influence of Length on Force and Activation-Dependent Changes in Troponin C Structure in Skinned Cardiac and Fast Skeletal Muscle / D.A. Martyn and A.M. Gordon // J Biophysic. -2001.-Vol.80.-P. 2798−2808.
  79. Mashanov G.I. Automatic detection of single fluorophores in live cells / G.I. Mashanov, J.E. Molloy // J. Biophys. 2007. — Vol. 92. — P. 21 992 211.
  80. McKillop, D. F. Regulation of the interaction between actin and myosin subfragment 1: evidence for three states of the thin filament / D.F. McKillop, and M. A. Geeves // J. Biophys. 1993. — Vol. 65. — P. 693−701.
  81. Molecular mechanics of mouse cardiac myosin isoforms / N. R. Alpert, C. Brosseau, A. Federico, M. Krenz, J. Robbins, and D. M. Warshaw, // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2002. — Vol.283. — P. 1446−1454
  82. Movement and force produced by a single myosin head / J. E. Molloy, J. E. Burns, J. Kendrick-Jones, R. T. Tregear, D. C. S. White // Nature. 1995. — Vol. 378. — P. 209−212.
  83. Myosin from failing and non-failing human ventricles exhibit similar contractile properties / T. Noguchi, P. Jr. Camp, S.L. Alix, J.A.
  84. Gorga, K.J. Begin, B.J. Leavitt, F.P. Ittleman, N.R. Alpert, M.M. LeWinter, P. Van’Buren // J. Mol and Cell Cardiol. 2003. — Vol. 35. -P. 91−97.
  85. Myosin isoenzyme redistribution in chronic heart overload / A.M. Lompre, K. Schwaetz, A. d’Albis, G. Lacombe, N. van Thiem, B. Swynghedauw, // Nature. 1979. — Vol. 282. — P. 105−107.
  86. Myosin isozymic distribution correlates with speed of myocardial contraction / K. Schwartz, Y. Lecarpentier, J.L. Martin, A.M. Lompre, J.J. Mercadier, B. Swynghedauw // J. Mol. Cell. Cardiol. 1981. — Vol. 13.-P. 1071−1075.
  87. Myosin S2 is not required for effects of myosin binding protein-C on motility / J.F. Shaffer, M.V. Razumova, An-Yue Tu, M. Regnier, S.P. Harris // FEBS Let. 2007. — Vol. 581. — P. 1501−1504.
  88. Myosin types and fiber types in cardiac muscle. I. Ventricular myocardium / S. Sartore, L. Gorza, S. Pierobon Bormioli, L. Dalla Libera, S. Schiaffino, // J. Cell. Biol. 1981. — Vol. 88. — P. 226 — 233.
  89. Offer G. A new protein of the thick filaments of vertebrate skeletal myofibrils. Extractions, purification and characterization / G. Offer, C. Moos, R. Starr // J. Mol. Biol. 1973. — Vol. 74. — P. 653 — 676.
  90. Pardee J.D. Purification of muscle actin / J.D. Pardee, J.A. Spudich // Methods Enzymol. 1982. — Vol. 85. — P. 164−179.
  91. Perry S.V. Vertebrate tropomyosin: distribution, properties and function / S.V. Perry // J. Muscle Res. Cell. Motil. 2001. — Vol. 22. -P.5−49.
  92. Phosphorylation switches specific for the cardiac isoform of myosin binding protein-C: a modulator of cardiac contraction? / M. Gautel, O. Zuffardi, A. Freiburg, S. Labeit // J. EMBO. 1995. — Vol. 14.-P. 1952−1960.
  93. Pope B. The ATPase activities of rat cardiac myosin isoenzymes / B. Pope, J.F.Y. Hoh, A. Weeds // FEBS Lett. 1980. — Vol. 118. — P. 205−208.
  94. Potter J.D. Preparation of troponin and its subunits / J.D. Potter // Methods Enzymol. 1982. — Vol. 85. — P. 241−263.
  95. Putkey, J. Fluorescent probes attached to Cys-35 or Cys-84 in0 l cardiac troponin C are differentially sensitive to Ca -dependent eventsin vitro and in situ / J. Putkey, W. Liu, X. Lin, S. Ahmed, M. Zhang, J.
  96. D. Potter, and W. G. Kerrick // Biochem. 1997. — Vol. 36. — P. 970 978.
  97. Reiser P.J. Electrophoretic separation and quantitation of cardiac myosin heavy chain isoforms in eight mammalian species / P.J. Reiser and W.O. Kline // Am. J. Physiol. Heart. Circ. Physiol. 1998/ -Vol.274.-P. 1048−1053.
  98. Reiser P.J. Multiple isoforms of myosin light chain 1 in pig diaphragm slow fibers: Correlation with maximal shortening velocity and force generation / P.J. Reiser, S. Bicer // Arch. Biochem. Biophys. -2006. Vol.456. — P. 112−118.
  99. Role of cardiac myosin binding protein C in sustaining left ventricular systolic stiffening / B.M. Palmer, D. Georgakopoulos, P.M. Janssen, Y. Wang, N.R. Alpert, D.F. Belardi, S. P. Harris, R.L. Moss,
  100. P.G. Burgon, C.E. Seidman, J.G. Seidman, D.W. Maughan, D.A. Kass // Circ. Res. 2004. — Vol.94. — P. 1249−1255.
  101. Rome E. X-ray diffraction of muscle labelled with antibody to C-protein / E. Rome, G. Offer, F.A. Pepe // Nat. New. Biol. 1973. — Vol. 244.-P. 152−154.
  102. Rybakova I.N. Myosin binding protein C interaction with actin: characterization and mapping of the binding site / I.N. Rybakova, M.L. Greaser and R.L. Moss // J. Biol. Chem. 2011. — Vol. 286. — P. 2008 -2016.
  103. Single-myosin crossbridge interactions with actin filaments regulated by troponin-tropomyosin / N.M. Kad, S. Kim, D.M. Warshaw, P. VanBuren, J.E.Baker // PNAS. 2005. — Vol. 102, № 47. — P. 1 699 016 995.
  104. Skeletal muscle regulatory proteins enhance F-actin in vitro motility / A.M. Gordon, Y. Chen, B. Liang, M. LaMadrid, Z. Luo, P.B. Chase // Adv. Exp. Med. Biol. 1998. — Vol. 453. — P. 187−196.
  105. Smillie L.B. Preparation and identification of alpha- and beta-tropomyosins / L.B. Smillie // Methods Enzymol. 1982. — Vol. 85, № 2. -P. 234−241.
  106. Squire J.M. Structural evidence for the interaction of C-protein (MyBPC) with actin and sequence identification of a possible actin-binding domain / J.M. Squire, P.K. Luther, C. Knupp // J. Mol. Biol. -2003.-Vol. 331.-P. 713−724.
  107. Starr R. The interaction of C-protein with heavy meromyosin and subfragment-2 / R. Starr, G. Offer // J. Biochem. 1978. — Vol. 171. -P. 813−816.
  108. Stelzer J.E. Ablation of myosin-binding protein-C accelerates force development in mouse myocardium / J.E. Stelzer, D.P. Fitzsimons, R. L. Moss // J. Biophys. 2006. — Vol. 90. — P. 4119 — 4127.
  109. Structural and functional reconstitution of thin filaments in the contractile apparatus of cardiac muscle / H. Fujita, K. Yasuda, S. Niitsu, T. Funatsu, and S. Ishiwata // J. Biophys. 1996. — Vol. 71. — P. 23 072 318.
  110. Structural Studies of Myosin: Nucleotide Complexes: A Revised Model for the Molecular Basis of Muscle Contraction / A. J. Fisher, C. A. Smith, J. Thoden, R. Smith, K. Sutoh, H. M. Holden, and I. Rayment // J. Biophys. 1995. — Vol. 68. — P. 19 — 28.
  111. Structure and Interactions of myosin-binding protein C domain CO: cardiac-specific regulation of myosin at its neck? / J. Ratti, E. Rostkova, M. Gautel, M. Pfuhl // J. Biol. Chem. 2011. — Vol. 286. — P. 12 650 -12 658.
  112. Structure of the mid-region of tropomyosin: Bending and binding sites for actin / J.H. Brown, Z. Zhou, L. Reshetnikova, H. Robinson, R.D. Yammani, L.S. Tobacman, and C. Cohen // PNAS. 2005. — Vol. 102.-P. 18 878 — 18 883.
  113. Sugiura S. Functional characterization of cardiac myosin isoforms / S. Sugiura H. Yamashita // J. Physiol (Japanese). 1998. — Vol. 48. -P. 173 — 179.
  114. Support for a trimeric collar of myosin binding protein C in cardiac and fast skeletal muscle, but not in slow skeletal muscle / E. Flashmanb, L. Korkiea, H. Watkinsb, C. Redwoodb, J.C. Moolman-Smook // FEBS Let. 2008. — Vol. 582. — P. 434−438.
  115. The binding of skeletal muscle C-protein to F-actin, and its relation to the interaction of actin with myosin subfragment-1 / C. Moos, C.M. Mason, J.M. Besterman, I.N. Feng, J.H. Dubin // J. Mol. Biol. -1978.-Vol. 48.-P. 571−586.
  116. The major myosin-binding domain of skeletal muscle MyBP-C (C protein) resides in the COOH-terminal, immunoglobulin C2 motif / T.
  117. Okagaki, F.E. Weber, D.A. Fischman, K.T. Vaughan, T. Mikawa, F.C. Reinach // J. Cell. Biol. 1993. — Vol. 123. — P. 619 — 626.
  118. The Role of the N-Terminus of the Myosin Essential Light Chain in Cardiac Muscle Contraction / K. Kazmierczak, Y. Xu, M. Jones, G. Guzman, O.M. Hernandez, G.L.W. Kerrick, D. Szczesna-Cordary // J. Mol. Biol. 2009. — Vol. 387. — P. 706 — 725.
  119. The ultrastructural location of C-protein, X-protein and H-protein in rabbit muscle / P. Bennett, R. Craig, R. Starr, G. Offer // J. Muscle Res. Cell. Motil. 1986. — Vol. 7. — P. 550 — 567.
  120. Three-dimensional structure of myosin subfragment-1: a molecular motor / I. Rayment, W.R. Rypniewski, K. Schmidt-Base, R. Smith, D.R. Tomchick, M.M. Benning, D.A. Winkelmann, G Wesenberg and H.M. Holden // Science. 1993. — Vol. 261. — P. 50−58.
  121. Tobacman L.S. Isolation and functional comparison of bovine cardiac troponin T isoforms / L.S. Tobacman, R. Lee // J. Biol. Chem. — 1987. Vol. 262. — P. 4059 — 4064.
  122. Volkmann N. Evidence for an interaction between the SH3 domain and the N-terminal extension of the Essential Light Chain in Class II myosins / N. Volkmann, L. D. Saraswat S. Lowey // J. Mol. Biol. -2007. Vol.371. — P. 902 — 913.
  123. Weisberg A. Relation Between Crossbridge Structure and Actomyosin ATPase Activity in Rat Heart / A. Weisberg, S. Winegrad // Circ. Res. 1998. — Vol.83. — P. 60 — 72.
  124. Yamamoto K. The binding of skeletal muscle C-protein to regulated actin / K. Yamamoto // FEBS let. 1986. — Vol. 208. — P. 122 — 127.
  125. Yamamoto K. The c-proteins of rabbit red, white, and cardiac muscles / K. Yamamoto, C. Moos // J. Biol. Chem. 1983. — Vol. 258. -P. 8395−8401.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!