Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Исследование актин-миозинового мотора в скелетной мышце с помощью рентгеновской дифракции

Диссертация: Исследование актин-миозинового мотора в скелетной мышце с помощью рентгеновской дифракции
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Апробация работы. Основные результаты были доложены на Всероссийских рабочих совещаниях по биомеханике (Москва — Санкт-Петербург, 1999;2010) — на Международных симпозиумах «Биологическая подвижность: новые методы исследования» (Пущино, 2001, 2004, 2007, 2010) — V, VI, VIII, IX, X Всеросийской конференциях по биомеханике (Нижний Новгород, 2000, 2002, 2006, 2008; Саратов, 2010), X Всероссийском… Читать ещё >

Содержание

  • Общая характеристика работы
  • Список использованных обозначений
  • Глава 1.
  • Введение и обзор литературы
  • Глава 2. Объект и методы исследования
  • Глава 3. Интерференционное расщепление миозинового меридионального рефлекса
  • МЗ в активно сокращающихся интактных волокнах мышцы лягушки
  • Глава 4. Измерение упругих свойств миозиновых молекул в состоянии ригора с помощью дифракционной интерферометрии
  • Глава 5. Моделирование двумерной рентгенодифракционной картины в состоянии ригора
  • Глава 6. Модель рентгеновской дифракции на тонких нитях в саркомерах скелетных
  • Глава 7. Моделирование рентгенодифракционной картины сокращающейся мышцы
  • Глава 8. Регистрация осевых перемещений миозиновых головок в процессе развития силы в ответ на скачок температуры с помощью дифракционной интерферометрии

Исследование актин-миозинового мотора в скелетной мышце с помощью рентгеновской дифракции (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

Исследование молекулярного механизма мышечного сокращения является одной из классических и, по-прежнему, актуальных проблем биофизики Мышца — уникальный орган, преобразующий химическую энергию гидролиза АТФ в механическую работу с недостижимым в искусственных двигателях КПД Актин-миозиновый молекулярный мотор приводит в движение не только поперечно-полосатые и гладкие мышцы, но и обеспечивает многие другие виды клеточной подвижности Высокоупорядоченная организация миозиновых моторов в скелетной мышце делает ее чрезвычайно удобным объектом для изучения свойств этого мотора.

Современные представления о механизме мышечного сокращения были заложены около пятидесяти лет назад и в настоящее время уже не подвергаются сомнениям Согласно теории скользящих нитей и мостиковой теории (H Е Huxley, Hanson, 1954, A F Huxley, Niedergerke, 1954, A F Huxley, 1957, HE Huxley, 1969, A F Huxley, Simmons, 1971), в основе этого процесса лежит циклическое взаимодействие глобулярных фрагментов миозиновых молекул, или «поперечных мостиков», выступающих из толстых нитей, с мономерами актина, составляющими основу тонких нитей Несмотря на значительный прогресс, достигнутый в последние годы, в частности, определение атомных структур мономера актина, актиновой нити и миозиновой головки (Holmes и др, 1990, 2004, Rayment и др, 1993а, б, Houdusse и др, 1999, 2000, Oda и др, 2009), многие важные детали механизма работы этого молекулярного мотора остаются неизвестными По-прежнему нет полной ясности в том, с какими именно конформационными изменениями в актин-миозиновом комплексе связано развитие силы или укорочение мышечных клеток и каким образом химическая энергия гидролиза АТФ преобразуется в механическую работу Даже фундаментальные вопросы о том, какая доля миозиновых мостиков участвует в развитии активного силы в каждый момент времени и на какое расстояние миозиновая головка может переместить актиновую нить в результате гидролиза одной молекулы АТФ, являются предметом дискуссий (Kishino, Yanagida, 1988; Finer и др., 1994; Molloy и др., 1995; Simmons и др., 1996; A.F. Huxley, 2000; Kraft и др., 2002; Linari и др., 2007).

Трудности изучения актин-миозинового мотора в значительной степени связаны с тем, что современные методы биохимии, структурной и молекулярной биологии имеют дело с изолированными белковыми молекулами, не способными развивать активных усилий и совершать механическую работу. Поэтому особое значение приобретают структурные исследования миозиновых моторов в таких условиях, в которых их механическая функция сохраняется. Одним из методов таких исследований является рентгеновская дифракция, с помощью которой можно изучать структуру изолированных мышечных волокон как интактных, так и с частично разрушенной мембраной. Развитие современных источников синхротронного излучения и быстродействующих двумерных детекторов рентгеновских фотонов высокого пространственного разрешения позволило существенно расширить возможности этого метода (Dobbie и др., 1998; Piazzesi и др., 2002). Одним из новых направлений исследований является рентгеновская интерферометрия, основанная на исследовании тонкого расщепления рентгеновских рефлексов, возникающего из-за интерференции рентгеновских лучей, рассеянных двумя половинами саркомеров поперечно-полосатых мышц.

Интерпретация экспериментальных рентгенограмм затрудняется тем, что в двумерной дифракционной картине мышцы не содержится информации о фазе рассеивающих объектов. Распространённый подход к решению таких задач состоит в разработке упрощённых моделей, описывающих лишь один или несколько рефлексов (например, Irving и др., 1992, 2000; Malinchik, Yu, 1995). Сколько-нибудь общих моделей, количественно описывающих всю двумерную картину рентгеновской дифракции сокращающейся мышцы, включая интерференционное расщепление миозиновых меридиональных рефлексов, в настоящее время нет. Представляется актуальным создание и содержательный параметрический анализ таких моделей, а также разработка на их основе новых методов количественного анализа рентгенограмм.

Цель и задачи исследования

Цель работы состояла в исследовании структурных изменений в актин-миозиновом моторе, сопровождающих работу скелетной мышцы, с помощью малоугловой рентгеновской дифракции. При этом были поставлены следующие задачи:

• получить осевые рентгенограммы мышечных волокон лягушки и кролика и оценить по данным интерференционного расщепления миозиновых рефлексов осевое перемещение присоединённой миозиновой головки в ответ на увеличение температуры и растяжение волокон во время активного сокращения и в ригоре;

• исследовать вклад регуляторных белков тонких нитей в двумерную дифракционную картину мышцы в различных физиологических состояниях;

• построить математическую модель рентгенодифракционной картины скелетной мышцы в состоянии ригора и в ходе активного сокращения;

• на основе сопоставления экспериментальных данных и результатов моделирования определить долю и конфигурацию миозиновых моторов, присоединённых к актину и участвующих в поддержании активного напряжения в мышце.

Методы исследования: рентгеновская дифракция высокого пространственного разрешения с использованием источников синхротронного излучения третьего поколенияпрямое математическое моделирование.

Объект исследования: одиночные интактные волокна скелетных мышц лягушки или химически демембранизированные (скинированные) волокна скелетных мышц кролика.

Научная новизна.

• Впервые получены осевые рентгенограммы одиночной мышечной клетки высокого пространственного разрешения, из которых методом рентгеновской интерферометрии получены количественные оценки осевых перемещений присоединённой к актину миозиновой головки в активном сокращении и в ригоре с точностью до 0,1−0,2 нм.

• Впервые построена математическая модель интерференционного расщепления миозинового меридионального рентгеновского рефлекса МЗ в активном сокращении и в состоянии ригора.

• Впервые систематически исследован вклад регуляторных белков тонких нитей в двумерную дифракционную картину мышцы в различных физиологических состояниях.

• Впервые построены математические модели всей двумерной рентгенодифракционной картины скелетной мышцы в состоянии ригора и в активном сокращении.

• Впервые получены количественные оценки числа стереоспецифически присоединённых к актину миозиновых головок в активном сокращении по данным измерения внемеридиональной интенсивности актиновых слоевых линий и прямого моделирования.

Положения, выносимые на защиту.

1. Получены дифракционные рентгенограммы волокон скелетных мышц в различных физиологических состояниях. Предложена модель для количественного анализа структурных изменений в актин-миозиновом моторе во время мышечного сокращения по данным рентгено-дифракционных экспериментов. В результате анализа рентгенограмм определены фундаментальные характеристики молекулярного мотора мышц:

— доля миозиновых головок, присоединённых к актиновым нитям во время активного изометрического сокращения, составляет 40%;

— сила, развиваемая одной миозиновой головкой, составляет около 6 пН.

2. Разработан метод измерения осевых перемещений миозиновых головок в мышце, основанный на анализе интерференционной структуры миозиновых рефлексов на рентгенограмме волокон скелетных мышц и проведены эксперименты по исследованию изменений тонкой структуры этих рефлексов в ответ на различные воздействия. Получены оценки изменения осевого положения центра масс миозиновых головок при растяжении волокон в состоянии ригора.

3. Показано, что предложенная нами новая структурно-кинетическая модель актин-миозинового взаимодействия в мышцах, в которой различным стадиям цикла гидролиза АТФ поставлены в соответствие структурные состояния и его комплексов с актином, хорошо описывает изменения интенсивности основных рентгеновских рефлексов в изометрически сокращающихся мышечных волокнах.

Научная и практическая ценность. Работа посвящена изучению природы фундаментального явления — молекулярного механизма актин-миозинового взаимодействия, который лежит в основе не только сокращения мышц, но и многих других видов биологической подвижности. В результате проведённых исследований выяснены некоторые важные детали работы этого механизма и разработаны новые экспериментальные и теоретические методы и подходы, которые могут быть применены и в прикладных исследованиях сокращения скелетных и сердечных мышц. К ним относятся использованные в работе экспериментальные подходы, позволяющие одновременно исследовать механическое поведение мышечных клеток и получать их высококачественные дифракционные рентгенограммы с минимальным потерями из-за рассеяния фотонов окружающим раствором. Разработанные в работе математические модели могут быть использованы для рентгенодифракционных исследований особенностей работы актин-миозинового мотора в скелетных и сердечной мышцах в норме и при патологиях.

Публикации. Результаты диссертации изложены в 73 публикациях в научных журналах и материалах конференций, из них 18 статей в журналах, входящих в Перечень периодических изданий, рекомендованных ВАК Минобразования и науки.

Апробация работы. Основные результаты были доложены на Всероссийских рабочих совещаниях по биомеханике (Москва — Санкт-Петербург, 1999;2010) — на Международных симпозиумах «Биологическая подвижность: новые методы исследования» (Пущино, 2001, 2004, 2007, 2010) — V, VI, VIII, IX, X Всеросийской конференциях по биомеханике (Нижний Новгород, 2000, 2002, 2006, 2008; Саратов, 2010), X Всероссийском съезде по фундаментальным проблемам теоретической и прикладной механики (Нижний Новгород, 2011), XX и XXI съездах физиологического общества им. И. П. Павлова (Москва, 2007; Калуга, 2010), на XXIV, XXVIII, XXX, XXXII и XXXIII Европейских мышечных конференциях (Флоренция, Италия, 1995; Йорк, Великобритания, 1999; Павия, Италия, 2001; Монпелье, Франция, 2003; о. Эльба, Италия, 2004) — на Международных рабочих совещаниях по мышечному сокращению и биологической подвижности (Альпбах, Австрия, 2001, 2004, 2007, 2010) — VI Международной конференции по проблемам динамики взаимодействия деформируемых сред (Горис, Армения, 2008), Всемирных конгрессах по биомеханике (Мюнхен, 2006; Сингапур, 2010), а также на других научных конференциях и семинарах.

Благодарности. Исследования, вошедшие в работу, были поддержаны грантами РФФИ, Президента Российской Федерации для молодых учёных — кандидатов наук, INTAS, MRC, Daresbury Laboratory, NATO, ESRF и EMBL, стипендиями МГУ и Института механики МГУ для молодых талантливых учёных.

Автор считает своим долгом почтить память профессора С. А. Регирера, руководителя семинаров по биомеханике в Институте механики МГУ, чьё отношение к науке неизменно утверждало автора в правильности выбранного пути. Автор хотел бы выразить благодарность своим учителям и наставникам: профессору V. Lombardi и д. ф,-м.н. А. К. Цатуряну. Автор благодарит также академика РАН С. С. Григоряна за интерес к работе и обсуждение некоторых её результатов.

Эксперименты с использованием интактных мышечных клеток лягушки были выполнены совместно с М. Linari, V. Lombardi, G. Piazzesi и M. Reconditi (Universita di Firenze, Флоренция), эксперименты с использованием демембранизованных мышечных клеток кролика — совместно с С. Ю. Бершицким (Институт иммунологии и физиологии УрО РАН), А. К. Цатуряном и М.А. Ferenczi (Imperial College, Лондон). На разных этапах в работе принимали участие Д А. Шестаков, P. Panine, Т. Narayanan и V. Siththanandan, -всем им автор искренне признателен за сотрудничество.

СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ.

АТФ (АТР) — аденозинтрифосфатАДФ (ADP) — аденозиндифосфатБДМ (BDM) — 2,3-бутандион моноксимГЛТ (GLH) — глутатион;

ДЛЦ (LCD) — домен лёгких цепей субфрагмента S1 миозина (см. S1) — КД (CD) — каталитический домен субфрагмента S1 миозинаКФ (CP) — креатинфосфатКФК (СРК) — креатинфосфокиназа;

МОПС (MOPS) — 3-(ТЧГ-морфолино)пропансульфоновая кислота;

ТЭС (TES) — N-трис [гидроксиметил]метил-2-аминоэтан сульфоновая кислота;

ЭГТА (EGTA) — этиленгликоль-бис-(Р-аминоэтил)-тетраацетат;

ЭДТА (EDTA) — этилендиамин-тетраацетат;

ЭДК (EDC) — этил-диметил-карбодиимид;

ХДТА (HDTA) — 1,6-гексаметилен диамин-тетраацетат;

То — напряжение, развиваемое интактным волокном на плато изометрического тетануса;

51 — субфрагмент-1 молекулы миозина;

52 — субфрагмент-2 молекулы миозина.

Основные результаты работы можно кратко сформулировать в следующем виде.

1. На источнике синхротронного излучения впервые зарегистрированы осевые рентгенограммы одиночных волокон скелетных мышц с высоким пространственным разрешением в состояниях активного сокращения и в ригоре.

2. Построена математическая модель интерференционного расщепления миозиновых меридиональных рефлексов, зарегистрированных на рентгенограмме мышечных волокон в ходе активного сокращения и в ригоре. Разработан метод интерферометрии, позволяющий определять изменения осевого положения миозиновых головок в мышце. Показано, что изменение осевого положения центра масс миозиновых головок при растяжении волокон в состоянии ригора составляет 1,2−1,6 нм.

3. Построены структурные модели сократительного аппарата поперечно-полосатых мышц, позволяющие определять число и форму актин-миозиновых моторов в различных физиологических условиях на основе экспериментальных рентгенограмм.

4. С помощью разработанных структурных моделей определены основные характеристики миозинового мотора мышц:

— доля миозиновых головок, присоединённых к актиновым нитям во время активного изометрического сокращения, составляет 40%;

— сила, развиваемая одной миозиновой головкой, составляет около 6 пН.

5. В результате анализа экспериментальных рентгенограмм, найдено соответствие между структурными состояниями миозиновой головки и различными биохимическими стадиями цикла гидролиза АТФ в ходе актин-миозинового взаимодействия в мышцах.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Несмотря на значительный прогресс, достигнутый в последние годы в понимании принципов работы актин-миозиного мотора, многие детали механизма его действия остаются неизвестными. В частности, неизвестно, как именно происходит начальное связывание миозиновой головки с мономером актина, не выяснено, какие именно изменения формы миозиновой головки связаны с генерацией силы, когда и как происходит сброс фосфата из активного центра миозиновой головки после расщепления АТФ. Современные методы биохимии, белковой кристаллографии и электронной микроскопии применимы только к таким объектам — растворам или кристаллам белков, быстрозамороженным образцам, используемым в электронной микроскопии, — в которых невозможно реализовать основную, механическую, функцию мышцы. В результате таких исследований были получены атомные структуры актина, S1, тропонина и тропомиозина, и модели актин-миозиновых комплексов или тонких нитей. При этом, нет уверенности в том, что структура, полученная кристаллизацией S1 в специальных условиях, соответствует конфигурации миозиновой головки, принимаемой ею in vivo. Скорости биохимических реакций, измеренные в растворах, не соответствуют их значениям в мышце, поскольку до 40% свободной энергии гидролиза АТФ может запасаться в виде молекулярной упругой энергии, а затем высвобождаться в виде макроскопической механической работы. В результате этого в мышце скорости реакций зависят от напряжения, развиваемого миозиновыми головками. Эффективная концентрация белков в мышце недостижима в лабораторных исследованиях растворов белков.

Перечисленные соображения указывают на особое чрезвычайно важное место исследований интактных мышечных клеток и волокон с частично разрушенной мембраной, в которых механическая функция сохранена. Только в таких исследованиях можно выяснить, как на самом деле движутся молекулярные моторы и их отдельные детали в ходе мышечного сокращения.

Малоугловая рентгеновская дифракция не даёт столь высокого пространственного разрешения, как основные методы структурной биологии — белковая кристаллография и электронная микроскопия — и новые методы сканирующей зондовой микроскопии. Однако, в отличие от вышеназванных методов, этот метод позволяет исследовать живую систему и, не конкурируя с белковой кристаллографией и электронной микроскопией, обладает комплементарными им возможностями. Одновременная регистрация механических и структурных изменений в функционирующих мышечных клетках позволяет изучать связь между структурой и функцией актин-миозинового мотора в мышце, а также проверять различные гипотезы, предложенные на основе результатов других экспериментальных методов.

В то же время, количественная интерпретация рентгенодифракционных диаграммнепростая задача, требующая разработки адекватных физико-математических моделей. Все модели, построенные в настоящей работе, основаны на методе прямого моделирования и базируются на современных достижениях белковой кристаллографии и электронной микроскопии. Сочетание доступных атомных структур актина, миозина, регуляторных белков тонкой нити и, в некоторых случаях, комплексов этих белков с физически обоснованными дополнительными предположениями об их взаимодействии позволяет построить модель с небольшим числом свободных параметров, которые затем можно определить из экспериментальных рентгенограмм. Как нам кажется, во многих случаях этот подход даёт исследователю больше содержательной информации, чем метод глобального поиска лучшего приближения к экспериментальным данным при большом количестве свободных параметров, зачастую превышающем возможности экспериментальных данных.

Когда десять лет назад мы получили экспериментальные рентгенограммы одиночных интактных волокон в тетанусе, и на них невооруженным глазом было видно расщепление меридиональных рефлексов на несколько пиков, казалось, что эти данные несут новую точную информацию о структуре миозиновых головок Используя результаты ранних работ В В Леднева и С Б Малинчика о строении толстых нитей скелетной мышцы и о положении миозиновых головок в расслабленной мышце, мы построили модель, воспроизводящую расщепление меридиональных миозиновых рефлексов мышцы в активном сокращении и в ригоре, и применили ее для разработки метода рентгеновской интерферометрии — измерения осевых перемещений присоединенных головок Оказалось, что теоретическая точность метода необыкновенно высока, 0,1−0,2 нм, но он позволяет получить однозначные результаты только в тех условиях, когда все миозиновые головки находятся в одном структурном состоянии, т е в примерно одинаковой пространственной конфигурации Более детальный анализ модели показал границы применимости этого метода В тех случаях, когда его использование корректно, он представляет собой высокоточный измерительный инструмент, а других случаях дает важную дополнительную информацию об осевых молекулярных перемещениях величиной до 0,2 нм, что намного меньше, чем пространственное разрешение малоугловой дифракции на мышцах и одиночных мышечных волокнах.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Бершицкий С Ю Исследование механизма генерации силы в мышце Диссертация на соискание ученой степени доктора биологических наук Екатеринбург, 2005 178 с
  2. БэгшоуК Мышечное сокращение М Мир, 1985 159 с
  3. Вайнштейн Б К Дифракция рентгеновских лучей на цепных молекулах М Издательство АН СССР, 1963 372 с
  4. Воротников, А В, Кубасова Н, А, Цатурян, А К Молекулярный мотор мышц // Природа -2010 № 4 — С 29−36
  5. Гусев Н Б Молекулярные механизмы мышечного сокращения // Соросовский образовательный журнал 2000 — Т 6, № 8 — С 24−32
  6. Кубасова Н, А Исследование механических и структурных свойств миозиновых поперечных мостиков в скелетной мышце Диссертация на соискание ученой степени кандидата физико-математических наук М, 1999 112с
  7. Кубасова Н, А Оценка моделей тонкой нити саркомера по рентгенограммам расслабленной мышцы кролика под малыми углами // Биофизика 2008 — Т 53 — С 936−942
  8. Кубасова Н, А, Бершицкий С Ю, Ференцзи М, А, Панин П, Нараянан Т, Цатурян, А К Рентгенодифракционные измерения осевых перемещений миозиновых головок в мышце во время силогенерации, вызванной скачком температуры // Молек Биол -2009 Т 43 — С 689−699
  9. Кубасова Н, А, Бершицкий С Ю, Цатурян, А К Математическая модель механических ответов сокращающихся мышечных волокон на скачки температуры // Биофизика -2009 -Т 54 -С 718−725
  10. Ландау Л Д, Лифшиц Е М Теоретическая физика М Наука, 1987 Т VII Теория упругости
  11. Малинчик С Ю, Леднев В В Интерпретация картины меридиональной рентгеновской дифракции от скелетной мышцы лягушки в состоянии покоя // Доклады Академии наук СССР 1986 -Т 289 — С 1258—1262
  12. Малинчик С Ю, Леднев В В Интерпретация рентгеновской дифракционной картины от скелетной мышцы в состоянии покоя Трехмерная модель миозиновой нити // Доклады Академии наук СССР 1987 — Т 293 — С 238−242
  13. Пинаев Г П Структура и функции белков сократительных систем Л Наука, 1987 -180с
  14. Поглазов Б Ф, Левицкий Д И Миозин и биологическая подвижность // М Наука, 1982 160 с
  15. Подлубная 3 А Минорные белки толстых нитей //Веб «Структура и функции белков сократительных систем» Л, — 1987 С 32−70
  16. Соловьева О Э, Кацнельсон Л Б Коновалов ПВ, Мархасин ВС Математическое моделирование электрических и механических явлений в миокарде // Современные проблемы биомеханики. М МГУ -2006 Вып 11 -С 131−151
  17. Филатов В Л, Катруха, А Г, Буларгина Т В, Гусев Н Б Тропонин структура, свойства и механизм функционирования //Биохимия 1999 -Т 64 -С 1155—1174
  18. Цатурян, А К Бершицкий С Ю, Кубасова Н А, Шворина Е Н, Шестаков Д, А Молекулярная механика мышечного сокращения // Современные проблемы биомеханики. М МГУ -2006 -Вып 11 -С 120−130
  19. Энгельгардт В А, Любимова М Н Аденозинтрифосфотаза и миозин мышц // Биохимия 1939 — № 4 — С 716−736
  20. Al-Khayat Н A, Hudson L, Reedy М К, Irving Т С, Squire J М Myosin head configuration in relaxed insect flight muscle X-ray modeled resting cross-bridges in a pre-powerstroke state are poised for actin binding //Biophys J -2003 -V 85-P 1063−1079
  21. Al-Khayat H A, Morris E P, Kensler R W, Squire J M Myosin filament 3D structure in mammalian cardiac muscle //J Struct Biol -2008 -V 163 -P 117−126
  22. Al-Khayat H A, Squire J M Refined structure of bony fish muscle myosin filaments from low-angle X-ray diffraction data //J Struct Biol -2006 -V 155 -P 218−229
  23. Bagni, M A, Cecchi G, Griffiths P J, Maeda Y, Rapp G, Ashley С С Lattice spacing changes accompanying isometric tension development in intact single muscle fibres // Biophys J 1994 -V 67 -P 1965−1975
  24. Bailey К Tropomyosin a new asymmetric protein component of the muscle fibril // Biochem J 1948 — V 43 -P 271−279
  25. Bauer С В, Holden H M, Thoden J В, Smith R, Rayment I X-ray structures of the apo and MgATP-bound states of Dictyostehum discoideum myosin motor domain // J Biol Chem -2000 -V 275 -P 38 494−38 499
  26. Bennett P M, Tsaturyan A, Bershitsky S Rapid cryofixation of rabbit muscle fibres after a temperature jump //J Microsc -2002 -V 206 -P 152−160
  27. Berger C L, Craik J S, Trentham D R, Corrie J E, Goldman Y E Fluorescence polarization of skeletal muscle fibres labeled with rhodamine isomers on the myosin heavy chain // Biophys J 1996 -V 71 -P 3330−3343
  28. Bershitsky S Y, Ferenczi M A, Koubassova N A, Tsaturyan A K Insight into the actin-myosin motor from x-rav diffraction on muscle //Front Biosci 2009 -V 14 -P 31 883 213
  29. Bershitsky S Y, Koubassova N A, Bennett P M, Ferenczi M A, Shestakov D A, Tsaturyan A K Myosin heads contribute to the maintenance of filament order in relaxed rabbit muscle //Biophys J -2010 -V 99 -P 1827−1834
  30. Bershitsky S Y, Tsaturyan A K Effect of joule temperature jump on tension and stiffness of skinned rabbit muscle fibers //Biophys J 1989 — V 5 -P 809−816
  31. Bershitsky S Y, Tsaturyan A K Tension responses to Joule temperature jump in skinned rabbit muscle fibres //J Physiol 1992 -V 447 -P 425−448
  32. Bershitsky S Y, Tsaturyan A K Force generation and work production by covalently cross-linked actin-myosin cross-bridges in rabbit muscle fibers // Biophys J 1995 — V 69 — P 1011−1021
  33. Bershitsky S Y, Tsaturyan A K The elementary force generation process probed by temperature and length perturbations in muscle fibres from the rabbit // J Physiol 2002 — V 540 -P 971−988
  34. Bershitsky S. Y., Tsaturyan A. K, Bershitskaya O. N., Machanov G. I., Brown P., Burns R, Ferenczi M. A. Muscle force is generated by myosin heads stereospecifically attached to actin. //Nature. 1997 -V. 388-P. 186−190.
  35. Bloom W., Fawcett D. W. A Textbook of Histology. Philadelphia. W.B. Saunders Co., 1975. -2nd edn.
  36. Boesecke P., Diat O., Rasmussen B. High-brilliance beamline at the European Synchrotron Radiation Facility. //Rev. Sei. Instrum. 1995. -V. 66. — P. 1636−1638.
  37. Bordas J., Svensson A., Rothery M., Lowy J., Diakun G. P., Boesecke P. Extensibility and symmetry of actin filaments in contracting muscles. // Biophys. J. 1999. — V. 77. — P. 31 973 207.
  38. Brenner B. Muscle mechanics and biochemical kinetics. Molecular mechanics and biochemical kinetics. // Molecular mechanics in muscle contraction. / Macmillan Press, 1990.
  39. Brenner B., Yu L. Structural changes in the actomyosin cross-bridges associated with force generation. //Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1993. -V. 90. — P. 5252−5256.
  40. Brenner B., Yu L. C, Podolsky R. J. X-ray diffraction evidence for cross-bridge formation in relaxed muscle fibers at various ionic strengths. // Biophys. J. 1984. — V. 46. — P. 299−306.
  41. Brenner B, Schoenberg M, Chalovich J M, Greene L E, Eisenberg E Evidence for cross-bridge attachment in relaxed muscle at low ionic strength // Proc Natl Acad Sci USA -1982 -V 79 -P 7288−7291
  42. Brenner B, Xu S, Chalovich J M, Yu L C Radial equilibrium length of actomyosin cross-bridges in muscle // Biophys J 1996 -V 71 -P 2751−2758
  43. Cambridge G W, Hemes J A new versatile transduser system // J Physiol 1959 — V 149 -P 2−3
  44. Cecchi G, Colomo F, Lombardi V A loudspeaker servo-system for determination of mechanical characteristics of isolated muscle fibres //Boll Soc Ital Biol Sper 1976 -V 52 -P 733−736
  45. Cecchi G, Griffiths P, Bagni M, Ashley C, Maeda Y Time resolved changes in equatorial x-ray diffraction and stiffness during rise of tetanic tension in intact length-clamped single muscle fibres //Biophys J -1991 -V 59 -P 1273−1283
  46. Clarke M L, Rodger C D, Tregear R T Modification of crossbridge states by ethylene glycol in insect flight muscle //J Muscle Res Cell Motil 1984 -V 5 -P 81−96
  47. Cochran W, Crick F H C, Vand V The structure of the synthetic polypeptides I The transform of atoms on a helix //Acta Cryst 1952 — V 5 -P 581−586
  48. Conibear P B, Bagshaw C R, Fajer P G, Kovacs M, Malnasi-Csizmadia A Myosin cleft movement and its coupling to actomyosin dissociation //Nat Struct Biol 2003 -V 10 -P 831−835
  49. Cooke R Stress does not alter the conformation of a domain of the myosin cross-bridge in rigor muscle fibres //Nature -1981 -V 294 -P 570−571
  50. Cooke R The mechanism of muscle contraction //CRC Crit Rev Biochem 1986 — V 21 -P 53−118
  51. Cooke R, Crowder M S, Thomas D D Orientation of spin labels attached to cross-bridges in contracting muscle fibers //Nature 1982 -V 300 -P 776−778
  52. Cooke R, Crowder M S, Wendt C H Muscle cross-bridges Do they rotate? // Contracting Mechanism in Muscle /Eds GH Pollack and H Sugi NY, London, Plenum Press, 1984 -P 413−423
  53. Cooke R, Franks K All myosin heads form bonds with actin in rigor rabbit skeletal muscle // Biochemistry 1980 -V 19 -P 2265−2269
  54. Cope M, Whisstock J, Rayment I, Kendrick-Jones J Conservation within the myosin motor domain implications for structure and function //Structure 1996 — V 4 -P 969−987
  55. Coureux P -D, Wells A L, Menetrey J, Yengo C M, Morris C A, Sweeney H L, Houdusse A A structural state of the myosin V motor without bound nucleotide // Nature 2003 — V 425 -P 419−423
  56. Craig R Structure of A-segments from frog and rabbit skeletal muscle //J Mol Biol -1977 -V 109 -P 69−81
  57. Dias Banos F G, Bordas J, Lowy J, Svensson A Small segmental rearrangements in myosin head can explain force generation in muscle //Biophys J 1996 -V 71 -P 576−589
  58. Dobbie I, Linari M, Piazzesi G, Reconditi M, Koubassova N, Ferenczi M A, Lombardi V, Irving M Elastic bending and active tilting of myosin heads during muscle contraction // Nature 1998 -V 396 -P 383−387
  59. Dominguez R, Freyzon Y, Trybus К M, Cohen С Crystal structure of a vertebrate smooth muscle myosin motor domain and its complex with the essential light chain visualization of the pre-power stroke //Cell 1998 -V 94 -P 559−571
  60. Ebashi S Third component participating in the superprecipitation of «natural actomyosin» // Nature 1963 -V 200 -P 1010
  61. Ebashi S, Ebashi F A new protein component participating in the superprecipitation of myosin В //J Biochem 1964 -V 55 -P 604−613
  62. Ebashi S, Kodama A A new protein factor promoting aggregation of tropomyosin // J Biochem 1965 -V 58 -P 107−108
  63. Ebashi S, Kodama A Interaction of troponin with F-actrn in the presence of tropomyosin // J Biochem 1966 -V 59 -P 425−426
  64. Egelman E H The structure of F-actin //J Muscle Res Cell Motil 1985 -V 6 -P 129 151
  65. Engelhardt W A, Lyubimova M N Myosin and adenosine triphosphatase //Nature 1939 -V 144 -P 668−669
  66. Farman G P, Allen E J, Gore D, Irving T C, de Tombe P P Interfilament spacing is preserved during sarcomere length isometric contractions in rat cardiac trabeculae // Biophys J -2007 -V 92 -P L73-L75
  67. Ferenczi M A, Bershitsky S Y, Koubassova N, Siththanandan V, Helsby W I, Panine P, Roessle M, Narayanan T. Tsaturyan A K The «roll and lock» mechanism of force generation in muscle //Structure -2005 -V 13 -P 131−141
  68. Finer J T, Simmons R M, Spudich J A Single myosin molecule mechanics piconewton forces and nanometre steps //Nature 1994 -V 368 -P 113−119
  69. Fisher A J, Smith C A, Thoden J B, Smith R, Sutoh K, Holden H M, Rayment I X-ray structures of the myosin motor domian of Dictyostehum discoideitm complexed with MgADP BeFx and MgADP A1F4 //Biochemistry 1995 -V 34 -P 8960−8972
  70. Ford L E, Huxley A F, Simmons R M Tension responses to sudden length change in stimulated frog muscle fibres near slack length //J Physiol 1977 -V 269 -P 441−515
  71. Ford L E, Huxley A F, Simmons R M Tension transients during steady shortening of frog muscle fibres //J Physiol 1985 -V 361 -P 131−150
  72. Ford L E, Huxley A F, Simmons R M The relation between stiffness and filament overlap in stimulated frog muscle fibres //J Physiol -1981 -V 311 -P 219−249
  73. Fortune N S, Geeves M A, Ranatunga K W Pressure sensitivity of active tension in glycerinated rabbit psoas muscle fibres effects of ADP and phosphate // J Muscle Res Cell Motil 1989 -V 10 -P 113−123
  74. Foth B J, Goedecke M C, Soldati, D New insights into myosin evolution and classification //Proc Natl Acad Sci USA -2006 -V 103 -P 3681−3686
  75. Frye J, Klenchin V A, Rayment I Structure of the tropomyosin overlap complex from chicken smooth muscle insight into the diversity of N-terminal recognition // Biochemistry -2010 -V 49 -P 4908−4920
  76. Fuchs F, Martyn D A Length-dependent Ca (2+) activation in cardiac muscle some remaining questions Hi Muscle Res Cell Motil -2005 -V 26 -P 199−212
  77. Galkin V, Orlova A, Cherepanova O Lebart M C, Egelman E H High-resolution cryo-EM structure of the F-actin-fimbrin/plastin ABD2 complex // Proc Natl Acad Sci USA 2008 -V 105 -P 1494−1498
  78. Geeves M A, Holmes K C The molecular mechanism of muscle contraction // Adv Protein Chem -2005 -V 71 -P 161−193
  79. Gordon A M, Huxley A F, Julian F J The variation in isometric tension with sarcomere length in vertebrate muscle fibres //J Physiol 1966 -V 184 -P 170−192
  80. Griffiths P J, Bagm M A, Colombini B, Amenitsch H, Bernstorff S, Ashley C C, Cecchi G Changes in myosin SI orientation and force induced by a temperature increase // Proc Natl Acad Sci USA -2002 -V 99 -P 5384−5389
  81. Gu J, Yu L C X-ray diffraction of helices with arbitrary periodic ligand binding // Acta Crystallogr D -1999 V 55 -P 2022−2027
  82. Gu J, Xu S, Yu L C A model of cross-bridge attachment to actin in the A*M*ATP state based on x-ray diffraction from permeabilized rabbit psoas muscle // Biophys J 2002 — V 82 -P 2123−2133
  83. Hanson J, Huxley H E Structural basis of the cross-striations in muscle // Nature 1953 -V 172 -P 530−532
  84. Hanson J, Lowy J The structure of F-actin and actin filaments isolated from muscle // J Mol Biol 1963 -V 6 -P 46−60
  85. Harford J, Squire J «Crystalline» myosin cross-bridge array in relaxed bony fish muscle Low-angle x-ray diffraction from plaice fin muscle and its interpretation // Biophys J 1986 — V 50 -P 145−155
  86. Harford J J, Squire J M Evidence for structurally different attached states of myosin cross-bridges on actin during contraction of fish muscle //Biophys J 1992 -V 63 -P 387−396
  87. Harford J J, Squire J M Time-resolved diffraction studies of muscle using synchrotron radiation //Rep Prog Phys 1997 -V 60 -P 1723−1787
  88. Haselgrove J X-ray evidence for a conformational change in the actin-containing filaments of vertebrate striated muscle //Cold Spring Harb Symp Quant Biol 1972 -V 37 -P 341 352
  89. Haselgrove J C X-ray evidence for conformational changes in the myosin filaments of vertebrate striated muscle //J Mol Biol 1975 -V 92 -P 113−143
  90. Haselgrove J C, Huxley H E X-ray evidence for radial cross-bridge movement and for the sliding filament model in actively contracting skeletal muscle // J Mol Biol 1973 — V 77 -P 549−568
  91. Haselgrove J C, Reedy M K Modelling rigor cross-bridge patterns in muscle I Initial studies of the rigor lattice of insect flight muscle //Biophys J 1978 -V 24 -P 713−728
  92. Higuchi H, Yanagida T, Goldman Y E Compliance of thin filaments in skinned fibers of rabbit skeletal muscle //Biophys J 1995 -V 69 -P 1000−1010
  93. Hirose K, Franzini-Armstrong C, Goldman Y E, Murray J M Structural changes in muscle crossbridges accompanying force generation //J Cell Biol 1994 -V 127 -P 763−778
  94. Holmes K C The swinging lever-arm hypothesis of muscle contraction //Curr Biol 19 971. V 7-P R112−118
  95. Holmes K C, Angert I, Kull F J, Jahn W, Schroeder R R Electron cryo-microscopy shows how strong binding of myosin to actin releases nucleotide // Nature 2003 — V 425 — P 423−427
  96. Holmes K C, Popp D, Gebhard W, Kabsch W Atomic model of the actin filament // Nature 1990 -V 347 -P 44−49
  97. Holmes K C, Tregear R T, Barrington Leigh J Interpretation of the low angle x-ray diffraction from insect flight muscle in rigor //Proc R Soc B 1980 -V 207 -P 13−33
  98. Horowits R, Podolsky R J The positional stability of thick filaments in activated skeletal muscle depends on sarcomere length evidence for the role of titin filaments // J Cell Biol -1987 -V 105 -P 2217−2223
  99. Hoskins B K, Ashley C C, Pelc R, Rapp G, Griffiths, P J Time-resolved equatorial X-ray diffraction studies of skinned muscle fibres during stretch and release //J Mol Biol 19 991. V 290 -P 77−97
  100. Houdusse A, Kalabokis V N, Himmel D, Szent-Gyorgyi A G, Cohen C Atomic structure of scallop myosin subfragment SI complexed with MgADP a novel conformation of the myosin head //Cell 1999 -V 97 -P 459−470
  101. Houdusse A, Szent-Gyorgyi A G, Cohen C Three conformational states of scallop myosin SI //Proc Natl Acad Sci USA -2000 -V 97 -P 11 238−11 243
  102. Hudson L, Harford J J, Denny R C, Squire J M Myosin head configuration in relaxed fish muscle resting state myosin heads must swing axially by up to 150A or turn upside down to reach rigor //J Mol Biol — 1997 -V 273 -P 440−455
  103. Hudson L, Harford J J, Denny R C, Squire J M 3D Structure of fish muscle myosin filaments //J Struct Biol 1997 -V 137 -P 154−163
  104. Huxley A F Muscle structure and theories of contraction //Prog Biophys Biophys Chem -1957 V 7 — P 255−318
  105. Huxley A F Reflections on Muscle // The Sherrington Lectures XIV / Liverpool. University Press, 1980
  106. Huxley A F Cross-bridge action present views, prospects, and unknowns // J Biomech -2000 -V 33 -P 1189−1195
  107. Huxley A F, Lombardi V A sensitive force transducer with resonant frequency 50 kHz // J Physiol 1980 -V 305 -P 15−16
  108. Huxley A F, Lombardi V, Peachey L D A system for fast recording of longitudinal displacement of a striated muscle fibre //J Physiol -1981 -V 317 P 12−13P
  109. Huxley A F, Niedergerke R M Structural changes in muscle during contraction // Nature -1954 -V 173 -P 971−973
  110. Huxley A F, Simmons R M Proposed mechanism of force generation in striated muscle // Nature -1971 -V 233 -P 533−538
  111. Huxley H Low-angle X-ray diffraction studies on muscle //Disc Faraday Soc -1951 -V 11 -P 148
  112. Huxley H Investigations in biological structures by X-ray methods The structure of muscle PhD Thesis University of Cambridge, Cambridge, UK, 1952
  113. Huxley H E X-ray analysis and the problem of muscle //Proc R Soc Lond B 1953 -V 141 -P 59−62
  114. Huxley H E Electron microscope studies of the organisation of the filaments in striated muscle // Biochim Biophys Acta 1953 -V 12 -P 387−394
  115. Huxley H E The double array of filaments in cross-striated muscle // J Biophys Biochem Cytol 1957 — V 3 -P 631−648
  116. Huxley H E The contraction of muscle //Sci Am 1958 -V 199 -P 67−72
  117. Huxley H E Structural difference between resting and rigor muscle, evidence from intensity changes in the low angle equatorial x-ray diagram // J Mol Biol 1968 — V 37 — P 507 520
  118. Huxley H E The mechanism of muscular contraction //Science 1969 -V 164 -P 13 561 365
  119. Huxley H Structural changes in the actin- and myosin-containing filaments during contraction //Cold Spring Harb Symp Quant Biol 1972 -V 37 -P 361−376
  120. Huxley H E A personal view of muscle and motility mechanisms // Annu Rev Physiol -1996 -V 58 -P 1−19
  121. Huxley H E, Brown W The low-angle x-ray of vertebrate striated muscle and its behaviour during contraction and rigor //J Mol Biol 1967 -V 30 -P 383−434
  122. Huxley H E, Faruqi A R, Kress M, Bordas J, Koch M H J Time-resolved x-ray diffraction studies of the myosin layer line reflections during muscle contraction // J Mol Biol 1982 -V 158 -P 637−684
  123. Huxley H E, Hanson J Changes in the cross-striations of muscle during contraction and stretch and their structural interpretation // Nature 1954 — V 173 — P 973−976
  124. Huxley H E, Holmes K C Development of synchrotron radiation as a high-intensity source for x-ray diffraction //J Synchrotron Radiat 1997 -V 4 -P 366−379
  125. Huxley H E, Kress M Crossbridge behaviour during muscle contraction // J Muscle Res Cell Motil 1985 — V 6 -P 153−161
  126. Huxley H, Reconditi M, Stewart A, Irving T X-ray interference studies of crossbridge action in muscle contraction evidence from quick releases // J Mol Biol 2006 — V 363 — P 743 761
  127. Huxley H, Reconditi M, Stewart A, Irving T X-ray interference studies of crossbridge action in muscle contraction evidence from muscles during steady shortening // J Mol Biol 2006 -V 363 -P 762−772
  128. Huxley H E, Simmons R M, Faruqi A R, Kress M, Bordas J, Koch M H Changes in the X-ray reflections from contracting muscle during rapid mechanical transients and their structural implications //J Mol Biol 1983 -V 169 -P 469−506
  129. Huxley H E, Stewart A, Sosa H, Irving T X-ray diffraction measurements of the extensibility of actin and myosin filaments in contracting muscle // Biophys J 1994 — V 167 -P 2411−2421
  130. Irving M, Lombardi V, Piazzesi G, Ferenczi M A Myosin head movements are synchronous with the elementary force-generating process in muscle //Nature 1992 -V 354 -P 156
  131. Irving M, Piazzesi G, Lucn L, Sun Y B, Harford J J, Dobbie I M, Ferenczi M A, Reconditi M, Lombardi V Conformation of the myosin motor during force generation in skeletal muscle // Nat Struct BioL 2000 — V 6 — P 482−485
  132. Iwamoto H, Oiwa K, Kovacs M, Sellers J R, Suzuki T, Wakayama J, Tamura T, Yagi N, Fujisawa T Diversity of structural behavior in vertebrate conventional myosins complexed with actin //J Mol Biol -2007 -V 369 -P 249−264
  133. Iwamoto H, Oiwa K, Suzuki T, Fujisawa T X-ray diffraction evidence for the lack of stereospecific protein interactions in highly activated actomyosin complex // J Mol Biol -2001 -V 305 -P 863−887
  134. Iwamoto H, Wakayama J, Fujisawa T, Yagi N Static and dynamic x-ray diffraction recordings from living mammalian and amphibian skeletal muscles // Biophys J 2003 — V 85 -P 2492−2506
  135. Juanhuix J, Bordas J, Campmany J, Svensson A, Bassford M L, Narayanan T Axial disposition of myosin heads in isometrically contracting muscles // Biophys J 2001 — V 80 -P 1429−1441
  136. Kabsch W, Mannherz H G, Suck D, Pai E F, Holmes K C Atomic structure of the actin DNAaseI complex //Nature 1990 -V 347 -P 37−44
  137. Kishino A, Yanagida T Force measurements by micromanipulation of a single actin filament by glass needles //Nature 1988 -V 334 -P 74−76
  138. Klug A., Crick F. H. C., Wyckoff H. W. Diffraction by helical structures. // Acta Cryst. -1958. -V. 11. P. 199−213.
  139. Kojima H., A. Ishijima, T. Yanagida. Direct measurement of stiffness of single actin filaments with and without tropomyosin using in vitro nano-manipulation. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S. A 1994. — Vol. 91. — P. 12 962−12 966.
  140. Koubassova N. A. BS 2D X-ray diffraction data processing program. // Fibre Diffraction Review. — 2003. -V. 11. — P. 131.
  141. Koubassova N. A., Bershitsky S. Y., Ferenczi M. A., Tsaturyan A. K. Direct modeling of X-ray diffraction pattern from contracting skeletal muscle. // Biophys. J. 2008. — V. 95. — P. 2880−2894.
  142. Koubassova N. A., Tsaturyan A. K. Direct modeling of x-ray diffraction pattern from skeletal muscle in rigor. // Biophys. J. 2002. — V. 83. — P. 1082−1097.
  143. Kraft T., Mattei T., Brenner B. Structural features of force-generating cross-bridges. // Adv. Exp. Med. Biol. 1998. -V. 453. — P. 289−296.
  144. Kraft T., Mattei T., Radocaj A., Piep B, Nocula C., Furch M., Brenner B. Structural features of cross-bridges in isometrically contracting skeletal muscle. // Biophys. J. 2002. — V. 82. — P. 2536−2547.
  145. Kraft T., Xu S., Brenner B., Yu L. C. The effect of thin filament activation on the attachment of weak binding cross-bridges. A two-dimensional x-ray diffraction study on single muscle fibers. //Biophys. J. 1999. -V. 76. -P. 1494−1513.
  146. Kress M., Huxley H. E., Faruqi A. R, Hendrix G. Structural changes during activation of frog muscle studied by time-resolved x-ray diffraction. // J. Mol. Biol. 1986. — V. 188. — P. 325 342.
  147. Kron S J, Spudich J A Fluorescent actin filaments move on myosin fixed to a glass surface //Proc Natl Acad Sei USA 1986 -V 83 -P 6272−6276
  148. Kuehne W Untersuchungen uber Bevegungen und Veranderungen der contraction Substanzen // Archiv fur Anatomie, Physiologie und wissenschaftliche Medicrn 1859 — P 748−835
  149. Lewis R A, Helsby W I, Jones A O, Hall C J, Parker B, Sheldon J, Clifford P, Hillen M, Sumner I, Fore N S, Jones R W M, Roberts K M The «RAPID» high rate large area X-ray detector system //Nucl Instrum Meth A 1997 -V 392 -P 32−41
  150. Li X E, Holmes K C, Lehman W, Jung H, Fischer S The shape and flexibility of tropomyosin coiled coils implications for actin filament assembly and regulation // J Mol Biol -2010 -V 395 -P 327−339
  151. Linari M, Aiazzi A, Dolfi M, Piazzesi G, Lombardi V A system for studying tension transients in segments of skinned muscle fibres from rabbit psoas // J Physiol 1993 — V 473 -P 8
  152. Linari M, Brunello E, Reconditi M, Sun Y B, Panine P, Narayanan T, Piazzesi G, Lombardi V, Irving M The structural basis of the increase in isometric force production with temperature in frog skeletal muscle // J Physiol 2005 — V 567 — P 459−469
  153. Linari M, Caremani M, Piperio C, Brandt P, Lombardi V Stiffness and fraction of myosin motors responsible for active force in permeabilized muscle fibers from rabbit psoas // Biophys J -2007 -V 92 -P 2476−2490
  154. Linari M, Dobbie I, Reconditi M, Koubassova N, Irving M, Piazzesi G, Lombardi V The stiffness of skeletal muscle in isometric contraction and rigor the fraction of myosin heads bound to actin //Biophys J 1998 -V 74 -P 2459−2473
  155. Liu J, Wu S, Reedy M C, Winkler H, Lucaveche C, Cheng Y, Reedy M K, Taylor K A Electron tomography of swollen rigor fibers of insect flight muscle reveals a short and variably angled S2 domain //J Mol Biol -2006 -V 362 -P 844−860
  156. Lombardi V, Piazzesi G The contractile response during steady lengthening of stimulated frog muscle fibres //J Physiol 1990 -V 431 -P 141−171
  157. Lombardi V, Piazzesi G, Linari M Rapid regeneration of the actin-myosin power stroke in contracting muscle //Nature 1992-V 355 -P 638−641
  158. Lombardi V, Piazzesi G, Ferenczi M A, Thirlwell H, Dobbie I, Irving M Elastic distortion of myosin heads and repriming of the working stroke in muscle //Nature 1995 -V 374 -P 553−555
  159. Lorenz M, Popp D, Holmes K C Refinement of the F-actin model against X-ray fiber diffraction data by the use of a directed mutation algorithm //J Mol Biol 1993 -V 234 -P 826−836
  160. Lovell S J, Knight P J, Harrington W F Fraction of myosin heads bound to thin filaments in rigor fibnlls from insect flight and vertebral muscle //Nature -1981 -V 293 -P 664−666
  161. Luther r K, Squire J M Three-dimensional structure of the vertebrate muscle A-band II The myosin filament superlattice //J Mol Biol 1980 -V 141 -P 409−439
  162. Luther P K, Squire J M, Forey P L Evolution of the simple lattice and superlattice A-band in vertebrate skeletal muscle //J Morphol 1996 -V 229 -P 329−335
  163. Lymn R W, Cohen G H Equatorial x-ray reflections and cross-arm movement in skeletal muscle //Nature 1975 -V 258 -P 770−772
  164. Lymn R W, Taylor E W Mechanism of adenosine triphosphate hydrolysis by actomyosin // Biochemistry -1971 -V 10 -P 4617−4624
  165. Malinchik S B, Lednev V V Interpretation of the x-ray diffraction pattern from relaxed skeletal muscle and modelling of the thick filament structure // J Muscle Res Cell Motil -1992 -V 13 -P 406−419
  166. Malinchik S, Xu S, Yu L C Temperature-induced structural changes in the myosin thick filament of skinned rabbit psoas muscle //Biophys J. 1997 -V 73 -P 2304−2312
  167. Malinchik S, Yu L C Analysis of equatorial x-ray diffraction pattern from muscle fibers factors that affect the intensities //Biophys J 1995 -V 68 -P 2023−2031
  168. Manstem D J, Ruppel K M, Spudich J A Expression and characterization of a functional myosin head fragment in Dictyostelium discoideum //Science 1989 -V 246 -P 656−658
  169. Margossian S S, Lowey S Substructure of the myosin molecule III Preparation of single-headed derivatives of myosin //J Mol Biol 1973 -V 74 -P 301−311
  170. Margossian S S, Lowey S Substructure of the myosin molecule IV Interactions of myosin and its subfragments with adenosine triphosphate and F-actin // J Mol Biol 1973 — V 74 -P 313−330
  171. Matsubara I, Goldman Y, Simmons R Changes in the lateral filament spacing of skinned muscle fibres when crossbndges attach //J Mol Biol 1984 -V 173 -P 15−33
  172. Matsubara I, Yagi N Movements of cross-bridges during and after slow length changes in active frog skeletal muscle //J Physiol 1985 -V 361 -P 151−163
  173. Matsubara I, Yagi N, Hashizume H Use of an X-ray television for diffraction of the frog striated muscle //Nature 1975 -V 255 -P 728−729
  174. Matsubara 1, Yagi N, Miura H, Ozeki M, Izumi T Intensification of the 5 9-nm actin layer line in contracting muscle //Nature 1984 -V 312 -P 471−473
  175. McKillop D F, Geeves M A Regulation of the interaction between actin and myosin subfragment 1 evidence for three states of the thin filament // Biophys J 1993 — V 65 — P 693−701
  176. McLaughlin R J Systematic design of cantilever beams for muscle research // J Appl Physiol 1977 -V 42 -P 786−794
  177. Mendelson R, Morris E P The structure of the acto-myosin subfragment 1 complex results of searches using data from electron microscopy and x-ray crystallography // Proc Natl Acad Sci USA 1997 -V 94 -P 8533−8538
  178. Miller A, Tregear R T Structure of insect fibrillar flight muscle in the presence and absence of ATP //J Mol Biol 1972 -V 70 -P 85−104
  179. Molloy J E, Burns J E, Kendrick-Jones J, Tregear R T, White DCS Movement and force produced by a single myosin head //Nature 1995 -V 378 -P 209−212
  180. Nishiye E, Somlyo A V, Torok K, Somlyo A P The effect of MgADP on cross-bridge kinetics a laser flash photolysis study of guinea pig smooth muscle // J Physiol 1993 — V 460 -P 247−271
  181. Oda T, Iwasa M, Aihara T, Maeda Y, Narita A The nature of the globular- to fibrous-actin transition //Nature -2009 -V 457 -P 441−445
  182. Oda T, Makino K, Yamashita I, Namba K, Maeda Y The helical parameters of F-actin precisely determined from X-ray fiber diffraction of well-oriented sols // Results Probl Cell Differ -2001 -V 32 -P 43−58
  183. Oda T, Namba K, Maeda Y Position and orientation of phalloidin in F-actin determined by X-ray fiber diffraction analysis // Biophys J 2005 — V 88 — P 2727−2736
  184. Padron R, Alamo L, Murgich J, Craig R J Towards an atomic model of the thick filaments of muscle //J Mol Biol 1998 -V 275 -P 35−41
  185. PageS G, Huxley H E Filament lengths in striated muscle //J Cell Biol 1963 -V 19 -P 369−390
  186. Parry D A, Squire J M Structural role of tropomyosin in muscle regulation analysis of the x-ray diffraction patterns from relaxed and contracting muscles // J Mol Biol 1973 — V 75 -P 33−55
  187. Perry S V Vertebrate tropomyosin distribution, properties and function // J Muscle Res Cell Motil -2001 -V 22 -P 5−49
  188. Piazzesi G, Lombardi V, Ferenczi M A, Thirlwell H, Dobbie I, Irving M Changes in the X-ray diffraction pattern from single, intact muscle fibers produced by rapid shortening and stretch // Biophys J 1995 -V 68S -P 92−98
  189. Piazzesi G, Reconditi M, Koubassova N, Decostre V, Linari M, Lucn L, Lombardi V Temperature dependence of the force-generating process in single fibres from frog skeletal muscle //J Physiol -2003 -V 549 -P 93−106
  190. Piazzesi G, Reconditi M, Linari M, Lucn L, Sun Y B, Narayanan T, Boesecke P, Lombardi V, Irving M Mechanism of force generation by myosin heads in skeletal muscle // Nature -2002 -V 415 -P 659−662
  191. Pirani A, Vinogradova M V, Curmi P M G, King W A, Fletterick R J, Craig R, Tobacman L S, Xu C, Hatch V, Lehman W An atomic model of the thin filament in the relaxed and Ca2±activated states //J Mol Biol -2006 -V 357 -P 707−717
  192. Poole K J V, Lorenz M, Ellison P, Evans G, Rosenbaum G, Boesecke P, Holmes K C, Cremo C R A low angle diffraction study of the structure of the actomyosin complex effects of ADP binding //J Muscle Res Cell Motil 1997 -V 18 -P 264
  193. Popp D, Lednev V V, Jahn W Methods of preparing well-orientated sols of f-actin containing filaments suitable for X-ray diffraction//J Mol Biol 1987 -V 197 -P 679 684
  194. Rapp G, Schrumpf M, Wray J Kinetics of the structural changes in the myosin filaments of relaxed psoas fibres after a millisecond temperature jump // Biophys J -1991 V 59 -P 35
  195. Rayment I, Holden H M, Whittaker M, Yohn C B, Lorenz M, Holmes K C, Milligan R A Structure of the actin-myosin complex and its implications for muscle contraction // Science 1993 -V 261-P 50−58
  196. Rayment I, Rypniewski W R, Schmidt-Base K, Smith R, Tomchick D R, Benning M M, Winkelmann D A, Wesenberg G, Holden H M Three dimensional structure of a subfragment-1 a molecular motor //Science 1993 -V 261-P 58−65
  197. Reconditi M, Koubassova N, Linan M, Dobbie I, Narayanan T, Diat O, Piazzesi G, Lombardi V, Irving M The conformation of myosin head domains in rigor muscle determined by X-ray interference //Biophys J -2003 -V 85 -P 1098−1110
  198. Reedy M K, Holmes K C, Tregear R T Induced changes in orientation of the cross-bridges of glycennated insect flight muscle //Nature 1965 -V 207 -P 1276−1280
  199. Reisler E, Egelman E H Actin structure and function what we still do not understand // J Biol Chem -2007 -V 282 -P 36 133−36 137
  200. Reubold T F, Eschenburg S, Becker A Kull F J, Manstein D J A structural model for actin-induced nucleotide release in myosin //Nat Struct Biol -2003 -V 10 -P 826−830
  201. Rome E Relaxation of glycennated muscle low-angle x-ray diffraction studies //J Mol Biol 1972 -V 65 -P 331−345
  202. Rome E Structural studies by x-ray diffraction of striated muscle permeated with certain ions and proteins //Cold Spring Harb Symp Quant Biol 1972 -V 37 -P 331−339
  203. Rome E, Offer G, Pepe F A X-ray diffraction of muscle labelled with antibody to C-protein //Nat New Biol 1973 -V 244 -P 152−154
  204. Rosenbaum G, Holmes K C, Witz J Synchrotron radiation as a source for x-ray diffraction //Nature -1971 -V 230 -P 434−437
  205. Schipiloff C, Daniliwsky A Ueber die nature der anisotropen Substanzen des quergestreiften Muscels und ihre raumliche // Vertheilung in Muscelbundel (Hoppe-Seyl Z) 1881 — V 5 -P 349−365
  206. Sheetz M P, Spudich J A Movement of myosin-coated fluorescent beads on actin cables in vitro //Nature 1983 -V 303 -P 31−35
  207. Simmons R M, Finer J T, Chu S, Spudich J A Quantitative measurements of force and displacement using an optical trap //Biophys J 1996 -V 70-P 1813−1822
  208. Sjostrom M, Squire J M Fine structure of the A-band in cryo-sections The structure of the A-band of human skeletal muscle fibres from ultra-thin cryo-sections negatively stained // J Mol Biol 1977 -V 109 -P 49−68
  209. Smith C A, Rayment I X-ray structure of the magnesium (II) ADP vanadate complex of the Dirtyostehum discoideum myosin motor domain to 1 9 A resolution // Biochemistry 1996 -V 35 -P 5404−5417
  210. Squire J M The structural basis of muscle contraction 1981 Plenum, New York
  211. Squire J M, Al-Khayat H A, Harford J J, Hudson L, Irving T, Knupp C, Reedy M K Modelling muscle motor conformations using low-angle X-ray diffraction // IEE Proc Nanobiotechnol -2003 -V 150 -P 103−110
  212. Squire J, Cantino M, Chew M, Denny R, Harford J, Hudson L, Luther P Myosin rod-packing schemes in vertebrate muscle thick filaments //J Struct Biol 1998 -V 122 -P 128−138
  213. Squire J, Harford J Muscle crossbridge positions from equatorial diffraction data an approach towards solving the phase problem // Adv Exp Med Biol 1984 — V 170 — P 221−236
  214. Sqiure J M, Harford J J Actin filament organization and myosin head labelling patterns in vertebrate skeletal muscles in the rigor and weak binding states // J Muscle Res Cell Motil -1988 -V 9 -P 344−358
  215. Squire J M, Harford J J, Al-Khayat H A Molecular movements in contracting muscle towards «muscle-the movie» //Biophys Chem 1994 -V 50 -P 87−96
  216. Squire J M, Harford J J, Edman A C, Sjostrom M Fine structure of the A-band in cryo-sections III crossbridge distribution and the axial structure of the human C-zone // J Mol Biol 1982 -V 155 -P 467−494
  217. Spudich J A, Huxley H E, Finch J Regulation of skeletal muscle contraction II Structural studies of the interaction of the tropomyosin-troponin complex with actin // J Mol Biol -1972 -V 72 -P 619−632
  218. Stehle R, Brenner B Cross-bridge attachment during high-speed active shortening of skinned fibers of the rabbit psoas muscle implications for cross-bridge action during maximum velocity of filament sliding //Biophys J -2000 -V 78 -P 1458−1473
  219. Stewart M, McLachlan A D, Calladine C R A model to account for the elastic element in muscle crossbridges in terms of a bending myosin rod // Proc R Soc Lond B 1987 — V 229 -P 381−413
  220. Straub F Actin Studies from the Inst of Med Chem Univ Szeged (reprinted by S Karger, Basel-New York), 1943, 2, 3
  221. Sweeney H L, Houdusse A The motor mechanism of myosin V insights for muscle contraction //Philos Trans R Soc Lond B -2004 -V 359 -P 1829−1841
  222. Sweeney H L, Houdusse A Myosin VI rewrites the rules for myosin motors //Cell -2010 -V 141 -P 573−582
  223. Szent-Gyorgyi A Nature of the contraction of muscle //Nature -1951 -V 167 -P 380 381
  224. Takemori S, Yamaguchi M, Yagi N Effects of adenosine diphosphate on the structure of myosin cross-bridges an X-ray diffraction study on a single skinned frog muscle fibre // J Muscle Res Cell Motil 1995 -V 16 -P 571−577
  225. Takezawa Y, Sugimoto Y. Wakabayashi K Extensibility of the actin and myosin filaments in various states of skeletal muscle as studied by X-ray diffraction // Adv Exp Med Biol -1998 -V 453 -P 309−316
  226. Tamura T, Wakayama J, Fujisawa T, Yagi N, Iwamoto H Intensity of X-ray reflections from skeletal muscle thin filaments partially occupied with myosin heads effect of cooperative binding //J Muscle Res CellMotil -2004 -V 25 -P 329−335
  227. Tamura T, Wakayama J, Inoue K, Yagi N, Iwamoto H Dynamics of thin-filament activation in rabbit skeletal muscle fibers examined by time-resolved x-ray diffraction // Biophys J -2009 -V 96 -P 1045−1055
  228. Tawada K, Kimura M Stiffness of carbodnmide-crosslinked glycerinated muscle fibres in rigor and relaxing solutions at high salt concentrations // J Muscle Res Cell Motil 1986 — V 7 -P 339−350
  229. Taylor K A, Schmitz H, Reedy M C, Goldman Y E, Franzini-Armstrong C, Sasaki H, Tregear R T, Poole K, Lucaveche V, Edwards R J, Chen L F, Winkler H, Reedy M K
  230. Tomographic 3D reconstruction of quick-frozen, Ca2±activated contracting insect flight muscle //Cell 1999 -V 99 -P 421−431
  231. Thomas D D, Cooke R Orientation of spin-labeled myosin heads in glycerinated muscle fibers // Biophys J 1980 -V 32 -P 891−906
  232. Tirion M M, ben-Avraham D, Lorenz M, Holmes K C Normal modes as refinement parameters for the F-actin model //Biophys J 1995 -V 68 -P 5−12
  233. Tobacman L S Thin filament-mediated regulation of cardiac contraction // Annu Rev Physiol 1996 -V 58 -P 447−481
  234. Towns-Andrews E, Berry A, Bordas J, Mant G R, Murray P K, Roberts K, Sumner I, Worgan J S, Lewis R Time-resolved x-ray diffraction station X-ray optics, detectors and data acquisition//Rev Sci Instrum 1989 -V 60 -P 2346−2349
  235. Tregear R T, Poole K, Lucaveche C, Edwards R J, Chen L F, Winkler H, Reedy M K Tomographic 3D reconstruction of quick-frozen, Ca2±activated contracting insect flight muscle //Cell -1999 -V 99 -P 421−431
  236. Tsaturyan A K Diffraction by partially occupied helices // Acta Crystallogr A 2002 — V 58 -P 292−294
  237. Tsaturyan A K, Bershitsky S Y, Burns R, Ferenczi M A Structural changes in the actin-myosin cross-bridges associated with force generation induced by temperature jump in permeabilized frog muscle fibers //Biophys J 1999 -V 77 -P 354−372
  238. Tsaturyan A K, Bershitsky S Y, Burns R, He Z H, Ferenczi M A Structural responses to the photolytic release of ATP in frog muscle fibres, observed by time-resolved X-ray diffraction //J Physiol 1999 -V 520 -P 681−696
  239. Tsaturyan A K, Koubassova N, Ferenczi M A, Narayanan T, Roessle M, Bershitsky S Y Strong binding of myosin heads stretches and twists the actin helix // Biophys J 2005 — V 88 -P 1902−1910
  240. Urbanke C, Wray J A fluorescence temperature-jump study of conformational transitions in myosin subfragment 1 //Biochemistry -2001 -V 358 -P 165−173
  241. Uyeda T Q, Abramson P D, Spudich J A The neck region of the myosin motor domain acts as a lever arm to generate movement // Proc Natl Acad Sci USA 1996 — V 93 — P 4459−4464
  242. Varriano-Marston E, Franzini-Armstrong C, Haselgrove J C The structure and disposition of cross-bridges in deep-etched fish muscle // J Muscle Res Cell Motil 1984 — V 5 — P 363−386
  243. Vinogradova M V, Stone D B, Malanina G G, Karatzaferi C, Cooke R, Mendelson R A, Fletterick R J Ca (2+)-regulated structural changes in troponin // Proc Natl Acad Sci USA -2005 -V 102- P 5038−5043
  244. Wakabayashi K, Sugimoto Y, Tanaka H, Ueno Y, Takezawa Y, Amemiya Y X-ray diffraction measurements for the extensibility of actin and myosin filaments during muscle contraction //Biophys J 1994 -V 67 -P 2422−2435
  245. Wray J Structure of relaxed myosin filaments in relation to nucleotide state in vertebrate skeletal muscle //J Muscle Res Cell Motil 1987 -V 8 -P 62a
  246. Woodhead J L, Zhao F -Q, Craig R, Egelman E H Alamo L, Padron R Atomic model of a myosin filament in the relaxed state //Nature -2005 -V 436 -P 1195−1199
  247. Xu S, Gu J, Belknap B, White H, Yu L C Structural characterization of the binding of Myosin*ADP*Pi to actin in permeabilized rabbit psoas muscle //Biophys J -2006 -V 91 -P 3370−3382
  248. Xu S, Gu J, Melvin G, Yu L Structural characterization of weakly attached cross-bridges in the A M ATP state in permeabilized rabbit psoas muscle // Biophys J 2002 — V 82 — P 2111−2122
  249. Xu S, Gu J, Rhodes T, Belknap B, Rosenbaum G, Offer G, White H, Yu L The M-ADP-Pi state is required for helical order in the thick filaments of skeletal muscle // Biophys J -1999 -V 77 -P 2665−2676
  250. Xu S, Malinchik S, Gilroy D, Kraft T, Brenner B, Yu L X-ray diffraction studies of cross-bridges weakly bound to actin in relaxed skinned fibers of rabbit psoas muscle // Biophys J -1997 -V 73 -P 2292−2303
  251. Xu S, Offer G, Gu J, White H, Yu L Temperature and ligand dependence of conformation and helical order in myosin filaments //Biochemistry -2003 -V 42 -P 390−401
  252. Xu S, White H D, Offer G W, Yu L C Stabilization of helical order in the thick filaments by blebbistatin further evidence of coexisting multiple conformations of myosin // Biophys J -2009 -V 96 -P 3673−3681
  253. Yagi N Intensification of the first actin layer-line during contraction of frog skeletal muscle // Adv Biophis -1991 -V 27-P 35−43
  254. Yagi N Effects of N-ethylmaleimide on the structure of skinned frog skeletal muscles // J Muscle Res Cell Motil 1992 -V 13 -P 457−463
  255. Yagi N Labelling of thin filaments by myosin heads in contracting and rigor vertebrate skeletal muscles //ActaCryst D 1996 -V 52 -P 1169−1173
  256. Yagi N, O’Brien E J, Matsubara I Changes of thick filament structure during contraction of frog striated muscle //Biophys J -1981 -V 33 -P 121−138
  257. Yagi N, lwamoto H, Wakayama J, Inoue K Structural changes of actin-bound myosin heads after a quick length change in frog skeletal muscle // Biophys J 2005 — V 89 — P 11 501 164
  258. Yagi N, lwamoto H, Inoue K Structural changes of cross-bridges on transition from isometric to shortening state in frog skeletal muscle //Biophys J -2006 -V 91 -P 41 104 120
  259. Yagi N, Matsubara I Structural changes in the thin filament during activation studied by X-ray diffraction of highly stretched skeletal muscle //J Mol Biol 1989 -V 208 -P 359−363
  260. Yagi N, Takemori S Structural changes in myosin cross-bridges during shortening of frog skeletal muscle //J Muscle Res Cell Motil 1995 -V 16 -P 57−63
  261. Yagi N, Takemori S, Watanabe M An X-ray diffraction study of frog skeletal muscle during shortening near the maximum velocity //J Mol Biol 1993 -V 231 -P 668−677
  262. Yanagida T, Nakase M, Nishiyama K, Oosawa F Direct observation of motion of single F-actin filaments in the presence of myosin //Nature 1984 -V 307 -P 58−60
  263. Yu L C Analysis of equatorial x-ray diffraction patterns from skeletal muscle // Biophys J -1989 -V 55 -P 433−440
  264. Yu L, Brenner B Structures of actomyosin crossbridges in relaxed and rigor muscle fibres // Biophys J 1989 -V 55 -P 441−453
Заполнить форму текущей работой

На отлично!