Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Разработка биотехнологии препаратов кислых протеаз на основе высокоактивного мутантного штамма Aspergillus oryzae 107 для использования в производстве спирта

Диссертация: Разработка биотехнологии препаратов кислых протеаз на основе высокоактивного мутантного штамма Aspergillus oryzae 107 для использования в производстве спирта
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Анализ биохимического состава ферментативных комплексов на основе тестирования активности ферментов по специфичности их действия, а также результатов фракционного состава ферментного препарата, полученного при хроматографическом разделении показал многокомпонентность протеолитического комплекса, синтезируемого микромицетом, а также состав сопутствующих минорных ферментов. В то время как… Читать ещё >

Содержание

  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Протеолитические ферменты микроорганизмов
      • 1. 1. 1. Классификация протеаз
      • 1. 1. 2. Продуцен гы протеолитических фермеп i ов
      • 1. 1. 3. Физико-химические свойства протеолитических ферментов
      • 1. 1. 4. Регуляция синтеза протеолитических фермешов
      • 1. 1. 5. Применение протеолитических ферментов
    • 1. 2. Ксиланолитические ферменты микроорганизмов
      • 1. 2. 1. Классификация ксиланаз
      • 1. 2. 2. Продуценты ксиланолитических ферментов
      • 1. 2. 3. Физико-химические свойства ксиланолшических ферментов
  • 1. 2.4. Регуляция синтеза ксиланолитических ферментов
    • 1. 2. 5. Применение ксиланолитических ферментов
  • 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАС
    • 2. 1. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
      • 2. 1. 1. Объекты исследований
      • 2. 1. 2. Условия хранения посевного материала
      • 2. 1. 3. Условия культивирования
        • 2. 1. 3. 1. Приютовление вегетативного посевного материала
        • 2. 1. 3. 2. Культивирование микроорганизмов
        • 2. 1. 3. 3. Влияние возрасча посевного материала
        • 2. 1. 3. 4. Влияние начального значения рН пита1ельной среды
        • 2. 1. 3. 5. Влияние аэрации питательной среды
      • 2. 1. 4. Получение концентрированных фермешных ирепараюв
      • 2. 1. 5. Метод проведения мутагенеза
      • 2. 1. 6. Селекция активного варианта продуцента комплекса кислых и слабокислых протеаз
      • 2. 1. 7. Изучение культуральных признаков продуцента
      • 2. 1. 8. Методы определения активностей ферментов
        • 2. 1. 8. 1. Определение общей протеолигической активное! и по модифицированному методу Ансона
        • 2. 1. 8. 2. Определение активностей индивидуальных протеолитических ферментов
        • 2. 1. 8. 3. Определение амилолитической активноеi и
        • 2. 1. 8. 4. Определение ксиланолитической активноеi и
        • 2. 1. 8. 5. Определение целлюлазной акшвности
        • 2. 1. 8. 6. Определение (3-глюканазной активности
        • 2. 1. 8. 7. Определение глюкоамилазной активности
        • 2. 1. 8. 8. Определение фосфагазной активности
      • 2. 1. 9. Определение содержания растворимого белка по методу Лоури
      • 2. 1. 10. Определение термостабильности протеолитических ферментов
      • 2. 1. 11. Определение рН-стабильности протеолитических ферментов
      • 2. 1. 12. Структура теоретических и экспериментальных исследований
    • 2. 2. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЯ
      • 2. 2. 1. Селекция и скрининг активных продуцентов комплекса кислых протеаз и ксиланаз
        • 2. 2. 1. 1. Сравнительная характеристика продуцентов кислых и слабокислых протеаз при твердофазном и 1лубишюм кулыивировании
        • 2. 2. 1. 2. Селекция акшвною варианта продуцент комплекса кислых и слабокислых протеаз
        • 2. 2. 1. 3. Устойчивость штаммов Aspergillus oryzae при пересевах и хранении
      • 2. 2. 2. Исследование состава ферментативного комплекса, синтезируемого микромицеюм Aspergillus oryzae
      • 2. 2. 3. Изучение морфологических особенностей ипамма
  • Aspergillus oryzae
    • 2. 2. 4. Влияние спорового и вегетажвного посевного материала на биосишез протеазы штаммом Aspergillus oryzae
    • 2. 2. 5. Проведение мутагенеза и селекционных работ по получению штамма-суперпродуцента кислой и слабокислой протеаз
      • 2. 2. 5. 1. Подбор питательных сред для тестирования мугантных вариантов микромицета Aspergillus oryzae
      • 2. 2. 5. 2. Проведение I этапа мутагенеза селекционированною штамма Aspergillus oryzae
      • 2. 2. 5. 3. Селекция активных вариантов штамма Aspergillus oryzae 387−32−5, полученных методом мутагенеза (II этап)
      • 2. 2. 5. 4. Получение активных вариантов микромицета Aspergillus oryzae 387−32−5 с применением повторного мутагенеза и методов рассева мугангных вариантов (III этап)
      • 2. 2. 6. Кулыурально-морфоло1 ические признаки новою мугангною штамма Aspergillus oryzae 107 — продуцента протеаз и ксиланазы
      • 2. 2. 6. 1. Характеристика ферментативного комплекса, сишезируемою мутантным штаммом Aspergillus oryzae
      • 2. 2. 6. 2. Кулыурально-морфологические особенное! и мутантного штамма Aspergillus oryzae
      • 2. 2. 7. Разработка метода ведения и хранения в активном состоянии высокоактивного штамма Aspergillus oryzae 107 — суперпродуцента кислых и слабокислых протеаз
      • 2. 2. 7. 1. Пригоювлепие посевного материала
      • 2. 2. 7. 2. Получение исходной кулыуры на косяках
      • 2. 2. 7. 3. Способ приготовления посевного ма1ериала
      • 2. 2. 7. 4. Контроль микробиологической чистоты посевного материала
      • 2. 2. 7. 5. Контроль ферментативной активности посевного материала
      • 2. 2. 8. Подбор натуральных питательных сред для культивирования гриба Aspergillus oryzae 107 — продуцента кислой протеазы
      • 2. 2. 9. Оптимизация состава питательной среды для биосинтеза ксиланазы Aspergillus oryzae 107 методом аддитивно-решетчатою математического описания объекта
      • 2. 2. 10. Регуляция сишеза кислых протеаз условиями кулыивирования Aspergillus oryzae
      • 2. 2. 10. 1. Влияние возраста и дозы посевного материала на рост и биосинтетическую активность продуцента
      • 2. 2. 10. 2. Влияние температуры культивирования на биосинтез кислых протеаз и ксиланаз Aspergillus oryzae
      • 2. 2. 10. 3. Влияние начального значения рН пшагельной среды при культивировании Aspergillus oryzae 107 на биосинтез кислых протеаз и ксиланаз
      • 2. 2. 10. 4. Влияние интенсивности аэрирования при культивировании Aspergillus oryzae 107 на биосинтез кислых протеаз и ксиланаз
      • 2. 2. 11. Получение концентрированного комплексного препарата кислых и слабокислых протеаз
      • 2. 2. 11. 1. Получение комплексного препарата кислых и слабокислых протеаз методом спиртоосаждения
      • 2. 2. 11. 2. Получение комплексного препарата кислых и слабокислых пролаз методом ультрафильтрации
      • 2. 2. 11. 3. Разработка сгадии отделения биомассы штамма-продуцента и холодной «стерилизации» культуральной жидкости
      • 2. 2. 11. 4. Исследование процесса концентрирования методом ультрафильтрации
      • 2. 2. 12. Изучение фракционного состава и биохимических свойав ферментного препарата кислых протеаз, полученного на основе нового мутантною штамма
  • A spergillus or vzae
    • 2. 2. 12. 1. Хромато1 рафическое разделение ферментных комплексов Aspergillus oryzae 107 на компоненты
      • 2. 2. 12. 2. Определение рН- и 1ермос1абилыюсти препарата кислых протеаз, полученных на основе мутантного штамма Aspergillus oryzae
      • 2. 2. 13. Масштабирование процесса культивирования мутантного штамма Aspergillus oryzae 107 — продуцента кислых npoiea
      • 2. 2. 14. Разработка ТИ по применению ферментного препарата кислых протеаз в спиртовом производстве

Разработка биотехнологии препаратов кислых протеаз на основе высокоактивного мутантного штамма Aspergillus oryzae 107 для использования в производстве спирта (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

В основе большинства био1ехнологий в промышленности и сельском хозяйстве лежат катали 1ические процессы, осуществляемые ферментами микробного происхождения. Особое значение в настоящее время придае1ся комплексным ферметным препаратам протеоли-тического и ксиланолитического действия, чю обусловлено зпачшельными возможное 1ями их многоцелевого применения в пищевой промышленности для решения практических задач биотехнологических производств, перерабатывающих сырье с высоким содержанием белка и полисахаридов.

Применение высокоактивных биологических катализаторов направленного спектра действия позволяет ускорить решение ряда проблем, которые сдерживали развитие технологий использования белковых субстратов в последние юды. Наиболее характерное практическое применение проклитических комплексов, содержащих активные протеиназы и пепгидазы, связано с интенсификацией биотехнологических процессов, основанных на энзи-матическом гидролизе растительного и животного сырья, для получения легкоусвояемых продуктов питания, пищевых и кормовых добавок, для повышения качества мясопродуктов, а также для интенсификации технологических процессов в кондитерском, спиртовом, пивоваренном и других производствах пищевой промышленности.

Таким образом, разработка новых научно-обоснованных биотехнологий производства и применения комплексных ферментных препаратов, содержащих наряду с активными протеиназами и пептидазами, действующими в кислой и слабокислой зоне рН, ферменты ксиланолитическою действия актуальна и перспективна, особенно в свете отсутствия подобных препаратов в России.

Цель и задачи исследования

Основная цель диссертационной работы состояла в проведении селекционных работ по получению активного ипамма.

Aspergillus oryzae — продуцента комплекса кислых и слабокислых протеаз, оптимизации условий его культивирования для биосинтеза ферментов и экспериментальном обосновании целесообразности использования полученных ферментных препаратов в спиртовой и других отраслях пищевого производ-ci ва.

Для достижения поставленной цели решались следующие задачи:

— научное обоснование критериев отбора препаратов протеолитических ферментов, эффективных при биоконверсии раашельного сырья в перерабатывающих отраслях АПК;

— скрининг и селекция перспективных штаммов продуцентов кислых протеаз;

— направленный мутагенез отселекционированных штаммов-продуцентов, исследование комплексов гидролитических ферментов, синтезируемых муташными штаммами;

— на основе отселекционированных штаммов и выявленных закономерности биосинтеза гидролитических ферментов с заданным составом о [работать оптимальные биотехнологические процессы производства комплексных препаратов, содержащих ферменты протеолитического и кси-ланолитического действия в различных соотношениях в зависимости от целевого назначения их применения;

— выявление оптимальных параметров технологических процессов очистки и концентрирования ферментных препаратов;

— изучение основных физико-химических и биохимических свойств полученного комплексного ферментного iipenapaia кислых протеаз;

— создание нормативно-технической докумешации на комплексный ферментный препарат кислых протеаз и проведение необходимых санитарно-гигиенических исследований;

— наработка опытных партий препаратов и испытание их в различных отраслях народного хозяйства.

Научная новизна работы. Впервые методом направленного мутгене-за и селекции получен новый мутантный штамм Aspergillus oryzae 107 — суперпродуцент комплекса ферментов протеолитическою действия, а также сопутствующею фермента — ксиланазыисследованы его морфолого-биохимические и культуральные признаки.

На основе установленных физиологических особенностей полученного мутантного штамма и закономерностей биосинтеза экзогидролаз впервые подобраны условия, позволяющие синтезировать фермент, а [ивный комплекс с заданным составом индивидуальных ферментов, а именно, с преимущественно протеолитической или ксиланолитической активностью.

Получены новые экспериментальные данные по составу ферментного комплекса протеолитического действия и изучены его физико-химические свойства.

Выявленные зависимости качественных показаiелей комплексных ферментных препаратов от условий культивирования му! антного ппамма Aspergillus oryzae 107, способа их выделения и очиаки позволили да1ь научное обоснование новой технологии получения препаратов кислых протеаз и рекомендации по их использованию в пищевой промышленности.

Практическая значимость и реализация результатов работы. Проведенные исследования явились основой для решения задачи по получению мутантного ппамма Aspergillus oryzae 107 — суперпродуцента комплекса ферментов про политического и ксиланолитического действия.

В резулыаге изучения свойств полученпою му1антного ппамма Aspergillus oryzae 107 разработана и экспериментально обоснована новая технология комплексного ферментного препарата с возможностью преимущественною синтеза протеаз или ксиланаз путем варьирования условий культивирования.

Разработаны паспорт на штамм Aspergillus oryzae 107, Технические условия на комплексный ферментный препарат кислых протеаз и Технологическая инструкция по получению комплексного препарата кислых протеаз. Подана заявка на патент РФ на мутантный штамм Aspergillus oryzae 107.

Проведены производственные испытания, подтвердившие разработанные технологические параметры получения комплексного ферментного препарата кислых протеаз и эффективность его использования в спиртовом производстве для интенсификации процессов генерации дрожжей, спиртовою брожения и увеличения выхода спирта.

Разработаны и апробированы в производственных условиях Мичуринского экспериментального спиртового завода биотехнологические схемы получения комплексного ферментного препарата протеолитического и ксила-нолитического действия и его применения для ферментолиза хлебопекарных дрожжей для получения аминокислотных смесей мноюцелевого назначения.

Исследованы перспективы применения комплексного ферментного препарата кислых протеаз в кондитерском производстве, мясной промышленное ж, сыроделии, косметологии.

Апробация работы. Основные положения работы докладывались на российских и международных конференциях и симпозиумах: Всероссийской научно-технической конференции-выставке «Высокоэффективные пищевые технологии, методы и средства для их реализации» (Москва, 2004 и 2005) — Научно-практической конференции «Качество и безопасность сельскохозяйственного сырья и пищевых продуктов» (Углич, 2004) — Научно-практической конференции «Приоритетные направления комплексных научных исследований в обласш производства, хранения и переработки сельскохозяйственной продукции» (Углич, 2005) — Пятой ежегодной международной молодежной конференции ИБХФ РАН-ВУЗЫ (Москва, 2005) — Третьем международном симпозиуме «Микробные биокатализаторы и перспективы развития ферментных технологий в перерабатывающих отраслях ЛПК» (Москва, 2006).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 9 печатных работ, подана 1 заявка на патент РФ.

Структура и объем работы. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части, выводов, библиографического списка, включающею 284 источника, из них 159 иностранных, и 10 приложений. Работа изложена на 227 страницах машинописного 1ексга, включает 33 1абли-цы и 20 рисунков.

ВЫВОДЫ.

1. Проведены сравнительные исследования различных микроорганизмов-продуцентов кислых протеаз и осуществлен скрининг наиболее активного штамма Aspergillus oryzae 387−32−5.

2. Методами мутагенеза и селекции получен новый активный ниамм Aspergillus oryzae 107, протеолитическая активность которою увеличена в 3,3 раза по сравнению с исходным штаммом, ксиланолитическая в 10,2 раза.

3. Исследованы культурально-морфологические особенности мутантного штамма Aspergillus oryzae 107 и оптимизированы питательная среда и условия его глубинного культивирования, что позволило увеличить выход протеазы в 3,9 раза и ксиланазы в 18,6 раза по сравнению с исходным штаммом.

4. Установлена возможность направленного культивирования Aspergillus oryzae 107 с целью получения ферментных препаратов с различным соотношением протеолитической и ксиланолитической активноеi и.

5. Проведено масштабирование разработанной технолот ии глубинного культивирования Aspergillus oryzae 107 в опьпно-промышленпых и производственных условияхразработана Технологическая инструкция на получение препарата кислых протеаз Протооризин.

6. Разработаны оптимальные параметры процесса получения концентрированных высокоактивных ферментных препаратов кислых протеаз и наработаны опытные партии комплексных ферментных препаратов Протооризин ПОх, Г18х и Г20х.

7. Исследованы физико-химические свойства протеаз, синтезируемых Aspergillus oryzae 107 и установлены основные параметры (рН 4,0−5,0, температура до 50°С), обеспечивающие стабильность ферментных препараюв и сохранение уровня активности протеолитических ферментов в течение длительного времени.

8. Показана высокая эффективность полученною комплексного ферментного препарата кислой протеазы и ксиланазы для интенсификации биотехнологических процессов при производстве спирта и в других отраслях АПК.

9. Экономическая эффективность от производства 100 т фермешною препарата кислых протеаз по предложенной технолот ии составит более 34,2 млн руб./год.

2.2.15.

Заключение

.

В результате проведенных исследований с использованием эффективных методов мутагенеза и многоступенчатой селекции был получен новый мутантный штамм Aspergillus oryzae 107 — активный продуцент кислых протеаз, ксиланазы и других сопутствующих гидролитических ферментов.

На диаграмме (рис. 20) приведены обобщенные результаты экспериментальных исследований по получению нового мутантного штамма Aspergillus oryzae 107, продуктивность коюрото в 3,3 раза превышала исходный штамм по уровню синтеза протеаз и в 10,2 раз — ксиланаз.

Штамм Aspergillus oryzae 107 депонирован во Всероссийской коллекции промышленных микроорганизмов (ВКПМ) ФГУП «ГНИИ Генетика».

На основе установленных зависимостей и физиоло1 ических особенностей полученного штамма подобраны условия культивирования, обеспечивающие максимальный синтез протеолитических и ксиланолитических ферментов.

Установленные зависимости синтеза протеаз и ксиланаз от условий ферментации (температура, рН, состав питательных сред) позволили разработать регулируемый процесс биосинтеза ферментативных комплексов с заданным составом.

Активности, ед/см" '.

Ш Протеолитичсская активность? Ксиланолитическая активность.

Рис. 20. Протеолитическая и ксиланолитическая активности штаммов Aspergillus oryzae: 1 — A. oryzae 387 (исходный штамм),.

2 — A. oryzae 387−32−5 (после селекции, родительский),.

3 — A. oryzae 108 (после I этапа),.

4 — A. oryzae 108−0040 (после II этапа),.

5- A. oryzae 108−0040−107 (после III этапа),.

6 — A. oryzae 107 (при оптимальных условиях культивирования).

Анализ биохимического состава ферментативных комплексов на основе тестирования активности ферментов по специфичности их действия, а также результатов фракционного состава ферментного препарата, полученного при хроматографическом разделении показал многокомпонентность протеолитического комплекса, синтезируемого микромицетом, а также состав сопутствующих минорных ферментов.

Разработаны оптимальные условия получения концентрированных ферментных препаратов методом осаждения этанолом и ультрафильтрацией.

Получены опытные образцы ферментных препаратов: Протооризип ПОх (ПС =1870 ед/г, КС =295 ед/г) и Протооризин Г20х (ПС = 500 ед/г, КС = 100 ед/г).

Показана эффективность использования полученного ферментного препарата в производстве спирта для интенсификации процессов генерации дрожжей, спиртовою брожения и увеличения выхода спирт.

Полученные результаты позволили разработать гехполотию процесса получения и применения кислых протеаз па основе нового мутантного штамма Aspergillus oryzae 107.

Сравнительные исследования полученных ферментных препараюв из Aspergillus oryzae 107 с имеющимися аналотами — промышленными ферментными препаратами отечественного и импортного производства показали преимущество селекционированного штамма для получения комплексных ферментных препаратов кислых протеаз, содержащих наряду с сериновой (щелочной) и мегаллозависимой (нейтральной) про1еиназами, карбоксильную протеиназу, а 1акже аминои карбоксипетидазы.

В то время как испытанные аналоги протеолитических ферменшых препаратов содержали, в основном, только нейфальную и щелочную протеиназы. Наличие такого многокомпонентною состава протеолитического комплекса, синтезируемого микромицетом Aspergillus oryzae 107, позволяет получать более активные ферментные препараты и обеспечивать более глубокий гидролиз белка до аминокислот.

Полученный препарат кислых протеаз был испытан в различных отраслях пищевой промышленности: при гидролизе белоксодержащих субсфаговв спиртовом производствев кондитерском производствев мясной промышленностипри получении БАД на основе биокатализа микробной биомассы.

Результаты испытаний приведены в таблице 33.

Показать весь текст

Список литературы

  1. ГОСТ 20 264.2−88 Препараты ферментные. Методы определения протеолитической активности.
  2. ГОСТ 20 264.4−89 Препараты ферметные. Meiоды определения амилолиш-ческой активности.
  3. А.А. Поверхностно-активные вещества. Свойства и применение // Ленинград. Химия. -1975, 248 с.
  4. Н.М., Ваганова Т. И., Стронгин А. Я., С|епанов В.М. Выделение и свойства кислой карбоксипептидазы из A oryzae. Биохимия, 1976, 41, № 1, с. 20.
  5. Г. П., Медведева С. А., Синицын А. П., Окунев О. Н. Изменение состава структурных компонентов лиственной сульфатной целлюлозы в процессе ферментативного отбеливания ксиланазами // Прикл. биохимия и микробиология. -2000. -Т.36, № 3. С. 287−292.
  6. Аль-Нури М.А., Иваница В. А., Егоров Н. С. Биосинтез внеклеточных протеаз Asp candidus при отсутствии источников углерода и серы // Микробиология. -1981, 50, № 6. — с. 10.
  7. Е.Д. Получение целлюлазных ферментных препараюв на основе грибных культур // Автореферат дисс. на соискание ученой степени k.i.h. -М. -1986.-25 с.
  8. Л.В. Биотехнологические основы получения и применения препаратов протеолигических ферментов для обработки сырья молочной и мясной промышленности // Авюрефераг дисс. на соискание ученой степени д.т.н. -М.-1992,-55 с.
  9. А. А., Терегулова Т. Г., Камилов Ф. X. Номенклатура и классификация ферментов. Коферменты и кофакторы//Уфа: Здравоохранение Башкортостана, 2005. -72 с.
  10. Ю.Безбородов A.M. Биохимические основы микробиологического синтеза // М.: Легкая и пищевая промышленность-1984,-304 с.
  11. А.А., Колтукова Н. В., Василевская И. Я. и др. Питательная среда для выделения протеаз бактерий рода Bacillus II Микробиологический журнал.-1987, 49 № 3. — С. 110.
  12. В.В., Кантере В. М. Оптимизация периодических процессов микробиологического синтеза.// М.: Наука, 1985. 296 с.
  13. Г. Б. Ферментные препараты нового поколения для отраслей агропромышленного комплекса// Микробные биокатализа юры для перерабатывающих отраслей АПК. М.: ВНИИПБТ, 2006. — С. 284−298.
  14. М.Брустовецкая Т. П., Окунев О. Н., Шульга А. В. Образование и свойства грибных целлюлаз и ксиланаз в жидкой среде и в условиях твердофазной ферментации // Прикл. биохимия и микробиоло1 ия. -1991. -Т.27, № 4. С. 577 583.
  15. К.П. Процессы и аппараты микробиологических производств // М.: Легкая и пищевая промышленность.-1981, 210 с.
  16. В.Н., Чичева-Филатова Л.В., Игленская Т. В. Пищевые и биологически активные добавки. М.: Издательский центр «Академия», — 2003. — 208 с.
  17. В.Н., Жиганов И. Н. Пищевая биотехнология. М.: ДеЛи принт, -2001.-123 с.
  18. A.M., Иватулин Ф. М., Килимник Ф. Ю., Родионова Н. А., Неустроев К. Н. Выделение и свойства эндоксиланазы и р-ксилозидазы из A oryzae И Биотехнолот ия. -1993. -Т.58, № 6. С. 845−851.
  19. И.М. Ферменты Aspergillus niger, расщепляющие ксилапы // Автореферат дисс. на соискание ученой степени к.б.н. М. — 1977. — 25 с.
  20. Г. Метаболизм бактерий // М.: Мир.-1982, 310 с.
  21. И.М., Кривава А. Ю. Технология ферментных препаратов. М.: Изд. Элевар, — 2000. — 512 с.
  22. Э.П., Логинова Л. Г. Целлюлолитические ферменты и ксиланаза Му-celiophthora thermophila II Прикл. биохимия и микробиология. 1987. — Т.23, № 6.-С. 820−825.
  23. А. Практическая химия белка // М. Мир, 1989, 623 с.
  24. В.И., Павлюк М. И., Кучер Р. В. Растворимость кислорода в ферментационных средах // Укр. хим. ж. .-1975, 41 № 10. — С. 1073.
  25. М., Уэбб Э. Ферменты, (в 3-х т.) // М.: Мир. 1982.
  26. Н.В. Исследование процессов выделения и очистки микробной эндл-1,4−3-ксиланазы из рода Geotrichum и изучение свойств фермента // Автореферат дисс. на соискание ученой степени к.б.н. М. — 2002. — 25 с.
  27. Н.С., Выборных С. Н., Лория Ж. К., Фишешер 3. Репрессия синтеза экзопротеазы Bacillus licheniformis II Микробиология. -1983, 52, № 6. -С.941.
  28. Н.С., Лория Ж. К., Юдина Т. Г. Регуляция синтеза экзопротеазы Bacillus thuringiensis II Известия АН СССР, сер. биол.-1984, № 2. — С. 165.
  29. А.С., Честухина Г. Г., Азизбекян P.P., Нетыкса Е. М., Руденская Т. И., Степанов В. М. Внеклеточная сериновая протеипаза Bacillus thuringiensis. Биохимия, 1981, Т. 46, № 5, с. 920.
  30. ЗО.Зуева Р. В., Коновалов С. А. Получение муташов A oryzae, активных продуцентов кислой протеиназы // Микробиология. -1971, 40, № 1. — С.83.
  31. Н.М., Ва1анова Т.И., Стронгин А. Я., Степанов В. М. Выделение и свойства лейцинаминопептидазы из A. oryzae. Биохимия, 1977, Т. 42, № 5, с. 843.
  32. Г. И. Протеолитические свойства гриба // Микробиология. -1985, -54, № 1. С. 62.
  33. А.А., Касаткина И. Д., Желюва Е. Г. Репрессия синтеза протеаз у Aspergillus terricola под влиянием экзогенных аминокислот // Микробиология.-1971,-40, № 3. С. 439.
  34. А.А., Попова Н. В. Биосинтез протеиназы Aspergillus terricola на средах с ортническими соединениями азо1а // Микробиология. -1970, -39, № 3. С. 421.
  35. Н.А., Родзевич В. И. Активность фосфа1аз различных культур плесневых грибов // Прикл. биохимия и микробиология. 1971. — Т. 7, № 4. -С. 446.
  36. К.А., Яровенко В. Л., Домарецкий В. А., Колчева Р. А. Технология солода, пива и безалкогольных напитков. М.: Колос, — 1992. — 446 с.
  37. Э., Гомартели М., Безбородов A.M., Адейшвили Е. Термостабильные зндоксиланазы фибов-термофилов // Прикл. биохимия и микро-биоло1 ия. 1998. — Т. 34, № 5. — С. 517−520.
  38. А.А., Рабинович М. Л., Синицын А. П., Чурилова И. В., Григораш С. Ю. Ферментативный гидролиз целлюлозы. 1. Активность и компонентный состав целлюлазных комплексов из различных источников. // Биоортаниче-ская химия, -1980. т. 6, N 8, — с. 1225−1242.
  39. Г. Г., Юсупова М. П., Лысогорская Е. Н., Баландина Г. Н., Степанов В. М. Получение очищенного аспергиллопепсина А. Биохимия, — 1977. -42, № 3, — с. 534.
  40. Л.В., Жиглецова С. К., Дербышев В. В., Ежов Д. В., Косарева Н. И., Быстрова Е. В. Микрофунгин препарат на основе Trichoderma viride для борьбы с болезнями растений // Прикл. биохимия и микробиология. — 2001. -Т. 37, № 1.-С. 110−114.
  41. С.И., Савенкова Т. В. Технологические аспекш применения комплексного ферментного препарата в производстве крекера // Микробные биокатали за юры для перерабатывающих отраслей АПК. М.: ВНИИПБТ, 2006. — С. 202−207.
  42. Н.В., Волков Ю. Г., Ермак И. М., Дедюхипа В.II. Получение биологически активных веществ с помощью грибных ферментов // Биотехнология. -2002. -№ 6.- С. 68−69.
  43. Л.А., Ластовецкая Л. В., Шехватова Г. В., Ваганова I .И., Ciena-нов В. М. Определение активности нейфальных металлопрогеиназ по хро-могенному субстрату 2,4-динитрофенил-глицил-глицил-валил-аргинину -Химия природных соединений, 1976, 1, с. 75.
  44. А.В. Свойства ферментных комплексов, продуцируемых мугантны-ми штаммами Trichoderma reesei // Автореферат дисс. па соискание ученой степени к.х.н. М. — 2003. — 26 с.
  45. О.А., Румянцева Г. Н., Птичкина Н. М. Использование отечественных ферментных препаратов для получения пектина из жома // Материалы 1-го конгресса «Биотехнология состояние и перспективы развития» — М. Наука, 2003.-С. 379.
  46. И.В., Пучкова Л. И., Малофеева Ю. П., Юдина Е. А. Применение ферментных препаратов при производстве хлеба из смеси ржаной и пшеничной муки // Пищевые ингредиенты. Сырье и добавки. 2001. — № 2. — С. 68−71.
  47. О.В., Руденская Г. Н., Степанов В. М., Ходова О. М., Цаплина И. А. Глутамип, аспарагин-специфичпая протеиназа акшномицетов. // Биохимия. 1987.- 52, № 3.- С. 414−422.
  48. Р.Г. Разработка технологи комплексного ферментною npenapaia 3-глюканазы, ксиланазы и глюкозидазы // Автореферат дисс. на соискание ученой степени к.т.н. М. -1983. — 25 с.
  49. Н.А., Панасюк A.JT. Плодово-ягодные вина. М.: Легкая и пищевая промышленность, — 1984. — 240 с.
  50. Микробные биокатализа горы и перспективы развития ферментных технологий в перерабатывающих отраслях АПК. Под общ. ред. В. А. Полякова. М.: Пищепромиздат, — 2004. — 320 с.
  51. Д.Н., Капрельянц А. С., Лукоянова М. А. Прикладные аспекты биохимии мембран // Прикл. биохимия и микробиол. -1983, 19, № 1. — С.60.
  52. Л.П. Биотехнологические основы производства хлебобулочных изделий. М.: Колос, — 2002. — 368 с.
  53. Перерабогка продукции растительного и животною происхождения (под ред. А. В. Богомолова, Ф.В. Перцевого). СПб.: ГИОРД, — 2001. — 336 с.
  54. С.Дж. Основы культивирования микроорганизмов и клеток // М.: Мир.-1978, 332 с.
  55. Г. В., Чередниченко B.C., Римарева J1.B. Определение активности ферментов. Справочник. // М.: ДеЛи приш, 2003. 375 с.
  56. В.А., Римарева Л. В. Перспективные ферментные препараты и особенности их применения в спиртовой промышленности // Пиво и напигки. -2000.-№ 2.-С. 52−55.
  57. ., Ушакова В. И., Егоров Н. С. Влияние различных соединений углерода на образование протеолитических ферментов Fusarium graminearum uAltemaria sp. II Микробиология. -1972. 41, № 5. — С.791.
  58. Л.В. Роль протеолитических ферментов в интенсификации процессов дрожжсченерации и спиртового брожения // Авюреферат дисс. на соискание ученой степени к.т.н. М. — 1980. — 25 с.
  59. Л.В., Войнарский И. Н., Яровенко BJI. Роль протеолитических ферментов в повышении активности солода и интенсификации спиртовою брожения // Ферментная и спиртовая промышленность. 1981. — № 3. — С. 27−30.
  60. Л.В., Войнарский И. Н., Устинников Б. А., Яровенко В. Л., Коновалов С. А. Влияние протеолитических ферментов на физиоло1 ическое состояние и размножение дрожжей // Ферментная и спиртовая промышленность. -1983.-№ 2.-С. 36−39.
  61. Л.В., Милюкова Т. Б., Войнарский И. П. Применение активированного солода в спиртовом производстве // Спиртовая и ликероводочная промышленность. ЦНИИТЭИ. 1983. -№ 3. — С. 2−3.
  62. Л.В., Войнарский И. Н., Милюкова Т. Б., Устинников Б. А. Роль протеаз в повышении активности солода и интенсификации спирювого производства // Сб.: V Всесоюзный биохимический съезд. Изд. «Наука». 1986. — Г. 2.-С. 142.
  63. JI.B., Милюкова Т. Б., Войнарский ИЛ. Влияние три юна Х-100 на рост и продуцирующую способность гриба Aspergillus oryzae II Деп. ВИНИТИ. М. — 1989.-№ 7. — С. 120.
  64. Л.В., Милюкова Т. Б. Влияние поверхносшо-активных вещеав на биосинтез протеаз и амилазы фибом Aspergillus oryzae II Деп. ВИНИ1И. -М.-1991.-№ 7.-С. 75.
  65. Л.В., Макеев Д. М., Устинников Б. А. Влияние протеолитических ферментов на выход спирта // Пищевая промышленность. 1993. — № 2. — С. 29−30.
  66. Л.В. Перспективы использования про политических ферментных препаратов // Пищевая промышленность. 1996. — № 3. — С. 44−45.
  67. Л.В. Использование комплексною ферментного препарата Амило-протооризина для гидролиза дрожжевого белка // Хранение и переработка сельхозсырья. 1996. — № 2. — С. 39−40.
  68. Л.В., Милюкова Т. Б., Оверченко М.Ь., I рифонова В В., Устинников Б. А. Штамм-продуцент комплекса кислых и слабокислых npoiea3 и других гидролаз // Патент РФ № 2 070 921. Б.И. 1996. — № 36.
  69. Л.В., Милюкова Т. Б., Оверченко М. Б., Трифонова В. В., Устинников Б. А. Питательная среда для культивирования Aspergillus oryzae продуцента гидролитических ферментов // Патент РФ № 2 061 035. Б.И. — 1996. — № 15.
  70. Л.В. Биотехнология комплексных препаратов кислых протеаз и их роль в интенсификации технологических процессов в перерабатывающих отраслях АПК // Автореферат дисс. на соискание ученой степени д.т.п. М. — 1997.-51 с.
  71. Л.В., Оверченко М. Б., Серба Е. М., Трифонова В. В. Сравнительная характеристика микробных протеаз по степени гидролиза белковых субстратов // Прикл. биохимия и микробиология. 1997. — Г. ЗЗ, № 1. — С. 43−45.
  72. JI.B., Оверченко М. Б. Роль протеаз в спиртовом брожении // Микробные биокатализаторы для перерабатывающих отраслей АПК. М.: ВНИИПБТ, 2006. — С. 127−137.
  73. Н.А., Горбачев И. В., Тавобилов И. М. Ксиланазы Aspergillus niger // Проблемы биоконверсии растительного сырья / Ред. Скрябин Г. К., Голов-лев ЕЛ., Клесов А. А. М.: Наука, 1986. — С. 237−271.
  74. Г. Н. Глутамил эндопептидаза микроорганизмов новое подсемейство химотрепсиновых протеиназ. // Биоорганическая химия. — 1998 -24, № 4. — С.256−261.
  75. Г. Н. Новые подсемейства субтилизипов. // Биоорганическая химия. 1994. — 20, № 5. — С.475−484.
  76. Н.В., Иванова JI.A., Мураенко Е. Н. Совершена вовапие способов экаракции красящих веществ из paciтельного сырья // Хранение и переработка сельхозсырья, 2006, № 5, — С. 17−19.
  77. М.А., Чюрлис Т. Н. Влияние условий культивирования на биосинтез протеолитических ферментов бактериями рода Bacillus II Сб. Микробиология и производство Вильнюс. — 1981. — С. 33.
  78. М.В. Свойства внеклеточных пектиназ грибов рода Aspergillus II П Автореферат дисс. на соискание ученой степени к.х.н. М. — 2005. — 26 с.
  79. Е.М. Разработка био1ехнологического процесса фермешашвнот гидролиза дрожжевой биомассы с целью получения биологически акшвных добавок// Автореферат дисс. на соискание ученой смепени к.т.н. М. — 2005. -25 с.
  80. А.П., Черноглазов В. М., Гусаков А. В. Методы изучения и свойства целлюлолитических ферментов // Итоги науки и 1ехники, Сер. «Биотехнология», т.25, 1990 (1-е изд.), 1993 (2-е изд.), Москва, Изд-во ВИНИТИ.
  81. . Р. Методы очистки белков М.: Мир — 1985 — 358 с.
  82. В.П. Транспорт энергии, метаболитов, кислорода и электронов вдоль биологических мембран // Успехи современной биологии. -1979, 88, № 2 (5). — С.163.
  83. Д., Обогащение комбикормов ферментным комплексом для цыплят-бройлеров // Комбикорма. 2000. — № 1. — С. 47−48.
  84. Н.А., Кобзева И. Я., Сороваева А. В. Ферментные системы Geotrichum candidum ЗС и Penicillium citreo-viride 26, гидролизующие полисахариды клеточных стенок // Прикл. биохимия и микробиология. -1991. -Т.27, № 3. С. 338−345.
  85. В.А., Заславский Б. Ю., Рогожин С. В. Сравнение действия ионных и неионных поверхностно-активных веществ на плазматическую мембрану дрожжевых протопластов // Биохимия. -1978, 43, № 3. — С.568.
  86. В.А., Заславский Б. Ю., Рогожин С В. Лизис дрожжевых про-тпластов под действием алкилсульфаюв натрия // Биохимия. -1977, 42, № 12. — С.2246.
  87. Э.В., Околелова Т. М. МЭК для птицы // Комбикормовая промышленность. 1995. — № 6. — С 18−20
  88. .Б. Свойства ксиланаз Chrysosporium lucknowense II Автореферат дисс. на соискание ученой степени к.х.н. М. — 2006. — 24 с.
  89. С.В., Войнарский И. Н., Яровенко В Л Синтез протеазы и а-амилазы грибом A. oryzae 251−90 // Прикл. биохимия и микробиол. -1984. -20, № 5. С. 616.
  90. С.В., Войнарский И. Н., Яровенко B.J1. Синтез протеазы и а-амилазы отмытыми клетками A. oryzae 251−90 // Прикл. биохимия и микробиол.-1985. 21, № 1. — С.67.
  91. С.В., Римарева Л. В., Милюкова Т. В., Войнарский И Н. Регуляция образования грибных экзогидролаз уровнем их в среде и практическое применение установленных закономерностей // Деп ВИНИТИ. М. -1989. -№ 7. -С. 120.
  92. И.В., Егоров П. С. Фибринолитические ферменты микроорганизмов // В кн. «Функциональная активность ферментов и пуш ее рефляции» М.: МГУ .-1981,-С. 155.
  93. В.А., Егоров Н. С., Ландау Н. С., Войнарский И. Н. Штамм гриба A. oryzae продуцент амилолитических и протеолитических ферментов. Авт. свид. СССР № 1 440 922 // Б.И. -1988, № 44 — С. 122.
  94. Д.Л., Дзумедзей И. В., Кучер РВ Коррелятивная связь основных параметров роста микроорганизмов в присутствии поверхностно-активных вещееI в//Микробиология. -1980, -49, № 6. С. 1007.
  95. Е.А. Изучение биосинтеза ксиланазы плеспевым фибом Aspergillus awamori II Автореферат дисс. на соискание ученой степени к.т.н. -М.-1979.-24 с.
  96. В.И. Биокатализ в процессах переработки кожевепною сырья и коллагенсодержащих материалов // Микробные биокатализаторы и перепекшвы развития ферментных технологий в перерабатывающих отраслях АПК. -М.: Пищепромиздат, 2004. С. 137−144
  97. В.И. Влияние ферментов на термодеформационные и упруго-пластические свойства кожевенною сырья // Микробные биокатализаторы для перерабатывающих отраслей АПК. М.: ВНИИ1 IB Г, 2006. — С. 276−283.
  98. Т.В. Биохимические основы получения кислой протеиназы при культивировании мутанта Aspergillus awamori 78−2 // Автореферат дисс. на соискание ученой степени к.т.н., М.-1971,-25 с.
  99. Шлелепко J1.A., Поландова З. В., Дремучева I .Ф. Влияние мильтиэнзим-ных композиций на свойство теста и качество пшеничного хлеба // Хлебопечение России. 2001.-№ 1.-С. 22−24.
  100. А.А., Михалева II.И., Боев А. В., Окунев О. Н. Образование ксиланазы дрожжами Cryptococcus podzolicus II Прикл. биохимия и микробиология. -1994. -Т.30, № 6. С. 812−820.
  101. А.А., Елькина У. Ф., Федоров Э. И. Биоотбеливание лиственной сульфашой целлюлозы ферментными препаратами Целловиридин ГЗх и Пектофоетидин ГЗх // Биотехнология. -2000. № 1. — С. 52−57.
  102. Л.В. Исследование протеолитического комплекса микроскопического гриба Rhizopus pygmaues PI-8 // Автореферат дисс. на соискание ученой степени к. кн., Воронеж. -1980, 26 с.
  103. В.И. Биосишез и свойства целлюлаз и ксиланаз высших ба-зидиомицетов // Прикл. биохимия и микробиология. -1993. -Т.29, № 3. С 340−452.
  104. Л.В., Шишкова Э. А., Бравова Г. Б., Покровская С. С., Покровский/
  105. А.В. Полиферментный комплекс в биотехнологии виноградного виноделия // Микробные биокагализаторы и перспективы развития ферментных технологий в перерабатывающих отраслях АПК. М.: Пищепромиздат, 2004. — С. 237−242.
  106. В.В., Зуева Е. С. Белки среды, как факторы регуляции синтеза секретируемой протеиназы // Биохимия. 1982, — 47, № 10. — С. 1670.
  107. В.Л., Войнарский И. П., Римарева Л. В. Отбор препараюв npoie-аз для спиртового производства по интенсивное i и и глубине гидролиза белков сусла // Ферменжая и спиртовая промышленность.. 1979, — № 8. — С. 29−31.
  108. В.Л., Маринченко В. А., Смирнов В. А. и др. ехнология спирта. Под ред. В. Л. Яровенко. М.: Колос, — 1996. — 464 с
  109. Aleksenko, A., Nielsen, М. L., and Clutterbuck, A. J. (2001). Genetic and physical mapping of two centromere-proximal regions of chromosome IV in Aspergillus nidulans. Fungal Genet. Biol. 32,45−54.
  110. Aleksieva P., Djerova A., Tchorbanov В., Grigorov J. Submerget cultivation of a strain оt Humicola lutea 72 producing acid protease // Eur. J. Appl. Microbiol, and Biotechnol. -1981, 13, № 3. — P. 165.
  111. Anthony Т., Raj K.C., Rajendran A., Gunasekan P. I ligh molecular weight cel-lulase-free xylanase from alkali-tolerant Aspergillus fumigatus II Fn/yme Microbial Technology. 2003. — V. 32. — P. 647−654.
  112. Archer D.B., Dyer P. S. From genomics to post-genomics in Aspergillus // Curr. Opin. Microbiol. 2004. — V. 7, — P. 499−504.
  113. Argos P. A sensitive procedure to compare amino acid sequences // J. Mol. Biol. 1987. — V. 193. — P. 385−396.
  114. Ashita D., Sunil K. Production of a thermostable alkali-tolerant xylanase from Bacillus circulans AD 16 grown on wheat straw // Wold J. Microb. Biotechnol. -2000. V. 16, № 14. -P. 325−327.
  115. Bakir U., Yavascaoghlu S., Guvens F., Ersyin A. An endo-|3-l, 4-xylanase from Rhizopus oryzae: production, partial purification and biochemical characterization // Enzyme Microbial Technology. 2001. — V. 29. — P. 328−334.
  116. Bangam J.A., Lea E.J.A. The interaction of detergents with bilayer lipid membrane // Boichim. et Biophys. Acta. -1978, -511.- P.388.
  117. Barett A. J. Proteolytic enzymes: serine and cysteine peptidases // Methods En-zymol. 1994. — V. 244 — P. 1−15.
  118. Beidman G., Vogaren A.G.J., Rombouts F.M., Searle-van Leeuwen M.F., Pil-nik W. Specific and nonspecific glucanases from Trichoderma viride // Biotech-nol. Bioeng. 1988,-V. 31.-F. 160−167.
  119. Berenger J.-F., Frixon C., Bigliardi J., Creuzet N. Production, purification and properties of thermostable xylanase from Clostridium stetcorarium II Can. J. Microbiol. 1985. — V. 31, № 7. — P. 635−643.
  120. Berens S., Kaaspari H., Kiemme J. Purification and characterization of two different xylanases from the thermophilic aktinomycete Microtetraspora fiexuosa SIIX // Antonie van Leeuwenhoek 69. 1996.-P. 235−341.
  121. Biely P., Petrakova E. Novel inducer of the xylan-degrading enzyme system of Cryptococcus albidus Hi. Bacteriol. 1984. — V. 160. — P. 408−412.
  122. Biely P., MacKenzie C.R., Puis J., Schneider II. Cooperatively of esterases and xylanases in the enzymatic degradation of acetyl xylan // Biotechnol. 1986. — V. 4.-P. 731−733.
  123. Biely P. Biochemical aspect of production of microbial hemicellulases // Hemicellulose and Hemicellulases / Eds. Coughian M.P., Hazlewood G.P. Portland Press. Cambridge, 1993. — P. 29−51.
  124. Biswas S.R., Jana S.C., Mishra A.K., Nanda G. Production, purification and characterization of xylanase from a hyper xylanolitic mutant of Aspergillus ochraceus II Biotechnol. Bioeng. 1990. — V. 35. — F. 244.
  125. Brenner, S. The molecular evolution of genes and proteins: a tale of two serines //. Nature -1988. V. 334.- P. 528−530.
  126. Camacho N.A., Aguilar G.A. Production, purification and characterization of a low-molecular-mass xylanase from Aspergillus sp. and its application in baking // Appl. Biochem. Biotechnol. 2003. — V. 104. — P. 159−171.
  127. Cho H.K., Jung H.K., Pack Y.M. Xylanase encoded by genetically engineered Clostridium thermocellum gene in Bacillus subtihs. II Biotechnol. 1995. — V 17.-P. 157−160.
  128. Cohen B.L. Regulation of intracellular and extracellular neutral and alkaline proteases in Aspergillus mdulans II J. Gen. Microbiol. -1973, 79, № 2. — P.311.
  129. Copa-Patino J.L., Kim Y.G., Broda P. Production and initial characterization of the xylan-degrading system of Phanerochaete chrysospotium II Appl. Microbiol Biotechnol. 1993. — V. 40. — P. 69−76.
  130. Coronel L., Mesina O.G., Jonson L.M., Sobrejuanite E.E. Cellulase and xylanase production of Aspergillus fumigatus, a thermophilic fungus // Philipp. J. Sci. 1991. — V. 120, № 3. — P. 283−303.
  131. Curotto E., Concha M., Milagres A., Duran N. Production of extracellular xy-lanases by Penicillium jantinellum: effect of selected growth condition // Appl. Biochem. Biotechnol. 1994. — V. 48, № 2. — P. 107−116.
  132. Curotto E., Nasal A., Aguirre C., Campos V., Duran N. bn/ymatic pretreat-ment of kraft pulps from pinus radiate D don with xylanolytic complex of Penicillium canescens (CP 1) fungi // Appl. Biochem. Biotechnol. 1998. — V. 73. — P. 29−42.
  133. Czakaj J., Sawicka-Zukowska R., Jedry Chowska B. Optizyrnawa nie ksy-lanazy z Chaetomium globosum. Pr. Inst, i lab. bak. przem. spo/., 2000. — V. 55.-P. 41−59.
  134. Czapinska R., Otlenski J. Structual and energetic determinants of the Sl-site speciflty in serine proteases// Eur. J. Bioch., 1999, V. 260. — P. 571−595.
  135. Dahlberg L., Hoist O., Kristjansson J.K. Thermostable xyianoiytic enzymes from Rhodothermus marinus grown on xyian // Appl. Microbiol. Biotechnol. -1993.-V. 40.-P. 63−68.
  136. J., Guillot J.M., Biely P., Угьапька M. Positional isomers of thioxylo-biose, their synthesis and inducing ability for D-xylan-degrading enzymes in the yeast Cryptococcus albidus II Carbohydrate Research. 1992. — V. 228. — P. 4764.
  137. Dekker R.F.H., Richard G.N. Purification, properties and mode of action of hemicellulase producer by Ceratocystis paradoxa // Carbohydr. Res. — 1971. -V.39.-P. 97−114.
  138. De Marco A.C., Dick A.J. Aminopeptidase I activities in several microorganisms.// Can. J. Biochem., 1978, V. 56, P. 66−71.
  139. Deschamps P., Iluet M.C. Xylanase production in solid-state fermentation: a study of its properties // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1985. V. 22. — P. 177 180.
  140. Drapeau G.R., Boily Y., Houmard J.J. Purification and properties of an extracellular protease of Staphilococcus aureus И J. Biol. Chem. 1972, V. 247, № 20, P. 6720−6726.
  141. Femandez-Espinar M., Pinaga F., de Graaff L., Visser J., Ramon D., Valles S. Purification, characterization and regulation of the synthesis of an Aspergillus nidudans acidic xylanase // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1994. — V. 42. — P. 555−562.
  142. Ferreira-Costa M., Dias A., Maximo C., Morgado M.J., Martins-Sena G., Duarte C.J. Xylanolitic enzyme production by an Aspergillus niger isolate // Appl. Biochem. Biotechnol. 1994. — V. 44. — P. 231 -242.
  143. Filho E.X.F., Puis J., Coughlan M.P. Biochemical characteristics of two endo-(3−1,4-xylanases produced by Penicillium capsulatum II J. Industrial Microbiology. 1993,-V. 11.-P. 171−180.
  144. Fond O., Engasser J.-M., Matta-El-Amouri G. et al. The acetone butanol fermentation on glucose and xylose. Regulation and kinetic in fed-batch culture // Biotechnol. Bioeng. 1986. — V. 28, № 2. — P. 167−175.
  145. Gandhi J.P., Rao K.K., Dave P.J. Characterization of exracellular thermostable xylanase from Chaetomium globusum II Chem. Technol. Biotechnol. 1994. — V. 60, № 1.-P. 55−60.
  146. Gao P.J., Gu Y.B., Wang D., Zhang X. Production, characterization and application of cellulase-free xylanase from Aspergillus niger П Appl. Biochem. Biotechnol.- 1996.-V. 57−58.-P. 375−381.
  147. Gasper A., Cosson T. Study on production of a xylanolitic complex from Peni-cillium canescens 10−10c // Appl. Biochem. Biotechnol. 1997. — V. 67, № 1−2. -P.45−68.
  148. Gawande P.V., Kamat M.Y. Production of xylanase by immobilized Aspergillus sp. using lignocellulosic waste // World. J. Microbiol. Biotechnol. 2000. — V. 16, № 1.-P. 111−112.
  149. Ghareib M., Nour Ec., Dein Mahmoud M. Purification and general properties of xylanase from Aspergillus terreus II Microbiol. 1992. — V. 147, № 8. P. 569−576.
  150. Ghosh V.K., Deb J.K. Production and characterization of xylanase from Thie-laviopsis basicola II Appl. Microbiol. Biotechnol. 1988. — V. 29, P. 44−47.
  151. Gill P.P., Modi V.V. Induction of extracellular proteases by egg-white in Aspergillus nidulans II Folia microbial -1981,-26, № 2. P.78.
  152. Haltrich D., Laussamayer В., Steinar W. Xylanase formation by Scierotium rolfsii: effect of growth substrates and development of a culture medium using statistically designed experiments // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1994. — V. 42. -P. 522−530.
  153. Haltrich D., Steiner W. Formation of xylanase by Shizophyllum commune: Effect of medium components // Enzyme Microb. Technol. 1994. — V. 16. — P. 229−235.
  154. Hare P., Long S., Robb F.T., Woods D.R. Regulation of exoprotease production by temperature and oxygen in Vibrio alginolyticus II Arch. Microbiol. -1981, -V. 130, № 4. P.276.
  155. Haros M., Rosell C.M., Benedito C. Improvement of flour quality through carbohydrates treatment during wheat tempering // J. Agric. Food. Chem. 2002. V. 50.-P. 4126−4130.
  156. Hartley B.S. Proteolytic enzymes // Annu. Rev. Biochem. 1960. — V. 29. — P. 45−72.
  157. Heldt-Hansen H.P. Development of enzymes for food applications // Biotechnology in the food chain-new tools and applications for future foods: VTT symp. / Ed. Poutanen K. Helsenki, Finland, 1997. — № 177 — P. 45−55.
  158. Helenius A., Simons K. Solubilazation of membrane by detergents // Boichim. et Biophys. Acta. -1975, 415. — P.29.
  159. Hog M.M., Deckwer W.-D. Cellulase-free xylanase by thermophilic fungi: A comparison of xylanase production by two Thermomyces lanuginosus strans // Appl Microbiol. Biotechnol. 1995. -№ 4. — P. 604−609.
  160. Honda H., Kudo Т., Horikoshi K. Selective excretion of alkalin xylanase by Escherichia coli carry in PCX3 11 // Agric. Bios. Chem. 1985. — V. 49, № 10. -P. 3011−3015.
  161. Hrmova M., Biely P., Vrsanska M. Specifity of cellulase and xylanase induction in Trichoderma reesei QM 9419 // Arch. Microbiol. 1986. — V. 144. -P.307−311.
  162. Hrmova M., Beily P., Vrsanska M. Cellulose and xylan degrading enzymes of Aspergillus terreus И Enzyme Microbiol. Technol. 1989. — V. 11. — P. 610−616.
  163. Iefuji H., Chino M., Kato M., Iimura Y. Acid xylanase from yeast Cryptococ-cus sp. S-2: purification, characterization, cloning and sequencing // Biosci. Biotech. Biochem. 1996. — V. 80, № 8.-P. 1331−1338.
  164. International Union of Biochemistry. Enzyme nomenclatuie // Academic Press Inc., 1992.-Orlando, Fla.
  165. John M., Schmidt J. Xylanase and |3-xylosidase of Trichoderma lignorum II Meth. Enzymol. 1988. — V. 160. — P. 662−670.
  166. Kanauchi M., Bamfort C.W. Growth of Trichoderma viride on crude cell wall preparations from barley // Agric. Food. Chem. 2001. — V. 49, № 2. — P. 883 887.
  167. Kanson A.L., M-Ali A., A-El-Gammal A. Xylanolytic activities of Streptomyces sp. 1 taxonomy, production, partial purification and utilization of agricultural wastes // Acta Microbiologica et Immunologica Hungarica. — 2001. — V. 48. -P. 39−52.
  168. Lappalainen A. Purification and characterization of xylanolytic enzymes from Trichoderma reesei II Biotechnol. Appl. Biochem. 1986. — V. 8, № 5. — P. 437 448.
  169. Leenhouts, К. J., J. Gietema, J. Kok, and G. Venema. Chromosomal stabilization of the proteinase genes in Lactococcus lactis. II Appl. Environ. Microbiol. -1991.- V.57-P. 2568−2575.
  170. Lemmel A.S., Dalta R., Frankiewicz R.J. Fermentation of xylan by Clostridium acenobutylicum II Enzyme Microb. Technol. 1986. — V. 8. — P. 217−222.
  171. Lemos J.L., Solorzano B.E.P.S., Ebole S.M.F., Pereira J.N. Thermal stability of xylanases produced by Aspergillus awamori II Praz. J.Microbiol. 2000.-V. 31, № 3. — P. 206−211.
  172. Lesk A.M., Fordman W.D. Conservation and variability in the structyre of serine proteinases of the chymotrypsin family // J. Mol. Biol. 1996, — V. 258, P. 501−537.
  173. Lindberg R.A., Eirich L.D., Price J.S., Wolfinbarger 1 ., Drucker II. Alkaline protease from Neurospora crassa II J. Biol. Chem. 1981 — V. 256, — p. 811−814.
  174. Mabey J.E., Anderson M.J., Giles P.F., Miller C.J., Attwood Г. К., Paton N.W., Bornberg-Bauer E., Robson G.D., Oliver S.G., Denning D.W. The central Aspergillus data repository // Nucleic Acids Res. CADRE 2004 — № 32, — p. 401−405.
  175. Magnuson T.S. Purification and characterization of alkalin xylanase from Streptomyces viridesporus II Abstr. Gen. Meet. Am. Microbiol. 1996. — V. 96. -P. 566.
  176. Mala B. Rao, Aparna M. Tanksale, Mohini S. Ghatge, Vasanti V. Deshpande. Molecular and Biotechnological Aspects of Microbial Proteases // Microbiology and molecular biology reviews 1998. — V. 62, №.3. — P. 597−635.
  177. Mendicuti С., Laura P., Trejo-Aguilar B.A., Aguilar O.G. Thermostable xy-lanase produced at 37 °C and 45 °C by a thermotolerant Aspergililus strain II FEMS Microbiol. Lett. 1997. — V. 146. — P. 97−102.
  178. Merchant R., Merchant P., Margaritis. Production of xylanase by thermophilic fungus Thielavia terrestris // Biotechnol. Lett. 1988. — V 10, № 7 — P. 513−516.
  179. Milagres A.M., Prade R.A. Production of xylanase from Penicillium janthinel-lum and its use in the recovery of cellulosic-textile fibers // Enzyme Microbial Technology. 1994. — V. 16. — P. 627−632.
  180. Mizrahi A., Miller G. Role of glucols and tweens in the production of ergot alkaloids by Claviceps paspali II J. Bact. -1969, 97, № 3. — P. 1155.
  181. Morales P., Madarto A., Flors A., Sendrra J.M., Peres-Gonzales J.A. Purification and characterization of a xylanase and arabinofuranosidase from Bacillus po-lymixa II Enzyme Microdial Technol. 1995. — V. 17. — P. 424−429.
  182. Nath D., Rao M. Increase in stability of xylanase from an alkalophilic Bacillus (NCIM 59) // Biotechnology. 1995. — V. 17, № 5. — P. 557−560.
  183. Ohkoshi A., Kudo Т., Mase Т., Horikoshi K. Purification of three types of xy-lanases from an alkalophilic Aeromonas sp. II Agric. Biol. Chem. 1985. — V. 49.-P. 3037−3038.
  184. Ogridaziak D.M., Demain A.L., Tannenbarum S.R. Regulation of extracellular production in Candida lipolitica И Boichim. et Biophys. Acta. -1977, V. 497. -P.525.
  185. Okunev O.N., Lappalainen A., Niku-Paovola M.L., Nummi M. Xylanase and cellobiohydrolase from Aspergillus terreus IIVII Symp. 1985. — № 60. — P. 171 180.
  186. Paul J., Varma A.K. Influence of sugars on endoglucanase and p-xylanase activities of a Bacillus strain // Biotechnol. Left. 1990. — V. 12 — P. 6 1−64.
  187. Pekka M., Raudaskoski M., Viikari L. I lemicellulolytic enzymes in P- and S-strains of Heterobasidion annosum II Microbiology. 1995. — V. 141. — P. 743 750.
  188. Peter-Avalos O.P., Neresa P., Ignasio M., Mayra 1). Induction of xylanase and P-xylosidase in Cellulomonas flavigena growing on different carbon sours // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1996. — V. 46. — P. 405−409.
  189. Pham P.J. Optimization of a culture medium to xylanase production by Bacillus sp. using statistical experimental designs. Nat. Polytech. Inst. Toulouse // Wold J. Microbiol. Biotecimol. 1998. — V. 14. — P. 2185−2190.
  190. Pham P.L., laillander P., Delmans M., Strehaiano P. Production of xylanase by Bacillus polymyxa using lignocellulosic wastes // Industrial Crops and Products. -1998.-V. 7.-P. 195−203.
  191. Postemsky C.J., Dignam S.S., Setlow P. Isolation and characterization of Bacillus megaterim mutants containing decreased levels of spore protease // J. Bacterid. 1978, — V. 135, P. 841−850.
  192. Poutanen K., Puis J. Characteristics of Trichoderma reesei (3-xylosidase and its use in the hydrolisis of solubilized xylans // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1988. -V. 28. — P.425−432.
  193. K., Puis J. 1 he xylanolytic enzyme system of Trichoderma reesei: Plan cell wall polymers // Biogenes and biodegradation of plan cell wall polymers / Eds. Lewis G., Paice M. American Chemical Society. Washington. D. C., 1989.-P. 630−640.
  194. Prabhu K.A., Manshwari R. Biochemical properties of xylanases from a thermophilic fungus, Melanocarpus albomyces, and their action on plant cell walls // J. Biosci. 1999. — V. 24, № 4. — P. 46 1−470.
  195. Rahman A.K.M.S., Sugitani N., Hatsu M., Takamizawa K. A role of xylanase, a-L-arabinofuranosidase, and xylosidase in xylan degradation // Can. J. Microbiol. -2003.-V. 49.-P. 58−64.
  196. Raijaram S., Varma A. Production and characterization of xylanase from Bacillus thermoalkalophilus grown on agricultural wastes // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1990. — V. 34-P. 141−144.
  197. Ramakrishnan V.M., Strohfus B.R.-H., West T. P. Characterization of a xylanase from Aureobasidium pullulam // Microbios. 1996. — V. 85, № 344. — P. 179−187.
  198. Rao K.K., Rao S. Effect on the production of ergot alkaloids by Aspergillus fumigatus II Folia microbial. -1975, 20, № 5. — P.418.
  199. Rao M., Gaikwad S., Mishra C., Deshpande V. Induction and catabolite repression ofcellulase in Pemcillium juniculosum II Appl Biochem. Biotechnol. 1988. — V. 19.-P. 129−137.
  200. Ratto M., Pautanen K., Viikari L. Production of xylanolitic enzymes by an al-kalitolerant Bacillus circulans stran // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1992. — V. 37.-P. 470.
  201. Ravijot K., Dhillon G. S, Singa A., Kalsa M.S. Xylanase and celilulase production by mutant № 10 of Trichoderma reesei QM 9414 // J. Res. Punjab Agr. Univ. -1996.-V. 32,№ 2.-P. 170−177.
  202. Rawlings, N. D., and A. J. Barrett. 1993. Evolutionary families of peptidases. Biochem. J. 290:205−218.
  203. ReilyP.J. Xylanases structure and function // Basic 1 ife Sci. 1981. — V. 18. -P. 111−129.
  204. Rehacek Z., Basappa S.C. Effect of Tween 80 on alkaloid-producing cultures of Clavicept paspali II Folia microbial. -1971, 16, № 2. — P. 110.
  205. Rishnan M.V.R., Strohfus B. R-H., West 11.P. Characterization of a xylanase from Aureobasidium pullulam II Microbios. 1996. — V. 85, № 344. — P. 159−187.
  206. Ristroph D.L., Humphey A.E. Kinetic characterization of the extracellular xy-lanases of Termomonospora sp. II Biotechnol. Bioeng. 1985. — V. 27, № 6. — P. 832−836.
  207. Rodrigues E.M., Milagres A.M.F., Pessoa J.A. Selective recovery of xylanase from Renicillium janthinellum using BDBAC recovered micelles // Acta Biotechnol. 1999. — V. 19, № 2.-P. 157−161.
  208. A. // Zesz. nauk AR Wroclawiu Technol. /yw. -1989, № 5. -L.167.
  209. A. // Zes/. nauk AR Wroclawiu Technol. zyw. -1989, № 5. -L.207.
  210. Royer J., Nakas J. Production of xylanase by Trichoderma longibrachiatum II Enzyme Microbiol. Technol. 1989. — V. 11, № 7. — P. 405−410.
  211. Rulkarni N., Shendye A., Rao M. Molecular and biotechnology aspects of xy-lanases // FEMS Microbiol. Rev. 1999. — V. 23. — P. 411 -456.
  212. Sakaswat V., Bisaria V.S. Purification, characterization and substrate specificities of xylanase isoensymese from Melanocarpus albomyces // Biosci Biotechnol. Biochem. 2000. — V. 64, № 6. — P. 1147−1180.
  213. Sandhu D.K., Karla M.K. Production of cellulase, xylanase and pectinase by Trichoderma longibranhiatum on different substrates // Trans .Br. Mycol. Soc. -1982.-V. 79, № 3.-P. 409−413.
  214. Sa-Pereira P., Mesquita A., Duarte J.C., Barros M.R.A., Costa-Ferreira M. Rapid production of thermostable cellulase-free xylanase by a strain of Bacillus subtillis and its properties // Enzyme Microbial Technology. 2002. — V. 30 — P. 924−933.
  215. Sharma A., Gurta M.N. Macroaffinity ligand-facilitated three-phase partitioning (MLFTPP) for purification of xylanase // Biotech. Bioeng. 2002 — V. 80, № 2.-P. 228−232.
  216. Shei J С., Fratzke A.K., Frederick M.M., Frederick J.R., Reilly P.J. Purification and characterization of endoxylanases fiom Asp mgei II An enzyme of pi 4,5 1 // Biotechnol. Bioeng. 1985. — V. 27, № 4 — P. 533−538.
  217. Shinmyo A., Davis I.K., Nomoto F., Tahara Т., Enatsu T. Catabolite repression of hydrolases in Aspergillus niger // Eur. J. Appl. Microbiol, and Biotechnol. -1978, 5, № 1. — P.59.
  218. Siedenberg D. Production of xylanase by Asp awamory on complex medium in stirred tank and airlift tower loop reactor endo-l, 4-(3-D-xylanase production in a fermentator // J. Biotechnol. — 1997. — V. 56, № 3. — P. 205−216.
  219. Sielecki A.R., Fujinaga M., Read R.J., James N.G. Refined structure of porcine pepsinogen et 1,8A resolution // J. Mol. Biol. 1991, — V. 219, P. 671 -692.
  220. Simao C. R, Souza M.G.C., Peralta M.R. Induction of xylanase in Aspergillus fumarii by methyl-fi-D-xyloside // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1997. — V. 47. -P. 267−271.
  221. Simons K., Helenius A., Garoff H. Solubilization of the membrane proteins from Semliki Forest virus with Triton X-100 // J. Mol. Biol. 1973, — 80, № 1. -P. 119.
  222. Simpson H.D. Haufler U.D., Daniel R.M. An extremely thermostable xylanase from the thermophilic eubacterium Thermotoga II Biochem. J. 1991. — V. 277. -P. 413−417.
  223. Singht A., Kuhad R.C., Manish K. Xylanase production by a hyperxylanolytic mutant of Fusarium oxysorum II Enzyme Microb. Technol. 1995. — V. 17, № 6 -P. 252−253.
  224. Somkuti G.A., Babel F.J. Acid protease syntesis by Mucor pusillus in chemically defined media//J. Bacteriol. 1968,-95, № 4. — P. 1415.
  225. Srivastava R., Srivastava A.K. Characterization of a bacterial xylanase resistant to repression by glucose and xylose // Biotechnol. I ett. 1993. — V 15 — P. 847 852.
  226. Srivastava R., Srivastava A.K. Characterization of a bacterial xylanase resistant to repression by glucose and xylose // Biotechnol. Lett. 1993. — V. 15. — P. 847 852.
  227. Sternberg D., Mandels G.R. Induction of cellulolytic enzymes in Trichoderma reesei by soforose // Journal of Bacteriology. 1979. — V. 139. — P. 761 -769.
  228. Stewart J.C., Lester A., Milburn В., Parry J.B. Xylanase and cellulase production by Aspergillus fumigatus fresenius // Biotechnol. 1 ettes. 1983. — V. 5, № 8. -P. 543−548.
  229. Stoll E., Weder H.G., Zuber И. Aminopeptidase II from Bacillus stearother-mophilus II Biochem. Biophys. Acta. 1976, — V. 438, P. 212−220.
  230. Svedsen 1., Breddman K. Isolation and amino acid sequence of a glutamic acid specific endopeptidases from Bacillus licheniformis II Eur. J. Biochem 1992, -V. 204, P. 165−171.
  231. Svendsen, I., Jensen M.R. Breddman K. The primary structure of the glutamic acid specific protease of Streptomyces griseus. ll FFBS Lett. 1991. — V. 292. — P. 165−167.
  232. Taguchi F., Hasegawa K., Saito-Taki Т., Нага К. Simultaneous production of xylanase and hydrogen using xylan in batch culture of Clostridium sp. Strain X 53 // J. Ferment. Bioeng. 1996. — V. 81. — P. 178−180.
  233. Tailor, M.J., and Richardson, T. Application of microbial enzymes in food systems and in biotechnology. //Adv. Appl. Microbiol. -1979. V. 25, — P. 7−35.
  234. Tenkanen M., ViiKari L., Bucher J. Use of acid-tolerant xylanase for bleaching of kraft puips // Biotechnol. Techn. 1997. — V. 11, № 2. — P.935−938.
  235. Thomson J.A. Molecular biology of xylan degradation // FEMS Microbiol. Rev.- 1993.-V. 104.-P. 65−82.
  236. Thukral V., Dey S., Panda T. Multipl pH and temperature optimum of extracellular xylanase from T reesei QM 9414 // Bioprocess. 1989. — V. 4. — P. 40−47.
  237. Toida J., Fukuzawa M, Kobayashi G., I to K., Sekiguchi J. (2000). Cloning and sequencing of the triacylglycerol lipase gene of Aspergillus oryzae and its expression in lischerichiacoli. FEMS Microbiol Lett. 189, 159 164.
  238. Tomonaga G., Ohama H., Yanagita T. Effect of sulphur compounds on the protease formation by Aspergillus niger II J. Gen. and Appl. Microbiol 1964, -№ 10.-P. 373.
  239. Tomonaga G. Preferential synthesis of extracellular proteases by Aspergillus niger in sulphur deficiency // J. Gen. and Appl. Microbiol. 1966, -№ 12. — P. 267.
  240. Tribak M., Ocampo J.A., Garcia-Romera I. Production of xyloglucanolytic enzymes by Trichoderma viride, Paecilomyces fannosus, Wardomyces inflatus and Pleurotus ostreatus II Mycologia. 2002. — V. 94, № 3. — P. 404−4 10.
  241. Tsuge H., Suzuke M., Kito N., Nakanishi Y., Ohashi K., Aoki K. Inactivation of glucose oxydase by the cationic detergents, hexadecyltrimethylammonium bromide // Agric. Biol. Chem. 1984, -48, № 1. — P. 19
  242. Uden K.O. Effect of different inorganic sources on the production of cellulase-free beta-l, 4-xylanase by Aurebasidium pullulans II Pol. J. Food. Nutrit. Sc. -1999.-V. 8, № 3,-P. 39−48.
  243. Uhlig H. Industrial enzymes and their applications // New York: John Wiley & Sons, Inc. 1998.-P.435.
  244. Ujile M., Roy C., Yaguchi M. Low molecular weight xylanase from Trichoderma viride II Appl. Environ. Microbiol. 1991. — V. 57. — P. 1860−1862.
  245. Van den Hombergh J.P.T.W., van de Vondervoort P.J.I., Fraissinet 1 ., Visser J. Aspergillus as a host for heterologous protein production: The problem of proteases // Trends Biotechnol., 1997. — V. 15, — P. 256−263.
  246. Vap der Toom J.J.T.K., Van Gelswyk N.O. Xylan-degesting bacteria from the rumen of sheep fed maize straw diets // J. Gen. Microbiol. 1985. — V. 131, № 10.-P. 2601−2607.
  247. Viikari L., Tenkanen M., Buchert J., Ratto M., Bailey M., Siika-Aho M., Linko M. Hemicellulases for industrial applications // Bioconversion of forest and agricultural wastes / Ed. Saddler J. CAB International. Oxon. UK., 1993. — P. 131 182.
  248. Viikari Г., Kantelinen A., Buchert J., Puis J. Enzymatic accessibility of xylans in lignocellulosic materials // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1994. — V. 41. — P. 124−129.
  249. Viikari L., Kantelinen A., Sundquist J., I inko M. Xylanases in bleaching: From an idea to the industry // FEMS Microbiol. Rev. 1994. — V 13. — P. 335 350.
  250. Wizani W., Esterbaner H., Steiner W., Gomen G., Cheie L. Exo- und endo cel-lulase-free xylanase. Verfahren und deren Verwendung. Г1ат.40 175 221, ФРГ, МКИ5 CI2 N 9/24. (Dentschland) GmbH. № 40 175 227 Заявл. 31.05.90. Опубл. 05.12.91.
  251. Wong K.K.J., Tan L.U.L, Saddler J.N., Vaguchi M. Purification of third distinct xylanase from xylanolytic system of Trihoderma harzianum 11 Canad. J. Mi-crob. 1986. — V. 32, № 7. — P. 570−576.
  252. Wong K.K.Y., Saddler J.N. Trichoderma xylanases: their properties and application // Xylans and xylanases / Eds. Visser J., Belman G., Someren M.A.K., Vor-agen A.G.J.-Elser, Amsterdam, 1992.-P. 171−186.
  253. Woodvard D.J. Xylanases: function, properties, and application // Fnzyme ferment Biotechnol. 1984. — V. 8. — P. 9−30.
  254. Xu J., Nogava M., Okada H., Morickawa Y. Xylana/e induction by L-corbose in a fungus Trichoderma reesei HC-3−7 // Biosc. Biotechnol. Biochem. 1998. -V. 62,№ 8.-P. 1555−1559.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!