Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Поиск и анализ структурных мотивов в белках

Диссертация: Поиск и анализ структурных мотивов в белках
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Структурные мотивы, также называемые супервторичными структурами, являются устойчивыми компонентами третичной структуры белков, находясь на уровень ниже в структурной иерархии и представляя собой составляющие её крупные блоки различной формы и свойств. Также существует гипотеза, согласно которой некоторые из них могут являться зародышами при белковом сворачивании. Но как бы то ни было… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Упаковка а-спиралей и Р-структуры в белках
    • 1. 2. Конформация полипептидной цепи
    • 1. 3. Разнообразие структурных мотивов в белках
  • ГЛАВА 2. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 2. 1. Постановка задачи
    • 2. 2. Анализ комбинаций |/-мотива и Рсф-единицы и построение структурных деревьев на их основе
    • 2. 3. Вклад в систему иерархической классификации белков на основе структурных деревьев (РСВ08Т)
    • 2. 4. Конформационный анализ боковых цепей, расположенных в а-, (1-, gи е-позициях а-а-шпилек

Поиск и анализ структурных мотивов в белках (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Предсказание белковой структуры основывается на ряде принципов, отражающих свойства и характер взаимодействия её частей. Поэтому понимание закономерностей высокого порядка возможно только через изучение отдельных элементов и их последующего сбора в целую структуру. Такими элементами, в частности, являются структурные мотивы.

Структурные мотивы, также называемые супервторичными структурами, являются устойчивыми компонентами третичной структуры белков, находясь на уровень ниже в структурной иерархии и представляя собой составляющие её крупные блоки различной формы и свойств. Также существует гипотеза, согласно которой некоторые из них могут являться зародышами при белковом сворачивании. Но как бы то ни было, сворачивание белка не может миновать образования таких мотивов, следовательно, без их тщательного изучения нельзя понять этот процесс.

Число структурных мотивов, как наиболее выгодных состояний полипептидной цепи, безусловно, ограничено. Однако по мере увеличения количества известных белковых структур, становится возможным найти в их составе всё новые и новые мотивы. Таким образом, стоит проблема их поиска и систематизации.

Имея различный состав, структурные мотивы формируются различными путями и в дальнейшем по-разному влияют на общий вид белковой молекулы. Поэтому исследование их свойств необходимо, во-первых, для того, чтобы предсказать, во что свернётся та или иная аминокислотная последовательность, а во-вторых, чтобы понять, каких свойств ожидать от конечной структуры.

В работе проводился поиск новых структурных мотивов и анализ ряда их свойств, а также свойств некоторых известных мотивов. При этом были смоделированы пути сворачивания белков, содержащих новые мотивы, методом построения структурных деревьев и внесён вклад в создание новой системы классификации белков. Также исследовались свойства боковых цепей в области контакта а-спиралей известных, но не до конца изученных мотивов.

По теме диссертации было опубликовано три работы, не считая тезисов конференции.

Основные результаты диссертационной работы представлены в публикациях [102,103, 104, 105].

Показать весь текст

Список литературы

  1. Crick F.H.C. The packing of a-helices: simple coiled-coils // Acta Cryst. -1953.-Vol. 6.-P. 689−697.
  2. Walshaw J., Woolfson D.N. Extended knobs-into-holes packing in classical and complex coiled-coil assemblies // J. Struct. Biol. 2003. -Vol. 144.-P. 349−361.
  3. Chothia C., Levitt M., Richardson D. Structure of proteins: Packing of a-helices and pleated sheets // Proc. Nat. Akad. Sci. USA. 1977. — Vol. 74. -P. 4130−4134.
  4. Chothia C., Levitt M., Richardson D. Helix to helix packing in proteins // J. Mol. Biol. 1981. — Vol. 145. — P. 215−250.
  5. Walther D., Eisenhaber F., Argos P. Principles of helix-helix packing in proteins: helical lattice superposition model // J. Mol. Biol. 1996. — Vol. 255.-P. 536−553.
  6. Murzin A.G., Finlcelstein A.V. General architecture of a-helical globule // J. Mol. Biol. 1988. — Vol. 204. — P. 749−769.
  7. Richmond T.J., Richards F.M. Packing of a-helices: geometrical constraints and contact areas // J. Mol. Biol. 1978. — Vol. 119. — P. 537 555.
  8. Reddy B.V.B., Blundell T.L. Parking of secondary structural elements in proteins. Analysis and prediction of inter-helix distances // J. Mol. Biol. -1993. Vol. 233. — P. 464−479.
  9. Jiang S., Vakser I.A. Shorter side chains optimize helix-helix packing // Protein Sci. 2004. — Vol. 13. — P. 1426−1429.
  10. Schiffer M., Edmundson A. Use of helical wheels to represent the structures of proteins and to identify segments with helical potential // Biophysical Journal. 1967. — Vol. 7. — P. 121−134.
  11. Lim V.I. Structural principles of globular organization of protein chains. A stereochemical theory of globular protein secondaiy structure // J. Mol. Biol. 1974. — Vol. 88. r P. 857−872.
  12. A.B. Стереохимия упаковок а-спиралей p-структуры в компактной глобуле // Докл. АН СССР. 1977. — Т. 235. — С. 699−702.
  13. Efimov A.V. Packing of a-helices in globular proteins. Layer structure of globin hydrophobic cores // J. Mol. Biol. 1979. — Vol. 134. — P. 23−40.
  14. Efimov A.V. Complementary packing of a-helices in proteins // FEBS Lett. 1999. — Vol. 463. — P. 3−6.
  15. Efimov A.V. Packing of amphipathic a-helices in proteins // Protein Structures: Kaleidoscope of Structural Properties and Functions. Research Singpost. India. 2003. — P. 17−32.
  16. Chothia C., Levitt M., Richardson D. Structure of proteins: packing of alpha-helices and pleated sheets // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1977. -Vol. 74.-P. 4130−4134.
  17. Chothia C. Principles that determine the structure of proteins // Ann. Rev. Biochem. 1984. — Vol. 53. — P. 537−572.
  18. Chothia C.} Janin J. Orthogonal packing of beta-pleated sheets in proteins // Biochemistry. 1982. — Vol. 21. — P. 3955−3965.
  19. Cohen F.E., Sternberg M.J.E., Taylor W.R. Analysis of the tertiary. structure of protein beta-sheet sandwiches // J. Mol. Biol. 1981. — Vol.148.-P. 253−272.
  20. Richardson J.S., Getzoff E.D., Richardson D.C. The beta bulge: a common small unit of nonrepetitive protein structure // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1978. — Vol. 75. — P. 2574−2578.
  21. Janin J., Chothia C. Packing of alpha-helices onto beta-pleated sheets and the anatomy of alpha/beta proteins // J. Mol. Biol. 1980. — Vol. 143. — P. 95−128.
  22. Cohen F.E., Sternberg M.J.E., Taylor W.R. Analysis and prediction of the packing of alpha-helices against a beta-sheet in the tertiary structure of globular proteins // J. Mol. Biol. 1982. — Vol. 156. — P. 821−862.
  23. Chothia C., Jatiin J. Relative orientation of close-packed р-pleated sheets in proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1981. — Vol. 78. — P. 41 464 150.
  24. Ramachandran G.N., Ramakrishnan C., Sasisekharan V. Stereochemistry of polypeptide chain configurations // J. Mol. Biol. 1963. — Vol. 7. — P. 95−99.
  25. A.B. Стандартные конформации полипептидной цепи в нерегулярных участках белков // Молекулярная биология. 1986. -Т. 20. — С. 250−260.
  26. Efimov A. V Standard structures in proteins // Prog. Biophys. Mol. Biol. -1993.-Vol. 60.-P. 201−239.
  27. Scheraga H.A. Calculations of conformations of polypeptides // Advan. Phys. Org. Chem. 1968. — Vol. 6. — P. 103−184.
  28. Watson H.C. Stereochemistry of the protein myoglobin // In: Progress in Stereochemistry. Eds. Aylett B.S., Harris M.M. Butterworth & Co. Ltd, London. 1969. — Vol. 4. — P. 299−333.
  29. Ponnuswamy P.K., Sasisekharan VOL. Studies on the conformation of amino acids. IX. Conformations ofbutyl, seryl, threonyl, cystennyl, and valyl residues in a dipeptide unit // Biopolymers. 1971. — Vol. 10. — P. 565−582.
  30. Gelin B, Karplus M. Sidechain torsional potentials and motion of amino acids in proteins: bovine pancreatic trypsin inhibitor // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975. — Vol. 72. — P. 2002−2006.
  31. IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature. Abbreviations and symbols for the description of the conformation of polypeptide chains //J. Mol. Biol. 1970. — Vol. 52. — P. 1−17.
  32. Janin J., Wodak S., Levitt M., Maigret B. Conformation of amino acid side-chains in proteins // J. Mol. Biol. 1978. — Vol. 125. — P. 357−386.
  33. Ponder J.W., Richards F.M. Use of packing criteria in the enumeration of allowed sequences for different structural classes // J. Mol. Biol. 1987. -Vol. 193.-P. 775−791.
  34. Schrauber H., Eisenhaber F., Argos P. Rotamers: to be or not to be? An analysis of amino acid side-chain conformations in globular proteins // J. Mol. Biol. 1993. — Vol. 230. — P. 592−612.
  35. Dunbrack R.L. Jr., Karplus M. Backbone-dependent rotamer library for proteins: Application to side-chain prediction // J. Mol. Biol. 1993. -Vol. 230.-P. 543−571.
  36. Lovell S.C., Word J.M., Richardson J.S., Richardson D.C. The penultimate rotamer library // Proteins. 2000. — Vol. 40. — P. 389−408.
  37. McGregor M.J., Islam S.A., Sternberg M.J.E. Analysis of the relationship between side-chain conformation and secondary structure in globular proteins//J. Mol. Biol. 1987. — Vol. 198. -P. 295−310.
  38. Dunbrack R.L. Jr., Cohen F.E. Bayesian statistical analysis of protein side-chain rotamer preferences // Protein Sci. 1997. — Vol. 6. — P. 16 611 681.
  39. Chamberlain A.K., Bowie J.U. Analysis of side-chain rotamers in transmembrane proteins. Biophys. J. 2004. — Vol. 87. — P. 3460−3469.
  40. E.B., Ефимов A.B. Роль структурного контекста в отборе конформации гидрофобных боковых цепей, расположенных в а- и d-позициях а-спиралей // Молекулярная биология. 2007. — Т. 41. — С. 544−555.
  41. А.В. Механизм отбора поворотных изомеров боковых цепей в а-спиралях // Биохимия. 2007. — Т. 72. — С. 223−227.
  42. А.В. Новые структурные мотивы в а-спиральных белках // Биоорганическая химия. 1997. — Т. 23. — С. 243−250.
  43. Efimov A.V. Favoured structural motifs in globular proteins // Structure. -1994.-Vol. 2.-P. 999−1002.
  44. Suguna, K., Bott, R.R., Padlan, E.A., Subramanian, E., Sheriff, S., Cohen, G.H., Davies, D.R. Structure and refinement at 1.8 A resolution of the aspartic proteinase from Rhizopus chinensis // J. Mol. Biol. 1987. — Vol. 196.-P. 877−900.
  45. Castillo, R.M., Mizuguchi, K., Dhanaray, VOL., Albert, A., Blundell, T.L., Murzin, A.G. A six-stranded double-psi beta barrel is shared by several protein superfamilies // Structure. 1999. — Vol. 7. — P. 227−236.
  46. Crick F.H.C. Is a-keratin a coiled coil? Nature. — 1952. — Vol. 170. — P. 882−883.
  47. Crick F.H.C. The Fourier transform of a coiled-coil // Acta Cryst. 1953. -Vol. 6.-P. 685−689.
  48. Crick F.H.C. The packing of a-helices: simple coiled-coils // Acta Cryst. -1953.-Vol. 6.-P. 689−697.
  49. Fraser R.D., Macrae T.P., Miller A. The coiled-coil model of alpha-keratin structure // J. Mol. Biol. 1964. — Vol. 10. — P. 147−156.
  50. Rao S.T., Rossmann M.G. Comparison of super-secondary structures in proteins //J. Mol. Biol. 1973. — Vol. 76. — P. 241−256.
  51. Richardson J.S. P-Sheet topology and the relatedness of proteins // Nature. 1977^- Vol. 268. — P. 495−500.
  52. Levitt M., Chothia C. Structural patterns in globular proteins // Nature. -1976.-Vol. 261.-P. 552−558.
  53. Efimov A.V. Structure of a-a-hairpins with short connections // Prot. Eng. -1991.-Vol. 4.-P. 245−250.
  54. A.B. Новая супервторичная структура белков: аа-уголок // Молекулярная биология. 1984. — Т. 18. — С. 1524−1537.
  55. Efimov A.V. A novel super-secondary structure of proteins and the relation between the structure and the amino acid sequence // FEBS Lett. -1984.-Vol. 166.-P. 33−38.
  56. Schellman C. The аь-conformation at the ends of helices // In: Protein Folding. Ed. Elsevier J.R. Amsterdam, New York. 1980. — P. 53−61.
  57. Harbury P.B., Plecs J. J, Tidor В., Alber Т., Kim P. S // 1998. Science. -Vol. 282.-P. 1462−1467.
  58. Gonzalez L. Jr., Woolfson D.N., Alber T. Buried polar residues and structural specificity in the GCN4 leucine zipper // Nat. Struct. Biol. — 1996.-Vol.3.-P. 1011−1018.
  59. Oakley M.G., Kim P. S. A buried polar interaction can direct the relative orientation of helices in a coiled coil // Biochemistry. 1998. — Vol. 37. -P. 12 603−12 610.
  60. Harbury P.B., Zhang Т., Kim P. S., Alber T. A switch between two-, three-, and four-stranded coiled coils in GCN4 leucine zipper mutants // Science. 1993. — Vol. 262. — P. 1401−1407.
  61. Harbury P.B., Kim P. S., Alber T. Crystal structure of an isoleucine-zipper trimer//Nature. 1994. — Vol. 371. -P. 80−83.
  62. Krylov D., Mikhailenko I., Vinson C. A thermodynamic scale for leucine zipper stability and dimerization specificity: e and g interhelical mictions //EMBO J. 1994. — Vol. 13. -P. 2849−2861.
  63. A.B. Архитектура компактных структур из трёх а-спиралей // Биоорганическая химия. 1998. — Т. 24. — С. 517−522.
  64. Schimmel P.R., Flory P.J. Conformational statistics of copolypeptides containing L-proline // J. Mol. Biol. 1968. — Vol. 34. — P. 105−120.
  65. MacArthur M.W., Thornton J.M. Influence of proline residues on protein conformation // J. Mol. Biol. 1991. — Vol. 218. — P. 397−412.
  66. Ефимов А.В. L-образная структура из двух а-спиралей с остатком пролина между ними // Молекулярная биология. 1992. — Т. 26. — С. 1370−1376.
  67. Efimov A.V. Super-secondary structures in proteins // In: Protein Structure by Distance Analysis. Eds. Bohr H., Brunak S. IOS Press and Ohmsha, Amsterdam-Oxford-Washington-Tokyo-Osaka-Kyoto. 1994. -P. 187−200.
  68. Efimov A.V. Common structural motifs in small proteins and domains // FEBS Lett. 1994. — Vol. 355. — P. 213−219.
  69. Efimov A.V. A structural tree for a-helical proteins containing a-a-corners and its application to protein classification // FEBS Lett. 1996. -Vol. 391.-P. 167−170.
  70. Argos P., Rossmann M.G., Johnson J.E. A four-helical super-secondary structure // Biochem. Biophis. Res. Communs. 1977. — Vol. 75. — P. 8386.
  71. Presnell S.R., Cohen F.E. Topological distribution of four-a-helix bundles //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. — Vol. 86. — P. 6592−6596.
  72. Sibanda B.L., Thornton J.M. P-Hairpin families in globular proteins // Nature. 1985. — Vol. 316. — P. 170−174.
  73. Milner-White E.J., Poet R. Four classes of P-hairpins in proteins // Biochem. J. 1986. — Vol. 240. — P. 289−292.
  74. Richardson J.S. The anatomy and taxonomy of protein structure // Adv. Protein Chem. 1981. — Vol. 34. — P. 167−339.
  75. Efimov A.V. Pseudo-homology of protein standard structures formed by two consecutive p-strands //FEBS Lett. 1987. — Vol. 224. — P. 372−376.
  76. Efimov A.V. Structure of coiled P-P-hairpins and p-p-corners // FEBS Lett., 1991. Vol. 284. — P. 288−292.
  77. A.B. Стереохимия упаковок а-спиралей и Р-структуры в компактной глобуле // Докл. АН СССР. 1977. — Т. 235. — С. 699−702.
  78. Kajava A.V. Effect of peptide group-water interactions on the two-stranded P-structure // In: Water-Biomolecule Interactions. Eds. Palma M.U., Palma-Vittorelli M.B., Parak F. SIF, Bologna. 1993. — Vol. 43. -P. 89−92.
  79. Efimov A.V. A structural tree for proteins containing S-like p-sheets // FEBS Lett. 1998. — Vol. 437. — P. 246−250.
  80. Efimov A.V. A novel super-secondary structure of P-proteins: A triple-strand corner // FEBS Lett. 1992. — Vol. 298. — P. 261−265.
  81. Efimov A.V. A structural tree for proteins containing 3p-corners // FEBS Lett. 1997. — Vol. 407. — P. 37−41.
  82. A.B. Структурные деревья белков, содержащих ср-мотивы // Биохимия. 2008. — Т. 73. — С. 29−35.
  83. А.В. Супервторичная структура р-белков // Молекулярная биология. 1982. — Т. 16. — С. 799−806.
  84. Efimov A.V. Structural similarity between two-layer a/p- and P-proteins // J. Mol. Biol. 1995. — Vol. 245. — P. 402−415.
  85. A.B. Стандартные-структуры-в белковых молекулах. I. a-p-Шпильки // Молекулярная биология. 1986. — Т. 20. — С. 329−339.
  86. А.В. Стандартные структуры в белковых молекулах. II. Р-а-Шпилыш // Молекулярная биология. 1986. — Т. 20. — С. 340−345.
  87. Sternberg M.J.E., Thornton J.M. On the conformation of proteins: the handedness of p-strand-a-helix-p-strand unit // J. Mol. Biol. 1976. -Vol. 105.-P. 367−382.
  88. Sternberg M.J.E., Thornton J.M. On the conformation of proteins: The handedness of the connection between parallel P-sheets // J. Mol. Biol. -1977.-Vol. 110.-P. 269−283.
  89. Eflmov A.V. Structural trees for protein superfamilies // Proteins. 1997. -Vol. 28.-P. 241−261.
  90. A.B. Структурные деревья глобулярных белков // Успехи биологической химии. 2004. — Т. 44. — С. 109−132.
  91. А.Б., Кондратова М. С., Ефимов А. В. Новое структурное древо Р-белков, содержащих abcd-единицы // Молекулярная биология. 2008. — Т. 42. — С. 323−326.
  92. А.Б., Ефимов А. В. Новое структурное древо (а + Р)-белков, содержащих abCd-единицы // Молекулярная биология. 2009. — Т. 43.-С. 521−526.
  93. Berman Н.М., Westbrook J., Feng Z., Gilliland G., Bhat T.N., Weissig H., Shindyalov I.N., Bourne P.E. The Protein Data Bank // Nucl. Asids Res. -2000.-Vol. 28.-P. 235−242.
  94. Murzin A.G., Brenner S.E., Hubbard T.5 Chothia C. SCOP: a structural classification of proteins database for the investigation of sequences and structures // J. Mol. Biol. 1995. — Vol. 247. — P. 536−540.
  95. Sayle R., Milner-White J. RasMol: biomolecular graphics for all // Trends Biochem. Sci. 1995. — Vol. 20. — P. 374−376.
  96. Altschul S.F., Gish W., Miller W., Myers E.W., Lipman D J. Basic local alignment search tool // J. Mol. Biol. 1990. — Vol. 215. — P. 403−410.
  97. Tatusova T.A., Madden T.L., Blast 2 sequences a new tool for comparing protein and nucleotide sequences // FEMS Microbiol. Lett. -1999.-Vol. 174.-P. 247−250.
  98. Koradi R., Billeter M., Wuthrich K. MOLMOL: a program for display and analysis of macromolecular structures // J. Mol. Graph. 1996. — Vol. 14, P. 51−55.
  99. Лим В.И., Мазанов A. JL, Ефимов А. В. Стереохимическая теория пространственной структуры глобулярных белков. I. Высокоспиральные промежуточные структуры // Молекулярная биология. 1978. — Т. 12. — С. 206−213.
  100. Efimov A.V. Structural motifs are closed into cycles in proteins // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2010. — Vol. 399. — P. 412−415.
  101. Gordeev A.B., Kargatov A.M., Efimov A.V. PCBOST: Protein classification based on structural trees // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2010. — Vol. 397. — P. 470−471.
  102. A.M., Ефимов А. В. Поворотные изомеры боковых цепей в а-а-шпильках белков и механизм их отбора // Молекулярная биология. 2007. — Т. 41. — С. 876−884.
  103. A.M., Ефимов А. В. Новый структурный мотив: комбинация ра (3-единицы и /-мотива // IV Российский симпозиум «Белки и пептиды». Тезисы докладов. — Казань, 2009. — С. 317.
  104. А.М., Ефимов А. В. Новый структурный мотив и структурные деревья содержащих его белков // Биохимия. 2010. -Т. 75.-С. 305−312.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!