Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Получение моноспецифических антисывороток к иммуноглобулинам тюленя и некоторые аспекты их применения

Диссертация: Получение моноспецифических антисывороток к иммуноглобулинам тюленя и некоторые аспекты их применения
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Методы серологической систематики убедительно доказали монофилетическую природу таксона ластоногих и выявили высшее 100% содержание — подгруппы вариабельности тяжелой цепи среди многих позвоночных, что позволяет использовать IgG тюленя в системах серологического типироваяия подгрупп Йцепи млекопитающих, в частности, проводить анализ нормальных иммуноглобулинов, миеломных белков, иммунных и других… Читать ещё >

Содержание

  • Часть I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава I. Структура иммуноглобулинов млекопитающих ж ее изменение в филогенезе
    • 1. 1. Основные данные о структуре и функции иммуноглобулинов млекопитающих
    • 1. 2. Филогенез иммуноглобулинов
    • 1. 3. Иммуноглобулины тюленя <
  • Глава 2. Методы изучения иммуноглобулинов. Физико-химические ж биологические характеристики сывороточных белков тюленя
  • Глава 3. Моноспецифические антисыворотки к иммуноглобулинам тюленя как инструмент анализа для решения прикладных задач
  • Часть П. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • Глава 4. Материалы и методы
    • 4. 1. Материалы
    • 4. 2. Методы
      • 4. 2. 1. Экспериментальные методы
      • 4. 2. 2. Физико-химически© методы
    • 4. 3. Объем исследований
  • Глава 5. Разработка методов получения очищенных иммуноглобулинов из сыворотки тюленя
    • 5. 1. Иммунохжмжческая характеристика белкового состава сыворотки тюленя, использованной для выделения шмуногло булинов
    • 5. 2. Оценка различных методов фракционирования сыворотки тюленя
  • — 3 г
    • 5. 2. 1. Фракционирование методом гельфильтрацш
    • 5. 2. 2. Фракционирование методом ионообменной хроматографии
    • 5. 2. 3. Фракционирование с помощью сульфата аммония, капржловой кислоты, полиэтилен-гликоля
    • 5. 3. Методы получения очищенных иммуноглобулинов с использованием традиционных способов выделения сывороточных белков
    • 5. 3. 1. Получение.иммуноглобулина М
    • 5. 3. 2. Получение иммуноглобулина А
    • 5. 3. 3. Получение ишуноглобулина G
    • 5. 4. Новые методы получения очищенных шщуно-глобулинов
  • Глава 6. Получение моноспецифических антисывороток к ищуноглобулинам и СЗ компоненту комплемента сыворотки тюленя
    • 6. 1. Получение антисывороток путем иммунизации очищенными шшуноглобулинамж Ю
    • 6. 2. Получение антисывороток путем иммунизации нерастворимыми иммунными комплексами
      • 6. 2. 1. Типы иммунных комплексов, используемых для иммунизации
      • 6. 2. 2. Получение антисывороток путем иммунизации преципитатами, полученными методом- йммуноэлектрофореза ж линейного жммуно-электрофореза
      • 6. 2. 3. Получение антисывороток с использованием антительного сорбента, содержащего белок А
      • 6. 2. 4. Получение антисывороток к СЗ компоненту комплемента путем иммунизации комплексом «зимозан + СЗ» П
  • Глава 7. Использование полученных моноспецифических антисывороток для количественного к качественного анализа иммуноглобулинов и СЗ компонента комплемента
    • 7. 1. Количественное исследование уровня имщу-ноглобулинов в сыворотке тюленя
    • 7. 2. Использование моноспецифических антисывороток к иммуноглобулинам тюленя в прикладных целях
      • 7. 2. 1. Выявление антигенного родства сывороточных белков тюленя, человека и ряда лабораторных животных
      • 7. 2. 2. Оценка шмунохимической чистоты иммуно-активных препаратов полипептитдной природы из тимуса тюленя

Получение моноспецифических антисывороток к иммуноглобулинам тюленя и некоторые аспекты их применения (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Развитие медицинской биотехнологии, включающее фундаментальные теоретические исследования и масштабные практические разработки, создало основу крупного промышленного производства разнообразных биологически активных соединений, в частности, гомологичных и гетерологичных препаратов иммуномодулято-ров белковой природы из различных видов биологического сырья. В эксперименте и клинической практике из тимусов различных млекопитающих успешно применяются препараты тимозин, тимбпо-этин, тактивин, тимоптин, которые помогают корректировать нарушения имщунной системы. Установлено, что аминокислотная последовательность одинакова для действующей субстанции diтимозина, полученного из ткани тимуса человека, крупного рогатого скота, свиньи, овцы. В то же время замечена видовая специфичность гуморальных тимических факторов наземных млеко-.питающих,. и при этом установлена более низкая дамуностщдули-рующая активность этих веществ по сравнению с известным тимо-зином из тимуса телят. Показана перспективность использования новых препаратов из тимуса гренландского тюленя (в прошломотхода зверобойного промысла) наряду или вместо аналогичных коммерческих препаратов из тимуса телят.

Предполагают, что молекулы иммуноглобулинов и тимусных гормонов являются предшественниками иммунорегуляторных пептидов, а наличие VHпоследовательностей иммуноглобулинов на Т-супреесорных клетках тимуса доказано экспериментально. Очевидно, что выявление гомологичных иммуноглобулиновых детерминант позволит расширить критерии оценки имдаостимулирующей активности препаратов из тимуса млекопитающих, а также объяснить природу алафилактогенных свойств, характерных для гете— рологичных препаратов при внутривенном введении. Однако иммунная система морских млекопитающих, в частности тюленя, мало изучена, и ее исследование представляет самостоятельный интерес.

Ослабление иммунной системы под влиянием антропогенных факторов создает необходимость оценки уровня иммуноглобулинов тюленя в целях контроля сырья и конечных продуктов медицинской биотехнологии, а также для успешного конструирования диагностических тест-систем и проведения вакцинации животных.

Методы серологической систематики убедительно доказали монофилетическую природу таксона ластоногих и выявили высшее 100% содержание — подгруппы вариабельности тяжелой цепи среди многих позвоночных, что позволяет использовать IgG тюленя в системах серологического типироваяия подгрупп Йцепи млекопитающих, в частности, проводить анализ нормальных иммуноглобулинов, миеломных белков, иммунных и других антител, a. также ме мбранных^ лшфоцит о в человека.

Очевидно, что указанные исследования требуют анализа им-мунохимической природы изотилов иьшуноглобулинов тюленя и, следовательно, диагностических реагентов для их определениямоноспецифических антисывороток. Сведений б коммерческом выпуске или экспериментальном производстве подобных антисывороток нет, хотя в литературе подчеркнута актуальность использования антител к сывороточным белкам ластоногих для решения прикладных и научных задач.

Целью настоящего исследования, выполненного в рамках Общегосударственной комплексной программы исследования и исполь-. зованш Мирового океана на 1986;1990 гг. и на период до 2QQQ г., явилась разработка методов получения новых препаратов — кроличьих моноспецифических антисывороток к иммуноглобулинам Q^ Д1 м тюленя Pagophilas gr-oenlandUc^ для иммунохимическо-го анализа в биотехнологии (контроль качества препаратовиммуномодуляторов), ветеринарии (конструирование диагностических тест-систем), научных исследованиях (шмунотаксономия, изучение структуры и функции иммуноглобулинов человека и животных) .

В задачи исследования входило :

1. Разработать методы получения иммунохимически чистых TgG, IgАIgM из сыворотки тюленя, подобрать оптимальнуюсхему фракционирования сыворотки.

2. Разработать методы получения моноспецифических антисывороток, не требующих адсорбции, используя принцип ишуни-зации жшунными комплексами. .

3. Апробировать полученные антисыворотки для качественной и количественной характеристики иммуноглобулинов тюленя.

4. Провести выявление и анализ антигенного родства сывороточных белков тюленя, человека и ряда лабораторных животных.

5. Изучить возможности использования полученных моноспецифических антисывороток для оценки иммунохимической чистоты иммуноактивных препаратов полипептидной природы из тимуса тюленя.

В результате проведенных исследований впервые разработана технология лабораторного получения кроличьих моноспецифических антисывороток к иммуноглобулинам G, А, М тюленя, в которую включены новая схема получения иммуноглобулинов тюленя и новые эффективные способы иммунизации.

— 8.

Получены новые данные о практической реализации аффинитета сывороточных белков тюленя к белку, А стафилококка, про-тамину, jL-фенилаланину и полисахариду зимозану.

Выявленные ранее неизвестные серологически родственнные тюленю белковые антигены человека и ряда лабораторных животных в разных зонах электрофоретической подвижности представляют как теоретический интерес для молекулярной филогении, так и практическое значение при разработке не требующих адсорбции способов иммунизации иммунными комплексами.

Предложен новый способ контроля иммуноактивных препаратов полипептидной природы из тимуса тюленя с помощью антител к сывороточным белкам животного — продуцента тимуса.

— 9.

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

AT антитело.

ЗЙ? — забуференный физиологический раствор

ЙЭФ — шшуноэлектрофорез.

ЛИЭФ — линейный иммуноэлектрофоре з.

ЛВП — липопротеины высокой плотности.

ММ — молекулярная масса «.

ОП — оптическая плотность.

ПААГ — полиакриламидный гель.

ПЭГ — полиэтиленгликоль.

РВД — радиальная иммунодиффузия.

ЭФ — электрофорез.

— 10.

ВЫВОДЫ.

1. Впервые получены кроличьи моноспецифические антисыворотки к иммуноглобулинам М тюленя fagophtlusgroBnlAhdic^ для иммунохимического анализа в биотехнологии (контроль качества препаратов-иммуномодуляторов), ветеринарии (конструирование диагностических тест-систем), научных исследованиях (иммуно-таксономия, изучение структуры и функции иммуноглобулинов человека и животных).

2. Предложены две схемы фракционирования сывороточных иммуноглобулинов. Первая схема позволяет выделить иммуноглобулины с помощью осаждения ПЭГ, гельфильтрации на Ультрагеле АсА-22 и ионообменной хроматографии на ДЭАЭ-тоэпале. Вторая схема предусматривает использование методов аффинной хроматографии на протаминсефарозе, протеин А-сефарозе, гидрофобной хроматографии на ^-фенилаланинсефарозе.

3. Разработан новый способ получения моноспецифических антисывороток к иммуноглобулинам и СЗ компоненту комплемента сыворотки тюленя, основанной на иммунизации нерастворимыми иммунными комплексами: преципитатами типа «иммуноглобулин + + антииммуноглобулин», комплексом «зимозан + СЗ» .

4. Разработан новый способ иммунизации иммунными комплексами на основе антительного стафилококкового сорбента типа «стафилококк/АТ к IgA/JgAk «и «стафилококк/АТ к FgM/IgM» *.

5. По результатам экспериментальных исследований разработана технология лабораторного получения кроличьих моноспецифических антисывороток к иммуноглобулинам Д тюленя,.

— 150 включающая сочетание методов имь/унизации антигенами и. нерастворимыми иммунными комплексами.

6. Показана возможность использования полученных моноспецифических антисывороток к иммуноглобулинам G-, А > И и СЗ компоненту комплемента сыворотки тюленя в реакциях преципитации (ИЭФ, РИЛ) для качественной и количественной характеристики иммуноглобулинов тюленя, а также идентификации Г^бчеловека, мыши, хомяка, собаки, Л^к собаки, кошки, Г^К человека, крупного рогатого скота, собаки, кошки, СЗ собаки.

7. Моноспецифические антиоыворотки к иммуноглобулинам тюленя могут быть использованы в качестве реагентов для оценки имдунохимической чистоты препаратов полипептидной природы из тимуса тюленя. г 151.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.й. Получение моноспецифических антисывороток к иммуноглобулинам мыши и некоторые аспекты их применения: Дисс.. канд. мед, наук.: М., 1981. 181 с.
  2. Р., Рихтер Р., Фибич Г. Филогенетические аспекты структуры иммуноглобулинов// Молекулярная биология. Киев., 1972. г- Вып. 8. — С. 77−88.
  3. Е.М. Кариология и эволюция ластоногих. М": Наука, 1980. — 152 с.
  4. Дж. Основы иммунологии. М.: Мир, 1969. — 647 с.
  5. В.И. Применение реакции преципитации для .изучения филогении и систематики ластоногих и хищных// Зоологический журнал, 1969.- Т. 48, Вып. 2. С. 249−255.
  6. И. Выделение иммуноглобулина// Иммунологические методы/ Под ред. Г. Ф. Фримеля. М.: Мир, 1979 — G. 287−292.
  7. В.Н. Гормональные препараты тимуса// Молекулярная биология. Киев., 1976. — Вып. 12. — С. 59−76.
  8. Е.М., Егоров A.M., Шаханина К.I. Изучение физико-химических и антигенных свойств мономерной и полимерной форм человека// Успехи иммунологии: Сб. ст. М, 1977. — С. 137−140.
  9. Т.Н. Физиологическая и биохимическая характеристики крови гренландского тюленя Pagophiltts groen Untilca// Журн. эволюц. биохимии и физиологии. 1977. — Т. 13.3. С. 362−366.
  10. В.И. Трансплантация тканей в клинике. М.: Медицина, 1979. — 287 с.
  11. И.С. Немедленная аллергия клетки. М.: Медицина, 1976. — 174 с.
  12. Елфимова Т. Б, Мишин В. Л. Диагностика, лечение и профилактика некоторых заболеваний ластоногих в неволе. Апатиты.: Мурман. морской биол. ин-т, 1989. — 34 с.
  13. М.Ю. Генетическая структура популяций настоящих тюленей подсемейства PhoelnaS Охотского моря, Сообщ, I. Методика электрофореза, описание и интерпретация неферментных белков// Генетика. 1987. — Т. 23. — - С. 336 343.
  14. Иммунобиология гормонов тимуса/ под ред. Гриневича Ю, А, Чеботарева В. Ф. Киев.: Здоровье, 1989. — 152 с.
  15. Я.Е. Ветеринарная иммунология,— М.: Агропромиз-дат, 1986. — 272 с.
  16. А.Я. Антииммуноглобулины. М.: Медицина, 1978.- 181 с.
  17. Кульберг А. Я, Иммуноглобулины как биологические регуляторы. М.: Медицина, 1975. — 197 с.
  18. Г., Кихоу Д. Филогенетическое происхождение структуры иммуноглобулинов// Иммуноглобулины/ Под ред. Литме-на Г. и Гуда Р. М.: Мир, 1981 — С. 278−309.
  19. М.М., Алешкин В. А. Использование моноспецифических антисывороток к сывороточным белкам мыши для анализа соответствующих белков представителей отряда Roctaw iia // Иммунология,&bdquo-1984 I 2. — С. 15−19.
  20. О происхождении ластоногих// Природа. 1989. — № 10. -С. II2-II3.
  21. Л.А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М.: Наука, 1985. — 536 с.
  22. Е.У. Иммунология. Киев.: Вища школа, 1989.- 304 с. ' .
  23. С. Комплемент и иммунные реакции, в которых он участвует// Иммунобиология, иммунохимия, иммунопатология/ Под ред. Месробяну И#, Берчану Ш. Бухарест.: Изд-во Акад. Социалист. Респ. Румыния, 1977 — С. 176−193.
  24. Разработка технологии производства иммуноактивного препарата тимозин из отходов промысла гренландского тюленя.
  25. Отчет НИР (заключительный),/ Научно-исследовательская лаб-рия биологически активных веществ гидробионтов (НИЛ БАВГ). Руководитель О. Г. Сакандвлидзе. Тема 044−90.~ М., 1991 20с, Отв. исполнитель А, П. Тарасов.
  26. Рекламный лист НПО «Вектор» (Новосибирск) М.: Выставка «Биофарм», 1992, 12−18 марта.
  27. И.Ю. Изоформы, аминокислотный и углеводный состав щелочной фосфатазы из слизистого тонкого кишечника тюленя// Биохимия. 1989. — Т. 54, — Ш 2. — С. 250−255,
  28. В.Е. Редкие и исчезающие виды млекопитающих СССР, M.t Наука, 1990 — 127 с,
  29. Способ получения коллагеназы: А.С. X34359I СССР, МКИ3 СХ2 d 13/10.
  30. Способ получения основы питательных сред для культивирования микроорганизмов: А.С. I4026I6 СССР, МКИ3 CI2 N11/20.
  31. Способ получения тимозина: А.С. 975 017 СССР, МкАбХ к 35/36.
  32. Способ получения фосфатидилхолина: А.С. .1 102 603 СССР, МКИ3 A6I к 35/30.
  33. Д. В, Иммуноглобулины человека и их роль в ин -фекционной патологии// Ж" микробиол. 1971 — № 61. С. 126−130.
  34. . Электрофорез белков в пластинках полиакршгамид-ного геля// Методы исследований в иммунологии/ Под ред. Лефковитса И., Перниса Б. М.: Мир, 1981 — С. 95−119.
  35. А.А., Поляков В"Ф* Белки крови гренландского Ш-леня в период ювенальной линьки// Повышение продуктивности звероводства и охотничье-промысловой фауны.: Тр. ВС1И30 М., 1980. — С. 56−63.
  36. Г. А. Некоторые итоги и современные проблемыизучения ластоногих// Зоология позвоночных/Под, ред. Ябло-кова А.В. и Познанина 1. П, М.: ВИНИТИ, 1974 — Т.6,-С.87−137.
  37. Фьюденберг X, Пинк Дж., Стейтс Д. Введение в иммуногенети-ку. М.:Мир, 1975 — 221 с. «•
  38. Ю.В., Усатенко О.К, Основные биохимические константы человека в норме и при патологии. Киев.: Здоровье, 1984. — 120 с.
  39. Холчев Н, В. Гамма-глобулин (методы получения и стандартизации). Доклад, обобщающий опубликованные труды, представленные для защиты на соискание ученой степени доктора биол. наук. М., 1965 — 42 с,
  40. Холчев Н. В, Колесникова A.M. J0 методах получения и стандартизации гамма-глобулина// Материалы 13-го съезда' гигиенистов, эпидемиологов, микробиологов, инфекционистов I., 1959.
  41. Е.В. Биологические особенности антител, принадлежащих к разным классам иммуноглобулинов//Усп. совр. биол.- 1972.- Т.73. Вып. 3 — С* 447−457.
  42. Чернохвостова Е. В, Количественное определение сывороточных иммуноглобулинов в инфекционной и неинфекционной патологии человека//!, микробиол,.-1975.- № 3 G. 3−10.
  43. Чернохвостова Е. В, Система секреторных иммуноглобулинов (обзор)//Вестник АМН СССР.-1974. № 3 — С. 81−90,
  44. Чернохвостова Е. В, Герман Г. П., Гольдерман С. Я. Количественное определение иммуноглобулинов метвдом радиальной им-мунодиффузии в геле. М., 1975. 35 с,
  45. Чернохвостова Е. В, Герман Г. П., Малунас Э. З. Исследование антигенных связей иммуноглобулинов животных и человека с помощью антисывороток к иммуноглобулинам человека// Ж. микробиол. 1978, — $ 2 — С. 41−45, — 156
  46. Шварцман Я. С», Хазенсон Л. Б. Местный иммунитет. Ленинград: Медицина, 1978. — 222 с.51″ Adinolfv M.D., Mellisoh P.L., Polly Ph.D. A-blood group 'antibodies // J.exptl. rned. -1966. P. 123−127•
  47. Allen P.Z., Dalton E.I. Studied on equine immunoglobulins. IY. Immunoglobulins of the donkey // Immunol.-1975*- P.187−197.
  48. A^nheim N. Evolution of protein. // The Antigens / Sela M. -- Ж-J., 1973. Vol.1 — P. 347 — 476.
  49. Blumberg B.S., Allison A.C., Garry В. The haptoglobins, hemoglobins and serum proteins of. the Alaskan fur s © al.% groUD-d. squirrel and marmot .// J.cell. сотр. Physiol. ч-. 1960. Vol. 55- - P. 61−71. •. .^
  50. Bourke B.S., Moss I.K. Maini R.N. Measurement of the. coBiple-ruent 03 breakdown product 03d by rocket imm.unoelectroph.ore-sis // J. .Immunol.Meth. 1982.- Vol.48, —. — P.97−108.
  51. Boyd J.W. The relationship between seruin immune globuline deficiency and disease in calves // A farm Survey Vet.
  52. Rec. -•1972.- Vol. 90, P. 645.
  53. Brandslund I., Siersted H.O., Svehag S.-E. Double-decker rocket Immunoelectrophoresis for direct quantitation of complement 03 split prod-ucts with 03d specificities in plasma // J.Immunol. Meth. 1981. -Vol. 44. — № 1. P. 63−71 V ¦'- ¦¦ V- ¦ .-.
  54. Breuer E.M. et al. Seal deaths in the Wad den Sea by Sylt in 1988: significance of the high-degree of the- -lungworm-r-Ga-r ses with a hypersensitivity reaction. // Zentrablt. Veterinarmed /В/. 1988. — B*35. — № 6. — S.467−473.
  55. Capra J.D., Klapper D.G. Complete amino--.acid, s-e"uQnee-.-ofthe variable domains of two human IgM anti-gamine globu-, lins (Lay/Pom) with shared idiotypic secificities // Scand.
  56. J. Immunol. 1976. — Vol. 5. — P.677−684.69″ Capra J.D., Klapper D.G. Distribution and association of heavy 'and light chain variable region subgroup among .:. human IgM immunoglobulins // La Riceria Clin. Lab. — 1976. -: Vol. 6. — P.34−44.
  57. Capra J.D., Wasserman R.L., Kehoe J.M. Phylogenetically associated-residues within the V^III•subgroup of seve--ral mammalian species: Evidence for a «paueigene» basis,.-, for antibody diversity ff J. Exp. Med. 1973. — Vol.138.: P.410−427.
  58. Cavagnolo R.Z. and Vedros U.A. Identification and-characterization of three immunoglobulin classes in the Northern Pur seal Callorhinus ursinus //Developmental•, and- Comparative • Immunology 197? «- Vol. 2 ?89−697-→
  59. J. Immunol. 1971″ -Vol. 107. — P.1−11.
  60. Cousins D.V. EIISA for detection of tuberculosis .in•¦.seal-// Vet. Rec. 1987. — Vol. 121. 13. — P.30−5
  61. Davies D.R., Padian E.A.-, Segal D-.-M.: .Three dimensional'.,--» •> structure: of. immunoglobulins // Annu. Rev. Biochem. 1975*- Vol. 44. P. 639−667.. — -- .
  62. Doellgast G.J., Plant A.G. Purification of Human IgA 'by salt-modiated Hydrophobic Chromatography. 1976. — Vol.13"1. P. 135−139.
  63. Edelman G.M. The сovalent structure of ел entire
  64. G iimmmoglobuline molecule // Proc. latl. Acad. Sci. USA. 1969. Vol. 63. -P. 78−85.
  65. Edelman C.M., Gall Н.Б. The antibody- problem // Ann. Rev. Biochem. 1969. — Vol. 38. — P.415−490.
  66. Edelman С.M., Poulik M.D. Studies on structural unite of the-globulins // J. Exp. Med. 1961. — Vol. 113.-. P. 861−884, '
  67. Fahey J.L., Wonderlich J., Mishell R. The- immimoglo-.bulins of-mice. I Pour таз or classes of immunoglobulins: 7SJ2 Т31 1a (2A) — and 18Sj1M globulins // J., Exptl. Med-. — 1964. — Vol. 120. — P.223−242.
  68. Porsgren A., Hordstrom K. Protein A. of Staphylo-coccus aureus. The biological. significance of¦ its reaction with IgG //Ann. H.Y. Acad. Sci. -1974. -Vol.236. P. 252−266.
  69. Frommel D., Litman G.W., Finstad J. Evolutionof the immune response-XI, IiMunoglobulin-s, of the-'kQrr ned shark* Purification-:-:oh^?aQt$rizationrsjjd^l3i9l (c)gi-cal properties J J J. Immunol. 1971* - Vol. 106. -P.1234−1243. .—
  70. Heldemann ?vr.H., Reddy A.L. Phylogeny of imm’une responsiveness marine invertebrated //.Ped. Proc. 1973″. Vol. 32. P.2188.
  71. Henney C.S., Stanworth D.K. Effect of antigen on the -structural configuration of homologous antibody following antigen-antibody combination // Nature.- 1966.• Vol. 210. P. 1071−1072. .
  72. Hill R.L., Deleney K., Lebovitz H.E.-Studies on -the amino acid sequence of heavy. chains from rabbit immunoglo-r bulin Q // Proc. Roy. Soc. Ser. В 1966. — Vol. 166. -P. 159−164. .
  73. Hobbs J.K. Immunoglobulins in clinical' chemistry // Adv.. clin. chem. 1971. — Vol.14. — P.219−317.
  74. Hood L., Barstad, P., Loh E. Antibody diversity: An assessment // The Immune system: Genes,
  75. Receptors, Signals / Sercarz. WillieiJisgnN AvE-«^ /ilpx/'.
  76. C.F., eds. New York: -Academie, press, .1−974-» Л49-—B9 •
  77. Hood В., Prahl JThe imuae--system-j-'A models£or-di.ffет* rentiation in higher, orgahisms // Adv. Immunol. 19T1 • —
  78. Vol. -14. P. 291−351.. .-.
  79. Hosumi If., Tonegawa S. Evidence for---somatic rearran-gime-nt of immunoglobulin genes coding for variable and CQja^tsuitv regions //¦ Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1976. — Vol. 73.• P. 3628−3632. .:. -.", yr .,.
  80. Ishizaka K., Ishizaka T. Specific structural features ¦ of 7gE елЪЬо?1е8 specific-reception //. Antib., Antigen an б Cell. 1973. — P. 69−79.. .
  81. Jabiki Т., Kashiwazaki M ., Mamioka S. Quantitative- ana— -lysis of three classes of immunoglobulins in serum pf newborn pigs and milk of, sons // Am, J.Vet.Res. — 1974.• ¦. Vol. 35. -.P. 1483−1489.
  82. Jacobska K.L. The mammary gland and lactation // :Duke''s.th
  83. Physiology of Dofflestic Animals / Swenson M.J. ed (8- ed)-- Hew York: Constock Pub. Assoc., 1970. P. 1356−1382.
  84. Ка1рак&оуГоп Р.К., Hong, R.-, Good K.-A. The fiwe-olasses-- —^ of immunoglobueins in normal C^H.and BASb/c mice. //'1шт-no-logy. 1973. — Vol. 24. — № 2-.- P.303−314. .
  85. Kehoe J'.ffi., Capra J.D. Sequence relationship smong the variable regions of immunoglobulin heavy chains from, various mammalian species // Proc. Natl. Aca.d. Sci. USA -1972. Vol. 69. — P.2052−2055.
  86. New-York: Plenum Press, 1979. P.87−121.115″ Kohler H. Three variable gene pools common to ¦. — ' ¦• IgM, IgG and IgA // Nature. — 1970. — Vol. 227. — P.13 181 320.
  87. Kronvall G., Seal U.S., Finstad I.A. Phylog-enet iсinsight into-evelution of mammalian fragment. of IgG globulin-using.staphylococal protein A //J. of Immunology.-------1970. Vol. 104. — P. 140−147.
  88. Kronvall G., Williams R.C. Differences in antiprotein A activity among IgG subgroups // J.Immunol. 1969.-164,.,.: Vol". 103• Я°4. — P.828−834. .— —
  89. Kroll -I. Од- the iimimoelect-roph.oretIca-1^d^ntifi-Qatieua and qu-antitation. of serum-proteins '//, 3салй. G. Clin. ЪаЪ.
  90. Invest. 1968. IP 22. — P. 79−112.^^^
  91. ЕгоЗ., 1 I. r Anderson -M-.M-. -Specific aritisor-a, -produoed^fey.immunization with, precipition lines: •// -J, Immunol. «Methods. -1976. Vol.. 13r — • — P. 125−130.—.-------~
  92. Hoppeseyler’s 2 // Phyziol. Chem. 1968. — H°349.-: — S.945−951 .
  93. Leone C.A. and Wiens A.L. Comparative serology of carnivores //.J. Mammal. -1956. Vol. -37. — P.11−23
  94. Leslie G.A., Clem L.W. .Phylogeny of immunoglobuline-, structure and function. VI. 17S, 7s5S. and 5,7S enti- • DHP of¦the turtle,-Pseudeneys seripta. If J. Immunol. -1972. Vol. 108. — P. 1656−1664. .-„¦¦ ¦¦
  95. Lin H.H., Caywood B.E., Rowlands D. T. Jr. Primary. andvsecondary Immune responces of the marine toad* Bufo marl-. -nus, to Bacteriophage f 2 // Immunology 1971. — Vol. 20.1. P. 373. ¦ ¦ ¦¦. .
  96. Litman G-.WChartrand S-.j -Pinstaad., Active.-л-' --stes of turtle. and duck antibody to- 2,4 --dinitrophenol.//Immunochemistry. 1973. — Vol. 1С. — P.323−32 $% .л
  97. Litman G.W., Wang A.C., Fudenberg H.M. U-ter- .minal amino acid sequence of African lung fish immunoglo-bulin light chains // Proc. Nate Acad. Sci. USA 1971. -Vol. 68. P.2321−2324.. , .
  98. Low T.L.K., Liu Y. S.V.,¦ .-Putnam P. W-. Structure function and evolutionary relationships of -P--- domains of human¦- 1 -C — ¦ , — ¦ -immunoglobulins A, G, M. and E // Science. 1976. — Vol. 191.-P. 390−392. -, ¦¦
  99. Lykasis J.J. The production of two molecular classes of antibody In the toad, Xenopus laevis, homologous with mammalian 2TG, (?S) .immunoglobulins if Immunology. 1969 „•, Vol. 16. -'i>.:-91-.. .: .→.-,. .,.,
  100. Marchaloni-s J.J. Isolation and characterization -of-iaaamu----.-. „noglobulin like proteins of the Australian -lungfi^h^ (Sreo-ceratodus forsteri) // Aust. J. Exp. Biol. Med. Sci. -1969- - Vol. 47. — P. 405−419.
  101. Marchalonis J. J-.-, Cohen Ж. Isolation and partial characterization of immunoglobulin, from a urodele amphibian
  102. Immunology. 1973. — Vol. .24. — P. 395- 407.
  103. Marchalonis J., Edelman G.M. Polypeptide chanes of immunoglobulins from the smooth dogfish. (Kustelus
  104. Margni R.A., Hajos S.E., Mercado M.R. Antarctic Seal-Serum Proteins, Glycoproteins and Lipoproteins // Experientia -1572. Vol. 26. — P. 862. -.-.
  105. Martinson K. Preparation of Antisera against Different
  106. Ajninal Serum Protein using cross reacting specific Anti-Human Sera // Zbl. Vol. Med. 1974. — Vol. 21. -P. 302−306... — .-. ,, ,.
  107. McDermid E.M., Vos G.H., Bowing H.J. Blood groups, red cell enzymes and serum proteins of baboons and verv-ets. -// Folia Primatol. 1973. — Vol. 19. — P. 312−326.
  108. McHabb Т., Koh T. J, DorringtonK.J.
  109. Mchaelson Т.Е., Wis-loff F., Natvig J.B. Structu-.sral requirments in the F -region of rabbit IgG anti- -bodies necessary .to induce cytotoxicity by Ьииел. l: yц^phocytes .// Scand J. .Immunol. 1975. — Vol. 4* - P.71.
  110. Mordineg M.R., Muller-Eberhard H. J, Mousey , — G glo-' bulin production of antiserum and characterisation in. -the complement reaction // J. Immunol. — 1965. — № 94.1. P. 877. ¦ ¦ ¦ ¦
  111. Morrel A., Gerber H., Lopes V. Zum Macinzeis von Ben-168-., -. -¦ 'v < .ce-Jones-Protein // Schweis med. Wehschr. 1369* - №'99• s. 876−885., ./.1.—:.
  112. Naevdal G.- .Protein, polymorphism-used for id^n.tifiQatien--. of harp seal. populations // Univ. Bergen Arb. Mat. Natur.1966. N °9. .¦¦¦ .
  113. NashD.R. and Mach J .p. Immunoglobulin-classes in aquatic mammals //-J. Immunology. 1971. — Vol. 107. — № 5u, p. 1424−1430. '. .
  114. Hash D.R., Voerman J.F., Berlin H. Identi- ——~. fi cat ion of. IgA in rat зегшпелб. secretione /V J. Immunology. -.1969“ Vol, 103- ~H°1. ~ p. 145−148. ¦ .
  115. Nisonoff A.-, Hopper-J.F.v -Spring S-.B-.--The antibody mole, cule. -.Hew-Yorkг Academic press-,¦ 1975* -.351 Р"-'X
  116. Nisonoff A.-, Wissler P. C-.-, Lipman- С .-Ж .,. S epa-.-• - -. — -ration „ofunivalent -fragments fromthe-bivalent- rabbit antibody molecule by reduction of"disulfide — bonds ,
  117. Sang. 1972. — E"°23. — P.163−175.. ,. —171. foljak R.J., Amsel L.M., Phizackerley R.P. Studies on. the three-dimensional structure of immunoglobulins // Prog. Biophys. Molec. Biol. 1976. — Vol. 31. — P. 67−93.
  118. Porter R.R. The-hydrolysis of rabbit-globulin-, -and antibodies with crystalline papain // Biochem. J.1959. Я° 73. — P. 119.
  119. Porter R.R., Press P.M. Immunochemistry // Ann. Rev. Biochem. 1972. Vol. 31. — P. 621−652.-171 177“ Pcstis J.L., Сое J. E'. IgM. The secretory immunoglobulin of reptiles and amphibians if Nature 1975- - Vol. 258.. .. p. 547−548.
  120. Prato O.K. Serological evidence of calieivirustransmission between marine end terrestrial mammals. // Nature, 1974. — Vol. 249. — P. 255−256.179“ Ramasamy R., Secher D.S., Adetugbo К. СдЗ domain of
  121. J.M. On the specificity of antibodies // Science. 1975. -: Vol. 187. — P. 130−137.
  122. Roubab W.T., Etlinger H.M., Hodgins H.O. Spin label studies of a hapten-combining site of rainbow trout antibody // J. Immunol. 1974. Vol. 113. — P. 309−315.
  123. Powe D.S., Hug K., Form L. Immimoglobulin D as a lymphocyte receptur. // J. Exp. Med. 1973. — Vol. 138. — P. 965 972. :.
  124. Salkie M.Ii., Kelker D.H. An investigation into the relationships between serum. Iave3bs of 03., 04 and CH50 // Vox. sang, 1981Vol. 41, № 5−6. — P. 282−286.
  125. Sarich M. Pinniped phylogeny // Syst. Zool* 1969. -Vol. 18. № 4. — P. 416−422.
  126. Scheidegger I.I. Une micro-methode de l’immunoelectrophore-sis // Int. Arch. Allergy Appl. Immunol. 1955“ — Vol. 7» -P. 103- 110.
  127. Sehulkind M.L., Robbins J.B., Clem l.W. Reactivities of shark 19S and 7S antibodies to Salmonella, typhimurium// Nature New Biol. 1971 • - Vol. 230./ - P* 182−183″
  128. Schultz-R.D. Immunological cisorders in the dog and cat // Vet. Clinic of Nort. America 1974. — Vol. 4,1. P. 153−160.
  129. Schumacher K. Isolierung vom 19S-Antikorpern su durch Gelfitration und Saulehelektrophorese // Klin Wechr. -1967. -Б45. S.1045−1048.
  130. P.H. //Progress in Clinical Immunology. Vol. 1 Schwartz R. ed — New-York: Grune a. Stratton, 1972. — P.71.
  131. Science tools. 1974. — V.24. — № 2. — P.31.
  132. Seal- U.S., Frikson A.V., Siniff D.B. Biochemical, population, genetic, phylogenetic and cytоlogical studies of Antarctic seal species // Simposium of Antarctic ice and water masses Tokyo, — 1970. — P. 77−95.
  133. Silverton E.W., KaviaM.A., Davie’s D.R. Threedimensional structure of an infact human immunpglobulin // Proc. Hatl. Acad. Sci. USA. 1977. — Vol. 74. — P. 5140−5144.
  134. Sledge C.,. Clem L.W., Hood L. Antibody structure: Amino terminal sequences of nurse shark light and heavy chains
  135. SC. Immunol. 1974. — Vol. 112. — p. 941−948. 199* Smith A.W. Preliminary report on potentially pathogenic microbiol agents recently isolated from pinniped.
  136. J. Wildlife Dis. 1974* - Vo1* 10* ~ 54″
  137. Smith G.P. The Variation and Adoptive Expresion of Antibodies .-Cambridge, Massachusetts- Harvard University1. Press, 1973. 21 OP.
  138. Spiegelberg H.X. Biological activities of immunoglobulins of different classes end. subclasses // Adv. Immunol. -1974. Vol. 19. — P. 259−294.
  139. Stechschulte D.J./Ansten K.F. Immunoglobuline of rat colostrum // J. Immunol. 1970. — 104. — P. 1052−1062.
  140. Steinbuch Iff., Audran R. The isolation of IgG from mammalian sera with the aid of caprylic acid // Arch. Biochem. and Biophys. 1969. — Vol. 134. — N° 2. — P. 279−283.
  141. Steinbuch M., Audran R., Bejandier L. Preparation. ofan IgM and. IgA enriched fraction for clinical use. //3?repar. Biochem. 1973. — Я°3(4). -P. 363−373.
  142. Tack B.P., Morris S.C., Prahl J.W. Third component of human complement. Structural analysis of the polypeptide chains of C3 and C3b // Biochemistry. 1979. — Vol.18.1. P. 1197−1505.
  143. Takatsu К., Ishizaka Т. Biological significanceof disulfide bonds in human IgE molecules J J J.Immunol. -, 1975. -Vol* 114. P. 1838−1845.
  144. Terry W.D., Fahey J.L., Steinberg A.G. G1 and IЖЧ factors in subclasses of human IgG If J. Exp. Med. 1965″ - Vol. 122. — P. 1087−1102.
  145. Voss E.W., Kissel W.J., Sigel M.M. Purification and binding properties of nurse shark antibody // Biochemistry. -1969. Vol. 8.-3?. 4866−4872.
  146. Warner h.l., Marchalonis j.j. Structural differences in mouse IgA myeloma proteins of different allotypes // J. Immunol. 1972. -№ 109. — P. 657−661.
  147. Wasserman Ril., Kehoe J.M., Capra J.D. The VjjIII Subgroup of immunoglobulin heavy chains: Phylogenetically associated residues in several avian species // J. Immunol. 1974.1. Vol. 113. P. 954−957.
  148. Wickerhauser M., Hao J.I. barge scale preparation ofmacroglobulins // Vox. Sang. 1972. — Vol. 23. — P.119−125.
  149. Wu T.T., Kabat E.A., Bulofsky H. Similarities among hypervariable segments of immunoglobulin chains // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -.1975. Vol. 72. — P.5107- 5110.2'I5. Yasmeen D., Ellerson J.R., Dorrington H.J.
  150. R.H. Evidence for the domain hypothesis. Location of the site of cytophilic activity toward guinea pig macrophs,-ges in the homology region of human immunoglobulin Ст. // J. Immunol. 1973. — Vol. 110. — P. 1706−1709.
  151. Yasmeen D. f Ellerson J. R, Dorrington K.I.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!