Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Множественные формы протеинкиназ из клеток асцитной карциномы Эрлиха

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Sugden P.H., Holiday L.A., Reimann E.M., Corbin J.D. Purification and characterization of the catalytic subu-nit of adenosine 3″? 5' cyclic — monophosphate — dependent protein kinase from bovine liver. — Biochem. J", 1976, v. 159, P. ОД — 422. Shoji M., Brackett N.L., Tse J., Shapira R., Kuo J.F. Molecular properties and mode of action of homogenous preparation of stimulatory modulator of cyclic… Читать ещё >

Содержание

  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • 1. сАМР-зависимые протеинкиназы
  • 2. сАМР-связыващие белки
  • 3. сШР-не зависимые протеинкиназы
  • 4. Активность протеинкиназ в клеточном цикле
  • 5. Активность протеинкиназ в трансформированной ткани молочной железы
  • ЭКОПЕШ/ГЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ Материалы
  • Методы
  • 1. Культивирование клеток асцитной карциномы Эрлиха
  • 2. Фракционирование клеток асцитной карциномы Эрлиха методом седиментации в градиенте плотности сахарозы
  • 3. Определение S — фазы в клеточном цикле клеток Эрлиха
  • 4. Выделение и фракционирование протеинкиназ
  • 5. Определение активности протеинкиназ
  • 6. Определение сАМР-связыващей способности
  • 7. Выделение ингибитора каталитической активности сАМР-зависимых протеинкиназ
  • 8. Получение дефосфоршшрованного казеина
  • 9. Получение препаратов гистонов
  • 10. Определение молекулярного веса ферментов методом гельюильтрации
  • 11. Определение концентрации белка

Множественные формы протеинкиназ из клеток асцитной карциномы Эрлиха (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

1. Белоусова А. К., Солнцева Т. И. К вопросу о роли циклических нуклеотидов в регуляции опухолевого роста. — Бестн. АМН СССР, 1980, 6, с. 86−89.

2. Гарднер Б. Роль половых гормонов в процессе возникновения экспериментальных опухолей. В кн.: Усп.изуч.рака. М.: Медгиз, 1955, т. I, с. 122.

3. Глебов Р. Н. цАМФи Са-зависимое фосфорилирование функционально-значимых белков в пресинаптических структурах. Успехи современ.биол., 1981, т. 91, с. 433−450.

4. Демаль Ж. Г., Петере В. А., Фишер Э. Х. Выделение и свойства белкового ингибитора цАМФ-зависимых протеинкиназ. В кн.: Метаболизм миокарда (Материалы 3-го советско-американского симпозиума). М., 1977, с. 78−87.

5. Епифанова О. И., Терских В. В., Полуновский В. А. Покоящиеся клетки. М.: Наука, 1983, с. 60−62.

6. Кавецкий Р. Е., Казьмин С. Д. Энергетика митотического цикла клеток рака Эрлиха. Докл. АН СССР, 1973, т. 212, с. I2I7-I2I9.

7. Казьмин С. Д. Энергетика митотического цикла и интеграция обмена в клетках экспериментальных опухолей: Автореф.дис. на соискание уч.ст.докт.биол.наук. Киев, Ин-т проблем онкологии им. Р. Е. Кавецкого АН УССР, 1981, с. 20−21.

8. Кочетков С. И., Хачатурян Л. Л., Батров Э. М., Сащенко П. П., Северин Е. С. Механизм действия 3' :5' АМФ-зависимой гистонкиназы. Субстратная специфичность каталитической субъединицы фермента. Биохимия, 1978, т. 43, с. 150−155.

9. Нестерова М. В., Барбашов С. Ф., Арипджанов А. А., Абдуркаримов А. Северин Е. С. Транслокация в ядро и влияние сАМР-зависимойпротеинкиназы на процесс транскрипции. Биохимия, 1980, т. 45, с. 979−991.

10. Нестерова М. В., Васильев В. Ю., Северин Е. С. Циклические нук-леотиды в системе регуляции клеточной пролиферации и диффе-ренцировки. Укр.биохим.ж., 1981, т. 53, с. 52−63.

11. Трахт И. Н., Гроздова И. Д., Северин Е. С. Исследование роли фосфорилирования гистона HI в регуляции клеточного деления синхронной культуры Physarum Polycephalum. Докл. АН СССР, 1979, т. 244, с. 763−767.

12. Трахт И. Н., Гроздова И. Д., Северин Е. С., Гнучев И. В. Изучение активности протеинкиназ и фосфодиэстераз на стадиях клеточного цикла Physarum Polycephalum Биохимия, 1980, т. 45, с. 636−643.

13. Ульмасов Х. А., Нестерова М. В., Северин Е. С. Автофосформирование сАМР-зависимой протеинкиназы из мозга свиньи. Биохимия, 1980, т. 45, с. 661−668.

14. Ульмасов Х. А., Нестерова М. В., Северин Е. С. сАМР-зависимая протеинкиназа из мозга свиньи: субъединичная структура, механизм автофосфорилирования и диссоциации на субъединицы под действием сАМР. Биохимия, 1980, т. 45, с. 835−844.

15. Шабад Л. М. Эволюция концепций бластомогенеза. М.: Медицина, 1979, с. 49.17* Akusjarvi G., Philipson L., Petterson U. A protein kinase associated with adenovirus type 2. Virol., 1978, v. 87, p. 276 — 286,.

16. Balhorn R., Chalkley R., Granner D. Lysine-rich histone phosphorylation. A positive correlation with cell replication. -Biochemistry, 1972, v. 11, p. 1094 Ю98.

17. Bearden J.C. Quantitation of submicrogramm guantities of protein by an improved protein-dye binding assay. Biochim. et biophys. acta, 1978, v. 555, p. 525 — 529″.

18. Bechtel P"J*, Beavo J.A., Krebs E.G. Purification and characterization of catalytic subunit of skeletal muscle adenosine 5″ • 5″ м monophosphate dependent protein kinase. J. Biol. Chem., 1977, v. 252, p. 2691 — 2695?

19. Bodwin J.S., Hirayama P.H., Cho-Chung T.S. Cyclic AMP binding protein and estrogen receptor: antagonism during nuclear translocation in a hormone-dependent mammary tumor. — Biochem. and Biophys. Res. Communs, 1981, v. 103, p. 1549 — 1355.

20. Bodwin J.S., Clair Т., Cho-Chung Y.S. Nuclear protein phosphorylation and hormone-dependent mammary tumor regression following dibutyril cyclic adenosine 51, 5"-monophosphatetreatment or ovariectomy. Cancer Res., 1978, v. 38, p. 34−10 -3413.

21. Builder S.E., Beavo J.A., Krebs G. Mechanism of activation and inactivation of the cAMP-dependent protein kinases. -In: Protein Phosphorylation. Book A. N.Y.: Cold Spring Harbor, 1981, p. 33 44.

22. Builder S.E., Beavo J.A., Krebs E.G. Stoichiometry of cAMP6and 1, Netheno cAMP binding to protein kinase. — J. Biol. Chem., 1980, v. 255, p. 2350 — 2355.

23. Buss J.E., Mc Cune R.W., Gill G.N. Comparison of cyclic nucleotide binding to adenosine 3f, 51 monophosphate dependent protein kinases. — J. Cyclic Nucl. Res., 1979, v. 5, p. 225 -237.

24. Cho-Chung Y.S. Cyclic AMP and its receptor protein in tumor growth regulation in vivo" J. Cyclic Nucl. Res., 19SO, v. 6, p. 163 177.

25. Cho-Chung Y.S., Archibald D., Clair T. Cyclic AMP receptor triggers nuclear protein phosplorylation in a hormone-dependent mammary tumor cell-free system. Science, 1979″ v. 205, p. 1390 — 1392.

26. Cochet C., Job D., Pirollet F., Chambaz E.M. Adenosine 3*, 5"~ monophosphate independent protein kinase activities in the bovine adrenal cortex cytosol. — Endocrinology, 1980, v. 106, P. 750. — 755.

27. Comings D.E., Harris D.C. Nuclear proteins II. Similarity of nonhistone proteins in nuclear sap and chromatin and essential absence of contractile proteins from mouse liver nuclei. J*Cell. Biol., 1976, v. 70, p. 440 452.

28. Costa M., Fuller D.I.M., Russell D.H., Gerner E.W. Cytoplasmic and nuclear protein kinases during the cell cycle. -Biochim. et biophys. acta, 1977, v. 479, p. 416 426.

29. Costa M., Gerner E.W., Russell D.H. Cell cycle-specific activity of typeland type II cyclic adenosine 5*, 5* monophos-phate-dependent protein kinases in Chinese hamster ovarian cells. — J. Biol. Chem., 1976, v. 251, p. 5515 — 3319?

30. Corbin J.D., Keely S.L., Park C.R. The distribution and disso-tiation of cyclic adenosine 3', 5* monophosphate dependent protein kinases in adipose, cardiac and other tissues.J. Biol. Chem., 1975, v. 250, p. 218 225.

31. Corbin J.D., Sugden P.H., Lincoln T.M., Keely S.L. Compart-mentalization of adenosine 31″ 5* monophosphate and З1, 51, -monophosphate — dependent protein kinase in heart tissue.J. Biol. Chem, 1977, v. 252, p. 5854 5861.

32. De Jonge H.R., Rosen O.M. Self-phosphorylation of cyclic gua-nosine 3fs 5* -monophosphate-dependent protein kinase from bovine lung. J. Biol. Chem., 1977, v. 252, p. 2780 — 2785.

33. Demaille J.G., Peters К.A., Fischer E.H. Isolation and properties pf the rabbit skeletal muscle protein inhibitorof adenosine 31, 5' monophosphate dependent protein kinases. — Biochemistry, 1977, v. 16, p. 3080 — 3086.

34. Doskeland S.O. Evidence that rabbit muscle protein kinase has two kinetically distinct binding sites for adenosine 3*, 5* -cyclic monophosphate. Biochem. and Biophys. Res. Communs, 1978, v. 83, p. 542 — 54−9*.

35. Doskeland S.O., Ogreid D* Binding proteins for cyclic AMPin mammalian tissues. Int. J. Biochem., 1981, v. 13, p.1 -19.

36. Eppenberger U., Roos W., Jungmann R.A. Ontogeny of the adenosine З’г 5* phosphate dependent protein kinase system during early uterine development. Eur. J. Biochem., 1979, v. 98, P. 253 — 259.

37. Eppenberger U., Talmadge K., Kung W., Bechtel E., Preisz J., лHuber P., Jungmann R.A., Salokongas A. Adenosine 3', 5* cyclic — monophosphate dependent protein kinase and cyclic — AMP-binding in human mammary tumors. FEBS Lett., 1977, v.80, p.229 -234.

38. Eppenberger U., Huber P., Salokangas A., Talmadge K. Biochemical aspects of human mammary tumors: the adenyl cyclaseprotein kinase system. Cancer Campaign, 1978, v. 1, p. 159 -173.

39. Erikson R.L., Colett M.S., Erikson E., Purchio A.P. Evidencethat the avian sarcoma virus transforming gene product is a cyclic AMP-independent protein kinase" Proc. Nat" Acad* Sci. USA, 1979, v. 76, p. 6260 — 6264.

40. Gill G. N", Holdy K.E., Walton G.M., Kanstein С.Б. Purification and characterization of 3″, 5'-cyclic GMP-dependent protein kinase. Proc.-Nat. Acad. Sci. USA, 1976, v. 73, p. 3918 — 3922.

41. Gill G.N., Kanstein С.Б. Guanosine 3*: 5″ monophosphate receptor protein: Separation from adenosine 3% 51 — monophosphate receptor protein. Biochem. and Biophys. Res. Communs, 1973, v. 63, p. 1113 1122.

42. Gill G.N., Mc Cune R.N. Guanosine 3*, 5* monophosphate-dependent protein kinase. — Curr. Top. Cell" Reg., 1979, v. 15, p. 1 45″.

43. Granner D.K. Altered regulation in a hepatoma cell line deficient in adenosine 3*, 5* cyclic monophosphate binding protein. Biochem. and Biophys. Res. Communs, 1972, v. 46, p. 1616 -1622.

44. Gray J.P., Johnson R.A., Friedman D.L., Cyclic AMP-dependent and independent protein kinase in HeLa cells. — Arch. Biochem. Biophys., 1980, v. 202, p. 259 — 276.

45. Handschin J.G., Eppenberger U. Altered cellular ratio of type I and type II cyclic MP dependent protein kinase in human mammary tumorsf-FEBS Lett., 1979, v. 106, p. 501 — 504.

46. Hashimoto E., Takeda M., Nishizuka Y. Studies on the sites in histones phospharylated Ъу adenosine 3'J 51 monophosphate — dependent and guanosine 3f: 5f — monophosphate dependent protein kinases. — J. Biol. Chem., 1976, v. 25, p. 6287 -6295.

47. Hershfield H"S# Human cytoplasmic adenosine binding protein: Identification as. S adenosylhomocysteinase. — Fedn. Proc. Fedn. Am. Socs exp. Biol., 1978, v. 10, p. 80.

48. Hofmann F. Apparent constants for the interaction of regulatory and catalytic subunit of cAMPdependent protein kinase I and II. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, p. 1559 — 1564.

49. Hoppe J.R., Lawaczech, Reike E., Wagner K.G. Mechanism of activation of protein kinase I from rabbit skeletal muscle. -Eur. J. Biochem., 1978, v. 90, p* 585, — 589.

50. Hoppe J., Marutzky R., Freist W., Wagner K.G. Mechanism of activation of the protein kinase I from rabbit skeletal muscle. Eur. J. Biochem., 1977, v. 80, p. 569 — 372.

51. Hoppe J., Wagner K.G. cAMP dependent protein kinase I, a unique allosteric enzyme. — Trends. Biochem. Sci., 1979, v. 4, p. 282 285.

52. Inglis R.J., Langan T.A., Matthews H.R., Hardie D.G., Bradbury E.M. Advance of mitosis by histone phosphokinase. Exp. Cell. Res., 1976, v. 97, p. 418 — 425.

53. Itarte E., Ног M.A., Salavert A., Pena J.M., Bertomen J.P., Guinovart J.J. Purification and characterization of two cyclic AMP dependent casein/glycogen kinase from rat liver cytosol.-Biochim. et Biophys. acta, 1981, v. 658, pr 334 — 347.

54. Jungmann R.A., Kranias E.G. Nuclear phosphoproteinkinases and the regulation of gene transcription. Int. J. Biochem., 1977, v. 8, p. 819 — 830.

55. Kalb V.P.Jr., Berhlohr R.W. A new spectrophotometric assay for protein in cell extracts. Anal. Biochem., 1977, v. 82, p. 362 — 374.

56. Kallos J. Photochemical attachment of cyclic AMP bindingprotein (s) to the nuclear genome. Nature, 1977, v. 265, p. 705 — 7Ю.

57. Kallos J., Lea M.A. Nuclear binding of cyclic AMP receptor. Int. J. Biochem., 1978, v. 9, p. 766 — 773.

58. Kemp R.G., Krebs E.G. Binding of metabolites by phosphofruc-tokinase. Biochemistry, 1967″ v. 6, p. 423 — 434.

59. Khoo J.C., Sperry P.J., Gill G.N., Steinberg D. Activation of hormone sensitive lipase and phosphorylase kinase by cyclic (ЖР dependent protein kinase. — Proc. Nat. Acad. Sci. USA* 1977, v. 74, p. 4843 — 4847.

60. Kikuchi A., Tomisaka S., Yonezawa K., Sano., Yamamura H. Isolation and properties of casein kinases from human platelets. Biomed. Res., 1982, v. 3, p. 477 — 481.

61. Kleismith L. J, Phosphorylation of non histone proteins in the regulation of chromosome structure and function. — J. Cell. Physiol., 1976, v. 83, p. 4−59 -4−76 .

62. Kochetkov S.N., Bulargina T.V., Sashchenko L.P., Severin E.S. Role of histidine residue in the active site of cyclic AMPdependent histone kinase. EEBS Lett., 1976, v. 71, p. 212 -214.

63. Krebs E.G., Beavo J.A. Phosphorylation dephosphorylationof enzymes. Ann. Rev. Biochem., 1979, v. 48, p. 923 — 928.

64. Krebs E.G., Huston R.B., Hunkeler F.L. Properties of phosphorylase kinase and its control in skeletal muscle. In: Advances in enzyme regulation. N.I.: Oxford, 1968, p. 245.=255.

65. Kuo J.F. Guanosine 3f, 5* monophosphate dependent protein kinases in mammalian tissues. — Proc. Nat. Acad. Sci. USA, v. 73, P. 2559 2563.

66. Kuo J.F. Cyclic Nucleotide dependent protein kinases: An overview. — In: Progress in Phormacology v.4/1. Stuttgart: Gustav Fischer Yerlag, 1980, p. 21 — 30.

67. Kurochkin S.N., Trakht I.N., Severin E.S., Cole D.R. Investigations of major sites phosphorylated in histone HI by kinases from different stages of the cell cycle. FEBS Lett. a 1977, v. 84, p. 163 — 166.

68. Leake R.E., Laing L., Mc. Ardle C., Smith D.C. Soluble and nuclear estrogen receptor status in human breast cancer in relation to prognosis. Brit. J. Cancer., 1981, v. 43, p. 67- 71.

69. Lenz J.R., Baglioni C. Inhibition of protein synthesis by double •"• stranded RNA and phosphorylation of initiation factor eIF-2. J. Biol. Chem., 1978, v. 253, p. 4219 — 4223.

70. Li A.P., Hsie A. Y/. Characterization of two-adenosine 3″: 5*- phosphate dependent protein kinase species from Chinese hamster ovary cells. Biochim. et Biophys* acta, 1978, v. 527, p. 403 — 413.

71. Lincoln T.M., Dills W.L., Corbin J.D. Purification and su-bunit composition of guanosine 3″, 51 monophosphate — dependent protein kinase from bovine lung. — J. Biol. Chem., 1977, v. 252, p. 4269 4275.

72. Lincoln T.M., Flockhert D.A., Corbin J.D. Studies on the structure and mechanism of action of guanosine 5*: 5* -monophosphate dependent protein kinase. — J. Biol. Chem., 1978, v. 255, P. 6002 6009.

73. Lincoln T.M., Hall G*L., Park C.R.,. Corbin J.D. Guanosine 5″, 5* cyclic monophosphate bihding proteins in rat tissues. — Proc. Nat. Acad. Sci. USA', 1976, v. 75, P. 2559 -2565.

74. Liu A. Y-C., Chan Т., Chen K.Y. Induction of the regulatory subunit of type I adenosine cyclic 5's 5* monophosphate dependent protein kinase in differentiated N-18 mouse neuroblastoma cells. — Cancer. Res., 1981, v. 41, p. 4579 — 4587.

75. Liu A.Y.-C., Fiske W.W., Chen K.Y. Regulation of cyclic adenosine 5fs 5' monophosphate — binding protein in N-18 mouse neuroblastoma cells. — Cancer Res., 1980, v.40, p. 4100 -4108.

76. Mac Cune R. V/., Gill G.N., Positive cooperativity in guanosine 5', 5A monophosphate binding to guanosine 5* J 5* monophosphate — dependent protein kinase. — J. Biol. Chem., 1979, v. 254, p. 5085 5091f.

77. Mackenzie C.W., Donnelly Т.Е. Mechanism of activation of cyclic GMP — dependent protein kinase from rat liver by mul"? tiple modulators. — Biochim et. Biophys. acta, 1980, v* 655, p. 444 — 456.

78. Mackenzie C.W., Stellwagen R.H. Differences between liver and hepatoma cells in their complements of adenosine 5*: 5″ monophosphate binding proteins kinases. — J. Biol. Chem., 1974, v. 249, p. 5755 — 5762.

79. Majumder G.C., Turkingston R. V/. Hormonal regulation of protein kinases and adenosine 3', 5 ~ monophosphate binding protein in developing mammary gland. J. Biol. Chem., 1971, v. 246, p. 5545 555^.

80. Ogez J.R., Segel S.W. Interaction of cyclic adenosine 3*, 51 monophosphate with protein kinase. Eguilibrium binding models. — J. Biol. Chem., 1976, v. 251, p. 4551 — 4556.

81. Ohtsuki K., Baron S. An interferon induced, ribosome — associated protein kinase which reduces the activity of initiation factor. — J. Biochem., 1979, v. 85, p. 1495 — 1502.

82. Oliver D., Balhorn R., Granner D., Chalkley R. Molecular nature of HI phosphorylation and chromatin structure during mitosis in cultured hepatoma cells" Biochemistry, 1972, v. 11, p. 3921 — 3925.

83. Olson J. V/., Russell D"H. Prolonged ornitine decarboxylase induction in regenerating carcinogentreated liver. Cancer. Res", 198O, v. 40, p. 4373 — 4380″.

84. Plana M., Gnasch M.D., Itarte Е" Modulation of rat liver cytosol casein kinases 1 and 2. Biochem. and Biophys. Res. Communs, 1982, v. 109, p. 1284 — 1290.

85. Range1-Aldao R., Rosen O.M. Effect of сAMP and ATP on the reassociation of phosphorylated and nonphosphorylated subu-nits of the cAMP dependent protein kinase from bovine cardiac muscle. — J. Biol. Chem., 1977, v. 252, p. 7140 — 7145*.

86. Rannels S.R., Corbin J.D. Studies of functional domainsof the regulatory subunit from cAffi? dependent protein kinase isozyme I. Cycl. Nucl. Res., 1980, v. 6, p. 201 — 215.

87. Reiman E.M., Walsh D.A., Krebs E.G. Purification and properties of rabbit sceletal muscle adenosine 31, 5* - monophosphate dependent protein kinase. — J. Biol. Chem., 1971, v. 246, p. 1986 — 1995.

88. Rikans L.E., Ruddon R.W. Partial purification and properties of a chromatin associated phosphoproteinkinase from rat liver nuclei. — Biochim. et Biophys. acta, 1976, v. 422, p. 73 — 86.

89. Rosen O.M., Erlichman X. and Rubin C.S. Molecular structure and characterization of bovine heart protein kinase. Adv. Cycl. Nucl. Res., 1975, v. 5, p. 253 — 265.

90. Rubin C.S., Erlichman J., Rosen O.M. Cyclic adenosine 5', У monophosphate — dependent protein kinase of human erythrocyte membranes. — J. Biol. Chem., 1972, v. 247, Р" 6135 ~ 6159.

91. Russel D.H. Type I cyclic AMP dependent protein kinase as a positive effector of growth .-Adv. Cyclic Nucl. Res., 1978, v. 9, P. 493 — 506.

92. Sala G.B., Hayashi K., Catt K.J., Dufau M.L. Adrenocorti-cotropin action in isolated adrenal cells. The intermediate role of cyclic AMP in stimulation of corticosterone synthesis. J, Biol. Chem., 1979, v. 254, p. 3861 — 3865.

93. Sanders C., Johns E.W. A method for large-scale preparation of two chromatin proteins. Biochem. Soc. Trans., 1974, v. 2, p. 547 — 550.

94. Scatchard G. The attraction of protein for small molecules and ions. In: Ann. N.Y.: Acad. Sci., 1949, p. 660 — 672.

95. Schlepper J., Knippers R. Nuclear protein kinases from murine cells. Eur. J. Biochem., 1975″ v. 60, p. 209 — 220 .

96. Sen G.C., Taira H., Lengyel P. Interferon, double stran-ded-RNA and protein phosphorylation. — J. Biol. Chem., 1979, v. 253, p. 5915 — 5921.

97. Shafie S.M., Cho-Chung Y.S., Gullino P.H. Cyclic adenosine31: 5* monophosphate and protein kinase activity in insulin-dependent mammary tumors. Cancer. Res., 1979″ v. 39″ p. 2501 — 2504.

98. Shoji M., Brackett N.L., Tse J., Shapira R., Kuo J.F. Molecular properties and mode of action of homogenous preparation of stimulatory modulator of cyclic GMP dependent protein kinase from the heart. — J. Biol. Chem., 1978, v. 253, p. 3427 — 3434.2.

99. Sieghart W., Forn J., Greengard P. Ca and cyclic AMP regulate phosphorylation of same two membranoassociated proteins specific to nerve ussue.-Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1979, v* 76, p. 2475 2479.

100. Sihorska M., Mac Manus J*P., Walker P.R., Whitfield J.F. The protein kinases of rat liver nuclei. Biochem. and Biophys. Res. Communs, 1980, p. 1196 — 1203.

101. Skala J.P., Drummond G.I., Hahn P. A protein kinase inhibitor in brown adipose tissue of developing rats. Biochem. J." 1974, v. 138, p. 195 — 199.

102. Smith A.E., Smith R., Griffin В., Fried M, Polyoma virus middle T has assotiated protein kinase activity. — Cell, 1979, v. 18, p. 915 922.

103. Soderling T.R., Corbin J.D., Park C.R. Regulation of adenosine 3r, 51 monophosphate — dependent protein kinase.1. Hormonal regulation of the adipose tissue enzyme. -J. Biol. Chem., 1973, v. 248, p. 1822 1829.

104. Sold G., Hofman F. Evidence for a guanosine 3®, 5 monophosphate binding protein from rat cerebellum. — Eur. J. Biochem., 1974, v. 44, p. 143 — 149.

105. Stahl H., Knippers R. Chromatin associated protein kinases specific for acidic proteins. — Biochim. et Biophys. acta, 1980, v. 614, p. 71 80.

106. Steinberg R.A., Agard D.A. Studies on the phosphorylation and synthesis of type I regulatory subunit of cyclic AMPdependent protein kinase in intact S49 mouse lymphoma cells. J. Biol. Chem. / 1981, v. 256, p. 11 356 — 11 364.

107. Stralfors P., Belfrage P. Properties and purification of the catalytic subunit of cyclic AMP dependent protein kinase of adipose tissue. — Biochim. et Biophys. acta, 1982, v. 721, p. 434 — 440.

108. Sugden P.H., Holiday L.A., Reimann E.M., Corbin J.D. Purification and characterization of the catalytic subu-nit of adenosine 3″? 5' cyclic — monophosphate — dependent protein kinase from bovine liver. — Biochem. J", 1976, v. 159, P. ОД — 422.

109. Sutherland E.W., Pall T.W. Relation of adenosine 3″, 5* -phosphate and phosphorylase to the action of catecholamines and other hormones. Pharmacol. Revs, 1960, v. 265, p. 12 -22.

110. Tailor S.S., Kerlavage A.R., Zoller M.J., Nelson N.C., Potter P.L. Nucleotide binding sites and structural domains of cAMP — dependent protein kinases.*" In: Protein Phosphorylation. Book A. N.Y.:• Cold Spring Harbor, 1981, p. 3 ~ 8.

111. Taub M., Chumau L., Saier M.H., Sato G. Growth of MadinDarby canine kidney epithelial cell (M, DCK) line in hormone supplemented serum free medium. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1979, v. 76, p. 3338 3342.

112. Taylor-Papadimitriou J., Purkis P., Fentimon I.S. Cholera toxin and analogues of cyclic AMP stimulate the growth of cultured human mammary epithelial cells"t J.Сell. Physiol, 1980, v. 102, p. 317 321.

113. Thomas G. f Hempel 1С. Correlation between histone phosphorylation and tumor ageing in Ehrlich ascites tumor cells.- Exp. Cell. Res., 1976, v. 100, p. 309 312.

114. Tisdale M.Y., Thomson A.E.R. Adenosine 3% 5* ~ monophosphate protein kinase isoenzyme distribution in lymphocytes from normal individuals and patients with chronic lymphocytic leukemia. Leuk. Res., 1980, v. 4, p. 581 — 590.

115. Tsang B.K., Rixou R.H., Whitfield J.P. A possible role of cyclic AMP in the initiation of DNA synthesis by isoproterenol — activated parotoid gland cells. — J. Cell. Physiol., 1980, v. 102, p. 19 — 26.

116. Zanker K., Inglis R.J. Matthews H.R., Bradbury E.M. Cross reacting nuclear non — histone antigens from physa-rum polycephalum and Ehrlich ascites cells. — Trans. Biochem. Soc., 1977, v. 5, p. 955 — 956.

117. Zoller M.J., Kerlavage A.R., Taylor S.S. Structural comparison of cAMP dependent protein kinases I and II from porcine sceletal muscle. — J. Biol. Chem., 1979, v. 254, p. 2407- 2412.

118. Walter U., Uno J., Liu A.T.-C., Greengard P. Study of auto-phosphorylation of isoenzymes of cyclic AMP-dependent protein kinases. J. Biol. Chem., 1977″ v. 252, p. 6588 -6590.

119. Witt J.J., Roskoski P.J. Bovine brain adenosine 3f, 5* -monophosphate dependent protein kinase. Mechanism of regulatory subunit inhibition of the catalytic subunit. Biochemistry, 1975, v. 14, p. 4303 — 4507.

120. Yuh K.~C., Tao M. Purification and characterization of adenosine 31- 5* monophosphate binding protein factors from rabbit erythrocytes. — Biochemistry, 1974, v. 13, p. 5220 -5226.

Показать весь текст
Заполнить форму текущей работой