Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Изучение субстратной специфичности фосфодиэстеразы из клеток асцитной карциномы Кребс II, катализирующей гидролиз ковалентной связи между белком ВПг и РНК пикорнавирусов

Диссертация: Изучение субстратной специфичности фосфодиэстеразы из клеток асцитной карциномы Кребс II, катализирующей гидролиз ковалентной связи между белком ВПг и РНК пикорнавирусов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

С использованием в качестве субстратов избирательно и высокоэффективно радиоактивно меченных по пептидной части ковалентных комплексов ВПг-РНК и Кп-РНК вируса энцефаломиокардита получен и охарактеризован препарат фосфодиэстеразы из клеток асцитной карциномы Кребс II мышей, гидролизующей связь между белком (пептидом) и РНК. Установлено, что соединение белка ВПг и 5'-концевого тринуклеотида рирИрОр… Читать ещё >

Содержание

  • 1. Список используемых сокращений
  • 2. Введение
  • 3. Рибонуклеазы эукариот и пути распада мРНК (Обзор литературы)
    • 3. 1. Рибонуклеазы эукариот
    • 3. 2. Механизмы распада мРНК в эукариотах
  • 4. Результаты и их обсуждение
    • 4. 1. Субстраты «расщепляющего» фермента
    • 4. 2. Анализ активности фермента
    • 4. 3. Выделение 'расщепляющего" фермента из клеток асцитной карциномы мышей Кребс II
    • 4. 4. Фермент, отщепляющий ВПг от пикорновирусной РНК представитель фосфодиэстераз нового типа
    • 4. 5. Определение минимального размера нуклеиновой части субстрата «расщепляющего» фермента
    • 4. 6. Доказательство специфичности гидролиза «расщепляющим» ферментом «межполимерной» фосфодиэфирной связи
    • 4. 7. Возможная роль «расщепляющего» фермента в цикорнавирусной инфекции и эукариотической клетке
  • 5. Экспериментальная часть
  • 1. ИСПОЛЬЗУЕМЫЕ СОКРАЩЕНИЯ В работе использованы следующие сокращения: б.о.е. бляшкообразующая еденица
  • БСА бычий сывороточный альбумин
  • ВПг вирусный белок связанный с геномом
  • ВЭЖХ высокоэффективная жидкостная хроматография
  • ВЭМК вирус эндефаломиокардита
  • ГСЭГФПК М-гидроксисукцинимид гидроксифенилпропионовой кислоты додецилсульфат натрия дитиотрейтол единица килодальтон
  • Импульсов/мин пептид, полученный обработкой белка ВПг протеиназой К
  • ПААГ полиакриламидный гель рСр цитидин-б^З'-дифосфат р11р уридин-5', 3' -дифосфат
  • ПБ полибуфер
  • ПБИ полибуфер-ионообменник ПЭИ-целлюлоза полиэтиленимин-целлюлоза
  • ПЭГ-6000 полиэтиленгликоль Мг=6000 ТЕМЕД -тетраметилэтилендиамин
  • Трис 2-амино-2-(гидрокси-метил) — 1,3-пропандиол
  • ТСХ тонкослойная хроматография
  • ФДЭ I фосфодиэстераза змеиного яда
  • ФМСФ фенилметансульфонилфторид
  • ИЕРЕЯ М-2-гидроксиэтилпиперазин→Г -этансульфо кислота
  • ЭДТА этилендиаминтетрауксусной кислоты динатриевая соль дсн дтт ед. кВа ерш. Кп

Изучение субстратной специфичности фосфодиэстеразы из клеток асцитной карциномы Кребс II, катализирующей гидролиз ковалентной связи между белком ВПг и РНК пикорнавирусов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

6. выводы.

1. С использованием в качестве субстратов избирательно и высокоэффективно радиоактивно меченных по пептидной части ковалентных комплексов ВПг-РНК и Кп-РНК вируса энцефаломиокардита получен и охарактеризован препарат фосфодиэстеразы из клеток асцитной карциномы Кребс II мышей, гидролизующей связь между белком (пептидом) и РНК.

2. Установлено, что соединение белка ВПг и 5'-концевого тринуклеотида рирИрОр не гидролизуется ферментом. Белок ВПг экранирует концевой олигонуклеотид, блокируя связывание фермента с субстратом.

3. Установлено, что соединение Кп-рир11рОр является хорошим субстратом для фермента, в то время как соединение Кп-р11р гидролизуется ферментом медленно, а соединение Кп-ри им не гидролизуется. Таким образом, 5'-концевой уридиндифосфат, связанный с К-пептидом (ами), является минимальным фрагментом нуклеиновой части комплекса, придающим ему свойства субстрата исследумой фосфодиэстеразы. На основании собственных и литературных данных сделан вывод о том, что удлинение нуклеиновой части «узлового» фрагмента комплекса ведет к росту эффективности ферментативной реакции.

4. Установлено, что фермент проявляет специфичность именно к «узловой» фосфодиэфирной связи, образованной остатком тирозина и 5″ -концевой уридиловой кислотой, в исследуемых субстратах.

1. Lee, Y.F., Nomoto, A., Wimmer, Е. II Progr. Nucl. Acid. Res. Mol. Biol. 1976. V. 19. P. 89−96.

2. Flanegan, J.B., Petterson, R.F., Ambros, V., Hewlet, M.G., Baltimore, D. II Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1977. 74. P. 961−965.

3. Sangar, D.V., Rowlands, D.L., Harris, T.J.R., Brown, F. II Nature. 1977. V. 268. P. 648−650.

4. Дрыгин Ю. Ф., Вартапетян А. Б., Чумаков KM. // Мол. Биол. 1979. V. 13. P. 777−787.

5. Takegami, Т., Semler, B.L., Anderson, C.W., Wimmer, E. II Virology. 1983. V. 128. P. 33−47.

6. Vartapetian, A.B., Koonin, E.V., Agol, V.I., Bogdanov, A.A. II EMBO J. 1984. V. 3. P. 2583−2588.

7. Hewlet, M.J., Rose, J.K., Baltimore, D. II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1976. V. 73. P. 327−330.

8. Ambros, V., Petterson, R.F., Baltimore, D. II Cell. 1978. V. 15. P. 1439−1446. 9Дрыгин, Ю.Ф., Сиянова, Е.Ю. II Биохимия. 1986. V. 51. P. 249−258.

9. Crawford N.M., Baltimore, D. I/ Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1983. V. 80 P. 7452−7455.

10. Rueckert R.R. Picornaviridae: the viruses and their replication. In Fields B.(ed.), Virology. Raven Press, New York, N.Y., 1996, P. 609−654.

11. Sporn, M.B., Lazarus, H.M., Smith, J.M., Henderson, W.R. //Biochemistry. 1969. V. 8. P. 1698−1706.

12. Kumagi, H., Igarshi, K, Tanaka, K., Nakao, H., Hirose, S. II Biochim. Biophys. Acta. 1979. V. 566. P. 192−199.

13. NingKwan, C. II Biochim. Biophys. Acta, 1977. V. 479. P. 322−331.

14. Kumagi, H., Nakamura, M., Ozaki, N., Igarshi, K., Hirose, S. II Biochim. Biophys. Acta, 1985. V. 827. P. 431−438.

15. Futai, M., Mizuno, D. II J. Biol. Chem. 1967. V. 242. P. 5301−5307.

16. Schroder, HC., Zahn, R.K., Dose, K, Muller, W.E.G. II J. Biol. Chem. 1980. V. 255. P. 4535−4538.

17. Ohtaka, F., Uchida, K" Sakai, T. II J. Biochem. 1963. V. 54. P. 322−327.

18. Shetty, J.K., Weaver, R.C., Kinsella, J.E. II Biochem. J. 1980. V. 189. P. 363−366.

19. Oka, J., Ueda, K, Hayaishi, O. II Biochem. Biophys. Res. Commun. 1978. V. 80. P. 841−848.

20. Ballario, P., Bergami, M" Pedone, F. II Anal. Biochem. 1977. V. 80. P. 646−651.

21. Philipps, G.R. //Biochim. Biophys. Acta. 1976. V. 432. P. 237−244.

22. Zielinski, W.S., Niewiarowski, W. II Nucl. Acid. Res. 1981. V. 9. P. 235−237.

23. Margison, G.P., O^Connor, P.J., Cornish-Bowden, A. II Biochem. J. 1975. V. 151. P. 249−256.

24. Flanagan, P.R., Zbarsky, S.H. //Biochem. J. 1974. V. 142. P. 545−553.

25. Miller, H.I., Perkins, LA., Rosenfeld, M.G. //Biochemistry 1975. V. 14. P. 19 641 970.

26. Rech, J., Cathala, G., Jeanteur, P. //Nucl. Acid. Res. 1976. V.3. P. 2055;2065.

27. Rech, J., Cathala, G., Jeanteur, P. II J. Biol. Chem. 1980. V. 255. P. 6700−6706.

28. Eder, P. S., Walder, JA. II J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 6472−6479.

29. Eder, P. S., Walder, R. Y" Walder, JA. II Biochimie. V. 1993. V. 75. P. 123−126.

30. Frank, P., Albert, S" Cazenave, C" Toulme, J.J. //Nucl. Acid. Res. 1994. V. 22. P. 5247−5254.

31. Busen, W., Peters, J.H., Hausen, P. //Eur. J. Biochem. 1977. V. 74. P. 203−208.

32. Robertson, H.D., Altman, S" Smith, J.D. II J. Biol. Chem. 1972. V. 247. P. 52 435 251.

33. Talbot, S.J., Altman, S. II Biochemistry. 1994. V. 33. P. 1399−1405.

34. Altman, S. II J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 20 053−20 056.

35. Guerrier-Takada, C., Gardiner, K., Marsh, T., Pace, N., Altman, S. II Cell. 1983. V. 35. P. 849−857.

36. Yuan, Y" Altman, S. //EMBO J. 1995. V. 14. P. 159−168.

37. Smith, D., Pace, N.R. //Biochemistry 1993. V. 32. P. 5273−5281.

38. Karwan, R. II Febs Lett. 1993. V.319. P. 1−4/.

39. Muller, W.E.G. II Eur. J. Biochem. 1976. V. 70. P. 241−248.

40. Bachmann, M., Trautmann, F., Messer, R., Zahn, R.K., Meyer zum Buschenfelde, K.-H., Muller, W.E.G. II Eur. J. Biochem. 1983. V. 136. P. 447−451.

41. Pietrzak, M., Cundy, H., Maluszynski, M. II Biochim. Biophys. Acta. 1980. V. 614. P. 102−112.

42. Kanaya, S., Uchida, Т. II J. Biochem. 1981/V. 90. P. 473−481.

43. Sierakowska, H., Shugar, D. II Prog. Nucl. Acid. Res. Mol. Biol. 1977. V. 20. P. 59−130.

44. Безбородова, С.И. //Прикл. Биохимия и Микробиология. 1991. V. 27. Р. 308 329.

45. Dalaly, В.К., Eitenmiller, R.R., Friend В.А., Shahani, K.M. II Biochim. Biophys. Acta. 1980. V. 615. P. 381−391.

46. Fett, J.W., Strydom, D.J., Lobb, R.R., Alderman, E.M., Bethune, J.L., Riordan, J.F., Vallee, B.L. //Biochemistry. 1985. V. 24. P. 5480−5486.

47. Shapiro, R., Strydom, D.J., Olsen, К.A., Vallee, B.L. II Biochemistry. 1987. V. 26. P. 5141−5146.

48. Strydom, D.J., Fett, J.W., Lobb, R.R., Alderman, E.M., Bethune, J.L., Riordan, J.F., Vallee, B.L. //Biochemistry. 1985. V. 24. P. 5486−5494.

49. Shapiro, R., D.J., Riordan, J.F., Vallee, B.L. II Biochemistry. 1986. V. 25. P. 3527−3532.

50. Shapiro, R" Vallee, B.L. II Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1987. V. 84. P. 22 382 241.

51. Gullberg, U., Widegren, В., Arnason, U., Egesten, A., Olsson, I. II Biochem. Biophys. Res. Commun. 1986. V. 139. P. 1239−1242.

52. Sorrentino, S., Glitz, D.G., Hamann, K.J., Loegering, DA., Checkel, J.L., Gleich, G.J. //J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P 14 859−14 865.

53. Sorrentino, S., Libonati, M. II Febs. Lett. 1997. V. 404. P .1−5.

54. Власов, A.B. II Биохимия. 1998. V. 63. P. 1587−1599.

55. Schroeder, H.C., Dose, K" Zahn, R.K., Mueller, W.E.G. II J. Biol. Chem. 1980. V. 255. P. 5108−5112.

56. Peebles, C.L., Gegenheimer, P., Abelson, J. II Cell. 1983. V. 32. P. 525−536.

57. Stange, N. Gross, H.J., Beier, H. // EMBO J. 1988. V. 7. P. 3823−3828.

58. Attardi, D.G., Margarit, I., Tocchini-Valentini, G.P. II EMBO J. 1985. V. 4. P. 3289−3297.

59. Harada, F., Dahlberg, J.E. //Nucl. Acid. Res. 1975. V. 2. P. 865−871.

60. Tomkinson., A.E., Linn, S. //Nucl. Acid. Res. 1986. V. 14. P. 9579−9593.

61. Wang, E.C., Furth, J.J., Rose, J.A. //Biochemistry. 1978. V. 17. P. 544−549.

62. Vogt, V.M. II Eur. J. Biochem. 1973. V. 33. P. 192−200.

63. Oleson, A.E., Janski, A.M., Clark, E.T. II Biochim. Biophys. Acta. 1974. V. 366. P. 89−100.

64. Bernstain, P., Ross, J. II Trends Biochem. Sei. 1989. V. 14. P. 373−377.

65. Bernstain, P., Peltz, S. W" Ross, J. II Mol. Cell Biol. 1989. V. 9. P. 659−670.

66. Zeevi, M., Nevins, J. R, Darnell, J.E. Jr. II Mol. Cell Biol. 1982. V. 2. P. 517−525.

67. Brewer, G., Ross, J. II Mol. Cell Biol. 1988. V. 8. P. 1697−1708.

68. Swartwout, S.G., Kinniburg, A.J. //Mol. Cell Biol. 1989. V. 9. P. 288−295.

69. Shyu, A.-B., Greenberg, M.E., Belasco, J.G. II Genes. Dev. 1989. V. 3. P. 60−72.

70. Pandey, N.B., Sun, J.-H., Marzluff, W.F. //Nucl. Acid. Res. 1991. V. 19. P. 56 535 659.

71. Peltz, S. W., Ross, J. II Mol. Cell Biol. 1987. V. 7. P. 4345−4356.

72. Shyu, A.-B., Belasco, J.G., Greenberg, M.E. II Genes. Dev. 1991. V. 5. P. 221 231.

73. Alberta, J.A., Rundell, K" Stiles, C.D. II J.Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 45 324 538.

74. Chen, C.-Y., Chen, T.-M., Shyu, A.-B. //Mol. Cell Biol. 1994. V. 14. P. 416−426.

75. Lachman, H.M., Cheng, G., Skoultchi, A.I. II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. V. 83. P. 6480−6484.

76. Fort, P., Rech, J., Vie, A., Piechaczyk, M., Bonnieu, A., Jeanteur, P., Blanchard, J.-M. //Nucl. Acid Res. 1987. V. 15. P. 5657−5667.

77. Schiavi, S.C., Wellington, C.L., Shyu, A.-B., Chen, C.-Y., Greenberg, M.E. II J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 3441−3448.

78. Herrick, D., Ross, J. //Mol. Cell Biol. 1994. V. 14. P. 2119−2128.

79. Bachurski, C. J, Theodorakis, N.G., Coulson, R.M., Cleveland, D.W. II Mol. Cell Biol. 1994. V. 14 P. 4076−4086.

80. Peltz, S.W., He, F., Welch, E., Jacobson, A. II Prog. Nucl. Acid. Res. Mol. Biol. 1994. V. 47 P. 271−298.

81. Decker, C.J., Parker, R. II Genes. Dev. 1993. V. 7. P. 1632−1643.

82. Sachs, A.B., Davis, R.W., Kornberg, R.D. // Mol. Cell. Biol. 1987. V. 7. P. 32 683 276.

83. Allmang, C., Petfalski, E., Podtelejnikov, A., Mann, M., Tollervey, D., Mitchell, P. II Genes. Dev. 1999. V. 13. P. 2148−2158.

84. Mitchell, P., Petfalski, E., Shevchenko, A., Mann, M" Tollervey, D. II Cell. 1997. P. 91. V. 457−466.

85. Mian, I.S. //Nucl. Acid. Res. 1997. V. 25. P. 3187−3195.

86. Zanchin, N.I., Goldfarb, D.S. //Nucl. Acid. Res. 1999. V. 27. P. 1283−1288.

87. Noguchi, E., Hayashi, N., Azuma, Y., Seki, T., Nakamura, M., Nakashima, N., Yanagida, M" He, X., Mueller, U., Sazer, S., Nishimoto, T. II EMBO. J. 1996. V. 15. P.5595−5605.

88. Carpousis, A.J., van Houwe, G., Ehretsmann, C., Krish, H.M. II Cell. 1994. V. 76. P.889−900.

89. Larimer, F. W., Stevens, A. II Gene. 1990. V. 95. P. 85−90.

90. Muhlrad, D" Decker, C.J., Parker, R. // Genes. Dev. 1994. V. 8. P. 855−866.

91. Hsu, C.L., Stevens, A. //Mol. Cell. Biol. 1993. V. 13. P. 4826−4835.

92. Furuichi, Y" LaFiandra, A., Shatkin, A.J. //Nature. 1977. V. 266. P. 235−239.

93. Taneja, K.L., Lifshitz, L.M., Fay, F.S., Singer, R.H. II J. Cell. Biol. 1992. V. 119. P. 1245−1260.

94. Sachs, A.B., Davis, R.W. II Cell. 1989. V. 58. P. 857−867.

95. Stevens, A. II Mol. Cell. Biol. 1988. V. 8. P. 2005;2010.

96. Stevens, A. //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1980. V. 96. P. 1150−1155.

97. Nuss, D.L., Alt schul er, R.E., Peterson, A.J. II J. Biol. Chem. 1982. V. 257. P. 6224−6230.

98. Blanc, A., Goyer, C., Sonenberg, N. II Mol. Cell Biol. 1992. V. 12. P. 33 903 398.

99. Masison, D.C., Blanc, A., Ribas, J.C., Carrol, K., Sonenberg, N., Wicker, R.B. II Mol. Cell Biol. 1995. V. 15. P. 2763−2771.

100. Blanc, A., Ribas, J.C., Wickner, R. B,. Sonenberg, N. II Mol. Cell Biol. 1994. V. 14. P. 2664−2674.

101. Muhlrad, D" Parker, R. //Nature. 1994. V. 370. P. 578−581.

102. Stevens, A. II Biochem. Biophys. Res. Commun. 1979. V. 86. P. 1126−1132. 107Stevens, A. //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1978. V. 81. P. 656−661.

103. Larimer, F.W., Hsu, C.L., Maupin, M.K., Stevens, A. II Gene. 1992. V. 120. P. 51−57.

104. Muhlrad, D" Decker, C.J., Parker, R. II Mol. Cell. Biol. 1995. V. 15. P. 21 452 156.

105. Amberg, D.C., Goldstein, A.L., Cole, C.N. // Genes. Dev., 1992. V. 6. P. 11 731 189.

106. Ross, J., Peltz, S.W., Kobs, G., Brewer, G. II Mol. Cell Biol. 1986. V. 6. P. 43 624 371.

107. Presutti, C., Villa, T" Hall, D., Pertica, Bozzoni, I. II EMBO J. 1995. V. 14. P. 4022−4030.

108. Decker, C.J., Parker, R. II TIBS. 1994. V. 19. P. 336−340.

109. Muhlrad, D" Parker, R. II Genes. Dev. 1992. V. 6. P. 2100−2111.

110. Brown, B.D., Zipkin, I.D., Harland, R.M. II Genes. Dev. 1993. V. 7. P. 16 201 631.

111. Meinsma, D., Scheper, W., Holthuizen, P.E., Van den Brande, J.L., Sussenbach, J.S. II Nucl. Acid. Res., 1992. V. 20. P. 5003−5009.

112. Lowell, J.E., Rudner, D.Z., Sachs, A.B. II Genes. Dev. 1992. V. 6. P. 2088;2099.

113. Sachs, A.B., Deardorff, J.A. II Cell. 1992. V. 70. P. 961−973.

114. Binder, R., Horowitz, J.A., Basilion, J.P., Koeller, D.M., Klausner, R.D., Harford, J.B. II EMBO J. 1994. V. 13. P. 1969;1980.

115. Doan L, Handa B, Roberts NA, Klumpp K. II Biochemistry. 1999 V. 38. P. 56 125 619.

116. Pettersson, J.L., Holloway, B., Kolakofsky, D. HJ. Virol. 1984. V. 52. P. 215 222.

117. Cleveland, D.R., Zarbl, H" Millward, S. II J. Virol. 1986. V. 60. P. 307−311.

118. Scheidel, L.M., Durbin, R.K., Stollar, V. //Virolog. 1989. V. 173. P. 408−414.

119. Nomoto, A., Kitamura, N, Golini, F., Wimmer, E. II. Proc Natl Acad Sei USA. 1977. V. 74. P. 5345−5349.

120. Pelletier, J" Sonenberg. N. //Nature. 1988. V. 334. P. 320−335.

121. Jang, S.K., Krausslich, H.-G., Nickiin, M.J.H., Duke, G.M., Palmenberg, A.C., Wimmer, E. II J. Virol. 1988. V. 62. P. 2636−2643.

122. Liu, D.X., Inglis, S.C. II J. Virol. 1992. V. 66. P. 6143−6154.

123. Xinhao Cynthia Fan, Myer, V.E., Steitz, J. A // Genes. Dev. 1997. V. 11. P. 2557−2568.

124. Karr, B.M., Read, G.S. // Virology. 1999. V. 264. P. 195−204.

125. Ambros, V., Baltimore, D. II J. Biol. Chem. 1980. V. 255. P. 6739−6744.

126. Дрыгин, Ю.Ф., Шабанов, А.А., Богданов, A.A. II Биохимия. 1988. V. 53. P. 1371−1379.

127. Dry gin, Yu.F. II Nucl. Acid. Res. 1998. V. 26. P. 4791−4796.

128. Drygin, Yu.F., Shabanov, A., Bogdanov, A. II FEBS Lett. 1988. V. 239. P. 343 346.

129. Vartapetian A.B., Mankin, A.S., Skripkin, E.A., Chumakov, K.M., Smirnov, V.D., Bogdanov, A.A. // Gene. 1983. V. 26. P. 189−195.

130. Duke, G.M., Hoffman, M.A., Palmenberg, A.C. II J. Virol. 1992. V. 66. P. 16 021 609.

131. Шабанов, A.A., Калюжный, A.A., Готтих М. Б., Дрыгин, Ю.Ф. II Биохимия. 1996. V. 61. Р. 1106−1118.

132. Viryasov, М.В., Yusupova, R.A., Shatskaya, G.S., Drygin, Yu.F. II Chromatographia. 1997. V. 45. P. 133−137.

133. Юсупова, P. A, Гулевич, А.Ю., Дрыгин, Ю.Ф. II Биохимия. 2000. Т. 65. С. 1440−1449.

134. Калюжный, А. А. Выделение и идентификация фермента, специфически расщепляющего фосфодиэфирную связь между ВПг и РНК пикорнавирусов.

135. Дипломная работа. М.: МГУ им. М. В. Ломоносова, химический факультет, 1991.

136. Pettersson, R.F., Flanegan, J.B., Rose, J.К., Baltimore, D. //Nature. 1977. V. 268. P. 270−272.

137. Sideris, D.S., Fragoulis, E.G. //Eur. J. Biochem. 1987. V. 164. P. 309−315.

138. Weickmann, J.L., Elson, M" Glitz, D.G. // Biochemistry. 1981. V. 20. P. 12 721 278.

139. Shu-wei Yang et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P. 11 534−11 539.

140. Sangar, D.V., Bryant, J., Harris, T.J.R., Brown, F., Rowlands, D.J. II J. Virol. 1981. V. 39. P. 67−74.

141. Jang, S.K., Davies, M.V., Kaufman R.J., Wimmer, E. II J. Virol. 1989. V. 63. P. 1651−1660.150Laemmli, U.K. //Nature. 1970. V. 227. P. 680−685.

142. Damerval, C., Guilloux, M., Blaisonneau, J., Vienne, D. //Electrophoresis. 1987. V. 8. P. 158−159.

143. Методы исследования нуклеиновых кислот (под ред. Белозерского А.Н.). М.: Мир, 1970. С. 44−45.

Показать весь текст
Заполнить форму текущей работой

На отлично!