Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Пероксидазы хрена и сои для определения фенольных и эндопероксидных соединений в водных, водно-органических средах и гидрофильных ионных жидкостях

Диссертация: Пероксидазы хрена и сои для определения фенольных и эндопероксидных соединений в водных, водно-органических средах и гидрофильных ионных жидкостях
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Практическая значимость таких исследований возрастет, если при их проведении будут сопоставлены каталитическая активность и субстратная специфичность двух коммерческих растительных пероксидаз: пероксидазы хрена, ПХ (высокоактивного и стабильного фермента, давно и успешно зарекомендовавшего себя в практике биохимического анализа), и пероксидазы сои, ПС (аналитические возможности которой пока… Читать ещё >

Содержание

  • Обзор литературы
  • Глава 1. Методы определения катехоламинов. в фармацевтических препаратах
    • 1. 1. Спектроскопические, кинетические и биохимические методы определения катехоламинов
      • 1. 1. 1. Спектроскопические методы
        • 1. 1. 1. 1. Спектрофотометрия в УФ и видимой областях спектра
        • 1. 1. 1. 2. Люминесцентный метод
        • 1. 1. 1. 3. Метод ядерного магнитного резонанса
      • 1. 1. 2. Кинетические методы
      • 1. 1. 3. Биохимические методы
  • Глава 2. Определение эндопероксидных соединений в фармацевтических препаратах и биологических жидкостях
    • 2. 1. Общие сведения об эндопероксидных соединениях
    • 2. 2. Инструментальные методы определения антималярийных эндопероксидных соединений
      • 2. 2. 1. Хроматографические методы
        • 2. 2. 1. 1. Методы газовой хроматографии
        • 2. 2. 1. 2. Методы жидкостной хроматографии
      • 2. 2. 2. Оптические методы
      • 2. 2. 3. Ферментативные методы
      • 2. 2. 4. Электрохимические методы
  • Глава 3. Применение ионных жидкостей' в биотехнологии и биоаналитической химии
    • 3. 1. Общие сведения об ионных жидкостях
    • 3. 2. Ионные жидкости в химическом анализе и биотехнологии
    • 3. 3. Использование ионных жидкостей в ферментативном катализе и биохимических методах анализа
      • 3. 3. 1. ИЖ как реакционная среда для проведения ферментативных реакций
      • 3. 3. 2. Применение ионных жидкостей для создания оптических биосенсоров
  • Экспериментальная часть
  • Глава 4. Исходные вещества, посуда, аппаратура, методика эксперимента, обработка результатов измерений
    • 4. 1. Исходные вещества
    • 4. 2. Посуда, аппаратура
    • 4. 3. Методики эксперимента
    • 4. 4. Обработка результатов измерений
  • Глава 5. Обоснование выбора изучаемых ферментов и определяемых соединений
  • Глава 6. Пероксидазы хрена и сои в реакциях превращения' катехоламинов
    • 6. 1. Кинетика реакций индивидуального пероксидазного окисления катехоламинов
    • 6. 2. Кинетика реакций пероксидазного окисления катехоламинов в присутствии активаторов
      • 6. 2. 1. Пероксидазное окисление допамина в присутствии о-фенилендиамина
      • 6. 2. 2. Пероксидазное окисление катехоламинов в присутствии тироидных гормонов
      • 6. 2. 3. Пероксидазное окисление а-метилдопы в присутствии 4-аминоантипирина
    • 6. 3. Разработка ферментативных методик определения катехоламинов и пирокатехина
    • 6. 4. Ферментативное определение катехоламинов в фармацевтических препаратах
  • Глава 7. Артемизинин и 1,2,4,5-тетраоксан в индикаторных реакциях с участием пероксидаз
    • 7. 1. Спектрофотометрические системы
    • 7. 2. Люминесцентные системы
    • 7. 3. Разработка методик определения артемизинина и 1,2,4,5-тетраоксана
  • Глава 8. Пероксидазное окисление гваякола и о-хлорфенола в водных и водно-органических средах
    • 8. 1. Обоснование выбора молекулярных органических растворителей и гидрофильных ионных жидкостей
    • 8. 2. Оптимизация условий пероксидазного окисления модельных фенольных соединений в водных и водно-органических средах
      • 8. 2. 1. Водная среда
      • 8. 2. 2. Среда вода-молекулярный органический растворитель
      • 8. 2. 3. Среда вода-гидрофильная ионная жидкость
    • 8. 3. Сравнительный анализ кинетики пероксидазного окисления гваякола и о-хлорфенола в водной и смешанных средах
    • 8. 4. Разработка ферментативных методик определения гваякола и о-хлорфенола в водно-органических средах и в присутствии ионных жидкостей
    • 8. 5. Анализ фармацевтического препарата на основе гваякола

Пероксидазы хрена и сои для определения фенольных и эндопероксидных соединений в водных, водно-органических средах и гидрофильных ионных жидкостях (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность работы. Одним из актуальных направлений ферментативных методов анализа является разработка подходов к чувствительному, селективному и экспрессному определению ограниченно растворимых или нерастворимых в воде субстратов оксидоредуктаз в водно-органическом и неводном растворах пробы. Эта проблема сегодня стоит наиболее остро для растительных пероксидаз, которые инактивируются в присутствии органических растворителей, особенно полярных. В настоящее время для сохранения нативной структуры пероксидаз и, следовательно, обеспечения эффективного катализа в неблагоприятных для анализа ферментативными методами условиях предложен ряд подходов: иммобилизация биокатализатора на различных носителях, лиофилизация, заключение фермента в полиэлектролитные комплексы: и др. Альтернативным является подход, основанный на использовании в качестве среды для проведения ферментативных реакций вместо полярных молекулярных органических растворителей гидрофильных ионных жидкостей (ИЖ) — высокополярных растворителей ионного типа. ИЖ выгодно отличаются от органических растворителей возможностью регулирования их физико-химических свойств варьированием природы катиона и аниона, негорючестью, пренебрежимо малым давлением паров, термической устойчивостью, уникальной растворяющей способностью и др. Изучение пероксидазного катализа в ИЖ началось с конца 90-х гг., однако имеющиеся в литературе сведения отрывочны и порой противоречивы. Для решения вопроса о целесообразности применения гидрофильных ИЖ вместо полярных органических растворителей в реакциях с участием растительных пероксидаз, а также для оценки аналитических перспектив ИЖ в пероксидазном катализе актуальными представляются систематические исследования кинетики превращения одних и тех же субстратов в присутствии растительных пероксидаз и растворителей двух типов (ионного и молекулярного).

Практическая значимость таких исследований возрастет, если при их проведении будут сопоставлены каталитическая активность и субстратная специфичность двух коммерческих растительных пероксидаз: пероксидазы хрена, ПХ (высокоактивного и стабильного фермента, давно и успешно зарекомендовавшего себя в практике биохимического анализа), и пероксидазы сои, ПС (аналитические возможности которой пока изучены недостаточнодо конца не выявлен круг практических задач, для решения которых целесообразна замена ПХ на её более дешевый соевый аналог). Эти пероксидазы отличаются степенью гликозилирования и значениями изоэлектрической точки белка: ПХ — катионный фермент, а ПС — анионный.

Указанные различия мо1ут оказаться существенными при решении ещё одного круга задач, к числу которых относятся' проблемы ферментативного определения в>, водных средах некоторых медленно окисляемых субстратов пероксидаз (например, катехоламипов) и эндопероксидных соединений (ЭПС) — пространственнозатрудненных аналогов основного субстрата-окислителя, пероксида водорода: Актуальность таких задач обусловлена потребностью в чувствительных, селективных и одновременно экспрессных и простых методиках определения катехоламинов*(производных пирокатехина) и-антималярийных ЭПС в различных объектах, в частности в фармацевтических. Целиработызаключались в:

• выработке подходов к определению с использованием, ПХ" и* ПС медленно окисляемых и ограниченно растворимых в воде фенольных соединенийа также антималярийных ЭПС в водных и водно-органических средах;

• выборе препарата пероксидазы, наиболее перспективного для определениякатехоламинов, антималярийных1 ЭПС (природных и синтетических) и производных фенола в водных и водно-органических растворах;

• оценке перспектив5 использованиям гидрофильных ИЖ вместо полярных молекулярных органических растворителей, в составе реакционной среды" для пероксидазного превращения и ферментативного определения фенольных соединений;

• разработке с использованием ПХ и ПС методик определения фенольных соединений и антималярийных ЭПС в фармацевтических препаратах.

Для достижения поставленных целей необходимо было решить следующие задачи: о оптимизировать условия проведения реакций пероксидазного окисления катехоламинов в водной среде в отсутствие и присутствии активаторово выяснить оптимальные условия-проявления влияния антималярийных ЭПС на скорость различных индикаторных реакций, катализируемых пер оксид азамио изучить кинетику реакций окисления катехоламинов и производных фенола (ГК и о-ХФ) в присутствии каждой пероксидазы в водной и смешанных средах (вода — полярный органический растворитель, вода — гидрофильная ИЖ) соответственноо оптимизировать составы реакционных сред для проведения катализируемых ПХ и ПС реакций окисления ГК и о-ХФ /ирет-бутилгидропероксидом в присутствии молекулярных растворителей и гидрофильных ИЖо разработать ферментативные методики определенияряда фенольных соединений и ЭПС в водных и водно-органических средахо апробировать разработанные ферментативные методики в анализе фармацевтических препаратов.

Научная^ новизна работы. В результате проведенных систематических исследований! кинетики катализируемых ПХ и ПС реакций1 окисления катехоламинов (допамина (ДА), а-метилдопы (МД), адреналина (АД) и добутамина (ДБ)) и производных фенола (гваякола (ГК) и о-хлорфенола (о-ХФ)) выявлены, аналитические перспективы использования этих нероксидаз для, определения перечисленных соединений в водных и смешанных средах различного состава (вода — полярный молекулярный растворительвода — гидрофильная* ИЖ). Установлена зависимость скорости реакций превращения катехоламинов от источника выделения пероксидазы и природы субстрата-восстановителя, а реакций окисления ГК и о-ХФ ти^е/я-бутилгидропероксидом ещё и от природы катиона ИЖ и буферного раствора как сорастворителя. Показаны преимущества использования гидрофильных ИЖ (тетрафторборатов 1-бутил-З-метилимидазолия, [ВМ1ш][ВГ4], и К-бутил-4-метилпиридиния, [ВМРу] [ВГ4]) перед полярными молекулярными растворителями (диметилсульфоксидом, ацето нитрилом, Ы,]^диметилформамидом, 1,4-диоксаном) при проведении реакций пероксидазного окисления ГК и о-ХФ /ирет-бутилгидропероксидом в реакционных средах с содержанием воды не более 40 об.%.

С использованием ПХ предложены новые индикаторные системы для чувствительного, экспрессного и простого ферментативного определения ДА, МД, АД и ДБ в фармацевтических препаратах, а также для определения ТО. Показана целесообразность использования неферментативной индикаторной системы НС1 — Н202 -1″ для определения АМ на уровне его концентраций в растительном сырье и фармацевтических препаратах.

Практическая значимость. Показано, что в гидрофильных ИЖ ([ВМ1т][ВР4] и [ВМРу][ВР4]) даже при их содержаниях > 60 об.% (в отличие от полярных молекулярных растворителей) в сочетании с оптимальными буферными растворами (сорастворителями ИЖ) и выбранным препаратом фермента сохраняется не менее 20% каталитической активности пероксидаз в реакциях превращения их фенольных субстратов.

Установленные в работе закономерности пероксидазного катализа в присутствии изученных полярных апротонных растворителей и гидрофильных ИЖ позволяют на этапе планирования эксперимента целенаправленно' выбирать подходящий растворитель для превращения и определения субстрата фенольной природы.

Практическую значимость имеют разработанные чувствительные, экспрессные и простые ферментативные методики определения в водных растворах ДБ, АД, ДА и МД, основанные на реакциях их окисления в отсутствие и присутствии активаторов (о-фенилендиамина, гормона Т4 и 4-аминоан-типирина), а также предложенные индикаторные системы (о-дианизидин — ПХ — Н202 и НС1 -Н202 -1″) для ферментативного определения ТО и неферментативного определения АМ соответственно.

Автор выносит на защиту: результаты изучения кинетики реакций катализируемого ПХ и ПС окисления катехоламинов (ДА, МД, АД и ДБ) и пирокатехина пероксидом водорода в отсутствие и присутствии активаторов в водной средерезультаты изучения влияния АМ и ТО на скорость катализируемых ПХ реакцийданные по изучению каталитических свойств ПХ и ПС в реакциях окисления гваякола и о-хлорфенола пероксидом водорода и ятрет-бутилгидропероксидом в водной, водно-органической средах и в присутствии гидрофильных ИЖустановленные условия и закономерности протекания пероксидазного окисления фенольных соединений в водной и водно-органических средахферментативные методики определения ряда катехоламинов, ТО в водных, а ГК и о-ХФ — водно-органических средах и в присутствии ИЖ, в том числе и в фармацевтических препаратах.

Обзор литературы.

В обзоре литературы систематизированы и обсуждены сведения из научных публикаций, посвященных инструментальным методам, определения.

I катехоламинов и антималярийных ЭПС в фармацевтических препаратах и биологических жидкостях, а. также свойствам и применению ИЖ в биотехнологии и биохимических методах анализа.

183 Выводы.

1. На основе выявленного стимулирующего действия гормона Т4 и 4-аминоанти-пирина на скорость реакций превращения средне окисляемых субстратов пероксидаз хрена и сои — допамина, адреналина, а также а-метилдопы, предложены индикаторные системы для их ферментативного определения в водной среде: допамин (адреналин) — Т4 — Н2О2, а-метилдопа — 4-аминоантипирин — Н202. Определение добутамина возможно без применения специальных приемов повышения скорости индикаторной реакции. Показано, что для определения катехоламинов целесообразнее использовать пероксидазу хрена.

2. С применением предложенных индикаторных систем разработаны чувствительные, простые и экспрессные ферментативные методики определения в водной среде добутамина, адреналина, допамина и а-метилдопы в диапазонах их концентраций 5 — 20, 1 — 200, 0.5 — 300 и 10 — 100 мкМ соответственно. Разработанные методики превосходят известные спектрофотометрические по чувствительности в 5 раз, а по экспрессности в 2 — 4 раза (время анализа 15−20 мин). Методики успешно применены в анализе твердых и жидких лекарственных' форм фармацевтических препаратов.

3. В результате изучения пяти ферментативных и одной неферментативной' индикаторных систем показано, что для определения в водной среде эндопероксидов артемизинина и 1,2,4,5-тетраоксана целесообразно использовать системы: HCl —Н202 —Г и о-дианизидин — пероксидаза хрена — Н202 соответственно. Разработана неферментативная методика определения 0.15−1 мМ артемизининапоказана принципиальная возможность ферментативного определения 0.2 — 0.6 мМ 1,2,4,5-тетраоксана.

4. В результате сравнительного изучения кинетики катализируемых пероксидазами хрена и сои реакций окисления /лреш-бутилгидропероксидом гваякола и о-хлорфенола в присутствии И^-диметилформамида, 1,4-диоксана, ацетонитрила и ДМСО выбраны оптимальные биокатализатор (пероксидаза сои) и полярные молекулярные растворители (ацетонитрил и ДМСО), при использовании которых оба фенольных субстрата окисляются наиболее эффективно.

5. Проведение индикаторных реакций окисления гваякола и о-хлорфенола в присутствии гидрофильных ионных жидкостей — тетрафторборатов 1-бутил-З-метилимидазолия ([ВМ1т][ВР4]) и ]чГ-бутил-4-метилпиридиния ([ВМРу][ВР4]) -вместо ДМСОацетонитрила и других полярных молекулярных растворителей обеспечивает сохранение 20 — 30% ферментативной активности при высоких (60 -80 об.%) содержаниях ИЖ в системе. В присутствии более 40 об.% ДМСО, ацетонитрила и других растворителей пероксидазы хрена и сои не катализируют окисление фенольных субстратов.

6. Выявлена зависимость эффективности превращения гваякола и о-хлорфенола пероксидазами в присутствии изученных гидрофильных ионных жидкостей от источника фермента, природы субстрата-восстановителя, а также природы катиона ионной жидкости и буферного водного раствора как её сорастворителя. Наиболее активным ферментом в реакции окисления гваякола в присутствии обеих ионных, жидкостей является пероксидаза сои. При высоких (70 об.%) содержаниях [ВМ1ш][ВР4] пероксидаза хрена, окисляет о-хлорфенол в 4 раза эффективнее, чем пероксидаза сои. В среде [ВМРу][ВР4] превращение о-хлорфенола не катализирует ни тот, ни другой фермент. Оптимальными буферными системами при окислении гваякола и о-хлорфенола в присутствии 80 и 70 об.% [ВМ1т][ВР4] являются соответственно 0.05 М* имидазол — НС1 с рН 7.0 и 0.1 М 2-(Ы-морфолино)этансульфо-новая кислота — КОН с рН 5.5.

7. С использованием пероксидазы сои разработаны методики определения гваякола в средах вода-ДМСО (75:25 об.%) и вода-ацетонитрил (80:20 об.%) с с&bdquo- 0.2 и 0.5 мМ, а также вода-[ВМ1ш][ВР4] (20:80) и вода-[ВМРу][ВР4] (40:60) с сн 0.1 и 0.05 мМ соответственно (лу<0.06, п=3). Возможность практического использования предложенных ферментативных методик продемонстрирована на примере анализа ограниченно растворимого в воде стоматологического препарата «Гваяфен № 3». С применением пероксидаз хрена и сои разработаны методики определения о-хлорфенола с с&bdquo- 3 — 7 мкМ в водно-органических средах при их оптимальных составах и в присутствии 70 об.% [ВМ1ш][ВР4].

Показать весь текст

Список литературы

  1. Jacobs L., Samli A. C., Jedlik T. The nightmare of international product piracy. // 1.d. Market. Manag. 2001. V. 30. P. 499−509.
  2. Next Generation Pharmaceutical Europe. Доступна онлайн по электронному адресу: http://www.ngpharma.eu.com/
  3. Richard J., Wurtman M.D. Catecholamines and Neurologic Diseases. // N. Engl. J. Med. 1970. V. 282. P. 45−46:
  4. Factor S: A}., Schneider A.S. Peripheral catecholamine output in Parkinson’s disease: effects ofdmg treatment: //Exp. Neurol: 1995. V. 131 P: 64−68:
  5. Gil E.S., De Melm G.R. Electrochemical? biosensors fin- pharmaceutical analysis. II Brazilian J. Pharm. Sei- 2010. V. 46. P. 375−391.
  6. Solich P., Sklenarova H., Polasek Mi, Karlicek R. Application of Flow Injection Technique im Pharmaceuticals Analysis. Part I:. Spectrophotomelric' andi Chemiluminescence Detection. http://www.flowinjection.com/Brochures/solich.pdf
  7. Solich P., Sklenarova H., Polasek M., Karlicek R. Application of Flow Injection Technique in Pharmaceutical Analysis. Part ID: Other spectroscopic methods and electroanalytical detection:.// J. Flow Injection Anal. 2001. V. 18. P. 118−125.
  8. Evgen’ev M.I., Garmonov S.Yu., Shakirova L.Sh. Flow-Injection Analysis of Pharmaceuticals. //J: Anal. Chem. 2001. V. 56. P. 313−323.
  9. Perry M., Li Q., Kennedy R.T. Review of recent advances in analytical techniques for the determination of neurotransmitters. // Anal. Chim. Acta. 2009. V. 653. P. 1— 22.
  10. Poliakov A.E., Muginova S.V., Shekhovtsova T.N. Determination of catecholamines in pharmaceutical formulations. // Curr. Top. Anal. Chem. 2011. V. 8. P. 51−75.
  11. Elizarova Т.Е., Shtyleva S. V., Pletneva Т. V. Using Near-Infrared Spectroscopy for the Identification of Pharmaceuticals and Drugs. // Pharm. Chem. J. 2008. V. 42. P. 432−434.
  12. Alvarenga L., Ferreira D., Altekruse D., Menezes J.C., Lochmann D. Tablet identification using near-infrared spectroscopy (NIRS) for pharmaceutical quality control. // J. Pharm. Biomed. Anal. 2008. V. 48. P. 62−69.
  13. Полюдек-Фабини P., Бейрих Т. Органический анализ. Д.: Химия. 1981. 624 с.
  14. El-Kommos M.E., Mohamed F.A., Khedr A.S. Spectrophotometric determination of some catecholamine drugs using metaperiodate. // J. Assoc. Off. Anal. Chem. 1990. V. 73. P. 516−520.
  15. Sorouraddin M.H., Manzoori J.L., Kargarzadeh E., Haji Shabani A.M. Spectrophotometric determination of some catecholamine drugs using sodium bismuthate. // J. Pharm. Biomed. Anal. 1998. V. 18. P. 877−881.
  16. A. G., Melwanki M. В., Seetharamappa J. Spectrophotometric determination of certain vicinal dihydroxybenzene derivatives with sodium bismuthate. // J. Anal. Chem. 2001. V. 56. № 9. P. 827−829.
  17. Vieira I.C., Fatibello-Filho O. Spectrophotometric determination of methyldopa and dopamine in pharmaceutical formulations using a crude extract of sweet potato root (Ipomoea batatas (L.) Lam.) as enzymatic source. // Talanta. 1998. V. 46. P. 559−564.
  18. Nagaraja P., Murthy K.C.S., Rangappa K.S., Gowda N.M.M. Spectrophotometric methods for the determination of' certain catecholamine derivatives in pharmaceutical preparation. //Talanta. 1998. V. 46. P. 39−44.
  19. Madrakian T., Afkhami A., Khalafi L., Mohammadnejad M. Spectrophotometric determination of catecholamines based on their oxidation' reaction' followed1 by coupling with 4-aminobenzoic acid. // J. Braz. Chem., Soc. 2006. V. 17. № 7. P. 1259−1265.
  20. Ribeiro P.R.S., Pezza L., Pezza H: R. Spectrophotometric determination of methyldopa in pharmaceutical formulations. // Eclet. Quim. 2005. V. 30. P. 23−28.205
  21. Gadkariem E.A., Ibrahim K.E.E., Kamil N.A.A., Haga M.E.M., El-Obeid FLA. A new spectrophotometric method for the determination of methyldopa. // J. Saudi Pharm. 2009. V. 17. P. 303−309.
  22. Aman T., Khan I. U., As lam N. Ahmad /.Spectrophotometric determination of methyldopa in pure and pharmaceutical preparations. //Anal. Lett. 1998. V. 31. P. 1007−1020.
  23. Now- El-Dien F. A, El-Nahas R. G, El-Nahas A.G. Simple Analysis Used in Diagnosis and Follow-up of Schizophrenic Patients. // J: Autom. Methods Manage. Chem. 2006. V. 2006 P. 1−5.
  24. AJkhami A., Nouri-Zadeh A. Sensitive-spectrophotometric determination of methyldopa and adrenaline. II Asian J- Chem. 2002. V. 14. № 2.P. 867−873.'.
  25. Issopoulus P.B. High-sensitivity spectrophotometric determination of trace* amounts, of levodopa, carbidopa and (x-methyldopa. // J: Anal- Chem. 1990. V. 336. № 2. P. 124−128-
  26. Wang H.Y., Sun Y., Tang B. Study on fluorescence property of dopamine and determination of dopamine by fluorimetry. // Talanta. 2002. V. 57. PI 899−907.
  27. Kim W.H., Karim M.M., Lee S.H. Simultaneous determination of levodopa and carbidopa by synchronous fluorescence spectrometry using double scans. //Anal.. Chim. Acta: 2008- V. 619. P- 2−7.
  28. Wang H.Y., Hui Q.S., Xu L.X., Jiang J.G., Sun Y. Fluorimetric determination of dopamine in- pharmaceutical products and urine using ethylenediamine as the fluorigenic reagent. // Anal. Chim. Acta. 2003. V. 437. P. 93−99.
  29. Karim M.M., Alam S.M., Lee S.H. Spectrofluorimetric estimation of norephinephrine using ethy, enediamine condensation method. // J. Fluoresc. 2007. V. 17. № 4. P. 427−426.
  30. Guo Y., Yang J., Wu X., Du A. A sensitive fluorimetric method for the determination of epinephrine. // J. Fluoresc. 2005. V. 15. P. 131−136.
  31. Su Y., Wang J., Chen G. Determination of epinephrine based on its enhancement for electrochemiluminescence of lucigenin. // Talanta. 2005. V. 65. P. 531—536.
  32. Afkhami A., Nematollahi D., Khatami H.A. Kinetic-spectrophotometric determination of L-dopa, methyldopa, dopamine and adrenaline. // Asian J. Chem. 2002. V. 14. P. 333−338.
  33. Tubino M., Batista D.C.D.V., Rodrigues, J.A.R. Kinetic Method for the Determination of a-Methyldopa in Pharmaceutical Preparations: Analytical Procedure and Reaction Mechanism Considerations. // Anal. Lett. 2006. V. 39. P. 327−339.
  34. Gotardo, M.A., Lima, L.S., Sequinel, R., Rufino, J.L., Pezza, L., Pezza, H.R. A simple spectrophotometric method for the determination of methyldopa using p-chloranil in the presence of Hydrogen Peroxide. // Eclectic Chem. 2008. V. 33. P. 712.
  35. Pagani A.P., Cabezon M.A., Ibanez G.A. Simultaneous Kinetic-Spectrofluorometric Determination of Levodopa and Carbidopa Using Partial Least-Squares Regression. // Anal. Sci. 2009. V. 25. P. 633−638.
  36. Afkhami A., Khatami X.A. The determination of some catecholamines with the help of KI04 KI system. // J. Anal. Chem. 2003. V. 58. № 2. P. 157−160.i ii 207
  37. Moccelini S.K., Fernandes S.C., Vieira I.C. Bean sprout peroxidase biosensor- based on L-cysteine self-assembled monolayer for the determination of dopamine. // Sens.
  38. B. 2008'. Y. 133. P- 364−369.
  39. Brondani D., DupontJ., Spinelli A., Vieira I.C. Development, of biosensor based on1. V, ionic liquid and corn peroxidase immobilized on chemically crosslinked chitin. //
  40. Sens. Actuators B. 2009. V. 138. P. 236−243.
  41. Mataveli L.R. V., Antunes N.J., Brigagao M.R.P.L., De Magalhaes C.S., Wisniewskii
  42. C., Luccas, P.O. Evaluation ofa simple and*low cost potentiometric biosensor for pharmaceutical’and in vivo adrenaline determination.' // Biosens. Bioelectron. 2010. V. 26.' P. 798−802.
  43. Sotomayor M.D.P.T., Tanaka A.A., Kubota L.T. Development of an enzymeless biosensor for the determination of phenolic compounds. I I Anal. Chim. Acta. 2002. V. 455. № 2. P. 215−223.
  44. Sotomayor M.D.P.T., Tanaka A.A., Kubota L.T. Development of an Amperometric
  45. Sensor Highly Selective For Dopamine and Analogous Compounds Determinationi ,
  46. Using Bis (2,2'-Bipyridil) Copper (II) Chloride Complex. // Electroanalysis. 2003: V.15. P.' 787−796.
  47. Sotomayor M.D.P.T., Tanaka A.A., Kubota L.T. Tris (2,2'-bipyridil) copper (II)chloride complex: a biomimetic tyrosinase catalyst in the amperometric sensor construction. // Electrochim. Acta. 2003. V. 48. P. 855−865.
  48. De Oliveira R. W Z., Neves A., FreiVa/.C.Developmcntofanew biomimetic sensor based on an FelllFell complex for the determination of phenolic compounds. // Sens. Actuators B. 2008. V. 129. P. 424−430.
  49. Balasoiu SC., Van Stadem R:-I.S., Van Staden J. F., Pruneanu S., Radii G.-L. Carbon and diamond paste microelectrode based on Mn (III) porphyrins for the determination of dopamine. // Anal. Cliim. Acta. 2010. V. 668. P. 210−207.
  50. Liu C., Zhao Y., Wang Y. Artemisinin: current" state and- perspectives for biotechnologicallproduction-oJ&aniantimalarial ding- // Appli Microbiol. Biotechnol. 2006. V. 72. P. 11−20. .
  51. Lius Y, Lu H, Pang F. Solubility of artemisinin* in: seven: different pure solvents' from (283.15 to 323.15) K. //J. Chem: Eng. Data. 2009. V.54: P. 762−764.
  52. Muraleedharan К. M-, Avery M.'A. Progress in the development of peroxide-based!: anti-parasitic agents-¦•// Drug discovery, today- 2009. V.14- Pi'793−803:
  53. Biagini G.A., O’Neill P.M., Nzila A., Ward S.A., Bray P.G. Antimalarial chemotherapy: young gunssobbackto the, future?1// Trends Parasitoli 2003: Л09! PI «479−487.
  54. Bornstik K., Paik I., Shapiro T.A., Posner G. Hi, Antimalarial- chemotherapeutic peroxides: artemisinm^ yingzhaosui A andirelated? compounds: // Int. J. Parasitol. 2002. V. 32- P. 1661−1667.
  55. HsuE. Thehistory ofqinghao inthe cHinesemateriamedica-: // Trans. R. Soc. Tropi, Med. Hyg: 2006. V. 10.0. P. 505−508.
  56. Хаекинс Э.Дж.Э. Органические перекиси, их получение и реакции. М.: Химия, 1964. С. 300−313.
  57. Терентъев А. О: Синтез и превращения органических.пероксидов. Реакции с использованием пероксида водорода. Дисс.. докт. хим. наук. М.:ИОХ, 2009. 332 с.
  58. Liu S., Tian N., Li J., Huang J., Liu Z. Simple and rapid-micro-scale quantification of artemisinin in living Artemisia annua L. by improved gas chromatography with electron-capture detection. // Biomed. Chromatogr. 2009. V. 23- P. 1101−1107.
  59. Sanjeev K., Uhlemann A-C, Haynes R.K. Artemisinins: mechanisms of action and potential for resistance. // Drug Resistance Updates. 2004. V. 7 P. 233−244.
  60. Thomas C.G., Ward S.A., Edwards G. Selective determination, in plasma, of artemether and its major-metabolite, dihydroartemisinin, by high performance liquid chromatography with ultraviolet detection. // J. Chromatogr. 1992. V. 583. P. 131— 136.
  61. Shishan Z. High-perfomance liquid chromatographic determination of artemisinin (Qinghaosu) in human plasma and saliva. // Analyst. 1987. V. 112. P. 661−664.
  62. Edwards G. Measurement of artemisinin and its derivatives in biological fluids. // Trans. Royal Soc. Tropical Med. Hygiene. 1994. V. 88. P. 37−39.
  63. CoronaTM1 charged aerosol detector, application note: Artemisinin and derivatives. http://data.radanal.cz/corona/70−6466.pdf211 '. • ¦ '
  64. Avery B.A., Venkatesh K.K., Avery MA Rapid determination of artemisinin and related analogues using high-performance liquid chromatography and an evaporative light scattering detector. // J. Ghromatogr., B. 1999: V. 730. P. 71−80.
  65. Koobkokkruad T., ChochaiA., Kerdmanee C., De-Eknamkul W. TLG-densitometric analysis of artemisinin for the rapid screening of high-producing plantlets of Artemisia annua L. II Phytochem. Anal. V. 18. P. 229−234.
  66. Application note: Determination of artemisinin in artemisia annua leaf by HPTLG. http://www.sepscience.com/GetMethod/b5193783−0fb5−48i3-aa2e-256di3701a9d
  67. Sreevidya T.V., Narayana B. Spectrophotometric determination of artemisinin and dihydroartemisinin. // Indian J. Chem. Tech. 2008. V. 15. P. 59−62.
  68. Sreevidya .T. V., Narayana B. A simple and rapid spectrophotometric method for the determination of artesunate in pharmaceuticals- // Eur. J. Anal: Chem. 2009. V.4. P.119.126.. ¦
  69. Bharati A., Sabat S.C. A spectrophotometric. assay for quantification of artemisinin. // Talanta. 2010. V. 82. P. 1033−1037.
  70. Chen L., Liu L., Shen H. Spectrofluorimetric determinations of artemisinini with pyronine B as the substrate for horseradish peroxidase. // Ghin. Sci. Bulletin. 2005. V. 50. № 17. P. 1834−1838.
  71. Chen L., Yin H, Yang Z, Zhang K., Liu L., Shen H. Fluorescence determination of artemisinin using tyrosinase as catalyst and pyronine B as monitor. // Chin. J. Anal. Chem. 2005. V. 23. P. 1047−1052.
  72. Celebi T., Arik M., Onganer Y. Analysis of fluorescence qtienching of pyronin B and pyronin Y by molecular oxygen in aqueous solution. // J. Lumin: 2007. Y. 126. P. 103−108.
  73. Yang X., Gan Т., Zheng X, Zhu D., Wu K. Electrochemical determination of artemisinin using a multi-wall carbon nanotube film-modified electrode. // Bull. Korean Chem Soc. 2008. V. 29. P. 1386−1390.
  74. Gong F., Xiao Z., Cao Z., Wu D: A selective artemisinin-sensor using metalloporphyrhr as a recognition element entrapped in the Au-nanoparticles-chitosan modified electrodes. // Talanta. 2007. V. 72. P. 1453−1457.
  75. Debnath C., Haslinger E., Likussar W., Michelitsch A. Determination of the antimalaria drug artemether in pharmaceutical preparations by differential pulse polarography. // J. Pharm. Biomed. Anal. 2006. V. 41. P. 638−643.
  76. JI.M., Васина T.B., Ксенофонтов В. А. Ионные жидкости как каталитические среды. // Рос. хим. журн. Сер. хим. 2004. Т. 48. № 6. С. 13−35.
  77. Hagiwara R., Ito Y. Room temperature ionic liquids of alkylimidazolium cations and fluoroanions. // J. Fluor. Chem. 2000. V. 105. P: 221−227.
  78. Ionic liquid in Synthesis. / Ed. P. Wasserscheid, T. Welton. Weinheim: Wiley-VCH Verlag, 2002. 364 p.
  79. Olivier-Bourbigou H., Magna L. Ionic liquids: perspectives for organic and catalytic reactions. // J. Mol. Cat. 2002: V. 182−183. P. 419−437.
  80. Мугинова-, C.B., Галимова A.3., Поляков A.E., Шеховцова Т. Н.: Ионные жидкости в ферментативном- катализе и биохимических методах анализа: возможноси и перспективы. // Журн. анал. химии: 2010: Т. 65. № 4. С. 341−362.
  81. JI.A., Захаров M.A., Абрамычева H.JI. Ионные жидкости в’ряду растворителей: М.: МГУ, 2005. 272 с.
  82. Pham Т.Р.Т., Cho C.-W., Yun Y.-S. Environmental fate and toxicity of ionic liquids: A review. // Water Res. 2010. V. 44. P. 352−372.
  83. Wei D., Ivaska A. Application of ionic liquids in electrochemical sensors. // Anal. Chim. Acta. 2008. V. 607. P. 126−135.
  84. Rantwijk F., Lau R.M., Sheldon R.A. Biocatalytic transformations in ionic liquids. // Trends Biotechnol. 2003. V. 21. № 3. P. 131−138.
  85. Fletcher K.A., Pandey S. Effect of water on the solvatochromic probe behavior within room-temperature ionic liquid l-butyl-3-methylimidazolium hexafluorophosphate. // Appl. Spectr. 2002. V. 56. № 2. P. 266−271.
  86. Ropel L., Belveze L.S., Aki S.N.K., Stadtherr M.A., Brennecke J.F. Octanol-water partition coefficients of imidazolium-based ionic liquids. // Green Chem. 2005. V. 7. № 2. P. 83−90.
  87. Diaz-Garcia M.E., Valencia-Gonzalez M.J. Enzyme catalysis in organic solvents: a promising field for optical biosensing. // Talanta. 1995. V. 42. № 11. P. 1763−1773.
  88. Kaar J.L., Jesionowski A.M., Berberich J.A., Moulton R., Russel A.J. Impact of ionic liquid physical properties. on lipase activity and stability. // J. Am. Chem. Soc. 2003. V. 125. P. 4125−4131.
  89. P., Гупта M.H. Использование химической модификации и химического сшивания для стабилизации белков (ферментов). // Биохимия. 1998. Т. 63. № 3. С. 398−407.
  90. Zhao H., Baker G.A., Song Z., Olubajo O., Zanders L., Campbell S.M. Effect of ionic liquid properties on lipase stabilization under microwave irradiation. // J. Mol. Catal. B: Enzym. 2009. V. 57. P. 149−157.
  91. Tran C.D., Lacerda S., Oliveira D. Absorption of Water by Room-Temperature Ionic Liquids: Effect of Anions on Concentration and State of Water. // Appl. Spectr. 2003. V. 57. № 2. P. 152−157.
  92. K.C. Применение ионных жидкостей для экстракции и определения органических соединений. Дисс.. канд. хим. наук. М.: МГУ, 2006. 173 с.
  93. Serdakowski A.L., Dordil J.S. Enzyme activation for organic solvents made easy-.-// Trends Biotechnol. 2007. V. 26. № 1. P. 48−54.
  94. Sgalla S., Fabrizi G., Gacchi S, MaconeA, BonamoreA., BofjiA. Horseradish peroxidase imibnic liquids, Reactions with water insoluble phenolic substrates. // J. MolKCat: B: Ehzymi 2007: V- 44^ Pi 144−181
  95. Oter O., Ertekin- K., Derinkyu S. Photophysical and! optical oxygen sensing-ptoperties-'of4ris (bipy^ liquid modified solLgeltmatrix: // Mater. Chem:.Phys- 2009!:^: 113- P:322^328i
  96. VH. BorisoviS. Mi, Waldhierbased! onsilicone-encapsulated* room-temperaturer ionic: liquids. // Chem. Mater. 2007. V. 19. P. 6187−6194. — - .
  97. Kragl.U., EcksteimM^KaftzikN. Enzyme catalysis in^ionic liquids- // Gurr. (c)pins
  98. Biotechnol. 2002. V. 13. P. 565−57L 139- El Seoud O.A., Koschella A, Fidale L.C., Dorn S, Heinze T. Applications of Ionic Liquids in Carbohydrate Chemistry: A Window of Opportunities. // Biomacromolecules. 2007. V. 8. P. 2629−2647.
  99. Xie H., Zhang S., Li S. Chitin and chitosan dissolved in ionic liquids as reversible sorbents of C02. // Green Chem. 2006, V. 8. P. 630−633.
  100. Li B., Filpponen I., Argyropoulos DiS. Acidolysis of woodsin ionic liquids. // J. Ind- Eng. Chem. 2010. V. 49. P. 3216−3136.
  101. Turner MiB, Spear S.K., Huddleston J.G., Holbrey J. D-, Rogers R. D- Ionic liquid salt-induced inactivation and unfolding of cellulose from Trichoderma reesei. // Green Chem. 2003. V. 5. № 4. P. 443−447.
  102. Rantwijk F., Secundo F., Sheldon R. Structure and activity Candida antarctica lipase B in ionic liquids. // Green Chem. 2006. V. 8- № 31 P. 282−286.
  103. Okrasa K., Guibe-Jampel E., Therisod M. Ionic Liquids as a New Reaction Medium for, Oxidase—Peroxidase-Catalyzed Sulfoxidation. // Tetrahedron: Asymmetry. 2003. V. 14. P. 2487−2490.
  104. Gas Chromatography. // Anal. Chem: 2004. V. 76. P. 6819−6822. 161. Qiu H., Jiang S., Liu X. N-methylimidazolium anion-exchange stationary phase for high-performance liquid chromatography. // J. Chromatogr. A. 2006. V. 1103: P. 265−270.
  105. Waichigo M.M., Riechel T.L., Danielson N.D. Ethylammonium Acetate as a Mobile Phase Modifier for Reversed Phase Liquid Chromatography. // Chromatographia. 2005. V. 61. P. 17−23.
  106. Waichigo M.M., Danielson N.D. Comparison of Ethylammonium Formate to Methanol as a Mobile Phase Modifier for Reversed Phase Liquid Chromatography. // J. Sep. Sci. 2006. V. 29. P. 599−606.
  107. Waichigo M.M., Hunter B.M., Riechel T.L., Danielson N.D. Alkylammonium formate ionic liquids as organic mobile phase replacements for reversed-phase liquid chromatography. // J. Liq. Chromatogr. Rel: Technol- 2007. V. 30. P. 165 184.
  108. He L., Zhang W., Zhao L., Liu X., Jiang S. Effect of l-alkyl-3-methylimidazolium-based ionic liquids as the eluent on the separation of ephedrines by liquid chromatography. // J. Chromatogr. A. 2003. V. 1007. P. 39−45.
  109. Zhang W., He L., Gu Y., Liu X., Jiang S. Effect of Ionic Liquids as Mobile Phase Additives on Retention of Catecholamines in* Reversed-Phase High-Performance Liquid Chromatography. //AnaL Lett. 2003. V. 36: P. 827−838.
  110. Electrodeposition from ionic liquids. / Ed. F. Endres, D: MacFarlane, A. Abbotta. Weinheim: Wiley-VCH Verlag, 2008. P. 66.
  111. Yang WW., Lu Y. С., XiangZ.Y., Luo G.S. Monodispersed microcapsules enclosing ionic liquid of l-butyl-3-methylimidazolium hexafluorophosphate. // React. Funct. Polym. 2007. V. 67. P. 81−86.
  112. Klibanov A.M. Improving enzymes by using them in organic solvents. // Nature. 2001. V. 409. P. 241−246.
  113. Zhao H. Biocatalysis in ionic liquids. Доступна онлайн по электронному адресу: http://www.scitopics.com/Biocatalysisinionicliquids.html.
  114. Roosen С., MiXller P., Greiner L. Ionic liquids in biotechnology: applications and perspectives for biotransformations. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2008. V. 81. P. 607−614.
  115. Sheldon R.A., Madeira L.R., Sorgedrager M.J., Van, Rantwijk F., Seddon K.R. Biocatalysis in ionic liquids. // Green Chem. 2002. V. 4. № 2. P. 147−151.
  116. Electrochemical- aspects of ionic liquids. / Ed- Hi Ohno. Hoboken: Wiley-Interscience, 2005. 408 p.
  117. Lozano P., Diego Т., Iborra J.L. Immobilization of enzymes, for use in ionic liquids. In Methods in biotechnology: immobilization of enzymes and cells. / Ed. by J.M. Guisan. Totowa, USA.: Humana Press Inc., 2006. V. 22. P. 257−268.
  118. Sheldon R. Catalytic reactions in ionic liquids. // Chem. Commun. 2001. P. 2399-'2407.. ¦:'¦"'¦.'. .
  119. Quijano G., Convert A., Amrane A. Ionic liquids: Applications and future trends in bioreactor technology. // Bioresourse Tech. 2010. V. 101. P. 8923−8930.
  120. К., Левашов AtBi, Клячко H.JIi, Березит ШВ- Катализ водорастворимыми ферментами в органических растворителях. Стабилизация фермента путем включения в обращенные мицеллы. // Дою1. АН СССР. 1977. Т. 236. № 4. С. 920−923.
  121. Schofer S.H., Kaftzik N., Wasserscheid P., Kragl U. Enzyme catalysis in ionic liquids: lipase catalysed- kinetic resolution of 1-phcnylethanol. with improved enantioselectivity. // Chem. Commun. 2001. V. 46. P. 425−426.
  122. Madeira LaurR-, — Van1 Rantwijk F., Seddon K.R., Sheldon R.A. Lipase-catalyzed i^ctions-in-.ionic-liqmds:7/ Org- i^tt-.2000-''V. 2. P: 4189−4191.
  123. Kim K.-W., Song B-, Choi M.-Y., Kim M.-J. Biocatalysis in Ionic Liquids: Markedly Enhanced Enantioselectivity of Lipase. // Org. Lett. 2001. V. 3. P. 1507−1509.
  124. Husum T.L., Jorgensen C.T., Christensen M.W., Kirk O. Enzyme catalyzed synthesis in ambient temperature ionic liquids. // Biocatal. Biotransform. 2001. V. 19. P. 331−338.
  125. ParkS., Kazlauskas R.J. Improved preparationand use ofroom-temperature ionic liquids in lipase-catalyzed enantioand regioselective-acylations. // J. Org. Chem.2001: V. 66. P. 8395−8401.
  126. Moon Y.H., Lee S.M., Ha S.LI., Koo Y.-M. Enzyme-catalyzed reactions in ionic liquids. // Korean J. Chem. Eng. 2006. V. 23. № 2. P. 247−263.
  127. Silva- W. S:D-, Lapis A.A.M, Suarez P-A:Z., Neto, B A.D. Enzyme-mediated epoxidation of methyl oleate: supported!-by immidazolium-based ionic liquids. // J. Mol: Cat. B: Enzym. 2011. V. 68. P. 98−103. -
  128. Yuan Y, Bat S., Sun Y. Comparison of lipase-catalyzed enantioselective esterification of (±)-menthol in ionic liquids and organic solvents. I I. Pood- Chem. 2006. V: 97. P. 324−330-
  129. Nara SiJ., Hdrjani J: R, Salunkhe M.M. Lipase-catalysed transcsterification in ionic liquids and organic solvents: a comparative study. // Tetrahedron Lett. 2002. Y: 43- P. 2979−2982. '
  130. De Diego T., Lozano P., Abad M.A., Steffensky K, Vaultier M, Iborra J: L. On the nature of ionic liquids and their effects on lipases that catalyze ester synthesis- // J. Biotechnol. 2009. V. 140- P. 234−241.
  131. Maruyama T., Yamamura H., Kotani T., KamiyaN., Goto M. Poly (ethylene glycol-lipase complexes that are highly active and enantioselective in ionic liquids. // Org. Biomol Chem. 2004. V. 2. № 8. P. 1239−1244.
  132. Itoh T., Akasaki E., Kudo K, Shirakami S. Lipase-catalyzed enantioselective acylation in the ionic liquid solvent system: Reaction of enzyme anchored to the solvent. // Chem. Lett. 2001. V. 30. P. 262−263.
  133. Lozano P., De Diego T., Carrie D., Vaultier M., Iborra J.L. Continuous green biocatalytic processes using ionic liquids and supercritical carbon dioxide. // Chem. Commun. 2002. V. 46. P. 692−693.
  134. Reetz M.T., Wiesenhofer W., Francio G., Leitner W. Biocatalysis in ionic liquids: batchwise and continuous flow processes using supercritical carbon dioxide as the mobile phase. // Chem. Commun. 2002. V. 46. P. 992−993.
  135. Zhao H., Malhotra S. V. Enzymatic resolution of amino acid esters using ionic liquid N-ethyl pyridinium trifluoroacetate. // Biotechnol. Lett. 2002. V. 24. P. 1257−1260.
  136. Noritomi H., Suzuki K., Kikuta M., Kato S. Catalytic activity of a-chymotrypsin in enzymatic peptide synthesis in ionic liquids. // Biochem. Eng. J. 2009. V. 47. P. 2730.
  137. Eckstein M., Sesing M., Kragl U., Adlercreutz P. At low water activity a-chymotrypsin is more active in an ionic liquid than in non-ionic organic solvents. // Biotechnol. Lett. 2002. V. 24. P. 867−872.
  138. Lou W.-Y., Xu R., Zong M.-H. Hydroxynitrile lyase catalysis in ionic liquid-containing systems. // Biotechnol. Lett. 2005. V. 27. P. 1387−1390.
  139. KaftzikN., Wasserscheid P., Kragl U. Use of ionic liquids .to increase the yield and enzyme stability in^the 3-galactosidase catalysed synthesis of N-acetyllactosamine. // Org. Proc. Res. Dev. 2002. V. 6. P. 553−557.
  140. Yang Z., Yue Y.-J., Xing M. Tyrosinase activity in ionic liquids. // Biotechnol. Lett.2008. V. 30. P. 153−158.
  141. Yang Z., Yue Y.-J., Huang W.-C., Zhuang Z.-M., Chen Z.-T., Xing M. Importance of the ionic nature of ionic liquids in» affecting enzyme performance. // J. Biochem.2009. V. 145. P. 355−364.
  142. Laszlo J. A., Compton D. L. Comparison of peroxidase activities of hemin, cytochrome c and microperoxidase-11 in molecular solvents and imidasolium-based ionic liquids. // J. Mol. Cat B: Enzym. 2002. V. 18. P. 109−120.
  143. Hinckley G., Mozhaev V. V., Budde C., Khmelnitsky Y.L. Oxidative enzymes possess catalytic activity in system with ionic liquids. // Biotechnol. Lett. 2002. V. 24. P. 2083−2087.
  144. Pinto P.C.A.G., Saraiva M.L.M.F.S., Lima J.L.F.C. Oxidoreductase behavior in ionic liquids: A review. // Anal. Sci. 208. V. 24. P. 1231−1238.
  145. Hong E. S., Kwon O. Y. Ryu K. Strong substrate-stabilizing effect of water-miscible ionic liquid BMIM. BF4] in the catalysis of horseradish peroxidase. // Biotechnol. Lett. 2008. V. 30. P. 529−533.
  146. Cao Q., Quan L" He C., Li N. Li K., Liu F. Partition of horseradish peroxidase with maintained activity in aqueous buphasic system based on ionic liquid. // Talanta. 2008. V. 77. P. 160−165.
  147. Sgalla S., Fabrizi G., Cacchi S., Macone A., Bonamore A., Boffi A. Horseradish', peroxidase in ionic liquids. Reactions with water insoluble phenolic substrates // J. Mol. Cat. B: Enzym. 2007. V. 44. P. 144−148.
  148. Das D., DasguptaA., DasPlK. Improved, activity of horseradish peroxidase (HRP) in 'specifically designed' ionic liquid. // Tetrahedron-Lett. 2007. V. 48. P. 56 355 639.
  149. Sanjilippo C., D’AntonaN., Nicolosi G. Chloroperoxidase from Caldariomyces fumago is active in the presence of an ionic liquid-as co-solvent. // Biotechnol. Lett. 2004i V. 26. P. 1815−1819:
  150. Lichtenecker R.J., SchmidW. Application of various ionic liquids as cosolvents for chloroperoxidase-catalysed biotransformations. // Monatsh. Chem. 2009.V. 140. P. 509−512.
  151. Xiong H. Yu, Chen T., ZhangX.H., Wang S. Electrochemical property and analysis application" of biosensors in miscible nonaqueous media—Room-temperature ionic liquid. // Electrochem. Commun. 2007. V. 9. № 7. P. 1648−1654.
  152. Wang S.-F., Chen T., Zhang Z.-L., Pang D.-W. Activity and stability of horseradish peroxidase in hydrophilic room temperature ionic liquid and its application in nonaqueous biosensing. // Electrochem. Commun. 2007. V. 9. № 6. P. 1337−1342.
  153. Turner M.B., Spear S.K., Holbrey J.D., Daly D.T., Rogers R.D. Ionic liquid-reconstituted cellulose composites as solid support matrices for biocatalyst immobilization. // Biomacromolecules. 2005. V. 6. P. 2497−2502.
  154. Klein M.P., Scheeren C.W., Lorenzoni A.S. G., Dupont J., Frazzon J., Hertz P.F. Ionic liquid-cellulose film for enzyme immobilisation. // Process Biochem. 2011. V. 46. P. 1375−1379.
  155. Khmelnitsky Yu.L., Mozhaev V.V., Belova A.B., Sergeeva M. V., Martinek K. Denaturation capacity: a new quantitative criterion for selection of organic solvents as reaction media in biocatalysis. // Eur. J. Biochem. 1991. V. 198. P. 31−41.
  156. Gupta M.N. Enzyme function in organic solvents. // Eur. J. Biochem. 1992. V. 203. P. 25−32.
  157. Gupta M.N., Roy I. Enzymes in organic media. // Eur. J. Biochem. 2004. V. 271. P. 2575−2583.
  158. Shannon' L.M., Kay E., Lew J.Y. Peroxide isozymes from horseradish roots. Isolation and physicakproperties. // J. Biol. Chem. 1966. V. 249. № 9. P. 21 662 172.
  159. Amisha K.J.K., Behere D.V. Activity, stability and conformational flexibility of seed coat peroxidase. // J. Inorg. Biochem. 2003. V. 94! P: 236−242.
  160. P., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика. М.: Мир, 1991.429с.
  161. Дядченко В. П, Трушков И. В1, Брусова Г. П'. Синтетические методы органической химии. М.: МГУ, 2004. С. 128.
  162. Greary X., Willis E.D. Preparation of l-butyl-3-methylimidazolium tetrafluoroborate. // Org. Syntheses. 2005. V. 82. P. 166−169:
  163. И.М., Сендел Е. Б. Количественный анализ. М.: Госхимиздат, 1948. С. 822.
  164. К.Б. Кинетические методы анализа. 2-е изд. М.: Химия, 1967. 200 с.
  165. Waite J.H. Calculating extinction coefficients for enzymatically producedf o-quinones. //Anal. Biochem. 1976. V. 75. P. 211−218.
  166. Garcia-Moreno M., Moreno-Conesa M., Rodriguez-Lopez J.N., Garcia-Canovas F., Varon R. Oxidation of 4-/er/-butylcatechol and dopamine by hydrogen peroxide catalysed by horseradish peroxidase. //Biol. Chem. 1999. V. 380. P. 689−694.
  167. Chen C., Thakker D.R. The Fallacy of using adrenichrome reaction for measurement of reactive oxygen species formed during cytochrome P450-mediatedmetabolism of xenobiotics. // J. Pharmacology Experimantal Therapeutics. 2002. V. 300. P. 417−420.
  168. Биохимические методы- анализа: Том 12- Под ред. Дзантиева Б. Б. М.: Наука- 2010.391 с. .
  169. А.Н., Жердев А.В, Дзаитиев Б. Б., Сахаров И. Ю. Применение пероксидазы. сои- для иммуноферментного определения сульфаметоксипирадазина в молоке. // Прикл. биохим. микробиол. 2007. Т. 43. № 6. С. 614−620-
  170. Alpeeva I.S., Sdkharov LYu.,. Efremov Е.Е. Use, of soybean peroxidase in chemiluminescent ELISA. // J. Agr. Food: Ghem- 2006,. V. 54. P. 1584−1587.
  171. Vdovenko M.M., Zubkov A.V., Kuznetsova G.I., Delia Ciana L., Kuzmina N.S., Sakharov LYu. Development of ultra-sensitive soybean peroxidase-based Cl-ELISA fori the determination of human thyroglobulin. // J. Immunol- Methods. 2010. V. 362. P. 127−130.
  172. Heller A., Vreeke M.S. E. Heller and Company. Soybean peroxidase electrochemical sensor, United States Patent. 1997. US 5 665 222.
  173. Kenausis G., Chen Q., Heller A. Electrochemical glucose and lactate sensors based on «wired» thermostable soybean peroxidase operating continuously and stably at 37 degrees C. // Anal. Chem. 1997. V. 69. № 6. P. 1054−1060.
  174. Wright H., Nicell J.A. Characterization of soybean peroxidase for the treatment of aqueous phenols. //Bioresour. Technol. 1999. V. 70: P. 69−79.
  175. Al-Ansari M.M., Steevensz A., Al-AasmN., Taylor K.E., Bewtra J.K., Biswas N. Soybean peroxidase-catalyzed removal of phenylenediamines and benzenediols from-water. // Enzyme Microb. Technol. 2009/ V. 45. P." 253−260.
  176. Henriksen A., Mirza O., Indiani C., Teilum> G., Wellinder K.G., Gajhede M. Structure of soybean seed coat peroxidase: A plant peroxidase with unusual stability and haem-apoprotein interactions. // Protein Sci. 200L V. 10: P. 108−115.
  177. McEldoon J. P., Dordick J. S. Extraordinary thermal stability of soybean peroxidase. //Biotechnol: Prog. 1996. V. 12. P. 555−558.
  178. Amisha Kamal J.K., Behere D.V. Thermal, and’conformational stability of seed coat soybean peroxidase. // Biochem: 2002. V. 41. P: 9034−9042.
  179. Ryan B.J., Carolan N., O’Fagain С. Horseradish' and soybean peroxidases: comparable tools for, alternative niches. // Trends Biotechnol. 2006., V. 24. P. 355збз:
  180. Geng Z., Rao K.J., Bassi A.S., Gijzen M., Krishnamoorthy N. Investigation of biocatalytic properties of soybean seed hull peroxidase. II Catalysis Today. 2001. V. 64. P. 233−238.
  181. Azevedo A.M., Prazeres D.M.F., Cabral J.M.S., Fonseca L.P. Stability of free and immobilized peroxidase in aqueous-organic solvents mixtures. // J. Mol. Catal. B: Enzym. 2001. Y. 15. P. 147−153.
  182. Laverty R. Catecholamines: role in, health and disease. // Drugs. 1978. V. 16. P. 418−440.
  183. А., Сержент E. Константы ионизации кислот и оснований. М. Ленинград: Химия, 1964. С. 126.
  184. ВШ. Бузланова М. М. Аналитическая-, химия органических пероксидных соединений: М: Химия- 1978. 308 с.
  185. Karon< B.S., Daly Т.М., Scott* G. Mechanisms, of dopamine and dobutamine interference' in biochemical tests- that, use peroxide and peroxidase to generate chromophore. // Clin. Chem. 1998. V. 44: P. 155−160.
  186. Веселова И: А., Кирейко A.B., Шеховцова Т. Н. Повышение каталитической, активности и стабильности пероксидазы хрена за счет включения ее в полиэлектролитный комплекс с хитозаном. // Прикл. биохим. микробиол. 2009. Т. 45. № 2. С. 1−6.
  187. Т.Н., Мугинова С. В., Веселова И. А. Определение ионов металлов с использованием нативных и иммобилизованных ферментов. // Рос. хим. журн. 2004. Т. 48. № 4. С. 73−82.
  188. Н.Н., Лебедева О. В., Савицкий А. П. Пероксидазный катализ и его применение. М.: МГУ, 1981. 92 с.
  189. Dunford H.B., Stillman J.S. On the function and mechanism of action of peroxidases. // Coord. Chem. Rev. 1976. V. 19. P. 187−251.
  190. Bisaglia M, Mammi S., Bubacco L. Kinetic and structural analysis of the early oxidation productsof dopamine. //Ji Biol. Chem: 2007. V. 282. P. 15 597−15 605.
  191. Weidman S.W., Kaiser E.T. The Mechanism of the periodate oxidation of aromatic systems. Ill: A kinetic: study of the periodate oxidation of catechol. // J. Am. Chem. Soc. 1966. V. 88. № 24. P. 5820−5827.
  192. Lebedeva O.V., Ugarova NN. Mechanism of peroxidase-catalyzed oxidation. Substrate-substrate activation in horseradish peroxidase-catalyzed reactions. // Russ. Chem. Bull. 1996. V. 45. № 1. P. 18−25.
  193. Bagirova N.A., Shekhovtsova T.N., Shopova E.A., Vanlluystee R.B. Enzymatic determination of a- and р-naphthols using peanut peroxidase. // Mendeleev Commun. 1998. V. 8. P. 155−157. '
  194. Klebanoff S.J. An effect of thyroxine1 and related compounds on the oxidation of certain hydrogen donors by the peroxidase system. // J. Biol. Chem. 1959. V. 234. № 9. P. 2437−2442.
  195. Whybrow P.C., Prange A.J. A hypothesis of thyroid-catecholamine-receptor interaction: its relevance to affective illness. // Arch. Gen. Psychiatry. 1981. V. 38. P. 106−113.
  196. Yamaguchi Yo., Hayashi Ch. Determination of urinary total phenolic compounds with use of 4-aminoantipyrine: suggested screening test for hyperthyroidism and for catecholamine-producing tumor. // Clin. Chem. 1977. V. 23. № 11. P. 2151−2154.
  197. H.A. Ферментативное определение фенолов и ртути(П) с использованием пероксидазы арахиса. Дис.. кан. хим. наук. М.:МГУ, 2000. 262 с.
  198. Kaizer J., Csonka R., Speier G. TEMPO-Initiated oxidation of o-phenylenediamine to 2,3-diaminophenazine. // React. Kinet. Catal. Lett. 2002. V. 75. № 2. P. 367−374.
  199. Т.Н., Стародумова H.H., Долманова И. Ф. Ферментативный метод определения ртути. //Журн. аналит. химии. 1987. Т. 42. № 10. С. 1824−1828.
  200. И.М. Ферментативный метод определения физиологически активных веществ с применением пероксидазы. Дис.. кан. хим. наук. М.:МГУ, 1981. 232 с.
  201. Balasz L., Pungor E. Application of standard solution of methylglucamine in acid end point titration with high-frequency display. // Michrochim. Acta. 1962. V. 50. P. 309−313.
  202. Takayama K., Nakano M. Mechanism of thyroxine-mediated oxidation of reduced nicotinamide adenine dinucleotide in the peroxidase-hydrogen peroxide system// Biochem. 1977. V. 16. № 9. P. 1921−1925.
  203. Curulli A. Electrochemical direct determination of catecholamines for the early detection of neurodegenerative diseases. // Sensors. 2009. V.9. P. 2437−2445.
  204. Izaoumen N., Cubillana-Aguilera L.M., Naranjo-Rodriguez I., Hidalgo-Hidalgo de Cisneros J.L., Bouchta D., Temsamani K.R., Palacios-Santander J.M. P-Sonogel
  205. Carbon electrodes: A. new alternative: for the electrochemical determination of catecholamines. // Talanta. 2009: V. 78. P. 370−376.
  206. Wang Y., G/ze" Z.-Z. A novel poly (taurine) modified glassy carbon electrode for the simultaneous determination* of epinephrine and dopamine. // Colloid. Surf. B: Biointerfaces. 2009? V. 74: P. 322−327!
  207. Najjar F., GorrichonL., В alias M., Andr’e-Barres C., Vial H. Alkylation of natural — endoperoxide G3-factor. Synthesis and antimalarial activity studies. // Org: Biomol- Chem. 2005: V. 3- P: 1612−1614.
  208. Budde C.L., Beyer A., Munir I. Z, Dordick J.S., Khmelnitsky Yu.L. Enzymatic nitration of phenols. I I J. Mol. Catal. B: Enzym. 2001. V. 15: P. 55−64.
  209. Electronic Ionic Liquids Database http:^LThermo.bouIder.nist.gov/ILThermo/ mainmenu. uix
  210. Ropel L., Belveze L.S., Aki S: N.K., Stadtherr M.A., Brennecke J.F. Octanol-water partition coefficients of imidazolium-based ionic liquids. // Green Chem. 2005. V. 7. № 2. P. 83−90.
  211. Schussler W., Nitschke L. Death of fish due to surface water pollution by liquid manure or untreated wastewater: analytical preservation of evidence by HPLC. // Water Res. 1999. V. 33. № 12. P. 2884−2887.
  212. Alabaster J.S., Lloyd R. Water quality criteria for freshwater fish (in Europe). 2 ed., London: Butterworths, 1982. 361 p.
  213. Ю.Н. Диметилсульфоксид — важнейший апротонный растворитель. // Соросовский образовательный журн. 1997. № 9. С. 54−59.
  214. Diaz-Garcia М.Е., Valencia-Gonzalez M.J. Enzyme catalysis in organic solvents: a promising field for optical biosensing. // Talanta. 1995. V. 38. P. 1763−1773.
  215. А.П. Основы аналитической химии. М.: Химия, 1970. С. 417.
  216. Filho М. V., Stillger Т., Muller М., Liese A., Wandrey С. Is logP а- convenient criterion to guide the choice of solvents for biphasic enzymatic reactions? //Angew. Chem. Int. Ed. 2003. V. 42. P. 2993−2996.
  217. В. Катализ в химии и энзимологии. М.: Мир, 41 972. 278с.304: Copeland R.A. Enzymes: A Practical Introduction to Structure, Mechanism, and* Data Analysis. 2nd ed: New-York: Wiley-VCH, 2000. P. 412.
  218. Henriksen A., Mirza O., Indiani C., Teilum G., Wellinder K.G., Gajhede M. Structure of soybean seed coat peroxidase: A plant peroxidase with unusual stability and haem-apoprotein interactions. // Protein Sci. 2001. V. 10. P. 108−115.
  219. Hudlicky M. Oxidation in organic chemistry. Washington: Am. Chem. Soc., DC, 1990. P. 163.
  220. Fishman A., Levy I., Cogan U., Shoseyov O. Stabilization of horseradish peroxidase in aqueous-organic media" by immobilization onto cellulose using a cellulose-binding-domain. // J. Mol. Cat. B: Enzym. 2002. V. 18. P. 121−131.
  221. Dai R.-J., Huang II, Chen J., Deng Y.-L., Xiao S.-Y. Nitration reaction catalyzed by horseradish peroxidase in the presence of H202 and NaN02. // Chin. J. Chem. 2007. V. 25. P. 1690−1694.
  222. Duran N., BaezaJ., Freer J., Brunei J.E., Gonzalez G.A., Sotomayor C.P., Faljoni-Alario A. Dimethyl sulfoxide as chemical and biochemical probe: conformational effect on peroxidase systems. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1981. V. 103. P. 131−138.
  223. К.Г., Горбова H.C., Косяков Д. С. Кислотно-основные свойства родственных лигнину фенолов в системе вода-апротонный растворитель. // Журн. физ. химии. 2003. Т. 77. № 4. С. 667−671.
  224. Bathurst I., Hentshel С. Medicines for malaria venture: sustaining antimalarial drug development. // Trends Parasitol. 2006. V. 22. P. 301−306.
  225. А. В., Neill P. M., Patrick G Bray J and Stephen A Ward. Current drug development portfolio for antimalarial therapies. // Curr. Opin. Pharmacol. 2005. V. 5. P. 473−478.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!