Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Исследование цитоскелетных механизмов взаимодействия дофамина с живыми клетками

Диссертация: Исследование цитоскелетных механизмов взаимодействия дофамина с живыми клетками
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Показано, что трансмембранные токи через модифицированную плоскую билипидную мембрану в условиях фиксации напряжения переменной полярности при добавлении дофамина с наружной ее стороны увеличиваются симметрично. Это свидетельствует о симметричном распределении дофамина по обе стороны мембраны, что предполагает его прохождение через гидрофобную область. Цитохимическая визуализация методом Фалька… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
    • 1. 1. Анатомическая структура дофаминергической системы мозга и ее функции
    • 1. 2. Локализация и функции дофамина в других тканях организма
    • 1. 3. Роль катехоламинов в эмбриогенезе
    • 1. 41. Биосинтез и метаболизм катехоламинов
      • 1. 4. 1. Биосинтез катехоламинов
      • 1. 4. 2. Метаболизм катехоламинов
    • 1. 5. Дофаминовые рецепторы
      • 1. 5. 1. Классификация дофаминовых рецепторов
      • 1. 5. 2. Структура дофаминовых рецепторов
      • 1. 5. 3. Фармакологические свойства дофаминовых рецепторов
      • 1. 5. 4. Трансдукция сигнала дофаминовыми рецепторами
    • 1. 6. Дофаминовые транспортеры
      • 1. 6. 1. Регуляция транспорта дофамина
      • 1. 6. 2. Роль дофаминовых транспортеров при наркотической зависимости
    • 1. 7. Пространственно-временное распределение дофамина
    • 1. 8. Неклассическое влияние катехоламинов на клетку
      • 1. 8. 1. а-синуклеин и сф-пептид — как внутриклеточные мишени действия катехоламинов
      • 1. 8. 2. Десенсибилизация рецепторов нейротрансмиттерами
      • 1. 8. 3. Диффузия дофамина через мембраны (в условиях нормы и патологии)
  • II. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Физиологические эксперименты
    • 2. 3. Электронно-микроскопическое исследование маутнеровских нейронов
    • 2. 4. Морфометрическое исследование контактов МН
    • 2. 5. Изучение взаимодействия Г-актина с дофамином и дигидропиримидинтионом in vitro
    • 2. 6. Негативное контрастирование
    • 2. 7. Изучение взаимодействия дофамина с модельными фосфолипидными мембранами
    • 2. 8. Эксперименты с липосомами, захватившими в свою полость Г-актин
    • 2. 9. Культивирование клеток ВНК-21 и оценка их выживаемости
    • 2. 10. Морфологические исследования клеток ВНК
    • 2. 11. Цитохимическая визуализация ДА внутри клеток ВНК
  • III. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Исследование ультраструктуры маутнеровских нейронов
      • 3. 1. 1. Морфофункциональные эффекты аппликации дофамина на МН и влияние на них блокады ДА рецепторов
      • 3. 1. 2. Морфофункциональные изменения МН под влиянием дигидропиримидинтиона
    • 3. 2. Исследования взаимодействия дофамина с Г-актином и модельными мембранами
      • 3. 2. 1. Влияние дофамина на состояние актина
      • 3. 2. 2. Изучение взаимодействия дофамина с искусственными фосфолипидными мембранами
    • 3. 3. Влияние ДА на выживаемость и ультраструктуру клеток ВНК
      • 3. 3. 1. Влияние дофамина на выживаемость клеток ВНК
      • 3. 3. 2. Действие дофамина на ультраструктуру клеток ВНК
      • 3. 3. 3. Цитохимическое исследование накопления дофамина внутри клеток ВНК

Исследование цитоскелетных механизмов взаимодействия дофамина с живыми клетками (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Дофамин по химической структуре относится к биогенным аминам, конкретно к катехоламинам. Как гормон, выделяемый эндокринными железами и другими тканями, дофамин оказывает сложное и многогранное гуморальное регулирующее воздействие на организм в целом либо на определённые органы и системы-мишени (Goldstein et. al., 1995; Missale et al., 1998; Mezey et. al., 1998, 1999). Поэтому гормональные нарушения носят системный и комплексный характер, их вред проявляется на организменном уровне. В центральной нервной системе дофамин, играя роль нейротрансмиттера и нейромодулятора, участвует в контроле двигательной активности (Clark et al., 1991; Furmidge et al., 1991; Pereda et al., 1992, 1994), эмоций (Nieoullon, Coquerel, 2003; Salgado-Pineda et al., 2005), нормального поведения (Ikemoto, Panksepp, 1999; Grace et. al., 2007; Phillips, 2007). Нарушение функционирования дофаминергической системы в мозге приводит к развитию различных патологических состояний, таких как наркомания, паркинсонизм, шизофрения, сумеречные состояния и некоторые другие (Угрюмов, 2007, Nestler, Malenka, 2004). Согласно классической и общепринятой точки зрения, широко освещенной и интенсивно исследуемой в настоящее время, мишенью действия дофамина считаются специфические рецепторы, расположенные на плазматической мембране нейрона (Раевский 1996; Missale et al., 1998; Шабанов, 2004). Лигандные взаимодействия нейротрансмиттера с ними влечет за собой изменение баланса ионов в цитоплазме, приводящее к активации клетки. Согласно другой точке зрения нейротрансмиттеры, в частности, дофамин, способны в дополнение к их взаимодействию с рецепторами влиять на клетку трофическим образом, минуя рецепторы. Предполагается, например, что, растворяясь в липидах плазматической мембраны, они могут изменять ее физико-химические свойства, в том числе влиять на лигандные и канальные характеристики встроенных в нее рецепторов (Cantor, 2003; Milutinovic et al., 2007). Взаимодействуя с некоторыми цитозольными белками, такими как арпептид, а-синуклеин или актин, катехоламины могут вызывать изменения функциональной активности клеток, влияющей на их жизнеспособность (Павлик и др., 2004; 1л е1 а1., 2004). Гипотеза о трофическом взаимодействии дофамина с определенными субстратами клетки пока разработана крайне слабо, большинство ее аспектов лишь теоретически обозначено, все они требуют экспериментальной проверки и подтверждения с привлечением комплексных подходов, использующих применение различных методов и разных объектов исследований.

Целью настоящей работы было комплексное морфофункциональное исследование влияния дофамина на живые клетки и на искусственные модельные системы для определения клеточной мишени действия нейротрансмиттера.

Были поставлены следующие задачи:

1. Изучить морфофункциональные эффекты аппликации на маутнеровские нейроны золотой рыбки дофамина и определить его внутриклеточные мишени.

2. Изучить биофизическими методами поведение дофамина в модельных системах, в частности, его взаимодействие с выделенным глобулярным (Г-) актином, влияние на плоскую билипидную мембрану, способность воздействовать на агрегатное состояние актина, предварительно заключенного в тонкостенные липосомные везикулы.

3. Изучить взаимодействие дофамина с культивируемыми фибробластоподобными клетками линии ВНК-21, определить его эффект на выживаемость и ультраструктуру клеток, а также выявить внутриклеточную локализацию с помощью цитохимической реакции Фалька для выявления катехоламинов.

I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР.

ВЫВОДЫ.

1. Показано, что аппликация дофамина на маутнеровские нейроны золотой рыбки вызывает увеличение размеров актин-содержащих десмосомоподобных контактов и появление пучков актиновых нитей в цитоплазме. Определено, что предварительная блокада Д2 и Д1 дофаминовых рецепторов не влияет на эффект, вызванный дофамином.

2. Установлено, что дофамин вызывает полимеризацию мономерного актина в условиях in vitro. Этот процесс полимеризации прямо коррелирует с соотношением дофамина и актина и с длительностью их взаимодействия.

3. Показано, что трансмембранные токи через модифицированную плоскую билипидную мембрану в условиях фиксации напряжения переменной полярности при добавлении дофамина с наружной ее стороны увеличиваются симметрично. Это свидетельствует о симметричном распределении дофамина по обе стороны мембраны, что предполагает его прохождение через гидрофобную область.

4. Добавление дофамина к суспензии липосом вызывает полимеризацию Г-актина, заключенного в их внутренних полостях. Это означает проникновение дофамина внутрь липосом через фосфолипидные мембраны.

5. Определено, что дофамин, вводимый в культуральную среду, пропорционально концентрации и продолжительности действия понижает жизнеспособность клеток ВНК-21.

6. Установлено, что экзогенно вводимый дофамин вызывает гипертрофию актин-содержащих десмосомоподобных межклеточных контактов и кортикального актинового слоя, повреждает микроворсинки, индуцирует формирование в цитоплазме хаотически ориентированных микрофиламентов, способных локально пронизывать плазматическую мембрану клеток ВНК-21. Определено, что морфофункциональный эффект более заметен у клеток, находящихся в суспензии, чем в монослое, существенно различающихся по содержанию глобулярного актина, субстрата для формирования филаментов.

7. Цитохимическая визуализация методом Фалька катехоламинов в клетках ВНК-21 после инкубации с дофамином выявила многократное по сравнению с контролем усиление интенсивности их флуоресценции в кортикальном слое и ядре, то есть в локусах клетки с наибольшим содержанием актина, что согласуется с данными ультраструктурных исследований.

8. Рассматриваемые вместе, эти комплексные данные свидетельствуют об обнаружении нового механизма взаимодействия дофамина с живыми клетками благодаря его прямому вовлечению в реорганизацию актинового цитоскелета за счет вызванной полимеризации актина.

Работа финансировалась грантами поддержки научных школ НШ № 4981.2006.4 и № 217.2008.4, РФФИ № 05−04−48 281, Федерального Агентства по Образованию РФ (проект № 1.2.2007), Аналитической ведомственной целевой программой «Развитие научного потенциала высшей школы», проект № 3840, и Федеральной целевой программой «Научные и научно-педагогические кадры инновационной России» Федерального агентства по науке и инновациям, номер государственного контракта 02.740.11.0301.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Механизм внутриклеточного действия дофамина невозможно определить без решения главного вопроса о его клеточной мишени. Приведенные в настоящей работе данные дают основания полагать, что дофамин может оказывать эффект на клетку иной, чем предполагает классическое лигандное взаимодействие с рецепторами различного типа (их в настоящее время насчитывается 5, не считая множества подтипов), играющее роль в организации нормального функционирования мозга. Как оказалось, дофамин способен прямо влиять на актиновый компонент цитоскелета. На это указывает набор экспериментальных фактов. Последовательный ряд экспериментов поэтапно привел к однозначному заключению о том, что трофическое действие дофамина при взаимодействии с живой клеткой действительно имеет место. Началось все со случайно обнаруженного закономерного качественного и количественного изменения внутриклеточных структур, построенных из Ф-актина, после аппликации дофамина на маутнеровские нейроны золотой рыбки (Павлик и др., 2004). Дальнейшие исследования показали, что это не артефакт и не систематическая ошибка. Было определено, что дофаминовые рецепторы, играющие исключительно важную и доказанную роль в возбуждении нейронов (Раевский 1996; Missale et al., 1998; Шабанов, 2002), по всей видимости, не оказывают существенного влияния на наблюдаемые изменения актинового цитоскелета, индуцированные дофамином, поскольку их блокада не влияет на эффект самого дофамина. Кроме того, аппликация на нейроны пиримидинтиона, производного дофамина, по-видимому, не обладающего сродством к ДА-рецепторам (Kalani, et. al., 2004; Zhang et al., 2009) оказывала эффект, аналогичный тому, который вызывает дофамин. Далее, было установлено, что молекулы дофамина, гидрофильные по своей природе, способны проникать через гидрофобную сердцевину искусственных фосфолипидных мембран, что было предсказано теоретически (Hansch, Leo, 1979; Wallace, Connell, 2008). Экспериментально проницаемость фосфолипидных мембран для дофамина удалось показать теперь с помощью экспериментов на плоской билипидной мембране, методология и аппаратура для проведения которых была разработана ранее (Grigoriev et al., 1990), и на липосомах, наполненных Г-актином, идея использовать которые почерпнута из литературы (Miyata, 1992, 1999). Толчком для реализации последней послужили ранее полученные данные о полимеризации Г-актина под влиянием дофамина при их взаимодействии in vitro (Павлик и др., 2004). Заключительным этапом в исследованиях, показавшим прямое взаимодействие дофамина, находящегося вне живой клетки, с актиновым цитоскелетом, стали эксперименты, проведенные на культуре фибробласто-подобных трансформированных клеток ВНК-21. С их помощью удалось более глубоко продемонстрировать некоторые детали взаимодействия, получить которые на нейронах, расположенных в глубине мозга, не представлялось возможным из-за того, что они окружены массой не нейрональных (глиальных) клеток, имеющих иную природу, и функцию которых нельзя контролировать. Известно, что фибробласты, не прикрепившиеся к субстрату, имеют слабо развитый актиновый цитоскелет, основная масса цитозольного актина представлена глобулярной его формой (Wojciak-Stothard et al., 1995; Ujihara et al., 2008). В нашей работе установлено, что взаимодействие этих клеток с дофамином губительно для них, и обусловлен такой эффект избыточной и беспорядочной полимеризацией цитозольного актина, которая обнаружена ультраструктурными исследованиями. Наконец, применение реакции Фалька (Lindvall et al., 1975), разработанной для визуализации в клетках катехоламинов, к которым относится дофамин, позволило доказать, что инкубация клеток ВНК-21 в присутствии дофамина приводит к многократному усилению флуоресценции цитоплазмы и ядер, местах наибольшей концентрации актина. Это свидетельствует об одновременном накоплении в тех же локусах значительных количеств дофамина. Было предположено, что свечение обусловлено дофамином, встроенным во вновь образовавшиеся микрофиламенты. На это указывали два обстоятельства. Во-первых, свечение не исчезало после многократной отмывки препаратов. Во-вторых, по данным высокоэффективной жидкостной хроматографии, примененной для анализа состава Ф-актина, сформированного индуцированным взаимодействием Г-актина с дофамином in vitro, дофамин встраивается в нити, становясь их компонентом. На это указывает тот факт, что при дезинтеграции таких нитей актина мочевиной дофамин выделяется в значительных количествах, в соотношении около 100 молекул на одну молекулу актина. Иными словами, молекулы дофамина являются своеобразными скрепами, соединяющими мономерные молекулы актина в нити. Таким образом, в дополнение к ранее известному и ставшему общепризнанным механизму, основанному на действии дофамина на клетку через рецепторы, получены доказательства существования нового механизма, в котором центральное место занимает прямое трофическое взаимодействие дофамина с актиновым цитоскелетом, возможное благодаря проникновению дофамина внутрь живой клетки. Этот механизм может оказаться полезным при оценке влияния на клетки и ткани других биогенных аминов, в частности, гормонов адреналина и норадреналина, химическая структура которых близка к структуре дофамина.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.Ю. Моноаминергические системы мозга. М., «Наука». 1976. 192 с.
  2. Г. А., Безуглов В. В. 5-гидрокситриптамиды и 3-гидрокситирамиды полиеновых жирных кислот в изучении донервных функций биогенных моноаминов. Российский физиологический журнал им. И. М. Сеченова. 2000. 86(9): 1093−1108.
  3. Г. А. Донервные трансмиттеры как регуляторы эмбриогенеза. Современное состояние проблемы. Онтогенез. 2007. 38(4):262 —270.
  4. Г. Электронная гистохимия. М., «Мир». 1974. 488 с.
  5. Р.Н., Крыжановский Г. Н. Функциональная биохимия синапсов. М.: Медицина. 1978. 326 с.
  6. Д.А., Мухтасимова Н. Ф., Павлик JLJL, Мошков Д.А. Ультраструктура десмосомоподобных контактов смешанных синапсов маутнеровских нейронов при долговременной потенциации. Морфология. 2003. 123(2):33 -38.
  7. Зефиров A. JL, Черанов С. Ю., Гиниатуллин, Г. Ф. Ситдикова, С. Н. Гришин. Медиаторы и синапсы. Учебное пособие. Казань (Казанский государственный медицинский университет). 2003. 67 с.
  8. , Х.Ю., Агаев, Т.М., Семенова, Т. П. Индивидуальные особенности поведения: моноаминергические механизмы. Баку: «Нурлан». 2007. 228 с.
  9. Ю.Михайлова Г. З., Павлик В. Д., Тирас Н. Р., Мошков Д. А. Корреляция размеров маутнеровских нейронов с предпочтением золотых рыбок поворачиваться вправо или влево. Морфология. 2005. 127(2):16 19.
  10. П.Михайлова Г. З., Арутюнян A.B., Санталова И. М., Павлик В. Д., Тирас Н. Р., Мошков Д. А. Асимметрия моторного поведения золотой рыбки в узком канале. Нейрофизиология. 2005. 37(1):52 60.
  11. Д. А. Адаптация и ультраструктура нейрона. М.: Наука. 1985. 200 с.
  12. Д.А., Безгина E.H., Павлик Л. Л., Мухтасимова Н. Ф., Мавлютов Т. А. Распределение ионов кальция в смешанных синапсах маутнеровских нейронов золотой рыбки в норме, при утомлении и при адаптации к нему. Морфология. 2003. 124(6):41 -46.
  13. Л.Л., Тирас Н. Р., Мошков Д. А. Актин в маутнеровских нейронах золотых рыбок после действия фаллоидина и адаптации к длительной стимуляции. Цитология. 1997. 39(12): 1109 1115.
  14. Л.Л., Тирас Н. Р., Мухтасимова Н. Ф., Пахотин П. И., Дзебан Д. А., Мошков Д. А. Участие актина в электротонической проводимости смешанных синапсов маутнеровских нейронов золотой рыбки. Морфология. 2003. 123(1):41 -45.
  15. Л.Л., Безгина Е. С., Тирас Н. Р., Михеева И. Б., Удальцов С. Н., Мошков Д. А. Структура смешанных синапсов маутнеровских нейронов при воздействии веществ, изменяющих проводимость щелевых контактов. Морфология. 2004. 125(2):26 31.
  16. К.С., Сотникова Т. Д. Гайнетдинов P.P. Дофаминергические системы мозга: рецепторная гетерогенность, функциональная роль, фармакологическая регуляция. Успехи физиологических наук. 1996. 27(4):3 29.
  17. В.П. Механизмы влияния катехол аминов на регуляцию иммунного гомеостаза. Автореферат на соискание ученой степени кандидата биологических наук. 2008. Архангельск.
  18. В.В. Биомедиаторы в растениях. Ацетилхолин и биогенные амины. Пущино, ПНЦ АН СССР. 1991. 192 с.
  19. О.С. Состав и структурная кинетика живых асинаптических дендритов. СПб.: Наука. 2008. 397 с.
  20. Н.Р., Мошков Д. А. Поведенческое и ультраструктурное исследование влияния аппликации колхицина на маутнеровские нейроны золотой рыбки Carassius auratus. Ж. эволюц. биох. и физиол. 1978. 14(5):486−491.
  21. Н.Р. Морфологические корреляты функциональной пластичности маутнеровских нейронов. Автореферат на соискание ученой степени доктора биологических наук. 2007. Пущино.
  22. П.Д., Лебедев А. А., Мещеров Ш. К. Нейробиологические механизмы подкрепления, активируемые психостимуляторами и глюкокортикоидами. Наркология. 2002. 1:19−26.
  23. Agnati L.F., Zoli M., Stromberg I., Fuxe К. Intercellular communication in the brain: wiring versus volume transmission. Neuroscience. 1995. 69(3):711−26.
  24. Albert P.R., Neve K.A., Bunzow J.R., Civelli O. Coupling of a cloned rat dopamine-D2 receptor to inhibition of adenylyl cyclase and prolactin secretion. J. Biol. Chem. 1990. 265(4):2098−104.
  25. Amara S.G., Kuhar M.J. Neurotransmitter transporters: recent progress. Annu. Rev. Neurosci. 1993. 16:73−93.
  26. Anitole-Misleh K.G., Brown K.M. Developmental regulation of catecholamine levels during sea urchin embryo morphogenesis. Сотр. Biochem. Physiol. A Mol. Integr. Physiol. 2004. 137(l):39−50.
  27. Asghari V., Sanyal S., Buchwaldt S., Paterson A., Jovanovic V., Van Toi H.H. Modulation of intracellular cyclic AMP levels by different human dopamine D4 receptor variants. J. Neurochem. 1995. 65(3): 1157−65.
  28. Baba M., Nakajo S., Tu P.H., Tomita T., Nakaya K., Lee V.M., Trojanowski J.Q., Iwatsubo T. Aggregation of alpha-synuclein in Lewy bodies of sporadic Parkinson’s disease and dementia with Lewy bodies. Am. J. Pathol. 1998. 152(4):879−84.
  29. Barak L.S., Yocum R.R., Nothnagel E.A., Webb W.W. Fluorescence staining of the actin cytoskeleton in living cells with 7-nitrobenz-2-oxa-l, 3-diazole-phallacidin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. 77(2):980−4.
  30. Bergmann M., Sautner T. Immunomodulatory effects of vasoactive catecholamines. Wien Klin. Wochenschr. 2002. 114(17−18):752−61.
  31. Birkmayer W., ICnoll J., Riederer P., Youdim M.B., Hars V., Marton J. Increased life expectancy resulting from addition of L-deprenyl to Madopar treatment in Parkinson’s disease: a longterm study. J. Neural. Transm. 1985. 64(2): 113−27.
  32. Blalock J.E. Production of peptide hormones and neurotransmitters by the immune system. Chem. Immunol. 1992. 52:1−24.
  33. Bruns D., Riedel D., Klingauf J., Jahn R. Quantal release of serotonin. Neuron. 2000. 28(l):205−20.
  34. Brunzell D.H., Russell D.S., Picciotto M.R. In vivo nicotine treatment regulates mesocorticolimbic CREB and ERK signaling in C57B1/6J mice. J. Neurochem. 2003. 84(6): 1431−41.
  35. Bungay P.M., Newton-Vinson P., Isele W., Garris P.A., Justice J.B. Microdialysis of dopamine interpreted with quantitative model incorporating probe implantation trauma. J. Neurochem. 2003. 86(4):932−46.
  36. Cantor R.S. Receptor desensitization by neurotransmitters in membranes: are neurotransmitters the endogenous anesthetics? Biochemistry. 2003. 42(41): 11 891−7.
  37. Cass W.A., Larson G., Fitzpatrick F.A., Zahniser N.R. Inhibitors of arachidonic acid metabolism: effects on rat striatal dopamine release and uptake. J. Pharmacol. Exp. Ther. 1991. 257(3):990−6.
  38. Chen CJ., Apparsundaram S., Lokhandwala M.F. Intrarenally produced angiotensin II opposes the natriuretic action of the dopamine-1 receptor agonist fenoldopam in rats. J. Pharmacol. Exp. Ther. 1991. 256(2):486−91.
  39. Chio C.L., Drong R.F., Riley D.T., Gill G.S., Slightom J.L., Huff R.M. D4 dopamine receptor-mediated signaling events determined in transfected Chinese hamster ovary cells. J. Biol.Chem. 1994. 269(16):11 813−9.
  40. Civelli O., Bunzow J.R., Grandy D.K., Zhou Q.Y., Van Tol H.H. Molecular biology of the dopamine receptors. Eur. J. Pharmacol. 1991. 207(4):277−86.
  41. Clements J.D., Lester R.A., Tong G., Jahr C.E., Westbrook G.L. The time course of glutamate in the synaptic cleft. Science. 1992. 258(5087):1498−501.
  42. Cohen A.I., Todd R.D., Harmon S., O’Malley K.L. Photoreceptors of mouse retinas possess D4 receptors coupled to adenylate cyclase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. 89(24): 12 093−7.
  43. Conway K.A., Rochet J.C., Bieganski R.M., Lansbury P.T. Jr. Kinetic stabilization of the alpha-synuclein protofibril by a dopamine-alpha-synuclein adduct. Science. 2001. 294(5545): 1346−9.
  44. Cook-Mills J.M., Cohen R.L., Perlman R.L., Chambers D.A. Inhibition of lymphocyte activation by catecholamines: evidence for a non-classical mechanism of catecholamine action. Immunology. 1995. 85(4):544−9.
  45. Dardenne M., Savino W. Interdependence of the endocrine and immune systems. Adv. Neuroimmunol. 1996. 6(4):297−307.
  46. De Camilli P., Macconi D., Spada A. Dopamine inhibits adenylate cyclase in human prolactin-secreting pituitary adenomas. Nature. 1979. 278(5701):252−4.
  47. De Marco F., Perluigi M., Marcante M.L., Coccia R., Foppoli C., Blarzino C., Rosei M.A. Cytotoxicity of dopamine-derived tetrahydroisoquinolines on melanoma cells. Biochem. Pharmacol. 2002. 64(10):1503−12.
  48. Dilger J.P. The effects of general anaesthetics on ligand-gated ion channels. Br. J. Anaesth. 2002. 89(1):41−51.
  49. Dugue G.P., Dumoulin A., Triller A., Dieudonne S. Target-dependent use of co-released inhibitory transmitters at central synapses. J. Neurosci. 2005. 25(28):6490−8.
  50. Einhorn L.C., Oxford G.S. Guanine nucleotide binding proteins mediate D2 dopamine receptor activation of a potassium channel in rat lactotrophs. J. Physiol. 1993. 462:563−78.
  51. Eisenhofer G., Coughtrie M.W., Goldstein D.S. Dopamine sulphate: an enigma resolved. Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. Suppl. 1999. 26: S41−53.
  52. Ermishkin L.N., Kasumov K.M., Potseluyev V.M. Properties of amphotericin B channels in a lipid bilayer. Biochim. Biophys. Acta. 1977. 470(3):357−67.
  53. Ferencik M., Stvrtinova V. Is the immune system our sixth sense? Relation between the immune and neuroendocrine systems. Bratisl. Lek. Listy. 1997. 98(4): 187−98.
  54. Floor E., Leventhal P. S., Wang Y., Meng L., Chen W. Dynamic storage of dopamine in rat brain synaptic vesicles in vitro. J. Neurochem. 1995. 64(2):689−99.
  55. Forno L.S. Neuropathology of Parkinson’s disease. J. Neuropathol. Exp. Neurol. 1996. 55(3):259−72.
  56. Fredriksson A., Plaznik A., Sundstrom E., Archer T. Effects of D1 and D2 agonists on spontaneous motor activity in MPTP treated mice. Pharmacol. Toxicol. 1994. 75(1):36−41.
  57. Furmidge L., Tong Z.Y., Petry N., Clark D. Effects of low, autoreceptor selective doses of dopamine agonists on the discriminative cue and locomotor hyperactivity produced by d-amphetamine. J. Neural. Transm. Gen. Sect. 1991. 86(l):61−70.
  58. Gainetdinov R.R., Jones S.R., Fumagalli F., Wightman R.M., Caron M.G. Reevaluation of the role of the dopamine transporter in dopamine system homeostasis. Brain Res. Brain Res. Rev. 1998. 26(2−3): 148−53.
  59. Galkin V.E., Orlova A., Lukoyanova N., Wriggers W., Egelman E.H. Actin depolymerizing factor stabilizes an existing state of F-actin and can change the tilt of F-actin subunits. J. Cell Biol. 2001. 153(l):75−86.
  60. Garris P.A., Ciolkowski E.L., Pastore P., Wightman R.M. Efflux of dopamine from the synaptic cleft in the nucleus accumbens of the rat brain. J. Neurosci. 1994. 14(10):6084−93.
  61. Garris P.A., Christensen J.R., Rebec G.V., Wightman R.M. Real-time measurement of electrically evoked extracellular dopamine in the striatum of freely moving rats. J. Neurochem. 1997. 68(1):152−61.
  62. Gams P.A., Kilpatrick M., Bunin M.A., Michael D., Walker Q.D., Wightman R.M. Dissociation of dopamine release in the nucleus accumbens from intracranial self-stimulation. Nature. 1999. 398(6722):67−9.
  63. Gicquaud C. Actin conformation is drastically altered by direct interaction with membrane lipids: a differential scanning calorimetry study. Biochemistry. 1993. 32(44): 11 873−7.
  64. Giros B., Caron M.G. Molecular characterization of the dopamine transporter. Trends Pharmacol. Sci. 1993. 14(2):43−9.
  65. Gloushankova N.A., Krendel M.F., Alieva N.O., Bonder E.M., Feder H.H., Vasiliev J.M., Gelfand I.M. Dynamics of contacts between lamellae of fibroblasts: essential role of the actin cytoskeleton. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. 95(8):4362−7.
  66. Goedert M. Parkinson’s disease and other alpha-synucleinopathies. Clin. Chem. Lab. Med. 2001. 39(4):308−12.
  67. Goldstein D.S., Eisenhofer G., Kopin I.J. Sources and significance of plasma levels of catechols and their metabolites in humans. J. Pharmacol. Exp. Ther. 2003. 305(3):800-l 1.
  68. Goldstein D.S., Holmes C. Neuronal source of plasma dopamine. Clin. Chem. 2008. 54(11):1864−71.
  69. Gonon F. Prolonged and extrasynaptic excitatory action of dopamine mediated by D1 receptors in the rat striatum in vivo. J. Neurosci. 1997. 17(15):5972−8.
  70. Gonon F., Burie J.B., Jaber M., Benoit-Marand M., Dumartin B., Bloch B. Geometry and kinetics of dopaminergic transmission in the rat striatum and in mice lacking the dopamine transporter. Prog. Brain Res. 2000. 125:291−302.
  71. Grace A.A., Floresco S.B., Goto Y., Lodge D.J. Regulation of firing of dopaminergic neurons and control of goal-directed behaviors. Trends Neurosci. 2007. 30(5):220−7.
  72. Griffon N., Pilon C., Sautel F., Schwartz J.C., Sokoloff P. Two intracellular signaling pathways for the dopamine D3 receptor: opposite and synergistic interactions with cyclic AMP. J. Neurochem. 1997. 68(1): 1−9.
  73. Grigoriev P.A., Dornberger K., Schlegel R. Studia biophysica. 1990. 138:237 244.
  74. Grigoriev P.A., Tarahovsky Y.S., Pavlik L.L., Udaltsov S.N., Moshkov D.A. Study of F-actin interaction with planar and liposomal bilayer phospholipid membranes. IUBMB Life. 2000. 50(3):227−33.
  75. P.M., Linder J.C., Young S.J. 5-hydroxydopamine-labeled dopaminergic axons: three-dimensional reconstructions of axons, synapses and postsynaptic targets in rat neostriatum. Neuroscience. 1994. 58(3):593−604.
  76. Hansch C., Leo A. Substutuent constants for correlation analysis in chemistry and biology. J. Wiley and Sons. New-York, Chichester, Brisbone. Toronto. 1969. 235 p.
  77. Harty T.P., Manis P.B. Kinetic analysis of glycine receptor currents in ventral cochlear nucleus. J. Neurophysiol. 1998. 79(4): 1891−901.
  78. Heacock R.A., Powell W.S. Adrenochrome and related compounds. Progress in Medicinal Chemistry/Ed. by G.P. Ellis, G.B. West. Amsterdam, London, N.Y.: North-Holland Publishing Company. 1973. 9:275−340.
  79. Hegde S.S., Chen C.J., Lokhandwala M.F. Involvement of endogenous dopamine and DA-1 receptors in the renal effects of atrial natriuretic factor in rats. Clin. Exp. Hypertens A. 1991. 13(3):357−69.
  80. Hemmings H.C. Jr., Akabas M.H., Goldstein P.A., Trudell J.R., Orser B.A., Harrison N.L. Emerging molecular mechanisms of general anesthetic action. Trends Pharmacol. Sci. 2005. 26(10):503−10.
  81. Hestrin S. Activation and desensitization of glutamate-activated channels mediating fast excitatory synaptic currents in the visual cortex. Neuron. 1992. 9(5):991−9.
  82. Horn A.S. Dopamine uptake: a review of progress in the last decade. Prog. Neurobiol. 1990. 34(5):387−400.
  83. Ikemoto S., Panksepp J. The role of nucleus accumbens dopamine in motivated behavior: a unifying interpretation with special reference to reward-seeking. Brain Res. Brain Res. Rev. 1999. 31(1):6−41.
  84. Ingham C.A., Hood S.H., Taggart P., Arbuthnott G.W. Plasticity of synapses in the rat neostriatum after unilateral lesion of the nigrostriatal dopaminergic pathway. J. Neurosci. 1998. 18(12):4732−43.
  85. Jahn K., Mohammadi B., Krampfl K., Abicht A., Lochmtiller H., Bufler J. Deactivation and desensitization of mouse embryonic- and adult-type nicotinic receptor channel currents. Neurosci. Lett. 2001. 307(2):89−92.
  86. Johnson R.G., Carty S.E., Hayflick S., Scarpa A. Mechanisms of accumulation of tyramine, metaraminol, and isoproterenol in isolated chromaffin granules and ghosts. Biochem. Pharmacol. 1982. 31(5):815−23.
  87. Jonas P., Bischofberger J., Sandkiihler J. Corelease of two fast neurotransmitters at a central synapse. Science. 1998. 281(5375):419−24.
  88. Jones M.V., Westbrook G.L. Desensitized states prolong GABAA channel responses to brief agonist pulses. Neuron. 1995. 15(1): 181−91.
  89. Jucaite A. Dopaminergic modulation of cerebral activity and cognitive functions. Medicina. 2002. 38(4):357−62.
  90. Kawagoe K.T., Garris P.A., Wiedemann D.J., Wightman R.M. Regulation of transient dopamine concentration gradients in the microenvironment surrounding nerve terminals in the rat striatum. Neuroscience. 1992. 51(1):55−64.
  91. Kazmi M.A., Snyder L.A., Cypess A.M., Graber S.G., Sakmar T.P. Selective reconstitution of human D4 dopamine receptor variants with Gi alpha subtypes. Biochemistry. 2000. 39(13):3734−44.
  92. Kimura K., White B.H., Sidhu A. Coupling of human D-l dopamine receptors to different guanine nucleotide binding proteins. Evidence that D-l dopamine receptors can couple to both Gs and G (o). J. Biol. Chem. 1995. 270(24): 14 672−8.
  93. Kulagina N.V., Zigmond M.J., Michael A.C. Glutamate regulates the spontaneous and evoked release of dopamine in the rat striatum. Neuroscience. 2001. 102(1): 121−8.
  94. Lange K.W., Rausch W.D., Gsell W., Naumann M., Oestreicher E., Riederer P. Neuroprotection by dopamine agonists. J. Neural. Transm. Suppl. 1994. 43:183−201.
  95. Lazarides E. Immunofluorescence studies on the structure of actin filaments in tissue culture cells. J. Histochem. Cytochem. 1975. 23(7):507−28.
  96. Lazaro-Dieguez F., Aguado C., Mato E., Sanchez-Ruiz Y., Esteban I., Alberch J., Knecht E., Egea G. Dynamics of an F-actin aggresome generatedby the actin-stabilizing toxin jasplakinolide. J. Cell Sci. 2008. 121(Pt 9):1415−25.
  97. Lee F.J., Xue S., Pei L., Yukusic B., Chery N., Wang Y., Wang Y.T., Niznik H.B., Yu X.M., Liu F. Dual regulation of NMD A receptor functions by direct protein-protein interactions with the dopamine D1 receptor. Cell. 2002. 111(2):219−30.
  98. Lee M.R. Dopamine and the kidney: ten years on. Clin. Sci. 1993. 84(4):357−75.
  99. Levant B. The D3 dopamine receptor: neurobiology and potential clinical relevance. Pharmacol. Rev. 1997. 49(3):231−52.
  100. Lezcano N., Mrzljak L., Eubanks S., Levenson R., Goldman-Rakic P., Bergson C. Dual signaling regulated by calcyon, a D1 dopamine receptor interacting protein. Science. 2000. 287(5458): 1660−4.
  101. Li J., Zhu M., Manning-Bog A.B., Di Monte D.A., Fink A.L. Dopamine and L-dopa disaggregate amyloid fibrils: implications for Parkinson’s and Alzheimer’s disease. FASEB J. 2004. 18(9):962−4.
  102. Li M., Bermak J.C., Wang Z.W., Zhou Q.Y. Modulation of dopamine D (2) receptor signaling by actin-binding protein (ABP-280). Mol. Pharmacol. 2000. 57(3):446−52.
  103. Li W.C., Soffe S.R., Roberts A. Glutamate and acetylcholine corelease at developing synapses. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2004. 101(43):15 488−93.
  104. Lindvall O., Bjorklund A., Falck B., Svensson L.A. Letters to the editor: New principles for microspectrofluorometric differentiation between DOPA, dopamine and noradrenaline. J. Histochem. Cytochem. 1975. 23(9):697−9.
  105. Lledo P.M., Legendre P., Zhang J., Israel J.M., Vincent J.D. Effects of dopamine on voltage-dependent potassium currents in identified rat lactotroph cells. Neuroendocrinology. 1990. 52(6):545−55.
  106. Lledo P.M., Homburger V., Bockaert J., Vincent J.D. Differential G proteinmediated coupling of D2 dopamine receptors to K+ and Ca2+ currents in rat anterior pituitary cells. Neuron. 1992. 8(3):455−63.
  107. Lotharius J., Brundin P. Pathogenesis of Parkinson’s disease: dopamine, vesicles and alpha-synuclein. Nat. Rev. Neurosci. 2002. 3(12):932−42.
  108. Lu Y., Peters J.L., Michael A.C. Direct comparison of the response of voltammetry and microdialysis to electrically evoked release of striatal dopamine. J. Neurochem. 1998. 70(2):584−93.
  109. Maguire P.A., Druse M.J. The influence of cholesterol on synaptic fluidity and dopamine uptake. Brain Res. Bull. 1989. 22(2):431−7.
  110. Mc Laughlin S. In: Current topics in membrane and transport. Academic Press. New York. 1977. 9:71−135.
  111. Meiergerd S.M., Patterson T.A., Schenk J.O. D2 receptors may modulate the function of the striatal transporter for dopamine: kinetic evidence from studies in vitro and in vivo. J. Neurochem. 1993. 61(2):764−7.
  112. Meiergerd S.M., Schenk J.O. Striatal transporter for dopamine: catechol structure-activity studies and susceptibility to chemical modification. J. Neurochem. 1994. 62(3):998−1008.
  113. Mezey E., Eisenhofer G., Harta G., Hansson S., Gould L., Hunyady B., Hoffman B.J. A novel nonneuronal catecholaminergic system: exocrine pancreas synthesizes and releases dopamine. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. 93(19):10 377−82.
  114. Mezey E., Eisenhofer G., Hansson S., Hunyady B., Hoffman B.J. Dopamine produced by the stomach may act as a paracrine/autocrine hormone in the rat. Neuroendocrinology. 1998. 67(5):336−48.
  115. Mezey E., Eisenhofer G., Hansson S., Harta G., Hoffman B. J, Gallatz K., Palkovits M., Hunyady B. Non-neuronal dopamine in the gastrointestinal system. Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. Suppl. 1999. 26: S14−22.
  116. Michikawa M., Gong J.S., Fan Q.W., Sawamura N., Yanagisawa K. A novel action of alzheimer’s amyloid beta-protein (Abeta): oligomeric Abeta promotes lipid release. J. Neurosci. 2001. 21(18):7226−35.
  117. Miller G.W., Gainetdinov R.R., Levey A.I., Caron M.G. Dopamine transporters and neuronal injury. Trends Pharmacol. Sci. 1999. 20(10):424−9.
  118. Miller K.W. The nature of sites of general anaesthetic action. Br. J. Anaesth. 2002. 89(1): 17−31.
  119. Missale C., Nash S.R., Robinson S.W., Jaber M., Caron M.G. Dopamine receptors: from structure to function. Physiol. Rev. 1998. 78(1):189−225.
  120. Miyata H., Hotani H. Morphological changes in liposomes caused by polymerization of encapsulated actin and spontaneous formation of actin bundles. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. 89(23): 11 547−51.
  121. Miyata H., Nishiyama S., Akashi K., Kinosita K. Jr. Protrusive growth from giant liposomes driven by actin polymerization. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. 96(5):2048−53.
  122. Miyazaki I., Asanuma M. Dopaminergic neuron-specific oxidative stress caused by dopamine itself. Acta. Med.Okayama. 2008. 62(3): 141−50.
  123. Modesto E., Lampe P.D., Ribeiro M.C., Spray D.C., Campos de Carvalho A.C. Properties of chicken lens MIP channels reconstituted into planar lipid bilayers. J. Membr. Biol. 1996. 154(3):239−49.
  124. Muralikrishnan D., Mohanakumar K.P. Neuroprotection by bromocriptine against 1 -methyl-4-phenyl-1,2,3,6-tetrahydropyridine-induced neurotoxicity in mice. FASEB J. 1998. 12(10):905−12.
  125. Muto S., Tabei K., Asano Y., Imai M. Dopaminergic inhibition of the action of vasopressin on the cortical collecting tubule. Eur. J. Pharmacol. 1985. 114(3):393−7.
  126. Nagatsu T. The catecholamine system in health and disease Relation to tyrosine 3-monooxygenase and other catecholamine-synthesizing enzymes — Proc. Jpn. Acad. 2006. Ser. B 82:388 — 414.
  127. Nestler E.J., Malenka R.C. The addicted brain. Sci. Am. 2004. 290(3):78−85.
  128. Nicholson C., Tao L. Hindered diffusion of high molecular weight compounds in brain extracellular microenvironment measured with integrative optical imaging. Biophys. J. 1993. 65(6):2277−90.
  129. Nicholson C. Interaction between diffusion and Michaelis-Menten uptake of dopamine after iontophoresis in striatum. Biophys. J. 1995. 68(5): 1699−715.
  130. Nieoullon A., Coquerel A. Dopamine: a key regulator to adapt action, emotion, motivation and cognition. Curr. Opin. Neurol. 2003. 16 Suppl. 2: S3−9.
  131. Nishimaru H., Restrepo C.E., Ryge J., Yanagawa Y., Kiehn O. Mammalian motor neurons corelease glutamate and acetylcholine at central synapses. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2005. 102(14):5245−9.
  132. Niznik H.B. Dopamine receptors and transporters: pharmacology, structure, and function. CRC. 1994. 677 p.
  133. Pardee J.D., Spudich J.A. In: Methods in cell Biology. Acad. Press. New York. London. 1982. 24 (part A): 271−289.
  134. Partilla J.S., Dempsey A.G., Nagpal A.S., Blough B.E., Baumann M.H., Rothman R.B. Interaction of amphetamines and related compounds at the vesicular monoamine transporter. J. Pharmacol. Exp. Ther. 2006. 319(1):237−46.
  135. Pastuszko A., Gordon-Majszak W., Dabrowiecki Z. Dopamine uptake in striatal synaptosomes exposed to peroxidation «in vitro». Biochem. Pharmacol. 1983. 32(1): 141−6.
  136. Pedrosa R., Soares-da-Silva P. Oxidative and non-oxidative mechanisms of neuronal cell death and apoptosis by L-3,4-dihydroxyphenylalanine (L-DOPA) and dopamine. Br. J. Pharmacol. 2002. 137(8):1305−13.
  137. Pereda A., Triller A., Korn H., Faber D.S. Dopamine enhances both electrotonic coupling and chemical excitatory postsynaptic potentials at mixed synapses. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. 89(24): 12 088−92.
  138. Pereda A.E., Nairn A.C., Wolszon L.R., Faber D.S. Postsynaptic modulation of synaptic efficacy at mixed synapses on the Mauthner cell. J. Neurosci. 1994. 14(6):3704−12.
  139. Peters J.L., Michael A.C. Modeling voltammetry and microdialysis of striatal extracellular dopamine: the impact of dopamine uptake on extraction and recovery ratios. J. Neurochem. 1998. 70(2):594−603.
  140. Phillips P.E., Walton M.E., Jhou T.C. Calculating utility: preclinical evidence for cost-benefit analysis by mesolimbic dopamine. Psychopharmacology. 2007. 191(3):483−95.
  141. Salgado-Pineda P., Delaveau P., Blin O., Nieoullon A. Dopaminergic contribution to the regulation of emotional perception. Clin. Neuropharmacol. 2005. 28(5):228−37.
  142. Picard J.J. Utrastructure of the cement gland of Xenopus laevis. J. Morphol. 1976. 148(2): 193−208.
  143. Pires A., Croll R.P., Hadfield M.G. Catecholamines Modulate Metamorphosis in the Opisthobranch Gastropod Phestilla sibogae. Biol. Bull. 2000. 198 (3):319−31.
  144. Potenza M.N., Graminski G.F., Schmauss C., Lerner M.R. Functional expression and characterization of human D2 and D3 dopamine receptors. J. Neurosci. 1994. 14(3 Pt 2):1463−76.
  145. Rajagopalan S., Andersen J.K. Alpha synuclein aggregation: is it the toxic gain of function responsible for neurodegeneration in Parkinson’s disease? Mech. Ageing. Dev. 2001. 122(14):1499−510.
  146. Reith M.E., Xu C., Chen N.H. Pharmacology and regulation of the neuronal dopamine transporter. Eur. J. Pharmacol. 1997. 324(1):1−10.
  147. Rice M.E., Nicholson C. Diffusion characteristics and extracellular volume fraction during normoxia and hypoxia in slices of rat neostriatum. J. Neurophysiol. 1991. 65(2):264−72.
  148. Richards C.D. Anaesthetic modulation of synaptic transmission in the mammalian CNS. Br. J. Anaesth. 2002. 89(l):79−90.
  149. Rochet J.C., Conway K.A., Lansbury P.T. Jr. Inhibition of fibrillization and accumulation of prefibrillar oligomers in mixtures of human and mouse alpha-synuclein. Biochemistry. 2000. 39(35): 10 619−26.
  150. Rolandi R., Robello M., Mao C., Mainardi P., Besio G. Adsorption of gamma-aminobutyric acid to phosphatidylserine membranes. Cell Biophys. 1990. 16(l-2):71−83.
  151. Sam P.M., Justice J.B. Jr. Effect of general microdialysis-induced depletion on extracellular dopamine. Anal. Chem. 1996. 68(5):724−8.
  152. Sanyal S., Van Tol H.H. Dopamine D4 receptor-mediated inhibition of cyclic adenosine 3', 5'-monophosphate production does not affect prolactin regulation. Endocrinology. 1997. 138(5): 1871−8.
  153. Scherman D., Henry J.P. Effect of drugs on the ATP-induced and pH-gradient-driven monoamine transport by bovine chromaffin granules. Biochem. Pharmacol. 1980. 29(3): 1883−90.
  154. Selkoe D.J. Alzheimer’s disease: genotypes, phenotypes, and treatments. Science. 1997. 275(5300):630-l.
  155. Sherer N.M., Mothes W. Cytonemes and tunneling nanotubules in cell-cell communication and viral pathogenesis. Trends Cell Biol. 2008. 18(9):414−20.
  156. Sidhu A., Kimura K., Uh Mi, White B.H., Patel S. Multiple coupling of human D5 dopamine receptors to guanine nucleotide’binding proteins Gs and Gz. J. Neurochem. 1998*. 70(6):2459−67.
  157. Vindis C., Seguelas M.H., Lanier S., Parini A., Cambron C. Dopamine induces ERK activation in renal epithelial cells through H202 produced by monoamine oxidase. Kidney Int. 2001. 59:76−86.
  158. Vizi E.S. Role of high-affinity receptors and membrane transporters in nonsynaptic communication and drug action in the central nervous system. Pharmacol. Rev. 2000. 52(l):63−89.
  159. Wallace L.J., Connell L.E. Mechanisms by which amphetamine redistributes dopamine out of vesicles: a computational study. Synapse. 2008. 62(5):370−8.
  160. Watts V.J., Lawler C.P., Gonzales A.J., Zhou Q.Y., Civelli O., Nichols D.E., Mailman R.B. Spare receptors and intrinsic activity: studies with D1 dopamine receptor agonists. Synapse. 1995. 21(2): 177−87.
  161. Weiss S., Sebben M., Garcia-Sainz J.A., Bockaert J. D2-dopamine receptor-mediated inhibition of cyclic AMP formation in striatal neurons in primary culture. Mol. Pharmacol. 1985. 27(6):595−9.
  162. Wiedemann DJ., Garris P.A., Near J.A., Wightman R.M. Effect of chronic haloperidol treatment on stimulated synaptic overflow of dopamine in the rat striatum. J. Pharmacol. Exp. Ther. 1992. 261(2):574−9.
  163. Wightman R.M., Robinson D.L. Transient changes in mesolimbic dopamine and their association with 'reward'. J. Neurochem. 2002. 82(4):721−35.
  164. T., Hock F.J., Lehmann J. 7-Methyl-6,7,8,9,14,15-hexahydro-5H-benzd.indolo[2,3-g]azecine: a new heterocyclic system and a new lead compound for dopamine receptor antagonists. J. Med. Chem. 2000. 43(10):2079−81.
  165. Wojciak-Stothard B., Curtis A.S., Monaghan W., McGrath M., Sommer I., Wilkinson C.D. Role of the cytoskeleton in the reaction of fibroblasts to multiple grooved substrata. Cell Motil. Cytoskeleton. 1995. 31(2):147−58.
  166. Yamaguchi I., Harmon S.K., Todd R.D., O’Malley K.L. The rat D4 dopamine receptor couples to cone transducin (Galphat2) to inhibit forskolin-stimulated cAMP accumulation. J. Biol. Chem. 1997. 272(26): 16 599−602.
  167. Yamakura T., Bertaccini E., Trudell J.R., Harris R.A. Anesthetics and ion channels: molecular models and sites of action. Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2001. 41:23−51.
  168. Yan D., Cheng L.F., Song H.Y., Turdi S., Kerram P. Electrophysiological effects of haloperidol on isolated rabbit Purkinje fibers and guinea pigs papillary muscles under normal and simulated ischemia. Acta. Pharmacol. Sin. 2007. 28(8): 1155−60.
  169. Yang H., Peters J.L., Michael A.C. Coupled effects of mass transfer and uptake kinetics on in vivo microdialysis of dopamine. J. Neurochem. 1998. 71(2):684−92.
  170. Young S.D., Michael* A.C. Voltammetry of extracellular dopamine in rat striatum during ICSS-like electrical stimulation of the medial forebrain bundle. Brain Res. 1993. 600(2):305−7.
  171. Zhang J., Xiong B., Zhen X., Zhang A. Dopamine D1 receptor ligands: where are we now and where are we going. Med. Res. Rev. 2009. 29(2):272−94.1471. БЛАГОДАРНОСТИ
  172. В заключение я хочу искренне поблагодарить моих научных руководителей профессора, д.б.н. Мошкова Дмитрия Алексеевича и д.б.н. Павлик Любовь Леоновну за постоянную помощь в проведении работы и подготовке диссертации, ценные советы и рекомендации.
  173. Выражаю глубокую признательность профессору, д.б.н. Зое Александровне Подлубной и сотрудникам её лаборатории Вихлянцеву И. М. и Марсагишвили Л.Г.
  174. Я благодарна своим родителям за постоянную поддержку и помощь, а так же моему мужу Шаталину Юрию Викторовичу за неоценимые советы и участие.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!