Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Роль оксидативного стресса в морфогенезе палеокортекса на этапах раннего постнатального онтогенеза человека

Диссертация: Роль оксидативного стресса в морфогенезе палеокортекса на этапах раннего постнатального онтогенеза человека
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Возрастное снижение числа гранулярных нейронов gyrus dentatus сопровождается нарастанием числа глиоцитов нейроэктодермального происхождения в период с момента рождения до 3-х лет, с последующим снижением числа астроцитов ниже значений новорожденных. Этот процесс сопровождается уменьшением количества олигодендроцитов ниже фетальных значений в период с 8 до 16 лет. Содержание микроглиоцитов… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. Оксидативный стресс и динамика морфофуикционального состояния центральной нервной системы (Обзор литературы)
    • 1. 1. Механизмы развития оксидативного стресса в нервной ткани
    • 1. 2. Активные формы кислорода как индукторы ковалентных модификаций липидов и белков нервной ткани
    • 1. 3. Роль оксидативного стресса в регуляции функционального состояния нервной ткани
    • 1. 4. Морфогенетическая роль МАО-Б зависимого оксидативного стресса в центральной нервной системе
  • Глава 2. Материал и методы исследования
    • 2. 1. Материал исследования
    • 2. 2. Методы исследования
  • Глава 3. Собственные исследования
    • 3. 1. Возрастная динамика оксидативного стресса в гиппокампе на этапах постнатального онтогенеза человека
      • 3. 1. 1. Возрастные изменения активности моноаминоксидазы-Б в гиппокампе на этапах раннего постнатального онтогенеза человека
      • 3. 1. 2. Возрастные изменения активности супероксиддисмутазы, каталазы и содержания ферментно-активного церулоплазмина в гиппокампе на этапах раннего постнатального онтогенеза человека
      • 3. 1. 3. Возрастная динамика устойчивости гиппокампа к оксидативному стрессу на этапах раннего постнатального онтогенеза человека
      • 3. 1. 4. Возрастные изменения содержания продуктов перекисного окисления липидов в гиппокампе на этапах раннего постнатального онтогенеза человека
      • 3. 1. 5. Возрастные изменения содержания продуктов окислительной модификации белков в гиппокампе на этапах раннего постнатального онтогенеза человека
    • 3. 2. Возрастная динамика клеточного состава гиппокампа на этапах раннего постнатального онтогенеза человека
      • 3. 2. 1. Возрастная динамика содержания нейронов в гиппокампе на этапах раннего постнатального онтогенеза человека
      • 3. 2. 2. Возрастная динамика содержания глиоцитов в гиппокампе на этапах раннего постнатального онтогенеза человека

Роль оксидативного стресса в морфогенезе палеокортекса на этапах раннего постнатального онтогенеза человека (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы.

Оксидативный стресс (ОС) играет важную роль в развитии возрастной инволюции центральной нервной системы (ЦНС) и нейродегенеративных заболеваний (Smith М.А. et al., 1997; Nunomura A. et al., 1999; Aksenov M.Y., 2001; Butterfield D.A., 2002; Mattson M.P. et al., 2002; Perry G. et al., 2002; Poon H.F. et al., 2002; Mariani E. et al., 2005; Favier A., 2006; Szeto H.H., 2006). Данный' процесс связан с повреждением клеток нейроэктодермального происхождения. Аналогичный механизм лежит и в основе нейродистрофических изменений при сахарном диабете, обуславливая развитие нейропатических осложнений этого чрезвычайно распространенного заболевания (Дедов И.И. и др., 2004; Гуревич К. Г., 2005; Волчегорский И. А., Местер Н. В., 2007; Местер Н. В., 2007; Biessels G.J. et al., 2002; Messsier С., 2005; Pasquier F. et al., 2006).

Структуры «древней коры» головного мозга человека играют важную роль в реализации когнитивных функций и нейроэндокринной регуляции (Боголепова И.Н., 1970; Отмахов Н. А., 1993; Буклина С. Б. и др., 1998; Арушанян Э. Б., 1999; Sloviter R.S. et al., 1996; Vizi E.S., Kiss J.P., 1998; Saitoh O. et al., 2001; Isaacson R.L., 2002; Bartesaghi R., 2004; Czapinski P. et al., 2005; Munoz M., Insausti R., 2005; Gogtay N. et al., 2006). Гиппокамп является объектом пристального внимания кардиологов, эндокринологов, неврологов и гериатров. Это связано с тем, что нейродегенеративное поражение данного отдела «древней коры» лежит в основе развития когнитивных и аффективных расстройств при артериальной гипертонии, сахарном диабете, болезни Альцгеймера и «нормального» старения человека (Peila R. et al., 2002; Schmidt R. et al., 2004; Vincent A.M. et al., 2004).

Высокая медико-социальная значимость проблемы патологии гиппокампа вызывает закономерный интерес к изучению механизмов повреждения палеокортекса. К числу центральных механизмов повреждения этой структуры мозга принято относить ОС. Данный процесс связан с развитием дисбаланса между продукцией свободно-радикальных форм кислорода и их обезвреживания (Болдырев А.А., 2001аГоликов А.П. и др., 2003; Rojkind М. et al., 2002; Liu R. et al., 2003; Ahmed R.G., 2005; Kulak W. et al., 2005).

Особую роль в индукции нейронального ОС играет моноаминооксидаза (МАО), которая является важнейшим ферментом нейромедиаторного обмена и играет ключевую роль в регуляции поведения и эмоций (Горкин В.З., 1981; Grimsby J. et al., 1991; Zhu Q.S. et al., 1992; Sablin S. O, Ramsay R.R., 1998). В настоящее время описаны две формы фермента: МАО-А и МАО-Б, отличающиеся друг от друга по субстратной специфичности и чувствительности к ингибиторам (Горкин В.З. и др., 1984; Каган В. Е. и др., 1984; Горошинская И. А., 1985; Медведев А. Е. и др., 1995; Кнолл Дж., 1997; Johnston J.P., 1968; Willoughby J. et al., 1988; Hashizume C. et al., 2003).

МАО-А предпочтительно дезаминирует серотонин, норадреналин (Горкин В.З., 1981). Специфическим ингибитором данной формы фермента являетсяхлоргилин, который в низких концентрациях оказывает избирательное, угнетающее действие на активность МАО-А. Другая форма ферментаМАО-Б обладает субстратной специфичностью в отношении (3-фенилэтиламина и бензиламина и специфически угнетается в присутствии низких концентраций депренила (Кнолл Дж., 1997). Биогенным субстратом МАО-Б в мозге человека является дофамин (Горкин В.З., 1981). Обе формы фермента по субстрат-независимому механизму продуцируют перекись водорода, роль которой в индукции ОС общеизвестна (Konradi С. et al., 1986). Важно добавить, что в условиях ОС активность МАО-А снижается, а МАО-Б нарастает.

Особая роль МАО-Б в развитии церебрального ОС связана с тем, что в головном мозге человека данная форма фермента является преобладающей и на ее долю приходится 80−90% всей МАО-активности мозга (Kalaria R.N. et al., 1988). Установлено, что в отличие от МАО-А, экспрессирующейся преимущественно в катехоламинэргических нейронах, МАО-Б обнаруживается в серотонинэргических нейронах и клетках астроглии (Евтушенко С.К. и др., 2002; Nakamura S. et al., 1990; Ekblom J. et al., 1993; Carlo P. et al., 1996; Vitalis T. et al., 2002).

В динамике старения человека церебральная активность МАО-Б непрерывно нарастает (Волчегорский И.А. и др., 2001, 2003; Wong W.K. et al., 2002), что сопровождается возрастным снижением устойчивости различных отделов головного мозга к ОС и накоплением в них продуктов липидной пероксидации (Волчегорский И.А. и др., 2005; Малиновская Н. В., 2002; Шемяков С. Е., 2003). Гистохимически этот процесс проявляется угнетением узловых дегидрогеназ тканевого дыхания (НАД-диафораза и СДГ), редукцией капиллярного русла, уменьшением числа нейроцитов и развитием заместительного глиоза. Необходимо добавить, что в стволовых структурах мозга, нейроны которых особо богаты МАО-Б, возрастная экскалация ОС проявляется наиболее ярко (Волчегорский И.А. и др., 2003; Шемяков С. Е., 2003).

Возрастное увеличение МАО-активности в ЦНС обусловлено поздним онтогенетическим нарастанием уровня глюкокортикоидов, которые индуцируют экспрессию в ЦНС МАО-Б, но не МАО-А (Kalaria R.N. et al., 1988; Carlo P. et al., 1996). Кроме того ОС, который развивается в процессе старения, также благоприятствует экспрессии МАО-Б за счет редокс-активации протеинкиназы С (Knapp L.T., Klann Е., 2002).

В литературе практически отсутствуют интегрированные данные о возрастной динамике активности МАО-Б, содержании маркеров ОС и сопутствующих изменениях клеточного состава гиппокампа и зубчатой извилины на этапах раннего постнатального онтогенеза человека. Вместе с тем этот вопрос является достаточно важным, так как известно, что умеренно выраженный ОС способствует нейрональной пластичности, регуляции высших интегративных функций ЦНС и мобилизации пластического потенциала клетки (Moldovan L., Moldovan N.I., 2004; Haynes R.L. et al., 2006; Forster E. et al., 2006; Hu D. et al., 2007). Получены данные о том, что умеренно выраженный ОС может играть существенную регуляторную роль в контроле морфогенеза структур «древней коры» у мышей (Li Y.-F. et al., 2004; Watson J.B. et al., 2006).

Вместе с тем чрезмерная активация свободно-радикального окисления сопровождается широким вовлечением палеокортикальных нейронов в процессы апоптоза, что ведет к снижению объема «древней коры» и сопутствует формированию когнитивных дисфункций (Lobnig В.М. et al., 2005). В связи с изложенным, вопрос о морфогенетической роли ОС в структурах «древней коры» на этапах раннего постнатального развития человека заслуживает отдельного изучения.

Цель исследования.

Установить возрастные закономерности динамики показателей оксидативного стресса в сопоставлении с характеристиками клеточного состава структур «древней коры» на этапах раннего постнатального онтогенеза человека.

Задачи исследования.

1. Изучить онтогенетическую динамику активности моноаминоксидазы-Б в гиппокампе и зубчатой извилине человека начиная с рождения и до 21 года.

2. Исследовать активность ферментов превентивной антиоксидантной защиты (Си, 2п-зависимой супероксиддисмутазы, каталазы и церулоплазмина) в структурах «древней коры» на этапах раннего постнатального развития человека.

3. Изучить возрастную динамику устойчивости различных отделов палеокортекса к оксидативному стрессу in vitro начиная с рождения и до 21 года.

4. Исследовать динамику содержания продуктов липидной пероксидации и окислительной модификации белков в структурах «древней коры» человека на этапах раннего постнатального онтогенеза человека.

5. Изучить динамику клеточного состава гиппокампа и зубчатой извилины на протяжении раннего постнатального развития человека.

6. Выявить взаимосвязь между изменениями биохимических показателей оксидативного стресса и клеточного состава палеокортекса на этапах раннего постнатального онтогенеза человека.

Научная новизна.

Впервые проведено комплексное биохимико-морфологическое исследование динамики возрастных изменений в гиппокампе и зубчатой извилине человека на протяжении периодов фетального развития, новорожденности, грудного и раннего возрастов, первого и второго периодов детства, подросткового и юношеского возрастов. Впервые установлена роль МАО-Б-зависимого ОС как фактора, контролирующего структурно-функциональное созревание структур «древней коры» на этапах фетального и раннего постнатального развития человека. Впервые продемонстрировано, что онтогенетическое увеличение активности МАО-Б и сопутствующее снижение активности катал азы в период с момента рождения до 3-х лет создает оптимальный метаболический фон для пролиферации и дифференцировки нейронов и глиоцитов нейроэктодермального происхождения в структурах лимбической системы. Дальнейшее нарастание МАО-активности с 3-х лет до 21 года сопровождается уменьшением содержания нейронов, астроцитов и олигодендроцитов практически во всех отделах гиппокампа и зубчатой извилине. Впервые продемонстрировано, что снижение активности Си, 2п-зависимой супероксиддисмутазы с компенсаторным нарастанием каталазной активности и содержания церулоплазмина в палеокортикальных отделах в первый период детства и до юношеского возраста обеспечивает онтогенетический прирост устойчивости к ОС. Впервые показаны особенности ранней онтогенетической динамики содержания продуктов ПОЛ и ОМБ в различных отделах гиппокампа и зубчатой извилине человека. Впервые проведено комплексное сопоставление возрастной динамики биохимических показателей ОС в структурах «древней коры» человека с характеристиками клеточного состава данной области головного мозга. Впервые обосновано положение о роли МАО-Б-зависимого ОС, как фактора регуляции возрастной динамики основных клеточных популяций структур «древней коры» на этапах раннего постнатального онтогенеза человека.

Практическая и теоретическая ценность работы.

Работа носит фундаментально-теоретический характер.

На основании комплексного биохимико-морфологического исследования вскрыты фундаментальные закономерности морфогенетической роли ОС в отделах гиппокампа и зубчатой извилине на этапах раннего постнатального онтогенеза человека.

Результаты проведенного биохимико-морфологического исследования дополняют и расширяют систему существующих представлений о роли ОС в регуляции и функции ЦНС и могут быть использованы в учебном процессе на кафедрах гистологии, анатомии, биохимии, физиологии и неврологии.

Выявленные взаимосвязи активности МАО-Б, процессов ПОЛ и ОМБ с морфологическими изменениями в структурах «древней коры» на этапах раннего постнатального онтогенеза человека могут быть использованы как теоретическая база для разработки новых подходов профилактики и терапии нейродегенеративных поражений ЦНС.

Результаты проведенного исследования существенно расширяют представления об окислительном метаболизме критических периодов развития структур «древней коры» головного мозга человека. Выявленные закономерности могут использоваться в разработке дифференцированных стратегий нейропротекций в зависимости от возраста ребенка, страдающего неврологической патологий.

Основные положения, выносимые на защиту.

1. Раннее постнатальное развитие человека сопровождается фазными изменениями устойчивости палеокортикальных структур к оксидативному стрессу. Данный параметр снижается в течении первых трех лет жизни в структурах гиппокампа, а в последующем нарастает вплоть до 21 года. В зубчатой извилине устойчивость к оксидативному стрессу достигает максимума к подростковому возрасту с последующим трехкратным снижением к юношескому периоду.

2. Раннее снижение устойчивости структур гиппокампа к оксидативному стрессу связано с возрастным увеличением активности МАО-Б и одновременным снижением активности Си^п-зависимой СОД. Компенсаторное нарастание активности каталазы и содержания ферментноактивного церулоплазмина обуславливает устойчивость структур «древней коры» к оксидативному стрессу в период старше 3-х лет.

3. Нарастание устойчивости гиппокампальных структур к оксидативному стрессу в период с 3 лет до 21 года сопровождается увеличением уровня содержания продуктов окислительной модификации белков с одновременным снижением уровня продуктов перекисного окисления липидов.

4. Транзиторное снижение устойчивости к оксидативному стрессу палеокортикальных структур в течении первых трех лет жизни человека сопровождается интенсивной пролиферацией и дифференцировкой нейронов и глиоцитов нейроэктодермального происхождения в структурах гиппокампа. На фоне максимальной устойчивости к оксидативному стрессу в период с 3 до 16 лет отмечается дальнейшее нарастание числа глиоцитов и одновременное уменьшение числа гиппокампальных нейронов.

Публикации.

По материалам диссертации опубликовано 7 научных работ.

Апробация работы.

Основные положения работы доложены, обсуждены и опубликованы на научно-практической конференции молодых ученых Челябинской государственной медицинской академии (Челябинск, 2005; 2006) — на конференции, посвященной 25-летию ЦНИЛ ЧелГМА (2006) — на научно-практической конференции молодых ученых и студентов с международным участием (Екатеринбург, 2006) — на третьей Всероссийской научно-практической конференции «Фундаментальные аспекты компенсаторно-приспособительных процессов» (Новосибирск, 2007) — на совместном совещании кафедр биохимии, фармакологии и анатомии человека в рамках расширенного заседания областного отделения Всероссийского научного общества АГ (Челябинск, 2007).

Объем и структура диссертации.

Диссертация изложена на 213 страницах, содержит 35 таблиц и 48 рисунковсостоит из введения, обзора литературы, описание использованных материалов и методов исследования, главу собственных исследований, обсуждение результатов, заключения и выводов.

Список литературы

включает 411 источников (110 отечественных и 301 зарубежных).

169 Выводы.

1. В течении первых 3-х лет постнатального развития в структурах гиппокампа человека отмечается нарастание активности МАО-Б с одновременным снижением активности Cu-Zn-зависимой СОД, каталазы и увеличением чувствительности к оксидативному стрессу. Этот процесс сопровождается пролиферацией и дифференцировкой нейронов и глиоцитов.

2. Несмотря на продолжающийся рост активности МАО-Б и снижение Cu-Zn-зависимой СОД активности в период с 3 лет до 21 года, устойчивость гиппокампа к нарастает. Это связано с непрерывным увеличением активности каталазы и содержания< ферментноактивного церулоплазмина в данном отделе лимбической системы.

3. Увеличение устойчивости структур гиппокампа к оксидативному стрессу в период с 3 до 16 лет сопровождается дальнейшим нарастанием количества глиоцитов вплоть до 16 лет. На этом фоне содержание нейронов среднего ~ отдела гиппокампа снижается относительно показателей раннего детства.

4. Постнатальнаяонтогенетическая динамика активностей МАО-Б и ферментов антиоксидантной защиты в зубчатой извилине идентична возрастным изменениям этих параметров в гиппокампе. На этом фоне устойчивость gyrus dentatus к оксидативному стрессу резко нарастает к подростковому периоду с последующим 3-кратным снижением к юношескому возрасту. Такая возрастная динамика устойчивости к оксидативному стрессу связана с онтогенетическим снижением числа дентатных нейронов, количество которых достигало минимума к 17−21 году.

5. Возрастное снижение числа гранулярных нейронов gyrus dentatus сопровождается нарастанием числа глиоцитов нейроэктодермального происхождения в период с момента рождения до 3-х лет, с последующим снижением числа астроцитов ниже значений новорожденных. Этот процесс сопровождается уменьшением количества олигодендроцитов ниже фетальных значений в период с 8 до 16 лет. Содержание микроглиоцитов в зубчатой извилине достигает максимума в период с 3 до 7 лет и снижается в последующие периоды детства, оставаясь выше пренатальных величин. 6. В возрастном диапазоне с 3 лет до 21 года нарастание устойчивости структур гиппокампа к оксидативному стрессу сопровождается снижением уровня гептан-растворимых продуктов перекисного окисления липидов и одновременным нарастанием содержания продуктов окислительной модификации белков.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , Г. Г. Медицинская морфометрия : руководство / Г. Г. Автандилов. — М.: Медицина, 1990. 384 с.
  2. , А.С. Моноаминоксидаза мозга при черепно-мозговой травме / А. С. Акопян, М. Ш. Промыслов // Вопр. мед. химии. 1984. — Т. 30, № 1. — С. 75−77.
  3. , В.Ф. Биофизика мембран / В. Ф. Антонов // Сорос, образоват. журн. 1996. — № 6. — С. 4−12.
  4. , Э.Б. Хронофармакология гиппокампа / Э. Б. Арушанян // Эксперим. и клинич. фармакология. 1999. — Т. 62, № 6. — С. 3−10.
  5. , А.И. Модификация белков активным кислородом и их распад / А. И. Арчаков, И. М. Мохосоев // Биохимия. 1989. — Т. 54, № 2. — С. 179 186.
  6. , Э.А. О множественности моноаминоксидаз: торможение г изопропилгидразидом Э, Ь-серина моноаминоксидазной активности митохондрий / Э. А. Бауманис, Т. А. Калниня, Т. А. Москвитина и др. // Биохимия. 1978. — Т. 43, № 8. — С. 1496−1502.
  7. , П.В. Морфометрическая характеристика непирамидных нейронов поля CAi гиппокампа мозга человека / П. В. Беличенко // Морфология. 1993. — Т. 104, № 1−2. — С. 33−40.
  8. , М.В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов / М. В. Биленко. -М.: Медицина, 1989. 367 с.
  9. , С.М. Глиальный индекс и густота расположения глиальных клеток в мозговом стволе человека / С. М. Блинков // Арх. анатомии, гистологии и эмбриологии. 1963. — № 7. — С. 42−47.
  10. , С.М. Мозг человека в цифрах и таблицах / С. М. Блинков, И. И. Глезер. — JI.: Медицина, 1964. 471 с.
  11. , И.Н. Строение и развитие гиппокампа человека в пренатальном онтогенезе / И. Н. Боголепова // Журн. невропатологии и психиатрии им. С. С. Корсакова. 1970. — № 6. — С. 857−863.
  12. , И.Н. Вариабельность строения поля 39 нижнетеменной области коры в левом и правом полушариях мозга взрослого человека / И. Н. Боголепова, Л. И. Малофеева // Морфология. 2003. — Т. 123, № 1. — С. 20−23.
  13. , Н.Н. Индивидуальная вариабельность цитоархитектоники речедвигательных и двигательных корковых полей мозга человека в процессе старения / Н. Н. Боголепов, И. Н. Боголепова, Д. И. Медведев и др. // Рос. морфол. ведомости. 1999.-№ 1−2.-С. 188−191.
  14. , А.А. Окислительный стресс и мозг / А. А. Болдырев // Сорос, образоват. журн. 2001а. — Т. 7, № 4. — С. 21−28.
  15. , А.А. Матриксная функция биологических мембран / А. А. Болдырев // Сорос, образоват. журн. 20 016. — Т. 7, № 7. — С. 2−8.
  16. , Б. Апоптотическая гибель клеток и оксид азота: механизмы активации и антагонистические сигнальные пути / Б. Брюне, К. Сандау, А. фон Кнетен // Биохимия. 1998. — Т. 63, № 7. — С. 966−975.
  17. , С.Б. Клинико-нейропсихологические аспекты артериовенозных мальформаций гиппокампа / С. Б. Буклина, Ю. М. Филатов, Ш. Ш. Элиава // Вопр. нейрохирургии им. Н. Н. Бурденко. 1998. — № 4. — С. 18−21.
  18. , Н.М. Гиппокампальное образование и формирование поведения в онтогенезе млекопитающих / Н. М. Вавилова, Н. И. Дмитриева, А. В. Панова // Журн. эволюцион. биохимии и физиологии. 1982. — Т. 18, № 4.-С. 410−418.
  19. , О.С. Гиппокамп и память / О. С. Виноградова. — М.: Наука, 1975.-333 с.
  20. , Ю.А. ПОЛ в биологических мембранах / Ю. А. Владимиров, А. И. Арчаков. -М.: Наука, 1972.-251 с.
  21. , Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах / Ю. В. Владимиров // Сорос, образоват. журн. 2000. — Т. 6, № 12. — С. 13−19.
  22. , И.А. Модифицированный метод спектрофотометрического определения активности моноаминоксидазы с бензилимином в качестве субстрата / И. А. Волчегорский, Н. А. Скобелева, Р. И. Лифшиц // Вопр. мед. химии. 1991. — Т. 37, № 1. — С. 86−89.
  23. , И.А. Изменения антиокислительной активности сыворотки крови при воспалительной патологии / И. А. Волчегорский, Е. И. Львовская, М. И. Глузмин и др. // Вопр. мед. химии. 1997. — Т. 43, № 4. — С. 233−238.
  24. , И.А. Экспериментальное моделирование и лабораторная оценка адаптивных реакций организма / И. А. Волчегорский, И. И. Долгушин, О. Л. Колесников и др. Челябинск: Изд-во ЧГПУ, 2000а. -167 с.
  25. , И.А. Изменение активности моноаминоксидазы тканей и устойчивости к острой гипоксии у крыс при стрессе / И. А. Волчегорский, О. Л. Колесников, В. Э. Цейликман и др. // Рос. физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 20 006. — Т. 86, № 3. — С. 343−348.
  26. , И.А. Содержание продуктов липопероксидации в сыворотке крови и ее антиокислительная активность как маркеры личностных черт человека / И. А. Волчегорский, А. Ю. Хребтова // Физиология человека. 2002. — Т. 28, № 5. — С. 137−139.
  27. , И.А. Возрастная динамика липопероксидации в различных отделах центральной нервной системы / И. А. Волчегорский, С. Е. Шемяков, И. Б. Телешева и др. // Физиология человека. 2005. — Т. 31, № 2. -С. 108−115.
  28. , И.А. Динамика морфологических признаков инволюции спинного мозга в процессе старения человека / И. А. Волчегорский, И. Б. Телешева, С. Е. Шемяков // Вестн. РГМУ. 2006. — Т. 52, № 5. — С. 68−72.
  29. , И.А. Влияние антиоксидантов группы 3-оксипиридина на депрессию у больных сахарным диабетом / И. А. Волчегорский, Н. В. Местер // Клинич. медицина. 2007. — Т. 85, № 2. — С. 40−45.
  30. , В.Б. Спектрофотометрическое определение1 содержания гидроперекисей липидов в плазме крови / В. Б. Гаврилов, М. И. Мишкорудная // Лаб. дело. 1983. — № 3. — С. 33−36.
  31. , Л.С. Гиппокамп / Л. С. Гамбарян, И. Н. Коваль // Успехи физиол. наук. -1972. -Т. 3, № 1.-С. 21−51.
  32. , Г. Г. Перекисное окисление липидов в тканях крыс разного возраста в норме и при голодании / Г. Г. Гацко, JI.M. Мажуль, Е. А. Позднякова // Бюл. эксперим. биологии и медицины. — 1982. — Т. 93, № 4. — С. 30−32.
  33. , А.П. Свободнорадикальное окисление и сердечно-сосудистая патология: коррекция антиоксидантами / А. П. Голиков, С. А. Бойцов, В. П. Михин и др. // Лечащий врач. 2003. — № 4. — С. 70−74.
  34. , В.З. Аминоксидазы и их значение в медицине / В. З. Горкин. — М.: Медицина, 1981. 336 с.
  35. , В.З. К вопросу о множественности моноаминоксидаз /В.З. Горкин, Т. А. Москвитина, Н. С. Камышанская // Вестн. АМН СССР. 1984. -№ 8. — С. 55−59.
  36. , И.А. Возможный механизм изменения каталитических свойств моноаминоксидазы мозга крыс / И. А. Горошинская // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 1985. -№ 6. — С. 672−674.
  37. , Т.Н. Нейрофизиологические механизмы памяти / Т. Н. Греченко. М.: Наука, 1979. — 163 с.
  38. , Л.И. Кинетика ингибирования митохондриальных моноаминоксидаз типов, А и Б печени крысы 1-(индолил-3) изопропилметилпропаргиламином / Л. И. Гриднева, И. Н. Доличева, В. З. Горкинидр. //Биохимия.- 1983.-Т. 48, № 7.- С. 1122−1127.
  39. , К.Г. Бенфотиамин в терапии диабетической нейропатии / К. Г. Гуревич // Фарматека. 2005. — № 3. — С. 45−47.
  40. , И.И. Синдром диабетической стопы. Клиника, диагностика, лечение и профилактика / И. И. Дедов, М. Б. Анциферов, Г. З. Галстян и др. -М.: Универсум Паблишинг, 1998. 138 с.
  41. , В.М. Четыре модели медицины / В. М. Дильман. Л.: Медицина, 1987.-288 с.
  42. , В.Т. Активация процессов перекисного окисления липидов в постреанимационном периоде / В. Т. Долгих, A.M. Кочетов, С. И. Еремеев и др. // Анестезиология и реаниматология. 1988. — № 1. — С. 24−29.
  43. , Е.Е. Активность и изоферментный спектр супероксиддисмутазы эритроцитов и плазмы крови человека / Е. Е. Дубинина, Л. А. Сальникова, Л. Ф. Елфимова // Лаб. дело. 1983. — № 10. — С. 30−33.
  44. , Е.Е. Окислительная модификация белков сыворотки крови человека, метод ее определения / Е. Е. Дубинина, С. О. Бурмистров, Д. А. Ходов и др. // Вопр. мед. химии. 1995. — Т. 41, № 1. — С. 24−26.
  45. , С.К. Ингибиторы моноаминоксидазы: перспективы использования в клинической практике / С. К. Евтушенко, И. С. Луцкий, В. Н. Ефименко и др. // Журн. невропатологии и психиатрии им. С. С. Корсакова. — 2002. Т. 102, № 8. — С. 53−60.
  46. , В.П. Цитоархитектоника гиппокампа человека и его количественные параметры у различных индивидуумов / В. П. Зворыкин // ' Журн. невропатологии и психиатрии им. С. С. Корсакова. 1984. — № 12. — С. 1789−1794.
  47. , В.Е. Перекисное окисление липидов в митохондриальных мембранах, индуцируемое ферментативным дезаминированием биогенных аминов / В. Е. Каган, А. В. Смирнов, В. М. Саввов и др. // Вопр. мед. химии. -1984.-Т. 30, № 1.- С. 112−118.
  48. , Н.С. Множественные формы моноаминоксидазы мозга человека / Н. С. Камышанская, Т. А. Москвитина // Вопр. мед. химии. 1981. -Т. 27, № 2.- С. 261−266.
  49. , А.И. Роль структур лимбического мозга в регуляции поведенческой деятельности в филогенезе позвоночных / А. И. Карамян, Т. Н. Соллертинская // Глубинные структуры мозга и поведение. Ереван: Изд-во АН Армянской ССР, 1985. — С. 32−58.
  50. , Л.Р. Электрическая активность гиппокампа и поведение / Л. Р. Квирквелия. Тбилиси: Мецниереба, 1984. — 130 с.
  51. , А.Н. Липиды, липопротеиды и атеросклероз / А. Н. Климов, H.F. Никульчева. СПб.: Питер, 1995. — 304 с.
  52. , Дж. История депренила первого селективного ингибитора моноаминоксидазы типа В / Дж. Кнолл // Вопр. мед. химии. — 1997. — Т. 43, Вып. 6. — С. 482−493.
  53. , И.Н. Септо-гиппокампальная система и организация поведения / И. Н. Коваль, Г. Т. Саркисов, Л. С. Гамбарян. Ереван: Изд-во АН Армянской ССР, 1986. — 127 с.
  54. , В.Г. Клиническая биохимия / В. Г. Колб, B.C. Камышников. -Минск: Беларусь, 1976. — 311 с.
  55. , М.В. Психогенно-соматогенные взаимоотношения при сахарном диабете / М. В. Коркина, Е. В. Елфимова // Журн. невропатологии и психиатрии им. С. С. Корсакова. 2004. — Т. 104, № 11. — С. 25−28.
  56. , М.А. Метод определения активности каталазы / М. А. Королюк, Л. И. Иванова, И. Г. Майорова и др. // Лаб. дело. 1988. — № 1. — С. 16−19.
  57. , В. А. Спектрофотометрическое определение диеновых коньюгатов / В. А. Костюк, А. И. Потапович, Е. Ф. Лунец // Вопр. мед. химии. 1984. — Т. 30, № 4. — С. 125−127.
  58. , В.З. Свободнорадикальные процессы при заболеваниях сердечно-сосудистой системы / В. З. Ланкин, А. К. Тихазе, Ю. Н. Беленков // Кардиология. 2000. — Т. 40, № 7. — С. 48−61.
  59. , В.З. Свободнорадикальные процессы в норме и при патологических состояниях : пособие для врачей / В. З. Ланкин, А. К. Тихазе, Ю. Н. Беленков. М., 2001. — 70 с.
  60. , В.В. Перекисное окисление липидов биомембран и его ферментативная регуляция при старении крыс / В. В. Лемешко, Ю. В. Никитченко, И. В. Свич и др. // Укр. биохим. журн. 1987. — Т. 59, № 2. — С. 50−57.
  61. , Е.И. Нарушение процессов липидной пероксидации при термической травме и патогенетическое обоснование лечения антиоксидантами из плазмы крови : автореф. дис.. д-ра мед. наук / Е. И. Львовская. М., 1998. — 44 с.
  62. , Н.В. Морфогистохимические характеристики системы «нейрон-глия-капилляр» и липидная пероксидация в базальных ядрах мозга человека при старении : автореф. дис.. канд. мед. наук / Н. В. Малиновская. -М., 2002.-23 с.
  63. , Р. Биохимия человека : пер. с англ.: в 2 т. / Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейс и др. М.: Мир, 1993. — Т. 1. — 413 с.
  64. , А.Е. Эндогенный ингибитор моноаминоксидазы, А (трибулин А) из мозга: очистка и идентификация структуры / А. Е. Медведев, Н. С. Камышанская, Д. Халкет // Биохимия. 1995. — Т. 60, № 5. — С. 659−667.
  65. , М.М. Активность моноаминоксидазы в мозге при иммобилизационном стрессе / М. М. Мелконян, Э. М. Микаелян, В. Г. Мхитарян // Журн. эксперим. и клинич. медицины. 1980. — Т. 20, № 5. — С. 465−468.
  66. , Е.Б. Окислительный стресс прооксиданты и антиоксиданты / Е. Б. Меныцикова, В. З. Ланкин, Н. К. Зенков и др. М.: Слово, 2006. — 553 с.
  67. , Г. А. Курс патологогистологической техники / Г. А. Меркулов. JI.: Медицина, 1969. — 424 с.
  68. , Н.В. Влияние производных 3-оксипиридина на когнитивные функции и аффективный статус больных сахарным диабетом : автореф. дис.. канд. мед. наук / Н. В. Местер. Челябинск, 2007. — 23 с.
  69. , Т.И. Биологические функции церулоплазмина и их дефицит при мутациях генов, регулирующих обмен меди и железа / Т. И. Мжельская // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 2000. — Т. 130, № 8. — С. 124−133.
  70. , JI.B. Влияние гипоксии на состояние мембран и перекисное окисление липидов в легких и крови крыс / JI.B. Могильницкая,
  71. B.Н. Прокофьев, Ф. Ан и др. // Вопр. мед. химии. 1993. — Т. 39, № 6. — С. 3436.
  72. , Т. А. Исследование изменений субстратной специфичности моноаминоксидазы митохондрий мозга / Т. А. Москвитина,-Н.С. Камышанская, Л. П. Каверина и др. // Вопр. мед. химии. 1977. — № 3.1. C. 352−358.
  73. , Т.А. Действие специфических ингибиторов на множественные формы моноаминоксидазы мозга быка / Т. А. Москвитина, Н. Е. Кучина, В. З. Горкин // Биохимия. 1983. — Т. 48, № 1. — С. 119−124.
  74. , Н.С. Система перекисного окисления липидов головного мозга крыс в условиях эмоционально-болевого стресса различной длительности / Н. С. Нилова, Л. Н. Полежаева // Вопр. мед. химии. 1993. — Т. 39, № 6.-С. 28−31.
  75. , С.Н. Развивающийся мозг: клеточные, молекулярные и генетические аспекты нейроэмбриологии / С.Н. Оленев- под ред. А. Г. Кнорре. Л.: Наука, 1978. -221 с.
  76. , Н.А. Нейрональная сеть гиппокампа: морфологический анализ / Н. А. Отмахов // Успехи физиол. наук. 1993. — Т. 24, № 4. — С. 79 101
  77. , M.JI. Лимбические механизмы переключения (гиппокамп и миндалина) / М. Л. Пигарева. М.: Наука, 1978. — 152 с.
  78. , В.Г. Экспериментальное обоснование применения в клинике ферментного препарата крови церулоплазмина / В. Г. Пинчук, Н. К. Бердинских, Ю. В. Волощенко // Вестн. АМН СССР. — 1985. — № 1. — С. 22−27.
  79. Плацер, 3. Процессы переокисления липидов при повреждении и ожирении печени / 3. Плацер, М. Видлакова, Л. Кужела // Чехосл. мед. обозрение. 1970.-Т. 16, № 1. — С. 30−41.
  80. , Г. Г. Ингибирование липидной пероксидации супероксиддисмутазой и церулоплазмином / Г. Г. Погосян, P.M. Налбандян // Биохимия. 1983. — Т. 48, № 7. — С. 1129−1134.
  81. , Л.В. Биосинтез церулоплазмина в различных органах крысы / Л. В. Пучкова, В. В. Денежкина, Е. Т. Захарова и др. // Биохимия. 1990. — Т. 55, № И.-С. 2095−2102.
  82. , Л.В. Биосинтез двух молекулярных форм церулоплазмина в печени крысы и их полярная секреция в кровоток и в желчь / Л. В. Пучкова, Т. Д. Алейникова, И. А. Вербина и др. // Биохимия. 1993. — Т. 58, № 12. — С. 1893−1901.
  83. , Е.Л. Защитное действие, оказываемое церулоплазмином человека на эритроциты при гепатоцеребральной дистрофии / Е. Л. Саенко, О. В. Скоробогатько, Т. И. Мжельская и др. // Биохимия. 1989. — Т. 54, № 10. -С. 1617−1622.
  84. , О.Л. Биологическая роль церулоплазмина и возможности его клинического применения / О. Л. Санина, Н. К. Бердинских // Вопр. мед. химии. 1986. — Т. 32, № 5. — С. 7−14.
  85. , А.Г. Гистологическая и микроскопическая техника / А. Г. Сапожников, А. Е. Доросевич. Смоленск: Изд-во САУ, 2000. — 476 с.
  86. , Д.С. Микроскопическая техника : руководство / Д. С. Саркисов, Ю. П. Перов. М.: Медицина, 1996. — 544 с.
  87. , А.В. Перекисное окисление липидов в раннем онтогенезе / А. В. Свиридов, Л. И. Колесникова, А. В Семенюк // Бюл. Сиб. отд-ния АМН СССР. 1991.-№ 1.-С. 44−47.
  88. , И.С. О возможном механизме избирательного торможения хлоргилином и депренилом активности митохондриальной моноаминоксидазы печени крыс / И. С. Северина // Биохимия. 1979. — Т. 44, № 2.-С. 195−205.
  89. , А.А. Стволовая нервная клетка мозга / А. А. Сосунов, Ю. А. Челышев // Успехи физиол. наук. 2002. — Т. 33, № 1. — С. 17−28.
  90. , И.Б. Возрастная динамика клеточного состава различных отделов спинного мозга человека / И. Б. Телешева // Морфол. ведомости. — 2005.-№ 3−4.-С. 100−102.
  91. , В.А. Активность нейронов гиппокампа и височной коры в процессе обучения / В. А. Туманян. Ереван: Изд-во АН Армянской ССР, 1988.- 188 с.
  92. , В.В. Старение мозга / В. В. Фролькис. Л.: Наука, 1991. — 277 с.
  93. Хэм, А. Гистология: пер. с англ.: в 5 т. / А. Хэм, Д. Кормак. — М.: Мир, 1983.-Т. 3.-292 с.
  94. , С.Н. О характере нарушения эмоциональной памяти после повреждения различных участков гиппокампа / С. Н. Цагарели // Журн. высшей нервной деятельности им. И. П. Павлова. 1973. — Т. 23, № 3. — С. 653−655.
  95. , Т.А. Особенности структурных преобразований лобной области коры большого мозга и коры мозжечка человека от рождения до 6 лет / Т. А. Цехмистренко // Морфология. 1993. — № 9/10. — С. 170.
  96. , С. Роль супероксиддисмутазы в окислительных процессах клетки и метод определения ее в биологических материалах / С. Чевари, И. Чаба, Й. Секей // Лаб. дело. 1985. — № 11. — С. 678−681.
  97. , Н.П. Общая характеристика источников образования свободных радикалов и антиоксидантных систем / Н. П. Чеснокова, Е. В. Понукалина, М. Н. Бизенкова // Успехи соврем, естествознания. 2006. — № 7. -С. 37−41.
  98. , Ю.А. Мембранная биология: от липидных бислоев до молекулярных машин / Ю. А. Чизмаджев // Сорос, образоват. журн. — 2000. -Т. 6, № 8. С. 12−17.
  99. , Н.П. Детские болезни / Н. П. Шабалов. СПб.: Питер, 2000. — 1080 с.
  100. , В.Н. О возможной роли нейроглии в деятельности нервной, системы / В. Н. Шелихов, В. В. Дергачев, А. Б. Полетаев и др. // Успехи физиол. наук. 1975. — Т. 6, № з. — С. 90−109.
  101. , С.Е. Динамика морфогистохимических показателей и перекисного окисления липидов в процессе старения коры полушарий большого мозга человека / С. Е. Шемяков, Е. В. Михайлова // Морфология. -2002.-Т. 121, № 1.-С. 31−33.
  102. , С.Е. Взаимосвязь морфогистохимических изменений с процессами липопероксидации в головном мозге человека при старении : автореф. дис.. д-ра мед. наук / С. Е. Шемяков. М, 2003. — 39 с.
  103. , В.Ф. Патология гиппокампа как один из возможных факторов в патогенезе некоторых деменций позднего возраста / В. Ф. Шеффер // Журн. невропатологии и психиатрии им. С. С. Корсакова. 1976. — № 7. — С. 10 321 036.
  104. Abu-Raya, S. Rasagiline, a monoamine oxidase-B inhibitor, protects NGF-differentiated PC 12 cells against oxygen-glucose deprivation / S. Abu-Raya, S.S. Jossan, M. Bergstrum // J. Neurosci. Res. 1999. — Vol. 58, № 3. — P. 456−463.
  105. Adams, J.M. Life-or-death decisions by the Bcl-2 protein family / J.M. Adams, S. Cory // Trends Biochem. 2001. — Vol. 26, № 1. — P. 61−66.
  106. Adibhatla, R.M. Phospholipase A2, hydroxy 1 radicals, and lipid peroxidation in transient cerebral ischemia / R.M. Adibhatla, J.F. Hatcher, R.J. Dempsey // Antioxid. Redox Signal. 2003. — Vol. 5, № 5. — P. 647−654.
  107. Agar, J. Relavance of oxidative injury in the pathogenesis of motor neuron diseases / J. Agar, H. Durham // Neurol. Neurosci. 2003. — Vol. 4, № 4. — P. 232 242.
  108. Agarwal, S. Aging and proteolysis of oxidized proteins / S. Agarwal, R.S. Sohal // Arch. Biochem. Biophys. 1994. — Vol. 309, № 1. — P. 24−28.
  109. Ahmed, R.G. Is There A Balanse Between Oxidative And Antioxidant Defense System During Devel Opment? / R.G. Ahmed // Med. J. Islamic World Acad. Sci.- 2005. -Vol. 15, № 2.-P. 55−63.
  110. Akaishi, T. Modulation of Voltage-Gated Ca2+ Current by 4-Hydroxynonenal in Dentate Granule Cells / T. Akaishi, K. Nakazawa, K. Sato et al. // Biol. Pharm. Bull. 2004. — Vol. 27, № 2. — P. 174−179.
  111. Aksenov, M.Y. Protein oxidation in the brain in Alzheimer’s disease / M.Y. Aksenov // J. Neurosci. -2001. Vol. 103, № 2. — P. 373−383.
  112. Amenta, F. Microanatomical changes in the frontal cortex of aged rats: effect of L-deprenyl treatment / F. Amenta, S. Bongrani, S. Cadel et al. // Brain Res. Bull. 1994a.-Vol. 34, № 2.-P. 125−131.
  113. Amenta, F. Neuroanatomy of aging brain. Influence of treatment with L-deprenyl / F. Amenta, S. Bongrani, S. Cadel et al. // Ann. N. Y. Acad. Sci. -19 946.-№ 717.-P. 33−44.
  114. Andrus, P.K. Protein oxidative damage in a transgenic mouse model of familial amyotrophic lateral sclerosis / P.K. Andrus, T J. Fleck, M.E. Gurney et al. // J. Neurochem. 1998. — Vol. 71, № 5. — P. 2041−2048.
  115. Anch, G.M. Alzheimer’s disease synergistic effects of glucose deficit, oxidative stress and advanced glycation endproducts / G.M. Anch, R. Schinzel, C. Loske et al. // J. Neural Transm. — 1998. — Vol. 105, № 4−5. — P. 439−461.
  116. Arnold, S.E. Human fetal hippocampal development: I. Cytoarchitecture, myeloarchitecture, and neuronal morphologic features / S.E. Arnold, J.Q. Trojanowski // J. Сотр. Neurol. 1996. — Vol. 367, № 2. — P. 274−292.
  117. Auerbach, J.M. Peroxide Modulation of Slow Onset Potentiation in Rat Hippocampus / J.M. Auerbach, M. Segal // J. Neurosci. 1997. — Vol. 17, № 22. -P. 8695−8701.
  118. Bach, A.W. cDNA cloning of human liver monoamine oxidase A and B: molecular basis of differences in enzymatic properties / A.W. Bach, N.C. Lan, D.L. Johnson et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. — Vol. 85, № 13. — P. 4934−4938.
  119. Back, S.A. Maturation-Dependent Vulnerability of Oligodendrocytes to Oxidative Stress-Induced Death Caused by Glutathione Depletion / S.A. Back, X. Gan, Y. Li et al. // J. Neurosci. 1998. — Vol. 18, № 16.-P. 6241−6253.
  120. Baek, B.S. Regional difference of ROS generation, lipid peroxidation, and antioxidant enzyme activity in rat brain and their dietary modulation / B.S. Baek, H.J. Kwon, K.H. Lee et al. // Arch. Pharm. Res. 1999. — Vol. 22, № 4. — P. 361 366.
  121. Balaban, R.S. Mitochondria, Oxidants, and Aging / R.S. Balaban, S. Nemoto, T. Finkel // Cell. 2005. — № 120. — P. 483−495.
  122. Balazs, L. Evidence of an oxidative challenge in the Alzheimer’s brain / L. Balazs, M. Leon // J. Neurochem. Res. 1994. — Vol. 19, № 9. — P. 1131−1137.
  123. Ballesteros, M. Bacterial senescence: protein oxidation in non-proliferating cells is dictated by the accuracy of the ribosomes / M. Ballesteros, A. Fredriksson, J. Henriksson et al. // EMBO J. 2001. — № 20. — P. 5280−5289.
  124. Barnes, N. The Copper-transporting ATPases, Menkes and Wilson Disease Proteins, Have Distinct Roles in Adult and Developing Cerebellum / N. Barnes, R. Tsivkovskii, N. Tsivkovskaia et al. // J. Biol. Chem. 2005. — Vol. 280, № 10. — P. 9640−9645.
  125. Bartesaghi, R. Effect of early isolation on the synaptic function in the dentate gyrus and field CA1 of the guinea pig / R. Bartesaghi // J. Neurosci. -2004. Vol. 14, № 4. — P. 482−498.
  126. Baud, O. Glutathione Peroxidase-Catalase Cooperativity Is Reguired for Resistance to Hydrogen Peroxide by Mature rat Oligodendrocytes / O. Baud, A.E. Greene, J. Li et al. // J. Neurosci. 2004. — Vol. 24, № 7. — P. 1531−1540.
  127. Bauman, H. The acute phase response / H. Bauman, J. Cauldie // Immunol. Today. 1994. — Vol. 15, № 2. — P. 74−80.
  128. Bayir, H. Oxidative stress in immature brain after traumatic brean injury / H. Bayir, P.M. Kochanek, V.E. Kagan // Dev. Neurosci. 2006. — Vol. 28, № 4−5. -P. 420−431.
  129. Biessels, G.J. Aging and diabetes: implication for brain function / G.J. Biessels, L.P. Heide, A. Kamal et al. // Eur. J. Pharmacol. 2002. — Vol. 441, № 1−2.-P. 1−14.
  130. Birks, J. Selegiline for Alzheimer’s disease / J. Birks, L. Flicker // Cochrane Database Syst. Rev. 2000. — Vol. 2. — P. 442.
  131. Birks, J. Selegiline for Alzheimer’s disease / J. Birks, L. Flicker // Cochrane Database Syst. Rev. 2003. — Vol. 1. — P. 442.
  132. , E.M. 4-hydroxynonenal, a lipid peroxidation product, impairs glutamate transport in cortical astrocytes / E.M. Blanc, J.N. Keller, S. Fernandez et al. // Glia. 1998. — Vol. 22, № 2. — P. 149−60.
  133. Bondolfi, L. Amyloid-Associated Neuron Loss and Gliogenesis in the Neocortex of Amyloid Precursor Protein Transgenic Mice / L. Bondolfi, M. Calhoun, F. Ermini et al. // J. Neurosci. 2002. — Vol. 22, № 2. — P. 515−522.
  134. Bothwell, M. Alzheimer’s Disease: Neurodevelopment Converges with Neurodegeneration / M. Bothwell, E. Giniger // Cell. 2000. — Vol. 102. — P. 271 273.
  135. Brenner, C. Mitochondria the Deatch Signal Intergrators / C. Brenner, G. Kroemer // Science. — 2000. — Vol. 289, № 5482. — P. 1150−1151.
  136. Bressler, J. Molecular mechanisms of lead neurotoxicity / J. Bressler, K.A. Kim, T. Chakraborti et al. // Neurochem. Res. 1999. — Vol. 24, № 4. — P. 795 600.
  137. Brunk, U.T. The mitochondrial-lysomal axis theory of aging. Accumulation of damaged mitochondria as a result of imperfect autophagocytosis / U.T. Brunk, A. Terman // Eur. J. Biochem. 2002. — № 269. — P. 1996−2002.
  138. Buonocore, G. Free radicals and brain damage in the newborn / G. Buonocore, S. Perrone, R. Bracci // J. Biol. Neonate. 2001. — № 79. — P. 180 186.
  139. Burd, G.D. Ultrastructural characterization of synaptic terminals formed on newiy generated neurons in a song control nucleus of the adult canary forebrain / G.D. Burd, F. Nottebohm // J. Сотр. Neurol. 1985. — Vol. 240. — P. 143−152.
  140. Butterfield, D.A. Amyloid AY-peptide (l-42)-induced Oxidative Stress and Neurotoxicity: Implications for Neurodegeneration in Alzheimer’s disease Brain / D.A. Butterfield//Free Radic. Res. 2002. — Vol. 36, № 12. — P. 1307−1313.
  141. Camandola, S. The Lipid Peroxidation Product 4-Hydroxy-2,3-Nonenal Increases AP-l-Binding Activity Through Caspase Activation in Neurons // S. Camandola, G. Polli, M.P. Mattson // J. Neurochem. 2000. — № 74. — P. 159−168.
  142. Cameron, H.A. Restoring production of hippocampal neurons in old age / H.A. Cameron, R.D.G. McKay // J. Nat. Neurosci. 1999. — № 2. — P. 894−897.
  143. Carlo, P. Monoamine oxidase В expression is selectively regulated by 1 dexamethasone in cultured rat astrocytes / P. Carlo, E. Violani, M. Del Rio et al. //
  144. Brain Res.- 1996. -Vol. 711, № 1−2.-P. 175−183.
  145. Chae, H.Z. Thioredoxin-dependent peroxide reductase from yest / H.Z. Chae, S.J. Chung, S.G. Rhee // J. Biol. Chem. 1994. — Vol. 269, № 44. — P. 27 670−27 678.
  146. Chavko, M. Regional lipid peroxidation and protein oxidation in rat brain after hyperbaric oxygen exposure / M. Chavko, A.L. Harabin // Free Radic. Biol. Med. 1996. — Vol. 20, № 7. — P. 973−978.
  147. Chen, M.T. Effects of acute manganese chloride exposure on lipid peroxidation and alteration of trace metals in rat brain / M.T. Chen, G.W. Cheng,
  148. C.C. Lin et al. //Biol. Trace Elem. Res. 2006. — Vol. 110, № 2. — P. 163−178.
  149. Chen, Q. Production of reactive oxygen species by mitochondria: central, role of complex III / Q. Chen, E.J. Vazguez, S. Moghaddas et al. // J. Biol. Chem. -2003. Vol. 278, № 38. — P. 36 027−36 031.
  150. Cohen, G. Parkinson disease: A new link between monoamine oxidase and mitochondrial electron flow / G. Cohen, R. Faroogui, N. Kesler // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. — № 94. — P. 4890−4894.
  151. Colbourne, F. Electron Microscopic Evidence against Apoptosis as the Mechanism of Neuronal Death in Global Ischemia / F. Colbourne, G.R. Sutherland, R.N. Auer // J. Neurosci. 1999. — Vol. 19, № 11. — P. 4200−4210.
  152. Cutler, R.G. Oxidative stress: Its potential relevance to human disease and longevity determinants / R.G. Cutler//ISSN. 1995. — Vol. 18,№ 3.-P. 91−96.
  153. Czapinski, P. Mechanisms of Action of Antiepileptic Drugs / P. Czapinski, B. Blaszczyk, S.J. Czuczwar // Curr. Top. Med. Chem. 2005. — № 5. — P. 3−14.
  154. Dalle-Donne, I. Protein carbonylation in human diseases / I. Dalle-Donne,
  155. Giustarini et al. // Mass. Spectrum Rev. 2005. — Vol. 24, № 1. — P. 55−99.r
  156. Dalle-Donne, I. Protein carbonylation, cellular dysfunction, and disease progression / I. Dalle-Donne, G. Aldini, M. Carini et al.// J. Cell. Mol. Med. -2006. Vol. 10, № 2. — P. 389−406.
  157. Davidson, C. Methamphetamine neurotoxicity: necrotic and apoptotic mechanisms and relevance to human abuse1 treatment / C. Davidson, A.J. Gow, Т.Н. Lee et al. //Brain. Res. Rev. 2001. — Vol. 36, № 1. — P. 1−22.
  158. Davies, K.J.A1. Oxidative stress, antioxidant defenses, and damage removal, repair, and replacement systems / K.J.A. Davies // IUBMB. 2000- - Vol- 50, № 4−5.-P. 279−289.
  159. Davies, K.J.A. Degradation of oxidized proteins by the 20S proteasome /' K.J.A. Davies //Biochimie. -2001. Vol. 83, № 3−4. -P. 301−310:
  160. Davies, M.J. Stable markers of oxidant damage to proteins and their-application in the study of human disease / M: J. Davies, S. Fu, H. Wang et al. //i'
  161. Free Radic. Biol. Med. 1999. — - Vol. 27, № 11−12.-P. 1151−1163−1.1169. Dawson, T.M. Molecular pathways of neurodegeneration in Parkinson’sIdisease / T.M. Dawson, V.L. Dawson // Science. 2003. — Vol. 302, № 5646. — P. f 819−822.
  162. Diekmann, S. The organotypic entorhinal-hippocampal complex sliceculture of adolescent rats. A model to study transcellular changes in a circuit5 particularly vulnerable in neurodegenerative disorders / S. Diekmann, R. Nitsch, i
  163. T.G. Ohm// J. Neural Transm. Suppl. 1994. — № 44. — P. 61−71.I
  164. Ding, Q. Proteasome inhibition- in oxidative stress neurotoxicity: implications for heat shock proteins / Q- Ding, J.N. Keller// J. Neurochem. 2001. fi-№ 77.-P. 1010−1017.
  165. Ding, Q. Role of the proteasome in protein oxidation and neural viability following low-level oxidative stress / Q. Ding, K. Reinacker, E. Dimayga et al. //
  166. S FEBS. 2003. — Vol. 546, № 2−3. — P. 228−232.
  167. Dmitrieva, N.I. Hippocampal dimensions, memory and learning during rat ontogenesis / N.I. Dmitrieva // Zh. Evol. Biokhim. Fiziol. 1976. — Vol. 12, № 3. -P. 250−255.
  168. Dmitriev, L.F. The involvement of lipid radical cycles and the adenine nucleotide translocator in neurodegenerative diseases / L.F. Dmitriev // J. Alzheimers Dis. 2007. -Vol. 11, № 2.-P. 183−190.
  169. Droge, W. Free Radicals in the Physiological Control of Cell Function / W. Droge // Physiol. Rev. 2002. — Vol. 82. — P. 47−95.
  170. Dukan, S. Protein oxidation in response to increased transcriptional or translational errors / S. Dukan, A. Farewell, M. Ballesteros et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. — Vol. 97, № 11.- P. 5746−5749.
  171. Durany, N. Investigations on oxidative stress and therapeutical implications in dementia / N. Durany, G.M. Anch, T. Michel et al. // Eur. Arch. Psychiatry Clin. Neurosci. 1999. — Vol. 249, № 9. — P. S68-S73.
  172. Eckenhoff, M.F. Nature and fate of proliferative cells in the hippocampal ¦ dentate gyrus during the life span of the rhesus monkey / M.F. Eckenhoff, P. Rakic // J. Neurosci. 1988. — № 8. — P. 2729−2747.
  173. Egan, C.G. Differentiation of hippocampal stem cells into functional neurons: evolving our understanding of monoamine oxidase-A inhibition / C.G. Egan // Br. J. Pharmacol. 2006. — Vol. 148. — P. 563−564.
  174. Eisch, A.J. Opiates inhibit neurogenesis in the adult rat hippocampus / A.J. Eisch, M. Barrot, C.A. Schad et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. — Vol. 97, № 13.-P. 7579−7584.
  175. Ekblom, J. Monoamine oxidase -B in astrocytes / J. Ekblom, S.S. Jossan, M. Bergstrom et al. // Glia. 1993. — Vol. 8, № 2. — P. 122−132.
  176. Encinas, J.M. Fluoxetine targets early progenitor cells in the adult brain / J.M. Encinas, A. Vaahtokari, G. Enikolopov // J. Neurosci. 2006. — Vol. 103, № 21.-P. 8233−8238.
  177. Eriksson, P. S. Neurogenesis in the adult human hippocampus / P. S. Eriksson, E. Perfilieva, T. Bjork-Eriksson et al. // J. Nat. Med. 1998. — Vol. 4. -P. 1313−1317.
  178. Espey, M.G. Activated human microglia produce the excitotoxin guinolinic acid / M.G. Espey, O.N. Chernyshev, J.F. Reinhard et al. // Clin. Neurosci. Neuropathol. 1997. — Vol. 8, № 2. — P. 431−434.
  179. Esterbauer, H. Chemistry and biochemistry of 4-hydroxynonenal, malonaldehyde and related aldehydes / HI Esterbauer, R.J. Schaur, H. Zollner // Free Radic. Biol. Med. 1991. -Vol. 11,№ l.-P. 81−128.
  180. Faroogui, A.A. Interactions between neural membrane glycerophospholipid and sphingolipid mediators: A recipe for neural cell survival or suicide / A.A. Faroogui, L.A. Horrocks, T. Faroogui // J. Neurosci. Res. 2007. — Vol. 85, № 9. -P. 1834−1850.
  181. Favier, A. Oxidative stress in human diseases / A. Favier // Ann. Pharm. Fr. 2006. — Vol. 64, № 6. — P. 390−396.
  182. Ferriero, D.M. Oxidant Mechanisms in Neonatal Hypoxia-Ischemia / D.M. Ferriero // Dev. Neurosci. 2001. — № 23. — P. 198−202.
  183. Floyd, R.A. Oxidative stress in brain aging. Implications for therapeutics of neurodegenerative diseases / R.A. Floyd, K. Hensley // Neurobiol. Aging. — 2002. -Vol. 23, № 5.-P. 795−807.
  184. Forero, D.A. Synaptic dysfunction and oxidative stress in Alzheimer’s disease: Emerging mechanisms / D.A. Forero, G. Casadesus, G. Perry et al. // J. Cell. Mol. Med. 2006. — Vol. 10, № 3. — P. 796−805.
  185. Forster, E. Laminating the hippocampus / E. Forster, S. Zhao, M. Frotscher // Nat. Rev. Neurosci. 2006. — Vol. 7, № 4. — P. 259−268.
  186. Fowler, J.S. Slow recovery of human brein MAO-B after L-deprenyl (Selegeline) withdrawal / J.S. Fowler, N.D. Volcow, J. Logan et al. // Synapse. -1994. Vol. 18, № 2. — P. 86−93.
  187. Fredriksson, A. Defense against Protein Carbonylation by DnaK/DnaJ and Proteases of the Heat Shock Regulon / A. Fredriksson, M. Ballesteros, S. Dukan et al. //J. Bacteriol. -2005. Vol. 187, № 12. — P. 4207−4213.
  188. Freedman, M. L-deprenyl in Alzheimer’s disease: cognitive and behavioral effects / M. Freedman, D. Rewilak, T. Xerri et al. // Neurology. 1998. — Vol. 50, № 3. — P. 660−668.
  189. Friguet, B. Protein Degradation by the Proteasome and its Implications in Aging / B. Friguet, A.-L. Bulteau, N. Chondrogianni et al. // Ann. N. Y. Acad. Sci. -2000.-Vol. 908.-P. 143−154.
  190. Fujii, J. Advances in our understanding of peroxiredoxin, a multifunctional, mammalian redox protein / J. Fujii, Y. Ikeda // Redox Rep. 2002. — Vol. 7, № 3. -P. 123−130.
  191. Gabbita, S.P. Increased nuclear DNA oxidation in the brain in Alzheimer’s disease / S.P. Gabbita, M.A. Lovell, W.R. Markesbery // J. Neurochem. 1998. -Vol. 71, № 5.-P. 2034−2040.
  192. Gaeta, A. Crucial role of metal ions in neurodegeneration / A. Gaeta, R.G. Hider//Br. J. Pharmacol.-2005.-Vol. 146, № 8. P. 1041−1059.
  193. Giap, B.T. The Hippocampus: Anatomy, Pathophysiology, and Regenerative Capacity / B.T. Giap, C.N. Jong, J.H. Ricker et al. // J. Head Trauma Rehabilitation. 2000. — Vol. 15, № 3. — P. 875−894.
  194. Gilgun-Sherki, Y. Antioxidant Therapy in Acute Central Nervous System Injury: Current State / Y. Gilgun-Sherki, Z. Rosenbaum, E. Melamed et al. // Pharmacol. Rev. 2002. — Vol. 54, № 2. — P. 271−284.
  195. Gogtay, N. Dynamic mapping of normal human hippocampal development / N. Goggtay, Т.Е. Nugent, D.H. Herman et al. // J. Neurosci. 2006. — Vol. 16, № 8.-P. 664−672.
  196. Goldschmidt-Clermont, P.J. Stress, superoxide, and signal transduction / P.J. Goldschmidt-Clermont, L. Moldovan // Gene Expr. 1999. — Vol. 7, № 4−6. — P. 255−260.
  197. Goodlett, C.R. Mechanism of alcohol-induced damage to the developing nervous system / C.R. Goodlett, K.H. Horn // Alcohol Res. Health. 2001. — Vol. 25, № 3.-P. 175−184.
  198. Gould, E. Regulation of neuronal brith, migration and death in the rat dentate gyrus / E. Gould, H.A. Cameron // Dev. Neurosci. — 1996. Vol. 18, № 1−2.-P. 22−35.
  199. Gould, E. Neurogenesis in the Dentate Gyrus of the Adult Tree Shrew Is Regulated by Psychosocial Stress and NMDA Receptor Activation / E. Gould, B.S. McEwen, P. Tanapat et al. // Soc. Neurosci. 1997. — Vol. 17, № 7. — P. 24 922 498.
  200. Gould, E. Proliferation of granule cell precursors in the dentate gyrus of adult monkeys is diminished by stress / E. Gould, P. Tanapat, B.S. McEwen et al. // Neurobiology. 1998. — Vol. 95, № 6. — P. 3168−3171.
  201. Gould, E. Stress and hippocampal neurogenesis / E. Gould, P. Tanapat // Biol. Psychiatry. 1999. — Vol. 46, № 11. — P. 1472−1479.
  202. Gould, E. Regulation of hippocampal neurogenesis in adulthood / E. Gould, P. Tanapat, T. Rydel et al. // Biol. Psychiatry. 2000. — Vol. 48, № 8. — P. 715 720.
  203. Grimsby, J. Tissue distribution of human monoamine oxidase A and В mRNA / J. Grimsby, R. Neve, K. Chen et al. // J. Neurochem. 1990. — Vol. 55, № 4.-P. 1166−1169.
  204. Grimsby, J. Human Monoamine Oxidase A and В Genes Exhibit Identical Exon-Intron Organization / J. Grimsby, K. Chen, L. Wang et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1991.-№ 88.-P. 3637−3641.
  205. Grune, T. Age-Related Changes in Protein Oxidation and Proteolysis in Mammalian Cells / T. Grune, R. Shringarpure, N. Sitte et al. // J. Gerontol. Series A: Biol. Sci. Med. Sci. 2001. -№ 56. — P. B459-B467.
  206. Grune, T. Selective degradation of oxidatively modified protein substrates by the proteasome / T. Grune, K. Merker, G. Sandig et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun.-2003.-Vol. 305, № 3.-P. 709−718.
  207. Guidi, S. Postnatal neurogenesis in the dentate gyrus of the guinea pig / S. Guidi, E. Ciani, S. Severi et al. // Neuroscience. 2004. — Vol. 15, № 3. — P. 285 301.
  208. Guyton, K.Z. Activation of mitogen-activated protein kinase by H2O2. Role in cell survival following oxidant injury / K.Z. Guyton, Y. Liu, M. Gorospe et al. // J. Biol. Chem. 1996. — Vol. 271, № 8. — P. 4138−4142.
  209. Gyulkhandanyan, A.V. Shift in the localization of sites of hydrogen peroxide production in brain mitochondria by mitochondrial stress / A.V. Gyukhandanyan, P. S. Pennefather // J. Neurochem. 2004. — № 90. — P. 405−421.
  210. Halliwell, B. Metal ions and oxygen radical reactions in human inflammatory joint disease / B. Halliwell, J.M. Gutteridge, D. Blake // Philos. Trans. R. Soc. Lond. Biol. 1985. — Vol. 311, № 1152. — P. 659−671.
  211. Halliwell, B. Reactive Oxygen Species and the Central Nervous System / B. Halliwell // J. Neurochem. 1992. — Vol. 59, № 5. — P. 1609−1623.
  212. Han, D. Mitochondrial respiratory chain-dependent generation of superoxide anion and its release into the intermembrane space / D. Han, E. Williams, E. Cadenas // J. Biochem. 2001. — Vol. 353, № 2. — P. 411−416.
  213. Han, D. Mitochondrial superoxide anion production and release into intermembrane space / D. Han, F. Antunes, F. Daneri et al. // Methods Enzymol. — 2002. № 349. — P. 271−280.
  214. Hashizume, C. Molecular Cloning of Canine Monoamine Oxidase Subtypes A (MAOA) and В (MAOB) cDNAs and Their Expression in the Brain / C. Hashizume, M. Suzuki, K. Masuda // J. Vet. Med. Sci. 2003. — Vol. 65, № 8. — P. 893−898.
  215. Haynes, R.L. Lipid peroxidation during human cerebral myelination / R.L. Haynes, R.D. Folkerth, L.I. Szweda et al. // J. Neuropathol. Exp. Neurol. 2006. -Vol. 65, № 9.-P. 894−904.
  216. Hellman, N.E. Ceruloplasmin metabolism and function / N.E. Hellman, J.D. Gitlin // Annu. Rev. Nutr. 2002. — № 22. — P. 439−458.
  217. Hellman, N.E. Biochemical analysis of a missense mutation in aceruloplasminemia / N.E. Hellman, S. Kono, H. Miyajima et al. // J. Biol. Chem. 2002. — Vol. 277, № 2. — P. 1375−1380.
  218. Herrero, A. Effect of aging on mitochondrial and nuclear DNA oxidative damage in the heart and brain throughout the life-span of the rat / A. Herrero, G. Barja // J. AGE. 2001. — Vol. 24, № 2. — P. 45−50.
  219. Honda, K. Oxidative stress and redox-active iron in Alzheimer’s disease / K. Honda, G. Casadesus, R.B. Petersen et al. // Ann. N. Y. Acad. Sci. 2004. — № 1012.-P. 179−182.
  220. Huang, Y. Effects of Cadmium on Structure and Enzymatic Activity of Cu, Zn-SOD and Oxidative Status in Neural Cells / Y. Huang, C. Shih, C. Huang // J. Cell. Biochem. -2006. -№ 98. P. 577−589.
  221. Hu, D. Hippocampal Long-term Potentiation, Memory, and Longevity in Mice that Overexpress Mitochondrial Superoxide Dismutase / D. Hu, P. Cao, E. Thiels et al. // Neurobiol. Learn Mem. 2007. — Vol. 87, № 3. — P. 372−384.
  222. Hussain, T. Effect of Cadmium Exposure on Lipids, Lipid Peroxidation and Metal Distribution in Rat Brain Regions / T. Hussain, M.M. Ali, S. V. Chandra // Industrial Health. 1985. — № 23. — P. 199−205.
  223. Isaacson, R.L. Unsolved Mysteries: The Hippocampus / R.L. Isaacson // Behav. Cognitive Neurosci. Rev. 2002. — Vol. 1, № 2. — P. 87−107.
  224. Ishii, T. Oxidative Modification of Proteasome: Identification of an Oxidation-Sensitive Subunit in 26 S Proteasome / T. Ishii, T. Sakurai, H. Usami et al. // Biochemistry. 2005. — Vol. 44, № 42. — P. 13 893−13 901.
  225. Jain, S.K. In vivo externalization of phosphatidylserine and phosphatidylethanolamine in the membrane bilayer and hypercoagulability by the lipid peroxidation of erythrocytes in rats / S.K. Jain // J. Clin. Invest. 1985. -Vol. 76, № 6.-P. 281−286.
  226. Jeong, S.Y. Glycosylphosphatidylinositol-anchored ceruloplasmin is reguired for iron efflux from cells in the central nervous system / S.Y. Jeong, S. David // J. Biol. Chem. 2003. — Vol. 278, № 29. — P. 27 144−27 148.
  227. Jha, N. Glutathione Depletion in PC 12 Results in Selective Inhibition of Mitochondrial Complex I Activity / N. Jha, O. Jurma, G. Lalli et al. // J. Biol. Chem. 2000. — Vol. 275, № 34. — P. 26 096−26 101.
  228. Johnston, J.P. Some observations upon a new inhibitor of monoaminein brein / J.P. Johnston//Biochem. Pharmac. 1968.-Vol. 17.-P. 1285−1297.
  229. Jones, S.P. Maturation of granule cell dendrites after mossy fiber arrival in hippocampal field CA3 / S.P. Jones, O. Rahimi, M.P. O’Boyle et al. // J. Neurosci. -2003.-Vol. 13, № 3.-P. 413−427.
  230. Kalaria, R.N. Monoamine oxidases of the human brain and liver / R.N. Kalaria, M.J. Mitchel, S.I. Harik // Brain. 1988. — № 111. — P. 1441−1451.
  231. Kaneko, K. Glial Fibrillary Acidic Protein is Greatly Modified by Oxidative Stress in Aceruloplasminemia Brain / K. Kaneko, A. Nakamura, K. Yoshida et al. // Free Radic. Res. 2002. — Vol. 36, № 3. — P. 303−306.
  232. Kaplan, M.S. Mitotic neuroblasts in the 9-day-old and 11-month-old rodent hippocampus / M.S. Kaplan, D.H. Bell // J. Neurosci. 1984. — № 4. — P. 14 291 441.
  233. Keleker, A. Bcl-2-family proteins: the role of the BH3 domain in apoptosis / A. Keleker, C.B. Thompson // Trends Cell. Biol. 1998: — Vol. 8, № 8. — P. 324 330.
  234. Keller, J.N. Decreased levels of proteasome activity and proteasome expression in aging spinal cord / J.N. Keller, F.F. Huang, W.R. Markesbery // J. Neurosci.-2000.-Vol. 98, № l.-P. 149−156.
  235. Kempermann, G. More hippocampal neurons in adult mice living in an enriched environment / G. Kempermann, H.G. Kuhn, F.H. Gage //Nature. 1997. -№ 386.-P. 493−495.
  236. Kempermann, G. Experience-Induced Neurogenesis in the Senescent Dentate Gyrus / G. Kempermann, H.G. Kuhn, F.H. Gage // J. Neurosci. 1998. -Vol. 18, № 9.-P. 3206−3212.
  237. Kermer, P. Neuronal Apoptosis in Neurodegenerative Diseases: From Basic Research to Clinical Application / P. Kermer, J. Liman, J.H. Weishaupt et al. // Neurodegenerative Dis. 2004. — № 1. — P. 9−19.
  238. Khazipov, R. Early Development of Neuronal Activity in the Primate Hippocampus In Utero / R. Khazipov, M. Esclapez, O. Caillard et al. // J. Neurosci.-2001.-Vol. 21, № 24.-P. 9770−9781.
  239. Klatt, P. Regulation of protein function by S-glutathiolation in response to oxidative and nitrosative stress / P. Klatt, S. Lamas // Eur. J. Biochem. 2000. — № 267. — P. 4928−4944.
  240. Klomp, L.W.J. Ceruloplasmin Gene Expression in the Murine Central Nervous System / L.W.J. Klomp, Z.S. Farhangrazi, L.L. Dugan et al. // J. Clin. Invest. 1996.-Vol. 98, № l.-P. 207−215.
  241. Knapp, L.T. Potentiation of Hippocampal Synaptic Transmission by Superoxide Reguires the Oxidative Activation of Protein Kinase С / L.T. Knapp,
  242. E. Klann // J. Neurosci. 2002. — Vol. 22, № 3. — P. 674−683.
  243. Kono, S. Molecular and pathological basis of aceruloplasminemia / S. Kono, H. Miyajima // Biol. Res. 2006. — Vol. 39, № 1. — P. 15−23.
  244. Konradi, C. Hydrogen peroxide enhances the activity of monoamine oxidase type-B but not of type-A: a plot study / C. Konradi, P. Riederer, M.B. Youdim // J. Neural Transm. Suppl. 1986. — № 22. — P. 61−73.
  245. Kroemer, G. Mitochondrial control of cell death / G. Kroemer, J.C. Reed // Nat. Med.-2000.-№ 6.-P. 513−519.
  246. Kuhlow, C.J. Astrocytic ceruloplasmin expression, which is induced by IL-1 beta and by traumatic brain injury, increases in the absence of the IL-1 type 1 receptor / C.J. Kuhlow, J.K. Krady, A. Basu et al. // Glia. 2003. — Vol. 44, № 1. -P. 76−84.
  247. Kuhn, H.G. Neurogenesis in the dentate gyrus of the adult rat: age-related decrease of neuronal progenitor proliferation / H.G. Kuhn, H. Dickinson-Anson,
  248. F.H. Gage// J. Neurosci. 1996. -№ 16. — P. 2027−2033.
  249. Kulak, W. Antioxidant enzymes and lipid peroxides in children with cerebral palsy / W. Kulak, W. Sobaniec, E. Solowei et al. // Life Sci. 2005. -Vol. 77, № 24. — P. 3031−3036.
  250. Kumar, M.J. Oxidative a-Ketoglutarate Dehydrogenase Inhibition via Subtle Elevations in Monoamine Oxidase В Levels Results in Loss of Spare Respiratory
  251. Capacity / MJ. Kumar, D.G. Nicholls, J.K. Andersen // J. Biol. Chem. 2003. -Vol. 278, № 21. — P. 46 432−46 439.
  252. Lai, K. Sonic hedgehog regulates adult neural progenitor proliferation in vitro and in vivo / K. Lai, B.K. Kasper, F.H. Gage et al. // Nat. Neurosci. — 2003. -№ 6.-P. 21−27.
  253. Lenaz, G. Role of mitochondria in oxidative stress and ageing / G. Lenaz // Biochim. Biophys. Acta. 1998. — Vol. 1366, № 1−2. — P. 53−67.
  254. Levine, R.L. Oxidative modification of glutamine synthetase. I. Inactivation is due to loss of one histidine residue / R.L. Levine // Biol. Chem. 1983. — Vol. 258, № 19.-P. 11 823−11 827.
  255. Levine, R.L. Oxidation of methionine in proteins: roles in antioxidant defense and cellular regulation / R.L. Levine, J. Moskovitz, E.R. Stadtman // IUBMB Life. 2000. — Vol. 50, № 4−5.-P. 301−307.
  256. Levine, R.L. Carbonyl modified proteins in cellular regulation, aging, and. disease / R.L. Levine // Free Radic. Biol. Med. 2002. — Vol. 32, № 9. — P. 790 796.
  257. Levitt, P. Immunocytochemical Demonstration of Monoamine Oxidase В in Brain Astrocytes and Serotonergic Neurons / P. Levitt, J.E. Pintar, X.O. Breakefield // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1982. — Vol. 79, № 20. — P. 63 856 389.
  258. Limoli, C.L. Cell-density-dependent regulation of neural precursor cell function / C.L. Limoli, R. Rola, E. Giedzinski et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -2004. -Vol. 101, № 45.-P. 16 052−16 057.
  259. Lin, M.T. Mitochondrial dysfunction and oxidative stress in neurodegenerative diseases / M.T. Lin, M.F. Beal // Nature. 2006. — № 443. — P. 787−795.
  260. Liu, J. Immobilization stress causes oxidative damage to lipid, protein, and DNA in the brain of rats / J. Liu, X. Wang, M.K. Shigenaga et al. // J. FASEB. -1996.-№ 10.-P. 1532−1538.
  261. Liu, R. Reversal of age-related learning deficitis and brain oxidative stress in mice with superoxide dismutase/catalase mimetics / R. Liu, I.Y. Liu, X. Bi et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003. — Vol. 100, № 14. — P. 8526−8531.
  262. Lobnig, B.M. Hippocampal volume and cognitive performance in longstanding Type 1 diabetic patients without macrovascular complications / B.M. Lobnig, O. Kromeke, C. Optenhostert-Porst et al. // Diabetes. 2005. — № 23. — P. 32−39.
  263. Loeb, L.A. The mitochondrial theory of aging and its relationship to reactive oxygen species damage and somatic mtDNA mutations / L.A. Loeb, D.C. Wallace, G.M. Martin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2005. — Vol. 102, № 52. -P. 1 876 918 770.
  264. Loeffler, M. The Mitochondrion in Cell Death Control: Certainties and Incognita / M. Loeffler, G. Kroemer // Exp. Cell. Res. 2000. — Vol. 256, № 1. -P. 19−26.
  265. Lu, T. Gene regulation and DNA damage in the ageing human brein / T. Lu, Y. Pan, S-Y. Kao et al. // Nature. 2004. — Vol. 429, № 24. — P. 883−891.
  266. , K. (-)-Deprenyl, a selective MAO-B inhibitor, with apoptotic and anti-apoptotic properties / K. Magyar, B. Szende // Neurotoxicology. 2004. — Vol. 25, № 1−2.-P. 233−242.
  267. Mahadik, S.P. Free radical pathology and antioxidant defense in schizophrenia: a review / S.P. Mahadik, S. Mukherjee // Schizophrenia Res. — 1996.-Vol. 19, № l.-P. 1−17.
  268. Malberg, J.E. Chronic Antidepressant Treatment Increases Neurogenesis in Adult Rat Hippocampus / J.E. Malberg, A.J. Eisch, E.J. Nestler et al. // J. Neurosci. 2000. — Vol. 20, № 24. — P. 9104−9110.
  269. Mariani, E. Oxidative stress in brain aging, neurodegenerative and vascular diseases: an overvier / E. Mariani, M.C. Polidori, A. Cherubini et al. // J. Chromatogr. В Analyt. Technol. Biomed. 2005. — Vol. 827, № 1. — P. 65−75.
  270. Marchetti, C. Molecular targets of lead in brain neurotoxicity / C. Marchetti // Neurotox. Res. 2003. — Vol. 5, № 3. — P. 221−236.
  271. Markakis, E.A. Adult-generated neurons in the dentate gyrus send axonal projections to field CA3 and are surrounded by synaptic vesicles / E.A. Markakis, F.H. Gage // J. Сотр. Neurol. 1999. — Vol. 406, № 4. — P. 449−460.
  272. Marlatt, M. Sources and mechanisms of cytoplasmic oxidative damage in Alzheimer’s disease / M. Marlatt, H. Lee, G. Perry et al. // Acta Neurobiol. Exp. -2004.-№ 64.-P. 81−87.
  273. Martin, L.J. Neuronal cell death in nervous system development, disease, and injury: Rev. / L.J. Martin // Int. J. Mol. Med. 2001. — Vol. 7, № 5. — P. 455 478.
  274. Martinez, S.E. Conseguences for brain ethanol and retinoid metabolism / S.E. Martinez, J. Vaglenova, J. Sabria et al. // Eur. J. Biochem. 2001. — № 268. -P.5045−5056.
  275. Mates, J.M. Antioxidant Enzymes and Human Diseases / J.M. Mates, C. Perez-Gomez, I. Nun // Clin. Biochem. 1999. — Vol. 32, № 8. — P. 595−603.
  276. Mattson, M.P. Apoptosis in neurodegenerative disorders / M.P. Mattson // Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. -2000. Vol. 1, № 2. — P. 120−129.
  277. Mattson, M.P. Modification of Brain Aging and Neurodegenerative Disorders by Genes, Diet, and Behavior / M.P. Mattson, S.L. Chan, W. Duan // Physiol. Rev. 2002. — Vol. 82, № 3. — P. 637−672.
  278. Mattila, P.M. Neuritic degeneration in the hippocampus and amygdale in Parkinson’s disease in relation to Alzheimer pathology / P.M. Mattila, J.O. Rinne, H. Helenius et al. // J. Acta Neuropathology. 1999. — Vol. 98, № 2. — P. 157 164.
  279. Mecocci, P. Oxidative damage to mitochondrial DNA is increased in Alzheimer’s disease / P. Mecocci, U. MacGarvey, M.F. Beal // Ann. Neurol. -1994. Vol. 36, № 5. — P. 747−751.
  280. Meneghini, R. Iron homeostasis and oxidative DNA damage / R. Meneghini, M.S. Benfato, C.R. Bertoncini et al. // J. Cancer. 1995. — Vol. 8, № 3. — P. 109 113.
  281. Messier, C. Impact of impaired glucose tolerance and type 2 diabetes on cognitive aging / C. Messier // Neurobiol. Aging. 2005. — Vol. 26, Suppl. 1. — P. 26−30.
  282. Mishra, O.P. Anti-oxidant enzymes in fetal guinea pig brain during development and the effect of maternal hypoxia / O.P. Mishra, M. Delivoria-Papadopoulos // Brain Res. 1988. — Vol. 470, № 2. — P. 173−179.
  283. Munch, G. Advanced glucation end products in neurodegeneration: more than early markers of oxidative stress? / G. Munch, M. Gerlach, J. Sian et al. // Ann. Neurol. 1998. — Vol. 44, № 1. — P. 85−88.
  284. Munoz, M. Cortical efferents of the entorhinal cortex and the adjacent parahippocampal region in the monkey / M. Munoz, R. Insausti // Eur. J. Neurosci. -2005.-Vol. 22,№ 6.-P. 1368.
  285. Muradian, K. The role apoptosis in aging and age-related disease: update / K. Muradian, D.O. Schachtschabel // Z. Gerontol. Geriatr. 2001. — Vol. 34, № 6. P. 441−446.
  286. Mustacich, D. Thioredoxin reductase / D. Mustacich, G. Powis // J. Biochem. 2000. — №> 346. — P. 1−8.
  287. Nakamura, S. Expression of monoamine oxidase В activite in astrocytes of senile plagues / S. Nakamura, T. Kawamata, I. Akiguchi et al. // Acta Neuropathologies 1990. — Vol. 80, № 4. — P. 419−425.
  288. Naoi, M. Anti-apoptotic function of propargylamine inhibitors of type-B monoamine oxidase / M. Naoi, W. Maruyama, M.B. Youdim et al. // Inflammopharmacology. 2003. -Vol. 11, № 2.-P. 175−181.
  289. Nicholls, D.G. Mitochondria and Neuronal Survival / D.G. Nicholls, S.L. Budd // Physiol. Rev. 2000. — Vol. 80, № 1. — P. 314−344.
  290. Nicotra, A. Monoamine oxidase expression during development and aging / A. Nicotra, F. Pierucci, H. Parvez et al. // J. Neurotoxicology. 2004. — Vol. 25, № 1−2.-P. 155−165.
  291. Niebroj-Dobosz, I. Oxidative damage to proteins in the spinal cord in amyotrophic lateral sclerosis (ALS) / I. Niebroj-Dobosz, D. Dziewulska, H. Kwiecinski // FoliaNeuropathol. 2004. — Vol. 42, № 3. — P. 151−156.
  292. Niguet, J. Hypoxic neuronal necrosis: Protein synthesis-independent activation of a cell death program / J. Niguet, R.A. Baldwin, S.G. Allen et al. // J. Neurosci. 2003. — Vol. 100, № 5. — P. 2825−2830.
  293. Nowakowska, E. Investigating Potential Anxiolytic, Antidepressant And Memory Enhancing Activity Of Deprenyl / E. Nowakowska, K. Kus, A. Chodera et al. // J. Physiol. Pharmacol. 2001. — Vol. 52, № 4. — P. 863−873.
  294. Nunomura, A. RNA Oxidation Is a Prominent Feature of Vulnerable Neurons in Alzheimer’s Disease / A. Nunomura, G. Perry, M.A. Pappolla et al. // J. Neurosci. 1999. — Vol. 19, № 6. — P. 1959−1964.
  295. Nystrom, T. Role of oxidative carbonylation in protein guality control and senescence / T. Nystrom // EMBO J. 2005. — Vol. 24. — P. 1311−1317.
  296. Oliver, C.N. Age-related changes in oxidized proteins / C.N. Oliver, B.W. Ahn, E.J. Moerman et al. // J. Biol. Chem. 1987. — Vol. 262, № 12. — P. 54 885 491.203 ,
  297. Ostrander, D.B. Decreased cardiolipin synthesis corresponds with cytochrome с release in palmitate-induced cardiomyocyte apoptosis / D.B. Ostrander, G.C. Sparagna, A.A. Amoscato et al. // J. Biol. Chem. 2001. — Vol. 276, № 41. — P. 38 061−38 067.
  298. Oury, T.D. Localization of extracellular superoxide dismutase in adult mouse brain / T.D. Oury, J.P. Card, E. Klann // Brain Res. 1999. — Vol. 850, № 1−2.-P. 96−103.
  299. Pasquier, F. Diabetes mellitus and dementia / F. Pasquier, A. Bonlagne, D. Levs et al. // Diabetes Metab. 2006. — Vol. 32, № 5. — P. 403−414.
  300. Patel, B.N. A novel glycosylphosphatidylinositol-anchored form of ceruloplasmin is expressed by mammalian astrocytes / B.N. Patel, S. David // J. Biol. Chem. 1997. — Vol. 272, № 32. — P. 20 185−90.
  301. Patel, B.N. Alternative RNA splicing generates a glycosylphosphatidylinositol-anchored form of ceruloplasmin in mammalian brain / B.N. Patel, R.J. Dunn, S. David // J. Biol. Chem. 2000. — Vol. 275, № 6. — P. 4305−4310.
  302. Patel, B.N. Ceruloplasmin Regulates iron Levels in the CNS and Prevents Free Radical Injury / B.N. Patel, R.J. Dunn, S.Y. Jeong et al. // J. Neurosci. 2002. — Vol. 22, № 15. — P. 6578−6586.
  303. Peila, R. Type 2 Diabetes, APOE Gene, and the Risk for Dementia and Related Pathologies / R. Peila, B.L. Rodriguez, L.J. Launer // Diabetes. 2002. -№ 51.-P. 1256−1262.
  304. Perry, G. Alzheimer Disease and Oxidative Stress / G. Perry, A.D. Cach, M.A. Smith // J. Biomed. Biotechnol. 2002. — Vol. 2, № 3. — P. 120−123.
  305. Petrosillo, G. Role of reactive oxygen species and cardiolipin in the release of cytochrome с from mitochondria / G. Petrosillo, F.M. Ruggiero, G. Paradies I I FASEB J. 2003. — № 17. — P. 2202−2208.
  306. Pollack, M. Apoptosis and aging: role of the mitochondria / M. Pollack, C. Leeuwenburgh // J. Gerontol. Series A: Biol. Sci. Med. Sci. 2001. — Vol. 56, № 11.-P. 475−482.
  307. Poon, H.F. Free Radicals: Key to Brain Aging and Heme Oxygenase as a Cellular Response to Oxidative Stress / H.F. Poon, V. Calabrese, G. Scapagnini et al. // J. Gerontol. Series A: Biol. Sci. Med. Sci. 2004. — № 59. — P. M478-M493.
  308. Portera-Cailliau, C. Excitotoxic neuronal death in the immature brain is an apoptosis-necrosis morphological continuum / C. Portera-Cailliau, D.L. Price, L.J. Martin // J. Сотр. Neurol. 1997. — Vol. 378, № 1. — P. 10−87.
  309. Ravagnan, L. Mitochondria, the killer organelles and their weapons / L. Ravagnan, T. Roumier, G. Kroemer // J. Cell. Physiology. 2002. — Vol. 192, № 2. — P. 131−137.
  310. Refsgaard, H.H.F. Modifications of proteins by polyunsaturated fatty acid peroxidation products / H.H.F. Refsgaard, L. Tsai, E.R. Stadtman // Biochemistry. -2000.-Vol. 97, № 2.-P. 611−616.
  311. Requena, J.R. Glutamic and aminoadipic semialdehydes are the main carbonyl products of metal-catalyzed oxidation of proteins / J.R. Reguena, C.C. Chao, R.L. Levine et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. — Vol. 98, № 1. — P. 69−74.
  312. Reznick, A.Z. Oxidative damage to proteins- spectrophotometric method for carbonyl assay / A.Z. Reznick, L. Parker // Methods Enzymol. 1994, № 233. — P. 357−363.
  313. Richter, С. Normal Oxidative Damage to Mitochondrial and nuclear DNA is Extensive / C. Richter, J.-W. Park, B.N. Ames // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1988. Vol. 85, № 17. — P. 6465−6467.
  314. Rietze, R. Mitotically active cells that generate neurons and astrocytes are present in multiple regions of the adult mouse hippocampus / R. Rietze, P. Poulin, S. Weiss // J. Сотр. Neurol. 2000. — Vol. 424, № 3. — P. 397−408.
  315. Ripps, M.E. Transgenic Mice Expressing an Altered Murine Superoxide Dismutase Gene Provide an Animal Model of Amyotrophic Lateral Sclerosis / M.E. Ripps, G.W. Huntley, P.R. Hof et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. -№ 92.-P. 689−693.
  316. Rivett, A.J. Metal-catalyzed oxidation of Escherichia coli glutamine synthetase: correlation of structural and functional changes / A.J. Rivett, R.L. Levine // Arch. Biochem. Biophys. 1990. — Vol. 278, № 1. — P. 26−34.
  317. Rojkind, M. Role of hydrogen peroxide and oxidative stress in healing responses / M. Rojkind, J.-A. DomAnguez-Rosales, N. Nieto et al. // ISSN. 2002. -Vol. 59,№ 11.-P. 1872−1891.
  318. Rosenberger, T.A. Brain lipid metabolism in the cPLA2 knockout mouse / T.A. Rosenberger, N. E. Villacreses, M. A. Contreras et al. // J. Lipid Res. 2003. -Vol. 44.-P. 109−117.
  319. Roy, N.S. In vitro neurogenesis by progenitor cells isolated from the adult human hippocampus / N.S. Roy, S. Wang, L. Jiang et al. // J. Nat. Med. 2000. -№ 6.-P. 271−277.
  320. Ryzhavskii, B.Ya. Effect of Emotional Stress in Pregnant Rats on Brain Development of Their Progeny / B.Ya. Ryzhavskii, T.V. Sokolova, Yu.I. Fel’dsherov et al. // Bull. Exp. Biol. Med. 2001. — Vol. 132, № 2. — P. 737−740.
  321. Russell, J.W. High glucose-induced oxidative stress and mitochondrial dysfunction in neurons / J.W. Russell, D. Golovoy, A.M. Vincent et al. // J. FASEB. 2002. — № 16.-P. 1738−1748.
  322. Sabbatini, M. The hippocampus in spontaneously hypertensive rats: an animal model of vascular dementia? / M. Sabbatini, A. Catalani, C. Consoli et al. // Mech. Ageing. Dev. 2002. — Vol. 123, № 5. — P. 547−559.
  323. Saitoh, O. Development of the hippocampal formation from 2 to 42 years / O. Saitoh, C.M. Karns, E. Courchesne // Brain. 2001. — Vol. 124, № 7. — P. 1317−1324.
  324. Sablin, S.O. Monoamine Oxidase Contains a Redox-active Disulfide / S.O. Sablin, R.R. Ramsay // J. Biol. Chem. 1998. — Vol. 273, № 23. — P. 1 407 414 076.
  325. Samson, F.E. The aging brain, metals and oxygen free radicals / F.E. Samson, S.R. Nelson // Cell. Mol. Biol. 2000. — Vol. 46, № 4. — P. 699−707.
  326. Sano, M. A controlled trial of selegiline, alpha-tocopherol, or both as treatment for Alzheimer’s disease. The Alzheimer’s Disease Cooperative Study / M. Sano, C. Ernesto, R.G. Thomas et al. // N. Engl. J. Med. 1997. — Vol. 336, № 17.-P. 1216−1222.
  327. Sayre, L.M. Redox metals and neurodegenerative diseases / L.M. Sayre, G. Perry, M.A. Smith // Curr. Opin. Chem. Biol. 1999. — Vol. 3, № 2. — P. 220−225.
  328. Sayre, L.M. The role of metals in neurodegenerative diseases / L.M. Sayre, G. Perry, C.N. Atwood et al. // Cell. Mol. Biol. 2000. — Vol. 46, № 4. — P. 731 741.
  329. Sayre, L.M. Metal ions and oxidative protein modification in neurological disease / L.M. Sayre, P.I. Moreira, M.A. Smith et al. // Ann. 1st. Super. Sanita. -2005.-Vol. 41, № 2.-P. 143−164.
  330. Sastry, P. S. Apoptosis and the Nervous System / P. S. Sastry, K.S. Rao // J. Neurochem. 2000. — Vol. 74, № 1. — P. 1−20.
  331. Seri, B. Astrocytes Give Rise to New Neurons in the Adult Mammalian Hippocampus / B. Seri, J.M. Garcia-Verdugo, B.C. McEven et al. // J. Neurosci. -2001.-Vol. 21, № 18.-P. 7153−7160.
  332. Sevanian, A. Phospholipase A2 dependent release of fatty acids from peroxidized membranes / A. Sevanian, E. Kim // J. Free Radic. Biol. Med. — 1985. -Vol. 1, № 4. — P. 263−271.
  333. Shacter, E. Quantification and significance of protein oxidation in biological samples 1 / E. Shacter // Drug Metab. Rev. 2000. — Vol. 32, № 3−4. — P. 307−326.
  334. Shihabuddin, L.S. Adult Spinal Cord Stem Cells Generate Neurons after Transplantation in the Adult Dentate Gyrus / L.S. Shihabuddin, P.J. Horner, J. Ray et al. // J. Neurosci. 2000. — Vol. 20, № 23. — P. 8727−8735.
  335. Schenk, H. Distinct effect of thioredoxin and antioxidants on the activation of transcription factors NF-kappa В and AP-1 / H. Schenk, M. Klein, W. Erdbrugger et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. — Vol. 91, № 5. — P. 16 721 676.
  336. Schmidt, R. Magnetic Resonance Imaging of the Brain in Diabetes / R. Schmidt, L.J. Launer, L.G. Nilsson et al. // Diabetes. 2004. — № 53. — P. 687 692.
  337. Shringarpure, R. Protein turnover by the proteasome in aging and disease / R. Shringarpure, K.J. Davies // Free Radic. Biol. Med. 2002. — Vol. 32, № 11. -P. 1084−1099.
  338. Shringarpure, R. Ubiguitin Conjugation Is Not Reguired for the Degradation of Oxidized Proteins by Proteasome / R. Shringarpure, T. Grune, J. Mehlhase et al. // Biol. Chem. 2003. — Vol. 278, № 1. — P. 311−318.
  339. Sitte, N. Protein oxidation and degradation during cellular senescence of human BJ fibroblasts: part I effects of proliferative senescence / N. Sitte, K. Merker, T. von Zglinicki et al. // J. FASEB. — 2000. — Vol. 14. — P. 2495−2502.
  340. Smith, M.A. Excess Brain Protein Oxidation and Enzyme Dysfunction in Normal Aging and in Alzheimer Disease / M.A. Smith, J.M. Carney, P.E. Starke-Reed et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. — № 88. — P. 10 540−10 543.
  341. Smith, M.A. Widespread Peroxynitrite-Mediated Damage in Alzheimer’s Disease / M.A. Smith, P.L. R. Harris, L.M. Sayre et al. // J. Neurosci. 1997. -Vol. 17, № 8.-P. 2653−2657.
  342. Snaedal, J. Copper, Ceruloplasmin and Superoxide Dismutase in Patients with Alzheimer’s / J. Snaedal, J. Kristinsson, S. Gunnarsdottir et al. // Dementia Geriatr. Cogn. Disorders. 1998. — Vol. 9, № 5. — P. 239−242.
  343. Schulz, J.B. Glutathione, oxidative stress and neurodegeneration / J.B. Schulz, J. Lindenau, J. Seyfried et al. // Eur. J. Biochem. 2000. — № 267. — P. 4904−4911.
  344. Stadtman, E.R. Metal ion-catalyzed oxidation of proteins: biochemical mechanism and biological conseguences / E.R. Stadtman // Free Radic. Biol. Med. 1990. — Vol. 9, № 4. — P. 315−325.
  345. Stadtman, E.R. Fenton Ghemisrty. Amino acid oxidation / E.R. Stadtman, B.S. Berlett// Ji Biol. Ghem. 1991. — Vol. 266, № 26. — P. 17 201−11.
  346. Stadtman, E.R. Protein oxidation and aging / E.R. Stadtman // Science. -1992.-№ 257.-P. 1220−1224.
  347. Stadtman, E.R., Oxidation of free amino acids and amino acid recidues proteins by radiolysis and metal-catalyzed reactions / E.R. Stadtman // Annu. Rev. Biochem.- 1993.-№ 62.-P. 797−821.
  348. Stadtman, E.R. Free radical-mediated oxidation of free amino acids and amino acid residues in proteins / E.R. Stadtman, R.L. Levine //Amino Acids. -2003. Vol. 25, № 3−4. — P. 207−218.
  349. Stadtman, E.R. Protein oxidation and aging / E. R- Stadtman // Free Radic. Res. 2006. — Vol. 40- № 12. — P. 1250−1258.
  350. Stocks, J. Assay using brain homogenate for measuring the antioxidant activity of biological fluids / J. Stocks, J.M.G. Gutteride, R.J. Sharp et al. // Clin. Sci. Mol. Med. 1974. — № 47. — P. 215−222. J
  351. St-Pierre, J. Topology of Superoxide Production from Different Sites in the Mitochondrial Electron Transport Chain / J. St-Pierre, J.A. Buckingham, S.J. Roebuck et al. // J. Biol. Chem. 2002. — Vol. 277, № 47. — P. 44 784−44 790.
  352. Streck, E.L. In Vitro Effect of Homocysteine on Some Parameters of Oxidative Stress in Rat Hippocampus / E.L. Streck, P. S. Vieira, C.M.D. Wannmacher et al. // J. Metab. Brain Dis. 2003. — Vol. 18, № 2. — P. 147−154.
  353. Stuart, J.A. DNA base excision repair activities and pathway function in mitochondrial and cellular lysates from cells lacking mitochondrial DNA / J.A. Stuart, K. Hashiguchi, D.M. Wilson et al. // Nucl. Acids Res. 2004. — Vol. 32, № 7.-P. 2181−2192.
  354. Stuart, J.A. Localization of mitochondrial DNA base excision repair to an inner membrane-associated particulate fraction / J.A. Stuart, S. Mayard, K. Hashiguchi et al. //Nucl. Acids Res. 2005. — Vol. 33, № 12. — P. 3722−3732.
  355. Suhonen, J.O. Differentiation of adult hippocampus-derived progenitors into olfactory neurons in vivo / J.O. Sunonen, D.A. Peterson, J. Ray et al. // Nature. 1996. — № 383. — P. 624−627.
  356. Sun, G.Y. Phospholipase A2 in the central nervous system: implications for neurodegenerative diseases / G.Y. Sun, X. Jianfeng, M. D. Jensen et al. // J. Lipid Res. 2004. — № 45. — P. 205−213.
  357. Sullivan, P.G. Proteasome Inhibition Alters Neural Mitochondrial Homeostasis and Mitochondria Turnover / P.G. Sullivan, N.B. Dragicevic, J.H. Deng et al. // J. Biol. Chem. 2004. — Vol. 279, № 20. — P. 20 699−20 707.
  358. Susin, S.A. Molecular characterization of mitochondrial apoptosis-inducing factor / S.A. Susin, H.K. Lorenzo, N. Zamzami et al. // Nature. 1999. — Vol. 397, № 6718.-P. 441−446.
  359. Susin, S.A. Two Distinct Pathways Leading to Nuclear Apoptosis / S.A. Susin, E. Daugas, L. Ravagnan et al. // J. Exp. Med. 2000. — Vol. 192, № 4. — P. 571−580.
  360. Szeto, H.H. Mitochondria-Targeted Peptide Antioxidants: Novel Neuroprotective Agents / H.H. Szeto // J. AAPS. 2006. — Vol. 8, № 3. — P. 521 531.
  361. Tabakman, R. Neuroprotection by monoamine oxidase В inhibitors: a therapeutic strategy for Parkinson’s disease? / R. Tabakman, S. Leeht, P. Lazaroviei // Bioessays. 2004. — Vol. 26, № 1. — P. 80−90.
  362. Tajima, K. Hereditary ceruloplasmin deficiency increases advanced glycation end products in the brain / K. Tajima, T. Kawanami, R. Nagai et al. // Neurology. 1999. -№ 53. — P. 619.
  363. Tamaki, S. Engrafitment of sorted/expanded human central nervous system stem cells from fetal brain / S. Tamaki, K. Eckert, D. He et al. // J, Neurosci. Res. -2002. Vol. 69, № 6. — P. 976−986.
  364. Tan, K.H. Inhibition of microsomal lipid peroxidation by glutathione and glutathione transferases В and AA. Role of endogenous phospholipase A2. // K.H.
  365. Tan, DJ. Meyer, J. Belin et al. // J. Biochem. 1984. — Vol. 220, № 1. — P. 243 252.
  366. , W.G. (-)-Deprenyl reduces neuronal apoptosis and facilitates neuronal outgrowth by altering protein synthesis without inhibiting monoamine oxidase / W.G. Tatton, J.S. Wadia, W.Y. Ju et al. // J. Neural Transm. Suppl. -1996.-№ 48.-P. 45−59.
  367. Tofilon, P.J. The Radioresponse of the Central Nervous System: A Dynamic Process / P.J. Tofilon, J.R. Fike // Radiat. Res. 2000. — Vol. 153, № 4. — P. 357 370.
  368. Tsukada, T. Implications of CAD and DNase II in ischemic neuronal necrosis specific for the primate hippocampus / T. Tsukada, M. Watanabe, T. Yamashima // J. Neurochem. 2001. — Vol. 79, № 6. — P. 1196.
  369. Turrens, J.F. Mitochondrial formation of reactive oxygen species / J.F. Turrens // J. Physiol. 2003. — Vol. 552, № 2. — P. 335−344.
  370. Vannucci, S.I. Hypoxia-ischemia in the immature brain / S.I. Vannucci, H. Hagberg // J. Exp. Biol. 2004. — № 207. — P. 3149−3154.
  371. Vincent, A.M. Oxidative Stress in the Pathogenesis of Diabetic Neuropathy / A.M. Vincent, J.W. Russell, F. Low et al. // Endocr. Rev. 2004. — № 25. — P. 612−628.
  372. Vitalis, T. Developmental expression of monoamine oxidases A and В in the central and peripheral nervous systems of the mouse / T. Vitalis, C. Fouguet, C. Alvarez et al. // J. Сотр. Neurol. 2002. — Vol. 442, № 4. — P. 331−347.
  373. Vizi, E.S. Neurochemistry and pharmacology of the major hippocampal transmitter systems: Synaptic and nonsynaptic interactios / E.S. Vizi, J.P. Kiss // Wiley-Liss. 1998. — Vol. 8, № 6. — P. 566−607.
  374. Wallace, D.C. A Mitochondrial paradigm for degenerative diseases and ageing / D.C. Wallace // Novartis Found. Symp. 2001. -Vol. 235. — P. 247−263.
  375. Wang, J. Increased oxidative damage in nuclear and mitochondrial DNA in mild cognitive impairment / J. Wang, W.R. Markesbery, M.A. Lovell // J. Neurochem. 2006. — № 96. — P. 825−832.
  376. Watson, J.B. Age-dependent modulation of hippocampal long-term potentiation by antioxidant enzymes / J.B. Watson, M.M. Arnold, Y.S. Ho et al. // J. Neurosci. Res. 2006. — Vol. 84, № 7. — P. 1564−74.
  377. Wei, L. Cell Death Mechanism and Protective Effect of Erythropoietin after Focal Ischemia in the Whisker-Barrel Cortex of Neonatal Rats / L. Wei, B.H. Han, Y. Li et al. // J. Pharmacol. Exp. Therapeut. 2006. -№ 317. — P'. 109−116.
  378. Wei, Y.H. Oxidative stress and mitochondrial DNA mutations in human aging / Y.H. Wei // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1998. — Vol. 217, № 1. — P. 5363.
  379. Wei, Y.H. Oxidative damage and mutation to mitochondrial DNA and age-dependent decline of mitochondrial respiratory function / Y.H. Wei, C.Y. Lu, H.C. Lee et al. // Ann. N. Y. Acad. Sci. 1998. — № 854. — P. 155−170.
  380. White, B.C. Fluorescent histochemical localization of lipid peroxidation during brain reperfusion following cardiac arrest / B.C. White, A. Daya, D.J. DeGracia et al. // Acta Neuropathology. 1993. — Vol. 86, № 1. — P. 1−9.
  381. Wilcock, G.K. Plagues, tangles and dementia. A guantitative study / G.K.• Wilcock, M.M. Esiri // J. Neurol. Sci. 1982. — Vol. 56, № 2−3. — P. 343-:356.
  382. Willoughby, J. Histochemical localization of monoamine oxidase A and В in rat brain / J. Willoughby, V. Glover, M. Sandler // J. Neural Transm. 1988. -Vol. 74, № l.-P. 29−42.
  383. Wong, W.K. Activation of Human Monoamine Oxidase В Gene Expression by a Protein Kinase С MARK Signal Transduction Pathway Involves c-Jun and Egr-1 / W.K. Wong, X-M. Out, K. Chen et al. // J. Biol. Chem. 2002. — Vol. 277, № 25: — P. 22 222−222 230.
  384. Youdim, M.B.H. Monoamine oxidase: isoforms and inhibitors in Parkinson’s disease and depressive illness / M.B.H. Youdim, Y.S. Bakhle // Br. J. Pharmacol. 2006. — № 147. — P. S287-S296.
  385. Youdim, M.B. The path from anti Parkinson drug selegiline and rasagiline to multifunctional neuroprotective anti Alzheimer drugs ladostigil and m30 / M.B. Youdim // Curr. Alzheimer Res. 2006. — Vol. 3, № 5. — P. 541−50.
  386. Zaidel, D.W. Quantitave morphology of human hippocampus early neuron development / D.W. Zaidel // Anat. Rec. 1999. — Vol. 254, № 1. — P. 87−91.
  387. Zamzami, N. Mitochondrial control of nuclear apoptosis / N. Zamzami, S.A. Susin, P. Marchetti et al. // J. Exp. Med. 1996. — Vol. 183, № 4. — P. 15 331 544.
  388. Zeng, Y.C. Influence of long-term treatment with L-deprenyl on the age-dependent changes in rat brain microanatomy / Y.C. Zeng, S. Bongrani, E. Bronzetti et al. // Mech. Ageing. Dev. 1994. — Vol. 73, № 2. — P. 113−126.
  389. Zeng, Y.C. Effect of long-term treatment with L-deprenyl on the age-dependent microanatomical changes in the rat hippocampus / Y.C. Zeng, S. Bongrani, E. Bronzetti et al. // Mech. Ageing. Dev. 1995. — Vol. 79, № 2−3. — P. 169−185.
  390. Zhang, H. BAR: An apoptosis regulator at the intersection of caspases and Bcl-2 family proteins / H. Zhang, Q. Xu, S. Krajewski et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. — Vol. 97, № 6. — P. 2597−2602.
  391. Zhang, Y. Selective and Protracted Apoptosis in Human Primary Neurons Microinjected with Active Caspase-3, -6, -7, and -8 / Y. Zhang, C. Goodyer, A. LeBlanc // J. Neurosci. 2000. — Vol. 20, № 22. — P. 8384−8389.
  392. Zhu, Q.S. Promoter organization and activity of human monoamine oxidase (MAO) A and В genes / Q.S. Zhu, J. Grimsby, K. Chen et al. // J. Neurosci. -1992.-Vol. 12, № 11. P. 4437−4446.
  393. Zou, H. An APAF-1-Cytochrome с multimerie complex is a functional apoptosome that activates procaspase-9 / H. Zou, Y. Li, X. Wang // J. Biol. Chem. 1999.-Vol. 274, № 17.-P. 11 549−11 556.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!