Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Получение биологически активных продуктов белковой природы при комплексной переработке молочной сыворотки

Диссертация: Получение биологически активных продуктов белковой природы при комплексной переработке молочной сыворотки
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В России перерабатывается менее 50% молочной сыворотки, поэтому проблема ее рационального использования стоит особо остро. Использование нативной молочной сыворотки в натуральном виде ограничено сроками ее хранения. Наиболее простой способ переработки молочной сыворотки — сушка — приводит к образованию продукта, не сбалансированного по основным питательным веществам, обладающего низкими… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
    • 1. 1. Общая характеристика молочной сыворотки, современное состояние и перспективы ее переработки
    • 1. 2. Белковый состав молочной сыворотки
    • 1. 3. Способы выделения сывороточных белков из молочного сырья
    • 1. 4. Получение ферментативных гидролизатов сывороточных белков
    • 1. 5. Получение микробной (3-галактозидазы
  • ГЛАВА II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объект исследования
    • 2. 2. Реагенты
    • 2. 3. Методы анализа
      • 2. 3. 1. Определение сухих веществ в образцах
      • 2. 3. 2. Количественное определение белков в растворах
      • 2. 3. 3. Количественное определение углеводов в растворах
      • 2. 3. 4. Количественное определение липидов
      • 2. 3. 5. Количественное определение лактоферрина методом иммуноферментного анализа
      • 2. 3. 6. Определение активности лактопероксидазы
      • 2. 3. 7. Количественное определение иммуноглобулинов методом радиальной иммунодиффузии
      • 2. 3. 8. Определение протеолитической активности модифицированным методом Ансона
      • 2. 3. 9. Определение активности (3-галактозидазы
    • 2. 4. Методы исследования
      • 2. 4. 1. Методика проведения ультраконцентрирования
      • 2. 4. 2. Методика проведения гель-хроматографии
      • 2. 4. 3. Методика проведения ионного обмена
      • 2. 4. 4. Методика выделения белков высаливанием
      • 2. 4. 5. Методика проведения ферментативного гидролиза
      • 2. 4. 6. Методика культивирования микроорганизмов
      • 2. 4. 7. Методика проведения дезинтеграции дрожжевой биомассы
  • ГЛАВА III. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ И ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
    • 3. 1. Исследование физико-химических характеристик молочной сыворотки
    • 3. 2. Исследование способов предварительного концентрирования молочной сыворотки
    • 3. 3. Выбор схемы ультрафильтрационного разделения молочной сыворотки с получением белковых фракций
    • 3. 4. Подбор оптимальных условий выделения лактопероксидазы, лактоферрина, иммуноглобулинов
    • 3. 5. Исследование способов переработки фракции, обогащенной
  • -лактоглобулином, а-лактоальбумином, сывороточным альбумином крови
    • 3. 6. Подбор оптимальных условий получения белковых гидролизатов на основе фракции главных сывороточных белков
    • 3. 7. Использование депротеинизированной молочной сыворотки для культивирования микроорганизмов — продуцентов ß--галактозидазы
    • 3. 8. Подбор оптимальных условий выделения ß--галактозидазы
  • ВЫВОДЫ

Получение биологически активных продуктов белковой природы при комплексной переработке молочной сыворотки (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность работы. В современных экономических условиях возрастает роль технологий, ориентированных на использование или переработку вторичного сырья различного происхождения. Такой подход обусловлен необходимостью решения экологических проблем и повышения экономических показателей основного производства за счет утилизации отходов и получения дополнительной конкурентоспособной продукции.

Одним из крупнотоннажных отходов пищевых производств является молочная сыворотка, образующаяся при переработке молока в белково-жировые продукты (сыр, творог, казеин). Ежегодно в мире образуется более 130 млн тонн молочной сыворотки, из них около 2 млн тонн приходится на долю России. Эколого-экономические расчеты показывают, что 1 тонна молочной сыворотки может нанести такой же экологический ущерб, как 100 м хозяйственно-бытовых стоков при совокупных затратах на ее переработку 0,51,2 млн рублей.

В России перерабатывается менее 50% молочной сыворотки, поэтому проблема ее рационального использования стоит особо остро. Использование нативной молочной сыворотки в натуральном виде ограничено сроками ее хранения. Наиболее простой способ переработки молочной сыворотки — сушка — приводит к образованию продукта, не сбалансированного по основным питательным веществам, обладающего низкими органолептическими показателями. Более перспективным подходом является фракционирование молочной сыворотки с получением подсырных сливок, концентратов сывороточных белков, молочного сахара. Однако такие технологии, как правило, направлены на частичную переработку вторичного молочного сырья. В последние годы наибольший интерес вызывает глубокая переработка молочной сыворотки, предусматривающая извлечение из нее индивидуальных компонентов и получение их производных. Такие продукты могут найти более широкое применение в пищевой, медицинской и фармацевтической промышленности.

Наиболее ценными компонентами молочной сыворотки являются иммуноглобулины, лактоферрин и лактопероксидаза, хотя и присутствующие в небольших количествах, но обладающие защитной, антимикробной, антиоксидантной, иммуномодуляторной и регуляторной функциями. Данные соединения могут быть использованы в качестве основы для получения лечебно-профилактических продуктов. В наибольшем количестве в молочной сыворотке содержатся (3-лактоглобулин и а-лактоальбумин, содержащие оптимально сбалансированный набор аминокислот. Благодаря высокой биологической ценности данные белки могут быть использованы для производства продуктов детского и диетического питания.

Таким образом, целесообразной является разработка технологии комплексной переработки молочной сыворотки, направленная на выделение высокоценных белковых компонентов и получение сопутствующих продуктов, обладающих важными биологическими функциями.

Цель и задачи исследований. Целью настоящей работы является разработка технологии получения биологически активных продуктов белковой природы (лактопероксидазы, лактоферрина, иммуноглобулинов, белкового гидролизата, (3-галактозидазы) при комплексной переработке молочной сыворотки.

Для достижения цели были поставлены следующие задачи:

— определить основные физико-химические характеристики образцов молочной сыворотки, полученные при использовании различных технологий переработки молока;

— выбрать оптимальную схему фракционирования молочной сыворотки, позволяющую получить отдельные белковые фракции;

— подобрать оптимальные условия выделения лактопероксидазы, лактоферрина и иммуноглобулинов из фракций, обогащенных вышеперечисленными белковыми компонентами;

— подобрать оптимальные условия получения белкового гидролизата из фракции, обогащенной главными сывороточными белками ((3-лактоглобулином и а-лактоальбумином);

— исследовать ростовые характеристики дрожжей рода К1иууеютусе5 -продуцентов (З-галактозидазы при культивировании на питательных средах, содержащих депротеинизированную молочную сыворотку;

— разработать режимы получения ферментного препарата (З-галактозидазы из нативной биомассы дрожжей Кіиууеготусея тагхіапт;

— провести технико-экономические и эколого-экономические расчеты эффективности разработанной технологии.

Научная новизна.

Показано, что в рамках одной технологической схемы комплексной переработки молочной сыворотки возможно получение биологически активных продуктов белковой природы: лактоферрина, лактопероксидазы, иммуноглобулинов, белкового гидролизата, (З-галактозидазы.

Подтверждена возможность использования карбоксиметилцеллюлозы в качестве сорбента для выделения лактоферрина и лактопероксидазы из молочной сыворотки.

Экспериментально подобраны и научно обоснованы оптимальные условия ферментативного гидролиза фракции, обогащенной главными сывороточными белками ((3-лактоглобулином и а-лактоальбумином), обеспечивающие степень гидролиза не менее 98%.

Подтверждена возможность использования депротеинизированной молочной сыворотки и образующихся в предлагаемой технологии солевых стоков в качестве основы для приготовления питательной среды для культивирования дрожжей рода КІиууеготусеБ — продуцентов (З-галактозидазы.

Практическая значимость.

Разработана комплексная малоотходная технология переработки молочной сыворотки с получением биологически активных продуктов белковой природы (лактопероксидазы, лактоферрина, иммуноглобулинов, белкового гидролизата, (3-галактозидазы). Предлагаемая технология включает стадии ультраконцентрирования с использованием полупроницаемых мембран, ионообменную хроматографию на сорбенте карбоксиметилцеллюлозе, высаливание сульфатом аммония, ферментативный гидролиз, культивирование, дезинтеграцию клеток дрожжевой биомассы, осаждение в изоэлектрической точке. Разработаны способы очистки полученных белковых продуктов.

На основании полученных экспериментальных данных разработан лабораторный регламент и основные исходные данные для проектирования опытной установки комплексной переработки молочной сыворотки при расчетной мощности производства 30 ООО тонн/год по перерабатываемому сырью. Проведена ориентировочная технико-экономическая оценка эффективности реализации предлагаемой технологии.

Апробация работы. Основные положения и результаты работы доложены на международной научно-практической конференции в рамках повышения квалификации «Технология молочных и молокосодержащих продуктов» (Ставрополь, 2008) — Международных конференциях молодых ученых «Успехи в химии и химической технологии» (Москва, 2008, 2009, 2011) — 6-ой Международной конференции «Сотрудничество для решения проблемы отходов» (Харьков, 2009) — V и VI Московском Международном конгрессе «Биотехнология: состояние и перспективы развития» (Москва, 2009, 2011) — 3-ей конференции молодых ученых и специалистов «Обеспечение качества и безопасности продукции агропромышленного комплекса в современных социально-экономических условиях (Москва, 2009) — Международной конференции молодых ученых, студентов и аспирантов «Синтез, исследование свойств, модификация и переработка высокомолекулярных соединений — V Кирпичниковские чтения» (Казань, 2009) — Московской международной научно-практической конференции «Биотехнология: экология крупных городов» (Москва, 2010) — Всероссийском симпозиуме с международным участием «Биологически активные вещества микроорганизмов» (Москва, 2011) — Научно-практическом семинаре «Феномен молочной сыворотки: синтез науки, теории и практики» в рамках международной научно-технической конференции «Современные достижения биотехнологии» (Ставрополь, 2011).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 3 статьи в журналах, рекомендованных ВАК, и 12 тезисов докладов.

ГЛАВА І. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР.

выводы.

1. Разработана принципиальная схема комплексной переработки молочной сыворотки, позволяющая получить биологически активные продукты белковой природы: лактоферрин, лактопероксидазу, иммуноглобулины, белковый гидролизат и (3-галактозидазу.

2. Обоснован выбор схемы фракционирования молочной сыворотки, основанной на ультрафильтрационном разделении и позволяющей получить следующие фракции: 1) фракцию, обогащенную лактоферрином, лактопероксидазой и иммуноглобулинами- 2) фракцию, обогащенную сывороточным альбумином крови, (3-лактоглобулином и а-лактоальбумином- 3) депротеинизированную молочную сыворотку.

3. Подобраны условия выделения лактопероксидазы, лактоферрина и иммуноглобулинов, включающие стадии ионного обмена, высаливания, ультрафильтрации и диафильтрации, позволившие достичь выхода вышеперечисленных белков не менее 90% от их исходного содержания в молочной сыворотке.

4. Подобраны условия получения белкового гидролизата со степенью гидролиза белка не. менее 98% и содержанием аминного азота 21,8%, предполагающие обработку фракции главных сывороточных белков с начальной концентрацией белка 20 г/л ферментным препаратом химопсином в количестве 3% от массы субстрата.

5. Показана возможность использования депротеинизированной молочной сыворотки и минеральных стоков в качестве основы питательной среды для культивирования дрожжей К1иууеготусез татапт, что позволяет получить биомассу с активностью по (3-галактозидазе 486 ед/г.

6. Подобраны условия выделения р-галактозидазы из нативной биомассы дрожжей КI иу V е го ту с е 5 таг. истин, включающие стадии дезинтеграции клеток, концентрирования и осаждения в изоэлектрической точке и позволяющие получить ферментный препарат с активностью 24 400 ед/г, что сопоставимо с активностью известных коммерческих препаратов.

7. Проведена ориентировочная технико-экономическая оценка реализации разработаной технологии переработки молочной сыворотки при расчетной мощности производства 30 ООО тонн/год по перерабатываемому сырью. Предварительный расчет эколого-экономического эффекта от внедрения разработанной технологии с выбранной мощностью показал, что экономия средств за счет снижения расходов на переработку отходов превысит 3,6 млн руб/год.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Э.Ф. Использование молочной сыворотки в России и зарубежом / Э. Ф. Кравченко, Т. А. Волкова // Молочная промышленность. 2005. № 4. С. 5658.
  2. А.Г. Технология продуктов из вторичного молочного сырья: Учебное пособие / А. Г. Храмцов, C.B. Василисин, С. А. Рябцова, Т. С. Воротникова. СПб.: ГИОРД, 2009. — 424 с.
  3. А.Г. Молочная сыворотка / А. Г. Храмцов. М.: Агропромиздат, 1990 г.-240 с.
  4. А.Г. Технология продуктов из молочной сыворотки / А. Г. Храмцов, П. Г. Нестеренко. М.: Дели принт, 2004 г. — 587 с.
  5. Остроумов J1.A. Удаление минеральных элементов из концентратов сывороточных белков / J1.A. Остроумов, Г. Б. Гаврилов // Молочная промышленность. 2006. № 2. С. 82.
  6. З.С. Использование функциональных пищевых ингредиентов творожной сыворотки / З. С. Зобкова, С. А. Щербакова // Молочная промышленность. 2007. № 3. С. 44−46.
  7. И.А. Современное состояние и перспективы переработки молочной сыворотки / И. А. Евдокимов // Молочная промышленность. 2006. № 2. С. 18−21.
  8. JI.B. Переработка и применение молочной сыворотки / Л. В. Гапонова, Т. А. Полежаева, Н. В. Волотовская // Молочная промышленность. 2004. № 7. С. 52−53.
  9. А.Ф. Пути совершенствования переработки молочной сыворотки / А. Ф. Еникеев, А. К. Какимов, Ж. Х. Какимова, A.C. Темиргалиева // Молочная промышленность. 2006. № 2. С. 41−42.
  10. Г. Б. Реологические свойства сывороточных белковых концентратов / Г. Б. Гаврилов// Молочная промышленность. 2006. № 4. С. 82.
  11. И.А. Осветление творожной сыворотки природным полимером хитозаном / И. А. Евдокимов, С. В. Василисин, М. С. Золотарева, Е. В. Воробьев // Молочная промышленность. 2005. № 10. С. 61−63.
  12. С.Г. Свойства макроколлоидов пектина в присутствии творожной сыворотки / С. Г. Козлов, А. Ю. Просеков, Н. В. Кааль // Молочная промышленность. 2005. № 11. С. 45.
  13. С.А. Технология лактулозы: Учебное пособие / С. А. Рябцева. М.: ДеЛи принт, 2003. — 232 с.
  14. Severin S. Milk biologically active components as nutraceuticals: review / S. Severin, X. Wenshui // Critical Reviews in Food Sciense and Nutrition. 2005. 45(7−8). P. 645−656.
  15. Sawyer L. The core liposalin, bovine ?-lactoglobulin / L. Sawyer, G. Kontopidis // Biochimica et Biophysica Acta. 2000. 1482. P. 136−148.
  16. Kontopidis G. Invited Review: ?-lactoglobulin: Binding Properties, Structure and Function / G. Kontopidis, C. Holt, L. Sawyer // Journal Dairy Science. 2004. 87. P. 785−796.
  17. Adams J.J. Structure of bovine ?-lactoglobulin (variant A) at very low ionic strength / J.J. Adams, B.F. Anderson, G.E. Norris, L.K. Creamer, G.B. Jameson // Journal of Structural Biology. 2006. V. 154 (3). P. 246−254.
  18. Liu H. Antioxidant Nature of Bovine Milk ?-Lactoglobulin / H. C. Liu, W. L. Chen, S. J. T. Mao // Dairy Science. 2007. 90. P. 547−555.
  19. Fogolari F. Monomeric bovine ?-lactoglobulin adopts a ?-barrel fold at pH 2 / F. Fogolari, L. Ragona, L. Zetta, S. Romagnoli, K.G. De Kruif, H. Molinaria // FEBS Letters. 1998. 436. P. 149−154.
  20. O.B. Химия и физика молока: Учебное пособие / О. В. Богатова, Н. Г. Догарева. Оренбург: ГОУ ОГУ, 2004. — 137 с.
  21. Havea P. The roles of disulphide and non-covalent bonding in the functional properties of heat-induced whey protein gels / P. Havea, A.J. Carr, L. K. Creamer // Journal of Dairy Research. 2004. 71. P. 330−339.
  22. Д.В. Изменение белков молока при тепловой обработке / Д. В. Башаева, P.P. Хаертдинов // Молочная промышленность. 2008. № 7. С. 74−75.
  23. Ikeda S. Raman spectroscopy of heatinduced fine-stranded and particulate beta-lactoglobulin gels / S. Ikeda, E. C. Y. Li-Chan // Food Hydrocolloids. 2004. V. 18. P. 489−498.
  24. Krebs M.R. Amyloid Fibril-Like Structure Underlies the Aggregate Structure across the pH Range for b-Lactoglobulin / M.R. Krebs, G.L. Devlin, A.M. Donald // Biophysical Journal. 2009. V.96. P. 5013−5019.
  25. Kim J.I. Separation of Whey Proteins by Anion-Exchange Membranes / J.I. Kim, D.Y. Choi, K.H. Row // Korean J. Chem. Eng. 2003. 20(3). P. 538−541.
  26. Э.С. Сывороточные белки для функциональных напитков / Э. С. Токаев, Е. Н. Баженова, Р. Ю. Мироедов // Молочная промышленность. 2007. № 10. С. 55−56.
  27. Euston S.R. Denaturation and aggregation of b-lactoglobulin a preliminary molecular dynamics study / S.R. Euston, S. Ur-Rehman, G. Costello // Food Hydrocolloids. 2007. 21. P. 1081−1091.
  28. С.В. Белковые компоненты продуктов для детей дошкольного и школьного возраста / С. В. Фелик, А. Ю. Золотин, Т. А. Антипова // Молочная промышленность. 2010. № 5. С. 28−30.
  29. А. М. Пищевая аллергия / A.M. Ногаллер. М.: Медицина, 1983. -192 с.
  30. Shen X. Q. Effect of enzymic hydrolysis on the antigenicity of whey proteins / X. Q. Shen, H. Zheng, Y. K. Luo // Chin Dairy Industry. 2006. 34 (6). P. 12−15.
  31. Vandenplas Y. The use of hydrolisates in allergy prevention programmes / Y. Vandenplas // Eur. J. Clin. Nutr. 1995. 49(1). P. 84- 86.
  32. Permyakov E.A. Minireview a-Lactalbumin: structure and function / E.A. Permyakov, L.J. Berliner// FEBS Letters. 2000. 473. P. 269−274.
  33. Vanhooren A. Structural Basis for Difference in Heat Capacity Increments for Ca-Binding to Two a-Lactalbumins / A. Vanhooren, K. Vanhee, K. Noyelle, Z. Z. Majer, M. Joniau, I. Hanssens // Biophysical Journal. 2002. V.82. P. 407−417.
  34. Rosner H.I. The Human a-Lactalbumin Molten Globule: Comparison of Structural Preferences at pH 2 and pH 7 / H.I. Rosner, C. Redfield // J. Mol. Biol. 2009. 394. P. 351−362.
  35. Chowdhury F.A. A comparative study of the a-subdomains of bovine and human a-lactalbumin reveals key differences that correlate with molten globule stability / F.A. Chowdhury, D.P. Raleigh // Biochemistry. 2004. V.43. 31.
  36. Ashton L. pH-Induced conformational transitions in a-lactalbumin investigated with two-dimensional Raman correlation variance plots and moving windows / L. Ashton, E.W. Blanch // Journal of Molecular Structure. 2010. 974. P. 132−138.
  37. Do S.I. Novel induction of a-lactalbumin-mediated lacdiNAc-R expression in vivo / S.I. Do, K.Y. Lee, H.N. Kim // Biochemistry. 2000. 348. P. 229−234.
  38. Sluyser M. Application of Apoptosis to Cancer Treatment / M. Sluyser // Publisher: Springer. 2005. P. 370.
  39. Yang J.F. Structural changes of a-lactalbumin induced by low pH and oleic acid / J.F. Yang, M. Zhang, J. Chen, Y. Liang // Biochimica et Biophysica Acta. 2006. 1764. P. 1389−1396.
  40. Патент IL 162 244 B. Infant formula compositions comprising increased amounts of alpha-lactalbumin / R. Hachayal. US 60/343 253- filed 21.12.2001- pub. date 17.02.2010.-30 p.
  41. Патент US 2004/77 539 Al, Int. CI. A61K 47/00, A61K 38/38. Alpha-lactalbumin as prebiotic agent / K. Maase. № 12 003 653- filed 01.02.2001 (EP) — pub. date 22.04.2004. — 11 p.
  42. Патент EP 2002/1 241. Int.CI. A23C 19/09, A23C 9/13, A23J 1/20. Alpha-lactalbumin as prebiotic agent / K. Maase, J. Steijns. № 12 003 653- filed 01.02.2001- pub. date 01.02.2002. — 5 p.
  43. Патент US 2006/229 436 Al, Int. CI. C07K 14/76. Lactalbumin production process/ C. Svanborg, P.A. Hakansson, M.W. Svensson. № 9 724 725.8- filed 21.11.1997 (GB) — pub. date 12.10.2006. — 23 p.
  44. Патент US 2008/167 233 Al, Int. CI. A61K 38/38, A61P 31/12. Active complex of alpha-lactalbumin (HAMLET) and cofactor / C. Svanborg. № 210 464.4- filed 08.05.2002 (GB) — pub. date 10.07.2008. — 9 p.
  45. Патент US 2009/325 872 Al, Int. CI. A61K 38/38, C07K 14/76, A61P 3/00. Use of alpha-lactalbumin for regulations of glycemia / D. Tome, J.F. Huneau, T. Mikogami, B. Laplaize. № 603 810- filed 27.04.2006 (FR) — pub. date 31.12.2009. -12 p.
  46. А. Основы иммунологии / А. Ройт. M.: Мир, 1991. — 327 с.
  47. Butler J.E. Bovine immunoglobulins: Review / J.E. Butler // J. Dairy Sci. 1969. V.52. № 12. P. 1895−1909.
  48. Патент CA 2 171 607 Al, Int. CI. C07K 16/04, A61K 39/395. Method of obtaining Immunoglobulins from Colostrum and Their Use in Pharmaceutical Composition / C.J. Graham. № 1314-- filed 20.09.1993- pub. date 30.03.1995, — 25 c.
  49. Chan L.E. Thermal stability of bovine milk immunoglobulin G and the effect of added thermal protectants on the stability / L.E. Chan, A. Kummer, J.N. Losso, D.D. Kitts, S. Nakai // Food Res Int J. 1995. 28. P. 9.
  50. Mehra R. Milk immunoglobulins for helth promotion / R. Mehra, P. Marnila, H. Korhonen // International Dairy Journal. 2006. 16. P. 1262−1271.
  51. Пол. У. Иммунология. Пер. с англ./ У. Пол. М.: Мир, 1987. — 204 с.
  52. A.M. Технология получения биологически активного комплекса «иммуноглобулин-лактоферрин-лактопероксидаза» из вторичного молочного сырья. Дис. канд. техн. наук: 05.18.07 / A.M. Ильина. Москва, 2009. — 193 с.
  53. Perre P.V. Protection of newborns through Maternal Immunization. Transfer of antibody via mother’s milk / P.V. Perre // Vaccine. 2003. V.21. P. 3374−3376.
  54. Патент РФ 2 277 421 CI, МПК A61K 35/12, A61K 35/20. Способ получения секреторного иммуноглобулина, А из молозива рогатого скота/ Ю. Н. Федоров, И. Ю. Ездакова, Т. А. Чеботарева. № 2 005 109 539/15- заявл. 05.04.2005- опубл. 10.06.2006. Бюл. № 16.-6 с.
  55. Ю.М. Разработка препарата иммуноглобулина для внутривенного введения и использование его для терапии иммунодицитных состояний. Автореф. дис.. канд. медиц. наук: 14.00.36 / Ю. М. Тюриков. Москва, 2008. -28 с.
  56. Abdallah F.B. Transferrins: iron release from lactoferrin / F.B. Abdallah, J.M. El, H. Chahine // Journal of Molecular Biology. 2000. V.30. Issue 2. P. 255−266.
  57. Gonzalez-Chavez S.A. Lactoferrin: structure, function and applications / S.A. Gonzalez-Chavez, S. Arevalo-Gallegos, Q. Rascon-Cmz // International Journal of Antimicrobial Agents. 2009. 33. P. 301. el-301.e8.
  58. Abe H. Heat Stability of Bovine Lactoferrin at Acidic pH / H. Abe, H. S ai to, H. Miyakawa, Y. Tamura, S. Shimamura, E. Nagao, M. Tomita // Journal of Dairy Science. 1991. V. 74. Issue 1. P. 65−71.
  59. Патент WO 2009/154 447 Al, Int. Cl. A61K 38/40, A61K 47/26 Heat-stable, aqueous lactoferrin composition and its preparation and use / C. Linqiu, H. Maas. № 8 158 354.4- filed 16.06.2008 (EP) — pub. date 23.12.2009. — 24 p.
  60. Persson B.A. Molecular evidence of stereo-specific lactoferrin dimers in solution / B.A. Persson, M. Lund, J. Forsman, D.E.W. Chatterton, T. Akesson // Biophysical Chemistry. 2010. 151. P. 187−189.
  61. Indyk H.E. Determination of lactoferrin in bovine milk, colostrum and infant formulas by optical biosensor analysis / H.E. Indyk, E.L. Filonzi // International Dairy Journal. 2005. Y.15. Issue 5. P. 429−438.
  62. A.M. Повышение биологической ценности творога / A.M. Ильина, Г. С. Комолова, JI.B. Голубева, А. Н. Пономарев, А. А. Мерзликина // Молочная промышленность. 2011. № 4. С. 74−75.
  63. Патент US 2005/220 953 Al, Int. Cl. A23C 1/00. Process of isolation lactoferrin / А.О.F. Lihme. № PA 200 200 348- filed 07.03.2002- pub. date 06.10.2005. — 17 p.
  64. A.B. Структурно-функциональные характеристики взаимодействия церулоплазмина с лактоферрином и миелопероксидазой. Дисс.. канд. биол. наук: 03.00.04 / А. В. Соколов. Москва, 2007. — 148 с.
  65. Baker E. N. Molecular structure, binding properties and dynamics of lactoferrin / E. N. Baker, H. M. Baker // Cell. Mol. Life Sci. 2005. 62. P. 2531 2539.
  66. C.E. Лактоферрин как полифункциональная гидролаза молока человека. Дисс.. канд. хим. наук: 03.00.04 / С. Е. Бабина. Новосибирск, 2006. — 140 с.
  67. Farnaud S. Lactoferrin -a multifunctional protein with antimicrobial properties / S. Farnaud, R.W. Evans // Mol. Immunol. 2003. 40(7) P. 395−405.
  68. Патент US 2009/270 309 Al, Int. CI. A61K 38/16, A61K 38/10, A61K 38/08. Use for lactoferrin fragments and hydrolysates / J. Cornich, I.R. Reid, K.P. Palmano. № 543 031- filed 14.10.2005- pub. date 29.10.2009. — 50 p.
  69. Arnold D. Antiadenovirus activity of milk proteins: lactoferrin prevents viral infection / D. Arnold, A.M. Di Biase, M. Marchetti, A. Pietrantoni, P. Valenti, L. Seganti, F. Superti // Antiviral Res. 2002. 53(2). P.153−158.
  70. Van der Strate B.W. Antiviral activities of lactoferrin / B.W. Van der Strate, L. Beljaars, G. Molema, M.C. Harmsen, D.K. Meijer // Antiviral. Res. 2001. 52(3). P. 225−239.
  71. А.Е. Значение металлосвязывающих белков в неспецифической защите респираторного тракта. 1. Лактоферрин / А. Е. Абатуров // Здоровье ребенка. 2009. 4(19). С. 5−8.
  72. Патент AU 2 009 225 309 Al, Int. CI. А61К 38/40, A61L 15/32, С07К 14/79. Lactoferrin compositions and methods of wound treatment / E. Jose, V. Atul. pub. date 05.11.2009.-58 p.
  73. Патент AU 2 010 200 210 Al., Int. CI. A61K 38/40, C07K 14/00. Oral lactoferrin in the treatment of sepsis / K. Petrak, A. Varadhachary. pub. date 11.02.2010.- 46 p.
  74. Патент US 2007/259 007 Al, Int. CI. A61K 45/00, A61P 43/00. Lactoferrin: an adjuvant for vaccines / M.L. Krizel, J.K. Actor. № 60/635 414- filed 10.12.2004- pub. date 08.11.2007, — 19 p.
  75. Патент WO 2009/9 065 Al, Int. CI. A61K 38/16. Biofilm prevention using lactoferrin/ N. Cohen, B.J. O’Malley, A.G. Chiu, J.N. Palmer, J.D. Steiger. -60/929 674- filed 09.07.2007- pub. date 15.01.2009. 34 p.
  76. Tsuda H. Cancer prevention by bovine lactoferrin and underlying mechanisms-a review of experimental and clinical studies / H. Tsuda, K. Sekine, K. Fujita, M. Ligo // Biochem Cell Biol. 2002. 80(1). P.131−136.
  77. Патент WO 2009/118 771 А2, Int. CI. F23D 14/82. Use of lactoferrin for prevention of neonatal sepses in premature newborns / P. Manzoni, M. Acri. № RM 2 008 000 163- filed 26.03.2008- pub. date 01.10.2009. — 27 p.
  78. Wang Y.Z. Effect of dietary bovine lactoferrin on performance and antioxidant status of piglets / Y.Z. Wang, C.L. Xu, Z.H. An, J.X. Liu, J. Feng // Animal Feed Science and Technology. 2008. V.140. Issues 3−4. P. 326−336.
  79. Патент ЕР 2 196 211 Al, Int. CI. А61К 38/21, А61К 38/40, А61Р 31/12. Apolactoferrin compositions and methods of the use thereof for treating viral hepatitis С / N.E. Shatunovsku. № 970 159 P- filed 05.09.2007- pub. date 16.06.2010, — 18 p.
  80. Ortiz de Montellano P.R. Peroxidases / P.R. Ortiz de Montellano // Comprehensive Toxicology. 2010. Chapter 4.09. P. 169−184.
  81. Shin K. Identification of lactoperoxidase in mature human milk / K. Shin, M. Tomita, B. Lonnerdal // The Journal of Nutritional Biochemistry. 2000. V.ll. Issue 2. P. 94−102.
  82. Haberska К. Activity of lactoperoxidase when adsorbed on protein layers / K. Haberska, O. Svensson, S. SShleev, L. Lindh, T. Arnebrant, T. Ruzgas // Talanta. 2008. 76. P.1159−1164.
  83. Kussendrager K.D. Lactoperoxidase: physico-chemical properties, occurrence, mechanism of action and applications / K.D. Kussendrager, A.C. Hooijdonk // British Journal of Nutrition. 2000. 84 (1). P. 19−25.
  84. Huang L. Heme-protein covalent bonds in peroxidases and resistance to heme modification during halide oxidation / L. Huang, R. Paul, O. de Montellano // Archives of Biochemistry and Biophysics. 2006. V.446. Issue 1. P. 77−83.о
  85. Singh A.K. Crystal Structure of Lactoperoxidase at 2.4 A Resolution / A.K. Singh, S. Sharma, S.B. Singh, P. Kaur, A. Bhushan, A. Srinivasan, P. Tej // Journal of Molecular Biology. 2008. V.376. Issue 4. P. 1060−1075.
  86. Патент US 5 164 312, Int. CI. C12N 9/96, C12N 9/08. Method for stabilizing the enzyme lactoperoxidase in products / K.E.L. Bjorck. № 86 029 048- filed 30.06.1986 (SE) — pub. date 17.11.1992. — 3 p.
  87. Langbakk B. Demonstration and partial purification of lactoperoxidase from human colostrum / B. Langbakk, T. Flatmark // FEBS 1753. 1984. V. 174. № 2. P. 300−303.
  88. Shin K. Identification of lactoperoxidase in mature human milk / K. Shin, M. Tomita, B. Lonnerdal // The Journal of Nutritional Biochemistry. 2000. V. l 1. Issue 2. P. 94−102.
  89. Boots J.W. Lactoperoxidase: From catalytic mechanism to practical applications / J.W. Boots, R. Floris // International Dairy Journal. 2006. V.16. Issue 11. P. 12 721 276.
  90. Althaus R.L. Analysis Time and Lactation Stage Influence on Lactoperoxidase System Components in Dairy Ewe Milk / R.L. Althaus, M.P. Molina, M. Rodriguez, N. Fernandez // Journal of Dairy Science. 2001. V.84. Issue 8. P. 1829−1835.
  91. Haddadin M. S. Preservation of raw milk by activation of the natural lactoperoxidase systems / M.S. Haddadin, S.A. Ibrahim, R.K. Robinson // Food Control. 1996. V. 7. Issue 3. P. 149−152.
  92. В.П. Ферменты сырого молока и их роль в оценке его качества / В. П. Шидловская // Молочная промышленность. 2009. № 1. С. 10−12.
  93. Cankaya М. Effects of bovine milk lactoperoxidase system on some bacteria / M. Cankaya, M. Sisecioglu, O. Baris, M. Gulluce, H. Ozdemir // Prikl Biokhim Mikrobiol. 2010. 46(1). P. 64−68.
  94. Ozer B.H. Natural antimicrobial systems. Lactoperoxidase and Lactoferrin / B.H. Ozer//Encyclopedia of Food Microbiology. 2004. P. 1587−1591.
  95. Seifu E. Significance of the lactoperoxidase system in the dairy industry and its potential applications: a review / E. Seifu, E.M. Buys, E.F. Donkin // Trends in Food Science & Technology. 2005. V.16. Issue 4. P. 137−154.
  96. O.E. Лактопероксидазная система консервирования сырого молока / O.E. Овчинникова, Г. С. Комолова // Молочная промышленность. 2008. № 9. С. 69−70.
  97. Патент US 6 312 687 Bl, Int. CI. А61К 38/54, А61К 38/43. Stabilized lactoperoxidase and glucose oxidase concentrate / W.G. Guthrte, D.V. Roper. № 9 708 641- filed 29.04.1997 (GB) — pub. date 06.11.2001. — 7 p.
  98. Патент JP 1 230 600 Al. Isolation of an immunoglobulin rich fraction from whey. pub. date 14.09.1989.
  99. Metsamuuronen S. Enrichment of a-lactalbumin from diluted whey with polymeric ultrafiltration membranes / S. Metsamuuronen, M. Nystrom // Journal of Membrane Science. 2009. 337. P. 248−256.
  100. Portugal C.A.M. Effect of physicochemical conditions on the ultrafiltration of P-lactoglobulin: Fluorescence probing of induced structural change / C.A.M. Portugal, J.C. Lima, J.G. Crespo // Journal of Membrane Science. 2008. 321. P. 69−80.
  101. Практикум по биохимии: учебное пособие / Под ред. С. Е. Северина, Г. А. Соловьевой. 2-е изд., перераб. и доп. — М.: Изд-во МГУ, 1989. — 195 с.
  102. В.В. Выделение и очистка белков. Методическое пособие по курсу «Химия и биохимия белков и ферментов» / В. В. Сова, М. И. Кусайкин. -Владивосток: Изд. Дальневост. Ун-та, 2006. 42 с.
  103. Патент ЕР 1 234 507 Al, Int. CI. A23J 1/20, А23С 9/146. Process for isolating beta-lactoglobulin from milk or milk fractions / H.H.J. De Jongh № 1 200 710.0- filed 26.02.2001- pub. date 28.08.2002. — 13 p.
  104. O.E. Разработка технологии биологически активного препарата на основе защитного комплекса молока и куриного лизоцима. Дис.. канд. техн. наук: 05.18.04 / О. Е. Овчинникова. Москва, 2008. — 193 с.
  105. Патент РФ 2 390 253 С1, МПК A23J 2/20, F23J 3/08. Способ получения лактоферрина из молочного сырья / З. С. Зобкова, А. В. Мишина, Г. В. Шехватова, В. В. Смолянинов. № 2 008 151 488/13- заявл. 25.12.2008- опубл. 27.05.2010. Бюл. № 15.-5 с.
  106. Патент AU 613 688, Int. CI. A23J 001/20, С07К 003/28. Process for extracting pure fractions of lactoperoxidase and lactoferrin from milk serum / H. Burling. № 8 704 719- filed 27.11.1987- pub. date 14.06.1989. — 18 p.
  107. Патент US 5 149 647, Int. CI. C12N 9/08, C07K 3/22. Process for extracting pure fractions of lactoperoxidase and lactoferrin from milk serum / H. Burling. № 88/643- filed 25.11.1988- pub. date 22.09.1992. — 7 p.
  108. Патент ЕР 1 466 923 Al, Int. CI. C07K 14/79, A23C 9/146. Method for producing lactoferrin / S. Akinori, К Saitama. № 2 003 098 597- filed 01.04.2003- pub. date 13.10.2004, — 10 p.
  109. Патент ЕР 1 234 507 Al, Int. CI. A23J 1/20, A23C 9/146. Process for isolating beta-lactoglobulin from milk or milk fractions / H.J. De Jongh. № 1 200 710- filed 26.02.2001- pub. date 28.08.2002. — 13 p.
  110. Патент WO 97/27 757, Int. CI. A23C 9/146, 21/00, 21/06, A23J 1/20, 3/08. Production of an immunoglobulin enriched fraction from whey protein solutions / J.S. Ayers, M. Pritchard. № 280 916- filed 31.01.1996- pub. date 07.08.1997. 27 p.
  111. Патент CA 1 196 310 Al, Int. CI. C25B 7/00. A process for the separation of immunoglobulins from colostrum / R. Goudal, P. Huart, V. Sanches, J. Mahenc. № 8 201 230- filed 27.01.1982- pub. date 05.11.1985. — 16 p.
  112. Wu M.B.M. Isolation and Purification of Lactoferrin and Immunoglobulin G from Bovine Colostrum with Serial Cation-Anion Exchange Chromatography / M.B.M. Wu, Y. J Xu // Biotechnology and Bioprocess Engineering. 2009. 14. P. 155 160.
  113. Патент US 5 986 063 A, Int. CI. C07K 1/18, C07K 14/435, A23J 1/20. Isolating (3-lactoglobulin and a-lactalbumin by eluting from a cation exchanger without sodium chloride / M.R. Etzel. pub. date 16.11.1999. — 16 p.
  114. Pedersen L. Whey Proteins as a model system for chromatographic separation of proteins / L. Pedersen, J. Mollerup, E. Hansen, A. Jungbauer // Journal Chromatography B. 2003. 790. P. 161−173.
  115. Goodall S. Selective Separation of the Major Whey Proteins Using Ion Exchange Membranes / S. Goodall, A.S. Grandison, P.J. Jauregi, J. Pricetv // Dairy Sci. 2008. 91. P. 1−10.
  116. Bhattacharjee S. Studies on the fractionation of (3-lactoglobulin from casein whey using ultrafiltration and ion exchange membrane chromatography / S. Bhattacharjee, C. Bhattacharjee, S. Datta // Journal of Membrane Science. 2006. 275. P. 141−150.
  117. Патент US 4 782 138, Int. CI. A23J 1/20. Process for selectively separating the alpha-lactalbumin from the proteins of whey / J. Rialland, J. Barbier. № 8 509 153- filed 17.06. 1985- pub. date 01.11.1988. — 5 p.
  118. Патент WO 92/3 468, Int. CI. C07K 3/00, 3/24, C07K 3/28, 13/00, 15/06. Method for isolating alpha-lactalbumin from whey / W.E. Heine, P.D. KlEin, C. Miyashita. № 91/60 447- filed 23.08.1991- pub. date 05.03.1992. — 25 p.
  119. Lucena M.E. Lactalbumin precipitation from commercial whey protein concentrates / M.E. Lucena, S. Alvarez, C. Menendez, F.A. Riera, R. Alvarez // Separation and Purification Technology. 2007. 52. P. 446−453.
  120. Патент РФ № 1 709 606, МПК A61K 35/20. Способ получения лактоферрина / Р. И. Якубовская, Е. Р. Немцова, Н. И. Казачкина, В. И. Борисов, В. И. Чиссов. -№ 4 808 706/14- заявл. 01.03.1990- опубл. 27.01.2000. Бюл. № 4.
  121. Rodrigues L.R. Partitioning and separation of a-lactalbumin and (3-lactoglobulin in polyethylene glycol/ammonium sulphate aqueous two-phase systems / L.R. Rodrigues, A. Venancio, J.A. Teixeira // Biotechnology Letters. 2001. 23. P.1893−1897.
  122. Monteiroa P. S. Partition of a-lactoalbumin and (3-lactoglobulin by cloud point extraction / P. S. Monteiroa, J.S. dos Reis Coimbra, L.A. Minima, J.A. de Oliveira, L.H. Mendes da Silva// Journal of Chromatography В 2008. 867. P. 189−193.
  123. Liu L.J. Analysis molecular weight distribution on whey protein hydrolysates / L.J. Liu, C.H. Zhu, Z. Zhao // Food and boiproducts processing. 2008. 86. P. 1−6.
  124. H.C. Методы гидролиза белков молока / Н. С. Донской, А. Д. Лодыгин, А. Г. Храмцов // Сборник научных трудов СевКавГТУ. Серия «Продовольствие». 2010. № 6. С. 19−21.
  125. Э.Ф. Состав и некоторые функциональные свойства белков молока / Э. Ф. Кравченко, Ю. Я. Свириденко, Н. В. Плисов // Молочная промышленность. 2005. № 11. С. 42−45.
  126. А. Д. Изучение кинетики ферментативного гидролиза сывороточных белков с использованием электроактивированных растворов / А. Д. Лодыгин, Л. А. Борисенко, А. В. Адоньев, Е. И. Ломидзе // Вестник СевКавГТУ. Серия «Продовольствие». 2004. № 1 (7).
  127. Н.Н. О преимуществах ферментативного способа получения белковых гидролизатов / Н. Н. Максимюк, Ю. В. Марьяновская // Фундаментальные исследования. 2009. № 1. С. 34−35.
  128. Л.Я. Белковые гидролизаты: Получение, состав, применение Л. Я. Телишевская. М.: Аграрная наука, 2000. — 295 с.
  129. Mota М. V. Enzymatic hydrolysis of whey protein concentrates: peptide HPLC profiles / M.V. Mota, M.B.P. Toliveira, C. Rocha // Liquid Chromatogr. Relat. Technol. 2004. 27 (16). P. 2625−2639.
  130. Sinha R. Whey protein hydrolysate: Functional properties, nutritional quality and utilization in beverage formulation / R. Sinha, C. Radha, J. Prakash, P. Kaul // Food Chemistry. 2007. 101. P. 1484−1491.
  131. Guadix A. Production of whey protein hydrolysates with reduced allergenicity in a stable membrane reactor / A. Guadix, F. Camacho, E.M. Guadix // Journal of Food Engineering. 2006. 72. P. 398−405.
  132. Prieto С.A. A cyclic batch membrane reactor for the hydrolysis of whey protein / C.A. Prieto, A. Guadix, P. Gonzarlez-Tello, E.M. Guadix // Journal of Food Engineering. 2007. 78. P. 257−265.
  133. Prieto C.A. Optimal operation of a protein hydrolysis reactor with enzyme recycle / C.A. Prieto, E.M. Guadix, A. Guadix // Journal of Food Engineering. 2010. 97. P. 24−30.
  134. Bayram T. Antioxidant activity of whey protein fractions isolated by gel exclusion chromatography and protease treatment / T. Bayram, M. Pekmez, N. Arda, A.S. Yalcm // Talanta. 2008. 75. P. 705−709.
  135. Nik A.M. Surface adsorption alters the susceptibility of whey proteins to pepsindigestion / A.M. Nik, A.J. Wright, M. Corredig // Journal of Colloid and Interface Science. 2010. 344. P. 372−381.
  136. Galvao C.M.A. Producing a phenylalanine-free pool of peptides after tailored enzymatic hydrolyses of cheese whey / C.M.A. Galvao, G.A. Pinto, C.D.F. Jesus, R.C. Giordano, R.L.C. Giordano // Journal of Food Engineering. 2009. 91. P. 109 117.
  137. Н.С. Способы выделения белка из молочной сыворотки / Н. С. Донской // Материалы XIII научно-технической конференции «Вузовская наука Северо-Кавказскому региону». Ставрополь, 2009. Т.1. — 217 с.
  138. Lucena M. Beta-lactoglobulin removal from whey protein concentrates. Production of milk derivatives as a base for infant formulas / M. Lucena, E. Alvarez, C.S. Menendez // Sep. Purif. Technol. 2006. 52. P. 310−316.
  139. Kleinman R. E. Use of infant formulas in infants with cow milk allergy a review and recommendation / R. E. Kleinman, S. Bahna // Pediatr. Allergy. Immunol. 1991. V.4.P. 146−155.
  140. R. (3-Lactoglobulin secretion in human milk varies widely after cow’s milk ingestion in mothers of infants with cow’s milk allergy / R. Sorva, S. Makinen-Kiljunen, K. Juntunen-Backman // Allergy and Clinical Immunology. 1994. 93. P. 787−792.
  141. Makinen-Kiljunen S. Bovine (3-lactoglobulin levels in hydrolised protein formulas for infant feeding / S. Makinen-Kiljunen, R. Sorva // Clin. Exp. Allergy. 1993. V.23. P. 287−291.
  142. M.B. Биотехнология переработки молочной сыворотки /М.В. Залашко. М.: Агропромиздат, 1990. — 192 с.
  143. Kaur G. Hydrolysis of whey lactose using CTAB-permeabilized yeast cells / G. Kaur, P. S. Panesar, M.B. Bera, H. Kumar // Bioprocess Biosyst Eng. 2009. 32. P. 63−67.
  144. Aktas N. Optimization of lactose utilization in deproteinated whey by Kluyveromyces marxianus using response surface methodology (RSM) / N. Aktas, H. Boyaci, M. Mutlu, A. Tanyolac // Bioresource Technology. 2006. 97. P. 2252−2259.
  145. Rollini M. Influence of substrate on (3-galactosidase production by Kluyveromyces strains / M. Rollini, V. Trinetta, A. Musatti, M. Manzoni // Annals of Microbiology. 2008. 58 (4). P. 705−710.
  146. Rech R. Simplified feeding strategies for fed-batch cultivation of Kluyveromyces marxianus in cheese whey / R. Rech, M. Z. Ayub // Process Biochemistry. 2007. 42. P. 873−877.
  147. Goncalves J.A. Partial Purification and Characterization of p-D-Galactosidase from Kluyveromyces marxianus / J.A. Goncalves, F.J. Castillo // Journal of Dairy Science. 1982. 1982. V. 65. Issure 11. P. 2088−2094.
  148. Champluvier B. Preparation and properties of (3-galactosidase confined in cells of Kluyveromyces sp. / B. Champluvier, B. Kamp, P.G. Rouxhet // Enzyme and Microbial Technology. 1988. V.10. Issure 10. P. 611−617.
  149. Fujimura Y. Purification and molecular characterization of p-galactosidase from yeast Kluyveromyces lactis / Y. Fujimura, S. Rokushika, M. Ohnishi // J. Biol. Macromol. 2003. 3(3). P. 97−103.
  150. О.А. Получение препарата грибной (3-галактозидазы для коррекции лактазной недостаточности. Дис.. канд. техн. наук: 03.00.23 / О. А. Сухих. -Москва, 2007. 177 с.
  151. О.С. Активность и стабильность (3-галактозидаз. Дис.. канд. хим. наук: 02.00.15 / О. С. Пилипенко. Москва, 2006. — 170 с.
  152. Патент US 5 514 560 A, Int. CI. C12Q 1/54, G01N 33/573. Substrates for р-galactosidase / W.B. Manning, P. Khanna, G. Choate. pub. date 07.05.1996. — 6 p.
  153. Г. А. Основы современной пищевой биотехнологии: Учебное пособие / Г. А. Гореликова. Кемерово, 2004. — 100 с.
  154. Gosling A. Recent advances refining galactooligosaccharide production from lactose / A. Gosling, G.W. Stevens, A.R. Barber, S. E. Kentish, S.L. Gras // Food Chemistry. 2010. 121. P. 307−318.
  155. Flores M.V. Permeabilization of yeast cells {Kluyveromyces lactis) with organic solvents / M.V. Flores, C.E. Voget, R.J.J. Ertola // Enzyme and Microbial Technology. 1994. V.16. Issure4. P. 340−346.
  156. Stredansky M. Optimization of P-galactosidase extraction from Kluyveromyces marxianus / M. Stredansky, M. Tomaska, E. Sturdik, L. Kremnicky // Enzyme and Microbial Technology. 1993. V.15. Ussure 12. P. 1063−1065.
  157. Joshi M.S. Permeabilization of yeast cells (Kluyveromyces fragilis) to lactose by digitonin / M.S. Joshi, L.R. Gowda, L.C. Katwa, S.G. Bhat // Enzyme and Microbial Technology. 1989. V.ll. Issure 7. P. 439−443.
  158. Kippert F. A rapid permeabilization procedure for accurate quantitative determination of P-galactosidase activity in yeast cells / F. Kippert // FEMS Microbiology Letters. 1995. V. 128. Issure 2. P. 201−206.
  159. Becerra M. Extraction of Intracellular Proteins from Kluyveromyces lactis / M. Becerra, E. Rodriguez-Belmonte, E. Cerdan, I. Gonzalez Siso // Food technol. biotechnol. 2001. 39 (2). P. 135−139.
  160. Silva M.E. Purification of microbial (3-galactosidase from Kluyveromyces fragilis by bioaffinity partitioning / M.E. Silva, T.T. Franco // Revista de Microbiologia. 1999. 30. P. 324−331.
  161. Патент РФ 2 249 971 C2, МПК A23C21/00, A23C21/02, A23C21/10. Способ производства безлактозного продукта из молочной сыворотки / Е. Г. Нечаев, А. Р. Панченко, М. С. Тюльпанов. № 2 002 134 314/13- заявл. 19.12.2002- опубл. 20.04.2005.
  162. А.Д. Теоретические предпосылки и технология получения производных лактозы галактоолигосахаридов / А. Д. Лодыгин, А. В. Серов, А. Б. Рябцева // Вестник СевКавГТУ. 2006. № 3 (7). ISBN 5−9296−0310−3
  163. Ovsejevi К. Development of a continuous solid phase process for reduction and thiol-dependent immobilization of yeast (3-galactosidase / K. Ovsejevi, K. Cuadra, F. Batista-Viera // Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2009. 57. P. 188−193.
  164. Y. (3-Galactosidase from Kluyveromyces lactis cell disruption and enzyme immobilization using a cellulose-gelatin carrier system / Y. Numanoglu, S. Sungur // Process Biochemistry. 2004. 39. P. 703−709.
  165. Inchaurrondo V.A. Yeast Growth and (3-galactosidase production during aerobic bath cultures in lactose-limited synthetic medium / V.A. Inchaurrondo, O.M. Yantomo, C.E. Voget// Process Biochemistry. 1994. V.29 (1). P. 47−54.
  166. Domingues L. Aspergillus niger ?-galactosidase production by yeast in a continuous high cell density reactor / L. Domingues, N. Lima, J.A. Teixeira // Process Biochemistry. 2005. № 40. P. 1151−1154.
  167. Общая биотехнология. Лабораторный практикум: учебное пособие / И. В. Шакир, A.A. Красноштанова, Е. В. Парфенова, H.A. Суясов, Е. С. Бабусенко, В. Д. Смирнова. М.: РХТУ им. Д. И. Менделеева, 2008. — 120 с.
  168. Методы контроля бактериологических питательных сред. Методические указания. МУК 4.2.2316−08.
  169. A.B. Ферменты и технологии для текстиля, моющих средств, кожи, меха: Учебное пособие для ВУЗов / A.B. Чешкова. И.: ГОУВПО ИГХТУ, 2007.-282 с.
  170. Г. Иммунологические методы / Г. Фримель. Изд.: Медицина, 1987.-476 с.
  171. Г. В. Определение активности ферментов. Справочник / Г. В. Полыгалина, B.C. Чередниченко. М.: ДеЛи принт, 2003. — 375 с.
  172. Г. Б. Современные аспекты переработки молочной сыворотки мембранными методами /Г.Б. Гаврилов. Кемерово: Кузбассвузиздат, 2004. 160 с.
  173. Л. А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот/ Л. А. Остерман. М.: Наука, 1985. — 536 с.
  174. Лабораторный практикум по общей микробиологии / Н. Б. Градова, Е. С. Бабусенко, И. Б. Горнова, H.A. Гусарова. М.: РХТУ им. Д. И. Менделеева, 1999. — 130 с.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!