Π”ΠΈΠΏΠ»ΠΎΠΌ, курсовая, ΠΊΠΎΠ½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ»ΡŒΠ½Π°Ρ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π°
ΠŸΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ Π² написании студСнчСских Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚

Π Π΅Ρ†Π΅ΠΏΡ‚ΠΎΡ€Π½Ρ‹Π΅ свойства ΠΈ морфология Ρ‚ΠΎΠ½ΠΊΠΈΡ… ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ Π½Π° основС ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ²

Π”ΠΈΡΡΠ΅Ρ€Ρ‚Π°Ρ†ΠΈΡΠŸΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ Π² Π½Π°ΠΏΠΈΡΠ°Π½ΠΈΠΈΠ£Π·Π½Π°Ρ‚ΡŒ ΡΡ‚ΠΎΠΈΠΌΠΎΡΡ‚ΡŒΠΌΠΎΠ΅ΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹

Π’ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹Π΅ установлСно, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Ρ‚ΠΈΠΏ ΠΈ ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ аминокислотных остатков Π² ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»Π°Ρ… ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² сущСствСнно Π²Π»ΠΈΡΡŽΡ‚ Π½Π° Ρ€Π΅Π³ΡƒΠ»ΡΡ€Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ наблюдаСмого эффСкта ΠΈΡΠΊΠ»ΡŽΡ‡Π΅Π½ΠΈΡ «Π³ΠΎΡΡ‚я» ΠΏΠΎ Ρ€Π°Π·ΠΌΠ΅Ρ€Ρƒ для связывания ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠ² органичСских соСдинСний ΠΈ Π²ΠΎΠ΄Ρ‹ ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΊΠ°ΠΌΠΈ этих Ρ€Π΅Ρ†Π΅ΠΏΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ² Π½Π° ΠΏΠΎΠ²Π΅Ρ€Ρ…ности сСнсоров, Π° Ρ‚Π°ΠΊΠΆΠ΅ Π½Π° ΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡŽ ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ², Ρ‚Π΅Ρ€ΠΌΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΡƒΡŽ ΡΡ‚Π°Π±ΠΈΠ»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ ΠΈ ΡΠΎΡΡ‚Π°Π² ΠΈΡ… ΠΊΠ»Π°Ρ‚Ρ€Π°Ρ‚ΠΎΠ². Показано, Ρ‡Ρ‚ΠΎ… Π§ΠΈΡ‚Π°Ρ‚ΡŒ Π΅Ρ‰Ρ‘ >

Π‘ΠΎΠ΄Π΅Ρ€ΠΆΠ°Π½ΠΈΠ΅

  • БПИБОК Π‘ΠžΠšΠ ΠΠ©Π•ΠΠ˜Π˜
  • ГЛАВА 1. Π›Π˜Π’Π•Π ΠΠ’Π£Π ΠΠ«Π™ ΠžΠ‘Π—ΠžΠ 
    • 1. 1. ВСрминология: Π±ΠΈΠΎΡ†Π΅ΠΎΠ»ΠΈΡ‚Ρ‹ ΠΊΠ°ΠΊ Ρ‡Π°ΡΡ‚ΡŒ органичСских Ρ†Π΅ΠΎΠ»ΠΈΡ‚ΠΎΠ²
    • 1. 2. Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π½Ρ‹Π΅ характСристики ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² ΠΊΠ°ΠΊ Π±ΠΈΠΎΡ†Π΅ΠΎΠ»ΠΈΡ‚ΠΎΠ², ΠΈΡ… ΠΊΠ»Π°ΡΡΠΈΡ„икация
    • 1. 3. Π―Π²Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΈΠ·ΠΌΠ°
    • 1. 4. ИзмСнСниС ΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ Ρ‚ΠΎΠ½ΠΊΠΈΡ… ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ², Ρ„Π°ΠΊΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹, Π²Π»ΠΈΡΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ Π½Π° Π½Π΅Π΅
    • 1. 5. Π Π΅Ρ†Π΅ΠΏΡ‚ΠΎΡ€Π½Ρ‹Π΅ свойства Π±ΠΈΠΎΡ†Π΅ΠΎΠ»ΠΈΡ‚ΠΎΠ²
    • 1. 6. ΠŸΡ€Π°ΠΊΡ‚ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΎΠ΅ ΠΏΡ€ΠΈΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΠ΅
  • ГЛАВА 2. Π­ΠšΠ‘ΠŸΠ•Π Π˜ΠœΠ•ΠΠ’ΠΠ›Π¬ΠΠΠ― ЧАБВ
    • 2. 1. ΠžΠ±ΡŠΠ΅ΠΊΡ‚Ρ‹ исслСдования
      • 2. 2. 1. ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΈΠΊΠ° получСния Π½Π°Π½ΠΎΡ€Π°Π·ΠΌΠ΅Ρ€Π½Ρ‹Ρ… ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ²
      • 2. 2. 2. ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΈΠΊΠ° опрСдСлСния сСнсорных ΠΎΡ‚ΠΊΠ»ΠΈΠΊΠΎΠ²
    • 2. 3. ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΈΠΊΠ° измСрСния ΠΏΠΎΡ€ΠΎΡˆΠΊΠΎΠ²Ρ‹Ρ… Π΄ΠΈΡ„Ρ€Π°ΠΊΡ‚ΠΎΠ³Ρ€Π°ΠΌΠΌ
    • 2. 4. ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΈΠΊΠ° провСдСния Π’Π“/Π”Π‘Πš/МБ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π°
    • 2. 5. ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΈΠΊΠ° провСдСния ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Ρ€Π΅Π½ΠΈΠΉ Π°Ρ‚ΠΎΠΌΠ½ΠΎ-силовой микроскопиСй (АБМ)
    • 2. 6. ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΈΠΊΠ° провСдСния ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Ρ€Π΅Π½ΠΈΠΉ ΡΠΊΠ°Π½ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰Π΅ΠΉ элСктронной микроскопиСй (БЭМ)
  • ГЛАВА 3. ΠžΠ‘Π‘Π£Π–Π”Π•ΠΠ˜Π• Π Π•Π—Π£Π›Π¬Π’ΠΠ’ΠžΠ’
    • 3. 1. Π Π΅Ρ†Π΅ΠΏΡ‚ΠΎΡ€Π½Ρ‹Π΅ свойства Ρ‚ΠΎΠ½ΠΊΠΈΡ… ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² ΠΏΠΎ ΠΎΡ‚Π½ΠΎΡˆΠ΅Π½ΠΈΡŽ ΠΊ ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹ΠΌ органичСским соСдинСниям ΠΈ Π²ΠΎΠ΄Π΅ ΠΏΠΎ Π΄Π°Π½Π½Ρ‹ΠΌ ΠΏΡŒΠ΅Π·ΠΎΡΠ»Π΅ΠΊΡ‚Ρ€ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΈΡ… сСнсоров Π½Π° ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π΅ ΠΊΠ²Π°Ρ€Ρ†Π΅Π²Ρ‹Ρ… микровСсов (QCM-сСнсоры)
    • 3. 2. Π‘ΠΎΠΎΡ‚Π½ΠΎΡˆΠ΅Π½ΠΈΡ Ρ‚ΠΈΠΏΠ° «ΡΡ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π°-свойство» для процСссов связывания ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹Ρ… соСдинСний ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π°ΠΌΠΈ
    • 3. 3. Π€Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π°Π»ΡŒΠ½Π°Ρ Ρ€Π°Π·ΠΌΠ΅Ρ€Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ повСрхности ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ²
    • 3. 4. Π Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚Ρ‹ ΠΏΠΎΡ€ΠΎΡˆΠΊΠΎΠ²ΠΎΠΉ Π΄ΠΈΡ„Ρ€Π°ΠΊΡ‚ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚Ρ€ΠΈΠΈ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ²
      • 3. 4. 1. Π”Π°Π½Π½Ρ‹Π΅ ΠΏΠΎΡ€ΠΎΡˆΠΊΠΎΠ²ΠΎΠΉ Π΄ΠΈΡ„Ρ€Π°ΠΊΡ‚ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚Ρ€ΠΈΠΈ Π΄ΠΈΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π° AV Π΄ΠΎ ΠΈ ΠΏΠΎΡΠ»Π΅ насыщСния ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹ΠΌΠΈ «Π³ΠΎΡΡ‚ями»
      • 3. 4. 2. Π”Π°Π½Π½Ρ‹Π΅ ΠΏΠΎΡ€ΠΎΡˆΠΊΠΎΠ²ΠΎΠΉ Π΄ΠΈΡ„Ρ€Π°ΠΊΡ‚ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚Ρ€ΠΈΠΈ Ρ‚Ρ€ΠΈΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π° LLL Π΄ΠΎ ΠΈ ΠΏΠΎΡΠ»Π΅ насыщСния ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹ΠΌΠΈ «Π³ΠΎΡΡ‚ями»
    • 3. 5. ВлияниС Π³ΠΈΠ΄Ρ€Π°Ρ‚Π°Ρ†ΠΈΠΈ Ρ‚Ρ€ΠΈΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π° LLL Π½Π° ΡΠ²ΡΠ·Ρ‹Π²Π°Π½ΠΈΠ΅ Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΡ„ΠΎΠ±Π½Ρ‹Ρ… ΠΈ Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΡ„ΠΈΠ»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… «Π³ΠΎΡΡ‚Π΅ΠΉ» ΠΏΠΎ Π΄Π°Π½Π½Ρ‹ΠΌ QCM-сСнсоров
    • 3. 6. Π Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚Ρ‹ Π’Π“/Π”Π‘Πš/МБ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π° ΠΏΡ€ΠΎΠ΄ΡƒΠΊΡ‚ΠΎΠ² насыщСния ΠΏΠΎΡ€ΠΎΡˆΠΊΠΎΠ² ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹ΠΌΠΈ «Π³ΠΎΡΡ‚ями»
    • 3. 6. 1, Π Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚Ρ‹ Π’Π“/Π”Π‘Πš/МБ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π° Π΄ΠΈΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π° AV ΠΈ Π΅Π³ΠΎ соСдинСний Π²ΠΊΠ»ΡŽΡ‡Π΅Π½ΠΈΡ
      • 3. 6. 2. Π Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚Ρ‹ Π’Π“/Π”Π‘Πš/МБ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π° Ρ‚Ρ€ΠΈΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π° LLL ΠΈ Π΅Π³ΠΎ соСдинСний Π²ΠΊΠ»ΡŽΡ‡Π΅Π½ΠΈΡ
    • 3. 7. ИзмСнСниС ΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² ΠΏΠΎ Π΄Π°Π½Π½Ρ‹ΠΌ АБМ: ΠΎΠ±Ρ€Π°Ρ‚ΠΈΠΌΠΎΠ΅ ΠΈ Π½Π΅ΠΎΠ±Ρ€Π°Ρ‚ΠΈΠΌΠΎΠ΅ ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ
      • 3. 7. 1. ИзмСнСниС ΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ Ρ‚ΠΎΠ½ΠΊΠΈΡ… ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ Π΄ΠΈΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π° AV ΠΏΠΎΠ΄ дСйствиСм ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠ² органичСских соСдинСний
      • 3. 7. 2. ИзмСнСниС ΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ Ρ‚ΠΎΠ½ΠΊΠΈΡ… ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ Π΄ΠΈΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π° VA ΠΏΠΎΠ΄ дСйствиСм ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠ² органичСских соСдинСний
      • 3. 7. 3. ИзмСнСниС ΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ Ρ‚ΠΎΠ½ΠΊΠΈΡ… ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ Π΄ΠΈΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π° VV ΠΏΠΎΠ΄ дСйствиСм ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠ² органичСских соСдинСний
      • 3. 7. 4. ИзмСнСниС ΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ Ρ‚ΠΎΠ½ΠΊΠΈΡ… ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ Ρ‚Ρ€ΠΈΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π° LLL ΠΏΠΎΠ΄ дСйствиСм ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠ² органичСских соСдинСний
    • 3. 8. БопоставлСниС Ρ€Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚ΠΎΠ² сСнсорного Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π° ΠΈ Π°Ρ‚ΠΎΠΌΠ½ΠΎ-силовой микроскопии
  • РЕЗУЛЬВАВЫ И
  • Π’Π«Π’ΠžΠ”Π«

Π Π΅Ρ†Π΅ΠΏΡ‚ΠΎΡ€Π½Ρ‹Π΅ свойства ΠΈ морфология Ρ‚ΠΎΠ½ΠΊΠΈΡ… ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ Π½Π° основС ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² (Ρ€Π΅Ρ„Π΅Ρ€Π°Ρ‚, курсовая, Π΄ΠΈΠΏΠ»ΠΎΠΌ, ΠΊΠΎΠ½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ»ΡŒΠ½Π°Ρ)

ΠΠΊΡ‚ΡƒΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹. ДиссСртационная Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π° посвящСна исслСдованию Π°ΠΊΡ‚ΡƒΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠΉ ΠΏΡ€ΠΎΠ±Π»Π΅ΠΌΡ‹ соврСмСнной физичСской Ρ…ΠΈΠΌΠΈΠΈ: поиску супрамолСкулярных Ρ€Π΅Ρ†Π΅ΠΏΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ², способных ΠΊ ΡΠ°ΠΌΠΎΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΠΈ с ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ΠΌ высокоупорядочСнных структур, ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Π΅ ΠΌΠΎΠ³ΡƒΡ‚ Π±Ρ‹Ρ‚ΡŒ ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΠΎΠ²Π°Π½Ρ‹ для распознавания ΠΈ Ρ…ранСния Π³Π°Π·ΠΎΠ², раздСлСния энантиомСров ΠΈ Π±ΠΈΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΈ Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹Ρ… соСдинСний, ΠΏΡ€ΠΈ Ρ€Π°Π·Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΊΠ΅ Π½ΠΎΠ²Ρ‹Ρ… нСтоксичных ΠΈ Π±ΠΈΠΎΡΠΎΠ²ΠΌΠ΅ΡΡ‚ΠΈΠΌΡ‹Ρ… ΠΌΠ°Ρ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»ΠΎΠ² для Ρ€Π΅ΡˆΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΏΡ€ΠΎΠ±Π»Π΅ΠΌ ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΡ†ΠΈΠ½Ρ‹, Π±ΠΈΠΎΠΈ Π½Π°Π½ΠΎΡ‚Π΅Ρ…Π½ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ. ΠŸΠ΅Ρ€ΡΠΏΠ΅ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½Ρ‹ΠΌΠΈ ΠΎΠ±ΡŠΠ΅ΠΊΡ‚Π°ΠΌΠΈ для этих Π·Π°Π΄Π°Ρ‡ ΡΠ²Π»ΡΡŽΡ‚ΡΡ ΠΊΠΎΡ€ΠΎΡ‚ΠΊΠΎΡ†Π΅ΠΏΠ½Ρ‹Π΅ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Ρ‹. Π’ Π·Π°Π²ΠΈΡΠΈΠΌΠΎΡΡ‚ΠΈ ΠΎΡ‚ ΡΠΎΡΡ‚Π°Π²Π° ΠΈ ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΠΈ аминокислотных остатков Π² ΠΈΡ… ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»Π°Ρ… ΠΌΠΎΠ³ΡƒΡ‚ Π±Ρ‹Ρ‚ΡŒ ΠΏΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½Ρ‹ самыС Ρ€Π°Π·Π½ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹Π΅ наноструктуры: кристаллы с Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΡ„ΠΎΠ±Π½Ρ‹ΠΌΠΈ ΠΈΠ»ΠΈ Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΡ„ΠΈΠ»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΌΠΈ ΠΊΠ°Π½Π°Π»Π°ΠΌΠΈ, слоистыС кристаллы с Π΄Π²ΡƒΡ…ΠΈ Ρ‚Ρ€Π΅Ρ…ΠΌΠ΅Ρ€Π½ΠΎΠΉ сСткой Π²ΠΎΠ΄ΠΎΡ€ΠΎΠ΄Π½Ρ‹Ρ… связСй.

НаличиС сСтки Π²ΠΎΠ΄ΠΎΡ€ΠΎΠ΄Π½Ρ‹Ρ… связСй Π² ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»ΡΡ€Π½Ρ‹Ρ… кристаллах ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² позволяСт ΠΈΠΌ ΡΠΎΡ…Ρ€Π°Π½ΡΡ‚ΡŒ свою ΠΎΡΠΎΠ±ΡƒΡŽ структуру послС удалСния ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ» растворитСля. Π’ Ρ‚ΠΎΠΆΠ΅ врСмя, ΠΌΠ°Ρ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»Ρ‹ Π½Π° ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π΅ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² относятся ΠΊ Ρ‚Π°ΠΊ Π½Π°Π·Ρ‹Π²Π°Π΅ΠΌΡ‹ΠΌ «ΠΌΡΠ³ΠΊΠΈΠΌ ΠΌΠ°Ρ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»Π°ΠΌ» (soft materials), ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Π΅ способны ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½ΡΡ‚ΡŒ свою ΡƒΠΏΠ°ΠΊΠΎΠ²ΠΊΡƒ ΠΏΠΎΠ΄ дСйствиСм Ρ€Π°Π·Π»ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Ρ… Ρ„Π°ΠΊΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ², Ρ‚Π°ΠΊΠΈΡ… ΠΊΠ°ΠΊ Ρ€Π°ΡΡ‚Π²ΠΎΡ€ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒ ΠΈ Ρ‚Π΅ΠΌΠΏΠ΅Ρ€Π°Ρ‚ΡƒΡ€Π°. Π‘ ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠΉ стороны, это позволяСт ΠΎΠΆΠΈΠ΄Π°Ρ‚ΡŒ Π±ΠΎΠ»Π΅Π΅ ΡΠ»ΠΎΠΆΠ½ΡƒΡŽ Π·Π°Π²ΠΈΡΠΈΠΌΠΎΡΡ‚ΡŒ Ρ‚ΠΈΠΏΠ° «ΡΡ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π°-свойство» для процСссов связывания субстратов ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π°ΠΌΠΈ ΠΈ, ΠΊΠ°ΠΊ слСдствиС, ΠΏΠΎΠ²Ρ‹ΡˆΠ΅Π½Π½ΡƒΡŽ ΡΠ΅Π»Π΅ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ ΠΌΠ°Ρ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»ΠΎΠ² Π½Π° ΠΈΡ… ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π΅. Π‘ Π΄Ρ€ΡƒΠ³ΠΎΠΉ, появляСтся Π²ΠΎΠ·ΠΌΠΎΠΆΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ для Ρ€Π°Π·Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΊΠΈ ΠΏΠΎΠ΄Ρ…ΠΎΠ΄ΠΎΠ² ΠΊ ΡƒΠΏΡ€Π°Π²Π»ΡΠ΅ΠΌΠΎΠΉ ΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΠΈ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² с Ρ†Π΅Π»ΡŒΡŽ получСния Π½ΠΎΠ²Ρ‹Ρ… Π½Π°Π½ΠΎΠΌΠ°Ρ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»ΠΎΠ² ΠΈ ΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΈΡ… ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ с Π·Π°Π΄Π°Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠ΅ΠΉ.

ЦСль Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹. ЦСлью диссСртационной Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹ Π±Ρ‹Π»ΠΎ ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ процСссов взаимодСйствия Π½Π°Π½ΠΎΡ€Π°Π·ΠΌΠ΅Ρ€Π½Ρ‹Ρ… ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² ь-Π°Π»Π°Π½ΠΈΠ»-ь-Π²Π°Π»ΠΈΠ½, ь-Π²Π°Π»ΠΈΠ»-ь-Π°Π»Π°Π½ΠΈΠ½, ь-Π²Π°Π»ΠΈΠ»-ь-Π²Π°Π»ΠΈΠ½ ΠΈ ΡŒ-Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ»-ь-Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ»-ь-Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ½ с ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹ΠΌΠΈ соСдинСниями ΠΈ ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΡ ΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ Π² Ρ€Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚Π΅ этого взаимодСйствия.

Π’ Π·Π°Π΄Π°Ρ‡Ρƒ исслСдования Π²Ρ…ΠΎΠ΄ΠΈΠ»ΠΎ: ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ тСрмодинамичСских ΠΏΠ°Ρ€Π°ΠΌΠ΅Ρ‚Ρ€ΠΎΠ² процСсса связывания ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹Ρ… соСдинСний ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΊΠ°ΠΌΠΈ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ², ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ влияния структуры, Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΡ‹ ΠΈ Π³Ρ€ΡƒΠΏΠΏΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ состава ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ» сорбатов, Π° Ρ‚Π°ΠΊΠΆΠ΅ ΠΏΡ€ΠΈΡ€ΠΎΠ΄Ρ‹ ΠΈ ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΠΈ аминокислотных остатков Π² ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»Π°Ρ… ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² Π½Π° ΠΈΡ… Ρ€Π΅Ρ†Π΅ΠΏΡ‚ΠΎΡ€Π½Ρ‹Π΅ свойства ΠΈ Π³Π΅ΠΎΠΌΠ΅Ρ‚ричСскиС характСристики Π½Π°Π½ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠΉ, Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ…ΡΡ Π½Π° ΠΏΠΎΠ²Π΅Ρ€Ρ…ности ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ, ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ тСрмичСской устойчивости ΠΏΡ€ΠΎΠ΄ΡƒΠΊΡ‚ΠΎΠ² взаимодСйствия ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² с ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹ΠΌΠΈ соСдинСниями.

Научная Π½ΠΎΠ²ΠΈΠ·Π½Π° ΠΈ Π²Ρ‹Π½ΠΎΡΠΈΠΌΡ‹Π΅ Π½Π° Π·Π°Ρ‰ΠΈΡ‚Ρƒ полоТСния. Π’ Π΄ΠΈΡΡΠ΅Ρ€Ρ‚Π°Ρ†ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π΅ Π²ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹Π΅ ΠΏΡ€ΠΎΠ²Π΅Π΄Π΅Π½ΠΎ комплСксноС исслСдованиС Ρ€Π΅Ρ†Π΅ΠΏΡ‚ΠΎΡ€Π½Ρ‹Ρ… свойств Ρ‚ΠΎΠ½ΠΊΠΈΡ… ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ ΠΈ ΠΏΠΎΡ€ΠΎΡˆΠΊΠΎΠ² ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ²: ь-Π°Π»Π°Π½ΠΈΠ»-ь-Π²Π°Π»ΠΈΠ½, ь-Π²Π°Π»ΠΈΠ»-ь-Π°Π»Π°Π½ΠΈΠ½, ь-Π²Π°Π»ΠΈΠ»-ь-Π²Π°Π»ΠΈΠ½ ΠΈ ΡŒ-Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ»-ь-Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ»-ь-Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ½, ΠΏΠΎ ΠΎΡ‚Π½ΠΎΡˆΠ΅Π½ΠΈΡŽ ΠΊ ΠΏΠ°Ρ€Π°ΠΌ органичСских соСдинСний ΠΈ Π²ΠΎΠ΄Ρ‹.

Π’ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹Π΅ установлСно, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Ρ‚ΠΈΠΏ ΠΈ ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ аминокислотных остатков Π² ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»Π°Ρ… ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² сущСствСнно Π²Π»ΠΈΡΡŽΡ‚ Π½Π° Ρ€Π΅Π³ΡƒΠ»ΡΡ€Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ наблюдаСмого эффСкта ΠΈΡΠΊΠ»ΡŽΡ‡Π΅Π½ΠΈΡ «Π³ΠΎΡΡ‚я» ΠΏΠΎ Ρ€Π°Π·ΠΌΠ΅Ρ€Ρƒ для связывания ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠ² органичСских соСдинСний ΠΈ Π²ΠΎΠ΄Ρ‹ ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΊΠ°ΠΌΠΈ этих Ρ€Π΅Ρ†Π΅ΠΏΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ² Π½Π° ΠΏΠΎΠ²Π΅Ρ€Ρ…ности сСнсоров, Π° Ρ‚Π°ΠΊΠΆΠ΅ Π½Π° ΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡŽ ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ², Ρ‚Π΅Ρ€ΠΌΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΡƒΡŽ ΡΡ‚Π°Π±ΠΈΠ»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ ΠΈ ΡΠΎΡΡ‚Π°Π² ΠΈΡ… ΠΊΠ»Π°Ρ‚Ρ€Π°Ρ‚ΠΎΠ².

Показано, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π² Π±ΠΎΠ»ΡŒΡˆΠΈΠ½ΡΡ‚Π²Π΅ случаСв ь-Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ»-ь-Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ»-ь-Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ½, для ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ³ΠΎ Ρ…Π°Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€Π½Π° слоистая ΡƒΠΏΠ°ΠΊΠΎΠ²ΠΊΠ° Π² Ρ‚Π²Π΅Ρ€Π΄ΠΎΠΉ Ρ„Π°Π·Π΅, ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°Π΅Ρ‚ большСй сорбционной Π΅ΠΌΠΊΠΎΡΡ‚ΡŒΡŽ ΠΏΠΎ ΠΎΡ‚Π½ΠΎΡˆΠ΅Π½ΠΈΡŽ ΠΊ ΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΈΠΌ соСдинСниям, ΠΏΠΎ ΡΡ€Π°Π²Π½Π΅Π½ΠΈΡŽ с ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΌΠΈ Π΄ΠΈΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π°ΠΌΠΈ, ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΠΌΠΈ ΠΊΠ°Π½Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Π΅ структуры. ΠŸΡ€ΠΈ этом ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½Π½Ρ‹Π΅ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Ρ‹ ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°ΡŽΡ‚ ΠΎΠ΄ΠΈΠ½Π°ΠΊΠΎΠ²ΠΎΠΉ сорбционной Π΅ΠΌΠΊΠΎΡΡ‚ΡŒΡŽ ΠΏΠΎ ΠΎΡ‚Π½ΠΎΡˆΠ΅Π½ΠΈΡŽ ΠΊ Π²ΠΎΠ΄Π΅.

Π’ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹Π΅ установлСно, Ρ‡Ρ‚ΠΎ влияниС Π³ΠΈΠ΄Ρ€Π°Ρ‚Π°Ρ†ΠΈΠΈ Π½Π° ΡΠΎΡ€Π±Ρ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Π΅ свойства ь-Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ»-ь-Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ»-ь-Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ½Π° сущСствСнно зависит ΠΎΡ‚ Ρ‚ΠΈΠΏΠ° сорбата: Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΡ„ΠΎΠ±Π½Ρ‹Π΅ соСдинСния ΠΈ Π²ΠΎΠ΄Π° ΡΠ²ΡΠ·Ρ‹Π²Π°ΡŽΡ‚ΡΡ нСзависимо, Π° Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΡ„ΠΈΠ»ΡŒΠ½Ρ‹Π΅ соСдинСния ΠΊΠΎΠ½ΠΊΡƒΡ€ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‚ с Π²ΠΎΠ΄ΠΎΠΉ ΠΈ ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρƒ собой Π·Π° Ρ‡Π°ΡΡ‚ΡŒ сорбционных мСст.

Π’ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹Π΅ ΠΏΠΎΠΊΠ°Π·Π°Π½ΠΎ, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π² Ρ€Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚Π΅ взаимодСйствия ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹Ρ… соСдинСний с ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΊΠ°ΠΌΠΈ ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² Π½Π° ΠΈΡ… ΠΏΠΎΠ²Π΅Ρ€Ρ…ности ΠΌΠΎΠ³ΡƒΡ‚ Π±Ρ‹Ρ‚ΡŒ сформированы наноструктуры Ρ€Π°Π·Π»ΠΈΡ‡Π½ΠΎΠΉ Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΡ‹, высоты ΠΈ Π»Π°Ρ‚Π΅Ρ€Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… Ρ€Π°Π·ΠΌΠ΅Ρ€ΠΎΠ², морфология ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Ρ… зависит ΠΎΡ‚ ΡΡ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Ρ‹ «Π³ΠΎΡΡ‚я» ΠΈ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π°, Π° Ρ‚Π°ΠΊΠΆΠ΅ Π½Π°Π½ΠΎΠΏΠΎΡ€Ρ‹.

Π’ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹Π΅ ΠΎΠ±Π½Π°Ρ€ΡƒΠΆΠ΅Π½Π° коррСляция ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρƒ ΡΡ‚Π΅ΠΏΠ΅Π½ΡŒΡŽ влияния ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹Ρ… вСщСств Π½Π° ΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡŽ ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ ΠΈ ΠΊΡ€ΠΈΡΡ‚Π°Π»Π»ΠΎΠ² ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² ΠΈ Π²ΠΈΠ΄ΠΎΠΌ ΡΠΎΠΎΡ‚Π½ΠΎΡˆΠ΅Π½ΠΈΠΉ «ΡΡ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π° — свойство» (Π·Π°Π²ΠΈΡΠΈΠΌΠΎΡΡ‚ΡŒ сорбционной Смкости ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π° ΠΎΡ‚ Ρ€Π°Π·ΠΌΠ΅Ρ€Π° ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ» «Π³ΠΎΡΡ‚Π΅ΠΉ») для ΠΎΡ‚ΠΊΠ»ΠΈΠΊΠΎΠ² сСнсоров Π½Π° ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π΅ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ². ΠŸΡ€Π΅Π΄Π»ΠΎΠΆΠ΅Π½ ΠΏΠΎΠ΄Ρ…ΠΎΠ΄, ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΡΡŽΡ‰ΠΈΠΉ ΠΏΡ€Π΅Π΄ΡΠΊΠ°Π·Ρ‹Π²Π°Ρ‚ΡŒ влияниС ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹Ρ… соСдинСний Π½Π° ΡΡ‚Π°Π±ΠΈΠ»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ молСкулярной ΡƒΠΏΠ°ΠΊΠΎΠ²ΠΊΠΈ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ², ΠΏΠΎ Π΄Π°Π½Π½Ρ‹ΠΌ сСнсорного Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π°.

ΠŸΡ€Π°ΠΊΡ‚ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠ°Ρ Π·Π½Π°Ρ‡ΠΈΠΌΠΎΡΡ‚ΡŒ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹. Настоящая диссСртационная Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π° Π²Ρ‹ΠΏΠΎΠ»Π½ΡΠ»Π°ΡΡŒ Π² ΠΎΠ±Π»Π°ΡΡ‚ΠΈ ΠΏΡ€ΠΈΠΎΡ€ΠΈΡ‚Π΅Ρ‚Π½ΠΎΠ³ΠΎ направлСния развития Π½Π°ΡƒΠΊΠΈ, Ρ‚Π΅Ρ…Π½ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΉ ΠΈ Ρ‚Π΅Ρ…Π½ΠΈΠΊΠΈ Π Π€: «Π˜Π½Π΄ΡƒΡΡ‚рия наносистСм ΠΈ ΠΌΠ°Ρ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»ΠΎΠ²». ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½Π½Ρ‹Π΅ Π² Ρ…ΠΎΠ΄Π΅ выполнСния диссСртационной Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹ Π΄Π°Π½Π½Ρ‹Π΅ ΠΌΠΎΠ³ΡƒΡ‚ Π±Ρ‹Ρ‚ΡŒ ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΠΎΠ²Π°Π½Ρ‹ ΠΏΡ€ΠΈ Ρ€Π°Π·Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΊΠ΅ гравимСтричСских ΠΈ Π΅ΠΌΠΊΠΎΡΡ‚Π½Ρ‹Ρ… сСнсоров Π½Π° ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π΅ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ², примСняСмых Π² ΡΠΊΡΠΏΠ΅Ρ€Ρ‚Π½Ρ‹Ρ… систСмах распознавания Π·Π°ΠΏΠ°Ρ…Π° ΠΈ Π²ΠΊΡƒΡΠ° («ΡΠ»Π΅ΠΊΡ‚Ρ€ΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΉ нос» ΠΈ «ΡΠ»Π΅ΠΊΡ‚Ρ€ΠΎΠ½Π½Ρ‹ΠΉ язык»). УстановлСнныС закономСрности ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΡΡŽΡ‚ Ρ€Π°Π·Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π°Ρ‚ΡŒ ΠΏΠΎΠ΄Ρ…ΠΎΠ΄Ρ‹ для управляСмой ΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·Π°Ρ†ΠΈΠΈ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² с Ρ†Π΅Π»ΡŒΡŽ примСнСния ΠΈΡ… Π΄Π»Ρ получСния Π½ΠΎΠ²Ρ‹Ρ… биосовмСстимых ΠΌΠ°Ρ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»ΠΎΠ² с Π·Π°Π΄Π°Π½Π½Ρ‹ΠΌΠΈ Ρ„ΠΈΠ·ΠΈΠΊΠΎ-химичСскими свойствами, ΠΏΡ€Π΅Π΄ΡΡ‚Π°Π²Π»ΡΡŽΡ‰ΠΈΡ… сущСствСнный интСрСс для ΠΌΠ΅Π΄ΠΈΡ†ΠΈΠ½Ρ‹, Π±ΠΈΠΎΠΈ Π½Π°Π½ΠΎΡ‚Π΅Ρ…Π½ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ, экологии ΠΈ ΡΠ½Π΅Ρ€Π³Π΅Ρ‚ΠΈΠΊΠΈ.

ОбъСм ΠΈ ΡΡ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π° Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹. Π Π°Π±ΠΎΡ‚Π° ΠΈΠ·Π»ΠΎΠΆΠ΅Π½Π° Π½Π° 150 страницах, содСрТит 7 Ρ‚Π°Π±Π»ΠΈΡ†, 75 рисунков ΠΈ 201 Π±ΠΈΠ±Π»ΠΈΠΎΠ³Ρ€Π°Ρ„ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΡƒΡŽ ссылку. ДиссСртация состоит ΠΈΠ· Π²Π²Π΅Π΄Π΅Π½ΠΈΡ, Ρ‚Ρ€Π΅Ρ… Π³Π»Π°Π², Π²Ρ‹Π²ΠΎΠ΄ΠΎΠ², списка Π»ΠΈΡ‚Π΅Ρ€Π°Ρ‚ΡƒΡ€Ρ‹ ΠΈ ΠΏΡ€ΠΈΠ»ΠΎΠΆΠ΅Π½ΠΈΡ.

РЕЗУЛЬВАВЫ И Π’Π«Π’ΠžΠ”Π«.

1. Π’ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹Π΅ ΠΏΡ€ΠΎΠ²Π΅Π΄Π΅Π½ΠΎ комплСксноС исслСдованиС Ρ€Π΅Ρ†Π΅ΠΏΡ‚ΠΎΡ€Π½Ρ‹Ρ… свойств Ρ‚ΠΎΠ½ΠΊΠΈΡ… ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ ΠΈ ΠΏΠΎΡ€ΠΎΡˆΠΊΠΎΠ² ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ²: ь-Π°Π»Π°Π½ΠΈΠ»-ь-Π²Π°Π»ΠΈΠ½, ь-Π²Π°Π»ΠΈΠ»-ь-Π°Π»Π°Π½ΠΈΠ½, ?-Π²Π°Π»ΠΈΠ»^-Π²Π°Π»ΠΈΠ½ ΠΈ ΡŒ-Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ»-ь-Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ»-ь-Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ½, ΠΏΠΎ ΠΎΡ‚Π½ΠΎΡˆΠ΅Π½ΠΈΡŽ ΠΊ ΠΏΠ°Ρ€Π°ΠΌ органичСских соСдинСний ΠΈ Π²ΠΎΠ΄Ρ‹.

2. УстановлСно, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Ρ‚ΠΈΠΏ ΠΈ ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ аминокислотных остатков Π² ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»Π°Ρ… ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² сущСствСнно Π²Π»ΠΈΡΡŽΡ‚ Π½Π° Ρ€Π΅Π³ΡƒΠ»ΡΡ€Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ наблюдаСмого эффСкта ΠΈΡΠΊΠ»ΡŽΡ‡Π΅Π½ΠΈΡ «Π³ΠΎΡΡ‚я» ΠΏΠΎ Ρ€Π°Π·ΠΌΠ΅Ρ€Ρƒ для связывания ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠ² органичСских соСдинСний ΠΈ Π²ΠΎΠ΄Ρ‹ ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΊΠ°ΠΌΠΈ этих Ρ€Π΅Ρ†Π΅ΠΏΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ² Π½Π° ΠΏΠΎΠ²Π΅Ρ€Ρ…ности сСнсоров, Π° Ρ‚Π°ΠΊΠΆΠ΅ Π½Π° ΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡŽ ΠΈΡ… ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ, Ρ‚Π΅Ρ€ΠΌΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΡƒΡŽ ΡΡ‚Π°Π±ΠΈΠ»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ ΠΈ ΡΠΎΡΡ‚Π°Π² ΠΈΡ… ΠΊΠ»Π°Ρ‚Ρ€Π°Ρ‚ΠΎΠ².

3. УстановлСно, Ρ‡Ρ‚ΠΎ ь-Π»Π΅ΠΈΡ†ΠΈΠ»-ь-Π»Π΅ΠΈΡ†ΠΈΠ»-ь-Π»Π΅ΠΈΡ†ΠΈΠ½, для ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ³ΠΎ Ρ…Π°Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€Π½Π° слоистая ΡƒΠΏΠ°ΠΊΠΎΠ²ΠΊΠ° Π² Ρ‚Π²Π΅Ρ€Π΄ΠΎΠΉ Ρ„Π°Π·Π΅, ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°Π΅Ρ‚ большСй сорбционной Π΅ΠΌΠΊΠΎΡΡ‚ΡŒΡŽ ΠΏΠΎ ΠΎΡ‚Π½ΠΎΡˆΠ΅Π½ΠΈΡŽ ΠΊ Π±ΠΎΠ»ΡŒΡˆΠΈΠ½ΡΡ‚Π²Ρƒ ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… органичСских «Π³ΠΎΡΡ‚Π΅ΠΉ», ΠΏΠΎ ΡΡ€Π°Π²Π½Π΅Π½ΠΈΡŽ с Π΄ΠΈΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π°ΠΌΠΈ, ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΠΌΠΈ ΠΊΠ°Π½Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Π΅ структуры.

4. Π’ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹Π΅ ΠΏΠΎΠΊΠ°Π·Π°Π½ΠΎ, Ρ‡Ρ‚ΠΎ влияниС Π³ΠΈΠ΄Ρ€Π°Ρ‚Π°Ρ†ΠΈΠΈ Π½Π° ΡΠΎΡ€Π±Ρ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Π΅ свойства Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ»-ь-Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ»-ь-Π»Π΅ΠΉΡ†ΠΈΠ½Π° Π½Π΅ΠΎΠ΄ΠΈΠ½Π°ΠΊΠΎΠ²ΠΎ для сорбатов Ρ€Π°Π·Π½ΠΎΠΉ ΠΏΡ€ΠΈΡ€ΠΎΠ΄Ρ‹: Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΡ„ΠΎΠ±Π½Ρ‹Π΅ соСдинСния ΠΈ Π²ΠΎΠ΄Π° ΡΠ²ΡΠ·Ρ‹Π²Π°ΡŽΡ‚ΡΡ нСзависимо, Π° Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΎΡ„ΠΈΠ»ΡŒΠ½Ρ‹Π΅ соСдинСния ΠΊΠΎΠ½ΠΊΡƒΡ€ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‚ с Π²ΠΎΠ΄ΠΎΠΉ ΠΈ ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρƒ собой Π·Π° Ρ‡Π°ΡΡ‚ΡŒ сорбционных мСст.

5. Показано, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π² Ρ€Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚Π΅ взаимодСйствия ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹Ρ… соСдинСний с ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΊΠ°ΠΌΠΈ ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² Π½Π° ΠΈΡ… ΠΏΠΎΠ²Π΅Ρ€Ρ…ности ΠΌΠΎΠ³ΡƒΡ‚ Π±Ρ‹Ρ‚ΡŒ сформированы наноструктуры Ρ€Π°Π·Π»ΠΈΡ‡Π½ΠΎΠΉ Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΡ‹, высоты ΠΈ Π»Π°Ρ‚Π΅Ρ€Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… Ρ€Π°Π·ΠΌΠ΅Ρ€ΠΎΠ², Π° Ρ‚Π°ΠΊΠΆΠ΅ Π½Π°Π½ΠΎΠΏΠΎΡ€Ρ‹, морфология ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Ρ… зависит ΠΎΡ‚ ΡΡ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Ρ‹ «Π³ΠΎΡΡ‚я» ΠΈ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄Π°.

6. ΠžΠ±Π½Π°Ρ€ΡƒΠΆΠ΅Π½Π° коррСляция ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρƒ ΡΡ‚Π΅ΠΏΠ΅Π½ΡŒΡŽ влияния ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹Ρ… вСщСств Π½Π° ΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡŽ ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ ΠΈ ΠΊΡ€ΠΈΡΡ‚Π°Π»Π»ΠΎΠ² ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ² ΠΈ Π²ΠΈΠ΄ΠΎΠΌ ΡΠΎΠΎΡ‚Π½ΠΎΡˆΠ΅Π½ΠΈΠΉ «ΡΡ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π°-свойство» для ΠΎΡ‚ΠΊΠ»ΠΈΠΊΠΎΠ² сСнсоров Π½Π° ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π΅ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ². ΠŸΡ€Π΅Π΄Π»ΠΎΠΆΠ΅Π½ ΠΏΠΎΠ΄Ρ…ΠΎΠ΄, ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΡΡŽΡ‰ΠΈΠΉ ΠΏΡ€Π΅Π΄ΡΠΊΠ°Π·Ρ‹Π²Π°Ρ‚ΡŒ влияниС ΠΏΠ°Ρ€ΠΎΠΎΠ±Ρ€Π°Π·Π½Ρ‹Ρ… соСдинСний Π½Π° ΠΌΠΎΡ€Ρ„ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡŽ ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΎΠΊ ΠΎΠ»ΠΈΠ³ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡ‚ΠΈΠ΄ΠΎΠ², ΠΏΠΎ Π΄Π°Π½Π½Ρ‹ΠΌ сСнсорного Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π°.

ΠŸΠΎΠΊΠ°Π·Π°Ρ‚ΡŒ вСсь тСкст

Бписок Π»ΠΈΡ‚Π΅Ρ€Π°Ρ‚ΡƒΡ€Ρ‹

  1. Allison S.A., Barrer R.M. Sorption in the |3-phases of transition metal (II) tetra-(4- methylpyridine) thiocyanates and related compounds // J. Chem. Soc. A: Inorganic, Physical, and Theoretical Chemistry. 1969. P. 1717−1723.
  2. Barrer R.M., Shanson V.H. Dianin’s compound as a zeolitic sorbent // J. Chem. Soc. Chem. Commun. 1976. P. 333−334.
  3. Abbott S.J., Barrett A.G.M., Godfrey C.R.A., Kalindjian S.B., Simpson G.W., Williams D.J. Inclusion complexation of 1,4-dioxan by an azaparacyclophane- An x-ray crystallographic study // J. Chem. Soc. Chem. Commun. 1982. V. 14. P. 796−797.
  4. Weber E., Pollex R., Czugler M.J. A new channel-forming host macroring. X-ray crystal structure of its inclusion compound with DMF // Org. Chem. 1992. V. 57. № 15. P. 4068−4070.
  5. Ghadiri M.R., Granja J.R., Milligan R.A., Mcree D.E., Khazanovich N. Self-assembling organic nanotubes based on a cyclic peptide architecture // Nature. 1993. y. 366. P. 324−327.
  6. Hertzsch T., Gervais C., Hulliger J., Jaeckel B., Guentay S., Bruchertseifer H., Neels A. Open-pore organic material for retaining radioactive I2 and CH3I // Adv. Funct. Mater. 2006. V. 16. P. 268−272.
  7. Soldatov D.V., Ripmeester J.A. Organic zeolites // Topics in nanoporous materials IV. Amsterdam: Elsevier. 2005. 37−54 p.
  8. Anedda R., Soldatov D.V., Moudrakovski I.L., Casu M., Ripmeester J.A. A new approach to characterizing sorption in materials with flexible micropores // Chem. Mater. 2008. V. 20. P. 2908−2920.
  9. Zhao D., Moore J.S. Shape-persistent arylene ethynylene macrocycles: syntheses and supramolecular chemistry// Chem. Commun. 2003. P. 807−818.
  10. Yang J., Dewal M.B., Shimizu L.S. Self-assembling bisurea macrocycles used as an organic zeolite for a highly stereoselective photodimerization of 2-cyclohexenone // J. Am. Chem. Soc. 2006. V. 128. P. 8122−8123.
  11. Lee S., Venkataraman D. Organic zeolites? // Stud. Surf. Sci. Catal. 1996. V. 102. P. 75.
  12. Janiak, C. Functional organic analogues of zeolites based on metal-organic coordination frameworks // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 1997. V. 36. № 13−14. P. 1431−1434.
  13. Kitagawa S., Kitaura R., Noro S. Functional porous coordination polymers //Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2004. V. 43. № 18. P. 2334−2375.
  14. Theriault E.J. Activated sludge as a biozeolite // Industrial and engineering chemistry. 1935. V. 27. № 6. P. 683−686.
  15. Theriault E.J. A biozeolitic theory of sewage purification // Industrial and engineering chemistry. 1936. V.28. β„– l.P. 83−86.
  16. McKinney R.E., Pleffer J.T. Effect of biological waste treatmenton water quality // A.J.P.H. 1965. V. 55. № 5. P. 772−782.
  17. Wen D., Ho Y., Tang X. Comparative sorption kinetic studies of ammonium onto zeolite // Journal of Hazardous Materials. 2006. V. B133. P. 252 256.
  18. Gorbitz C.H. Microporous organic materials from hydrophobic dipeptides // Chem. Eur. J. 2007. V. 13. P. 1022−1031.
  19. Soldatov D.V., Moudrakovski I.L., Grachev E.V., Ripmeester J.A. Micropores in crystalline dipeptides as seen from the crystal structure, He pycnometry, and 129Xe NMR spectroscopy // J. Am. Chem. Soc. 2006. V. 128. № 20. P.6737−6744.
  20. Bong D.T., Clark T.D., Granja J.R., Ghadiri M.R. Self-assembling organic nanotubes // Angew. Chem. Int. Ed. 2001. V. 40. P. 988−1011.
  21. Soldatov D.V., Moudrakovski I.L., Ripmeester J.A. Dipeptides as microporous materials // Angew. Chem. Int. Ed. 2004. V. 43. P. 6308−6311.
  22. Moudrakovski I., Soldatov D.V., Ripmeester J.A., Sears D.N., Jameson C.J. Xe NMR lineshapes in channels of peptide molecular crystals // PNAS. 2004. V. 101. № 52. P. 17 924−17 929.
  23. Zhang H., Siegrist K., Plusquellic D.F., Gregurick S.K. Terahertz spectra and normal mode analysis of the crystalline VA class dipeptide nanotubes // J. Am. Chem. Soc. 2008. V. 130. № 52. P. 17 846−17 857.
  24. Schaffner A.-P., Lena G., Roussel S., Wawrezinieck A., Aubry A., Briand J.-P., Didierjean C., Guichard G. Porous 3-D honeycomb architecture by self-assembly of helical H-bonded molecular tapes // Chem. Commun. 2006. P. 4069−4071.
  25. Haldar D., Maji S.K., Sheldrick W.S., Banerjee A. First crystallographic signature of the highly ordered supramolecular helical assemblage from a tripeptide containing a non-coded amino acid // Tetrahedron Letters. 2002. V. 43 P. 2653−2656.
  26. Percec V., Dulcey A.E., Peterca M., Adelman P. Helical pores self-assembled from homochiral dendritic dipeptides based on L-Tyr and nonpolar r-amino acids //J. Am. Chem. Soc. 2007. V. 129. P. 5992−6002.
  27. Tamamis P., Abramovich L.A., Reches M., Marshall K., Sikorski P., Serpell L., Gazit E., Archontis G. Self-assembly of phenylalanine oligopeptides: insights from experiments and simulations // Biophysical Journal. 2009. V. 96. № 12. P. 5020−5029.
  28. Dittrich B., Koritsa’nszky T., Luger P. A Simple approach to nonspherical electron densities by using invarioms // Angew. Chem. Int. Ed. 2004. V. 43. P. 2718−2721.
  29. Parthasarathy R., Subramanian E. Structure and conformation of linear peptides: XI structure of glycyl-L-leucyl-L-tyrosine // Curr. Sci. 1987. V. 56. № 23. P. 1210−1213.
  30. Wu S., Tinant B., Declercq J.-P., Van Meerssche M. Structure of glycyl-L-leucyl-L-tyrosine hydrate // Bull. Soc. Chim. Belg. 1987. V. 96. P. 275−280.
  31. Dalhus B., Gorbitz C.H. Glycyl-L-leucyl-L-tyrosine dihydrate 2-propanol solvate //Acta Crystallogr. Sect. C. 1996. V. 52. P. 2087−2090.
  32. Verdaguer N., Fita I., Subirana J.A. Molecular structure of 1-lysyl-l-tyrosyl-l-serine acetate // Int. J. Biol. Macromol. 1990. V. 12. № 5. P. 315−320.
  33. Rodel E., Messerschmidt M., Dittrich B., Luger P. Atomic and bond topological properties of the tripeptide L-alanyl-L-alanyl-L-alanine based on its experimental charge density obtained at 20 K // Org. Biomol. Chem. 2006. V. 4. P. 475−481.
  34. Go K., Parthasarathy R. Crystal structure and a twisted and sheet conformation of the tripeptide L-leucyl-L-leucyl-L-leucine monohydrate trimethanol solvate: conformation analysis of tripeptides // Biopolymers. 1995. V. 36. P. 607−614.
  35. Burchell T.J., Soldatov D.V., Enrighta G.D., Ripmeester J.A. The ability of lower peptides to form co-crystals: inclusion compounds of Leu-Leu-Leu tripeptide with pyridine and picolines // Cryst. Eng. Comm. 2007. V. 9. P. 922 929.
  36. Ramasubbu N., Parthasarathy R. Role of water molecules in the crystal structure of gly-L-ala-L-phe: A possible sequence preference for nucleation of a-helix? // Biopolymers. 1989. V. 28. № 7. P. 1259−1269.
  37. Parthasarathy R., Chaturvedi S., Go K. Design of crystalline helices of short oligopeptides as a possible model for nucleation of a-helix: Role of water molecules in stabilizing helices // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. V. 87. P. 871— 87.
  38. Chaturvedi S., Go K., Parthasarathy R. A sequence preference for nucleation of a-helix—crystal structure of Gly-L-Ala-L-Val and Gly-L-Ala-L-Leu: Some comments on the geometry of leucine zippers // Biopolymers. 1991. V. 31. № 4. P. 397−407.
  39. Go K., Chaturvedi S., Parthasarathy R. Helix-forming tendencies of amino acids depend on the restrictions of side-chain rotamer conformations: Crystal structure of the tripeptide GAI in two crystalline forms // Biopolymers. 1992. V. 32. № 2. P. 107−117.
  40. Parthasarathy R., Go, K., Chaturvedi S. Helix-forming tendencies of amino acids depend on their sequence contexts: tripeptides AFG and FAG show incipient (3-bulge formation in their crystal structures // Biopolymers. 1993. V. 33. P. 163−171.
  41. Bernstein J. And another comment on pseudopolymorphism // Crystal Growth & Design. 2005. V. 5. № 5. P. 1661−1662.
  42. Bernstein J. Polymorphism and solvatomorphism 2007 // J. Pharmaceutical Sciences. 2009. V. 98. № 5. P. 1617−1642.
  43. Bushuev Y.G., Sastre G., de Julia’n-Ortiz J.V. The structural directing role of water and hydroxyl groups in the synthesis of beta zeolite polymorphs // J. Phys. Chem. C. 2010. V. 114. № 1. P.345−356.
  44. Braga D., Grepioni F. Making crystals from crystals: a green route to crystal engineering and polymorphism // Chem. Commun. 2005. P. 3635−3645.
  45. Liu Z., Zhong L., Ying P., Feng Z., Li C. Crystallization of metastable (3 glycine from gas phase via the sublimation of a or y form in vacuum // Biophysical Chemistry. 2008. V. 132. P. 18−22.
  46. Boldyreva E.V. Combined X-ray diffraction and Raman spectroscopy studies of phase transitions in crystalline amino acids at low temperatures and high pressures: selected examples // Phase Transitions. 2009. V. 82. № 4. P. 303−321.
  47. Liu Z., Li C. Solvent-free crystallizations of amino acids: The effects of the hydrophilicity/hydrophobicity of side-chains // Biophysical Chemistry. 2008. V. 138. P. 115−119.
  48. Burchell T.J., Soldatov D.V., Ripmeester J.A. Crystal structure of the co-crystal Ala-Val*Ala*H20: layered inclution compound // J. Struct. Chem. 2008. V. 49. № 1. P. 188−191.
  49. Foces-Foces C., Roux M.V., Notario R., Segura M. Thermal behavior and polymorphism in medium-high temperature range of the sulfur containing amino acids L-cysteine and L-cystine // J. Therm. Anal. Calorim. 2011. V. 105. 747−756.
  50. Amdursky N., Beker P., Koren I., Bank-Srour B., Mishina E., Semin S., Rasing T., Rosenberg Y., Barkay Z., Gazit E., Rosenman G. Structural transition in peptide nanotubes // Biomacromolecules. 2011. V. 12. P. 1349−1354.
  51. Ejgenberg M., Mastai Y. Conglomerate crystallization on self assembled monolayers // Chem. Commun. 2011. V. 47. P. 12 161−12 163.
  52. Feyter S.D., Schryver F.C.D. Two-dimensional supramolecular self-assembly probed by scanning tunneling microscopy // Chem. Soc. Rev. 2003. V. 32. P. 139−150.
  53. Gorbitz C.H. An exceptionally stable peptide nanotube system with flexible pores // Acta Crystallogr. B. 2002. V.58. P. 849−854.
  54. Gorbitz C.H., Hartviksen L.M. The monohydrates of the four polar dipeptides L-seryl-L-asparagine, L-seryl-L-tyrosine, L-tryptophanyl-L-serine and L-tyrosyl-L-tryptophan // Acta Crystallogr. C. 2008. V. 64. P. 171−176.
  55. Mahler A., Reches M., Rechter M., Cohen S., Gazit E. Rigid, self-assembled hydrogel composed of a modified aromatic dipeptide // Adv. Mater. 2006. V. 18. P. 1365−1370.
  56. Gazit E. Self-assembled peptide nanostructures: the design of molecular building blocks and their technological utilization // Chem.Soc. Rev. 2007. V. 36. P. 1263−1269.
  57. Chiti F., Dobson C.M. Protein misfolding, functional amyloid and human disease // Annu. Rev. Biochem. 2006. V. 75. P. 333−366.
  58. Gazit E. Mechanisms of amyloid fibril self-assembly and inhibition. Model short peptides as a key research tool // FEBS J. 2005. V. 272. P. 59 715 978.
  59. Gazit E. Self-assembly of short aromatic peptides into amyloid fibrils and related nanostructures // Prion. 2007. V. l.P. 32−35.
  60. Colombo G., Soto P., Gazit E. Peptide self-assembly at the nanoscale: a challenging target for computational and experimental biotechnology // Trends Biotechnol. 2007. V. 25. P. 211−218.
  61. Reches M., Gazit E. Casting metal nanowires within discrete self-assembled peptide nanotubes // Science. 2003. V. 300. P. 625−627.
  62. Zhao X.J., Zhang S.G. Designer self-assembling peptide materials // Macromol. Biosci. 2007. V. 7. P. 13−22.
  63. Knowles T.P., Fitzpatrick A.W., Meehan S., Mott H.R., Vendruscolo M., Dobson C.M., Welland M.E. Role of intermolecular forces in defining material properties of protein nanofibrils // Science. 2007. V. 318. P. 1900−1903.
  64. Zanuy D., Porat Y., Gazit E., Nussinov R. Peptide sequence and amyloid formation: molecular simulations and experimental study of a human islet amyloid polypeptide fragment and its analogs // Structure. 2004. V. 12. P. 439−455.
  65. Bemporad F., Galloni G., Campioni S., Plakoutsi G., Taddei N., Chiti F. Sequence and structural determinants of amyloid fibril formation // Acc. Chem. Res. 2006. V. 39. P. 620−627.
  66. Mousseau N., Derreumaux P. Exploring the early steps of amyloid peptide aggregation by computers // Acc. Chem. Res. 2005. V. 38. P. 885−891.
  67. Cecchini M., Rao F., Seeber M., Caflisch A. Replica exchange molecular dynamics simulations of amyloid peptide aggregation // J. Chem. Phys. 2004. V. 121. P. 10 748−10 756.
  68. Hills R.D., Brooks C.L. Hydrophobic cooperativity as a mechanism for amyloid nucleation // J. Mol. Biol. 2007. V. 368. P. 894−901.
  69. Baumketner A., Shea J.E. The structure of the Alzheimer amyloid b 1035 peptide, probed through replica-exchange molecular dynamics simulations in explicit solvent // J. Mol. Biol. 2007. V. 366. P. 275−285.
  70. Hall C.K., V.A. Wagoner Computational approaches to fibril structure and formation // Methods Enzymol. 2007. V. 412. P. 338−365.
  71. Nguyen P.H., Li M.S., Stock G., Straub J.E., Thirumalai D. Monomer adds to preformed structured oligomers of Ab-peptides by a two-stage dock-lock mechanism // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. V. 104. P. 111−116.
  72. Ma B.Y., Nussinov R. Simulations as analytical tools to understand protein aggregation and predict amyloid conformation // Curr. Opin. Chem. Biol. 2006. V.10. P. 445−452.
  73. Paci E., Gsponer J., Salvatella X., Vendruscolo M. Molecular dynamics studies of the process of amyloid aggregation of peptide fragments of transthyretin // J. Mol. Biol. 2004. V. 340. P. 555−569.
  74. Song W., Wei G., Mousseau N., Derreumaux P. Selfassembly of the b2-microglobulin NHVTLSQ peptide using a coarsegrained protein model reveals a b-barrel species // J. Phys. Chem. B. 2008. V. 112. P. 4410−4418.
  75. Barlow S.M., Haq S., Raval R. Bonding, organization, and dynamical growth behavior of tripeptides on a defined metal surface: tri-L-alanine and tri-L-leucine on Cu{110} //Langmuir. 2001. V. 17. № 11. P. 3292−3300.
  76. Rampulla D.M., Oncel N., Malcolm S.A., Bernasek S.L. Higher-order complexity through R-group effects in self-assembled tripeptide monolayers // Langmuir. 2010. V. 26. № 21. P. 16 287−16 290.
  77. Reches M., Gazit E. Formation of closed-cage nanostructures by self-assembly of aromatic dipeptides // Nano Lett. 2004. V.4. № 4. P. 581−585.
  78. Joshi K.B., Verma S. Sequence shuffle controls morphological consequences in a self-assembling tetrapeptide // J. Pept. Sci. 2008. V. 14. P. 118 126.
  79. Prasad K.K., Verma S. Ordering in a glycine-rich peptide conjugate: microscopic, fluorescence, and metalation studies // Biopolymers. 2006. V.83 P. 289−296.
  80. Pelsoczi I., Turzo K., Gergely C., Fazekas A., Dekany I., Cuisinier F. Structural characterization of self-assembled polypeptide films on titanium and glass surfaces by atomic force microscopy // Biomacromolecules. 2005. V. 6. № 6. P. 3345−3350.
  81. Wang L., Song Y., Wu A., Li Z., Zhang B., Wang E. Study of methanol adsorbtion on mica, graphite, and ITO glass by using tapping mode atomic force microscopy // Applied Surface Science. 2002. V. 199. P. 67−73.
  82. Dressier D.H., Mastai Y. Enantioselective crystallization of histidine on chiral self-assembled films of cysteine // Journal of Colloid and Interface Science. 2007. V. 310. P. 653−660.
  83. Dressier D.H., Hod I., Mastai Y. Stabilization of a-L-glutamic acid on chiral thin films—A theoretical and experimental study // Journal of Crystal Growth. 2008. V. 310. P. 1718−1724.
  84. Zhang F., Du H.-N, Zhang Z.-X, Ji L.-N., Li H.-T., Tang L, Wang H. B, Fan C.-H., Xu H.-J., Zhang Y., Hu J., Hu H.-Y, He J.-H. Peptide nanofilaments // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2006. V. 45. P. 3611−3613.
  85. Hentschel J., Borner H.G. Peptide-directed microstructure formation of polymers in organic media // J. Am. Chem. Soc. 2006. V. 128. P. 14 142−14 149.
  86. Ghosh S., Reches M., Gazit E., Verma S. Bioinspired design of nanocages by self-assembling triskelion peptide elements // Angew. Chem. Int. Ed. 2007. V. 46. P. 2002−2004.
  87. Matsui H., Holtman C. Organic nanotube bridge fabrication by controlling molecular self-assembly processes between spherical and tubular formations // NanoLett. 2002. V. 2. № 8. P. 887−889.
  88. Song Y. J, Challa S.R., Medforth C. J, Qiu Y, Watt R. K, Pena D, Miller J. E, van Swol F, Shelnutt J.A. Synthesis of peptide-nanotube platinum-nanoparticle composites // Chem. Commun. 2004. V. 9. P. 1044−1045.
  89. Yan X, He Q, Wang K, Duan L, Cui Y, Li J. Transition of cationic dipeptide nanotubes into vesicles and oligonucleotide delivery // Angew. Chem. Int. Ed. 2007. V. 46. № 14. P. 2431−2434.
  90. Yan X, Cui Y, He Q, Wang K, Li J, Mu W, Wang B, Ou-yang Z.-can Reversible transitions between peptide nanotubes and vesicle-like structures including theoretical modeling studies // Chem. Eur. J. 2008. V. 14. P. 5974−5980.
  91. Goux W. J, Kopplin L, Nguyen A. D, Leak K, Rutkofsky M, Shanmuganandam V. D, Sharma D, Inouye H, Kirschner D.A. The formation ofstraight and twisted filaments from short tau peptides // THE J. Bio. Chem. 2004. V. 279. № 26. P .26 868−26 875.
  92. Li H., Zhang F., Zhang Y., He J., Hu J. Organic solvents mediate self-assembly of GAV-9 peptide on mica surface // Acta Biochimica et Biophysica Sinica. 2007. V. 39. № 4. P. 285−289.
  93. Ishihara Y., Kimura S. Nanofiber formation of amphiphilic cyclic tri-/?-peptide//J. Pept. Sci. 2010. V. 16 P. 110−114.
  94. Adler-Abramovich L., Reches M., Sedman V.L., Allen S., Tendler S.J.B., Gazit E. Thermal and chemical stability of diphenylalanine peptide nanotubes: implications for nanotechnological applications // Langmuir. 2006. V. 22. № 3. P. 1313−1320.
  95. Sedman V.L., Allen S., Chen X., Roberts C.J., Tendler S.J.B. Thermomechanical manipulation of aromatic peptide nanotubes // Langmuir. 2009. V. 25. № 13. P. 7256−7259.
  96. Sedman V.L., Adler-Abramovich L., Allen S., Gazit E., Tendler S.J.B. Direct observation of the release of phenylalanine from diphenylalanine nanotubes // J. Am. Chem. Soc. 2006. V. 128. P. 6903−6908.
  97. Tine' M.R., Alderighi M., Duce C., Ghezzi L., Solaro R. Effect of temperature on self-assembly of an ionic tetrapeptide // J. Therm. Anal. Calorim. 2011. V. 103. P. 75−80.
  98. Guzman, L.A., Ogawa K., Suzuki E., Shimizu K. Effect of a magnetic fieldon the surface topography of 1-alanine crystals // Journal of Crystal Growth. 2003. V. 249. P. 335−340.
  99. Hill R.J.A., Sedman V.L., Allen S., Williams P.M., Paoli M., Adler-Abramovich L., Gazit E., Eaves L., Tendler S.J.B. Alignment of aromatic peptide tubes in strong magnetic fields // Adv. Mater. 2007. V. 19. P. 4474−4479.
  100. Reches M., Gazit E. Designed aromatic homo-dipeptides: formation of ordered nanostructures and potential nanotechnological applications // Phys. Biol. 2006. V. 3.P. S10-S19.
  101. Ryu J., Park C.B. High-temperature self-assembly of peptides into vertically well-aligned nanowires by aniline vapor // Adv. Mater. 2008. V. 20. P. 3754−3758.
  102. Ryu J., Park C.B. Solid-phase growth of nanostructures from amorphous peptide thin film: effect of water activity and temperature // Chem. Mater. 2008. V. 20. № 13. p. 4284−4290.
  103. Lee J.S., Ryu J., Park C.B. Bio-inspired fabrication of superhydrophobic surfaces through peptide selfassembly // Soft Matter. 2009. V. 5. P. 2717−2720.
  104. Ryu J., Park C.B. High stability of self-assembled peptide nanowires against thermal, chemical, and proteolytic attacks // Biotechnology and Bioengineering. 2010. V. 105. № 2. P. 221−230.
  105. Ryu J., Park C.B. Synthesis of diphenylalanine/polyaniline core/shell conducting nanowires by peptide self-assembly // Angew. Chem. Int. Ed. 2009. V. 48. P. 4820−4823.
  106. Atwood J.L., Barbour L.J., Jerga A. Polymorphism of pure p-tert-butylcalix4.arene: conclusive identification of the phase obtained by desolvation // Chem. Commun. 2002. P. 2952−2953.
  107. Comotti A., Bracco S., Distefano G., Sozzani P. Methane, carbon dioxide and hydrogen storage in nanoporous dipeptide-based materials // Chem. Commun. 2009. P. 284−286.
  108. Guha S., Banerjee A. Macroporous materials from self-assembling synthetic cyclic peptide-based compounds and deposition of dipeptide-capped gold nanoparticles on the surfaces // Macromol. Chem. Phys. 2009. V.210. P. 14 221 432.
  109. Jana P., Maity S., Maity S.K., Haldar D. A new peptide motif in the formation of supramolecular double helicesw // Chem. Commun. 2011. V. 47. P. 2092−2094.
  110. Ogura K. Molecular recognition by cristallyne dipeptides // Journal of the Japan Oil Chem. Soc. 1994. V. 43. № 10. P. 779−786 (Π½Π° ΡΠΏΠΎΠ½ΡΠΊΠΎΠΌ).
  111. Akazome M., Hirabayashi A., Takaoka K., Nomura S., Ogura K. Molecular recognition of L-leucyl-L-alanine: enantioselectiveinclusion of alkyl methyl sulfoxides // Tetrahedron. 2005. V. 61. P. 1107−1113.
  112. Akazome M., Hirabayashi A., Senda K., Ogura K. Inclusion compounds of L, D-dipeptide with small sulfoxides? flexible sheet structure of (S)-phenylglycyl-®-phenylglycine // Tetrahedron. 2007. V. 63. P. 9933−9938.
  113. Akazome M., Senda K., Ogura K. Sheet structure of an L, D-dipeptide aggregate: inclusion compounds of (S)-phenylglycyl-(i?)-phenylglycine with amides // J. Org. Chem. 2002. V. 67. P. 8885−8889.
  114. Akazome M., Doba A., Matsumoto S., Ogura K. Predominant (S)-enantioselective inclusion of aryl methyl sulfoxides by (S)-isoleucyl-(S)-phenylglycines // Org. Chem. 2010. V. 75. P. 660−665.
  115. Cannarozzi G.M., Meresi G.H., Void R.L., Void R.R. Conformation and stability of alkane/urea inclusion compounds: evidence from deuterium NMR spectroscopy // J. Phys. Chem. 1991. V. 95. P. 1525−1527.
  116. Harris K.D.M. Structural and dynamic properties of urea and thiourea inclusion compounds // Journal of Molecular Structure. 1996. V. 374. P. 241−250.
  117. Zavodnik V., Stash A., Tsirelson V., de Vries R., Feil D. Electron density study of urea using TDS-corrected X-ray diffraction data: quantitative comparison of experimental and theoretical results // Acta Cryst. 1999. V. B55. P. 45−54.
  118. Fletcher A.J., Thomas K.M., Rosseinsky M.J. Flexibility in metal-organic framework materials: Impact on sorption properties // Journal of Solid State Chemistry. 2005. V. 178. P. 2491−2510.
  119. Zhang S.-Y., Talu O., Hayhurst D.T. High-pressure adsorption of methane in NaX, MgX, CaX, SrX, and BaX // J. Phys. Chem. 1991. V. 5. № 4. P. 1722−1726.
  120. Kitagawa S., Kondo M. Functional micropore chemistry of crystalline metal complex-assembled compounds // Bull. Chem. Soc. Jpn. 1998. V.71. P. 1739−1753.
  121. Seki K. Dynamic channels of a porous coordination polymer responding to external stimuli //Phys. Chem. Chem. Phys. 2002. V. 4. № 10. P. 1968−1971.
  122. Tsutsui K., Tsujita Y., Yoshimizu H., Kinoshita T. The presence of nanopores in mesophase of syndiotactic polystyrene estimated from gas sorption behaviour//Polymer. 1998. V. 39. № 21. P. 5177−5182.
  123. Sozzani P., Bracco S., Comotti A., Ferretti L., Simonutti R. Methane and carbon dioxide storage in a porous van der waals crystal // Angew. Chem. Int. Ed. 2005. V. 44. P. 1816−1820.
  124. Gorbitz Π‘.Н. Monoclinic nanoporous crystal structures for L-valyl-L-alanine acetonitrile solvate hydrate and L-valyl-L-serine trifluoroethanol solvate // CrystEngComm. 2005. V. 7. P. 670−673.
  125. Gorbitz Π‘.Н. Nanotubes from hydrophobic dipeptides: pore size regulation through side chain substitution // New J. Chem. 2003. V. 27. P. 1789— 1793.
  126. Gorbitz C.H., Gundersen E. L-Leu-L-Val*¾H20: A hexagonal crystal structure with z=24 // Acta Chem. Scandinavica. 1996. V. 50. P. 537−543.
  127. Gorbitz C.H., Rise F. Template-directed supramolecular assembly of anew type of nanoporous peptide-based material // J. Pept. Sei. 2008. V. 14. P. 210−216.
  128. Gorbitz Π‘.Н. L-Isoleucyl-L-phenylalanine dihydrate // Acta Cryst. 2004. V. C60. P. 371−373.
  129. Gorbitz Π‘.Н. L-Phenylalanyl-L-isoleucine 0.88-hydrate // Acta Cryst. 2004. V. C60. P. 810−812.
  130. Gorbitz Π‘.Н. Nanotube formation by hydrophobic dipeptides // Chem. Eur. J. 2001. V. 7. № 23. P. 5153−5159.
  131. Gorbitz Π‘.Н. L-Phenylalanyl-L-tryptophan 0.75-hydrate // Acta Cryst. 2006. Y. C60. P. 328−330.
  132. Gorbitz C. H, Nilsen M, Szeto K, Wibecke L. Tangen microporous organic crystals: an unusual case for L-leucyl-L-serine microporous organic crystals: an unusual case for L-leucyl-L-serine // Chem. Commun. 2005. P. 42 884 290.
  133. Gorbitz C.H. L-Leucyl-L-leucine 2-methyl-l-propanol solvate // Acta Cryst. 1999. V. C55. P. 670−672.
  134. Gorbitz C.H. Solvent site preferences in the xrystal structures of L-Leucyl-L-leucine alcohol (1:1) complexes // Acta Chem. Scandinavica. 1998. V. 52. P. 1343−1349.
  135. Johansen A, Midtkandal R, Roggen H, Gorbitz C.H. L-Valyl-L-serine trihydrate // Acta Cryst. 2005. V. C61. P. 198−200.
  136. Gorbitz C. H, Bruvoll M, Dizdarevic S, Fimland N, Hafizovic J, Kalfjus H. T, Krivokapic A, Vestli K. L-Isoleucyl-L-serine 0.33-hydrate, L-phenylalanyl-L-serine and L-methionyl-L-serine 0.34-hydrate // Acta Cryst. 2006. V. C62. P. 22−25.
  137. Zhao X, Pan F, Xu H, Yassen M, Shan H, Hauser C.A.E, Zhang S, Lu J.R. Molecular self-assembly and applications of designer peptide amphiphiles // Chem. Soc. Rev. 2010. V. 39 P. 3480−3498.
  138. Gao X, Matsui H. Peptide-based nanotubes and their applications in bionanotechnology // Advanced Materials. 2005. V. 17. P. 2037−2050.
  139. Rica R, Matsui H. Applications of peptide and protein-based materials in bionanotechnology // Chem. Soc. Rev. 2010. V. 39. P. 3499−3509.
  140. Kasai S, Ohga Y, Mochizuki M, Nishi N, Kadoya Y, Nomizu M. Multifunctional peptide fibrils for biomedical materials // Biopolymers (Peptide Science). 2004. V. 76. P. 27−33.
  141. Yang Y, Khoe U, Wang X, Horii A, Yokoi H, Zhang S. Designer self-assembling peptide nanomaterials // Nano Today. 2009. V. 4. P. 193−210.
  142. Kol N, Adler-Abramovich L, Barlam D, Shneck R. Z, Gazit E, Rousso I. Self-assembled peptide nanotubes are uniquely rigid bioinspired supramolecular structures //Nano Lett. 2005. V. 5. P. 1343−1346.
  143. Rajagopal K., Schneider J.P. Self-assembling peptides and proteins for nanotechnological applications // Current Opinion in Structural Biology. 2004. V. 14. P. 480−486.
  144. Zhang S., Marini D.M., Hwang W., Santoso S. Design of nanostructured biological materials through self-assembly of peptides and proteins // Biopolymers. 2002. V. 6. P. 865−871.
  145. Granja J.R., Ghadiri M.R. Channel-mediated transport of glucose across lipid bilayers // J. Am. Chem. Soc. 1994. V. 116. P. 10 785−10 786.
  146. Ghadiri M.R., Granja J.R., Buehler L.K. Artificial transmembrane ion channels from self-assembling peptide nanotubes // Nature. 1994. V. 369. P. 301— 304.
  147. Sa’nchez-Quesada J., Isler M.P., Ghadiri M.R. Modulating ion channel properties of transmembrane peptide nanotubes through heteromeric supramolecular assemblies // J. Am. Chem. Soc. 2002. V. 124. P. 10 004−10 005.
  148. Home W.S., Wiethoff C. M, Cui C., Wilcoxen K. M, Amorin M., Ghadiri M.R., Nemerow G.R. Antiviral cyclic D, L-a-peptides: Targeting a general biochemical pathway in virus infections // Bioorg. Med. Chem. 2005. V. 13. P. 5145−5153.
  149. Jain R., Duvvuri S., Kansara V., Mandava N.K., Mitra A.K. Intestinal absorption of novel-dipeptide prodrugs of saquinavir in rats // International Journal of Pharmaceutics. 2007. V. 336. P. 233−240.
  150. Wright P.A. Opening the door to peptide-based porous solids // Science. 2010. V. 329. P. 1025−1026.
  151. Fairman R., Akerfeldt K.S. Peptides as novel smart materials // Structural Biology. 2005. V. 15. P. 453−463.
  152. Lee J.S., Yoon I., Kim J., Ihee H., Kim B., Park C.B. Self-assembly of semiconducting photoluminescent peptide nanowires in the vapor phase // Angew. Chem. Int. Ed. 2011. V. 50. P. 1164−1167.
  153. Kim J.H., Ryu J., Park C.B. Selective detection of neurotoxin by photoluminescent peptide nanotubes // Comm. Smol. 2011. V. 7. № 6. P. 718−722.
  154. Ryu J., Kim S.-W., Kang K., Park C.B. Synthesis of diphenylalanine/cobalt oxide hybrid nanowires and their application to energy storage // Acs Nano. 2010. V. 4. № 1. P. 159−164.
  155. Cipriano T.C., Takahashi P.M., de Lima D., Oliveira Jr. V.X., Souza J.A., Martinho H., Alves W.A. Spatial organization of peptide nanotubes for electrochemical devices // J Mater Sci. 2010. V. 45. P. 5101−5108.
  156. Potyrailo R.A., Surman C., Nagraj N., Burns A. Materials and transducers toward selective wireless gas sensing // Chem. Rev. 2011. V. 111. P. 7315−7354.
  157. Ryoo H.-I., Lee J.S., Park C.B., Kim D.-P. A microfluidic system incorporated with peptide/Pd nanowires for heterogeneous catalytic reactions // Lab Chip. 2011. V. 11. P. 378−380.
  158. Lee N.H., Frank C.W. Separation of chiral molecules using polypeptide-modified poly (vinylidene fluoride) membranes // Polymer. 2002. V. 43. P. 62 556 262.
  159. Shundo A., Sakurai T., Takafuji M., Nagaoka S., Ihara H. Molecular-length and chiral discriminations by {3-structuralpoly (l-alanine) on silica // Journal of Chromatography A. 2005. V. 1073. P. 169−174.
  160. Yuan J., Chen J., Wu X., Fang K., Niu L. A NADH biosensor based on diphenylalanine peptide/carbon nanotube nanocomposite // Journal of Electroanalytical Chemistry. 2011. V. 656. № 1−2 P. 120−124.
  161. Yan X., Zhua P., Li J. Self-assembly and application of diphenylalanine-based nanostructures // Chem. Soc. Rev. 2010. V. 39. P. 1877−1890.
  162. Riehemann K., Schneider S.W., Luger T.A., Godin Π’., Ferrari M., Fuchs H. Nanomedicine challenge and perspectives // Angew. Chem. Int. Ed. 2009. V. 48. P. 872−897.
  163. Armarego W.L.F. Purification of laboratory chemicals, 6th ed. / Armarego W.L.F., Chai C.L.L. Oxford: Butterworth-Heinemann, 2009. — 760 p.
  164. Sauerbrey G.Z. Use of quartz vibration for weighing thin films on a microbalance // J. Physik. 1959. V. 155. P. 206−212.
  165. П.А., Волстихина A.Jl. Атомно-силовая микроскопия Π² Π·Π°Π΄Π°Ρ‡Π°Ρ… проСктирования ΠΏΡ€ΠΈΠ±ΠΎΡ€ΠΎΠ² ΠΌΠΈΠΊΡ€ΠΎ- ΠΈ Π½Π°Π½ΠΎΡΠ»Π΅ΠΊΡ‚Ρ€ΠΎΠ½ΠΈΠΊΠΈ // ΠœΠΈΠΊΡ€ΠΎΡΠ»Π΅ΠΊΡ‚Ρ€ΠΎΠ½ΠΈΠΊΠ°. 1999. Π’. 28. № 6. Π‘. 405−414.
  166. Chuklanov А.Π ., Bukharaev А.А., Ziganshina S.A. Computer program for the analysis of AFM images of nanoparticles placed on a rough surface // Surf. Interface Anal. 2006. V. 38. P. 679−681.
  167. Gorbatchuk V.V., Ziganshin M.A., Solomonov B.N. Supramolecular interactions of solid human serum albumin with binary mixtures of solvent vapors // Biophysical Chemistry. 1999. V. 81. P. 107−123.
  168. Gorbatchuk Y.Y., Ziganshin M.A., Mironov N.A., Solomonov B.N. Homotropic cooperative binding of organic solvent vapors by solid trypsin // Biochim. Biophys. Acta. 2001. V. 1545. P. 326−338.
  169. Gorbatchuk V.V., Mironov N.A., Solomonov B.N., Habicher W.D. Biomimetic cooperative interactions of dried cross-linked poly (7V-6-aminohexylacrylamide) with binary mixtures of solvent vapors // Π’iomacromolecules. 2004. V. 5. P. 1615−1623.
  170. Gerasimov A.V., Ziganshin M.A., Vandyukov A.E., Kovalenko V.I., Gorbatchuk V.V., Caminade A.-M., Majoral J.-P. Specific vapor sorption properties of phosphorus-containing dendrimers // J. Colloid Interface Sci. 2011. V. 360. P. 204−210.
  171. Sakintuna Π’., Fakioglu E., Ytirtim Y. Diffusion of volatile organic chemicals in porous media. 1. Alcohol/natural zeolite systems //J.A.C.S. Energy & Fuels. 2005. V. 19. № 6. P. 2219−2224.
  172. Ziganshin M.A., Yakimov A.V., Safina G.D., Solovieva S.E., Antipin I.S., Gorbatchuk V.V. Nonregular structure-property relationships for inclusion parameters of? erZ-butylcalix5.arene // Org. Biomol. Chem. 2007. V. 5. P. 14 721 478.
  173. E. Π€Ρ€Π°ΠΊΡ‚Π°Π»Ρ‹. M: ΠœΠΈΡ€, 1991. 254 с.
  174. Stephenson M.J., King A.J., Holmes S.M., Dryfe R.A.W. Size selective and volume exclusion effects on ion transfer at the silicalite modified liquid-liquid interface // J. Phys. Chem. B. 2005. V. 109. № 41. P. 19 377−19 384.
  175. Gorbatchuk V.V., Ziganshin M.A., Solomonov B.N., Borisover M.D. Vapor sorption of organic compounds on human serum albumin // J. Phys. Org. Chem. 1997. V. 10. № 12. P. 901−907.
  176. Mentzen B.F., Gelin P. The silicalite/p-xylene system: Part I Flexibility of the MFI framework and sorption mechanism observed during p-xylene pore-filling by X-ray powder diffraction at room temperature // Comptes Rendus
  177. Academie des Sciences, Serie II: Mecanique, Physique, Chimie, Astronomie. 1995. V. 321. № 8. P. 343−349.
  178. Guillemot M., Mijoin J., Mignard S., Magnoux P. Adsorption of tetrachloroethylene (PCE) in gas phase on zeolitesof faujasite type: Influence of water vapour and of Si/Al ratio // Microporous and Mesoporous Materials. 2008. V. 111. P. 334−342.
  179. Guillemot M., Mijoin J., Mignard S., Magnoux P. Adsorption of tetrachloroethylene on cationic X and Y zeolites: influence of cation nature and of water vapor // Ind. Eng. Chem. Res. 2007. V. 46. P. 4614−4620.
  180. Mironov N.A., Breus V.V., Gorbatchuk V.V., Solomonov B.N., Haertlea Π’. Effects of hydration, lipids, and temperature on the binding of the volatile aroma terpenes by ΠΉ-lactoglobulin powders // J. Agric. Food Chem. 2003. V. 51. P. 26 652 673.
Π—Π°ΠΏΠΎΠ»Π½ΠΈΡ‚ΡŒ Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΡƒ Ρ‚Π΅ΠΊΡƒΡ‰Π΅ΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΎΠΉ