Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа высших растений: формы, свойства и регуляция активности

Диссертация: Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа высших растений: формы, свойства и регуляция активности
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Поскольку метаболизм углеводов в растительной клетке протекает в основном в двух компартментах: цитозоле и хлоропластах, представляет интерес изучение особенностей регуляции активности различно локализованных форм фермента и их роли в сопряжении процессов, протекающих в разных компартментах клетки. Необходимо развитие исследований по изучению координации путей синтеза и распада Сахаров… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Распространение и функции глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы в живых организмах
      • 1. 1. 1. Катализируемая реакция
      • 1. 1. 2. Распространение
      • 1. 1. 3. Роль в метаболизме клетки
    • 1. 2. Изоформы и внутриклеточная локализация глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
    • 1. 3. Очистка и физико-химические свойства глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
      • 1. 3. 1. Очистка глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы из различных источников
      • 1. 3. 2. Стабильность фермента
      • 1. 3. 3. Молекулярная масса и структура
      • 1. 3. 4. Идентификация функциональных групп активного центра глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
    • 1. 4. Кинетическое поведение и регуляция активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
      • 1. 4. 1. Зависимость активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы от концентрации субстрата и кофермента
      • 1. 4. 2. Субстратная специфичность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
      • 1. 4. 3. Влияние рН среды на активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
      • 1. 4. 4. Влияние ионов металлов на активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
      • 1. 4. 5. Регуляция активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы 31 ЭКСПЕРЕМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • Глава 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объекты исследования
  • -32.2. Выделение клеточных органелл
    • 2. 3. Определение активности ферментов
    • 2. 4. Определение количества белка
    • 2. 5. Выделение и очистка глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
      • 2. 5. 1. Экстракция
      • 2. 5. 2. Фракционирование белков с помощью сульфата аммония
      • 2. 5. 3. Гель-фильтрация
      • 2. 5. 4. Ионообменная хроматография
    • 2. 6. Исследование кинетических характеристик и регуляция активности ферментов
    • 2. 7. Аналитический электрофорез
    • 2. 8. Определение молекулярной массы
    • 2. 9. Изучение влияния засоления на активность ферментов 47 2.10. Статистическая обработка экспериментальных данных
  • Глава 3. РАСПРОСТРАНЕНИЕ И СУБКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ВЫСШИХ РАСТЕНИЙ
    • 3. 1. Распространение глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы в растениях
    • 3. 2. Изучение субклеточной локализации глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
    • 3. 3. Выявление множества молекулярных форм глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
  • Глава 4. ИССЛЕДОВАНИЕ КАТАЛИТИЧЕСКИХ СВОЙСТВ И РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
    • 4. 1. Очистка глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы из растительных объектов
    • 4. 2. Молекулярная масса и субъединичная структура
    • 4. 3. Кинетические параметры действия глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
      • 4. 3. 1. Влияние концентрации субстрата и кофермента на скорость реакции, катализируемой глюкозо-6-фосфатдегидрогеназой
      • 4. 3. 2. Субстратная специфичность
      • 4. 3. 3. Влияние ионов двухвалентных металлов на активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
      • 4. 3. 4. Исследование влияния рН среды на активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
    • 4. 4. Регуляция активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы под действием клеточных метаболитов
      • 4. 4. 1. Участие нуклеотидов в регуляции активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
      • 4. 4. 2. Участие интермедиатов цикла трикарбоновых кислот в регуляции активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
      • 4. 4. 3. Влияние сахарофосфатов на активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
      • 4. 4. 4. Диссоциативный механизм регуляции активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
      • 4. 4. 5. Влияние глутатиона на каталитическую активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
    • 4. 5. Влияние солевого стресса на активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа высших растений: формы, свойства и регуляция активности (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Исследование биохимических основ, ответственных за функциональную целостность, направленность взаимосвязанных физиологических процессов в растении представляют собой проблему, имеющую важное практическое и теоретическое значение. Разработка способов выделения ферментов, результаты изучения их структуры и регуляторных особенностей находят применение в медицине и некоторых отраслях промышленности, так как ферментные препараты широко используются в промышленном синтезе ряда биологически-активных соединений, в диагностических и лечебных целях. Знание механизм, мов регуляции отдельных ферментных систем являются необходимой предпосылI кой для решения проблем, связанных с повышением устойчивости живых организ-/ мов к неблагоприятным условиям, контролем урожайности и продуктивности. Исследование отдельных звеньев клеточного метаболизма позволяет приблизиться к глубокому анализу регуляции метаболизма высших растений на уровне клетки с выходом на более высокий организменный уровень.

Для организации клеточного обмена в растительной клетке характерно, что на уровне метаболического узла, связанного с превращениями глюкозо-6-фосфата, имеет место пересечение ряда метаболических путей. Глюкозо-6-фосфат является интермедиатом гликолиза, глюконеогенеза и пентозофосфатного пути (ПФП). Физиологическая роль дегидрогеназ пентозофосфатного пути заключается в восстановлении НАДФ до НАДФН, восстановительные эквиваленты которого расходуются в биосинтетических процессах. Другая функция этого пути заключается в образовании пентоз (в частности Б-рибозы), которые используются для синтеза нуклеиновых кислот.

Осуществление регуляции функционирования данного пути возможно с помощью ключевого лимитирующего фермента — глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы (Г6ФДГКФ 1.1.1.49). Г6ФДГ была выделена и охарактеризована из ряда объектов, в основном из микроорганизмов и тканей животных.

Исследования Г6ФДГ растений крайне малочисленны, что связано с методическими трудностями, возникающими при выделении и изучении растительных белков по сравнению с белками из других организмов. Среди особенностей тканей растений, обусловливающих значительные экспериментальные затруднения, следует, прежде всего, отметить освобождение и выход из клеточных компартментов при гомогенизации растительного материала вакуолярного сока с низким значением рН, танинов, полифенолоксидаз, протеаз, снижающих биологическую активность ферментов.

Поскольку метаболизм углеводов в растительной клетке протекает в основном в двух компартментах: цитозоле и хлоропластах, представляет интерес изучение особенностей регуляции активности различно локализованных форм фермента и их роли в сопряжении процессов, протекающих в разных компартментах клетки. Необходимо развитие исследований по изучению координации путей синтеза и распада Сахаров в растительной клетке, утилизации НАДФН в различных биосинтетических реакциях (синтез жирных кислот, аминокислот, восстановление глутатиона), а также изучение субстратной специфичности фермента. Выяснение данных аспектов необходимо для более глубокого понимания физиолого-биохимической роли Г6ФДГ в клеточном метаболизме высших растений.

Цели и задачи исследования. Целью настоящей работы было исследование распространения, субклеточной локализации, свойств и регуляции активности различных форм Г6ФДГ высших растений. Были поставлены следующие задачи:

1. Изучить распространение и субклеточную локализацию Г6ФДГ в высших растениях. Исследовать изменение активности фермента при прорастании некоторых растений.

2. Разработать эффективные методы получения высокоочищенных препаратов различно локализованных форм Г6ФДГ из растений.

3. Исследовать и сравнить физико-химические, кинетические и регулятор-ные свойства цитоплазматической и хлоропластной Г6ФДГ из разных растений.

4. Провести исследование влияния экзогенных факторов (засоления) на активность Г6ФДГ.

5. С учетом особенностей регуляции активности различно локализованных форм Г6ФДГ разработать гипотетическую схему регуляции и сопряжения метаболических процессов в компартментах растительной клетки на уровне данного фермента.

Научная новизна. Разработаны эффективные способы выделения и впервые получены высокоочищенные (в том числе гомогенные) ферментные препараты ци-топлазматической и хлоропластной форм Г6ФДГ листьев гороха, ячменя и Spirodela polyrizha. Впервые проведены комплексные исследования свойств и дана сравнительная характеристика различно компартментализованных форм Г6ФДГ. Показано, что для хлоропластной и цитозольной форм Г6ФДГ наряду со сходными чертами характерны существенные отличия (чувствительность к субстратному ин-гибированию, концентрациям АТФ, влиянию рибозо-5-фосфата, галактозо-1-фосфата, галактозо-6-фосфата, различные электрофоретические подвижности). Показано существование диссоциативного механизма регуляции активности Г6ФДГ в растительной клетке. Предложена гипотетическая схема регуляции метаболизма углеводов в растительной клетке на этапе Г6ФДГ реакции. Полученные данные расширяют и углубляют фундаментальные представления об организации и регуляции углеводного метаболизма в различных компартментах растительной клетки.

Практическая значимость. Разработанные методы получения высокоочи-щенных, электрофоретически гомогенных препаратов Г6ФДГ из ряда растений дают возможность широко использовать их в научно-исследовательских работах, связанных с моделированием сопряженных ферментных систем in vitro. Полученные в работе данные способствуют созданию более глубоких представлений о механизмах ферментативной регуляции углеводного обмена, что расширяет возможности поиска оптимальных путей интенсификации технологии растениеводства в сельском хозяйстве.

Материалы работы используются в учебном процессе на биолого-почвенном факультете Воронежского госуниверситета при чтении курсов «Экологическая биохимия», «Биохимия с основами молекулярной биологии» .

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались и обсуждались на II Всероссийском съезде фотобиологов (Пущино, 1998) — 11-ом Конгрессе Федерации Европейских биохимических сообществ (Варна, Болгария, 1998) — IV съезде общества физиологов растений России (Москва, 1999) — II Международном симпозиуме «Физико-химические основы функционирования белков и их комплексов» (Воронеж, 1998), 10-ом европейском симпозиуме «Euro Carb X» (Гауэй, Ирландия, 1999) — ежегодной научной сессии Воронежского госуниверситета (1999).

Публикации. Основные результаты настоящей диссертационной работы изложены в 11 публикациях — 5 статьях и 6 тезисах.

На защиту выносятся следующие положения:

1. Исследования, проведенные на высокоочищенных ферментных препаратах Г6ФДГ из растений показали, что цитоплазматическая и хлоропластная формы фермента могут участвовать в процессах сопряжения и контроля метаболизма са-харофосфатов в цитоплазме и хлоропластах за счет регуляции ферментативной активности путем изменения концентрации субстрата, нуклеотидов (НАДФН, НАД, НАДН, АТФ, АДФ, АМФ, УТФ), ионов некоторых металлов (М£2+, Мп2+, Са2+), ин-термедиатов углеводного обмена и ЦТК.

2. Хлоропластная и цитозольная формы Г6ФДГ имеют различные оптимумы рН, сродство к субстратам, электрофоретическую подвижность, стабильность и хроматографические свойства. Ионы металлов, АТФ, рибозо-5-фосфат, галактозо-1-фосфат и галактозо-6-фосфат оказывают различное влияние на каталитическую активность хлоропластной и цитозольной форм Г6ФДГ.

3. Для регуляции активности как цитоплазматической, так и хлоропластной Г6ФДГ характерен диссоциативный механизм регуляции. НАДФ способствует переходу димерной формы фермента в тетрамер, что сопровождается возрастанием ферментативной активности.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 155 страницах текста и состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части и обсуждения результатов (4 главы), заключения, выводов, списка литературы (179 источников) и приложений. Иллюстративный материал включает 45 рисунков и 18 таблицв приложении — 4 рисунка и 5 таблиц.

ВЫВОДЫ.

1. Показано существование двух основных фондов Г6ФДГ активности в растительной клетке: цитоплазматического и хлоропластного. Основная доля Г6ФДГ активности (82%) находится в цитоплазме растительной клетки- 18% активности связано с фракцией хлоропластов.

2. С помощью разработанных процедур очистки впервые получены электрофоретически гомогенные препараты цитоплазматической Г6ФДГ из листьев гороха и ячменя с удельной активностью 3,88 и 2,29 ФЕ/мг белка соответственно, хлоропластной Г6ФДГ из листьев ячменя (удельная активность 1,37 ФЕ/мг белка), частично очищенные препараты хлоропластной Г6ФДГ из листьев гороха (удельная активность 0,29 ФЕ/мг белка), цитозольной и хлоропластной форм Г6ФДГ из ряски 8рноёе1а роНгЫга (удельная активность 0,29 и 0,64 ФЕ/мг белка соответственно).

— 1243. Молекулярные массы цитоплазматических форм Г6ФДГ из листьев ячменя и гороха составляют 112+8 кДа и 79±2 кДа соответственномолекулярная масса Г6ФДГ из хлоропластов ячменя — 136+7 кДаГ6ФДГ из хлоропластов гороха -110±6 кДа. Цитоплазматическая и хлоропластная формы Г6ФДГ из исследованных источников являются димерами. Молекулярная масса субъединицы цитозольной формы Г6ФДГ из листьев ячменя составляет 56+6 кДа, хлоропластной ~ 67+7 кДацитозольной формы Г6ФДГ из листьев гороха ~ 40+3 кДа, хлоропластной — 56±6 кДа.

4. Сродство различных форм Г6ФДГ из листьев ячменя, гороха и ряски БршхЫа роНгЫга к субстрату и коферменту характеризуются, в основном, величинами одного порядка. Характерным свойством хлоропластной Г6ФДГ является субстратное ингибирование избытком кофермента (НАДФ). Цитоплазматическая и хлоропластная формы Г6ФДГ проявляют максимальную активность в диапазоне рН 8,0−8,4 и 7,6−8,0 соответственно.

5. В регуляции ферментативной активности Г6ФДГ растений могут принимать участие некоторые интермедиаты углеводного метаболизма (3-фосфоглицерат, фруктозо-6-фосфат, фруктозо-1,6-бисфосфат, галактозо-6-фосфат, галактозо-1-фосфат, фосфоенолпируват, пируват), ЦТК (цитрат, изоцитрат, 2-оксоглуторат, сукцинат, транси цис-аконитат), НАДФН и глутатион. АТФ участвует в регуляции активности только хлоропластной изоформы Г6ФДГ.

6. Существует ряд различий между хлоропластной и цитоплазматической формами Г6ФДГ: стабильность, электрофоретическая подвижность, хроматографические свойства, чувствительность к рибозо-5-фосфату и 3-фосфоглицерату, ионам металлов (Са2+, М%2+, Мп2+) и АТФ.

7. Показана возможность диссоциативного механизма регуляции активности как хлоропластной, так и цитоплазматической форм Г6ФДГ высших растений. Происходящая под действием НАДФ ассоциация субъединиц фермента сопровождается образованием тетрамерной формы и возрастанием ферментативной активности.

8. Воздействие солевого стресса на растения приводит к изменениям активности Г6ФДГ, что может иметь значение для адаптации к условиям внешней среды.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Г6ФДГ играет важную роль в регуляции и сопряжении метаболических процессов в различных клеточных компартментах. Это достигается благодаря функционированию в растительной клетке различно локализованных форм ферментов, отличающихся кинетическими параметрами каталитического действия и регуляторными свойствами.

Полученные сведения об особенностях регуляции, специфичности и каталитических свойствах Г6ФДГ из различных клеточных компартментов дают возможность предложить гипотетическую схему механизма регуляции метаболизма сахарофосфатов на этапе данной ферментативной реакций (рис. 44, 45).

Согласно результатам исследования субклеточной локализации 80% активности Г6ФДГ сосредоточено в цитоплазме растительной клетки и около 20% в хлоропласте. Участие цитоплазматической Г6ФДГ в контроле ряда этапов конструктивного обмена требует наличия в растительной клетке соответствующих механизмов регуляции ее функционального состояния. Важными факторами,.

Галактозо-1-фосфат.

Глюкозо-1-фосфат.

Глюкозо-6-фосфат.

Галактозо-6-фосфат НАДФН.

Рибозо-5-фосфат.

ЦИТОПЛАЗМА.

— / 111 I ¦•' 1.

6-Фосфоглюконат.

Фруктозо-6-фосфат.

I / I у / ' I.

Фруктозо-1,6-(' / бисфосфаг / ' ибулозо-1,5-бисфосфат.

Сукцинат.

2-Оксо глуторат I.

Йируват осфоенол-пируват ' 1.

Транс.

ЗФосфо, глицерат.

I I I I I I I I I I.

I I аконитат.

I I.

I I.

I I I.

I аконитат.

Цитрат.

Изоцитрат.

Ц^с.

— 1Саконитат.

ЗФосфо глицерат.

I т фруктозо-1,6-/ бисфосфат I зоцитра^ и.

Транс-" а^сонитат.

I I I I.

Цитрат.

2-Оксоглуторат 1.

Сукцинат —- I I /¡-у.

6-Фосфоглюконат 4 «ч I.

I I I I I I I I I.

I Ъруктозо-6-фосфат I.

Фосфоенол-пируват.

Пируват.

Глюкозо-6-фосфат.

ХЛОРОПЛАСТ.

Рибозо-5-фосфат.

НАДФН АТФ.

Галактозо-6 фосфат Глюкозо-1 — фосфат !

Галактозо-1-фосфат.

Рис. 44. Гипотетическая модель регуляции метаболизма углеводов в рпстительно клетке на уровне глюкозо-6-фосфатдегидрогеназной реакции. Сплошными стрелками показаны активирующие воздействия, пунктирнымиингибирующие.

Рис. 45. Гипотетическая модель сопряжегния метаболических путей в растительной клетке на уровне глюкозо-6-фосфатдегидрогеназной реакции. Сплошными стрелками показаны ингибирующие воздействи обеспечивающими регуляцию активности цитозольной формы фермента являются концентрации субстратов, ионов двухвалентных металлов (особенно Mg), ряда интермедиатов ЦТК (цитрата, изоцитрата, сукцината, 2-оксоглутората, транси цис-аконитата) и углеводного обмена (фруктозо-6-фосфата, фруктозо-1,6-бисфосфата, 3-фосфоглицерата, рибозо-5-фосфата, галактозо-6-фосфата, галактозо-1-фосфата, глюкозо-1-фосфата, фосфленолпирувата, пирувата). На этапе Г6ФДГ реакции происходит генерирование НАДФН, необходимого для различных биосинтетических процессов. Известно, что, в цитоплазме клетки возможно существование двух альтернативных путей генерирования НАДФН для биосинтетических процессов: ГбФДГ-реакция и реакция, катализируемая НАДФ-ИДГ (Douce, 1985; Nautiyal, Modi, 1987). Следовательно, необходима координация процессов генерирования восстановительного потенциала клетки. Чувствительность Г6ФДГ реакции к концентрации НАДФН достаточно высока, характеризуется Кпорядка 0,01−0,05 мМ. Помимо НАДФН, ряд дии трикарбоновых кислот (цитрат, изоцитрат, 2-оксоглуторат, сукцинат, транси цис-аконитат) участвуют в регуляции каталитической активности Г6ФДГ, ингибируя активность данного фермента. Активность хлоропластной формы фермента ингибируется цитратом, изоцитратом, 2-оксоглуторатом, сукцинатом, транси цис-аконитатом, НАДФН и АТФ, что, также, свидетельствует о возможности координации метаболизма сахарофосфатов с ферментативным превращением трикарбоновых кислот и энергетическим обменом в целом. Ингибирование хлоропластной формы Г6ФДГ АТФ и рибозо-5-фосфатом псвидетельствует о возможности ингибирования ПФП в хлоропластах при интенсивно протекающем фотосинтезе. Предположения о существовании механизмов координации функционирования ПФП и фотосинтеза высказывались в работах Семихатовой O.A., Заленского О. В. (1982) и Мамушиной Н. С. (1986, 1988). Причем, регуляция активности фермента с помощью АТФ и рибозо-5-фосфата показана нами только для хлоропластной формы Г6ФДГ, что говорит о возможности интенсивного функционирования окислительной ветви ПФП в цитозоле при торможении ее функционирования в хлоропластах. Галактозо-1-фосфат при 1 мМ концентрации активирует каталитическую активность цитозольной формы и ингибирует активность хлоропластной Г6ФДГ. Влияние галактозо-6-фосфата на активность хлоропластной и цитозольной форм фермента также имеет существенные отличия. Так, для цитозольной формы наибольший ингибирующий эффект достигается при 0,5 мМ концентрации метаболита и при дальнейшем увеличении концентрации снижается. Активность же хлоропластной формы с увеличением концентрации галактозо-6-фосфата равномерно снижается. Значительный активирующий на хлоропластную изоформу Г6ФДГ оказывают ионы Са2+, тогда как больший активирующий эффект цитозольной формы наблюдается в присутствии ионов М^. Возможно, особенности в регуляции активности различно компартментализованных изоформ имеют значение для обеспечения координации процессов метаболизма сахарофосфатов, протекающих в разных клеточных компартментах в соответствии с физиологическими потребностями клетки.

Возможность расщепления глюкозо-6-фосфата через различные метаболические пути обусловливает наличие конкуренции за субстрат. Так, фруктозо-6-фосфат ингибирует каталитическую активность Г6ФДГ и, вероятно, участвует в регуляции распределения потока глюкозо-6-фосфата через гликолиз и ПФП. Ряд продуктов гликолиза и цикла Кальвина ингибируют активность Г6ФДГ как в цитоплазме, так и в хлоропластах. Что, возможно, свидетельствует о прекращении распада глкжозо-6-фосфата в условиях синтеза крахмала в хлоропластах в условиях фотосинтеза, и снижении его интенсивности в условиях конкуренции за субстрат при интенсификации работы гликолитического пути. 3-Фосфоглицериновая кислота является конкурентным ингибитором Г6ФДГ по отношению к глюкозо-6-фосфату, константа ингибирования для хлоропластной изоформы в 3 раза ниже, чем для цитозольной. В этой связи можно предполагать, что возрастание концентрации 3-фосфоглицерата в клетке приводит в первую очередь к ингибированию ПФП в хлоропластах. Наличие субъединичной структуры Г6ФДГ определяет возможность явлений ассоциации-диссоциации между их отдельными субъединицами. Так, под действием НАДФ может происходить ассоциация белковых молекул с образованием тетрамерной формы фермента, что сопряжено с возрастанием ферментативной активности. Существование данного механизма регуляции показано как для хлоропластной так и для цитозольной формы фермента. Поскольку разные олигомерные формы Г6ФДГ растений характеризуются различной активностью, эффект ассоциациидиссоциации может, вероятно, играть значительную роль в регуляции каталитической эффективности действия фермента.

Следует подчеркнуть, что активность Г6ФДГ может изменяться не только под действием эндогенных факторов, но также и под влиянием условий окружающей среды. Исследование влияния засоления на активность Г6ФДГ показало, что данному ферменту принадлежит определенная роль в ответной реакции растения на стресс. Известно, что активность ряда ферментов может изменяться в стрессовых условиях, что является важным звеном в общей реорганизации метаболизма при адаптации растений к неблагоприятным факторам внешней среды (Косулина Л.Г. и др., 1993). Очевидно, изменение активности Г6ФДГ при внешних воздействиях на растения имеет адаптивное значение.

Таким образом, показано наличие ряда эффективных механизмов регуляции активности Г6ФДГ. Существование цитоплазматической и хлоропластной форм Г6ФДГ, обладающих специфическими особенностями каталитического действия, позволяет на уровне данных ферментов осуществлять регуляцию и интеграцию метаболизма сахарофосфатов в различных компартментах растительной клетки.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.Д., Пасченко Л. Ф. Дегидрогеназы пентозного цикла в пероксисомах печени крысы// Биохимия.- 1984.-Т.49.-С. 1159−1165.
  2. Ф.М., Жаботинский A.M., Пичугин A.B. // Биохимия.-1981.- Т.46, N3.- С. 530.
  3. Л.М., Позин М. Е. Математические методы в химической технике.-М: Мир, 1968.- 336с.
  4. Биохимия человека./Марри Р, Греннер Д., Мейес П., Родуэл В.- М.: Мир, 1993.-415 с.
  5. Е.В., Коничев A.C., Филипович Ю. Б. // Биохимия.- 1991.-Т.56.- С. 1759−1767.
  6. Н.Е. Участие глутатионредуктазы в опосредованном действии окисленного глутатиона на деингибирование дегидрогеназ окислительной части пентозофосфатного пути// Вестн. ЛГУ Биол.- 1987.- N4. -С. 103−104.
  7. Э., Медьеши Г., Верецкеи Л. Электрофорез в разделении биологических макромолекул.- М.: Мир, 1982.- С. 283−288.
  8. В.Ф., Ладыгина М. Е., Хондобина Л. М. Большой практикум по физиологии растений. -М.: Высш.шк., 1975. 392 с.-12 710. Генетическая гетерогенность ГбФД-недостаточности / К. Д.
  9. , Т.Л. Шатская, И.К. Филлипов, Г. А. Анненков, Т. В. Захарова, Н.Х.
  10. , K.M. Мовсум-заде.// Генетика.- 1977.-Т.4, N3.- С.428−442.
  11. И.Гродзинский A.M., Гродзинский Д. М. Краткий справочник пофизиологии растений.- Киев: Наукова думка, 1973.- 273 с.
  12. Г. Гель-хроматография.- М.: Мир, 1970.- 252с.
  13. Э.В., Коросов A.B. Основы биометрии.-Петрозаводск: Изд-во ЛГУ, 1992.- 163 с.
  14. З.И., Кулиев A.A., Тюльахмедов С. Г. Внутриклеточная локализация и молекулярные формы глюкозо-6-фосфат дегидрогеназы плодов яблони//Прикл. биохим. имикробиол.- 1993.- N3. -С.449−454.
  15. З.И., Тюльахмедов С. Г., Кулиев A.A. Глюкозо-6-фосфат дегидрогеназа плодов яблони// Прикл. биохим. и микробиол.- 1993. -Т.29, N2. -С.206−211.
  16. Г. Диск-электрофорез.-М.: Мир, 1971−222с.
  17. Л., Новикова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах.- М: Мир, 1993.-415 с.
  18. Х.Г., Кичибенов Б. Р., Гургиева Д. Н. Анамалии мембранных белков эритроцитов человека при наследственном дефиците глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы//Биол. мембраны.- 1995.- Т.12, N1.- С. 16−21.
  19. Л.М., Лайнис Д. Л. Влияние высоких концентраций глюкозы и этанола на активность ключевых ферментов катаболизма у Zymomonas mobilis// Пробл. соврем, биохим. и биотехнол. -1985. -Т. 248, N 4. -С.122−126.
  20. A.B. Регуляция пентозного пути и его взаимодействие с энергетическим метаболизмом эритроцитах человека: Автореф. дис.. канд. физмат. наук. Пущино: Ин-т биофизики АН СССР, 1981. 24с.
  21. Практикум по биохимии / Под ред. Н. П. Мешковой, С. Е. Северина.- М.: Мир, 1979.-430 с.
  22. O.A., Заленскии О. В. Сопряженность процессов фотосинтеза и дыхания//Физиология фотосинтеза.- М., 1982.- С. 130—145.
  23. А.П., Лучин С. В., Троценко Ю. А. Очистка и свойства дегидрогеназ глюкозо-6-фосфата и 6-фосфоглюконата из Pseudomonas oleovorans// Биохимия.- 1980. -T.45,N8. -С.1371−1378.
  24. А.П., Троценко Ю. А. Очистка и свойства глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы из факультативного метилотрофа Arthrobacter globiformis// Биохимия.- 1985. -Т.50, N8. -С.1269−1277.
  25. Л.А., Мамушина Н. С., Зубкова Е. К. Взаимоотношения фотосинтеза и дыхания у ассимилирующих клеток в разных зонах растущего листа ячменя.//Физиол. раст.- 1986.- Т. ЗЗ, N1.- С.66−73.
  26. Ю.Б., Коничев А. С. Множественные формы ферментов насекомых и проблемы сельскохозяйственной энтомологии.- М.: Наука, 1987.-180с.
  27. Л.Д., Демкив О. Т. Изменение внутриклеточного метаболизма в процессе регинерации изолированных клеток.// Физиол. раст.-1993. -Т. 40. -С.88−92.
  28. В.В., Нестеренко Г. А. Влияние эпифитных микроорганизмов на активность ферментов гликолиза и гексозомонофосфатного пути в процессе прорастания семян кукурузы// Физиол. и биохимия культурных растений.- 1986. -Т. 18, N3. -С.295−298.
  29. Adkins S.W., Gosling, P.G., Ross, J.D. Glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconic acid dehydrogenase of wild oat seeds// Phytochem.- 1980.- N19.-P.2523−2525.
  30. Anderson B.M., Anderson C.D. Purification and characterization of Azotobacter vinelandii glucose-6-phosphate dehydrogenase: Dual coenzyme specificity// Arch. Biochem. andBiophis.- 1995. -V. 321, N 1. -P. 94−100.
  31. Anderson L.E. Chloroplasts and cytoplasms enzymes. Pea leaf triose phosphate isomerases//Biochem. Biophys. Acta.-1971. -V. 235. -P. 237−244.
  32. Anderson L.E., Advani V.R. Chloroplast and cytoplasmic enzymes. Three distinct isoenzymes associated with the reductive penthose phosphate cycle// Plant Physiol.-1974. -V. 15. -P. 582−585.
  33. Anderson L.E., Lim Ng T.C., Park R.E.Y. Inactivation of pea leaf chloroplastic and cytoplasmic glucose 6-phosphate derydrogenases by light and dithbthreitol//Plant Physiol. -1974.- V. 53, N 6.- P. 835—839.
  34. Anderson W.B., Horn R.N., Nordlie R.C. Glucose dehydrogenase activity of yeast G6P dehydrogenase II. Kinetic studies of the mode of action by bicarbonate, phosphate and sulphate// Biochem.- 1968.- V. l 1.- P.3997−4004.
  35. Arriaga D., Montero S.B.F., Soler S. Partial purification and some kinetic properties of glucose-6-phosphate dehydrogenase from Phycomyces blakesleeanus// Biochimie.- 1986. -V. 68, N 2. -P. 293−302.
  36. Ashihara, H., Komamine, A. Charactirezation and regulation properties of g. lucose-6-phosphate dehydrogenase from black gram, Phaseolus mungo// Plant Physiol.-1976.- V.36.- P.52−59.
  37. Bautista J.M., Masow P. J., Luzzato L. Purification and properties of human glucose-6-phosphate dehedrogenase made in E.C.//Mol. Biol.- 1992.-V.1190, N 1. P.74−80.
  38. Ben-Bassat D.B., Anderson L. E. Light-induced release of bound glucoses-phosphate dehydrogenase to the stroma in pea chloroplasts// Plant Physiol- 1981. -V.68, N 2. -P.279−283.
  39. Berg J.L., Aivoliotis M.J., Samollow P.B. X-Linked glucose-6-phosphate dehedrogenase and 6-phosphogluconate dehydrogenase polymorphisms in baboons// Biochem. Genet.- 1992.- V.30, N11−12.- P.567−579.
  40. Beutler E., Kure W. Characteristic and significanse of the reverse glucoses-phosphate dehydrogenase reaction// J. Lab. and Clin. Hed.- 1986. -V.107, N6. -P.502−507.
  41. Buchanan B.B. Role of light in the regulation of chloroplast enzymes// Ann.Rev. Plant Physiol.- 1980.- V.31.- P.341—374.
  42. Cartariel J., Arola L., Romeu A. Characterisation of the inhibition effect induced by nichel on glucose-6-phosphate dehydrogenase and glutstione reductase// Enzyme.- 1989. -V.41, N1. -P. 1−5.
  43. Chung A.E., Langdon R.G.// J.Biol.Chem.- 1963.-V. 13, N8.-P. 1455−1459.
  44. Cohen M.D., Sen A.C. Vanadium inhibition of yeast glucose-6-phosphate dehydrogenase// Inogr.Chem. Acta.- 1987. -V.138, N3. -P.179−186.
  45. Cooper T., Beevers H. Mitochondria and glyoxysomes from castor been endosperm// J.Biol.Chem.- 1969.- V.244, N13.- P. 3507−3513.
  46. Craney C.L., Goffredo M.E. A rapid affinity chromatography procedyre for the isolation of glucose-6-phosphate dehydrogenase from human erythrocytes// Anal. Biochem.- 1983.-N 128.-P. 312−316.
  47. Crans D.S., Schelble S.M. Vanadate dimer and tetramer both inhibit glucose-6-phosphate dehydrogenase from Leuconostoc mesenteroides// Biochem.- 1990. -V.29, N28.-P.6698−6706.
  48. Davis B.L. Disk Electrophoresis. II Method and application to human serum proteins//Ann. N.Y. Acad. Sci.- 1964.- V.121.- P.404−427.
  49. Devlin R.M., Galloway R.A. Oxidative enzymes and pathways of hexose and triose metabolism in chlorella// Physiol. Plantarum -1968.- V.21, N1. P. l 1—25.
  50. Ornaldo: Academic Press, 1985.- 257p.
  51. Dumitru J.T., Nechifar M.T. Decrease in yeast glucose-6-phosphate dehydrogenase activity due to oxygen free radicals// Int. J. Biochem.- 1994. -V.26, N2. -P.229−233.
  52. Eggleston L.V., Krebs H.A.//Biochem.J.- 1974.-V.138, N 3.- P. 425.
  53. Eichhorn M., Corbus C. Metabolic role of glucose-6-phosphate dehydrogenase in photoautotrophic organisms// Biochem. Physiol. Pflanzen.- 1988.-N7.-P. 125−134.
  54. Evidence for functional convergence of redox regulation in G6PDH isoforms of cyanobacteria and higher plants/ U.K.Wendt, R. Hauschild, C. Lange, M. Pietersma, I. Wenderoth, A. von Schaewen// Plant Mol. Biol.- 1999.- V.40.- P.487−494.
  55. Farmer E.E., Easterbi J.S. The purification of yeast glucose-6-phosphat dehydrogenase by dye ligand chromatography// Anal. Biochem.- 1984.- V.141, N1. -P.79−82.
  56. Fischer A., Salgo A. Cooperative protection of glucose-6-phosphate dehydrogenase by ligandsin extracts from wheat grains// Biochem und Physiol. Plants. -1992.-V.188, N5.-P.295−303.
  57. Fisher A., Feller U. Inactivation and degradation glucose-6-phosphate dehydrogenase from wheat seeds: cooperative protection by solutes// Physiol. Plant.-1990.- V.79, N2.- P. 13−16.
  58. Ganea E., Harding J. Molecular chaperones protect against glucation-induced inactivation of glucose-6-phosphate dehydrogenase// Eur. J. Biochem.- 1995.- V.231, N1.- P.181−185.
  59. Gho S., Joshi J. G. Inactivation of baker’s yeast glucose-6-phosphate dehydrogenase by aluminium// Biochim.- 1989.- V.28, N8.- P.3613−3618.
  60. Gleason F.K. Glucose-6-phosphate dehydrogenase from the cyanobacterium, Anabena sp. PCC 7120: Purification and kinetics of redox modulation// Arch. Biochem. Biophys.- 1996.- V.2, N.334.- P.277−283.
  61. Gosling P.G., Ross J.D. Charactirezation of glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconic acid dehydrogenase from hazel cotyledons// Phytochemistry.- 1979.- V.18.- P.1441−1445.
  62. Graeve K., Schaeven A., Scheibe R. Purification, characterization, and cDNA sequence of glucose-6-phosphate dehydrogenase from potato (Solanum tuberosum L.)// Plant J.- 1994.- V.5, N3.- P.353−361.
  63. Grans D.C., Simone C.M., Blanchard J.S. Chemicalli induced modification of cofactor specificity of glucosr-6-phosphate dehydrogenase// J. Amer. Chem. Soc.- 1992.-V.114, N12.- P.4926−4928.
  64. Grossman A., MacGowen R.A. Regylation of glucose-6-phosphate dehydrogenase in blue-green elgae// Plant Ptysiol.- 1975.- V.55.- P.658−662.
  65. Haghighi B., Flinn T., Geoffrey L. Glucose-6-phosphate dehydrogenase from1. uconostoc mesenteroides. Isolation and seguence of a peptidecontaining en esseensal lysine// Biochim.- 1982.- V.21, N25.- P.6415−6420.
  66. Hammond J.B.W. Glucose-6-phosphate dehydrogenase from Agaricus bisporus: Purification and properties// Gen. Microbiol.- 1985.- V.131, N2.- P.321−328.
  67. Heber U. Metabolite exchange between chloroplasts and cytoplasm// Ann.Rev. Plant Physiol.- 1974.- V.25.- P.393—421.
  68. Heber U. Metabolite exchange between cloroplasts and cytoplasm// Plant Physiol.- 1974.- V.25.- P.393−421.-13 583. Hendricks S.B., Taylorson R.B. Promotion of seed germination by nitrate andcyanides//Nature.- 1972.-N237.- P. 169−170.
  69. Hendricks S.B., Taylorson R.B. Promotion of seed germination by nitrate nitrite, hydroxylamin and ammonium salts // Plant Physiol.- 1974.-N 54.- P. 304−309.
  70. Herber H. Metabolite exchange between chloroplasts and cytoplasm// Ann.Rev. Plant. Physiol.- 1974.- V.25.- P.303−421.
  71. Herbert M., Burchard C.H., Schnarrenberger C. A survey for isoenzymes of glucose phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconate dehydrogenase in C3-, C4-and Crassulaceac-Acid-metabolism plants, and green algae// Planta.- 1979.- V.145.-P.95−104.
  72. Hey J.D., Dean D.J. Tandem dye-ligand chromatography and biospecific elution applied to the purification glucose-6-phosphate dehydrogenase from Leuconostoc mesenteroides// Biochem.- 1983.- V.209, N2.- P.363−371.
  73. Higuchi T., Shimada M. Changes in activity of D-G6P: NADP+ and 6-phospho-D-gluconate: NADP+ oxidoreductase in relation to lignification of bamboo// Plant. Cell Physiol.- 1967.- V.13.- P.821−829.
  74. Hill L.M., Smith A.L. Evidence that glucose-6-phosphate is imported as a substrate for lipid synthesis and carbohydrate metabolism// Plant. Physiol.- 1991.- V.79.-P.458−467.
  75. Hong Z.Q., Copeland L. Isoenzymes of glucose-6-phosphate dehydrogenase fron the plant fraction of soybeen nodules// Plant Physiol.- 1991.- V.96, N3.- P.862−867.
  76. Hoover J.D., Wender S.H., Smith E.C. Isoenzymes of glucose-6-phosphate dehydrogenase from tobacco cells// Phytochemistry .-1977.- N16.- P. 195−197.
  77. Huber S.C. Orthophosphate control of glucose-6-phoaphate dehidrogenase lihth modulation in relation of the inductionphase of chloroplast photosinthesis// Plant Physiol.- 1976.- V.64, N5.- P.846−851.
  78. Indengaku D. Purification and properties of wild-type and mutant glucoses-phosphate dehydrogenases and of 6-phosphogluconate dehydrogenases from Drosophila melanogaster// Sap. S. Acnet.- 1980.- V.55, N11.- P.211−223.
  79. Jeffery J. Fructose-6-phosphate is not a substrate for glucose-6-phosphate dehydrogenase//Exp. Zool.- 1986.- V.239, N1.- P. 131−132.
  80. Jeffery J., Hobbs L., Jorwall H. Glucose-6-phosphat dehydrogenase from Saccharomyces cerevisiae: characterization of a reactive Lisine residue labelet with acetylsalicylic acid// Biochem.- 1985.- V.24, N3.- P.666−671.
  81. Johnson H.S. Dithiotreitol: an inhibitor of glucose-6-phosphate dehydrogenase activity in leaf exstracts and isolated chloroplast activity// Planta.- 1972.-V.106.- P.273−277.
  82. Kaiser W.M., Dassham J.A. Light-dark regulation of starch letabolism in chloroplasts. 1. Levels of metabolites in chloroplasts and medium during light-dark.// Plant Physiol.- 1979.- V.63, N1.- P.105—109.
  83. Kelly G.J., Latzko E. Evidence for phosphofructokinase in chloroplasts.// Nature.- 1975.- V.256.- P.429.
  84. Kelly G.J., Latzko E. Regulation aspects of photosynthetic carbon metabolism. //Ann. Rev. Plant Physiol.- 1976.- V.27.- P. 184−205.
  85. Kiriuchin M.I., Kletsova L.V. Properties of glucose-6-phosphate dehydrogenase of the obligate methylotroph Methylobacillus flagellatum KT. // Microbil. Lett. -1988. -Vol. 52, N 3. -P.199−204.
  86. H.N., Hendrickson E.M. // J. Biol.Chem.- 1962.- V.237.- P.2371.
  87. Koller D., Mayer A.M., Klein S. Seed germination // Ann. Rev. Plant Physiol.- 1962.- N 13.- P. 437−464.
  88. Kovacs M.I.P., Simpson G.M. Dormancy and enzyme levels in seeds of wild oats//Phytochem.- 1976.-N 15.-P. 455−458.
  89. Krause G.H., Bassham J.A. Induction of respiratory metabolism in illuminated Chlorella pyrenoidosa and isolated spinach chloroplasts by the addition of vitamin K5// Biochim. Biophys. Acta.- 1969.- V.172, N3.- P.553—558.
  90. Kelly G.J., Latzko E. Chloroplast phosphofructokinase. 1. Proof of phosphofructokinase activity in chloroplasts// Plant Phys.- 1977.- V.60, N6.- P.290— 294.
  91. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4.// Nature.-1970.- N227.-P. 680−685.
  92. Latzko E., Gibbs M. Distribution and activity of ensymes of the reductive penthose cycle in spinach leaves and in chloroplasts isolated by different methods// Plant Physiol.- 1968.- V.59.-P.184−194.
  93. Lendzian K., Ziegler H. Dber die Regulation del Glucose-6-Phosphat Dehydrogenase in Spinatchloroplasten durch Licht// Planta.- 1970.- V.94.- P.27−36.
  94. Lendzian K., Ziegler H. Uber die Regulation der Glucose-6-Phosohat-Dehydrogenase in Spinatchloroplasten durch Licht// Planta.- 1970.- V.94, N1.- P.27−36.
  95. Lendzian K.J. Metabolism of specifically labeled glucose, glucose 1-phosphate and glucose-6-phosphate cycle in a reconstitued spinach chloroplast system in darkness and in the light// Plant Physiol.-1980.- V.66, N1.- P.8−12.
  96. Biochem.Biophys. Acta.- 1975.- Y.396.- P.260−275.
  97. Levi C., Gibbs M. Starch degradation in isilated spinach chloroplasts// Plant. Physiol.- 1976.- V.57, N6.- P.933−935.
  98. Levy H.R. Glucose-6-phosphate dehydrogenases// Adv. Enzymol.- 1979.-V.48.- P.97−192.
  99. Levy H.R.// J. Biol. Chem.- 1963.- V.238.- P.775.
  100. Levy R.H., Rainner R.R., Nevaldine B.H. On the Strukture and Catalytic function of mammary glucose-6-phosphate dehydrogenase.// J. Biological Chem.- 1966.-V.241, N10.- P.2181−2187.
  101. Liobell A., Rinaldo J. Glutatione reductase directly mediates the stimulation of yeast glucose-6-phosphate dehydrogenase by GSSG// J. Biochem.- 1988.-V.249, N1.- P.293−296.
  102. Lowry O., Rosebrought N., Farr A., Randall R. Protein mesurement with the Folin-Phenol reagent// J.Biol.Chem.- 1951.- V.194, N1.- P. 265−271.
  103. Luzzatto L. Glucose-6-phosphate dehedrogenase// Italich J. of Biochem.-1986.- V.35.- P.375−383.
  104. Magnani M., Stoichi V., Fazi A.// Biochem. Biophys. Res. Communs.-1984.-V.125, N 1.- P.14.
  105. Malathi S. Atudies on the isolation of glucose-6-phosphate dehydrogenase from Aspergillus nidulans// J. Indian Inst. Sci.- 1987. -V.67, N1−2, — P.43−46.
  106. Mirfakhrai M., Auleb L. Partial purification and kinetic charactirezation of wheat germ glucose-6-phosphate dehydrogenase// J. Plant Physiol.- 1989.- V.135.1. P.191−196.
  107. Molecular characterization of the plastidic glucose-6-phosphate dehydrogenase from potato in comparison to its cytosolic counterpart /A.Schaeven, G. Langenkamper, K. Graeve, I. Wenderoth, R. Scheibe// Plant Physiol.-1995.- V.109.-P.1327−1335.
  108. Muller K., Braun C. Dithranol, glucose-6-phosphate dehydrodenase inhibition and active oxygen species// Arrneim Forsch.- 1991.- V.41, N11.- P.1176−1181.
  109. Muto S., Uritani I. Glucose-6-phosphate dehydrogenase from sweet potato// Plant Cell Physiol.- 1970.- V.ll.- P.767−776.
  110. Muto S., Uritani I. Glucose-6-phosphate dehydrogenase from sweet potato// Plant Cell Physiol.- 1972.- V.13.- P.377−380.
  111. Mve Akamba L., Anderson L.E. Light modulation of glyceraldegydphosphate dehydrogenase and glucose-6-phosphate dehydrogenase activity at photosynthetic electron flow in pea chloroplasts.// Plant. Physiol.- 1981.- V.67.- P. 196 201.
  112. Naumann M.R. Verfahreu zur Reimgung von glucose-6-phosphate dehydrogenase// Pat. 227−447.
  113. Nautigal C.S., Modi V.V. Malate dehydrogenase and isocitrate dehydrogenase of root nodules of Trigonella// Phytochemistry.-1987.-V.7.- P. 18 631 865.
  114. Noltmann E.A., Gubler C.J., Kuby S.A.// J. Biol. Chem.- 1961.- V.236.-P.1225.
  115. Noltmann E.A., Kuby S.A.// Enzymes.- 1963.- V.7.- P.223.
  116. Oka K.I., Takahashi T.Y., Hori S.H. Differential effects of the NADPH/NADP ratio on the activities of hexose-6-phosphate dehydrogenase and glucose-6-phosphate dehydrogenase// Biochem. Biophys. Acta.- 1981.- V. 662.- P. 318 375.
  117. Pascual C., Acrrera L.S. Coordinate regulation of the pentose phosphate pathway and of the activity of glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconate dehydrogenase (decarboxylating)// Folia microbiol.- 1982.- V.27, N6.-P.365−369.
  118. Peavey D.G., Steup M., Gibbs M. Characterisation of starch breakdown in the- intact spinach chloroplast// Plant Physiol.- 1977, — V.60, N2.- P.305—308.
  119. Reed P.W.// J. Biol. Chem.- 1969.-V.224, N9.-P.2459.
  120. Reuter R., Naumann M., Hohhmann E. Interactions of immobilized and free triarine dyes with glucose-6-phosphate dehidrogenase from yeast// Biomed. Biochem. Acta.- 1986.- V.45, N3.- P.273−280.
  121. Reuter R., Naumann M., Metz P. Purification and characterization of glucose-6-phosphate dehydrogenase from Pseudomonas W6// Biomed. Biochem. Acta.-1990.- V.49, N7.- P.539−546.-142 146. Rodrigues-Segade S., Carrion A., Freire M.// Biochem. Biophys. Res.
  122. Communs.- 1979.-V.89, N 1.- P. 148.
  123. Rosemeyer M. A. The biohemestry of glucose-6-phosphate degidrogenase, 6-phosphogluconate degidrogenase and glutationereductase// Cell. Biochem. Funct.-1987.-V.5, N2.- P.79−95.
  124. Ruwende C., Khoo S.C., Snow R.W. Natural selection of hemi- and heterozygotes for G6PD deficiency in Africa by resistanse to severe malaria// Nature.-1995.-V.376.- P.246−249.
  125. Salgo A., Feller V. Inactivation and stabilisation of glucose-6-phosphate dehydrogenase in extracts from germinating wheat// Experimentia.- 1985.- V.41, N6.-P.789.
  126. Sanchez M.L., Peleato P.J., Cebrian A.T. Accion del glutation oxidado Sobre la actividad de las enzimas de la fase oxidativa de la ruta de las pentosas fosfato en Aspergillus orizae// An Estac. Auladei.- 1981.- V. 15, N3−4, — P.251−260.
  127. Sanwal B.D. Regulatory mechanisms involving nicotinamide adenine nukleotides as allosteric effectors. Control of glucose-6-phosphate dehedrogenase// J. Biological Chem.- 1970.- V.245, N7.- P.1626−1631.
  128. Sceni S., Gnaman A. Isozymes of glucose-6-phosphate dehydrogenase and NAD-malate dehydrogenase in shoot-forming foliar discs of Tobacco// Plant. Cell. Physiol.- 1981.- V.22, N6.- P.969−977.
  129. Schnarrenberger C., Oesel A. Two isoenzymes of glucose phosphate isomerase from spinach leaves and their intracellular compartmentation// Biochem.-1974.- V.45.- P.77−82.
  130. Schnarrenberger C., Oesel A., Tolbert N.E. Two isoenzumes each of glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconate dehydrogenase in spinach leaves//Arch. Biochem. Biophys.- 1973.- V.154.- P.438−448.
  131. Schnarrenberger, C., Flechner, A., Martin, W. Enzymatic evidence for a complete oxidative pentose phosphate pathway in chloroplasts and an incomplete pathway in the cytosol of spinach leaves// Plant Physiol.- 1995.- V.108.- P.609−614.
  132. Schnarrenberger, C., Tetour, M., Herbert, M. Development and intracellular distribution of enzymes of the oxidative pentose phosphate cycle in radish cotyledons// Plant Physiol.- 1975.- V.56.- P.836−840.
  133. Schray K.S., Gergsts E. Imprond biotinylation of glucose-6-phosphate dehydrogenase usind active-site-blocking agents// Anal. Biochem.- 1985. -V.149, N1.-P.225−228.
  134. Shinichi S., Isamu C. Regulation of glucose-6-phosphate dehydrogenase in Brevibacterium flavum//Arg. Biol. Chem.- 1987.- V.51, N1.- P.101−108.
  135. Simultaneous purrification and characteriration of glucokinase, fructokinase, and glucose-6-phosphate dehydrogenase from Zimomonas mobilis /R.K.Scopes, V. Testolin, A. Stoter, K. Griffiths-Smith, E.M.Algar // J. Biochem. -1985. -V.228, N 3. -P. 627−634.
  136. Speer H. L Activity of glucose-6-phosphate dehydrogenase from lettuce seeds, Lactuca sativa//Can. J. Bot. -1974.- V.52.- P.2225−2227.
  137. Srveda L.I., Stadtman E. Iron-catalysed oxidative madification of glucose-6-phosphate dehydrogenase from Leuconostoc mesenteroides: Structural adn functional changes//J. Biol. Chem.- 1992.- V.267, N5.- P.3096−3100.
  138. Stitt M., Heldt H.W. Simultaneous synthesis and degradation of starch inspinach chloroplasts in the light// Biochim. Biophys. Acta.-1981.- V.638, N1.- P. 1—11.
  139. Stitt M., Lilli R., Heldt H. M. Adenine nucleotide levels in the cytosol, chloroplasts and mitochondria of wheat leaf protoplasts// Plant Physiol.- 1982.- V.70, N4.-P.971—977.
  140. Takahama U., Shimizu-Takahama M., Heber, U. //Biochim. Biophys. Acta.-1981.- V.637.- P.530−539.
  141. Tappia P. S., Jones C.S., Cannock M.S. Purification of guinea pig small intestinal peroxisomes and the subcellular localization of glucose-6-phosphate dehydrogenase//Md. Cell. Biochem.- 1998.- V. 179, N1−2.- P. 13−20.
  142. The evolution of isoenzymes of sugar phosphate metabolism in algae./ C. Schnarrenberger, W. Gross, B. Pelzer-Reith, S. Wiegand, S. Jakobshagen // Phylogenetic Changes in Peroxisomes of Algae. Phylogeny of Plant Peroxisomes.- Oldenburg, 1992.-P. 310−329.
  143. The nomenclature of multiple forms of enzymes// Eur. J. Biochem.- 1971. -V. 24.-N1.- P. 1−3.
  144. Ureto T., Radojkovic J. Organisation of glucose metabolism: a model of compartmens by polyisozymic complexes// Organ Cell Metab.: Proc. NATO Adv. Res. Workshop, Hanstholm, Aug. 31-Sept. 4, 1985.- New Jork- London, 1986. -P. 131−142.
  145. Valenti K., Stanghellini M.A., Pupillo P. Glucose-6-phosphate dehydrogenase Isozymes of Maize leaves. Some comparative properties// Plant Physiol.-1984.- V.75, N3.- P.521−526.
  146. Walker D.A. Plastids and intracellular transport. Transport in plants. Intracellular interactions and transport processes. Encycl.// Plant Physiol.- 1976. -V.3. -P.85−136.
  147. Wang N.B., Li H. Выделение и очистка глюкозо-6-фосфат дегидрогеназы с помощью хроматографии на иммобилизованном красителе// Biochem. Biophis. Acta.- 1993. -V.25, N2. Р.181−186.
  148. Warburg О., Christian W.// Biochem.Z.- 1932.- V.254.- С. 438−458.
  149. White В .J., Levy H.R. Modification of glucose-6-phosphate dehydrogenase from Leuconostoc mesenteroides with the 2', З'-dialdehyde derivative of NADP (oNADP)// J. Biol. Chem.- 1987. -V.262,N3. -P.1223−1229.
  150. Wichael V.W., Harel S.M., Fortes R. The regulation of microsomal glucose-6-phosphate dehedrogenase differens between lever and kidney// Biochem Soc. Trans.-1992.- V.20, N3.- P.2725.
  151. Xiao-Hua J., Anderson L. Changing activity of glucose-6-phosphate dehydrogenase from pea chloroplasts during photosynthetic induction// Plant Physiol.-1987.- V.85, N2.- P.598−600.
  152. Yue R.H., Noltmann E.A., Kuby S.A. Glucose 6-phosphate dehydrogenase from Brewer’s yeast// J. Biol. Chem.- 1969.-V.236, N5.-P. 1353−1364.
  153. Zendzian K. J. Modulation of glucose-6-phosphate dehydrogenase by NADPH (NADP ratios in an illuminated reconstituted spinach) chloroplast system// Planta.- 1988. -V.148,N1. -P.l-6.-147
Заполнить форму текущей работой

На отлично!