Синтез и исследование биоспецифических сорбентов
На примере ферментов диаминоксидазы и оксидазы Б-аминокислот доказано, что, используя полученные нами сорбенты, можно достигнуть очень высоких степеней очистки (до 3500 раз) с высоким выходом в одностадийном процессе. Показано, что диаминокси-даза биоспецифически взаимодействует с лигандами, иммобилизованными через короткие вставки, поэтому можно утверждать, что активный центр фермента… Читать ещё >
Содержание
- 1. ВВЕДЕНИЕ
- 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- 2. 1. Основные положения метода биоспецифической хроматографии
- 2. 1. 1. Принцип метода биоспецифической хроматографии
- 2. 1. 2. Общие вопросы конструирования биоспецифических сорбентов
- 2. 1. 3. Принцип выбора биоспецифических лигандов
- 2. 2. Основные методы синтеза и исследования биоспецифических сорбентов
- 2. 2. 1. Наиболее часто использованные носители
- 2. 2. 2. Синтез сорбентов на основе агарозы
- 2. 2. 3. Основные методы активирования целлюлозы и присоединения к ней вставок и лигандов
- 2. 3. Диаминоксидаза и оксидаза Ъ- аминокислот
- 2. 3. 1. Основные свойства, субстраты и ингибиторы диаминоксидазы
- 2. 3. 2. Основные свойства, субстраты и ингибиторы оксидазы 1) -аминокислот
- 2. 3. 3. Методы очистки и выделения диаминоксидазы и оксидазы D-аминокислот. Сокращенные обозначения
- 2. 1. Основные положения метода биоспецифической хроматографии
- 3. 1. Методы анализа и исследования биоспецифических сорбентов
- 3. 2. Синтез активированных целлюлозных носителей
- 3. 3. Синтез целлюлозных носителей с гидрофобными вставками и биоспецифических сорбентов на их основе
- 3. 4. Синтез целлюлозных носителей с гидрофильными вставками
- 3. 5. Модифицирование носителей, содержащих карбоксильные и аминогруппы, и синтез на их основе биоспецифических сорбентов
- 4. 1. Активированные целлюлозные матрицы
- 4. 2. Целлюлозные носители с гидрофобными вставками и синтез биоспецифических сорбентов на их основе
- 4. 2. 1. Гало г енсо держащие носители
- 4. 2. 2. Носители, содержащие аминогруппы. III
- 4. 2. 2. 1. Аминогексиламинодезоксицеллюлоза
- 4. 2. 2. 2. 6-Аминогексиламид карбоксиметилцеллюлозы
- 4. 2. 2. 3. 2−0кси-3-(со -аминогексиламино) пропиловый эгЬир целлюлозы
- 4. 2. 3. Носители, содержащие карбоксильные группы
- 4. 2. 4. Носители, содержащие эпоксигруппы
- 4. 3. Целлюлозные носители с гидрофильными вставками
- 4. 4. Дальнейшее модифицирование носителей, содержащих карбоксильные и аминогруппы, и синтез на их основе биоспецифических сорбентов
- 4. 4. 1. Модифицирование аминогрупп носителя
- 4. 4. 2. Активирование карбоксильных групп носителя
- 4. 6. Использование биоспецифических сорбентов на основе целлюлозы для оценки специфических взаимодействий и исследования кинетики сорбционных процессов
Синтез и исследование биоспецифических сорбентов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)
Метод биоспецифической (аффинной) хроматографии для выделения и очистки биополимеров, особенно ферментов, приобретает все большее распространение. Его преимущества по сравнению, например, с ионообменной хроматографией очевидныпоскольку сорбенты конструируются так, чтобы они обладали специфическим сродством по отношению к одному ферменту (или группе ферментов), их применение позволяет намного сократить процесс очистки и эффективную очистку ферментов осуществить в одну стадию. Получение же высокоочищенных ферментов — задача поставленная перед биохимией в настоящее времячаще всего вообще не достижимо без применения биоспецифических методов очистки.
Хотя в разработке биоспецифических сорбентов достигнут определенный прогресс и в лабораторных масштабах биоспецифическая хроматография получила должное признание, её более широкое внедрение задерживается из-за отсутствия доступных, дешевых, качественных сорбентов, обладающих достаточной прочностью и химической устойчивостью.
Сорбенты на основе агарозы, чаще всего применяемые до сих пор, малодоступны из-за их дороговизны и обладают рядом недостатков: малой устойчивостью к химическим агентам и микроорганизмам, низкой механической прочностью и др.
Во многих аспектах преимуществами обладают носители на основе целлюлозы, однако биоспецифические сорбенты на основе целлюлозы изучены незаслуженно мало.
Задачами настоящей диссертационной работы являются: подбор наиболее подходящих методов и условий активирования целлюлозной матрицы, модифицирование её различными дистанцирующими группами (вставками), введение ферментспецифических (или группспецифических) лигандов и исследование сорбции ферментов на полученных сорбентах в статических и динамических условиях.
Нами разработаны методы активирования целлюлозной матрицы, получения носителей со вставками, содержащими амино-, галогенал- • кильные, карбоксильные, альдегидные и другие реакционноспособные группы, а также методы модифицирования вышеперечисленных носителей и синтеза биоспецифических сорбентов на их основе иммобилизацией ферментспецифических и группспецифических лигандов. Исследована биоспецифичность и свойства полученных сорбентов, показаны возможности и перспективность их применения для очистки ферментов. Доказано, что биоспецифические сорбенты на основе целлюлозы применимы для очистки фермента диаминоксидазы и их использование позволяет достичь более высоких степеней очистки, чем использование аналогичных сорбентов на основе агарозы. Исследованы возможности оценки специфических взаимодействий между ферментоми сорбентом, а также разработаны методы исследования кинетики сорбционных процессов. Полученные результаты показывают, что целлюлозу можно эффективно использовать для синтеза сорбентов, причем методы их синтеза достаточно просты и удобны.
Носители и сорбенты на основе целлюлозы представляют не только научный, то и практический интерес. В 1983 году осуществлено внедрение в лабораторную практику НПО «Биохимреактив» г. Олайне и химического факультета ЛГУ им. П.Стучки 5 методов получения сорбентов. В 1984;1986 гг предусмотрено внедрение методов получения этих сорбентов в промышленности и их применение для очистки ферментов.
2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.
выводы.
1. С целью получения носителей для синтеза биоспецифических сорбентов исследованы методы и условия активирования целлюлозной матрицы. Получены галогендезоксицеллюлозы, 2,3-эпоксипро-пиловый эфир целлюлозы, 2-галоген-З-оксипропиловый эфир целлюлозы и другие активированные носители со свойствами, удовлетворяющими существующим в биоспецифической хроматографии требованиям.
2. Исследованы условия синтеза и разработаны способы получения носителей, содержащих аминогруппы. Доказано, что наилучшими среди них являются 6-аминогексиламинодезоксицеллюлоза и 2-окси-З- (соаминогексиламино) пропиловый эфир целлюлозы, Впервые получены носители, содержащие галогеналкильные" галоге-нацильные, карбоксильные и эпоксигруппы, с различной длиной и гидрофильностью вставки и различными степенями замещения, и показана перспективность их применения для синтеза биоспецифических сорбентов.
3. Показаны возможности дальнейшего модифицирования носителей, содержащих аминогруппы, карбоксильными, п-аминобензоильными и меркаптогруппами, и получены биоспецифические сорбенты на их основе, а также исследованы возможности получения и получены носители с гидрофильными вставками, содержащими перечисленные концевые группы, что значительно расширяет возможности применения носителей для связывания биологически активных веществ .
4. Показано, что, используя полученные носители и методы синтеза биоспецифических сорбентов, можно иммобилизовать биологически активные вещества, содержащие реакционноспособные группы. Найдены оптимальные условия иммобилизации биоспецифических лигандов и получено 59 новых биоспецифических сорбентов с ферментспецифическими, группспецифическими и гидрофобными ли-гандами.
5. На примере ферментов диаминоксидазы и оксидазы Б-аминокислот доказано, что, используя полученные нами сорбенты, можно достигнуть очень высоких степеней очистки (до 3500 раз) с высоким выходом в одностадийном процессе. Показано, что диаминокси-даза биоспецифически взаимодействует с лигандами, иммобилизованными через короткие вставки, поэтому можно утверждать, что активный центр фермента не находится в «кармане» , — а вероятнее всего на поверхности фермента. Исследован ташке характер взаимодействия фермента с иммобилизованными субстратами и ингибиторами, и определены оптимальные позиции их связывания, позволяющие сохранить характер фермент-лигандового взаимодействия.
6. Исследованием сорбции и десорбции ферментов в статических и динамических условиях доказано, что для полученных нами сорбен-^ тов взаимодействия фермент-лиганд в случае иммобилизации одного компонента системы идентичны взаимодействиям в свободном состоянии, т. е. структура носителя, его пористость, тип и длина вставки, тип присоединения лиганда, концентрация лиганда в сорбенте не препятствует фермент-лигандному взаимодействию и сорбент является биоспецифическим.
7. Сопоставлением результатов, полученных нами, и результатов, полученных используя другие типы матриц, показано, что целлюлозные сорбенты превосходят другие до сих пор применяемые сорбенты по достигаемому эффекту очистки, технологичности их синтеза, механической и химической устойчивости и другим параметрам.
8. Исследованы возможности оценки специфических взаимодействий между ферментом и биоспецифическим сорбентом и разработаны способы исследования кинетики сорбционных процессов.
9. Разработана и внедрена в промышленности технология синтеза нескольких носителей и биоспецифических сорбентов и показано, что используя их можно существенно упростить ряд процессов выделения и очистки белков.
Список литературы
- Axen R., Porath J, Ernback S. Chemical Coupling of Peptides and Proteins to Polysaccharides by Means of Cyanogen Ha-lides. Nature, 1967, vol.214, H 5095, pp.1302−1304.
- Porath J., Axen R., Ernback S. Chemical Coupling of Proteins to Agarose. Nature, 1967, vbl.215, N5109, pp.1491−1492.
- Axen R., Ernback S. Chemical Fixation of Enzymes to Cyanogen Halide Activated Polysaccharide Carriers. Eur. J. Biochem., 1971, vol.18, N 3, pp.351−360.
- Cuatrecasas P., Anfinsen C.B. Affinity Chromatography. In: Methods in Enzymology. N.Y., London: Academic Press, 1971, vol.22, — pp.345−379.
- Cuatrecasas P., Wilchek M., Anfinsen C.B. Selective Enzyme Purification by Affinity Chromatography.- Proc.Natl.Acad. Sei. U.S., 1968, vol.61, N 2, pp.636−643.
- Cuatrecasas P. Protein Purification by Affinity Chromatography. J. Biol.Chem., 1970, vol.245, N 12, pp.3059 -3065. ч
- Gray G.R. Affinity Chromatography. Anal.Chem., 1980, vol. 52, N 5, PP.9R-15R.
- Клящяцнлй Б.А., Шалот B.C. Биоспецифжчеекая адсорбцтоижая хроматография (аффинная хроматография).- В сб.: Успехи биологической химии, М.: Наука, 1976, т. 17, с. 234−267.
- Trayer I.P. Affinity Chromatography. Tech. Life Sei., Bio-chem., 1978, vol. В 102, pp.1−34.
- Porath J. Developement of Modern Bioaffinity Chromatography. J.Chromatogr., 1981, vol.218, pp.241−259.'
- Grandi C., Fontana A. Chromatografia di affinita.-Giorn. It. Chim.Cl., 1978, vol.3, N 1, p.9−41.
- Lowe C.R., Dean P.D.G. Affinity Chromatography. N.Y.: J. Y/iley and Sons, 1974. — 272 p.
- Affinity Techniques. Methods in Enzymology (Eds. Jako-by W.B., WilchekM.), N.Y.etc.: Academic Press, 1974″ vol.34. — 810 p.14* Безвершенко И. А. Аффинная хроматография, Киев: Наукова Думка, 1978. — 126 с.
- Туркова Я. Аффинная хроматография. М.: Мир, 1980. -471 с.
- Mohr P., Pommerening K., Kuhn M. Molecular Aspects of Affinity Chromatography. J.Polym.Sci.- Polymer Symposium, 1980, vol.68, pp.109−119.
- Berger R. Literaturstudie uber fixierte Coenzyme bzw. Nucleotide unter besonderer Berucksichtigung ihrer Anwendung fur Substratumwandelnde enzymatische Prozesse. — Z. Chem., 1976, Bd.16, S.386−395.
- Кдящицкий BJL Аффинная хроматография глшеозидаа. Биоорган. Химия, 1980, т. 6,? 4, с. 485−628.
- Лозинский В.И., Рогожин С. В. Хемоспецифическая (ковалент-ная) хроматография биополимеров.-х- Успехи химии, 1980, т. 4, вып. 5, с. 879−902.
- O’Carra P. A Reappraisal of Affinity Chromatography. Biospecific Binding to Immobilized Small Ligands in Affinity Chromatography. Biochem.§ oc.Trans., 1981, vol.9, И 4, pp.283−285.
- Песлякас И.-Г.И., Суджовене О. Ф., Глета А. А. Групповые биоспецифические сорбента со связанными красителями -структурными аналогами коферментов для ввделения и очистки ферментов. Прикл. Биохимия и Микробиол., 1981, т. 17, вып. 3, с. 629−652.
- Chaiken I.M. Quantitative Uses of Affinity Chromatography. Anal.Biochem., 1979, vol.97, N 1, pp.1−10.
- Sharma S.K., Mahendrao P.P. Affinity Chromatography of Cells and Cell Fragments. J.Chromatogr., 1980, vol.184, N 4, pp.471−499.
- Lowe C.R. Affinity Chromatography: the Current Status. -Int. J Biochem., 1977, vol.8, N 3, pp.177−181.
- Hey Y., Dean P.D.G., Dyes. A Colourful Addition to Protein Purification. Chem.Ind. (London), 1981, vol.20, pp.726--732.
- Lowe C.R., Harwey M.J., Craven D.B., Dean P.D.G. Some Pa-rametrs Relevant to Affinity Chromatography on Immobilized nucleotides. Biochem.J., 1973, vol.133, H3, pp.499--506.
- Hipwell C.M., Harvey M.J., Dean P.D.G. Affinity Chromatocgraphy on an Homologous Series of Immobilized И -w-aminoalkyl AMP. The Effect of Ligand-Matrix Spacer Length on Ligand-Enzyme Interaction, FEBS Lett, 1974, vol.42, N 3, pp.355−359.
- Garcia C.M., Singhal R.P. Affinity Chromatography of Tyrosine Transfer RNAs. Biochem.Biophys.Res.Commun., 1979, vol.86, H 3, pp.697−703.
- Glasgow L.R., Paulson J.C., Hill R.L. Systematic Purification of Five Glycosidases from Streptococcus (Diplococcus) pneumoniae. J.Biol.Chem., 1977, vol.252, N 23, pp.8615--8623.
- Alam T., Balasubramanian A.S. Affinity Chronography and Separation of the Molecular Forms of Monkey Brain 06-L--Fucosidase on Fucose-Linked Sepharose. Biochim.Biophys. Acta, 1979, vol.566, N 2, pp.327−334.
- Matsumoto I., Mizuno Y., Seno N. Activation of Sepharose with Epichlorhydrin and Subsequent Immobilization of Li-gand for Affinity Chromatography. J.Biochem., 1979, vol. 85, N 4, pp.1091−1098.
- Lehman H., Shiitte H.R. Darstellung tragerfixierter Abscisin-saure. Z.Chem., 1979, Bd.19, K 9, S.345−346.
- Tesser G.I., Fisch H.U., Schwyzer R. Limitations of Affinity Chromatography: Sepharose-Bound Cyclic 3', 51-Adenosine Monophosphate. FEBS Lett., 1972, vol.23, N 1″ pp.56--58.
- Wilchek M. Stable and High Capacity Sepharose Derivatives for Affinity Chromatography. FEBS Lett., 1973, vol.33, N 1, pp.70−72.
- Jost R., Yaron A., Goldberg D. Preparation of Soluble and Insoluble Polysaccharide Conjugates of Peptides with a Free o6-Amino Group. Eur.J.Biochem., 1974, vol.48, N 1, pp.119−129.
- HaT. CIIIA 4 225 487. Affinity Chromatography of Vibrio Cho-lerae Enterotoxin-Ganglioside Polysaccharide and the Biological Effects of Ganglioside-Containing Soluble Polymers. (Cuatrecasas P., Parikh I.)
- Gschwind H.P., Gschwind U., Paul C.H., Kirchner K. Affinity Chromatography of Tryptophan Synthase from Escherichia coli. Eur. J.Biochem., 1979, vol.96, N 2, pp.403 416.
- Пат. ФРГ 2 247 163. TrSgermatrix zur Fixierung biologisch wirksamer Stoffe und Verfahren zu ihrer Herstellung. (Orth
- H.D., Brummer W., Klockow M., Hennrich N.).
- V/ebber S., Harzer G., Whiteley J.M. Isolation of Rat Liver Phenylalanine Hydroxylase Using a Novel Pteridine Matrix. Anal.Biochem., 1980, vol.106, N 1, pp.63−72.
- Kalderon N., Silman I., Blumberg S., Dudai Y. A Method for the Purification of Acetylcholinesterase by Affinity Chromatography. Biochim.Biophys.Acta, 1970, vol.207,1. N 3, pp.560−562.
- Schmidt J., Raftery M. A Purification of Acetylcholine Receptors from Torpedo Californica Electroplax by Affinity Chromatography. Biochemistry, 1973, vol.12, N 5, pp. 852−856.
- Lamed R., Levin Y., Oplatka A. Enzymatic Mechanochemistry.
- The Interaction of Heavy Meromyosin With «Immobilized Adenosine Triphosphate». Biochim.Biophys.Acta, 1973, vol.305, N 1, pp.163−171.
- Eur. J.Biochem., 1974, vol.41, N 2, pp.347−351.
- Murphy R.F., Conlon J.M., Iman A., Kelly 6. Comparison of Nonbiospecific Effects in Immunoaffinity Chromatography Using Cyanogen Bromide and Bifunctional Oxiranes as Immobilizing Agents. J.Chromatogr., 1977, vol.135, N 2, pp. 427−433.
- O’Carra P., Barry S., Griffin T. Spacer Arms in Affinity Chromatography: Use of Hydrophilic Arms to Control or Eliminate Nonbiospecific Adsorbtion Effects. FEBS Lett., 1974, vol.43, N 2, pp.169−175.
- Lowe C.R. Immobilized nucleotides and Coenzymes for Affinity Chromatography. Pure and Appl.Chem., 1979, vol.51, H 7, pp.1429−1441.
- Dean P.D.G. Alternatives in the Design of Affinity Matrices. Proc.Analyt.Div.Chem.Soc., 1979, vol.16, N 7, pp. 208−211.
- O’Carra P. Bioaffinity Chromatography: Theoretical Aspects and Complicating Factors. Biochem.Soc.Trans., 1974, vol. 2, N 6, pp.1289−1293.
- Mosbach K. General-Ligand Affinity Chromatography. Bio-chem.Soc.Trans., 1974, vol.2, N 6, pp.1294−1296.
- Mosbach K. Immobilized Coenzymes in General Ligand Affinity Chromatography and their Use as Active Coenzymes. In: Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, N.Y.: J. Wiley and S0ns, 1978, vol.46, pp.205−278.
- Lee C.Y., Lazarus L.H., Kabakoff D.S., Russell P.J., Laver M., Kaplan N.O. Purification of Kinases by General Ligand Affinity Chromatography. Arch.Biochem.Biophys., 1978, vol.178, N 1, pp.8−18. Norrloy/ 0. ,
- Rieke E., Barry S., Mosbach К. N N-(6-Aminohexyl) car-bomylmethyl. -coenzyme A. Synthesis and Application in Affinity Chromatography and as an Immobilized Active Coenzyme. — Eur. J.Biochem., 1979, vol.100, И 1, pp.203−212.
- Пат. ФРГ 2 945 129. Adenosine Triphosphate Derivatives as a Ligand for Affinity Chromatography or as an Enzyme Cofactor for Industrial Enzyme Applications. (Imahori K., Toraita К.) С.A., 1980, vol.93, 186 751.
- Hyan E., Pottrell P.P. Interactions Between an Unusual Aspartate Aminotransferase from Rhizobium Japanicum and Py-ridoxal-5'-Phosphate Studied by Affinity Chromatography.-PEBS Lett., 1972, vol.23, N 1, pp.73−76.
- Ikeda S., Pukusi S. Preparation of Pyridoxal 5'-Phospha-tebound Sepharose and Its Use for Immobilization of Trypto-phanase. Biochem.Biophys.Res.Commun., 1973, vol.52,1. H 2, pp.482−488.
- Matsuura A., Iwashima A., Nose Y. Purification of Thiami-nebinding Protein from Escherichia coli. Biochem. Bio-phys. Res.Commun., 1973, vol.51, H 1, pp.241−246.
- Allen R.H., Majerus P.W. Isolation of Vitamin B12~binding Proteins Using Affinity Chromatography. J.Biol.Chem., 1972, vol.247, N 23, pp.7695−7701.
- Нехо E. A New Principle in Biospecific Affinity Chromatography Used for Purification of Cobalamin-Binding Proteins.- Biochira.Biophys.Acta, 1975, vol.379, К 1, pp.189−192.
- Jacobsen D.W., Montejano Y.D., Huennekens P.M. Rapid Purification of Cobalamin-Binding Proteins Using Immobilized Arainopropylcobalamin. -Anal.Biochem., 1981, val. 113, U 1, pp.164−171.
- Garbers D.L. Sea Urchin Sperm Guanylate Cyclase. Purification and Loss of Cooperativity. J.Biol.Chem., 1976, vol.251, H 13, pp.4071−4077.
- Kapmeyer H., Lappi D.A., Kaplan N.O. The Synthesis of 8-(6-Aminohexyl)-amino-GTP and GDP and Their Application as Ligands in Affinity Chromatography. Anal.Biochem., 1979, vol.99, U 1, pp.189−199.
- Kois P., Rosenberg I., Holy A. Affinity Chromatography of Guanyloribonuclease from Streptomyces aurecfasciens. -Collect.Czech.Chem.Commun., 1980, vol.45, N 10, pp.28 392 846.
- McCormick D.B. Specific Purification of Avidin by Column Chromatography on Biotin-Cellulose. Anal.Biochem., 1965, vol.13, N 1, pp.194−198.
- Arsenis C., McCormick D.B. Purification of Flavin Mono-nucleotide-dependent Enzymes by Column Chromatography on Flavin Phosphate Cellulose Compounds. J.Biol.Chem., 1966, vol.241, N 2, pp.330−334.
- Beissner R.S., Rudolph F.B. Immobilized Anthraquinone Dyes for Affinity Chromatography. J.Chromatogr., 1978, vol, 161, N 1, pp.127−135.
- Lowe C.R., Hans M., Spibey N., Drabble W.T. The Purification of Inosine 5'-Monophosphate Dehydrogenase from Escherichia coli by Affinity Chromatography on Immobilized Procion Dyes. Anal.Biochem., 1980, vol.104, N 1, pp.23--28.
- Bouriotis V., Dean P.D.G. Use of Triazine Dyes in the Affinity Chromatographic Purification of Alkaline Phosphatase from Calf Intenstine. J.Chromatogr., 1981, vol.206, N 3, pp.521−530.
- Clonis Y.D., Lowe C.R. Affinity Chromatography on Immobilized Iriazine Dyes. Biochim.Biophys.Acta, 1981, vol. 659, N 1, pp.86−98.
- Fulton S.P. Use of Synthetic Chemical ligands for Affinity Chromatography of Proteins. Amer.Chem.Soc.Polym.Prepr., 1980, vol.21, N 2, pp.98−99.
- Hofstee B.H.J. Hydrophobic Affinity Chromatography of Proteins. Anal.Biochem., 1973, vol.52, H 2, pp.430--448.
- Jost R., Miron T., Wilchek M. The Mode of Adsorbtion of Proteins to Aliphatic and Aromatic Amines Coupled to Cyanogen Bromide-Activated Agarose. Biochim.Biophys.Acta, 1974, vol.362, U 1, pp.75−82.
- Nishikawa H., Bailon P. lyotropic Salt Effects in Hydrophobic Chromatography. Anal.Biochem., 1975, vol.68, N 2, pp.274−280.
- Gibson G.G., Schenkman J.B. Purification and Properties of Cytochrome P-450 Obtained from Liver Microsomes of Untreated Rats by Laurie Acid Affinity Chromatography. -J.Biol.Chem., 1978, vol.253, N 17, pp.5957−5963.
- Ochoa J.L. Hydrophobic (Interaction) Chromatography. -Biochimie, 1978, vol.60,'H 1, pp.1−15.
- Buttler L.G. Enzyme Immobilization by Adsorbtion on Hydrophobic Derivatives of Cellulose and Other Hydrophilic Materials. Arch.Biochem.Biophys., 1975, vol.171, N 2, pp.645−650.
- Imoto Т., Yagishita K. Chitin Coated Cellulose as an Adsorbent of Lysozyme-like Enzymes. Agr.Biol.Chem., 1973, vol.37, U 3, pp.465−470.
- Роговин 3.A., Шорытина И. Н. Химия целлюлозы и ее спутников. Л.: ШШХ1Д953. — 678 с.
- Никитин Н.И. Химия древесины и целлюлозы. М.: Изд-во АН СССР, 1962. — 711 с.
- Роговин З.А., Гальбрайх Л. С. Химические превращения и модификация целлюлозы. М.: Химия, 1979. — 208 с.
- Роговин З.А. Химия целлюлозы. М.: Химия, 1972. — 520 с. 99* Целлюлоза и ее производные /Под ред. Н. Байклза, Л. Сегала М.: Мир, 1974, т. I, 2 — 806 Ci
- De Larco J., Guroff G. The Binding of RHA to Various Celluloses. Biochem.Biophys.Res.Commun., 1973, vol.50, N 2, pp.486−492.
- Kohn J., Wilchek M. A Colorimetric Method for Monitoring
- Activation of Sepharose by Cyanogen Bromide. Biochem. Biophys.Res.Commun., 1978, vol.84, N 1, pp.714−718.
- Jlyp&e A.A. XpoMarorpa^zqecicae MaTepaajni. M.: Xhmhh, 1978.' - 440 c.
- March S.C., Parikh I., Cuatrecasas P. A Simplified Method for Cyanogen Bromide Activation of Agarose for Affinity Chromatography. Anal.Biochem., 1974, vol.60, N 1, pp.149−152.
- Nishikawa A.H., Bailon P. Affinity Purification Methods. Nonspecific Adsorbtion of Proteins Due to Ionic Groups in Cyanogen Bromide Treated Agarose. Arch.Biochem.Bio-phys., 1975, vol.168, N 2, pp.576−584.
- Ludens J.H., De Vries J.R., Fanestil D.D. Criteria for Affinity Chromatography of Steroid-binding Macromolecu-les. J.Biol.Chem., 1972, vol.247, N 23, pp.7533−7538.
- Sica V., Parikh I., Nola E., Puca G.A., Cuatrecasas P. Affinity Chromatography and the Purification of Estrogen Receptors. J.Biol.Chem., 1973, vol.248, N 18, pp.65 436 558.
- Svtfidberg L", Porath J. Preparation of Adsorbents for Bio-specific Affinity Chromatography. I. Attachment of Group
- Containing Ligands to Insoluble Polymers by Means of Bi-functional Oxiranes. J.Chromatogr., 1974, vol.90, II 1, pp.87−98.
- Hubert P., Porath J. Metal Chelate Affinity Chromatography. I. Influence of Various Parametrs on the Retentionof Nucleotides and Related Compounds. J.Chromatogr., 1980, vol.198, N 3, pp.247−255.
- Matsumoto I., Seno N., Golovtchenko-Matsumoto A.M., Osawa
- Т. Amination and Subsequent Derivatization of Epoxy. Activated Agarose for the Preparation of New Affinity Adsor* bents. J.Biochem., 1980, vol.87, pp.535−540.
- Brandt J., Andersson L.O., Porath J. Covalent Attachment of Proteins to Polysaccharide Carriers by Means of Ben-zoquinone. Biochim.Biophys.Acta, 1975, vol.386, N 1, pp.196−202.
- Пат, ФРГ 2 805 056. Aktivierte Grundmasse und Verfahren zu Herstellung. (Ayers J.S., Bethell G.S., Hancock W.S., Palmerston N., Hearn M.T.W.).
- Пат. ФРГ 2 619 521. Neue aktivierte Trager und Verfahren zu ihrer Herstellung (Hildebrand D., Gribnau Т.) C.A., 1978, vol.88, P38496.
- Gribnau T.C.J., Van Eekelen C.A.G., Tesser G.I., Nivard R.P.J. Application of the FCP-Activation Procedureto the Synthesis of a Biospecific Adsorbent for Trypsin. -J.Solid-Phase Biochem., 1978, vol.3, N 4, pp.271−289.
- Flemming Ch., Gebert A., Roth P., Wand. H. Synthese und Eigenschaften tragerfixierter Enzyme. III. Kovalente Bindung von Aminoazylase I an Dialdehydeepidex und Dialdehyddextran. Acta biol.med.germ., 1973″ Bd.31, S. 449−451.
- Flemming Ch., Gabert A., Roth P. Synthese und Eigenschaften tragerfixierter Enzyme. I. Kovalente Bindung von Trypsin an Dialdehydcellulose. Acta biol.med.germ., 1973, Bd.30, S.177−182.
- Freeman A., Sokolovsky M., Goldstein L. Insonitrile Derivatives of Polysaccharides as Supports for the Covalent Fixation of Proteins and Other Ligands. — Biochim. Bio-phys. Acta, 1979, vol.571, N 1, pp.127−136.
- Cuatrecasas Pf, Parikh I. Adsorbents for Affinity Chromatography. Use of N-Hydroxysuccinimide Esters of Agarose. Biochemistry, 1972, vol.11, N 12, pp.2291−2299″
- Wichman A. Affinity Chromatography of Human Plasma Low-and High-Density Lipoproteins. Biochem.J., 1979, vol.181, N 2, pp.691−698.
- Merrill A.H., HcCormick D.B. Affinity Chromatographic Purification and Properties of Flavokinase (ATP: Riboflavin 5'-Phosphotransferase) from Rat Liver. J. Biol.Chem., 1980, volr255, N 4, pp.1335−1338.
- Пат. США 3 947 352. Polysaccharide Matrices for Use as Adsorbents in Affinity Chromatography Techniques. (Cuatrecasas P., Parikh I.)
- Boschetti E., Corgier M., Garello R. Immobilization of Ligands for Affinity Chromatography. Biochimie, 1978, vol.60, И 4, pp.425−427.
- Patel R.P., Lopiekes D.V., Brown S.P., Prices S. Derivatives of Proteins. II. Coupling of ofc-Chymotrypsin to Carboxyl-Containing Polymer by Use or N-Ethyl-5-phenyl's oxazolium-3 '-sulfonate. Biopolymers, 1967, vol.5, N 6, pp.577,582.
- Coupek J., Labsky J., Kalal J., Turkova J., Valentova 0. Reactive ."Carriers of Immobilized Compounds. Bio-chim.Biophys.Acta, 1977, vol.481, N 2, pp.289−296.
- Turkova J. Immobilization of Enzymes on Hydroxyalkyl Methacrylate Gels. In: Methods in Enzymology, K.X.: Academic Press, 1976, vol.44, pp.66−83.
- Micheel P., Evvers J. Synthese von Verbindungen der Cellulose mit Eiweisstoffen. Makromol.Chem., 1949, Bd.3, S.200−209.
- Суровцев В.И., Козлов Л. В., Антонов В. К. Исследование денатурации -химотрипсина, ковалентно связанного с карбоксиметилцеллюлозой. Биохимия, 1971, т. 36t J6 I, с. 199−204.
- Mitz М.А., Summaria L.I. Synthesis of Biologically Active Cellulose Derivatives of Enzymes. Nature, 1961, vol.183, H 4764, pp.576−577.
- A.C. 734 215 (СССР). Способ получения сорбентов для аффинной хроматографии сериновых протеаз /С .А. Кудинов, Е. В. Евецкая/
- Кудинов С.А., Ерецкая Е. В., Позднякова Т.М., Панченко
- H.Е., Мацуй СЛ., Бабенко И. М. Аффинные сорбенты для получения плазминогена. Укр. Биохим. S., 1979, «?51, J6 4, с. 330−334.
- Schleunig W.D., Schiessler H., Fritz H. Highly Purified Acrosomal Proteinase (Boar Acrosin): Isolation by Affinity Chromatography Using Benzamidine-Cellulose and Stabilization. Hoppe-Seyler's Z.Physiol.Chem., 1973, Bd. 354, S.550−554.
- Fritz H., Wunderer G., Dittmann В. Zur Isolierung von Schweine und Human-Serumkallikrein durch Affinitat-sChromatographie. — Hoppe-Seyler1s Z.Physiol.Chem., 1972, Bd.353, S.893−900.
- Simionescu Cr., Dumitriu S., Bulacovschi V., Popa V.l. Bioactive Polymers. 3. Cellulose Derivatives as Supports for Biologically Active Compounds. J.Polym.Sci.: Polymer Symposium, 1979, vol.66, pp.171−183.
- Сунь Тун, Деревицкая В. А-, Роговин З. А. Синтез новых производных целлюлозы и других полисахаридов* 2. Синтез амидов альгиновой кислоты и карбокоиметилцеллюлозы с аминокислотами. Высокомол.Соед., 1959, т.1, № 8, с. II78-II8I.
- Simionescu Cr., Dumitriu S. Nouveaux derives de la cellulose utilises pour la synthese des copolymeres greffes et pour certains materiaux cellulosiques ayant des proprietes antimicrobiennes. Cellul.Chem. and Technol., 1972, vol.6, N 6, pp.663−670.
- Gilham P.T. The Covalent Binding of nucleotides, Polynucleotides and Nuclein Acids to Cellulose. In: Methods in Enzymology, H.Y., London: Academic Press, 1971, vol.21, pt D, pp.141−197.
- А.С. 479 782 (СССР). Способ получения сорбентам /В.П.
- Демушкин, М.А.Иванов/. -Опубл. в Б.И., 1975,? 29.
- Glassraeyer С.К., Ogle J.D. Properties of an Insoluble Form of Trypsin. Biochemistry, 1971, vol.10, N 5, pp.786−792.
- Habeeb A.F.S.A. Preparation of Enzymatically Active, Y/ater-Insoluble Derivatives of Trypsin. Arch.Biochem.
- Biophys., 1967, vol.119, N 1−3, pp.267−268.143» Campbell D.H., Luesher E., Lermann L.S. Imunological
- Adsorbents. I. Isolation of Antibody by Means of a Cellulose Protein Antigen. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 1951, vol.37, N 9, pp.575−582.
- Сунь Тун, Деревицкая B. Ai, Роговин З. А. Синтез новых производных целлюлозы и других полисахаридов. 9. Синтез эфиров целлюлозы с ароматическими аминокислотами. Высокомол- Соед., I960, т.2, Л 12, с. I768-I77I.
- Axen R., Porath J., Chemical Coupling of Enzymes to Cross-Linked Dextran (Sephadex). Nature, 1966, vol. 210, N 5034, pp.367−369.
- Гурвич A.E., Капнер Р. Б., Незлин P.C. Ввделение чистых антител при помощи фиксированных на целлюлозе антигенов и изучение их свойств. Биохимия, 1959, т. 24, № I, с- 144−156.
- Kay G., Lilly M.D. The Chemical Attachment of Chymotrip-sin to Water-insoluble Polymers Using 2-Amino-4,6-Di-chloro-s-Triazine. Biochim.Biophys.Acta, 1970, vol. 198, N 2, pp.276−285.
- Chibata I., Tosa Т., Sato Т., Mori Т. Production of L-Amino Acids by Aminoacylase Adsorbent on DEAE-Sep-hadex. In: Methods in Enzymology, N.Y.etc.: Academic Press, 1976, vol.44, pp.749−752.
- Robbins J.B., Haimovich J., Sela M. Purification of Antibodies with Immunoadsorbents Prepared Using Bromo-acetyl Cellulose. — Immunochemistry, 1967, vol.4, N1, pp. ll-22r
- Sanderson C.J., Wilson D.V. A Simple Method for Coupling Proteins to Insoluble Polysaccharides. Immunology, 1971, vol.20, И 6, pp.1061−1065.
- Пат. США 4 082 743. Process for the Production of Dial-dehjde Cellulose from Cellulose (Hearon W.M., Witte J. P., Cheng Pan Lo).
- Недоспасов A.A., Хомутов P.M. Синтез и некоторые свойства аминооксиалкилцеллюлоз. Изв. АН СССР. Сер.Хим., 1976,? 5, с. II36-II4I.
- Недоспасов A.A., Хомутов P.M. Иммобилизация нуклеози-дов и нуклеиновых кислот на аминооксиадсорбентах. -Биоорган. Химия, 1978, т. 4, № 5, с. 645−653.
- Шумянцева В.В., Хомутов P.M. Обратимая иммобилизация моно и олигонуклеотвдов по концевым фосфотным группам на аминооксибутилцелжшозе. Биоорган. Химия, 1978, т. 4, A II, с. 1477−1479.
- Пат* США 4 158 703. T^ uPtake 2est Employing Covalent-ly Bound Bovine Serum Albumin. (Polito A.J.).
- Пат. ФРГ 2 828 194″ Immobilisierte Aminoacylase Zuber-eitumg und Vergahren zu derer Herstellung (Chibata I., Tosa Т., Mori Т., V/atanabe Т., Fujimura M.)'•
- Ono S., Tosa Т., Chibata I.P. Preparation and Properties of Immobilized Naringinase Using Tannin-amino-hexyl Cellulose. Agric. Biol"Chem., 1978, vol.42, N 10, pp.1847−1853.
- Горкин В. З- Аыинооксццазы и их значение в медицине. М.: Медицина, 1981. — 336 с.
- Buffoni F. Histaminase and Related Amine Oxidases. -Pharmacol.Rev., 1966, vol.18, И 4, pp.1163−1199.
- Zeller A. Diamine Oxidases. In: The Enzymes, N.Y.: Academic Press, 2nd.ed., vol.8, 1963, pp.314−335.
- Kapeller-Adler R. Amine Oxidases and Methods for their Study. N.Y.-London: Wiley-Interscience, 1970.401 p.
- Quash G., Keolouangkhnot Т., Gazzolo L., Rippll H., Saez S. Diamine Activities in Normal and Transformed Cells. Biochem.J., 1979, vol.177, N 1, pp.275−282.
- Mondovi В., Rotilio G., Costa M.T., Finazzi-Agro A., Chiancono E., Hansen R.E., Beinert H. Diamine Oxidase from Pig Kidney. J.Biol.Chem., 1967, vol.242,1. N 6, pp.1160−1167.
- Bardsley W.G., Hill C.M., Lobley E.W. A Reinvestigation of the Substrate Specifity of Pig Kidney Diamine Oxidase. Biochem.J., 1970, vol.117, H 1, pp.169−176.
- Kapeller-Adler R., MacFarlane H. Purification and Identification of Hog-Kidney Histaminase. Biochem.Biophys.Acta, 1963, vol.67, К 4, pp.542−565.
- Shindler J.S., Bardsley W.G. Human Kidney Diamine Oxidase: Inhibition Studies. Biochem.Pharmacol., 1976, vol.25, N 25, pp.2689−2694.
- Macholan L. Selective and Reversible Inhibition of Diamine Oxidase by l, 5-Diamino-3-Pentanone. Collect.Czech. Chem.Commun., 1974, vol.39, H 2, pp.653−661.
- Floris G., Fadda M.B., Pellegrini M., Corda M., Finazzi-Agro A. Purification of Pig Kidney Diamine Oxidase by Gel-exclusion Chromatography. -FEBS Lett., 1976, vol.72, N 1, pp.179−181.
- Климова Г. И., Громова Л. Н., Горкин В. З. Сорбент для очистки диаминооксидазы методой аффинной хроматографии. -Прикл. Биохимия и Микробиол., 1976, т. 12, вып. 4, с. 614−618.
- Floris G., Fadda M.B. Pig Kidney Diamine Oxidase. A New Method of Purification. Boll.Soc.It.Biol.Sper., 1979, vol.55, N 12, pp.1184−1188.
- Crabbe M.J., Childs R.E., Bardsley Y/.G. Time-Dependent Inhibition of Diamine Oxidase by Carbonyl-Group Reagents and Urea. Eur.J.Biochem., 1975, vol.60, N 2, pp.325−333.
- Bardsley W.G., Ashford J.S. Inhibition of Pig Kidney Diamine Oxidase by Substrate Analogues. Biochem.J., 1972, vol.128, N 2, pp.253−263.
- Bardsley W.G. Ashford J.S., Hill C.M. Synthesis and Oxidation of Aminoalkylonium Compounds by Pig Kidney Diamine Oxidase. Biochem.J., 1971, vol.122, H 4, pp.557−567.
- Kobayashi Y., Kupelian J., Maudsley D.V. Inhibition of His tidine Decarboxylase and Diamine Oxidase by 4-Bromo-3--hydroxybenzyloxyamine. Biochem.Pharmacol., 1970, vol. 19, N 5, pp.1761−1770.
- Macholan L., Rozprimova 1., Sedlackova E. l, 4-Diamino-2--butanon (2-ketoputrescine) as Strong and Short Acting Competitive Inhibitor of Diamine Oxidase. Biochim. Bio-phys.Acta, 1967, vol.132, N 2, pp.505−507.
- Bkyvova M., Macholan L. Inhibition of Pea Diamine Oxidase by Aliphatic Amino Ketones and Their Reaction with Pyrid-oxal 5-Phosphate. Coll.Czech.Chem.Commun., 1970, vol.35, N 8, pp.2345−2354.
- Macholan L. Substrate-like Inhibitors of Diamine Oxidase: Some Relations between the Structure of Aliphatic Aminoketones and their Inhibitory Effect. Arch.Biochem.Bio-phys., 1969, vol.134, N 2, pp.302−307.
- Bardsley W.G., Hill C.M. A Study of the Substrate-binding Site in Hog Kidney Diamine Oyidase. Biochem.Biophys. Res.Commun., 1970, vol.41, N 4, pp.1068−1071.
- Oarlini E.A., Sampaio M.R.P., Santos M., Carlini G.R.S. Potentiation of Histamine and Inhibition of Diamine Oxidase by Catatonic Drugs. Biochem.Pharmacol., 1965, vol.14, N 11, pp.1657−1663.
- Carlini E.A., Santos M., Sampaio M.R.P. Potentiation of Histamine and Inhibition of Diamine Oxidase by Mescaline. Experientia, 1965, vol.21, Fasc.2, pp.72−73.
- Lusvarghi E.S., Carlini G.R.S., Carlini E.A. Effects of Homoveratrylamine on the Histamine Responses and on the Histaminolytic Power of Hog Kidney Diamine Oxidase.
- Psychopharmacologia, 1967, vol.10, Fasc.4, PP.345−353.
- Chapman J.E., Walaszek E.J. Inhibition of Diamine Oxidase by Bulbocapnine. Biochem.Pharmacol., 1962, vol.11, N 3, pp.205−210.
- Finazzi-Agro A., Floris G., Fadda M.B., Crifo C. Inhibition of Diamine Oxidase by Antihistaminic Agents and Related Drugs. Agents Action, 1979, vol.9, N 3, pp.244−247.
- Meister A., Wellner D. Flavoprotein Amino Acid Oxidases. In: The Enzymes, N.Y.: Academic Press, 2nd.ed., vol.7, 1963, pp.609−647.
- Bright H.J., Porter D.J.T. Flavoprotein Oxidases. In: The Enzymes, N.Y.: Academic Press, 3rd.ed., vol.12, 1975, pp.421−505.
- Dixon M., Kleppe K. D-Amino Oxidase. 2. Specifity, Competitive Inhibition and Reaction Sequence. Biochim. Biophys. Acta, 1965, vol.96, Iff 3, pp.368−382.
- Fonda M.L., Andersson B.M. D-Amino Acid Oxidase. 2. Studies on Substrate-Competitive Inhibitors. J.Biol.Chem., 1968, vol.243, Iff 8, pp.1931−1935.
- Frisell W.R., Lowe H.J., Hellerman L. Flavoenzyme Catalysis. Substrate-competitive Inhibition of D-Amino Acid Oxidase. J.Biol.Chem., 1956, vol.223, N 1, pp.75−83.
- Yagi K., Kotaki A., Nishikirai M. Thermodynamic Evalutionof the Formation of Complexes of D-Amino Acid Oxidase with Saturated Straight-Chain Fatty Accids. J.Biochem., 1968, vol.63, N 4, pp.558−560.
- McCourbey A., Smith M.H., Lane A.C. Inhibition of Enzymes by Alkylsalicylic Acids.-J.Pharm.Pharmac., 1970, vol.22, N 5, pp.333−337.
- Yagi K., Natsume K. Inhibitory Action of Pyruvate on D-Aminoacid Oxidase. J.Biochem., I964, vol.55, N 5, pp.529−533.
- Kishino T., Massey V., Williams C.H. Chemical Modification of D-Amino Acid Oxidase. J.Biol.Chem., 1980, vol.255, N 8, pp.3610−3616.
- Nishino T., Nishino T., Massey V. Effects of Nitroaroma-tic Compounds on Spectra of DcAmino Acid Oxidase. Bio* chem.Biophys.Res.Commun., 1980, vol.95, N 1, pp.312−319.
- Gabay S., Harris S.R. Studies of Flavine Adenine Dinucle-otide Requiring Enzymes and Phenothiazines. 1. Interactions of Chlorpromazine and D-Amino Acid Oxidase. -Bio-chem.Pharmacol., 1965, vol.14, N 1, pp.17−26.
- Requirements for D-Amino Acid Oxidase Inliibition. -Biochem.Pharmacol., 1966, vol.15, N 3, pp.317−322.
- Fonda M.L., Andersin B.M. D-Amino Acid Oxidase. 3. Studies of Flavin Adenine Dinucleotide Binding. J.Biol. Chem., 1966, vol.243, H 21, pp.5635−5643.
- Yagi K., Tanaka P., Ohishi N., Morita M. Effect of Hydrophobic Probes on the Higher Structure of D-Amino Acid Oxidase. Biochim.Biophys.Acta, 1977, vol.492, И 1, pp.112−125.
- Tanaka P., Bamji M.S., Yagi K. Interaction of Steroids with D-Amino Acid Oxidase. Biochim.Biophys.Acta, 1978, vol.522, И 1, pp.43−48.
- Horiike K., Nishina Y., Miyake Y., Yamano T. Affinity Labeling of D-Amino Acid Oxidase with an Acetylenic Substrate. J.Biochem., 1975, vol.78, N 1, pp.57−63.
- Marcotte P., Walsh C. Sequence of Reactions Which Follows Enzymatic Oxidation of Allylglycine. Biochemistry, 1978, vol.17, N 26, рр.5б20−5б2б.
- Frecking M.G., Hoeprich P.D. Effect of Cycloserines on D-Amino Acid Oxidase. Arch.Biochem.Biophys., 1966, vol.115, II 1, pp. 108−111.
- Tufvesson G. Purification and Properties of Human Amniotic Fluid Diamine Oxidase. Scand.J.clin.Lab.Invest., 1978, vol.38, pp.463−472.
- A.C. 567 748 (СССР). Способ получения оксвдазы D-аминокислот /Д.Я.Кукуранс, П. С. Ругайнис, А.К.Арец/.
- Пат- ФРГ 25 175Ю. Verfahren zum Abtrennen und Reinigen von D-Aminosaure-Oxidase. (Mazarguil H., Meiller F., Monsan P.)
- Schwenker R.F., Kinoshita T., Beurling K., Pascu E. Preparation and Characterization of Sodium Cellulosates. -J.Polym.Sci., 1961, vol.51, pp.185−198.
- Поляков А.И., Роговин З. А. Синтез новых производных целлюлозы. ХХШ. Синтез хлорцеллюлозы и продуктов ее превращения. Получение амино- и нитршще ллюло зы. Высокомол. Соед., 1963, т. 5, № I, C. II-I7.
- Vigo T.L., Welch С.М. Chlorination and Phosphorylationof Cotton Cellulose Ъу Reaction with Phosphoryl Chloride in lJ, N-Dimethylformamide. Carbohydr.Res., 1974, vol.32, N 2, pp.331−338.
- Boehm R.L. Chlorination of Cellulose with Thionyl Chloride in a Pyridine Medium. J.Org.Chem., 1958, vol.23, N 11, pp.1716−1720.
- Horton D., Luetzow A.E., Theander 0. Preparation of Un-substitued 6-aldehydocelluloses by Photolysis of 6-azido--6-deoxycelluloses. Carbohydr.Res., 1973, vol.26, N 1, pp.1−19.
- Vigo T.L., Daigle D.J., Welch C.M. Reaction of Cellulose with Chlorodimethylformiminiura Chloride and Subsequent Reactions with Halide Ions. J.Polym.Sci. part В., 1972, vol.10, N 5, pp.397−406.
- Hess K., Ljubitsch N. Veresterung der Cellulose mit To-sylchlorid bei Gegenwart von Pyridin, Arm., 1933″ Bd.507, S.62−69.
- Bernoulli A.L., Stauffer H. Uber die p-Ioluolsulfonierung der Cellulose. Helv.Chim.Acta, 1940, vol.23, S.627−649.
- Honeyman J. Reactions of Cellulose. Part 1. J.Chem. Soc., 1947, H 2, pp.168−173.
- Akersfeldt S., Dahlen М. 2-Hydroxyhistamine and 2-Meth-oxyhistamine, their Synthesis and Certain Properties. -Acta Chem.Scand., 1965, vol.19, N 6, pp.1397−1400.
- Вей-ган Ч., Роговин 3. Синтез новых производных целлюлозы и других полисахаридов. У1. Синтез эфиров целлюлозы схлоралкановыми кислотами. Высокомол. Соед., I960, т. 2, Jfe 2, с. 456−460.
- Аффинная хроматография. Тезисы сообщений Всесоюзной конференции. Вильнюс, Изд. ЦНОТУНГИ- ЛитНШНТИ, 1982. — 96 с.
- Kettner С., Glover G.I., Prescott J.M. Kinetics of Inhibition of Aeromonas Aminopeptidase by Leucine Methyl Ketone Derivatives. Arch.Biochem.Biophys., 1974, vol.165, N 2, pp.739−743.
- Kettner C., Rodriguez-Absi J., Glover 0.1., Prescott J.M. The Purification of Aeromonas Aminopeptidase by Affinity Chromatography. -Arch.Biochem.Biophys., 1974, vol.162,1. N 1, pp.56−63.236*- Lowe C.R., Harwey M.J., Craven D.B., Dean P.D.G. Some
- Parametrs Relevant to Affinity Chromatography on Immobilized nucleotides. Biochem.J., 1973, vol.133, N 2, pp.499−506.
- Lowe C.R., Dean P.D.G. Affinity Chromatography of Enzymes on Insolubilized Cofactors. FEBS Lett., 1971, vol.14,1. 5, pp.313−316.
- Полянский Н. Г*, Горбунов Г. В., Полянская Н. Л. Методы исследования ионитов. И.: Химия, 1976, — 208 с-239″ Holleman W.H., Y/eiss L.J. The Thrombin-like Enzyme from Bothrops atrax Snake Venom. J.Biol.Chem., 1976, vol.251, N 6, pp.1663−1669.
- Larsson P.O., Mosbach K. Preparation of a NAD (H) Polymer Matrix Showing Coenzymic Function of the Bound Pyridine Nucleotide. Biotechnol.Bioeng., 1971, vol.13, N 3, pp.393−398.
- Губен-Вейль. Методы органической химии, т. 2. Методы анализа Госхимиздат, М. 1963, с. 454−456.
- Inman J.K., Dintzis H.M. The Derivatization of Cross-Linked Polyacrylamide Beads. Controlled Introduction of Functional Grpups for Preparation of Special-Purpose, Biochemical Adsorbents. Biochemistry, 1969, vol. 8,1. N 10, pp.4074−4082.
- Климова Г .И. Модифицированный метод очистки диаминоксвда-зы из почек свиньи. В кн.: Современные методы в биохимии. М.: Медицина, 1977, с. 13−15.
- Марцишаускас Р.П., Тарасявичене Л. Э., Канопкайте С. И. Определение белка по методу Лоури в разных модификациях.- В кн.: Методы в биохимии. Вильнюс, 1975, с. 5−12.
- Bardsley W.G., Crabbe M.J.C., Schindler J.S., Ashford J.S.
- Oxidation of p-Diraetylaminomethylbenzylamine by Pig Kidney Diamine Oxidase. Biochem.J., 1972, vol.127, N 5, pp.875−879.
- Neims A.H., De Luca D.C., Hellerman L. Studies on Crystalline D-Amino Acid Oxidase. III. Substrate Specifityand ?-p Relationship. Biochemistry, 1966, vol. 5, N 1, pp.203−213.
- Мейчик Ю.С. Синтез и исследование катионитов е группами алкшшденфосфоновых кислот. Диссертация кавд. хим. наук. — М., 1981, с. 178.
- Коршак В.В., Лейкин Ю. А., Амелина Ж. С., Поликарпова, А .П. О расчете констант скорости реакций полимераналогичных превращений. Высокомол. Соед-, 1975, Tw 17, № 6,с. 440−441.
- Лейкин Ю*А., Коршак B. Bi, Гладков С. Ю-, Тарасова Т. И., Халед А., Черкасова Т. А. Кинетика реакций полимераналогичных превращений трехмерных полимеров. Высокомол- Соед., 1979, т- 21, * 6, с. 1220 — 1228.
- Dunn В.М., Chaiken I.M. Quantitative Affinity Chromatography. Determination of Binding Constants by Elution with Competitive Inhibitors. Proc.Nat.Acad.Sci. USA, 1974, vol.71, N 6, pp.2382−2385.
- Jennisen H.P. Immobilization of Residues on Agarose Gels: Effects on Protein Adsorption Isotherms and Chromatographic Parametrs. J. Chromatogr., 1981, vol. 215, pp.73−85.
- Полторак O.M., Пряхин A.H., Чухрай E.C. Кинетическое изучение процессов адсорбции и иммобилизации ферментов. Вестн. Моск. Ун-та., Сер. 2, Химия, 1982, т. 23, Я 6, с. 527−543.
- Denizot Р.С., De Laage М.А. Statistical theory of Chromatography: New Outlooks for Affinity Chromatography. -Pro6. Nat. Acad. Sci. USA, 1975, vol. 72, H 12, pp.4840--4843.
- Uichol L.W., Ogston A.G., Winzor D.J., Sawyer W.H. Evolution of Equilibrium Constants by Affinity Chromatography. Biochem. J., 1974, vol. 143, H 2, pp.435−443.
- Клявиньш М.К., Прикулис A.A. Синтез 2-окси-3(бО -амино-гексиламино)пропшювого эфира целлюлозы. Рига, 1982.-?с.- Рукопись представлена ЛГУ. Деп. в ВИНИТИ 28 янв. 1982, № 370−82.
- A.C. 979 362 (СССР) Способ получения сложных эфиров целлюлозы. М*К. Клявиньш, А.А.Прикулис/.
- Клявиньш М.К., Гравите Д-Э.э Криштобс М. В., Прикулис A.A. Сорбент для очистки диаминоксидазы методом аффинной хромотохрафии, Изв. АН Латв. ССР., Сер.Хим., 1982,3, с. 348−350.
- Клявиньш М.К., Зицманис А. Х., Прикулис A.A. Новый тип реакционноспособных носителей для иммобилизации ферментов и низкомолекулярных биологически активных веществ. В сб.: Инженерная энзимология. Тез. докл. 1У Всес.симп., Москва, 1983, ч. 2, с. 123.
- Robinson P.J., Dunnill P., Lilly M.D. Porous Glass as a
- Solid Support for Immobilisation or Affinity Chromatograp-hy of Enzymes. Biochim.Biophys.Acta, 1971, vol. 242, И 3, pp.659−661.
- Пат. США 4 264 738. Purification of Proteolytic Enzymes.
- Stepanov V.M., Rudenskaya G.N., Akparov 3T.K., Gaida A.V.)
- Jervis L., Pettit N.M. Purification of Ribonuclease T^ on Porous Glass Affinity Chromatography. J. Chromatogr,-r-1974, vol.97, N 1, pp.33−38.
- Lowe C.R., Glad M., Larsson P.O., Dhlson P., Small D.P., Atkinson T., Mosbach K. High Performance Liquid Affinity Chromatography of Proteins on Cibacron Blue F3G-A Bonded Silica. J.Chromatogr., 1980, vol. 215, N 1, PP.303−316.
- Л!гп5о?ая межведомственная форма % ?-2 Утверждена приказом Щ7 СССВ В 621 о? 28 .аввд&а Т&Ш года1. Ж Тоб жсшжьзовазнв предяохеняя1. В о?. Тс
- УвгястрацзайшЁ ношр (рационализаторского йведлоЕеншя еле авторского свидетельства 1 дт^Ж/Йа ОТ. О, .тщачи. дав.1092г.
- Название предашзная .0дОСО^г.тол^^ения цШЩцдс дфирав тгелдяитяи.