Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Влияние ионов nd10 — металлов на каталитическую активность пероксидазы из хрена и концентрационные колебания при пероксидазном окислении аскорбиновой кислоты

Диссертация: Влияние ионов nd10 — металлов на каталитическую активность пероксидазы из хрена и концентрационные колебания при пероксидазном окислении аскорбиновой кислоты
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Используя принципы реконструкции аттрактора по временной последовательности данных, определены размерности аттрактора и фазового пространства. По величине размерности фазового пространства п=4 найдено, что минимальное число компонентов, участвующих в протекающих процессах, равно четырем, а размерность аттрактора й ~ 2 указывает на квазипериодический режим и реализацию двухчастотных автоколебаний… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
    • 1. 1. Структура пероксидазы хрена. Ш
    • 1. 2. Структура, физико-химические и кинетические свойства соединений I и II пероксидазы (Е* и Ег)
    • 1. 3. Субстраты пероксидазы
    • 1. 4. Эффекторы пероксидазы. Влияние ионов металлов и их соединений на каталитическую активность пероксидазы
  • ГЛАВА I. I, ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • 2. 1. Реагенты, растворы, аппаратура
    • 2. 2. Методика эксперимента
    • 2. 3. Результаты эксперимента
      • 2. 3. 1. Исследование реакции окисления о-дианизидина пероксидом водорода в присутствии пероксидазы п 1 1, лрсиа
      • 2. 3. 2. Исследование реакции окисления аскорбиновой кислоты пероксидом водорода в присутствии пероксидазы хрена
  • ГЛАВА III. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ ЭКСПЕРИМЕНТА
  • Определение кинетических параметров реакции окисления о-дианизидина пероксидом водорода в присутствии пероксидазы
    • 3. 1. 1. Определение характера влияния ионов цинка на скорость ферментативной реакции
    • 3. 1. 2. Определение характера влияния ионов кадмия на скорость ферментативнойреакции
    • 3. 1. 3. Определение характера влияния ионов ртути (II) на скорость ферментативной реакции
    • 3. 2. Окисление аскорбиновой кислоты пероксидом водорода в присутствии пероксидазы хрена
    • 3. 2. 1. Анализ Фурье-преобразования временного ряда
    • 3. 2. 2. Восстановление аттрактора по временной последовательности данных
    • 3. 2. 3. Математическое моделирование закономерностей протекания процессов в колебательном режиме
  • ВЫВОДЫ

Влияние ионов nd10 — металлов на каталитическую активность пероксидазы из хрена и концентрационные колебания при пероксидазном окислении аскорбиновой кислоты (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

За последние годы возрос интерес к исследованию влияния ионов различных металлов на каталитическую активность ферментов [1−5]. Прежде всего это обусловлено необходимостью выяснения роли ионов биометаллов и токсичных элементов в регуляции физиологических процессов [6]. Изменение каталитической активности ферментов в присутствии ионов металлов в зависимости от типа иона и фермента, а также условий проведения реакций может проявляться различным образом [7], и роль ионов металлов в механизме каталитического действия ферментов разнообразна. Изучение изменения активности ферментов в присутствии ионов металлов имеет и чисто прикладное значение связанное с разработкой кинетических методов определения сверхмалых количеств микроэлементов [1−5].

Однако, многие вопросы, связанные с исследованием влияния ионов металлов на активность ферментов, не нашли своего разрешения. Так, например, не до конца выяснена роль ионов пё10-элементов в физиологических пределах концентраций при пероксидазном окислении различных субстратов.

Вместе с этим при протекании ферментативных процессов при определенных условиях возможно возникновение химических неустойчивостей в целом и колебательных процессов в частности.

Выявление колебательных режимов для ферментативных реакций в первую очередь требует определения экспериментальных условий возникновения химических неустойчивостей. Важным при этом является применение существующих подходов к интерпретации полученных результатов на основе изучения кинетических закономерностей протекающих процессов в неравновесных условиях. Это достигается применением для анализа полученных результатов существующего математического аппарата' (Фурье-преобразования, реконструкция динамики по временным рядам, математического моделирования, теории дифференциальных уравнений, и т. д.).

Поэтому изучение влияния ионов металлов на активность ферментов с одной стороны, и выявление условий реализации химических неустойчивостей с другой являются актуальными проблемами современной физической химии.

Цель исследования заключаются в изучении влияния ионов цинка, кадмия и ртути (П) на характер окисления о-дианизидина пероксидом водорода в присутствии пероксидазы хрена (НИР), а также в исследовании возможности протекания процессов пероксидазного окисления аскорбиновой кислоты (АК) в колебательном режиме.

Достижение поставленной задачи потребовало решения следующих задач:

— исследование кинетических закономерностей ферментативного окисления о-дианизидина пероксидом водорода в присутствии ионов Хп, Сё и Н?(Н) в стационарных условиях;

— определение основных кинетических параметров рассматриваемых процессов;

— нахождение условий реализации химических осцилляций при окислении аскорбиновой кислоты пероксидом водорода в присутствии пероксидазы;

— выявление основных характеристик динамики процесса на основе Фурье-преобразования и реконструкции аттрактора по временной последовательности данных;

— составление математической модели в виде системы обыкновенных дифференциальных уравнений нелинейного типа в соответствии с кинетическими схемами, и решение численными методами их с целью определения условий, при которых она имеет колебательные решения.

Объектами исследования являются процессы пероксидазного окисления о-дианизидина и аскорбиновой кислоты пероксидом водорода в присутствии и отсутствии эффекторов. Выбор этих процессов для исследования обусловлен следующими соображениями:

— неоднозначным изменением скоростей ферментативных процессов в присутствии ионов биометаллов и токсичных элементов в зависимости от типа металлов и условий проведения процессов для стационарных условий;

— возможностью окисления некоторых субстратов в их физиологических пределах концентраций в колебательном режиме при неравновесных условиях.

Методы исследования. Экспериментальное исследование перокси-дазного окисления о-дианизидина пероксидом водорода в стационарных условиях проводили методами электронной спектроскопии, регистрируя изменение оптической плотности во времени при различных концентрациях субстрата и ионов металлов.

Для определения начальной скорости реакции использовали интерполяционный метод Грегори-Ньютона. Анализ данных кинетических закономерностей проводили при помощи графических методов Лайнуи-вера-Берка, Иди-Хофсти, Хейнса и Диксона. (Особенности обработки экспериментальных данных при помощи этих методов приведены в.

Исследование характера протекающих процессов при пероксидазном окислении аскорбиновой кислоты пероксидом водорода, проводили по-тенциометрическим методам, регистрируя изменение потенциала точечного платинового электрода относительно хлорсеребряного в течение времени.

Для выяснения особенностей колебательных процессов и объяснения полученных результатов были использованы методы: быстрое преобразование Фурье, восстановление аттрактора по временным рядам, математическое моделирование.

Научная новизна диссертационной работы заключается в следующем:

— изучено влияние ионов nd-° - элементов на процесс окисления о-дианизидина пероксидом водорода в присутствии HRP в ранее неисследованных пределах концентраций ионов металлов.

— установлен характер действия эффектора на исследуемые процессы и определены основные кинетические параметры процессов, протекающих в стационарных условиях.

— исследована неописанная ранее окислительно-восстановительная реакция, протекающая в колебательном режиме и определены основные характеристики концентрационных колебаний и область их существования;

— при обработке и анализе результатов по колебательным процессам использован подход, основанный на реконструкции динамики по временной последовательности данных, позволяющий определять безмодельным способом размерности фазового пространства (число компонентов в реакционной смеси) и аттрактора;

— обоснованы и составлены кинетические схемы протекающих процессов и их математическая модель в виде систем обыкновенных дифференцированных уравнений нелинейного типа;

— в результате качественного анализа и решения численными методами систем дифференциальных уравнений определены такие характеристики, как тип нелинейности, число и устойчивость решений, характер i т: т г т ыф у |ju"ljjrm.

Теоретическая и практическая ценность исследований заключается в том, что получены экспериментальные результаты по исследованию влияния ионов nd}0 — элементов на каталитическую активность HRP в процессе окисления о-дианизндина пероксидом водорода в пределах концентрации ионов металлов ICH-IC-5 моль/л и определены значения кинетических параметров протекающих процессов.

Эти результаты представляют определенный интерес при рассмотрении роли ионов изучаемых ионов металлов при протекании физиологических процессов в живом организме. Вместе с этим результаты изучения характера влияния ионов металлов на каталитическую активность ферментов могут быть использованы при разработке кинетических методов определения микроэлементов в различных объектах.

Наряду с этим подучены экспериментальные данные по исследованию ранее неописанной колебательной химической системы, и показана принципиальная возможность математических подходов для описания такого типа систем. Предложенные подходы представляют большой интерес не только для химиков и физико-химиков в связи с необычными кинетическими характеристиками автоколебательных химических реакций. но и для биохимиков и биофизиков, так как рассматриваемого типа дифференциальные уравнения могут описать модели генерации биоритмов, нервных импульсов, мышечного сокращения и т. д.

Апробация работы. Основные положения диссертационной работы доложены и обсуждены на: IV Региональной научной конференции «Химики Северного Кавказа — производству» (г. Махачкала, 1996 г.) — III Всероссийской конференции по анализу объектов окружающей среды «Экоаналитика-98» с международным участием (г. Краснодар, 1998 г.) — Международная конференция по аналитической химии (г. Алматы, 1998 г.) — Международной научной конференции, посвященной 275-летию РАН и 50-летию ДНЦ РАН (г. Махачкала, 1999 г.) — Всероссийской конференции с международным участием «Актуальные проблемы химической науки и образования» (г. Махачкала, 1999 г.), I Реш. Конф. «Комплексные соединения в химии» (г. Баку, 1999 г.).

Публикации. По материалам диссертации опубликованы 4 статьи, 6 тезисов докладов.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 125 страницах машинописного текста, состоит из введения, трех глав, выводов и приложений, иллюстрирована 40 рисунками, содержит 10 таблиц и список используемой литературы из 129 ¡-именований работ отечественных и зарубежных авторов.

ВЫВОДЫ.

1. Изучено влияние ионов цинка, кадмия и ртути (II) на кинетические характеристики пероксидазного окисления о-дианизидина. Обнаружено, что ионы цинка выступают в роли неконкурентных активаторов, ионы кадмия — бесконкурентных ингибиторов, а ртути (II) — неполностью конкурентных ингибиторов.

2. Определены основные кинетические параметры протекающих процессов. Получено, что эффективные значения констант Миха-элиса, активирования и ингибирования, определенные различными методами, находятся в удовлетворительном согласии.

3. Впервые установлены условия реализации колебательного режима при окислении аскорбиновой кислоты пероксидом водорода в присутствии пероксидазы хрена. Получено, что химические осцилляции наблюдаются при Сак = 5-Ю" 3 моль/л, Сса1=7,8−10−10 моль/л,.

Сщо2 =510 3 моль/л, 1=39°С, рН=7,4.

4. На основе Фурье-преобразования временного ряда экспериментальных данных установлено, что реализуются двухчастотные колебания, а также тот факт, что наблюдаемые осцилляции носят детерминированный характер.

5. Используя принципы реконструкции аттрактора по временной последовательности данных, определены размерности аттрактора и фазового пространства. По величине размерности фазового пространства п=4 найдено, что минимальное число компонентов, участвующих в протекающих процессах, равно четырем, а размерность аттрактора й ~ 2 указывает на квазипериодический режим и реализацию двухчастотных автоколебаний.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Т.Н., Чернецкая C.B., Долманова И. Ф. Ферментативный метод определения мжсроколичеств железа (Ш) и ряда ингибиторов пероксидазы //Жури, аналит. химии, 1993. Т.48.Î- '"Л 1г1.izy-l эб.
  2. И.Ф., Шеховцова Т. Н., Стзродумова H.H. Ферментативный метод определения ртути //Журн. аналит. химии, 1987. Т.
  3. Т.Н., Чернецкая C.B., Закурдаева F.F. Ферментативный метод определения кадмия в почвах. //Вееросе. конф. по анализу объектов окруж. среды «Экоаналитика 94″. Тез докл. Краснодар, 1994. С. 102.
  4. Долманова И.Ф.» Попова И. М., Угарова H.H., Шеховцова Т. Н. Кинетический метод определения висмута с использованием фермента пероксидазы хрена. //Журн. аналит. химии, 1981. Т. 36. № 7. С. i347−1350.
  5. Т.Н., Чернецкая C.B., Нагамедьянова З. А. Ферментативный метод определения следовых количеств метилртути // Вееросе. конф. по анализу объектов окруж. среды £Экоаналитика-94* Тез. докл. Краснодар, 1994 г.
  6. М. Неорганическая химия биологических процессов. М.: Мир, 1981.
  7. Э.П., Вертлиб М. Г. Будников F.K. Ионы металлов как эффекторы ферментов //Успехи химии, 1998. Т. 67. № 3. С. 252−260.
  8. Г. Неорганическая биохимия в 2-х т. Т.2, М.:Мир, 1978. С.434−470.
  9. О.В., Угарова H.H. Механизм пероксидазиого окисления. Субстрат-субстратная активация в реакциях, катализируемых перокеидазой хрена //Известия РАН. Серия химическая, 1996. № 1. С.25−32.
  10. Asakura Т., Leigh J.S., Drott Jr.H.R., Jonetani Т., Chance B. Structural measurements in hemoproteins: use of spin-labeled proto-heme as a probe of heme enviroment //Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1971. V.68. P.86I-865
  11. Thorpe G.H.G. and Whitehead T.P. An immunoassay for serum thyroxine employing enhanced luminescent quantitation of horseradish peroxidase conjugates //Clin. Chem., 1985. V. 31. P. 1335.
  12. Modi S., Behere D.U., Mitra S, Ш- and 15N-NMR study of binding of thiocyanate to chemically modified horseradish peroxidase and involvement of salt bridge //Biochim. Biophys Acta. 1994. Y. 14. P. 1204.
  13. И.В., Угарова H.H., Кершенгольц Б. М. Определение константы равновесия между нативным ферментом и апо-ферментом для перокеидазы из хрена //Докл. АН СССР, 1974. Т.214. тХ С.701−704.
  14. Shiro Y., Kurono М., Morishima L Presence of endogenous calcium ion and its functional and structural regulation in horseradish peroxidase //J, Biol. Chem., 1986. Y. 261. №>20. P.9382−9390.
  15. Welinder K.G. Plant peroxidases. Their primary, secondary and tertiary structures, and relation to Cytochrome с peroxidase //Eur.J.Biochem., 1985. V. 151. № 3. P.497−450.
  16. А.П., Угарова H.H., Березин И. В. Влияние микросреды на кислотно-основные свойства протопорфирина IX в его специфическом комплексе с апопероксидазой //Биоорган, химия, 19−79. Т.5. Ш. С. 1210−1216.
  17. Г. Д. Рогожин В.В., Угарова II.II., Березин И. В. Функционально важные карбоксильные группы перокеидазы хрена //Докл. АН.СССР. 1983. Т. 270. С.994−998.
  18. Shannon L.M., Kay Е., Lew J.Y. Peroxidase isozymes from horseradish roots (I) isolation and physical properties //J.Biol.Chem., 1966. V.241. Nq9. P.2166.
  19. Н.Н., Лебедева О. В., Савицкий А. П. Перокеидазный катализ и его применения. М: Изд-во МГУ, 1981. 92 с.
  20. Tamura М., Asakura Т., Jonetani Т. Heme-modifieation studies of horseradish peroxidase //Biochim.Biophys. Acta, 1972. У.268. P. 292 304.
  21. Dunford H.B., Still man J.S. On the function and mechanism of action of peroxidases //Coord. Chem. Rev ., 1976. УЛ9. РЛ 87−251.
  22. Dunford H.B., Alberty R.A. The kinetics of fluoride binding by ferric horseradish peroxidase //Biochemistry. 1967. V. 6.№ 2. P. 447−451
  23. Ellis W.D., Dunford H.B. Cyanide and fluoride binding by ferric horseradish peroxidase //Biochemistry, 1968. V.7. № 6. P.2054−2052.
  24. Dolman D.- Newall G.A., Thurnlow N.D., Dunford H.B. Kinetic study of the reaction of horseradish peroxidase with hydrogen peroxide //Can. J. Biochem., 1975. У.53. P. 495−501.
  25. Rieard J., Mazza G., Williams RJ.P. Oxidation-Reduction potentials and ionization states of two turnip peroxidases //Eur. J.Bioehem., 1972. V.28. 566−578
  26. Yamada H., Makino R., Yamazaki I. Effects of 2,4-substituents of deuteroheine upon redox potentials of horseradish peroxidases //Arch. Biochem. Biophys., 1975. V.169. P.344−353.
  27. Yamada H., Yamazaki 1. Proton balance in conversions between five oxidation-reduction states of horseradish peroxidase /7Arch. Biochem. Biophys., 1975. У. 171. P.737−744.
  28. Tamura M., Jonetani T. Reactions of ligands with heme substituted horseradish ferroperoxidases //Biochem. Biophys Acta, У.322, P.211−217.
  29. Ellis W.D., Dunford H. B, Martin J.S. Studies on heme proteins, using the NMR haiide-ion probe technique //Can.J. Biochem., 1969. У.47. P.157−163.
  30. Д.И., Шибаев B.A. Еремин A.H., Мельник В. И. Жилина З.И. Тетрафеншшорфирины железа (III) в обращенных мицеллах поверхностно-активных веществ модели пероксидазы //Биохимия, 1995. Т.60. Вып.З. С.349−363.
  31. Reiehgott DJvL. Rose N.J. Photoassisted oxidation of methanol catalyzed by a macrocyclic Iron Complex //J.Amer. Cliem. See. 1977, V.99. Ш. P. 1813−1818.
  32. Traylor T.G., Lee W.A., Stynes D.V. Model compound studies related to peroxidases-!i //Tetrahedron, 1984. V. 40. № 3, P.553−568.
  33. А .Я. Каталитические свойства координационных соединений некоторых переходных металлов в каталазных, пероксидаз-ных и оксидазных реакциях. Автореф. диссер. д-ра хим. наук. Ростов-на-Дону. 1971.
  34. Сычев, А JL, Исак В. Г. Катал азные, пероксидазные и оксидазные свойства координационных соединений марганца //Успехи химии. 1993. Т. 62. М>3. С.303−314
  35. Chance В. Properties of the enzyme-substrate compounds of horseradish peroxidase and peroxides. III. The reaction of complex II with ascorbic acid //Arch. Biochem, 1949, V.24. P. 389−409.
  36. Jones P., Dun ford H.B. On the mechanism of Compound I formation from peroxidases and eataiases //J. Theor. Biol., 1977. V.69. P.457−470.
  37. Couison A.F.W., Erman J.E., Jonetani T. Studies on Cytochrome с peroxidase. XVII. Stoichiometrv and mechanism of the reaction of compounds with donors //J. Biol. Chem., 1971. V.246. M>4. P.917−924.
  38. Jonetani T. Studies on Cytochrome с peroxidase. IV. A comparison of peroxidase-indused complexes of horseradish and cytochrome с peroxidases //J. Biol Chem., 1966. V.24L Ml 1. P.2562−2571.
  39. Yamada H., Yamazaki I. Proton balance in conversions between five Oxidation-Reduction states of horseradish peroxidase //Arch. Bio-chem. Biophys, 1974. VJ65.№ 2. P.728−738.
  40. Adediran S.A. Dunford H.B. Structure of horseradish peroxidase Compound I. Kinetic Evidence for the incorporation of the oxidizing substrate into the enzyme //Eur. J. Bioehem., 1983. JMB1.V.132.P. 147−150
  41. И.Г., Упоров И .В., Чубарь Т. А., Фечина В. А., Мареева Е. А., Лагримини Л. М. Влияние рН на стабильность анионной пе-роксидазы табака и ее взаимодействие с перекисью водорода //Биохимия, 1998. Т.63. № 5. С.708−715.
  42. Hasinoff F., Dunford Н.В. Kinetics of the oxidation of ferrocyanide by horseradish peroxidase Compounds I and II //Biochemistry, 1970. V.9. № 25. P.4930−4939.
  43. Shultz C.E., Rutter R., Sage J.T. Debrunner P.G., Hager L.P. Ivioss-bauer and electron paramagnetic resonance studies of horseradish peroxidase and its catalytic intermediates //Biochemistry, 1984. ?.23. Ж'20. P.4743−4754.
  44. Tsummaki H., Watanabe I., Morishima L Preparation characterization and reactions of Novel Iron (III) porphyrin Dication complexes //J. Am. Chem. Soc., 1993. V.115. № 25. P. l 1784−11 788.
  45. Felton R.H., Romans A.Y., Yu N-Т., Schonbaum G.R. Laser Raman spectra of oxidized hydroperoxidases //Biochim. Biophys. Acta, 1976. V. 434. P.82−89.
  46. Dunford H.B., Hewson W.D., Steiner H. Horseradish peroxidase. XXIX. Reactions in water and deuterium oxide, cyanide binding, compounds I formation, and reactions of compounds I and II with ferrocvanide //Can. J. Chem., 1978. V. 56. № 22. P. 2844−2852.7
  47. Hayashi Y., Yamazaki I. Heme-linked ionization in Compound I and II of horseradish peroxidases Ai and С //Arch. Biochiem. Biophys., 1978. Y. 190. P.446−453.
  48. Bayton К .J., Bismas N., Taylor K.E. Binding of hydrogen donors to horseradish peroxidase. A spectroscopic study //Biochim. Biophys. Acta, 1994, V.1206. P.272.
  49. Adediran S.A., Lambier A.M. Kinetics of the reaction of compound II of horseradish peroxidase with hydrogen peroxide to form compound III//Eur. J. Biochem., 1989. V.186. № 3. P.571−5?6i 14
  50. Roman R., Dunford H.B. Studies on horseradish peroxidase, XII. A kinetic study of the oxidation of sulfite and nitrite by compounds I and II //Can. J. Chem., 1973, V. 51. № 4. P. 588−596.
  51. Roman R., Dunford H.B. pH-Dependence of the oxidation of iodide by Compound I of horseradish peroxidase //Biochemistry, 1972. V. 11. № 11. P. 2076−2082.
  52. Schejter A., Lanir A., Enstein N. Binding of hydrogen donors to horseradish peroxidase. A spectroscopic study //Arch. Biochem, Bio-phys., 1976. V.174, NqL P.36−44.
  53. Cormier M.J., Prichard P.M. An investigation of the mechanism of the luminescent peroxidation of luminol by stopped flow techniques //J. Biol, Cliem., 1968, Y.243. № 18. P. 4706−4714.
  54. Critchlow J.E., Dunford H.B. Studies on horseradish peroxidase. IX. Kinetics of the oxidation of p-cresol by compound II //J. Biol. Chem., 1972. Y. 247. № 12. P. 3703−3713.
  55. Kashem M.A., Dunford H.B. Kinetics of the oxidation of reduced nicotinamide adenine dinucleotide by horseradish peroxidase compounds I and II //Biochem. Cell Biol., 1986. V, 64. № 4, P. 323−327.
  56. Marquez L.A., Dunford H.B. Transient and steady-state kinetics of the oxidation of scopoletin by horseradish peroxidase compounds I, II and III in the presence of NADH //Eur. J. Biochem., 1995. Y. 233. P. i f A *jo^-3 /1.
  57. Goral V.N., Ryabov A.D. Reactivity of the horseradish peroxidase compounds I and II toward organometallic substrates. A stopped-flow kinetic study of oxidation of ferrocenes //Biochem. Mol. Biol. Int. 1998. V. 45. № 1. P. 61−71.
  58. Job D., Dunford H.B. Substituent effect on the oxidation of phenols and aromatic amines by horseradish peroxidase Compound I //Eur. J. Biochem., 1976. V. 66. P. 607−615.
  59. Ralston L, Dunford H. B, Horseradish peroxidase. XXXIL PH dependence of the oxidation of L-(-)-tyrosine by compound I //Can. J. Bioehem., 1978. Y. 56, Ml2. РЛ115−1119.
  60. H.H., Лебедева O.B. Структура и функции пероксидазы из хрена //Биохимия, 1978. Т. 43. Вып. !8. 1731−1742.
  61. Sehonbaum G.R. New complexes of peroxidases with hydroxamic acids, hydrazides, and amides //J. Biol. Chem., 1973. V. 248. mi. P. 502 511.
  62. Claiborne A., Fridovich I. Chemical and enzymie intermediates in the peroxidation of o-diamsidine by horseradish peroxidase. L Spectral properties of the products of dianisidine oxidation //Biochemistry, 1979. V. i8. МП. P. 2324−2329.
  63. H.H., Лебедева O.B. Курилина T.A., Березин Й. В. Влияние нуклеофилов на кинетику реакций окисления, катализируемых пероксидазой //Биохимия, 1977. Т.42. Вып.9. С. 1577−1584.
  64. О. В. Домбровский В.А., Угарова Н. Н., Березин И. В. Влияние N-ашшлимидазояов на окисление о-дианизидина, катализируемое пероксидазой из хрена //Биохимия, 1978. Т. 43. Вып.4. С.697−705.
  65. О.В., Домбровский В. А., Угарова Н. Н., Березин И. В. Кинетика и механизм действия нуклеофилов на реакцию окисления о-дианизидина, катализируемую пероксидазой т хрена //Биохимия, 1978. Т. 43. Вып.6. С. 1024−1033.
  66. Bhattacharyya D. K, Banerjee В.К. Chemical and kinetic evidence for an essential histidine residue in the electron transfer from aromatic donor to horseradish peroxidase compound i //Biochem. J., 1993. V. 289. P. 575.
  67. O.B. Угарова H.H., Березин И. В. Кинетическое изучение реакции окисления о-дианизидина перекисью водорода в присутствии пероксидазы из хрена //Биохимия, 1977. Т.42. Вып.8. С. 1372−1379.
  68. Amao M.B., Acosta M., Del Rio J.A., Varon R., Garsia-Canovas F, A kinetic study on the suicide inactivation of peroxide by hydrogen peroxide//Biochim. Biophys. Acta, 1990. V.1041. № 1. P.43−47.
  69. O.B., Угарова H.H. Стационарная кинетика реакции окисления NADH пероксидом водорода в присутствии перокси-дазы //Биохимия, 1997. Т. 62. № 2. С. 249−253.
  70. В.В., Верхотуров В. В., Стационарная кинетика перокси-дазного окисления //Биохимия, 1998. Т.63. № 5. С.661−666
  71. Д.И., Савенкова М. И., Курченко В. П. Оптимизация использования пероксидазы хрена и ее антител в иммунофер-ментном анализе //Прикл. биохим. и мюсробиол. 1987. Т. 23. Выл Л. С. 116−122.
  72. НА. Шеховцова Т. Н. Кинетика и химизм катализируемых перок сидазами арахиса и хрена реакций окисления о-дианизидина и 3,3', 5,5'-тетраметилбензидина пероксидом водорода //Кинетика и катализ, 1999. Т.40. Ш. С. 265−272.
  73. А.В., Савенкова М. И., Метелица Д. И. Кинетика сопряженного пероксидазного окисления фенола с 4-аминоантипиринами //Кинетика и катализ, 1991. Т. 32. С.535−540.
  74. Г. В., Батюк В. А., Битко С. А. Активация субстратом катализируемого пероксидазой процесса окисления холинфосфатов //Докл. АН СССР, 1974. Т. 216. № 3. С. 595−598.
  75. Д.И., Литвинчук А. В., Савенкова М. И. Сопряженное окисление галоидзамещенных фенолов и джжинола, катализированное пероксидазой в присутствии антител против нее //Биохимия, 1992. Т. 57. Вып. 1. С. 103−113.
  76. О.В., Угарова II.И., Березин И. В. Совместное окисление ферроцианида калия и о-дианизидина перекисью водорода, катализируемое пероксидазой из хрена. Субстрат-субстратная активация //Биохимия, 198! Т. 46. Вып.7. С.1202−1209.
  77. В. В. Верхотуров В.В., Стационарная кинетика совместного окисления гидрохинона и о-дианизидина перекисью водорода в присутствии пероксидазы хрена //Биохимия. 1999. Т.64. № 2. С.21−24.
  78. Е.Л., Ким Б.Б. Гаврилова Е. М. Егоров A.M. Применение реакции усиленной хемилюминесценции в твердофазных методах иммуноферментного анализа //Биотехнология. 1989. Т.5. Ш. С. 233−239.
  79. Critehlow J.Е., Dunford Н.В. Studies on Horseradish peroxidase. X. The mechanism of the oxidation of p-cresol, ferrocianide and iodide by compound II //J. BioL Chem., 1972. V. 247. № 12. P. 3714−3725.
  80. Hori H., Fenna R.E., Kimura S. Ikeda-Saito M. Aromatic substrate molecules bind at the distal heme pocket of myeloperoxidase //J. Biol. Chem., 1994. V. 269. mil, P. 8388−8392.
  81. H.H., Попова И. М., Долманова Й. Ф. Шеховцова Т.Н. Кинетика и механизм индивидуального и совместного окисления о-дианизидина и виемутола I перекисью водорода, катализируемого пероксидазой хрена //Биохимия. 1980. Т.45. }Ы2. С.2243
  82. Т. Н. Лалюлин А.Л., Кондратьева Е. И., Газарян И. Г. Долманова И.Ф. Использование пероксидаз различного происхождения для определения фенолов //Журн. аналит. химии. 1994. Т.49. № 12. С. 1317−1323
  83. И.Ф., Угарова Н. Н. Ферментативные методы анализа //Журн. аналит. химии, 1980. Т.35. Вып.8. С. 1597−1639
  84. М.А., David Sh. К., Mantallano P.R.O. Structure and catalytic mechanism of horseradish peroxidase. Regiospecific meso alkylationof the prosthetic heme group by alkylhydrazines //J. Biol. Chern. 1987. V. 262. № 31. P. 14 954−14 960.
  85. Bhattacharyya D.K., Adak S., Bandyopadnyay U., Banerjee R. K, Mechaiiism of inhibition of HRP-catalyzed iodide oxidation by EDTA //Biochem. J., 1994. V.298. № 2. P. 281−288.
  86. Bhattacharya D.K., Bandyopadhyay U., Banerjee R.K. Iodide modulation of the EDTA-induced iodine reductase activity of horseradish peroxidase by interaction at or near the EDTA-binding site //J. Biol. Chem, 1993. V. 268. P. 22 292.
  87. Ugarova N.N., Lebedeva O.V., Berezin I.V. Cooxidation of potassium ferrocyanide and o-dianisidine by hydrogen peroxide catalyzed by horseradish peroxidase. Substrate-substrate activation //J. Mol. CataL, 1987. V. 13. P. 215.
  88. Morishima, I., Ogawa. S, Yonezawa, T. Reaction of horseradish peroxidase with azide and some implications for the heme environmental structure. NMR and kinetic studies //Biochem. Biophys. Acta, 1978. V. 537. Ш2. P.293−303.
  89. Morishima, I., Ogawa, S. Nuclear magnetic resonance studies of he-moproteins. Binding of aromatic donor molecules to horseradish peroxidase //J. Biol. Chem., 1979. V.254. № 8. P.2814−2820.
  90. М.И., Шибаев В. А., Метелица Д. И. Кинетика ингиби-рования и полная остановка пероксидазного окисления о-дианизидина //Изв. АН БССР. Сер. хим. наук, 1973. № 3. С.85−89.
  91. И.Ф., Попова И. М., Шеховцова Т. Н. Ферментативные методы определения серосодержащих органических веществ //Журн. аналит. химии, 1980. Т.35. 1201−1205
  92. С.В. Методы определения ртути (II), кадмия (II). вис-мута (Ш) с использованием пероксидазы хрена. Автореферат диссертации кандидата химических наук. Москва, МГУ, 1995. с.2б.
  93. И.Ф., Ершова Е. В., Надь В. Ю. Шеховцова Т.Н. Кинетическое определение микроколичеств ртути с использованиемфермента перокеидазы //Жури, аналит. химии, 1979. Т.34. Ж>. С.1644−1647.
  94. Н.Н., Попова И. М., Долманова И. Ф., Шеховцова Т. Н. Ингибирование и инактивация перокеидазы из хрена тиомочеви-ной //Биохимия, 1981. Т.46. №б. С. 1026−1033.
  95. Т.Н., Чернецкая С. В., Долманова И. Ф. Определение малых количеств серосодержащих органических соединений с использованием перокеидазы /Веероее. конф. по анализу объектов окруж. среды. «Экоаналитика-94″. Тез. докл. Краснодар, 1994. С. 1 туi /3.
  96. Е.И., Лосев Ю. П., Метелица Д. И. Полидисульфид галловой кислоты высокоэффективный ингибитор пероксидазных реакций //Биохимия, 1997. Т.62. № 10. С.1255−1263.
  97. М., Уэбб Э. Ферменты. В 3-х т. М., 1982 г.
  98. Ю.Ю. Аналитические системы на основе иммобилизованных ферментов. Мокслас, Вильнюс, 1981 г.
  99. Shekhovtsova T.N., Muginova (Chemetskaya) S.V., Mizgunova U.M., Doimanova I.F. Application of oxidases in analysis //Quimica Analitica, 1996. V. 15. P. 312−320.
  100. Т.Н., Мутинова С. В., Багирова Н. А., Долманова И. Ф. Использование пероксидаз в анализе объектов окружающей среды /Всеросс. конф. по анализу объектов окр. среды 'Зкоаналитика-96″. Тез. докл. Краснодар. 1996.
  101. Shekhovtsova T.N., Muginova S.V. Bagirova N.A. Determination of organomercury compounds using immobilized peroxidase //Analitica Chimica Acta, 1997. V.334. P. 145−151.
  102. С.В., Вильяме Е. В. Шеховцова Т.Н., Иванова В. Б. Ингибирование перокеидазы, трипсина и а-тршюша комплексными соединениями платины (II) и платины (IV) //Биохимия, 1999. Т.64. JS&4. С.476−482.
  103. М.М. Реактивы и растворы в металлургическоманализе. М.: Металлургия, 1977,400 с
  104. Т. Основы ферментативной кинетики. М.: Мир, 1990. 348 с.
  105. Уэй Дж., Претер И. Структура и анализ сложных реакционных систем // в кн. Катализ: Полифункциональные катализаторы и сложные реакции. М.: Мир, 1963. С.68−280.
  106. Г., Пригожин Н. Познание сложного М:Мир, 1990. зол jj^ с.
  107. Г. Синергетика. Иерархии неустойчивостей в самоорганизующихся системах и устройствах. М: Мир, 1985. 423 с.
  108. Г., Пригожин Н. Самоорганизация в неравновесных системах М:Мир, 1979.
  109. У.Г. Магомедбеков. Автоколебания в системе аскорбиновая ки-слота-дегидроаскорбиновая кислота в присутствии оксигениро-ванных комплексов железа (П) //Весгн. Моск. Ун-та. Сер. 2. Химия, 2001. Т. 42. М?2. С.75−88.
  110. Ш. Верже П., Помо И., Видаль К. Порядок в хаосе. О детерминистическом подходе к турбулентности. М: Мир, 1991. 368 с.
  111. Р., Энонсон Л. Прикладной анализ временных рядов. Основные методы М: Мир, 1982, 428 с.
  112. К.Б. Построение фазовых портретов колебательных химических реакций на основе экспериментальных данных// Теорет. и зкшер. химия. 1988. Т. 24. H?4. С.488−491.
  113. Grassberger P. Procaccia Г. Measuring the strangeness of strange at-tractors//Physica. 1983.Y.9D. PЛ89−208.
  114. Ben-Mizrachi A. Procaccia I. Grassbemer P. //Phvs. Rev. 29A. P. 975−979.
  115. Takens F. Lecture Notes in Math. Heidelberg New York: Springer. 1981. p.898.
  116. В.И. Моделирование критических явлений в химической кинетике М:Наука, 1988. 263 с.
  117. Ю.Л., Санин А. Л. Электронная синергетика. Л: Изд-во ЛГУ. 1989, 248 с.
  118. Химическая и биологическая кинетика /Под ред. Н. М. Эмануэля, И. В. Березина. С. Д. Варфодомеева. М: Изд-во МГУ, 1983. 259 с.
  119. Mushran S.P., Agrawal М.С. Mechanistic studies the oxidation of ascorbic acid /7S. Scient. Ind. Res., 1977. V. 36. P.274−283,
  120. Agyda B.D. barter R. Sustained Oscillations and bistability in a detailed mechanism of the peroxidase-oxidase reaction Hi. Amer. Chem. Soc. 1990. V.112. P.2167−2174.
  121. P., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика. 1991. С.476−477.
  122. Pojman J.A. Studying nonlinear chemical dynamics with numerical experiments. Department of chemistry & Biochemistry. University of Southern Mississippi, 1997. P.339−348.
  123. Херхагер M.5 Парголпь X. Mathcad 2000. Полное руководство.2000,
  124. Strizhak P., Menzinger M. Nonlinear Dynamics of the BZ reaction: A simple Experiment That Illustrates Limit Cycles, Chaos, Bifurcation and Noise Hi. Chem. Ed., 1996. Y.73. Р. Ш-873.
  125. А.Я., Исак В. Г. Соединения железа и механизмы гомогенного катализа окисления органических субстратов //Успехи химии, 1995.64. СЛ183−1209.
  126. Уолтере У, Механизмы окисления органических соединений, М,» Мир, 1966, 173 c. Grinstead R.R. //J. Am. Chem. Soe, 5 i960. 82. P.3464−3467.
  127. Khan M.M.T., Martell A. E, Metal ion and metal chelate catalyzed oxidation of ascorbic acid by molecular oxigen. Cupric and ferric chelate catalyzed oxidation //J. Am. Chem. Soc., 1967. 89. Р.7Ш4−7107.
  128. У.Г. Окисление бшзеубетратов в колебательном режиме. Махачкала: ИПЦ ДГУ, 2002, 130 с.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!