Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Функционирование, механизм регуляции активности и возможное практическое использование голубых медьсодержащих оксидаз

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

На основании комплексного изучения биохимических, спектральных и электрохимических характеристик голубых медьсодержащих оксид аз," имеющих различные значения редокс-потенциала Т1 центров, (1) установлена четкая корреляция между редокс-потенциалом субстрата и эффективностью гомогенного катализа, (//) предположено наличие эндергонической стадии в процессе внутримолекулярного переноса электронов… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Общий план строения, свойства и каталитический механизм действия голубых медьсодержащих оксидаз
    • 1. 2. факторы, определяющие редокс-потенциал медных центров голубых медьсодержащих оксидаз
    • 1. 3. Аскорбатоксидаза
    • 1. 4. Билирубиноксидаза
    • 1. 5. Церулоплазмин
    • 1. 6. j1akka3a
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Материалы и объекты исследования
    • 2. 2. Выделение и очистка ферментов.85 ¦
    • 2. 3. Определение биохимических характеристик лакказ
    • 2. 4. Спектральные исследования
      • 2. 5. Электрохимические исследования
      • 2. 6. Исследования медиаторов лакказ
      • 2. 7. Ферментативный синтез полианилина
      • 2. 8. Квантово- и молекулярно-механические расчеты энергий реорганизации медных центров оксидаз
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ РАБОТЫ
    • 3. 1. Выделение и основные физико-химические свойства лакказ
    • 3. 2. Медиаторы — усилители действия лакказ
    • 3. 3. Выделение и основные физико-химические свойства лакказ Trametes pubescens
    • 3. 4. Сравнение биокаталитических характеристик высоко и низко редокспотенциальных лаюсаз
    • 3. 5. Бактериальная голубая медьсодержащая оксидаза
    • 3. 6. Ферментативный синтез полианилина
    • 3. 7. Комплексное сравнительное электрохимическое изучение медьсодержащих оксидаз
    • 3. 8. Разработка амперометричесих биосенсоров первого и второго рода для определения липшнов и фенольных соединений
    • 3. 9. Разработка безмедиаторных биокатодов и моделей биотопливных элементов
  • ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

Функционирование, механизм регуляции активности и возможное практическое использование голубых медьсодержащих оксидаз (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Голубые медьсодержащие оксидазы (МСО), к которым относятся лакказа (Lc), билирубиноксидаза (ВОх) и аскорбатоксидаза (АОх), а также церулоплазмин (Ср), занимают особое место среди окислительно-восстановительных ферментов [Solomon et al., 1996]. Они обладают высокой-удельной активностью и способностью к прямому восстановлению Ог до Н20 без образования промежуточных высоко реакционно-способных токсичных интермедиатов кислорода, таких как супероксид анион радикал (Ог")" гидроксил радикал (ОН") и пероксид водорода (Н2Ог) [Морозова с соавт., 2007а]. Большой интерес, как в фундаментальном, так и прикладном плане, представляет субстратная специфичность этих ферментов, способных окислять широкий круг органических, а также неорганических соединений. Окисление органических соединений протекает по свободно-радикальному механизму, который в настоящее время до конца не изучен. Таким образом, МСО представляют большой интерес с точки зрения фундаментальных исследований их структуры и механизма катализа. Это обусловлено строением активного центра медьсодержащих оксид аз, в который входят ионы меди трех различных типов, координированное взаимодействие которых в процессе каталитического акта, одноэлектронного окисления субстратов доноров электронов или атома водорода, позволяет осуществлять восстановление Ог непосредственно до НгО.

Помимо этого, каталитические свойства МСО делают возможным их широкое использования в целлюлозно-бумажной промышленности для делигнификация бумажной пульпы [Cheng et al., 2003; Jetten et al., 2004; Pedersen et al., 2001; Lund and Felby, 2003], в текстильной промышленности для отбеливания тканей [Barfoed et al., 2004; Damkhus et al., 2003], в пищевой [Huang et al., 2001; Si, 2001] и косметической промьппленностях [Onuki et al., 2000; Aaslyng et al., 2002; Lang and Cotteret, 2006], для детоксикации и обесцвечивания сточных вод [Jonsson et al., 1998; Michizoe et al., 2005], для биодеградация ксенобиотиков [Johannes et al., 1996; Shintaro et al., 2001], для создания антимикробных композиций [Johansen et al., 2003], при получении древесноволокнистых плит, древесных блоков и картона без применения токсичных связующих [Болобова с соавт., 2002; Viikarbet al., 2001], при производстве моющих средств [Boutique et al., 2004; Gardner et al., 2005], и в клиническом анализе [Репу et al., 1986; Goldfinch andMaguire, 1988].

Интерес к практическому использованию МСО еще более возрос в середине 90-х годов XX века, после открытия возможности усиления действия этих ферментов с использованием различных редокс-медиаторов [Bourbonnais and Paice, 1990], что позволило существенно ¿-расширить область их практического применения. Медиаторы МСО представляют собой субстраты этих ферментов, в процессе окисления которых образуются высоко редокс-потенциальные и химически активные продукты. Последние могут вступать в реакцию с соединениями, которые не подвергаются окислению одними лишь оксид азами, или участвовать в переносе электронов в электрохимических реакциях, ускоряя электрохимические процессы с участием данных ферментов. Кроме того, в процессе окисления органических субстратов образуются свободные радикалы, которые могут модифицировать другие соединения.

Значительный интерес представляет собой использование МСО в органическом синтезе. Показана возможность использования Le для синтеза винбластина [Yaropolov et al., 1994], бензальдегидов [Potthast et al., 1996], а также высокомолекулярных компонентов фенольной структуры [Echido et al, 2001].

Важным направлением возможного использования МСО является их применение в биоэлектронике — новой мультидисциплинарной области биотехнологии, сформированной на стыке биологии и электроники [Katz, 2006], имеющей огромное прикладное значение для медицины, высокотехнологичных производств, военных целей, и биокомпьютерных технологий, что привело к ее быстрому развитию в последние годы. Особенностью МСО является возможность их использования во многих областях биоэлектроники, а именно для создания биосенсоров [Malovik et al., 1984; Yaropolov et al., 1994; Duran et al., 2002; Ferapontova et al., 2005] и биокатодов топливных элементов [Aston and Turner, 1984; Barton et al., 2004; Heller, 2004; Palmore and Whitesides, 1994; Varfolomeyev et al., 1997]. Это связано с широкой ¡-субстратной специфичностью данных ферментов, их высокой активностью и< стабильностью, а также возможностью прямого биоэлектрокатализа — уникальной биоэлеткрохимической характеристике, показанной для узкого круга оксидоредуктаз, включая и медьсодержащие оксидазы [Березин с соавт., 1978; Shleev et al., 2005b].

В связи с выше изложенным, представляется актуальным исследование механизмов функционирования и регуляции активности МСО, а также изучение возможного применения данных ферментов в биотехнологии и биоэлеюронике.

Цель данной работы — установление механизма функционирования и регуляции активности МСО в гомогенных и гетерогенных биокаталитических системах с целью их обоснованного и рационального использования в биокаталитическом синтезе и системах биодеградации ксенобиотиков, для разработки" устройств трансформации химической энергии в электрическую, а также для оптимизации электроаналитических сенсоров.

Для достижения поставленной цели были сформулированы следующие основные задачи:

1. Детально изучить биохимические и каталитические характеристики грибных, древесной и бактериальной Lc с целью выбора наиболее перспективных ферментов для использования в различных биотехнологических процессах и биоэлектронных устройствах.

2. Разработать метод экологически чистого синтеза электропроводящего полианилина с участием высоко редокс-потенциальных Ьс.

3. Предложить стратегию отбора и исследования потенциальных редокс-медиаторов Ьс и провести апробацию лакказа-медиаторных систем (ЪМБ) на практически значимых объектах.

4. Провести комплексное сравнительное спектральное и электрохимическое изучение МСО, включающее, в том числе, и разработку методов и подходов редокс-титрования микроколичеств белков с целью определения редокс-потенциалов их активных центров.

5. Предложить подходы для практического использования МСО в биосенсорах и биотопливных элементах.

6. Выяснить закономерности регуляции активности МСО на молекулярном уровне с использованием биохимических и электрохимических методов. Экспериментально показать «диод-» и «триод-подобные» биоэлектрохимических устройств.

выводы.

1. На основании комплексного изучения биохимических, спектральных и электрохимических характеристик голубых медьсодержащих оксид аз," имеющих различные значения редокс-потенциала Т1 центров, (1) установлена четкая корреляция между редокс-потенциалом субстрата и эффективностью гомогенного катализа, (//) предположено наличие эндергонической стадии в процессе внутримолекулярного переноса электронов с Т1 центра на Т2/ТЗ медный кластер высоко редокс-потенциальных медьсодержащих оксид аз, (ш) выбраны объекты для обоснованного использования ферментов данного класса в различных биотехнологических процессах.

2. Исследование возможных путей сопряжения ферментативных реакций голубых медьсодержалдах оксид аз и электрохимических процессов с их участием позволило предложить каталитические и молекулярные механизмы функционирования высоко и низко редокс-потенциальных голубых медьсодержащих оксид аз при гетерогенном катализе. Согласно предложенной модели, механизм и эффективность биоэлектрокатализа зависят от ориентации моле^л фермента на поверхности электрода. Ориентация ферментов Т1 центром к электродной поверхности обуславливает эффективное биоэлектрокаталитическое восстановление молекулярного кислорода по механизму прямого электронного переноса. При электронном контакте активного центра фермента также наблюдалось изменение удельной активности гетерогенных биокатализаторов при различных потенциалах электрода.

3. Впервые показаны «полупроводниковые» свойства высоко редокс-потенциальных голубых медьсодержащих оксид аз в процессе гетерогенного катализа. Высказано предположение о важности данных свойств для регуляции биокаталитической активности ферментов в природе.

4. Созданы модели углевод-кислород утилизирующих безмембранных биотопливных элементов, основанных на явлении прямого электронного переноса, являющиеся базовыми для разработки имплантируемых биоэлектронных устройств третьего поколения.

5. Созданы лабораторные образцы амперометрических биосенсоров первого, второго и третьего рода на основе голубых медьсодержащих оксид аз для определения соединений фенольной структуры и лигнинов.

6. Найден новый класс медиаторов ферментов с общим названием 1 -фенил-3-метил-пиразолоны-5. Показано, что сульфои аминопроизводные этого класса соединений могут эффективно использоваться в качестве усилителей действия лакказ для деградации ксенобиотиков и делигнинофикации бумажной пульпы.

7. Разработаны методы экологически чистого синтеза электропроводящего полианилина, включая его псевдоводорастворимую и оптически активную формы, с использованием высоко редокс-потенциальных лакказ. Изучены физико-химические свойства полученных образцов.

8. Выяснение биохимических и электрохимических свойств голубых медьсодержащих оксид аз позволило установить общность и различия в протекании биокаталитических, биоэлектрокаталитических и биоэлектрохимических реакций восстановления кислорода до воды с их участием.

Показать весь текст

Список литературы

  1. М.В. и Фаустов В.И. «Современные теории химических реакций вконденсированной фазе» Успехи химии 1992. Т. 61, №. 7, С. 1185−1223.
  2. И.В., Богдановская В. А., Варфоломеев С. Д., Тарасевич М.Р., Ярополов
  3. А.И., «Биоэлектрокатализ. Равновесный кислородный потенциал в присутствии лакказы» Доклады АН СССР 1978. Т. 240, № 3, С. 615−617
  4. В.А., Бурштейн Р. Х., Тарасевич М. Р. «Влияние состоянияповерхности платинового электрода на скорость электровосстановления кислорода» Электрохимия 1972. Т. 8, № 8, С. 1206−1209
  5. A.B., Аскадский A.A., Кондращенко В. И., Рабинович М.Л.
  6. Теоретические основы биотехнологии древесных композитов. Кн. П: Ферменты, модели, процессы" М.: Наука, 2002, 343 стр.
  7. Л.Г., Королева О. В., Степанова Е. В., Ландесман Е.О., Рабинович
  8. М.Л. «Выделение и характеристика микромицета продуцента нейтральных фенолоксидаз из тропических почв с высоким содержанием диоксинов». Прикл. биохимия и микробиология 2000. Т. 36, № 4, С. 412−421
  9. К., Густав К., Штреле И., «Руководство по нерганическому синтезу» М.:1. Мир, 1985, 386 стр.
  10. А.Л., Ярополов А. И., Березин И. В. «Роль механизма действияфермента в проявлении его электрокаталитических свойств» Доклады АН СССР 1987. Т. 293, № 2, С. 383−386
  11. М., Шумакович Г., Морозова О., Стрельцов А., Зайцева Е., Шлеев C.B.
  12. Сравнительное изучение биокаталитических реакций с участием высоко- инизкопотенциальных грибных и древесных лакказ в гомогенных и гетерогенных реакциях" Вестник МГУ, Сер. 2. Химия 2008. Т. 9, № 2, С. 117 121
  13. Горшина Е.С. «Глубинное культивирование базидиальных грибов рода Trametes
  14. Fr. с целью получения биологически активной биомассы» Дисс. канд. биол. наук. -М.: МГУИЭ, 2003, 194 стр.
  15. Е.С., Скворцова М. М., Бирюков В. В. «Технология получениябиологически активной субстанции лекарственного гриба Кориола опушенного» Биотехнология, 2003, 2, 71−81.
  16. Е.С., Русинова Т. В., Бирюков В. В., Морозова О. В., Шлеев C.B.,
  17. А.И. «Динамика оксидазной активности в процессе культивирования базидиальных грибов рода Trametes Fr.» Прикл. биохимия и микробиология 2006а. Т. 42, № 6, С. 638−644
  18. Е., Бирюков В., Русинова Т., Шкурина Н., Ярополов А., Морозова О.,
  19. С., Шеблыкин И. «Штамм базидиального гриба Trametes hirsuta (iWulfen) pilat продуцент голубой лакказы» 2009а. Патент РФ RUXXE7 RU 2 345 135 С2 20 090 127, 6 стр.
  20. Е., Бирюков В., Русинова Т., Ярополов А., Морозова О., Шлеев С.,
  21. И. «Способ получения ферментного препарата лакказы» 20 096. Патент РФ RU 2 349 644 С2 20 090 320, 5 стр.
  22. Е.С., Русинова Т. В., Марьина Н. С., Шкурина H.A., Бирюков В.В.,
  23. И.Н., Горбачева М. А., Морозова О. В., Шлеев C.B., Ярополов А. И. «Биосинтез грибной лакказы фермента для экологически безопасных производств» Труды МГУИЭ 20 066. С. 116−123
  24. И.П., Куанг 3.JI. «Влияние соединений металлов переменнойвалентности на делигнификацию древесины в щелочной среде» Химия Растительного Сырья 2006. Т. 2, С. 5−10
  25. A.A., Ярополов А. И., Зорин И. А., Гоготов И. Н., Варфоломеев С.Д.
  26. Кинетика и механизм окисления водорода гидрогеназой Thiocapsa roseosersicina" Биохимия 1984. Т. 49, № 4, С. 611−621
  27. О.В., Явметдинов И. С., Шлеев C.B., Степанова Е. В., Гаврилова В.П.
  28. Выделение и изучение некоторых свойств лакказы из базидиального гриба Cerreria maxima" Биохимия 2001. Т. 66, С. 762−767
  29. О.В. «Лакказы базидиомицетов: свойства, структура, механизмдействия и практическое применение» Дисс. докт. биол. наук. — М.: ИНБИ, 2006, 50 стр.
  30. A.A., Мясоедова Н. М., Баскунов Б. П., Позднякова H.H., Варес Т.,
  31. Н., Хатакка А. И., Головлева Л. А. «Реакции голубых и желтых лакказ с модельными соединениями лигнина» Биохимия 1999. Т. 64, № 10, С. 1362−1369
  32. A.A. «Лигниназы базидиомицетов» Дисс. докт. биол. наук. М.:1. ИБФМ, 2002,266 стр.
  33. Ю.М., Карамышев A.B., Шлеев C.B., Сахаров И. Ю., Ярополов А.И.
  34. Ферментативный синтез электропроводного комплекса полианилина и поли (2-акриламидо-метил-1-пропансульфокислоты) с использованием пероксидазы пальмы и его свойства" Прикл. биохимия и микробиология 2005. Т. 41, № 3j с. 283−287.
  35. О.В. «Лакказы базидиальных грибов, лакказа-медиаторные системы ивозможности их использования» Дисс.канд. биол. наук, Москва, Институт биохимии им. А. Н. База РАН, 2006, 139 стр.
  36. О.В., Шумакович Г. П., Горбачева М. А., Шлеев C.B., Ярополов А.И.
  37. Голубые" лакказы" Биохимия 2007а. Т. 72, № 10, С. 1396−1412
  38. О.В., Шумакович Г. П., Шлеев C.B., Ярополов А. И. «Лакказамедиаторные системы и их применение» Прикл. биохимия и микробиология 20 076. Т. 43, № 5, С. 583−597
  39. А. и Варфоломеев С.Д. «Механизм ингибирования активности лакказы изpolyporus versicolor ионами галогенов» Биохимия 1981. Т. 46, № 9. С. 16 941 701
  40. О.В. «Внеклеточные оксидор едуктазы лигнинолитического комплексабазидиального гриба Trametespubescens (Schumach.) Pilat» Дисс.канд. биол. наук, Москва, Институт биохимии им. А. Н. База РАН, 2006, 129 стр.
  41. О.В., Шлеев C.B., Горшина Е. С., Русинова Т. В., Сереженков В.А.,
  42. Д.Ш., Беловолова JI.B., Ярополов А. И. «Выделение и очистка ферментов лигнолитического комплекса базидиального гриба Trametes pubescens (Schumach.) Pilat и исследование их свойств» Биохимия 2005а. Т. 70, вып. 11, С. 1548−1555
  43. О.В., Шлеев C.B., Горшина Е. С., Русинова Т. В., Ярополов А. И. «Рольионов двухвалентного марганца в функционировании лигнолитических ферментов базидиального гриба Trametes pubescens». Вестник МГУ, Сер. 2. Химия 2005b. Т. 46, № 4, С. 267−273
  44. JI.A. «Методы исследования белков и нуклеиновых кислот» 2002, М.:1. МЦНМО" 248 стр.
  45. Саенко E. JL, Сиверина О. Б., Басевич В. В., Ярополов А. И. «Кинетическиеисследования оксидазной реакции церулоплазмина» Биохимия 1986. Т. 51, № 6, С. 1017−1022
  46. H.H., Турковская О. В., Юдина E.H., Родакевич-Новак Я. «Желтаялакказа гриба Pleurotos ostreatus Dl: очистка и характеристика». Прикл. биохимия и микробиология 2006. Т. 42, № 1, С. 63−69
  47. С.А., Королева О. В., Гаврилова В. П., Белова А. Б., Клячко H.JI.
  48. Лакказы базидоимицетов: физико-химические характеристики и субстратная специфичность по отношению к метоксифенольным соединениям" Биохимия 2001. Т. 66, Вып. 7, С. 952−958.
  49. Е.В., Пегасова Т. В., Гаврилова В. П., Ландесман Е. О., Королева О.В.
  50. Сравнительное изучение внеклеточных лакказ Cerreria unicolor 059, Cerrena unicolor 0784 и Pleurotus oasireatus 0432″ Прикл. биохимия и микробиология 2003. Т. 39, № 4, С. 427−434.
  51. М.Р. «Электрохимия углеродных потенциалов» М: Наука, 1984, 254стр.
  52. C.B., Зайцева Е. А., Горшина Е. С., Морозова О. В., Сереженков В.А.,
  53. Д.Ш., Кузнецов Б. А., Ярополов А. И. «Спектральное и электрохимическое изучение активных сайтов лакказ базидиомицетов» Вестник МГУ, Сер. 2 Химия, 2003, Т. 44, № 1, С. 35−39
  54. C.B., Кузнецов C.B., Топунов А. Ф. «Ячейка для биоэлектрохимическихисследований с параллельным спектрофотометрическим контролем исследуемого вещества» Прикл. биохимия и микробиология 2000. Т. 36, № 3, С. 354−358
  55. C.B., Хан И.Г., Морозова О. В., Мажуго Ю. М., Халунина A.C., Ярополов
  56. А.И. «Фенил-пиразолоны — новый класс редокс-медиаторов оксидоредуктаз для деградации ксенобиотиков» Прикл. биохимия и микробиология 2004а. Т. 40, № 2, С. 165−172
  57. С.В., Чеканова С. А., Королева О. В., Степанова Е. В., Телегин Ю.А.,
  58. З.Е. «Определение полифенольного комплекса вин электрохимическими методами, в том числе с использованием ферментов тирозин азы и лакказы» Прикл. биохимия и микробиология 20 046. Т. 40, № 3, С. 359−365
  59. А.И. «Каталитические закономерности действия биокатализаторов вэлектрохимических системах» Дисс.докт. хим. наук. М.: Химический факультет МГУ им. М. В. Ломоносова, 1986, 357 стр.
  60. А., Васильева И., Морозова О., Шумакович Г., Шлеев С. «Способполучения водной дисперсии интерполимерного комплекса электропроводящего полианилина и полисульфокислот» Патент РФ RUXXE7 RU 2 318 020 С1 20 080 227, 2008, 5 стр.
  61. А.И., Гиндилис А. Л. «Связь между электрохимическимипревращениями простетической группы и каталитической активностью лакказы» Электрохимия 1985. Т. 21, № 7, С. 982−983
  62. А.И., Гиндилис А. Л. «Прямой перенос электрона вэлектроферментативных системах» Биофизика 1990. Т. 35, Вып. 4, С. 689−698
  63. А.И., Карякин A.A., Варфоломеев С. Д. «Биоэлектрокатализ феноменускорения ферментами электродных процессов» Вестник МГУ, Сер. 2 Химия 1983. Т. 24, № 6, С. 523−535
  64. А.И., Карякин A.A., Гоготов И. Н., Зорин H.A., Варфоломеев С.Д.,
  65. И.В. «Биоэлектрокатализ. Механизм окисления молекулярного водорода на электроде с иммобилизованной гидрогеназой» Доклады АН СССР 1984. Т. 274, № 6, С. 1434−1437
  66. А., Синякова А., Морозова О., Шлеев С., Староверов С., Сахаров И.,
  67. М. «Метод получения оптически активного полианилина» Патент РФ RUXXE7RU 2 301 262 С1 20 070 620, 2007, 4 стр.
  68. А.И., Сухомлин Т. К., Карякин А. А., Варфоломеев С. Д., Березин И.В.
  69. О возможности туннельного переноса электрона при ферментативном катализе электродных процессов" Доклады АН СССР 1981. Т. 260, № 5, С. 1192−1195
  70. А.И., Шлеев С. В., Морозова О. В., Зайцева Е. С., Марко-Варга Г.,
  71. Эмнеус Гортон JI. «Амперометрический биосенсор для определения фенольных соединений на основе лакказы, иммобилизованной в полимерные матрицы» Журнал Аналитич. Химии 2005. Т. 60, № 6, С. 624−628
  72. Aaslyng D., Tsuchiya R, Gaffar A., Smith S.F. «Tooth bleaching» US Patent6,379,653, April 30, 2002
  73. Abadulla E., Tzanov Т., Costa S., Robra K.-H., Cavaco-Paulo A., Gubitz G.M.
  74. Decolorization and detoxification of textile dyes with a laccase from Trametes hirsuta" Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66, P. 3357−3362
  75. F., Galli C. «First evidence of catalytic mediation by phenolic compounds inthe laccase-induced oxidation of lignin models» Eur. J. Biochem. 2003. V. 270, P. 3634−3640
  76. Alexandre G. and Zhulin I. B. «Laccases are widespread in bacteria» Trends
  77. Biotechnol. 2000. V. 18, P. 41−42
  78. MD., Spira D.J., Solomon E.I. «Low-temperature magnetic circulardichroism studies of native laccase: Spectroscopic evidence for exogenous ligand bridging at a trinuclear copper active site» Proc. Nat. Acad. Sci. USA 1985. V. 82, P. 3063−3067
  79. Amitai G., Adani R, Sod-Moriah G., Rabinovitz I., Vincze A., Leader H., Chefetz B., 1. ibovitz-Persky L., Friesem D., Hadar Y. «Oxidative biodegradation of phosphorothiolates by fungal laccase» FEBSLett. 1998. V. 438, P. 195−200
  80. J., Palaniappan S., Sathyanarayana D.N. «Conducting polyaniline blends andcomposites» Prog. Polymer Sci. 1998. V. 23, P. 993−1018
  81. Andreasson L.E. and Reinhammar B. «The mechanism of electron transfer in laccasecatalyzed reactions» Biochim. Biophys. Acta 1979. V. 568, P. 145−156.
  82. Annunziatini C., Baiocco P., Gerini MF., Lanzalunga O., Sjogren B. «Aiyl substituted
  83. N-hydroxyphthalimides as mediators in the laccase-catalysed oxidation of lignin model compounds and delignification of wood pulp» J. Mol. Catal. B: Enzym.2005. V. 32, P. 89−96
  84. Antorini M., Herpoel-Gimbert I., Choinowski T., Sigoillot J.C., Asther M,
  85. K., Piontek K. «Purification, crystallisation and X-ray diffraction study of fully functional laccases from two ligninolytic fungi». Biochim. Biophys. Acta 2002. V. 1594, P. 109−114
  86. Arends I.W.C.E., Li Y.-X., Ausan R., Sheldon R.A. «Comparison of TEMPO and itsderivatives as mediators in laccase catalysed oxidation of alcohols» Tetrahedron2006. V. 62, P. 6659−6665
  87. Ashraf S.A., Kane-Maguire L.A.P., Majidi M. R, Pyne S.G., Wallace G.G. «Influenceof the chiral dopant anion on the generation of induced optical activity in poly anilines» Polymer 1997. V. 38, P. 2627−2631
  88. P., Brandi P., Galli C., Gentili P., Gerini M.F., Greci L., Lanzalunga O. «Newmediators for the enzyme laccase: mechanistic features and selectivity in the oxidation of non-phenolic substrates» New J. Chem. 2005. V. 29, P. 1308−1317
  89. Aston WJ. and Turner A.P.F. «Biosensors and biofuel cells» Biotechnol. Genet.
  90. Engineer. Rev. 1984. V. 1, P. 89−120
  91. L., Vecchini P., Sirianni P., Marcozzi G., Marchesini A., Mondovi B. «Areinvestigation on the quaternary structure of ascorbate oxidase from Cucurbita pepomedullosa» Mol. Cell. Biochem. 1983. V. 56, P. 107−112
  92. M., Wang L., Shinohara H., Ikariyama Y. «Enzymic synthesis of polyanilinefilm using a copper-containing oxidoreductase: bilirubin oxidase» J. Biotechnol. 1990. V. 14, P. 301−309
  93. P. «Application of Enzymes in the Pulp and Paper Industry» Biotechnol. Progr.1999. V. 15, P. 147−157
  94. Balakshin M.- Chen C.-L.- Gratzl J.S.- Kirkman A.G.- Jakob H. «Biobleaching of pulpwith dioxygen in laccase-mediator system-effect of variables on the reaction kinetics» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2001a. V. 16, P. 205−215
  95. Balakshin M.Yu., Evtuguin D.V., Neto C.P., Cavaco-Paulo A. «Polyoxometalates asmediators in the laccase catalyzed delignification» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2001b. V. 16, P. 131−140
  96. P. «Fungal laccases — occurrence and properties» FEMSMicrobiol Rev. 2006.1. V. 30, P. 215−242
  97. Bao W., O’Malley D.M., Whetten R., Sederoff R.R. «A Laccase Associated with1. gnification in Loblolly Pine Xylem» Science 1993. V.260, P. 672−674
  98. Baminger U., Ludwig K, Galhaup C., Leiner C., Kulbe K.D., Haltrich D. (2001)
  99. Continuous enzymatic regeneration of redox mediators used in biotransformation reactions employing flavoproteins" J. Mol. Cat. B. Enzym. 2001. V. ll, P.541−550
  100. Barfoed M., Kirk O., Salmon S. «Enzymatic method for textile dyeing» US Patent6,805,718, October 19, 2004
  101. Bar-Nun N. and Mayer A. M «Cucurbitacins-repressors of induction of laccaseformation» Phytochemistry 1989. V. 28, P. 1369−1371
  102. S.C., Gallaway J., Atanassov P. «Enzymatic biofuel cells for implantable andmicroscale devices» Chein. Rev. 2004. V. 104, P. 4867−4886
  103. Bauer C.G., Kuhn A., Gajovic N. Skorobogatko O., Holt P.J., Bruce N.C., Makower
  104. A., Lowe C.R., Scheller F.W. «New enzyme sensors for morphine and codeine based on morphine dehydrogenase and laccase» Fresenius J. Anal. Chem. 1999. V. 364, P. 179−183
  105. I., Martins L.O., Lopes G.G., Carrondo MA., Lindley P.F. «Dioxygen reductionby multi-copper oxidases- a structural perspective» Dalton Trans. 2005. V. 21, P. 3507−3513
  106. Berka R. M, Schneider P., Golightly E.J., Brown S. H, Madden M., Brown K. M,
  107. Halkier T., Mondorf K, Xu F. «Characterization of the gene encoding an extracellular laccase of Myceliophthora thermophila and analysis of the recombinant enzyme expressed in Aspergillus oryzae» Appl. Environ. Microbiol. 1997. V. 63, P. 3151−3157
  108. T., Jolivalt C., Caminade E., Joly N., Mougin C., Briozzo P. «Purificationand preliminary crystallographic study of Trametes versicolor laccase in its native form» Acta Cryst. 2002. D58, P. 319−321
  109. Bielli P. and Calabrese L. «Structure to function relationships in ceruloplasmin: amoonlighting» protein" Cell. Mol. Life Sei. 2002. V. 59, P. 1413−1427
  110. Blaich R. and Esser K. «Function of enzymes in wood destroying fungi IE. Multipleforms of laccase in white rot fungi» Arch. Microbiol. 1975. V. 103, P. 271−277
  111. C., Heath R., Armstrong F. «A stable electrode for high-potential, electrocatalytic O2 reduction based on rational attachment of a blue copper oxidase to a graphite surface» ChemComm. 2007. P. 1710−1712.
  112. V.A., Tarasevich M.R., Hintsche R., Scheller F. «Electrochemicaltransformations of proteins adsorbed at carbon electrodes» Bioelectrochem. Bioenerget. 1988. V. 19, P. 581−584
  113. A.M. «Chemical and electrochemical approaches to the investigation of redoxreactions of simple electron transfer metalloproteins» Inorg. Chim. Acta 1994. V. 226, P. 293−340
  114. Bourbonnais R, Paice M.G. «Oxidation of non-phenolic substrates. An expanded rolefor laccase in lignin biodegradation» FEB S1990. V. 267, P. 99−102.
  115. Bourbonnais R, Paice M.G., Freiermuth B., Bodie E., Bomeman S. «Reactivities ofvarious mediators and laccases with kraft pulp and lignin model compounds» Appl. Environ. Microbiol. 1997, V. 63, P. 4627−4632.
  116. R., Leech D., Paice M.G. «Electrochemical analysis of the interactions oflaccase mediators with lignin model compounds» Biochim. Biophys. Acta 1998. V. 1379, P. 381−390
  117. Bourbonnais R, Rocherfort D., Paice M.G., Renand S., Leech D. «Transition metalcomplexes: a new class of laccase mediators for pulp bleaching» Tappi J. 2000. V. 83, P. 68−78
  118. Bourbonnais R, Rochefort D., Paice M.G., Renaud S., Leech D. «Oxidase process forpulp» US Patent № 6,660,128, December 9,2003
  119. Boutique J.-P., Burckett-Saint-Laurent J.C.T.R., Coosemans S.J.L., Goovaerts L.,
  120. Gualco L.M.P., Johnston J.P. «Pouched cleaning compositions» US Patent № 6,815,410, November 9, 2004
  121. B., Galli C., Gentili P. «Kinetics of oxidation of ben2yl alcohols by thedication and radical cation of ABTS. Comparison with Iaccase-ABTS oxidation: an apparent paradox» Org. Biomol. Chem. 2005. V. 3, P. 2604−2614
  122. L., Malmstrom B.G., Aasa R., Vanngard T. «Quantitative electron spinresonance studies on native and denatured ceruloplasmin and laccase» J. Mol. Biol. 1962. V. 5, P. 301−310
  123. Burrows A.L., Hill H.A., Leese T.A., Mcintire W.S., Nakayama H., Sanghera G. S
  124. Direct electrochemistry of the enzyme, methylamine dehydrogenase, from bacterium W3A1″ Eur. J. Biochem. 1991. V. 199, P. 73−78
  125. H.P., Mucke I. «History, overview and applications of mediated lignolytic systems, especially laccase-mediator-systems (Lignozym®-process)» J. Biotechnol. 1997. V. 53, P. 163−202
  126. M.T., Cambria A., Ragusa S., Rizzarelli E. «Production, purification, andproperties of an extracellular laccase from Rigidoporus lignosus» Protein Expr. Purif. 2000. V. 18, P. 141−147
  127. R. " Biological electron transfer. Plug in a molecular diode" Nature 1992.1. V. 356, P. 288−289
  128. Campos R.- Kandelbauer A.- Robra K.H.- Cavaco-Paulo A.- Gubitz G.M. «Indigodegradation with purified laccases from Trametes hirsuta and Sclerotium rolfsii» J. Biotechnol 2001. V. 89, P. 131−139.
  129. G., Galli C., Gentili P. «Free radical versus electron-transfer routes ofoxidation of hydrocarbons by laccase/mediator systems. Catalytic or stoichiometric procedures» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2003. V. 22, P. 135−144
  130. Caramyshev A.V., Lobachov V.M., Selivanov D.V., Sheval E.V., Vorobiev A.Kh.,
  131. O.N., Polyakov V.Y., Makarovi A.A., Sakharov I.Yu. «Micellar peroxidase-catalyzed synthesis of chiral polyaniline» Biomacromolecules 2007. V. 8, P. 2549−2555
  132. RJ., Malmstrom B.G., Vanngard T. «Reduction and oxidation of humanceruloplasmin. Evidence that a diamagnetic chromophore in the enzyme participates in the oxidase mechanism» Eur. J. Biochem. 1971. V. 22, P. 127−133
  133. Case D.A., Cheatham T.E., Darden T., Gohlke H., Luo R., Merz KM., Onufriev A.,
  134. C., Wang B., Woods RJ. «The amber biomolecular simulation programs» J. Comput. Chem. 2005. V. 26, P. 1668−1688
  135. Cass A.E.G., Davis G" Francis G.D., Hill H.A.O., Aston W. J., Higgins I.J., Plotkin
  136. E.V., Scott L.D.L., Turner A.P.F. «Ferrocene-mediated enzyme electrode for amperometric determination of glucose» Anal. Chem. 1984. V. 56, P. 667−671
  137. Cha M.-K. and Kim I.-H. «Ceruloplasmin has a distinct active site for the catalyzingglutathione-dependent reduction of alkyl hydroperoxide» Biochemistry 1999. V. 38, P. 12 104−12 110
  138. Chefetz B., Chen Y., and Hadar Y. «Purification and characterization of laccase from
  139. Chaetomium thermophilium and its role in humification» Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64, P. 3175−3179.
  140. Chen T" Barton S.C., Binyamin G., Gao Z., Zhang Y., Kim H.-H, Heller A. «Aminiature biofuel cell» J. Am. Chem. Soc. 2001. V. 123, P. 8630−8631
  141. Cheng H.N., Delagrave S., Gu Q.-M, Murphy D. «Bio-bleaching of pulp using laccase, mediator, and chain transfer agent» WO 2 003 023 133, March 20, 2003a
  142. Cheng HN., Delagrave S., Gu Q.-M., Michalopoulos D., Murphy D. «Laccase activityenhancers „WO 2 003 023 043, March 20, 2003b
  143. Cheng HN., Delagrave S., Gu Q.-M, Muiphy D. „Enhancing laccase activity usingpro-oxidants and pro-degradants“ WO 2 003 023 142, March 20, 2003c
  144. Cheng HN., Delagrave S., Gu Q.-M., Michalopoulos D., Murphy D. „Laccase activityenhancers for pulp bleaching“ WO 2 003 023 134, March 20,2003d
  145. Christenson A., Dimcheva N., Ferapontova E.E., Gorton L., Ruzgas T., Stoica L.,
  146. Shleev S., Yaropolov A.I., Haltrich D., Thorneley R. N.F., Aust S.D. „Direct electron transfer between ligninolytic redox enzymes and electrodes“ Electroanalysis 2004. V. 16, P. 1074−1092
  147. A., Shleev S., Mano N., Heller A., Gorton L. „Redox potentials of the bluecopper sites of bilirubin oxidases“ Biochim. Biophys. Acta 2006. V. 1757, 16 341 641
  148. Claus H „Laccases and their occurrence in prokaiyotes“ Arch. Microbiol. 2003. V.179, P.145−150
  149. Claus H „Laceases: structure, reactions, distribution“ Micron 2004. V. 35, P. 93−96
  150. Colao MCh., Gandllo A.M., Buonocore V., Schiesser A., Ruzzi M. „Primary structureand transcription analysis of a laccase-encoding gene from the basidiomycete Trameles trogii“ Appl. Microbiol. Biotechnol. 2003. V. 63, P. 153−158
  151. J.L., Ballou D.P., Solomon E.I. „Spectroscopic characterization of the peroxideintermediate in the reduction of dioxygen catalyzed by the multicopper oxidases“ J. Am. Chem. Soc. 1991. V. 113, 8544−8546
  152. Cole J.L., Tan G.O., E. K. Yang, Keith O. Hodgson, Solomon E.I. „Reactivity of thelaccase trinuclear copper active site with dioxygen: an X-ray absorption edge study“ J. Am. Chem. Soc. 1990. V. 112, P. 2243−2249
  153. Coll P.M., Fernandez-Abalos J. M,.Villanueva J-R, Santamaria R, Perez P.
  154. Purification and characterization of a phenoloxidase (laccase) from the lignin-degrading basidiomycete PM1 (CECT 2971)“ Appl. Environ. Microbiol. 1993a. V. 59, P. 2607−2613
  155. Coll P. M, Tabernero C., Santamaria R, Perez P. „Characterization and structuralanalysis of the laccase I gene from the newly isolated ligninolytic basidiomycete PM1 (CECT 2971)"Appl. Environ. Microbiol. 1993b. V. 59, P. 4129−4135
  156. Coman V., Ludwig R, Harreither W., Haltrich D., Gorton L“ Ruzgas T., Shleev S. „Adirect electron transfer-based glucose/oxygen biofuel cell operating in human serum“ Fuel Cells 2010. V. 10, P. 9−16
  157. Coman V., Vaz-Dominguez C., Ludwig R, Harreither W., Haltrich D., De Lacey A.,
  158. T., Gorton L., Shleev S. „A membrane-, mediator-, cofactor-less glucose/oxygen biofuel cell“ Phys. Chem. Chem. Phys. 2008. V. 10, P. 6093−6096
  159. Couto S. R and Herrera J.L.T. „Industrial and biotechnological1 applications oflaccases“ Biotechnol. Adv. 2006. V. 24, P. 500−513
  160. Dagys M., Haberska K, Shleev S., Arnebrant T., Kulys J., Ruzgas T. „Goldnanoparticle assisted bioelectrocatalytic reduction of oxygen by Trametes hirsuta laccase“ Electrochem. Commun. 2010. V. 12, P. 933−935
  161. Damkhus T., Fogt U. „Method of removing excess dye from print or colored textiles oryarn“ US Patent N2 6,409,771 June 25, 2002
  162. Das N., Sengupta S., Mukheijee M „Importance of laccase in vegetative growth of
  163. PleurotusJlorida“ Appl. Environ. Microbiol. 1997. V. 63, P. 4120−4122
  164. Dedeyan B., Klonowska A., Tagger S., Tron T., Iacazio G., Gil G., Le Petit J.
  165. Biochemical and molecular characterization of a laccase from Marasmius quercophilus» Appl. Environ. Microbiol 2000. V. 66, P. 925−929
  166. De Ley M and Osaki S. «Intramolecular electron transport in human ferroxidaseceruloplasmin)» Biochem. J. 1975. 151, P. 561−566
  167. Denium J. and Vanngard T. «The stoichiometry of the paramagnetic copper and theoxidation-reduction potentials of type I copper in human ceruloplasmin» Biochim. Biophys. Acta 1973. V. 310, P. 321−330
  168. Diamantidis G., Effosseb A., Potierb P., Ballyb R «Purification and characterization ofthe first bacterial laccase in the rhizospheric bacterium Azospirillum lipoferum» Soil Biol Biochem. 2000. V. 32, P. 919−927
  169. J.K., Patel N.J., Dhawale S.W., Dhawale S.S. «Production of multiple laccaseisoforms by Phanerochaete chrysosporium grown under nutrient sufficiency» FEMSMicrobiology Letters 1997. V. 149, P. 65−70
  170. Dong J.L. and Zhang Y. Z «Purification and Characterization of Two Laccase1. oenzymes from a Ligninolytic Fungus Trametes gallica» Prep. Biochem. Biotech. 2004. V. 34, P. 179−194
  171. V., Brzozowski A.M., Wilson KS., Brown S.H., 0stergaard P., Schneider P.,
  172. D.S., Pedersen A.H., Davies G.J. «Crystal structure of the type-2 Cu depleted laccase from Coprinus cinereus at 2.2 A resolution». Nat. Struct. Biol. 1998. V. 5, P. 310−316.
  173. Ducros V., Brzozowski A. M, Wilson K.S., 0stergaard P., Schneider P., Svendson A.,
  174. G.J. «Structure of the laccase from Coprinus cinereus at 1.68 A resolution: evidence for different 'type 2 Cu-depleted1 isoforms» Acta Cryst. 2001. V. D57, P. 333−336
  175. P.L. «Redox potentiometry: Determination of midpoint potentials of oxidationreduction components of biological electron-transfer systems» Methods Enzymol. 1978. V. 54, P. 411−435
  176. Duran N., Rosa MA., D’Annibale A., Gianfreda L. «Applications of laccases andtyrosinases (phenoloxidases) immobilized on different supports: a review» Enzyme Microb. Technol. 2002. V. 31, P. 907−931
  177. Echigo T., Ohno R. «Process for producing high-molecular-weight phenoliccompounds with myrothecium» US Patent № 6,190,891 February 20, 2001
  178. B., Imbault P., Well J.H. «Spectrophotometric determination of proteinconcentration in the cell extracts containing tRNA’s» Anal. Biochem. 1973. V. 54, P. 454−463
  179. Edens W.A., Goins T.Q., Dooley D., Hensonl J. M «Purification and characterizationof a secreted laccase of Gaeumannomyces graminis var. Tritici» Appl Environ. Microbiol. 1999. V. 65, P. 3071−3074
  180. Eggert C., Temp U., Dean J.F.D., Eriksson K.-E.L. «Lacease-mediated formation of thephenoxazinone derivative, cinnabarinic acid» FEBSLett. 1995. V. 376, P. 202−206
  181. Eggert C., Temp U., and Eriksson K. E «The ligninolytic system of the white rotfungus Pycnoporus cinnabarinus: purification and characterization of the lacease» Appl. Environ. Microbiol 1996. V. 62, P. 1151−1158.
  182. Eggert C., Temp U., Eriksson K-E. L. «Lacease is essential for lignin degradation bythe white-rot fungus Pycnoporus cinnabarinus». FEBS Letteers 1997. V. 407, P. 89−92
  183. Eggert C" LaFayette P. R, Temp U., Eriksson K.-E.L., Dean J.F.D. «Molecularanalysis of a laccase gene from the white rot fungus Pycnoporus cinnabarinus» Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64, P. 1766−1772
  184. Einsle O., Messerschmidt A., Stach P., Bourenkov G.P., Bartunik H.D., Huber R,
  185. P.M. «Structure of cytochrome c nitrite reductase» Nature 1999. V. 400, P. 476−480
  186. Enguita F.J., Matias P. M, Martins L.O., Placido D., Henriques A.O., Carrondo M.A.
  187. Spore-coat laccase CotA from Bacillus subtilis: crystallization and preliminary X-ray characterization by the MAD method" Acta Cryst. 2002. V. D58, P. 1490−1493
  188. F.J., Martins L.O., Henriques A.O., Carrondo M.A. «Crystal structure of abacterial endospore Coat component: A laccase with enhanced thermostability properties» J. Biol. Chem., 2003. V. 278, P. 19 416−19 425
  189. Enguita F.J., Mar? al D., Martins L.O., Grenha R, Henriques A.O., Lindley P.F.,
  190. MA. «Substrate and dioxygen binding to the endospore Coat laccase from Bacillus subtilis» J. Biol. Chem. 2004. V. 279, P. 23 472−23 476
  191. Esaka M, Fujisawa K., Goto M, Kisu Y. «Regulation of ascorbate oxidase expressionin pumpkin by auxin and copper» Plant Physiol. 1992. V. 100, P. 231−237
  192. M., Galli C., Gentili P. «Comparing the catalytic efficiency of some mediatorsof laccase» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2002. V.16, P. 231−240
  193. K.E., Reinhammar B. «Visible and near-infrared circular dichroism of some bluecopper proteins» Biochim. Biophys. Acta, 1972, 285, 84−90
  194. Farneth W.E., Hasty N.M., Damore M.B., Chisholm D.A. «Oxygen scavengingcompositions and methods of use» WO 2 005 033 676, April 14,2005
  195. Ferapontova E.E., Shleev S., Ruzgas T., Stoica L., Christenson A., Tkac J., Yaropolov
  196. Ferraroni M., Duchi I., Myasoedova N.M., Leontievsky A.A., Golovleva L.A.,
  197. A., Briganti F. «Crystallization and preliminary structure analysis of the blue laccase from the ligninolytic fungus Panus tigrinus» Acta Cryst. 2005. V. F61, P. 205−207
  198. E., Hsieh H.S. «Ceruloplasmin: the copper transport protein with essentialoxidase activity» Adv. Enzymol. Ramb. 1976. V. 44, P. 187−236
  199. RS., Pessoa C.A., Mello L.D., Kubota L.T. «Direct electron transfer: anapproach for electrochemical biosensors with higher selectivity and sensitivity» J.
  200. Braz. Chem. Soc. 2003. V. 14, P. 230−243
  201. Fukushima Y. and Kirk T.K. «Laccase component of the Ceriporiopsis subvermisporalignin-degrading system» Appl. Environ. Microbiol. 1995. V. 61, P. 872−876
  202. Galhaup C. and Haltrich D. «Enhanced formation of laccase activity by the white-rotfungus Trametes pubescens in the presence of copper» Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. V. 56, P. 225−232
  203. C., Goller S., Peterbauer C.K., Strauss J., Haltrich D. «Characterization of themajor laccase isoenzyme from Trametes pubescens and regulation of its synthesis by metal ions» Microbiology 2002, V. 148, P. 2159−2169
  204. C., Gentili P. «Chemical messengers: mediated oxidations with the enzymelaccase» J. Phys. Org. Chem. 2004. V. 17, P. 973−977.
  205. Gamelas J.A.F., Tavares A.P.M., Evtuguin D.V., Xavier A.M.B. «Oxygen bleaching ofkraft pulp with polyoxometalates and laccase applying a novel multi-stage process» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2005a. V. 33, P. 57−64
  206. Gamelas J.A.F., Gaspar A.R., Evtuguin D.V., Neto C.P. «Transition metal substitutedpolyoxotungstates for the oxygen delignification of kraft pulp» Applied Catalysis A: General 2005b.V. 295, P. 134−141
  207. Garavaglia S., Cambria M.T., Miglio M., Ragusa S., Iacobazzi V., Palmieri F.,
  208. D’Ambrosio C., Scaloni A., Rizzi M. «The structure of Rigidoporus lignosus laccase containing a full complement of copper ions, reveals an asymmetrical arrangement for the T3 copper pair» J. Mol. Biol. 2004. V. 342, P. 1519−1531
  209. Gardner RR, Glogowski M.W., Haught J.C., Baeck A.C., Convents A.C., Smets J.,
  210. Van Steenwinckel P.C.A., Gray P.G., Cruickshank G.D., Costello A., Duncan M. «Compositions for cleaning with softened water» W02006044952, April 27, 2006
  211. Garzillo A.M., Colao M.C., Buonocore V., Oliva K, Falcigno L., Saviano M., Santoro
  212. A.M., Zappala R., Bonomo R.P., Bianco C., Giardina P., Palmieri G., Sannia G. «Structural and kinetic characterization of native laccases from Pleurotus ostreatus, Rigidoporus lignosus, and Trametes trogii». J. Protein Chem. 2001. V. 20, P. 191 201
  213. Gelo-Pujic M., Kim H.H., Butlin N.G., Palmore G.T. «Electrochemical studies of atruncated laccase produced in Pichia pastoris» Appl. Environ. Microbiol. 1999. V. 65, P.5515−5521
  214. Gianfreda L., Xu F., Bollag J.-M. «Laccases: A useful group of oxidoreductiveenzymes» Bioremediation J. 1999. V. 3, P. 1−26
  215. A. L., Gavrilova V. P., Yaropolov A. I. «Laccase-based biosensor fordetermination of polyphenols: determination of catechols in tea» Biosens. Bioelectron. 1992. V. 7, P. 127−131
  216. A. «Direct electron transfer catalysed by enzymes: application for biosensordevelopment» Biochem. Soc. Tran. 2000. V. 28, P. 84−89
  217. Giardina P., Aurilia V., Cannio R, Marzullo L., Amoresano A., Siciliano R, Pucci P.,
  218. G. «The gene, protein and glycan structures of laccase from Pleurotus ostreatus» Eur. J. Biochem. 1996. V. 235, P. 508−515
  219. Giardina P., Palmieri G., Scaloni A., Fontanella B., Faraco V., Cennamo G., Sannia G.
  220. Protein and gene structure of a blue laccase from Pleurotus ostreatus" Biochem. J. 1999. V. 341, 655−663
  221. Goldfinch M.E. and Maguire G.A. «Investigation of the use of bilirubin oxidase tomeasure the apparent unbound bilirubin concentration in human plasma» Ann. Clin. Biochem. 1988. V. 25, P. 73−77
  222. Gomes S.A.S.S., Nogueira J.M.F., Rebelo M.J.F. «An amperometric biosensor forpolyphenolic compounds in red wine» Biosens. Bioelectron. 2004. V. 20, P. 12 111 216
  223. Gorbacheva M, Morozova O., Shumakovich G., Streltsov A., Shleev S., Yaropolov A.
  224. Enzymatic oxidation of manganese ions catalysed by laccase" Bioorg. Chem. 2009. V. 37, P. 35−49
  225. Y., Kondo Y., Kaji H., Takeda A., Samejima T.J. «Characterization of copperatoms in bilirubin oxidase by spectroscopic analyses» J. Biochem. (Tokyo) 1989. V. 106, P. 621−626
  226. L., Lindgren A., Larsson T., Munteanu F.D., Ruzgas T., Gazaryan I. «Directelectron transfer between heme-containing enzymes and electrodes as basis for third generation biosensors» Anal. Chim. Acta 1999. V. 400, P. 91−108
  227. Grass G. and Rensing C. «CueO is a multi-copper oxidase that confers copper tolerancein Escherichia coli» Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. V. 286, P. 902−908
  228. Greco G., Sannino F., GianfiredaL., Toscanoa G., Cioffi M. «Dephenolisation of olivemill waste-waters by olive husk» Water Res. 1999, V. 33, P. 2905−3062
  229. Guillen F., Munoz C., Gomez-Toribio V., Martinez A.T., Martinez MJ. «Oxygenactivation during oxidation of methoxyhydroquinones by laccase from Pleurotus eryngii» Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66, P. 170−175
  230. P.O., Nylen U., Pettersson G. «Kinetics of the interaction betweenceruloplasmin and reducing substrates» Eur. J. Biochem. 1973. V. 37, P. 41−46
  231. Guo H., Knobler C. M, Kaner R.B. «A chiral recognition polymer based onpoly aniline» Synthetic Metals 1999. V. 101, P. 44−47
  232. Guo J., Liang X.X., Mo P. S., Li G.X. «Purification and properties of bilirubin oxidasefromMyrothecium verrucaria» Appl. Biochem. Biotechnol 1991. V. 31, P. 135−143
  233. Guo L.H., Hill H.A.O. «Direct electrochemistry of proteins and enzymes» Adv. Inorg.
  234. Chem. 1991. V. 36, P. 341−375
  235. Gwyer J.D., Richardson D.J., Butt J.N. «Diode or tunnel-diode characteristics?
  236. Resolving the catalytic consequences of proton coupled electron transfer in a multi-centered oxidoreductase» J. Am. Chem. Soc. 2005. V. 127, P. 14 964−14 965
  237. Th., Pemer B., Gramss G. «Activities of phenol oxidizing enzymes ofectomycorrhizal fungi in axenic culture and in symbiosis with Scots pine (Pinus sylvestris L.)» J. Basic Microbiol. 1998. V. 38, P. 197−206
  238. Haberska K, Vaz-Dominguez C., De Lacey A.L., Dagys M, Reimann C.T., Shleev S.
  239. Direct electron transfer reactions between human ceruloplasmin and electrodes" Bioelectrochemistry 2009. V. 76, P. 34−41
  240. Hage R., Hora J., SwarthofFT., Twisker RS. «Method for enhancing the activity of anenzyme» US Patent № 6,225,275, Mayl, 2001
  241. Hagen W. R «Direct electron transfer of redox proteins at the bare glassy carbonelectrode» Eur. J. Biochem. 1989. V. 182, P. 523−530
  242. Haghighi B., Rahmati-Panah A., Shleev S., Gorton L. «Carbon ceramic electrodesmodified with laccase from Trametes hirsuta: fabrication, characterization and their use for phenolic compounds detection» Electroanalysis 2007. V. 19, P. 907−917
  243. Hakulinen N., Kiiskinen LL., Kruus K., Saloheimo M., Paananen A., Koivula A.,
  244. J. «Crystal structure of a laccase from Melanocarpus albomyces with an intact trinuclear copper site» Nat. Struct. Biol. 2002. V. 9, P. 601−605
  245. Heller A., Mano N. Kim H.-H., Zhang Y., Mao F., Chen T" Barton S.C. «Miniaturebiological fuel cell that is operational under physiological conditions, and associated devices and methods» W003106966, December 20,2003
  246. A. «Miniature biofuel cells» Phys. Chem. Chem. Phys. 2004. V. 6, P. 209−216
  247. Heller A. «Biological fuel cell and methods» US Patent 7,018,735, March 28,2006
  248. Hiromi K, Yamaguchi Y., Sugiura Y., Iwamoto H, Hirose J. «Bilirubin oxidase from
  249. Trachyderma tsunodae K-2593, a multi-copper enzyme» Biosci. Biotechnol. Biochem. 1992. V. 56, P. 1349−1350
  250. Hirose J., Inoue K, Sakuragi H., Kikkawa M, Minakami M, Morikawa T., Iwamoto
  251. HL, Hiromi K. «Anions binding to bilirubin oxidase from Trachyderma tsunodae K-2593″ Inorg. Chim. Acta 1998. V. 273, P. 204−212
  252. Hirst J., Sucheta A., Ackrell B.A.C., Armstrong F. A. „Electrocatalytic voltammetry ofsuccinate dehydrogenase: direct quantification of the catalytic properties of a complex electron-transport en2yme“ J. Am. Chem. Soc. 1996. V. 118, P. 5031−5038
  253. Hyung K.H., Jun K.Y., Hong H.-G., Kim H.S., Shin W. „Immobilization of laccaseonto the gold electrode using /?-mercaptopropionate“ Bull. Korean Chem. Soc. 1997. V. 18, P. 564−566
  254. P.J., Kilaru S., James T.Y., Thacker J.R., Kiies U. „Phylogenetic comparisonand classification of laccase and related multicopper oxidase protein sequences“ FEBSJ. 2006. V. 273, P. 2308−2326
  255. Huang R., Christenson P., Labuda I. M „Process for the preparation of nootkatone bylaccase catalysis“ US Patent № 6,200,786, March 13,2001
  256. Hublik G., Schinner F. „Characterization and immobilization of the laccase from
  257. Pleurolus ostreaius and its use for the continuous elimination of phenolic pollutants“ Enzyme Microb. Technol. 2000. V. 27, P. 330−336
  258. Hullo M.-F., Moszer I., Danchin A., Martin-Verstraete I. „CotA of Bacillus subtilis is acopper-dependent laccase“ J. Bacteriol 2001. V. 183, P. 5426−5430
  259. Hofer C. and Schlosser D. „Novel enzymatic oxidation of Mn2+ to Mn3+ catalyzed by afungal laccase“ FEBSLett. 1999. V. 451, P. 186−190
  260. Hiittermann A., Majcherczyk A., Mai C., Braun-Lullemann A., Fastenrath M.,
  261. Ikeda O. and Sakurai T. „Electron transfer reaction of stellacyanin at a bare glassycarbon electrode“ Eur. J. Biochem. 1994. V. 219, P. 813−819
  262. Itoh H., Hirota A., Hirayama K., Shin T., Murao S. Properties of ascorbate oxidaseproduced by Acremonium sp. HI-25. Biosci. Biotech. Biochem. 1995. V. 59, P. 1052−1056
  263. Jarosz-Wilkolazka A., Ruzgas T., Gorton L. „Amperometric detection of mono- anddiphenols at Cerrena unicolor laccase-modified graphite electrode: correlation between sensitivity and substrate structure“ Talanta 2005. V. 66, P. 1219−1224
  264. Jetten J.M., Van Den Dool R, Van Hartingsveldt W., Besemer A.C. „Process forselective oxidation of cellulose“ US Patent № 6,716,976, April 6, 2004
  265. Jin L., Liu H., Fang Y. „Ascorbic acid oxidase biosensor based on the glassy carbonelectrode modified with Nafion and methyl viologen“ Fenxi Huaxue 1992. V. 20,1. P. 515−519
  266. C., Majcherczyk A., Huttermann A. „Degradation of anthracene by laccaseof Trametes versicolor in the presence of different mediator compounds“ Appl. Microbiol. Biotechnol. 1996. V. 46, P. 313−317
  267. C., Majcherczyk A. „Natural mediators in the oxidation of polycyclicaromatic hydrocarbons by laccase mediator systems“ Appl. Environ. Microbiol. 2000a. V. 66, P. 524−528
  268. C., Majcherczyk A. „Laccase activity tests and laccase inhibitors“ J.
  269. Biotechnol. 2000b. V. 78, P. 193−199
  270. Johansen C., Deussen H.-J. „Antimicrobial composition containing an oxidoreductaseand an enhancer of the N-hydroxyanilide-type“ US Patent № 6,592,867, July 15, 2003
  271. Johnson D.L., Thompson J.L., Brinkmann S. M, Schuller K.A., Martin L.L.
  272. Electrochemical characterization of purified Rhus vernicifera laccase: voltammetric evidence for a sequential four-electron transfer» Biochemistry 2003. V. 42, P. 10 229−10 237
  273. Jong de E., Field J.A., Bont de J.A.M. «Aiyl alcohols in the physiology of ligninolyticfungi» FEMSMicrobiol Rev. 1994, V.13,P. 153−187
  274. Jung H., Xu F., Li K. «Purification and characterization of laccase from wooddegrading fungus Trichophyton rubrum LKY-7″ Enz. Microb. Technol. 2002. V. 30, P. 161−168
  275. Jonsson L.J., Palmqvist E., Nilvebrant N.-O., Hahn-Hagerdal B. „Detoxification ofwood hydrolysates with laccase and peroxidase from the white-rot fungus Trametes versicolor“ Appl. Microbiol. Biotechnol. 1998. V. 49, P. 691−697
  276. Kabsch W. and Sander C. „Dictionary, of protein secondary structure: Patternrecognition of hydrogen-bonded and geometrical features“ Biopolymers 1983. V. 22, P. 2577−2637
  277. Kane-Maguire L.A.P., MacDiarmid A.G., Norris I.D., Wallace G.G., Zheng W.
  278. Facile preparation of optically active polyanilines via the in situ chemical oxidative polymerisation of aniline» Synth. Met. 1999. V. 106, P. 171−176
  279. Karamyshev A.V., Shleev S.V., Koroleva O.V., Yaropolov A.I., Sakharov I.Yu.1.ccase-catalyzed synthesis of conducting polyaniline" Enzyme Microb. Technol. 2003. V. 33, P. 556−564
  280. Karhunen E., Niku-Paavola M.-L., Viikari L., Haltia T., van der Meer R.A., Duine J.A.
  281. A novel combination of prosthetic groups in a fungal laccase- PQQ and two copper atoms" FEBSLett. 1990. V. 267, P. 6−8
  282. E. «Bioelectronics» Electroanalysis 2006. V. 18, P. 1855−1857
  283. K., Suzuki S., Sakurai T., Nakahara A. «Characterization of cucumberascorbate oxidase and its reaction with hexacyanoferrate (II)» Arch. Biochem. Biophys. 1984. V. 241, P. 179−186
  284. S., Nakagawa M., Ohashi H. «Aromatic ring cleavage of a non-phenolic b-O-4lignin model dimer by laccase of Trametes versicolor in the presence of 1 -hydroxybenzotriazole» FEBS Lett. 1999. V. 446, P. 355−358
  285. Kersten P.J., Kalyanaraman B., Hammel K.E., Reinhammar B. and Kirk T.K.
  286. Comparison of lignin peroxidase, horseradish peroxidase and laccase in the oxidation of methoxybenzenes" Biochem. J. 1990. V. 268, 475−480
  287. Kiefer-Meyer M. C, Gomord V., O’Connell A., Halpin C., Faye L. «Cloning andsequence analysis of laccase-encoding cDNA clones from tobacco» Gene 1996. V.178, P. 205−207
  288. Kierulff J.V. «Modification of polysaccharides by means of a phenol oxidizingenzyme» US Patent № 6,660,503, December 9, 2003
  289. Kiiskinen L.-L., Viikari L., Kruus K. «Purification and characterisation of a novellaccase from the ascomycete Melanocarpus aJbomyces» Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002, V. 59, P. 198−204
  290. Kiiskinen L.L., Saloheimo M «Molecular cloning and expression in Saccharomycescerevisiae of a laccase gene from the ascomycete Melanocarpus albomyces» Appl. Environ. Microbiol. 2004. V. 70, P. 137−144
  291. Klein in J., Prodromidis MI., Karayannis M.I. «An enzymic method for thedetermination of bilirubin using an oxygen electrode» Electroanalysis 2000. V. 12, P. 292−295
  292. Klonowska A., Gaudin C., Fournel A., Asso M., Le Petit J., Giorgi M., Tron T.
  293. Characterization of a low redox potential laccase from the basidiomycete C30″ Eur. J. Biochem. 2002. V. 269, P. 6119−6125
  294. Ko E.-M, Leem Y.-E., Choi H.T. «Purification and characterization of laccaseisozymes from the white-rot basidiomycete Ganoderma lucidum» Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. V. 57, P. 98−102
  295. KojimaY., TsukudaY., KawaiY., Tsukamoto A., Sugiura J., Sakaino M, Kita Y.
  296. Cloning, sequence analysis, and expression of ligninolytic phenoloxidase genes of the white-rot basidiomycete Coriolus hirsutus" J. Biol. Chem. 1990. V. 265, P. 15 224−15 230
  297. Koroljova O., Stepanova E., Gavrilova V., Biniukov V., Jaropolov A., Varfolomeyev
  298. S., Scheller F., Makower A., Otto A. «Laccase of Coriolus zonatus: isolation, purification, and some physicochemical properties» Appl. Biochem.Biotech. 1999. V. 76, P. 115−128
  299. Kroneck P.M.H., Armstrong F.A., Merkle H., Marchesini A. «Ascorbate oxidase: molecular properties and catalytic activity» Adv. Chem. Ser. 1982. V. 200, P. 223 248
  300. K. «Laccase: a useful enzyme for industrial applications». Kemia Kemi 2000.1. V. 27, P. 184−186
  301. Kumar S.V.S., Phale P. S., Durani S., Wangikar P.P. «Combined sequence andstructure analysis of the fungal laccase family» Biotechnol. Bioeng. 2003. V. 83, P. 386−394
  302. Kumari H. L. and Sirsi M. «Purification and properties of laccase from Ganodermalucidum» Arch. Microbiol. 1972. V. 84, P. 350−357
  303. Kuznetsov A.M., Bogdanovskaya V.A., Tarasevich M. R, Gavrilova E.F. «Themechanism of cathode reduction of oxygen in a carbon carrier-laccase system» FEBSLett. 1987. V. 215, P. 219−222
  304. LaFayette P.R., Eriksson K.-E.L., Dean J.F.D. «Characterization and heterologousexpression of laccase cDNAs from xylem tissues of yellow-poplar (Liriodendron tulipifera)» Plant Molecular Biology 1999. V. 40, P. 23−35
  305. Lang G., Cotteret J. «Dyeing composition containing a laccase and method for dyeingkeratinous fibres» US Patent Application № 20 060 021 155, February 2, 2006
  306. A., Crapisi A., Krastanov A., Spettoli P. «Biodegradation of phenols by laecaseimmobilised in a membrane reactor» Process Biochem. 2000. V. 36, P. 51−58
  307. Larrabee J.A. and Spiro T.G. «Cobalt11 substitution in the type 1 site of the multicopper oxidase Rhus laccase» Biochem. Biophys. Res. Commun. 1979. V. 88, P. 753−760
  308. T., Lindgren A., Ruzgas T. «Spectroelectrochemical study of cellobiosedehydrogenase and diaphorase in a thiol-modified gold capillary in the absence of mediators» Bioelectrochemistry 2001. V. 53,243−249
  309. Lee C.-W., Gray H.B., Anson F.C. «Catalysis of the reduction of dioxygen at graphiteelectrodes coated with fungal laccase A» J. Electroanal. Chem. 1984. V. 172, P. 289−300
  310. Lee S.-K, George S.D., Antholine W.E., Hedman B., Hodgson KO., Solomon E.I.
  311. Nature of the intermediate formed in the reduction of O2 to H2O2 at the trinuclear copper cluster active site in native laccase" J. Am. Chem. Soc. 2002. V. 124, P. 6180−6193
  312. Leite O.D., Fatibello-Filno O., de M. Barbosa A. «Determination of catecholamines inpharmaceutical formulations using a biosensor modified with a crude extract of fungi lacase (Pleurotus ostreatus•)» J. Braz. Chem. Soc. 2003. V. 14, P. 297−303
  313. Leonowicz and K. Grzywnowicz «Quantitative estimation of laccase forms in somewhite-rot fungi using syringaldazine as a substrate» Enzyme Microb. Technol. 1983. V. 3, P. 55−58
  314. Leonowicz A., Cho N.-S., Luterek J., Wilkolazka A., Wojtas-Wasilewska M.,
  315. A., Hofrichter M., Wesenberg D., Rogalski J. «Fungal laccase: properties and activity on lignin» J. Basic Microbiol. 2001. V. 41, P. 185−227
  316. Leontievsky A.A., Myasoedova N. M, Baskunov B.P., Evans C.S., Golovleva L.A.
  317. Transformation of 2,4,6-trichlorophenol by the white rot fungi Panus tigrinus and Coriolus versicolor" Biodegradation 2000. V. 11, P. 331−340
  318. Leontievsky A., Myasoedova N., Baskunov B., Golovleva L., Bucke C., Evans C.
  319. Transformation of 2,4,6-trichlorophenol by free and immobilized fungal laccase" Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. V. 57, P. 85−91
  320. Lewis E.A., Tolman, W.B. «Reactivity of dioxygen-copper systems» Chem. Rev. 2004.1. V. 104, P. 1047−1076
  321. Li J.-B., McMillin D. R «The electronic spectrum of Co (H) in the type 1 site of Rhusvernicifera laccase» Inorg. Chim. Acta 1990. V. 167, P. 119−122
  322. Li K, Xu F., and Eriksson K-E.L. «Comparison of fungal laccases and redox mediatorsin oxidation of a nonphenolic lignin model compound» Appl. Environ. Microbiol. 1999, V. 65, P. 2654−2660
  323. Li X., Wei Z., Zhang M, Peng X., Yu G., Teng M, Gong W. «Crystal structures of E. coli laccase CueO at different copper concentrations» Biochem. Biophys. Res. Commun. 2007. V. 354, P. 21−26
  324. Lin L.S. and Varner J.E. «Expression of ascorbic acid oxidase in zucchini squash
  325. Cucurbitapepo L.)» Plant Physiol. 1991. V. 96, P. 159−165
  326. Lindgren A., Tanaka M, Ruzgas T., Gorton L., Gazaryan I., Ishimori K, Morishima I.
  327. Direct electron transfer catalysed by recombinant forms of horseradish peroxidase: insight into the mechanism" Electrochem. Commun. 1999. V. 1, P. 171−175
  328. Lindgren A., Gorton L., Ruzgas T., Baminger U., Haltrich D., Schulein M «Directelectron transfer of cellobiose dehydrogenase from various biological origins at gold and graphite electrodes» J. Electroanal. Chem. 2001. V. 496, P. 76−81
  329. Lindley P.F., Card G., Zaitseva I, Zaitsev V., Reinhammar B., Selin-Lindgren E.,
  330. Yoshida K «An X-ray structural study of human ceruloplasmin in relation to ferroxidase activity» J. Biol. Inorg. Chem. 1997. V. 2, P. 454−463
  331. Liu W., Kumar J., Tripathy S., Samuelson L.A. «Enzymatic synthesis of conductingpolyaniline in micelle solutions» Langniuir 2002. V. 18- P. 9696−9704
  332. Ludwig R, Salamon A, Varga J, Zamocky M, Peterbauer CK, Kulbe KD, Haltrich D.
  333. Characterisation of cellobiose dehydrogenases from the white-rot fungi Trametes pubescens and Trametes villosa" Appl. Microbiol. Biotechnol. 2004. V. 64, 213 222
  334. Lund M., Felby C. «Process for treating pulp with laccase and a mediator to increasepaper wet strength» US Patent № 6,610,172, August 26, 2003
  335. Lyashenko A.V., Zhukhlistova N.E., Gabdoulkhakov A.G., Zhukova Y.N., Voelter W.,
  336. Ma, X., S. E. Rokita. «Role of oxygen during horseradish peroxidase turnover andinactivation» Biochem. Biophys. Res. Commun. 1988. V. 157, P. 160−165
  337. Macholan L. and Chmelikova B. «Plant tissue-based membrane biosensor for Lascorbic acid» Anal. Chim. Acta. 1986. V. 185, P. 187−193
  338. T.E. «Spectroscopic and biochemical studies of multicopper oxidasesinvolved in iron metabolism» Ph.D. Thesis, Stanford University, Stanford, CA, USA, 2000
  339. Machonkin T.E., Musci G., Zhang H.H., Bonaccorsi di Patti M.C., Calabrese L.,
  340. B., Hodgson K.O., Solomon E.I. «Investigation of the anomalous spectroscopic features of the copper sites in chicken ceruloplasmin: comparison to human ceruloplasmin» Biochemistry 1999. V. 38, P. 11 093−11 102
  341. Machonkin T.E., Zhang EH., Hedman B., Hodgson K.O., Solomon E.I.
  342. Spectroscopic and magnetic studies of human ceruloplasmin: identification of a, redox-inactive reduces type 1 copper site" Biochemistry 1998. V. 37, P. 9570−9578
  343. Maganadze G.G., Shutyaev T.Yu. In: «Laser Ionization Mass Analysis» (Vertes A.,
  344. Gijbels R. and Adams F. Eds.) Chemical Analysis Series, 1993, V. 124, P. 505 549, J. Wiley and Sons, New York
  345. Malkin R, Malmstrom B.G., Vanngard T. «The reversible removal of one specificcopper (E) from fungal laccase» Eur. J. Biochem. 1969. V. 7, P. 253−259
  346. B.G. «Enzymology of Oxygen» Annu. Rev. Biochem. 1982. V. 51, P. 21−59
  347. V., Yaropolov A.I., Varfolomeev S.D. «Oxidation of lignins and theircomponents by oxygen in the presence of laccase from Polyporus versicolor. Lignin detection by an enzyme electrode» Collection Czech. Chem. Commun. 1984. V. 49, P. 1390−1394
  348. Mano N., Kim H.-H., Heller A. «On the relationship between the characteristics ofbilirubin oxidases and O2 cathodes based on their „wiring“» J. Phys. Chem. B 2002. V. 106, P. 8842−8848
  349. Mano N., Kim H-K, Zhang Y., Heller A. «An oxygen cathode operating in aphysiological solution» J. Am. Chem. Soc. 2002. V. 124, P. 6480−6486
  350. Marchesini A., Kroneck P. MH «Ascorbate oxidase from Cucurbita pepomedullosa.
  351. New method of purification and reinvestigation of properties» Eur. J. Biochem. 1979, V. 101, P. 65−76
  352. Marcus R.A. and Sutin N. «Electron transfers in chemistry and biology» Biochim.
  353. Biophys. Acta 1985. V. 811, P. 265−322
  354. Martins L.O., Soares C. M, Pereira M.M., Teixeira M, Costa T., Jones G.H.,
  355. A.O. «Molecular and biochemical characterization of a highly stable bacterial laccase that occurs as a structural component of the Bacillus subtilis endospore Coat» J. Biol. Chem. 2002. V. 277, P. 18 849−18 859
  356. Marzorati M, Danieli B., Haltrich D., Riva S. «Selective laccase-mediated oxidationof sugars derivatives» Green Chem. 2005. V. 7, P. 310−315
  357. Matijosyte I., Arends I.W.C.E., Sheldon R.A., S. de Vries. «Pre-steady state kineticstudies on the microsecond time scale of the laccase from Trametes versicolor» Inorg. Chim. Acta 2008. V. 361, 1202−1206
  358. Matsumoto K, Yamada R, Osajiama K. «Ascorbate electrode for determination of Lascorbic acid in food» Anal. Chem. 1981. V. 53, P. 1974−1979
  359. May S.W. «Applications of oxidoreductases» Curr. Opin. Biotechnol. 1999. V. 10,1. P. 370−375
  360. Mayer A. M and Staples RC. «Laccase: new functions for an old enzyme»
  361. Phytochemistry 2002. V. 60, P. 551−565
  362. MacDiarmid A.G. «Polyaniline and polypyrrole: where are we headed?» Synth. Met.1997. V. 84, P. 27−34
  363. MacDiamid A.G. «Synthetic metals: a novel role for organic polymers» Synth. Met.2002. V. 125, P. 11−22
  364. Messerschmidt A. and Huber R. «The blue oxidases, ascorbate oxidase, laccase andceruloplasmin. Modelling and structural relationships» Eur. J. Biochem. 1990. V. 187, P. 341−352
  365. Messerschmidt A., Ladenstein R, Huber R, Bolognesi M, Avigliano L., Petruzzelli
  366. R, Rossi A., Finazzi-Agro A. «Refined crystal structure of ascorbate oxidase at 1.9 A resolution». J. Mol. Biol. 1992. V. 224, P. 179−205
  367. J., Ichinose H., Kamiya N., Maruyama T., Goto M. «Biodegradation ofphenolic environmental pollutants by a surfactant-laccase complex in organic media» J. Biosci. Bioeng. 2005. V. 99, P. 642−647
  368. Min K.-L.- Kim Y.-H.- Kim Y.W.- Jung H.S.- Hah Y.C. «Characterization of a novellaccase produced by the wood-rotting fungus Phellinus ribis» Arch. Biochem. Biophys. 2001. V. 392, P. 279−286
  369. S.D., Treu B.L., Duma R. «Direct electron transfer using enzymes inbioanodes, biocathodes, and biofuel cells» 2007. WO 2 007 084 249 A2, 56 pp.
  370. Minussi R, Pastore G. M, Duran N. «Potential application of laccase in the foodindustry» Trends Food Sci. Technol. 2002. V. 13, P. 205−216
  371. Mizutani K, Toyoda M., Sagara K., Takahashi N., Sato A., Kamitaka Y., Tsujimura S.,
  372. Y., Sugiura T., Yamaguchi S., Kano K., Mikamia B. «X-ray analysis of bilirubin oxidase from Myrothecium verrucaria at 2.3A resolution using a twinned crystal» Acta Cryst. 2010. V. F66, P. 765−770
  373. Molitoris HP., Esser K «Die phenoloxydasen des ascomyceten Podospora anserina.
  374. V. Eigenschafiten der laccase I nach weiterer reinigung» Arch. Microbiol. 1970. V. 72, P. 267−296
  375. B., Befani O., Sabatini S. «Recent results on the active site of amineoxidases» Agents Actions 1984. V. 14, P. 356−357
  376. Morie-Bebel MM, Morris M.C., Menzie J.L., MeMillin D.R. «A mixed-metalderivative of laccase containing mercury (II) in the type 1 binding site» J. Am. Chem. Soc. 1984. V. 106, P. 3677−3678
  377. Munoz C., Guillen F., Martinez A.T. and Martinez MJ. «Laccase isoenzymes of
  378. Pleurotus eryngii: characterization, catalytic properties, and participation in activation of molecular oxygen and Mn2+ oxidation» Appl. Environ. Microbiol. 1997. V. 63, P. 2166−2174
  379. Murao S. and Tanaka N. «A new enzyme „bilirubin oxidase“ produced by
  380. Myrothecium verrucaria MT-1″ Agricult. Biol. Chem. 1981. V. 45 P. 2383−2384
  381. T., Tsujimura S., Kano K., Ikeda T. „Bilirubin oxidase and Fe(CN)6.3"/4"modified electrode allowing diffusion-controlled reduction of O2 to water at pH 7.0.“ Chem. Lett. 2003. V. 32, P. 54−55
  382. T. „Purification and physico-chemical properties of laccase“ Biochim.
  383. Biophys. Acta 1958. V. 30, P. 44−52
  384. T., Makino N., Ogura Y. „Purification and properties of ascorbate oxidasefrom cucumber“ J. Biochem. (Tokyo) 1968. V. 64, P. 189−195
  385. Naqui, A and S.D. Varfolomeev. „Inhibition mechanism of Polyporus laccase byfluoride ion“ FEBS Lett. 1980. V. 113, P. 157−160
  386. E., Michota A., Bukowska J., Shleev S., Gorton L., Bilewicz R. „Properties ofnative and hydrophobic laccases immobilized in the liquid-crystalline cubic phase on electrodes“ J. Biol. Inorg. Chem. 2007. V. 13, P. 335−344
  387. Newcomb E.H. „Effect of auxin on ascorbic acid oxidase activity in tobacco pith cells“
  388. P. Soc. Exp. Biol. Med. 1951. V. 76, P. 504−509
  389. Ng T.B., Wang H.X. „A homodimeric laccase with unique characteristics from theyellow mushroom Cantharellus cibarius“ Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004. V. 313, P. 37−41
  390. R.S., Shain I. „Theory of stationary electrode polarography. Single scan andcyclic methods applied to reversible, irreversible, and kinetic systems"-?"a/. Chem. 1984. V. 36, P. 706−723
  391. Nilsson I., Moller A., Mattiasson B., Rubindamayugi MS.T., Welander U.
  392. Decolorization of synthetic and real textile wastewater by the use of white-rot fungi“ Enzyme Microb. Technol. 2006. V. 38, P. 94−100
  393. Nishizawa Y., Nakabayashi K, Shinagawa E. „Purification and characterization oflaccase from white rot fungus Trametes sanguined M85−2″ J. Ferment. Bioeng. 1995. V. 80, P. 91−93
  394. Nitta K., Kataoka K, Sakurai T. „Primary structure of a Japanese lacquer tree laccaseas a prototype enzyme of multicopper oxidases“ J. Inorg. Biochem. 2002. V. 91, P. 125−31
  395. Ong E., Pollock W.B., Smith M. „Cloning and sequence analysis of two laccasecomplementary DNAs from the ligninolytic basidiomycete Trametes versicolor“ Gene 1997. V. 196, P. 113−119
  396. T., Noguchi M., Mitamura J. „Hairdye composition comprising indoline and/oran indoline compound and laccase“ WO 78 274, Decrmber 28, 2000
  397. T.L., Takahashi N., Putnam F.W. „Structural model of human ceruloplasminbased on internal triplication, hydrophilic/hydrophobic character, and secondary structure of domains“ Proc. Natl. Acad. Sei. USA 1984. V. 81, P. 4761−4765
  398. Page C., Moser C., Chen X., Dutton, L. „Natural engineering principles of electrontunnelling in biological oxidation-reduction“ Nature 1999. V. 402, P. 47−52
  399. Palmore G., Tayhas R, Kim H.-H. „Electro-enzymic reduction of dioxygen to water inthe cathode compartment of a biofuel cell“ J. Electroanal. Chem. 1999. V. 464, P. 110−117
  400. Palmer A. E., Lee, S. K, Solomon E. I. „Decay of the peroxide intermediate in laccase: reductive cleavage of the O-O bond“ J. Am. Chem. Soc. 2001, V. 123, P. 6591−6599
  401. Palmeiri G., Giardina P., Marzullo L., Desiderio B., Nittii G., Cannio R, Sannia G.
  402. Stability and activity of a phenol oxidase from the ligninolytic fungus Pleurotus ostreatus“ Appl. Microbiol. Biotechnol. 1993. V. 39, P. 632−636
  403. Palmieri G., Giardina P., Bianco C., Scaloni A., Capasso A. and Sannia G. „A novelwhite laccase from Pleurotus ostreatus“ J. Biol. Chem. 1997. V. 272, P. 3 130 131 307
  404. G., Giardina P., Bianco C., Fontanella B., Sannia G. „Copper induction oflaccase isoenzymes in the ligninolytic fungus Pleurotus ostreatus“ Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66, P. 920−924
  405. Palmieri G., Cennamo G., Faraco V., Amoresano A., Sannia G. and Giardina P.
  406. Atypical laccase isoenzymes from copper supplemented Pleurotus ostreatus cultures» EnzymeMicrob. Technol. 2003.V. 33, P. 135−325
  407. Palmore G.T.R. and Whitesides G.M. «Microbial and enzymic biofuel cells» ACS
  408. Symp. Ser. 1994. V. 566, Enzymatic Conversion of Biomass for Fuels Production, P. 271−290
  409. Palonen H, Saloheimo M, Viikari L., Kruus K. «Purification, characterization andsequence analysis of a laccase from the ascomycete Mauginiella sp» Enzyme
  410. Microb. Technol. 2003. V. 33, P. 854−862
  411. Pedersen L.S., Felby C. «Process for preparing a lignocellulose-based product, andproduct obtainable by the process» US Patent № 5,846,788 1998
  412. Pedersen L.S., Felby C., Munk N. «Process for increasing the charge on- alignocellulosic material» US Patent № 6,187,136, February 13,2001
  413. Pegasova T.V., Zwart P., Koroleva O.V., Stepanova E.V., Rebrikov D.V., Lamzin V.S.
  414. Crystallization and preliminary X-ray analysis of a four-copper lacease from Coriolus hirsutos" Acta Cryst. 2003. V. D59, P. 1459−1461
  415. J.P., Burke K., Ernzerhof M. «Generalized gradient approximation madesimple» Phys. Rev. Lett. 1996. V. 77, P. 3865−3868
  416. Perry B" Doumas B.T., Buffone G., Glick, M.O., Ching N. Ryder K «Measurement oftotal bilirubin by use of bilirubin oxidase» Clin. Chem. 1986. V. 32, P. 329−332
  417. C.R., Smith M., Britnell C.H., Wood D.A., Thurston C.F. «Identification of twolacease genes in the cultivated mushroom Agaricus bisporus» J. Gen. Microbiol. 1993. V. 139, P. 1209−1218
  418. PiontekK, Antorini M, Choinowski T. «Crystal structure of a lacease from the fungus
  419. Trametes versicolor at 1.90-A resolution containing a full complement of coppers» J. Biol. Chem. 2002. V. 277, P. 37 663−37 669
  420. M., Shleev S., Ruzgas T., Fernandez V.M., Yaropolov A.I., Gorton L. «Directheterogeneous electron transfer reactions of fungal laceases at bare and thiolmodified gold electrodes» Electrochem. Commun. 2006. V. 8, P. 747−753
  421. A., Rosenau T., Chen C.L., Gratzl J.S. «A novel method for the conversion ofbenzyl alcohols to benzaldehydes by laccase-catalyzed oxidation» J. Mol. Catal. A. 1996. V. 108, P. 5−9
  422. Portaccio M., Di Martino S., Maiuri P., Durante D., De Luca P., Lepore M.,
  423. Bencivenga U., Rossi S., De Maio A., Mita D.G. «Biosensors for phenolic compounds: The catechol as a substrate model» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2006. V. 41, P. 97−102
  424. Pron A. and Rannou P. «Processable conjugated polymers: from organicsemiconductors to organic metals and superconductors» Prog. Polym. Sci. 2002. V. 27, P. 35−90
  425. Quintanar L., Yoon J., Aznar C.P., Palmer A.E., Andersson KK, Britt R. D., Solomon
  426. E.I. «Spectroscopic and electronic structure studies of the trinuclear Cu cluster active site of the multicopper oxidase laccase: nature of its coordination unsaturation» J. Am. Chem. Soc. 2005. V. 127, P. 13 832−13 845
  427. L., Stoj C., Taylor A.B., Hart P.J., Kosman D.J., Solomon E.I. «Shall wedance? How a multicopper oxidase chooses its electron transfer partner» Accounts Chem. Res. 2007. V. 40, P. 445−452
  428. Raebiger H, Lany S., Zunger A. «Charge self-regulation upon changing the oxidationstate of transition metals in insulators» Nature 2008. V. 453, P. 763−766
  429. C. «Fungi from marine habitats: an application in bioremediation»
  430. Mycological Res. 2000. V. 104, P. 1222−1226
  431. P., Mano N., Andreu R., Ruzgas T., Heller A., Gorton L., Shleev S. «Directelectron transfer from graphite and functionalized gold electrodes to T1 and T2/T3copper centers of bilirubin oxidase» Biochim. Biophys. Acta 2008. V. 1777, P. 1364−1369
  432. Ranocha P., McDougall G., Hawkins S., Steijiades R., Borderies G., Stewart D.,
  433. Cabanes-Macheteau M.,. Boudet A.-M, Goffner D. «Biochemical characterization, molecular cloning and expression of laccases a divergent gene family — in poplar» Eur. J. Biochem. 1999. V. 259, P. 485−495
  434. M.E. «Relation of vitamin C to cell size in the growing region of the primary rootof cowpea seedlings» Am. J. Bot. 1941. V. 28, P. 410−415
  435. Reinhammar B. R, Vanngard T.I. «The electron-accepting sites in Rhus verniciferalaccase as studied by anaerobic oxidation-reduction titrations» Eur. J. Biochem. 1971. V. 18, P. 463−468
  436. Reinhammar B.R.M. «Oxidation-reduction potentials of the electron acceptors inlaccases and stellacyanin» Biochim. Biophys. Acta 1972. V. 275, P. 245−259
  437. D., «Laccase» In: Copper Proteins and CopperEnzymes V. 3, P. 1−351.ntie R, Ed.) CRC Press: Boca Raton, Fla, 1984
  438. Rekha K, Gouda M.D., Thakur M.S., Karanth N.G. «Ascorbate oxidase basedamperometric biosensor for organophosphorous pesticide monitoring» Biosens. Bioelectron. 2000. V. 15, P. 499−502
  439. Ressine A., Vaz-Dominguez C., Fernandez V.M., De Lacey A.L., Laurell T., Ruzgas
  440. T., Shleev S. «Bioelectrochemical studies of azurin and laccase confined in three-dimensional chips based on gold-modified nano-/microstructured silicon» Biosens. Bioelectron. 2010. V. 25, P. 1001−1007
  441. Rosconi F., Fraguas L. F., Martinez-Drets G., Castro-Sowinski S. «Purification andcharacterization of a periplasmic laccase produced by Sinorhizobium meliloti» EnzymeMicrob. Technol. 2005. V. 36, P. 800−807
  442. U. «The coordination of the catalytic zinc ion in alcohol dehydrogenase studiedby combined quantum-chemical and molecular mechanics calculations» J. Comput-AidedMol. Des. 1996. V. 10, P. 153−164
  443. Ryde U. and Olsson M.H.M. «Structure, strain, and reorganization energy of bluecopper models in the protein» Inter. J. Quant. Chem. 2001. V. 81, P, 335−347
  444. L., Solomon E.I., Ryde U. «A combined quantum and molecular mechanicalstudy of the O2 reductive cleavage in the catalytic cycle of multicopper oxidases» Inorg. Chem. 2005. V. 44, P. 5612−5628
  445. V., Pomposo J.A., Alduncin J.A., Grande H., Mecerreyes D., Ochoteco E. «Anew Afunctional template for the enzymatic synthesis of conducting poly aniline» Enz. Microb. Technol. 2007. V. 40, P. 1412−1421
  446. Ryan S., Schnitzhofer W., Tzanov T., Cavaco-Paulo A., Giibitz G.M. «An acid-stablelaccase from Sclerotium rolfsii with potential for wool dye decolourization» Enzyme Microb. Technol. 2003. V. 33, P. 766−774
  447. Ryden L. and Bjork I. «Reinvestigation of some physicochemical and chemicalproperties of human ceruloplasmin (ferroxidase)» Biochemistry 1976. V. 15, P. 3411−3417
  448. Sakurai T. and Kataoka K. «Basic and applied features of multicopper oxidases, CueO, bilirubin oxidase, and laccase» Chem. Rec. 2007a. V. 7, P. 220−229
  449. Sakurai T. and Kataoka K «Structure and function of type 1 copper in multicopperoxidases» Cell. Mol. Life Sci. 2007b. V. 64, P. 2642−2656
  450. Sakasegawa S., Ishikawa H., Imamura S., Sakuraba H., Goda S., Ohshima T.
  451. Bilirubin oxidase activity of Bacillus subtilis CotA" Appl. Environ. Microbiol. 2006. V. 72, P. 972−975
  452. Santucci R, Ferri T., Morpurgo L., Savini I., Avigliano L. «Unmediated heterogeneouselectron transfer reaction of ascorbate oxidase and laccase at a gold electrode» Biochem. J. 1998. V. 332, P. 611−615
  453. Sakurai T., Zhan L., Fujita T., Kataoka K, Shimizu A., Samejima T., Yamaguchi S.
  454. Authentic and recombinant bilirubin oxidases are in different resting forms" Biosci. Biotechnol. Biochem. 2003. V. 67, P. 1157−1159
  455. T. «Anaerobic reactions of Rhus vernicifera laccase and its type-2 copperdepleted derivatives with hexacyanoferrate (II)» Biochem J. 1992. V. 284, P. 681 685
  456. T. «Cyclic voltammetry of cucumber ascorbate oxidase» Chem. Lett. 1996. P.481.482.
  457. Sato Y., Wuli B., Sederoff R, Whetten R «Molecular cloning and expression of eightlaccase cDNAs in loblolly pine (Pinus taedap J. Plant Res. 2001. V. 114, P. 147 155
  458. Schliephake K., Mainwaring D.E., Lonergan G.T., Jones, Baker W.L. „Transformationand degradation of the disazo dye Chicago Sky Blue by a purified laccase from Pycnoporus cinnabarinus“ Enzyme Microb. Technol. 2000. V. 27, P. 100−107
  459. Schmid G. and Corain B. „Nanoparticulated gold: syntheses, structures, electronics, and reactivities“ Eur. J. Inorg. Chem. 2003. V. 17,3081−3098
  460. Schneider P., Conrad L.S., Ebdrup S., Yde B. „Enhancement of enzyme reactions"1. US Patent 5,700,769,1997
  461. Schneider P., Pedersen A. „Enhancement of laccase reactions“ US Patent5,885,304, March 23, 1999
  462. Schneider P., Caspersen M.B., Mondorf K., Halkier T“ Skov L.K., 0stergaard P.R.,
  463. Brown KM., Brown S.H., XuF. „Characterization of a Coprinus cinereus laccase“ Enzyme Microb. Technol. 1999. V. 25, P. 471−545
  464. Schlosser D. and Hofer C. „Laccase-catalyzed oxidation of Mn2+ in the presence ofnatural Mn3+ chelators as a novel source of extracellular H2O2 production and its impact on manganese peroxidase“ Appl. Environ. Microbiol. 2002. V. 68, P. 35 143 521
  465. Sezgintiirk M K. and Dinckaya E. „An amperometric inhibitor biosensor for thedetermination of reduced glutathione (GSH) without any derivatization in some plants“ Bio sens. Bioelectron. 2004. V. 19, P. 835−841
  466. Sheldon R.A., Arends I.W.C.E. „Catalytic oxidations mediated by metal ions andnitroxyl radicals“ J. Mol. Catal. A: Chem. 2006. V. 251, P. 200−214
  467. Shi C., Clemmons J. „Single bath process for bleaching and dyeing textiles“
  468. WO 3 016 615, December 27, 2003
  469. Shimizu A., Kwon J.H., Sasaki T., Satoh T., Sakurai N., Sakurai T., Yamaguchi S.,
  470. Samejima T. vMyrothecium verrucaria bilirubin oxidase and its mutants for potential copper ligands» Biochemistry 1999. V. 38, P. 3034−3042
  471. Shin W., Sundaram U.M., Cole J.L., Zhang H.H., Hedman B., Hodgson K.O., Solomon
  472. E. I. «Chemical and spectroscopic definition of the peroxide-level intermediate in the multicopper oxidases: Relevance to the catalytic mechanism of dioxygenreduction to water» J. Am. Chem. Soc. 1996. V. 118, P. 3202−3215.
  473. Shin K.-S., Lee Y.-J «Purification and Characterization of a New Member of the1. ccase Family from the White-Rot Basidiomycete Coriolus hirsutus» Arch. Biochem. Biophys. 2000. V. 384, P. 109−115
  474. Shintaro F., Masahiro G., Hiroyuki W. «Biodegradation of dioxin using laccase»
  475. JP2001037465, February 13, 2001
  476. Shumakovich G.P., Shleev S.V., Morozova O.V., Khohlov P. S., Gazaryan I.G.,
  477. A.I. «Electrochemistry and kinetics of fungal laccase mediators» Bioelectrochemistry 2006. V. 69, P. 16−24
  478. Shleev S., Christenson A., Serezhenkov V., Burbaev D., Yaropolov A., Gorton L.,
  479. T. «Electrochemical redox transformations of T1 and T2 copper sites in native Trametes hirsuta laccase at gold electrode» Biochemical J. 2005a. V. 385, P. 745−754
  480. Shleev S., Jarosz-Wilkolazka A., Khalunina A., Morozova O., Yaropolov A., Ruzgas
  481. T., Gorton L. «Direct heterogeneous. electron transfer reactions of laccases from different origins on carbon electrodes» Bioelectrochemistry 2005b. V. 67, P. 115 124
  482. S., Kasmi A.E., Ruzgas T., Gorton L. «Direct heterogeneous electron transferreactions of bilirubin oxidase at a spectrographic graphite electrode» Electrochem. Commun. 2004a, V. 6, P. 934−939
  483. Shleev S.V., Khan Ir Gvon, Gazaryan I.G., Morozova O.V., Yaropolov A.I. «Novellaccase redox mediators: spectral, electrochemical and kinetic properties» Appl. Biochem. Biothechnol. 2003. V. Ill, P. 167−183
  484. Shleev S., Klis M, Wang M, Rogalski J., Bilewicz R., Gorton L. «Comparativespectroelectrochemical studies of lyophilised and non-lyophilised laccases from Cerrena unicolor basidiomycete» Electroanalysis 2007a. V. 19, P. 1039−1047
  485. Shleev S.V., Morozova O.V., Nikitina O.V., Gorshina E.S., Rusinova T.V.,
  486. V.A., Burbaev D.S., Gazaryan I.G., Yaropolov A.I. «Comparison of physico-chemical characteristics of four laccases from different basidiomycetes» Biochimie 2004b. V. 86, P. 693−703
  487. Shleev S., Nikitina O., Christenson A., Reimann C.T., Yaropolov A.I., Ruzgas T.,
  488. L. «Characterization of two new multiforms of Trametes pubescens laccase» Bioorg. Chem. 2007b. V. 35, P. 35−49
  489. Shleev S., Persson P., Shumakovich G., Mazhugo Y., Yaropolov A., Ruzgas T., Gorton1. «Interaction of fungal laccases and laccase-mediator systems with lignin» EnzymeMicrob. Technol. 2006a. V. 39, P. 841−847
  490. Shleev S., Persson P., Shumakovich G., Mazhugo Y., Yaropolov A., Ruzgas T., Gorton1. «Laccase-based biosensors for monitoring lignin» Enzyme Microb. Technol. 2006b. V. 39, P. 835−840
  491. Shleev S., Pita M, Yaropolov A.I., Ruzgas T., Gorton L. «Direct heterogeneouselectron transfer reactions of Trametes hirsuta laccase at bare and thiol-modified gold electrodes» Electroanalysis 2006c. V. 18, P. 1901−1908
  492. Shleev S., Reimann C.T., Serezhenkov V., Burbaev D., Yaropolov A.I., Gorton L.,
  493. T.Ruzgas «Autoreduction and aggregation of fungal laccase in solution phase: Possible correlation with a resting form of laccase» Biochimie 2006d. V. 88, P. 1275−1285
  494. Shleev S. and Ruzgas T. «Transistor-like behaviour of a fungal laccase» Angew.
  495. Chemie Intern. Edd. 2008a. V. 47, P. 7270−7274
  496. Shleev S., Tkac J., Christenson A., Ruzgas T., Yaropolov A.I., Whittaker J.W., Gorton1. «Direct electron transfer between copper-containing proteins and electrodes» Biosens. Bioelectron. 2005c. V. 20, P. 2517−2554
  497. Shleev S., Wang Y., Gorbacheva M, Christenson A., Haltrich D., Ludwig R, Ruzgas
  498. T., Gorton L. «Direct heterogeneous electron transfer reactions of Bacillus halodurans bacterial blue multicopper oxidase» Electroanalysis 2008b. V. 20, P. 963−969
  499. Shleev S., Wettero, Magnusson K.-E., Ruzgas T. «Electrochemical characterization andapplication of azurin-modified gold electrodes for detection of superoxide» Biosens. Bioelectron. 2006e. V. 22, P. 213−219
  500. Shoji E. and Freund M.S. «Potentiometrie sensors based on the inductive effect on thepKa of poly (aniline): a non-enzymatic glucose sensor» J. Am. Chem. Soc. 2001. V. 123, P.33 83−33 84.
  501. Si J.Q. «Use of laccase in baking» US Patent № 6,296,883, October 2, 2001
  502. Siddiqi I. and Mangan C. «Electrochemical method for the determination of bilirubin insolution» EU Patent № 32 6524A2, January 28,1989
  503. D., Nakas J.P., Tanenbaum S.W. «Production and Characterization of1.ccase from Botrytis cinerea 61−34″ Appl. Microbiol. Biotechnol. 1995. V. 61, P. 907−912
  504. Soares G.M.B.- Costa-Ferreira Ml- de Amorim MT.P. „Decolorization of ananthraquinone-type dye using a laccase formulation“ Bioresour. Technol. 2001. V. 79, P. 171−177
  505. E.I., Baldwin M.J., Lowery M.D. „Electronic structures of active sites incopper proteins: contributions to reactivity“ Chem. Rev. 1992. V. 92, P. 521−542
  506. E.I., Tuczek F., Root D.E., Brown C.A. „Spectroscopy of binuclear dioxygencomplexes“ Chem. Rev. 1994. V. 94, P. 827−856
  507. Solomon E.I., Sundaram U.M., Machonkin T.E. „Multicopper Oxidases and
  508. Oxygenases“ Chem. Rev. 1996. V. 96, P. 2563−2606
  509. Solomon E.I., Xie X., Dey A. „Mixed valent sites in biological electron transfer“
  510. Chem. Soc. Rev. 2008. V. 37, P. 623−638
  511. Souza de C.G.M, Peralta R.M. „Purification and characterization of the main laccaseproduced by the white-rot fungus Pleurotus pulmonarius on wheat bran solid state medium“ J. Basic Microbiol. 2003. V. 43, P. 278−286
  512. Souza de C.G.M, Tychanowicz G. K, De Souza D. F., Peralta RM. „Production oflaccase isoforms by Pleurotus pulmonarius in response to presence of phenolic and aromatic compounds“ J. Basic Microbiol. 2004. V. 44, P. 129−136
  513. Spira-Solomon D.J., Allendorf M.D., Solomon E. I. „Low-temperature magneticcircular dichroism studies of native laccase: confirmation of a trinuclear copper active site“ J. Am. Chem. Soc. 1986. V. 108, P. 5318−5328
  514. Sterjiades R, Dean J.F.D., Eriksson K.-E.L. „Laccase from sycamore maple (Acerpseudoplatanus) polymerizes monolignols“ Plant Physiol. 1992. V. 99, P. 11 621 168
  515. Sucheta A., Ackrell B.A.C., Cochran B., Armstrong F.A. „Diode-like behavior of amitochondrial electron-transport enzyme“ Nature 1992. V. 356, P. 361−362
  516. Takahama U. and Oniki T. „Effects of ascorbate on the oxidation of derivatives ofhydroxycinnamic acid and the mechanism of oxidation of sinapic acid by cell wall-bound peroxidases“ Plant Cell Physiol. 1994. V. 35, P. 593−600
  517. N., Ortel T.L., Putnam F.W. „Single-chain structure of humanceruloplasmin: the complete amino acid sequence of the whole molecule“ Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1984. V. 81, P. 390−394
  518. Tanaka N. and Murao S. „Purification and some properties of bilirubin oxidase of
  519. Myrothecium verrucaria MT-1 „Agric. Biol. Chem. 1982. V. 46, P. 2499−2503
  520. Tang S.-P.W., Coleman J.E., Myer Y.P. „Conformational studies of copper proteins.
  521. Pseudomonas blue protein and Polyporus laccase“ J. Biol. Chem. 1968. V. 243, P. 4286−4297
  522. Teke A.B., Sezginturk M.K., Teke M., DinCkaya E., Telefoncu A. „A bio-imprintedascorbate oxidase biosensor“ Intern. J. Environ. Anal. Chem. 2007. V. 87, P. 723 729
  523. Thakker G.D., Evans C. S. and Rao K. K „Purification and characterization of laccasefrom Monocillium indicum Saxena“ Appl. Microbiol. Biotechnol. 1992. V. 37, P. 321−323
  524. M., Samuelson L.A., Kumar J., Cholli A.L. „Helical conformationalspecificity of enzymatically synthesized water-soluble conducting polyaniline nanocomposites“ J. Am. Chem. Soc. 2003. V. 125, P. 11 502−11 503
  525. M.H., Farver O., Reinhammar B., Ulstrup J. „Cyclic voltammetry andelectrocatalysis of the blue copper oxidase Polyporus versicolor laccase“ Acta Chem. Scand. 1998. V. 52, P. 555−562
  526. C.F. „The structure and function of fungal laccase“ Microbiology 1994. V.140, P. 19−26
  527. Toshiaki K, Takashi W. „Decomposition method of polyurethane“ JP2004339438,1. December 2,2004
  528. N., Makoto K. „Method for decomposing polyolefin resin“ JP2003128835,1. May 8, 2003
  529. S., Treu B.L., Minteer S.D. „Characterization/optimization of oxygenbiocathodes for membraneless biofuel cells“ Proc. Electrochem. Soc. 2005. V. 18, P. 230−242
  530. Treutler O. and Ahlrichs R. „Efficient molecular numerical integration schemes“ J.
  531. Chem. Phys. 1995. V. 102, P. 346−354
  532. Tsujimura S., Fujita M, Tatsumi H, Kano K., Ikeda T. „Bioelectrocatalysis-baseddihydrogen/dioxygen fuel cell operating at physiological pH>> Phys. Chem. Chem. Phys. 2001. V. 3, P. 1331−1335
  533. S., Kuriyama A., Fujieda N., Kano K., Ikeda T. „Mediatedspectroelectrochemical titration of proteins for redox potential measurements by a separator-less one-compartment bulk electrolysis method“ Anal. Biochem. 2005. V. 337, P. 325−331
  534. S., Nakagava T., Kano K., Ikeda T. „Kinetic study of directbioelectrocatalysis of dioxygen with bilirubin oxidase at carbon electrodes“ Electrochemistry (Tokio) 2004. V. 72, P. 437−439
  535. Tsujimura S., Tatsumi H., Ogawa J., Shimizu S., Kano K., Ikeda T.
  536. Bioelectrocatalytic reduction of dioxygen to water at neutral pH using bilirubin oxidase as an enzyme and 2,2'-azinobis (3-ethylbenzothiazolin-6-sulfonate) as an electron transfer mediator“ J. Electroanal. Chem. 2001. V. 496, P. 69−75
  537. S.D., Kurochkin I.N., Yaropolov A.I. „Direct electron* transfer effectbiosensors“ Biosens. Bioelectron. 1996. V. 11, P. 863−871
  538. Vasil’eva I.S., Morozova O.V., Shumakovich G.P., Shleev S.V., Sakharov, I.Y.,
  539. A.I. „Laccase-catalyzed synthesis of optically active polyaniline“ Synthetic Metals 2007. V, 157, P. 684−689
  540. Vaz-Dominguez C., Campuzano S., Riidiger O., Pita M., Gorbacheva M, Shleev S.,
  541. Fernandez V., De Lacey A. „Laccase electrode for direct electrocatalytic reduction of O2 to H2O with high operational stability and resistance to chloride inhibition“ Biosensors and Bioelectronics, 2008, V. 24, P. 531−537
  542. Viikari L., Hase A., Qvintus-Leino P., Niku-Paavola M.-L. „Intermediate product forpreparation of lignin polymers and use thereof for production of wood materials“ US Patent № 6,280,855, August 28, 2001
  543. K.A., Parkin A., Armstrong F.A. „Investigating and exploiting theelectrocatalytic poperties of hydrogenases“ Chem. Rev. 2007. V. 107, P. 4366−4413
  544. Wahleithner J.A., Xu F., Brown KM, Brown S.H., Golightly E.J., Halkier T.,
  545. S., Pederson A., Schneider P. „The identification and characterization of four laccases from the plant pathogenic fungus Rhizoctonia solani“ Curr. Genet.1996. V. 29, P. 395−403
  546. Wang X., Watanabe H., Uchiyama Shunichi. „Amperometric L-ascorbic acidbiosensors equipped with enzyme micelle membrane“ Talanta 2008. V. 74, P. 1681−1685
  547. White G.A., Krupka R.M. „Ascorbic acid oxidase and ascorbic acid oxygenase of
  548. Myrothecium verrucaria“ Arch. Biochem. Biophys. 1965. V. 110, P. 448−461
  549. Wood D.A. „Inactivation of extracellular laccase during fruiting of Agaricus bisporus“
  550. J. Gen. Microbiol. 1980. V. 117, P. 339−345
  551. R.M., Sarkar H.K., Holwerda R.A., Knaff D.B. „Fluorescence associated withthe type 3 copper center of laccase“ FEBSLett. 1983. V. 156, P. 23−28
  552. Xu F. „Oxidation of phenols, anilines, and benzenethiols by fungal laccases: correlationbetween activity and redox potentials as well as halide inhibition“ Biochemistry 1996. V. 35, P. 7608−7614
  553. Xu F. „Effects of redox potential and hydroxide inhibition on the ph activity profile offungal laccases“ J. Biol. Chem. 1997. V. 272, P. 924−928
  554. Xu F., Berka KM., Wahleithner J.A., Nelson B.A., Shuster J.R., Brown S. H, Palmer
  555. A.E., Solomon E.I. „Site-directed mutations in fungal laccase: effect on redox potential, activity and pH profile“ Biochem. J. 1998. V. 334, P. 63−70
  556. Xu F., Palmer A. E, Yaver D.S., Berka R.M., Gambetta G.A., Brown S.H., Solomon E.I.
  557. Targeted mutations in a Trametes villosa laccase. Axial perturbations of the T1 copper“ J. Biol. Chem. 1999. V. 274, P. 12 372−12 375
  558. Xu F., Kulys J.J., Duke K, Li K, Krikstopaitis K, Deussen H-J.W., Abbate E.,
  559. V., Schneider P. „Redox chemistry in laccase-catalyzed oxidation of N-Hydroxy compounds“ Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66, P. 2052−2056
  560. Xu F., Deussen H.-J.W., Lopez B., Lam L., Li K „Enzymatic and electrochemicaloxidation of N-hydroxy compounds: Redox potential, electron-transfer kinetics, and radical stability“ Eur. J. Biochem. 2001. V. 268, P. 4169−4176
  561. Xu F., Li K, Elder T.J. „N-hydroxy mediated laccase biocatalysis: recent progress onits mechanism and future prospect of its application“. Progress Biotechnol. 2002. V. 21, P. 89−104
  562. Xu F. „Application of oxidoreductases: recent progress“ Industrial Biotechnol. 2005.1. V. 1, P. 38−50
  563. Yague S., Terron M.C., Gonzalez T., Zapico E., Bocchini P., Galletti G.C., Gonzalez
  564. A.E. „Biotreatment of tannin-rich beer factory wasterwater with white-rot basidiomycete Coriolopsis gallica monitored by pyrolysis/gas chromatography/mass spectrometry“ Rapid Commun. Mass Spectrom. 2000. V. 14, P. 905−910
  565. Yang J. and Hu N. „Direct electron transfer for hemoglobin in biomembrane-likedimyristoyl phosphatidylcholine films on pyrolytic graphite electrodes“ Bioelectrochem. Bioenerg. 1999. V. 48, P. 117−127
  566. Yaropolov A.I., Kharybin A.N., Emneus J., Marko-Varga G., Gorton L. „Flowinjection analysis of phenols at a graphite electrode modified with co-immobilised laccase and tyrosinase“ Anal Chim. Acta 1995. V. 308, P. 137−144
  567. Yaropolov A.I., Kharybin A.N., Emneus J., Marko-Varga G., Gorton L.
  568. Electrochemical properties of some copper-containing oxidases“ Bioelectrochem. Bioenerg. 1996. V. 40, P. 49−57
  569. Yaropolov A. L, Skorobogat’ko O.V., Vartanov< S.S., Varfolomeev S.D. „Laccase:properties, catalytic mechanism, and applicability“ Appl. Biochem. Biotechnol. 1994. V. 49, P. 257−280
  570. Yaropolov A., Shleev S., Zaitseva E., Emneus J., Marko-Varga G., Gorton- L.
  571. Electroenzymatic reactions with oxygen on. laccase-modified electrodes in anhydrous (pure) organic solvent» Bioelectrochemistry 2007. V. 71', P. 157−162
  572. Yaver D.S., Xu F., Golightly E.J., Brown K. M, Brown S.H., Rey MW., Schneider P.,
  573. T., Mondorf K., Dalboge H. «Purification, characterization, molecular cloning, and expression of two laccase genes from the white rot basidiomycete Trametes villosa» Appl Environ. Microbiol. 1996. V. 62, P. 834−841
  574. Yaver D.S., Oveijero M.D.C., Xu F., Nelson B.A., Brown KM, Halkier T., Bemauer
  575. S., Brown S.H., Kauppinen S. «Molecular characterization of laccase genes from the basidiomycete Coprinus cinereus and heterologous expression of the laccase Lccl"Appl Environ. Microbiol. 1999. V. 65, P. 4943−4948
  576. Yoon C.-J. and Kim H.-H. «Electrochemical studies of immobilized laccases on themodified-gold electrodes» J. Korean Electrochem. Soc. 2004. V. 7, P. 26−31
  577. Yoshitake A., Katayama Y., Nakamura M, Iimura Y., Kawai S., Morohoshi N. «N1.nked carbohydrate chains protect laccase-DI from proteolysis in Coriolusversicolor» J. Gen. Microbiol. 1993. V. 139, P. 179−185
  578. Zaitsev V., Zaitseva I, Card G., Bax B., Ralph A., Lindley P. «The three-dimensionalstructure of human ceruloplasmin at 3.0 A resolution» Fold. Des. 1996. V. 1, P. 71
  579. Zhang W. and Li G. «Third-generation biosensors based on the direct electron transferof proteins» Analyt. Sci. 2004. V. 20, P. 603−609
  580. Zhang Y., Zhu C., Kan J. «Synthesis and characterization of ferromagnetic polyanilinewith conductivity in an applied magnetic field» J. Appl. Polymer Sci. 2008. V. 109, P. 3024−3029
  581. Zhao J. and H. S. Kwan «Characterization, molecular cloning, and differentialexpression analysis of laccase genes from the edible mushroom Lentinula edodes» Appl. Environ. Microbiol. 1999. V. 65, P. 4908−4913
  582. Zille A., Munteanu F.-D., Giibitz G.M., Cavaco-Paulo A. «Laccase kinetics ofdegradation and coupling reactions» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2005. V. 33, P. 23−28
  583. Zumarraga M, Bulter T., Shleev S., Polaina J., Martinez-Arias A., Plou F.J.,
  584. Ballesteros A., Alcalde M «In vitro evolution of a fungal laccase in high concentrations of organic cosolvents» Chem. Biol. 2007. V. 14, P. 1052−1064
  585. Zumarraga M., Camarero S., Shleev S., Martinez-Arias A., Ballesteros A., Plou F.,
  586. Alcalde M «Altering the laccase functionality by in vivo assembly of mutant libraries with different mutational spectra» Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics 2008a. V. 71, P. 250−260
  587. Работа выполнена при поддержке Государственного контракта № 02.467.11.3004, а также гранта РФФИ № 03−04−48 937, Европейского гранта ШСО-Сореписш № 1СА2-СТ-2000−10 050, Шведского Института и Шведского Научного Совета
Заполнить форму текущей работой