Физико-химические свойства белков

Физико-химические свойства белков во многом определяются конформацией белковой молекулы (первичная — третичная структура белка). Физико-химические свойства белков проявляются в растворах.

Растворимость белков у различных белков различна.

В целом растворимость белков высока, но различна для разных видов белков. На неё влияют следующие факторы:

форма белковой молекулы (глобулярные белки растворимы лучше, чем фибриллярные белки) характер радикала аминокислоты белка, соотношение полярных неполярных радикалов (чем больше в составе белка полярных гидрофильных радикалов, тем лучше его растворимость) свойства растворителя, присутствие солей. Невысокая концентрация солей (KCL, NaCl) иногда повышает растворимость белков. Например, альбумины лучше растворимы в чистой дистиллированной воде, глобулины растворяются только в присутствии 10% солей (KCL, NaCl). Белки соединительной ткани коллаген и эластин не растворимы ни в воде, ни в солевых растворах.

Молекулярная масса белков достаточно велика, находится в пределах от 6000 д. до 1 000 000 д.

Например, молекулярная масса гемоглобина — 68 000 д., альбумина — 100 000 д., рибонуклеазы — около 14 000 д., миозина — 500 000 д.

Методы определения молярной массы белков должны быть щадящими, не разрушать белковых молекул. Например, к белкам не применим эбулиоскопический метод, основанный на измерении температуры кипения растворов. Наиболее точными методами определения молекулярной массы белков являются метод ультрацентрифугирования и рентгеноструктурный метод.

Метод ультрацентрифугирования (седиментации) основан на изменении скорости осаждения белков различной молекулярной массы при вращении белковых растворов с большой скоростью. Молекулярная масса белков, найденная этим методом, обозначается единицей Сведберга (S=10−13c.).

Рентгеноструктурный метод позволяет рассчитать молекулярную массу путём анализа многочисленных рентгеновских снимков молекулы белка.

Электрофоретический метод основан на зависимости скорости передвижения белков в постоянном электрическом поле от молекулярной массы белка (электрофоретическая подвижность выше у белков с меньшей молекулярной массой) Хроматографический метод основан на различной скорости прохождения различных белков через молекулярные гелевые «сита».

Крупные молекулы, превышающие размеры пор геля, проходят через гель быстрее, чем более мелкие молекулы белка, которые задерживаются внутри зёрен геля.

Электронномикроскопический метод проводится путём сравнения размеров белковой молекулы с эталонными образцами известной массы.

Химические методы связаны с особенностями химического состава белков Форма белковых молекул различна. Белковые молекулы по форме могут быть фибриллярными и глобулярными. Фибриллярные белки имеют нитевидную форму молекулы. Они, как правило, не растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. К фибриллярным белкам относятся основные структурные белки соединительной ткани: коллаген, кератин, эластин. У глобулярных белков полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные сферические структуры. Большинство глобулярных белков хорошо растворяются в воде и слабых солевых растворах. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, альбумины, гемоглобин. Некоторые белки имеют промежуточный вид молекулы, содержат в своём составе и нитевидные, и шаровидные участки. Примером таких белков служит белок мышц миозин, растворимый в солевых растворах.

Размеры белковых молекул находятся в интервале от 1 до 100 нм, близком к размерам коллоидных частиц. В силу этого белковые растворы обладают свойствами, как истинных растворов, так и коллоидных растворов.

Многие молекулярнокинетические свойства белковых растворов сходны со свойствами коллоидных растворов.