Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Пероксидаза в полиэлектролитном комплексе и мицеллах поверхностно-активных веществ для определения ее субстратов и эффекторов в водно-органических средах

Диссертация: Пероксидаза в полиэлектролитном комплексе и мицеллах поверхностно-активных веществ для определения ее субстратов и эффекторов в водно-органических средах
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

При проведении реакции окисления о-дианизидина, 3,3', 5,5'-тетраметилбензидипа и о-фепилендиамина в присутствии пероксидазы, включенной в прямые мицеллы ДДС и АОТ, стабилизируются промежуточные продукты окисления арилдиаминов, которые характеризуются большими молярными коэффициентами поглощения, чем конечные продукты. Это позволило улучшить аналитические характеристики методик определения… Читать ещё >

Содержание

  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава 1. Основные свойства комплексов фермент-полиэлектролит и возможности их использования в химическом анализе
    • 1. 1. Иммобилизация фермента путем его включения в полиэлектро- 10 литный комплекс
    • 1. 2. Иммобилизация ферментов по технологии послойного нанесения 18 пленок фермент-полиэлектролит
    • 1. 3. Применение полиэлектролитных пленок для создания биосенсо- 25 ров
  • Глава 2. Свойства и применение ферментов, модифицированных 34 поверхностно-активными веществами и солюбилизованных в обращенных мицеллах
    • 2. 1. Каталитическая активность и стабильность ферментов, солюби- 35 лизованных в обращенных мицеллах ПАВ
    • 2. 2. Применение комплексов фермент-ПАВ в качестве катализаторов 53 в неполярных органических растворителях
    • 2. 3. Биосенсоры на основе солюбилизованных ферментов
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • Глава 3. Исходные вещества, посуда, аппаратура, обработка результа- 66 тов измерений, методика эксперимента
    • 3. 1. Исходные вещества
    • 3. 2. Посуда, аппаратура
    • 3. 3. Методики эксперимента
    • 3. 4. Обработка результатов измерений
  • Глава 4. Включение пероксидазы в полиэлектролитный комплекс с хитозаном как средство повышения активности и стабильности фермента в водной и водно-органической средах
    • 4. 1. Обоснование выбора полиэлектролита для образования 79 кохмплекса с пероксидазой
    • 4. 2. Получение полиэлектролитного комплекса пероксидаза-хитозан
      • 4. 2. 1. Обоснование выбора индикаторной реакции для контроля 84 активности пероксидазы в присутствии хитозана
      • 4. 2. 2. Влияние хитозана на скорость реакции окисления о- 85 дианизидина пероксидом водорода
      • 4. 2. 3. Выбор оптимальных концентраций компонентов индикаторной 89 реакции, катализируемой полиэлектролитным комплексом перокси-даза— хитозан
      • 4. 2. 4. Влияние природы, рН и концентрации буферного раствора на 91 активность полиэлектролитного комплекса пероксидаза-хитозан
    • 4. 3. Изучение кинетики реакции окисления о-дианизидипа 97 пероксидом водорода, катализируемой полиэлектролитным комплексом пероксидаза -хитозан
    • 4. 4. Влияние диметилсульфоксида на каталитическую активность и 105 стабильность полиэлектролитного комплекса пероксидаза-хитозан
  • Глава 5. Пероксидазное окисление фенотиазинов в водно-органичес- 111 ких средах
    • 5. 1. Ферментативное определение фенотиазинов по их пероксидаз- 113 ному окислению в водных растворах и в присутствии ДМСО
    • 5. 2. Определение фенотиазинов в водных растворах и в присутствии 124 ДМСО по их влиянию на скорость окисления о-Д пероксидом водорода, катализируемого полиэлектролитным комплексом пероксидаза -хитозан
    • 5. 3. Определение промазина в плазме крови
  • Глава 6. Аналитические возможности применения пероксидазы в 134 средах прямых и обращенных мицелл ПАВ
    • 6. 1. Обоснование выбора поверхностно-активных веществ
    • 6. 2. Изучение механизма индикаторных реакций пероксидазного окисления о-дианизидина, 5,3'5,5'-тетраметилбензидина и о-фенилендиамина в средах прямых мицелл ДДС и АОТ
    • 6. 3. Оптимизация условий проведения индикаторной реакции 148 пероксидазного окисления о-дианизидина в средах обращенных мицелл АОТ и ДДС
    • 6. 4. Изучение реакций окисления о-Д пероксидом водорода и органи- 154 ческими пероксидами, катализируемых пероксидазой в средах прямых и обращенных мицелл ПАВ
    • 6. 5. Влияние второго субстрата-восстановителя и эффекторов на 161 каталитическую активность пероксидазы в среде обращенных мицелл ПАВ
      • 6. 5. 1. Влияние цистеина на каталитическую активность 162 пероксидазы в водном растворе и в среде обращенных мицелл
      • 6. 5. 2. Влияние сульфаниламида на каталитическую активность 166 пероксидазы в водном растворе и в среде обращенных мицелл
      • 6. 5. 3. Влияние имидазола на каталитическую активность перок- 168 сидазы в водном растворе и в среде обращенных мицелл ПАВ
    • 6. 6. Ферментативное определение сульфаниламида, цистеина и 173 имидазола в водном растворе и в средах прямых и обращенных мицелл ДДС
    • 6. 7. Определение пероксида водорода и органических пероксидов в 175 водном растворе и в средах прямых и обращенных мицелл ПАВ
    • 6. 8. Определение органических пероксидов в оливковом маслс
  • ВЫВОДЫ

Пероксидаза в полиэлектролитном комплексе и мицеллах поверхностно-активных веществ для определения ее субстратов и эффекторов в водно-органических средах (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность работы. В настоящее время широкое применение ферментативных методов в биоаналитической практике ограничивается невозможностью их использования для определения нерастворимых или ограниченно растворимых в водных средах субстратов и эффекторов биокатализаторов.

Перспективным подходом к решению проблемы проведения ферментативных процессов в растворах органических растворителей является включение биокатализаторов в надмолекулярные ансамбли амфифильных молекул — природных и синтетических полиэлектролитов, поверхностно-активных веществ (ПАВ). В настоящее время использование таких организованных молекулярных структур в химическом анализе сдерживается недостатком фундаментальных знаний и экспериментальных данных, а также фрагментарностью и разобщенностью исследований в этой области, как в России, так и за рубежом.

Изучение взаимодействия ферментов с полиэлектролитами и ПАВ, варьирование природы последних, условий получения комплексов и т. д. является основой создания биосепсоров нового поколения с заданными свойствами (чувствительностью и селективностью). Результаты таких исследований позволят расширить круг определяемых соединений за счет ограниченно растворимых и плохо окисляемых субстратов и эффекторов ферментов путем включения последних в полиэлектролитпые комплексы и мицеллы ПАВ, каталитически активные как в водных, так и водно-органических средахповысить селективность определения ряда органических и неорганических веществ за счет их избирательного транспорта через полиэлектролитную мембрануповысить активность ферментов и направленно регулировать их чувствительность к субстратам и эффекторамобеспечить устойчивость биологических компонентов в средах органических растворителей. Все вышеперечисленное свидетельствует об актуальности, перспективности и целесообразности проведения фундаментальных исследований в этой области.

Автор выражает искреннюю благодарность к.х.н., доценту кафедры аналитической химии Московского государственного университета им. М. В. Ломоносова И.А. Веселовой за участие в постановке задач и обсуждении результатов.

Цель работы заключалась в разработке подходов к проведению реакций, катализируемых пероксидазой из корней хрена в средах органических растворителей, которые состояли во включении фермента в полиэлектролитный комплекс с хитозаном и прямые и обращенные мицеллы ПАВ, а также в их применении для определения ограниченно растворимых в воде биологически активных органических соединений (лекарственных веществ и органических пероксидов).

Для достижения поставленной цели необходимо было решить следующие задачи:

— получить высокоактивный и стабильный полиэлектролитный комплекс пероксидаза хрена — хитозан и оптимизировать условия получения прямых и обращенных мицелл ПАВ (додецилсульфата натрия (ДДС) и аэрозоля ОТ (АОТ) с включенным в них ферментом;

— изучить кинетику и химизм процессов, катализируемых полученными надмолекулярными структурами, а также стабильность пероксидазных препаратов в водных растворах и в средах полярных и неполярных органических растворителей;

— выяснить эффективность пероксидазы, включенной в полиэлектролитный комплекс и прямые и обращенные мицеллы ПАВ, по отношению к ее субстратам, а также чувствительность к действию эффекторов (ингибиторов и активаторов);

— показать возможности аналитического применения препаратов пероксидазы, включенной в полиэлектролитный комплекс и в прямые и обращенные мицеллы ПАВ, для определения ее органических субстратов (фенотиазинов, цистеипа и органических пероксидов) и эффекторов (сульфаниламида и имидазола) в средах полярных (ДМСО) и неполярных (бензоле, октане) органических растворителей, в том числе при анализе реальных нерастворимых в воде объектов.

Научная новизна. Получен полиэлектролитный комплекс пероксидаза хрена-хитозап, стабильный в водных растворах и в присутствии полярпого органического растворителя ДМСО и обладающий большей каталитической активностью, чем нативпый фермент. Установлено, что высокая активность биокатализатора в составе полиэлектролитного комплекса обусловлена изменением рКа ионогепных групп субстрата-восстановителя и пероксидазы в б присутствии хитозапа. Показано, что полиэлектролитный комплекс пероксидаза-хитозап сохраняет каталитическую активность в присутствии 60 об.% ДМСО в реакции окисления о-диапизидина пероксидом водорода. Для определения фепотиазипов в водно-органических средах предложено использовать обнаруженный эффект субстрат-субстратной активации реакции окисления о-дианизидина пероксидом водорода, катализируемой комплексом пероксидаза-хитозап.

Предложено применение пероксидазы, включенной в прямые и обращенные мицеллы ДДС, для проведения ферментативных реакций в водных растворах и в средах органических растворителей. Показано, что проведение реакций окисления о-дианизидина, 3,3', 5,5'-тетраметилбензидина и о-фепилендиамина в прямых мицеллах ДДС и АОТ обеспечивает стабилизацию промежуточных продуктов окисления арилдиамипов, которые характеризуются большими молярными коэффициентами поглощения, чем конечные продукты их окисления. Этот эффект использован для улучшения аналитических характеристик методик определения ряда лекарственных веществ (цистеина, сульфаниламида и имидазола) в водных растворах.

При изучении кинетики пероксидазного окисления о-дианизидина в средах прямых мицелл ДДС установлено, что введение ПАВ практически не влияет на кинетику превращения пероксида водорода, но приводит к значительному улучшению кинетических параметров (kcai и kQJKM) превращения ограниченно растворимых в воде органических пероксидов — 2-бутапои-пероксида и м/зеш-бутилгидропероксида и, следовательно, улучшению метрологических характеристик методик их определения.

При сравнительном изучении кинетических параметров реакции пероксидазного окисления о-диапизидипа в среде обращенных мицелл ПАВ установлено, что чувствительность пероксидазы к ее субстратам-восстаповитслям выше в трехкомпонентных мицеллах АОТ, а к эффекторам (ингибиторам и активаторам) — в четырехкомпопентных мицеллах ДДС, то есть зависит как от природы ПАВ, так и состава мицеллы.

Практическая значимость. На основе полученных высокоактивных препаратов пероксидазы, включенной в полиэлектролитный комплекс с хитозаном и обращенные мицеллы ДДС и АОТ, стабильных в среде полярного растворителя ДМСО и в неполярных растворителях (бензоле и октане), соответственно, разработаны методики определения ряда фенотиазипов (промазина, хлорпромазина и трифторперазина) и органических пероксидов в водно-органических средахметодики апробировапы в анализе нерастворимых в водных растворах объектов — органического экстракта из плазмы крови и оливкового масла соответственно.

Автор выносит на защиту:

— способы получения высокоактивных препаратов пероксидазы из корней хрена, включенной в полиэлектролитный комплекс с хитозаном и обращенные мицеллы ПАВ, стабильные в средах полярных и неполярных органических растворителей соответственно;

— схему активирования хитозаном пероксидазы в реакции окисления о-дианизидина пероксидом водорода за счет изменения рКа ионогенных групп субстрата-восстановителя и фермента;

— результаты изучения кинетики совместного окисления пероксидом водорода о-дианизидина и фенотиазинов, катализируемого нативным ферментом и полиэлектролитным комплексом в присутствии ДМСО;

— сведения о химизме и кинетике реакций окисления о-дианизидина, 3,3', 5,5'-тетраметилбензидина и о-фенилепдиамина, катализируемых пероксидазой, включенной в прямые и обращенные мицеллы ДДС и АОТ;

— данные о влиянии природы ПАВ и состава обращенных мицелл на эффективность взаимодействия пероксидазы с ее субстратами и эффекторами в органических средах;

— методики определения ряда фенотиазипов и органических пероксидов в водно-органических средах, апробированные в анализе реальных нерастворимых в воде объектов — органическом экстракте из плазмы крови и растительном масле.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Получен полиэлектролитный комплекс пероксидаза из корней хрепахитозап, обладающий в два раза большей каталитической активностью, чем натпвный фермент, и стабильный в присутствии полярного органического растворителя ДМСО. Активирующее действие хитозана на псроксидазу в реакции окисления о-диапизидипа пероксидом водорода обусловлено изменением рКд. ионогенных групп субстрата-восстановителя и фермента.

2. Обнаруженный эффект субстрат-субстратной активации при соокислепии о-дианизидина и феиотиазинов (промазипа, хлорпромазииа и трифторперазииа) пероксидом водорода, катализируемого полиэлектролитным комплексом пероксидаза—хитозан использован для разработки методик определения указанных лекарственных препаратов в водно-органических средах (на примере ДМСО).

3. При проведении реакции окисления о-дианизидина, 3,3', 5,5'-тетраметилбензидипа и о-фепилендиамина в присутствии пероксидазы, включенной в прямые мицеллы ДДС и АОТ, стабилизируются промежуточные продукты окисления арилдиаминов, которые характеризуются большими молярными коэффициентами поглощения, чем конечные продукты. Это позволило улучшить аналитические характеристики методик определения субстратрата-восстановителяцистеипа и эффекторов пероксидазы — сульфаниламида и имидазола в водных растворах.

4. При проведении реакции ферментативного окисления о-дианизидина 2-бутапоппероксидом и /?г/?еш-бутилгидропероксидом в среде прямых мицелл значительно улучшаются кинетические параметры (кса{ и /гса,//<" ,) индикаторного процесса, а, вследствие этого, улучшаются метрологические характеристики методик определения органических пероксидов.

5. Разработаны методики определения феиотиазинов и органических пероксидов в средах полярных (ДМСО) и неполярных (октан, бензол) органических растворителей соответственно. Показана возможность применения методик в анализе реальных нерастворимых в воде объектов па примере анализа органического экстракта из плазмы крови человека и оливкового масла соответственно.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Klibanov AM. Improving enzymes by using them in organic solvents. // Nature. 2001. V. 409. P. 241 -246.
  2. Martinek K., Levashov A.V., Khmelnitsky Y.L., Klyachko N.L., Berezin I.V. Colloidal solution of water in organic solvents: a microgeterogeneous medium for enzymatic reactions. // Scicnce. 1982. V. 218. P. 889 891.
  3. Krieger N., Bhatnagar Т., Baratti J.C., Baron A.N., Lima V.D., Mitchell D. Non-aqueous biocatalysis in heterogeneous solvent systems. // Food Technol. Biotechnol. 2004. V. 42. P. 279 286.
  4. Ramirez-Corredores M., Borole A. Biocatalysis in oil refining. London: Elsevier. 2007.416 р.
  5. Fitzpatrick P.A., Steinmetz A.C.U., Ringe D., Klibanov A.M. Enzyme crystal structure in a neat organic solvent. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1993. V. 90. P. 8653 8657.
  6. Yennawar H.P., Yennawar N.H., Farber G.K. A structural explanation for enzyme memory in nonaqueous solvents. // J. Am. Chem. Soc. 1995. V. 117. P. 577−585.
  7. Zaks A., Klibanov A.M. Enzymatic catalysis in organic media at 100 degrees C. // Science. 1984. V. 224. P. 1249 1251.
  8. Khmelnitsky Yu. L., Mozhaev V. V, Belova A.B., Sergeeva M. V., Martinek K. Denaturation capacity: a new quantitative criterion for selection of organic solvents as reaction media in biocatalysis. // Eur. J. Biochem. 1991. V. 198. P. 31−41.
  9. Zaks A., Klibanov A.M. Enzymatic catalysis in nonaqueous solvents. // J. Biol. Chem. 1988. V. 263. P. 3194 3201.
  10. Vakurov А. V., Gladilin A.K., Levashov A.V., Khmelnitsky, Y.L. Dry enzymepolymer complexes — stable organosoluble biocatalysts for nonaqueous enzymology. //Biotechnol. Lett. 1994. V. 16. P. 175 178.
  11. Dordick J.S. Designing enzymes for use in organic solvents. // Biotechnol. Prog. 1992. V. 8. P. 259−267.
  12. Khmelnitsky Yn. L., Belova A.B., Levashov A. V., Mozhaev V. V. Relationship between surface hydrophilicity of a protein and its stability against denaturation by organic solvents. // FEBS Lett. 1991. V. 284. P. 267 269.
  13. Inada Y., Takahashi К, Yoshimoto Т., Ajima A., Matsushima A., Saito Y. Engineering physicochemical and biological properties by chemical modification. // Trends Biotechnol. 1986. V. 4. P. 190 194.
  14. Rich J.O., Mozhaev V.V., Dordick J.S., Clark D.S., Khmelnitsky Yu. L. Molecular imprinting of enzymes with water-insoluble ligands for nonaqueous biocatalysis. // J. Am. Chem. Soc. 2002. V. 124. P. 5254 5255.
  15. Veselova I.A., Shekhovtsova T.N. Visual determination of lead (II) by inhibition of alkaline phosphatase immobilized on polyurethane foam. // Anal. Chim. Acta. 2000. V. 413. P. 95−101.
  16. Chaniotakis N.A. Enzyme stabilization strategies based on electrolytes and polyelectrolytes for biosensor applications. // Anal. Bioanal. Chem. 2004. V. 378. P. 89 95.
  17. Bickerstaff G.F. Immobilization of enzymes and cells. N.-Y. and London: Humana Press, 1997. 366 p.
  18. Decher G. Fuzzy nonoassemblies: toward layered polymeric multicomposites. // Science. 1997. V. 277. P. 1232 1237.
  19. Andersson M.M., Hatti-Kaul R. Protein stabilising effect of polyethyleneimine. //J. Biotechnol. 1999. V. 72. P. 21 31.
  20. Hart A.L., Cox H., Janssen D. Stabilization of lactate oxidase in screen-printed enzyme electrodes. // Biosens. Bioelectron. 1996. V. 11. P. 833 837.
  21. Gamez L., Ramirez H.L., Neira-Carrillo A., Villalonga R. Polyelectrolyte complex formation mediated immobilization of chitosan-invertase neoglyco-conjugate on pectin-coated chitin. // Bioprocess Biosyst. Eng. 2006. V. 28. P. 387−395.
  22. Gamez L., Ramirez H.L., Villalonga R. Immobilization of chitosan-invertase neoglycoconjugate on carboxymethylcellulose-modified chitin. // Preparative Biochem. Biotechnol. 2006. V. 36. P. 259 271.
  23. Gavalas V.G., Chaniotakis N.A. Lactate biosensor based on the adsorption of polyelectrolyte stabilized lactate oxidase into porous conductive carbon. // Mikrochim. Acta. 2001. V. 136. P. 211 215.
  24. Gavalas V.G., Chaniotakis N.A., Gibson T.D. Improved operational stability of biosensors based on enzyme-polyelectrolyte complex adsorbed into a porous carbon electrode. // Biosens. Bioelectron. 1998. V. 13. P. 1205 1211.
  25. Dimakis V.T., Gavalas V.G., Chaniotakis N.A. Polyelectrolyte-stabilized biosensors based on macroporous carbon electrode. // Anal. Chim. Acta. 2002. V. 467. P. 217−223.
  26. Gavalas V.G., Chaniotakis N.A. Polyelectrolyte stabilized oxidase based biosensors: effect of diethylaminoethyl-dextran on the stabilization of glucose and lactate oxidases into porous conductive carbon. // Anal. Chim. Acta. 2000. V. 404. P. 67−73.
  27. V.G., Chaniotakis N.A. 60.Fullerene-mediated amperometric biosensors. //Anal. Chim. Acta. 2000. V. 409. P. 131 135.
  28. Gavalas V.G., Chaniotakis N.A. Phosphate biosensor based on polyelcctrolyte-stabilized pyruvate oxidase. //Anal. Chim. Acta. 2001. V. 427. P. 271 277.
  29. Sotiropoulou S., Gavalas V.G., Vamvakaki V., Chaniotakis N.A. Novel carbon materials in biosensor systems. // Biosens. Bioelectron. 2003. V. 18. P. 211 -215.
  30. Wei X., Zhang M., Gorski W. Coupling the lactate oxidase to electrodes by lonotropic gelation of biopolymer. // Anal. Chem. 2003. V. 75. P. 2060 2064.
  31. Mizutani F., Yabuki S., Hirata Y. Amperometric L-lactate-sensing electrode based on a polyion complex layer containing lactate oxidase. Application to serum and milk samples. // Anal. Chim. Acta. 1995. V. 314. P. 233 239.
  32. Bergmann W., Rudolph R., Spohn U. A bienzyme modified carbon paste electrode for amperometric detection of pyruvate. // Anal. Chim. Acta. 1999. V. 394. P. 233−241.
  33. Lutz M., Burestedt E., Emneus J., Liden H., Gobhadi S., Gorton L., Marko-Varga G. Effects of different additives on a tyrosinase based carbon paste electrode. // Anal. Chim. Acta. 1995. V. 305. P. 8 17.
  34. Joo H., Yoo Y., Ryu D.D.Y. A biosensor stabilized by polyethylene glycol for the monitoring of hydrogen peroxide in organic solvent media. // Enzyme Microbiol. Techn. 1996. V. 19. P. 50 56.
  35. Wang J., Dempsey E., Eremenko A. Organic-phase biosensing of enzyme inhibitors. //Anal. Chim. Acta. 1993. V. 276. P. 203−208.
  36. Xing Q., Eadula S.R., Lvov Y.M. Cellulose fiber-enzyme composites fabricated through layer-by-layer nanoassembly. // Biomacromolecules. 2007. V. 8. P. 1987- 1991.
  37. Santos J.P., Welsh E.R., Gaber B.P., Singh A. Polyelectrolyte-assisted immobilization of active enzymes on glass beads. // Langmuir. 2001. V. 17. P. 5361 -5367.
  38. Lee Y., Stanish I., Rastogi V., Cheng T., Singh A. Sustained enzyme activity of organophosphorus hydrolase in polymer encased multilayer assemblies. // Langmuir. 2003. V. 19. P. 1330- 1336.
  39. Caruso F., Schuler C. Enzyme multilayers on colloid particles: assembly, stability and enzymatic activity. // Langmuir. 2000. V. 16. P. 9595 9603.
  40. Patel D.S., Aithal R.K., Krishna G., Lvov Y.M., Tien M" Kuila D. // Nanoassembly of manganese peroxidase and lignin peroxidase from P. chrysospo-rium for biocatalysis in aqueous and non-aqueous media. // Colloids Surf. B. 2005. V. 43. P. 13−19.
  41. Lvov Y.M., Caruso F. Biocolloids with ordered urease multilayer shells as enzymatic reactors. //Anal. Chem. 2001. V. 73. P. 4212 -4217.
  42. Haupt B., Neumann T., Wittermann A., Ballauff M. Activity of enzymes immobilized in colloidal spherical polyelectrolyte brushes. // Biomacromolecules. 2005. V. 6. P. 948 955.
  43. Liang Z., Wang C., TongZ., Ye W., Ye S. Biocatalytic nanoparticles with urease immobilized in multilayer assembled through LbL technique. // Reactive and Functional Polymers. 2005. V. 63. P. 85 94.
  44. Smuleac V., Butterfield D.A., Bhattacharyya D. Layer-by-layer-assembled microfilration membranes for biomolecule immobilization and enzymatic catalysis. // Langmuir. 2006. V. 22. P. 10 118 10 124.
  45. SzykL., Schwinte P., Voegel J. C., Schaaf P., Tinland B. Dynamical behavior of human albumin adsorbed on or embedded in polyelectrolyte multilayers. // J. Phys. Chem. B. 2002. V. 106. P. 6049 6055.
  46. Ladam G., Schaaf P., Cuisinier F.J.G., Decker G., Voegel J-C. Protein adsorption onto auto-assembled polyelectrolyte films. 11 Langmuir. 2001. V. 17. P. 878−882.
  47. Hamlin R.E., Dayton T.L., Johnson L.E., Johal M.S. A QCM study of the immobilization of (3-galactosidase on polyelectrolyte surfaces: effect of the terminal polyion on the enzymatic surface activity. // Langmuir. 2007. V. 23. P. 4432−4437.
  48. Yang. S., Li Y., Jiang X, Chen Z., Lin X Horseradish peroxidase biosensor based on layer-by-layer technique for the determination of phenolic compounds. // Sens. Act. B. 2006. V. 114. P. 774 780.
  49. Sun C. Li W., Sun Y., Zhang X, Shen J. Fabrication of multilayer films containing horseradish peroxidase based on electrostatic interaction and theirapplication as a hydrogen peroxide sensor. // Electrochim. Acta. 1999. V. 44. P. 3401 -3407.
  50. Yu A., Caruso F. Thin films of polyelectrolyte-encapsulated catalase microcrystals for biosensing. //Anal. Chem. 2003. V. 75. P. 3031 -3037.
  51. Hoshi Т., Saiki H., Anzai J-I. Amperometric uric acid sensors based on polyelectrolyte multilayer films. // Talanta. 2003. V. 61. P. 363 368.
  52. Beissenhirtz M.K., Scheller F. IV., Lisdat F. A superoxide sensor based on a multilayer cytochrome с electrode. // Anal. Chem. 2004. V. 76. P. 4665 4671.
  53. Г. В., Соколовская JI.Г., Сиголаева JJ.B., Ярославов А.А, Еременко А. В., Курочкгш И. Н. Тирозиназные биосепсоры па основе наноструктурироваппых пленок полиэлектролитов. // Сепс. сист. 2006. Т. 20. С. 336−343.
  54. Zhang S., Yang W., Niu Y., Li Y., Zhang M. Construction of glucose biosensor based on sorption of glucose oxidase onto multilayers of polyelectro-lyte/nanoparticles. // Anal. Bioanal. Chem. 2006. V. 284. P. 736 71.
  55. Yang S., Chen Z., Li Y., JiangX., LinX. A novel reagentless biosensor based on self-assembled HRP and Nile Blue premixed with poly (styrenesulfonate) architectures. // Can. J. of Analyt. Sciences and Spectroscopy. 2006. V. 51. P. 174- 179.
  56. Hou S-F., Yang K-S., Fang H-Q., Chen H-Y. Amperometric glucose enzyme electrode by immobilizing glucose oxidase in multilayers on self-assembled monolayers surface. // Talanta. 1998. V. 47. P. 561 567.
  57. Wang Y, Joshi P.P., Hobbs K.L., Johnson M.B., Schmidtke D.W. Nanostructured biosensors built by LbL electrostatic assembly of enzyme-coated single-walled carbon nanotubes and redox polymers. // Langmuir. 2006. V. 22. P. 9776−9783.
  58. Hodak J., Etchenique R., Calvo E.J., Singhal K., Bartlett P.N. Layer-by-layer self-assembly of glucose oxidase with a poly (allylamine)ferrocene redox mediator. //Langmuir. 1997. V. 13. P. 2708−2716.
  59. Forzani E.S., Solis V.M., Calvo E.J. Electrochemical behavior of polyphenol oxidase immobilized in self-assembled structures layer by layer with cationic polyallylamine. // Anal. Chem. 2000. V. 72. P. 5300 5307.
  60. Narvaez A., Suarez G., Popescu I.C., Kotakis I., Dominguez E. Reagentless biosensors based on self-deposited redox polyelectrolyte-oxidoreductases architectures. //Biosens. Bioelectron. 2000. V. 15. P. 43 52.
  61. Wen D., Liu Y., Yang G., Dong S. Electrochemistry of glucose oxidase immobilized on the carbon nanotube wrapped by polyelectrolyte. // Electrochim. Acta. 2007. V. 52. P. 5312 5317.
  62. Yan X.B., Chen X.J., Tay B.K., Khor K.A. Transparent and flexible glucose biosensor via layer-by-layer assembly of multi-wall carbon nanotubes and glucose oxidase. // Electrochem. Com. 2007. V. 9. P. 1269 1275.
  63. Liu G., Lin Y. Amperometric glucose biosensor based on self-assembling glucose oxidase on carbon nanotubes. // Electrochem. Com. 2006. V. 8. P. 251 -256.
  64. Liu S., Cai C. Immobilization and characterization of alcohol dehydrogenase on single-walled carbon nanotubes and its application in sensing ethanol. // J. Electroanal. Chem. 2007. V. 602. P. 103 114.
  65. Ram M.K., Bertoncella P., Ding H., Paddeu S., Nicolini C. Cholesterol biosensors prepared by layer-by-layer technique. // Biosens. Bioelectron. 2001. V. 16. P. 849−856.
  66. Khmelnitsky Yu. L" Welch S.H., Clark D.S., Dordick J.S. Salts dramatically enhance activity of enzymes suspended in organic solvents. // J. Am. Chem. Soc. 1994. V. 116. P. 2647 2648.
  67. Kamiya N., Okazaki S., Goto M. Surfactant-horseradish peroxidase complex catalytically active in anhyrous benzene. // Biotechnol. Techn. 1997. V. 11. P. 375 -378.
  68. Kamiya N., Furusaki S., Goto M. Peroxidase activity and stability of surfactant-heme complex in nonaqueous media. I I Biotechnol. Lett. 1997. V. 10. P. 1015−1018.
  69. Okazaki S., Goto M., Wariishi H., Tanaka H., Furusaki S. Characterization and catalytic property of surfactant—laccase complex in organic media. // Biotechnol. Prog. 2000. V. 16. P. 583 588.
  70. Okazaki S., Kamiya N. Goto M. Application of novel preparation method for surfactant-protease complexes catalytically active in organic media. // Biotechnol. Prog. 1997. V. 13. P. 551 556.
  71. А. В. Клячко H.JI., Мартииек К. Катализ ферментами, включенными в обращенные мицеллы поверхностно-активных веществ в органических растворителях. // Биоорг. химия. 1981. Т. 7. 3. 670 679.
  72. А.В., Клячко Н. Л. Мицеллярная энзимология: методы и техника. //Изв. Акад. наук. Сер. Химия. 2001. Т. 50. С. 1638 1651.
  73. К., Левашов А. В., Клячко Н. Л., Березин И. В. Катализ водорастворимыми ферментами в органических растворителях. // Докл. АН СССР. 1977. Т. 236. С. 920 929.
  74. Н.Л., Левашов А. В., Мартинек К. Катализ ферментами, включенными в обращенные мицеллы поверхностно-активных веществ, в органических растворителях. Пероксидаза в системе АОТ вода — октан. //Молек. биол. 1984. Т. 18. С. 1019−1031.
  75. Gebicka L., PawlakJ. Kinetic investigations of horseradish peroxidase in АОТ/ n-heptan reverse micelles. // J. Mol. Cat. B. 1997. V. 2. P. 185 192.
  76. Parida S., Parida G.R., Maitra A.N. Studies on the catalytic activity of horseradish peroxidase hasted in AOT reverse micelles containing cholesterol. // Colloids Surf. 1991. V. 55. P. 223 229.
  77. Chiang C.-L. Activity and stability of lipase in AOT isooctane reverse micelles. //Biotechnol. Techniq. 1999. V. 13. P. 453 -457.
  78. Ono Т., Goto M. Peroxidative catalytic behavior of cytochrome С solubilized in reverse micelles. // Biochem. Eng. J. 2006. V. 28. P. 156 160.
  79. Rojo M., Gomez M., Izorna P., Estrada P. Micellar catalysis of polyphenol oxidase in AOT/cyclohexane. // J. Mol. Catal. B. 2001. V. 11. P. 857 865.
  80. Moreno-Beltran A., Salgano L., Vazquez-Duhalt R., Lopez-Munguia A. Modelling the alcoholysis reaction of p-galactosidase with butanol in reverse micelles. //J. Mol. Catal. B. 1999. V. 6. P. 1 10.
  81. Avramiotis S., Stamatis H. Kolisis F.N. Lianos P., Xenakis A. Structural studies of lecithin- and AOT- based w/o microemulsions, in the presence of lipase. // Langmuir. 1996. V. 12. P. 6320 6325.
  82. Shipovskov S., Feropontova E., Ruzgas T., Levashov A. Stabilization of tyrosinase by reversed micelles for bioelcctrocatalysis in dry organic media. // Biochim. Biophys. Acta. 2003. V. 1620. P. 119 124.
  83. Bru R., Sanchez-Ferrer A., Garcia-Carmona F. Characteristics of tyrosinase in AOT-isooctane reverse micelles. // Biotechnol. Bioeng. 1989. V. 34. P. 304 -308.
  84. Sanchez-Ferrer A., Bru R., Garcia-Carmona. Kinetic properties of polyphenol-oxidase in organic solvents. //FEBS Lett. 1988. V. 233. P. 363 366
  85. SettiL., FevereiroP., Melo E.P., PifferiP.G., Cabral J.M.S., Aires-Barros M.R. Superactivity of peroxidase solubilized in reversed micellar systems. // Biochem. Biotechnol. 1995. V. 55. P. 207−218.
  86. Nagayama K., Matsu-ura S., Doi T., Imai M. Kinetic characterization of esterification catalyzed by Rhizopus delemar lipase in lecithin-AOT microemulsion systems. // J. Mol. Catal. B. 1998 V. 4. P. 25 32.
  87. Zhang D.-H., Guo Z., Dong X.-Y., Sun Y. Characterization of lipase in reversed micelles formulated with Cibacron Blue F-3GA modified Span 85. 11 Biotechnol. Prog. 2007. V. 23. P. 108 115.
  88. Menger F.M., Yamada K. Enzyme catalysis in water pools. // J. Am. Chem. Soc. 1979. V. 101. P. 6731 -6734.
  89. Pinheiro T.J.T., Elove G.A., Watts A., Roder H. Structural and kinetic description of cytochrome c unfolding induced by the interaction with lipid vesicles.//Biochemistry. 1997. V. 36. P. 13 122- 13 132.
  90. Brochette P., Petit C., Pileni M.P. Cytochrome c in AOT reverse micelles: structure and reactivity.//J. Am. Chem. Soc. 1988. V. 110. P. 3505−3511.
  91. Salamon Z., Tollin G. Interaction of horse heart cytochrome c with lipid bilayer. // J. Bioenerg. Biomembr. 1997. V. 29. P. 211 221.
  92. Hamachi I. Fujita A., Kiinitake T. Protein engineering using molecular assembly, functional conversion of cytochrome c via noncovalent interactions. // J. Am. Chem. Soc. 1997. V. 119. P. 9096 9102.
  93. Adachi M., Harada M. Solubilization mechanism of cytochrome c in AOT water/oil microemulsion. // J. Phys. Chem. 1993. V. 97. P. 3631 3640.
  94. Wong M., Thomas J.K., Nowak J. Structure and state of water in reversed micelles. // J. Am. Chem. Soc. 1977. V. 99. P. 4730 4737.
  95. Gebicka L., Gebicki J.L., Pawlak J. Formation of compound I of horseradish peroxidase in AOT reverse micelles as studied by pulse radiolysis and stopped-flow methods. // J. Mol. Catal. A. 1995. V. 98. P LI L4.
  96. Chen J., Xia C., Niu J., Li S. FTIR study of horseradish peroxidase in reverse micelles. //Biochem. Biophys. Res. Com. 2001. V. 282. P. 1220- 1223.
  97. Roy S., Dasgupta A., Das P. K. Tailoring of horseradish peroxidase activity in cationic water-in-oil microemulsions. // Langmuir. 2006. V. 22. P. 4567 4573.
  98. Mahiuddin S., Renoncourt A., Banduin P., Touraud D., Kimz W. Horseradish peroxidase activity in catanionic microemulsion. I I Langmuir. 2005. V. 21. P. 5259 5262.
  99. Nazario L.M.M., Hatton T.A., Grespo J.P.S.G. Nonionic cosurfactants in AOT reversed micelles: effect on percolation, size and solubilization site. // Langmuir. 1996. V. 12. P. 6326 6335.
  100. Ruckenstein E., Karpe P. Enzymatic super- and sudactivity in nonionic reverse micelles. // J. Phys. Chem. 1991. V. 95. P. 4869 4882.
  101. Walde P., Han D., Luisi P.L. Spectroscopic and kinetic studies of lipase solubilized in reverse micelles. // Biochemistry. 1993. V. 32. P. 4029 4034.
  102. Talukder M.M.R., Hayashi Y., Takeyama T., Zamam M.M., WuJ.C., Kawanishi T., Shimizu N. Activity and stability of lipase in modified AOT reverse micelles. // J. Mol. Catal. B. 2003. V. 22. P. 203 209.
  103. Shome A, Roy S., Das P.K. Nonionic surfactants: a key to enhance the enzyme activity at cationic reverse micellar interface. // Langmuir. 2007. V. 23. P. 4130 -4136.
  104. Das S., Maitra A. Temperature-dependent catalytic behaviour of peroxidase entrapped in reverse micelles. // Colloids Surf. 1989. V. 35. P. 101 104.
  105. Freeman K.S., Tang T.T., Shah R.D.E., Kiserow D.J., McGown L.B. Activity and stability of lipase in AOT reversed micelles with bile salt cosurfactant // J. Phys. Chem B. 2000. V. 104. P. 9312 9316.
  106. Yang H., Kiserow D.J., McGown L.B. Effects of bile salts on the solubility and activity of yeast alcohol dehydrogenase in AOT reversed micelles. // J. Mol. Catal. B. 2001. V. 14. P. 7−14.
  107. Н.Л., Богданова Н. Г., Левашов А. В., Кабанов А. В., Пшежецкий А.В, Хмельницкий Ю. Л., Мартинек К., Березин И. В. Ферментативный катализ в коллоидном растворе глицерина в органическом растворителе. // Докл. АН СССР. 1987. Т. 297. С. 483 487.
  108. Klyachko N.L., Bogdanova N.G., Levashov A.V., Martinek К. Micellar enzymology: superactivity of enzymes in reversed micelles of surfactants solvated by water/organic cosolvent mixtures. // Collect. Czech. Chem. Commun. 1992. V. 57. P. 625 635.
  109. Munshi N., Sarcar S., Maitra A. The effect of droplet dynamics on the kinetics of the horseradish peroxidase catalysed reactions in reverse micelles. // Colloids Surf. A. 1994. V. 88. P. 181 189.
  110. Liu Y, Dong X.Y., Sun Y. Characterization of reversed micelles modified span 85 for protein solubilization. // J. Colloid Interface Sci. 2005. V. 290. P. 259 -266.
  111. Han D., Rhee J.S. Characteristics of lipase catalyzed hydrolysis of olive oil in AOT-isooctane reversed micelles. // Biotechnol. Bioeng. 1986. V. 28. P. 1250 -1255.
  112. Shield J.W., Ferguson H.D., Bommarius A.S., Hatton T.A. Enzymes in reversed micelles as catalysts for organic-phase synthesis reactions. // Ind. Eng. Chem. Fundam. 1986. V. 25. P. 603 612.
  113. Barbaric S., Luisi P.L. Micellar solubilization of biopolymers in organic solvents. Activity and conformation of a-chymotrypsin in isooctane-AOT reverse micelles. //J. Am. Chem. Soc. 1981. V. 103. P. 4239−4244.
  114. Mar tine k K, Levashov A.V., Khmelnitsky Y.L., Klyachko N.L., Berezin I.V. Micellar enzymology. // Eur. J. Biochem. 1986. V. 155. P. 453 468.
  115. Martinek K, Klyachko N.L., Kabanov A.V., Khmelnitsky Y.L., Levashov A.V. The second E.C. Slater lecture. Micellar enzymology: its relation to membranology. // Biochim. Biophys. Acta. 1989. V. 981. P. 161 172.
  116. Lis si E., Abuin E. A general treatment for meaningful comparison of rate parameters of enzyme-catalyzed reactions in aqueous and reverse micellar solutions. // Langmuir. 2000. V. 16. P. 10 084 10 086.
  117. Lee KM., Biellmann J-F. Cholesterol oxidase in microemulsion: enzymatic activity on a substrate of low water solubility and inactivation by hydrogen peroxide. // Bioorg. Chem. 1986. V. 14. P. 262 273.
  118. Khamessan A., Kermasha S. Biocatalysis of chlorophyllase in micellar ternary system containing spans. // J. Biotechnol. 1996. V. 45. P. 253 264.
  119. Marhuenda-Egea F.C., Piera-Velazquez S., Cadenas C., Cadenas E. An extreme halophilic enzyme active at low salt in reversed micelles. // J. Biotechnol. 2002. V. 93. P. 159 164.
  120. Piera-Velazquez S., Marhuenda-Egea F.C., Cadenas E. The dependence of a halophilic malate dehydrogenase on wn and surfactant concentration in reverse micelles. // J. Mol. Catal. B. 2001. V. 13. P. 49 55.
  121. Piera-Velazquez S., Marhuenda-Egea F.C., Cadenas E. Increased solubility of malate dehydrogenase at low salt concentration in reverse micelles. // Extremophiles. 2002. V. 6. P. 407 412.
  122. Ono T., Kawakami K., Goto M., Furusaki S. Catalytic oxidation of o-phenylendiamine by cytochrome c encapsulated in reversed micelles. // J. Mol. Catal. B. 2001. V. 11. P. 955−959.
  123. Huang S.Y., Chang H.L., Goto M. Preparation of surfactant-coated lipase for the esterification of geraniol and acetic acid in organic solvents. // Enzyme Microb. Techn. 1998. V. 22. P. 552 557.
  124. Okazaki S., Goto M., Furusaki S., Wariishi H., Tanaka H. Preparation and catalytic performance of surfactant—manganese peroxidase-Mn (II) ternary complex in organic media. // Enzyme Microb. Techn. 2001. V. 28. P. 329 332.
  125. Kamiya N. Inoue M., Goto M., Nakamura N., Naruta Y Catalytic and structural properties of surfactant-horseradish peroxidase complex in organic media. // Biotechnol. Prog. 2000. V. 16. P. 52 58.
  126. Michizoe J., Uchimura Y., Maruyama T., Kamiya N., Goto M. Control of water content by reverse micellar solutions for peroxidase catalysis in a water-immiscible organic solvent. // J. Biosci. Bioeng. 2003. V. 95. P. 425 -427.
  127. Michizoe J., Uchimura Y, Ichinose II, Maruyama T., Kamiya N., Wariishi II, Furusaki S., Goto M. Activation of manganese peroxidase in an organic medium using a mediator. // Biochem. Eng. J. 2004. V. 19. P. 43 46.
  128. Bindhu L.V., Abraham T.E. Preparation and kinetic studies of surfactant-horseradish peroxidase ion paired complex in organic media. // Biochem. Eng. J. 2003. V. 15. P. 47−57.
  129. Jene Q., Pearson J.C., Lowe C.R. Surfactant modified enzymes: solubility and activity of surfactant-modified catalase in organic solvents. // Enzyme Microb. Techn. 1997. V. 20. P. 69−74.
  130. Takahashi K., Nishimura H., Yoshimoto T., Saito Y., Inada Y. A chemical modification to make horseradish peroxidase soluble and active in benzene. // Biochem. Biophys. Res. Com. 1984. V. 121. P. 261 -265.
  131. Ferjancic A., Puigserver A., Gaertner H. Unusual specificity of PEG-modified thermolysin in peptide synthesis catalyzed in organic solvents. // Biotechnol. Lett. 1988. V. 10. P. 101 106.
  132. Reviejo A.J., Fernandez C., Lui F., Pingarron J.M., Wang J. Advances in amperometric enzyme electrodes in reversed micelles. // Anal. Chim. Acta. 1995. V. 315. P. 93−99.
  133. Morales M.D., Morante S., Escarpa A., Gonzalez M.C., Reviejo A.J., Pingarron J.M. Design of a composite amperometric enzyme electrode for the control of the benzoic acid content in food. // Talanta. 2002. V. 57. P. 1189 1198.
  134. Morales M.D., Gonzalez M.C., Serra B., Reviejo A.J., Pingarron J.M. Composite amperometric tyrosinase biosensors for the determination of the additive propyl gallate in a reversed micellar medium. // Sens. Act. B. 2005. V. 106. P. 572−579.
  135. Garcia-Moreno E., Ruiz M.A., Barbas C., Pingarron J.M. Determination of organic peroxides in reversed micelles with a poly-N-methylpyrrole horseradish peroxidase amperometric biosensor. // Anal. Chim. Acta. 2001. V. 448. P. 9 -17.
  136. Reviejo A.J., Liu F., Pingarron J.M. Amperometric biosensors in reversed micelles. //J. Electroanal. Chem. 1994. V. 374. P. 133 139.
  137. Ortiz G., Gonzalez M.C., Reviejo A.J., Pingarron J.M. Graph ite-poly (tetrafluoroethylene) composite enzyme electrodes as suitable biosensors in predominantly nonaqueous media. //Anal. Chem. 1997. V. 69. P. 3521 -3526.
  138. Репа N., Ruiz G., Reviejo A.J., Pingarron J.M. Graphite-teflon composite bienzyme electrodes for the determination of cholesterol in reversed micelles. Application to food samples. //Anal. Chem. 2001. V. 73. P. 1190 1195.
  139. К.Б. Кинетические методы анализа. М.: Химия, 1967. 200 с.
  140. Delincee Н., Radola B.J. Fractionation of horseradish peroxidase by preparative isoelectric focusing, gel chromatography and ion-exchange chromatography. // Eur. J. Biochemistry. 1975. V. 52. P. 321 330.
  141. Ю.Ю. Справочник по аналитической химии. М.: Химия. 1989. 480 с.
  142. И.М., Сендел Е. Б. Количественный анализ. М.: Госхимиздат, 1948. С. 822.
  143. В.А., Зезин А. Б., Кабанов В. А. Макромолекулярный обмен в растворах комплексов глобулярных белков с неприродными полиэлектролитами // Докл. АН СССР. 1984. Т. 275. С. 1120 1123.
  144. В.А., Мустафаев В. И. Влияние ионной силы и рН среды на поведение комплексов бычьего сывороточного альбумина с поли-4-винил-N-этилпиридинийбромидом в водных растворах // ВМС А. 1981. Т. 23. С. 255−260.
  145. Е.В., Гладшин А. К., Левашов А. В. Белки в надмолекулярных ансамблях: исследование структуры методом разрешено-временной флуоресцентной анизотропии. // Успехи биол. хим. 2002. Т.42. С. 257 — 294.
  146. И.А. Иммобилизованные перокеидаза и щелочная фосфатаза в тест-методах определения биологически активных веществ. Дие. канд. хим. наук. М.: МГУ, 2001. 295 с.
  147. Kumar M.N.V., Muzzarelli, R.A.A., Muzzarelli С., Sashiwa Н., Domb. A.J. Chitosan chemistry and pharmaceutical perspectives. // Chem. Rev. 2004. V. 104. P. 6017−6084.
  148. К.Г., Вихорева Г. А., Варламов В. П. Хитин, хитозан. Получение, свойства и применение. М: Наука, 2002. 365 с.
  149. Li X.W., Lee D.K.L., Chan A.S.C., Alpar H.O. Sustained expression in mammalian cells with DNA complexed with chitosan nanoparticles. // Biochim. Biophys. Acta. 2003. V. 1630. P. 7 18.
  150. О.В., Угарова Н. Н., Березин И. В. Кинетическое изучение реакции окисления о-дианизидипа перекисью водорода в присутствии пероксидазы из хрена. // Биохимия. 1977. Т. 42. С. 1372 1379.
  151. Claiborne A., Fridovich I. Chemical and enzymatic intermediates in the peroxidation of o-dianisidine by horseradish peroxidase. 1. Spectral properties of the products of dianisidine oxidation. // Biochemistry. 1979. V. 18. P. 2324 -2329.
  152. Foster R. Organic Charge-transfer complexes. New York: Academic Press, 1969. P. 36.
  153. Gebicka L., GebickiJ. Dimethyl sulfoxide rather then superoxide is the reactive species in horseradish peroxidase K02/DMS0 system. // Biochem. Mol. Biol. Int. 1995. V. 37. P. 1021 — 1026.
  154. Xu K., Griebenov K., Klibanov A.M. Correlation between catalytic activity and secondary structure subtilisin dissolved in organic solvents. // Biotechnol. Bioeng. 1997. V. 56. P. 485 491.
  155. Zikakis J.P. Chitin, chitosan and related enzymes. N.-Y.: Academic Press, 1984. 393 p.
  156. Д.И., Kapaceea Е.И. Активация пероксидазного окисления 3,3'5,5'-тетрамстилбензидина поли(5-амиподисульфидом салициловой кислоты). //Биохимия. 2002. Т. 67. С. 1265 1272.
  157. Г. В., Глазова Н. В., Писарев O.A., Гомолицкий В. Н., Пономарева Р. Б. Модификация панкреатической рибонуклеазы декстрансульфатами. // Докл. АН СССР. 1976. Т. 228. С. 985 987.
  158. Н.В., Пономарева Р. Б., Самсонов Г. В. Исследование полимерных комплексов панкреатической рибонуклеазы с декстрансульфатами. // ВМС А. 1976. Т. 18. С. 361 -363.
  159. Goldstein L. Microenvironmental effects on enzyme catalysis. A kinetic study of polyanionic and polycationic derivatives of chymotrypsin. // Biochemistry. 1972. V. 11. P. 4072−4083.
  160. Ю.М., Салянов В. И., Семенов C.B., Ильина A.B., Варламов В. П. Образование жидкокристаллических дисперсий комплексов двухце-почечной ДНК с хитозаном. // Мол. биол. 2002. Т. 36. С. 532 541.
  161. Colowick S., Kaplans N. Methods in Enzymology. N.-Y.: Academic Press, 1955. V. 2. P. 807.
  162. Т. Основы ферментативной кинетики. M.: Мир, 1990. 348 с.
  163. С.Д., Гуревич К. Г. Биокинетика: практический курс. М.: ФАИР-ПРЕСС, 1999. 720 с.
  164. З.А., Швядас В. К., Максименко A.B., Клесов A.A., Браудо Е. Е., Толстогузов В. Б., Березин И. В. Влияние полиэлектролитов па свойства пенициллинамидазы и щелочной фосфатазы. // Биоорг. химия. 1975. Т. 1. С. 1464- 1468.
  165. З.А., Браудо Е. Е., Толстогузов В. Б. Исследование влияния полианионов на каталитические свойства а-химотрипсина. // Биоорг. химия. 1975. Т. 1. С. 267 271.
  166. И.В., Клесов A.A. Практический курс химической и ферментативной кинетики. М.: МГУ, 1976. 320 с.
  167. H.H., Лебедева О. В., Савицкий А. П. Пероксидазный катализ и его применение. М.: МГУ, 92 с.
  168. О.В., Домбровский В. А., Угарова H.H., Березин И. В. Кинетика и механизм действия пуклеофилов на реакцию окисления о-диапизидина, катализируемую пероксидазой из корней хрена. // Биохимия. 1978. Т. 43. С. 1024- 1033.
  169. Khmelnitsky Yn. L., Levashov A.V., Klyachko N.L., Martinek К Engineering bioeatalytie systems in organic media with low water content. // Enzyme Microb. Techn. 1988. V. 10. P. 710 728.
  170. Hailing P.J. Thermodynamic predictions for biocatalysis in nonconvential media: theory, tests and recommendations for experimental design and analysis. // Enzyme Microb. Techn. 1994. V. 16. P. 178 206.
  171. Levitsky V., Lozano P., Gladilin A., Iborra J.L. Stability of immobilized enzyme-polyelectrolyte complex against irreversible inactivation by organic solvents. // Prog. Biotechnol. 1998. V. 5. P. 417 422.
  172. Mozhaev V. V., Kudryashova E. V., Efremova N. V., Topchieva I.N. Stability of a-chymotrypsin conjugated with poly (ethylene glycols) and proxanols at high temperature and in water-cosolvent mixtures. // Biotechnol. Techn. 1996. V. 10. P. 849 854.
  173. Shipovskov S., Levashov A. Tyrosinase: polybrene noncovalent complexes in water-ethanol mixtures. // Biotechnol. Bioeng. 2003. V. 84. P. 258 263.
  174. В.П., Богоявленский И. Ф., Сергеев В. П. Применение димексида в медицине. М: Медицина, 1998. 150 с.
  175. Griebenov К., Klibanov A.M. Can conformational changes be responsible for solvent and excipient effects on the catalytic behavior of subtilisin Carlsberg in organic solvents? // Biotechnol. Bioeng. 1997. V. 53. P. 351 362.
  176. С.В., Кост О. А. Структурно-функциональные особенности мембранных белков. // Успехи биол. химии. 2001. Т. 41. С. 77 104.
  177. М.Д. Лекарственные средства. М.: Медицина, 1972. Т. 1. С. 40−57.
  178. В.В. Пероксидаза как компонент антиоксидантиой системы живых организмов. СПб.: ГИОРД, 2004. 240 с.
  179. В.Г. Фармацевтическая химия. М.: Высшая школа, 1985. 768 е.
  180. Pola A., Michalak K., Burliga A., Motohashi N. Kawase M. Determination of lipid bilayer/water partition coefficient of new phenothiazines using the second derivative of absorption spectra method. // Eur. J. Pharm. Sci. 2004. V. 21. P. 421−427.
  181. Gordeliy V.I., Kiselev M.A., Pole A. V, Teixeira J. Lipid membrane structure and interactions in DMSO/water mixture. // Biophys. J. 1998. V. 75. P. 2343 -2351.
  182. Т.В., Рогожин В. В. Стационарная кинетика индивидуального и совместного окисления фенотиазинов в присутствии пероксидазы хрена. // Электронный журнал «Исследовано в России». 2002. С. 767 — 780.
  183. Vazquez A., Tudela J., Varon R., Garcia-Canovas F. Determination of hemoglobin through its peroxidase activity on chlorpromazine. // J. Biochem. Biophys. Meth. 1991. V. 23. P. 45 52.
  184. Piette L.H., Bulow G., Yamazaki I. Electron paramagnetic resonance studies of the chlorpromazine free radical formed during enzymic oxidation by peroxidase hydrogen peroxide. // Biochim. Biophys. Acta. 1964. V. 88. P. 120 — 129.
  185. Nakano M., Sugoika K., Nakano H., Takyu C., Inaba H. Generation of electronically exited species during enzymatic oxidation of chlorpromazine and related compound. // Biochem. Biophys. Res. Com. 1985. V. 3. P. 952 956.
  186. Hemmerich O., Parker V.D. The kinetics and mechanisms of the reactions of cation radicals of phenothiazine derivatives with acetate ion and water in acetonitrile. //Acta Chem. Scand. B. 1983. V. 37. P. 303 -311.
  187. Cheng H.Y., Sackett P.H., McCreery R.L. Kinetics of chlorpromazine cation radical decomposition in aqueous buffers. // J. Am. Chem. Soc. 1978. V. 100. P. 962−967.
  188. Basavaiah K., Swamy J.M. Titrimetric and spectrophotometry determination of some phenothiazine psychotropics in pure form and in pharmaceutical formulations with metavanadate. // Mikrochim. Acta. 2001. V. 137. P. 75 80.
  189. Mohamed A.I. Utility of diphenylamine and 7V-bromosuccinimide for colorimetric determination of certain phenothiazine drugs. // Talanta. 1997. V. 44. P. 1173−1182.
  190. Revanasiddappa H.D., Ramappa P.G. Spectrophotometric determinations of some phenothiazine drugs. // Talanta. 1996. V. 43. P. 1291 1296.
  191. Eghbal M.A., Tafazoli S., Pennefather P., O’Brien P.J. Peroxidase catalyzed formation of cytotoxic prooxidant phenothiazine free radicals at physiological pl-l. // Chemico-Biological Interactions. 2004. V. 151. P. 43 51.
  192. Vandemark F.L., Adams R.F., Schmidt G.J. Tricyclic antidepressants. // Clin. Chem. 1978. V. 24. P. 190−213.
  193. Aly F., Alarfaj A., Alwarthan A. Flow-injection chemiluminometric determination of some phenothiazines in dosage forms and biological fluids. // Anal. Chim. Acta. 1998. V. 358. P. 255 262.
  194. Madej K., Kala M., Wozniakievicz M. LC and non-aqueous CE determination of phenothiazines in autopsy samples. // Chromatographia. 2005. V. 62. P. 533 -535.
  195. Milhaud G., Courtot D. Current techniques and recent advances in veterinary drug analysis with special reference to anthelmintics and tranquilizers. // Vet. Res. Commun. 1983. V. 7. P. 107 112.
  196. A.K. Химические реакции в мицеллярных системах. // Итоги науки и техники. Сер. Биотехнология. 1987. Т. 4. С. 6 85.
  197. UditA.K., Hill M.G., Gray Н.В. Electrochemistry of cytochrome P450 BM3 in sodium dodecyl sulfate films. // Langmuir. 2006. V. 22. P. 10 854 10 857.
  198. Kamau G.N., Guto M.P., Munge В., Panchagnula V., Rusling J.F. Myoglobin coadsorbed on electrodes from microemulsions provides reversible electrochemistry and tunable electrochemical catalysis. // Langmuir. 2003. V. 19. P. 6976 6981.
  199. Song Ch., Pehrsson P.E., Zhao W. Recoverable solution reaction of HiPco carbon nanotubes with hydrogen peroxide. // J. Phys. Chem. 2005. V. 109. P. 21 634 -21 639.
  200. Thongngam M., McClements D.J. Characterization of interactions between chitosan and an anionic surfactant. // J. Agrie. Food. Chem. 2004. V. 52. P. 987 -991.
  201. Clausse M., Heil J., Zrabda A. Comunicaciones 16 Jornadas Com. Esp. Deterg. Barcelona, 1985. P. 497 543.
  202. Tamamushi В., Watanabe N. The formation of molecular aggregation structures in tarnary system AOT/water/isooctane. // Colloid. Polymer. Sci. 1980. V. 258. P. 174- 178.
  203. И.В. Действие ферментов в обращенных мицеллах. 39-е Баховс-кое чтение. М.: Наука, 1985. 40с.
  204. ЖолиМ. Физическая химия денатурации белков. М.: Мир, 1968 364 с.
  205. Wang Z.-F., Huang M.-Q., Zou X.-M., Zhou H.-M. Unfolding, conformational change of active sites and inactivation of creatine kinase in SDS solutions. // Biochim. Biophys. Acta. 1995. V. 1251. P. 109 114.
  206. Moosavi-Movahedi A.A., Nazari K., Saboury A.A. Thermodynamics of denaturation of horseradish peroxidase with sodium dodecyl sulphate and dode-cyl trimethylammonium bromide. // Colloids Surf. B. 1997. V.9. P. 123−130.
  207. Moosavi-Movahedi A.A., Charmani J., Gharanfoli M., Hakimelahi G.H. Differential scanning calorimetric study of the molten globule state of cytochrome с induced by SDS. // Thermochim. Acta. 2004. V. 409. P. 137 144.
  208. Josephy P.D., Eling Т., Mason R.P. Co-oxidation of benzidine by prostaglandin synthase and comparison with the action of horseradish peroxidase. // J. Biol. Chem. 1983. V. 258. P. 5561 5569.
  209. Almeida L.E., Imasato H., Tabak M. Enzymatic oxidation of dipyridamole in homogeneous and micellar solutions in the horseradish hydrogen peroxide system. // Biochim. Biophys. Acta. 2006. V. 1760. P. 216 — 226.
  210. Oldfield L.F., Bockris J.O.M. Reversible oxidation-reduction reactions of aromatic amines. //J. Phys. Coll. Chem. 1951. V. 55. P. 1255 1274.
  211. Josephy P.D., Eling Т., Mason R.P. The horseradish peroxidase-catalyzed oxidation of 3,3 ', 5,5 -tetramethylbenzidine. // J. Biol. Chem. 1982. V. 257. P. 3669- 3675.
  212. Marquez L.A., Dunford H.B. Mechanism of the oxidation of the 3,3', 5,5'-tetramethylbenzidine by myeloperoxidase determined by transient- and steady-state kinetics. //Biochemistry. 1997. V. 36. P. 9349 9355.
  213. У. Механизм окисления органических соединений. М.: Мир, 1966. 176 с.
  214. И.Ф., Шеховгрва Т. Н., Пешкова В.М Каталитическое определение хрома. //Журн. аиалит. химий. 1972. Т. 27. С. 1981 1985.
  215. Kawakubo S., Hagihara Y, Honda Y. Speciation of iron in river and tap waters by catalytic spectrophotometry using oxidation of o-phenylenediamine with hydrogen peroxide. // Anal. Chem. Acta. 1999. V. 388. P. 35−43.
  216. Ю.К. Рекомбипантная и природная пероксидазы хрена в водной среде и в системе обращенных мицелл: стабильность, регуляция структуры и кинетических параметров. Дис. кан. хим. наук. М.: МГУ, 1997. 146 с.
  217. Kon-No К., Kitahara A. Classification of solubilization isotherms of water by oil-soluble surfactants in nonaqueous solutions // J. Colloid. Interface Sci. 1971. V. 35. P. 636−642.
  218. Ford T.F., Kaufman S., Nichols O.D. Ultracentrifugal studies of barium dinonylnaphthalenesulfonate benzene systems. I. Sedimentation velocity // J. Phys. Chem. 1966. V. 70. P. 3726 — 3732.
  219. Burner U., Obinger C. Transient-state and steady-state kinetics of the oxidation of aliphatic and aromatic thiols by horseradish peroxidase. I I FEBS Letters. 1997. V. 411. P. 269−274.
  220. Sariri R., R.H. Sajedi R.H., Jafarian V. Inhibition of horseradish peroxidase activity by thiol type inhibitors. // J. Mol. Liquids. 2006. V. 123. P. 20−23.
  221. И.М. Ферментативный метод определения физиологически активных веществ с применением пероксидазы. Дис. кан. хим. наук. М.:МГУ, 1981.232 с.
  222. Fridovich I. The stimulation of horseradish peroxidase by nitrogeneous ligands. // J. Biol. Chem. 1963. V. 238. P. 3921 3927.
  223. H.H., Лебедева О. В., Куршина Т. А., Березии И. В. Влияние нуклеофилов на кинетику реакций окисления, катализируемых пероксидазой. //Биохимия. 1977. Т. 42. С. 1577 1584.
  224. О.В., Домбровский В. А., Угарова Н. Н., Березин И. В. Кинетика и механизм действия нуклеофилов на реакцию окисления о-дианизидипа, катализируемую пероксидазой из корней хрена. // Биохимия. 1978. Т. 43. С. 1024- 1033.
  225. Gudogan-Paul М., Celebi S.S., Ozyoruk Н., Yildiz A. Amperometric enzyme electrode for organic peroxide determination prepared from horseradish peroxidase immobilized in poly (vinylferrocenium) film. // Biosens. Bioelectron. 2002. V. 17. P. 875 -881.
  226. Wang J., Lin Y., Chen L. Organic-phase biosensors for monitoring phenol and hydrogen peroxide in pharmaceutical antibacterial products. // Analyst. 1993. V. 118. P. 277−280.
  227. Wang J., Freiha В., Naswr N., Romero E.G., Wollenberger U., Ozsoz M. Amperometric biosensing of organic peroxides with peroxidase-modified electrodes. //Anal. Chim. Acta. 1991. V. 254. P. 81 88.
  228. Mailer R., Beckingham C. Testing olive oil quality: chemical and sensory methods. // Premefact. 2006. V. 231. P. 1 5.
  229. Seller R.M. Spectrophotometric determination of hydrogen peroxide using potassium titanium (IV) oxalate // Analyst. 1980. V. 105. P. 950 954.
  230. European official method. // Official Gazette of European Community L 248. 1991. 15th September.
  231. Campanella L., Favero G., Pastorino M., Tamassetti M. Monitoring the rancidification process in olive oils using a biosensor operation in organic solvents. Il Biosens. Bioelectron. 1999. V. 14. P. 179 186.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!