Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Изучение количественных закономерностей взаимодействия антител с низкомолекулярными антигенами, иммобилизованными на поверхности липосом

Диссертация: Изучение количественных закономерностей взаимодействия антител с низкомолекулярными антигенами, иммобилизованными на поверхности липосом
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Исследовано влияние фазового перехода липидного компонента липосом на параметры иммунохимического взаимодействия. Для липосом с «жидким» и «твердым» бислоем равновесные константы диссоциации иммунных комплексов уменьшаются при увеличении поверхностной плотности антигенных детерминант, причем интервал изменения констант определяется температурой фазового перехода липидного компонента. Исследовано… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Основные классы антигенов
      • 1. 1. 1. Природные и искусственные поливалентные антигены
      • 1. 1. 2. Липосомальные антигены
    • 1. 2. Количественная характеристика иммунохимической реакции 16 1.2.1. Особенности взаимодействия антиген-антитело 16 1.2.2 Основные модели лиганд-рецепторного взаимодействия
      • 1. 2. 3. Экспериментальные методы определения констант лиганд-рецепторного взаимодействия
    • 1. 3. Количественная характеристика диффузионных свойств липосомальных мембран
      • 1. 3. 1. Принципы организации липидного бислоя
      • 1. 3. 2. Конформация и движение молекул в бислое
      • 1. 3. 3. Фазовые переходы в липидном бислое
      • 1. 3. 4. Исследование латеральной диффузии в мембранах
    • 1. 4. Моделирование иммунохимических взаимодействий
      • 1. 4. 1. Основные типы моделей взаимодействия антиген-антитело
      • 1. 4. 2. Особенности моделирования взаимодействия антител с поливалентными корпускулярными антигенами
    • 1. 5. Аналитическое применение липосом
  • Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Материалы
    • 2. 2. Методы
  • Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Получение и характеристика иммунореагентов
    • 3. 2. Измерение равновесных и кинетических констант реакции антитело-липосомальный антиген
    • 3. 3. Диффузионные свойства мембран антиген-содержащих липосом
    • 3. 4. Влияние компонентов липидного бислоя на количественные параметры связывания липосомальных антигенов с антителами
  • Математическое моделирование взаимодействия антител с поливалентными антигенами
  • Разработка метода липосомального иммуноанализа
  • ВЫВОДЫ

Изучение количественных закономерностей взаимодействия антител с низкомолекулярными антигенами, иммобилизованными на поверхности липосом (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Количественное изучение физико-химических закономерностей реакции антител с антигенами различной природы является одной из ключевых проблем фундаментальной иммунологии. Эти сведения очень важны как для понимания иммунных взаимодействий in vivo, так и для создания иммунохимических систем детекции биологически активных соединений.

Корректное описание взаимодействия антител с поливалентными антигенами, к которым относятся олигомерные белки, вирусы, бактериальные и животные клетки, а также синтетические конъюгаты гаптен-носитель, представляет достаточно сложную задачу в связи с многостадийностью процесса и образованием большого количества комплексов разного состава. Одним из эффективных подходов для решения этой задачи является сочетание экспериментального исследования поливалентных антигенов с варьируемыми иммунохимическими свойствами и создания математических моделей, отражающих полученные закономерности.

Липосомальные частицы со встроенными в бислой антигенными группами представляются удобной и информативной экспериментальной моделью клеточной поверхности и с успехом могут использоваться для характеристики антигенных свойств животных клеток. В качестве искусственных поливалентных антигенов липосомы позволяют корректно характеризовать влияние физико-химических свойств и состава антигенов на кинетические и равновесные параметры иммунохимической реакции. При использовании липосом имеется возможность варьировать их состав, размер, структуру и экспонированность поверхностных антигенных детерминант.

Известно, что для животных клеток характерна миграция поверхностных антигенных детерминант. Важное следствие этой миграции — образование в ходе иммунохимической реакции кластеров из нескольких детерминант, активирующих многие внутриклеточные процессы. Липосомальная модель клеточной поверхности может быть использована для выявления и анализа факторов, обуславливающих индуцированную антителами агрегацию моновалентных детерминант в поливалентные комплексы.

Информация о закономерностях взаимодействия антиген-антитело на поверхности липосом представляет также интерес в связи с их использованием для направленного транспорта лекарств.

Помимо значимости липосом для фундаментальных исследований, следует отметить эффективность их применения в качестве иммуноаналитических реагентов.

Особенности структуры лнпосом позволяют инкапсулировать в них маркерные молекулы различной природы (флуорофоры, ферменты и др.), а антителозависимый лизис липосом приводит к выходу маркера с его последующей детекцией и определением концентрации аналита.

Вышеизложенные соображения обуславливают актуальность данной работы, целью которой явилось изучение количественных закономерностей взаимодействия. антител с низкомолекулярными антигенами, иммобилизованными на поверхности липосом.

Достижение поставленной цели связано с решением следующих задач, определяющих структуру исследования:

1. получение и характеристика иммунохимических реагентов;

2. изучение влияния поверхностной плотности антигенных детерминант на равновесные и кинетические параметры взаимодействия антител с липосомальными антигенами.

3. изучение диффузионных свойств липосомальных антигенов;

4. изучение влияния состава липидного бислоя липосом на количественные характеристики связывания с антителами;

5. математическое моделирование взаимодействия антител с поливалентными антигенами и конкурентного связывания со свободным гаптеном;

6. проверка адекватности предложенных моделей;

7. разработка метода иммунодетекции пестицида атразина с использованием липосом.

выводы.

1. Исследовано влияние поверхностной плотности антигенных детерминант на процесс связывания антител на поверхности липосом. Показано, что при увеличении поверхностной плотности гаптена равновесные константы диссоциации комплексов антител с липосомальными антигенами уменьшаются, а константы скорости ассоциации остаются неизменными.

2. Изучена температурная зависимость процесса латеральной диффузии пиренового зонда в бислое липосом. Увеличение коэффициента диффузии пирена при возрастании температуры свидетельствует об изменении латеральной мобильности мембраны при фазовом переходе гель — жидкий кристалл.

3. Исследовано влияние фазового перехода липидного компонента липосом на параметры иммунохимического взаимодействия. Для липосом с «жидким» и «твердым» бислоем равновесные константы диссоциации иммунных комплексов уменьшаются при увеличении поверхностной плотности антигенных детерминант, причем интервал изменения констант определяется температурой фазового перехода липидного компонента.

4. Разработаны математические модели, описывающие взаимодействие антител с поливалентными липосомальными антигенами. Проведен численный анализ моделей трех уровней сложности. На основе сопоставления экспериментальных и теоретических зависимостей установлены условия применимости данных моделей.

5. Разработан метод гомогенного иммуноанализа на основе комплемент-зависимого лизиса липосом, позволяющий детектировать пестицид атразин в концентрации до 0,04 нг/мл при продолжительности определения 60 мин.

Автор выражает благодарность за консультации и предоставление приборной базы для проведения отдельных экспериментов проф. А. П. Каплуну (Московская Государственная Академия Тонкой Химической Технологии им. М.В. Ломоносова), проф. Г. Е. Добрецову (НИИ физико-химической медицины РАМН), к.х.н. С. П. Яркову (ГНИИ биологического приборостроения), к.х.н. С. А. Еремину (Московский Государственный Университет им. М.В. Ломоносова).

Показать весь текст

Список литературы

  1. P.B. Иммунология. M.: Медицина. 1982. 368 cc.
  2. A.E. Общая иммунология. Киев: Выща школа. 1990. 736 сс.
  3. Вирусология и иммунология. Проблемы общей вирусологии, структура и биосинтез антител. Под ред. проф. Л. А. Зильбера. М.: Наука. 1964. 276 сс.
  4. А.Я. Молекулярная иммунология. М.: Высшая школа. 1985. 287 сс.
  5. Л.А. Основы иммунологии. М.: Медгиз. 1958. 600 сс.
  6. Zherdev A.V., Romanenko O.G., Dzantiev В.В. Interaction between antibodies and hapten-protein conjugates of different composition: theoretical predictions and experimental data. // J. Immunoassay. 1997. V. 18. N 1. P. 67−95.
  7. Danilova N.P. ELISA screening of monoclonal antibodies to haptens: influence of the chemical structure of hapten-protein conjugates. // J. Immunol. Methods. 1994. V. 173. N 1. P. 111−117.
  8. Handbook of non-medical applications of liposomes, V. IV From gene delivery and diagnostics to ecology (D.D. Lazic, Y. Barenholz, Eds.). CRC Press, Boca Raton. 1996.352 pp.
  9. Alving C.R. Liposomes as carriers of antigens and adjuvants. // J. Immunol. Methods. 1991. V. 140. N 1. P. 1−13.
  10. Bangham A.D., Standish M.M., Watkins J.C. Diffusion of univalent ions across the lamellae of swollen phospholipids. // J. Mol. Biol. 1965. V. 13. N 1. P. 238−252.
  11. Pecheur E.I., Sainte-Marie J., Bienven A., Hoekstra D. Peptides and membrane fusion: towards an understanding of the molecular mechanism of protein-induced fusion. // J. Membr. Biol. 1999. V. 167. N 1. P. 1−17.
  12. Khramtsov V.V., Panteleev M.V., Weiner L.M. ESR study of proton transport across phospholipid vesicle membranes. // Biochem. Biophys. Methods. 1989. V. 18. N 3. P. 237−246.
  13. Hope M.J., Bally M.B., Mayer L.D., Janoff A.S., Cullis P.R. Generation of multilamellar and unilamellar phospholipid vesicles. // Chem. Phys. Lipids. 1986. V. 40. N2−4. P. 89−107.
  14. New R.R.C. Liposome. A practical approach. Oxford University Press, Oxford. 1990. 301 pp. t
  15. MacDonald R.C., MacDonald R.I., Menco B.Ph.M., Takeshita K., Subbarao N.K., Hu L.-R. Small-volume extrusion apparatus for preparation of large, unilamellar vesicles. // Biochim. Biophys. Acta. 1991. V. 1061. N 2. P. 297−303.
  16. Huang C. Studies of phosphatidylcholine vesicles. Formation and physical characteristics. // Biochem. 1969. V. 8. N 1. P. 344−352.
  17. Szoka F., Papahadjopoulos D. Procedure for preparation of liposomes with large internal aqueous space and high capture by reverse-phase evaporation. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1978. V. 75. N 9. P. 4194−4198.
  18. Batzri S., Korn E.D. Single bilayer liposomes prepared without sonication. // Biochim. Biophys. Acta. 1973. V. 298. N 4. P. 1015−1019.
  19. Chapman C.J., Erdahl W.E., Taylor R.W., Pfeiffer D.R. Effects of solute concentration on the entrapment of solutes in phospholipid vesicles prepared by freeze-thaw extrusion. // Chem. Phys. Lipids. 1991. V. 60. N 2. P. 201−208.
  20. Gregoriadis G. Liposomes as adjuvants: antigen incorporation studies. // Vaccine. 1987. V.5.N2. P. 145−151.
  21. Rongen H.A.H., Bilt A., van Bennekom W.P. Liposomes and immunoassays. // J. Immunol. Methods. 1997. V. 204. N 2. P. 105−133.
  22. Ostrowsky N. Liposome size measurement by photon correlation spectroscopy. // Chem. Phys. Lipids. 1993. V. 64. N 1−3. P. 45−56.
  23. Martin A.N., Swarbrick J., Cammarata A. Physical Pharmacy: Physical Chemical Principles in the Pharmaceutical Sciences. Lea and Febiger, Philadelphia. 1983. 622 PP
  24. Ho R.J.Y., Rouse B.T., Huang L. Target-sensitive immunoliposomes preparation and characterization. // Biochem. 1986. V. 25. N 29. P. 5500−5506.
  25. Rosenqvist E., Vistnes A.I. Immune lysis of spin label loaded for detecting anti-cardiolipin- a new sensitive method for detection anti-cardiolipin antibodies in syphilis serology. // J. Immunol. Methods. 1977. V. 15. N 2. P. 147−155.
  26. Janoff A.S., Carpenter-Green S., Weiner A.L., Seibold J., Weissman G., Ostro M.J. Novel liposome composition for a rapid colorimetric test for systemic lupus erythematosus. // Clin. Chem. 1983. V. 29. N 9. P. 1587−1592.
  27. Toonen P.A.H.M., Crommelin D.J.A. Immunoglobulins as targeting agents for liposome encapsulated drugs. // Pharm. Weekbl. Sci. 1983. V. 5. N 6. P. 269−280.
  28. Connor J., Sullivan S., Huang L. Monoclonal antibodies and liposomes. V/ Pharm. Ther. 1985. V. 28. N 3. P. 341−365.
  29. Hermanson G.T. Bioconjugate Techniques. Academic Press, San Diego. 1996. 785 pp.
  30. Ishikawa E., Imagawa M., Hashida S., Yoshitaki S., Hamaguchi Y., Ueno T. Enzyme-labelling of antibodies and their fragments for enzyme immunoassay and immunohistochemical staining. // J. Immunoassay. 1983. V. 4. N 3. P. 209−327.
  31. Garcon N., Senior J., Gregoriadis G. Coupling of ligands to liposomes before entrapment of agents sensitive to coupling procedures. // Biochem. Soc. Trans. 1986. V. 14. P. 1038.
  32. C.B. Структурная лабильность биологических мембран и регуляторные процессы. Минск: Наука и техника. 1987. 240 сс.
  33. А.В., Дзантиев Б. Б. Взаимодействие цитокинов с клеточными рецепторами. // Биохимия. 1995. Т. 60. N 9. С. 1382−1395.
  34. Scatchard G. The attraction of proteins for small moleculesand ions. // Ann. N. Y. Acad. Sci. 1949. V. 51. P. 660−670.
  35. Hofstee B.H.J. On the evaluation of the constants Vm and Km in enzyme reactions. // Science. 1952. V. 116. N 3013. P. 329−331.
  36. С.Д., Гуревич К. Г. Биокинетика: Практический курс. М.: ФАИР-ПРЕСС. 1999. 720 сс.
  37. С.Г., Голубович В. П., Шендерович М. Д., Архем А. А. Введение в теорию рецепторов. // Минск: Наука и техника. 1986. 199 сс.
  38. Chalquest R.R. Calculation of antibody affinity in homogeneous and heterogeneous systems. // J. Clin. Microbiol. 1988. V. 22. N 12. P. 2561−2563.
  39. Munson P.P. LIGAND: a versatile computerized approach for characterization of ligand-binding systems. //Anal. Biochem. 1980. V. 107. N 1. P. 220−239.
  40. Herraez A. ELEASY: a program processing experimental enzymoimmunoassay data. //J. Immunol. Methods. 1993. V. 166. N 2. P. 297−298.
  41. Yuryev D.K. AFFINOGEN a program for affinity spectrum reconstruction. // J. Immunol. Methods. 1991. V. 139. N 2. P. 297.
  42. Glaser R.W. CBEIA: programs for simulation of ELISA experiments and affinity determination. // J. Immunol. Methods. 1993. V. 15. N 1. P. 141−142.
  43. Barkley M.D., Riggs A.D., Jobe A., Burgeois S. Interaction of effecting ligands with lac repressor and repressor-operator complex. // Biochem. 1975.V. 14. N 8. P. 17 001 712.
  44. Kim Y.T., Kalver S., Siskind G.W. A comparison of the Farr technique with equilibrium dialysis for measurement of antibody concentration and affinity. // J. Immunol. Methods. 1975. V. 6. N 4. P. 347−354.
  45. Aarden L.A., Lakmaker F., De Groat E.R. Immunology of DNA. IV Quantitative aspects of the Farr assay. // J. Immunol. Methods. 1976. V. 11. N 2. P. 153−163.
  46. Koch G., Oratore A. Statistical analysis of measurement errors of binding data in the Farr technique. // J. Immunol. Methods. 1978. V. 24. N 1−2. P. 63−73.
  47. Porstmann Т., Kiessig S.T. Enzyme immunoassay techniques. An overview. // J. Immunol. Methods. 1992. V. 150. N 1−2. P. 5−21.
  48. Bennett L.G., Glaudemans C.P. Contributions by ionic and steric features of ligands to their binding with phosphorylcholine-specific immunoglobulin IgA H-8 as determined by fluorescence spectroscopy. // Biochemistry. 1979. V. 18. N 15. P. 3337−3342.
  49. K.E., Schneider R.S., Ullman E.F. «Homogeneous» enzyme immunoassay. A new immunochemical technique. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1972. V. 47. N4. P. 846−851.
  50. Е.М. Гомогенный иммуноферментный анализ новое направление иммунохимии. // ЖВХО им. Д. И. Менделеева. Т. 26. N 4. С. 90−97.
  51. С.А. Иммунохимический анализ лекарств и органических соединений. // ЖВХО им. Д. И. Менделеева. 1989. Т. 19. N 1. С. 46−51.
  52. Quinn J.G., O’Kennedy R. Biosensor-based estimation of kinetic and equilibrium constants. // Anal. Biochem. 2001. V. 290. N 1. P. 36−46.
  53. В.Г., Берестовский Г. Н. Динамическая структура липидного бислоя. М: Наука. 1981. 296 сс.
  54. Trauble Н., Haynes D.H. The volume change in lipid bilayer lamellae at the crystalline-liquid crystalline phase transition. // Chem. Phys. Lipids. 1971. V. 7. N 4. P. 324−335.
  55. Hitchcock P.B., Mason R., Thomas K.M., Shipley G.G. Structural chemistry of 1,2-dilauroyl-DL-phosphatidylethanolamine: Molecular conformation and intermolecular packing of phospholipids. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1974. V. 71. N 8. P. 30 363 040.
  56. Levine Y.K., Wilkins M.H.F. Structure of oriented lipid bilayers. // Nature. 1971. V. 230. N11. P. 69−72.
  57. Petersen N.O., Chan S.I. More on the motional state of lipid bilayer membranes: Interpretation of order parameters obtained from nuclear magnetic resonance experiments. // Biochemistry. 1977. V. 16. N 12. P. 2657−2667.
  58. Feigenson G.W., Chan S.I. Nuclear magnetic relaxation behavior of lecithin multilayers. // J. Amer. Chem. Soc. 1974. V. 96. N 5. P. 1312−1319.
  59. Kornberg R.D., McConnell H.M. Inside-outside transitions of phospholipids in vesicle membranes. // Biochemistry. 1971. V. 10. N 7. P. 1111−1120.
  60. Devaux P., McConnell H.M. Lateral diffusion in spin labeled phosphatidylcholine multilayers. // J. Amer. Chem. Soc. 1972. V. 94. N 13. P. 4475−4481.
  61. Saffman P.G., Delbruck M. Brownian motion in biological membranes. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1975. V. 72. N 8. P. 3111−3113.
  62. Ю.А., Добрецов Г. Е. Флуоресцентные зонды в исследовании биологических мембран. М: Наука. 1980. 320 сс.
  63. А.Д. Адгезия жидкостей и смачивание. // М: Химия. 1974. 413 сс.
  64. Lee A.G. Lipid phase transitions and phase diagrams. I. Lipid phase transitions. // Biochim. Biophys. Acta. 1977. V. 472. N 2. P. 237−281.
  65. Barenholz Y., Suurkuusk J., Mountcastle D., Thompson Т.Е., Biltonen R.L. A calorimetric study of the thermotropic behavior of aqueous dispersions of natural and synthetic sphingomyelins. //Biochemistry. 1976. V. 15. N 11. P. 2441−2447.
  66. Phillips M.C. The physical state of phospholipidsand cholesterol in monolayers, bilayers and membranes. // In: Progress in surface and membrane science. Academic Press, New York. 1972. V. 5. P. 139.
  67. Chapman D., Urbina J., Keough K.M. Biomembrane phase transitions: Studies of lipidwater systems using differential scanning calorimetry. // J. Biol. Chem. 1974. V. 249. N8. P. 2512−2521.
  68. Lee B.S., Mabry S.A., Jonas A., Jonas J. High-pressure proton NMR study of lateral self-diffusion of phosphatidylcholines in sonicated unilamellar vesicles. // Chem. Phys. Lipids. 1995. V. 78. N 2. P. 103−117.
  69. Prieto M.J., Castanho M., Coutinho A., Ortiz A., Aranda F.J., Gomez-Fernandez J.C. Fluorescence study of a derivatized diacylglycerol incorporated in model membranes. // Chem. Phys. Lipids. 1994. V. 69. N 1. P. 75−85.
  70. Srivastava M., Petersen N.O. Diffusion of transferrin receptor clusters. // Biophys. Chem. 1998.V. 75. N 3. P. 201−211.
  71. Lissi E.A., Caceres T. Oxygen diffusion-concentration in erythrocyte plasma membranes studied by the fluorescence quenching of anionic and cationic pyrene derivatives. //J. Bioenerg. Biomembr. 1989. V. 21. N 3. P. 375−385.
  72. Fato R., Battino M., Parenti G., Casteli P., Lenaz G. Measurement of the lateral diffusion coefficients of ubiquinons in lipid vesicles by fluorescent quenching of 12-(9-anthroyl)stearate. //FEBS Letters. 1985. V. 179. N 2. P. 238−242.
  73. Cheng S., Thomas J.K., Kulpa C.F. Dynamics of pyrene fluorescence in Escherichia coli membrane vesicles. // Biochemistry. 1974. V. 13. N 6. P. 1135−1139.
  74. Somerharju P. Pyrene-labeled lipids as tools in membrane biophysics and cell biology. // Chem. Phys. Lipids. 2002. V. 116. N 1−2. P. 57−74.
  75. А.И., Кузнецов C.H., Фогель B.P., Лихтенштейн Г. И. Исследование микроструктуры биологических систем методом триплетных меток. // Мол. биол. 1979. Т. 13. N 1. С. 152−159.
  76. Jacobson К., Hou Y., Derzko Z., Wojcieszyn J., Organisciak D. Lipid lateral diffusion in the surface membrane of cells and in multibilayers formed from plasma membrane lipids. //Biochemistry. 1981. V. 20. N 18. P. 5268−5275.
  77. Ladha S., Mackie A.R., Clark D.C. Cheek cell membrane fluidity measured by fluorescence recovery after photobleaching and steady-state fluorescence anisotropy. // J. Membr. Biol. 1994. V. 142. N 2. P. 223−228.
  78. Vanderkooi J.M., Callis J.B., Chance B. Use of the fluorescent dye, Pyrene, to study the dynamic aspects of membrane structure. // Histochem. J. 1974. V. 6. P. 301−310.
  79. Dembo M., Glushko V., Aberlin M.E., Sonenberg M. A method for measuring membrane microviscosity using pyrene excimer formation. Application to human erythrocyte ghosts. // Biochim. Biophys. Acta. 1979. V. 552. N 2. P. 201−211.
  80. Vanderkooi J.M., Callis J.B. Pyrene. A probe of lateral diffusion in the hydrophobic region of membranes. // Biochemistry. 1974. V. 13. N 19. P. 4000−4006.
  81. Galla H.J., Sackmann E. Lateral diffusion in the hydrophobic region of membranes: use of pyrene excimers as optical probes. // Biochim. Biophys. Acta. 1974. V. 339. N l.P. 103−115.
  82. Van den Zegel M., Boens N., Schryver F.C. Fluorescence decay of 1-methylpyrene in small unilamellar L-a-dimyristoylphosphatidylcholine vesicles. // Biophys. Chem. 1984. V. 20. P. 333−345.
  83. Steward M.W. Introduction to methods used to study antibody-antigen reactions. // In: Handbook of Immunological Methods. (D.M. Weir, Ed.). Blackwell Scientific Publications, Oxford. 1981. P. 161−175.
  84. Van Regenmortel M.H., Azimzadeh A. Determination of antibody affinity. // J. Immunoassay. 2000. V. 21. N 2−3. P. 211−234.
  85. Mattes M.J. On the validity of functional affinity determination for antibodies binding to cell surface antigens or other polyvalent antigens. // Cancer Res. 1995. V. 55. P. 5733s-5735s.
  86. Ong G.L., Mattes M.J. Re-evaluation of the concept of functional affinity as applied to bivalent antibody binding to cell surface antigens. // Mol. Immunol. 1993. V. 30. N 16. P. 1455−1462.
  87. Orosz F., Ovadi J. A simple method for the determination of dissociation constants by displacement ELISA. // J. Immunol. Methods. 2002. V. 270. N 2. P. 155−162.
  88. Azimzadeh A., Pellequer J.L., Van Regenmortel M.H. Operational aspects of antibody affinity constants measured by liquid-phase and solid-phase assays. // J. Mol. Recognit. 1992. V. 5. N 1. P. 9−18.
  89. Hoylaerts M.F., Bollen A., De Broe M.E. The application of enzyme kinetics to the determination of dissociation constants for antigen-antibody interactions in solution. // J. Immunol. Methods. 1990. V. 126. N 2. P. 253−261.
  90. Azimzadeh A., Weiss E., Van Regenmortel M.H. Measurement of affinity of viral monoclonal antibodies using Fab'-peroxidase conjugate. Influence of antibody concentration on apparent affinity. // Mol. Immunol. 1992. V. 29. N 5. P. 601−608.
  91. LSnge K., Griffin G., Vo-Dinh, Gauglitz G. Characterization of antibodies against benzoa. pyrene with thermodynamic and kinetic constants. II Talanta. 2002. V. 56. P. 1153−1161.
  92. Schots A., Van der Leede B.J., De Jongh E., Egberts E. A method for the determination of antibody affinity using a direct ELISA. // J. Immunol. Methods. 1988. V. 109. N2. P. 225−233.
  93. Beatty J.D., Beatty B.G., Vlahos W.G. Measurement of monoclonal antibody affinity by non-competitive enzyme immunoassay. // J. Immunol. Methods. 1987. V. 100. N 1−2. P. 173−179.
  94. Li C.K. ELISA-based determination of immunological binding constants. // Mol. Immunol. 1985. V. 22. N 3. P. 321−327.
  95. Fazekas de St. Groth S. The quality of antibodies and cellular receptors. // In: Immunological methods. (I. Lefkovits, B. Pernis, Eds.). V. I. Academic Press, New York. 1978. P. 1−42.
  96. Bell G.I. Model for the binding of multivalent antigen to cells. // Nature. 1974. V. 248. N5447. P. 430−431.
  97. DeLisi C. Antigen antibody interactions. Springer-Verlag, Berlin. 1976. 142 pp.
  98. Shumaker V.N., Green G., Wilder R.L. A theory of bivalent antibody bivalent hapten interaction. // Immunochem. 1973. V. 10. P. 521−528.
  99. Theoretical immunology. (G.I. Bell, A.S. Perelson, G.H. Pimbley Jr., Eds.) Basel Dekker, New York. 1978. 646 pp.
  100. Bell G.I. Models for the specific adhesion of cells to cells. // Science. 1978. V. 200. N 4342. P. 618−627.
  101. Systems theory in immunology: Proceedings of the Working conference. (C. Bruni, G. Doria, G. Koch, R. Strom, Eds.) Rome, May, 1978. Springer-Verlag, Berlin. 273 pp.
  102. DeLisi C. The biophysics of ligand-receptor interactions. // Q. Rev. Biophys. 1980. V. 13. N2. P. 201−230.
  103. Dembo М., Goldstein В. A model of cell activation and desensitization by surface immunoglobin: the case of histamine release from human basophils. // Cell. 1980. V. 22. N 1. P. 59−67.
  104. Marchuk G.I. Mathematical models in immunology. Springer-Verlag, New York. 1983. 351 pp.
  105. Perelson A.S. Mathematical approaches in immunology. // In: Theory and Control of Dynamic Systems. (S.I. Andersson, A.E. Anderson, U. Ottoson, Eds.). World Scientific, Singapore. 1992. P. 200−230.
  106. Sulzer В., Perelson A.S. Immunons revisited: binding of multivalent antigens to В cells. // Mol. Immunol. 1997. V. 34. N 1. P. 63−74.
  107. Prikrylova D., Jilek M., Waniewski J. Mathematical modeling in immune response. CRC Press, Boca Raton. 1992. 212 pp.
  108. Karulin A.Yu., Dzantiev B.B. Polyvalent interaction of antibodies with bacterial cells. // Mol. Immunol. 1990. V. 27. N 10. P. 965−971.
  109. Erickson J., Goldstein В., Holowka D., Baird B. The effect of receptor density on the forward rate constant for binding of ligands to cell surface receptors. H Biophys. J. 1987. V. 52. N4. P. 657−662.
  110. Li P., Selvaraj P., Zhu C. Analysis of competition binding between soluble and membrane-bound ligands for cell surface receptors. // Biophys. J. 1999. V. 77. N 6. P. 3394−3406.
  111. Merrill S.J. Computational models in immunological methods: an historical review. // J. Immunol. Methods. 1998. V. 216. N 1−2. P. 69−92.
  112. Shiau L.D. Modeling the average molecular weights of antigen-antibody complexes by probability theory. // J. Immunol. Methods. 1995. V. 178. N 2. P. 267−275.
  113. Bell G. I, DeLisi C.P. Antigen binding to receptors on immunocompetent cells. I. Simple models and interpretation of experiments. // Cell. Immunol. 1974. V. 10. N 3. P. 415−431.
  114. Karush F. Affinity and the immune response. // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1970. V. 169. N l.P. 56−64.
  115. Macken C.A., Perelson A.S. Aggregation of cell surface receptors by multivalent ligands. Hi. Math. Biol. 1982. V. 14. N 3. P. 365−370.
  116. Hanson D.C., Schumaker V.N. A model for the formation and interconversion of protein A-immunoglobulin G soluble complexes. // J. Immunol. 1984. V. 132. N 3. P. 1397−1409.
  117. Dower S.K., DeLisi C., Titus J.A., Segal D.M. Mechanism of binding of multivalent immune complexes to Fc receptors. I. Equilibrium binding. // Biochemistry. 1981. V. 20. N 22. P. 6326−6334.
  118. Holland G.P., Steward M.W. The influence of epitope density on the estimation of the affinity of antibody for complex antigens. // J. Immunol. Methods. 1991. V. 138. N 2. P. 245−255.
  119. Mukkur Т.К. Thermodynamics of hapten-antibody interactions. // CRC Crit. Rev. Biochem. 1984. V. 16. N 2. P. 133−167.
  120. Sciutto E., Garat В., Ortega E., Larralde C. Antibody heterogeneity: theoretical and experimental evaluation of a simple procedure to describe differing affinities in hapten binding reactions. // Mol. Immunol. 1987. V. 24. N 6. P. 577−585.
  121. Rajkowski K.M., Herve F., Cittanova N. The interpretation of ligand displacement experiments: calculations for multisite acceptors. // Comput. Biomed. Res. 1987. V. 20. N 2. P. 324−332.
  122. Kaufman E.N., Jain R.K. Effect of bivalent interaction upon apparent antibody affinity: experimental confirmation of theory using fluorescence photobleaching and implications for antibody binding assays. // Cancer Res. 1992. V. 52. N 15. P. 41 574 167.
  123. Nieto A., Gaya A., Jansa M., Moreno C., Vives J. Direct measurement of antibody affinity distribution by hapten-inhibition enzyme immunoassay. // Mol. Immunol. 1984. V. 21. N 6. P. 537−543.
  124. Posner R.G., Wofsy С., Goldstein В. The kinetics of bivalent ligand-bivalent receptor aggregation: ring formation and the breakdown of the equivalent site approximation. // Math. Biosci. 1995. V. 126. N 2. P. 171−190.
  125. Senpuku H., Kato H., Todoroki M., Hanada N., Nisizawa T. Interaction of lysozyme with a surface protein antigen of Streptococcus mutants. // FEMS Microbiol. Lett. 1996. V. 139. N2−3. P. 195−201.
  126. Heldin C.H. Dimerization of cell surface receptors in signal transduction. // Cell. 1995. V. 80. N2. P. 213−223.
  127. Metzger H., Goldstein В., Kent U., Mao S.Y., Pribluda C., Pribluda V., Wofsy C., Yamashita T. Quantitative aspects of receptor aggregation. // Adv. Exp. Med. Biol. 1994. V. 365. P. 175−183.
  128. McKinnon D., Hodgkin P.D. A model of T cell-target interaction leading to lymphokine release. // Immunol. Cell Biol. 1987. V. 65. N 6. P. 443−451.
  129. Chakrabarti A., Matko J., Rahman N.A., Barisas B.G., Edidin M. Self-association of class I major histocompatibility complex molecules in liposome and cell surface membranes. // Biochemistry. 1992. V. 11. N 31. P. 7182−7189.
  130. Yang Т., Baryshnikova О., Mao H., Holden M.A., Cremer P. S. Investigations of bivalent antibody binding on fluid-supported phospholipid membranes: the effect of hapten density. // J. Amer. Chem. Soc. 2003. V. 125. P. 4779−4784.
  131. Hlavacek W.S., Perelson A.S., Sulzer В., Bold J., Paar J., Gorman W., Posner R.G. Quantifying aggregation of IgE-FcepsilonRI by multivalent antigen. // Biophys. J. 1999. V. 76. N5. P. 2421−2431.
  132. Hlavacek W.S., Posner R.G., Perelson A.S. Steric effects on multivalent ligand-receptor binding: exclusion of ligand sites by bound cell surface receptors. // Biophys. J. 1999. V. 76. N 6. P. 3031 -3043.
  133. Reynolds J.A. Interaction of divalent antibody with cell surface antigens. // Biochemistry. 1979.V. 18. N 2. P. 264−269.
  134. Crothers D.M., Metzger H. The influence of poly valency on the binding properties of antibodies. // Immunochemistry. 1972. V. 9. N 3. P. 341−357.
  135. Wickham T.J., Granados R.R., Wood H.A., Hammer D.A., Shuler M.L. General analysis of receptor-mediated viral attachment to cell surfaces. // Biophys. J. 1990. V. 58. N6. P. 1501−1516.
  136. Wickham T.J., Shuler M.L., Hammer D.A. A simple model to predict the effectiveness of molecules that block attachment of human rhinoviruses and other viruses. // Biotechnol. Prog. 1995. V. 11. N 2. P. 164−170.
  137. Dee K.U., Shuler M.L. Optimization of an assay for baculovirus titer and design of regimens for the synchronous infection of insect cells. // Biotechnol. Prog. 1997. V. 13. N 1. P. 14−24.
  138. Haywood A.M. Virus receptors: binding, adhesion strengthening, and changes in viral structure. //J. Virol. 1994. V. 68. N 1. P. 1−5.
  139. Haimovich J., Sela M. Inactivation of bacteriophage T4, of poly-D-alanyl bacteriophage and of penicilloyl bacteriophage by immunospecifically isolated IgM and IgG antibodies. // J. Immunol. 1969.V. 103. N 1. P. 45−55.
  140. Janes W.P. The circle effect. // Adv. Enzymol. 1975. V. 43. P. 219−410.
  141. Т., Бренкович С. Механизмы биоорганических реакций. Пер с англ. М: Мир. 1970.392 сс.
  142. DeLisi С., Perelson A. The kinetics of aggregation phenomena. I. Minimal models for patch formation of lymphocyte membranes. // J. Theor. Biol. 1976. V. 62. N 1. P. 159 210.
  143. Metzger H. Transmembrane signaling: the joy of aggregation. // J. Immunol. 1992. V. 149. N5. P. 1477−1487.
  144. Mason D.W., Williams A.F. The kinetics of antibody binding to membrane antigens in solution and at the cell surface. // Biochem. J. 1980. V. 187. N 1. P. 1−20.
  145. Goldstein В., Wofsy C. Why is it so hard to dissociate multivalent antigens from cell-surface antibodies? // Immunol. Today. 1996. V. 17. N 2. P. 77−80.
  146. MacGlashan D.W. Jr., Dembo M., Goldstein B. Test of a theory relating to the cross-linking of IgE antibody on the surface of human basophils. // Immunol. 1985. V. 135. N6. P. 4129−4134.
  147. Metzger H., Chen H., Goldstein В., Haleem-Smith H., Inman J.K., Peirce M., Torigoe C., Vonakis В., Wofsy C. A quantitative approach to signal transduction. // Immunol. Lett. 1999. V. 68. N l.P. 53−57.
  148. Metzger H., Eglite S., Haleem-Smith H., Reischl I., Torigoe C. Quantitative aspects of signal transduction by the receptor with high affinity for IgE. // Mol. Immunol. 2002. V. 38. N 16−18. P. 1207−1211.
  149. Perelson A.S. A model for the reversible binding of bivalent antigen to cells. // In: ' Physical chemical aspects of cell surface events in cellular regulation. (C. DeLisi, R.
  150. Blumenthal, Eds.). Elsevier, New York. 1979. P. 147−161.
  151. Dower S.K., Titus J.A., Segal D.M. The binding of multivalent ligands to cell surface receptors. // In: Cell surface dynamics. (A.S. Perelson, C. DeLisi, F.W. Weigel, Eds.). Marcell Dekker, New York. 1984. P. 277−329.
  152. Segal D.M., Hurwitz E. Binding of affinity cross-linked oligomers of IgG to cells bearing Fc receptors. // Immunol. 1977. V. 118. N 4. P. 1338−1347.
  153. Perelson A.S. Some mathematical models of receptor clustering by multivalent ligands. // In: Cell surface dynamics. (A.S. Perelson, C. DeLisi, F.W. Weigel, Eds.). Marcell Dekker, New York. 1987. P. 223−277.
  154. Theofilopoulos A.N., Dixon F.J. The biology and detection of immune complexes. // Adv. Immunol. 1979. V. 28. P. 89−220.
  155. Morgan E.L., Weigle W.O. Biological activities residing in the Fc region ofimmunoglobulin. //Adv. Immunol. 1987. V. 40. P. 61−134.
  156. Gestwicki J.E., Cairo C.W., Strong L.E., Oetjen K.A., Kiessling L.L. Influencing receptor-ligand binding mechanisms with multivalent ligand architecture. // Am. Chem. Soc. 2002. V. 124. N 50. P. 14 922−14 933.
  157. Silverstein S.C., Steinman R.M., Cohn Z.A. Endocytosis. // Annu. Rev. Biochem. 1977. V. 46. P. 669−722.
  158. Lovchik J.C., Hong R. Antibody-dependent cell-mediated cytolysis (ADCC): analyses and projections. // Prog. Allergy. 1977. V. 22. P. 1−44.
  159. Jones J.F., Plotz P.H., Segal D.M. Complement and cell-mediated lysis of haptenated erythrocytes sensitized with oligomers of rabbit IgG antibody. // Mol. Immunol. 1979. V. 16. N 11. P. 889−897.
  160. Wofsy C., Goldstein B. Interpretation of Scatchard plots for aggregating receptor systems. // Math. Biosci. 1992. V. 112. N 1. P. 115−154.
  161. Jelinek D.F., Lipsky P.E. Regulation of human В lymphocyte activation, proliferation, and differentiation. // Adv. Immunol. 1987. V. 40. P. 1−59.
  162. Vogelstein В., Dintzis R.Z., Dintzis H.M. Specific cellular stimulation in the primary immune response: a quantized model. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1982. V. 79. N 3. P. 395−399.
  163. Ishizaka Т., Hirata F., Ishizaka K., Axelrod J. Stimulation of phospholipid methylation, Ca2+ influx, and histamine release by bridging of IgE receptors on rat mast cells. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980.V. 77. N 4. P. 1903−1906.
  164. Meyer Т., Stryer L. Molecular model for receptor-stimulated calcium spiking. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V. 85. N 14. P. 5051−5055.
  165. Zhang F., Yang В., Odin J.A., Shen Z., Lin C.T., Unkeless J.C., Jacobson K., 1995. Lateral mobility of Fc gamma Rlla is reduced by protein kinase С activation. // FEBS Lett. 1995. V. 376. N 1−2. P. 77−80.
  166. Cambier J.C., Ransom J.T. Molecular mechanisms of transmembrane signaling in B-lymphocytes. // Annu. Rev. Immunol. 1987. V. 5. P. 175−199.
  167. Dembo M., Goldstein В. Theory of equilibrium binding of symmetric bivalent haptens to cell surface antibody: application to histamine release from basophils. // J. Immunol. 1978. V. 121. N 1. P. 345−353.
  168. Kim S.H., Wang W., Kim K.K. Dynamic and clustering model of bacterial chemotaxis receptors: structural basis for signaling and high sensitivity. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. N 18. P. 11 611−11 615.
  169. Varki A. Selectin ligands. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. N 16. P. 73 907 397.
  170. Dembo M., Goldshtein В., Sobotka A.K. Histamine release due to bivalent penicilloyl haptens: control by the number of cross-linked IgE antibodies on basophil plasma membrane. //J. Immunol. 1978. V. 121. P. 354−358.
  171. Gregoriadis G., Florence A.T. Liposomes in drug delivery. Clinical, diagnostic and ophthalmic potentional. // Drugs. 1993. V. 45. N 1. P. 15−28.
  172. Liposome Technology (G. Gregoriadis, Ed.). V. II. Incorporation of Drugs, Proteins and Genetic Matherials. CRC Press, Boca Raton. 1984. 231 pp.
  173. Smith J.G., Walzem R.L., German J.B. Liposomes as agents of DNA transfer. // Biochem. Biophys. Acta. 1993. V. 1154. N 3−4. P. 327−340.
  174. Gregoriadis G., Immunological adjuvants: a role for liposomes. // Immunol. Today. 1990. V. 11. N3.P. 89−97.
  175. Kulkarni V.S., Ross M., Brockway В., Wilmott J., Hayward J. Novel method of formulating skin care products with liposomes. // J. Cosmet. Sci. 2002. V. 53. N 5. P. 297−298.
  176. Weiner N., Lieb L., Niemiec S., Ramachandran C., Hu Z., Egbaria K. Liposomes: a novel topical delivery system for pharmaceutical and cosmetic applications. // J. Drug Target. 1994. V. 2. N 5. P. 405−410.
  177. Torchilin V.P. Polymeric contrast agents for medical imaging. // Curr. Pharm. Biotechnol. 2000. V. 1. N 2. P. 183−215.
  178. Krause W. Delivery of diagnostic agents in computed tomography. // Adv. Drug Deliv. Rev. 1999. V. 37. N 1−3. P. 159−173.
  179. Tilcock С. Delivery of contrast agents for magnetic resonance imaging, computed tomography, nuclear medicine and ultrasound. // Adv. Drug Deliv. Rev. 1999. V. 37. N 1−3. P. 33−51.
  180. Hage D.S. Immunoassays. // Anal. Chem. 1999. V. 71. N 12. P. 294R-304R.
  181. Singh A.K., Carbonell R.G. Liposomes in immunodiagnostics. // In: Handbook of non-medical applications of liposomes, V. IV From gene delivery and diagnostics to ecology (D.D. Lasic, Y. Barenholz, Eds.). CRC Press, Boca Raton. 1996. P. 209−228.
  182. Walde P., Ichikawa S. Enzymes inside lipid vesicles: preparation, reactivity and applications. // Biomol. Eng. 2001. V. 18. N 4. P. 143−177.
  183. Allen T.M. Calcein as a tool in liposome methodology. // In: Liposome Technology (G. Gregoriadis, Ed.). V. III. Targeted Drug Delivery and Biological Interaction. CRC Press, Boca Raton. 1984. P. 177−182.
  184. C.H., Ярков С. П., Храмов E.H., Злобин В. Н. Сульфородамин 101 -новый эффективный маркер в липосомальном иммуноанализе. // Вестник РАМН. 2002. № 10. С. 19−24.
  185. Ralston Е., Hjelmeland L.M., Klausner R.D., Weinstein J.N., Blumenthal R. Carboxyfluorescein as a probe for liposome-cell interactions effect of impurities, and purification of the dye. // Biochem. Biophys. Acta. 1981. V. 649. N. 1. P. 133−137.
  186. Singh A.K., Kilpatrick P.K., Carbonell R.G. Noncompetitive immunoassays using bifunctional unilamellar vesicles or liposomes. // Biotechnol. Prog. 1995. V. 11. N 3. P. 333−341.
  187. Kumada Y., Maehara M., Tomioka K., Katoh S. Liposome immunoblotting assay using a substrate-forming precipitate inside immunoliposomes. // Biotechnol. Bioeng. 2002. V. 80. N4. P. 414−418.
  188. Kim C.K., Lim S.J. Liposome immunoassay (LIA) with antigen-coupled liposomes containing alkaline phosphatase. // J. Immunol. Methods. 1993. V. 159. N 1−2. P. 101 106.
  189. Hsia J.C., Tan C.T. Membrane immunoassay: principle and applications of spin membrane immunoassay. // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1978. V. 308. P. 139−148.
  190. Edwards A.J., Durst R.A. Flow-injection liposome immunoanalysis (FILIA) using electrochemical detection. //Electroanal. 1995. V. 7. P. 838.
  191. Hwang K.J., Merriman J.E., Beaumier P.L., Luk K.S. Encapsulation, with high efficiency, of radioactive metal ions in liposomes. // Biochim. Biophys. Acta. 1982. V. 716. N. l.P. 101−109.
  192. Immunology. (I.M. Roitt, J. Brostoff, D.K. Male, Eds.) Mosby Inc., Philadelphia. 1993.480 pp.
  193. Kinsky S.C. Antibody-complement interaction with lipid model membranes. // Biochim. Biophys. Acta. 1972. V. 265. N 1. P. 1−23.
  194. Kinsky, S.C. Preparation of liposomes and a spectrophotometric assay for release of trapped glucose marker. Methods Enzymol. 1974. V. 32. P. 501−513.
  195. Schreier H., Valentino K., Heath B.P., Kung V.T. Prevention of nonspecific lysis in liposomal and erythrocyte immunoassay systems by small lipid vesicles and erythrocyte ghosts. // Life Sci. 1989. V. 45 N 20. P. 1919−1930.
  196. Yu B.S., Choi Y.K., Chung H.H. Development of immunoassay methods by use of liposomes. // Biotechnol. Appl. Biochem. 1987. V. 9. N 3. P. 209−216.
  197. Hosoda K., Yasuda T. Homogeneous immunoassay for alpha 2 plasmin inhibitor (alpha 2PI) and alpha 2PI-plasmin complex. Application of a sandwich liposomeimmune lysis assay (LILA) technique. // J. Immunol. Methods. 1989. V. 121. N 1. P. 121−128.
  198. Litchfield W.J., Freytag J.W., Adamich M. Highly sensitive immunoassays based on1 use of liposomes without complement. // Clin. Chem. 1984. V. 30. N 9. P. 1441−1445.
  199. Freytag J.W., Litchfield W.J. Liposome-mediated immunoassays for small haptensdigoxin) independent of complement. // J. Immunol. Methods. 1984. V. 70. N 2. P. 133−140.
  200. Lim S.J., Kim C.K. Homogeneous liposome immunoassay for insulin using phospholipase С from Clostridium perfringens. // Anal. Biochem. 1997. V. 247. N 1. P. 89−95.
  201. Ullman E.F., Tarnowski Т., Feigner P., Gibbons I. Use of liposome encapsulation in a combined single-liquid reagent for homogeneous enzyme immunoassay. // Clin. Chem. 1987. V. 33. N 9. P. 1579−1584.
  202. Babbitt В., Burtis L., Dentinger P., Constantinides P., Hillis L., McGirl В., Huang L. Contact-dependent, immunocomplex-mediated lysis of hapten-sensitized liposomes. //
  203. J Bioconj. Chem. 1993. V. 4. N 3. P. 199−205.
  204. Ho R.J.Y., Rouse В., Huang L. Destabilization of target-sensitive immunoliposomesby antigen binding a rapid assay for virus. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1986. V. 138. N2. P. 931−937.
  205. Ho R.J., Huang L. Interactions of antigen-sensitized liposomes with immobilized antibody: a homogeneous solid-phase immunoliposome assay. // J. Immunol. 1985. V. 134. N6. P. 4000−4035.
  206. Fry J.M., Lisak R.P., Manning M.C., Silberberg D.H. Serological techniques for detection of antibody to galactocerebroside. // J. Immunol. Methods. 1976. V. 11. N 2. P. 185−193.
  207. Plant A.L., Brizgys M.V., Locascio-Brown L., Durst R.A. Generic liposome reagent for immunoassays. // Anal. Biochem. 1989. V. 176. N 2. P. 420−426.
  208. Rongen H.A.H., Van Nierop Т., van der Horst H.M., Rombouts R., Van der Miede
  209. P.H., Bult A., Van Bennekom W.P. Biotinylated and streptavidinylated liposomes as labels in cytokine immunoassays. // Anal. Chim. Acta. 1995. V. 306. N 2−3. P. 333 341.
  210. Locascio-Brown L., Plant A.L., Chesler R., Kroll M., Ruddel M., Durst R.A. Liposome-based flow-injection immunoassay for determining theophylline in serum. // Clin. Chem. 1993. V. 39. N 3. P. 386−391.
  211. Locascio-Brown L., Plant A.L., Durst R.A. Behavior of liposomes in flow injection systems. //Anal. Chem. 1988. V. 60. P. 792−801.
  212. Locascio-Brown L., Plant A.L., Horvath V., Durst R.A. Liposome flow injection immunoassay: implications for sensitivity, dynamic range and antibody regeneration. // Anal. Chem. 1990. V. 62. N 23. P. 2587−2593.
  213. Siebert S.T.A., Reeves S.G., Riberts M.A., Durst R.A. Improved liposome immunomigration strip assay for alachlor determination. Anal. Chim. Acta. 1995. V. 311. P. 309−318.
  214. Jones M.A., Kilpatrick P.K., Carbonell R.G. Preparation and characterization of bifunctional unilamellar vesicles for enhanced immunosorbent assays. // Biotechnol. Prog. 1993. V. 9. N 3. P. 242−258.
  215. Axelsson В., Eriksson H., Borrebaeck C., Mattiasson В., Sjogren H.O. Liposome immune assay (LIA). Use of membrane antigens inserted into labeled lipid vesicles as targets in immune assays. // J. Immunol. Methods. 1981. V. 41. N 3. P. 351−363.
  216. Cunningham A.J. Introduction to Bioanalytical Sensors. Wiley-Interscience. 1998. 418 pp.
  217. Haga M., Itagaki H., Sugawara S., Okano T. Liposome immunosensor for theophylline. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1980. V. 95. N 1. P. 187−192.
  218. Shiba K., Watanabe Т., Umezawa Y., Fujiwara S., Momoi H. Liposome immunoelectrode. Chem. Lett. 1980. V. 2. P. 155−164.
  219. Dzantiev B.B., Zherdev A.V., Romanenko O.G., Sapegova L.A. Development and comparative study of different immunoenzyme techniques for pesticides detection. // Int. J. Environ. Anal. Chem. 1996. V. 65. N 1−4. P. 95−111.
  220. Habeeb A.F. Determination of free amino groups in proteins by trinitrobenzenesulfonic acid. // Anal. Biochem. 1966. V. 14. N 3. P. 328−336.
  221. Jaton J.-C., Brandt D.C., Vassali P. The isolation and characterization of immunoglobulins, antibodies and their constituent polypeptide chains. // In: Immunological Methods. (I. Lefkovits, B. Pernis, Eds.). Academic Press, New York. 1979. P. 42−67.
  222. Nakane P.K., Kawaoi A. Peroxidase-labelled antibody. A new method of conjugation. //J. Histochem. Cytochem. 1974. V. 22. N 12. P. 1084−1091.
  223. Witte P.L., Ber R. Production of ascites and rescue of hybridomas by intrasplenic inoculation. //Meth. Enzymol. 1983. V. 121. P. 381−385.
  224. Л.Д., Дятловицкая Э. В., Молотковский Ю. Г. Препаративная биохимия липидов. М: Наука. 1981. 256 сс.
  225. Barlett G. Phosphorus assay in column chromatography. // J. Biol. Chem. 1959. V. 234. N 3. P. 466−468.
  226. Ohsawa Т., Miura H., Harada K. Studies on the effect of water-soluble additives and on the encapsulation mechanism in liposome preparation by the freeze-thawing method. // Chem. Pharm. Bull. (Tokyo). 1985. V. 33. N 12. P. 5474−5483.
  227. Friguet В., Chaffotte A.F., Djavadi-Ohaniance L., Goldberg M.E. Measurements of the true affinity constant in solution of antigen-antibody complexes by enzyme-linked immunosorbent assay. // J. Immunol. Methods. 1985. V. 77. N 2. P. 305−319.
  228. Hardy F., Djavadi-Ohaniance L., Goldberg M.E. Measurement of antibody-antigen association rate constants in solution by a method based on the enzyme-linked immunosorbent assay. // J. Immunol. Methods. 1997. V. 200. N 1−2. P. 155−159.
  229. С.А., Стародуб Н. Ф. Определение констант скорости реакции антиген-антитело. Кинетические характеристики процесса взаимодействия растворимого и корпускулярного антигена со специфическими антителами. // Биохимия. Т. 53. N 6. С. 918−924.
  230. Е.Г., Самсонова Ж. В., Еремин С. А. Поляризационный флуороиммуноанализ пропазина в обращенных мицеллах аэрозоля ОТ в октане. // Биоорганическая химия. 1996. Т. 22. N 12. С. 931−937.
  231. Huang С., Mason J.T. Geometric packing constraints in egg phosphatidylcholine vesicles. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1978. V. 75. N 1. P. 308−310.
  232. C.H., Ярков С. П. Липосомальный иммуноанализ. // Иммунология. 1996. N2. С. 6−12.
  233. Frost S.J., Firth G.B., Chakraborty J. A novel colourimetric homogeneous liposomal immunoassay using sulforhodamine B. //J. Liposome Res. 1994. V. 4. P. 1159−1182.
  234. Boorsma D.M., Streefkerk J.G. Peroxidase-conjugate chromatography isolation of conjugates prepared with glutaraldehyde or periodate using polyacrylamide-agarose gel. // J. Histochem. Cytochem. 1976. V. 24. N 3. P. 481−486.
  235. Raman C.S., Jemmerson R., Nail B.T., Allen M.J. Diffusion-limited rates for monoclonal antibody binding to cytochrome c. // Biochemistry. 1992. V. 31. N 42. P. 10 370−10 379.
  236. С.А., Стародуб Н. Ф. Определение констант скорости реакции антиген-антитело. Теория. // Биохимия. Т. 53. N 5. С. 826−924.
  237. Г. Д., Ляхнович Г. В., Конев С. В. // Биофизика. 1978. Т. 23. N 4. С. 641−644.
  238. Г. В., Конев С. В. // Биофизика. 1980. Т. 25. N 6. С. 1092−1093.
  239. Rogers T.D. Local models of cell aggregation kinetics. // Bull. Math. Biol. 1977. V. 39. N 1. P. 23−42.
  240. Lee K.D., Kantor A.B., Nir S., Owicki J.C. Aggregation of hapten-bearing liposomes mediated by specific antibodies. // Biophys. J. 1993. V. 64. N 3. P. 905−918.
  241. Neelamegham S., Munn L.L., Zygourakis K. A model for the kinetics of homotypic cellular aggregation under static conditions. // Biophys. J. 1997. V. 72. N 1. P. 51−64.
  242. Vistnes A.I. Membrane immunoassay in serology. // In: Nonisotopic immunoassay. (T.T. Ngo, Ed.). Marcell Dekker, New York. 1988. P. 361−368.
  243. Richards R.L., Habbersett R.C., Scher I., Janoff A.S., Schieren H.P., Mayer L.D., Cullis P.R., Alving C.R. Influence of vesicle size on complement-dependent immune damage to liposomes. // Biochim. Biophys. Acta. 1986. V. 855. N 2. P. 223−230.
  244. Folch J., Lees M., Sloane Stanley G.H. A simple method for the isolation and purification of total lipids from animal tissues. // J. Biol. Chem. 1957. V. 226. N 1. P. 497−509.
  245. C.H., Ярков С. П., Рубцов И. В. Определение антител и соматического О-антигена сальмонелл группы В с помощью комплемент-зависимого лизиса липосом. // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. 1990. N 4. С. 84−88.
  246. С.П., Скопинская С. Н. Липосомальный иммуноанализ как метод обнаружения антигенов микроорганизмов и антител к ним. // Вестник РАМН. N 8. С. 39−43.
  247. Umeda М., Ishimori Y., Yoshikawa К., Takada М., Yasuda Т. Liposome immune lysis assay (LILA). Application of sandwich method to determine a serum protein component with antibody-bearing liposomes. // J. Immunol. Methods. 1986. V. 95. N l.P. 15−21.
  248. C.H., Ярков С. П., Храмов E.H. Создание и свойства бифункционального реагента на основе липосом, сенсибилизированных бактериальными антигенами. // Иммунология. 2001. N 3. С. 54−59.
  249. Niessner R., Knopp D. Immunoassays. // In: Handbook of Analytical Techniques (H. Guenzler, A. Williams, Eds.). Wiley-VCH, Weinheim. 2001. P. 160−172.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!