Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Идентификация и анализ функциональных свойств кэтчина-белка гладких мышц двустворчатых моллюсков

Диссертация: Идентификация и анализ функциональных свойств кэтчина-белка гладких мышц двустворчатых моллюсков
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В гладких запирательных мышцах моллюсков обнаружен и идентифицирован новый белок, специфичный исключительно для данного типа мышц этих животных. Впервые показано, что обнаруженный компонент запирательных мышц является отдельным белковым продуктом, который не может быть отнесен к кальдесмону и подобным ему белкам, не является специфической формой парамиозина и проявляет лишь частичное… Читать ещё >

Содержание

  • Список принятых сокращений
  • Глава 1. Регуляторные механизмы запирательного тонуса мышц
  • Обзор литературы)
    • 1. 1. Функциональные состояния возбудимых клеток и феномен запирательного тонуса гладких мышц
    • 1. 2. Морфофизиологические особенности запирательных мышц
      • 1. 2. 1. Запирательные мышцы как объекты исследований
      • 1. 2. 2. Морфология, иннервация и фармакологические свойства клеток запирательных мышц
      • 1. 2. 3. Запирательный тонус — особое физиологическое состояние мышц
    • 1. 3. Структура сократительного аппарата гладких запирательных мышц
    • 1. 4. Ранние гипотезы запирательного тонуса
    • 1. 5. Парамиозин и его роль в регуляции работы гладких мышц
    • 1. 6. Регуляторная система гладких мышц, ассоциированная с миозином
      • 1. 6. 1. Механизм АТФазного цикла миозина
      • 1. 6. 2. Регуляция работы гладких мышц позвоночных
      • 1. 6. 3. Регуляция сокращения гладких запирательных мышц беспозвоночных (Mollusca)
    • 1. 7. Актин и актин-связанная регуляторная система гладких мышц
    • 1. 8. Поиск новых механизмов регуляции запирательного тонуса мышц моллюсков
  • Глава 2. Материалы и методы
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Препаративные методы
      • 2. 2. 1. Выделение и очистка кэтчина из гладких мышц АНгиЬоре^еп уе$зоет1Я и СгазъоЫгеа gigas
      • 2. 2. 2. Выделение и очистка кальдесмона из мускульного желудка цыпленка
      • 2. 2. 3. Выделение парамиозина из поперечно-полосатых мышц {уЦ^икоре^еп уеихоет
      • 2. 2. 4. Выделение кальмодулина из препаратов головного мозга свиньи
      • 2. 2. 5. Выделение фракции сократительного аппарата гладких мышц АНгикоре^еп уеяьоет’м
      • 2. 2. 6. Получение изолированных миофибрилл из поперечнополосатых мышц Мггикоре^еп уеззоет/я
      • 2. 2. 7. Выделение регуляторных легких цепей миозина из фракции сократительного аппарата гладких мышц МггикореМеп уеъхоепш
      • 2. 2. 8. Выделение миозина из фракции сократительного аппарата гладких мышц ЬИгикореМеп уеьноет1 $
      • 2. 2. 9. Выделение регуляторных легких цепей из препаратов очищенного гладкомышечного миозина
      • 2. 2. 10. Конъюгация кэтчина и кальдесмона с изотиоцианатом флуоресцеина
    • 2. 3. Аналитические методы
      • 2. 3. 1. Исследование сайтов взаимодействия кэтчина и кальдесмона с миофибриллами из поперечно-полосатых мышц приморского гребешка методами фазово-контрастной и люминесцентной микроскопии
      • 2. 3. 2. Регистрация сократительной активности миофибрилл
      • 2. 3. 3. Исследование влияния кэтчина и кальдесмона на сократительную и АТФазную активности моделей
      • 2. 3. 4. Количественное определение неорганического фосфата
      • 2. 3. 5. Анализ белковых препаратов с помощью гель-электрофореза в присутствии додецилсульфата натрия
      • 2. 3. 6. Анализ белковых препаратов с помощью гель-электрофореза в присутствии 8 М мочевины
      • 2. 3. 7. Модифицированная методика электрофореза в присутствии мочевины
      • 2. 3. 8. Анализ взаимодействия белков методом неденатурирующего электрофореза
      • 2. 3. 9. Анализ белковых препаратов методом двумерного электрофореза в полиакриламидном геле
      • 2. 3. 10. Определение содержания белка микробиуретовым методом
    • 2. 4. Получение антител и иммунохимический анализ
      • 2. 4. 1. Получение поликлональных антител против кэтчина Мггикоре^еп уезяоетгз
      • 2. 4. 2. Иммунохимический анализ
  • Глава 3. Результаты исследования
    • 3. 1. Идентификация нового высокомолекулярного белка гладких мышц двустворчатых моллюсков
      • 3. 1. 1. Идентификация термостабильного высокомолекулярного компонета аддукторных мышц М1гикорес1еп уезяоетгз методом ДСН-электрофореза в ПААГе
      • 3. 1. 2. Анализ взаимодействия кэтчина и кальдесмона с кальмодулином
      • 3. 1. 3. Локализация участков связывания кэтчина и кальдесмона с изолированными миофибриллами поперечно-полосатой мышцы аддуктора Мгхикоресгеп yessoen. su
      • 3. 1. 4. Сравнительный иммунохимический анализ кэтчина
      • 3. 1. 5. Исследование взаимодействия кэтчина с регуляторными легкими цепями миозина
    • 3. 2. Исследование влияния кэтчина на параметры сократительной активности изолированных миофибрилл
      • 3. 2. 1. Типы используемых молекулярных сократительных моделей
      • 3. 2. 2. Влияние кэтчина и кальдесмона на параметры сократительной активности нативных миофибрилл
      • 3. 2. 3. Влияние кэтчина на параметры сократительной активности десенсибилизированных миофибрилл
      • 3. 2. 4. Влияние кэтчина на параметры сократительной активности глицеринизированных миофибрилл
      • 3. 2. 5. Общий анализ влияния кэтчина на сократительную активность миофибрилл
    • 3. 3. Влияние кэтчина на Mg-АТФазную активность изолированных миофибрилл
      • 3. 3. 1. Исследование кинетики Mg-АТФазной активности изолированных нативных миофибрилл
      • 3. 3. 2. Исследование влияния кэтчина на Mg-АТФазную активность изолированных нативных миофибрилл
      • 3. 3. 3. Сравнительный анализ влияния кэтчина на АТФазную активность нативных и десенсибилизированных миофибрилл
    • 3. 4. Влияние различных факторов на регуляцию кэтчином функциональных свойств изолированных миофибрилл и толстых нитей
  • Глава 4. Обсуждение результатов
    • 4. 1. Кэтчин — белок, специфичный для гладких запирательных мышц моллюсков
    • 4. 2. Кэтчин — белок толстых филаментов сократительного аппарата
    • 4. 3. Кэтчин обладает частичным структурным сходством с миозином
    • 4. 4. Кэтчин проявляет регуляторные свойства

Идентификация и анализ функциональных свойств кэтчина-белка гладких мышц двустворчатых моллюсков (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Известно, что основными компонентами клеток, обеспечивающими их двигательную активность, являются специфические белки. Они формируют единую внутриклеточную систему, которую в мышечных клетках называют сократительным аппаратом. Белки, способствующие движению, синтезируются во всех эукариотических клетках и входят в состав системы, именуемой клеточным матриксом, или цитоскелетом. В мышечных клетках белковые надмолекулярные ансамбли, морфологически представленные в форме филаментов двух типов, играют направляющую роль, определяя дифференцировку, организацию и функционирование этих клеток.

Функционирование подавляющего большинства возбудимых клеток может быть охарактеризовано двумя физиологическими состояниями — активного сокращения (возбуждения) и расслабления (покоя). Однако клетки некоторых гладких мышц имеют третье функциональное состояние, во время которого способны поддерживать высокое механическое напряжение при крайне низком уровне потребления энергии гидролиза АТФ. Такое состояние называют запирательным тонусом, или са1сЬ-состоянием.

Впервые это явление было обнаружено еще в конце XIX века, однако, молекулярные и клеточные механизмы, обеспечивающие запирательный тонус мышц, до сих пор остаются загадкой. Предполагают, что основную роль в этих процессах играют специфические формы белков, формирующие филаменты сократительного аппарата, или особые регуляторные белки, ассоциированные с ними. И те, и другие, воспринимая сигналы и изменяя свою активность, в конечном счете так меняют свойства миозинового мотора, что он вступает в особое функциональное состояние, характеризующееся низкой гидролазной активностью, высоким сродством к актину и способностью поддерживать высокое механическое напряжение.

Среди основных белков, претендующих на регуляторную роль такого характера, рассматривают формы парамиозина, титина, а также самого миозина и его регуляторных субъединиц (Cooley et al., 1979; Castellani, Cohen, 1987; Sohma et al., 1985; Siegman et al., 1997, 1998). Следует отметить, что ни один из этих белковых компонентов не является строго специфичным для гладких, тем более запирательных мышц животных, а сведения об особенностях их организации и специфических свойствах к настоящему моменту не позволяют раскрыть феномена запирательного тонуса.

В гладких запирательных мышцах моллюсков нам удалось обнаружить новый белок, идентификации, исследованию функциональных свойств и возможной роли в механизме «catch» которого посвящена данная диссертационная работа.

Цель и задачи исследования

.

Целью данной работы являлась идентификация и исследование возможных функциональных свойств нового белка запирательных мышц двустворчатых моллюсков Mizuhopecten yessoensis и Crassostrea gigas.

Для достижения поставленной цели были сформулированы следующие задачи.

1. Идентифицировать неизвестный белковый компонент, выделенный из запирательных мышц моллюсков, проведя его сравнительный анализ с рядом известных мышечных белков.

2. Исследовать способность белка оказывать влияние на параметры сокращения и расслабления акто-миозинового аппарата в моделируемых условиях.

3. Провести экспериментальный анализ способности исследуемого белка оказывать влияние на АТФазную активность миозина в составе сократительной модели при различных условиях.

4. Охарактеризовать возможную функциональную роль обнаруженного белка в цикле работы запирательных мышц двустворчатых моллюсков.

Научная новизна и теоретическое значение работы.

В гладких запирательных мышцах моллюсков обнаружен и идентифицирован новый белок, специфичный исключительно для данного типа мышц этих животных. Впервые показано, что обнаруженный компонент запирательных мышц является отдельным белковым продуктом, который не может быть отнесен к кальдесмону и подобным ему белкам, не является специфической формой парамиозина и проявляет лишь частичное иммунохимическое сходство с миозином, от которого отличается по целому ряду свойств. Мы установили, что, отличаясь от миозина молекулярной массой (125 Ша), термостабильностью, не обладая собственной гидролазной активностью, белок способен взаимодействовать со структурой толстых (миозин-парамиозиновых) нитей сократительного аппарата, оказывая влияние на его АТФазную и сократительную активности. Представленные данные хорошо согласуются с результатами других исследователей (УатасЗа, 1999; 811е1исГко а1, 1999). Было установлено, что неизвестный компонент запирательных мышц моллюсков является отдельным белковым продуктом гена миозина, получаемым в ходе альтернативного сплайсинга его первичного транскрипта (Уатаёа е1 а1., 2000). В отличие от работы А. Ямада и соавторов, мы исследовали собственно свойства самого нативного белка, выделенного в чистом виде, и потому результаты обоих направлений исследований дополняют друг друга и вносят теоретический вклад в изучение регуляции и функционирования запирательных мышц животных.

В данной диссертационной работе мы называем новый белок кэтчином, используя название, предложенное группой Ямада (Yamada et al., 1999, 2000).

Практическая значимость работы.

Результаты, представленные в диссертационной работе, вносят практический вклад в методологию и дальнейшую стратегию исследования свойств нового белка, особенностей функционирования сократительного аппарата catch-мышц, регуляции их перехода из одного физиологического состояния в другое. Предложен метод получения поликлональных антител против кэтчина, которые в дальнейшем помогут исследовать его тонкую ультраструктурную организацию и локализацию. Другие результаты работы, возможно, позволят in vitro моделировать полный цикл работы запирательных мышц и могут быть привлечены для понимания патологических или специфических изменений свойств мышц. Так, catch-подобное состояние, называемое в данном случае «latch», обнаружено в ряде гладких мышц позвоночных и человека, причем наиболее ярко проявляется при некоторых патологических расстройствах.

Публикации. По теме диссертации опубликованы 4 работы.

Объем и структура работы. Диссертация изложена на 135 страницах и включает введение, 4 главы с рисунками и таблицами, заключение и выводы. Список цитируемой литературы содержит 137 наименований.

ВЫВОДЫ.

1. В мускулах-аддукторах двустворчатых моллюсков Mizuhopecten yessoensis и Crassostrea gigas обнаружен неидентифицированный ранее белковый компонент (кэтчнн), специфичный для гладких запирательных мышц этих животных.

2. Кэтчин обладает свойством термостабильности, имеет молекулярную массу 125 kDa, однако не является кальдесмон-подобным белком, поскольку не проявляет in vitro непосредственного взаимодействия с кальмодулином и актином, а также не имеет сходных с кальдесмоном антигенных детерминант. Кэтчин не является высокомолекулярной формой парамиозина, отличается от последнего термостабильностью, а поликлональные антитела, полученные против его препаратов, не проявляют иммунореактивности с этим белком.

3. Обнаружено частичное сходство антигенных детерминант кэтчина с таковыми миозина гладких и поперечно-полосатых мышц, от тяжелых цепей которого, он отличается меньшей молекулярной массой, термостабильностью и неспособностью связывать регуляторные легкие цепи.

4. В моделируемых условиях флуоресцирующие препараты кэтчина проявляют способность специфической ассоциации со структурами толстых нитей сократительного аппарата, вызывая яркое флуоресцентное свечение анизотропных дисков миофибрилл.

5. Взаимодействуя со структурами толстых нитей сократительного аппарата изолированных нативных миофибрилл, кэтчин, при относительно низком содержании, оказывает активирующий эффект на их скорость сокращения и MgATa3HyK) активность..

6. Высокое содержание кэтчина в суспензиях миофибрилл или частичная десенсибилизация последних способствуют ингибирующему действию кэтчина на указанные выше функциональные свойства..

7. Способность кэтчина влиять на ключевые свойства сократительных систем, специфическая локализация в гладких запирательных мышцах моллюсков свидетельствуют о регуляторной роли нового белка и его возможном участии в механизме запирательного тонуса мышц..

ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

В данной работе мы показали, что только мускулы-аддукторы двустворчатых моллюсков, характеризующиеся специфическим «кэтч"-состоянием, содержат неизвестный ранее белковый компонент (Kumeiko et al, 1999). Этот факт подтвержден другими исследователями (Yamada et al., 1999, 2000; Shelud’ko et al., 2000). Мы показали, что новый белковый компонент, названный А. Ямада и коллегами кэтчином, действительно является специфичным белком, отличающимся от известных ранее рядом ключевых свойств. Кэтчин, имеющий молекулярную массу 125 kDa, не является высокомолекулярной формой парамиозина, как предполагалось ранее (Орлова, 1990). Термостабильный высокомолекулярный белок гладких мышц моллюсков, в противовес данным других исследователей (Bennett, Marston, 1990; Csizmadia et al., 1994), не является кальдесмоном или подобным ему белком. Кэтчин ассоциирован с толстыми миозин-парамиозиновыми филаментами сократительного аппарата, не взаимодействует с регуляторными цепями миозина и не локализован в структурах тонких актиновых нитей. В моделируемых условиях он способен специфически аккумулироваться в анизотропных дисках миофибрилл и оказывать влияние на параметры функциональной активности сократительного аппарата..

Показать весь текст

Список литературы

  1. Н.Б., Воротников A.B., Бирюков К. Г., Ширинский В. П. Кальдесмон и кальпонин белки, учавствующие в регуляции взаимодействия миозина и актина в немышечных клетках и гладких мышцах // Биохимия.-1991.- Т. 56, Вып. 8, — С. 1347−1367.
  2. Е.К. и др. Развитие сократительной функции мышц двигательного аппарата / Е. К. Жуков, H.A. Итина, Л. Г. Магазаник, Ю. Е. Мандельштам, Г. А. Наследов, В. Л. Свидерский, Н. Ф. Скоробовичук, В. Б. Ушаков // Л.: Наука, 1974.- С. 181−190.
  3. В.П. Влияние ионов магния на светопропуекание суспензий миофибрилл из фазной части аддуктора приморского гребешка Mizuhopecten yessoensis в условиях расслабления // Биохимия.- 1995.- Т. 60, вып. 10.-С. 1669−1678.
  4. Д., Райкундалия Ч. Получение поликлональных антител и контроль их качества // Антитела. Методы / Под ред. Д. Кэтти.- М.: Мир, 1991.Т. 1. С. 33−115.
  5. А.Т., Симирский В. Н. Методы иммунохимического анализа в биологии развития / Под ред. Н. В. Энгельгардта.- М.: Наука, 1991.- С. 54−55.
  6. A.A. Сравнительное изучение парамиозинов из запирательных мышц моллюсков в связи с особенностями структуры толстых нитей: Автореф. дис.. канд. биол. наук. 1990.- 16 С.
  7. Л. Мышцы // Сравнительная физиология животных / Под ред. Л. Проссера.- М.: Мир, 1978.- Т. 3.- С. 164−286.
  8. Н.И., Абелев Г. И. Пределы чувствительности метода преципитации в агаре // Бюл. эксперим. биологии и медицины.- 1961.- Т. 52.-С. 107−112.
  9. R.K., Dolling В., Haakshorst R. 5-HT-induced relaxation and cyclic AMP in a molluscan smooth muscle // Pflugers Arch.- 1974.- Vol. 349, N 1.-P. 19−27.
  10. Achazi R.K., Hauck R Hellwig G., Rupp-Dahlem M., Sailer M. The regulation of catch in molluscan muscles // In: Muscle and Motility (Edited by Marechal G. and Carraro U.), Intercept, Andover.- 1990.- Vol. 2.- P. 191−195.
  11. Adams G.R., Foley J.M., Meyer R.A. Muscle buffer capacity estimated from pH changes during rest-work transitions // J. Appl. Physiol.- 1990.- Vol. 69, N 3.-P. 968−972.
  12. Ashton F.T., Somlyo A.V., Somlyo A.P. The contractile apparatus of vascular smooth muscle: intermediate high voltage stereo electron microscopy // J. Mol. Biol.-1975.- Vol. 98, N1.-P. 17−29.
  13. Bagby R.M., Pepe F.A. Striated myofibrils in anti-myosin stained, isolated chicken gizzard smooth muscle cells II Histochemistry.- 1978, — Vol. 58, N 3,-P. 219−235.
  14. Bartegi A., Fattoum A., Dagorn C., Gabrion J., Kassab R. Isolation, characterization and immunocytochemical localization of caldesmon-like protein from molluscan streated muscle // Eur. J. Biochem.- 1989.- Vol. 185.- P. 589−595.
  15. Beinbrech G., Ashton F.T., Pepe F.A. Invertebrate myosin filament: subfilament arrangement in the wall of tubular filaments of insect flight muscles // J. Mol. Biol- 1988.- Vol. 201, N 3.- P. 557−565.
  16. Beinbrech G., Ashton F.T., Pepe F.A. The invertebrate myosin filament: subfilament arrangement of the solid filaments of insect flight muscles // Biophys. J.-1992.- Vol. 61, N 6.- P. 1495−1512.
  17. Bennett P.M., Elliott A. The 'catch' mechanism in molluscan muscle: an electron microscopy study of freeze-substituted anterior byssue retractor muscle of Mytilus edulis // Muscle Research and Cell Motility.- 1989.- Vol. 10, — P. 297−311.
  18. Bennett P.M., Marston S.B. Calcium regulated thin filaments from molluscan catch muscles contain a caldesmon-like regulatory protein // Muscle Research and Cell Motil.- 1990, — Vol. 11.- P. 302−312.
  19. Bogatcheva N.V., Vorotnikov A.V., Birukov K.G., Shirinsky V.P., Gusev N.B. Phosphorylation by casein kinase U affects the interaction of caldesmon with smooth muscle myosin and tropomyosin // Biochem. J.- 1993.- Vol. 290.- P. 437−442.
  20. Bond M., Somlyo A.V. Dense bodies and actin polarity in vertebrate smooth muscle // J. Cell Biol.- 1982.- Vol. 95, N 2.- Pt. 1, — P. 403−413.
  21. Bowden J. The structure and innervation of lamellibranch muscle // Int. Rev. Cytol.- 1958, — Vol. 7.- P. 295−335.
  22. Bretscher A. Smooth muscle caldesmon // J. Biol. Chem.- 1984.- Vol. 259, N20.-P. 12 873−12 880.
  23. Bullard B. The nervous control of the anterior byssus retractor muscle of Mytilus edulis // Comp. Biochem. Physiol.- 1967, — Vol. 23.- P. 749−759.
  24. Butler T.M., Mooers S.U., Li C., Narayan S., Siegman M.J. Regulation of Catch Muscle by Twitchin Phosphorylation: Effects on Force, ATPase, and Shortening // Biophys. J.- 1998.- Vol. 75, — P. 1904−1914.
  25. Carlini D.B., Reece K.S., Graves J.E. Actin gene family evolution and the phylogeny of coleoid cephalopods (Mollusca: Cephalopoda) // Mol. Biol. Evol. 2000.-Vol. 17, N9.-P. 1353−1370.
  26. Castellani L., Cohen C. Myosin rod phosphorilation and the catch state of molluscan muscle // Science.- 1987.- V. 235.- P. 334−337.
  27. Castellani L., Cohen C. Myosin/paramyosin phosphorylation in molluscan muscles //Biophys. J.- 1988.- Vol. 53.- P. 178a.
  28. Castellani L., Elliott A., Cohen C. Phosphorylatable serine residues are located in a non-helical tailpiece of a catch muscle myosin // J. Muscle Res. Cell. Motil.- 1988, — Vol. 9, — P. 533−540.
  29. Castellani L., Vibert P. Location of paramyosin in relation to the subfilaments within the thick filaments of scallop striated muscle // J. Muscle Res. Cell Motil.-1992.- Vol. 13, N2.-P. 174−182.
  30. Chalovich J.M., Greene L.E. Eisenberg E. Crosslinked myosin subfragment 1: a stable analog of the subfragment-1-ATP complex // Proc. Natn. Acad. Sci. U.S.A.-1983.-Vol. 80.-P. 4909−4913.
  31. Cohen C., Lanar D.E., Parry D.A. Amino acid sequence and structural repeats in schistosome paramyosin match those of myosin // Biosci. Rep.- 1987.- Vol. 7, N l.-P. 11−16.
  32. Cohen C., Parry D.A. A conserved C-terminal assembly region in paramyosin and myosin rods//J. Struct. Biol.- 1998.-Vol. 122, N 1−2.- P. 180−187.
  33. Cooke P. A filamentous cytoskeleton in vertebrate smooth muscle fibers // J. Cell Biol.- 1976.- Vol. 68, N 3, — P. 539−556.
  34. Cooley L.B., Johnson W.H., Krause S. Phosphorylation of paramyosin and its possible role in the catch mechanism // J. Biological Chemistry.- 1979.- Vol. 254.-P. 2135−2198.
  35. Csizmadia A.M., Bonet-Kerrachet A., Nyitray L., Mornet D. Purification and properties of caldesmon-like protein from molluscan smooth muscle // Comp. Biochem. Physiol.- 1994.- Vol. 108B, N 1.- P. 59−63.
  36. Deitiker P.R., Epstein H.F. Thick filament substructures in Caenorhabditis elegans: evidence for two populations of paramyosin II J. Cell Biol.- 1993.- Vol. 123, N2.-P. 303−311.
  37. Ebashi S. Calcium binding activity of vesicular relying factor // J. Biochem.-1961.- Vol. 50,-P. 236−244.
  38. Ebashi S. Regulation of muscle contraction II Cell Muscle Motih- 1983.-Vol. 3.-P. 79−87.
  39. Elliott A. The arrangement of myosin on the surface of paramyosin filaments in the white adductor muscle of Crassostrea angulata // Proc. Roy. Soc. B.- 1974.-Vol. 186.- P. 53−66.
  40. Elliott A., Offer G. Shape and flexibility of the myosin molecule // J. Mol. Biol.- 1978.- Vol. 123, N 4.- P. 505−519.
  41. Elzinga M. Primary structure of actin from rabbit skeletal muscle. Five cyanogen bromide peptides, including the amino and carboxyl termini // J. Biol. Chem.- 1975.- Vol. 250.- P. 5897−5905.
  42. Elzinga M., Lu R.C. Comparative amino acid study of actin // In: Contractile systems of nonmuscle tissues.- Edited by Perry S.V., Margreth A., Adelstain R.S.,-1976.- Elsevier North-Holland, Amsterdam.- P. 29−37.
  43. Epstein H.F., Casey D.L., Ortiz I. Myosin and paramyosin of Caenorhabditis elegans embryos assemble into nascent structures distinct from thick filaments and multi-filament assemblages // J. Cell. Biol.- 1993.- Vol. 122, N 4, — P. 845−858.
  44. Fay F.S., Fujiwara K., Rees D.D., Fogarty K.E. Distribution of alpha-actinin in single isolated smooth muscle cells // J. Cell Biol.- 1983.- Vol. 96, N 3.-P. 783−795.
  45. Gabella G. Structural apparatus for force transmission in smooth muscles // Physiol. Rev.- 1984.- Vol. 64, N 2.- P. 455−477.
  46. J. 5-HT effect and the control of the relaxation of molluscan smooth muscle (ABRM) of Mytilus edulis L. // Cytobiologie.- 1978.- Vol. 17.-P. 94−106.
  47. Gopalakrishna R., Anderson W.B. Ca2±induced hydrophobic site on calmodulin: application for purification of calmodulin by phenyl-Sepharose affinity chromatography // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1982, — Vol. 104, N 2.- P. 830 836.
  48. Groschel-Stewart U. Immunochemistry of cytoplasmic contractile proteins // Int. Rev. Cytol.- 1980.- Vol. 65.- P. 193−254.
  49. Hanson J., Lowy J. The structure of muscle fibers in the translucent part of the adductor of the oyster Crassostrea angulata // Proc. R. Soc. Lond. B. Biol. Sci.-1961.-Vol. 154,-P. 173−196.
  50. Harrington W.F., Rodgers M.E. Myosin // Annu. Rev. Biochem.- 1984.-Vol. 53.- P. 35−73.
  51. Hayashi K., Kanda K., Kimizuka F., Kato I., Sobue K. Primary structure and functional expression of h-caldesmon complementary DNA // Biochem. and Biophys. Res. Commun.- 1989.- Vol. 164, N 1.-P. 503−511.
  52. Hemric M.E., Chalovich J.M. Effect of caldesmon on the ATPase activity and the binding of smooth and skeletal myosin subfragments to actin // J. Biol. Chem.-1988, — Vol. 263.- P. 1878−1885
  53. Hemric M.E., Lu F.W.M., Shrager R., Carey J., Chalovich J.M. Reversal of caldesmon binding to myosin with calcium-calmodulin or by phosphorylating caldesmon//J. Biol. Chem.- 1993.-Vol. 266.- P. 15 305−15 311.
  54. Herman I.M. Actin isoforms // Curr. Opin. Cell Biol.- 1993.- Vol. 5.-P. 48−55.
  55. Hidaka T. Dopamine hyperpolarizes and relaxes Mytilus muscle // Amer. Zool.- 1969.- Vol. 9, — P. 251−267.
  56. Hodge T., Cope M.J. A myosin family tree // J. Cell Sci.- 2000.- Vol. 113, N 19.- P. 3353−3354.
  57. Holmes K.C. Muscle proteins their actions and interactions // Curr. Opin. Struct. Biol.- 1996, — Vol. 6.- P. 781−489.
  58. Jewelll B.R. The nature of the phasic and the tonic responses of the anterior byssal retractor muscle of mytilus // J. Physiol. (Lond.).- 1959.- Vol. 149.-P. 154−177.
  59. Johnson W.H., Kahn J.S., Szent-Gyorgyi A.G. Paramyosin and contraction of 'Catch Muscles'//Science.- 1959.-Vol. 130.-P. 160−161.
  60. Johnson W.H., Twarog B. The basis for prolonged contractions in molluscan muscle // J. Gen. Physiol.- I960.- Vol. 43, N 4.- P. 941−960.
  61. Khaitlina S.Yu. Functional specificity of actin isoforms // Int. Rev. Cytol.-2001.- Vol. 202.- P. 35−98.
  62. Kondo S., Morita F. Smooth muscle of scallop adductor contains at least two kinds of myosin // J. Biochem.- 1981.- Vol. 90.- P. 673−681.
  63. Kowbel D.J., Smith M.J. The genomic nucleotide sequences of two differentially expressed actin-coding genes from the sea star Pisaster ochraceus // Gene.- 1989.- Vol. 77.- P. 297−308.
  64. Ma Y.-Z., Taylor E. W. Kinetic mechanism of myofibril ATPase // Biophys. J.- 1994.- Vol. 66.- P. 1542−1553.
  65. Malnasi-Csizmadia A., Shimony E., Hegyi G., Szent-Gyorgyi A., Nyitray L. Dimerization of head-rod junction of scallop myosin // Biochem. and Biophus. Res. Commun.- 1998, — Vol. 252.- P. 595−601.
  66. Marston S.B., Redwood C.S. The Essential Role of Tropomyosin in Cooperative Regulation of Smooth Muscle Thin Filament Activity by Caldesmon // J. Biol. Chem.- 1993, — Vol. 268.- P. 12 317−12 320.
  67. Millman B.M. Contraction in the opaque part of the adductor muscle of the oyster (Crassostre angulata) // J. Physiol.- 1964, — Vol. 173- P. 238−262.
  68. Morita F., Kondo S. Regulatory light chain contents and molecular species of myosin in catch muscle of scallop // J. Biochem.- 1982.- Vol. 92, — P. 977−983.
  69. Mounier N.M., Guoy D., Mouchiroud, Prudhomme C. Insect muscle actins differ distinctly from invertebrate and vertebrate cytoplasmic actins // J. Mol. Evoh-1992.-Vol. 34.- P. 406−415.
  70. Murakami H., Toshinori I., Sano M. Pharmacological properties of the serotonin receptor in the smooth muscle of mytilus // Comparative Biochemictry and Physiology.- 1986.- Vol. 84C.- P. 225−230.
  71. Panner B.J., Honig C.R. Filament ultrastructure and organization in vertebrate smooth muscle. Contraction hypothesis based on localization of actin and myosin // J. Cell Bioh- 1967.- Vol. 35, N 2.- P. 303−321.
  72. Parnas J. The transformation of energy in muscle // J. of Physiol.- 1915.-Vol. 43, N3.-P. 441−495.
  73. Packer L.J. Metabolic and Structural States of Mitochondria // Bioh Chem.-1960, — Vol. 235.-P. 242−249.
  74. Panusz H.T., Graczyk G., Wilmanska D., Skarzynski J. Analysis of orthophosphate-pyrophosphate mixtures resulting from weak pyrophosphate activities // Analyt. Biochem.- 1979, — Vol. 35. P 494−504.
  75. Panyim S., Chalkley R. High resolution acrylamide gel electrophoresis of histones // Arch. Biochem. Biophys.- 1969.- Vol. 130.- P. 337−346.
  76. Pascolini R., Di Rosa I., Fagotti A., Panara F., Gabbiani G. The mammalian anti-alpha-smooth muscle actin monoclonal antibody recognizes an alpha-actin-like protein in planaria (Dugesia lugubris s.l.) // Differentiation.- 1992.- Vol. 51.-P. 177−186.
  77. Pavlov I.P. Wie die muschel ihre schaale offnet // Pflug. Arch. ges. Physiol.-1885.- Vol. 37,-P. 6−31.
  78. Prosser C.L., Sperelakis N. Nervous conduction in smooth muscle of Phascolosoma (Golfmgia) // J. Cell. Comp. Physiol.- 1959.- Vol. 54, — P. 129−133.
  79. Ruegg J.C. On the tropomyosin-paramyosin system in relation to the viscous tone of lamellibranch 'catch' muscle // Proc. Roy. Soc.- 1961.- Vol. B154.-P. 224−249.
  80. Ruegg J. The proteins associated with contraction in lamellibranch 'catch' muscle // Proc. Roy. Lond.- 1961.- Vol. B154.- P. 154:209.
  81. Ruegg J.C. The possible function of invertebrate tropomyosin // Biochem. J.-1958.- Vol. 69.-P. 46−53.
  82. Salanki J., Cerebral ganglia in regulation of activity in freshwater mussel Anodonta // Symp. Neurobiol. Invert.- 1967.- P. 493−501.
  83. Salanki J., Pecsi T., Labos E. Ganglionic regulation of tonic muscle, mollusc //Acta Biol. Acad. Sci. Hung.- 1968.-Vol. 19.-P. 391−406.
  84. Shelud’ko N.S., Tuturova K.Ph., Permyakova, T.V., Plotnikov S.V., Orlova A.A. An unknown thick filament protein in smooth muscles of bivalvia molluscs // Comp. Biochem. Physiol.- 1999.- Vol. 122.- P. 277−285.
  85. Skripnikova E.V., Gusev N.B. Interaction of smooth muscle caldesmon with S-100 protein // FEBS Lett.- 1989.- Vol. 257, N 2.- P. 380−382.
  86. Small J.V. Studies on isolated smooth muscle cells: The contractile apparatus // J. Cell Sci.- 1977.- Vol. 24.- P. 327−349.
  87. Sobue K., Muramoto Y., Fujita M., Kakiuchi S. Purification of calmodulin-binding protein from chiken gizzard that interacts with F-actin // Proc. Nat. Acad. Sci. USA.- 1981Vol. 78, N 10.- P. 5652−5655.
  88. Sobue K., Kanda K., Tanaka T., Ueki N. Caldesmon: a common actin-linked regulatory protein in the smooth muscle and non muscle contractile system // J. Cell. Biochem.- 1988.- Vol. 37, N 3.- P. 317−325.
  89. Sohma H., Yazawa M., Morita F. Phosphorylation of regulatory light chain-a (RLC-a) in smooth muscle myosin of scallop, Patinipecten yessoensis // J. Biochem.-1985.- Vol. 98.- P. 569−572.
  90. Sohma H., Inouse K., Morita F. A cAMP-dependent regulatory protein for RLC-a myosin kinase catalyzing the phosporylation of scallop smooth muscle myosin light chain//J. Biochem.- 1988.- Vol. 103.- P. 431−435.
  91. Sugi H., Yamaguchi T. Activation of the contractile mechanism in the anterior byssal retractor muscle of Mytilus edulis // J. Physiol.- 1976.- Vol. 257.-P. 531−547.
  92. Szent-Gyorgyi A.G., Cohen C., Kendrick-Jones J. Paramyosin and the filaments of molluscan 'catch' muscles. 2. Native filaments: Isolation and characterization//J. Mol. Biol.- 1971.- Vol. 56.- P. 239−258.
  93. Takahashi K. Nervous control in catch muscle of Mytilus // Annot. Zool. Japan.- I960, — Vol. 33.- P. 67−84.
  94. Takahashi M., Sohma H., Morita F. The steady state intermediate of scallop smooth muscle myosin ATPase and effect of ligth chain phosporylation. A molecular mechanism for catch contraction//J. Biochem.- 1988.- Vol. 104.- P. 102−107.
  95. Taylor E.W. Actomyosin ATPase and the mechanism of muscle contraction // Biochemistry.- 1989.- Vol. 28, N 4.- P. 1933.
  96. Tsukita S., Tsukita S., Ishikawa H. Association of actin and 10 nm filaments with the dense body in smooth muscle cells of the chicken gizzard // Cell Tissue Res.- 1983, — Vol. 229, N 2.- P. 233−242.
  97. Twarog B.M. Responses of a molluscan smooth muscle to acetylcholine and 5-hydroxytryptamine // J. Cell. Comp. Physiol.- 1954.- Vol. 44.- P. 141−163.
  98. Twarog B.M. Innervation and activity of a molluscan smooth muscle // Physiol.- I960.-Vol. 152.-P. 220−235.
  99. Twarog B.M. Innervation and contraction in molluscan smooth muscle // Physiol.- I960,-Vol. 152.-P. 236−242.
  100. Twarog B.M. Catch and the mechanism of action of 5-hydroxytryptamine on molluscan muscle: a speculation // Life Sci.- 1966.- Vol. 5.- P. 1201−1213.
  101. Twarog B.M. Factors influencing contraction and catch in Mytilus smooth muscle // J. Physiol.- 1967, — Vol. 192, N 3.- P. 847−856.
  102. Twarog B.M. The regulation of catch in molluscan muscle // J. Gen. Physiol.-1967, — Vol. 50, N 6.- P. 157−169.
  103. Vandekerckhove J., Weber K. The complete amino acid sequence of actins from bovine aorta, bovine heart, bovine fast skeletal muscle and rabbit slow skeletal muscle//Differentiation.- 1979.- Vol. 14.-P. 123−133.
  104. Uexkull J.V. Studien uber den tonus // VI: Die Pilgermuschel. Zsch. f. Bio.-1912.-Vol. 58, — P. 305−332.
  105. P., Craig R., Lehman W. 3-Dimensional Reconstruction of Caldesmon-Containing Smooth Muscle Thin Filaments // J Cell Biol.- 1993.- Vol. 123, — P. 313 321.
  106. Vibert P., York M.L., Castellani L., Edelstein S., Elliott B., Nyitray L. Structure and distribution of mini-titins // Adv. Biophys.- 1996.- Vol. 33.-P. 199−209.
  107. Vinos J., Domingo A., Marco R., Cervera M. Identification and characterization of Drosophila melanogaster paramyosin // J. Mol. Biol.- 1991.-Vol. 220, N3.-P. 687−700.
  108. Vinos J., Maroto M., Garesse R., Marco R., Cervera M. Drosophila melanogaster paramyosin: developmental pattern, mapping and properties deduced from its complete coding sequence // Mol. Gen. Genet.- 1992.- Vol. 231, N 3.-P. 385−394.
  109. Walsh M.P. Review Calcium-Dependent Mechanisms of Regulation of Smooth Muscle Contraction // Biochem Cell Biol.- 1991, — Vol. 69.- P. 771−800.
  110. Wang K. Cytoskeletal matrix in striated muscle: the role of titin, nebulin and intermediate filaments //Adv. Exp. Med. Biol.- 1984.- Vol. 170.- P. 285−305.
  111. J., Moorhead M., 5-Hydroxytryptamine in molluscan tissues // J. Neurochem.- I960, — Vol. 6. P. 146−169.
  112. Winton F.R. The changes in viscosity of an unstriated muscle (Mytilus edulis) during and after stimulation with alternating, interrupted and uninterrupted direct currents // J. Physiol.- 1937.- Vol. 88, — P. 492−511.
  113. Yamada A., Yoshio M., Nakayama H. Bi-directional movement of actin filaments along long bipolar tracks of oriented rabbit skeletal muscle myosin molecules // FEBS Lett.- 1997.- Vol. 409, — P. 380−384.
  114. Yamada A., Yoshio M., Nyitray L. Catchin, a novel contractile protein in molluscan catch muscles, is produced from an alternative transcriptional unit of the myosin heavy chain gene // J. Muscle Res. Cell Motih- 1999.- Vol. 20.- P. 108.
  115. Yamada A, Yoshio M, Oiwa K, Nyitray L. Catchin, a novel protein in molluscan catch muscles, is produced by alternative splicing from the myosin heavy chain gene // J. Mol. Biol.- 2000, — Vol. 295, N 2, — P. 169−178.
  116. Yamada A., Yoshio M., Kojima H., Oiwa K. An in vitro assay reveals essential protein components for the «catch» state of invertebrate smooth muscle // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 2001, — Vol. 98, N 12, — P. 6635−6640.
  117. Yang J.T., Wu C.C. The shape of myosin subfragment-1. A equivalent oblate ellipsoid model based on hydrodynamic properties // Biochemistry.- 1977.- Vol. 16, N26, — P. 5785−5789.
  118. Yoshida Y., Takayanagi I., Murakami H. Dopamine and its antagonists on molluscan smooth muscle // J. Pharm. Dyn.- 1981.- Vol. 4, — P. 226−228.
  119. Ytzhaki R.F., Gill D.M. A micro-biuret method for estimating proteins // Analyt. Biochem.- 1964, — Vol. 49, N 1.- P. 401−407.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!