Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Формирование мультиферментных комплексов цикла кальвина и регуляция их ферментативной активности в листьях хлопчатника

Диссертация: Формирование мультиферментных комплексов цикла кальвина и регуляция их ферментативной активности в листьях хлопчатника
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В связи с вышеизложенным влияние кинетина при добавлении в реакционную среду на ферментативные активности в зависимости о. т фазы развития хлопчатника было изучено на экстрактах из листьев. Величины ферментативных активностей и активирующего действия кинетина были значительно выше при использовании в качестве субстрата рибозо-5-фосфата +АТФ. Полученные результаты являются веским доказательством… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИИ
  • ГЛАВА 1. СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О ФЕРМЕНТАХ ЦИКЛА КАЛЬВИНА И МЕХАНИЗМАХ РЕГУЛЯЦИИ ИХ АКТИВНОСТИ
    • 1. 1. Цикл Кальвина и его ферменты
    • 1. 2. История развития представлений о мультиферментных комплексах автотрофной ассимиляции углекислоты
    • 1. 3. Механизмы онтогенетического контроля фотосинтеза
      • 1. 3. 1. Генетические механизмы контроля онтогенеза
      • 1. 3. 2. Гормональная регуляция фотосинтеза
    • 1. 4. Резюме
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Методы исследования
      • 2. 2. 1. Реактивы
      • 2. 2. 2. Микроопределение белка с биуретовым реактивом
      • 2. 2. 3. Определение неорганического фосфора
      • 2. 2. 4. Определение активности рибозофосфатизомеразы
      • 2. 2. 5. Определение фосфорибулокиназной активности
      • 2. 2. 6. Определение карбоксилазной активности рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы спектрофотометрическим методом
      • 2. 2. 7. Выделение и очистка свободного мультиферментного комплекса из листьев хлопчатника
      • 2. 2. 8. Определение гомогенности ферментных препаратов и их молекулярной массы
      • 2. 2. 9. Статистическая обработка данных
  • ГЛАВА 3. ОБРАЗОВАНИЕ РАЗЛИЧНЫХ МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫХ КОМПЛЕКСОВ ЦИКЛА КАЛЬВИНА В ЛИСТЬЯХ ХЛОПЧАТНИКА В ЗАВИСИМОСТИ ОТ ФАЗЫ РАЗВИТИЯ РАСТЕНИЙ
    • 3. 1. Зависимость ферментативной активности свободных мультиферментных комплексов от фазы развития растений
    • 3. 2. Резюме
  • ГЛАВА 4. ВЛИЯНИЕ КИНЕТИНА IN VITRO НА ФЕРМЕНТИТИВНЫЕ АКТИВНОСТИ МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫХ КОМПЛЕКСОВ В ЭКСТРАКТАХ ИЗ ЛИСТЬЕВ ХЛОПЧАТНИКА
    • 4. 1. Влияние кинетина на ферментативные активности в препаратах различной степени очистки
    • 4. 2. Активность мультиферментных комплексов в экстрактах из листьев хлопчатника, выделенных в различные фазы развития растений, при добавлении кинетина в реакционную среду
    • 4. 3. Резюме
  • ГЛАВА 5. РИБУЛОЗОЯЖ7ФОСФАТКАРБОКСИЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫХ КОМПЛЕКСОВ У РАЗЛИЧНЫХ ГЕНОТИПОВ ХЛОПЧАТНИКА

5.1 Изменение содержания водорастворимых белков и рибулозобисфосфаткарбоксилазной активности мультифермент-ных комплексов в экстрактах из листьев различных генотипов хлопчатника в разных фазах развития растений

5.2 РБФ-карбоксилазная активность электрофоретически гомогенных препаратов мультиферментных комплексов из листьев различающихся по продуктивности генотипов хлопчатника

5.3 Резюме

Формирование мультиферментных комплексов цикла кальвина и регуляция их ферментативной активности в листьях хлопчатника (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Исследования на различных уровнях — от молекулярного до биосферного — интеграции и регуляции физиологических процессов в течение жизни растения и его адаптации к окружающей среде стало в настоящее время одной из основных проблем физиологии и биохимии растений (Кузнецов, Дмитриева, 2006; Алёхина, Балнокин и др., 2007).

По современным представлениям, одним из ведущих регуляторных-механизмов метаболизма на молекулярном уровне является образование разнообразных надмолекулярных комплексов ферментов (Фридрих, 1986;, Курганов, Любарев, 1991; Ермаков, 1993).

Исследованиями М. А. Бабаджановой с сотрудниками (Бабаджанова, 1981, 1981а, 1990, 1990аБабаджанова и др., 1985, 1988, 1989, 1990, 1992) было установлено, что ферменты цикла Кальвина рибозофосфатизомераза, фосфорибулокиназа, рибулозобисфосфаткарбоксилаза/оксигеназа образуют структурно функциональный кластер с молекулярной массой 520 ± 20 кД.

Установлен механизм регуляции ферментативных активностей свободных мультиферментных комплексов с величинами молекулярных масс 520±20 и 240±-10кД (Бабаджанова, 2003; Бабаджанова и др., 2006). Мультиферментный комплекс с молекулярной массой 520 кД был выделен в условиях, не вызывающих диссоциацию белков. В клетке постоянно происходят изменения условий (рН, ионной силы, температуры, концентрации метаболитов и т. д.), когда белки-олигомеры диссоциируют на составляющие их компоненты. Поэтому при выделении мультиферментного комплекса с молекулярной массой 240″ кД были специально подобраны денатурирующие-условия. В связи с этим оставалось не ясным, постоянен или меняется в течение вегетации растения состав и функциональная активность мультиферментных комплексов, выделенных в условиях, не вызывающих денатурацию (диссоциацию) белков. Большое количество исследований посвящено выделению и изучению структурной организации и кинетических свойств различных мультиферментных комплексов темновой фазы фотосинтезаобзоры Романовой, Павловец, 1997; вог^его е1 а1., 2002; Бабаджановой, 2003). Однако до настоящего времени не проводились исследования мультиферментных комплексов цикла Кальвина, выделенных в различные фазы развития растений.

Сложные изменения в организме эукариот, происходящие в процессе онтогенеза, осуществляются благодаря дифференциальной экспрессии генов, регулируемых на разных уровнях: от репликации до пострансляционной модификации белков и сборки надмолекулярных структур (Лобашёв, Ватти, Тихомирова^ 1979; Инге-Вечтомов, 1989; Кефели, 1991; Кузнецов, Дмитриева, 2006; Еоманов, 2009).

Всё выше изложенное даёт основание считать, что исследование молекулярно—функциональных свойств мультиферментных комплексов цикла Кальвина в различные фазы развития растений, влияния на ферментативную активность гормонов и факторов окружающей среды является весьма актуальным.

Эволюция в природе и селекция шли не по пути изменения самого фотосинтетического аппарата, а по пути перераспределения продуктов фотосинтеза внутри самого растения, менялась скорость оттока ассимилятов, соотношение автшрофных и гетеротрофных органов, способность к повторному использованию органических веществ (вторичный синтез). Эволюция и селекция шли не на клеточном, а на органном и организменном уровнях, поэтому клетка, структура и работа хлоропластов почти не менялись" (Кузнецов, Дмитриева, 2006).

В связи* с этим представляло интерес определить, произошлоли изменение рибулозо-1,5-бмсфосфаткарбоксилазной активности мультиферментных комплексов у линий хлопчатника, полученных при близкородственных скрещиваниях, и различающихся по морфобиологическим характеристикам листьев, показателям интенсивности фотосинтеза и продуктивности (Солиева, 2000; Бободжанова М: Д., 2007; Гиясидинов, 2007).

Цели и задачи исследования Целью настоящей работы явилось исследование образования различных мультиферментных комплексов цикла Кальвина в листьях хлопчатника в различные фазы развития растений, влияния фитогормонов на ферментативные активности мультиферментных комплексов, изучение изменений РБФ-карбоксилазной активности мультиферментных комплексов в листьях различных генотипов хлопчатника!,.

Для достижения поставленной цели необходимо было решить следующие экспериментальные задачи:

— выделить в различные фазы развития растений свободные мультиферментные комплексы цикла Кальвина;

— определить у выделенных комплексов величины молекулярных масс и ферментативных активностей;

— изучить влияние кинетина на фосфорибулокиназную и РБФ-карбоксилазную активность ферментных препаратов различной степени очистки;

— выявить влияние кинетина in vitro на ферментативные активности мультиферментных комплексов в экстрактах из листьев в зависимости от фазы развития растений;

— изучить изменение РБФ-карбоксилазной активности в экстрактах из листьев различных генотипов хлопчатника в различные фазы развития растений и сопоставить полученные данные с изменениями внешних факторов (температуры, освещённости и т. д.);

— выделить одновременно из листьев, двух генотипов хлопчатника (сорт 108-Ф и линия Л-461), различающиеся по интенсивности фотосинтеза и продуктивности, мультиферментные комплексы с различной молекулярной массой и сравнить их содержание и функциональную активность.

Научная новизна. Впервые показано, что в зависимости от фазы развития растений в листьях хлопчатника образуются мультиферментные комплексы с различными величинами молекулярных масс и ферментативных активностей: в фазе 5−6 настоящих листьев — один с молекулярной массой 520 ± 20 кД, а в фазах бутонизации и цветения два — с молекулярной массой 520 ± 20 кД и 480+ 15 кД.

У выделенных комплексов определены рибозофосфатизомеразная, фосфорибулокиназная и рибулозобмсфосфаткарбоксилазная активности.

Независимо от величины молекулярной массы мультиферментные комплексы проявляли наибольшие ферментативные активности в фазе цветения растений. Полученные результаты свидетельствуют о том, что зависимость образования мультиферментных комплексов цикла Кальвина с различными функциональными свойствами от фазы развития! растений обусловлена, по-видимому, возрастанием потребности эпигенетических процессов в ассимилятах в период формирования репродуктивных органов.

Обнаружено, что активирующее действие кинетина в экстрактах из листьев на фосфорибулокиназную и рибулозобмсфосфаткарбоксилазную активности терялась при очистке экстракта. Следовательно, при очистке экстракта происходит потеря рецептора кинетина и/или вторичного мессенджера, имеющих белковую природу.

Установлено, что наибольшее активирующее действие кинетина на ферментативные активности экстрактов из листьев хлопчатника проявлялось не в присутствии собственных специфических субстратов, а при использовании в качестве субстрата рибозо-5-фосфата + АТФ, первого субстрата метаболической последовательности ферментов рибозофосфатизомеразы, фосфорибулокиназы, рибулозобмсфосфаткарбокси-лазы. Полненные результаты свидетельствуют о том, что регуляция ферментативных активностей мультиферментного комплекса осуществляется по принципу единого целого и поэтому является более быстрой и эффективной.

Результаты сравнительного исследования контрастных по интенсивности фотосинтеза, продуктивности и морфобиологйческим характеристикам листьев четырёх генотипов хлопчатника показали, что в различные фазы развития растений изменения содержания водорастворимых белков и РБФ-карбоксилазной активности мультиферментных комплексов в экстрактах из листьев были специфическими для каждого генотипа.

Линия Л-461 в экстрактах из листьев превосходила на всех фазах развития растений три остальные генотипа хлопчатника по содержанию водорастворимых белков и РБФ-карбоксилазной активности.

В фазе — массовогоцветения — начала плодообразования из листьев хлопчатника сорта 108-Ф и линии Л-461 выделены электрофоретически гомогенные мультиферментные комплексы с молекулярной массой 520±20 и 480±15 кД. При очистке экстрактов и получении электрофоретически гомогенных препаратов мультиферментных комплексов различия между генотипами по содержанию мультиферментных комплексов и по их РБФ-карбоксилазной активности сохранились.

Практическая ценность. Установлено, что из четырех генотипов хлопчатника две инбредные линии — Л-461 и Л-601 оказались более адаптированными или более устойчивыми к продолжительному действию пониженных температур и освещенности. Эти линии являются перспективными для дальнейшей генетико-селекционной работы.

Определение содержания водорастворимых белков и РБФ-карбоксилазной активности можно использовать в качестве одного из физиолого-биохимических тестов при отборе растений с высокой активностью фотосинтетического аппарата в селекционной работе.

Результаты полученных экспериментальных исследований имеют значение для понимания и дальнейшего изучения механизмов регуляции физиолого-биохимических процессов в течение жизни растения и его адаптации к постоянно меняющимся внешним факторам.

выводы.

1. Установлена зависимость образования мультиферментных комплексов цикла Кальвина с различными величинами молекулярных, масс и ферментативных активностей от фазы развития растений. В фазе 5−6 настоящих листьев был выделен один мультиферментный комплекс с молекулярной массой 520+20 кД. Начиная с фазы бутонизации растений был выявлен второй мультиферментный комплекс с молекулярной массой 480±15 кД.

2. Сравнительные исследования ферментативных активностей показали, что наибольшие величины активности мультиферментных комплексов, как и интенсивности фотосинтеза, характерны для фаз формирования репродуктивных органов — бутонизации и цветения. 'В этих фазах. развития растений мультиферментные комплексы почти не различались по величине рибозофосфатизомеразной активности. По величинамфосфорибулокиназной и рибулозобисфосфаткарбоксилазной активности мультиферментный комплекс с молекулярной массой 520 кД превосходил комплекс с молекулярной массой 480 кД на 14−17%.

3. Зависимость образования мультиферментных комплексов цикла Кальвина с различными функциональными свойствами от фазы развития растений, по всей вероятности, регулируется дифференциальной экспрессией генов и обусловлена возрастанием потребности эпигенетических процессов в ассимилятах в период формирования репродуктивных органов.

4. Установлено, что активирующее действие кинетина на фосфорибулокиназную и РБФ-карбоксилазную активности мультиферментныхчсомплексов в экстракте из листьев теряется при очистке экстракта. Следовательно, при очистке экстракта происходит потеря рецептора кинетина и (или) вторичного мессенджера, имеющих белковую природу.

5. Показано активирующее действие кинетина на фосфорибулокиназную активность мультиферментных комплексов в зависимости от фазы развития растений и от концентрации кинетина. Это связано, вероятно, с возрастанием потребности в гормоне в период формирования репродуктивных органов и цветения, так как фитогормоны в этот период выполняют двойную нагрузку, регулируя ростовые процессы вегетативных и репродуктивных органов.

6. Сравнительные исследования четырёх генотипов хлопчатника по содержанию водорастворимых белков и РБФ-карбоксилазной активности мультиферментных комплексов в экстрактах из листьев показали, что их изменения в зависимости от фазы развития растений являются специфичными для каждого генотипа.

7. Установлено, что продуктивная линия Л-461 превосходит сорт 108-Ф по содержанию электрофоретически гомогенных мультиферментных комплексов с молекулярной массой 520±20 и 480±15 кД и по их РБФ-карбоксилазной активности.

8. Выявлено, что из четырех генотипов хлопчатника две продуктивные линии Л-461 и Л-601 лучше адаптированы к продолжительному действию пониженных температур и освещённости. Эти две инбредные, линии хлопчатника Л-461 и Л-601 являются перспективными для дальнейшей направленной селекции при выведении высокопродуктивных сортов. к.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Основным условием роста и развития организма (эпигенеза) является сохранение постоянства его внутренней среды (гомеостаза) и приспособление к постоянно изменяющимся условиям окружающей среды.

Адаптация организма происходит с помощью регуляторных механизмов двух типов — механизмов поддержания клеточного гомеостаза и механизмов слежения, которые тесно связаны между собой. Благодаря этим регуляторным механизмам при адаптации происходит значительное изменение скорости протекания различных процессов.

У растений основным процессом, обеспечивающим их жизнедеятельность, является фотосинтез. Фотосинтез не только обеспечивает синтез органических веществ, но и обеспечивает онтогенетические особенности растений.

Анализ литературы показывает, что изучению онтогенетических изменений ферментативных активностей мультиферментных комплексов посвящено только одно исследование (Бабаджанова и др., 2006).

Нами изучена^зависимость образования свободных мультиферментных комплексов цикла Кальвина от различных фаз развития растений с использованием метода, не вызывающего денатурацию белков. В фазе 5−6 настоящих листьев выделен один электрофоретически гомогенный препарат мультиферментного комплекса с молекулярной массой 520±-20кД, а в фазе бутонизации и цветения — два: с молекулярной массой 520±-20кД и 480±-15кД. Различия мультиферментных комплексов по молекулярной массе, фосфорибулокиназной и РБФ-карбоксилазной активности указывают на различия мультиферментных комплексов по структурной организации. Установлена структурная организация мультиферментного комплекса с молекулярной массой 520кД (КаиН е1 а1., 1993).

Изучение структурнойорганизации мультиферментного комплекса с молекулярной масиой 480кД, исследование кинетических параметров и регуляции активности является задачей дальнейших исследований.

Обнаруженная нами зависимость от фазы развития растений образования мультиферментных комплексов цикла Кальвина с различными величинами молекулярных масс и разными функциональными свойствами связана, по всей вероятности, с действием различных уровней механизмов дифференциальной экспрессии генов, обусловленной возрастанием потребности эпигенетических процессов в ассимилятах в период формирования репродуктивных органов.

ИсследованшГвлияния кинетина при добавлении в реакционную среду на фосфорибулокиназную и РБФ-карбоксилазную активность ферментах препаратов различной степени очистки показало, что активирующее действие кинетина в экстрактах из листьев хлопчатника сорта 108-Ф теряется при их очистке. Следовательно, при очистке экстрактов теряется рецептор кинетина и (или) вторичный мессенджер, имеющие белковую природу (Бабаджанова и др., 2007). Выделение их и изучение структурной организации является предметом дальнейших исследований.

В связи с вышеизложенным влияние кинетина при добавлении в реакционную среду на ферментативные активности в зависимости о. т фазы развития хлопчатника было изучено на экстрактах из листьев. Величины ферментативных активностей и активирующего действия кинетина были значительно выше при использовании в качестве субстрата рибозо-5-фосфата +АТФ. Полученные результаты являются веским доказательством наличия в экстрактах из листьев мультиферментного комплекса, регуляция ферментативных активностей которого осуществляется по принципу единого целого и поэтому является более быстрой и эффективной.

Установлено, что в фазе цветения необходимы более высокие концентрации кинетина для значительной активации (до • 80%) фосфорибулокиназной активности мультиферментных комплексов (Бабаджанова и др., 2007).

Полученные результаты подтверждают данные других авторов (Абзалов, Наджимов, 1985; Кефели, 1991) о том, что в процессе формирования репродуктивных органов и цветения фитогормоны выполняют двойную нагрузку, регулируя ростовые процессы вегетативных и репродуктивных органов, и следовательно, необходимы большие их концентрации и активность.

При одновременном выделении в различные фазы развития растений экстрактов из листьев средневолокнистого хлопчатника сорта 108-Ф и инбредных линий Л-3, Л-461, Л-601, контрастных по показателям фотосинтеза и морфобиологическим характеристикам (Солиева, 2000; Гиясидинов, 2007), установлены различия между генотипами по содержанию водорастворимых белков и РБФ — карбоксилазной активности мультиферментных комплексов. Изменения на разных фазах развития растений РБФ-карбоксилазной активности мультиферментных комплексов были специфичными для каждого генотипа.

В 2009 г. были неблагоприятные погодные условия весной, поэтому хлопчатник пришлось пересевать. В связи с этим фаза массовой бутонизации наступила в конце июля, массового плодообразования — в конце августа, а начала созревания коробочек — в начале октября. За это время произошло постепенное снижение температуры воздуха и интенсивности освещения.

При значительном снижении температуры и освещённости в фазе начала созревания коробочек в сравнении с фазой плодообразования РБФ-карбоксилазная активность мультиферментных комплексов в экстрактах из ^ листьев линий Л-461 и Л-601 осталась почти на прежнем уровне, а у сорта.

108-Ф и линии Л-3 снизилась.

Снижение температуры окружающей среды приводит к конформационным изменениям ферментов, что влечёт за собой изменения каталитических свойств ферментов. Изменения каталитических свойств ферментов являются одним из важнейших типов приспособительных реакций организмов к изменяющимся температурным условиям и происходят в результате модификации молекул ферментов. Изменения свойств ферментов происходят, уже при понижении температуры на 6−8°С. Постепенное иодновременное снижение температуры воздуха и интенсивности освещения облегчает адаптацию растений к изменяющимся условиям. При пониженной освещённости образуется больше аминокислот и белков.

Полученные результаты дают основание считать, что ферментная система ключевой стадии темновой фазы фотосинтеза у линии Л-461 и Л-601 лучше адаптируется, более устойчива к продолжительному действию положительных пониженных температур и освещённости, компенсируя их влияние на скорость реакций мультиферментного комплекса двумя путями — снижением каталитической активности ферментов в пределах физиологической нормы и увеличением содержания ферментов в единице площади листа.

Можно полагать, что у линий хлопчатника, полученных при близкородственных скрещиваниях, произошли какие-то изменения на уровне клетки хлопчатника. Доказательство этого предположения требует дальнейших исследований.

Полученные нами результаты подтверждают современные представления оом, что механизмы адаптации представляют собой сложную систему, включающую изменения функциональной организации растения от молекулярного уровня до уровня целого организма. Исследование механизмов адаптации на уровне структурно-функциональной организации мультиферментных комплексов и регуляции их ферментативной активности у растений хлопчатника представляет большой теоретический и прикладной интерес.

Показать весь текст

Список литературы

  1. A.A. Карбоксилирующие ферменты и регуляция ассимиляции СОг у высших растений: Автореф.дис. докт. биол. наук. -Душанбе, 1994.-45 с.
  2. М.Ф., Наджимов У. К., Мусаев Д. А., Фатхулаева Т. Н. Генетические аспекта роста растений хлопчатника//Кишинёв- Штиинца.1985, с. 5−10.
  3. К.А., Молекулярные механизмы биогенеза фотосинтетического аппарата растений, Душанбе- Дониш, 1998, 72 с.
  4. К.А., Насыров Ю. С., Фархади З. Н. Исследование функциональной активности хлоропластов в онтогенезе листа: Тез.докл. симпозиума, организованного XV научно-коорд.совещ.стран-членов СЭВ. — Пущино, 1980,. с. 37.
  5. К.А., Насыров Ю. С., Фархади З. Н., Музафарова С. М. Соотношение карбоксилазной и оксигеназной активности рибулозо-бисфосфаткарбоксилазы в онтогенезе листа хлопчатника//Докл. АН ТаджССР. 1982, т.25, № 10, с.604−607.
  6. Т.Ф., Авдеева Т. А. Белок фракции I и фотосинтетическая активность листьев//Физиология растений. 1970, т. 17, вып.2, с.225−228.
  7. М.А. Об энзимах карбоксилирующей фазы фотосинтеза и их связи с интенсивностью процесса: Автореф.дис. канд.биол.наук. М., 1972. — 32 с.
  8. М.А. Активность фотосинтетических ферментов у мутантных форм хлопчатника: Тез. докл. III Всесоюзного биохимического съезда. Рига, 1974, т.2, с. 137.
  9. М.А. Об энзимах карбоксилирующей фазы фотосинтеза мутантных и гибридных форм растений: Тез.докл. — 1Х-го Всесоюзного генетического съезда, Кишинёв, 1980, с.33−34.
  10. М.А. О регуляции активности энзимов карбоксилирующей фазы фотосинтеза//Всесоюз.совещ. «Энергетика, метаболические пути и их регуляция в фотосинтезе»: Тез.докл. Пущино, 1981, с. 4.
  11. М.А. Активность и свойства энзимов карбоксилирующей фазы фотосинтеза в связи с фотосинтетической продуктивностью растений // Конференции биохимиков республик Средней Азии и Казахстана: Тез.докл. Душанбе, 1981а, с. 136.
  12. М.А. Влияние цитокинина на активность энзимов карбоксилирующей фазы фотосинтеза из листьев хлопчатника и резушки Таля: Тез. докл. 1-ой Всесоюзной конф. «Регуляторы роста и развития растений». -М., 1981, с.17−18.
  13. М.А. Молекулярно-кинетические свойства ключевых ферментов фотосинтеза продуктивных форм хлопчатника и арабидопсиса // 2-й Всесоюз. Съезд физиологов растений: Тез.докл. Минск, 1990, с. 12.
  14. М.А. Исследование процессов регенерации и карбоксилирования акцептора С02 в связи с фотосинтетической продуктивностью растений: Автореф.дис. д-ра биол.наук. — Душанбе, 1990. -40 с.
  15. М.А., Бабаджанова М. П., Алиев К. А. Онтогенетические изменения ферментативных активностей свободных мультиферментных комплексов цикла Бенсона-Кальвина//Физиология растений. 2006, т.53, № 1, с.38−44.
  16. М.А., Бакаева Н. П. Рибозофосфатизомераза листьев исходных и мутантных форм растений, различающихся по продуктивности// -Пущено, 1985, с. 100.
  17. М.А., Бакаева Н. П. Онтогенетические изменения содержания и активности рибозофосфатизомеразы из листьев хлопчатника сорта 108-Ф и его мутанта Дуплекс//Докл. АН Тадж ССР. 1986, т.29, № 2, с.120−123.
  18. М.А., Бакаева Н. П. Четвертичная структура и некоторые свойства рибозофосфатизомеразы из листьев арабидопсиса расы Энкхайм и его мутантов триплекс, 58/15//Биохимия. 1987, т.52, № 1, с Л 46 153.
  19. М.А., Бакаева Н. П. Влияние рибулозобисфосфата на. активность рибозофосфатизомеразы//Докл.АН Тадж ССР. 1988, т.31, № 6, с.415−418.
  20. М.А., Бакаева Н. П., Алиев К. А. Влияние субстратов и температуры на активность фосфорибулокиназы из листьев хлопчатника сорта 108-Ф и его мутанта Дуплекс//Докл.АН Тадж ССР. 1989, т.32, № 10, с.702−705.
  21. М.А., Бакаева Н. П., Алиев К. А. Влияние 3-фосфоглицериновой кислоты на активность рибозофосфатизомеразы и фосфорибулокиназы листьев хлопчатника сорта 108-Ф//Докл.АН Тадж ССР. 1990, т. ЗЗ, № 1, с.57−60.
  22. М.А., Бакаева Н. П., Бабаджанова М. П. Функциональные свойства мультиферментного комплекса ключевых ферментов цикла Кальвина //Физиология растений. 2000, т.47, № 1, с.27−36.
  23. М.А., Бакаева Н. П., Нарзуллаев М. С. Влияние кинетина на активность фотосинтетических ферментов при различных способах его выделения // Труды 2-ой научной конференции биохимического общества РТ «Проблемы биохимии». 1996, с.7−8.
  24. М.А., Гиясов Т. Д. Онтогенетические изменения содержания белка и активности рибулозодифосфаткарбоксилазы листьев хлопчатника сорта 108-Ф и его мутанта Дуплекс//Докл. АН Тадж ССР. -1984, 27, № 9. — с.533−536.
  25. М.А., Горенкова JI.Г. Effect of kinetin and leucine on the i4C02 fixation by enzyme preparation from wild and mutant forms Arabidopsis thaliana: Тез. Докл. Душанбе. 1972, с.41−42
  26. М.А., Мирзорахимов, А.К., Бабаджанова М. П., Эсаналиева Ш. А., Алиев К. А. Активность мультиферментных комплексов цикла Кальвина листьев различающихся по продуктивности форм хлопчатника // Докл. АН РТ. 20 076, т.50, № 9−10, с. 798−801.
  27. М.А., Мирзорахимов А. К., Бабаджанова М. П., Эсаналиева Ш. А., Алиев К. А. Выделение свободных мультиферментных комплексов цикла Кальвина в онтогенезе растений хлопчатника // Докл. АН РТ, 2009, т.52, № 2, с. 150−157.
  28. М.А., Мирзорахимов А. К., Бабаджанова М. П., Эсаналиева Ш. А. Онтогенетическая зависимость образования различных мультиферментных комплексов цикла Бенсона-Кальвина в листьях хлопчатника//Физиология растений. 2010, т., №. 2, с. 1−6.
  29. М.А., Мирзорахимов А. К., Бакаева Н. П. Изучение активности РФИ, ФРК и РБФК/О хлопчатника при различных условиях хранения препаратов/ААпрельская науч.-теорет. конф. проф.-препод.состава Тадж.гос.ун-та: Тез.докл. — Душанбе. 1994, с. 76.
  30. М.А., Мирзорахимов А. К., Нарзуллоев М. С., Эсаналиева Ш. А., Нематова Н, Сайфидинов А.К. Влияние кинетина на активность фосфорибулокиназы в экстрактах из листьев хлопчатника//Докл. АН РТ. 2007, т.50, № 4, с.382−385.
  31. М.А., Насыров Ю. С. Мультиферментный комплекс ключевых ферментов фотосинтеза//Физиология растений. — 1992, т.39Б, вып.4, с.753−759.
  32. М.А., Хаитова Л. Т., Горенкова Л. Г. Потенциальная интенсивность фотосинтеза и активность ферментов карбоксилирования у исходных и мутантных форм растений//Докл. АН ТаджССР. 1971а, т. 14, № 4, с.74−77.
  33. М.А., Хаитова Л. Т., Касьяненко Л. Г. Действие лейцина на потенциальную интенсивность фотосинтеза и активность ферментов, ответственных за фиксацию С02 у исходных и мутантных форм арабидопсиса//Докл. АН Тадж ССР. 19 716, т.14, № 5, с.50−51.
  34. М.А., Хаитова Л. Т., Насыров Ю. С. Влияние кинетина на фиксацию ИС02 безклеточными препаратами АгаЫсЬэрзгй ШаНапа II ДАН. ТаджССР. 1971, т.15, № 8, с. 62.
  35. М.А., Хасанов М. Ферменты карбоксилирующей фазы фотосинтеза листьев хлопчатника сорта 108-Ф и его мутанта Дуплекс//В сб.: Экспериментальная генетика и селекция растений и животных в Таджикистане. Душанбе, 1980, с.53−54.
  36. М.П. Свободные и мембраносвязанный мультиферментные комплексы цикла Кальвина и регуляция из ферментативных активностей: Автореф. дис. докт. биол. наук. Душанбе, 2003, 45с.
  37. М.П., Бабаджанова М. А., Алиев К. А. Свободный и мембраносвязанный мультиферментные комплексы цикла Кальвина листьев хлопчатника //Физиология растений. — 2002, т.49, № 5, с.663−667.
  38. Н.П. рН-зависимые изменения и роль сульфгидрильных групп в проявлении активности фосфорибулокиназы хлопчатника//У Конф. биохимиков республик Средней Азии и Казахстана: Тез.докл. Ташкент, 1991, с. 148.
  39. Н.П., Метаболитная регуляция активности ферментов фотосинтеза рибозофосфатизомеразы и фосфорибулокиназы // Конференция биохимиков Таджикистана: Тез.докл. Душанбе, 1993, с. 13.
  40. Н.П. Структурно-функциональные особенности мультиферментного комплекса цикла Кальвина // Докт. дис., 1996, 268 с.
  41. Н.П., Бабаджанова М. А. Очистка РФИ из листьев хлопчатника сорта 108-Ф и его мутанта Дуплекс // АН. Тадж СССР. Отд-ние биол. наук.- 1984, № 4, с. 50−55.
  42. Н.П., Бабаджанова М. А. Регуляция активности рибозо-фосфатизомеразы рибулозодифосфатом//1У Конф. биохимиков республик Средней Азии и Казахстана: Тез.докл. Ашхабад, 1986, с. 234.
  43. Н.П., Бабаджанова М. А., Бабаджанова М. П. Различные формы структурно-функциональной организации ферментов цикла Кальвина //Докл. Академии наук Республики Таджикистан 1994, т.37, № 9−10, с.41−44.
  44. Н.П., Бабаджанова М. А., Лебедева Г. П. Исследование фермент-ферментных взаимодействий на примере РФИ и ФРК хлопчатника//Конф. проф.-препод.состава Тадж.гос.ун-та: Тез.докл. -Душанбе, 1993а, с. 77.
  45. Н.П., Бабаджанова М. А., Лебедева Г. П. Двух ферментный комплекс рибозофосфатизомеразы и фосфорибулокиназы из листьев хлопчатника сорта 108-Ф//Конференция профессорско-преподавательского состава ТГУ: Тез. докл. —Душанбе. 19 936, с. 75.
  46. Н.П., Лебедева Г. П. Изучение активностей рибозофосфатизомеразы и фосфорибулокиназы хлопчатника в двухферментном комплексе/ЯСонф. проф.-препод.состава Тадж.гос.ун-та: Тез.докл. Душанбе, 1993, с. 74.
  47. Р.А., Мокроносов А. Т. Роль фитогормонов в биогенезе хлоропластов// Физиология растений. 1976, т.23, № 3, с.490−496.
  48. З.А., Федина А. Б., Дмитриева Г. Н., Кулиева О. Н. Влияние цитокинина на активность РНК-полимеразы в ядрах, выделенных из протопластов //Биохимия. 1980, с.488−491.
  49. В.Ф., Ладыгина М. Е., Хандобина Л. М. Большой практикум по физиологии растений. М.: Высш. шк., 1975. — 392 с.
  50. .Б. Показатели фотосинтеза и донорноакцепторных отношений у разных генотипов хлопчатника при моделировании плодоношения: Автореф. дис. канд. биол. наук. Душанбе, 2007, 24 с. •
  51. Т., Мерсер Э. Введение в биохимию растений —М., Мир, 1986.-393с.
  52. Г. Л. Надмолекулярная организация ферментных систем. I. Структурный аспект проблемы //Биохимия. — 1993, т.58, вып.5, с.659−674.
  53. В.В. Физико-химические свойства и структура рибозофосфатизомеразы: Автореф. дис. .канд.биол.наук. -М., 1982, 20 с.
  54. В.В., Насыров Ю. С. Об олигомерной структуре рибозо-5-фосфатизомеразы//Докл. АН. Тадж СССР.- 1981, т.1, № 12, с. 751−754.
  55. Инге-Вечтомов С. Г. Генетика с основами селекции М.: Вис. шк., 1989.-591с.
  56. З.С. Аллостерическая регуляция ферментов и регуляторные энзимопатии //Итоги науки и техники. Серия биологическая химия. -М.:ВИНИТИ, 1989, т.28, 148 с.
  57. А. С. Пространственно-динамическая организация ферментов в клетке и регуляция метаболизма //Биол.науки. — 1988, № 6, с.5−12.
  58. М.А., Романова А. К., Доман Н. Г. Карбоксилаза рибулозо-1,5-дифосфата, ее свойства и роль в фотосинтезе//Всесоюз. Конф. «Фотосинтез и использование солнечной энергии»: тез.докл. -Душанбе, 1967, с.56−57.
  59. М.А., Школьник Р. Я., Доман Н. Г. Карбоксидисмутаза и сопутствующие ей ферменты из листьев гороха, люцерны и Резушки Таля (Arabidopsis thaliana (L.) Н1ш)//Исследования по фотосинтезу, г. Душанбе, 1967, с.66−77.
  60. В.И. Фотоморфогенез фотосинтеза и рост как основа продуктивности растений. Пущено: ОНТИ ПНЦ АН СССР, 1991, 133с.
  61. Г. А. Практическое руководство по энзимологии. М.: Высш.шк., 1980, 272с.
  62. Вл.В., Дмитриева Г. А. Физиология растений//2-е изд., М.: Высш. шк., 2006, 742с.
  63. О.Н. Цитокинины, их структура и функция//М.: Наука.-1973, 263 с.
  64. .И. Принципы интеграции клеточного метаболизма //Молекуляр.биология. 1986, т.20, вып.2, с.369−386.
  65. .И. Роль мультиферментных комплексов в интеграции клеточного метаболизма //Молекуляр. биология. — 1986а, т.20, вып.6, с.1530−1538.
  66. .И., Любарев А. Е. Принципы организации и функционирования микрокомпартмента метаболона //Биохимия. — 1989, т.54, вып.5, с.716−718.76″. Курганов Б. И., Любарев А. Е. Проблемы биохимической организации //Биохимия. — 1991, т.56, вып.1, с.19−32.
  67. .И., Сугробова Н. П., Мильман Л. С. Надмолекулярная организация ферментов гликолиза // Молекуляр. биол. -1986, т.20, вып. 1, с.41−52.
  68. ЛакинГ.Ф. Биометрия. М.:Высш. шк., 1973, 343с.
  69. М.Е., Ватти К. В., Тихомиров М. М. Генетика с основами селекции —2-е изд., -М.: Просвещение, 1979, 304с.
  70. А.Е., Курганов Б. И. Надмолекулярная организация ферментов цикла трикарбоновых кислот//Молекуляр. биология. 1987, т.21, вып.5, с.1286−1296.
  71. Г. Диск-электрофорез. М.: Мир. 1971.-360с.
  72. Методы биохимического анализа растений//Под ред. Полевого В. В., Максимова Г. Б. Л.: изд-во ЛГУ, 1978. — 163 с.
  73. А.Т. Онтогенетический аспект фотосинтеза. -М.: Наука, 1981−196 с.
  74. А.Т. Фотосинтетическая функция и целостность растительного организма. М.: Наука, 1983. — 64 с.
  75. А.Т. Фотосинтез и продукционный процесс //Физиология растений на службе продовольственной программы. -М.: Знание, 1988. 64 с.
  76. А.Т., Гавриленко В. Ф. Фотосинтез, Физиолого-экологические и биохимические аспекты. М.: Изд-во Моск. гос. ун-та, 1992.-320 с.
  77. Г. С., Кулаева О. Н., Гамбург К. З., Чкаников Д. И. Регуляторы роста растений.- М.: Агропромиздат.-1987.-с.384
  78. А., Старт X. Регуляция метаболизма. М.: Мир, 1977.-273с.
  79. Г. А. Как Цитокинины действуют на клетку//Физиология растений. — 2009, т.56, № 2, с.295−319.
  80. А.К. Регуляция автотрофной ассимиляции углекислоты при фотосинтезе и хемосинтезе //Успехи микробиологии. -М., 1975, т. Ю, с.27−40.
  81. А.К. Биохимические методы изучения автотрофии у микроорганизмов. -М.: Наука, 1980. 160 с.
  82. А.К. Рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилаза-оксигеназа// Успехи биол.химии. 1991, т.32, с.87−113.
  83. А.К., Павловец В. В. Надмолекулярные комплексы ферментов автотрофной ассимиляции углекислоты при фотосинтезе //Физиология растений. 1997, т.44, с.264−274.
  84. С.Ю., Каравайко Н.Н, Черепнёва Г. Г., Прищепова А. Е., Кузнецов В. В., Кулаева О. Н. Биологически активный зеатин связывающий белок из хлоропластов листьев ячменя//ДАН, 1997, т.356, с.830−832.
  85. . Взаимоотношения ассимилирующих и репродуктивных органов у хлопчатника: Автореф. дис. канд. биол. наук. Душанбе, 2000.-23с.
  86. В.Ю. Биометрические методы — М.: Наука. 1964. 415с.
  87. З.Н. Изменения функции рибулозо-1,5 бисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы в онтогенезе листа: Автореф.дис.канд.биол.наук. Душанбе, 1987. — 23 с.
  88. З.Н., Алиев К. А. Накопление и активность рибулозобисфосфаткарбоксилазы в онтогенезе листа хлопчатника//Тез.докл. Всесоюзного симпозиума «Связь метаболизма углерода и азота при фотосинтезе». Пущино, 1985. — с.76−77.
  89. З.Н., Алиев К. А., Васильева В. Н. Онтогенетические изменения содержания и функции рибулозодифосфаткарбоксилазы листьев хлопчатника//Докл.АН Тадж ССР. 1983, т.26, № 10, с.662−665.
  90. Э. Структура и механизм действия ферментов// М.:Мир. 1980.-432 с.
  91. Физиология растений//Н.Д.Алёхина, Ю. В. Балнокин, В. Ф. Гавриленко и др.- под ред. И. П. Ермакова. — 2-е изд., М.: Академия, 2007. — 640 с.
  92. Фотосинтез //Под ред. Говинджи. М.: Мир, 1987. — 470 с.
  93. П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы. М.: Мир, 1986. — 374 с.
  94. И.К., Ахмедов Ю. Д. Некоторые кинетические свойства фосфорибулокиназы из листьев шпината//Докл. АН Тадж ССР. — 1982, т.25, № 9, с.554−560.
  95. И.К., Ахмедов Ю. Д. Влияние рН и температуры на активность фосфорибулокиназы//Докл. АН Тадж ССР. — 1983, т.26, № 2.с.110−112.
  96. И.К., Ахмедов Ю. Д. Влияние субстратов на активность фосфорибулокиназы//Докл. АН Тадж ССР. 1983а, т.26, № 6, с.392−394.
  97. П., Сомеро Дж. Стратегия биохимической адаптации. М.: Мир, 1977.-398 с.
  98. Дж., Уокер Д. Фотосинтез С3 и С4 растений: механизмы и регуляция. М.: Мир, 1986. — 598 с.
  99. М.М., Юлдашев Х. Ю. Фотосинтетический метаболизм углерода в онтогенезе листа хлопчатникаУ/Научные доклады высшей школы, сер.биол.наук. —1984, № 6, с.60−63.
  100. Anderson L.E., Worten L.E., Fuller R.C. The role of ribose-5 phosphate isomerase in regulation of the Calvin cycle in Rhodospirillum rubrum/fin: Comparative Biochemistry and Biophysics of Photosynthesis. -Tokyo. 1968, p.379−386.
  101. Andrews T.J., Lorimer G.H., Tolbert N.E. Ribulose diphosphate oxygenase I Synthesis of phosphoglicolate by fractia-I protein leaves// Biohimestry 1973, v. 12, № 1, p.II.
  102. Axelrod B., Jang R. Purification and properties of phosphoribulokinase from alfalfa //J.Biol.Chem. 1954, v.209, № 2, p.847−855.
  103. Babajanova M.A., Mirzorakhimov A.K., Babajanova M.P., Esanalieva Sh.A. Development pattern in the formation of various multienzyme complex associated with Benson-Kalvin cycle in cotton leaves//Rus.Plant Physiol. 2010a, v.57, № 2, p.175−180.
  104. Bencova E., Witters E., van Dongen W., Kolar J., Motyka V., Brozobohaty B., van Onckelen H.A., Machckva L. Cytocinins in tobacco and Wheat chloroplasts. Occurrence and Changes Due to Light/Dark Treatment //Plant Physiol. 1999, v.121, p.245−251.
  105. Besford R.T., Withers A.S., Ludwig L.J. Ribulose bisphosphate carboxylase activity and photosynthesis during leaf development in the tomato //J.Exp.Bot. 1985, v.36, № 171, p.1530−1541.
  106. Bjorkman O. Carboxydismutase activity in relation to light saturated rate of photosynthesis in plants from exposed and shaded habitats//Annual report of the director department of Plant Biology. 1966, № 94, p.305.
  107. Bowes G., Orgen W.L., Hageman R.H. Photoglycolate production catalyzed by ribulose diphosphate carboxylase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1971, v. 45, № 3, p. 716−722.
  108. Brandstatter I., Kieber J J. Two Genes with Similarity to Bacterial Response Regulators Are Rapidly and Specifically Induced by Cytokinin in Arabidopsis//Plant Cell. 1998, v. 10, p. 1009−1020.
  109. Cerff R. Quartemary structure of higher plant glyceraldehyde-3 phosphate dehydrogenase //Eur.J.Biochem. 1979, v.94, p.243−247.
  110. Dische Z., Borenfreund E.A. a new spectrophotometric method for the detection and determination of the ketosugars and trioses //J.Biol.Chem. — 1951, v.192,№ 2, p.583−587.
  111. Gontero B., Cardenas M.L., Ricard J.A. A functional five- enzyme complex of chloroplast involved in the Calvin cycle //Eur.J.Biochem. I988, v.173, p.437−443.
  112. Gontero B., Guidici-Orticoni M., Ricard J.A. The modulation of enzyme complexes. 2. Information transfer within a chloroplast multi-enzyme complex containing ribilose-l, 5-bisphosphate carboxylase-oxygenase //Eur.J.Biochem. -1994, v.226, p.999−1006.
  113. Gontero B., Lebreton S. Multienzyme complexes involved in the Benson-Calvin cycle and in fatty acid metabolism //Dans. Ann.plant.Reviews/ -Acad.Press.-2001, v.7, p. 120−150.
  114. Gontero B., Lebreton S., Graciet E. Multienzyme Complexes Involved in the Benson-Calvin Cycle and in Fatty Acid Metabolism // Ann. Plant. Reviews. Ads.Mc. Manus M.T., Laing W. et Allan A.Sheffield. Acad.Press. 2002, v. 7, p. 120−150.
  115. Howard TP., Metodiev M., Loyd JC., Raines CA. Thioredoxin mediated reversible dissociation of a stromal multiprotein complex in response to changes in light availability // Proc. Natl Acad. Sci. USA -2008, v. 105, p.4056−4061.
  116. Hurwitz J., Weissbach A., Horecker B.L., Smymiotis P.Z. Spinach phosphoribulokinase // J.Biol.Cem. 1956, V.218, № 2, p.769−783.
  117. InoueT., Higuchi M., HshimatoY., Sekl M., Kobayashi M., Kato T., Tabata S., Shinozaki K., Kakimoto T. Identification of CRE-1 as a Cytokinin Receptor from Arabidopsis // Nature. 2001, 409, p. 1060−1063.
  118. Kawashima N. Comparative studies on fraction I protein from spinach and tobacco leaves //Plant cell Physiol. 1969, v. 10, p.31−40.
  119. Kawashima N., Tanabe Y. Purification and properties od D ribose phosphate isomerase from tobacco leaves //Plant and Cell Physiol. 1976, v. 17, № 4, p.757−764.
  120. Kawashima N., Tanabe Y. Stabilization of ribose-5-phosphate isomerase from tobacco //Plant and Cell Physiol. 1976a.
  121. Keleti T., Ovadi J., Batke J. Kinetic and physico-chemical analysis of enzyme complexes and their possible role in the control of metabolism //-Prog.Biophys.Mol.Biol. 1989, v.53, p. 105−152.
  122. Krieger T.J., Miziorko H.M. Affinity labeling and purification of spinach leafribulose-5-phosphatekinase //Biochemistry. — 1986, v.25, p.3496−3501.
  123. Laing W.T., Ogren W.L., Hageman R.H. Regulation of soybean net photosynthetic CO2 fixation by the interaction of C02,02 and ribulose-1,5-diphosphate carboxylase//Plant. Physiology. 1974, v.5, p.678−685.
  124. Leegood R.C. Enzymes of the Calvin cycle //Methods Plant Biochem. -1990, v.3, p.15−37.
  125. Lim R., Cohen S.S. D-phosphoarabinolisomerase and D ribulokinase from Escherichia coli K-12 //J.Biol.Chem. 1966, v.241, № 19, p.4304−4315.
  126. Lorimer G.H., Andrews T.J., Tolbert N.R. Ribulose-diphosphate oxygenase. 11. Further proof of reaction products and mechanism of action // Biochemistry. 1973, v. 12, p. 18−23.
  127. Miller C., Skoog F., Ocumura F., van Saltra M., Strong F. Isolation Structure and Synthesis of Kinetin, a Substance Promoting Ctll Division //J.Am. Chem. Soc.1956, v. 78, p. 1375−1384.
  128. Muller B. A labile COi-fixing enzyme complex in spinach chloroplasts //Z.Naturforsch. 1972, v.276, № 8, p.295−303.
  129. Ogren W.L., Bowes G. Ribulose diphosphate carboxylase regulates soybeanphotorespiration//Naturen. 1971. -V.13. -N230. — P.159−160.
  130. Pawlitzki K., Latzko E. Partial separation and interconversion of NADP and NADPH linked activities of purified glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from spinach chloroplasts //FEBS.Lett. 1974, v.42, p.285−288.
  131. Peet H.M., Bravo A., Wallace D.N., Ozbum J.L. Photosynthesis, stomatal resistance to yield of field grown dry bean varieties"// Crop. Sci. -1977, v.17, p.287−293.
  132. Porter M.A., Milanez S., Hartman F.C. Purification and -0' characterization of phosphoribulokinase from spinach //Arch.Biochem.Biophys.- 1986, v.245, p. 14−23.
  133. Porter M.A., Stringer C.D., Hartman F.C. Characterization of the regulatory thioredoxin site of phosphoribulokinase //J.Biol.Chem. 1988, v.263, p.123−129.
  134. Portis AR. Jr., Li C., Wang D., Salvucci ME. Regulation of Rubisco activase and its interaction with Rubisco // J. Exp. Bot. 2008, v.59, p.1597−1604.
  135. Pupillo P., Piccari G.G. The reversible depolymerization of spinach chloroplast glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. Interaction with nucleotides and dithiothreitol //Eur.J.Biochem. 1979, v.51, p.475−482.
  136. Pyke K.A., Leech Rachel M. Variation in ribulose-1,5 bisphosphate carboxylase content in a rangue of winter wheat genotypes //J.Exp.Bot. 1985, v.36, № 171, p.1523−1529.
  137. Ramacrishna J., Shagwat A.S., Sane P.V., Studies on enzyme of C-4 pathwey: part V-comparative studies of RuF2carboxylase/oxygenase from and spinach // Indian J. Exper. Biol. 1978, № 1, p.51−53.
  138. Rault Mr, Giudici-Orticoni M.-T., Gontero B., Ricard J. Structural and functional properties of multi-enzyme complex from spinach chloroplasts. 1. Stochiometry of the polypeptide chains // Eur.J.Biochem. 1993, v.217, p.1065−1073.
  139. Ricard J., Giudici-Orticoni M.-T., Gontero B. The modulation of enzyme reaction rates within multi-enzyme complexes. 1. Statistical thermodynamics of information transfer through multi-enzyme complexes //Eur.J.Biochem. 1994, v.226, p.993−998.
  140. Ruffer-Timer M.E., Bradbeer J.W. The regulation of activity of Zea mays phospIibribulokinase//Advances in photosynthesis Research (Sybesma (ed.). -1984, v.3, p.597.
  141. Rutner A.G. Spinach 5-phosphoribose isomerase. Purification and properties of the enzyme //Biochemistry. -1970, v.9, № 1, p. 178−184.
  142. Rutner A.G., Lane M.D. Non-identical subunits of ribulose diphosphate carboxylase //Biochem.Biophys.Res.Commun. — 1967, v.26, p.531−537.
  143. Sainis J.K., Harris G.C. The association of ribulose-1,5 bisphosphate carboxylase with phosphoriboisomerase and phosphoribulokinase //Biochem. And Biophys.Res.Commun. 1986, v. 139, № 3, p.947−954.
  144. Sainis J.K., Marriam K., Harris G.C. The association ofd-ribulose-1,5 bisphosphate carboxylase/oxygenase with phosphoribulokinase //Plant Physiol. -1989, v.89, № 1, p.368−374.
  145. Salvucci M.E., Werueke J.M., Ogren W.L., Portis A.R. Purification and species distribution of rubisco activase//Plant Physiol. -1987, v.84, № 4, p. 930−936.
  146. Schmid M., Davison TS., Henz SR., Pape UJ., Demar M., Vingron M., Scholkopf B., Weigel D., Lomhann Ju. A gene expression map of Arabidopsis Thaliana development // Nat Genet. 2005, v.37, p.501−506.
  147. Smillie R.M. Photosynhetic and respiratory activities of growing pea leaves//Plant Physiology. 1962, v.37, № 6, p.716.
  148. Srere P.A. The metabolon //Trends Biochem.Sci. 1985, v.10, p. 109−110.
  149. Sugiyama T., Akazawa T. Structure and function of chloroplast proteins. 1. Subunit structure of wheat fraction I protein //J.Biochem. 1967, v.62, p.478−482.
  150. Sugiyama T., Tomoko J., Akazawa T. Subunit structure of ribulose 1,5-diphosphate carboxylase from Chlorella ellipsoidea //Biochem. 1971, v.10, p.3406−3411.
  151. Suss K.-H., Arcona C., Manteuffel R., Adier K. Calvin cycle multienzyme complexes are bound to chloroplast thylacoid membranes of higher plants m situ //Proc.Natl.Acad.Sci. USA. 1993, v.90, p.5514−5518. ¦
  152. Takabe T., Akazawa I. The role of sulfhydryl groups in the ribulose 1,5-diphosphate carboxylase and oxygenase reactions//Arch. Biochem. Biophys.-1975, v. 169, p. 685−694.
  153. Taniguchi M., Kiba T., Sakakibara H., Ueguchi C., Mizuno T., Sugiyama T. Expression of Arabidopsis Response Regulator Homologs Is Induced by Cytokinins andNitrate/ZFEBS Lett. 1998, v. 429, p. 259−262.
  154. Traverso JA., Vignols F., Cazalis R., Serrato AJ., Pulido P., Sahrawy M., Meyer Y., Cejudo FJ., Checa A. Immunocytochemical localization of Pisus sativum TRXs f and m in non-photosynthetic tissues//J. Exp. Bot. 2008, v.59, p.1267−1277.
  155. Wara-Aswapati, Kemble R.I., Bradbeen I.W. Activation of glyceraldehydephosphate dehydrogenase (NADP) and phosphoribulokinase in Phaseolus vulgaris leaf, extracts involves the dissociation of oligomers//Plant Physiol. 1980, v.66, № 1, p.34−39.
  156. Wedel N., Soil G., Paap BK. Cpl2 provides a new mode of light regulation of Calvin cycle activity in higher planta//Proc. Natl Acad. Sci. USA.-1997, v.94, p. 10 479−10 484.
  157. Wolosiuk R.A., Buchanan B.B. Regulation of chloroplast phosphoribulokinase by the ferredoxin/thioredoxin system//Arch.Biochem.Bio-phys. 1978, v. 189, p. 97−101.
  158. Yonischot G.R., Ortwerth B., Koeppc O.J. Purification and properties of nicatinamide adenine dinucleotide phosphate requiring glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from spinach leaves //J.Biol.Chem. 1970, v.245, p.4193−4198.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!