Дегидрогеназы и первичные акцепторы водорода — НАД и флавопротеиды; НАДН-дегидрогеназы

Дегидрогеназыгруппа ферментов из класса оксиредуктаз, катализирующих перенос протонов от субстрата и пары электронов к акцептору.

В переносе электронов от субстратов к молек. кислороду принимают участие:

1. пиридинзависимые дегидрогеназы, для которых коферментоми служат либо НАД, либо НАДФ. Коферменты НАД и НАДФ яв динуклеотидами, в которых мононуклеотиды связаны между собой через остатки фосфорной к-ты. В состав одного из нуклеотида входит амид никотиновой к-ты (витамин РР), др пред-ет собой АМФ.

Спос-ть НАД+ и НАДФ+ играть роль промежуточного переносчика водорода связана с наличием в их стр-ре амида никотиновой к-ты.

В клетках НАД-зависимые дегидрогеназы преимущественно учавствуют в процессах, связанных с переносом электронов и протонов от орг субстратов к кислороду. В свою очередь НАДФ-зависимые дегидрогеназы играют существенную роль в р-циях биосинтеза. В соот-вии с этим коферменты НАД и НАДФ различаются по своей внутриклеточной локализации: НАД концетрируется в митохондриях, а большая часть НАДФ нах-ся в цитоплазме клеток.

2. Фламиновые ферменты, содержат в качестве кофермента (простетической группы) одно из двух производных витамина В2 (рибофламина) или флавинадениндинуклеотид (ФАД). ФМН и ФАД очень прочно присоед-ся к ферменту, и не отщепляются от него ни на какой стадии каталитич цикла.

НАДН2-дегидрогеназа или флавопротеин-1 (ФП1), содержит ФМН в кач-ве кофермента, который акцептирует водород, отщепляемый от НАДН2 или НАДФН2.

В некоторых случаях фламиновые ферменты могут играть роль первичных дегидрогеназ, т. е.прямо, без участия НАД и НАДФ-зависимых дегидрогеназ, принимать электроны и протоны при окислении субстратов. Таким ферментом, в частности, яв-ся СДГ. Коферментом СДГ служит ФАД.

3. Кофермент Q или убихинон.

Компонент дыхательной цепи — убихинон, производный бензохинона является коферментом ФАДН₂ -дегидрогеназ, катализирующих перенос протонов и электронов на ферменты цитохромной системы.

Убихинон может существовать как в окисленной, так и восстановленной форме.

4. Цитохрома Дальнейший перенос электронов от убихинона на кислород осуществляет система цитохромов:

b, c₁, c, aa₃.

Все они имеют в качестве кофермента геминовую группу.

В ходе каталитического процесса валентность содержащегося в цитохромах железа обратимо изменяется:

Fe⁺⁺ Fe⁺⁺⁺

Величины окислительно-восстановительного потенциала у разных цитохромов неодинаковы. В цепи окисления они располагаются между убихиноном и кислородом :

b С1 С aa₃

Цитохромы b, c1, c выполняют функцию промежуточных переносчиков электронов, а цитохром аа3 является терминальным дыхательным ферментом, непосредственно взаимодействующим с кислородом.