Общие пути обмена аминокислот: трансаминирование аминокислот, роль трансаминаз и реакции трансаминирования в обмене аминокислот

Под трансаминированием подразумевают реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2—) от аминокислоты на а-кетокислоту без, промежуточного образования аммиака. При добавлении к гомогенату мышц глутаминовой и пировиноградной кислот образуются а-кетоглутаровая кислота и аланин без промежуточного свободного аммиака; добавление аланина и а-кетоглутаровой кислоты приводило к образованию соответственно пировиноградной и глутаминовой кислот. * Реакции трансаминирования являются обратимыми и, как выяснилось позже, универсальными для всех живых организмов. Эти реакции протекают при участии специфических ферментов аминоферазами (по современной классификации, аминотранс-феразы, или трансаминазы наиболее интенсивно они протекают в том случае, когда один из партнеров представлен дикарбоновой аминоили кетокислотой Донорами NH2- группы могут также служить не только а-, но и B-, уи w-аминогруппы ряда аминокислот. Для реакций трансаминирования характерен общий механизм. Специфичность трансаминаз обеспечивается белковым компонентом. Ферменты трансаминирования катализируют перенос NH2- группы не на а-кетокислоту, а сначала на кофермент пиридоксальфосфат. Образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям (лабилизация а-водо-родного атома, перераспределение энергии связи), приводящим к освобождению а-кетокислоты и пиридоксаминфосфата; последний на второй стадии реакции реагирует с любой другой а-кетокислотой, что через те же стадии образования промежуточных соединений (идущих в обратном направлении) приводит к синтезу новой аминокислоты и освобождению пиридоксальфосфата. Опуская промежуточные стадии образования шиффовых оснований, обе стадии реакции трансаминирования можно представить в виде общей схемы.* Все природные аминокислоты (исключение составляет метионин) сначала реагируют с а-кетоглутаровой кислотой в реакции трансаминирования с образованием глутаминовой кислоты и соответствующей кетокислоты. Образовавшаяся глутаминовая кислота затем подвергается непосредственному окислительному дезаминированию под действием глутаматдегидрогеназы. Схематически механизм трансдезаминирования можно представить в следующем виде:*.