Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Интенсивность перекисного окисления липидов и состояние системы детоксикации ксенобиотиков у гидробионтов при воздействии пестицидов двух химических классов

Диссертация: Интенсивность перекисного окисления липидов и состояние системы детоксикации ксенобиотиков у гидробионтов при воздействии пестицидов двух химических классов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Пестицидная интоксикация в основном сопровождается увеличением активности СОД и каталазы. Максимальная активность СОД, более чем в 1,5 раза, выявлена у моллюсков. У головастика шпорцевой лягушки активность обоих ферментов в 1-е сутки эксперимента незначительно, но достоверно подавлялась, а затем возрастала (2-е, 4-е сутки) до контрольного уровня или превышала его. В тканях карпа активность СОД… Читать ещё >

Содержание

  • 1. Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Свободнорадикальные процессы в живых организмах
      • 1. 1. 1. Краткая характеристика свободных радикалов
      • 1. 1. 2. Процесс ПОЛ
      • 1. 1. 3. Система регуляции ПОЛ — антиоксиданты
    • 1. 2. Пестициды — поллютанты и ксенобиотики 19 1.2.1. Влияние пестицидного загрязнения на водные экосистемы 20 1.2.3. Механизмы токсического действия пестицидов
    • 1. 3. Детоксикация ксенобиотиков
      • 1. 3. 1. Ферменты биотрансформации ксенобиотиков
      • 1. 3. 2. Глутатионовая система
  • 2. Глава 2. Материалы и методы исследования
    • 2. 1. Объекты и материалы исследования
    • 2. 2. Постановка эксперимента
    • 2. 3. Методы исследования
      • 2. 3. 1. Определение радикальных продуктов ПОЛ методом ХЛ
      • 2. 3. 2. Определение содержания малонового диальдегида
      • 2. 3. 3. Определение активности СОД
      • 2. 3. 4. Определение активности каталазы
      • 2. 3. 5. Определение содержания восстановленного глутатиона
      • 2. 3. 6. Определение активности глутатион-Б-трансферазы
      • 2. 3. 7. Определение активности глутатионредуктазы
      • 2. 3. 8. Определение активности карбоксилэстеразы
      • 2. 3. 9. Определение активности ацетилэстеразы
      • 2. 3. 10. Определение содержания общего белка
      • 2. 3. 11. Статистическая обработка результатов исследования
  • 3. Результаты исследования и их обсуждения
    • 3. 1. Токсикометрическая характеристика исследованных пестицидов
    • 3. 2. Интенсивность процесса ПОЛ у гидробионтов
    • 3. 3. Состояние антиоксидантной системы у гидробионтов
    • 3. 4. Состояние глутатионовой системы у гидробионтов
    • 3. 5. Активность ферментов детоксикации у гидробионтов
  • 4. Выводы

Интенсивность перекисного окисления липидов и состояние системы детоксикации ксенобиотиков у гидробионтов при воздействии пестицидов двух химических классов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Антропогенное воздействие на биосферу именуют глобальной экологической проблемой. Одним из важных антропогенных химических факторов, вызывающих неблагоприятные изменения окружающей природной среды являются пестициды, которые вносятся в окружающую среду для решения сельскохозяйственных задач и способны циркулировать и накапливаться в ней. Передаваясь по трофическим цепям, они попадают в организм человека и могут создавать угрозу его здоровью. Тем не менее, современная человеческая цивилизация обойтись без них не может.

Общие молекулярные механизмы действия пестицидов на живые организмы изучены недостаточно, несмотря на то, что известно большое количество вызываемых ими эффектов. Теоретические исследования и изучение этих механизмов определяется несколькими причинами. Во-первых, это позволит создавать более мощные антидоты, что уменьшит риск отравлений при несчастных случаях. Во-вторых, позволит создать новые, более эффективные пестициды, которые будут наносить меньший вред окружающей среде. Кроме того, понимание молекулярных механизмов действия пестицидов является необходимой предпосылкой для разработки научных основ и методов регламентации химических веществ.

В этой связи перспективным является изучение ранних проявлений пестицидной интоксикации в дозах малой интенсивности, а поиск селективных, доступных методов биоиндикации их токсического эффекта является приоритетным направлением современной науки. В то же время эта задача является актуальной с экологических позиций.

Следует подчеркнуть, что при длительном воздействии малых доз токсикантов развивается хронический токсический стресс, в механизмах которого на первый план выдвигаются общие, неспецифические реакции, а специфические изменения часто играют роль пускового триггера.

С точки зрения современной науки, в реакции живого организма на токсическое действие ксенобиотиков одно из важнейших мест занимает усиление процессов свободно-радикального окисления, приводящее к активации перекисного окисления липидов (ПОЛ) в разных тканях позвоночных и беспозвоночных животных — млекопитающих, птиц, рыб, ракообразных, моллюсков. Регуляция ПОЛ осуществляется согласованной и сбалансированной работой систем антиоксидантной защиты и биотрансформации (детоксикации) ксенобиотиков, представляющих собой единую, энергозависимую, синхронно функционирующую систему, которая обеспечивает удаление потенциально опасных соединений, обладающих высоким деструктивным потенциалом. Поэтому при исследованиях воздействий ксенобиотиков на живые организмы необходим системный подход, позволяющий оценивать состояние всех взаимосвязанных звеньев защиты организма.

Следует отметить, что представители одного и того же класса химических соединений зачастую обладают разными токсическими свойствами. Однако на первых стадиях их воздействия ответные реакции у разных живых организмов реализуются на основе общих молекулярных механизмов токсичности.

В настоящее время начинают использоваться и постоянно создаются пестициды новых поколений. К пестицидам будущего относят несколько химических классов соединений. Одним из направлений синтеза новых пестицидов является химическая модификация арилоксифеноксипропионовых кислот. Еще более перспективны гетероциклические соединения разных рядов, в том числе, — пестициды, принадлежащие к химическому классу тиазолов (неоникотиноидов). В литературе практически нет сведений о потенциальной опасности и механизмах токсического действия пестицидов этих классов.

Целью настоящей работы являлась комплексная оценка уровня свободно-радикальных процессов, интенсивности перекисного окисления липидов, активности антиоксидантных ферментов, состояния глутатионовой системы и активности некоторых ферментов детоксикации в организмах гидробионтов при воздействии пестицидов, относящихся к классам производных арилоксифеноксипропионовых кислот и тиазолов (неоникотиноидов).

Для достижения поставленной цели были сформулированы и решены следующие задачи:

1. Определить уровень свободно-радикальных процессов методом люминол-Н202-хемилюминесценции (ХЛ) и интенсивность процессов ПОЛ по содержанию одного из молекулярных продуктов — малонового диальдегида (МДА) — в условиях интоксикации указанными пестицидами гидробионтов.

2. Изучить активность антиоксидантных ферментов супероксиддисмутазы (СОД) и каталазы — у этих тест-объектов при воздействии пестицидов двух классов.

3. Исследовать состояние глутатионовой системы (уровень глутатионавБН, активность глутатионтрансферазы — ГСТ и глутатионредуктазы — ГР) у вышеназванных тест-объектов в тех же условиях.

4. Оценить активность ферментов детоксикации — карбоксили ацетил-эстераз — у исследованных гидробионтов при пестицидной интоксикации.

5. Исследовать зависимость изменений изученных биохимических показателей от тест-объекта и химического класса пестицидов.

6. Найти маркеры токсического воздействия пестицидов и оценить их перспективность для диагностических целей.

5. ВЫВОДЫ.

1. Воздействие пестицидов сопровождается достоверным увеличением интенсивности ХЛ у моллюсков в течение первых суток эксперимента, а в тканях карпа, в течение 96 часов опыта, достигая максимума к четвертым суткам эксперимента. У головастика шпорцевой лягушки в ходе всего эксперимента отмечали возрастание уровня МДА.

2. Пестицидная интоксикация в основном сопровождается увеличением активности СОД и каталазы. Максимальная активность СОД, более чем в 1,5 раза, выявлена у моллюсков. У головастика шпорцевой лягушки активность обоих ферментов в 1-е сутки эксперимента незначительно, но достоверно подавлялась, а затем возрастала (2-е, 4-е сутки) до контрольного уровня или превышала его. В тканях карпа активность СОД и каталазы возрастала в 1,31,7 раза, после чего снижалась до контрольных значений.

3. Токсическое воздействие пестицидов приводит к возрастанию уровня глутатиона в печени карпа к концу опыта более чем в 2 раза. Для головастика шпорцевой лягушки характерно незначительное, но достоверное подавление всех звеньев глутатионовой системы в начале эксперимента. В процессе опыта все показатели достигают контрольных значений, а уровень глутатиона достоверно превышает их. Особенность ответной реакции у моллюсков проявилась снижением глутатиона с середины эксперимента в 1,5 раза.

4. Активность карбоксили ацетилэстераз (ферментов детоксикации) в большинстве случаев сниженамаксимальное ингибирование карбоксилэстеразы (в 1,8 раза) зафиксировано у моллюсков. Однако в печени карпа обе эстеразы достоверно активировались, преимущественно на 2-е сутки.

5. Видоспецифичность ответных реакций (зависимость от тест-объекта) в той или иной мере присутствует в динамике всех показателей, что особенно ярко демонстрируют изменения интенсивности ХЛ и уровня глутатиона. ХЛ у моллюсков, повышенная в начале опыта, к концу эксперимента снижается.

В сыворотке крови карпа, напротив, интенсивность ХЛ постоянно возрастает. Уровень вБН у головастиков в начале опыта снижен, а затем постепенно возрастает и к концу эксперимента превышает контроль. У моллюсков содержание вБН падает, начиная с середины опыта. В печени карпа динамика вБН резко восходящая. В жабрах уровень вБН возрастает, однако четкой динамики не зафиксировано.

6. Фактор химической природы пестицида проявился по-разному. Практически не зависят от класса пестицидов изменения показателей глутатионовой системы и активность СОД. Показатели уровня СРП, ПОЛ и активности ферментов детоксикации в довольно большой степени зависят от природы пестицидов.

7. Маркерами токсического воздействия пестицидов на гидробионтов являются: интенсивность ХЛсодержание вБНконъюгирующая активность ГБТактивность СОД, а также активность карбоксили ацетилэстераз. Изменения этих показателей хорошо выражены и имеют яркую динамику.

8. Для диагностических целей можно рекомендовать показатели глутатионовой системы: содержание вБН, конъюгирующую активность ГСТ, а также (с определенными ограничениями) активность ГР.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Н.Г., Гутникова А. Р. Действие пиретроидного препарата «Bulldock» на функциональное состояние митохондрий печени крыс // Материалы междунар. конф. «Митохондрии, клетки и активные формы кислорода.-Пущино, 6−9 июня, 2000.-Пущино 2000.
  2. Г. С., Еремин А. Н., Метелица Д. И. Роль апобелка в каталитической пероксидазной активности ферритина // Биохимия.-1997.-т.62.-вып.12.-С. 1655−1665.
  3. А.И. Микросомальное окисление // М.: Наука, 1985.-327 с.
  4. А.И., Карузина И. И. Окисление чужеродных соединений и проблемы токсикологии // Вестн. АМН СССР. 1988. № 1. — С. 14−23.
  5. .А. К вопросу о механизме общетоксического действия химических веществ // Мед. труда и пром. экол. 1998. № 8. — С. 21−25.
  6. И.Б. Анион-радикал кислорода 02- в химических и биологических процессах // Успехи химии. 1979. — 48, № 6. — С. 977−1014.
  7. Ю.И., Боронихина Т. В. Витамин Е: значение и роль в организме // Успехи современной биологии.-1987.-Т.104.-вып.З.-С. 400−411.
  8. В.А. Механизмы стресса и перекисное окисление липидов // Успехи современной биологии. 1991. — Т. 111, № 6. — С. 923−931.
  9. М.В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов.- М.: Мед, 1989. 368 с.
  10. А.П., Городецкая И. В., Солодков А. П. Ограничение стрессорной активации перекисного окисления липидов малыми дозами тиреоидных гормонов // Бюлл. эксперим. биол. и мед.-1990.-т.С1Х.-№ 6.-С.539−541.
  11. В.И., Газиев А. И., Малахова JI.B. и др. Моноклональные антитела к 8-гидроксигуанозину. Характеристика и использование для определения повреждения ДНК активными формами кислорода // Биохимия.-1996.-Т.61 .-вып.4.-С.737−744.
  12. А.Г. Обогащенный пролином пептид (галармин)нейропротекторный модулятор окислительного повреждения при хронической алюминиевой интоксикации // Нейрохимия.-2003.-20, № 2.-С.139−142.
  13. Ю.А., Арчаков А. Н. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах М.: Наука. — 1972. — 252 с.
  14. Ю.А., Рощупкин Д. И., Потапенко А. Я., Деев А. И. Биофизика.- М.: Медицина, 1983.- 289 с.
  15. Ю.А. Свободнорадикальное окисление липидов и физические свойства липидного слоя биомембран // Биофизика. 1987.- Т. 32, — Вып. 5. — С. 830−844.
  16. Ю.А., Азизова O.A., Деев А.И, Козлов A.B., Осипов
  17. A.Н., Рощупкин Д. И. Свободные радикалы в живых системах. (Итоги науки и техники) серия Биофизика.-М. -1991.- Т.29.- 252 с.
  18. H.H., Кашлакова Н. В., Козлов В. А. Влияние супероксидного радикала на пролиферацию лимфоцитов, стимулированную митогеном // Цитология.-1988.-т.ХХХ.-№ 7.-С.898−901.
  19. Временные методические указания по методу биоиндикации поверхностных вод на основе анализа биоритмов ферментативной активности моллюсков // Серия 1. JL: «Гидрометеоиздат». 1987. — С. 44−62.
  20. К.К., Мухопад JI.H. Эколого-гигиенические аспекты миграции пестицидов в водоемах // Влияние биологически активных веществ на гидробионтов. Сб. научных трудов.- JL, 1988. Вып. 287. — С. 31−37.
  21. Н. JI. Абиотическая трансформация пестицидов в природных водах и донных отложениях // Поведение пестицидов и химикатов в окружающей среде: Тр. Сов.-амер. симп., Айова-Сити, окт., 1987. JL, 1991. -С. 371−381.
  22. С.И., Куценко С. А., Новикова Т. М., Аксенов В.В., Кашуро
  23. B.А. Система глутатиона как перспективное направление изучения цитотоксических эффектов действия ксенобиотиков // 2 съезд токсикологов России, Москва 10−13 нояб., 2003: Тез. докл.-М., 2003.-С. 77−78.
  24. С.Н., Саноцкий И. В., Тиунов J1.A. Общие механизмы токсического действия.- JL: Медицина, 1986.- 280 с.
  25. Н.В., Ерин А. Н. Механизм антиоксидантного действия карнозина // Бюлл. эксперимент, биол. и мед.-1991.- № 5.- С.477−478.
  26. А.Ф. Пестициды: новые препараты, механизм действия, метаболизм (по материалам VIII Международного конгресса по химии пестицидов) // Агрохимия. 1995. № 3. — С. 84−100.
  27. Л.Ф., Гришанова А. Ю., Громова O.A., Слынько H.H., Вавилин В. А., Ляхович В. В. Микросомная монооксигеназная система живых организмов в биомониторинге окружающей среды / Отв. ред. Лаврик О. И. -Новосибирск: Наука, 1994. 100 с.
  28. Л.Ф., Вавилин В. А., Ляхович В. В. Ферменты биотрансформации ксенобиотиков в химическом канцерогенезе: Аналит. обзор. / Отв. ред. Дымшиц Г. М. Новосибирск: Наука, 2000. — 85 с.
  29. О.В., Вестерхофф Х. В., Холоденко Б. Н. Математическое моделирование процессов генерации супероксида bel комплексом митохондрий // Биохимия.-1998.-т.63.-вып.6.-С.755−772.
  30. Е.Е., Сальникова Л. А., Ефимова Л. Ф. Активность и изоферментный спектр СОД эритроцитов и плазмы человека // Лаб. дело.-1983.-№ 10.-С.30−33.
  31. A.A., Жирнов Г. Ф. Механизмы оксигеназных реакций: основные, промежуточные и побочные продукты оксигеназного цикла // Вестник АМН CCCP.-1988.-№l.-C.33−43.
  32. Н.К., Меныцикова Е Б., Шергин С. М. Окислительный стресс
  33. Диагностика, терапия, профилактика.- Новосибирск, 1993.- 181 с.
  34. Ю.С., Ершова Е. А., Леоненко О. Б., Ксиленко М. А., Жминько П. Г., Зейналова Т. А. Роль монооксигеназной системы в метаболизме и механизме действия некоторых пестицидов // Вестн. АМН СССР.-1988.-№ 1. -С. 70−75.
  35. A.B., Мкртчан Н.И. Fe-содержащая супероксиддисмутаза из Pseudomonas aeruginosa// Биохимия.-1996.-т.61.-вып.8.-С.1408−1413.
  36. И.И., Менгазетдинов Д. Э., Капитанов Л. Б. и др. Влияние монооксигеназных реакций, контролируемых цитохромом Р-450 на микросомальные мембраны // Биохимия. 1987.- Т. 52, № 7. — С. 1090−1097.
  37. М.В., Лукаш А. И., Гуськов Е. П. Роль низкомолекулярных антиокисдантов при окислительном стрессе // Успехи, совр. биол.-1993.-т.113.-вып.4.-С.456−470.
  38. Р.Ф., Голощапов А. Н., Бурлакова Е. Б., Джафаров А. И. Влияние функциональных групп молекул токоферолов на вязкость липидов митохондрий // Бюлл. эксперим. биол. и мед.-1987.-т.111.-№ 5.-С.540−543.
  39. М.Л. Свободнорадикальные механизмы пестицидной интоксикации в эколого-гигиенических исследованиях : дисс.. докт. биол. наук. Москва.-1997.-299с.
  40. Г. И., Крейнина М. В., Позин В. М. Динамика изменения функциональной активности полиморфноядерных лейкоцитов крови при обратимой ишемии миокарда у собак // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1988. № 9.-С. 297−299.
  41. В.А. Индукторы суперсемейства цитохрома Р-450 как промоторы канцерогенеза// Биохимия.-1998.-т.63.-вып.8.-С1043−1058.
  42. В.А. Статистическая обработка данных при малом числе опытов // Укр. биохим. ж. 1975. — 47, № 6. — С. 776−790.
  43. JI.C., Кулинский В. И. Глутатионтрансферазы // Успехи современной биологии.- 1989.- Т. 107, вып. 2.- С. 179−194.
  44. М.А., Иванова Л. И., Майорова И. Г., Токарев В. Е. Метод определения активности каталазы // Лаб. дело. 1988. № 1. — С.16−19.
  45. A.A., Лукаш А. И., Антипина Т. В. Механизм ингибирования мочевиной перекисного окисления липидов // Известия СКНЦВШ, серия Естественные науки.-1977.-№ 1.-С.108−109.
  46. В.Ю. и др. Перекисное окисление липидов и холодовой фактор.- Новосибирск: Наука, 1988.- С. 185−187.
  47. С. А. Основы токсикологии Санкт-Петербург, 2002.
  48. Г. Ф. Биометрия,— М.: Высшая школа, 1973.- 343 с.
  49. И.Л. Оценка воздействия гетероциклических пестицидов группы диазолов на гидробионтов: Дис. канд. биол. наук. Ростов-на-Дону, 2002.-167 с.
  50. О.Б. Потенцирование токсичности при комбинированном действии сульфата меди с дельтаметрином и пиримифосметилом // Токсикол. вестник. 1996. № 2. — С. 13−15.
  51. О.В., Багнюкова Т. В., Лущак В. И. Влияние аминотриазола на активность каталазы и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы из двух видов лягушек Rana ridibunda и Rana esculenta // Укр. биохим. ж. — 2003. — 75, № 4. -С. 45−50.
  52. H.H. Пестициды. Химия, технология и применение. -М.: Химия, 1987.-711 с.
  53. H.H., Новожилов К. В., Белан С. Р. Пестициды и регуляторы роста растений / Справ, изд. М.: Химия, 1995. — 576 с.
  54. Е.Б., Зенков Н. К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов // Успехи совр. биолог.- 1993.- Т. 113, вып. 4.- С.442−455.
  55. Е.Б., Зенков Н. К., Сафина А. Ф. Механизмы развития окислительного стресса при ишемическом и реперфузинном повреждении миокарда // Успехи, совр. биол.-1997.-т.117.-вып.9.-С.362−373.
  56. Д.И., Арапова Г. С., Еремин А. Н. Инициирование радикалов в биохимических системах: ферритин гидропероксиды -ароматические амины // Биохимия.-1997.-т.62.-вып.4.-С.460−470.
  57. Методические рекомендации по установлению эколого-рыбохозяйственных нормативов (ПДК и ОБУВ) загрязняющих веществ для воды водных объектов, имеющих рыбохозяйственное значение М.: ВНИРО, 1998. — 147 с.
  58. Методические указания по разработке предельно-допустимых концентраций (ПДК) пестицидов в воде рыбохозяйственных водоемов -Ростов-на-Дону: АзНИИРХ, 1979. 25 с.
  59. Д. Биохимия. М.: Мир.-1980.-В Зт.
  60. В.М., Ляхович В. В. Множественные формы цитохрома Р-450. Новосибирск: Наука, 1985. — 180 с.
  61. Д.В. Свободнорадикальные процессы и состояние биомембран при действии пиретроидных пестицидов в тканях белых крыс и в модельных системах: Дис. .канд. биол. наук. Ростов-на-Дону, 2000.-146 с.
  62. О.М., Арнхольд Ю., Шиллер Ю. Гипохлорит взаимодействует с органическим гидропероксидом с образованием свободных радикалов, но не синглетным кислородом, инициируя ПОЛ // Биохимия, — 1997.-т.62.-вып.9.-С. 1111−1121.
  63. A.B. Роль кислородных радикалов, образующихся при функционировании мембранных цепей, в повреждении ядерной ДНК // Биохимия.-1996.-Т.61 .-вып. 1 .-С.65−72.
  64. A.B. Взаимодействие активного кислорода с ДНК // Биохимия.-1997.-Т. 62.-вып. 12.-С Л 571 -15 78.
  65. A.B. О регуляторной роли активных форм кислорода // Биохимия.-1998.-т.63.-вып.9.-С. 1307−1308.1.l
  66. A.A., Бальян X.B., Трощенко А. Т. Органическая химия. М., 1981.-592 с.
  67. Ю.М. Антиокислительные свойства фенолов растительного и животного происхождения // Сб. «Биоантиокислители». М., 1975.- С.247−251.
  68. A.A., Арчаков А. И. Определение активности ацетилэстеразы по A.A. Покровскому, А. И. Арчакову // Современные методы в биохимии. -М.: «Медицина» -1968.-С. 50−51.
  69. A.A., Тутельян В. А. Лизосомы // М.: Наука, 1976.-382 с.
  70. А.И., Ястребов Г. Г. Гигиенические проблемы национальной безопасности России. Материалы VIII Всероссийского съезда гигиенистов и санитарных врачей. Сб. научн. трудов.-М, 1998.-Т. 1, — С. 7−10.
  71. У. Роль свободнорадикальных реакций в биологических системах // Свободные радикалы в биологии / Под ред. У. Прайора. М: Мир, 1979.-Т. I.-C. 13−67.
  72. В.Б. Использование метода наименьших квадратов для пробит-анализа кривых летальности // Фармакол. и токсикол.- 1962. № 1. -С. 68−72.
  73. В.Н. Проблема оценки потенциальной и реальной опасности в санитарной токсикологии и гигиене. Сб. научных трудов. Уфа, 1997.-С. 12−14.
  74. В.В., Пирузян Л. А., Муравьев P.A. Пероксидазосомы. М.: Наука, 1977.-207 с.
  75. И.Д., Гаришвили Т. Г. Метод определения малонового диальдегида с помощью тиабарбитуровой кислоты // Современные методы вбиохимии. М: Медицина, 1977. — С. 66−68.
  76. Л.А., Иванова В. А. Роль глутатиона в процессах детоксикации // Вестник АМН СССР. 1988. № 1. — С. 62−69.
  77. Л.А. Некоторые вопросы молекулярной токсикологии // Вестник АМН СССР.-1991. № 1.-С. 8−12.
  78. И. Радикалы кислорода, пероксид водорода и токсичность кислорода // Свободные радикалы в биологии / Под ред. У. Прайора. М.: Мир, 1979. — Т. I. — С. 272−314.
  79. О.А. Активность антиоксидантной системы личинок рыб как показатель качества морской среды // 6 Международная конференция «Биоантиоксидант», М. 16−19 апр., 2002: Тезисы докладов. М., 2002.-С. 620−621.
  80. В.А., Бойчевская Н. О., Шерстнев М. П. Хемилюминесцнция плазмы крови в присутствии перекиси водорода // Вопросы мед. Химии. 1979. — Вып.2 — С. 132−137.
  81. И.А. Генерация нитрорадикалов саназола ксантиоксидазой // Биохимия. 1998. — Т.63, — Вып. 12. — С. 1621−1629.
  82. Л.Б. О повышении точности определения активности глутатионредуктазы эритроцитов // Лаб. дело. 1989. № 4. — С. 19−21.
  83. Ada А.О., Coban Т., Kapucuoglu N., Aydin A., Isimer A. The responses of rat testicular CYP and GST enzymes to Cd & Ni // Toxicol. Lett.-2001.-123, прил. 1, P. 48.
  84. Ahmed R.S., Banerjee B.D., Seth. V. Protective effect of dietary zingiber officinales rose (ginger) against lindane induced lipid peroxidation and alteration of free radical scavengers in rats // Toxicol. Lett.-2001.-123, прил. 1, P. 134.
  85. Banka L., Deer K.A., Nemcsok J., Abraham M. In vivo and in vitroeffects of deltamethrin on cytochrom P-450 monooxygenase activity in carp (Cyprinus carpio L.) liver// J. Environ. Sci. & Health.-l997.-32, N 5.-P. 789−802.
  86. Basack S.B., Oneto M.L., Fucks J.S., Wood E.J., Kesten E.M. Esterases of Corbicula fluminea as biomarkers of exposure to organophosphorus pesticides // Bull. Environ. Contam. And Toxicol. 61, № 5,1998. — P. 569−576.
  87. Basaga H.S. Biochemical aspects of free radicals // Biochem. Cell. Biol. 1990.-68,N4.-P. 68−69.
  88. Bebe Frederick N., Panemangalore Myna. Exposure to low doses of endosulfan and chlorpyrifos modifies endogenous antioxidants in tissues of rats // J. Environ. Sci. and Health.-2003.-38, № 3, p.349−363.
  89. Benatti U., Morelli A., Guida L., De Flora A. The production of activated oxygen species by an interation of metgemoglobin with ascorbate // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1983. — 111, N 3. — P. 980−987.
  90. Bruun J., Hermens J. Uptake and elimination kinetics of organophosphorous pesticides in the guppy (Poecilla reticulata): Correletion with the octanol/water partition coefficient // Environ. Toxicol, and Chem. -1991.-10, N6.-P. 791−804.
  91. Bukowska B., Duda W. Effect of 2,4-D on oxy & deoxy human hemoglobins // Acta UL. Folia Biochem. and Biophys. 1996. N11.- P.47−59.
  92. Cashman John R., Perotti Beatrice Y.T., Berkman Clifford E., Jing Lin. Carboxylesterases and Detoxication of Chemicals // Environmental Health Perspectives Supplements Vol. 104, № SI, March 1996.
  93. Crumpton T.L., Seidler F.J., Slotkin T.A. Developmental neurotoxicity of chlorpyrifos in vivo and in vitro: Effects on nuclear transcription factors involved in cell replication and differentiation // Brain Res.-2000.-857, № l-2.-p.87−98.
  94. Dannenberg A., Pehkonen Simo O. Investigation of the heterogeneously catalyzed hydrolysis of organophosphorus pesticides // J. Agr. and Food Chem. -1998. 46, N1.- P. 325−334.
  95. El-Khatib E.N. Aldicarb-induced biochemical changes in fresh water fish Tilapia nilotica // Toxicol. Lett. 2001. — 123. — P. 112.
  96. Ellman Q.L. Tissue sulfhydryl groups // Arch. Biochem.-1959. Vol. 82. -P. 70−77.
  97. Ezhilarasi S., Subramoniam T. Esterase activity in Scylla serrata (Forskal) during ovarian development // J. of Exp. Marine Biology and Ecology.-1984.-83, №l.-p.l-12.
  98. Flammarion P., Migeon B., Urios S., Morfin Ph., Garric J. Effect of methidathion on the cytochrome P-450 1A in the cyprinid fish gudgein (Gobio gobio) // Aquat. Toxicol. 1998. — 42, N 2. — P. 93−102.
  99. Fridovich I. Quantitative aspects of the production of superoxide anion radical by milk xanthine oxidase // J. Biol. Chem.-1970.-245, N 16.-p.4053−4057.
  100. Fridovich I. Hypoxia & oxigen toxicity // Advances in Neurology.-1983.-V. 26.-P. 255−266.
  101. Fried R. Enzymatic & non-enzymatic assay of superoxidedismutase // Biochem.-1975.-57, № 5.-P.657−660.
  102. Gaetani G.F., Ferraris A.M., Rolfo M. et. al. // Blood.-1996.-v.87.-p.1595−1599.
  103. Gallagher K., Van Veld P. A., Hale R. C., Stegman J. J. Induction of cytochrome P450 1A in the mummichog (Fundulus heterociitus) by the polychlorinated terphenyl formulation Aroclor 5432 // Environ. Toxicol, and Chem. 1995. -14, N 3. — P. 405−409.
  104. Gonzalez F.J. Molecular biology and regulation of phase I enzymes // 5th European ISSX Meeting, September 26−29, 1993, Tours, France. ISSX
  105. Proceedings, USA. 1993. — Vol. 3. — P. 139.
  106. Gonzalez F.J. Molecular genetics of the P-450 superfamily // Pharmacol. Ther.-1990.-Vol. 45.-P. 1−38.
  107. Hasselberg Linda, Meier Sonnich, Hegelund-Myrback Tove, Gelander Malin, Erkell Lars-Johan. Effects of alkylphenols on detoxication in Atlantic cod // Drug Metabol. Rev.-2001.-33, npHJi. № l.-p.l55.
  108. Haux C., Forlin L. Biochemical method for detecting effects of contaminants on fish. // Ambio. 1988. — 17. — P. 376−380.
  109. Keizer J., D’Agostino G., Nagel R. et. al. Enzymological differences of AChE & diazinon hepatic metabolism: correlation of in vitro data with the selective toxicity of diazinon to fish species // Sci. Total Environ.- 1995. 171, № 1−3.-P.213−220.
  110. Kidd K.A., Schindler D.W., Hesslein R.H., Muir D. Correlation between stable nitrogen isotope ratios & concentration of organoclorines in biota from a freshwater food web // Sci. Total Environ. 1995. — 1−3. — P.381−390.
  111. Koga Nobuyuki, Kuroki Jun, Hokami Yumiko, Yoshimura Hidetoshi.1.ng-term effect of 3,4,5,3', 4'-pentachlorobiphenyl in rats // Fukuoka acta med.-1987.-78, № 5.-P.213−218.
  112. Korraa S.S., Gado A. Genotoxicity of pesticides in blood lymphocytes of occupationally exposed workers // Environ, and Mol. Mutagenesis.-2000.-35, suppl. 31.-p.36.
  113. Krijgsheld K.R., Van der Gen A. Assesment of the impact of the emission of certain organochlorine compounds on the aquatic environment. Part is monochlorophenols and 2,4-dichlorophenol // Chemospher. 1986. Vol. 15, N 7. -P. 825−860.
  114. Lassman G., Ebert B., Jung F. EPR spectroscopical analysis of metemoglobin by nitrite // Biomed. Biochem. Acta. 1984. — 43, N 3. — P. 33−34.
  115. Li Kang, Zhou Zhongliang, Wang Minshan, Yin Haowen // Chin. J. Appl. and Environ. Biol.-2004.-10, № l.-p.88−91.
  116. Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Farr A.L., Randall R. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. — Vol. 193. -P. 265−275.
  117. Malla Reddy P., Bashamohideen Md. Alterations in protein metabolism in selected tissues of fish, Cyprinus carpio, during sublethal concentration of cypermethrin // Environ. Monit. and Assess. 1995. — 36, N 2. — P. 183−190.
  118. Martinez-Cayuela M. Oxygen free radicals and human disease // Biochimie.- 1995.-Vol. 77, N3.-P. 147−161.
  119. Niimi J., Whittle D.M. Structure-activity analyses of chlorinated biphenyls, dibenzo-p-dioxins & dibenzoiiirans accomodation in the Lake Ontario ecosystem // 37th Conf. Assoc. Great Lakes Res. & Estuarine Res. Fed., Windsor,
  120. June 5−9,1994: Program & Abstr. Windsor, 1994. — P. 163.
  121. Oruc Elif Ozcan, Uner Nevin. The protective role of glutathione-S-transferase against lipid peroxidation in fish exposed to 2,4-D and azinphosmethil // Drag Metab. Rev. 2002. — 34. — P. 182.
  122. Oruc Elif, Uner Nevin, Aytekin Tuzin, Sevgiler Yusuf. Biochemical identification of esfenvalerate toxicity on the liver of Oreochrromis niloticus // Toxicol. Lett.-2003.-144, suppl. l.-p.l49.
  123. Otto D.M., Moon T.W. Phase I and II enzymes and antioxidant responses in different tissues of brown bullheads from relatively polluted and non-polluted systems // Arch. Environ. Contam. and Toxicol. 1996. — 31, N 1. — P. 141−147.
  124. Ozretic, Mirjana. // MAP technical reports series.-1994.-79.-p.l-15.
  125. Pedrajas J.R., Peinado J., Lopez-Barea J. Oxydative stress in fish exposed to model xenobiotics. Oxydatively modified forms of Cu, Zn-superoxide dismutase as potential biomarkers // Chem.-Biol. Interact.-1995.-98, № 3.-p.267−282.
  126. Pena-Llopis S., Ferrado M.D., Pena J.B. Impaired glutation redox status is associated with decreased survival in two organoohosphate-poisoned marine bivalves // Chemosphere. 2002. — 47, N 5. — P. 485−497.
  127. Rao P. S., Luber J.M., Milinovicz J. at.al. Specifity of oxigen radical scavengers and assesment of free radical scavenger efficiency using luminol enhanced chemiluminescenct // Biochem. & Biophys. Res. Commun.- 1988.- V. 150.- P. 39−44.
  128. Romeo Michele. Effet des contaminants au niveau-populationnel //
  129. Oceanis.-1999.-25, № 4.-p.501−523.
  130. Rowley D., Halliwell B. Superoxide-dependent formation of hydroxil radicals in the presence of thiol compounds // FEBS Lett.-1982.-13 8, N l.-p.33−36.
  131. Roy R.S., McCord G.G.M. Oxiradicals and the scavenger system // N.Y.-1983.- V.2.- P. 145−153.
  132. Ru Shaoguo, Wei Xuanhui, Jiang Ming, Li Yongqi. In vivo and in vitro inhibition of red drum (Sciaenops ocellatus) brain acetylcholinesterase and liver carboxylesterase by monocrotophos at sublethal concentrations // Cybium. 2003. -27.N l.-P. 17−25.
  133. Sanchez-Hernandez J.C., Fossi M.C., Leonzio C., Focardi S. Use of biochemical biomarkers as a screening tool to a focus the chemical monitoring of organic pollutants in the Biobio river basin (Chile) // Chemosphere.-1998.-37, № 4.-p.699−710.
  134. Sanchez-Hernandez J.C. Evaluating reptile exposure to cholinesterase-inhibiting agrochemicals by serum butyrylcholinesterase activity // Environ. Toxicol, and Chem.-2003.-22, № 2.-p.296−301.
  135. Scarpa M., Stevanato R., Viglino P., Rigo A. Superoxide ion as active intermediate in the autoxidation of ascorbate by moleculer oxygen // J. Biol. Chem. 1983. — 258, N 11. — P. 6695−6697.
  136. Sen Alaattin, Tin Yasemin, Arslan Savas. In vivo effects of metallic environmental pollutants and detergents on hepatic GST activities of leeping mullet (Liza saliens) // Drug Metabol. Rev.-2001.-33, suppl. № l.-p.l29.
  137. Shimada Hiroki, Fumuro Hidenori, Hirai Kei-Ichi, Koyama Junko, Ariyama Jun, Simamura Eriko. Paraquat detoxicative system in the mouse liver postmitochondrial fraction // Arch. Biochem. and Biophys. 2002. — 402, № 1. -p.149−157.
  138. Snyder M.J. Cytochrom P450 enzymes belonging to the CYP4 family from marine invertebrates // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1998. — 249, Nl.-P. 187−190.
  139. Srinivasulu R.M., Rao R.K.V. In vivo recovery of acetylcholinesteraseactivity from phosphamidon & methylparation induced inhibition in the nervous tissue of penaeid prawn // Bull. Environ contam. & Toxicol. 1988. — 40, № 5. -P.752−758.
  140. Stagg R., Mc Intosh A. Biological effects of contaminants: Determination of CYP1 A-dependent monooxygenase activity in dab by fluorimetric measurement of EROD activity // ICES Techn. Mar. Environ. Sci. 1998. N 23. — P. 1−16.
  141. Tang Xue-xi, Li Yong-gi, Huang Jian Effect of paration on lipid peroxidation in Platymonas sp. and Dunaliella sp. // Oceonol. et limnol. sin.1999. 30, N3.-P. 295−299.
  142. The Pesticide Manual / Ed. C.Tomlin. Crop Protection publications, 2000.-P. 864−865.
  143. Verma Radhey Shyam, Srivastava Nalini. Chlorpyrifos induced alterations in levels of thiobarbituric acid reactive substances and glutathione in rat brain // Indian J. Exp. Boil.-2001.-39, № 2.-p. 174−177.
  144. Wofford H.W., Thomas P. Effect of xenobiotics on peroxidation of hepatic microsomal lipids from striped mullat & atlantic croaker // Mar. Environ. Res.-1988.-24, №l-4.-P.285−289.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!