Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Динамика активности изоферментов лактатдегидрогеназы, малатдегидрогеназы и ?-глицерофосфатдегидрогеназы в процессе адаптаций рыб к различным факторам окружающей среды

Диссертация: Динамика активности изоферментов лактатдегидрогеназы, малатдегидрогеназы и ?-глицерофосфатдегидрогеназы в процессе адаптаций рыб к различным факторам окружающей среды
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Проблема ранней диагностики и профилактики заболеваний хозяйственно-ценных видов рыб предопределила наше исследование по изучению активности ферментов углеводного обмена у больных некрозом рыб. Изменения на биохимическом уровне были обнаружены во всех исследованных органах и тканях. Изменения в активности ферментов мышечной ткани больных рыб указывало на снижение роли гликолиза — основного… Читать ещё >

Содержание

  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • 1. Структура и типы изоферментных наборов лактатдегидрогеназы, 9 малатдегидрогеиазы и а-глицерофосфатдегидрогеназы у
  • 2. Участие ферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ в метаболизме высших 14 животных и рыб
  • 3. Роль изоферментов в метаболизме различных органов и тканей 21 высших животных
    • 3. 1. Особенности метаболизма печени, активность распределение 22 изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ в печени рыб
    • 3. 2. Особенности метаболизма мышечной ткани, активность и 27 распределение изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ в мышцах рыб
  • 4. Влияние различных факторов окружающей среды на ферменты ЛДГ, 32 'ф МДГ и а-ГФДГ рыб
    • 4. 1. Влияние температуры на ферменты ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ рыб
      • 4. 1. 1. Возможные энзимологические механизмы компенсации 33 температурных эффектов
      • 4. 1. 2. Влияние температуры на свойства ферментов
    • 4. 2. Влияние токсических веществ на рыб. 39 Участие изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ в биохимических адаптациях рыб к токсическому воздействию
  • Г
    • 4. 3. Влияние заболеваний на углеводный обмен у высших животных и 45 рыб. Активность ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ при заболеваниях рыб
  • МЕТОДИЧЕСКАЯ ЧАСТ
  • 1. Материал исследования и его хранение
  • 2. Методы исследования
    • 2. 2. Выделение митохондриальной фракции
    • 2. 3. Разделение изоферментов методом диск-электрофореза в 52 полиакриламидном геле
      • 2. 3. 1. Комбинированные буферные системы и приготовление геля к 53 ним
      • 2. 3. 2. Однородные буферные системы и приготовление геля к ним
      • 2. 3. 4. Проведение электрофореза в комбинированной буферной 57 системе
      • 2. 3. 5. Проведение электрофореза в однородной буферной системе
      • 2. 3. 6. Обнаружение разделенных ферментов при помощи окрашивания
      • 2. 3. 7. Определение активности изоферментов методом денситометрии
    • 2. 4. Спектрофотометрическое определение активности ферментов
      • 2. 4. 1. Определение общей активности лактатдегидрогеназы, 60 малатдегидрогеназы и сх-глицерофосфатдегидрогеназы
      • 2. 4. 2. Определение активности нитохром с оксидазы
      • 2. 4. 3. Определение активности альдолазы
      • 2. 4. 4. Определение активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
    • 2. 5. Определение константы Михаэлис — Ментен (Кт) и максимальной 64 скорости реакции (Vmax) изоферментов ЛДГ
      • 2. 5. 1. Препаративное выделение изоферментов
      • 2. 5. 2. Спектрофотометрическое определение Кт и Vmax изоферментов 68 ЛДГ
    • 2. 6. Определение концентрации белка
    • 2. 7. Статистическая обработка данных
  • РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
  • 1. Распределение изоферментов лактатдегидрогеназы, малатдегидро- 69 геназы и а-глицерофосфатдегидрогеназы в некоторых органах исследуемых видов рыб
  • 2. Исследование кинетических характеристик изоферментов 84 ЛДГ леща при различных температурах
  • 3. Влияние содержания ргути в мышцах, рН и цветности водоема на 88 активность изоферментов ЛДГ, МДГ, а-ГФДГ и некоторых других ферментов углеводного обмена в органах окуней
  • 4. Активность ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ, а также некоторых других 96 ферментов углеводного обмена в органах плотвы обитающей в водоеме загрязненном отходами горно-обогатительного производства
  • 5. Сравнительное изучение активности изоферментов ЛДГ, МДГ, а так 108 же активности альдолазы и цитохромоксидазы в тканях и органах здоровой и больной некрозом плавников молоди семги

Динамика активности изоферментов лактатдегидрогеназы, малатдегидрогеназы и ?-глицерофосфатдегидрогеназы в процессе адаптаций рыб к различным факторам окружающей среды (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

Одной из актуальных проблем современной биологии является вопрос о механизмах адаптации организмов к постоянно изменяющимся условиям среды. Основная роль в поддержании постоянства метаболизма при влиянии различных факторов среды отводиться ферментам. Кроме этого, ключевые регуляторные ферменты представлены в виде изоферментных систем. Присутствие в клетке изоферментов, различающихся по структурным, физико-химическим и кинетическим свойствам, клеточной комнартментализации, а также тканеи видоспецифичности наряду с другими механизмами, обеспечивает быструю и тонкую регуляцию клеточного метаболизма в условиях приспособления организма к постоянным изменениям внешней среды (Market, 1968; Ныосхолм, Старт, 1977; Хочачка Сомеро, 1988). Особенности распределения и активности изоферментов в различных органах и тканях организма обусловлены характером и направленностью обменных процессов в данном органе, его функцией, а также физиологическим состоянием организма. Изоферменты лактатдегидрогеназы (ЛДГ), малатдегидрогеназы (МДГ) и а-глицерофосфатдегидрогеназы (а-ГФДГ) катализируют реакции дегидрирования в углеводном обмене и регулируют уровень окислительно-восстановительного потенциала клетки — важнейшего фактора клеточного гомеостаза (Мецлер, 1981). Изоферменты ЛДГ осуществляют взаимопревращения лактата и пирувата, участвуя либо в завершении гликолиза с образованием лактата, либо в окислении лактата в пируват, который поступает в цикл трикарбоновых кислот или в глюконеогенез — путь синтеза глюкозы. Изоферменты МДГ и а-ГФДГ, конкурируя с ЛДГ за цитоплазматический НАДН (Guppy, Hochachka, 1978), участвуют в челночных механизмах переноса восстановительных эквивалентов между цитоплазмой и митохондриями клетки. Кроме этого, МДГ участвует цикле трикарбоновых кислот (только митохондриальные изоферменты) и в одной из реакций глюконеогенеза. Важная роль а-ГФДГ состоит также в обеспечении глицерофосфатом процессов биосинтеза триацилглицеридов (Harmon, Sheridan, 1992).

Большое разнообразие изоферментов наблюдается у рыб, что связано, прежде всего, с условиями их существования и принадлежностью к группе эктотермных животных. Тетраплоидные виды рыб, в связи с их происхождением, имеют еще большее количество изоферментов ЛДГ МДГ и а-ГФДГ (Ohno et. al. 1967; Massaro, Market 1968, Bailey, Wilson, 1969; Holmes, Market 1969; Слынько, 1976; Henry, Ferguson, 1986; Stahl, Ryman, 1982). Очень широко освещен в литературе вопрос о количестве, распределении и свойствах изоферментов ЛДГ у рыб (Market, Faulhaber 1965, Market, Holmes 1969, Odense et. al. 1969, Whitt 1970; Shukoliukov et al., 1976; Stoika et al., 1978; Rehse, Davidson 1986 и многие др.). Менее изучены МДГ (Starzyk, Merritt, 1980; De Luca, 1983; Hines, 1983; Walton, 1985; Tripathi, 1993; Lin et al., 2002; Merrit, Quattro, 2003) и а-ГФДГ (Basaglia, Cucchi, 1995; Basaglia 2000).

Что касается участия изоферментов ЛДГ, МДГ, и а-ГФДГ в биохимических адаптациях рыб к различным факторам среды, то наиболее подробно изучен вопрос влияния температуры на структурные и функциональные свойства ЛДГ (Клячко, Озернюк, 1991, 1995, 1998; Klyachko, Ozemyuk, 1994, 1998; Fields, Somero, 1998; Fields et al., 2001; Sharpe et al., 2000). Достаточно большое количество работ посвящено влиянию различных токсикантов на ферменты углеводного обмена рыб (Горизонтов и др., 1983; Begum, 1987; Grosh, 1989; Металлов, Аксенов, 1997 и др.). Однако, отдельные аспекты этой проблемы, такие как дифференциальная роль изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ в адаптациях рыб к загрязнению окружающей среды или изучение комплексного воздействия факторов остаются еще слабо изученными. Неизученным остается также вопрос о дифференциальной роли изоферментов исследуемых дегидрогеназ при заболеваниях рыб.

Таким образом, исходя из выше изложенного, представлялось интересным исследовать дифференциальную роль изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ некоторых видов рыб в адаптациях к различным факторам окружающей среды. Для более глубокого понимания особенностей метаболизма рыб при различных воздействиях было необходимо дополнительно проанализировать и активность некоторых других ферментов углеводного обмена (альдолазы, цитохром с оксидазы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы), а использованный в работе метод корреляционного анализа, позволил оценить взаимосвязь отдельных метаболических путей.

Цели и задачи исследования. Целью настоящей работы является изучение изменений в активности изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ при адаптациях рыб к различным факторам окружающей среды.

Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:

1. Проанализировать распределение изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ в некоторых органах различных видов рыб, различающихся по экологии, эволюционным (положением и генетикой.

2. Определить кинетические характеристики изоферментов ЛДГ леща при разных температурах.

3. Исследовать различия в активности и изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ, a также некоторых других ферментов углеводного обмена у окуней обитающих в озерах с различным уровнем рН, содержанием гуминовых кислот и отличающихся содержанием ртути в мышцах.

4. Исследовать влияние загрязнения водной среды отходами горнообогатительного производства на активность изоферментов изучаемых дегидрогеназ и других ферментов углеводного обмена у плотвы.

5. Изучить изменения в активности изоферментов ЛДГ, МДГ и активности других ферментов углеводного обмена в органах молоди семги при заболевании некрозом плавников.

Научная новизна. Получены новые данные, дополняющие существующую информацию об активности и распределении изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ в органах и тканях различных видов рыб. Впервые изучено влияние комплекса факторов водной среды (рН, цветность водоема) и содержание ртути в мышцах рыб на активность изоферментов исследуемых дегидрогеназ в органах окуня. Впервые получены результаты о влиянии загрязнения водоема отходами горно-обогатительного производства на ферменты в органах плотвы. Впервые исследованы изменения в активности ферментов углеводного обмена в органах лосося при некрозе плавников.

Практическое значение работы. Полученные данные расширяют представления о дифференциальной роли изоферментных систем ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ в биохимических адаптациях рыб к различным факторам окружающей среды. Анализ результатов по влиянию загрязнения окружающей среды на исследуемые ферменты показывает возможность использования их для установления токсичности промышленных стоков, мониторинга окружающей среды и оценки физиологического состояния рыб. Полученные данные о влиянии заболеваний на ферменты лососевых рыб могут быть использованы для ранней диагностики и профилактики заболеваний у искусственно разводимых ценных видов рыб. Материалы диссертации используются в лекционном курсе «Экологическая биохимия» для студентов ПетрГУ и КГПУ.

Апробация работы. Основные результаты диссертационной работы доложены на: Всероссийском совещании и выездной научной сессии отделения океанологии, физики атмосферы и географии РАН «Антропогенное воздействие на природу севера и его экологические последствия». Кольский НЦ, Аппатиты,

1998. Международной конференции и выездной научной сессии отделения общей биологии РАН «Биологические основы изучения, освоения и охраны животного и растительного мира, почвенного покрова Восточной Фенноскандии. Карельский НЦ, Петрозаводск. 1999. 1st International conference «Enzymes in the environment: activity, ecology and applications». Granada, Spain,

1999. Международной конференции «Атлантический лосось: биология, охрана и воспроизводство» Карельский НЦ, Петрозаводск. 2000. Международной конференции «Биоразнообразие европейского севера». Карельский НЦ, Петрозаводск. 2001. Всероссийской конференции «Современные проблемы водной токсикологии» ИБВВ РАН, Борок, Яросл. обл. 2002. 10ой Молодежной научной конференции «Актуальные проблемы биологии и экологии» УрО Коми НЦ РАН, Сыктывкар. 2003. 2nd International conference «Enzymes in the environment: activity, ecology and applications». Cheh Republic, Praha, 2003.

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 13 печатных работ, из которых 2 статьи и 11 тезисов докладов. ¦¦¦¦¦¦

Выражаю огромную благодарность моему научному руководителю д.б.н., профессору Немовой Н. Н., а также всем сотрудникам лаборатории экологической биохимии Института биологии КарНЦ РАН, в особенности, А. И. Груздеву, за ценные рекомендации и помощь в работе, а также моим первым учителям в области биохимии — преподавателям кафедры молекулярной биологии, биологической и органической химии ПетрГУ.

выводы

1. Показана тканеи видоспецифичность изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ у исследованных видов рыб, отражающие специфичность выполняемой ими функции в различных путях углеводного обмена.

2. Показано изменение кинетических свойств изоферментов ЛДГ леща при изменении температуры in vitro.

3. Выявлены ткаиеспецифичные различия в активности изоферментов ЛДГ, МДГ, активности а-ГФДГ, а также других ферментов углеводного обмена у окуней обитающих в озерах, различающихся по рН, цветности (гумифицированности) и отличающихся уровнем накопления ртути в мышцах.

4. Результаты изучения активности изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ в органах плотвы при загрязнении водоема отходами горнообогатительного производства указывают на их участие в перестройке углеводного обмена рыб. Показано, что степень изменения в активности ферментов углеводного обмена коррелирует с уровнем токсического воздействия.

5. Показан компенсаторный характер изменения в активности изоферментов ЛДГ в различных типах мышц при заболевании молоди семги некрозом плавников. Обнаруженные изменения в активности исследуемых ферментов в жабрах и печени больных рыб указывают на снижение интенсивности аэробных метаболических процессов.

6. Общие и специфические особенности изменения в активности изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ в ответ на воздействие различных факторов среды свидетельствуют об их эколого-биохимической роли в развитии адаптивных реакции рыб выражающихся, как правило, в изменении соотношения уровня аэробных — анаэробных процессов.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Главной целью настоящего исследования было изучение изменений в активности изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ при адаптациях рыб к различным факторам окружающей среды. На первом этапе работы нами было исследовано расспределение изоферментов лактатдегидрогеназы, малатдегидрогеназы и а-глицерофосфатдегидрогеиазы в различных органах рыб. Поскольку у рыб наблюдается большое разнообразие изоферментов изучаемых дегидрогеназ, представлялось интересным исследовать как диплоидные виды рыб — окуня и плотву, так и тетраплоидные — радужную форель. Было показано, что исследованные виды рыб имеют различные наборы изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ, что, вероятно, обусловлено их особенностями метаболизма, экологической принадлежностью и происхождением в процессе эволюции. В частности, ЛДГ окуня представлена тремя изоферментами, в печени обнаруживается специфический изофермент D4. В тканях плотвы ЛДГ представлена 5-изоферментным набором. Специфические для печени окуневых рыб изоферменты в печени плотвы неактивны. В тканях радужной форели обнаружено большое количество изо-ЛДГ, по пять изоформ в группах А, В, D, а также гетероизоферменты. МДГ окуня и плотвы представлена 3-изоферментным набором, у плотвы кроме этого обнаруживается митохондриальная МДГ. а-ГФДГ в исследованных тканях окуня и плотвы представлена одним изоферментом, за исключением печени плотвы, где обнаружено, пять изоформ этого фермента. Этот факт, однако, не согласуется с димерной структурой этого фермента, поэтому этот вопрос требует дальнейшего изучения.

Показано также, что изоферменты ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ проявляют тканеспецифичность. В мышцах рыб проявляют высокую активность изоферменты ЛДГ с субъединицами А, участвующие в процессе анаэробного гликолиза и таким образом обеспечивающие синтез АТФ в мышцах при нагрузке. Относительно высокая активность окислительных изоферментов МДГ с субъединицами В, вероятно, связана с участием этих изоферментов в аэробных процессах, протекающих в мышцах в восстановительный период или период покоя. В печени окуня и форели обнаруживаются специфические изоферменты ЛДГ (группа D), участвующие в синтезе глюкозы из лактата (глюконеогенезе) и, способствующие обеспечению одной из важнейших функций печениподдержании уровня гликемии в крови. Предположительно, в печени плотвы их функцию выполняют изоформы А4 и А3 В. Из изоферментов МДГ в печени рыб достаточно активен — изофермент А2, что позволяет предположить его участие в глюконеогенезе. В гонадах самцов форели была обнаружена дополнительная изофсрмситная система МДГ, выполняющая, по-видимому, определенную специфическую функцию в процессе синтеза АТФ в созревающих гонадах, и этим способствующая нормальному протеканию процессов сперматогенеза и оплодотворения.

Как известно, именно различие изоферментов по кинетическим свойствам, обеспечивает быструю и тонкую регуляцию направления и интенсивности катализируемой реакции, что особенно важно для рыб при температурных адагггациях. В эксперименте нами были выделены изоферменты ЛДГ сердца леща (отловленного летом при 18°С) и определены их кинетические характеристики: константа Михаэлиса-Ментен (Кт) и максимальная скорость реакции при различных температурах 5 °C, 18 °C и 25 °C. Было показано, что при одной и той же температуре изоферменты ЛДГ леща различаются по Кш и максимальной скорости реакции. При изменении температуры происходит изменение кинетических свойств для каждого изофермента: увеличение максимальной скорости реакции и снижение фермент-субстратного сродства при повышении температуры и уменьшение максимальной скорости реакции и повышение фермент-субстратного сродства при понижении температуры. Таким образом, температурная настройка кинетических свойств изоферментов ЛДГ позволяет организму рыб адаптироваться к различным температурным условиям, а именно, уровню и направлению обмена лактата при необходимой температуре.

Достаточно большое количество исследований посвящено влиянию различных токсикантов на ферменты углеводного обмена рыб, однако некоторые аспекты этой проблемы, такие как дифференциальная роль отдельных изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ в адаптациях рыб к загрязнению окружающей среды и изучение комплексного воздействия факторов остаются еще слабо изученными. В связи с этим, представлялось интересным исследовать две проблемы: во-первых насколько и каким образом накопление ртути в

122 мышцах, а также ацидификация и гумификация водоемов, характерные для многих озер Карелии, сказывается на углеводном обмене окуня, и, во-вторых, проанализировать степень изменений в углеводном обмене плотвы обитающей в хвостохранилище Костомукшского горнообогатительиого комбината в течение нескольких лет. Для более глубокого понимания особенностей метаболизма рыб при токсических воздействиях дополнительно анализировали и активность некоторых других ферментов углеводного обмена (альдолазы, цитохром с оксидазы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы), использованный при этом метод корреляционного анализа, позволил оценить взаимосвязь отдельных метаболических путей.

Обнаруженные различия в активности ферментов углеводного обмена окуня свидетельствуют об активации обмена веществ в жабрах рыб из неблагополучного озера, что, по-видимому, вызвано необходимостью усиления функционирования жаберного аппарата в связи с повышенной потребностью организма рыб в кислороде. По литературным данным и нашим наблюдениям активация метаболизма и усиление функционирования жаберного аппарата наблюдается на начальных этапах стресс-реакции рыб на неблагоприятные воздействия окружающей среды. В белых скелетных мышцах окуней из закисленного озера в сильной степени, по сравнению с благополучным водоемом снижалась активность ферментов участвующих в процессе гликолиза — основного источника энергии в мышцах при интенсивной работе (изофермент ЛДГ А4, альдолаза, а-ГФДГ,), возможно вследствие истощения углеводных источников. Активация энергообмена наблюдалась также в печени окуней из неблагополучного водоема, при этом интенсивнее использовались углеводные источники печени и мышечного лактата, доставляемого системой кровообращения. В окислении мышечного лактата в пируват возрастала роль специфического для печени окуня изофермента ЛДГ D4. Отличительной особенностью было усиленное использование продуцируемого пирувата посредством ряда превращений не только в гликогенезе, но и в реакции восстановления диоксиацетонфосфата в глицерол-3-фосфат.

Проведенное нами в 1998 г сравнительное изучение активности ферментов у плотвы, обитающей в хвостохранилище выявило серьезные изменения в активности всех исследованных ферментов углеводного обмена и нарушения в метаболизме рыб из хвостохранилища, выражающиеся в подавлении клеточного дыхания и аэробного синтеза АТФ. По данным гидрохимического анализа, за последние несколько лет токсичность воды в хвостохранилище несколько уменьшилась, поэтому в 2001 г. изменения в активности ферментов углеводного обмена плотвы были менее выражены. В белых мышцах рыб была снижена активность а-ГФДГ, альдолазы и изоферментов ЛДГ, участвующих в анаэробном гликолизе. В печени и почках плотвы существенных различий в активности изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ, а также в активности ЦО, альдолазы не было обнаружено. Активность Г-6-ФДГ у рыб из хвостохранилища была в два раза выше, чем у рыб из контрольного озера, что указывало на высокую интенсивность пентозофосфатного пути (ПФП) окисления глюкозы. По нашему мнению, активация ПФП — это адаптивная реакция организма, обусловленная необходимостью регулирования уровня восстановленного глютатиона, который является сильным антиоксидантом, участвует в процессах детоксикации и биотрансформации ксенобиотиков. Таким образом, различия в активности ферментов углеводного обмена в тканях и органах плотвы свидетельствовали о неблагоприятном воздействии на нее отходов производства. При этом степень изменений положительно коррелировала с силой токсического воздействия.

Проблема ранней диагностики и профилактики заболеваний хозяйственно-ценных видов рыб предопределила наше исследование по изучению активности ферментов углеводного обмена у больных некрозом рыб. Изменения на биохимическом уровне были обнаружены во всех исследованных органах и тканях. Изменения в активности ферментов мышечной ткани больных рыб указывало на снижение роли гликолиза — основного источника энергии при интенсивной работе мышц и некоторое снижение уровня аэробного синтеза АТФ. Снижение энергетической способности мышечной ткани, в свою очередь, предполагает уменьшение плавательной активности и рывковой способности рыб. Биохимические изменения в жабрах, печени и почках больных рыб, сопровождались ослаблением аэробных метаболических процессов, па что указывало значительное снижение активности цитохромоксидазы. Было показано, что изменения в активности изоферментов ЛДГ в некоторых органах и тканях носят компенсаторный характер. В различных типах мышц наблюдается некоторое увеличение относительно анаэробных изоферментов ЛДГ группы В, что, возможно, компенсирует снижение активности гликолитических изоферментов группы А. В жабрах и печени больных рыб изменения в активности изоферментов ЛДГ, свидетельствующие об усилении гликолиза, по-видимому, направлены на устранение дефицита АТФ, вызванного снижением уровня аэробного метаболизма в этих органах. Кроме того, в печени больных наблюдалось увеличение активности изоферментов, участвующих в глюконеогенезе, что, вероятно, является следствием некоторого усиления гликолитических процессов в жабрах и самой печени. По мере развития болезни наблюдаются серьезные изменения в активности ЛДГ мышц и ЦО печени, а также повышение концентрации изоферментов ЛДГ в плазме крови, что указывает на нарушение целостности клеточных структур. По типу изоферментов ЛДГ (гликолитические изоферменты с субединицами, А и аэробные изоферменты с субъединицами В') можно было предположить, что повреждения в наибольшей степени затрагивали мышечные ткани и печеньорган с преимущественным аэробным типом метаболизма.

Таким образом, обнаружены общие и специфичные особенности изменения в активности изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ у рыб в ответ на воздействие различных факторов среды. Подводя итоги проделанной работы можно сказать, что поставленные в работе цели и задачи были выполнены, на примере некоторых видов рыб показано изменение активности изоферментов ЛДГ, МДГ и а-ГФДГ в процессе адаптации к различным факторам среды. Однако в процессе работы возникли новые интересные для изучения вопросы, поэтому в дальнейшем мы планируем продолжить изучение этой темы.

Показать весь текст

Список литературы

  1. С.М., Кузьминская У. А. Изоферментный спектр лактат-дегидрогеназы в тканях печени и миокарда крыс при действии полихлоркамфена // Укр. Биох жур. 1980. т.52. № 4. С. 483−485
  2. С.М., Новачик В. Активность лактатдегидрогеназы и ее изоферментный спектр в сыворотке и ткани теплокровных при воздействии полихлоркамфена // Фармакология и токсикология. 1975. т. 38. № 1. С. 99−102.
  3. А.П., Махров А. А., Кузищин К. В., Новиков Г. Г. Характер адаптивных изменений лактатдегидрогеназы белых скелетных мышц кумжи Salmo trutta И Известия РАН, сер. Биол. 1996. № 4. С. 406−410.
  4. И.М., Лавровский В. В. Ихтиология, М.: Высшая школа. 1983. 255с.
  5. Т.П. Влияние некоторых синтетических поверхностно-активых веществ (СПАВ) на показатели углеводного обмена рыб / Второй симпозиум по экологической биохимии рыб. Тез.докл. Ростов Великий, декабрь-1990. Ярославль. 1990 С. 9−10.
  6. A.M., Шостаковська И. В. Вплив малих концентраций нитрита в та титрата в натрию на дихання та оксисшовальне фосфориювання у митохондриях печинки щура // Укр.биохим.ж. 1992. т.64. № 6. С. 71−75.
  7. А.Б. Влияние гипофизариых инфекций на активность и изоферментный состав малатдегидрогеназы в некоторых тканях белого толстолобика Hypophthalmichthus molitrix (Val) // Вопросы ихтиологии, 1978. т. 18. № 6. С. 1110−1117.
  8. И.Б. Ультраструктурная локализация ферментных систем клеточного ядра // Успехи современной биологии. 1973. т. 76. № 3. С. 382 394.
  9. Г. А. Мейер Ф.П. Смит Л. Стресс и болезни рыб. М., Пищевая пром-ть, 1981. 127 с.
  10. Н.Н. Никотинамидные нуклеотиды как факторы регуляции липогенеза. // Укр.биохим.журн. 1984. т. 56. № 4. С. 369−383.
  11. Н.Н. Роль интегрирующих факторов в регуляции внутриклеточного метаболизма. В сб. Метаболическая регуляция физиологического состояния. Пущино. 1984. С. 10−11.
  12. Г. А. Обмен кальция и натрия у молоди лососевых рыб при изменении концентрации тяжелых металлов, магния и рН воды / Второй симпозиум по экологической биохимии рыб. Тез.докл. Ростов Великий, декабрь-1990. Ярославль. 1990 С. 36−37.
  13. Р.У., Иванова Р. П., Куккарина О. И. Влияние фосфата и сульфита натрия на физиолого-биохимические показатели радужной форели в раннем онтогенезе / Второй симпозиум по экологической биохимии рыб. Тез.докл. Ростов Великий, декабрь-1990 с. 44.
  14. Р.У., Яковлева К. Е., Ломаева Т. А., Такшеев С. А. Изменения в функционировании некоторых ферментных систем у осетровых при заболевании Сравнительная биохимия рыб и их гельминтов. Пегрозаводск, КарНЦ РАН, Институт биологии. 1977. С. 45−46
  15. П.П. Нарушение обмена веществ у русского осетра в современных условиях Волго-Каспия / Осетровое хоз-во водоемов СССР: Кратк. тез. науч. докл. к предст. Всес. совещ., ноябрь 1989. 4−1. Астрахань. 1990. С. 60−62.
  16. Т.П. Гематологический анализ молоди балтийского лосося. Рига Из-во «Звайгзне». 1977. 95с.
  17. А.И. К методике изучения изоферментов лактатдегидрогеназы в полиакриламидном геле // Сравнительная биохимия рыб и их гельминтов. Петрозаводск, КарНЦ РАН, Институт биологии. 1977. С. 77−84.
  18. А.И. Метод электрофоретического анализа изоферментов лактатдегидрогеназы рыб // Биохимические методы в экологических и токсикологических исследованиях. Петрозаводск, КарНЦ РАИ, Институт биологии. 1993. С. 52−57.
  19. А.И. Ферменты углеводного обмена в тканях волжских осетров с «расслоением» мышц в нерестовый период. / Второй симпозиум по экологической биохимии рыб. Тез.докл. Ростов Великий, декабрь-1990. Ярославль. 1990 с. 61
  20. А.И., Сидоров B.C., Стерлигова О. П. Сезонная и температурная изменчивость изоферментов лактатдегидрогеназы рыб // Теоретические аспеюы экологической биохимии. Петрозаводск, КарНЦ РАН, Институт биологии. 1994. С. 116−130.
  21. М., Уэбб Э. Ферменты. В 3-х т. М.: Мир. 1982. 1323 с.
  22. Р. Е., Казьмин С. Д. Колосов Е.В. Изозимы лактатдегидрогеназы и малатдегидрогеназы на различных этапат митотического цикла клеток опухоли Эрлиха // Вопр. онкологии. 1979. т.25. № 7. С. 60−64.
  23. О.С., Озернюк Н. Д. Биохимические механизмы адаптаций зародышей разных видов рыб // ДАН. 1995. т 345. С. 427−430.
  24. О.С., Озернюк Н. Д. Температурные адаптации метаболизма: влияние температуры на кинетические свойства лактатдегидрогсиазы (Км) во время развития разных видов рыб // ДАН. 1991. т 319. С. 1252−1255.
  25. .И. Нормальные и патологические изменения у гидробиоитов // Биол. Наука. 1989. № 4. С. 51−55.
  26. В.Т., Степенова И. К. Гидрохимическая характеристика озер Дарвинского заповедника // Структура и функционирование экосистем ацидных озер. С.-П.: Наука. 1994. С. 31−42.
  27. Ф.Я. Ртуть и другие тяжелые металлы в водной среде: миграция, накопление, токсичность для гидробионтов // Гидробиол.журн. -1981. т.17. № 5.С.71−79.
  28. Корниш-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики.М.: Мир. 1979. 280 с.
  29. Г. А. Практическое руководство по энзимологии. М. Высшая школа, 1980, 324 с.
  30. Л.И., Лаврик О. Л., Лебедева А. Н. Физико-химические методы определения ртути и других тяжелых металлов природных объектов // Поведение ртути и других тяжелых металлов в экосистемах. -Новосибирск: Изд-во АН СССР. 1989. 4.1. 140с.
  31. Е.В. Активность некоторых дегидрогеназ у стерляди и русского осетра в зависимости от степени расслоения мышечной ткани. / Второй симпозиум по экологической биохимии рыб. Тез.докл. Ростов Великий, декабрь-1990. Ярославль. 1990. С. 135−136.
  32. Е. В. Кузьмина О.Ю. Активность лактат- и малатдегидрогеназы стерляди и русского осетра в условиях распространания мышечной патологии // Журн. эвол. биохимии и физиологии 2001. т. 37. № 1. С.-28−32.
  33. Г. Ф. Биометрия. М.: Высшая школа, 1973. 342 с.
  34. Ф.И., Никоноров С. И. Некроз плавников лососевых // Рыб. Хоз-во. 1990. № 10. С. 47−48.
  35. М.И., Внукова З. Е., Полякова И. А. Изменение ультраструктуры митохондрий и скорости дыхания в клетках культуры СПЭВ при действии цианида / Митохондрии. Механихмы сопряжения и регуляции. Тез. 11-Всес. Симп. Пущино.1981. С. 12.
  36. А. Биохимия. М. Мир. 1981. 960 с.
  37. П.Н., Осадчая Н. Н. Роль органических веществ в снижении токсичности тяжелых металлов в водной среде / Региональные экологические проблемы и пути их решения: Тез.докл., 6−9 июня 1990 г. -Чебоксары, 1990. С. 45.
  38. Лозовик П. А, Маркканен С. Л., Морозов А. К. Поверхностные воды Калевальского района и территории Костомукши в условиях антропогенного воздействия. Петрозаводск. 2001. 168 с.
  39. В.И. Ихтиотоксикология. М.: Легкая пром. 1983. 320 с.
  40. В. И. Некоторые биохимические свойства лактатдегидрогеназы из белых плавниковых мышц черноморского ската / Физиол. мор. животных: Тез. докл. Всес. конф., Мурманск. 1989. Апатиты. 1989. С.132
  41. И.И. Сравнение свойств очищенной мембраносвязанной форм лактатдегидрогеназы из белых мышц ската / 8 науч. конф. по экол. физиол и биохимии рыб. Тез. докл. Т.-l, Петрозаводск, 1992, Петрозаводск. 1992. С. 199.
  42. М.В. Пути метаболизма углеводов у рыб и их температурная адаптация // Гидробиологический журнал. 1988. т.24. № 6. С. 29−39.
  43. Н.И., Щорс Е. И. Изменение свойст в лактатдегидрогеназы при действии ртуть содержащих агентов // Биохимия. 1971. т. 36. № 4. С. 761 768.
  44. В.Е., Джаго Ч. Х., Хайнс Т. А., Морфология жаберного аппарата рыб из ацидных озер. // Структура и функционирование экосистем ацидных озер. С-Пб.: Наука. 1994. С. 213−229.
  45. Г. Диск-электрофорез: теория и практика электрофореза в полиакриламидном геле. М.: Мир. 1971. 247 с.
  46. Г. Ф., Аксенов В. П. Динамика ключевых ферментов энергетического обмена в современных условиях Волго-Каспийского бассейна. 1 Конгресс ихтиологов России. Астрахань, сентябрь, 1997. Тезисы докладов. Астрахань. 1997. С. 442−443.
  47. Д. Биохимия. В 3 т. М.: Мир. 1977. 1343 с.
  48. Мур Дж. В., Рамамурти С. Тяжелые металлы в природных водах. М.: Мир. 1987. С. 285с.
  49. Я. Основы биохимии патологических процессов. М.: Медицина. 1985.324с.
  50. Р.Ф. Изоферментные спектры ЛДГ почек крыс при хронической интоксикации 2-метил-5-этилпиридином // Науч. Труды Омск. мед. ин-та. 1975. № 118. С. 47−49.
  51. Т.М., Иреиков И. П. Борисова М.Н. Язвенный синдром у рыб // Инф. Пакет Аквакультура. Болезни рыб / Всерос. Н-И и проектно-констр. Ин-т экон. Ифр. И АСУ рыб. хоз. 1999. № 1. С. 28−30.
  52. Э., Старт К. Регуляция метаболизма. М. Мир, 1977.
  53. Н.Д. Температурные адаптации. М.: Моск. Унив-т. 2000. 205 с.
  54. С.А., Морозов Р. П. Микроэлементы в морских организмах и экосистемах. М.: Лег. и пищ. пром-сть,.1981.153с.
  55. А.А., Коровников К. А. К вопросу о внутриклеточной локализации и функции изозимов лактатдегидрогеназы // Вопросы мед. химии,.1969. т. 15. № 4. С. 382−385
  56. В.Д. Печень и регуляция межуточного обмена. Киев. Наукова думка. 1978.
  57. Г. Е., Пушкова Н. К. О механизмах действия некоторых токсических веществ / Всес. Конф. По рыбохоз.токсик. Рига, дек. 1988. Тез. докл. Ч 2. Рига, 1989. с. 107−108.
  58. В.И. Электрофоретический анализ изоферментов малатдегидрогеназы рыб семейства Salmonidae // Докл. АН СССР. 1976. т.226. № 2. с.448−451.
  59. В. Р. Скоробогатая Т.Г., Анисимова Ш. Б. Жалоб Г. И. Влияние кадмия на активность ферментов. Донецк. 1991. 11с.
  60. М.Е., Ченцов Ю. С. Действие циклогексимида на ультраструктуру и некоторые метаболические процессы клеток культуры СПЭВ // Цитология и генетика. 1977. т. 11. № 5. С. 409−418.
  61. JI.A. Метаболические нарушения при действии химических веществ, загрязняющих внешнюю среду // Биологические методы оценки природной среды. М.: Мир. 1978. С.258−272.
  62. Д. Основы биохимии, в 3-х т. М.: Мир. 1981. 1322 с.
  63. М.Г. Нарушение окислительных процессов в митохондриях печени при длительном поступлении в организм соединений свинца / Метаболическая регуляцияфизиологического состояния Тез. Всесоюз.симп., Пущино. 1984. С. 92.
  64. Л. М. Музапаров P.P., Арипов А. Н. Нарушение систем окисления гепатоцита при токсическомгепатите и возможные пути их восстановления / 5 конф.биохимиков. респ.Сред.Азии и Казах., Ташкент, 12−15 ноября, 1991. Тез. докл Ташкент. 1991. С. 335.
  65. П., Сомеро Дж. Стратегия биохимической адаптации. М. Мир. 1977.398 с.
  66. Е.Ф. Энергетический обмен при некоторых патологических состояниях и пути его нормализации / Молекулярная биология. Респ. межвед сб. 1974. вып. 10. С.97−102.
  67. К.Е., Васильева Т. С. Содержание гликогена в печени волжских осетров в норме и при «расслоении» мышц. / Второй симпозиум по экологической биохимии рыб. Тез.докл. Ростов Великий, декабрь-1990. Ярославль. 1990. С. 67−68.
  68. Anderson G., Kovacik W. LDHk an unusual oxygen-sensitive lactate dehydrogenase expressed in human cancer // Proc. Nat. Acad. Sci.USA. Biol. Sci. 1981. Vol. 78. № 5. P. 3209−3213.
  69. Ayala A., Fabregat J., Machado A., Possible involment of NADPH requirement in regulation of glucose-6-phosphate and 6-phosphogluconate dehydrogenase levels in rat liver // Mol. And Cell Biochem. 1990. Vol. 95. № 2. P. 107 -115.
  70. Bailey G.S., Cocks G.T., Wilson A.C. Gene duplication in fishes: malate dehydrogenases of salmon and trout // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1969. Vol. 34. № 5. P. 605−612.
  71. Bailey G.S., Wilson A.C., Halver J.E., Johnson C.L. Multiple forms of supernatant malate dehydrogenase in salmonid fishes // J. Biol. Chem. 1970. Vol. 245. № 22. P.5927−5940.
  72. Baldwin J., Temple-Smith P. Distribution of LDH-X in mammals: presence in marsupials and absence in the monotremes platypus and echidna // Сотр. Biochem. Physiol. 1973. Vol. 46. № 4. P.05−11.
  73. Baldwin J., Davison W., Forster M. Properties of the muscle and heart lactate dehydrogenase of the New Zealand hagfish Epteptretas cirrhatus: functional and evolutionary implications // J. Exp. Zool. 1989. Vol. 250. № 2. P. 135−139.
  74. Baldwin J., Lake P. Lactatc dehydrogenase homopolimer of hagfish heart and the single lactate dehydrogenase of lampreys display greater immunochemical similarity to LDH-C4 than to LDH-B4 of teleost fish // J. Exp. Zool. 1987. Vol. 242. № l.P. 99−102.
  75. Ballo J.M., Messer J.V. Lactate dehydrogenase isozymes in human hearts having decreased oxygen supply// J. Biochem. and Biophys. Res. Communs. 1968. Vol. 33. № 3. P. 487−491.
  76. Barber R.T. Organic ligands and phytoplankton growth in nutrient rich sea water// Trace metals and metal-organic interaction in natural waters / Ed. P.C.Singer. -Ann. Arbor. Sci. Publ., Michigan. 1873. P. 321−338.
  77. Barlow D., Naghizadeh F., King J. Serum lactate dehydrogenase activity ratios with different substrates // Clin Biochem. 1975. Vol. 8. № 5. P. 307−315.
  78. Basaglia F. Some aspects of isozymes of lactate dehydrogenase, malate dehydrogenase and glucosephosphate isomerase in fish // Сотр. Biochem. Physiol. B. 2000. Vol. 92. № 2. P.13−26.
  79. Basaglia F., Cucchi C. Variations induced by phenylhydrasine on glycerol-3-phosphate dehydrogenase isozymes in black bullhead, Ictalurus melas Silurifmes ictaluridae И Cytobios. 1995. Vol. 82. № 330. P. 139−150.
  80. Bengery K., Patil H. Lead induced histological changes in the liver of Puntius arulius//J. Animal Morphol and Physiol. 1987. Vol. 33. № 1−2. P.147−150.
  81. Bolaffi J.L., Booke H.E. Temperature wffects on lactate dehydrogenase isozyme distribution in sceletal muscle of Fundulus heteroclitus (pisces: cyprinidontiformes) I I J. Сотр. Biochcm. and Physiol. 1974. Vol. 48-B. № 4. P. 557−564.
  82. Bouck G.R., Ball R.C. Comparative electrophoretic patterns of lactate dehydrogenase of three species of trout // J. Fish. Res. Board Canada. 1968. Vol. 25. № 7. P. 1323−1331.
  83. Brassington R., Ferguson A. Electrophoretic identification of roach Rutilus rutilus, rudd Srardinius erythrophthalmus L, bream Abramis brama and their natural hybrids//J. Fish Biol. 1976. Vol. 9. № 6. P. 471−477.
  84. Buchanan J.D., Armstrong D.A. Free radical inactivation of lactate dehydrogenase. Int J. Radiat Biol Relat Stud Phys Chem Med. 1976. Vol 30. №. 2. P. l 15−127.
  85. J.W. 2nd, Ray W.J. A study of pyruvate-induced inhibition in the dogfish lactate dehydrogenase system. Mechanistic comparison with the iodination of pyruvate // Biochemistry. 1974. Vol 24. № 13(20) P. 4229−4237.
  86. Burkhart J.G., Ray C.P., Mailing H.V. Effect of procarbazine treatment of mice on alpha-glycerolphosphate dehydrogenase activity and frequency of selected abnormalities in sperm // Mutat Res. 1982. Vol 22. № 92(1−2). P. 249−256.
  87. Cai W. Isoenzymatic changes in grass cara Ctenopharyngodon idellus cuvier and Valenciennes affected with haemorrhagic disease // J. Fish Disease. 1992. Vol 15. № 4. P. 303−313.
  88. Callegarini C. Isoenzymes and fish phylogenesis // Boll. Zool. 1978 Vol 45. № 2. P. 37−46.
  89. Callegarini С., Ricci D. Lactate dehydrogenase (LDH) isozymes in some species of fresh water, euryhaline and salt water teleosts from the Po plain and its sea coasts II Boll. Zool.1973. Vol 40. № 1. P. 25−30.
  90. Clayton J.W., Tretiak D.N. Genetics of multiple malate dehydrogenase isozymes in sceletal muscle of walleye (, Stizostedion vitreum vitreum) II J. Fish. Res. Bd. Canada. 1971. Vol 28. № 7. P. l005−1008.
  91. Coleman R.A., Ramp W.K., Toverud S.U., Hanker J.S. Electron microscopic localization of lactate dehydrogenase in osteoclasts of chick embryo tibia // J. Histochem. 1976. Vol. 8. № 5. P. 543−558.
  92. Collier Т., Varanasi U. The effect of environmental contaminants on activities of hepatic xenobitic metabolism enzymes in english sole // Сотр. Biochem. and Physiol. 1989. Vol. 28. № 1−4. P. 146−153.
  93. Coppes L., Schwantes M., Schwantes A. Adaptiv features of enzymes from family Scaenidae. Studies on lactate dehydrogenase (LDH) of fishes from the South coast of Uruguay//Сотр. Biochem. and Physiol. 1987. Vol. 88-B. X" 3. P. 1005 -1012.
  94. Coppes Z.L., Somero J.N. Temperature sensitivity of lactate dehydrogenase A4 from white sceletal muscle of sciaenid fishes // J. Contrib. Mar. Sci. 1990. Vol. 30. № 2 P. 147−152.
  95. D’Avila F., De-Almeiida-Val V., Schwantes M. Lactate dehydrogenase (LDH) in 27 species of Amazon fish: adaptive and evolutive aspects // Compar. Biochem. and Physiol. 1991. Vol 100. № 2. P. 391−398.
  96. De Luca P.H., Schwantes M.L., Schwantes A.R. Adaptative features of ectothermic enzymes IV. Studies on malate dehydrogenase of Astyanaxfasciatus (Characidae) from Lobo Reservoir // J. Comp Biochem Physiol. 1983. Vol. 74. № 2. P. 315−324.
  97. Dhaval W. Respiratory potential of the crab Scylla serata under cadmium intoxication // Detect. Contr. Treat: Proc World Conf. Budapest, 1987. P. 11 Sill 86.
  98. Dietrich D., Schlatter C. Alluminium toxicity to rainbouw trout at low pH 11 Aquatic. Toxicol. 1989. Vol 15. № 15. P. 197−212.
  99. Dube S.N. Effect of o-chlorobenzylidene malonitrite on tissue glicolysis and oxidation // Indian J. Exper. Biol. 1980. Vol. 18. № 1. P. 80−82.
  100. Duran A., Rodrigues A., Reglero A., Perez D. Changes in serum enzymes of Saprolegnia infected brown trout Salmo trutte L. // J. Fish. Disease. 1987. Vol 10. № 6. P. 505−507.
  101. Emery A. Muscle lactate dehydrogenase isoenzymes in hercdditary myopathies// J.Neurol. Sci. 1968. Vol. 7. № 1. P. 137−148.
  102. Fasulo L., Fulgosi В., Colombatto S., Grillo M. Uptake of polyamines by human lymphocytes and their effect on lactate formation from glucose // Adv Exp Med Biol. 1988. № 250. P. 509−516.
  103. Faus M.J., Lupianez A., Vargas A., Sanchez-Medina F. Induction of rat kidney gluconeogenesis during acute liver intoxication by carbon tetrachloride // Biochem J. 1978. Vol. 174. № 2. P. 461−467.
  104. Fields P., Kim Y., Carpenter J., Somero G. Temperature adaptation in Gillichthys (Teleost: Gobiidae) A (4)-lactate dehydrogenases: identical primary structures produce subtly different conformations // J. Exp. Biol. 2002. Vol. 205. № 9. P. 1293−1303.
  105. Fields P., Somero G. Hot spots in cold adaptation: localized increases in conformational flexibilit in lactate dehydrogenase A4 orthologs of Antarctic notothenioid fishes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. Vol. 15. № 19. P. 14 761 481.
  106. Fitch N. Lactate dehydrogenases in Antarctic and temperate fish species // Сотр. Biochem. Physiol. B. 1988. Vol. 91. № 4. P. 671−676.
  107. Fitch N.A. Lactate dehydrogenases in Antarctic and temperate fish species // Comp Biochem Physiol B. 1988. Vol 91. №. 4. P. 671−676.
  108. Freedman R. Biochemical adaptation to the environment // J. New Sci. 1975. Vol. 69. № 960. P. 270−271.
  109. Fujio Y., Kaneko S. Differentiation of lactate dehydrogenase isozymes in fish // Tohoku J. Agr. Res. 1980. Vol 31. № 2. P. 61−73.
  110. Gard V., Gard S., Tyapi S. Manganese induced haematological and biochemical anomalies in Heteropneuster fossilis I I J. Envir. Biol. 1989. Vol 10. № 4. P. 349−353.
  111. Grosh T. Influence of cypermetrin on the oxidative metabolism of Labeo rohita II Proc Indian Nat. Sci. Acad. 1989. Vol 55. № 2. P. 115−119.
  112. Guppy M, Hochachka P. Role of dehydrogenase competition in metabloic regulation. The case of lactate and alpha-glycerophosphate dehydrogenases // J Biol. Chem. 1978. Vol 10. № 3. P. 8465−8469.
  113. Guppy M., Hochachka P., Dahen S. Controlling the highest lactate dehydrogenase activity known in nature // Amer. J. Physiol. 1979. Vol. 234. № 3. P. 136−140.
  114. Gupta В., Ansari M., Sinha I., Gupta S. In vitro effect of testosterone propionate on lactate dehydrogenase and malate dehydrogenase in brain and gonads of Channa punctatus // Biochem. Mol. Biol. Int. 1987. Vol. 29. № 1. P. 8591.
  115. Hargis W., Zwerner D. Effects of certain contaminants on eyes of several estuarine fishes // Mar. Environ. Res. 1988. Vol. 24. № 1−4. P. 265−270.
  116. Harmon J.S., Sheridan M.A. Glucose-stimulated lipolysis in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss)\vzv И J. Fish Physiol, and Biochem. 1992. Vol. 10. № 2. P. 189−199.
  117. Hatai K., Equsa S., Nomura T. Gebe kenkyu // Fish Pathol. 1977. Vol. 11. № 4. P. 201−206.
  118. Heffron JJ. Functional changes in sarcoplasmic reticulum and mitochondria of diseased muscle // Biochem. Soc. Trans. 1979. Vol 7. № 4. P. 767−9.
  119. Hein K, Kuhner U. Effect of cyclophosphamide on megakaryocyte enzymes //Acta Haematol. 1973. Vol. 50. № 4. P. 217−22.
  120. Hemelraad J., Holwerda D., Herurg H. Effect of cadmium in freshwater dams. Interaction with energy metabolism in Anodonta cydnea И Arch. Envir. Contam. And Toxicol. 1990. Vol. 19. № 15. P. 699−703.
  121. Henry Т., Ferguson A. Kinetic studies on the lactate dehydrogenase isozymes of the brown trout, Salmo trutta L. II Сотр. Biochem. Physiol. B. 1986. Vol 85. № 2. P. 491−496.
  122. Henry Т., Ferguson A. Kinetic studies on the lactate dehydrogenase (LDH-5) isozymes of brown trout, Salmo trutta L. И Сотр. Biochem. Physiol. B. 1985. Vol 82. № l.P. 95−98.
  123. Herrera A., Luzares J. Lead toxity on the oocytes of the tcleost Tilapia milotica И 3rd Eur. Congr. Cell Biol. Firenze, Italia. 1990. P. 57−56.
  124. Hines S.A., Philipp D.P., Childers W.F., Whitt G.S. Thermal kinetic differences between allelic isozymes of malate dehydrogenase (Mdh-B locus) of largemouth bass, Micropterus salmoides // Biochem Genet. 1983. Vol. 21. № 11−12. P. 1143−1151.
  125. Hinnes S.A., Philipp D.P., Childers W.F., Whitt G.S. Thermal kinetic differences between allelic isozymes of malate dehydrogenase (Mdh-B locus) of largemouth bass, Micropterus salmoides. // Biochem Genet. 1983. Vol. 21 № 1112. P. l 143−1151.
  126. Hochachka P.W., Lewis J.K. Enzyme variants in thermal acclimation. Trout liver citrate synthases. // J. Biol Chem. 1970. Vol. 25. № 245(24). P. 6567−6573.
  127. Holmes R.S., Market C.L. Immunochemical homologies among subunits of trout lactate dehydrogenase isozymes // Proc. Acad. Sci. USA, 1969, Vol. 64. № 1. P. 205−210.
  128. Ingersoll C., Gulley D., Mount D., Muscler M. Alluminium and acid toxity to two strains of brook trout Salvelinus foutinalis II Can J. Fish Aquatic Sci. 1990. Vol. 47. № 8. P. 1641−1648.
  129. Jaenicke R, Noth C. Structure-function relationship of mitochondrial malate dehydrogenase at high dilution and in multicomponent systems // Biol Chem Hoppe Seyler. 1987. Vol. 368. № 7. P. 871−878.
  130. Jelinkova M., Faltova E. Shift in the lactate dehydrogenase isoenzyme spectrum in isoproterenoliduced acute experimental cardiac necrosis in the rat // Physiol, bohemosl. 1970. Vol. 19. № 3. P. 223−227.
  131. Johnston T.A., Moon T.W. Glicolytic and gluconeogenic enzyme activities in the sceletal muscles and liver of a teleost fish {Pleuronectes platessa) II J. Biochem. Soc. Trans. 1979. Vol. 7. № 4. P. 661−663.
  132. Kao Y.-H. I., Farley T.M. Purification and properties of allelic lactate dehydrogenase isozymes at the B" locus in rainbow trout, Salmo gairdnery H Сотр. Biochem. and Physiol. 1978. Vol. 61. № 4. P. 507−512.
  133. Ketchum C., Robinson A., Hall L., Irizzle W. Lactate dehydrogenase isolated from human liver mitochondria, its purification and partial biochemical characterization // J. Clin. Biochem. 1988. Vol. 21. № 4. P. 231 -237.
  134. Kitto G.B., Lewis R.G. Purification and properties of tuna supernatant and mitochondrial malate dehydrogenases // Biochim Biophys Acta. 1967. Vol. 16. № 139. P. l-15.
  135. Klingler K. Die ulcerative dermal-necrose der Salmoniden (UDN) // Schweiz. Arch. Tierheilk. 1974. Vol. 116. № 2. P. 61−70.
  136. Klyachko O. Ozernyuk H. Functional and sructural properties of lactate dehydrogenase from embrios of different fishes // Сотр. Biochem. Physiol. 1998. Vol. 119B.P. 77−80.
  137. Klyachko O. Ozernyuk H. The effect of temperature on the kinetic properties of lactate dehydrogenase from varios fish species // Сотр. Biochem. Physiol. 1994. Vol. 107 B. P. 593−595.
  138. D., Walton M.J., Cowey C.B. 1980. Distribution of enzymes of glycolysis and gluconeogenesis in fish tissues. J. Mar. Biol. V. 56, № 1. P. 7−10.
  139. Knox D., Walton M.J., Cowey C.B. Distribution of enzymes of glycolysis and gluconeogenesis in fish tissues.//J. Mar. Biol. 1980. Vol. 56. № 1. P. 7−10.
  140. Kupcsulik P, Stekker K, Nemeth M. Effect of ischaemia on the enzyme activity of the hepatic tissue // Res Exp Med (Berl). 1977. Vol. 170. № 3. P.259−70.
  141. Kupcsulik P., Stekker K., Nemeth M. Az ischaemia hatasa a majszovet enzimaktivitasara // Kiserl. orvostud, 1977. Vol. 29. № 5. P. 482−491.
  142. Leberman R, Smiley IE, Haas DJ, Rossmann MG. Crystalline ternary complexes of lactate dehydrogenase // J. Mol Biol. 1969. Vol. 46. № 1. P. 217 219.
  143. Li Y., Tsoi S. Phylogenetic analysis of vertebrate lactate dehydrogenase (LDH) multigene families // J. Mol. Evol. 2002. Vol. 54. № 5. P. 614−624.
  144. Lluis C. Lactate dehydrogenase associated with the mitochondrial fraction and with a mitochondrial inhibitor // J. Biochem. 1984. Vol. 16. № 9. P. 997−1004.
  145. Low PS, Somero GN. Adaptation of muscle pyruvate kinases to environmental temperatures and pressures // J. Exp Zool. 1976. Vol. 198. № 1. P. l-11.
  146. Luis C. Lactate dehydrogenase binding to the mitochondrial fraction and to mitochondrial inhibitor as function of the isoenzymatic composition // J. Biochem. 1985. Vol. 17. № 11. P. 1219−1226.
  147. Lush Y.E., Cowey C.B., Knox D. The lactate dehydrogenase isozymes of twelve species of flatfish// J. Exper. Zool. 1969. Vol. 171. № 1. P. 105−117.
  148. Mahoney J. Midlige F. Deuel D. A fin rot desiases of marine and euryhaline fishes in the New York Bight // Trans.Amer.Fish. Soc. 1973. Vol. 102. № 3. P. 596−605.
  149. Mann G. Neues uber die Uicerative Dermal nekrose (UDN) der Salmoniden // Inform. Fischwirt. 1975. Vol. 22. № 3−4. P. 95−96.
  150. Market C.L. The molecular basis for isozymes // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1968. Vol. 151. № 1. P. 14−40.
  151. Market C.L., Holmes R.S. Lactate dehydrogenase isozymes of the flatfish, Pleuronectiformes: kinetic, molecular and immunochemical analysis // J. Exper. Zool. 1969. Vol. 171. № 1. P. 85−103.
  152. Massaro E. The lactate dehydrogenase isozymes of Coregonus hoyigill (Pices Salmonidae): tissue distribution, immunochemistry and molecular weight 11 Comp.Biochem. and Physiol. 1973. Vol. 46 A. P. 353−357.
  153. Massaro E.J., Market C.L. Isozyme patterns of salmonid fish: evidence for multiple cistron for lactate dehydrogenase polypeptides // J. Exper. Zool. 1968. Vol. 168. № 2. P. 223−238.
  154. McDermott J.C., Bonen A. Glyconeogenic and oxidative lactate utilization in skeletal muscle // Can J Physiol Pharmacol. 1992. Vol. 70. № 1. P. 142−149.
  155. McGroaty E., Tolbert N.E. Enzymes in peroxisomes // J. Histochem. and. Cytochem. 1973. Vol. 21. № 11. P. 949−954.
  156. McKenzie J.A. Retina -specific LDH isozyme in blueback herring, Alosa aestivalis (Mitchell) and alewife, Alosa pseudoharengus (Wilson) II Anim. Blood Groups and Biochem. Genet. 1975. Vol. 6. № 46. P. 245−247.
  157. Merrit S., Quattro M. Evolution of the vertebrate cytosolic malate dehydrogenase gene family: duplication and divergence in actinopterygian fish // J Mol. Evol. 2003. Vol. 56. № 3. P. 265−276.
  158. Morata P, Vargas AM, Sanchez-Medina F, Garcia M, Cardenete G, Zamora S. Evolution of gluconeogenic enzyme activities during starvation in liver and kidney of the rainbow trout (Salmo gairdneri). Comp Biochem Physiol B. 1982. Vol. 71. № 1. P.65−70.
  159. Murphy T. Ulcerative dermal necrosis (UDN) of salmonids // EJFAC Techn. Pap., 1973. Suppl. 2. № 17. P. 20−207.
  160. Nemcsok J, Boross L. Comparative studies on the sensitivity of different fish species to metal pollution. //Acta Biol. 1982. Vol. 33. № 1. P.23−27.
  161. Nicholls P., Cooper C.E. Modulation of cytochrome oxidase kinetics by indirect antibody action. FEBS Lett. 1989. Vol. 250. № 2. P. 453−458.
  162. Numachi K. Lactate and malate dehydrogenase isozyme patters in fish and marine mammals // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1970. Vol. 36. № 10. P. 1067−1077.
  163. Odense P.H., Leung T.C., Allen T.M., Parker E. Multiple forms of Lactate dehydrogenase in the cod Gadus morhna L. II Biochem.Genet. 1969. Vol. 3. № 4. P. 317−333.
  164. Oh Youn-Keun, Yoshida Т., Kojima H. et al. Effects of organic compounds on accumulation HgCh in the medaka Oryziar latipes II Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1986. Vol. 52. № 9. P. 1653−1656.
  165. Ohno S, Wolf U, Atkin NB. Evolution from fish to mammals by gene duplication // J. Hereditas. 1968. Vol. 59. № 1. P. 169−87.
  166. Ohno S., Klein J., Poole P., Harris A., Morrison M. Genetic control of lactate dehydrogenase formation in the hagfish Eptatreus stroutii II J. Science. 1967. Vol. 156. № 37. P. 96−98.
  167. Otto DM, Sen CK, Casley WL, Moon TW. Regulation of 3,3', 4,4'-tctrachlorobiphenyl induced cytochrome P450 metabolism by thiols in tissues of rainbow trout // Pharmacol Toxicol Endocrinol. 1997. Vol. 117. № 3. P. 299−309.
  168. Parke DV. Molecular mechanisms of chemical toxicity // Pol J Occup Med. 1988. Vol. 1. № 1. P. 18−38. Review.
  169. Parkhous W.S. Regulation of sceletal muscle metabolism by enzyme binding // J. Сотр. Physiol, and Pharmacol. 1992. Vol. 70. № 1. P. 150−156.
  170. Prasad Y., Qurshi T. Histopathological and haematological investigations on Clarias batrachus Linn, suffering from ulcer disease // Pacistan J. Zool. 1995. Vol. 27. № 3. P. 273−276.
  171. Prikry P., Tovarek J., Voitkova C., Cech V. Atipicke frakce izoenzymu laktat dehydrogenasy// Cas. Lee. Cesk. 1975. Vol. 114. № 9. P. 278−279.
  172. Prunonosa J, Sagrista ML, Bozal J. Comparative binding of lactate dehydrogenase to mitochondrial fractions // Ital J. Biochem. 1989. Vol. 38. № 5. P. 311−23.
  173. Ramasso J. Enzimologia e intoxicacion por plaguicidas // Medicina (Argent.), 1972. Vol. 32. № 6. P. 667−671.
  174. Reddi S., Venrugopal N. In vivo effect of cadmium chloride in certain aspect of carbohydrate metabolism in the tissue of a fresh water field crab // Molecular mechanisms of chemical toxicity. 1989. Vol. 42. № 6. P. 847−853.
  175. Reddy A., Yellamma K. Perturbations in carbohydrate metabolism during cypermethrin toxicity in fish, Tilapia mossambica II Biochem. Int. 1991. Vol. 23. № 4. P. 633−638.
  176. Rehse P.H., Davidson W.S. Purification and properties of a C-type isozymes of lactate dehydrogenase from the liver of the atlantic cod (Gadus morhua) // J. Сотр. Biochem. and Physiol. 1986. Vol. 84-B. № 2. 145−150.
  177. Reichenbach-Klinke H. Munch Beitz. Abwass. // Fisch. und Flussbiol. 1974. Vol. 25. № 16. P. 47−54.
  178. Ribeiro A.F., Toledo F.S.A. Isozimas da dehydrogenase lactica em pcixes neotropicais //Bol. Soc. Port. Cienc. Natur. 1978. № 18. P. 23−33.
  179. Richards E.G., Coll J. A., Gratzer W.B. Disc-electrophoresis of ribonucleic acid in polyacrilamide gels//Anal. Biochem. 1965. Vol. 250. № 5. P. 1790−1800
  180. Rosenberg M. Epigenetic control of lactate dehydrogenase subunit assembly // Nature. New. Biol. 1971. Vol. 230. № 9. P. 12−14.
  181. Sagrista M.L., Bozal J.B. Lactate and malate dehydrogenase binding to the microsomal fraction from chicken liver// Biochimie. 1987. Vol. 69. № 11−12. P. 1207−1215.
  182. Sagrista M. L, Bozal J.B. Lactate dehydrogenase activity in the mitochondrial fraction of chicken liver: enzyme binding and kinetic behavior of soluble and bound enzyme. Biochimie. 1987 Vol. 69. № 3. P. 205−214.
  183. Salte R, Nafstad P, Asgard T. Disseminated intravascular coagulation in «Hitra disease» (hemorrhagic syndrome) in farmed Atlantic salmon // Vet Pathol. 1987. Vol. 24. № 5. P. 378−385.
  184. Sarker S. Evaluation of two heavy metals on the oxygen consumption of Tilapia mosambica// Geobios (India). 1989. Vol. 16. № 2−3. P. 108−110.
  185. Sastry K., Rao D. Effect of mercuric chloride on some biochemical and physiological parameters of the freshwater murrel, Channa punctatus II Environ Res. 1984. Vol. 34. № 2, P. 343−350.
  186. Sastry K., Sunita K. Enzymological biochemical changes produced by chromium exposure in a teleost fish Chama punctatus II Toxicol Leter. 1983. Vol. 16. № 1. P. 9−15.
  187. Sastry К., Tyagi S. Toxic effect of chromium in a fresh water tcleost fish, Chana punctatus IIToxicol. Leter. 1982. Vol. 11. № 2. PI7−21.
  188. Serban F., Dumbrava E., Cernatescu D. Changes in some enzyme activities of LDH in the fish. Biol. Rev. Nat. 1987. V. 81. № 9. P.647−649.
  189. Schaffer S., Safer В., Ford C. Respiratory acidosis and its reversibility in perfused rat heart: regulation of citric acid cycle activity // Amer. J. Physiol. 1978. Vol. 234. № l.P. 40−51.
  190. Schneider R., Nicholson B. Bacteria associated with fin rot disease in hatchery-reared atlantic salmon Salmo salar// Can. J. Fish and Aquat. Sci. 1980. Vol. 37. № 10. P. 1505−1513.
  191. Schulte P. Environmental adaptations as windows on molecular evolution // Сотр. Biochem. Physiol. 2001. Vol. 128. № 3. p. 597−611.
  192. Schwab M., Ahula M., Anders F. Elevated levels of lactate dehydrogenase in genetically controlled melanoma of xiphophorin fish // Сотр. Biochem. and. Physiol. 1976. Vol. 54-B. № 1. P. 197−199.
  193. Schwantes M. Schwantes A. Adaptative features of ectothermic enzymes / I. Temperature effects on the malate dehydrogenase from a temperate fish Leiostomus xanthurus И Сотр. Biochem. Physiol. 1982. Vol. 72. № 1. P. 49−58.
  194. Shaklee J.B., Kepes K.L., Whitt G.S. Specialized lactate dehydrogenase isozymes: the molecular and genetic basis for the unique eye and liver LDHs of teleost fishes//J. Exp. Zool. 1973. Vol. 185. № 2. P. 217−240.
  195. Shaklee J.B., Kepes K.L., Whitt G.S. Specialized lactate dehydrogenase isozymes: the molecular and genetic basis for the unique eye and liver LDHs of teleost fishes // J. Exp Zool. 1973. Vol. 185. № 2. P. 217−240.
  196. Shan X., Aw Т., Jones D. Glutathioe-dependent protectio against oxidative ijury // Pharmacol. And Ther. 1990. Vol. 47. № 1. P. 61−71.
  197. Shapira F. Isozymes and differentiation // J. Biomedicine. 1978. Vol. 28. № 1. P. l-5.
  198. Shukoliukov S., Lapshina A., Kazantsev S. Lactate dehydrogenase isoenzymes from teleost fish retina, cardiac and skeletal muscle // Zh. Evol. Biokhim. Fiziol. 1976. Vol. 12. № 3. P. 233−239.
  199. Sinderman C.J. Fin erosion of striped bass/ Diseases Diagn. and Coutr. // N. Amer. Mar. Aquacult. 1988. P. 360−361.
  200. Skilleter DN, Kun E. The oxidation of L-lactate by liver mitochondria // Arch Biochem Biophys. 1972. Vol. 152. № 2. P. 92−104.
  201. Skilleter D.N., Kun E. The oxidation of L-lactate by liver mitochondria // Arch Biochem Biophys. 1972. Vol. 152. № 1. 92−104.
  202. Slechta V., Slechtova V. Isoenzymy laktatdehydrogenazy v tkanich nekterich ryb celedi Salmonidae II Zivoc vyroba, 1977. Vol. 22. № 11. P. 813−824.
  203. Slechtova V., Rivalta V., Camacho A. Las isozimas de la dehidrogenasa lactica (LDH) en peces de la familia Lutianidae II Cienc. Biol. 1982. № 8. P. 25−30.
  204. Smith L. Spectrophotometric assay of cytochrome с oxidase // J. Methods in Biochem.Analysis. 1955. Vol. 2, № 427. P. 434−435.
  205. Somero G.N., Siebenaller J.F. Inefficient lactate dehydrogenases of deep-sea fishes // Nature. 1979. Vol. 282. № 34. 100−102.
  206. Somero J.N. Thermal modulationof pyruvate metabolism in the fish Jillichthus mirabilis: the role of lactate dehydrogenase // J. Сотр. Biochem. and Physiol. 1995. Vol. 44-B. № 1. P. 205−209.
  207. Srere P. Wanderings in metabolism // Biol. Chem.1993. Vol. 374. №-9. 833p.
  208. Starzyk R.M., Merrit R.B. Malate dehydrogenase isozymes in the longnose dace (Rhinichthys cataractae) // L. Biochem. Genet. 1980. Vol. 18. № 7−8. P. 755 764.
  209. Stoika R., Kusen S. Isolation and properties of lactate dehydrogenase isoenzymes from loach (Misgurnus fossilis) skeletal muscles and eggs // Biokhimiia. 1979. Vol. 44. № 7. P. 1197−1202.
  210. StrippR., Heit M., Bidanset J. Trace element accumulation in the tissues of fish from lakes with different pH values // Water air and soil polutant. 1990. Vol. 51. № 1−2. P. 75−87.
  211. Sudo K., Hishiki S., Kanno T. Electrophoretic analysis of a-glycerophosphate dehydrogenase and its role in metabolic regulation // Electrophor. 83: Adv.
  212. Meth. Biochem. and Clin. Appl. Proc. Int. Conf. Electrophor. Tokyo, May 9−12, 1983 // Berlin New York. 1984. P. 431−435.
  213. Suns K., Hitchin G. Interrelationships between mercury levelsin yellow perch, fish condition and water quality // Water air and soil polutant. 1990. Vol. 50. № 3−4. P. 255−265.
  214. Swick RW, Benevenga NJ. Labile protein reserves and protein turnover // J Dairy Sci. 1977. Vol. 60. № 4. P. 505−515.
  215. Terense H., Fergusson A. Kinetic differenses in lactate dehydrogenase in Salmo trutta L. // Isozyme bulletin. 1982. Vol. 15. 87 p.
  216. Tripathi G. A review on molecular physiology of malate and lactate dehydrogenases in fishes // Biomed Environ Sci. 1993. Vol. 6. № 3. P. 286−318.
  217. Tripathi G. Scaling of some metabolic enzymes in liver of a freshwater teleost: an adaptive mechanism // Z Naturforsch С. 1999. Vol. 54. № 23. P. 11 031 106.
  218. Tripathi G., Shukla S. Cytoplasmic and mitochondrial malate dehydrogenase of the skeletal muscle of a freshwater catfish // Arch. Biol. 1987. Vol. 98. № 3. P. 375−390.
  219. Tripathi G., Shukla S. P. Seasonaleffects on malate and lactate dehydrogenases of the freshwater catfish Clarias batrachus II J. Zool. and Physiol. 1991. Vol. 95. № l.P. 1−11.
  220. Tschantz D., Crockett E., Niewiarowski P., Londraville R. Cold Acclimation Strategy Is Highly Variable among the Sunflshes Centrarchidae II Physiol Biochem Zool. 2002. Vol.75. № 6. P. 544−56.
  221. Tsukuda H. Temperature dependency of the relative activities of liver lactate dehydrogenase isozymes in goldfish acclimated to different temperatures. Comp Biochem Physiol B. 1975. Vol. 50. № 2. P. 483−489
  222. Vaglio A. Landriscina C. Changes in liver enzyme activity in the teleost Sparus aurata in response to cadmium intoxication // Ecotoxicol Environ Saf. 1999. Vol. 43. № 5. P. 111−116.
  223. Valenta M. Polymorfismus a izoenzymove vzory malatdehydrogenazy u nekterych ryb celedi Cyprinidae // Zivoc vyroba, 1977. Vol. 22. № 11. P. 801 812.
  224. Vankov L., Rosental L., Manolova M. Subcellular distribution of LDH isoenzymes in neuronal and glial-enriched fraction // J. Brain Res. 1977. Vol. 109. № 2. P. 323−333.
  225. Venugopal N., Reddy S., Nephrotoxic and hepatotoxic effects of trivalent and hexavalent chromium in a teleost fish Anabas scandens: cnzymological and biochemical changes // Ecotoxicol Environ. 1992. Vol. 24. № 3. P. 287−293.
  226. Verbost P., Roiy J., Filk G., The movement of cadmium through fresh water trout branchial epithelium and its interference with calcium transport // J. Exper. Biol. 1989. Vol. 145. № 11. P. 185−197.
  227. Viarengo A. Molecular mechanism of heavy metal cytoxicity in marine organismes // Mar. Envir. 1989. Vol. 28. № 1−4. 298 p.
  228. Vladutiu A. Cathodic lactate dehydrogenase (LDH 6): a sign of ominous prognosis //Arch. Pathology and Lab. Med. 1983. Vol. 107. № 11. P. 612−613.
  229. Vogiatzis AK, Loumbourdis NS. Uptake, tissue distribution, and depuration of cadmium (Cd) in the frog Rana ridibunda. Bull Environ Contam Toxicol. 1997. Vol. 50. № 2. P. 483−489
  230. Walesby NJ, Johnston IA. Activities of some enzymes of energy metabolism in the fast and slow muscles of an antarctic teleost fish (Notothenia rossii) proceedings. // Biochem Soc Trans. 1979. Vol.7 № 4. P. 659−71.
  231. Walton M.J. Intracellular distribution of tricarboxylic acid cycle enzymes in liver of rainbow trout Salmo gairdneri. //Comp Biochem Physiol B. 1985. Vol.82 № l.P. 87−90.
  232. Whitmore D.H. The molecular and genetic basis for lactate dehydrogenase of the mosquitofish (Gambusia affinis). // J. Сотр. Biochem and Physiol. 1978. Vol. 60-B. № 4. P. 361−364.
  233. Whitt G.S. Developmental genetics of the lactate dehydrjgenase isozymes of fish // Arch. Biochem. and Biophys. 1969. Vol. 38. № 7. P. 462−474.
  234. Whitt G.S. Directed assembly of polypeptides of the isozymes of lactate dehydrogenase // Arch. Biochem. and Biophys. 1970. Vol. 138. № 1. P.352−354.
  235. Whitt G.S., Booth G.M. Localization of lactate dehydrogenase activity in the cells of fish Xiphophorus hellery eye // J. Exper. Zool. 1970. Vol. 174. № 2. P. 215−224.
  236. Whitt G.S., Childers W.F., Wheat Т.Е. The inheritance of tissuespecific lactate dehydrogenase isozymes in interspecific bass Micropterus hybrids // Biochem. Genet. 1971. Vol.5. № 3. P. 257−273.
  237. Whitt G.S., Maeda F. S. Lactate dehydrogenase gene function in the blind cave fish Anoptichthys jordani and other characins // Biochem. Genet. 1970. Vol. 4. № 6. P. 727−741.
  238. Wood C., McDonald D. The physiology of acid aluminium stress in trout // Ann. Soc. Roy. Zool. Belg. 1987. Vol. 117. № 1. P. 399−410.
  239. Yancey P., Siebenaller J. Coenzyme binding ability of homologs of M4-lactate dehydrogenase in temperature adaptation // Biochim. Biophys. Acta. 1987. Vol. 22. 924. № 3. P. 483−491.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!