Ферменты микроорганизмов. 
Основы микробиологии и иммунологии

Ферменты это биологические катализаторы, усиливающие скорость реакций. Ферменты — глобулярные белки, молекулярная масса которых колеблется от 15 кД до нескольких тысяч. Это простые белки и сложные белки, например уреаза. Пепсин, трипсин — простые белки, а карбоксипептидаза, амилаза, рибонуклеаза — сложные. С помощью ферментов у микроорганизмов осуществляются процессы метаболизма: пищеварение, дыхания, выделения. Незначительное количесиво ферментов превращает большое количество субстрата, оставаясь при этом в свободном состоянии. Так. Одна часть химозина (сыжужного фермента) может чвернуть до 12 млн частей молока; 1 г амилазы при определнных условиях может превратить в сахар 1 т крахмала.

Ферменты вырабатываются клетками и способны действовать, даже будучи выделенными из нее, что имеет большое практическое значение. Для ферментов характерны термолабильность и высокая специфичность. Например, фермент лактаза расщепляет только сахар лактозу.

Микробная клетка может содержать большое количество ферментов. Например, у аспергилла обнаружено до 50 ферментов. Поэтому микроорганизмы могут осуществлять одновременно ряд различных реакций в среде, где они находятся.

Различают экзои эндоферменты. Экзоферменты выделяются микробной клеткой при жизни в субстрат (окружающую среду), растворимы в питательной среде и проходят бактериальные фильтры. Эти ферменты связаны в основном с процессом питания: расщепляют сложные высокомолекулярные вещества (белки, крахмал, клетчатку), т. е. подготавливают питательные вещества к усвоению микробной клеткой.

Эндоферменты прочно связаны с бактериальной клеткой и действуют только внутриклеточно, осуществляют дальнейшее разложение питательных веществ, и превращение их в составные части клетки.

К таким ферментам относят дегидрогеназы, оксидазы. Оптимальная температура для действия ферментов 40−50 град по С. при температуре 100 град. они разрушаются. На их активность влияет и рН среды. Название фермента связано с веществом, на которое он действует, с изменением окончания на «аза» или с природой катализируемой им химической реакции. На этом основана и современная классификация их. В настоящее время насчитывается более двух тысяч ферментов.

Различают 6 групп ферментов.

• 1. Оксидоредуктазы — ферменты катализирующие окислительно-восстановительные реакции (дегидрогеназы — НАД, НАДФ, ФАД). Ферменты принимающие участие в переносе электронов водорода, кислорода и др.
• 2. Трансферазы — ферменты, катализирующие перенос отдельных радикалов, частей молекул или целых атомных группировок (не водорода) от одних соединений к другим. (ацетилтрансфераза, фосфотрансфераза)
• 3. Гидролазы — ферменты, катализирующие реакции расщепления и синтеза иактх сложных соединений, как белки, жиры и углеводы, с участием воды.
• 4. Лиазы — ферменты, катализирующие отщепление от субстратов определенных химических групп с образованием двойных связей или присоединение отдельных групп или радикалов по двойным связям.
• 5. Изомеразы — ферменты, осуществляющие превращение органических соединений в их изомеры.
• 6. Лигазы — ферменты, катализирующие синтез сложных органических соединений из простых.

В микробиологической практике ферментативную активность бактерий применяют для идентификации и дифференциации бактерий, в биотехнологии — для получения ферментов, приготовления уксусной, молочной, щавеливой, лимонной кислот, молочных продуктов (сыр, ацидофилин, кумыс), в виноделии, пивоварении, силосовании. Ферментативная активность микроорганизмов определяет патогенез и клиническую картину инфекционных заболеваний.

С помощью ферментов у микроорганизмов осуществляются процессы метаболизма: пищеварение, дыхания, выделения.

Незначительное количество ферментов превращает большое количество субстрата, оставаясь при этом в свободном состоянии.