Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Влияние хелатов металлов с аминокислотами и гидролизатами белков на продуктивные функции и обменные процессы организма животных

Диссертация: Влияние хелатов металлов с аминокислотами и гидролизатами белков на продуктивные функции и обменные процессы организма животных
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В настоящее время общепризнано, что биологическая активность микробиогенных металлов и их широкое участие во всех важнейших метаболических реакциях, в клеточном химизме зависит от их хелатирующих свойств. Реакции образования хелатных структур лежат в основе образования реакционноспособных молекул, преобразования биосубстратов в структурно организованные специфические системы, формирования… Читать ещё >

Содержание

  • 1. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ
  • 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. Введени е
    • 2. 2. Биологическая роль металлов
      • 2. 2. 1. Щелочные и щелочноземельные металлы
      • 2. 2. 2. Марганец
      • 2. 2. 3. Железо
      • 2. 2. 4. Кобальт
      • 2. 2. 5. Медь
      • 2. 2. 6. Цин к
    • 2. 3. Физико-химические свойства металлоорганических хелатных комплексов и пути их синтеза
      • 2. 3. 1. Константы устойчивости
      • 2. 3. 2. Факторы, влияющие на сродство иона металла к лиганду
      • 2. 3. 3. Комплексы ионов металлов с аминокислотами и k органическими кислотами
      • 2. 3. 4. Комплексы пептидов и белков с металлами
      • 2. 3. 5. Взаимодействие металлов с азотистыми основаниями нуклеотидов и нуклеиновыми кислотами
    • 2. 4. Металлобиохимия в развитии животноводства и ветеринарии
      • 2. 4. 1. Биологическое действие металлохелатов
      • 2. 4. 2. Всасывание биогенных металлов
    • 2. 5. Применение металлохелатов при алиментарной анемии поросят
    • 2. 6. Металлохелаты в профилактике гойтрогенного действия рапса на организм животных
  • 1. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 3. 1. Материалы и методы исследований
    • 3. 2. Результаты исследований
      • 3. 2. 1. Синтез металлохелатов
        • 3. 2. 1. 1. Условия синтеза хелатов биогенных металлов с аминокислотами
        • 2. 2. 1. 2. Изучение процесса комплексообразования
        • 3. 2. 1. 3. Спектры поглощения комплексов в видимой области
        • 3. 2. 1. 4. ИК-спектры комплексов
        • 3. 2. 1. 5. Получение металлохелатов аминокислот
        • 3. 2. 1. 6. Получение препаратов — протофера, феррокомпаи феррокомпа
      • 3. 2. 2. Результаты испытания токсичности металлохелатов
        • 3. 2. 2. 1. Испытание токсичности металлохелатов на лабораторных животных
        • 3. 2. 2. 2. Испытание токсичности протофера
      • 3. 2. 3. Изучение биологической активности металлохелатов на лабораторных животных
        • 3. 2. 3. 1. Влияние повышенной дозы триптофаната меди на обменные процессы организма морских свинок
        • 3. 2. 3. 2. Влияние подкожной инъекции повышенной дозы хелатного комплекса меди с а-аминомасляной кислотой на биохимические характеристики крови белых крыс
        • 3. 2. 3. 3. Влияние подкожной инъекции хелатных комплексов триптофанатов меди, кобальта, цинка и марганца на биохимические характеристики крови белых крыс
        • 3. 2. 3. 4. Влияние ферроглюкина-75 в сочетании с тройным комплексом (протофером) при инъекции на биохимические параметры крови
        • 3. 2. 3. 5. Влияние метионинатов железа, меди, кобальта и цинка (феррокомпа) на биохимические показатели крови белых крыс
        • 3. 2. 3. 6. Результаты испытаний хелатных соединений биогенных металлов при постгеморрагической анемии на лабораторных животных
      • 3. 2. 4. Применение хелатов биогенных металлов в свиноводстве
        • 3. 2. 4. 1. Влияние подкожных инъекций хелатов меди и кобальта на биохимические характеристики крови, на рост и мясные качества свиней
        • 3. 2. 4. 2. Влияние внутримышечной инъекции препарата, содержащего ферроглюкин-75 с солями меди, кобальта и селена, на биохимические показатели крови свиноматок
        • 3. 2. 4. 3. Влияние протофера на биохимические характеристики крови поросят
        • 3. 2. 4. 4. Влияние подкожной инъекции ферроглюкина в сочетании с тройным комплексом и селеном (протофера) на продуктивность и биохимические характеристики крови свиноматок
        • 3. 2. 4. 5. Влияние внутримышечного введения ферроглюкина и тройного комплекса (протофера) поросятам на биохимические показатели крови и на их рост
        • 3. 2. 4. 6. Воздействие феррокомпа-2 на гематологические и биохимические показатели крови свиноматок и полученных от них поросят
        • 3. 2. 4. 7. Исследование влияния препарата феррокомп-2 на организм свиней и поросят в условиях колхоза «Победа» Лаишевского района Республики Татарстан
        • 3. 2. 4. 8. Влияние перорального введения феррокомпана продуктивность свиноматок и на рост поросят
        • 3. 2. 4. 9. Результаты применения феррокомпа-3 для профилактики алиментарной анемии поросят (СТФ учхоза)
        • 3. 2. 4. 10. Влияние препарата феррокомп-3 на минеральный состав молока свиноматок и сезонные колебания концентрации железа и ЖСС сыворотоки крови
        • 3. 2. 4. 11. Изучение железосвязывающей способности сыворотки крови свиней
        • 3. 2. 4. 12. Изучение биологической активности феррокомпана свиноматках и полученных от них поросятах (на базе учебного хозяйства)
      • 3. 2. 5. Применение металлохелатов в скотоводстве
        • 3. 2. 5. 1. Влияние подкожной инъекции хелатных комплексов меди и кобальта с аминокислотами на биохимические характеристики крови телят
        • 3. 2. 5. 2. Исследование влияния хелатов меди с триптофаном и меди с треонином на прирост молодняка крупного рогатого скота и на биохимические параметры крови
      • 3. 2. 6. Применение хелатных форм биогенных элементов в овцеводстве
      • 3. 2. 7. Изучение влияния рапсовых рационов на организм животных
        • 3. 2. 7. 1. Результаты опытов по кормлению лабораторных животных рапсом
        • 3. 2. 7. 2. Результаты исследований на коровах, получавших зеленую массу рапса
        • 3. 2. 7. 3. Результаты опыта на дойных коровах по скармливанию им рапсового жмыха
      • 3. 2. 8. Применение металлохелатов в птицеводстве
        • 3. 2. 8. 1. Влияние триптофанатов меди и кобальта на продуктивность и биохимические показатели крови и печени кур
        • 3. 2. 8. 2. Влияние подкожной инъекции металлохелатов на биохимические показатели крови кур
  • 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 4. 1. Синтез металлохелатов и изучение их физико-химических свойств и токсичности
    • 4. 2. Влияние подкожных инъекций хелатных комплексов на биохимические показатели крови, печени и почек животных
    • 4. 3. Влияние хелатных комплексов на продуктивные и воспроизводительные функции животных и птицы
    • 4. 4. Антианемическое действие препаратов, созданных на основе хелатных комплексов
    • 4. 5. Влияние хелатных комплексов в сочетании с амилойодином и селенитом натрия на зобогенное действие рапса

Влияние хелатов металлов с аминокислотами и гидролизатами белков на продуктивные функции и обменные процессы организма животных (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

1.1.

Актуальность темы

В условиях интенсивного животноводства наряду с ветеринарно-профилактическими мероприятиями по предупреждению потерь скота от инфекционных, инвазионных и незаразных болезней важную роль играет нормализация минерального обмена животных. Металлы макрои микробиогенных элементов («металлы жизни») привлекали и привлекают внимание широкого круга исследователей, изучающих их влияние на продуктивность и плодовитость сельскохозяйственных животных и птицы (Ф.Я.Беренштейн, 1966; С. И. Вишняков, 1967; В. В. Ковальский, М. А. Риш, 1970; Г. А. Бабенко, 1974;

A.П.Онегов, Р. М. Ахметов, 1974; В. И. Георгиевский, Б. Н. Анненков,.

B.Т.Самохин, 1979; Л. Г. Замарин, 1983; Б. Д. Кальницкий, 1985; А. Хенниг, 1976; С. Г. Кузнецов, 1992; E.J.Unterwood, 1977 и др.).

Обеспечение животных необходимыми макрои микроэлементами в определенных количествах и соотношениях является одним из важнейших условий рационального кормления. Недостаток или избыток их наносит значительный ущерб животноводству, сдерживает рост поголовья, снижает продуктивность, плодовитость, резистентность к заболеваниям, вызывает смертность молодняка, ухудшает качество продукции.

В настоящее время общепризнано, что биологическая активность микробиогенных металлов и их широкое участие во всех важнейших метаболических реакциях, в клеточном химизме зависит от их хелатирующих свойств. Реакции образования хелатных структур лежат в основе образования реакционноспособных молекул, преобразования биосубстратов в структурно организованные специфические системы, формирования иммунитета и иных иммунодинамических и биодинамических процессов организма. В Казанской академии ветеринарной медицины ведутся исследования по синтезу и изучению биохимических, иммунохимических и других свойств хелатных форм биогенных металлов с различными биологическими соединениями и их использованию в практике животноводства. Итогом этих исследований является создание целого ряда металлокомплексов хелатной структуры и изучение их физиологической активности, а также использование их в области животноводства и птицеводства с целью повышения продуктивности, защитных и воспроизводительных функций сельскохозяйственных животных и птицы (Х.Ш.Казаков, Н. З. Хазипов, А. Н. Пучковский, А. В. Гутовская, Э. В. Тен, В. К. Недзвецкий, Р. Г. Бинеев, Ю. Н. Калимуллин, Э. С. Елисеева, Г. М. Артемьев, Г. Ф. Кабиров, М. Ю. Метлякова, Д. М. Базгутдинова и др.).

В условиях промышленных свиноводческих комплексов железодефицитная анемия поросят приводит к существенным экономическим потерям. Хелатные комплексы биогенных металлов, синтезированные на кафедре биохимии, обладая высокой биологической активностью, обеспечивает эффективную профилактику анемии поросят.

Для повышения продуктивности животных первостепенное значение имеет обеспечение их протеином. Среди кормовых культур в связи с высоким содержанием белка достойное место занимает рапс. Но известно, что в рапсе содержатся антипитательные вещества, которые способны вызывать различные патологии у животных. Причем качественный и количественный их состав может быть таким, что некоторые сорта рапса нельзя использовать в корм животным. Патогенное действие основной части антипитательных веществ рапса, влияющих на щитовидную железу, усугубляется недостатком йода в рационах и питьевой воде. В качестве препарата, способствующего профилактике гойтрогенного влияния рапсового жмыха и рапса на организм коров, нами были испытаны хелаты биогенных металлов. Доказана пригодность металлохелатов для профилактики гойтрогенного воздействия рапса на организм животных.

Накопившиеся за эти годы результаты экспериментальных исследований в Казанской государственной академии ветеринарной медицины, а также литературные данные свидетельствуют, что хелатные формы биогенных металлов имеют преимущество перед неорганическими солями для использования в практике животноводства, так как имеют низкую токсичность и более эффективны при меньших дозах применения.

1.2. Цель и задачи исследований. Целью работы являлись синтез и изучение влияния хелатных комплексов биогенных металлов на физиолого-биохимические харктеристики, продуктивные показатели и защитные функции животного организма. В соответствии с заданной целью были поставлены следующие задачи:

1. Исследование условий синтеза металлокомплексов хелатной структуры из экзогенных металлов меди, кобальта, цинка, железа и марганца с белковыми аминокислотами и исследование их физико-химических характеристик.

2. Изучение биологической активности металлохелатов на лабораторных животных при парентеральном и пероральном их введении.

3. Изучение противоанемического действия хелатных комплексов металлов с аминокислотами, гидролизатами белков на биохимические показатели крови лабораторных животных на фоне посгеморрагической анемии.

4. Исследование влияния хелатных комплексов биогенных металлов с белковыми аминокислотами на биохимические характеристики крови, на рост и мясные качества откормочных свиней и на продуктивность свиноматок.

5. Изучение антианемического действия железосодержащих препаратов, приготовленных на кафедре биохимии (протофер, феррокомп, феррокомп-2 и феррокомп-3), на поросятах и свиньях.

6. Испытание профилактического действия металлохелатов при гойтрогенном действии рапса на организм животных.

1.3.Научная новизна работы. Впервые был получен хелатный комплекс кобальта с триптофаном по разработанному нами методувпервые определена токсичность хелатных комплексов триптофаната меди, триптофаната кобальта, лейцината меди, лейцината цинка. Впервые были получены препараты феррокомп-2 (состоящий из ферроплекса, хелатных комплексов меди, кобальта, марганца и цинка с метионином, селенитом натрия и йодированным крахмалом), ферррокомп-3 (содержащий в своем составе йодистый крахмал, метионинат железа, аскорбиновую кислоту, метионинат меди, метионинат кобальта, метионинат марганца, метионинат цинка, селенит натрия). Для предупреждения заболевания поросят железодефицитной анемией был получен препарат протофер и изучен его токсичность. Впервые было изучено влияние подкожной инъекции протофера на рост, развитие и сохранность поросят, стимулирующее влияние его на гемои эритропоэз. Впервые установлено антигойтрогенное влияние комплексной соли, содержащей хелатные комплексы меди и кобальта, амилойодин и селенит натрия при введении его в рацион дойных коров. Впервые изучено влияние подкормки хелатами меди и кобальта с триптофаном на яйценоскость кур и на биохимические параметры крови.

1.4. Практическая значимость работы. Для повышения продуктивности животных, для профилактики алиментарной анемии и антигойтрогенного влияния рапса предложены новые металлокомплексы хелатной струкуры — триптофанаты и метионинаты меди и кобальта, протофер, феррокомп, феррокомп-2 и феррокомп-3.

Полученные материалы использованы при составлении нормативно-методических документов.

Научная новизна полученных данных подтверждена также авторскими свидетельствами и патентом: 1) Авт. свидетельство «Способ обеспечения высокой продуктивности животных» / Казаков Х. Ш., Хитринов Г. М., Логинов Г. П., Артемьев Г. М. № 745 479. Заявл. 5.03.79. Опубл. 14.03 1980.

2) Авт. свидетельство «Препарат для нормализации обменных процессов у молодняка свиней» / Иванов Г. И., Воронцов А. П., Чернышев Н. И., Хазипов Н. З., Логинов Г Л. № 1 813 444. Заявл. 25.02.91, № 4 923 243. Опубл. 11.10.91. 3) Авт. свидетельство «Препарат для профилактики алиментарной анемии поросят» / Иванов Г. И., Григорьева Т. Е., Олышева Г. Ф., Хазипов Н. З., Логинов Т. П. № 172 719. Заявл. 29.03.91, № 4 932 357. Опубл. 8.10.92. 4) Патент «Способ профилактики незаразных болезней молодняка свиней», приоритет изобретения / Иванов Г. И., Воронцов А. П., Чернышов Н. И., Хазипов Н. З., Логинов Г. П. № 203 206. Заявл. 12.05.191, № 4 935 343. Опубл. 10.04.95.

Результаты экспериментальных исследований подтвердили целесообразность и эффективность применения хелатных комплексов биогенных металлов с целью повышения продуктивности и защитных функций организма сельскохозяйственных животных.

1.5.0сновные положения, выносимые на защиту:

1. Хелатные комплексы биогенных металлов с аминокислотами менее токсичны, чем неорганические соли этих элементов.

2. Данные по влиянию синтезированных препаратов на вопроизводительную функцию свинейна сохранность поросятна рост и развитие откормочных свиней и откормочных бычков.

3. Свидетельством антианемического воздействия металлокомплексов хелатной структуры является повышение гемои эритропоэза, снижение железосвязывающей способности сыворотки крови (ЖСС) и повышение содержания железа в сыворотке.

4. Применение комплексной соли в рационах дойных коров существенно снижают гойтрогенное действие рапса и рапсового жмыха.

1.6. Апробация. Материалы диссертации доложены и обсуждены: на VI Поволжской конф. физиологов с участием биохимиков, фармакологов и морфологов, 1973, Чебоксарына 2-ой зональной научной конференции Поволжья и Приуралья «Эндемические болезни и микроэлементы» и.

Казань, 1977) — на Всесоюзном симпозиуме «Биохимия и животноводство» (Боровск, 1977) — на заседании Казанского отделения ВБО АН СССР (Казань, 1984) — на XI Всесоюзной конференции «Биологическая роль микроэлементов и их применение в сельском хозяйстве и медицине» 3−5 октября 1990 г. (Самарканд, 1990) — на Международной конф «Биологические основы высокой продуктивности сельскохозяйственных животных» 3−7 сент. 1990 г. (Боровск) — на Международной научно-производственной конференции «Диагностика и терапия болезней сельхозживотных» (Казань, 1997) — на Международной научной конференции, посвященной 125-летию академии (Казань, 1998) — на заседаниях Ученого Совета при обсуждении отчетов НИР (КГАВМ, 19 742 002) — на ежегодных научно-производственных конференциях по годовым итогам научных исследований.

1.7. Публикация результатов исследований. По теме диссертации опубликовано 45 печатных работ в сборниках научных трудов КГАВМ, в материалах и тезисах республиканских, зональных, всесоюзных, международных конференций и симпозиумов, написано 4 информационных листка, получены 4 удостоверения по рац. предложениям, 3 авторских свидетельства, патент, опубликована монография «Хелатные формы биогенных металлов в животноводстве» (в соавторстве).

1.8. Объем и структура диссертации. Диссертация состоит из общей характеристики работы, обзора литературы, собственных исследований (материалы и методы, результаты исследований), обсуждения результатов исследований, выводов и практических предложений.

Список литературы

включает 477 работ, в том числе 249 иностранных авторов. Общий объем работы 359 страниц. Иллюстративная часть имеет 83 таблицы и 36 рисунков.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ 2.1.

ВВЕДЕНИЕ

.

За последние десятилетия изучена биологическая роль биогенных макрои микроэлементов в биохимических процессах организма животныхопределены потребности в отдельных биогенных элементах, найдена связь содержания их в почве, растениях и животном организме. Установлены биогеохимические зоны с низким или повышенным содержанием биогенных элементов в почве, растенияхэндемические (энзоотические) болезни, связанные с низким или избыточным содержанием отдельных элементоввлияние их на продуктивность животных (В.Т.Самохин, 1981).

С 60-х годов прошлого столетия, в Казанской академии ветеринарной медицины ведутся исследования по синтезу и изучению биохимических, иммунохимических и других свойств хелатных форм биогенных металлов с различными биологическими соединениями и их использованию в практике животноводства.

Методом химического и электрохимического клетневания, взаимодействием биогенных металлов с соответствующими биолигандами осуществлен синтез большой группы металлохелатов. Были получены хелаткомплексы меди с лактоальбуминами и лактоказеином, хелаты меди с деструктатами белков из тканей печени, селезенки, лимфоузлов, эмбрионов крупного рогатого скота, металлопроизводные меди с аминокислотами (триптофанаты, метионинаты, треонинаты), хелаткомплексы аминоацетата меди, медькобальтйодказеиновая протокислота, глицинаты цинка и никеля, триптофанаты и метионинаты кобальта и многие другие комплексы (Х.Ш.Казаков, 1963; Р. А. Гизатуллина, 1979; ИП. Петрова, 1971; Р. Г. Бинеев, Х. Ш. Казаков, 1972; А. В. Гутовская, 1974; Э. В. Тэн, 1975; Г. П. Логинов, 1981).

Показано, что металлоогранические хелатные соединения (глицинаты меди и кобальта) оказывают стимулирующее действие на синтез кератинов шерсти и волос, ростовые процессы и приросты у животных (Х.Ш.Казаков, 1964; Ф. Н. Алиев, 1995).

Выраженное стимулирующее влияние металлохелатов на выработку противобруцеллезных антител отмечено как у лабораторных животных, так и у телят. Дальнейшие исследования Э. С. Елисеевой (1974, 1985) И. П. Петровой, Х. Ш. Казакова, ХШ. Араева, (1979) — Г. ПЛогинова (1982, 1985) подтвердили, что при инъекциях хелаткомплексов меди, кобальта и йода увеличивается активность церулоплазмина, концентрация сиаловых кислот, пропердина, содержание тиоловых соединений, сульфгидрильных групп, у-глобулиновой фракции белков сыворотки крови. Все эти данные говорят о способности хелатных соединений меди, кобальта и других металлов мобилизовать защитные силы организма.

Действия синтетических хелаткомплексных соединений отличаются от таковых их отдельных компонентов и неорганических солей, но очень близки к биологической активности природных хелатных соединений меди и кобальта — церулоплазмина, цианкобаламина и др. Показано преимущество хелаткомплексных соединений по своему действию и на некоторые коэнзиматические факторы. Доказано, что эффективность влияния хелатных комплексов на активность ферментов зависит от способа введения, химической природы входящей в состав комплекса биолигандов, от устойчивости металлохелатов (Э.В.Тэн, 1975).

Хелаткомплексы меди и кобальта с аминокислотами способны активизировать важнейшие ферментные системы и оказывать стимулирующее действие на синтез нуклеиновых кислот и белков.

При использовании хелатных комплексов отмечалась более высокая продуктивность сельскохозяйственных животных, чем от применения солей меди, кобальта и йода (Х.Ш.Казаков, 1963; И. П. Петрова, 1971; В. КЛедзвецкий, 1970; Э. Ш. Шемсетдинов, 1972; Г. П. Логинов, 1981). По данным Ю. Н. Калимуллина (1984), триптофанаты меди и кобальта, метионинат кобальта при подкожном введении свиноматкам стимулируют переваримость питательных веществ рациона (протеина и клетчатки), использование азота корма и тем самым способствуют повышению продуктивности животных.

Метионинат меди при пероральном применении обеспечивает стимуляцию биосинтеза молока у коров (В.В.Логинов, 1994) Работами Н. М. Машковцева, М. Г. Шагниева (1968) показано положительное влияние глицината меди на шерстную продуктивность овец. Повышение шерстной продуктивности овец под действием глутамината цинка, йодказеиновой протокислоты отмечено в опытах И. П. Петровой (1970).

Комплексными исследованиями Г. Ф. Кабирова (1999) установлена высокая эффективность хелатных форм биогенных элементов для коррекции микроэлементной недостаточности у овец и свиней, и результаты их успешно применяются при профилактике или лечении гипомикроэлементозов в различных биогеохимических зонах РТ. Доказано повышение воспроизводительной функции овец при скармливании хелатными формами биогенных металлов, увеличение выхода молодняка, ускорение темпа роста их, повышение мясной и шерстной продуктивности.

В связи с этим, в данной работе продолжены исследования по синтезу и биологической роли хелатных форм биогенных металловустановлено их влияние на продуктивность животных, изучено противоанемическое и антигойтрогенное действие.

2.2 Биологическая роль металлов.

Согласно учению академика В. И. Вернадского (1940), живое вещество, трансформируя солнечное излучение, вовлекает химические элементы биосферы Земли в непрерывный круговорот. Наряду с конституционными (О, С, Н, N) и макроэлементами, содержащимися от 0,01 до 1% на сырое вещество (Са, Р, К, S, Si, Na и Mg), представляющих более 99% атомов организма, в нем присутствуют микроэлементы в суммарной концентрации менее 0,01% от общей массы тела (D.A.Phipps, 1976). Наиболее значительными из них является Fe, Zn, Si и Си. Ультраследовыми микроэлементами являются Se, Сг, Mn, Li, Ge, As, I, Ni, Mo, Co, Pb, Al, Rb, U (J.Neve, 1994; R.J.P.Williams et al, 2000). Многие микроэлементы являются незаменимыми (Со, Cr, Fe, F, I, Mn, Mo, Си, Se и Zn). К жизненно важным для живых организмов металлам относятся Li, Na, К, Mg, Са, V, Cr, Mn, Fe, Со, Ni, Си, Zn и Mo (G.P.Bianchi et al, 1990).

Творчески развивая идеи В. И. Вернадского о роли элементного состава почв в эволюции организмов, академик А. П. Виноградов (1949) создал учение о биогеохимических провинциях, богатых или бедных йодом, кобальтом, медью, фтором, селеном и другими элементами. Составлены почвенные карты, которые должны периодически обновляться и учитываться. Во многих регионах Российской Федерации корма являются дефицитными по кобальту, меди, марганцу, цинку, магнию, йоду и селену. Экспериментально доказано, что почвы Республики Татарстан сравнительно бедны кобальтом, медью, цинком и йодом (Н.З.Хазипов, 1962; Г. Б. Бочкарева и др., 1968; Р. К. Даутов и др., 1985; Г. Н. Попов, 1991; С. С. Мавлитов и др., 2000). Уровень концентрации железа в кормах колхоза им. Кирова Рыбно-Слободского района колеблется в пределах 0,3−196 мг, кобальта — 0,028−0,62 мг, меди — 0−3,5 мг, цинка — 0,7−29 мг и йода — от следов до 109,7 мкг/кг сухого вещества, что свидетельствует о недостаточном содержании их в кормах (А.А.Онегов, Р. М. Ахметова, 1974). По данным Б. Р. Григорьяна (1980), кормовые средства Северного агропочвенного района Республики характеризуются недостаточным содержанием меди (от 0,66 до 4,22 мг/кг воздушно-сухого вещества), что значительно меньше оптимальной потребности лактирующих коров (8−10 мг/кг).

Дефицит (также и избыток) биогенных металлов, применение лекарственных препаратов может привести к нарушению принципа соответствия и комплементарности в функционировании систем организма на различных уровнях (В.С.Бузлама, 1996). На усвоение меди и цинка благоприятное влияние оказывает кобальтна усвоение калия — натрий, на усвоение цинка — медь, кобальта — цинк (Б.Д.Кальницкий, 1985).

Антагонистические взаимосвязи проявляются у меди и молибдена, магния и марганца, меди и цинка в процессах тканевого метаболизмау железа и цинка — в крови за связь с трансферрином плазмы (B.L.O'Dell, 1989). Повышенный уровень кальция в рационе затрудняет всасывание цинка и нередко служит причиной заболевания свиней паракератозом. Этиология зоба коррелирует не только с дефицитом йода в пище, но и с низким содержанием кобальта, молибдена, меди, а также с избытком марганца, цинка (В.В.Ковальский, М. А. Риш, 1970).

Большое значение имеет способность биогенных металлов к образованию активных комплексов, участие их в каталитической активности ферментов, окислительно-восстановительных реакциях, в регуляции транскрипции генов, метаболизма эндогенных свободных радикалов — Сии Zn-содержащие супероксиддисмутазы (M.N.Hughes, 1987; Keyer Kay et al, 1996). Особый интерес представляет образование комплексов при взаимодействии металлов с органическим соединением, одна молекула которого содержит несколько групп — доноров электронов (аддендов). Этот тип комплексов носит название внутрикомплексных (клешневидных) соединений:

Me +4Е —Me— E.

Г ~~ «~ «le—E E.

Простой металлокомплекс.

Металлохелат.

В хелатирующих лигандах в качестве доноров выступают элементы главной подгруппы пятой (N, Р) и шестой (О, S) групп периодической системы (У. Уильяме, 1975; S.E.Castillo-Blum et al, 2000).

В результате присоединения лигацца к положительно заряженному иону металла электронная плотность смещается в направлении этого иона. Координированные группы существенно изменяют химические свойства металла (K.Severin et al, 1998). Окраска таких соединений позволяет судить об их электронных энергетических уровнях. (S.T.Chew et al, 1979). Чем ниже значение рКа, тем больше способность донорного атома к образованию связи металл-лиганд. В соответствии с этим тенденция к связыванию металла будет изменяться в следующем порядке: карбоксил > имидазол > аминогруппа (рКСоон ~ 1,8, pK^mm ~ 6,5, рКшз+ ~ 9,0). Единственное геометрическое требование состоит в том, чтобы угол М-1Ч (амино)-Са был почти тетраэдрическим (109±1 в а-аминокислотах, 110±0,4 в пептидах и 113±2 в 0-аминокислотах) [Г.К.Фриман, 1978].

Прочность связей белков с ионами переходных металлов достаточна для того, чтобы значительную часть времени в организме металл пребывал в виде комплексов с аминокислотами и белками (L.Regan, 1992). Разнолигандные системы, содержащие ионы биометаллов и биолиганды различной природы, являются важными моделями металлофермент-субстратных комплексов (П.А.Манорик, 1991). Такие модельные системы вполне могут отражать функции сложной белковой структуры (E.S.Zvagulis et al, 1995; T. Szabo-Planka et al, 2000). Многие комплексы металлов с полипептидами (включая металлоферменты) представляют собой своеобразный тип макромолекулярных металлохелатов, в которых полимерная цепь содержит несколько металлохелатных центров (C.JI.Давыдова, 1982; Д. А. Букингем, 1978; P.J.Craid, 1987).

Двухвалентные катионы металлов играют ключевую роль также во всех ферментативных реакциях с участием нуклеиновых кислот, которые могут координироваться с ионами металлов и своими основаниями, и углеводными компонентами, и фосфатными группами, т. е. обладают авбивалентными, или амбидентатными свойствами (D.G.Eichorn et al, 1973; E.J.Underwood, 1977). Связывание Cu2+, также Mg2+ с фосфатными группами нуклеиновых кислот заметно влияет на структуру и функцию генетического материала. Как известно, биологически активная форма тРНК стабилизируется двухвалентными катионами (главным образом, Mg2+), которые являются специфическими компонентами, обеспечивающими третичную структуру молекулы в целом.

Е Frieden (1974), B. Sissoeff et al (1976) отмечают важную роль ионов металлов для нормальных процессов репликации, транскрипции, трансляции, замена иона металла или изменение его концентрации могут привести к неправильному протеканию этих процессов. Ионы металлов, присоединенные к электронодонорным центрам в полинуклеотидах, оказывают на них резкое влияние, вызывая лигандные реакции, сильно изменяющие структуру макромолекул (Г.ЛЭйхгорн, 1978).

Существенную роль биогенные металлы играют для нормальной функции эндокринной системы, а также ряда гормонов (СТГ, эстрогены, прогестерон, кортикостероиды, инсулин) [RJ.Henkin, 1976; K. Burger, 1979].

6. выводы.

1. Разработан метод получения металлокомплекса из гетероциклической аминокислоты триптофана с биогенным металлом кобальтом — Со (три)2. Комплекс розовато-кремового цвета, мол. масса — 460 Да, содержание металла 12,7%, в воде нерастворим, слабо растворим в этаноле — максимум поглощенния в видимой области спектра при 540 нм, ЛД50 при подкожной инъекции белым мышам — 310−320 мг Со (три)2 на кг живой массы.

2. Получены хелатные комплексы Си (три)2, Си (мет)2, Ре (мет)2, Си (тре)2, Си (вал)2Н20, Си (лей)2Н20, Со (мет)2, гп (три)2, Мп (три)22Н20 и Си (МЭА)22Н20. Наличие в ИК-спектрах комплексов металлов с аминокислотами полос поглощения в области спектра 3150−3350, 15 801 620 и 1390−1420 см" 1, обусловленные соответствующими валентными колебаниями NH2, асимметричными и симметричными колебаниями СОО, подтверждают хелатную структуру комплексов.

3. Токсичность металлохелатов в ЛД50 при подкожном их введении белым мышам (в мг метаплохелата на кг живой массы) составляет: Си (три)2 — 500−510, Zn (TpH)2 — 280−290, Си (лей)2 — 470−480, цистината меди — 400−410, a CuS04 — 50−54, C0SO4 — 20−25, ZnS04 — 100−110. Хелатные комплексы при подкожном введении менее токсичны, чем неорганические соли.

4. Подкожная инъекция белым крысам Си (три)2 (0,8 мг Си на кг живой массы), Со (три)2 (0,5 мг Со/кг), Zn (Tpn)2 (0,6 мг Zn), Мп (три)2 (1,0 мг Мп) вызывает повышение в сыворотке крови активности ACT, щелочной фосфатазы, концентрации сиаловых кислотСи (три)2 и Со (три)2 стимулируют гемои эритропоэз, оксидазную активность церулоплазминаСо (три)2 и Zn (Tpn)2 приводит к увеличению количества нуклеиновых кислот.

5. Подкожное введение подсвинкам Со (три)2, Со (мет)2 и Си (три)2 (0,8 мг Си, 0,5 мг Со/кг) способствует активированию обмена веществ, повышению неспецифической резистентности организма. В сыворотке крови увеличивается количество церулоплазмина, сиаловых кислот, общего белка, активность ACT и щелочной фосфатазы. Среднесуточный прирост повышается на 10,2−13,2%, убойный выход мяса — на 4,4−8,4% соответственно. Двукратная подкожная инъекция Со (три)2, Со (мет)2 и Си (три)2 (0,8 мг Си, 0,5 мг Со/кг) свиноматкам повышает молочность (15,4−17,1%), плодовитость (8,7−13,0%) и сохранность поросят (2,7−3,1%).

6. Внутримышечное введение поросятам 3,0 мл смеси ферроглюкина-75 совместно с тройным комплексом и селенитом натрия (содержание железа 150 мг, 0,64 мг меди, 0,31 мг кобальта, 0,41 мг йода и 0,2 мг селенита натрия), ускоряет их рост, развитие, увеличивает сохранность, стимулирует гемои эригропоэз. Инъекция протофера свиноматкам за месяц до опороса и в первую неделю после опороса в дозе 6 мл (содержит 225 Fe, 1,92 мг Си, 0,93 мг Со, 1,23 мг йода и 10 мг селенита натрия) нормализует гемои эритропоэз, белковый обмен, предупреждает развитие алиментарной анемии у их потомства, повышает сохранность, рост и развитие поросят.

7. Скармливание феррокомпа-2 свиноматкам до и после опороса и их потомству в течение месяца способствует внутриутробному развитию поросят, повышению многоплодия (на 9,6−10,2%), увеличению среднесуточных приростов живой массы и сохранению поросят к моменту отъема.

8. Подкожная инъекция Си (мет)2+Со (мет)5 (0,8 мг Си, 0,3 мг Со/кг) телятам, больным простой диспепсией, приводит к более быстрому их выздоровлению, нормализации активности ACT, АЛТ, щелочной и кислой фосфатаз, ферроксидазы, фосфорно-кальциевого гомеостаза, кислотно-щелочного состояния и концентрации биогенных металлов в крови.

9. Подкожное введение откормочным бычкам Си (три)2, Си (тре)2 (0,5 мг Cu/кг) способствует увеличению в сыворотке крови количества церулоплазмина, сиаловых кислоту бычков в крови возрастает количество гемоглобина, эритроцитов, лейкоцитов и нуклеиновых кислот, у подсвинков — общего белка и активность ACT и щелочной фосфатазыповышается среднесуточный прирост откормочных бычков на 7,6−14,8%.

10. Включение в рацион коров 20 кг зеленой массы рапса приводит к уменьшению содержания белковосвязанного йода и гормонов щитовидной железы в сыворотке крови. Гойтрогены рапса отрицательно влияют па щитовидную железу и метаболизм йода. При скармливании дойным коровам рапсовых кормов в молоке идентифицируется аллилизотиоцианат, и концентрация его постоянно растет, достигая 110 120 мкг/л через 45 дней при даче зеленой массы и при даче рапсового жмыха — через 80−90 дней.

11.

Введение

в рацион дойных коров препарата, содержащего хелатные комплексы меди и кобальта, амилойодин и селенит натрия, способствует профилактике гойтрогенного влияния рапсового жмыха и зеленой массы рапса на организм дойных коров. Комплексная соль стимулирует гемои эритропоэз,.

12. Внесение в рацион курам-несушкам Си (три)2+Со (три)2 — (при содержании в 100 г корма 0,335 мг Си и 0,04 мг Со) 0,375 мг Си и 0,125 мг Со способствует увеличению живой массы кур на 5,8−8,3%, яйценоскости — на 4,9%- в плазме крови повышается суммарное количество свободных аминокислот (на 8,6−13,1%), значительно возрастает концентрация метионина, фенилаланина, тирозина, глутаминовой кислоты, аспарагиновой кислоты, аланина и глицина, в тканях печени — содержание меди и кобальта (в 3,3 и 1,9 раза). Подкожная инъекция курам-несушкам Си (мет)2, Со (мет)2 и Cu-Co-ЙКП (из расчета 0,8 мг Cu/кг) способствует повышению в сыворотке крови количества общего белка (11,3−12,0%), церулоплазмина (18,7−21,6%) и активности щелочной фосфатазы (на 19,233,6%),.

7. ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ.

Полученные материалы использованы при составлении нормативно-методических документов, которые включают:

1. Наставление по применению «Медькобальтйодказеиновой протокислоты с целью стимуляции защитных, продуктивных функций сельскохозяйственных животных». Утверждено комитетом Госагропрома СССР от 17.10.1988 г. № 406−70.

2. Наставление по применению метионината меди, утвержденное Департаментом ветеринарии Министерства Российской Федерации от 17 марта 1998 г.

3. Временное наставление по применению феррокомпа для профилактики анемии у поросят. Утверждено начальником Главного управления ветеринарии кабинета Министров РТ от 28.10.1994.

4. Наставление по применению феррокомпа-2 для профилактики анемии поросят. Утверждено ГУВ каб. Министров РТ от 9 апреля 1999 г.

5. Рекомендации по использованию ферроглюкина в сочетании с микроэлементами (медью, кобальтом, селеном) для профилактики анемии поросят. Утв. НТС КВИ 25.05.1988 г. -2 с.

6. Рекомендации по использованию ферроглюкина в сочетании с тройным комплексом (медькобальтйодказеиновой протокислотой) и селенитом натрия. Утв. НТС КВИ 18.12.89 г. — 2 с.

7. Удостоверение на рац. предложение «Ферроглюкин, обогащенный кобальтом, медью, селеном» № 193−88 от 25.05.1988.

8 Удостоверение на рац. предложение «Ферроглюкин в сочетании с тройным комплексом и селенитом натрия» N 257−90. 18.12. 1989.

9. Удостоверение на рац. предложение «Способ профилактики врожденного зоба телят» № 390−98 от 12.11.1998 г.

5.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В настоящее время достаточно полно обоснованы положения, согласно которым биологическая активность «металлов жизни» и их широкое участие во всех важнейших метаболических реакциях во многом зависит от их способности образовывать с биолигаццами внутрикомплексные хелатные структуры.

Важность использования микроэлементов в рационах животных с целью стимуляции роста, развития, повышения продуктивности, особенно при недостаточности содержания в кормах или плохом усвоении их организмом животных вследствие различных причин, в настоящее время общепринята. Поэтому принимаются различные меры по нормализации рационов питания животных путем обогащения кормов различными премиксами, неорганическими солями и другими приемами.

Накопившиеся данные свидетельствуют, что в организме животных многие биогенные металлы вовлекаются в обменные процессы в форме хелатных соединений с аминокислотами, нуклеотвдами, пептидами, белками, нуклеиновыми кислотами. Ферменты в таком виде проявляют высокую каталитическую активность в биохимических процессах клетки по сравнению с ионными формами соответствующих элементов.

В последние годы в связи с ухудшением условий окружающей среды, истощением почв из-за интенсификации сельского хозяйства, с развитием промышленной технологии животноводства возникают новые условия, ухудшающие состояние животного организма. В связи с этим, изучение роли хелатных форм биогенных металлов в животноводстве приобретает особую актуальность.

Учитывая высокую биологическую эффективность хелатных форм биогенных элементов, разработаны методы синтеза их с искусственными хелатообразователями, аминокислотами, пептидами, белкамиизучена их биологическая активность на лабораторных животных, свиньях, овцах, крупном рогатом скоте, птицах.

По известным методам или по нашим модификациям нами были синтезированы хелатные комплексы железа, меди, кобальта, цинка, марганца с белковыми аминокислотами. Также синтезированы ангианемические препараты: протофер, состоящий из фероглюкина-75, тройного комплекса и селенита натрияферрокомпы — представляющие собой комплексные сединения дефицитных металлов (Fe, Си, Со, Se, J) с аминокислотами и другими биополимерами.

С помощью электронных и ИК-спектров доказано хелатное строение синтезированных комплексов. Установлена меньшая токсичность полученых меташюхетов по сравнению с неорганическими формами этих элементов, как при парентеральном, так и пероральном введении.

Также исследовалось влияние металлохелатов на биохимические характеристики крови и внутренних органов лабораторных и сельскохозяйственных животных и птицы. Результаты этих исследований свидетельствуют об эффективности применения хелатных форм биогенных металлов, особенно на фоне недостаточного содержания микроэлементов в почве и кормах.

Научно-производственными и лабораторными экспериментами установлено, что синтетические хелаты биогенных металлов оказывают благоприятное воздействие на накопление микроэлементов в депо-органах, увеличение их выделения с молоком у л актирующих животных и на повышение репродуктивных функций животного организма.

Введение

металлохелатов способствует увеличению среднесуточных привесов и сохранности молодняка, эффективно при диспепсии телят. Железосодержащие препараты — протофер, феррокомп-2 и феррокомп-3 оказались эффективными для профилактики и лечения железодефицитной анемии поросят.

Введение

в рацион дойных коров препарата, содержащего хелатные комплексы меди и кобальта с аминокислотами, амилойодин и селенит натрия, способствует профилаюике гойтрогенного влияния рапсового жмыха и зеленой массы рапса на организм животных и стимулирует гемои эритропоэз.

В заключение следует отметить, что по мере углубления наших знаний о роли хелатных форм биогенных элементов в животноводстве в перспективе именно они будут применяться с целью нормализации обмена веществ, повышения продуктивности, стимуляции роста и развития.

Результаты полученных исследований послужили основанием для следующих выводов и практических предложений.

41 Я.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Ф.И. Некоторые биохимические аспекты действия селена на организм животных // Успехи совр. биологии. -1989, -108, в. 2 (5). — С.279−288.
  2. АЛ., Жаворонков А. А., Риш М.А., Строчкова Л. С. Микроэлементозы человека. -М: Медицина, 1991. -496 с.
  3. М.А. О комплексных соединениях некоторых микроэлементов с биоактивными веществами. -Ташкент: Медицина, 1969, —199 с.
  4. С.И., Стан Е. Я., Черников М. П. Гликопротеид из К-казеина иего влияние на ассимиляцию белка // Волр. питания. 1984, № 2. -С. 47−50.
  5. П., Хадсон Р. Ф. Физика и химия шерсти. М., 1958. -391 с.
  6. М.И. Микрометод определения неорганического фосфора, щелочной фосфатазы в сыворотке крови и неорганического фосфора в почве // Лаб. дело. -1964. -N 6. -С. 346.
  7. А., Сержент Е. Константы ионизации кислот и оснований -М.-Л., 1964. -179 с.
  8. Р.Дж. Устойчивость координационных соединений //
  9. Неорганическя химия, т.1. -М.: Мир, 1978. -С. 89−132.
  10. А.Ф., Фролова Л. А. Биологическое значение хелатирования катионов в пищеварительном тракте сельскохозяйственных животных и птиц// Сб. науч. тр. МВА, 1973, -63. -С. 38−46.
  11. Г. М. Изменения некоторых биохимических показателей крови лабораторных животных под воздействием гистидината никеля // Науч. тр. КВИ, -137,1981. -С. 91−93.
  12. Бабенко Г. А Некоторые итоги и перспективы развития учения о микроэлементах как биотиков в медицине // Микроэлементы в медицине. Киев, 1968. -С. 3−15.
  13. Д.М. Содержание аллилизотиоцианата рапса в молоке и молочных продуктах // Мат. Науч.-произв. конф. по актуальн. проблемам ветеринарии и зоотехнии. Казань, ч. 2,. 2001. -С. 208−210.
  14. Д.М. Сравнительная оценка методов анализа изотиоцианатов в растительных и животных продуктах // Мат. конф., поев. 70-летию зооинж. ф-та, Казань, 2000.
  15. В.Н., Менькин В. К. Кормление сельскохозяйственных животных. М.: Агропромиздат, 1989.
  16. М.Л. Влияние «феррокомпа» на гематологические показатели крови у норок II Матер. Всеросс. науч.-произ. конф. 22−24 сент. 19%, г. Чебоксары / Гигиена, ветсанитария и экология жив-ва. -Чебоксары, 1996. -С. 38−39.
  17. А.М., Конник К. Т. Физиологическая роль железа. -Киев :Наук думка, 1991.-103 с.
  18. В.И., Алехин Ю. Н., Куркин С. В., Туренкова JI.T. Биохимический статус телят, получавших препараты селена // Ветеринария, 2002, № 8. -С. 46−47.
  19. И.Б. Электронное строение и свойства координаионных соединений. Введение в теорию. JL: Химия, 1976. -352 с.
  20. Э.Х. Металлокомплексы карнозина. Обзор // Биохимия, 2000, -65, N 7. -С. 928−937.
  21. Л.П., Ермакова Т. А. Биологическая и каталитическая активность комплексов марганца и меди с аминокислотами: Тез. докл. 14-го Всес. Чугаевск. совещ. по химии комплексных соединений, 1981. Ч. 1, Иваново, 1981. -С. 252.
  22. Л.П., Позигун А. И., Мисюренко В. Л. Синтез внутри-комплексных соединений двухвалентного марганца с некоторыми аминокислотами // ЖНХ, 1970. -15, N 9. -С. 2402−2404.
  23. Р.Г., Идрисова К. Г. Влияние комплексов биогенных металлов с биоактивными органическими соединениями на иммуногенез при некоторых инфекционных болезнях // Профилактика и лечение с.-х. животных, Одесса, 1972. -С. 645.
  24. Р.Г., Казаков Х. Ш. Хелаты микробиогенных металлов в системе почва-растение-животное. -Казань, 1987. -27 с.
  25. АА. Карнозин и защита тканей от окислительного стресса. М.: Изд-во Диалог-МГУ, 1999. -364 с.
  26. Г. Б., Сидорова Н. Н. Содержание микроэлементов цинка, бора и молибдена в кормовых культурах разных почвенных зон Татарской АССР И Материалы II конф. по вопросам химизации с.-х. Татарской АССР. Казань, 1968. -С. 140−142.
  27. B.C. Технология получения фармакологических металлокомплексов // Науч. основы технол. пром. произ-ва ветеринарных биол. препаратов: Тез. докл. V Всерос. конф. 14−17 мая 1996.-Щелково, 1996.-С. 307.
  28. Д.А. Структура и стереохимия координационных соединений // Неорганическя химия, т. 1,-М.: Мир, 1978. -С. 17−88.
  29. В.В. Повышение резистентности поросят посредством введения супоросным свиноматкам белковых гидролизатов и препаратов железа // Научн.-техн. бюл. / Дальневост. зонал. н.-и. вет. ин-т, 1991. N2.-С. 35−37.
  30. Л.П., Арестов И. Г. Влияние гидролизата казеина в чистом виде и в сочетании с пропиоцидом на организм новорожденных телят II Сб. науч. тр. / Ленингр. вет. ин-т, 1990, -106. -С. 14−16.
  31. Верболович П. А, Утешев АБ. Железо в животном организме. -Алма-Ата: Наука, 1967. -266 с.
  32. В.И. Биогеохимические очерки. М.: Изд-во АН СССР, 1940.
  33. Взаимодействие с ДНК синтетического цинк-связывающего пептида /Д.Н.Хохлов, Р. В. Брусов, С. Л. Гроховский и др. // Молекуляр. биология, 1994 -28,-вып. 1.-С. 87−95.
  34. А.П. Биохимические провинции / Тр. сессии, посвященной 100-летнему юбилею Докучаева, 1949. -С. 59−84.
  35. Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах // Соросовский Образовательный Журнал, 2000, N 12. -С. 13−19.
  36. Гай сии И. А и др. Хелаты и хелатообразователи в приложении агрохимии // Почвы Среднего Поволжья и Урала, теория и практика их использования и охраны: Тез. докл. XII конф. почв., агрохимии и земл. Ср. Поволжья и Урала. -Казань, Тат. кн. издат., 1991.
  37. И.А. и др. Использование комплексных соединениймикроэлементов для предпосевной обработки семян зерновых культур // Эколого-агрохимические аспекты развития земледелия Ср. Поволжья и Урала. -Казань, Изд-во КГУ, 1995
  38. Ф.Г. Изучение влияния металлобелковых комплексных соединений и гликоколята меди на белковую картину сыворотки крови животных // Материалы конф. молодых ученых, поев. 100-летию со дня рождения В. И. Ленина. Казань, 1970. -С. 202.
  39. Р.Г. Рапс — культура высокого экономического потенциала. —1. Казань: Дом Печати, 1996.
  40. В.И., Анненков Б. Н., Самохин В. Т. Минеральное питание животных. -М.: Колос, 1979. -471 с.
  41. Р.А., Кривова Т. С., Казаков Х. Ш., Юсупов Р. Х. Квопросу изучения цитотоксического действия хелатов меди на культуру клеток // Докл. конф. по вопросам химизации сельского хозяйства ТАССР. Казань, 1971. -С. 103.
  42. А. Усвоение бройлерами микроэлементов из их хелатных соединений // Передовой науч.-произв. опыт в птицеводстве, экспресс информация. М., 1981 т. 5. -С. 14−16.
  43. М.М. Антигистаминный фактор сыворотки крови у больныхи переболевших диспепсией телят // Материалы докладов НПК терапевтов и диагностов, посвященной 100-летию проф. Н. П. Рухлядева, т. II, Казань, 1969. -С. 47−48.
  44. Е.В. Метаболизм йода у свиней в онтогенезе / Автореф. дис.докт. биол. наук, Боровск, 2003.
  45. AM., Кокорев В. А., Тихомиров И. А. и др. Потребность растущих свиней в микроэлементах // Биол. основы высок, продуктив. с.-х. животных: Тез. докл. междунар. конф., Боровск, 3−7 сент., 1990.4L 1, Боровск, 1990. -С. 74−75.
  46. М., Горюхин А., Гортенченко Т. Пути увеличения производства рапса // Международный сельскохозяйственный журнал, 1985, № 4. -С.32−35.
  47. СЛ. Природные макромолекулы в комплексообразовании // Ионы металлов в биол. системах (под ред. Х.3игель). -М.: Мир, 1982.-С. 147−165.
  48. Р.К., Мннибаев В. Г., Гайсин И. А. Микроэлементы в сельском хозяйстве (Микроэлементы в почвах Татарской АССР и эффективность микроудобрений). Казань: Татарское книжное издательство, 1985. -64 с.
  49. О.Ф. Синтез и применение тирозината меди дляпрофилактики анемии у поросят-сосунов // Авто реф. дис.канд.биол. наук, Воронеж, 1992.
  50. Р., Грей Г., Хейли Дж. Основные законы химии. -М.- Мир, 1982. Т. 1,-652 е., Т. 2,-620 с.
  51. Дорожкин В. И Влияние хелатных соединений метионина и лизина на эмбриогенез птиц и крыс // Сб. науч. тр. «Проблемы профилактики и лечения заболеваний с.-х. животных». -Н.Новгород, 1993. -С. 220.
  52. В.Г. Определение активности лизоцима нефелометрическим методом // Лабораторное дело, 1968. N 1. -С. 2830.
  53. Е.Е. Биологическая роль супероксидного анион-радикала и супероксиддисмутазы в тканях организма // Успехи соврем, биологии, 1989, -108, вып. 1 (4). -С. 3−18.
  54. Л.Н., Кузнецов А. К. Влияние метионина и микроэлементов на содержание нуклеиновых кислот в организме кур // Сб. науч. трудов / Физиол. и биохим. основы повышения продуктивности с.-х. ж-х. -Л., 1 1983. -С. 28−33.
  55. А.В., Тен Э.В. Влияние комплексных металлойодбелковых соединений на иммунологическую резистентность животных при вакцинации против паратифа // Уч. зап. КВИ. -Казань, 1968, т.99. -С.80−83.
  56. Э.С. Влияние подкожных инъекций хелатов меди на содержание тиоловых соединений в сыворотке крови морских свинок // Ученые записки КВИ. -Казань, 1974, т. 128. -С.88−100.
  57. Ю.Н., Хайкис А. А., Трубицын А. А. Определение йода, связанного с белками крови, нитритно-роданидным методом // Лаб. дело, 1976,10. -С.595−597.
  58. В.В., Ковальский В. В. Биологическое значение селена. -М.- Наука. 1974.-298 с.
  59. В.А. Влияние гистидината и метионината меди на распределение меди и железа в организме поросят // Бюлл. ВНИИ физиол., биохимии и питания с.-х.животных, 1982, N 3 -С. 47−49.
  60. НЛ., Молошкин А. К., Тараканова EJB. Разнолигандные комплексные соединения меди (II), никеля (II) и кобальта (II) с L-аспарагиновой кислотой и L-треонином // Ж.неорган.химии, 1996, -41, № 11. -С.1874−1879.
  61. А.А., Бережной А. Ф. Диагностика и профилактика же-лезодефицитной анемии у телят и поросят II Ветеринария. Респ. межведомств, темат. науч.сб. / Харьк. зооветин-т, 1988, вып. 63. -С. 43−48.
  62. Л.Г. Профилактика нарушений минерального обмена животных // Патология обмена веществ и ее профилактика у животных специализированных хозяйств промышленного типа. -М.: Колос, 1983.-С. 113−132.
  63. Л.Г. Корма Татарской АССР, их состав и питательность. -Казань: Таткнигоиздат, 1975.
  64. В.Г. Профилактика и лечение желудочно-кишечных болезней новорожденных телят. Обзорная информация. М., 1989. -57 с.
  65. X. Ионы металлов в биологических системах: Амбивалентные свойства нуклеотидов / Под ред. Зигеля X. -М.: Мир, 1982. -168 с.
  66. Иммуностимулирующее действие глицината цинка при формировании специфической защиты от столбняка / А. С. Коз люк, И. Г. Шройт, С. Ф. Стовбун и др. // Журнал микробиол., эпидемиол. и иммунобиол, 1994, № 5. -С. 83−85.
  67. И.А. Витамины Е и С как компоненты антиоксидантной системы эмбрионов птиц и млекопитающих // Укр. биохим. ж., 1997, -69,N5−6.-С. 3−11.
  68. Г. Ф. Влияние феррокомпа на мясную продуктивность молодняка овец породы прекос // Материалы респ. научно-произв. конф. по актуальным пробл. ветеринарии и животноводства, Казань, 1997. -С. 244.
  69. Г. Ф. Влияние хелаткомплексных соединений на белковую картину крови овец при иммунизации // Актуальные проблемы животноводства и ветеринарии / Материалы Респ. науч.-произв. конф., Казань, 1999. -С. 214−215.
  70. Г. Ф. Влияние хелаткомплекеных соединений нарезистентность овец // Актуальные проблемы животноводства и ветеринарии / Материалы Респ. науч.-произв. конф., Казань, 1999. -С. 211−212.
  71. Г. Ф., Логинов Г. П., Хазипов Н. З. Хелатные формы биогенных металлов в животноводстве. -Казань: ФГОУ ВПО «КГАВМ», 2004. -248 с.
  72. ХМ., Бугланов А. А., Бахрамов С. М. Диагностическая ценность определения трансферрина в сыворотке крови // Лабор.1 дело, 1987, № 8. -С. 574−576.
  73. Х.Ш. К биохимической характеристике местности // Уч. зап. КВИ, Казань, 1949, т. 56. -С. 77−88.
  74. ХШ. К биохимии металлов и их органических хелатных комплексов И Материалы к третьей Поволж. конф. физиологов, биохимиков и фармакологов. Горький, 1963. -С. 201−203.
  75. ХШ. Хелаты экзогенных металлов с биогенными соединениями как стимуляторы иммунодинамических функцийживого организма // Профилактика и лечение заболеванийсельскохозяйственных животных. Одесса, 1972. -С. 379−383.
  76. Х.Ш., Елисеева Э. С. Манометрическое исследование влияния комплексов из биогенных металлов на процесс дыхания дрожжевых клеток // Материалы втрой Всесоюз.конф. биохимиков е.-х.вузов, Ереван, 1966. -С. 58−59.
  77. Х.Ш., Хазипов Н. З., Тен Э.В. О некоторых путяхиспользования хелатных соединений биогенных металлов в животноводстве // IX Менделеевск. съезд по общ. и прикл. химии: Тез. докл., секция химизации животноводства, М., 1965. -С. 72−77.
  78. Г. И. Физико-биохимические и практические аспекты скармливания рапсовых добавок // Вестник с.-х. науки, 1989, № 5. -С. 125−135.
  79. Ю.Н. Металлохелаты, стимуляторы иммуно-дииамических и репродуктивных функций сельскохозяйственных животных (учебное пособие. -Казань, 1984. -81 с.
  80. Ю.Н., Селиванова АС. Влияние добавок лизината цинка на продуктивность откормочных подсвинков // Морфофункциональные изменения в организме животных при воздействии внешних факторов. -1987. -С. 145−147.
  81. В.Д. Минеральные вещества в кормлении животных. -Л.: Агропромщдат, 1985. -207 с.
  82. В.Д. Хелатные соединения микроэлементов в кормлении поросят раннего отьема // Микроэлементы в биологии и их применение в мед. и с.-х-ве, 1986. -Т.З. -С. 160−161.
  83. Г. В., Караджян А. М., Саркисян А. О., Натишвили Н. И. Влияние меди, кобальта и их сочетаний с моноэтаноламином (коламином) на продуктивность птиц // Труды Ереван. ЗВИ, 1964, т. 26. —С. 5−13.
  84. А.С., Папуниди К. Х. Влияние препаратов «Янтарос плюс» и триптофаната меди на гемопоэз у телят //Актуальные проблемы животноводства и ветеринарии / материалы Респ. науч.-произв. конф., Казань, 1999. -С. 123−124.
  85. АИ. Анемия поросят. -М.: Россельхозщдат, 1983. -166 с.
  86. Р.А., Базгутдинова Д. М., Хазипов Н. З., Логинов Г. П. Сравнение гойтрогенного влияния рапсового жмыха и зеленой массы рапса на организм дойных коров // Ветеринарный врач, № 3 (15), 2003. -С.28−30.
  87. Кармолиев Р. Х Биохимические процессы при свободнорадикальном окислении и антиоксидантной защите. Профилактика окислительного стресса у животных // С.-х. биол., 2002,2. -С. 19−28.
  88. Р.Х. Современные биохимические методы исследования в ветеринарии и зоотехнии. М., 1971. -С. 274−286.
  89. О.С. Зависимость шерстной продуктивности от содержания глютатиона в крови овец Н Биохимические основы селекции овец. — М.: Колос, 1977. -С. 30−32.
  90. И. М., Николадзе М. Г. Диагностика и профилактика алиментарной анемии поросят // Ветеринария, 2003, № 4. -С. 34−37.
  91. В.В. Геохимическая экология. -М., 1973.
  92. В.В., Андриянова Г. А. Микроэлементы в почвах СССР. -М.: Наука, 1970.-180 с.
  93. Ковальский ВJB., Риш МЛ. Биологическая роль меди в организме животных // Биологическая роль меди. -М., 1970.
  94. Ковтуняк Н. А, Мещишен И. Ф. Роль натрия в транспорте аминокислот Н Научн. докл. высш. школы. Биол. науки, 19 746, № 4. — С. 46−51.
  95. Кокорев В. А, Гурьянов А. М., Тихомиров И. А., Служкин М. В. Влияние микроэлементов на обмен веществ и продуктивность молодняка свиней // Оптимизация кормления с.-х. животных. -Саранск, 1993. -С. 104−107.
  96. А.А., Микулец Ю. И. К методике определения активности каталазы крови и печени цыплят // Ветеринария, 1998, № 3, -С. 46−47.
  97. И.П. Алиментарные и эндокринные болезни животных. — М.: Агропромиздат, 1989. -255 с.
  98. И.П., Лизогуб М. Л. Влияние меди и цинка на содержание имунных белков в сыворотке крови новорожденных телят // Ветеринария, 1997, N 7. -С. 34−36.
  99. А.А., Комиссарова И. А. Роль глутатиона в формировании метаболического ответа клетки на гипоксию // Изв. Акад. наук, сер.биол., 1993, № 4. -С. 542−549.
  100. Н.К., Тарасенко О. В., Подойникова П. П. Влияние ферродекстрановых препаратов и витамина Bi2 на некоторыепоказатели крови и продуктивность поросят // Болезни ягнят и поросят. 1989.-С. 76−78.
  101. В.А. Спектрофотометрическое определение диеновых конъюгатов//Вопр. мед. онкологии, 1984, № 4. -С. 125−127.
  102. Ф., Уилкинсон Дж. Основы неорганической химии. -М.- Мир, 1979. -677 с.
  103. Т.С., Гизатуллина Р. А. К вопросу изучения цитотоксического действия хелатов меди на культуру клеток // Тезисы докл. III науч. конф. по вопросам химизации с.-х. ТАССР, Казань, 1971.-С. 103−104.
  104. В.А. и др. Рапсовый шрот в комбикормах для крупного рогатого скота и свиней //Животноводство, 1987, № 1. -С. 39−41.
  105. С.Г. Биологическая доступность минеральных вещетв для животных. Обзорная информ. / ВНИИТЭИагропром. М., 1992. -52 с.
  106. С.Г. Биохимичесие критерии обеспеченности животных минеральными веществами// С.-х. биол,. сер. биол. животных. -1991. -N2.-C. 16−23.
  107. С.Г. Принципиальная диагностика недостаточности меди // Ветеринария, 1986, N 3. -С. 53−55.
  108. С.Г. Функциональные нагрузки организма поросят-сосунов различных соединений железа J J Докл. ВАСХНИЛ, 1989, № 8. -С. 2630.
  109. С.Г., Батаева А. П., Овчаренко А. Г., Аухатова С. Н. Биологическая доступность йода для молодняка свиней и стабильность его соединений в составе премиксов // Сельскохозяйственная биология, сер. биол. животных, 1992, N 2. -С. 31−39.
  110. Н.Х. Применение йодинола при лечении животных и птиц // Ветеринария, 1994, N 5. -С. 17−19.
  111. А. А, Цветаева Н.В., Колошейнова Т. И. Клинические, биохимические и социальные аспекты железодефицитной анемии // Гематол. и трансфузиол., 2001, -46. N 3. -С. 51−55.
  112. Д.Н., Недзвецкий В. К. Балансы кобальта и меди у кур-несушек при введении в корм медькобальтйодказеиновой протокислоты // Уч. зап. КВИ. -Казань, 1978, N 128. -С. 101−103.
  113. О.А. Использование совместных форм меди и йода для профилактики анемии поросят // Автореф. дисс.канд. биол.наук. Воронеж, 1994.
  114. Г. П. Влияние синтетических хелатов металлов с аминокислотами на рост и сохранность цыплят // Тезисы зонального симпозиума «Биолоогия этаноламина и его применение в народном хоз-ве». Ереван, 1974.
  115. Г. П. Гидролизаты кератинов в составе железосодержащих препаратов // Материалы респ. НПК по актуальным проблемам ветеринарии и зоотехнии. -Казань, 1997. -С. 245.
  116. Г. П. Влияние синтетических металлохелатов на содержание аминокислот в плазме крови и продуктивность кур // Науч. Труды КГВИ, т. 137,1981.-С. 67.
  117. Г. П. Исследование влияния триптофанатов металлов на некоторые биохимические показатели организма сельскохозяйственных животных и птицы П Материалы докладов Всесоюзной науч.конф., 1974, Казань, т. 2. -С. 263−265.
  118. Г. П. Применение железосодержащих препаратов для стимуляции и профилактики анемии поросят // Материалы междунар. научн. конф., посвященной 125-летию академии (часть 2), Казань, 1998.-С. 236−237.
  119. Г. П. Профилактика железодефицитной анемии у поросят // Материалы междунар. научн. конф., посвященной 125-летию академии (часть 2), Казань, 1998. -С. 59−61.
  120. Г. П., Артемьев Г. М. Влияние феррглюкина-75 в сочетании с микроэлементами на гематологическую картину и белковый состав крови свиноматок // Респ. НПК (тезисы докл.). -Казань, 1989. -36−37.
  121. Г. П., Артемьев Г. М. О биологической активности синтетического хелатного комплекса меди с триптофаном // Научн. Труды КГВИ, 1981, том 134.-С. 88−90.
  122. Г. П., Казаков Х. Ш. Влияние различных медьамино-кислотных комплексов на рост и сохранность цыплят // VI Поволжская конф. физиологов с участием биохимиков, фармакологов и морфологов, 1973, Т.1, Чебоксары. -С. 288.
  123. Г. П., Калимуллин Ю. Н., Артемьев Г. М., Малышко Т. М. Влияние металлохелатов на продуктивные, воспроизводительные и некоторые биохимические показатели крови коров // Науч. Труды КГВИ, Казань, т. 131. 1979. -С. 55−57.
  124. Г. П., Кривова Т. О., Казаков Х. Ш. Изменение активности некоторых эстераз под влиянием подкожных инъекций хелатов марганца// Науч. Труды КГВИ, т. 128, Казань, 1978.
  125. Г. П., Хазипов Н. З. Елисеева Э.С. Некоторые биохимические аспекты действия железа на организм животных // Мат. Всероссийск. научно-произв. конф. по актуальным проблемам ветеринарии и зоотехнии. -Казань, 2002, ч. 2. -С. 361−363.
  126. Е., Простяков А. Влияние железодекстранов на обмен железа у поросят // Свиноводство, 1978, N 1. -С. 40−42.
  127. В.Т., Политухина Л. А. // Пути повышения плем. и продукт, качества свиней, М., 1983. -С. 107−115.
  128. П.А. Разнолигандные биокоординационные соединения металлов в химии, биологии, медицине. -Киев: Наук. думка, 1991. -272 с.
  129. П.А., Близнюкова Е. И., Федоренко М. А. Селективность связывания ионов биометаллов с аминокислотами и нуклеотидами // Координац. химия, 1989, -9,N 15. -С. 1168−1178.
  130. Дж., Кеттл С., Теддер Дж. Химическая связь. -М.: Мир, 1980. -382 с.
  131. Р. Введение в биофизическую химию. —М.: Мир, 1966. -429 с.
  132. Н.М. Селен в ветеринарии и медицине //Актуальные проблемы животновдства и ветеринарии / Материалы Респ. науч,-произв. конф., Казань, 1999. -С. 221−222.
  133. Н.М., Шагниев М. Г. Изучение влияния медьорганических хелатных соединений на настриг и физические свойства шерсти у овец // Уч. Зап. КВИ, 1967, т. 98. -С. 162−166.
  134. Д.И. Активизация кислорода ферментными системами. -Москва: Наука, 1982. -255 с.
  135. М.Ю. Новое хелатное соединение для профилактики анемии поросят// Ветеринарный врач, 2000, № 1. -С. 84.
  136. М.Ю. Применение хелатных комплексов биогенных металлов для профилактики анемии у животных // Материалы респ. НПК «Актуальные проблемы животноводства и ветеринарии», Казань, 1999.-С. 82.
  137. Е.Б., Зенков Н. К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов // Успехи совр. биол., 1993, -113, N 4.-С. 442−455.
  138. Е.Б., Зенков Н. К. Окислительный стресс при воспалении процессов//Успехи совр. биол., 1997,-117, N 2.-С. 155−171,
  139. Г. А. Курс патологической техники. -М: Медицина, 1969.
  140. Методические рекомендации по использованию семян рапса при выращивании и откорме молодняка крупного рогатого скота. Разработчики: УкрНИИФБЖ, Закарпатская ГСХОЗ, УкрНИВИ, Иваново-Франковская НИС крестоцветных культур. Киев, 1991.
  141. В.В. Диспепсия новорожденных телят. — М.:Росельхозиздат, 1979. -111 с.
  142. Т. Биохимия. -М.: Мир, 1980, т.2.
  143. В.О. Йод и проблемы жизни. -Л.: Наука, 1974. -253 с.
  144. В.О. Соединения йода с высокополимерами, их антимикробные и лечебные свойства. -М.-Л.: Изд-во, А Н СССР (Ленинградское отд.), 1962. -178 с.
  145. К.К., Сейтембетов Т. С., Зухрабов М. Г. Изучение некоторых аспектов патогенеза и лечения анемии молодняка животных. -Астана, 2003. -170 с.
  146. В.К. Влияние металлойодбелковых комплексных соединений на содержание меди и кобальта в печени кур // V Поволжская конф. физиологов, биохимиков и фармакологов с участием морфологов. -Ярославль, 1969. -С. 208.
  147. Л.В. Использование рапса в кормлении крупного рогатого скота. -М.: ВНИИТЭИ Агропром, 1991.
  148. Л.Р. Биологическая роль микроэлементов в организме животных и человека. М.: «Наука», 1977. -183 с.
  149. Х.З., Гучинов В. А. и др. // Тезисы докл. научн. конф., посвященной Дню химика. Нальчик, 22−23 мая 1998. -Нальчик, 1998. -С. 26−27.
  150. А.П., Ахметов P.M. Применение микроэлементов в животноводстве ТАССР. -Казань, 1974 -С. 112 с.
  151. А.А. Изменение содержания тиогликозидов при силосовании кормов // Тр. ин-та ВНИИ кормов им. В. Р. Вильямса. Кормопроизводство (технология заготовки и использования кормов), 1980, вып. 2. -С. 49−55.
  152. А.В., Жукова Л. Ю. Анемия у детей. Руководство для врачей. -Санкт-Петербург: Питер, 2001. -384 с.
  153. Р.Л., Меламуд Н. Л. и др. Определение микроколичеств липидов по реакции сложных эфиров с гидроксиламином // Тр. ВНИИ жиров, 1973,-30,-С. 14−17.
  154. С.С. Казеиновая белковая протокислота. -М.: ОГИЗ
  155. V. сельхозгиз, 1947. -63 с.
  156. В.Н. Физиология и патология обмена железа. -Л.: Наука, 1982. -224 с.
  157. И.П. Влияние хелатов биогенных металлов на изменение живого веса у овец // Материалы конф. молодых ученых, посвященные XXIV съезду КПСС, Казань, 1973. -С. 313.
  158. И.В. Биологические основы выращивания поросят. -М.: Россельхозиздат, 1976.-285 с.
  159. Повышение шерстной продуктивности овец / А. А. Вениаминов, В. В. Калинин, Г. Р. Литовченко, М. М. Мутаев. М.- -Колос, 1976. -304 с.
  160. А.А. (под ред.) Биохимические методы исследования в клинике. Справочник. -М.: Медицина, 1969. -С. 450−452.
  161. Получение здоровых телят и их сохранность // В. С. Шипилов, В. П. Шишков, В. Г. Зароза и др. / Ветеринария, 1987. № 6. -С. 11−14.
  162. Попов Г. Н, Микроэлементы в экосистемах Поволжья // Почвы Сред. Поволжья и Урала, теория и практ. их использ. и охраны: Тез. докл. 12 конф. почвоведов, агрохимиков и земледелов СредЛоволжья и Урала / Казан.гос.ун-т, 1991. -С. 278−281.
  163. Противоопухолевые свойства смешанных кооординационных соединений меди с L-аминокислотами // Е. М. Трещалина, А. Л. Коновалова, М. АПреснов и др. // Докл. АН СССР, 1979, -248, в.5. -С.1273−1276.
  164. М.К. Определение количества эритроцитов на аппарате ФЭК- М // Лаб. дело, 1966, N 3. -С. 170.
  165. Л., Мандыгра Н. С., В Левченко В.И. Функциональные аспекты врожденного зоба у телят // Ветеринария, 2001, N° 5. -С. 4044.
  166. Е.Р., Демина Н. Г., Шолин А. Ф., Румянцева Н. Ф. Определение аминокислот в виде комплексов с медью // Хим.-фармац. ж., 1980, -14, N1.-С. 110−114.
  167. Н.З. Влиние комплексообразования меди с органическими веществами на активность церулоплазмина и биосинтез гликогена в печени белых крыс. // Тезисы докл. Сибирской конф. Барнаул, 1972. -С. 338.
  168. Г. Р., Гизатуллин Р. С. Использование зерносемян из рапса в составе белково-жировых добавок // Научн. тр. Всероссийской конф. «Рациональное производство и использование кормов в скотоводстве. -Ульяновск, 1988. -С. 20−21.
  169. М.С., Шатилалов А. А., Алявия М. С. Синтез и ИК-спектросокопическое изучение комплексных соединений железа (III) с некоторыми аминокислотами // Узб. хим. ж-л, 1986, № 1. -С. 19−21.
  170. Ф.М., Логинов Г. П. Влияние протофера на гематологическую картину свиноматок и их приплода, его развитие и сохранность //. Тез. докл. респ. НПК «Достижения Казанской вет. школы в практику животноводства». -Казань, 1991. -С. 46.
  171. В.Т. Профилактика нарушений обмена микроэлементов у животных. -М.: Колос, 1981. -144 с.
  172. А.М. Синтез некоторых металлических хелатных соединений глутатиона и их влияние на каталитическую активность лактатдегидрогеназы И Материалы конф. молодых ученых и студентов, посвящ. 50-летию СССР, Казань, 1973. -С. 334−335.
  173. А.Я., Мигаль П. К. Устойчивость комплексных соединений некоторых металлов с фенилаланином, лизином и тирозином // Биохимия, 1962 -27, Т 1. -С. 25−31.
  174. Г. А., Хмелевский Б. Н. Санитария кормов: Справочник. —М.: Агропромиздат, 1991. -303 с.
  175. Э.Я. Определение микроэлементов в организме животных. -Рига, 1962.
  176. Тен Э.В., Казаков Х. Ш. К биохимии металлопротеидов // Уч. зап. КВИ, 1968, т. 97. -С. 179−181.
  177. Тен Э.В., Казаков Х. Ш., Пучковский А. И., Ахмадеев А. Н. Получение медь-кобальт-йодказеиновой протокислоты (Cu-Co-ЙКП) и практическое использование ее в эндемических местностях Н Эндемические болезни и микроэлементы. Казань, 1972. -С. 113−116.
  178. П.К., Хорнинг М. Г., Блейкмор Л.Дж. Взаимодействие карнозина с цинком и медью: участие в нейромодуляции и нейропротекции // Биохимия, 2000, -65, N 7. -С. 949−960.
  179. Т.М., Ягодин В. А. Цинк в жизни растений, животных и человека // Успехи совр. биол., 1993, -113, в.2. -С.176−189.
  180. У. Металлы жизни. -М.: «Мир», 1975,-236 с.
  181. Н.А. Биогеоценоз и болезни животных. -М: Колос, 1973. -С. 103−114.
  182. С.И. Профилактика анемии у поросят при микроэлементной и белковой недостаточности. -Киев: Украинская СХА, 1989. -25 с.
  183. В.Ф. Фотометрический ультрамикрометод количественного определения сульфгидрильных групп белка и небелковых соединений крови // Лаб. дело, 1981, № 1. -С. 33−35.
  184. P.O., Шамш B.J. Залежшстъ всмоктувания загпза вщ BMicry мшроэлемепв, моносахарщцв i амшокислоту кишечнику // Ф1зюл.ж., 1977, -23, N 1. -С. 103−107, 140.
  185. Я. Роль соединений меди в природе // Горизонты биохимии. -М., 1964. -С. 354−379.
  186. И. // В кн.: Свободные радикалы в биологии (под. ред. У.Прайора. М.: Мир, 1979, т. 1. -С.272−314.
  187. Г. К. Комплексы металлов с аминокислотами и пептидами // Неорганическая химия / Роль металлопротеидов в накоплении и транспорте -М.: Мир, 1978. -С. 151−204.
  188. Н.З. Изучение обмена йода у молочных коров // Ученые записки КВИ, 1962, т. 88. -С. 77−88.
  189. Н.З. Некоторые патоморфологические и биохимические исследования щитовидных желез крупного рогатого скота из очагов зобной эндемии ТАССР // Тр. ин-та КВИ, 1962, Т. 88. -С. 67−76.
  190. Н.З. Патоморфологические исследования щитовидной железы животных из некоторых районов ТАССР // Конф. По проблеме эндемическогозоба и микроэлементов. -Казань, 1964. -С. 41−43.
  191. Н.З., Базгутдинова Д. М. Зобогенное действие рапса из сельскохозяйственных животных- Мат. межд. НПК, Воронеж, 1999.
  192. Н. З. Логинов Г. П. Перспективы применения хелатов биогенных металлов в животноводстве // Труды первого сезда ветеринарных врачей РТ 18−20 мая 1995 г. -Казань, 1996. -С. 218−221.
  193. Н.З., Логинов Г. П. Хелаты биогенных металлов в животноводстве // Науч. аспекты профилактики и терапии болезней с/х животных. -Воронеж, 1997, ч. И. -С. 33−34.
  194. Х.Х. О некоторых путях направленного синтеза биологически активных координационных соединений // Реакционная способность координаионных соединений. Серия «Проблемы координационной химии». -М.: Наука, 1976. -С. 156 196.
  195. О.И., Кумпаненко В. А., Рыбалко В. И. Состояние ПОЛ при железодефицитной анемии и пиелонефрите беременных // 9 съезд акушеров-гинекологов УССР: Тез.докл. / Укр.науч.мед. о-во акушеров-гинекологов. -Киев, 1991.-С. 119−120.
  196. Г. М., Казаков ХШ., Логинов Г. П., Артемьев Г. М. Действе медного хелата этаноламина на рост телят в условиях медной недостаточности // Сельскохозяйственная биология, -16, № 4. -С. 599−602.
  197. В.Г., Чернышев А. И. Диспепсии новорожденных телят. // Методическое пособие по профилактике и лечению диспепсией телят. Казань, 1971. -43 с.
  198. Л.Ф., Будников С. С., Гуревич С. М., Наглер Л. Г. Особенности механизма противоопухолевого действия комплексныхсоединений меди (II) с а-аминокислотами // Теор. и экспер. химия, 1993, -29, № 3. -С.233−238.
  199. И.А. Физиология и биохимия микроэлементов. -М.: Высшая школа, 1970. -310 с.
  200. А., Йоцов С. // Ветеринарные науки, 1967, -4, № 2. -С.59−64.
  201. М.Х., Грамолин В. П., Авакаянц Б. М. Профилактика диспепсии новорожденных телят // Ветеринария, -1994, -N 5. -С. 2125.
  202. Н.С., Дегтярев И. В. Влияние подкормки метионината меди на обмен веществ у телят // Полноценное кормление жвачных животных в условиях их интенсивного использования. М., 1990. -С. 78−79.
  203. А.И., Скорохид В. И., Кочергина Т. В. Активность аминотрансфераз в крови коров и их дочерей как тест для прогнозирования молочной продуктивности // С.-х.биология, 1979, -14, N4. -С. 455−456.
  204. Эндемические болезни сельскохозяйственных животных / Уразаев Н. А., Никитин В. Я., Кабыш А. А и др. М.: Агропромиздат, 1990.-271 с.
  205. АЯ. Морфолого-гистологическое состояние щитовидной железы у свиней, откармливаемых на комбикормах с рапсовым шротом // Бюлл. Науч. Работ ВАСХНИИЛ ВНИИ животное. -Дубровицы, 1989, вып. 94.
  206. К.Б., Крисс Е. Е. Константы устойчивости комплексов металлов с биолигандами. Справочник. Киев: Наукова Думка, 1979. — 228 с
  207. К.Б. Хелатный, полихелатный и макроциклический эффекты // Теор. и экспер. химия, 1980, -16, № 1. -С. 34−40.
  208. Abderhalden Е., Schnitzler Е. Kupfersalze von Aminosauren und von Polypeptiden // Z. Physiol. Chem., 1927, N 163. -P. 94−119.
  209. Adelekan Delana.A., Thumham David J. The influence of riboflavin deficiency on absorption and liver storage of iron in the growing rat // Brit. J. Nutr., 1986, -56, N 1. —P. 171−179.
  210. Agrawal S.K., Malik Wahid U. Studies on the interaction of metal ions with casein // J. Indian.Chem.Soc., 1966.-43, N 11. -P.719−722.
  211. Aiba Hiroi, Yokojama Akima, Tamaka Hisashi // Copper (Il)-komplexes of histidine and its related compound in aqueus solutons // Bull. Chem. Soc. Jap., 1974, -47, N 4. -P. 1003−1007.
  212. Albergino M., Brogna A., Mangiomeli A. et al. Copper complexes of aminoacids: gastric acid antisecretoiy activity in rats // II. Farmaco. Ed.Sc. -1982. -37, N 12. -P. 805−814.
  213. Aiken S.P., Horn N.M., Saunders N.P. Effects of amino acids on zinc transport in rat erythrocytes // J.Physiol., 1992. -445. -P. 69−80.
  214. Andreanszky Т., Svetina A., JerkoviC J. Utjecaj mannjka zel- eza na neke biokemijske vrijednosti u krovi svinja // Zb. sazet priopcen. 5 Kongr. biol. Hrv., Pula, 3−7 okt., 1994. -Zagreb, 1994. -P. 175−176.
  215. Application of Shiff base copper (II) and iron (III) chelates to site-specific cleavage of a trypsin / Toyota Eiko, Miyazaki Hiromitsu et al // Chem. and Pharm. Bull., 1999, -47, N 1. -P. 116−119.
  216. Arena G., Rizzarelli E., Sarkar B. Thermodynamic studies of copper (II) -transport site of human serum albumin // Inorg. chim. acta, 1979, -37, N 2. -P. 555- 557.
  217. Arthur J.R. The role of selenium in thyroid hormone metabolism // Can. J. Physiol, and Pharmacol., 1991, -69, N 11. -P. 405−408.
  218. Ashforth A., Michael J.E. Parenteral copper in copperdeficiency diseases of animals // Nature, 1962, -195, N 484. -P. 867−869.
  219. Bechtold Th., Burtscher E., Turcanu A. Ca2± Fe3+ D-gluconate-complexes in alkaline solution. Complex stabilites and electrochemical properties // J. Chem. Soc. Dalton Trans, 2002, N 13. -P. 2683−2688.
  220. Bedwal R.S., Nair N., Sharma M.P., Mathur R.S. Selenium its biological perspectives // Med. Hypotheses, 1993, -41, N 2. -P. 150−159.
  221. Bendich A. Antioxidant nutrients and immune functions introduction // Antioxidant Nutrients and Immune Funct: Proc. Agr. and Food. Chem. Div. Amer. Chem. Soc. Symp., Los Angeles. Calif. Spt. 29. 1988. -New York- London, 1990. -P. 1−12.
  222. Berg G.J.van den, Wouwe J.P., Begnen A.C. Ascorbic acid supplementation and copper status in rats // Biol. Trace Elem.Res., 19 891 990. -23, COMPLETTE. -P. 165−172.
  223. Berg J.M., Kuypers F.A. et al The cooperative action of vitamin E and С in the protection against peroxidation of parmaric acid in human erythrocyte membranes // Chem. and Phys. Lipids, 1990. -53, N 4. P. -309 320.
  224. Bhagwat V., Sharma V. Spectrochemical properties of Си (II), Ni (II) and Co (II) complexes of a-alanine // Curr. Sci, 1976, -45, N 4. -P. 135−136.
  225. Bhagwat V., Sharma V., PooniaN.S. // Indian. J. Chem., 1977, -A15, N 1. -P. 46−47.
  226. Bielanska-Osuchwska Z., Sadowski A., Malinowska A. Distribution of iron in pig placenta (Sus serofa dem L.) // Folia histochem. et cytobiol., 1987, -25, N 1. -P. 29−43.
  227. Bilkei G. Parenterale und enterale Eisenverabreichung der Muttersauen ante partum und deren Einfluss auf Ferkelaufzuchtergebnisse // Tierarztl. Umsch., 1987, -42, N 8. -P. 638−640.
  228. Boila R.J., Delvin T.J., Diysdale R.A., Lilie L.E. Supplementary copper for grazing beef cattle: Injectable copper glycinate, and copper glycinate. And copper sulfate in free-chice mineral supplements // Canad.J.anim.Sc., 1984, -64, N 3. -P.675−696.
  229. Bottari E. Copper (II) citrate complexes in the range 1 < -lgH+. < 4,8 // Ann.chim., (Ital.), 1975, -65, N 7−8. -P. 375−394.
  230. Braibanti A., Dallavalli F., Leporati M. Equlibrium constants of DL-2-ammo-4-hydroxybutyric acid and its xhelates with divalent metals // Inorg. chim. acta, 1971, -5, N 3. -P. 449−452.
  231. Bray T.M., Taylor C.G. Tissue glutathione, nutrition, and oxidative stress // Can. J. Phisiol. and Pharmacol., 1993, -71, N 9. -P. 746−751.
  232. Bremner I., Beattie J.H. Metallothionein and the trace minerals // Annu. Rev. Nutr., Vol.10. -Palo Alto, 1990. -P. 63−83.
  233. Britton Robert S., O’Neill Rosemary, Bacon Bruce R. Hepatic mitochondrial malondialdehyde metabolism in rat with chronic iron overload //Hepatology, 1990, -11, N 1. -P. 93−97.
  234. Bristow H.E., Strain J. J., Welch R.W. The effect of dietary iron levels on iron status and antioxidant enzymes in the rat // Proc. Nutr. Soc., 1992, -51, N1. -P.12.
  235. Bronsch U.F., Schneider D. Beitrag zur optimalen Selenversorgung reproduzierender Sauen // J. veter.Med. Ser. A., 1989, -36, N 3. -P. 175 187.
  236. Brown D. A, Chidabaram M. Y. et al. Design of iron (III) chelates in oral treatment of anemia: solution properties and absorption of iron (II) acetohydroxamate in anemia rats // Bioinorg.Chem., 1978, -9, N 3. -P. 255−275.
  237. Brown D.H. et al. Copper distrubution and reactivity inserum followingadministration of cuprous oxide to rats and quines pigs // Agents and Actions, 1979, -9, N 5−6. -P. 575−580.
  238. Brugare H. Comparative efficiency of four iron dextran injektable solutions // Ann.zootechn., 1988, -37, N 3. -P.207.
  239. Buhi W.C., Ducsay Ch.A., Bazer F.W., Roberts R.M. Iron transfer between the purple phosphatse uteroferris and transferrin and its possible role in iron metabolism of the fetal pig // J.Biol.Chem., 1982, -257, N4,-P. 1712−1723.
  240. Cagliero G., Ashmead D. Use of amino acid chelats of iron for increased Aplacental transfer in swine // Vet.Med.Smal.Anim.Clin., 1983, -78, N 5. -P. 753−758.
  241. Carvcer F.J., Farb D.L., Frieden E. The effect of albumin, ceruloplasmin, ^ and jther serum constituents on Fe (II) oxidation // Biol. Trace Elem.Res., 1982, -4, N 1. -P. 1−19. J.L.
  242. Castillo-Blum S., Barba-Behrens N. Coordination chemistry of some biologically active ligands // Coord. Chem. Rev., 2000, -196, N 1. -P. 330.
  243. Chesters J.K. Trace element gene interactions with particular reeference to zinc // Proc. Nutr. Soc., 1991, -50, N 2. -P.123−129.
  244. Chew S.T., McAuliffe С. A Transition metal complexes, containing tridendate aminoacids // Progress in inorganic chemistry / Ed. By Lippard S.J. -New York- London., 1979, -19. -P. 51−103.
  245. Coassin M., Ursini F., Bindoli A. Antioxidant effect of manganese // Arch.Biochem.Biophys., 1992,-299, N 2.-P. 330−333.
  246. K562 cells //J. Clin. Invest., 1996.-98.-P. 1449−1454.
  247. Cooke D.O. Some experiments in bioinorganic chemistry // Educ. Chem., 1976,-13,-N 2.-P. 52−55.
  248. Coordination properties of some mixed amino acid metal complexes /El-Said Asma I., Zidan Amna S.A., El-Meliqy Mahmoud S. et al //Synth, and Rect. Inorg. and Metal-Org. Chem., 2001, -31. N4. -P. 633−648.
  249. Corsack Z., Prassad AS. Activities of purine catabolism related enzymes in zinc deficiency: Relationship to T-lymphocyte dysfunction and hyperammonemia // Int. J. Vitam. and Netr. Res., 1991. -61, N 1. -P. 5156.
  250. Cousins R.J. Absorption, transport, and hepatic metabolism of copper and zinc: special reference to metallothionein and ceruloplasmin // PhisioLRev., 1985, -65, N 2. -P. 238−309.
  251. Craid P.J. Environmental aspects of organometallic chemistry // Comprehensive Coordination Chemistry / Ed. G.Wilkinson. N.Y.: Pegamon Press. 1987. Vol. 6. -P. 979−1020.
  252. Crichton Robert R., Ward Robert J. Iron metabolism — new perspectives in view //Biochemistry, 1992.-31,N46.-P. 1255−1266.
  253. Cuevas A., Viera I., Torre M. et al. Infrared spectra of the copper (II) complexes of amino acids with hydroxylic residues // Alinidat, 1999, -56, N482.-P. 263−265.
  254. Cunha T.J. Vitamin needs update, part III: Vitamin E and С // Hog. Farm. Management, 1974, -11, N 3. -P. 18−20, 90−91.
  255. Dallman P.R. Biochemical basis for the manifestations of iron deficiency // Annu. Rev. Nutr., vol. 6, Palo Alto, Calif, 1986. -P. 13−40.
  256. Dehand J., Jordanov J., Keck F., Synthesis of mixed-ligand complexes of Co11 and Cu11 with glycyl-L-tyrosine anion and cytidine // Inorg. chim. Acta, 1977,-21, N 1.-P. 13−15.
  257. E., Kairis M., Sarafidou J., Michelakakis H. // Biochim. et biophys. acta Mol. Basis Disease, 2000, -1501, N 2−3. -P. 138−148.
  258. Disacharidase levels in normal epithelium of the small intestine of rats with iron-deficiency anemia // Fernandes M.I.M., Galvao L.C., Oliveira W.P. et al. // Braz. J. Med. and Biol. Res., 1997, -30, N 7. -P. 849−854.
  259. Djurdjevic P., Jelic R. Solution equilibria in L-glutamic acid and L-serine + iron (III) systems 11 Transit Metal. Chem. -Weinheim, 1997, -22, N 3. -P. 284−293.
  260. Dowdy R.P. Copper metabolism //Amer. J. Clin. Nutr., -22, N 7. -P. 887 892.
  261. Dreno B. La pathologie liee au zinc // Eurobiologiste, 1993, -27, N 205. -P. 201−208.
  262. Dunn M.F. Mechanism of zinc ion catalysis in smal molecules and enzymes // Struct And Bond. Vol 23, Berlin e.a., 1975. -P. 61−122.
  263. Efeito do ferro aminoacido quelato na racao da porca sobre a anemia dos Ieitoes /M.S.Artiaga, J.A.de F. Veloso, .b. de Assis et al //Agr. BrasiL Med.Vet. Zootechn., 1985, -37, N 1. -P. 61−70.
  264. Effects of low-iron status and deficiency of essential fatty acide on some biochemical constituents of rat brain // Oloyeche O.B., Folayan A.T., Odutudo A.A. // Biochem.int., 1992, -27, N 5. -P. 913−922.
  265. Eichom G.L. et al Some effects of metal ions on the structure and function of nucleic acids // Metal ions in biological systems. -N.-Y., L., 1973. -P. 43−66.
  266. English P., Fowler V., Baxter S., Smith B. The growing and finishing Pig // Improving Efficiency Farming Press. 1988. -P. 18.
  267. Ercan M. t 65Zn-glutathione: biodistribution and effect of carrier zinc on pancreas uptace // Int. J. Appl.Radict. and Isotop, 1981, -32, N 6. -P.417−421.
  268. Fairweather-Tait Susan J. Biovailability of trace elements // Food Chem., 1992, -43, N 3. -P.213−217.
  269. Faure H.S., Favier A.E., Peyrin J.-C. Zinc in surgery // J. Nutr. Med., 1992,-3, N2.-P. 129−136.
  270. Fazakerley S., Best D.R. Separation of amino acids, as copper chelates, from aminoacid, protein, and peptide mixtures // Analyt. Biochem., 1965, -12, N2.-P. 290- 295.
  271. Fields M., Lewis C., Smith J.C. Effect of different dietary carbohydrates on the absorption of 64-copper // Nutr. Reports Internal. .-1986 .-34, N 6. -P. 1071−1078.
  272. Fontecave M., Pierre J.L. Iron: metabolism, toxicity and therapy // Biochemie, 1993. -75, N 9. -P. 767−773.
  273. Forth W., Rummel W. Iron absorption // Pys. Rev., 1973, -53, N 3. -P. 724−793.
  274. Frieden E. The evolution of metals as essential elements (with special reference to iron and copper) // Protein-Metal Interaction, 1974, N 4. -P. 1−31.
  275. Geisler К., Bulka E. Zum gegenwartigen Stand der Selenbiochemie // Wiss.Z.E.M. Amdt-Univ. Greifswald. Math-nathurwiss. R., 1976, -25, N 3.-P. 93−97.
  276. Gergely A., Sovago I. The coordination chemistry of L-cysteine and D-peniciHamine // Metal ions in biological systems, V.9, Ch. 1. Amino acids and derivatives as ambivalent ligands. -N.-Y., Basel, Marsel, 1979. -P. 77 102.
  277. Gillard R.D. Some topics in biological Inorganic Chemistry // Tecnica, 1969, N387.-P. 383−392.
  278. Gillard R.D., Lancoshire R.J., O’Brien P. Isomers of 1-amino acids whith copper (II). Part VI. Novel equilibria at high pH in copper (II): amino acid solutions // Transit. Metal. Chem., 1980, -5, N 6. -P. 340−345.
  279. Gitlin J.D., Schroeder J.J., Lec-Ambroge L.M., Cousins R.J. Mechanisms of coeruloplasmin biosinthesis in normal and copper-defficient rats IJ Biochem.J., 1992. -282, № 23. -P. 835−839.
  280. Glawisching E., Baumgartner W., Gewessler F. Uber die Wirkung ener einaligen oralen Eisen-Dextran-Gabe zur Anamieprophylaxe beim Sangferkel // Dt. tieraztl. Wschr., 1987, -94, N 5. -P. 260−261.
  281. Godwin K.O., Patrick E.J., Fuss C.N. Adverse effects of copper, and to a lesser extent iron, when administered to selenium-deficient rats // Trace Elem.Metab.Man and Anim. 3.Proc.2rd Int.Symp.Freising 1977. -Freisuing-Weihenstephan, 1978.-P.185−187.
  282. Gordon A.L. Healing composition employing an enzime-modified casein: Gfh. 5166 132 США. МКИ5 Ф 61K 37/16 N 327 743. Заявл. 23.03.89. Опубл. 24.11.92- НКИ 514/2.
  283. Grassman Е., Kirchgessner М. Zur Fe- und Cu-Verfugbarkeit im Stoffwechsel bei unterschiedlicher Fe- und Cu-Versorgung // Z.Tierphysiol. Tierernahr. Futtermittelk., 1973, -31, N 3. -P. 113−120.
  284. Gratsch U., Adam S. Verfugbarkeit des Eisens in Ferkelfuttermitteln // Tiemicht, 1990, -44, N 2. -P. 82−85.
  285. K.M., Casey C.E., Krebs N.F. // Trace elements in human and animal nutrition / Ed. Mertz W. Orlando: San Diego- New York: Acad. press, 1986, P. 1.
  286. Han Y., Parsons C.M. Protein and amino acid quality of feather meals // Poultry Sci., 1991, -70, N 4. -P. 812−822.
  287. Harada Kaoru, Fox Sidney W.A. A total resolution of aspartic acid copper complex by inoculation // Nature, 1962, -194, N 4830. -P.768
  288. Harrington J.P. Spectroscopic analysis of the unfolding of transition metal-ion complexes of human lactoferrin and transferrin // Int. J. Biochem., 1992. -24, N 2. -P.275−280.
  289. Harris E.D. Cellular copper transport and metabolism // Annu. Rev. Nutr. Vol 20. -Palo Alto (Calif), 2000. -P. 291−310.
  290. Hartman Zlata, Hartman Philip E. Copper and cobalt complexes of carnosine and anserine. Production of active oxigenspecies and its enhancement by 2-mercaptoimidazoles // Chem.-Biol.Interact., 1992, N 2. -P. 153−168.
  291. Harvey J.M., Sutherland A.K. Parenteral copper the rapy in ruminantes // Australien Vet., 1953, N 1. -P. 261−268.
  292. Hay R.W., Nolan K.B. Metal complexes of amino acids and peptides //Amino acids and peptides. -London. J. Willey & Sons., 1986, -17. -P. 242−298.
  293. Hedges J., Kornegay B. Interrelationship of dietary copper and iron measured by blood parameters tissue stores feedlot perfornance of swine // J.An.Sci, 1973, -37, N 5, -P. 1147−1154.
  294. Heinrich H.C. Diagnostischer Wert der Radioeisen-Absorption und des Serum-Ferritins bei Eisenmangel und Eisenuberladung // Med. Welt., 1979, -30, N3.-P. 89−97.
  295. Hendricks G.M., Guo M.R., Kindstedt P. S. Solubility and relative absortion of copper, iron, and zinc in two milk-based liquid infant formulare // Int. J. Food Sci. and Nutr., 2001, -52, N 5. -P. 419−428.
  296. Henkel H. Rapsaaten und Rapsaproducten // Raps, 1984, -2, N 2. -P. 56−68.
  297. Henkin R.J. Trace metals in endocrinology // Med. Clin. N. Amer., 1976, -60, N 4. -P. 779−797.
  298. Hentze M.W. Iron metabolism and ironer load. Physiologyand molecular regulation of human iron metabolism // Brit.J.Haematol., 1992, -82, N 1. — P. 222−223.
  299. Hidiroglou M. Zinc, copper and manganese deficiences and Ruminant skeleten И Areview Canada J.Anim.Sci., 1980. -60, N 3. -P. 579−590.
  300. Hill H., Allen O. Metals, models, mechanisms, microbes and medicine // Chem. Brit., 1976, -12, N 4. -P. 119−123.
  301. Hill R. A review of the toxic effects of rapeseed meal with observation on mealfromimporved varieties // Brit. Vet. J., 1979, -135, N 1. -P. 3−15.
  302. Y., Dake Y., Amemiya Ts. // Acta histochem., 1992, -93. -P.307−312.
  303. Ho S.K., Hidiroglou M. Effects os dietary chelated and seauesered zinc and zinc sulfate on growing iambs fed a purified diet. Can. J. Anim. Sci., 1977, v. 57, № 1. -P. 93−99.
  304. Hoffman Kim E., Yanelli Kathi, Bridges Kenneth R. Ascorbic acidand iron metabolism: alterations in lysosomal function // Amer. J.Clin. Nutr., 1992. -54, N 6, Suppl. -P. 1188−1192.
  305. Huber H. Kupfer-methionat als wachstumforder in der Schweinemast Landwirtschaftshammer fur Oberosterreich. Zihz., Osterreich (XXIII ежегодн. конф. Европейской ассоциации по животноводству 16−18 августа 1982 г. -Р. 273−278.
  306. Hughes M.N. Coordination compounds in biology H Comprehensive Coordination Chemistry / Ed. G.Wilkinson. N.Y.: Pegamon Press. 1987. Vol. 6. -P. 515−765.
  307. Hurrel R.F., Furniss D.E., Burri J. et al. Iron fortification of infant cereals: a proposal for the use of ferrous fumarate or ferrous succinate // Amer. J. Clin. Nutr., 1989, -49, N 6. -P. 1274−1282.
  308. Ibarra C., Sote R, Adan L. et al. Optical activity of nickel (П) and copper (П) complexes with 1-amino acids in the UV spectral region // Inorg.chim.acta, 1972, -6, N 4. -P. 601−606.
  309. Iron-binding in the transferrin family of proteins / Evans R., Garratt R., Hasnain S. et al. Abstr. 5th Int.Conf.Bioinorg.Chem., Oxford, Aug, 4−10, 1991 //J. Inorg. Biochmem., 1991,-43, N 2−3. -P. 124.
  310. Iron source for weaning pig / C. Ammerman, J.F.Standish, E.C.Harland et al. H J.An.Sci, 1969, N29.
  311. Jensen N.L. Enzymatically prepared metal proteinates (Albion Lab. Inc). Пат. США, кл. 426−657, (A 23J. 1/02), N 3 969 540, заявлю 11.09.75, опубл. 13.07.76.
  312. Jezowska-Trzeiatowska В., Formicra-Zozlowska G., Kozlowski H. Metal-glutathione interaction in water solution. NMR and electron spectroscopy study of Ni (II)-glutathione complexes in aqueous solution // Chem. Phys. Lett., 1976, -42, N 2. -P.242−245.
  313. Jursik F., Sykorova D., Hajek B. Tris sarcosinato-0,N (-1) cobalt (III). A metal complex with forced configuration of nitrogen atoms // Collect. Czech. Chem. Communs, 1976, -41, N 8. -P. 2333−2338.
  314. Kaiwar S.P., Bandwar R.P., Raghavan M.S.S, Rao C.P. Transition metal-sacharide chemistry: synthesis and characterization of some monosacharide complexes // Proc. Indian Acad. Sci. Chem.Sci., 1994, -106, N3.-P. 743−752.
  315. Karlmark В. Relation of selenium to other antioxidants, with special reference to free radicals Pap., NJF Symp. «Probl. Selenium Anim. Nutr.» As. 19−20 Apr., 1993 //Norw. J. Agr. Sci. -Suppl. N 11. -P.l 1−20
  316. Kawakami H., Dosako S., Nakajima J. Effect of Iactoferrin on iron solubilty under neutral conditions // Biosci., Biotechnol. and Biochem., 1993,-57, N8.-P. 1376−1377
  317. Keyer Kay, Imlay J. A, Superoxide accelerates DNA damage by elevating free-iron levels // Proc, Nat. Acad. Sci USA, 1996, -93, N 24. -P. 1 362 513 640.
  318. Khazipov N.Z. et al. Raps Glucosynolates as one of the agent of the agent of Endemic Goitre // Rev. Med. Vet., 2000, -151, N 7. -P. 8.
  319. Kirchgessner M., Pallauf J. Einfluss einer Cu and vitamin B12 Zulage zur oralen Eisenapplikation an Saugferkel // Zuchtungskunde, 1973, -45, N 34. -P. 249.
  320. Kirchgessner M., Weser U., Muller H.L. Absorbtion einiger mono-, oligo-und polymerer Aminosaure-Cu-Komplexe. 6 Mitt. Zur Dynamik der Kupfer-Absorption // Zeitschr.Tierphysiol. Tierernahr. Futtermittelk., 1967, -22, N 7. -P. 76−81.
  321. Klug A. Zinc finger peptides // J. Med. Biol., 1999, -293, N 2. -P. 215 218.
  322. Kojima Yutaka, Kagi J.H.R. Metalljothionein I I Frends. Biochem. Sci., 1978, -3,N4.-C. 90−93.
  323. Kolb E. Neuere Erkenntnisse zur Bedeutung und zum StofJwecchsel der Askorbinsaure bei Haustieren // Mh. Veter.-Med., 1985, -40, N 14. -P. 489−494.
  324. Kosower N.S., Kosower E.M. The glutathione status of cells // Rew. Cytol., -1978, -541. -P. 109−160.
  325. Koury M.J., Bondurant M.C. The molecular mechanism of erythropoietin action // EurJ.Biochem. -1992. -210, N 3. -P. 649−663.
  326. Kowalic-Jenkowska Т., Varnagy К., Barfalan С. Copper (II) complexes with oligopeptides containing serinemethionine or phenylalanine residues // J. Chem.Res.Synop., 1993, -210, N 5. -P. 172−173.
  327. Krejcarek G.E., Fucker K.L. Covalent ceffachment of chelating groups to macromolecules // Biochem. and Biophys.Res.Communs., 1977, -77, N 2. -P. 581−585.
  328. Kreteman Ngugen S.A., Crag A., Raymond K.N. Transferrin: the role of conformational changes in iron removal by chelators //J.Amer. Chem. Soc., 1993,-115, N 15.-P 28−32.
  329. Kretsinger R.H., Nelson D.J. Calcium in biological systems // Coord. Chem. Revs, 1976, -18, N 1. -P. 29−124.
  330. Krider J., Conrad J., Corroll W. Swine production. 1982. -512 p.
  331. Kristof J., Leibetseder J. Untersuchung fiber die leistungsfordernde Wirkung von Kupfer-II-methionine (Pobusan) in der Schweinemast // Weintierarzt Monatschr., 1983, -70, N 2. -P.55−60.
  332. Kuhn Lucas C. mRNA-protein interactions regulate critical pathways in cellular iron metabolism взаимодействия mRNA-белка регулируют критические тропы в клеточном железном метаболизме // Brit.J.Haematol., 1991, -79, N 1. -Р. 1−5.
  333. Laboratory test of iron status: Correlation of common sense? / Hastka J., Lassere J.-R // Clin. Chem., 1996, -42. N 5. -P. 718−724.
  334. Lai Keemti, Rani Usha. Synthesis and spectral studies of some mixed ligand complexes of L-Iysine monohydrochloride and L-aspartic acid with Fe (II), VO (IV), Mn (II) and Zn (II) metal ions // Oriental J. Chem., 1991, -7, N 4. -P. 235−237.
  335. Laurie S.H. Coordination complexes of amino acids: isomerism and dimorphism of the copper (II) complexes of phenylalanine and tyrosine // Aust. J. Chem., 1967, -20, N 12. -P. 2609−2621.
  336. Laurie S.H. Stereoselective isomerism in amino-acid complexes of copper (II) //Chem. Soc., London Chem. Comm., 1967, N4. -P. 155−156.
  337. Loque A.M., Davie R.J., Birch N.J. Factors affecting zinc-histidine kinetics in rat jejunal everted sacs // Biochemist., 1990, -12, N 1. -P. 45.
  338. Lou Shou В., Sarkar B. Kinetic studies of copper (Il)-exchange from 1-histidine to human albumin and diglycyl-1 -copper (H)-transport site of albumin // Can. J. Chem., 1975, -53, N5. -P. 710−715.
  339. Lynch B. et al. What influences birtweigt of piglets? // Farm Food Res., 1982,-13, N3.-P. 8−89.
  340. Macdonald V.W., Characha S., Hathawey P.J. Iron deficiency anemia: Mitochondrial a-glycerophosphate dehydrogenasa in quinea pig skeletal muskle // J.Lab.and Clin.Med., 1985, -105, N 1. -P.l 1−18.
  341. Mahan D.C. Mineral nutrition of the sow: a review // J.Anim.Sci., 1990. — 68, N2.-P. 573−582.
  342. Martin R.B. Complexes of a-amino acids with chelatable side chain donor atoms // Metal ions in biological systems, V.9, Ch. 1. Amino acids and derivatives as ambivalent ligands. -N.-Y., Basel, Marsel, 1979. -P. 1−40.
  343. Martines-Torres C., Romano E., Laurisse M. Effdect of cysteine on iron absorption in man // Amer.J.Nutr., 1981, -34, N 3. -P. 322−327.
  344. McArdle Harry J. The transport of iron and copper across the cell membrane: different mechanisms for different metals //Proc.Nutr.Soc. .1992 .-51, N 2 .—P. 199−209.
  345. McAuliffe C.A., Murray S.G. Metal complexes of amino acids and derivatives. V. The donor properties of L-tyrosine // Inorg.chim.acta, 1973, -7, N2.-P. 171−174.
  346. McAuIiffe C.A., Quagliano J.V., Vallarino L.M. // Inorg. Chem., 1966, -5. -P. 1996
  347. Meinhold H., Campos-Barros A, Behne D. Effects of selenium and iodine deficiency on iodothironine deiodinases in brain thiroid and peripheral tissue //Acta med. austr., 1992, -19, N 1. -P. 8−12.
  348. Michailidis M.S., Martin R.B. Oxigenation andoxidation of cobalt (II) chelates of amines, amino acids, and dipeptides//J. Am. Soc., 1970, 1970, -91, N 17. -P. 4683−4689.
  349. Miller E. R- Mineral disease interactions // J. Anim. Sci, 1985, -60, N 6. -P. 1500−1507
  350. Miller E.R.Techniques for determining bioavailability of trace elements //6th Ann.Intemat.Minerals Conf. St. Petersburg Beach. -Florida, 1983. -P. 23−40.
  351. Miller E.R., Brady P.C. Ku P.K. // Evaluntion of iron proteinate for indirect prevention of baby pig anemia / «Trace Elem. Metab. Man and Anim. 3. Proc. 3rd Int. Symp. Freising, 1977». -Freising-Weihestephan, 1978.-P. 506−510.
  352. Mobilferrin is an intermediate in iron transport between transferrin and hemoglobin in K562 cells / Cole D.J., Conrad M.E., Umbreit J.N., Moore E.G., Heiman D.// J. Clin. Invest., 1996.-98.-P. 1449−1454.
  353. Mohan D.C. Mineral nutrition of the sow: a review // J. anim. Sc., 1990, -68, N2.-P. 573−582.
  354. Molecular structure and magnetic properties of trans-bis (L-methioninato) copper (II), Cu (C5H10NO2S)2 / Ou Chia-Chih, Powers D.A., Thich J.A. et al // Inorg.Chem., 1978, -17, N 1. -P. 34−40.
  355. K.S., Neuman P. // Austral J.Chem., 1975, -28, N 4. -P.773−778.
  356. Neubert В., Mullner E.W., Rothenberger et al Feedback control of cellular iron metabolism by a cytoplasmic RNA binding protein // J.Inorg.Biochem., 1991, -43, N 2−3. -P. 502.
  357. Neuman P.Z., Sass-Kortsak A. The state of copper in human serum: evidence for an amino acid-bound fraction // J. clin. Invest., 1967, -46, N 4. -P. 646−658.
  358. Neve J. Les oligoelements en biologie et les oligotherapies: Rapp. 38emes Journees int. biol., CNIT-Paris-La Defense, 20−21 nov., 1993: «JIB 93». Sess> 01igoelem> et vitam. biol. med. // Eurobiologiste, 1994, -28, N209.-P. 31−33.
  359. Neve J. Physiological and nutritional importance of selenium // Experimentia, 1991, -47, N 2. -P.l 15−212.
  360. New insulinomimetric zinc (II) complexes of a-amino acids their derivatives with Zn (N202) coordination mode / Yoshikawa Yutaka, Ueda Erico, Suzuki Yuki et al // Chem. and Pharm. Bull, 2001, -49, N 5. -P. 652−654.
  361. Nickerson K.M., Phelan N.F. A molecular orbital tratment of Си (II) proteins // Bioinorg. Chem., 1974, N 4. -P. 79−91.
  362. Nordman R., Ribiera C. Superoxide dismutases: role bioloqiue- espoir therpeutique? // Cah. nutr. et diet., 1991, -26, N 6. -P. 398−402.
  363. O’Dell Boyd L. Biochemistry of copper // Med.Clin.North.Am., 1976, -60, N4.-P. 687−703.
  364. O’Dell Boyd L. Mineral interactions relevant to nutrient requirements // J. Nutr., 1989,-119,N 128.-P. 1832−1838.
  365. O’Halloran T.V., Culotta V.C. Metalloshaperones, an intracellular shuttle service for metal ions // J/ Biol. Chem., 2000, -275, N 33. -P. 2 505 725 060.
  366. Packer L. The antioxidant network: Redox cycling of cell thiols and signaling by a-lipoic acid, a metabolic antioxidant // Biol. Acad. Nac. Med. Buenos Aires, 1999, -77, N 2. -P. 207−217.
  367. Pettit L.D., Hefford J.M. Steroseleetivity in the metal complexes of amino acids and dipeptides // Metal ions in biological systems, V.9, Ch. 6. Amino acids and derivatives as ambivalent ligands. -N.-Y., Basel, Marsel, 1979. — P. 173−212.
  368. Pond W. et al. Parenteral iron administration to sows during gestation or lactation // J.An.Sci, 1961, N 20. -P. 747.
  369. Prasad A.S. A centery of research on the metabolic role of zinc // Amer. J. Clin. Nutr., 1969, -22, N 9. -P. 1215−1221.
  370. Puri B. R., Joshi U. Studies in physiko-chemical properties of caseins. Part XIII: Binding of Metal cations to casein to casein sols on the addition of electrolytes //J.Indian Chem.Soc., 1975, -52. -P. 922−925.
  371. Rabenstein D.L., Guevremont R., Evans Ch.A. Glutathione and its metal complexes // Metal ions in biological systems, V.9, Ch. 4. Amino acids and derivatives as ambivalent ligands. -N.-Y., Basel, Marsel, 1979. -P. 103−142.
  372. Rauch P., Kas J., Ranny M. Iron bioavailability from its complex with sucrose // Food Chem., 1990, -36, N 2. -P. 129−134.
  373. Regan L. The design of metal-binding sites in proteins // Ann. Rev. Biophys. and Biomol. Struct., Vol 22. -Palo Alto (Calif), 1992. -P. 257 281.
  374. Regulation of iron metabolism: translational effects mediated by iron, heme and cutokines / Mascotti D.P., Rup D., Tach R. E // Annu Rev. Nutr. Vol. 15. -Palo Alto (Calif), 1995. -P. 239−261.
  375. Reiss U., Hahnell H., Hartmann N. Zur Wirkung Aminosaurer Kupferbindungen auf den Kohlenhydratstoffwechsel // Acta Biol. med. germ., 1963, N 11. -P. 675−680.
  376. Riberio da Silva, Manuel A.V. et al Termochemistry of some metalic amino acid complexes. Part 1. Copper (II) complexes // Thermochim. acta, 1992, -205. -P. 99−103.
  377. Richards R.L., Durrand M.G. Copper complexes with N-donor ligands as model of the active centres of nitrite reductase and related enzymes // J.Chem.Res. Synop, 2002, N 3. -P. 95−98.
  378. Rival S.G., Boeriu C.G., Wichers H.J. Caseins and casein hydrolysates. I. Lipoxigenase inhibitory properties // J/ Asrg. And Food. Chem., 2001, -49, N 1. -P. 287−294.
  379. Role of uteroferrin in placental iron tpansport: effect of material iron treatment on fetal iron and uteroferrin coutent and neonatal hemoglobin / Ducsay C.A., Buhi W.C., Bazer F.W. et al. //J.Anim.Sci. -1984, -59, N 5. -P. 1303−1308.
  380. Ryan Michael F. The role magnesium in clinical biochemistry: on overview // Ann.Clin.Biochem., 1991. -28, N 1. -P. 19−26.
  381. SP1 and C/EBP-related factor regulate the transcription of human Cu/Zn SOD gene / Seo Seong Jin, Kim Hong Tae et al // Gene, 1996, -178, N 1−2. -P. 177−185.
  382. Sabine D.B.et al // Arch, of Biochem. and Biophys, 1964, -104, N 1. -P. 166−168.
  383. Sakura Hiromu, Kamada Hiroko, Fukudomo Akihito et al. Copper -metallothionein induction in the liver of LEC rats // Biochem. and Biophys.Res.Commun, 1992, -185, N 2. -P. 548−552.
  384. Sakurai Takeshi, Yamauchi Osamu, Nakahara Akitsugu, Novel optical resolution of racemic a-amino-acid via formation of mixed copper (II) complexes with electrostatic ligand-ligand interactions // J. Chem. Soc.Chem. Communs, 1976, N 14. -P. 553−554.
  385. Sandotead H.H. Zinc: Growth, development, and function: Pap. 5й Meeting of the International Society for trace Element Research «Trace
  386. Elements and Disease An Update», Lion, 1998 // J. Trace Elem. Exp. Med., 2000, -13, N 1. -P 41−49.
  387. Sarkar.B. Metal protein interactions // Progress FoodNutr.Sci., 1987, -11, N314.-P. 363−400.
  388. Schmidt K., Bayer W. Zink in der Medizin aktueller wissenschaftlicher Erkentnisstand//Vita Min Spur, 1996,-11, N4.-P. 159−185,
  389. Schwarz F.J., Grassman E., Kirchgessner M. Zur Cu-Absorption in vitro aus Cu-Aminosaure- und Peptidkomplexen. 12. Mitteilung. Zur Dynamik der Kupferabsorption // Z.Tierphysiol. Tierernahr. Futtermittelk., 1973, -31, N2.-P. 98−102.
  390. Seizo Misumi, Toshiukki Isobe, Shinkichi Kimota Nhe powder ESR spectra of some bis (aminoacidato) copper (II)-complexes // Bull. Chem. Soc. Japan, 1972, -45, N 9. -P. 2695−2697.
  391. Selva D. et al. Stoichiometry of Fe (II) oxidation during ceruloplasmin -catalyzed loading of ferritin // Arch. Biochem. and Biophys. 1992. -298, N 1. -P. 259−264.
  392. Severin K., Bergs R., Beck W. Bioorganometalic chemistry transition metal complexes with a-amino acids and peptides // Angewandte Chem. Int. Ed. Engl., 1998, -37, N 12. -P. 1635−1654.
  393. Shambearger RJ. Biochemistry of selenium. -N.-YY.: Acad, press, 1983 .-334 p.
  394. Sharma R.C., Ambwani J. Synthetic structural and antimicrobial studies of some macrocyclic ligands and their copper (II) complexes // J. Indian ChemSoc., 1995, -72, N 8. -P. 507−509.
  395. Sharma V.S., Mathur H.B., Biswas A.B. Nature of metal-donor bonds in amino acid complexes: studies on infrared spectra // // Indian J. Chem., 1964,-2, N7.-P. 257−261.
  396. Sherman A. R Serum lipids in suckling and post-weanling iron-deficient rats // Lipids, 1979, -14, N 11. -P. 888−892.j
  397. Sigel H. Stability, structure and reactivity of mixed ligand complexes in solution // Coordination Chemistry-20 (IUPAC) /Ed. by Banerjia D. -Oxford Pergamon Press. -1980. -P. 27−45.
  398. Sillen L.G., Martell A.E. Stability constants of metal ion complexes. -London: Chem.Soc.Berfinghten Hause. -1964. -865 p.
  399. Simon F., Misley A., Sarkozy P. Egy uj perorales vaskeszitmeny (Neohemogen pulvis ad us.vet.) rteke a czoposmalacok vashianybetegsegenek megelozeseben // Magyar allatorv. Lapja, 1987. -42, N2.-P. 115−120.
  400. Speich M., Bousquet B. Magnesium en biologie clinique // Feuill. biol., 1992, N 184. -P. 31−37.
  401. Sipos Pal, Pierre Tim G. St, et al. Rol-like iron (III) oxyhydroxide, particles in iron (III)-polysacharide solutions // J.Inorg.Biochem., 1995, -58, N 2. — P. 129−138.
  402. Sissoeff G., Grisvard J., Guisella E. Studies of metal ions-DNA sequences // Propr. Biophys. and Mol. Biol., 1976, -31, N 2. -P. 165−199.
  403. Smith D.W. Copper // Annu. Repts. Progr. Chem. A, 2002, -98. -P. 213 234.
  404. Some coordination compounds of Mg (II), Mn (II), Fe (II) and Fe (III) with the bioligands / Shvelashvili A., Kozmanishvili A., Tskotishvili M. et al // Bull. Georg. Acad. Sci., 2000, -162, N 1. -P. 80−82.
  405. Sorensen J.R. Copper chelates as possible active forms of the antiarthric agents Hi. med. chem., 1976, -19, N 1. -P. 135−148.
  406. Sportelli L., Neubacher H., Lohman W. ESR and optical absorption studies on the copper (II) interaction with small peptides containingaromatic amino acids // Biophys.Struct.and Mech., 1977. -3, N 3−4. -P. 317−326.
  407. Srivastava J.P.N., Srivastava M.H. Magnetic and spectral studies on some transition metal complexes of DL-a-aminobutyric acid J J Acta.chim. Acad. Sci hung, 1977, -94, N 3. -P. 201−207.
  408. Szabo-Planka Т., Rockenbauer A., Korecz L., Nagy D. An electron spin resonance study of coordination modes in the copper (II)-histamine and copper (II)-L-histidine systems in fluid aqueous solution // Polyhedron, 2000, -19, N 9. -P. 1123−1131.
  409. Tewari R.C., Srivastava M.N. Infrared spectra of some bivalent metal chelates of L-asparagine and L-glutamine // Indian J. Chem., 1974, -12, N 5. -P. 527−528.
  410. The biological actions of the glutrathione/disulflde system: An overview /Quintiliani Marcello //Sulfur Cent.React.Intermediates Chem. and Biol.: Proc. NATO Adv. Study InstMaratea, June 18−30, 1989. -New York- London, 1990. -P. 435−443.
  411. Theil E.C., Sauers D.E., Brown M.A. Similarity of the structure of ferritn and iron-dextran (imferon) determined by extended X-ray absorption line structure analysis // J. Biol. Chem., 1979, -254, N 17. -P. 8132−8134.
  412. Thomson A. M, Rogers J.T., Leedman P.J. Iron-regulatory proteins, iron responsive elements and ferritin mRNA translation // Int. J. Biochem. and Cell. Biol., 1999,-31, N 10.-P. 1139−1153.
  413. Tiefenbach J. Structure feritini a jeho funce, klinicy vysnam feritinemie // Biochem. clin. bochemoslov., 1991.-20, N 1. -P. 5−12.
  414. Tomke J Rapeseed meal of Swedish lowglucosinolate type fed to broiler chicken, laying hens and growing finishing pigs // Acta Agricul. Scand., 1983,-33, N1.-P. 75−96.
  415. Ueda H. Prevention of piglet anemia by oral administration of iron dextran // Jap. J. Zootechn.Sci., 1985, -56, N 11. -P.872−877.
  416. Ulici-Petrut I., Ulici-Petrut V. Uniferon in profilaxia si tratentul anemiei feriprive la purcei // Bull. Univ. sti. agr., Cluj-Napoca. Ser. Zootechn. si med. vet Bui. Inst, agron., Cluj-Napoca. Ser. Zootechn. si med. vet., 1993. N47.-P. 131−136.
  417. Underwood E.J. Trace elements in human and animal nutrition //. New York, San Francisko, London: Acad. Press, 1977. -545 p.
  418. Valko M.H., Mazur M. et al. High-affinity binding site for copper (II) in human and dog serum albumin (an EPR siudy) // J. Phys.Chem. В., 1999, -103, N26. -P. 5591−5597.
  419. Vailee B.L. Zinc and fundamental life processes: Abstr. 5th Int. Conf. Bioinorg. Chem. Oxford, Aug 4−10, 1991 // J. Inorg. Biochem., 1991, -43, N 2−3. -P. 84.
  420. Van Campen D. Enhancement of iron absorption from ligated sements of ratintestine by histidine, cysteine, and lysine: effects of removing ionizing groups of steroisomerism // J.Nutr., 1973, -103, N 1. -P. 139−142.
  421. Vitamin A intervention: Short-term effects of a single, oral massive dose Fon iron metabolism / Bloem M.W., Wedel M., Van Agtmaal E.J. et al // Amer.J.Clin.Netr., 1990. -51, -P. 76−79.
  422. Vulpe Ch.D., Packman S. Cellular copper transport // Annu.Rev.Nutr. Vol.15. -Palo Alto (Calif), 1995. -P. 293−322.
  423. Walker W.C., Reeves R.R., Brosman M., Coleman G.D. Perfusion on intact skin by a saline solution bis (glycinato) copper (II) // Bioinorg. Chem., 1977, -7, N 3. -P. 271−276.
  424. Walshe J.M. Copper: Not too little, not too musch, but just right // J.Roy. Coll. Physicians -London. 1995, -29, N 4. -P. 280−287.
  425. Wendel A. Biochemical functions of selenium // Phosph. sulfur and silicon and relat elem., 1992, -67, N 1−4. -P.405−415.
  426. Whelan B.R., Barrow N.J., Peter D.W. Selenium fertilizers for pastures grazed bu sheep .11 .Wool and liveweight responses to selenium / Austral. J. Agr. Res .-1994 .-45, N. -P. 877- 887.
  427. Whittakar P., Warner W., Calvert R.J. Effect of chronic iron overload on iron status, lipid peroxidation, cell proliferation, and DNA damage // J Trace Elem. Exp. Med., 1992, -5, N 4. -P. 227−236.
  428. Wiegahd I.G. The processing of rapeseed and its products // World crops production, utiliatio, description. Hagul. Etc., 1981, N 5. -P. 314−333.
  429. Wink K.J.H., Marx J.J.M., Santos M. et al Dietary ascorbic acid raises iron absorbtion in anaemic rats through enchancing mucosal iron uptake independent of iron solubility in the digesta // Brit. J. Nutr., 1997, -77, N l.-P. 123−131.
  430. Williams R.J.P., Frausto da Silva J.J.R. The distribution of elements in cells // Coord. Chem. Rev., 2000, -200−202. -P. 247−348.
  431. Wokinsky J., Sherman A.R. Maternal and neonatal tissue lysozyme levelseffects of iron nutriture in rats // Proc. Sc. Exp. Biol. and Med., 1979, -62, N 2. -P.369−373.
  432. Wolffram S., Scharrer E. Bioverfiigbarkeit und intestinale Absorption des Spurenelement Selen. Obersicht // Ubers. Tiernahr., 1988, -16, N 3. -P. 247−264.
  433. Worwood M. Biochemica clinica del ferro // Aggiom.hematol., 1978, -15, N 6. -P. 754−789.
  434. Yamahoji Shiro, Yashida Hiromi, Kajimoto Goro. Prooxidative effects of Cu2±amino acid complexes on the autooxidation of linoleic acid // Agr. And Biol. Chem., 1977, -41, N 10. -P. 1947−1951.
  435. Yamauchi Osamu, Odanu Akira, Takani Masako Metall-amino acid chemistry. Weak interactions and related functions of side chain groups // J. Chem. Soc. Dalton Trans, 2002, N 18. -P. 3411−3421
  436. Yamada Y. Therapentic efficiency of gleptoferron and iron dexatran on iron-deficient anemia in piglets //J.Jap.Vet.Med.Assoc., 1986, -39, N 11.— P.693−697.
  437. Yasui Takaji, Hidaka Jinsaf, Shimura Yoichi. Circular dichroism of copper (II) complexes with optically active amino acids // J.Amer.Chem.Soc., 1965, -87, N 12. -P. 2762−2763.
  438. Yingst A, Zzatt R.M., Chrisensen J.J. Mixed ligand complexes. Log p, H°, and S° values for the Cu2±glycine, a-aminoisobutyric acid, and sarcosine systems //J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1972, N 12. -P. 1199−1202.
  439. Yokoi Hiroshi, Sei Mitsuru, Isobe Taroi. An ESR study of the 1:2 complexes of copper (II) with optically active and racemic-amino acids // Bull.Chem.Soc.Japan, 1972, -45, -45, N 11. -P. 3488−3490.
  440. Yoshikawa Т., Naito Y., Yonete Т., Kondo M. The antioxidant properties of a novel zinc-carnosine chelate compound, N-3-aminopropionyl)-L-histidinato zinc // Biochem. BioPhys. Acta, 1995, -13, N 14. -P. 15−22.
  441. Zachara B.A., Borowska K., Zamorski R., Kaptur M. Blood selenium status glutathione peroxidase and creatine kinase activities in ewes during pregnancy and lactation and in lambs //6th Int. Trace Elem.Symp.Leipzig, 1989. Vol З.-Jena, 1989.-P. 813−821.
  442. Zhao Hui-min, Yan Jun-ying, Wang-Yi-ye, Yang Wen-bing // Hebai Shifan daxue xuelao=J. Hebei Norm. Univ., 2000, -24, N 2. -P. 6.
  443. Zinc, human dieseases and aging: Abstr. Int. Soc. Trace Elem. Res. Hum. (JSTERH) 4th Int, Congr., Taormina, Sept., 25−28, 19 951 Mocchegiani E., Fabris N. // J. Trace Elem. Exp. Med., 1995, -8, N 2. -P. 96−97.
  444. Zvagulis E.S., Buys I.E., Hambley T.W. Models of the active sites of zinc containing enzymes: The crystal structures of two bis (tripod) zinc (II) complexes //Polyhedron. -1995. -14,N 15−16. -P. 2267−2273.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!