Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Влияние гипертермии и экзогенной гибберелловой кислоты на активность протеолитических и амилолитических ферментов в прорастающих семенах пшеницы

Диссертация: Влияние гипертермии и экзогенной гибберелловой кислоты на активность протеолитических и амилолитических ферментов в прорастающих семенах пшеницы
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Следует также учитывать, что высокая устойчивость семян злаков может быть связана с тем, что запасенные углеводы и белки в процессе их распада обеспечивают зерновку и растущий проросток в достаточном количестве протекторными соединениями — пролином, олигои моносахаридами. Причем, как отмечает H.A. Рябушкина (2005), комбинации различных протекторных соединений даже при низких концентрациях могут… Читать ещё >

Содержание

  • Список принятых сокращений
  • 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Прорастание семян и мобилизация запасных веществ
    • 1. 2. Роль гибберелловой кислоты в процессе прорастания семян
    • 1. 3. Характеристика протеолитических ферментов растений
      • 1. 3. 1. Аспартатные эндопептидазы семян злаков
      • 1. 3. 2. Цистеиновые эндопептидазы
      • 1. 3. 3. Сериновые протеиназы и карбоксипептидазы семян злаков
    • 1. 4. Характеристика амилаз растений
    • 1. 5. Протекторная роль в ответ на стресс некоторых водораство- 34 римых органических соединений в растениях
  • 2. Материалы и методы исследования
    • 2. 1. Постановка опытов
    • 2. 2. Определение протеолитической активности
    • 2. 3. Определение амилолитической активности
    • 2. 4. Определение активности лизиндекарбоксилазы
    • 2. 5. Определение содержания пролина
    • 2. 6. Методы определения некоторых физико-химических пара- 50 метров прикорневого раствора
    • 2. 7. Статистическая обработка данных
  • 3. Результаты и их обсуждение
    • 3. 1. Протеолитическая активность проростков пшеницы
      • 3. 1. 1. Уровень протеолиза в прорастающих семенах пшеницы
      • 3. 1. 2. Ингибиторный анализ вклада различного типа протеаз в рас- 53 пад запасных белков
      • 3. 1. 3. Влияние гипертермии (42°С) на активность и спектр протеолитических ферментов в зерновках пшеницы
      • 3. 1. 4. Протеолитическая активность в надземной части проростков
      • 3. 1. 5. Влияние экзогенной ГК на уровень протеолиза в прорастаю- 69 щих зерновках пшеницы
      • 3. 1. 6. Протеолитическая активность зерновок пшеницы при 72 46°С
    • 3. 2. Амилолитическая активность зерновок пшеницы при гипер- 80 термин и на фоне гибберелловой кислоты
      • 3. 2. 1. Активность амилаз прорастающих семян пшеницы
      • 3. 2. 2. Влияние гипертермии на амилазную активность
      • 3. 2. 3. Действие экзогенной гибберелловой кислоты на интенсив- 88 ность амилолиза в семенах пшеницы
    • 3. 3. Влияние гипертермии и экзогенной гибберелловой кислоты 92 на содержание свободного пролина в проростках пшеницы

Влияние гипертермии и экзогенной гибберелловой кислоты на активность протеолитических и амилолитических ферментов в прорастающих семенах пшеницы (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

.

Климатическая неустойчивость, вероятность аномальных погодных условий делают актуальной задачу изучения адаптационных реакций растений. Один из неблагоприятных абиотических факторов — высокая температура, воздействию которой могут подвергаться растения на разных стадиях развития.

Высокотемпературный стресс представляет собой один из самых значимых абиотических факторов, определяющих урожайность сельскохозяйственных культур.

Считается, что превышение оптимальной температуры для конкретного вида растений на 10 — 15 °C является стрессирующим и вызывает цепь ответных реакций в организме, направленных на передачу стресс-сигнала и повышение устойчивости, выражающейся в сдвиге многих метаболических реакций и физиологических процессов (Веселова с соавт., 1993; Кузнецов, 1993; Тарчевский, 1993; Кулаева, 1997 и др.). К неспецифическим ответам на различные виды стресс-воздействия относятся изменения редокс-потенциала клеток, проницаемости и функциональной активности мембран, фотосинтетической активности хлоропластов, уровня экспрессии ряда генов, сдвиги в гормональном балансе, интенсивности некоторых ката-болических реакций, накопление протекторных соединений и др. (Блехман, Шеламова, 1992; Глянько, 1996; Боровский, 2003; Титов, 2006; Косаков-ская, 2008). Адаптивному регулированию подвержены не только скорости и направленность биохимических реакций, но и структурно-функциональное состояние молекул биополимеров (Артюхов с соавт., 2004).

В большинстве работ, направленных на выявление адаптационных метаболических изменений при гипертермическом воздействии, объектами исследования являлись активно вегетирующие растения (Акимова с соавт., 1994; Духовский с соавт, 2003).

Степень отрицательного влияния высокой температуры на урожайность полевых культур зависит от фазы развития растений, от продолжительности действия гипертермического воздействия. В условия повышенной температуры почвы могут попадать и прорастающие семена (Кошкин, 2010).

Прорастание семян и ранние стадии формирования проростка — важные этапы жизни растений, оптимальное их прохождение во многом определяется использованием запасных биополимеров, что обеспечивает в дальнейшем благоприятное развитие и формирование урожая. В связи с этим детальное изучение влияния гипертермии на катаболизм запасных веществ в прорастающих семенах представляет значительный теоретический интерес, а также является полезным для практики. Не менее важным является и выяснение возможного участия в ответной реакции на стресси-рующее воздействие пролина, образующегося при гидролизе запасных белков, а также поиск способов коррекции возникающих при тепловом стрессе отклонений.

Цель и задачи исследования

.

Целью работы являлось изучение интенсивности катаболизма запасных белков и крахмала, а также накопления свободного пролина в прорастающих зерновках пшеницы при тепловом стрессе и добавлении экзогенной гибберелловой кислоты (ГК).

В работе были поставлены следующие задачи:

1. Определить в широком диапазоне рН активность протеолитических ферментов в зерновках пшеницы в динамике их прорастания в условиях гипертермического воздействия и на фоне экзогенной ГК.

2. С использованием ингибиторного анализа оценить вклад различного типа протеаз в катаболизм запасных белков при оптимальной температуре, гипертермии и на фоне ГК.

3. Исследовать влияние высокой температуры и экзогенной ГК на активность амилолиза в прорастающих зерновках различного возраста.

4. Оценить содержание одного из протекторных соединений — свободного пролина в проростках пшеницы при высокотемпературном воздействии.

Научная новизна.

Детально исследовано влияние гипертермии (42 °С и 46 °C, 2 часа) на активность протеолитических и амилолитических ферментов в семенах пшеницы на ранних стадиях формирования проростка. Продемонстрировано изменение спектра протеолитических ферментов и соотношения аи р-амилаз в условиях гипертермического воздействия. Установлено модулирующее влияние экзогенной гибберелловой кислоты на высокотемпературный эффект в первые дни формирования проростка. Получены данные, характеризующие динамику накопления свободного пролина в прорастающих семенах пшеницы в условиях гипертермии и на фоне экзогенной гибберелловой кислоты.

Научно-практическая значимость.

Полученные в работе результаты дополняют современные представления о роли катаболических реакций в адаптации растений на ранних стадиях развития к действию неблагоприятных абиотических факторов внешней среды, в частности, высокой температуры.

Продемонстрированное изменение реакции на гипертермию при внесении экзогенной гибберелловой кислоты может быть использовано при разработке дополнительных способов повышения устойчивости растений к стресс-воздействиям.

Проведенные исследования позволили оценить прорастающие семена как довольно надежные биологические системы, способные с относительно небольшими отклонениями в катаболизме запасных веществ переносить кратковременный высокотемпературный стресс.

Основные положения работы могут быть включены в спецкурсы по экологической биохимии, физиологии роста и развития растений, физиологии устойчивости растений.

Апробация работы.

Основные результаты работы доложены на X, XII Нижегородских сессиях молодых ученых (Н.Новгород, 2005, 2007), XII и XIV Международных научных конференциях студентов, аспирантов и молодых ученых «Ломоносов» (Москва, 2005, 2007), Международной конференции «Физиологические и молекулярно-генетические аспекты сохранения биоразнообразия» (Вологда, 2005), IV и V Международных научных конференциях «Регуляция роста, развития и продуктивности растений» (Минск, 2005, 2007), VI съезде общества физиологов растений России Международной конференции «Современная физиология растений: от молекул до экосистем» (Сыктывкар, 2007), VI симпозиуме «Химия протеолитических ферментов» (Москва, 2007), III и IV Международных конференциях молодых ученых «Биоразнообразие. Экология. Эволюция. Адаптация» (Одесса, 2007, 2009), 2nd International Symposium «Plant growth substances: intracellular hormonal signaling and applying in agriculture» (Kyiv, 2007), III Всероссийской научной конференции «Принципы и способы сохранения биоразнообразия» (Йошкар-Ола, Пущино, 2008), Международной научной конференции «Физико-химические основы структурно-функциональной организации растений» (Екатеринбург, 2008), 13-й Международной Пущинской школы-конференции молодых ученых «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2009), V Международной научно-практической конференции «Динамика современной науки» (София, 2009), Всероссийской научной конференции «Устойчивость организмов к неблагоприятным факторам внешней среды» (Иркутск, 2009), Всероссийской научной конференции «Актуальные проблемы современной науки и образования» (Башкортостан, 2010).

Публикации.

По материалам диссертации опубликовано 21 работа, в том числе 3 статьи в журналах, рекомендованных ВАК.

Структура и объем диссертации

.

Диссертация в объеме 134 листа состоит из введения, обзора литературы, описания методов и материала исследования, 3 разделов, где представлены результаты исследований и их обсуждение, заключения, выводов, списка цитированной литературы (205 источников) и приложения. Диссертация иллюстрирована 19 рисунками и 15 таблицами.

108 Выводы.

1. Показано изменение спектра протеолитических ферментов в динамике прорастания семян пшеницы (2, 5, 7 сутки). Максимум активности ас-партильных протеаз (рН 3,5) приходится на 5 сутки, цистеиновых (рН 4,5) — на 7 суткицистеиновых, сериновых и металлопротеаз (рН 5,5) — тоже на 7 сутки. Активность щелочных протеолитических ферментов — сериновых и металлопротеаз (рН 7,8) в зерновках остается низкой на всем этапе формирования проростков.

2. Под влиянием повышенной температуры (42 °С, 2 часа) наблюдалось снижение уровня протеолиза в зерновках, определяемого при рН 3,5 за счет падения активности аспартильных протеаз и рН 5,5, в основном, металлопротеаз во все исследованные сроки прорастания. Однако у 2- и 5-суточных стрессированных проростков существенно не изменялась благодаря возрастанию вклада цистеиновых протеаз (рН 4,5). Более жесткое гипертермическое воздействие — 46 °C, реже приводило к падению протеолитической активности по сравнению с 42 °C.

3. На фоне экзогенной ГК у 2- и 5-суточных прорастающих зерновок возрастала активность протеаз, катализирующих распад белков при рН 3,5. Это приводило к увеличению уровня активности ферментов, сниженного при гипертермии, т. е. ГК в ранние сроки модулировала тепловое воздействие. ГК снижала уровень протеолиза при рН 5,5.

4. Тепловое воздействие 42 °C увеличивало уровень суммарной активности амилаз (а+Р) как за счет а-, так и (3-амилаз. Эффект ГК, выражающийся в повышении амилолитической активности, был более отчетливым по сравнению с тепловым стрессом. При 46 °C не отмечено достоверных отклонений в степени амилолиза.

5. Гипертермия (42 °С и 46 °С), в большинстве случаев, не приводила к существенным изменениям в содержании свободного пролина в прорастающих зерновках на фоне его высокого содержания. Защитные механизмы зерновок в ответ на стрессирующее воздействие, вероятно, не связаны с накоплением этого протекторного соединения. Гипертермия не влияла на активность фермента ЛДК в зерновках, продуктом которого является кадаверин, также выполняющий защитную функцию.

Заключение

.

В ответе на стреесирующий фактор различают специфические и неспецифические реакции. Первые характерны для начального периода воздействия и зависят от вида стрессора, а последующие события, развивающиеся в организме, являются довольно общими. К специфическим реакциям, прежде всего, относится перцепция стрессового сигнала и его последующая передача на определенные гены (Новикова с сотр., 2007, ЬагктсЫе, Х^егНг^, 2008). Для этого в плазматической мембране клеток есть сенсорные белки и передающие сигнал белки. Клеточная мембрана является первичной мишенью при действии различных стрессоров на растения (А1раз1ап, випез, 2001; Ва1 е! а1., 2003 и др.).

В типичной двухкомпонентной системе рецептор обладает протеин-киназной активностью, у растений это обычно серин-треониновая или ти-розиновая протеинкиназная активность. Рецептор имеет сенсорный домен, воспринимающий изменения в окружающей среде, в том числе, и температурные. Сдвиги в текучести мембран, происходящие при повышении температуры, улавливаются сенсорным доменом. Это ведет к автофосфорили-рованию рецептора и последующему каскаду фосфорилирования белков. Фосфорилированный белок-передатчик сигнала связывается с промотор-ными областями регулируемых им генов и изменяет (усиливает или ослабляет) уровень транскрипции. Как пишется в работе Г. В. Новиковой с сотр. (2007), I. ЬагктсЫе, Е. У1ег1^ (2008), обнаружено множество генов, отвечающих на изменение температуры. Продуктами этих генов могут быть и регуляторные молекулы — растительные гормоны АБК, этилен, салициловая кислота (Xiong е! а1., 2002; Ван с сотр., 2004; Рябушкина, 2005). Эти вторичные сигнальные молекулы запускают другие каскады событий, отличающиеся от первичных по времени, пространству. Они, в свою очередь, инициируют множество ответов, которые взаимодействуют между собой. Только один первичный стрессор может активировать большое число реакций. Такое взаимодействие различных каскадных реакций обеспечивает в итоге наличие неспецифической составляющей в ответе на различные стрессоры (Шакирова, 2001). Степень изменений, их характер, направленность, а также роль для организма определяется многими факторами.

На вопрос, являются ли отклонения вредными для организма или носят адаптивный характер, часто ответить непросто. Мы полагаем, что примененный нами абиотический стрессор (42°С и 46 °C, 2 часа) и вызванные им неспецифические отклонения в распаде запасных веществ семени, можно отнести к защитно-приспособительным, поскольку стрессирующее воздействие не приводило к снижению жизнеспособности. Зафиксированные нами, как правило, относительно небольшие изменения активности гидролитических ферментов, очевидно, позволяют говорить о большой устойчивости прорастающих семян злаков к кратковременной гипертермии и о высокой надежности данной биологической системы. Такая устойчивость, вероятно, генетически запрограммирована и обеспечивает сохранение вида. Большая степень толерантности прорастающих семян пшеницы к повышенным температурам продемонстрирована G.K. Hunjan (2006). При выдерживании 2-дневных семян в течение 3 часов при t=50°C большая часть семян сохраняла жизнеспособность. Очевидно у семян высок конститутивный протекторный потенциал. В. В. Кузнецов (1993) предлагает различать конститутивный и индуцибельный механизмы адаптации. Протекторный потенциал конститутивных систем включается первым и, если он оказывается недостаточным, подключаются дополнительные физиологические механизмы защиты от стрессовых воздействий.

Следует также учитывать, что высокая устойчивость семян злаков может быть связана с тем, что запасенные углеводы и белки в процессе их распада обеспечивают зерновку и растущий проросток в достаточном количестве протекторными соединениями — пролином, олигои моносахаридами. Причем, как отмечает H.A. Рябушкина (2005), комбинации различных протекторных соединений даже при низких концентрациях могут быть более эффективны, чем накопление одного защитного вещества в сравнительно высоких концентрациях, благодаря синергическому или аддитивному действию. Кроме того продукты распада белков, полисахаридов обладают и регуляторными свойствами. В частности, сахара участвуют в изменении гормонального баланса растений поскольку способны образовывать конъюгаты с фитогормонами (Пахомова, Чернов, 1996). Вместе с тем, исследуемые нами процессы протеолиза и амилолиза, очевидно, принимают участие в адаптации прорастающих зерновок пшеницы и формирующихся проростков к стрессирующим внешним условиям. Определенная роль здесь должна принадлежать не только изменению активности, но и сдвигам в соотношении различных типов протеаз и аи Р-амилаз, что отмечено в наших экспериментах.

Высокая устойчивость прорастающих семян и формирующихся проростков может быть связана и с тем, что в наших опытах они находились в условиях отсутствия света. По мнению J. Larkindale, M.R. Knight (2002), окислительный стресс, развивающийся под влиянием стрессоров различной природы и вызывающий многие последующие события, является, прежде всего, фотострессом, т. е. результатом нарушения работы фотосинтетической электронтранспортной цепи. К такому выводу авторы приходят на основании исследований с 10-дневными растениями Arabidopsis. Они продемонстрировали, что окислительный стресс и снижение выживаемости проростков, вызываемые гипертермией (1 час, 40°С), был ярко выражен, если растения сразу после стресса на 3 дня помещали на свет. При помещении в темноту эти показатели были близки к таковым у контрольных растений.

Более значительные, по сравнению с гипертермией, изменения, наблюдаемые в наших экспериментах в ранние исследуемые сроки под влиянием экзогенной ГК и имеющие противоположную направленность, позволяют рассматривать применение ГК как способ, позволяющий корректировать возникающие при гипертермии отклонения в активности катаболизма запасных. Т. е. ГК способствует повышению стресс-толерантности. Однако, подобная реакция возможна только в том случае, если воздействие не было жестким, повреждающим. На эффективность ГК в восстановлении метаболизма, нарушенного засолением, у вигны пишется в статье N. СИакгаЬагЫ, Б. МикЬег^ (2003). Предварительное опрыскивание листьев ГК в концентрации 0,1−10 мкМ приближало к контрольным значениям активность су-пероксиддисмутазы (СОД), каталазы, пероксидазы, содержание малонового диальдегида (МДА), перекисей в листьях и корнях растений.

Полученные в данной работе результаты также дают основание говорить о том, что в ответ на стресс направленность изменений различных ка-таболических реакций может быть неодинаковой. Так, при 42 °C активность протеолитических ферментов в большинстве случаев снижалась, а амило-литических возрастала. Гипертермия 46 °C не приводила к изменению уровня протеолиза, но наблюдалась тенденция к снижению уровня амило-лиза и увеличению доли р-амилаз.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Е.Б., Шарова Н. П., Карпов B.JL Протеасома: разрушать, чтобы жить // Молекулярная биология. — 2002. — Т. 36, № 5. — с. 761 — 776.
  2. A.M., Юлдашев P.A., Шакирова Ф. М. Физиологическое действие фитогормонов класса брассиностероидов на растения // Успехи современной биологии. 2006. — Т. 126, № 2. — с. 192 — 201.
  3. М.М., Фурсов О. В. Синтез, активация и секреция а-амилазы алейронового слоя щитка зерновки пшеницы // Физиология растений. -1990.-Т. 37.-Вып. 6. с. 1180- 1185.
  4. Т.В., Титов А. Ф., Топчиева J1.B. Сравнительное изучение реакции растений на действие высоких закаливающих и повреждающих температур // Физиология растений. — 1994. — Т. 41, № 3. с. 381 — 385.
  5. И.Ф., Веселов А. П., Ефременко Ю. Р. Протеолитическая активность прорастающих семян пшеницы при тепловом стрессе // Физиология растений. 1999. — Т. 46, № 2. — с. 223 — 225.
  6. И.Ф., Николаева Т. Н., Веселова A.A. Влияние гипертермии на соотношение протеиназ различных типов в прорастающих зерновках пшеницы // Вестник ННГУ, сер. Биология. — 2001. — Вып. 1 (2). — с. 172 175.
  7. И.М. Функции вакуоли в клетках высших растений // Физиология растений. 2001. — Т. 48, № 5. — с. 777 — 787.
  8. В.К. Химия протеолиза. М.- МГУ. — 1991. — 406 с.
  9. В.Г., Башарина О. В., Вашанов Г. А., Наквасина М. А., Путинце-ва О.В. Тепловая денатурация олигомерных белков: структурно-функциональные изменения, последовательность стадий // Биофизика. — 2004. Т. 49. — Вып. 4. — с. 617 — 630.
  10. М.А., Дунаевский Я. Е., Элпидина Т. А. Последовательное участие протеиназ в гидролизе главного запасного белка семян гречихи // Биоорганическая химия. 1994. — Т. 20, № 3. — с. 242 — 248.
  11. М.А., Дунаевский Я.Е, Протеолитические ферменты и их ингибиторы в семенах гречихи // Физиология растений. — 1999. — Т. 46, № 3.-с. 388−399.
  12. Г. И., Шеламова Н. А. Синтез и распад макромолекул в условиях стресса// Успехи современной биологии. 1992. — Т. 112. — Вып. 2. -с. 281−294.
  13. A.M. Субтилизины растений // Биохимия. — 1999. — Т. 64. — Вып. З.-с. 347−353.
  14. Г. Б. Стрессовые белки растений при неблагоприятных температурных условиях // Автореферат диссертации. — Иркутск. — 2003. — 43 с.
  15. Р.Н., Рябова В. В., Хохлова Л. П. Изменение экспрессии генов белков теплового шока в связи с разной устойчивостью растений к повышенной температуре // ДАН. 2008. — Т. 422, № 6. — с. 845 — 847.
  16. Т.А., Мосолов В. В. Белки-ингибиторы протеиназ в семенах. 1. Классификация, распространение, структура и свойства // Физиология растений. 1999. — Т. 46, № 3. — с. 362 — 378.
  17. Т.А., Мосолов В. В. Белки-ингибиторы протеиназ в семенах. 2. Физиологические функции // Физиология растений. — 1999. — Т. 46, № 3. — с. 379−387.
  18. Т.А., Мосолов В. В. Роль ингибиторов протеолитических ферментов в защите растений // Успехи биологической химии. — 2002. — Т. 42. -с. 193−216.
  19. Ван Л-Д., Хуан В-Д., Чжан Д-Ч., Юй Ф-И. Транспорт 14С-салициловой кислоты в молодых растениях винограда, подвергнутых тепловому шоку // Физиология растений. 2004. — Т. 51, № 2. — с. 217 — 221.
  20. Т.В., Веселовский В. А., Чернавский Д. С. Стресс у растений. М., Моск. ун-тет. 1993. — 140 с.
  21. В.К., Боровский Г. Б. Роль стрессовых белков в клетках при гипертермии // Успехи современной биологии. 1994. — Т. 114. — Вып. 1. — с. 85−95.
  22. В.И., Гуринович О. И. Гетерогенность альбуминовой и глобу-линовой фракций белков зерновых бобовых культур. В сб. Растительные белки и их биосинтез М.: Наука. — 1975. — с. 122 — 126.
  23. М., Бакуйзен Р., Хеймоваара-Диикстра С. и др. Роль абсцизовой кислоты и гиббереллина в проявлении покоя семян ячменя. Сравнение состояния покоя зародышей и клеток алейронового слоя // Физиология растений. 1994. — Т. 41, № 5. — С. 659 — 667.
  24. М.А., Фурсов О. В., Францев А. П. Методы очистки и изучения ферментов растений. Алма-Ата. — 1981 — 92 с.
  25. Ф.Р., Чемерис A.B., Вахитов В. А. О восприятии растением хо-лодового сигнала // Успехи современной биологии. 2004. — Т. 124, № 2. — с. 185 — 196.
  26. С. Медико-биологическая статистика. М.: Практика. — 1999. — 459 с.
  27. А.К. Температурный стресс: механизмы термоустойчивости, рост, развитие и продуктивность растений // Сельскохозяйственная биология. 1996, № 3. — с. 3 — 19.
  28. И.Ф. Регуляция гиббереллинами роста, развития и гормонального баланса растений Arabidopsis на зеленом и синем свету // Физиология растений. 2008. — Т. 55, № 3. — с. 348 — 354:
  29. H.A. Синтез белка в созревающих и прорастающих семенах. В сб. Растительные белки и их биосинтез. М.: Наука. 1975. — с. 195 -220.
  30. H.A., Чумикина A.B., Шатилов В. Р. Синтез белка и РНК в прорастающих семенах // Биохимия. 1995. — Т. 60, № 1. — с. 35 — 49.
  31. Г. Б., Фурсов О. В. Амилазы зерновых и регуляция их активности // Успехи биологической химии. М. — 1982. — Т. 22. — с. 137 -148.
  32. Р.Л., Стоддарт Дж.Л. Гиббереллины и прорастание. В сб.
  33. Физиология и биохимия покоя и прорастания семян. М.: Колос. 1982. — с. 99- 129.
  34. В.И., Буснюк О. В., Забрейко С. А. и др. Белковые ингибиторы эндогенных протеиназ растений // Тез. докл. 4-го симпозиума: «Химия протеолитических ферментов». М. 1999. — с. 89.
  35. В.И., Шарино Т. П., Забрейко С. А., Сосновская Т. Ф. Протеоли-тические ферменты и ингибиторы трипсина высших растений в условиях стресса // Тезисы доклада VI симпозиума «Химия протеолитических ферментов». 2007. — с. 121.
  36. В.И., Шарино Т. П., Забрейко С. А., Сосновская Т. Ф. Протеоли-тические ферменты и ингибиторы трипсина высших растений в условиях стресса // Биоорганическая химия. — 2008. Т. 34, № 3. — с. 353 — 357.
  37. Ду Хай, Занг Ли, Лиу Лей Биохимические и молекулярные характеристики MYB-семейства факторов транскрипции растений // Биохимия. — 2009. Т. 74. — Вып. 1. — с. 5 — 16.
  38. Я.Е., Сарбаканова М. Т., Белозёрский М. А., Заиров С. З. Совместное действие протеаз покоящегося и прорастающего зерна пшеницы // Прикладная биохимия и микробиология. 1990. — Т. 26, № 2. — с .273 -278.
  39. П., Юкнис Р., Бразайтите А., Жукаускайте И. Реакция растений на комплексное воздействие природных и антропогенных стрессоров // Физиология растений. — 2003. — Т. 50, № 2. с. 165- 173.
  40. A.M., Беликова В. Б., Цонев Т. Д. Фениламиды в растениях // Физиология растений. 2007. — Т. 54, № 3. — с. 325 — 341.
  41. X., Чанг 3. Протеиназа человека Htr 2: температурная зависимость протеиназной активности и структурные свойства // Биохимия. — 2004. — Т. 69.-Вып. 6.-с. 843−850.
  42. В.А., Бакеева JI.E., Александрушкина Н. И. Апоптоз у этиолированных проростков пшеницы // Физиология растений. 2002. — Т. 49, № 6. — с. 828 — 838.
  43. Я.О., Лысенко Е. А., Алейникова А. Ю., Кузнецов В. В., Пшибытко Н. Л. Изменение транскрипционной активности генов пластома ячменя в условиях теплового шока // Физиология растений. — 2008. — Т. 55, № 3. — с. 323−331.
  44. Р.К., Акаева М. М., Юсупова Р. К., Фурсов A.B. Протеоли-тические ферменты как активаторы р-амилазы белковых тел созревающего зерна пшеницы // Физиология и биохимия культурных растений. 1991.-Т. 23.-Вып. 1.-е. 114- 118.
  45. М., Стюарт В., Борланд А. Содержание углеводов и пролина в листьях, корнях и апексах сортов пшеницы, устойчивых и чувствительных к засолению // Физиология растений. 2003. — Т. 50, № 2.-е. 174 — 182.
  46. Ю., Онсел И. Рост и содержание ряда растворимых метаболитов у двух видов пшеницы, подвергнутых совместному действию нескольких стресс-факторов //Физиология растений. 2004. — Т. 51, № 2. — с. 228 — 233.
  47. И.Г., Шевякова Н. И. Пути накопления свободного пролина у NaCl-резистентной клеточной линии Nicotiana sylvestris // Физиология растений. 1984. — Т. 31. — Вып. 4. — с. 298 — 302.
  48. С.В. Пути адаптации растений к низким температурам // Успехи современной биологии. 2001. — Т. 121, № 1. — с. 3 — 22.
  49. Ю.Е., Трунова Т. Я. Особенности метаболизма и защитные функции углеводов растений в условиях стрессов. // Физиология и биохимия культурных растений. 1992. — Т. 24. — Вып. 6. — с. 523 — 530.
  50. Ю.Е., Акинина Г. Е., Мокроусов A.B. Индукция теплоустойчивости колеоптилей пшеницы ионами кальция и ее связь с окислительным стрессом // Физиология растений. 2005. — Т. 52, № 2. — с. 227 — 232.
  51. В.Г. Белки пшеницы. М: Колос. 1980. — 351 с.
  52. И.В. Стрессовые белки растений. Киев. 2008. — 154 с.
  53. Е.И. Физиология устойчивости сельскохозяйственных культур. М: Дрофа.-2010.-638 с.
  54. В.В. Молекулярные механизмы устойчивости и адаптации целого растения к стрессовым факторам // 3 съезд Всерос. общ-ва физ. раст. Сп-б.- 1993.-е. 636−639.
  55. В.В., Шевякова Н. И. Пролин при стрессе: биологическая роль, метаболизм, регуляция // Физиология растений. 1999. — Т. 46, № 2. — с. 321 -336.
  56. В.В., Радюкина Н. Л., Шевякова Н. И. Полиамины при стрессе: биологическая роль, метаболизм и регуляция // Физиология растений. -2006. Т. 53, № 5. — с. 658 — 683.
  57. О.Н. Белки теплового шока и устойчивость растений к тепловому шоку // Соросовский образовательный журнал. — 1997, № 2. — с. 5 -13.
  58. О.Н., Прокопцева О. С. Новейшие достижения в изучении механизма действия фитогормонов // Биохимия. 2004. — Т. 69. — Вып. 3. — с. 293−310.
  59. Э.П., Проценко М. А. Биохимические механизмы передачи внешних сигналов через плазмалемму растительной клетки при регуляции покоя и устойчивости // Биохимия. 2002. — Т. 67. — Вып. 2. — с. 181 -193.
  60. Э.П., Кораблева Н. П. Взаимодействие фитогормонов при регуляции протон-транслоцирующей активности плазмалеммы растительной клетки // Прикладная биохимия и микробиология. 2003. — Т. 39, № 3. -с. 341 -345.
  61. С.П., Труфанов В. А., Путилина Т. Е. Изучение вторичной структуры проламинов пшеницы, ржи и ячменя методами ИК спектроскопии // Физиология растений. — 2002. — Т. 49, № 3. — с. 365 — 370.
  62. Е.И. Принцип регуляции скорости процесса повреждения клетки и реакция защитного торможения метаболизма (РЗТМ) // Журнал общей биологии. 1985, № 46. — с. 561 — 567.
  63. Л.А., Явроян Ж. В., Дарбинян М. С., Вардованян П. О. Изменение состава фосфолипидов пшеницы под действием гиббереллинов // Физиология растений. 2008. — Т. 55, № 3.-с. 412−418.
  64. В.В. Протеолитические ферменты. М. — 1971. — 154 с.
  65. В. В. Новое о природных ингибиторах протеолитических ферментов // Биоорганическая химия. 1998. — Т. 26. — с. 273 — 278.
  66. В.В., Валуева Т. А. Ингибиторы протеиназ и их функции у растений // Прикладная биохимия и молекулярная биология. — 2005. — Т. 41, № З.-с. 261 -282.
  67. М.В., Кузолев В. А., Мосолов В. В. Выделение различных форм а-амилаз из пшеницы // Прикладная биохимия и микробиология. -1990. Т. 26. — Вып.5. — с. 425 — 430.
  68. Г. В., Мошков И. Е., Лось Д.А.Белковые сенсоры и передатчики холодового и осмотического стрессов у цианобактерий и растений // Молекулярная биология. 2007. — Т. 41, № 3. — с. 478 — 490.
  69. O.A., Тимощенко A.C., Арефьева Л. П., Семихов В. Ф. Свободные и связанные аминокислоты семян кукурузы с внедрёнными чужеродными проламинами при прорастании // Прикладная биохимия и микробиология. 2003. — Т. 39, № 3. — с. 343 — 352.
  70. Н.В., Антипова О. В. Физиология инициации прорастания семян // Физиология растений. 1997. — Т. 44, № 2. — с. 287 — 302.
  71. А.Н. Накопление белка в зерне пшеницы и кукурузы. М.: Наука. 1967.-339 с.
  72. А.Н. Повышение содержания белка в зерне. М. — 1984. — 119 с.
  73. В.М., Чернов И. А. Некоторые особенности индуктивной фазы неспецифического адаптационного синдрома растений // Известия РАН, сер. биол. 1996, № 6. — с. 705 — 715.
  74. H.A. Математические методы в биологии. М. — 1978. — 261 с.
  75. Е.В., Озолина Н. В., Саляев Р. К. Влияние фитогормонов на протонные насосы тонопласта корнеплодов столовой свеклы Beta vulgaris L. в разных буферных системах // Биологические мембраны. 2004. — Т. 21, № 1. — с. 15−18.
  76. A.A. Физиология семян. М.: Наука. 1982. — 154 с.
  77. Л.Д., Малеванная H.H., Белопухов С. Л., Вакуленко В. В. Регуляторы роста растений с антистрессовыми и иммунопротекторными свойствами // Агрохимия. 2005, № 1. — с. 76 — 86.
  78. Н.Л., Калитухо Л. Н., Жаворонкова Н. Б., Кабашникова Л. Ф. Состояние фонда хлорофилловых пигментов в проростках ячменя разного возраста в условиях теплового шока и водного дефицита // Физиология растений. 2004. — Т. 51, № 1. — с. 20 — 26.
  79. С.С. Стресс у растений: физиологический подход // Журнал общей биологии. 2008. — Т. 69, № 9. — с. 294 — 298.
  80. Н.Л., Шашукова A.B., Шевякова Н. И., Кузнецов В. В. Участие пролина в системе антиоксидантной защиты у шалфея при действии NaCl и параквата // Физиология растений. 2008. — Т. 55, № 5. — с. 721 — 730.
  81. Т.В. Энергозависимый селективный внутриклеточный проте-олиз. Строение, активные центры и специфичность АТР-зависимых про-теиназ // Вопросы медицинской химии. — 2001, № 1. — с. 7 — 14.
  82. Т.В., Абрамова Е. Б., Шарова Н. П. От парадокса к Нобелевской премии // Биологические мембраны. 2005. — Т. 22, № 2. — с. 151 — 156.
  83. Г. Н., Богачева A.M., Чикилева И. О. и др. Серино-вые протеиназы листьев подорожника Plantago major. // 4-й Съезд О-ва физиологов растений. Тез. докл. 1999. — Т. 2. — 678 с.
  84. H.A. Синергизм действия метаболитов в ответных реакциях растений на стрессовые факторы // Физиология растений. 2005. — Т. 52, № 4.-с. 614−621.
  85. Г. Е., Ключарева Е. А., Кабашникова Л. Ф. Структурная перестройка мембран этиопластов при тепловом стрессе // Биологические мембраны. 2006. — Т. 23, № 6. — с. 476 — 483.
  86. Ш. Т., Белозерский М. А., Дунаевский Я. Е., Заиров С. З. О наличии аспартильной протеиназы в семенах пшеницы. Выделение и характеристика фермента // Биохимия. 1988. — Т. 53. — Вып. 5 — с. 20 — 31.
  87. Ш. Т., Дунаевский Я. Е., Белозёрский М. А., Руденская Г. Н. Карбоксипептидаза семян пшеницы // Биохимия. 1987. — Т. 52. — Вып. 8.-с. 42 — 47.
  88. Д.У. Статистические методы в применении к исследованиям в сельском хозяйстве и биологии. М. — 1961.-61 с.
  89. A.M., Суворов В. И. О некоторых особенностях белков алейроновых зерен. В сб. Растительные белки и их биосинтез. М.: Наука. — 1975. -с. 126- 136.
  90. A.M., Жданова Л. П. Отложение веществ в запас. В кН. Физиология семян. -М.: Наука. 1982. — с. 48 — 101.
  91. A.M. Запасание белка в семенах растений М.: Наука. — 1985. -113 с.
  92. А.П. О криозащитной роли аминокислот в растениях // Физиология и биохимия культурных растений. 1992. — Т. 24, № 6. — с. 560 -564.
  93. В.М. Эволюция протеиназ. Аналогии и параллели. Тез.докл. 4 симпозиума «Химия протеолитических ферментов». М. 1997. — 7 с.
  94. Сун С., Лян Е., Тян К. Метаболизм пролина и перекрестная устойчивость к засолению и тепловому стрессу у прорастающих семян пшеницы // Физиология растений. 2005. — Т. 52, № 6. — с. 879 — 904.
  95. Сун С., Лиу С., Го С., Хуан Б., Ли В., Ван С., Тан К. Клонирование и анализ нового семейства консервативных мембранных цинк-содержащих металлопротеаз из Solanum surattense // Физиология растений. — 2007. — Т. 54, № 1.-е. 72−84.
  96. И.А. Катаболизм и стресс у растений. М: Наука. 1993. -92 с.
  97. А.Ф. Устойчивость растений в начальный период действия неблагоприятных температур. М.: Наука. 2006. — 143 с.
  98. Физиология и биохимия покоя о прорастания семян. Под ред. Николаевой М. Г., Обручевой H.B. М.: Колос. 1982. — 495 с.
  99. С.А. Влияние низкой температуры на активность протеиназ-но-ингибиторной системы растений // Автореферат кандидатской диссертации. — 2008. Петрозаводск. — 23 с.
  100. С.А., Титов А. Ф. Активность протеолитических ферментов и ингибиторов трипсина в листьях пшеницы в начальный период действия и в последействии низкой закаливающей температуры // Известия РАН, сер. Биол. 2008, № 5. — с. 549 — 552.
  101. Э. Е. Обмен веществ прорастающих семян: в кн. Физиология семян. М. — 1982. — с. 275 — 310.
  102. H.A., Курганов Б. И., Ливанова Н:Б. Биохимические эффекты молекулярного краудинга // Биохимия. 2004. — Т. 69. — Вып. 11.-е. 1522−1536.
  103. В.В. Активность гидролитических ферментов у устойчивых и восприимчивых сортов пшеницы при заражении стеблевой ржавчиной // Физиология растений. 1988. — Т. 35. — Вып. 4. — с. 781 — 786.
  104. Т.В. Физиологические основы устойчивости растений. С-П. — 2002. 244 с.
  105. Шакирова Ф. М: Неспецифическая устойчивость растений к стрессовымфакторам и ее регуляция. Уфа: Гилем. 2001. — 160 с.
  106. Ф.М., Авальбаев A.M., Чемерис A.B., Вахитов В. А. Гормональная регуляция транскрипции у растений // Молекулярная биология. — 2002. Т. 36, № 4. — с. 585 — 592.
  107. И.С. Влияние кратковременного теплового шока на свойства белков клеточных ядер и пластид озимой ржи // Автореферат диссертации.- Минск. 2008. — 20 с.
  108. Т.К., Руденская Ю. А., Лихолат Т. В., Мосолов В. В. Восстановление жизнеспособности зерна пшеницы, подвергнутого стрессовому воздействию, под влиянием ризосферных микроорганизмов // ДАН. 1997.- Т. 35/6, № 2. с. 285 — 286.
  109. М.В. Аккумуляция кадаверина и его физиологическая роль при действии солевого стресса: Автореферат канд. дисс. М. 2005. — 30 с.
  110. И.Н., Гудков С. В., Черников А. В., Брусков В. И. Образование перекиси водорода и гидроксильных радикалов в водных растворах а-аминокислот при воздействии рентгеновского излучения и тепла // Биофизика. 2008.-Т. 53.-Вып. 1.-е. 5- 13.
  111. А.Д., Вайнтрауб Н. А., Белтей И. К. Цистеиновая протеиназа из прорастающих семян пшеницы: частичная очистка и гидролиз клейковины до коротких пептидов // Биохимия. 1984. — Т. 49. — Вып. 7. — с. 21 — 29.
  112. Ablet Н. Xinjiang nongye daxue xuebao // J. Xingjiang Agr. Univ. 2003. -Vol. 26, № 4.-p. 16−19.
  113. Ai S., Hideki K., Takao M. Hormonal regulation of expression of two cysteine endopeptidase genes in rice seedlings // Plant and cell physiol. — 1997. — Vol. 38, № 11.-p. 1242−1248.
  114. Alpaslan M., Gunes A. Interactive effects of boron and salinity stress on the growth, membrane permeability and mineral composition of tomato and cucumber plants // Plant Soil. 2001. — Vol. 236. — p. 123 — 128.
  115. Alvey L., Harberd N.P. DELLA proteins: Integrators of multiple plant growth // Phys. Plant. 2005. — Vol. 123, № 2. — p. 153 — 160.
  116. Appleford N.E., Wilkinson M.D., Ma Q. et al. Decreased shoot stature and grain alpha-amylase activity following ectopic expression of gibberellin 2-oxidase gene in transgenic wheat // J. Exp. Bot. 2007, № 58/12. — p. 3213 -3226.
  117. Asakura T., Matsumoto I., Funaki J. et al. The plant aspartic proteinase-specific polypeptide insert is not directly related to the activity of oryzasin // European Journal of Biochemistry. 2000. — Vol. 267, № 16. — p. 5115 — 5122.
  118. Bates L.S., Walebun R.P., Feeare J.D. Rapid determination of free proline for water-stress studies // Plant and Soil. 1973. Vol. 39, № 1. P. 205 207.
  119. Beer E.P., Woffenaen B.J., Zhac C. Plant proteolitic enzymes: Possible roles during programmed cell death // Plant Mol. Biol. — 2000. — Vol. 44, № 3. -p. 399−415.
  120. Bethke P.C., Swanson S.J., Hillmer S., Jones R.L. From storage compartment to lytic organelle: the metamorphosis of the aleurone pritein storage vacuole // Annals of botany. 1998. — Vol. 82. — p. 399 — 412.
  121. Bleukx W., Brijs K., Torrekens S. et al. Specificity of a wheat gluten aspartic proteinase. // Biochim Biophys Acta. 1998. — Vol. 1387, № 1−2. — p. 317 -324.
  122. Bo J.W., Amnon L., Ella L., Nehemia A. Senescence-related serine protease in parsley // Phytochemistry. 1999. — Vol. 50, № 1. — p. 377 — 382.
  123. Callis J. Regulation of protein degradation // The Plant Cell. 1995. — Vol. 7.-p. 845 -857.
  124. Chakrabarbi N, Mukherji S. Alleviation of NaCl stress by pretreatment with phytohormones in Vigna radiata // Biol, plant. — 2003. — Vol. 46, № 4. — p. 589−594.
  125. Chang Y.-C., Lee T.-M. High temperature-induced free proline accumulation in Gracilaria tenuistipata (Khodophyta) // Botanica bullitene academic science. 1999. — Vol. 40. — p. 289 — 294.
  126. Chen P-W, Lu C-A., Tseng T-H., Yu S-M., Wang C-S., Yu T-S. Rice a-amylase transcriptional enhancers direct multiple mode regulation of promoters in transgenic rice // Journal Biol. Chem. 2002. — Vol. 277. — p. 13 641 — 13 649.
  127. Chen P-W., Chiang C-M., Tseng T-H., Yu S-M. Interaction between rice MYBGA and the gibberellin response element controls tissue-specific sugar sensitivity of a-amylase genes // Plant Cell. 2006. — Vol. 18. — p. 2326 — 2340.
  128. Demir Y. Growth and praline content of germinating wheat genotypes under ultraviolet light // Turk. J. Bot. 2000. — Vol. 24. — p. 67 — 70.
  129. Distefano S., Palma J. M., McCarthy I. Proteolytic cleavage of plant proteins by peroxisomal endoproteases from senescent pea leaves // Planta. — 1999. -Vol. 209, № 3.-p. 308−313.
  130. Domingues F., Cejudo F.J. Patterns of starchy endosperm acidification and protease gene expression in wheat grains following germination // Plant Phisiol-ogy. 1999, № 119(1).-p. 81−88.
  131. Dongni C, Hui C., Wei W., Meng S., Jinrong P. Gibberellin mobilizes distinct DELLA-dependent transcriptions to regulate seed germination and floral development in Arabidopsis // Plant physiol. 2006. — Vol. 142, № 2. — p. 509 -525.
  132. Dreier W., Schnarrenberger C., Borner T. Light- and stress-dependent en-huncentent of amylolytic activities in white and green barley leaves: P- amylases are stress-induced proteins // Plant Physiol. 1995. — Vol. 145, № 3. — p. 342 -348.
  133. Edner Ch., Li J., Albrecht T. et al. Glukan, water dikinase activity stimulates breakdoun of starch granules by plastidial p-amylases // Plant Physiol. -2007.-Vol. 145.-p. 14−28.
  134. Fincher G. Molecular and cellular biology associated with endosperm mobilization in germination cereal grains // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1989. — Vol. 40. — p. 329 — 330.
  135. Glathe S., Kervinen J., Nimtz M. et al. Transport and Activation of the Vacuolar Aspartic Proteinase Phytepsin in Barley (Hordeum vulgare L.) // The
  136. Journal of Biological Chemistry. 1998. — Vol. 273, № 47. — p. 31 230 — 31 236.
  137. Gocal G., Sheldon C.C., Gubler F. et al. GAMYB like genes, flowering, and gibberellin signaling in Arabidopsis // Plant Physiology. — 2001. — Vol. 127. -p. 1682−1693.
  138. Goodfellow V., Solomonson L., Oaks A. Characterization of a maize root proteinase // Plant Phisiology. 1993. — Vol. 101. — p. 415 — 419.
  139. Gubler F., Chaudler P.M., White R.G., Liewellyn D.J., Jacobsen J.V. Gibberellin signaling in barley aleurone cells. Control of SLN 1 GAMYB expression // Plant physiol. 2002. — Vol. 129, № 1. — p. l91 — 200.
  140. Hirano K., Ueguchi-Tanaka M., Matsuoka M. GID 1 mediated gibberellin signaling in plants // Trends in plant science. — 2008. — Vol. 13, № 4. — p. 192 -199.
  141. Hou Y.-C., Liu Q., Long H., Wei Y.-M., Zheng Y.-L. Characterization of low-molecular-weight glutenin subunit genes from Hordeum brevisubulatum ssp. turestanicum // Известия РАН, серия биол. 2006, № 1. — с. 44 — 51.
  142. Huang N., Sutliff Т., Litts J., Rodriguez R. Classification and characterization of the rice a-amylase multigene family // Plant Molecular Biology. 1990. -Vol. 14.-p. 655−668.
  143. Hunjan G.K. Presence of an alpha-amylase isozyme with high temperature optima in the wheat tolerant to high temperature at juvenile plant stage // Acta Physiologiae Plantarum. 2006. — Vol. 28, № 3. — p. 205 — 215.
  144. Ivanov Y.V., Radukina N.L., Kuznetsov VI.V. Investigation of polyamines content and composition in Geum Urbanum L. under salt stress // Kyiv. 2007.
  145. Jones H. D., Smith S. J., Desikan R., Plakidou-Dymock, S., Lovegrove A., Hooley, R. Heterotrimeric G Proteins are implicated in gibberellin induction ofa-amylase gene expression in wild oat aleurone // Plant Cell. 1998.- Vol. 10.- p. 245 — 254.
  146. Kaneko M., Inukai Y., Ueguchi-Tanaka M., Itoh H. et al. Loss-of-function mutations of the rice GAMYB gene impair a-amylase expression in aleurone and flower development // The plant cell. 2004. — Vol. 16. — p. 33 — 44.
  147. Kaplan F., Guy G.L. p-amylase induction and the protective role of maltose during temperature shock // Plant Physiol. 2004, № 3. — p. 1674 — 1684.
  148. Khakimzhanov A.A., Yrginbaeva S.M., Kuzovlev V.A. Fursov O.V. Pecu-larity of hormonal regulation of a-amylase isoenzymes in embryo and aleurone of cereal grains. Kiev. — 2007. — p. 130.
  149. Kervinen J., Tormakangas K., Runeberg Roos, Guruprasad K., Blundell T., Teeri. Structure and possible functions ofaspartic proteinases in barley and other plants // Adv. Exp. Med. Bid. — 1995. — Vol. 362. — p. 241 — 254.
  150. Kervinen J., Tobin G.J., Costa J. et al. Crystal structure of plant aspartic proteinase prophytepsin: inactivation and vacuolar targeting // The EMBO Journal. 1999. — Vol. 18, № 14. — p. 3947 — 3955.
  151. Kwak J.M., Nguyen V., Schroeder J.I. The role of reactive oxygen species in hormonal responses // Plant physiol. 2006. — Vol. 141, № 2. — p. 323 — 329.
  152. Laby R. J., Kim D., Gibson S. I. The ram 1 mutant of Arabidopsis exhibits severely decreased P-amylase activity // Plant Physiol. 2001. — Vol. 127. — p. 1798−1807.
  153. Larkindale J., Knight M.R. Protection against heat stress-induced oxidative damage in Arabidopsis involves calcium, abscisic acid, ethylene and salicylic acid // Plant Physiol. 2002. — Vol. 128. — p. 682 — 695.
  154. Larkindale J., Vierling E. Core genome responses involved in acclimation to high temperature // Plant Physiol. 2008. — Vol. 146. — p. 748 — 761.
  155. Lenton I.R., Appleford N.E.J., Croker S.I. Gibberellins and a-amylase gene expression in germinating wheat grains // Plant growth regulation. — 1994. — Vol. 15, № 3.-p. 261−270.
  156. Livesley M.A. a-amylase isoenzymes in aged wheat aleurone layers // Biochemical Society Transaction. 1991. — Vol. 19, № 4. — p. 360 — 364.
  157. Loreti E., Alpi A., Perata P. Glucose and disaccharide — sensing mechanisms modulate the expression of a-amylase in barley embryos // Plant Physiol.- 2000. Vol. 123. — p. 939 — 948.
  158. Lovegrove A., Hooley R. Gibberellin and abscisic acid signalling in aleurone // Trends in Plant Science. 2000. — Vol. 6, № 3. — p. 102 — 110.
  159. Lowry O.N., Rosenbrough N.Y., Tarr A.L., Ranball N.Y. Protein measurement with the Folin Rhenol Reagent // Y. Biol. Chem. 1951. — Vol. 193, № 1. -p. 265 — 275.
  160. Lu C., Ho T., Ho S., Yu S. Three novel MYB proteins with one DNA binding repeat mediate sugar and hormone regulation of a-amylase gene expression // The Plant Cell. 2002. — Vol. 14. — p. 1963 — 1980.
  161. Madhava Rao K.V., Raghavendra A.S., Janardhan Reddy K. Physiology and molecular biology of stress tolerance in plants. — 2006. — p. 1−14.
  162. Masatomo K., Masahiro G., Junichi A., Tadao A. Fluctuation of endogenous gibberellin and abscisic acid levels in germinating seeds of barley // Bio-sci., Biotechnol. andBiochem. 1995. — Vol. 59, № 10. — p. 1969 — 1970.
  163. Mehta R.A., Warmbardt R.D., Mattoo A.K. Tomato fruit carboxypeptidase: Properties, induction, upon wounding, and immunocytochemical localization // Plant Physiol. 1996. — Vol. 110, № 3. — p. 883 — 892.
  164. Moon J., Parry G., Estelle M. The Ubiquitin-Proteasome Pathway and Plant Development//The Plant Cell. 2004. — Vol. 16. — p. 3181 — 3195.
  165. Mrva К., Wallwork M., Mares DJ Alpha-amylase and programmed cell death in aleurone of ripening wheat grains // J. Exp. Bot. 2006. — Vol. 57, № 4. -p. 877 — 885.
  166. Ogawa M., Hanada A., Yamauchi Y., Kuwahara A., Kamiya Y. Gibberellin biosynthesis and response during Arabidopsis seed germination // Plant Cell. -2003.-Vol. 15.-p. 1591 1604.
  167. Olszewski N., Sun T-P., Gubler F. Gibberellin signaling: biosynthesis ca-tabolism and response pathways // Plant Cell. — 2002. — Vol. 14. — p. 61 80.
  168. Ozolina N.V., Pradedova E.V., Salyaev R.K. The effect of gibberellin on hydrolytic activity of tonoplasts photon pumps in red beetroot outogenesis // Annual. Symp. Phys. Chem. Basis Plant Physiol. 1996. — p. 54.
  169. Pandey R., Agarwal R.M. Water stress induced changes in proline contents and nitrate reductase activity in rice under light and dark conditions // Physiol. Mol. Biol. Plants. — 1998. — Vol. 4. — p. 53 — 57.
  170. Payie K.G., Tanaka Т., Gal S. et al. Construction, expression and characterization of a chimaeric mammalian-plant aspartic proteinase // Biochemical Journal. 2003. — Vol. 372. — p. 671 — 678.
  171. Parrott D., Yang L., Shama L., Fischer A.M. Senescence is a celerated and several proteases are induced by carbon «feast» condition in barley (Hordeum vulgare L.) leaves // Planta. 2005, № 222. — p. 989 — 1000.
  172. Poustini K., Siosemardeh A., Ranjbar M. Proline accumulation as a response to salt stress in 30 wheat (Triticum aestivum L.) cultivars differing in salt tolerance // Genet. Resour. Crop. Evol. 2007. — Vol. 54. — p. 925 — 934.
  173. Qi P.F., Wei Y.M., Yue Y.W., Yan Z.H., Zheng Y.L. Глиадины: молекулярные и биохимические свойства // Молекулярная биология. — 2006. — Т. 40, № 5.-с. 796−807.
  174. Rathinasabapathi В., Kaur R. Metabolic engineering for stress tolerance // Physiology and molecular biology of stress tolerance in plants. 2006. — p. 255 -300.
  175. Roberts I.N., Passeron S., Barneix A. The two main endoproteases present in dark-induced senescent wheat leaves are distinct subtilisin-like proteases // Planta. 2006. — № 224. — p. 1437−1447.
  176. Runeberg-Ross P., Kervinen J., Kovaleva V., Raikhel N., Gal S. The as-partic proteinase of barley is a vacuolar enzyme that presses probarley lectin in vitro // Plant Physiol. 1994. — Vol. 105. — p.321 — 329.
  177. San Taiping, Fauk G. Molecular mechanism of gibberellin signaling in plants // Annual review of plant biology. 2004. — Vol. 55. — p. 197 — 223.
  178. Schlereth A., Standhardt A., Mock H. et al. Stored cysteine proteinases start globulin mobilization in protein bodies of embryonic axes and cotyledons during vetch (Vicia sativa L.) seed germination // Planta. 2001. — Vol. 212. — p. 718 -727.
  179. Shewry P.R., Napier G.A., Tatham A.S. Seed Storage Proteins: Structures and Biosinthesis // The Plant Cell. 1995. — Vol. 7. — p. 945 — 956.
  180. Simoes L, Faro C. Structure and function of plant aspartic proteinases // Eur. J. Biochem. 2004. — Vol. 271. — p. 2067 — 2075.
  181. Smalle J., Vierstra R.D. The Ubiqutin 26S Proteasome Proteolitic Pathway // Plant Biol. 2004. — Vol. 55. — p. 555 — 590.
  182. Sopanen T., Lauriere Ch. Release and activity of bound (3-amylase in a germinating barley grain // Plant Physiol. 1989. — Vol. 89. — p. 244 — 249.
  183. Sparla F., Costa A., Lo Schiavo F., Pupillo P., Trost P. Redox regulation of a novel plastid-targeted P-amylase of Arabidopsis // Plant Physiology. 2006, № 141.-p. 840−850.
  184. Sticher L., Jones R.L. a amylase isoforms are posttranslationally modified in the endomembrane system of the barley aleurone layer // Plant Physiol. -1992. — Vol. 98, № 3. — p. 1080 — 1086.
  185. Subbarao K. V., Datta R., Sharma R. Amylases synthesis in scutellum and aleurone layer of maise // Phytochemistry. 1998. — Vol. 48, № 3. — p. 657 -666.
  186. Swain S. M, Olszewski N.E. Genetic analysis of gibberellin signal transduction // Plant Physiol. 1996, — № 112. — p. 11 — 17.
  187. Thakur P. S., Thakur A. Protease Activity in Response to Water Stress in Two Differentially Sensitive Zea mays L. // Plant Physiol. Biochem. 1987. -Vol. 14.-p. 136- 139.
  188. Tyndall J.D.A., Nail F., Fairlie D.P. Proteases universally recognize buta strands in their active sites // Chem. Rev. 2005. — Vol. 105, № 3. — p. 973 -999.
  189. Ullah H., Chen J-G., Wang S. Role of a heterotrimeric G-protein in regulation of Arabidopsis seed germination // Plant physiol. — 2002. — Vol. 129, № 2. -p. 897−907.
  190. Viestra R.D. Protein Degradation in Plants. //Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1993. — Vol. 44. — p. 385 — 956.
  191. Villasuso A.L., Molas M.L., Racagni G., Abdala G., Machado-Domenech E. Gibberellin signal in barley aleurone: early activation of PLC by G protein mediates amylase secretion // Plant growth regul. 2003. — Vol. 41, № 3. — p. 197−205.
  192. White C.N., Rivin C.J. Gibberellins and seed development in Maize. Gibberellin synthesis inhibition enhance abscisic asid signaling in cultured embrios // Plant Physiol. 2000. — Vol. 122. — p. 1089−1098.
  193. Woodger F.J., Gubler F., Pogson B.J., Jacobsen J.V. A Mak-like kinase is a repressor of GAMYB in barley aleurone // Plant journal. 2003. — Vol. 33, № 4. -p. 707−717.
  194. Wrobel R, Berne J.L. Appearance of endoproteolytic enzymes during the germination of Barley // Plant Phisiol. 1992. — Vol. 100, № 3. — p. 1508 — 1607.
  195. Xiong L., Schumaker K.S., Zhu J.K. Cell signaling during cold, drought and salt stress // The Plant Cell. 2002. — p. 165 — 183.
  196. Zeigler P., Loos K., Wagner G. Posttranslational origin of wheat leat P-amylase polymorphism // J. Plant Physiol. 1997. — Vol. 150, № 5. — p. 537 -545.
  197. Zhang N., Jones B.L. Polymorphism of Aspartic Proteinases in Resting and Germinating Barley Seeds // Cereal Chem. 1995. — Vol. 76 (1). — p. 134 — 138.
  198. Zhang H., Shen W.B., Zhang W., Xu L.L. A rapid response of P-amylase to nitric oxide but not gibberellin in wheat seed during the early stage of germination // Planta. 2005, № 220. — p. 708 — 716.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!