Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Влияние факторов стресса на свойства нитратредуктаз микроорганизмов

Диссертация: Влияние факторов стресса на свойства нитратредуктаз микроорганизмов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Обнаружено, что НР-аза галоалкалофильной денитрифицирующей бактерии Halomonas sp. Штамм AG J 1−3 не содержит молибден и Мосо, характеризуется высоким температурным оптимумом (70°С), повышенной термостабильностью и широкой субстратной специфичностью, что дает основание предполагать существование целого класса альтернативных безмолибденовых НР-аз, обладающих сходными свойствами. Апробация работы… Читать ещё >

Содержание

  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Микроорганизмы и условия стресса
      • 1. 1. 1. Температура как фактор стресса
      • 1. 1. 2. рН среды роста как фактор стресса
      • 1. 1. 3. Высокие концентрации солей как фактор стресса
      • 1. 1. 4. Изменение концентрации кислорода как фактор стресса
      • 1. 1. 5. Давление как фактор стресса
      • 1. 1. 6. Влияние химических факторов
      • 1. 1. 7. Влияние радиации
    • 1. 2. Биотехнологическое применение организмов, выращенных в 21 условиях стресса
    • 1. 3. Нитратредуктаза — ключевой фермент азотного метаболизма
      • 1. 3. 1. Ассимиляторная нитратредуктаза бактерий (Nas)
      • 1. 3. 2. Дыхательная мембранносвязанная нитратредуктаза 30 бактерий (Nar)
      • 1. 3. 3. Диссимиляторная периплазматическая нитратредуктаза 33 бактерий (Nap)
      • 1. 3. 4. Ассимиляторная нитратредуктаза (Euk-NR) эукариот
      • 1. 3. 5. Дисимиляторная нитратредуктаза эукариот
    • 1. 4. Строение активного центра нитратредуктазы
    • 1. 5. Изменение свойств и структуры нитратредуктазы под воздействием 41 факторов стресса
  • 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Реактивы, используемые в работе
    • 2. 2. Объекты исследований и условия их выращивания
      • 2. 2. 1. Fusarium oxysporum штамм 11 dn
      • 2. 2. 2. Дрожжи Rhodotorula glutinis
      • 2. 2. 3. Бактерии Halomonas sp. штамм AGJ
    • 2. 3. Получение бесклеточного экстракта
    • 2. 4. Выделение и очистка нитратредуктазы дрожжей Rhodotorula glutinis, 47 выращенных в присутствии 1 мМ вольфрамата
    • 2. 5. Определение активности нитратредуктазы. 48 2.5.1. Определение активности метилвиологензависимой нитратредуктазы
      • 2. 5. 2. Определение активности NADH- и NADPH- зависимой 49- нитратредуктазы
    • 2. 6. Определение наличия молибдокофактора
    • 2. 7. Определение молекулярной массы белков методом гель- 50 хроматографии
    • 2. 8. Определение молекулярной массы и субъединичного состава белков 50 методом электрофореза
    • 2. 9. Определение ферментативной активности в ПААГ
    • 2. 10. Определение вольфрама кинетическим методом
    • 2. 11. Аналитические методы. 53 V 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
  • J 3.1. Влияние парциального давления кислорода на свойства i нитратредуктаз гриба Fusarium oxysporum 11dn
    • 3. 1. 1. Изменение функциональных характеристик HP-азы у микро- 57 скопических грибов при стрессовых условиях (снижение парциального давления кислорода)
    • 3. 1. 2. Физиолого-биохимические характеристики гриба F. oxysporum 60 11dn1 в аэробных и анаэробных условиях
    • 3. 1. 3. Сравнение свойств НР-аз мицелия гриба F. oxysporum 11dn1, 62 инкубируемого на нитрате в аэробных и анаэробных условиях
    • 3. 1. 4. Влияние циклогексемида на активность HP-азы гриба. 66 F. oxysporum 11dn1, инкубируемого в аэробных и анаэробных условиях на среде, содержащей нитрат
    • 3. 2. Выделение, очистка и характеристика нитратредуктазы из клеток 69 солетолерантного штамма дрожжей Rhodotorula glutinis, выращенных в присутствии вольфрамата
    • 3. 2. 1. Влияние высоких (1 мМ) концентраций вольфрамата на рост 69 дрожжей Rh. glutinis
    • 3. 2. 2. Характеристика препарата нитратредуктазы из экстракта клеток 70 дрожжей Rh. glutinis, выращенных на 1 мМ вольфрамате
    • 3. 2. 3. Выделение и очистка нитратредуктазы
    • 3. 2. 4. Структура и свойства выделенной нитратредуктазы
    • 3. 2. 5. Защитные механизмы, обеспечивающие устойчивость дрожжей 82 Rh. glutinis к 1 мМ вольфрамату
    • 3. 3. Выделение и характеристика новой, не содержащей молибден 84 нитратредуктазы из галоалкалофильной бактерии Halomonas sp. штамм AGJ
    • 3. 3. 1. Выделение и очистка HP-азы из клеток галоалкалофильной бактерии Halomonas sp. штамм AG J
    • 3. 3. 2. Физико-химические свойства HP-азы из клеток 86 галоалкалофильной бактерии Halomonas sp. штамм AG J
    • 3. 3. 3. Спектр ферментативной активности HP-азы бактерии 89 Halomonas sp. штамм AG J
    • 3. 3. 4. Анализ структуры HP-азы бактерии Halomonas sp. 93 штамм AG J

Влияние факторов стресса на свойства нитратредуктаз микроорганизмов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

В последние десятилетия огромный интерес исследователей вызывает изучение действия факторов стресса на рост и развитие микроорганизмов. Согласно современным представлениям стрессогенными факторами считают не только экстремальные значения рН, температуры, высокие концентрации солей, но и другие факторы, не являющиеся традиционными для жизнедеятельности данного вида микроорганизмов. Особого внимания заслуживает ключевой фермент азотного обмена — нитратредуктаза (НР-аза), поскольку понимание механизмов его функционирования в «нормальных» условиях и условиях стресса (которым часто подвергаются микроорганизмы и растения), имеет не только фундаментальное, теоретическое, но и большое практическое значение. Несмотря на разнообразие форм НР-аз и различную локализацию в клетке, все до сих пор исследованные HP-азы микроорганизмов и растений, выращенных в «нормальных» условиях, содержали в активном центре молибден в виде молибденового кофактора (Мосо). Лишь в самое последнее время появились первые указания на то, что «необычные» условия жизнедеятельности микроорганизмов (высокие концентрации железа, ванадата и др.) могут приводить к структурной модификации HP-азы, связанной с перестройкой ее активного центра. Так, из диссимиляторной ванадат-восстанавливающей бактерии Pseudomonas isachenhovii, выращенной на среде с ванадатом и нитратом, в нашей лаборатории впервые были выделены две НР-азы (периплазматическая и мембранносвязанная), не содержащие молибден и молибденовый кофактор [Antipov et al., 1998]. Периплазматическая НР-аза содержала в активном центре ванадий, что могло быть связно с условиями обитания микроорганизма. Из железо-восстанавливающей бактерии Geobacter metallireducens, выращенной на среде, содержащей нитрат или железо, был выделен гем-содержащий мембранный ферментный комплекс, способный восстанавливать нитраты и не содержавший в своем составе молибден [Murillo et al., 1999]. Следовательно, изучение влияния факторов стресса на азотный обмен в целом и, в частности, на его ключевой фермент — HP-азу, является актуальной проблемой.

Цель и задачи исследования

Целью настоящей работы стало изучение влияния факторов стресса на свойства и структуру НР-азы у прокариот (галоалкалофильные бактерии Halomonas sp. Штамм AG J 1−3) и эукариот (гриб.

Fusarium oxysporum от ассимиляторного аналога, солетолерантные дрожжи Rhodotorula glutinis). Спектр факторов стресса включал высокие концентрации солей, щелочные значения рН, смену условий культивирования (аэробиоз-анаэробиоз). Научная новизна.

• Обнаружено, что гриб F. oxysporum штамм 11dn1 способен к денитрификации в анаэробных условиях, что выделяет его среди других эукариотических организмов. Гриб синтезирует de novo активную диссимиляторную HP-азу, существенно отличающуюся по своим свойствам от ассимиляторного фермента.

• Показано, что солетолерантные дрожжи Rhodotorula glutinis в ответ на воздействие 1 мМ вольфрамата способны синтезировать вольфрам-связывающий белок, сорбирующий до 4,6−9,9 мкг вольфрама /мг белка. Синтезируемая при этом НР-аза характеризуется необычной устойчивостью к высоким концентрациям вольфрама (сохранение 100% -ой активности при воздействии 1 мМ вольфрамата).

• Обнаружено, что НР-аза галоалкалофильной денитрифицирующей бактерии Halomonas sp. Штамм AG J 1−3 не содержит молибден и Мосо, характеризуется высоким температурным оптимумом (70°С), повышенной термостабильностью и широкой субстратной специфичностью, что дает основание предполагать существование целого класса альтернативных безмолибденовых НР-аз, обладающих сходными свойствами.

Научно-практическое значение. Полученные данные позволяют существенно расширить представление о влиянии факторов стресса на свойства ключевого фермента азотного обмена — HP-азу. Настоящая работа является фундаментальным исследованием, однако уникальные свойства исследуемых НР-аз (высокий оптимум температуры, высокая стабильность и термостабильность) создают предпосылки для их практического применения в качестве биологических компонентов для очистки различных техногенных объектов.

Апробация работы. Материалы диссертационной работы докладывались на XIII международной конференции молодых ученых по химии и химической технологии «МКХТ-99» (Москва, 1999), на школе-конференции «Горизонты физико-химической биологии» (Пущино, 2000), на III Съезде биохимического общества России (Санкт-Петербург, 2002), на школе-конференции «Биологиянаука XXI века» (Пущино, 2004).

Публикации. По материалам диссертационной работы опубликовано 9 печатных работ, в числе которых 5 статей в ведущих российских журналах.

Структура и объем диссертации

Диссертационная работа состоит из введения, обзора литературы, материалов и методов исследований, изложения результатов и их обсуждения, выводов и списка цитируемой литературы. Работа изложена на 122 страницах. Список цитируемой литературы включает 231 наименование, в том числе 213 на иностранных языках. Иллюстративный материал содержит 29 рисунков и 7 таблиц.

5. ВЫВОДЫ.

1. Изучено влияние факторов стресса (изменение концентрации кислорода, влияние высоких концентраций солей тяжелых металлов, щелочные значения рН) на эукариотические (гриб F. oxysporum штамм 11dn1, солетолерантный штамм дрожжей Rhodotorula glutinis) и прокариотические (галоалкалофильные бактерии Halomonas sp. штамм AGJ 1−3) организмы.

2. Показано, что смена аэробных условий на анаэробные при культивировании гриба Fusarium oxysporum штамм приводила к индукции синтеза высокоактивной диссимиляторной НР-азы, отличавшейся от ассимиляторного аналога не только активностью, но и молекулярной массой, температурным оптимумом.

3. В ответ на высокие концентрации вольфрама (в отсутствии молибдена в среде выращивания) клетки солетолерантного штамма дрожжей Rhodotorula glutinis синтезировали вольфрам-связывающий белок, сорбирующий до 4,6−9,9 мкг вольфрама/мг белка. Выделенный из клеток дрожжей, выращенных в таких условиях, электрофоретически гомогенный препарат НР-азы обладал повышенным температурным оптимумом (35−45°С) и необычной устойчивостью к вольфраму (сохранение 100% -ой активности НР-азы при воздействии 1 мМ вольфрамата).

4. Рост галоалкалофильных бактерий Halomonas sp., штамм AGJ 1−3, в щелочных условиях (рН 10,5) в присутствии высоких концентраций солей сопровождался синтезом альтернативной НР-азы, не содержавшей молибден и молибденовый кофактор. Выделенный электрофоретически гомогенный препарат НР-азы характеризовался высоким температурным оптимумом (70°С), повышенной термостабильностью и широкой субстратной специфичностью.

Список работ, опубликованных по теме диссертации.

Статьи.

1. Носиков А. Н., Чичикало Е. В. Голубева Л.И., Звягильская Р. А., Львов Н. П. (2000) Стимуляция нитратредуктазной активности в солетолерантных дрожжах Rhodotorula glutinis вольфрамом в присутствии молибдена. Биохимия, 65(2), 245−249.

2. Носиков А. Н., Чичикало Е. В., Львов Н. П. (2001) Кинетический метод определения вольфрама в вольфрам-содержащих ферментах. Прикл. Биохимия и микробиология, 37(6), 739−741.

3. Морозкина Е. В., Носиков А. Н., Звягильская Р. А., Львов Н. П. (2005) Выделение, очистка и характеристика нитратредуктазы из клеток солетолерантного штамма дрожжей Rhodotorula glutinis, выращенных в присутствии вольфрамата. Биохимия, 70(7), 980−986.

4. Антипов А. Н., Морозкина Е. В. Сорокин Д.Ю., Голубева Л. И., Звягильская Р. А., Львов Н. П. (2005) Характеристика не содержащей молибден нитратредуктазы галоалкалофильной бактерии Halomonas sp, штамм AGJ 1−3. Биохимия, 70(7), 968−973.

5. Морозкина Е. В., Кура ко в А.В., Носиков А. Н., Сапова Е. В., Львов Н. П. (2005) Свойства нитратредуктазы гриба Fusarium oxysporum 11dn1, выращенного в аэробных и анаэробных условиях. Прикл. Биохимия и микробиология, 41 (3), 298−302.

Тезисы.

1. Чичикало Е. В., Оводов П. В., Носиков А. Н. Нитратное питание солетолерантных дрожжей: влияние засоления и тяжелых металлов. Тезисы докл. XIII Международной конференции молодых ученых по химии и химической технологии «МКХТ-99», Москва, 1999, с. 44.

2. Носиков А. Н., Чичикало Е. В., Звягильская Р. А., Львов Н. П. Влияние вольфрама на нитратредуктазу солетолерантных дрожжей Rhodotorula glutinis. Тезисы докл. на школе-конференции «Горизонты физико-химической биологии28 мая — 2 июня, Пущино, 2000, с. 317−318.

3. Антипов А. Н., Салина Е. Г., Болтянская Ю. В., Чичикало Е. В. Особенности нитратредуктаз алкалофильных микроорганизмов. Ill Съезд биохимического общества России, 26 июня — 1 июля, Санкт-Петербург, 2002, с. 62.

4. Морозкина Е. В., Антипов А. Н. (2004) Нитратредуктаза, не содержащая молибден и молибденовый кофактор из алкалофильной бактерии Halomonas sp. Штамм AGJ 1−3. Тезисы докл. на школе-конференции «Биология — наука XXI века», 17−21 мая, Пущино, 2004, с. 62.

4.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В результате проведенных исследований было обнаружено, что ответ микроорганизмов на воздействие факторов стресса зависит от особенностей метаболизма данного организма и природы фактора стресса. Выращивание гриба Fusarium oxysporum 11dn1 в условиях варьирования концентраций кислорода вызывало кардинальную перестройку метаболизма организмапереход от ассимиляторного типа азотного обмена к диссимиляторному. Рост дрожжей Rhodotorula glutinis на среде с высокими концентрациями вольфрама (антагониста молибдена), приводил к синтезу новой вольфрам-устойчивой формы НР-азы, одновременно синтезировался (лись) и вольфрам-связывающий (ие) белок (и), способствуя уменьшению внутриклеточной концентрации вольфрама. Рост бактерий Halomonas sp. в экстремальных условиях (высокая концентрация солей, рН 10,5) сопровождался синтезом альтернативной (безмолибденовой) НР-азы, отличающейся от «нормальных» НР-аз не только по строению активного центра, но и по своим физико-химическим свойствам (высокий оптимум температуры — 70 °C, полианионредуктазная активность и др.).

Показать весь текст

Список литературы

  1. Е.Н., Звягильская Р. А. (1999) Адаптация дрожжей к солевому стрессу. Прикл. Биохим. Микробиол., 35(3), 243−256
  2. Е.Н., Исакова Е. П., Сидоров Н. Н., Абрамова Н. Б., Ушакова Н. А., Соарес М.И.М., Звягильская Р. А. (1999). Адаптация клеток солетолерантного штамма дрожжей Yarrowia lipolytics к солевому стрессу. Биохимия, 64(9), 109−116.
  3. А.Н., Ляликова Н. Н., Хижняк Т. В., Львов Н.П (1999) Некоторые свойства диссимиляторных нитратредуктаз, не содержащих молибден и молибденовый кофактор. Биохимия, 64, 581−586
  4. С.А., Гвоздев Р. И., Кильдибеков Н. А., Львов Н. П. (1987) Высокочувствительный кинетический микрометод определения молибдена в растительном материале. Прикл. Биохимия и микробиология, 23, 284−287
  5. Г. А. (1993) Эпиконтинентальные содовые водоемы как предполагаемые реликтовые биотопы формирования наземной биоты. Микробиология, 62, 789−800
  6. Г. А., Жилина Т. Н., Кевбрин В. В. (1999) Алкалофильное микробное сообщество и его функциональное разнообразие. Микробиология, 68, 579−599
  7. Г. А., Жилина Т. Н. (2000) Содовые озера природная модель древней биосферы континентов. Природа, 2, 45−55
  8. Р.А., Вартапетян Б. Б., Львов Н. П. (1996) Диссимиляция нитратов у эукариот. Прикл. Биохимия и микробиология, 38(2), 179−184
  9. К.Л., Львов Н. П., Заболотный А. И. (1991) Белки семян люпина, связывающие молибден, вольфрам и радионуклиды выбросов Чернобыльской АЭС. Биохимия, 56(7), 1220−1227
  10. А.В., Пахненко О. А., Костина Н. В., Умаров М. М. (1997) Образование закиси азота микроскопическими грибами на питательных средах и в стерильной почве. Почвоведение, 30, 1344−1349.
  11. Н. П. (1989) Молибден в ассимиляции азота у растений и микроорганизмов. 43-е Баховские чтения. М. «Наука»
  12. Н.П., Носиков А. Н., Антипов А. Н. (2002) Вольфрам-содержащие ферменты. Биохимия, 67(2), 234−239
  13. А.Н., Чичикало Е. В., Голубева Л. И., Звягильская Р. А., Львов Н. П. (2000) Стимуляция нитратредуктазной активности в солетолерантных дрожжах Rhodotorula glutinis вольфрамом в присутствии молибдена. Биохимия, 65(2), 245−249
  14. А.Н., Чичикало Е. В., Львов Н. П. (2001) Кинетический метод определения вольфрама в вольфрам-содержащих ферментах. Прикл. Биохимия и микробиология, 37(6), 739−741
  15. Р.П. (1963) Кинетический метод определения следов вольфрама и молибдена. Аналит. химия., 18, 603−609
  16. Д.Ю., Митюшина Л. Л. (1998) Особенности ультраструктуры алкалофильных гетеротрофных бактерий, окисляющих серные соединения до тетратионата. Микробиология, 67, 93−101
  17. Д.Ю. (2003) Окисление соединений серы облигатно органотрофными бактериями. Микробиология, 72, 725−739
  18. Adams, М. W.W., and Kelly, R. М. (1995а). Enzymes from microorganisms from extreme environments. C&ENews, 73, 32−42.
  19. Adams, M. W.W., Perler, F. B. and Kelly, R. M. (1995b). Extremozymes: expanding the limits of biocatalysis. BioTechnology, 13, 662−668
  20. Alvarez-Ossorio, M., Muriana, F. J. G., de la Rosa, F. F. and Relimpio, A. M. (1992). Purification and characterization of nitrate reductase from the halophile archaebacterium Haloferax mediterranei. Z. Naturforsch. 47, 670 676
  21. Afshar, S., Kim, C., Monbouquette, H. G. and Schroder, I. (1998). Effect of tungstate on nitrate reduction by the hyperthermophilic archaeon Pyrobaculum aerophilum. Appl. Environ. Microbiol., 64, 3004−3008
  22. Afshar, S., Johnson, E., de Vries, S. and Schroder, I. (2000) Properties of a thermostable nitrate reductase from the hyperthermophilic archaeon Pyrobaculum aerophilum. J. Bacteriol., 183, 5491−5495
  23. Amaar, Y.G., Moore, M.M. (1998) Mapping of the nitrate-assimilation gene cluster (crnA-niiA-niaD) and characterization of the nitrite reductase gene (niiA) in the opportunistic fungal pathogen Aspergillus fumigatus. Curr. Genet., 33, 206−215
  24. Antipov, A.N., Lyalikova, N.N., Khijniak, T.V., L’vov, N.P. (1998) Molybdenum-free nitrate reductases from vanadate-reducing bacteria. FEBS Lett., 441, 257−260
  25. Antipov, A.N., Lyalikova, N.N. and L’vov, N.P. (2000) Vanadium-binding protein excreted by vanadate-reducing bacteria. Life, 49, 137−141
  26. Antipov, A.N., Sorokin, D.Y., L’vov, N.P. and Kuenen, J.G. (2003) New enzyme belonging to the family of molybdenum-free nitrate reductases. Biochem. J., 369, 185−189
  27. Bates, D.M., Lazazzera, B.A. and Kiley, P.J. (1995) Characterization of FNR* mutant protein indicates two distinct mechanisms for altering oxygen regulation of the Escherichia coli transcription factor FNR. J. Bacteriol., 177, 3972−3978
  28. , J.R. (1997). Against all odds: the survival strategies of Deinococcus radiodurans. Annual. Review of Microbiology, 51, 203−224.
  29. Battista, J. R., Earl, A.M. and Park, M.-J. (1999) Why is Deinococcus radiodurans so resistant to ionizing radiation? Trends in Microbiol., 7, 362−365
  30. Bedzyk, L., Wang, Т., Ye, R. W. (1999). The periplasmic nitrate reductase in Pseudomonas sp. strain G-179 catalyzes the first step of denitrification. J. Bacteriol., 181,2802−2806
  31. Ben-Amotz, A. and Avron, M. (1990) Dunaliella bardawil can survive especially high irradiance levels by theaccumulation of b-carotene. Trends Biotechnol. 8,121−126.
  32. Belak, S. and Thoren, P. (2001). Molecular diagnosis of animal disease: some experiences over the last decade. Expert Review of Molecular Diagnostics, 1,434−443.
  33. Bell, L. C., Richardson, D. J. and Ferguson, S. J. (1990). Periplasmic and membrane-bound respiratory nitrate reductases in Thiosphaera pantotropha.
  34. The periplasmic enzyme catalyses the first step in aerobic denitrification. FEBS Lett, 265, 85−87
  35. Berks, В. C., Richardson, D. J., Reilly, A., Willis, A. C. and Ferguson, S. J. (1995a). The napEDABC gene cluster encoding the periplasmic nitrate reductase system of Thiosphaera pantotropha. Biochem. J., 309, 983−992.
  36. Berks, В. C., Ferguson, S. J., Moir, J. W. and Richardson, D. J. (1995b). Enzymes and electron transport systems that catalyse the respiratory reduction of nitrogen oxides and oxyanions. Biochim Biophys Acta 1232, 97 173
  37. Berks, В. CM Sargent, F. and Palmer, T. (2000) The Tat protein export pathway. Mol. Microbiol., 35, 260−274
  38. Bickel-Sankotter, S., and Ufer, M. (1995). Properties of a dissimilatory nitrate reductase from the halophilic archaeon Haloferax volcanii. Z. Naturforsch., 50, 365−372
  39. Blasco, R., Castillo, F. and Martinez-Luque, M. (1997) The assimilatory nitrate reductase from the phototrophic bacterium, Rhodobacter capsulatus E1F1, is a flavoprotein. FEBS Lett., 414,45−49
  40. Blochl, E., Rachel, R., Burggraf, S., Hafenbradl, D., Jannasch, H. W. and Stetter К. O. (1997). Pyrolobus fumarii, gen. and sp. nov., represents a novel group of archaea, extending the upper temperature limit for life to 113 °C. Extremophiles, 1,14−21.
  41. Boyington, J. C., Gladyshev, V. N., Khangulov, S. V., Stadtman, Т. C. and Sun P. D. (1997) Crystal structure of formate dehydrogenase H: catalysis involving Mo, molybdopterin, selenocysteine and an Fe4S4 cluster. Science, 275, 1305−1308
  42. Bradford, M. A (1976) rapid sensitive method for quantitation of micrograrr quantities of protein utilizing the principle of protein dye binding Anal.Biochem., 72, 248−254
  43. Brim, H., McFarlan, S.C., Fredrickson, J.K., Minton, K.W., Zhai, M., Wackett, L.P. and Daly, M.J. (2000). Engineering radiationresistant bacteriafor metal remediation in radioactive mixed waste environments. Nature Biotechnology, 18, 85−90.
  44. Brondijk, T.H.C., Fiegen, D, Richardson, D.J. and Cole, J.A. (2002) Roles of NapF, NapG and NapH, subunits of the Escherichia coli periplasmic nitrate reductase, in ubiquinol oxidation. Molecular Microbiology, 44, 245−255
  45. Brown, S. H., and Kelly, R. M. (1993) Characterization of amylolytic enzymes, having both x-1,4 and x-1,6 hydrolytic activity, from the thermophilic archaea Pyrococcus furiosus and Thermococcus litoralis. Appl. Environ. Microbiol., 59, 2614−2621
  46. , А. Т., Ward, A. C., Goodfellow, M. (2000). Search and Discovery Strategies for Biotechnology: the Paradigm Shift. Microbiol Mol Biol Rev, 64, 573−606
  47. Carter, J. P., Richardson, D. J. and Spiro, S. (1995) Isolation and characterisation of a strain of Pseudomonas putida that can express a periplasmic nitrate reductase. Arch. Microbiol. 163, 159−166
  48. , W. H. (1999) Nitrate reductase structure, function and regulation: bringing the gap between biochemistry and physiology. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., 50, 277−303
  49. , W.H. (2001) Struature and function of eukaryotic NAD(P)H: nitrate reductase. Cell. Mol. Life Sci., 58, 194−204
  50. Carmody, R.J. and Cotter, T.G. (2001) Signalling apoptosis: a radical approach. Redox. Rep., 6(2), 77−90
  51. Crain, B.R. and Getzoff, E.D. (1996) The relationship between structure and function for the sulfite reductases. Curr. Opin. Struct. Bio., 6, 744−756
  52. Crawford, N.M. and Glass, A.M.D. (1998) Molecular and physiological aspects of nitrate uptake in plants. Trends Plant Sci., 3, 389−395
  53. Cummings, S.P., and Black, G.W. (1999) Polymer hydrolysis in a cold climate. Extremophiles, 3, 81−87.
  54. Czjzek, M., Dos Santos, J. P., Pommier, J., Giordano, G., Mejean, V. and Hase, r R. (1998) Crystal structure of oxidized trimethylamine N-oxide reductase from Shewanella massilia at 2.5 A resolution. J. Mol. Biol., 284, 435−447
  55. , M.J. (2001). The emerging impact of genomics on the development of biological weapons. Threats and benefits posed by engineered extremophiles. Clinics in Laboratory Medicine, 21, 619−629.
  56. Daniel-Vedele, F., Filleur, S. and Caboche, M. (1998) Nitrate transport: a key step in nitrate assimilation. Curr. Opin. Plant Biol., 1,235−239
  57. Darwin, A. J., Ziegelhoffer, E. C., Kiley, P. J. & Stewart, V. (1998). Fnr, NarP and NarL regulation of Escherichia coli K-12 napF (periplasmic nitrate reductase) operon transcription in vitro. J Bacteriol 180, 4192−4198
  58. , B.J. (1965) Disk electrophoresis: Method and application to human serum protein. Ann. N.Y. Acad. Sci., 121, 404−407
  59. Deckert G., Warren P. V., Gaasterland Т., Young W. G., Lenox A. L., Graham D. E. et al. (1998) The complete genome of the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus. Nature, 392, 353−358
  60. DeLong, E. F., Franks, D. G. and Yayanos, A. A. (1997) Evolutionary relationships of cultivated psychrophilic and barophilic deep-sea bacteria. Appl. Environ. Microbiol., 63, 2105−2108
  61. , J.W. (2002). Psychrophiles and polar regions. Current Opinion in Microbiology, 5, 301−309.
  62. Deng, M., Moureax, Т., and Caboshe, M. (1989) Tangstate, a molybdate analog inactivating nitrate reductase, deregulates the expression of the nitrate reductase structural gene. Plant Physiol., 91, 304−309
  63. Dennis, P. P. and Shimmin, L. C. (1997). Evolutionary divergence and salinity-mediated selection in halophilic Archaea. Microbiol. Mol. Biol. Rev., 61, 90−104
  64. Dilks, К., Rose, R. W., Hartmann, E., Pohlschroder, M. (2003). Prokaryotic utilization of the twin-arginine translocation pathway: a genomic survey. J. Bacteriol., 185,1478−1483
  65. Dobao, M. M., Martinez-Luque, M., Moreno-Vivian, C. and Castillo, F. (1994). Effect of carbon and nitrogen metabolism on nitrate reductase activity of Rhodobacter capsulatus E1F1. Can. J.Microbiol., 40, 645−650
  66. Doemel, W. N. and Brock, T. D. (1971) The physiological ecology of Cyanidium caldarium. J. Gen. Microbiol., 67,17−32.
  67. Driessen, A.J.M., Van de Vossenberg, J.L.C.M and Konings, W.N. (1996) Membrane composition and ion-permeability in extremophiles. FEMS Microbiol. Rev., 18, 139−148
  68. A.W., Grant W.D., Jones B.E., Meijer D., Marquez M.C., Ventosa A. (2000) Phylogenetic diversity of soda lake alkaliphiles. Extremophiles, 4, 53−60
  69. , J. (2003) Facing extremes: archaeal surface-layer (glyco)proteins. Microbiology, 149, 3347−3351
  70. Engle, M., Li, Y., Woese, C. and Wiegel, J. (1995). Isolation and characterization of a novel alkalitolerant thermophile, Anaerobranca horikoshii gen. nov., sp. nov. International J. Syst. Bacteriol., 45, 454−461.
  71. Eser, M., Ehrmann, M. (2003). SecA-dependent quality control of intracellular protein localization. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A,. 100, 13 231−13 234
  72. Fekkes, P., and A. Driessen, J.M. (1999). Protein targeting to the bacterial cytoplasmic membrane. Microbiol. Mot. Biol. Rev., 63,161−173
  73. Feller, G. and Gerday, C. (1997) Psychrophilic enzymes: molecular basis of cold adaptation. Cell. mol. life sci., 53, 830−841
  74. Ferreira, A.C., Nobre, M.F., Moore, E., Rainey, F.A., Battista, J.R. and da Costa, M.S. (1999) Characterization and radiation resistance of new isolates of Rubrobacter radiotolerans and Rubrobacter xylanophilus. Extremophiles 3, 235−238.
  75. Fariss, M. W., Chan, С. В., Patel, M., Van Houten, B. and Orrenius, S.2005) Role of mitochondria in toxic oxidative stress. Mol. Interv., 5(2), 94−111
  76. Flanagan, D.A., Gregory, L.G., Carter, J.P., Karakas-Sen, A., Richardson, D.J. and Spiro, S. (1999) Detection of genes for periplasmic nitrate reductase in nitrate-respiring bacteria and in community DNA. FEMS Microbiol. Lett, 177,263−270
  77. , B. (2000) Nitrate transporter in plants: structure, function and regulation. Biochim. Biophys. Acta, 1465, 219−235
  78. Frias, J. E., Flores, E. and Herrero, A. (1997) Nitrate assimilation gene cluster from the heterocyst-forming cyanobacterium Anabaena sp. strain PCC 7120. J. Bacteriol., 179, 477−486
  79. , S. (2002) Extremonhiles: developments of their special finctions and potential resources. J. Biosci. Bioeng., 94, 518−525.
  80. Galimand, M., Gamper, M., Zimmermann, A. and Haas, D. (1991) Positive FNR like control of anaerobic arginine degradation and nitrate respiration in Pseudomonas aeruginosa. J. Bacteriol., 173,1598−1606.
  81. , E. A. (1993). Compatible solutes of halophilic eubacteria: molecular principles, water-solute interaction, stress protection. Experientia, 49, 487−496.
  82. , E. A. (1995). Osmoadaptation in bacteria. Adv. Microb. Physiol., 37, 273−328
  83. Galvan, A. and Fernandez, E. (2001) Eukaryotic nitrate and nitrite transporters. CMLS, Cell. Mol. Life Sci., 58, 225−233
  84. Gandbhir, M., Rashed, I., Marliere, P. and Mutzel, R. (1995). Convergent evolution of amino acid usage in archaebacterial and eubacterial lineages adapted to high salt. Res. Microbiol., 146,113−120
  85. Gangeswaran, R., and R. A. Eady. (1996) Flavodoxin of Azotobacter vinelandii: characterization and role in electron donation to purified assimilatory nitrate reductase. Biochem. J., 317,103−108
  86. Gavira, M., Roldan, M. D., Castillo, F. & Moreno-Vivian, C. (2002). Regulation of nap gene expression and periplasmic nitrate reductase activity in the phototrophic bacterium Rhodobacter sphaeroides DSM158. J Bacteriol 184, 1693−1702
  87. Grass, G., Grobe, C. and Nies, D.H. (2000) Regulation of the cnr cobalt/nicel resistance determinant from Ralstonia sp. CH34. J. Bacteriol., 182, 13 901 398.
  88. Gregory, L.G., Bond, P.L., Richardson, D.J. and Spiro, S. (2003) Characterisation of a nitrate respiring bacterial community using the nitrate reductase gene (narG) as a functional marker. Microbiology, 149, 229−237
  89. Gregory, L.G., Karakas-Sen, A., Richardson, D.J. and Spiro, S. (2000) Detection of genes for membrane-bound nitrate reductase in nitrate-respiring bacteria and in community DNA. FEMS Microbiology Letters, 183, 273−279
  90. Gomes, J. and Steiner, W. (2004) The biocatalytic potential of extremophiles and extremozymes. Food Technol. Biotechnol. 42, 223−235.
  91. Guerrero, M.G. and Gutierrez, M. (1977) Purification and properties of the NADPH: nitrate reductase of the yeast Rhodotorula glutinis. Biochim. Biophys. Acta., 482, 271−285
  92. Hall, N and Tomsett, A.B. (2000) Structure-function analysis of NADPH: nitrate reductase from Aspergillus nidulans: analysis of altered pyridine nucleotide specificity in vivo. Microbiology, 146,1399−1406
  93. Herrero, A Muro-Pastor, A. M., and Flores, E. (2001) Nitrogen control in cyanobacteria. J. Bacteriol. 183,411−425
  94. Hille, R., Retey, J., Bartlewski-Hof, V., Reichenbechen, W. and Schink, B. (1999) Mechanistic aspects of molybdenum-containing enzymes. FEMS Microbiol. Rev., 22, 489−501
  95. , R. (2002) Molybdenum and tungsten in biology. TRENDS in Biochem. Sci., 27(7), 360−367.
  96. Hochstein, L. I., and Lang, F. (1991) Purification and properties of a dissimilatory nitrate reductase from Haloferax denitrificans. Arch. Biochem. Biophys., 288, 380−385
  97. , K. (1999) Alkaliphiles: some applications of their products for biotechnology. Microbiol. Mol. Biol. Rev., 63,735−750
  98. , К. (1998) Barophiles: deep-sea microorganisms adapted to an extreme environment. Curr. Microbiol., 1, 291−295
  99. , R.D. (1983) Purification and comparison of nit-1 and wild-type NADPH: nitrate reductase of Neurospora crassa.Biochim. Biophys. Acta, 744, 7−15
  100. Hough, D.W. and Danson, M.J. (1999). Extremozymes. Current Opinion in Chemical Biology- 3, 39−46.
  101. Irwin, J. A. and Baird, A. W. 2004 Extremophiles and their application to veterinary medicine. Irish Veterinary Journal, 57, 348 354
  102. Isken, S. and de Bont, J. A. M. (1998) Bacteria tolerant to organic solvents. Extremophiles, 2, 229−238.
  103. Ito, S., Kobayashi, Т., Ara, K., Ozaki, K., Kawai, S. and Hatada, Y. (1998). Alkaline detergent enzymes from alkaliphiles: enzymatic properties, genetics and structures. Extremophiles, 2, 185−190.
  104. Joseph-Horne, Т., Hollomon, D.W. and Wood, P.M. (2001) Fungal respiration: a fusion of standard and alternative components. Biochim Biophys Acta, 1504, 179−195
  105. Jormakka, M., Byrne, B. and Iwata S. (2003) Protonmotive force generation by a redox loop mechanism. FEBS Lett., 545, 25−30
  106. Jones, В. E., Grant, W. D., Duckworth, A. W. and Owenson, G. G. (1998) Microbial diversity of soda lakes. Extremophiles, 2,191−200.
  107. Johnson, D.B. and Hallberg, K.B. (2003). The microbiology of acidic mine waters. Research in Microbiology, 154, 466−473
  108. Kato, С. and Barlett, D.H. (1997) The molecular biology of barophilic bacteria. Extremophiles, 1,111−116.
  109. Kato, C., L. Li, Y. Nakamura, J. Tamaoka, and K. Horikoshi. (1998). Extremely barophilic bacteria isolated from the Mariana Trench, Challenger Deep, at a depth of 11,000 meters. Appl. Environ. Microbiol., 64, 1510−1513
  110. Kempe, S. and Degens, E.T. (1985) An early soda ocean? Chem. Geol, 53, 95−108
  111. Kerschen, E. J., Irani, V. R., Hassett, D. J., Rowe, J. J. (2001). snr-1 gene is required for nitrate reduction in Pseudomonas aeruginosa PA01. J. Bacteriol., 183,2125−2131
  112. Kiley, P.J. and Beinert, H. (1998) Oxygen sensing by the global regulator, FNR: the role of the iron-sulfur cluster. FEMS Microbiol Rev., 22(5), 341−52
  113. Kim, K.K., Kim, R. and Kim, S.H. (1998) Crystal structure of a small heat-shock protein. Nature, 394, 595−599
  114. Kletzin, A. and. Adams, M. W. W (1996) Tungsten in biological systems. FEMS Microbiol. Rev., 18, 5−63
  115. Kobayashi, M., Matsuo, Y., Takimoto, A., Suzuki, S., Maruo, F., and Shoun, H. (1996) Denitrification, a novel type of respiratory metabolism in fungal mitochondrion. J. Biol. Chem. 271,16 263−16 267
  116. Kurakov, A. V, Nosikov, A.N., Skrynnikova, E.V., L’vov, N.P. (2000) Nitrate reductase and nitrous oxide production by Fusarium oxysporum 11dn1 under aerobic and anaerobic conditions. Curr. Microbiol., 41,114−119.
  117. , U.K. (1970) Cleavage of structural proteins during assembly of the head of bacteriophage T-4. Nature (London), 227, 680−685
  118. Laksanalamai, P., Maeder, D.L. and Robb, F.T. (2001) Regulation and mechanism of action of the small heat shock protein from thehyperthermophilic archaeon Pyrococcus fuhosus. J. Bacteriol., 183(17), 51 985 202.
  119. Laksanalamai, P. and Robb, F.T. (2004) Small heat shock proteins from extremophiles. Extremophiles, 8, 1−11
  120. Lin, J. Т., and V. Stewart. (1996) Nitrate and nitrite-mediated transcription antitermination control of nasF (nitrate assimilation) operon expression in Klebsiella pneumoniae M5a1. J. Mol. Biol., 256, 423−435
  121. Lin, J. T. and Stewart, V. (1998) Nitrate assimilation by bacteria. Adv. Microb. Physiol., 38, 1−30.
  122. Lin, J. Т., Goldman, B. S. and Stewart, V. (1994) The nasFEDCBA operon for nitrate and nitrite assimilation in Klebsiella pneumoniae M5a1. J. Bacteriol., 176, 2551−2559
  123. Llamas, A., Igeno, M., Galvan, A. and Fernandez, E. (2002) Nitrate signalling on the nitrate reductase gene promoter depends directly on the activity of the nitrate transport systems in Chlamydomonas. Plant J., 30(3), 261−271.
  124. Madern, D., Ebel, C. and Zaccai, G. (2000) Halophilic adaptation of enzymes. Extremophiles, 4, 91−8.
  125. Maeda S. and Omata T. (2004) A novel gene (narM) required for expression of nitrate reductase activity in the cyanobacterium Synechococcus elongatus strain PCC7942. J. Bacteriol. 186(7), 2107−14.
  126. McAlpine, A. S., McEwan, A. G. and Bailey, S. (1998) The high resolution crystal structure of DMSO reductase in complex with DMSO. J. Mol. Biol., 275, 613−623
  127. Mikami, В., and Ida, S. (1984) Purification and properties of ferredoxin-nitrate reductase from the cyanobacterium Plectonema boryanum. Biochim. Biophys. Acta 791, 294−304
  128. Minagawa, H. and Yoshimoto, A. (1984) The in vivo inactive nitrate reductase from Hansenula anomala. Argon. Biol. Chem., 48, 557−559
  129. Moir, J.W. and Wood, N.J. (2001) Nitrate and nitrite transport in bacteria. Cell. Mol. Life. Sci., 58, 215−224
  130. Moreno-Vivian, C., Cabello, P., Martinez-Luque, M., Blasco, R. and Castillo, F. (1999) Prokaryotic nitrate reduction: molecular properties and functional distinction among bacterial nitrate reductases. J. Bacteriol. 181, 6573−6584
  131. Nason, A., Antoine, A.D., Ketchum, P.A., Frazier, W.A., Lee, D.K. (1970) Formation of assimilatory nitrate reductase by in vitro inter cistronic complementation in Neurospora crassa. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 65, 137 144
  132. Nesterenko, M.V., Tilley, M. and Upton, S.J. (1994) A simple modification of Blum’s silver stain method allows for 30 minute detection of protein in polyccrylamide gels. J. Biochim. Biol., 28(3), 239−242.
  133. Niehaus, F., Bertoldo, C., Kahler, M. and Antranikian, G. (1999) Extremophiles as a source of novel enzymes for industrial application. Appl. Microbiol. Biotechnol., 51,711−729
  134. , D. H. (1999) Microbial heavy-metal resistance. Appl Microbiol Biotechnol., 51 (6), 730−50.
  135. , D. H. (2000) Heavy metal-resistant bacteria as extremophiles: molecular physiology and biotechnological use of Ralstonia sp. CH34. Extremophiles 4, 77−82.
  136. Ogawa, К. I., Akagawa, E., Yamane, K., Sun, Z. W., LaCelle, M., Zuber, P. and Nakano, M. M. (1995) The nasB operon and nasA gene are required for nitrate/nitrite assimilation in Bacillus subtilis. J. Bacteriol., 177, 1409−1413
  137. Okamoto, P.M. and Marzluf, G.A. (1993) Nitrate reductase of Neurospora crassa: the functional role of individual aminoacids in the heme domain as examined by site direct mutagenesis. Mol. Gen. Genet., 240, 221−230.
  138. , T. (1995) Structure, function and regulation of the nitrate transport system of the cyanobacterium Synechococcus sp. PCC7942. Plant Cell Physiol., 36, 207−213
  139. , A. (1999). Bioenergetic aspects of halophilism. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 63, 334−348.
  140. Oren, A., Heldal, M., Norland, S., and Galinski, E. A. (2002). Intracellular ion and organic solute concentrations of the extremely halophilic bacterium Salinibacter rubber. Extremophiles, 6, 491−498.
  141. Pao, S.S., Paulsen, I.T. and Saier, M.H. (1998) Major facilitator superfamily. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62,1−34
  142. Peeples, T. and Kelly, R.M. (1995) Bioenergetic response of the extreme thermoacidophile Netallosphaera sedula to thermal and nutritional stresses. Appl. Environ. Microbiol., 61, 2314−2321
  143. Pfennig, N. and Lippert, K.D. (1966) Uber das vitamin B12-bidurfnis phototropher schwefelbacterian. Arch. Microbiol., 55, 245−256
  144. Pfluger, K. and Muller, V. (2004) Transport of compatible solutes in extremophiles. J.Bioenerg. Biomembranes., 36,17−24.
  145. Philippot, L. and Hojberg, O. (1999). Dissimilatory nitrate reductases in bacteria. Biochim Biophys Acta, 1446, 1−23
  146. , L. (2002). Denitrifying genes in bacterial and Archaeal genomes. Biochim Biophys Acta 1577, 355−376
  147. Potter, L., Angove, H., Richardson, D. and Cole, J. A. (2001) Nitrate reduction in the periplasm of Gram-negative bacteria. Advances in Microbial Physiology, 45, 51−112
  148. Potter, L. C. and Cole, J. (1999a) Essential roles for the products of the napABCD genes, but not napFGH, in periplasmic nitrate reduction by Escherichia coli K-12. Biochem. J., 344, 69−76
  149. Ramirez-Arcos, S., Fern&ndez-Herrero, L. A. and Berenguer, J. (1998) A thermophilic nitrate reductase is responsible for the strain specific anaerobic growth of Thermus thermophilus HB8. Biochim. Biophys. Acta, 1396, 215−227
  150. Ramos, F., Blanco, G., Gutierrez, J. C., Luque, F. and Tortolero, M. (1993) Identification of an operon involved in the assimilatory nitrate-reducing system of Azotobactervinelandii. Mol. Microbiol., 8, 1145−1153
  151. , D. J. (2000). Bacterial respiration: a flexible process for a changing environment. Microbiol., 146, 551−571
  152. Richardson, D. J., Berks, В. C., Russell, D. A., Spiro S. and Taylor C. J. (2001) Functional, biochemical and genetic diversity of prokaryotic nitrate reductases. Cell. Mol. Life Sci., 58, 165−178
  153. Rubio, L. M., E. Flores, and A. Herrero. (1998) The narA locus of Synechococcus sp. strain PCC 7942 consists of a cluster of molybdopterin biosynthesis genes. J. Bacteriol., 180,1200−1206
  154. Rubio, L. M., E. Flores, and A. Herrero. (1999) Molybdopterin quanine dinucleotide cofactor in Synechococcus sp. nitrate reductase: identification of mobA and isolation of a putative moeB gene. FEBS Lett., 462, 358−362
  155. Rubio, L. M., E. Flores, and A. Herrero. (2002) Purification, cofactor analysis, and site-directed mutagenesis of Synechococcus ferredoxin-nitrate reductase. Photosynth. Res., 72,13−26
  156. , N. J. (1990) Cold adaptation of microorganisms. Phil.Trans. R. Soc. London., B326, 595−611
  157. Rothschild, L.J. and Mancinelli, R.L. (2001). Life in extreme environments. Nature, 490, 1092−1101.
  158. Santini, C. L., Ize, В., Chanal, A., Miiller, M., Giordano, G. and Wu, L. F. (1998). A novel Sec-independent periplasmic protein translocation pathway in Escherichia coli. EMBOJ., 17,101−112
  159. Sargent, F., Bogsch, E. G., Stanley, N., Wexler, M., Robinson, C., Berks, В. C. and Palmer, T. (1998). Overlapping functions of components of a bacterial Sec-independent protein export pathway. EMBO J., 17, 3640−3650
  160. , R.G. (1991) Identification and molecular characterization of a transcriptional regulator from Pseudomonas aeruginosa PA01 exhibiting structural and functional similarity to the FNR protein of Escherichia coli. Mol. Microbiol., 5,1469−1481.
  161. Schindelin, H., Kisker, C., Hilton, J., Rajagopalan, К. V. and Rees, D. C. (1996) Crystal structure of DMSO reductase: redox-linked changes in molybdopterin coordination. Science, 14, 1615−1621
  162. Schiraldi, C. and DeRosa, M. (2002). The production of biocatalysts and biomolecules from extremophiles. Trends in Biotechnology, 20, 151−521
  163. Schleper, C., Puhler, G., Kuhlmorgen, B. and Zillig, W. (1995a) Life at extremely low pH. Nature, 375,741−742.
  164. Schumacher, K., Heine, E. and Hocker H. (2001). Extremozymes for improving wool properties. J. Biotechnol., 89, 281 -288. Seckbach, J., Baker, F.A. and Shugarman, P.M. (1970) Algae survive under pure C02. Nature, 227, 744−745.
  165. Shevchenko, A., Wilm, M., Vorm, O. and Mann, M. (1996) Mass spectrometric sequencing of proteins silver-stained polyacrylamide gels. Anal. Chem., 68, 850−858
  166. , J.M. (2002) Assimilation of nitrate by yeasts. FEMS Microbiol. Rev., 26, 277−284
  167. Shoun, H., Kim, D.-H., Uchiyama, H., and Sugiyama, J. (1992)
  168. Denitrification by fungi. FEMS Microbiol. Lett. 94, 277−282
  169. , К. O. 1996. Hyperthermophilic procaryotes. FEMS Microbiol. Rev.18,149−158
  170. , K.O. (1999) Extremophiles and their adaptation to hot environments. FEBS Letters, 452, 22−25
  171. Stewart, V., Lu, Y. and Darwin, A.J. (2002). Periplasmic nitrate reductase (NapABC enzyme) supports anaerobic respiration by Escherichia coliK-12. J. Bacteriol., 184, 1314−1323.
  172. Stewart, V., Bledsoe, P.J. and Williams, S.B. (2003) Dual overlapping promoters control napF (periplasmic nitrate reductase) operon expression in Escherichia coli K-12. J. Bacterid., 185, 5862−5870.
  173. Stolz, J.F. and Basu, P. (2002) Evolution of nitrate reductase: molecular and structural variations on common function. ChemBioChem., 3,198−206
  174. N. (2002) Dissimilatory nitrate reduction metabolisms and their control in fungi. J. Biosci. Bioeng., 94(6), 506−510.
  175. Takaya, N., Kuwazaki, S., Adachi, Y., Suzuki, S., Kikuchi, Т., Nakamura, H., Shiro, Y. and Shoun, H. (2003) Hybrid Respiration in the Denitrifying Mitochondria of Fusarium oxysporum. J. Biochem, 133, 461−465
  176. Tomlinson, G. A., L. L. Jahnke, and L. I. Hochstein. 1986. Halobacterium denitrificans sp. nov., an extreme halophilic denitrifying bacterium. Int. J. Syst. Bacteriol. 36, 66−70
  177. Tsugita, A. and Scheffler, J. (1982) A rapid method for hydrolysis of protein with a mixture of trifluoroacetic acid and hydrochloric acid. Eur. J. Biochem., 124, 585−588
  178. Tsuruta, S., Takaya, N., Zhang, L., Shoun, H., Kimura, K., Hamamoto, M., and Nakase, T. (1998) Denitrification by yeasts and occurrence of cytochrome P450nor in Trichosporon cutaneum. FEMS Microbiol. Lett. 168, 105−110).
  179. Uchimura, H., Enjoji, H., Seki, Т., Taguchi, A., Takaya, N. and Shoun, H. (2002) Nitrate reductase-formate dehydrogenase couple involved in the fungal denitrification by Fusarium oxysporum. J. Biochem., 131, 579−586
  180. Van Montfort, R.L., Basha, E., Friedrich, K.L., Slingsby, C. and Vierling, E. (2001) Crystal structure and assembly of a eukaryotic small heat shock protein. Nat Struct Biol., 8, 1025−1030
  181. Van de Vossenberg, J.L.C.M, Driessen, A.J.M., and Konings, W.N. (1998) The essence of being exstremofilic: the role of the unique archaeal membrane lipids. Extremophiles, 2,163−170
  182. Van de Vossenberg, J.L.C.M, Albers, S.-V., Driessen, A.J.M., and Konings, W.N. (2001) Bioenergetics and solute uptake under extreme conditions. Extremophiles, 5,285−294
  183. Ventosa, A., Nieto, J. J. and Oren, A. (1998). Biology of moderately halophilic aerobic bacteria. Microbiol. Mol. Biol. Rev., 62, 504−544
  184. Vetriani, C., Speck, M.D., Ellor, S.V., Lutz, R.A. and Starovoytov, V. (2004) Thermovibrio ammonificans sp. nov., a thermophilic, chemolithotrophic, nitrate-ammonifying bacterium from deep-sea hydrothermal vents Int J Syst Evol Microbiol., 54, 175−181
  185. Vieille, C. and Zeikus, G.J. (2001) Hyperthermophilic enzymes: sources, uses, and molecular mechanisms for thermostability. Microbiol. Mol. Biol. Rev., 65, 1−43
  186. Vieille, C., Burdette, D. S. and Zeikus, J. G. (1996). Thermozymes. Biotechnol. Annu. Rev., 2,1−83
  187. Volkl, P., Huber, R., Drobner, E., Rachel, R., Burggraf, S., Trincone, A. etal. (1993) Pyrobaculum aerophilum sp. nov., a novel nitrate-reducing hyperthermophilic archaeum. Appl. Environ. Microbiol., 59, 2918−2926
  188. Vollack, K., Xie, J., Hartig, E., Romling, U. and Zumft, W. G. (1998) Localization of denitrification genes on the chromosomal map of Pseudomonas aeruginosa. Microbiology, 144, 441−448
  189. Wang, H., Tseng, C.-P. and Gunsalus, R.P. (1999) The napF and narG nitrate reductase operons in Escherichia coli are differentially expressed in response to submicromolar concentrations of nitrate but not nitrite. J. Bacteriol., 181, 5303−5308.
  190. Watsuji, Т., Takaya, N., Nakamura, A. and Shoun, H. (2003) Denitrification of nitrate by the fungus Cylindrocarpon tonkinense. Biosc. Biotech. Biochem., 67, 1115−1120
  191. Weiner, J. H., Bilous, P. Т., Shaw, G. M., Lubitz, S. P., Frost, L., Thomas, G. H., Cole, J. A. and Turner, R. J. (1998). A novel and ubiquitous system for membrane targeting and secretion of cofactor-containing proteins. Cell, 93, 93−101
  192. Wharton, D.A. and Ferns, D.J. (1995) Survival of intracellular freezing by the Antarctic nematode Panagrolaimus davidi. J. Exp. Biol., 198,1381−1387.
  193. White, C., Sayer, J.A. and Gadd, G.M. (1997) Microbial solubilization and immobilization of toxic metals: key biogeochemical processes for treatment of contamination. FEMS Microbiol. Rev., 20, 503−516
  194. Wu, Q., and Stewart, V. (1998). NasFED proteins mediate assimilatory nitrate and nitrite transport in Klebsiella oxytoca (pneumoniae) M5al. J. Bacteriol., 180,1311−1322
  195. Wu, S. Q., Chai, W., Lin, J. Т., Stewart, V. (1999). General nitrogen regulation of nitrate assimilation regulatory gene nasR expression in Klebsiella oxytoca M5al. J. Bacteriol. 181: 7274−7284
  196. Ye, R.W., Haas, D., Ka, J.O., Krishnapillai, V., Zimmermann, A., Baird, C. and Tiedje, J.M. (1995) Anaerobic activation of the entire denitrification pathway in Pseudomonas aeruginosa requires Anr- an analog of Fnr. J. Bacteriol., 177, 3606- 3609.
  197. Yoshimatsu, К., T. Sakurai, and T. Fujiwara. (2000) Purification and characterization of dissimilatory nitrate reductase from a denitrifying halophilic archaeon, Haloarcula marismortui. FEBS Lett., 470,216−220
  198. Zhou, J.-J., Fernandez, E., Galvan, A. and Miller, A.J. (2000) A high afinity nitrate transport system from Chlamydomonas requires two gene products. FEBS Lett., 466, 225−227.
  199. Zhou, Z., Takaya, N., Nakamura, A., Yamaguchi, M., Takeo, K. and Shoun, H. (2002) Ammonia fermentation, a novel anoxic metabolism of nitrate by fungi. J. Biol. Chem. 277, 1892−1896
  200. Zhou, Z., Takaya, N., Sakairi, M.A.C., and Shoun, H. (2001) Oxygen requirement for the denitrification by the filamentous fungus Fusarium oxysporum. Arch. Microbiol. 175, 19−25
  201. Zumft., W.G. (1997) Cell biology and molecular basis of denitrification. Microbiol. Mol. Biol. Rev., 61, 533−616.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!