Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Биохимическая характеристика уропротеинов больного лейкозом крупного рогатого скота

Диссертация: Биохимическая характеристика уропротеинов больного лейкозом крупного рогатого скота
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Установлено, что содержание уропротеинов у больных лейкозом животных в 7−8 раз выше, чем у здоровых. Уропротеины представлены гетерогенной группой белков, большинство которых имеют нейтральный и слабо основной характер и по молекулярной массе соответствуют иммуноглобулинам и их фрагментам. Впервые получены моноспецифические антисыворотки к легким цепям иммуноглобулинов КРС, пригодные для… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • 1. Современное представление об иммунологической реактивности организма при лейкозе крупного рогатого скота
  • 2. Иммуноглобулины и другие белки в составе уро-протеинов
    • 2. 1. Общее положение о структуре и функции иммуноглобулинов .Х
    • 2. 2. Структурные и функциональные особенности иммуноглобулинов крупного рогатого скота
  • 3. Изменение иммуноглобулинов в сыворотке крови и в моче при лимфопролиферативных. заболеваниях
    • 3. 1. Количественное измеа^й^иммуноглобулинов крупного рогатого скотаГ. Ьри'лейкозе
    • 3. 2. Качественные изменения иммуноглобулинов при лимфоретикулопролиферативных заболеваниях
      • 3. 2. 1. Парапротеины
      • 3. 2. 2. Легкие цепи иммуноглобулинов
      • 3. 2. 3. Тяжелые цепи иммуноглобулинов ii. материалы и методы исследований
  • I. Количественное определение белков в моче 2. Тест на терморастворимость уропрогеинов
  • 3. Выделение легких цепей иммуноглобулинов из сывороточного
  • Выделение легких цепей иммуноглобулинов из мочи
  • 5. Получение антисыворотки к легким цепям иммуноглобулинов
  • 6. Приготовление иммуносорбента
  • 7. Гель-фильтрация на сефадексе Г
  • 8. Хроматография на ДЭАЭ-32 целлюлозе
  • 9. Хроматография на протеин А-сефарозе Сь-4В
  • 10. Иммуноэлектрофорез
  • 11. Электрофорез на ацетатцеллюлозных пленках
  • 12. Диск-электрофорез в полиакриламидном геле (ПАГ)
  • 13. Диск-электрофорез в полиакриламидном геле в при-. сутвтвии додецилсульфата натрия (ПАГ-ДСН)
  • 14. Двухмерный электрофорез в системах ПАГ и ПАГ-ДСН
  • 15. Идентификация белковых фракций мочи после элект^. рофореза ПАГ
  • 16. йзоэлектрофокусирование (ИЭФ).*
  • 17. Определение циркулирующих иммунных комплексов
  • 18. Реакция иммунодиффузии (РИД)
  • III. РЕЗУЛЬТАТЫСЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
  • 1. Количественное определение уропротеинов
  • 2. Физико-химические свойства уропротеинов
    • 2. 1. Определение изоэлектрической точки уропротеинов
    • 2. 2. Оценка уропротеинов при помощи электрофореза ПАГ-ДСН
    • 2. 3. Определение фракционного состава уропротеинов после двухмерного электрофореза
    • 2. 4. Влияние р-меркаптоэтанола на уропротеины
  • 3. Иммунохимический анализ уропротеинов
    • 3. 1. Получение моноспецифической антисыворотки к легким цепям иммуноглобулинов
    • 3. 2. Определение и идентификация легких цепей иммуноглобулинов в моче
    • 3. 3. Идентификация тяжелых цепей в моче
    • 3. 4. Выделение и идентификация полных молекул 3^ в моче
    • 3. 5. Иммунохимическая характеристика белковых фракций уропротеинов
    • 3. 6. Комплексные исследования уропротеинов. и иден-. тификация б ежовых агрегатов в моче
    • 3. 7. Выявление специфических антител к антигену
  • ВЛКРС в моче

Биохимическая характеристика уропротеинов больного лейкозом крупного рогатого скота (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

В связи с возрастанием заболеваемости лейкозом, отсутствием эффективных методов ранней диагностики, а также достаточных профилактических мер проблема иммунологических маркеров злокачественного роста остается острой. Исследования последних лет (F. Вех et al., I979- В. Бергольц, 1979; z. Trainin, М. Essex, 1982) указывают на нарушение иммунологической реактивности организма при лимфопролиферативных заболеваниях. Выраженное нарушение гуморального иммунитета отмечено при лимфоидном лейкозе, в основе которого лежит моноклональная гиперплазия иммунокомпетент-ной системы с преобладанием B-клеток" Поражение лимфоидной системы ведет к несбалансированному и дефектному синтезу иммуноглобулинов (Ig). В ряде работ (А. Solomon, 1976; к. Solling et al., 1982; R. Kyle, 1982) показано, что дефектные молекулы иммуноглобулинов при лимфопролиферативных заболеваниях у людей часто являются доминирующими белками в моче. Поэтому в настоящее время пристальное внимание исследователей привлекают уропротеины имму-ноглобулиновой природы, гак как они могут являться иммунологическим маркером лимфопролиферативных заболеваний (о. Pierson et, al., 1980; С. Bennet, к. Cooke, 1980; Г. Абелев И др., 1983). Изменения количественного и качественного состава уропротеинов в определенной степени отражают функциональное состояние организма. Белковый состав мочи при лейкозе крупного рогатого скота (КРС) почти не изучен. Исследования физико-химических и иммуно-химических свойств уропротеинов крупного рогатого скота станут составной частью изучения механизмов малигнизации лимфоидных клеток и их функционирования.

Диссертационная работа является заданием Вовсоюзной научно-технической программы 0.69.05 — «Разработать и внедрить в практику патогенетические методы и средства профилактики и лечения лейкозов человека, сельскохозяйственных животных и птиц», ее подэтапа — 0.69.05.03.Дб, по теме — «Разработать иммунологические методы исследования лейкозов крупного рогатого скота и провести широкие испытания в производственных условиях, № государственной регистрации которой 8П4 200.

Целью настоящей работы было изучить количественный и качественный состав уропрогеинов больного крупного рогатого скота. В соответствии с этим были поставлены следующие задачи: I) разработать метод количественного определения уропротеинов крупного рогатого скота, 2) изучить физико-химические свойства уропротеинов, 3) получить моноспецифические антисыворотки к легким цепям иммуноглобулинов крупного рогатого скота, 4) изучить иммунохими-ческие свойства уропротеинов.

Установлено, что содержание уропротеинов у больных лейкозом животных в 7−8 раз выше, чем у здоровых. Уропротеины представлены гетерогенной группой белков, большинство которых имеют нейтральный и слабо основной характер и по молекулярной массе соответствуют иммуноглобулинам и их фрагментам. Впервые получены моноспецифические антисыворотки к легким цепям иммуноглобулинов КРС, пригодные для идентификации свободных легких цепей иммуноглобулинов. Впервые выделены и идентифицированы белковые фракции уропротеинов: полные молекулы теох, 1802, тяжелые и легкие цепи иммуноглобулинов больного лейкозом КРС. Впервые в моче больных лейкозом животных обнаружены специфические антитела к антигенам р24 и бр70 вируса лейкоза КРС.

Разработанная модификация турбидиметрического метода для количественного определения уропротеинов крупного рогатого скота может служить дополнительным тестом при диагностике лимфопро-лиферативных заболеваний. Метод легко воспроизводим, дает возможность определить белок в нативной моче. Модифицированный метод внедрен на кафедре внутренних и инфекционных болезней в Сельскохозяйственном институте Эстонской ССР и на кафедре терапии, клинической диагностики и фармакологии Литовской ветеринарной академии. Моноспецифическая антисыворотка к легким цепям иммуноглобулинов крупного рогатого скота используется в Лаборатории иммунологии и иммунохимии Института биохимии АН Литовской ССР с целью выявления в сыворотке крови и в моче свободных легких цепей иммуноглобулинов больных лейкозом животных.

На защиту выносятся следующие основные положения:

— Модификация турбидиметрического метода является основой для количественного определения уропротеинов здоровых и больных лейкозом животных.

— Содержание уропротеинов в моче больного лейкозом крупного рогатого скота намного выше (в,-7−8 раз), чем у здорового.

— Уропротеины больных лейкозом животных являются гетерогенными белками, большинство которых по электрическому заряду и молекулярной массе соответствует белкам иммуноглобулиновой природы,.

— Полученные моноспецифические антисыворотки к легким цепям иммуноглобулинов крупного рогатого скота являются специфическими и могут быть использованы при изучении качественного состава уропротеинов.

— При лейкозе крупного рогатого скота происходят изменения в синтезе иммуноглобулинов, отражающиеся на составуропротеинов.

I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

I. Современное представление об иммунологической реактивности организма при лейкозе крупного рогатого скота.

Биологический аспект проблемы лейкоза, особенно лимфо-идного происхождения, заключается в том, что развитие злокачественного процесса поражает кроветворную ткань, в которой в основном происходит развитие и дифференциация клеток иммуно-компетентной системы организма. Открытие в последние годы вируса лейкоза крупного рогатого скота (ВЛКРС) (j. Milier, м. Van der Matten, 1979; Р. Кукайн, 1979) и существование вируса, вызывающего лейкозы человека (r. Pimentel, 1979; r. Lewin, 1981; r. Hehlman et al., 1983), явилось важным стимулом к расширению исследований в области лейкозов. В связи с тем, к числу важнейших положений современной иммунологии относится понятие иммунитета как системы защиты организма ко всему генетически чужеродному. Однако иммунный ответ на «чужое» представляет собой сложный процесс, регуляция которого осуществляется различными механизмами.

С помощью иммунологических тестов (реакция иммунодиффузии в агаре, реакция непрямой иммунофлюоресценции, реакция связывания комплемента) у коров, больных спонтанным лейкогом, а также у животных, зараженных ВЛКРС, выявлены специфические антитела к гликопротеидному (sp 70) и внутреннему (р 24) антигену онкорновируса крупного рогатого скота. Известно, что специфические антигены ВЛКРС присутствуют не только в сыворотке, молозиве, молоке (J. Ferrer, 1979), но и в моче животных.

Cp. Gupta, F. Ferrer, 1980). Обычно большие количества специфических антигенов можно обнаружить в составе иммунных комплексов (ИК) (r. ееimer et ai., 1981). Получены также экспериментальные данные, свидетельствующие о том, что данный вирус может распространяться среди животных горизонтально разными путями — главным образом через молоко, молозиво, при внутрикожной иннокуляции (p. Gupta, F. Ferrer, 1982; Э. Адо-мавичюс и др., 1978; В. Бусол и др., 1982).

При изучении вирусной этиологии опухолей и лейкозов животных накапливается все больше данных о том, что канцерогенный эффект вирусов проявляется в зависимости от иммунологического состояния организма (w. Matthaues, о. straub, 1975), воздействия стрессовых факторов и т. д. Также имеются данные, что отдельные породы и линии животных имеют более выраженную генетическую устойчивость к разным видам опухолей и лейкозов (А. Лактионов и др., 1979; В. Бергольц, 1979; м. Burtidge et al., 1979).

Исследования естественного неспецифического иммунитета организма к инфекции и возможностей его стимуляции является актуальной проблемой как в теоретическом, гак и практическом аспекте. Естественный иммунитет определяется степенью неспецифической резистентности организма к инфекции, с одной стороны, и способностью распознавать «свое» и «чужое», с другой (т. Rajan, 197зR• Rich, i93i). Главную роль в этих процессах играют антитела, синтез и продукция которых представляют собой сложный многоэтапный процесс клеточных коопераций в иммунной системе, индуцированных антигенным стимулом.

Высокая иммунологическая специфичность контролируется и обеспечивается различными субпопуляциями Ти В-лимфоцитов. На поверхности Ти B-лимфоцитов существует большое количество белковых структур и различных детерминант (g. Ross, 1979;

D. Masson, 1980).

При реализации иммунного ответа Т-система осуществляет клеточные реакции, эффектом которых является сенсибилизированный антигеном лимфоцит (В., Лесков и др., 1977; Б. .Брондв, 1980). В настоящее время существуют убедительные доказательства о наличии иммуноглобулиновых детерминант .на поверхности В-лимфоцитов животных и человека, с помощью которых ишунокомпв-тентные клетки распознают антигены и участвуют в реализации иммунного ответа (В. Бергольц,, 1979; Р. Винчестер, С. Фуаро, 1980). В том случав В-система обусловливает гуморальный иммунитет, т. е. индуцирует и синтезирует специфические антитела к данному антигену ('D. Hetzelberg, К. Eichman, 1932).

Развитие лимфопролиферативных заболеваний тесно связано с функциональным состоянием клеточного и гуморального иммунитета. К настоящему времени опубликовано много работ, указывающих на снижение клеточных и гуморальных факторов системы естественной защиты организма при лейкозах (Ю. Уманский, 1974; В. Бусол, В. Колосовский, 1976). Предполагается (и. vviison, G. Nassau, 1971; А.. Цвейвах, 1978), что лимфоидные клетки крови при хроническом лимфолейкозе (ХЛЛ) в основном относятся к популяции В-лимфоцитов. При В-лимфолейкозах отмечается депрессия синтеза иммуноглобулинов, хотя абсолютное содержание В-лимфоцитов не снижено. Однако некоторые исследователи высказываются в пользу Т-клеточного происхождения ХЛЛ (D. Ре-гега, G. Pegrum, 1974).

Одним из компонентов иммунного ответа является образование иммунных комплексов (ИК), которые в иммунной системе образуются при взаимодействии антитела с антигеном. В настоящв0 время большое значение придается изучению ИК, циркулирующих в крови при целом ряде заболеваний. При этом основное внимание уделяется изучению биологической активности и патогенетической роли ЙК в развитии болезни с учетом роли иммунной системы (N. Carpentier et al., 1982; S. Ritzman, J. Daniels, 1982).

Известно лишь несколько работ, в которых исследовались ЦИК сыворотки крови больных лейкозов животных (в. Мауг et al., 1982; Б. Бражюнене и др., 1982). По мнению Гивена (м. Giwen, 1981), ИК являются одной из причин повреждения почек.

На основе литературных данных следует отметить, что нарушение иммунологической реактивности при злокачественных заболеваниях вероятнее всего является суммарным результатом поражения Т—, B-лимфоцитов и других клеток. При лейкозной патологии превращение нормальной клетки в злокачественную может произойти на любом этапе их дифференцировки и созревания.

выводы.

1. Разработана модификация турбидиметрического метода для количественного определения уропротеинов крупного рогатого скота, основанная на осаждении белков 8%-ой сульфосалици-ловой кислотой в присутствии 0,02% раствора агарозы. Метод обладает хорошей качественной воспроизводимостью, дает возможность провести анализ в нативной моче и может служить дополнительным гестом при диагностике лейкоза крупного рогатого скота.

2. Модифицированным турбидиметрическим методом установлено, что содержание уропротеинов у больных лейкозом животных в 7−8 раз выше, чем у здоровых.

3. Биохимическими методами показано, что уропротеины представлены гетерогенной группой белков, большинство которых имеют нейтральный и слабо основной характер и по молекулярной массе соответствуют иммуноглобулинам и их фрагментам.

Полученная моноспецифическая антисыворотка к легким цепям иммуноглобулинов крупного рогатого скота пригодна для изучения иммунохимических свойств уропротеинов и идентификации свободных легких цепей иммуноглобулинов в моче и сыворотке крови.

5. Иммунохимическими методами установлено, что при лейкозе крупного рогатого скота уропротеины содержат белки имму-ноглобулиновой природы: полные молекулы даг, 1502 и их фрагменты — тяжелые и легкие цепи иммуноглобулинов.

6. В моче больного лейкозом крупного рогатого скота выявлены специфические антитела к антигенам р24 и в р70 вируса лейкоза крупного рогатого скота и установлено присутствие специфических антител к антигену р24 в белковой фракции .

7. Изменение белкового состава мочи больных лейкозом животных связано с нарушением иммунокомпетентной системы.

ЗАКЛЮЧБНИБ.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А60Л0 В Г. И., Карамова Э. Р., Андреева Н. Е., Ушаков A.A., Чернохвостова Е. В., Герман Г. П. Моноклональные легкие цепи в моче больных хроническим лимфатическим лейкозом. — Иммунология, 1983, № б, с. 33−37.
  2. Э.Б., Тамошгонас В. И., Садаускас П. Б. О серологическом обследовании крупного рогатого скота частного сектора и лейкозного изолятора в Литовской ССР. В сб.: Теоретические и практические вопросы ветеринарии. Тарту, 1978, с. 82−86.
  3. П. Иммуноэлектрический анализ белков человеческой сыворотки. Биохимия, 1957, т. 22, с. 49−59.
  4. , В.М. Некоторые аспекты иммунологии лейкозов. В сб.: Проблемы экспериментальной онкологии и лейкозов человека и животных. М.: Колос, 1979, с. 252−259.
  5. Э.Г., Чернохвостова Е. В., Баталова Т. Н., Першани-на А.Н., Полоцкая Т. М., Герман Г. Л. Случай d -миеломы. -В сб.: Лейкозология, Рига, 1976, в. У, с. 88−90.
  6. .А., Скерайтите А. Ю., Чяпулявичюс М. М., Мика-лаускене Г.Ю. Циркулирующие иммунные комплексы в сыворотке-юзкрови больных лейкозом коров. ВИНИТИ, М., Деп. 1982, № 4925−82, с. 12.
  7. .Д. Субпопуляции Т-лимфоцитов человека и их су-пресс орные функции. Терапев. архив, 1980, № 9, с. 120 131.
  8. В.А., Колосовский В. М. Реактивности крупного рогатого скота при лейкозе. В сб.: Меры борьбы с лейкозом крупного рогатого скота, 1976, с. 94.
  9. A.B. В кн.: Основы иммунологии, Киев, Верша ш., 1975, с. 319.
  10. Л., Стьгоарда М. В кн.: Образование антител, М., «Мир», 1983, с. 196.
  11. Л.Н., Пушкарев И. А., Яворковский Л. И. Выявление в крови нескольких гомогенных иммуноглобулиновых компонентов (парапротеинов). Иммунология, 1981, № 5, с. 6873.
  12. Д.Н., Тарханова И. А., Кульберг А. Я. Выделение и иммунохимический анализ продуктов расщепления q"глобулина, содержащихся в сыворотке частично гепатэктомированных кроликов. Бгол. экспер. биол. и мед., 1976, XXXI, № 3, с. 328−330.
  13. P.A., Нагаева Л. И., Чапенко С. В. О выявлении антител к БЛВ у крупного рогатого скота в хозяйствах Литовской ССР. В сб.: Теоретические и практические вопросы ветеринарии. Тарту, 1978, с. 61−66.
  14. P.A. Новые данные о вирусо-генетической природе лейкоза крупного рогатого скота. В сб.: Этиология и иммунодиагностика лейкоза крупного рогатого скота. Рига, «Зинатне», 1979, с. 7−12.
  15. А.Я., Евнин Д. Н. Регуляция биосинтеза промежуточными продуктами катаболизма иммуноглобулинов. Успехи сов. биол., 1979, т. 88, вып. 1(4), с. 67−76.
  16. В.П., Проценко Б. А., Чернявский Е. И. О пред-натурационном состоянии парапротеина g . В сб.: Лейко-зоология, в. У, Рига, 1976, с. 16−18.
  17. В.П., Чередеев А. Н., Соловьев В. В. Выделение супрессорных факторов лимфоцитов мышей при контакте с син-генными и ксигенными эритроцитами. Бюл. экспер. биол. мед., 1977, № 3, с. 308−310.
  18. Литман Г .В-, Год P.A. В кн.: Иммуноглобулины. «Мир», 1981, с. 495.
  19. А.Б., Пешкус Ю. К. Количественное исследование иммуноглобулинов сыворотки крови крупного рогатого скота больного лимфолейкозом при использовании стандартной сыворотки. ВИНИТИ, М., Деп. № 352−383, 1982.
  20. P.C. В кн.: Биохимия антител. М., «Наука», 1966, с. 305.
  21. Р.Л., Шаханина К. Л., Журавлев B.C., Гаврилов S.M. Определение субклассов моноклональных igs человека и типа легких цепей с помощью специфических антисывороток. --К.: Микробиол., эпидемиол. и иммунол., 1978,4, с. 67−73.
  22. Ю.К., Садаускас П. Б. Изменение количества иммуноглобулинов крови крупного рогатого скота при лейкозе (2. Содержание jgs в сыворотке крови). Труды АН ЛитССР, серия В, т. 42(72), 1975, с. 103−108.
  23. Ю.К., Гирюнас Г. Ю., Садаускас П. Б. Случаи парапро-теинемии класса 3&G у крупного рогатого скота. В сб.: Лейкозология, 1976, вып. У, с. II2-II3.
  24. Ю.К., Садаускас П. Б., Тамошюнас В. И. Иммунохими-ческиб признаки парапротеинемии при лейкозе крупного рогатого скота. В сб.: Этиология и иммунодиагностика лейкоза крупного рогатого скота. Рига, «Зинатне», 1979, с. 147−149.
  25. Ю.К., Моркунас А. Б. Взаимодействие иммуноглобулинов-10 6крупного рогатого скота со стафилококковым протеином А, В сб.: Цитологическое, иммунологическое и биохимическое изучение лейкозной клетки. Вильнюс, 1983, с. II0-II9.
  26. И.А., Велик Л. В., Блумберга И. А. Уропротеины у больных лимфопролиферативными заболеваниями. В сб.: Патогенез, лечение и эпидемиология лейкозов. Материалы Всесоюзного симпозиума по пробл. лейкозов. Рига, «Зинатне», 1971, с. 98−100.
  27. И.А., Зариныш Э. В., Гусева Л. Н., Борисов Л. Л. Электрофорез белков сыворотки крови на цетатцелдюлозных пленках. Методические рекомендации. Рига, 1977, с. 8.
  28. И.А. О роли некоторых рзиохимических, в частности элекгрофоретических, методов исследования в диагностике парапротеинемий. В сб.: Проблемы экспериментальной онкологии и лейкозов человека и животных. М., «Колос», 1979, с. 321−322.
  29. Н.Т., Мегедь Б. Ф., Короткоручко В. П. Состав исвойства иммуноглобулина у крупного рогатого скота при лимфолейкозе. Укр. биохим. журн., 1979, № I, 51, с. 5052.
  30. О.В. Иммуноглобулины как модель для решения некоторых проблем молекулярной биологии. Мол. биол., 1977, I. 10, № 10, с. 42−134.
  31. Ю.А. В кн.: Иммунологическая реактивность при раке. К., «Здоровье», 1974, с. 239.
  32. A.C. Некоторые характеристики Т- и В-лимфоцитов крови здоровых лиц и больных лимфопролиферативными заболеваниями. Автореф. канд. дисс. мед. наук. Л., 1978, с. 16.
  33. ИД., Пушкарев И. А., Парурга М. Л. Исследование белкового состава мочи здоровых лиц. В кн.: Морфология, биохимия в клинике лейкозов. Рига, «Зинатне», 1974, с. 154 160.
  34. Элксне И.1., Яворковская Е. К., Пушкарев И. А., Блумберга
  35. Л.И., Пушкарев И. А., Велик Л. В., Поддубная Б. В. О парапротеинурии у больных хроническим лимфолейко-зом и лимфоретикулозом. В кн.: Вопросы лейкозологии I, Рига, «Зинатне», 1969, с. 253−257.
  36. Л.И., Кондрашова М. Я., Поддубная Е. В., Блум-берге И.А. Иммунохимическая характеристика уропротеинов при хроническом лимфолейкозе и лимфоретикулозе. -Вопросылбйкозологии I, Рига, «Зинатне», 1969, с. 259−267.
  37. Л.И., Пушкарев И. А. Парапротеинемия при хроническом лимфолейкозе. Проб, гематол. и перелив, крови. 1970, 15, 10, с. 43−49.
  38. Л.И. Болезнь тяжелых цепей. В кн.: Морфология, биохимия и клиника лейкозов. Рига, «Зинатне», 1974, с. 182−190.
  39. Е.К., Яворковский Л. Й., Блумберге И. А., Кондра-шова М.Я. «Атипичная» локализация легких цепей (белка Бенс-Джонса) в иммунофореграмме сыворотки крови больных миеломной болезнью. В сб.: Лейкозология, вып. 1У, Рига, 1975, с. 115-II9.
  40. Л.И., Пушкарев И. А., Черникова Р. Г. О методике количественного определения белка Бенс-Джонса в моче. -В сб.: Лейкозология, вып. У, 1976, Рига, с. 54−56.
  41. Л.И. В кн.: Парапротеинемия и ее клиническое значение, «Звайгзне», 1981, с. 255.
  42. Anderson N. G., Anderson N. L., Tollaksen S. L. Proteins of Human Urine. Concentration and Analysis by Two-Dimensional Electrophoresis. Clin. Chem., 1979, vol. 25, N 7, p. 1199−1210.
  43. Arora A. K., Tripathi D. N., Klinger A. H. et Myers W. L. Quantitation and Development of Immunoglobulins in Bovine Tears. Microbiol. Immunol., 1977, vol. 21, N 9, p. 539−544.
  44. Askonas B. A., Williamson A. R. Balanced Synthesis of Light and Heavy Chains of Immunoglobulin G. Nature, 1967, vol. 216, n 5112, p. 264−267.
  45. Awdeh Z. L., Williamson A. R., Askonas B. A. Heavy and Light Chains of A Homogeneous Immunoglobulin G. PEBS Lett.,-1 091 969, vol. 5, N 4, p. 275−278.
  46. Barsanti J. A., Finco D. R. Protein Concentration in Urine of Normal Dogs. Amer. J. Vet. Res., 1979, vol. 40, N 11, p. 1583−1588.
  47. Bennet C., Cooke K. B. Further Characterization of A Melanoma-Specific Protein From Human Urine. Brit. J. Cancer, 1980, vol. 41, N 4, p. 734−744.
  48. Bergard I., Peterson P. Polymeric Forms of Free Normal Kappa and Lambda Chains of Human Immunoglobulins. J. Biol. Chem., 1969, vol. 244, N 16, p. 4299−4307.
  49. Bermer G. M. and Putnam F. W. Polymerism, Polymorphism and Impurities in Bence Jones Proteins. Biochim. et Biophys. Acta, 1964, vol. 86, N 2, p. 295−301.
  50. Bertolini M. J., Stryker M. M. and Horowitz M. S. The Applicabilities of Sodium Dodecylsulfate Polyacrylamide Gel Electrophoresis for the Quantitation of Fragments in Immune Serum Globulin Preparations. — Vox Sang., 1980, vol. 39, N 2, p. 250−257.
  51. Bevan M. J., Parkhouse R. M. E., Williamson A. R. and Askonas B. A. Biosynthesis of Immunoglobulins. «Progress in Biophysics», Pergamon Press, 1972, vol. 25, p. 131−162.
  52. Bex F., Bruck C., Mamerickx M., Portetelle D., Ghysdael J., Cleuter Y, Leclerg M., Dekegel D., Burny A. Humoral Antibody Response to Bovine Leukemia Virus Infection in Cattle and Sheep. Cancer Res., 1979, vol. 39, N 3, p. 1118−1123.
  53. Boesken W. H. SDS-PAA-gel-electrophoresis (SDS-PAGE) of Urinary Proteins. Correlation of Different Protein Patterns to Renal Protein Clearances and to Renal and Extra-renal Diseases. Electrophoresis, 1981, Walter de Gruyter and CO,-ho1. Berlin .
  54. Bouvet J. P., Feingold J., Oriol R., Liacopoulos P. Statistical Study on Double Paraproteinemias. Evidence for a Common Cellular Origin for both Myeloma Globulins. Biomedicine, 1975, vol. 22, N 4, p. 517−523.
  55. Bouvet J. P., Buffe D., Oriol R. and Liacopoulas P. Two Myeloma Globulins IgGl-k and IgGl- from a Single Patient (Im). II. Their Common Cellular Origin Revealed by Immunofluorescence Studies. Immunol., 1976, vol. 27, N, p. 1095−1116.
  56. Brambell P. W. R. The Transmission of Passive Immunity from Mother to Young. New York, 1970, Elsevier Publishing Company, Bundschuh Gerhard «Self» Konsignation -ein theoretischen Tole-rankonzept. Berlin, Humboldt Univ., 1980, 58 s.
  57. Butler J. E. A Review of the Bovine Immunoglobulins. Symposium. Bovine Immune System. — J. Dairy Sei., 1971, vol. 54,1. N 9, p. 1315−1318.
  58. Butler J. E. Bovine Immunoglobulins. A Review. J. Dairy Sei., 1969, vol. 52, N 12, p. 1895−1909.
  59. Burridge M. I., Wilcox C. I., Henneman I. M. Influence of Genetic Factors on the Susceptability of Cattle to Bovine Leukemia Virus Infection. Eur. J. Cancer, 1979, vol. 15, N 11, p. 1395−1400.
  60. Buxbaum J. Hypervisocisty Syndrome in Dysproteinemia.- Amer. J. Med. Sei., 1972, vol. 264, N 1, p. 123−128.
  61. Carpentier N. A., Denis M. D., Fiere D. M., Schuii D., Lange
  62. G. T., Lambert P. H. Circulating Immune Complexes and the Prognosis of Acute Myeloid Leukemia. New Engl. J. Med., 1982, vol. 307, N 19, p. 1174−1180.
  63. Dalai F. R. and Winsten S. Double Lidght-Chain Disease. A Case
  64. Report. Clin. Chem., 1979, vol. 25, N 1, p. 190−192.
  65. Dammaco F. and Waldenstrom J. Serum and Urine Light Chain levels in Beningn Monoclonal Gammapathies. Multiple Myeloma and Waldenstrom’s Macroglobulinaemia. Clin. Exp. Immunol., 1968, vol. 3, N'6, p. 911.
  66. Davies B. J. Disc electrophoresis. Part II. Clinical Applications. Ann. N. Y. Acad. Sci., 1964, vol. 121, N 2, p. 404 427.
  67. Ducan J. R., Wilkie B. N., Hiestand P., Winter A. J. Serum and Secretory Immunoglobulins of Cattle. Characterization and Quantitation. J. Immunol., 1972, vol. 108, N 4, p. 965−973.
  68. Edelman G. M. Dissociation of /-globulin. J. Amer. Chem. Soc., 1959, vol. 81, N 12, p. 3155−3156.
  69. Edelman G. M., Gaily J. A. The Nature of Bence Jones Proteins. Chemical Similarities to Polypeptide Chains of Myeloma Globulins and Normal / -globulins. J. Exp. Med., 1962, vol. 116, N 2, p. 207−227.
  70. Endresen C. The Binding to Protein A of Immunoglobulin G and of Fab and Fc fragments. -Acta path, microbiol. Scand. Sect., 1979, c. 87, N 1, p. 185−189.
  71. Ferrer J. F. Bovine Leukosis. Natural Transmission and Principles of Control. J. Amer. Vet. Med. Assoc., 1979, vol. 175, N 12, p. 1281−1286.
  72. Fey H. Light Chains, Fab and F (ab)2 from Bovine IgG. Immuno-chem., 1977, vol. 14, N 1, p. 99−106.
  73. Fleischman J. B., Pain R. H., Porter R. R. Reduction off -Globulins. Arch. Biochem. Biophys., suppl. 1, 1962, p. 174−180.
  74. Franklin E. C. Structural studies of Human ^ -globulin
  75. G globulin). J. Exp. Med., 1964, vol. 120, N 5, p. 691 709.
  76. Franklin E. C., Lowenstein J., Bigelow B., Meltzer M. Heavy Chain Disease a New Disorder of Serum Gamma Globulins. Report of the First Case. — Amer. J. Med., 1964, vol. 37,1. N 2, p. 332−350.
  77. De Fronzo R. A., Humphry R. L., Wright J. R. and Cooke C. R. Acute Renal Failure in Multiple Myeloma. Medicine, 1975, vol. 54, N 1, p. 209−212.
  78. Gallango M. L., Suinaga R. and Ramirez M. Bence Jones Myeloma with a Tetramer of Kappa-Type Globulin in Serum. Clin. Chem. 1980, vol. 26, N 12, p. 1741−1744.
  79. Gaily J. A., Edelman G. M. Protein-Protein Interaction Among Polypeptide Chains of Bence-Jones Proteins and Human -globulins. J. Exp. Med., 1964, vol. 119, N 5, p. 817−836.
  80. Garver F. A., Chang L. S., McQuire B. Structural Characterization of? f -Heavy Chain Disease Protein Baz: Heterogeneity of the Constant Region. Immunochem., 1977, vol. 14, N 9/10, p. 667−673.
  81. Gershwin L. J., Dyger B. S. Development of a Semiautomated Microassay for Bovine Immunoglobulin E: Definition and Stan-dartization.- Amer. J. Vet. Res., 1983, vol. 44, IT 5"p. 891−895.
  82. Gordon J., Hawlet A. R. and Smith J. L. Free Light Chain Synthesis by Neoplastic Cells in Chronic Lymphocytic Leukemia and non-Hodgkin's Lymphoma. Immunol., 1978, vol. 34, N 3, p. 397- 404.
  83. Gupta P., Ferrer J. F. Expression of Bovine Leukemia Virus Genome is Blocked by a 1? onimmunoglobulin Protein in Plasma from Infected Cattle. Science, 1982, vol. 215, N 4531, p. 405−407.
  84. Hehlmann R., Schetters H., Erfle V. and Leib-Mosch C. Definition and Biochemical Characterization of Antigens in Human Leukemic Sera that Cross-React with Primate C-Type Viral Proteins (Mr. 30.000) Cancer Res., 1983, vol. 43, N 1, p. 392−399.
  85. Hemmingsen L., Skaarup P. Diagnostic value of a test-strip in detecting increased urinary excretion of albumin, IgG and B2-microglobulin in patients with suspected proteinuria. Scand. J. Clin. Lab. Invest., 1981, vol. 41, N 5, p. 785−789.
  86. Hetzelberg D., Eichmann K. Genetic Controle of B-cell Function. Two Genes Determine the Magnitude of Antibody Response of Inbred Mice to Red Blood Cells. J. Immunol., 1982, vol.160,1. N 5, p. 454−471.
  87. Hunt J. S., McGiven A. R. ImmunelComplex Renal Disease, Immunological Investigation of Renal Disease. Edinburgh, London and N. Y., 1982, p. 63−64.
  88. Hurvitz A. I., Kehoe J. M., Capra J. D., Prata R. Bence Jones
  89. Proteinemia and Proteinuria in a Dog. J. A. V. M. A., 1971, v vol. 159, N 8, p. 1112−1116.
  90. Jacobs R. M., Ovalli V. E., Wieke B. N. Serum Electrophoresis and Immunoglobulin Concentrations in Cows with Lymphoma. -Amer. J. Vet. Res., 1980, vol. 41, N 12, p. 1942−1946.
  91. Jackson S. G. and McCandles E. L. Simple, Rapid Turbidometric Determination of Inorganic Sulfate and for Protein. Anal. Biochem., 1978, vol. 90, N 2, p. 802−808.
  92. Josephson R. V., Mikolajick E. M., Sinha D. P. Gel Isoelectric Focusing of Selected Bovine Immunoglobulins. J. Dairy Sci., 1972, vol. 55,? 10, p. 1508−1510.
  93. Kelly R. H., Schall M. A., Harwey W. S., Deveny A. G. Qualitative Testing for Circulating Immune Complexes by Use of Zone Electrophoresis on Agarose. Clin. Chem., 1980, vol. 26, U 3, p. 396−402.
  94. Kobayashi K. Studies on Human Secretory IgG Comparative Studies of the IgA Bound Secretory Piece and the Free Secretory Piece Protein. — Immunochem., 1971, vol. 8, p. 785−800.
  95. Kyle R. A. and Bayrd E. D. The Monoclonal Gammopathies. Multiple Myeloma and Related Plasma Cell Disorders. Charles C. Thomas — Publisher, Springfield, Illinois, USA, 1976.
  96. Kyle R. A., Maldonado J. E., Bayrd E. D. Idiopathic Bence Jones Proteinuria. A Distinct Entity. Amer. J. Med., 1973, vol. 55, N 2, p. 222−226.
  97. Kyle R. A. Bence Jones Proteins. Diagnostic and Clinical
  98. . N. Y., 1982, A. R. Lias., 150 Fifth Avenue, p. 261−295.
  99. Ladefoged A. J., Vielsen B. and Pedersen K. Akut Nyreinsu-fficien Ved Myelomatose. Ugeskr. Laeger, 1970, vol. 132, N 5, p. 641−645.
  100. Lakshmi T. S., Handi P. K. Dissociation, Aggregation of Sesame and Globulin in Nonionic Detergent Solution. Int. J. Peptide Protein Res., 1978, vol. 12, N 4, p. 197−203.
  101. Laurell C. B. Complexes Formed In Vivo Between Immunoglobulin Light Chain Kappa Prealbumin and Alpha 1-Antitrypsin in Myeloma Sera. Immunochem., 1970, vol.7, N 4, p.461−466.
  102. Lebreton J. P., Fontaine M., Rousseaux J., Yonou P., Hevez D., Rivot-Peran L., Bernard J. P. Detected IgG and IgG2 in Patient with an IgG Subclass Imbalance. Clin. Exp. Immunol., 1982, vol. 47, N 1, p. 206−216.
  103. Lewin R. Hew Reports of a Human Leukemia Virus. Science, 1981, vol. 214, N 4520, p. 530−548.
  104. Lisowsky I. M., Janush B. Immunoglobulins of Colostrum. IV. Comparative Studies of Bovine Serum and Colostral IgGl and IgG2. Immunochem., 1975, vol. 12, IT 2, p. 167−172.
  105. Marcu K. B. Immunoglobulin Heavy-Chain Constant Region Genes. Cell, 1982, vol. 29, N 3, p. 719−721.-116 115. Mason D. Y. T Cell Surface Immunoglobulins and its Function. J. Pathol., 1980, vol. 13, N 3, p. 287−296.
  106. Matthaeus W., Kaaden 0. R., Franzel B. and Schlotterer E. Identification and Behaviour of the Precipitating BLV Antibodies in Sera of Leukotic Cattle. Int. J. Cancer, 1978, vol. 22, Ж 1, p. 166−173.
  107. Matthaeus W. and Straub 0. C. Das Serum Globulinbild bei Leukosekranken Rindern und Schafem.- Zentralbl. Veterina-ermed. В., 1975, В. 22, s. 758−763.
  108. McElderry L. A., Tarbit I. F. and Cassells-Smith A. J. Six Methods for Urinary Proteins Compared. Clin. Chem., 1982, vol. 28, N 2, p. 356−360.
  109. Mehta P. D. and Tomasi Т. B. Comparative Studies of Mammalian Immunoglobulins.- Federation Proc., 1969, vol. 28, N 2, p. 820.
  110. Mestecky J., McGhee J. R., Crago S. S., Jackson S., Killian M., Kiyono H., Babb J. L., Michalek S. M. Molecular-Cellular Interactions in the Secretory IgA Response. Res. J. Reticu-loendothel. Soc., 1980, vol. 28, N 6, p. 45−60.
  111. Miller J. M., VanderMaaten M. J. A Complement-fixation Test for the Bovine Leukemia (C-type) Virus. J. Nat. Cancer Inst., 1974, vol. 53, N 6, p. 1699−1702.
  112. Miller J. M., Van der Maaten M. J. Invectivity Tests of Secretions and Excretions from Cattle Infected with Bovine1. ukemia Virus. J. Nat. Cancer Inst., 1979, vol. 62, N 2, p. 425−428.
  113. Milstein C. Disulfide Bridges and Dimers of Bence Jones Protein. J. Molec. Biol., 1964, vol. 9, N 6, p. 836−845.
  114. Mogensen C. E., Soiling K. Studies on Renal Tubular Protein Reabsorption. Partial and Near Complete Inhibition by Certain Amino Acids. Scand. J. Clin. Lab. Invest., 1977, vol. 37,1. N 4, p. 477−482.
  115. Mulli J. C., Balant L., Giromini M. and Fabre J. Analysis of Proteinuria in Health and Disease Using Dodecyl Sulphate-Acrylamide Gel Electrophoresis. Europ. J. Clin. Invest., 1974, vol. 4, N 2, p. 253−259.
  116. Murphy P. A., Osebold J. W. and Aalund 0. Physical Heterogeneity of Bovine Globulins. Characterization of IgM and IgG Globulins. Archiv. Biochem. Biophys., 1965, vol. 112, N 1, p. 126−136.
  117. Niezgodka M., Lisowski J. Immunoglobulins of Colostrum. Localization of Structural Differences between Serum and Colostrum Ovine and Bovine IgGl and IgG2 Immunoglobulins.- Arch. Immunol, et Ther. Exp., 1981, vol. 29, N 3, p. 305−321.
  118. Nurmi T., Uhari M., Linna S., Silvennoinen-Kassinen S., Kaske-la M., Kustu J., Tiilikainen A. Immune Function in Patients with Chromosome Deletions. Clin. Exp. Immunol., 1982, vol. 48, N 1, p. 179−185.
  119. Ornstein L. Disc Electrophoresis. Background and Theory. -Ann. NY Acad. Sci., 1964, vol. 121, N 2, p. 321−349.
  120. Payne R. B. The Controlling Affect of Carbohydrate in Human, Rabbit and Bovine IgG on Proteolyses by Papain.- Biochem. J., 1969, vol. Ill, N 4, p. 473−478.
  121. Perera D. J. B., Pegrum G. D. The Lymphocyte in Chronic Lymphatic Leukaemia. Lancet, 1974, vol. 1, N 7815, p. 12 071 209.
  122. Pesce A. J. Methods Used for the Analysis of Proteins in the Urine. Nephron, 1974, vol. 13, N 1, p. 93−104.
  123. Pierson J., Darley T., Stewenson G. T., Virgi M. Monoclonal Immunoglobulin Light Chains in Urine of Patients with Lymphoma. Brit. J. Cancer, 1980, vol. 41, N 5, p. 681−688.
  124. Pimentel R. Human Oncovirology. Biochim. et Biophys. Acta, 1979, vol. 560, N 1, p. 169−216.
  125. Poljak R. J., Amzel L. M., Avey H. P., Chen B. L. Phizacker-ley R. P., Saul F. Three-Dimensional Structure of the Fab fragment of a Human Immunoglobulin at 2.8-& Resolution. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1973, vol. 70, N 11, p. 3305−3310
  126. Putnam P. W., Easley C. W., Lynn L. T., Ritchie A. E., Phelps R. A. The Heat Precipitation OX Bence Jones Proteins. I. Optimal Conditions. Arch. Biochem. and Biophys., 1959, vol. 83, N 1, p. 115−130.
  127. Rajan T. V. An Introduction to Immunobiology. II. The Immune Response (Second of three parts). Allergol. et Immuno-pathol., 1978, vol. 6, N 5, p. 445−462.
  128. Rennke H., Venkatachan M. A. Glomerular Permeability: in Vivo Tracer Studies with Polyanionic and Polycationic Ferritins. -Kidney Int., 1977, vol. 11, N 1, p. 9−16.
  129. Rich Robert R. Cellular and Molecular Aspects of Immunological Regulation* Cancer Bull., 1981, vol. 33, N 5, p. 192 196.
  130. Riha I., Haskova V., Kaslik J., Maierova M., Stransky J. The Use of Polyethyleneglycol for Immune Complex Detection in Human Sera. Mol. Immunol., 1976, vol. 16, N 3, p. 489−493.
  131. Ritzmann S. E., Daniels J. C. Immune Complexes: Characteristics, Clinical Correlations and Interpretive Approaches in the Clinical Laboratory. Clin. Chem., 1982, vol. 28, N 6, p. 1259−1271.
  132. Rodkey S. L. and Kimmell A. T. Characterization and Purification of a Bovine Bence Jones Protein. Immunochem., 1972, vol. 9, N 1, p. 23−28.
  133. Seon B. K., Gailani S., Henderson E. S. and Pressman D. Isolation and Characterization of 7 S IgG, -fragnent,-microglobulin and a Bence Jones Protein in Urine of a Patient with Plasma Cell Leukemia. Immunochem., 1977, vol. 14, N 10, p. 703−709.
  134. Seymour A. E., Thompson A. J., Smith P. S., Woodroffe A. J. and Clarkson A. R. Kappa Light Chain Glomeruloschlerosis in Multiple Myeloma. Amer. J. Pathol., 1980, vol. 101, N 3, p. 557−578.
  135. Sobol R. E., Astarita R. W., Chisari F. V., Griffiths J. C., Royston I. Use of Immunoglobulin Light Chain Analysis to Detect Bone Marrow Involvement in B-Cell Neoplasms. -Clin. Immunol. Immunopathol., 1982, vol. 24, N 1, p. 139−144.
  136. Soiling K. Normal Values for Free Light Chains in Serum in Different Age Groups. Scand. J. Clin. Lab. Invest., 1977, vol. 37, N 1, p. 21−25.
  137. Soiling K. Light Chain Polymerism in Normal Individuals, in Patients with Severe Proteinuria and in Normals with Inhibited Tubular Protein Reabsorption by Lysine. Scand. J. Clin. Lab. Invest., 1980, vol. 40, N 1, p. 129−134.
  138. Soiling K., Soiling J. and Romer F. K. Free Light Chains of Immunoglobulins in Serum from Patients with Rheumatoid Arhritis, Sarcodasis, Chronic Infections and Pulmonary Cancer. Acta Med. Scand., 1981, vol. 209, N 3, p. 473−477.
  139. Soiling K., Nielsen J. L., Soiling J., Ellegaard J. Free Light Chains of Immunoglobulins in Serum from Patients with Leukaemias and Multiple Myeloma. Scand. J. Haematol., 1982, vol. 28, N 4, p. 309−318. .
  140. Solomon A., Havemann K. Bence Jones Proteins and Light Chains of Immunoglobulins. XVII. Unique Susceptibility of Certain-Chains to Proteolysis by Human Granulocyte-derived Neutral Proteases. Immunochem., 1978, vol. 15, N 7, p. 453−458.
  141. Solomon A. Homogeneous (Monoclonal) Immunoglobulins in Cancer.-Amer. J. Med., 1977, vol. 63, N 1, p. 169−176.
  142. Solomon A. Bence Jones Protein and Light Chain of Immunoglobulins. Med. Progress, 1976, vol. 294, N 2, p. 91−98.
  143. Spielgelberg H., Weigle W. Q. The In Vivo Formation and Fate of Antigen Antibody Complexes Formed by Fragments and Polypeptide Chains of Rabbit G-antibodies. J. Exp. Med., 1966, vol. 123, N 6, p. 999−1012.
  144. Stevens R. H., Williamson A. R. Translation Control of Immunoglobulin Synthesis. I. Repression of Heavy Chain Synthesis. -J. Mol. Biol., 1973, vol. 78, N3, p. 505−516.
  145. Stevenson G. T. Further Studies of the Gamma-related Proteins of Normal Urine. J. Clin. Invest., 1962, vol. 41, N 5, p. 1190−1198.
  146. Stewens W. J., Bridts Ch. A Method for Rapid Determination of IgG-Containing Circulating Immune Complexes Using Polyethy-lenglycol and Radioactively Labeled Protein A. Immunol. Lett., 1981, vol. 3, N 1, p. 1−4.
  147. Strober W., Waldmann T. A. The Role of the Kidney in the Metabolism of Plasma Protein. Nephron., 1974, vol. 13, N 1, p. 35−66.
  148. Takeoka T., Gotoh F., Furumi K. and Mori K. Polyacrylamide-gel Disc Electrophoresis of Unconcentrated Urine Samples with Special Reference to Bence Jones Proteins Clin. Chim. Acta, 1976, vol. 71, N 1, p. 149−155.
  149. Tidstrom B. Quantitative Determination of Protein in Normal Urine. Scand. J. Clin. Lab. Invest., 1963, vol. 15, N 1, p. 167−172.
  150. Tomasi T. Immunol. Aspects Infertil. and Fertil. Regue Proc. Workshop St. Louis. N. Y., 1980, p. 23−31.
  151. Trainin Z., Nobel T. A., Klopfer U. Absence of Macroglobulin IgM in the Sera of Leukotic Cattle and the Diagnosis of Bovine Leukosis. Refer. Vet., 1968, vol. 25, N 2, p. 185−187.
  152. Trainin Z., Klopfer U. Immunofluorescent Studies of Lymph Nodes and Spleens of Leukotic Cattle for Cell Producing IgM and IgG.
  153. Gancer Res., 1971, vol. 31, N 12, p. 1968−1970.
  154. Trainin Z., Essex M. Immune Response to Tumour Cell in Domestic Animals. J. Amer. Vet. Med. Assoc., 1982, vol. 181 N 10, p. 1125−1133.
  155. Vaerman J. P. Comparison Between Several Mammalian IgA, including the Bovine. J. Dairy Sci., 1971, vol. 54, N 9, p. 1317−1318.
  156. Vanderlinde R. E. Urinary Enzyme Measurement in the Diagnosis of Renal Disorders. Ann. Clin. Lab. Sci., 1981, vol. 11,1. N 3, p. 189−201.
  157. J. A., Irjola K., Viljanen M. K., Klemi P., Kouvonen I. Ronnema T. -Heavy Chain Disease. Clin. Immunol. Immuno-pathol., 1980, vol. 17, N 4, p. 584−594″
  158. Willi A. R., Askonas B. A. Biosynthesis of Immunoglobulins. The Separate Classes of Polyribosomes Synthesizing Heavy and Light Chains. J. Mol. Biol., 1967, vol. 23, N 2, p. 201−216
  159. Wilson J. D. and Nassal G. J. V. Identification of Human T and B Lymphocytes in Normal Peripheral Blood and in Chronic Lymphocytic Leukaemia. Lancet., 1971, vol. 2, N 7728, p. 788−791.
  160. Wochner R. D., Strober iff. The Role of the Kidney in. the Catabolism of Bence Jones Protein and Immunoglobulin Fragment J. Exp. Med., 1967, vol. 126, N 2, p. 207−221.
  161. Wrigley C. Gel Electrofocusing a Technique for Analysing Multiple Protein Samples by Isoelectrofocusing. — Sci. Tools, 1968, vol. 15, N 1, p. 17−23.
  162. Yonezawa T., Kitani T., Tamaki T., Kanayama Y., Hiraoka A., Tarui S. Immunoglobulin Production and Secretion in Bence Jones Protein Myeloma and «Uonsecretory» Myeloma. Blut., 1982, vol. 45, N 2, p. 121−129.
  163. Zager R. A. Urinary Protein Markers of Tubulointerstitial Nephritis. Invest. Urology, 1980, vol. 18, N 3, p. 197−202.
  164. Zikan J. Interactions of Pig Fab Fragments with Protein A from Staphyloccocus Aureus. Folia Microbiol., 1980, vol. 25, N 2, p. 246−253.1. Цэ1. KSVL1. Р01. ШМАМ^и5М1К15ТЕЕКШМ1. ЕЕБТ!1. РОЬШЛШАЫОШЕ АКАЭЕЕМ1А202 400. Таг1ц, ИПа 12 Те1еГоп 75—100
  165. МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА СССР
  166. Предложенный метод является простым, быстрым, нетребующим сложной аппаратуры и дорогостоящих реагентов, а полученные нами результаты свидетельствуют об специфичности метода.
  167. Заведующий группой по изучению лейкозов крупного рогатого с^ота ЭСХА доц. Ю. А. Симоварт ^ <�¦-¿-Л- /?^ с ¿-с 1 Снаучно-исследовательской доц. А.Р. Сукамяги1. Ю. Симоварт тел. 320−251. ТГРА Мт". Т. ««ООО2ем'е8 о к i о
  168. СССР МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА
  169. НЕТШ УЕТЕВ1ИАНиО$ АШЕМШ ЛИТОВСКАЯ ВЕТЕРИНАРНАЯ АКАДЕМИЯ
  170. Кайпаа-22. Ь. Аботаи"ко 18, М. 6−03−83, 6−05−56,6.16−86, 6−17−51.
  171. Каунас 22, ул. Л. Адомауско 18, тел.: 6−03−83, 6 05−50,6.16−86, 6−17−511. Мг
Заполнить форму текущей работой

На отлично!