Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Основные свойства и механизм действия препарата «Церулоплазмин»

Диссертация: Основные свойства и механизм действия препарата «Церулоплазмин»
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Расширение спектра клинического применения препарата требует также выяснения возможности реализации прооксидантного эффекта ЦП. Установлено, что in vitro нативный ЦП способен не только ингибировать, но и активировать процессы свободно-радикального окисления (Ehrenwald Е. et al., 1994). Имеются предположения о возможном участии ЦП в патогенезе атеросклероза (Klipstein-Grobusch К. et al., 1999… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. История создания препарата
    • 1. 2. Структура молекулы ЦП и его основные биохимические свойства
    • 1. 3. Физиологическая роль ЦП в организме
      • 1. 3. 1. Ацерулоплазминемия
      • 1. 3. 2. Регуляция обмена меди в организме. Роль ЦП в метаболизме меди
      • 1. 3. 3. Метаболизм железа и ЦП
      • 1. 3. 4. Антиоксидантные свойства ЦП
    • 1. 4. Клиническое применение препарата «Церулоплазмин»
      • 1. 4. 1. Комплексная терапия опухолей
      • 1. 4. 2. Лечение апластической анемии
      • 1. 4. 3. Лечение ожоговой анемии
      • 1. 4. 4. Лечение ишемической болезни сердца
      • 1. 4. 5. Лечение хронического бронхита
      • 1. 4. 6. Лечение ревматоидного артрита
      • 1. 4. 7. Применение ЦП в отоларингологии
      • 1. 4. 8. Лечение вирусных гепатитов
      • 1. 4. 9. Терапия критических состояний различного генеза
    • 1. 5. Перспективы клинического применения ЦП
      • 1. 5. 1. Сахарный диабет
      • 1. 5. 2. Перспективы применения ЦП при патологиях беременности
    • 1. 6. Определение уровня ЦП при патологии
    • 1. 7. Возможные причины нарушения активности ЦП
    • 1. 8. Методы выделения ЦП в лабораторных и промышленных условиях
    • 1. 9. Основные итоги анализа литературы
  • Глава 2. Материалы и методы
  • Глава 3. Результаты собственных исследований
    • 3. 1. Оптимизация технологии получения препарата «Церулоплазмин» и 107 изучение его свойств при производстве и в процессе хранения
      • 3. 1. 1. Разработка метода определения активности ЦП
      • 3. 1. 2. Оптимизация технологии получения ЦП
      • 3. 1. 3. Изучение физико-химических процессов, являющихся причиной 112 нестабильности ЦП
      • 3. 1. 4. Изучение возможности пастеризации ЦП
    • 3. 2. Анализ ЦП при различных заболеваниях
    • 3. 3. Исследование активности ЦП при патологиях беременности
    • 3. 4. Анализ нарушения функций ЦП у новорожденных
    • 3. 5. Изучение антиоксидантных и прооксидантных свойств препарата
    • 3. 6. Изучение фармакокинетических параметров препарата
    • 3. 7. Применение ЦП у новорожденных детей
    • 3. 8. Использование ЦП в комплексной терапии больных сахарным диа- 161 бетом
    • 3. 9. Применение ЦП в лечении дисциркуляторной энцефалопатии. 166 ЗЛО. Применение ЦП при воспалительных заболеваниях. 171 3.11. Изучение антианемического эффекта ЦП
  • Глава 4. Обсуждение результатов
  • Выводы
  • Список литературы
  • Список сокращений
  • АлАТ — аланин-аминотрансфераза
  • АсАТ- аспартат-аминотрансфераза
  • АОА — антиокислительная активность
  • АФК — активные формы кислорода АХЗ — анемия хронических заболеваний
  • В1111 — время потери позы
  • ГПО — глутатион-пероксидаза ДК — диеновые конъюгаты ДЭАЭ- диэтил-амино-этил
  • Ж ДА — железо-дефицитная анемия ЖЛП — желточные липопротеины ИБС — ишемическая болезнь сердца
  • ЛДГ — лактат-дегидрогеназа
  • ЛПВП — липопротеины высокой плотности
  • ЛПНП — липопротеины низкой плотности
  • ЛПОНП — липопротеины очень низкой плотности
  • МДА — малоновый диальдегид
  • МПО — миелопероксидаза НСТ — нитро-синий тетразолий
  • ПОЛ — перекисное окисление липи-дов
  • РЭГ — реоэнцефалография
  • РЭС — ретикулоэндотелиальная система
  • СОД — супероксид-дисмутаза СпА — специфическая активность
  • ТК — триеновые конъюгаты ТХУ — трихлоруксусная кислота
  • ФПН — фетоплацентарная недостаточность
  • ЦНС — центральная нервная система ЦП — церулоплазмин
  • DMT — переносчик двухвалентных ионов металлов (divalent metal transporter) FPN — ферропортин GPI — гликофосфатидил-инозитол
  • HFF — протеин, ассоциированный с гемохроматозом
    • I. FNy — интерферон-у
    • I. L-1Р- интерлейкин
    • I. RE — iron responsive element
    • I. RP — iron regulator protein
  • NTBI — железо, не связанное с трансферрином (nontransferrin-binded iron)
  • Nramp — natural resistance-associated macrophage protein
  • TGFJ3 — трансформирующий фактор роста-p
  • TNFa — фактор некроза опухоли-a

Основные свойства и механизм действия препарата «Церулоплазмин» (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы.

Окислительный стресс является ключевым звеном патогенеза большинства известных заболеваний. Антиоксидантные препараты нашли широкое применение в различных областях медицины. В клинической практике в настоящее время используют в основном так называемые не-ферментативные антиоксиданты — ретинол, а-токоферол и другие подобные им соединения. В отличие от них, ферменты обладают гораздо большей активностью и специфичностью действия. Однако практически единственным ферментом, применяемым в качестве антиоксиданта, остается супероксид-дисмутаза. Поэтому разработка и внедрение в клиническую практику антиоксидантов является важной задачей для исследователей. Особый интерес представляет ферментативный антиоксидант, выделенный из плазмы крови человека — церуло-плазмин (ЦП). Данный препарат успешно применяют в комплексной терапии онкологических больных (Эделева Н.В. и др., 1997), при лечении анемии различного генеза (Сакаева Д.Д., Жбанкова Т. И., 2002). Преимуществом ЦП является то, что он не только выполняет роль антиоксиданта, но и участвует в метаболизме железа (Osaki S., 1969) и меди (Stoj С., Kosman D.J., 2003), а также оказывает влияние на активность ферментов, регулирующих сосудистый тонус (Segelmark М. et al., 1997; Bianchini A. et al., 1999).

Широкомасштабное производство препарата ЦП ограничено рядом факторов, главным из которых является его нестабильность, обусловленная влиянием протеолитических ферментов (Соколов А.В., Соловьев К. В., 2002; Ryden L., 1971). Необходима оптимизация технологии производства ЦП, позволяющая снизить действие факторов инактивации и получить фермент с максимально сохраненной активностью.

Важной проблемой является выяснение механизма действия препарата. Признано, что ЦП относится к реактантам острой фазы, т. е. его активность существенно возрастает при воспалении и стрессе. В то же время положительный эффект препарата отмечен при лечении заболеваний, сопровождающихся увеличением выработки острофазовых белков: ревматоидного артрита (Карякина Е.В. и др., 2001), ожоговой болезни (Тарасенко М.Ю., 1995), ишемической болезни сердца (Закирова А.Н., 1995) и др. Необходимо установить природу нарушения функций ЦП при различных патологиях для точного определения областей его возможного использования.

Расширение спектра клинического применения препарата требует также выяснения возможности реализации прооксидантного эффекта ЦП. Установлено, что in vitro нативный ЦП способен не только ингибировать, но и активировать процессы свободно-радикального окисления (Ehrenwald Е. et al., 1994). Имеются предположения о возможном участии ЦП в патогенезе атеросклероза (Klipstein-Grobusch К. et al., 1999; Craig W.Y. et al., 1995; Mez-zetti A. et al., 1999), связанном с усилением процессов перекисного окисления липидов (ПОЛ) из-за наличия редокс-активных атомов меди в его молекуле. Проокисдантный эффект наблюдается и у других антиоксидантных препаратов, например, у токоферола и ретинола (Dyatlov V.A. et al., 1998; Rice M.E., 2000). Необходимо изучить влияние ЦП на процессы перекисного окисления in vivo для определения возможных противопоказаний к его клиническому применению.

Особого внимания заслуживает гемостимулирующий эффект ЦП. Результаты недавних исследований свидетельствуют о том, что роль ЦП в метаболизме железа состоит не только в мобилизации металлоэлемента для кроветворения. Установлено, что ЦП является фактором, регулирующим содержание железа в тканях организма, и способствующим его выведению в случае переизбытка (Attieh Z.K. et al., 1999; Patel N.B. et al., 2002; Sarkar J., et al., 2003). В связи с этим необходимо исследование эффекта ЦП при лечении анемии хронических заболеваний — широко распространенной патологии, сопровождающейся накоплением железа в клетках ретикуло-эндотелиальной системы при падении уровня гемоглобина в крови.

Учитывая вышеизложенное, была сформулирована цель и определены задачи настоящего исследования.

Цель работы — установление механизмов, лежащих в основе изменения свойств ЦПразработка технологии получения нативного ферментаизучение безопасности и клинической эффективности препарата «Церулоплаз-мин».

Задачи исследования:

1. Провести детальный анализ изменения свойств ЦП на различных стадиях очистки и установить причину нестабильности препарата.

2. На основе полученных данных разработать оптимальную технологию производства препарата.

3. Определить условия реализации антиоксидантного и прооксидантного эффектов ЦП in vivo, определить их зависимость от физико-химических свойств препарата.

4. Установить характер нарушения функций ЦП при патологии, определить основные механизмы развития этих нарушений.

5. На основании полученных данных определить возможную область применения препарата, и провести анализ его клинической безопасности и эффективности.

Научная новизна.

Доказано, что основной причиной снижения ферментативной активности ЦП как in vitro, так и in vivo является окислительная модификация. Предложен метод определения специфической активности (СпА) ЦП, позволяющий оценить соотношение активной и неактивной форм фермента. Установлено, что данный параметр является постоянной величиной при нормальных условиях и меняется при патологии в зависимости от характера течения заболевания.

Доказано, что ЦП не проявляет прооксидантных свойств in vivo. Вводимый препарат способствует нормализации соотношения активной и неактивной форм фермента и уровня свободно-радикального окисления.

Предложен механизм антианемического действия препарата, состоящий в восстановлении метаболизма железа, нарушенного по типу «анемии хронических заболеваний». Обнаружена взаимосвязь между лечебным эффектом препарата и концентрацией сывороточного ферритина.

Впервые продемонстрирован антигипоксический эффект ЦП в эксперименте на модели гипобарической гипоксии (решение о выдаче патента по заявке № 2 003 103 889). Установлен нейропротективный эффект ЦП при лечении больных сахарным диабетом (Патент 1Ш 22 040 808, опубл. 27.11.04) и дис-циркуляторной энцефалопатией (Патент 1Щ 2 242 989, опубл. 27.12.04). Обнаружен нефропротективный эффект ЦП при лечении сахарного диабета.

Практическая значимость.

Проведенные исследования позволили установить причину снижения ферментативной активности ЦП. На основании полученных данных предложен способ получения активного препарата, защищенный патентом ГШ 2 225 725, опубл. 20.03.04.

Исследования СпА ЦП позволили определить нормальные значения данного показателя и использовать его в качестве диагностического критерия при различных заболеваниях. Определено прогностическое значение СпА ЦП при остром деструктивном панкреатите (Патент 1Ш 2 236 680, опубл. 20.09.04).

Продемонстрирована возможность внутримышечного способа введения препарата в организм.

Полученные доказательства безопасности и клинической эффективности ЦП при лечении острого деструктивного панкреатита, сахарного диабета, дисциркуляторной энцефалопатии свидетельствуют о возможности применения ЦП при данных заболеваниях.

Внедрение в практику.

Технология получения ЦП внедрена на Нижегородском государственном предприятии по производству бакпрепаратов фирме «ИмБио». Разработан промышленный регламент на препарат церулоплазмин лиофилизированный для инъекций № 1 898 718−30−2000, согласованный с Гематологическим научным центром РАМН.

Основные положения, выносимые на защиту.

1. Причины изменения физико-химических свойств и ферментативной активности ЦП.

2. Технология получения стабильной формы препарата «Церулоплазмин» с сохранением ферментативной активности.

3. Факторы, определяющие антиоксидантные и прооксидантные свойства ЦП.

4. Закономерность изменения активности ЦП при патологии.

5. Зависимость антианемического эффекта ЦП от уровня железа в организме пациента.

Выводы.

1. Методами проникающей гель-хроматографии, электрофореза, сопоставительных экспериментов по индуцированному свободно-радикальному окислению церулоплазмина установлено, что основной причиной снижения ферментативной активности препарата как в процессе производства, так и при хранении является не протеолитическая фрагментация, а окислительная модификация.

2. Впервые, на основе изученных закономерностей окислительной модификации церулоплазмина, предложена технологическая схема получения препарата, исключающая стадию лиофильного высушивания и использующая добавление в раствор препарата маннитола до 1% концентрации, позволяющая сохранить нативность фермента.

3. Впервые на экспериментальной модели гипобарической гипоксии и на основании результатов клинических исследований доказано отсутствие про-оксидантного эффекта церулоплазмина in vivo. В пользу этого свидетельствует снижение параметров свободно-радикального окисления у лабораторных животных и пациентов, а также сохранение нормального баланса активной и неактивной форм фермента при введении препарата.

4. Предложено использование специфической активности церулоплазмина (активности на единицу массы фермента) в качестве критерия оценки функционального состояния фермента при исследованиях сыворотки крови человека в норме и при различных видах патологии. Значение данного параметра, являющегося постоянной величиной при нормальных условиях, увеличивается при острофазовом ответе организма и уменьшается при хронических заболеваниях. На примере острого деструктивного панкреатита показано, что специфическая активность церулоплазмина может быть использована в качестве прогностического критерия — увеличение её уровня более 0,12 ед./мкг свидетельствует о неблагоприятном течении заболевания. Установлено, что основной причиной снижения СпА ЦП при патологии является окислительная инактивация, а не нарушение выработки активного фермента.

5. Впервые выявлен антигипоксический эффект препарата «Церулоплаз-мин», не зависящий от его ферментативной активности.

6. Получены доказательства клинической эффективности «Церулоплаз-мина» при заболеваниях, сопровождающихся окислительной инактивацией и снижением специфической активности церулоплазмина. При использовании препарата в комплексной терапии сахарного диабета и дисциркуляторной энцефалопатии отмечен антиоксидантный, нейропротекторный и нефропро-текторный эффект препарата.

7. Исследование специфической активности церулоплазмина и показателей окислительного стресса при острых воспалительных заболеваниях позволило установить, что введение препарата способствует нормализации данных параметров. Таким образом, повышенный уровень специфической активности церулоплазмина при остром воспалении не является противопоказанием к применению препарата.

8. Установлена зависимость гемостимулирующего эффекта «Церулоплазмина» от концентрации сывороточного ферритина. На основании этого предложен механизм действия препарата, состоящий в коррекции нарушения метаболизма железа по типу анемии хронических заболеваний.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.Ш. Иммунопротективный эффект церулоплазмина в остром периоде у больных, перенесших критические состояния различного генеза // Анестезиол.-Реаниматол.- 1992.- № 2.- с.43−45.
  2. С.Г., Бердинских Н. К., Шишко Е. Д., Околот E.H. Иммуно-модулирующее действие церулоплазмина при опухолевом росте и участие в нём циклических нуклеотидов // Вопросы онкологии.- 1985.- т.31, — № 5, — с.48−51.
  3. В. С. Новые методы биохимической фотометрии. М.: Изд. «Наука» — 1965 г. -545 с.
  4. Н.В. Роль дефицита углеводсодержащих белков в патогенезе нейросенсорной тугоухости // Вестник отоларингологии. — 1990.- № 3.-с.79.
  5. Н.В., Самойлова И. Г. Способ лечения нейросенсорной тугоухости. Патент RU2108793, опубл. 20.04.1998.
  6. Н.К., Антоненко С. Г., Волощенко Ю. В., Чеботарёв Е. Е., Гавриш И. Н. Роль церулоплазмина в резистентности организма к рентгеновскому облучению //Радиобиология.- 1984.- т.24.- № 2, — с.199−203.
  7. Н.К., Исмайлова И. М., Юдин В. М. Иммуномодулирующая активность экзогенного церулоплазмина при экспериментальном опухолевом росте // Бюлл. Эксп. Биол. Мед.- 1992.- т.113.- № 5.- с.520−522.
  8. Н.К., Басова Р. В., Гавриш И. Н., Король Д. Р., Лившиц В. И., Мокроусова Л. А., Напалкова H.A., Ставцов А. К. Способ получения церулоплазмина. Патент SU 1 826 193, опубл. 10.09.95
  9. H.A., Нигматуллин Р. Х., Бадретдинов P.M., Исрафилов А. Г., Валеев Р. Г., Ахметов Р. Х. «Способ лечения сирингомиелии»// Патент RU 2 093 164, опубл. 20.10.97.
  10. В.Б., Качурин A.M., Рокко Р. П., Бельтрамини М. и др. Спектральные исследования активного центра церулоплазмина при удалении и восстановлении в него ионов меди // Биохимия.- 1996.- т.61- № 2.- с.296−307.
  11. Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. Москва. — Изд. Наука. — 1972. — с.252.
  12. И.А., Харченкова H.B. Содержание продуктов перекис-ного окисления липидов, альфа-токоферола и церулоплазмина в крови пациентов с сосудистыми осложнениями инсулин-зависимогосахарного диабета.// Клин. Лаб. Диагн. 2003. — № 4. — с. 13−15.
  13. B.C., Воронина О. В., Денежкина В. В., Плисс М. Г., Пучкова Л. В., Шварцман А. Л., Нейфах С. А. Экспрессия гена церулоплазмина в различных органах крысы // Биохимия.- 1990.- т.55.- № 5, — с.927−937.
  14. В.В. Можливють корекци церолоплазмшом ендогенноТ шток-сикацн, що зумовлена обструкцию ободово!' кишки. // Онкология (Киев). — 2001. т.З. — № 4. — с.286−289.
  15. Л.А. Анализы крови и мочи.// Изд. Салит-медкнига. СПб. -2000.-c.57.
  16. А., Веге Т. Карманный справочник по лабораторной диагностике.// Изд. ООО «Попурри». Минск. — 2000. — с.182.
  17. А.Н. Клинико-гемодинамический эффект антиоксиданта церулоплазмина у больных ИБС // Тер. Архив. -1995.- т.67.- № 4.- с. 33−35.
  18. А.Н., Мингазетдинова Л. Н., Камилов Ф. Х., Ланкин В. З., Лебедев A.B., Коновалова Г. Г. Антиоксидант церулоплазмин: влияние на пере-кисное окисление липидов, гемореологию и течение стенокардии // Тер. Архив 1994. — Т.66.- № 9.- с. 24−28.
  19. А.Н., Голубкова В. Н., Булгакова А. Д., Большакова А. Ю., Мингазетдинова Л. Н. Влияние церулоплазмина на клинико-динамические показатели у больных ишемической болезнью сердца // Здравоохранение Башкортостана.-1997.- № 4, — с.24−26.
  20. А.Н., Закирова Н. Э. Влияние антиоксидантов на перекисное окисление липидов, реологические свойства крови и течение стенокардии // Здравоохранение Башкортостана.- 1999.- № 2.- с.67−70.
  21. Е.Т., Васильев И. Б. Горбунова В.Н., Шавловский М. М. Выделение и физико-химические свойства церулоплазмина крысы.// Биохимия. -1983. т.48(10). — с. 1709−1720.
  22. Е.В., Атаманова Н. В. Экспериментальное исследование ультраструктуры спирального органа при введении канамицина и церулоплазмина // Вестник отоларингологии. 1997. — № 4. — с.24−26.
  23. Ю.П., Переслегина И. А. Функциональные и лабораторные показатели здоровых детей, используемые в диагностике заболеваний органов пищеварения.// Н.Новгород. — 1998. — с.25.
  24. А.Г., Еникеева С. А., Лютов А. Г., Гайтанова Е. И., Хакимова Ф. З. Способ получения церулоплазмина.// Патент RU 2 087 150, опубл. 20.08.97.
  25. Е.В., Горячев В. И., Белова C.B. «Способ лечения ревматоидного артрита»// Патент RU2164416, опубл. 27.03.01.
  26. Г. И., Бабенкова И. В., Теселкин Ю. О., Комаров О. С., Владимиров Ю. А. Оценка антиокислительной активности плазмы крови с применением желточных липопротеидов.// Лабораторное дело. 1988. — № 5. — с.59−62.
  27. Д.Р. Защитный эффект церулоплазмина при введении канцерогенных веществ и опухолевом росте. Автореферат к.м.н. -1988.- Киев.
  28. Е.И., Потехина Ю. П., Перетягин С. П., Масленников О. В. Экспериментальный подбор терапевтических доз озона на модели in vitro и их апробирование в клинике.//Нижегородский экспериментальный журнал. Н.Новгород.- 1998.-№ 3.-с.83−87.
  29. В.И., Король Д. Р., Лялюшко Н. М. Выделение и физико-химические характеристики церулоплазмина, полученного из сыворотки крови мыши. //Вопр. Мед. Химии. 1992. -т.38(1). — с. 15−16.
  30. А.Г. Разработка комплексной технологии получения трансфузи-онных иммунобиологических препаратов из плазмы крови. Автореферат диссертации к.б.н.- 1994.- Москва.
  31. Методические рекомендации по экспериментальному изучению препаратов, предлагаемых для клинического изучения в качестве антигипоксиче-ских средств.- Москва. 1990.- с. 18.
  32. A.A., Кузьмина Н. С., Османов С. К., Шиманко И. И., Лимарь С. С., Лебедева Ю. Н., Волощук О. М. Церулоплазмин в плазме пациентов с гепаторенальной недостаточностью. // Лаб. Дело. — 1990. № 12. — с.55−59.
  33. С.А., Васильев В. Б., Шавловский Д. М. Строение, каталитические свойства и эволюция церулоплазмина и других голубых белков.// Успехи биол. Химии. 1988. -Т.28. — с.102−124.
  34. Н.Д., Санин Б. И., Шерстнев М. П., Владимиров Ю. А. и др. Клиническая эффективность препарата церулоплазмин при вирусных гепатитах В и С // Тез. докл. 4 Российского национального конгресса «Человек и лекарство».- 1999.- с. 318.
  35. JI.B., Алейникова Т. Д., Вербина И. А., Захарова Е. Т., Плис М. Г., Гайцхоки B.C. Биосинтез двух молекулярных форм церулоплазмина в печении крысы и их секреция в кровь и желчь. // Биохимия.- 1993.- т.58.-№ 12.- с.1893−1901.
  36. Л.В., Сасина Л. К., Алейникова Т. Д., Захарова Е. Т., Гайцхоки B.C. Реконструирование пути межклеточного переноса пептидной части молекулы церулоплазмина в организме млекопитающих // Биохимия.- 1997.-т.62.-№ 7.- с.817−825.
  37. Е.Л., Басевич В. В., Ярополов А. И. Рецептор церулоплазмина на эритроцитах человека.//Биохимия. 1988.-т.53.-с. 1310−1315.
  38. Д.Д., Жбанкова Т. И. Способ профилактитки и лечения цито-статической и постлучевой лейкопении. Патент RU 2 179 447, опубл. 20.02.02.
  39. С.П., Горожанская Э. Г., Ларионова В. Б., Михаевич О. Д. и др. Предоперационная коррекция перекисного окисления липидов у больных раком лёгкого // Анестезиология-реаниматология, — 1983.- № 3.- с.39−41.
  40. A.B., Соловьев К. В. Роль факторов контактной активации свертывания крови в протеолизе церулоплазмина.// Материалы 6 Пущинской школы-конференции молодых ученых «Биология- наука XXI века». -г.Пущино. 20−24 мая 2002.- с. 162.
  41. М.Ю. Профилактика и лечение ожоговых анемий. Автореферат диссертации к.м.н.- 1995.- Санкт-Петербург.
  42. М.Ю., Сабуренкова Е. П., Данциг И. И., Мошков К. А., Рыльков В. В. Влияние конформации церулоплазмина на его активность: значение для клинического анализа.//Вопросы Мед.Химии. 1991. — v.37(5). — р.43−46.
  43. Г. А., Журавлёв Ю. И. Антиоксиданты в комплексной терапии больных хроническим бронхитом // Российский медицинский журнал.-1998.- № 2.- с.38−40.
  44. Тен Э.В. Экспресс-метод для определения активности церулоплазмина в сыворотке крови.// Лабораторное дело. 1981. — № 6. — с.334−335.
  45. Е.А., Трубников Г. А., Панов А. А., Журавлев Ю. И. Антиок-сиданты и антигипоксанты в комплексном лечении больных хроническим бронхитом // Южно-Российский медицинский журнал. — 1998.- № 4
  46. А.Н. Механизмы антиоксидантного действия церулоплазмина // Доклады академии наук СССР.- 1986.- т.291.- № 1.- с.237−241.
  47. Abboud S., Haile D J. A novel mammalian iron-regulated protein involved in intracellular iron metabolism. //J. Biol. Chem. -2000. v. 275. — p. 19 906 -19 912.
  48. Adelstein S J.- Coombs T. L.- Vallee B. L. Metalloenzymes and myocardial infarction. I. The relation between serum copper and ceruloplasmin and its catalytic activity.//N. Engl. J. Med.- 1956.- v.255. -p.105−109.
  49. Aebi H. Methoden der erymatiechen analyses // Biochemistry. 1970. — v.2. — p.636−647.
  50. Agroyannis В., Kalogirou D., Vitoratos N., Tzanatos H., Konstandinidou I., Koutsikos D., Zourlas P.A. Serum changes of Ferroxidases and iron-binding capacity in pregnancy.// Clin. Exp. Obstet. Gynecol. 1993. — v.20. -p.70−75.
  51. Aisen P. Iron metabolism in the reticuloendothelial system. In: Iron Transport and Storage Ponka, P., Woodworth, R.C., and Schulman, H.M., Eds., CRC Press, Boca Raton. 1990. p.281 -295.
  52. Alam J., Smith A. Receptor-mediated transport of heme by hemopexin regulates gene expression in mammalian cells.//J. Biol. Chem. 1989.- v.264. -p. 1763 7 -17 640.
  53. Aldred A. R., Grimes A., Schreiber G., Mercer J.F. Rat ceruloplasmin. Molecular cloning and gene expression in liver, choroid plexus, yolk sac, placenta, and testis.// J. Biol. Chem.- 1987. v.262. — p.2875−2878.
  54. Allen R.G. Oxygen-reactive species and antioxidant responses during development: the metabolic paradox of cellular differentiation.// Proc. Soc. Exp. Biol. Med.- 1991.-v.l96.-p.ll7−129.
  55. Alper B.S., Kimber R., Reddy A.K. Using ferritin levels to determine iron-deficiency anemia in pregnancy.// J.Fam. Pract. 2000. — v.49(9). — p.829−832.
  56. Ames B.N., Shigenaga M.K., Hagen T.M. Oxidants, antioxidants, and the degenerative disease of aging.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. — v.90. — p.7915−7922.
  57. Andreesen R., Osterholz J., Bodemann H., Bross K.J., Costabel U., Lohr G.W. Expression of transferrin receptors and intracellular ferritin during terminal differentiation of human monocytes. // Blut. 1984. — v.49. -p.195 -202.
  58. Arimori S. Treatment on aplastic anemia, with special reference to ceruloplasmin // Jap J. Clin. Exper. Med. 1966.- v.43.- p. 1897.
  59. Arnaud P., Gianazza E., Miribel L. Ceruloplasmin.// Methods Enzymol. — 1988. v.163. -p.441−452.
  60. Arteel G.E., Briviba K., Sies H. Protection against peroxynitrite.// FEBS Lett. 1999. — v.445. — p.226−230.
  61. Arumanayagam M., Wong F.W., Rogers M., Swaminathan R. Serum ceru-loplasmin, plasma copper concentration and copper to ceruloplasmin ratio in cervical carcinoma.// Gynecol. Obstet. Invest.- 1993. v.35(3). — p.175−178.
  62. Aruoma O.I., Halliwell B. Action of hypochlorous acid on the antioxidant protective enzymes superoxide dismutase, catalase and glutathione peroxidase.// Biochem J.- 1987. v.248. -p.973−976.
  63. Asahi M., Fujii J., Suzuki K., et al. Inactivation of glutathione peroxidase by nitric oxide. Implication for cytotoxicity.// J. Biol. Chem. 1995. — v.270. — p. 21 035−21 039.
  64. Ascherio A., Rimm E.B., Giovannucci E., Willett W.C., Stampfer M.J. Blood donations and risk of coronary heart disease in men // Circulation 2001. -v.103. -p.52−57.
  65. Atanasiu R., Dumoulin M.J., Chahine R., Mateescu M.A., Nadeau R. Antiarrhythmic effects of ceruloplasmin during reperfusion in the ischemic isolated rat heart.// Can. J. Physiol. Pharmacol. 1995. — v.73. -p.1253−1261.
  66. Atanasiu R.L., Stea D., Mateescu M.A., Vergely C., Dalloz F., Briot F., Maupoil V., Nadeau R., Rochette L. Direct evidence of caeruloplasmin antioxidant properties. //Mol. Cell Biochem. 1998. — v.189. -p.127−135.
  67. Atanasiu R., Gouin L., Mateescu M.A., Cardinal R., Nadeau R. Class III antiarrhythmic effects of ceruloplasmin on rat heart.// Can. J. Physiol. Pharmacol. -1996. v.74. — p.652−656.
  68. Babior B.M. Phagocytes and oxidative stress. // Am. J. Med. 2000. -v.109. — p. 33−44.
  69. Baker E., Morgan E.H. Iron transport. In: Brock J.H., Halliday J.W., Pippard M.J., et al, eds. Iron metabolism in health and disease. London: WB Saunders. -1994. p.63−95.
  70. Baker S.S., Campbell C.L. Rat enterocyte injury by oxygen-dependent processes. // Gastroenterology. 1991.—v. 101. -p.716−20.
  71. Bank N., Aynedjian H.S. Role of EDRF (nitric oxide) in diabetic renal hyperfiltration // Kidney Int 1993. — v.43. -p.1306−1312.
  72. Bannerman R.M., Cooper R.G. Sex-linked anemia: a hypochromic anemia of mice. // Science. 1966. — v. 151. -p.581 -582.
  73. Barbieri M., Ragno E., Benvenutti E., Zito G.A., Corsi A., Ferrucci L. New aspects of the insulin resistance syndrome: impact on haematological parameters // Diabetologia- 2001.-v.44. -p.1232—1237.
  74. Barnes G., Frieden E. Ceruloplasmin receptors of erythrocytes // Biochem Biophys Res Commun. 1984. — v.30. — p.157−62.
  75. Baynes J.W. Role of oxidative stress in development of complications in diabetes// Diabetes 1991. — v.40. -p.405−412.
  76. Belch J J., Chopra M., Hutchison S., Lorimer R., Sturrock R.D., Forbes C.D., Smith W.E. Free radical pathology in chronic arterial disease. // Free Radic. Biol. Med. 1989. — v.6. — p.375−378.
  77. Berlett B.S., Stadtman E.R. Protein oxidation in aging, diseases, and oxidative stress.// J. Biol. Chem. 1997. — v.272. — p.20 313−20 316.
  78. Besa E.C., Kim P.W., Haurani F.I. Treatment of primary defective iron-reutilization syndrome: revisited. // Ann.Hematol. 2000. — v.79. — p.465 -468.
  79. Bianchini A., Musci G., Calabrese L. Inhibition of endothelial nitric-oxide synthase by ceruloplasmin// J. Biol. Chem. 1999. — v. 274. — p.20 265−20 270.
  80. Bingley J.B., Dick A.T. The pH optimum for ceruloplasmin oxidase activity in the plasma of several species of animal.// Clin. Chim. Acta. — 1969. v.25. -p.480−482.
  81. Binion D.G., Rafiee P., Ramanujam K.S., et al. Deficient iNOS in inflammatory bowel disease intestinal microvascular endothelial cells results in increased leukocyte adhesion. // Free Rad. Biol. Med. 2000. — v.29. — p.881−888.
  82. Bjorn-Rasmussen E., Hageman J., van den Dungen P., Prowit-Ksiazek A., Biberfeld P. Transferrin receptors on circulating monocytes in hereditary haemo-chromatosis. // Scand J. Haematol. 1985.- v.34. -p.308 —311.
  83. Boll M.C., Sotelo J., Otero E., Alcaraz-Zubeldia M., Rios C. Reduced fer-roxidase activity in the cerebrospinal fluid from patients with Parkinson’s disease.// Neurosci. Lett. 1999. — v.265(3). — p. 155−158.
  84. Bonkovsky H.L., Lambrecht R.W. Iron- induced liver injury.// Clin. Liver Dis. 2000. — v.4. — p.409−429.
  85. Bonkovsky H.L. Therapy of hepatitis C: other options. // Hepatology. -1997. v.26. — p.1435−1515.
  86. Boosalis M.G., McCall J.T., Solem L.D., Ahrenholz D.H., McClain CJ. Serum copper and ceruloplasmin levels and urinary copper excretion in thermal injury.// Am. J. Clin. Nutr. -1986. v.44(6). — p.899−906.
  87. Bosio S., De Gobbi M., Roetto A., Zecchina G., Leonardo E., Rizzetto M., et al. Anemia and iron overload due to compound heterozygosity for novel ceruloplasmin mutations. // Blood. 2002. — v. 100. -p.2246 -2248.
  88. Bothwell T.H., Charlton R.W., Cook J.D., Finch C.A. Iron Metabolism in Man, Oxford: Blackwell Scientific Publications. 1979.
  89. Breslow E. Comparison of cupric ion-binding sites in myoglobin derivatives and serum albumin.// J. Biol. Chem. 1964. — v.239. -p.3252−3259.
  90. Broman L. Separation and characterization of two ceruloplasmins from human serum.//Nature. 1958. — v.82(4650). — p. 1655−1657.
  91. Bull P.C., Thomas G.R., Rommens J.M., Forbes J.R., Cox D.W. The Wilson disease gene is a putative copper transporting P-type ATPase similar to the Menkes gene.// Nat. Genet. 1993. — v.5. -p.327−337.
  92. Burdon R.H. Superoxide and hydrogen peroxide in relation to mammalian cell proliferation.//Free Radic. Biol. Med. 1995. -v. 18. -p.775−794.
  93. Bustamante-Bustamente J.- Martin Mateo M. C.- Fernandez J.- de Quiros B.- Ortiz Manchado O. Zinc, copper and ceruloplasmin in arteriosclerosis.// Biomedi-cine 1976.- v.25.- p.244−245.
  94. Calabrese L., Malatesta F., Barra D. Purification and properties of bovine caeruloplasmin// Biochem. J.- 1981.- v.199.- p.667−673.
  95. Calabrese L., Mateescu M.A., Carbonaro M., Mondovi B. Reexamination of spectroscopic properties of ceruloplasmin freshly isolated with a novel very rapid single-step procedure // Biochem. Int. 1988. — v. 16(2). — p. 199−208.
  96. Calabrese L., Musci G. Molecular properties of ceruloplasmin from different species. In: Multi-Copper Oxidases (Ed. Messerschmidt A), pp. 307−354. World Scientific, Singapore, 1997.
  97. Calabrese L., Capuozzo E., Galtieri A., Bellocco E. Sheep ceruloplasmin: isolation and characterization // Mol. Cell. Biochem. 1983. — v.51(2). — p. 129 132.
  98. Cameron N.E., Cotter M.A. Neurovascular dysfunction in diabetic rats. Potential contribution of autoxidation and free radicals examined using transition metal chelating agents // J. Clin. Invest. 1995.- v.96. — p. 1159−1163.
  99. Cameron N.E., Cotter M.A. Effects of an extracellular metal chelator on neurovascular function in diabetic rats // Diabetologia 2001. — v.44. — p.621−628.
  100. Candeias LP, Patel KB, Stratford MRL, et al. Free hydroxyl radicals are formed on reaction between neutrophil-derived species superoxide anion and hy-pochlorous acid.// FEBS Lett. 1993. — v.333. — p.151−3.
  101. Candeias L.P., Strafford M.R., Wardman P. Formation of hydroxyl radicals on reaction of hypochlorous acid with ferrocyanide, a model iron (II) complex.// Free Rad. Res. 1994. — v.20. -p.241−249.
  102. Cappelli-Bigazzi M., Ambrosio G., Musci G., Battaglia C., Bonaccorsi di Patti M.C., Golino P. Ragni M. Chiariello M., Calabrese L. Ceruloplasmin impairs endothelium-dependent relaxation of rabbit aorta.// Am. J. Physiol. 1997. -v.273. -p.H2843-H2849.
  103. Carlsson L.M., Jonsson J., Edlund T., et al. Mice lacking extracellular superoxide dismutase are more sensitive to hyperoxia.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA -1995. v.92. — p.6264−6268.
  104. Cartwright G.E., Lee G.R. The anaemia of chronic disorders. // Br. J. Haematol. 1971. -v.21. -p. 147 -152.
  105. Carr A.C., Winterbourn C.C. Oxidation of neutrophil glutathione and protein thiols by myeloperoxidase-derived hypochlorous acid.// Biochem. J. 1997. -v.327. — p.275−281.
  106. Carr R.B. The fetal maternal placental unit. In: Principles and practice of endocrinology and metabolism. J.B. Lippincott, Philadelphia Becker K.L., Ed. — 1990.-p.788
  107. Casaril M., Stanzial A.M., Tognella P., Pantalena M., Capra F., Colombari R., Corrocher R. Role of iron load on fibrogenesis in chronic hepatitis C.// Hepato-gastroenterology. 2000. — v.47. — p.220−285.
  108. Catalano C., Muscelli E., Quinones A., Baldi S., Ciociaro D., Seghieri G., Ferrannini E. Reciprocal association between insulin sensitivity and the hematocrit in man (Abstract)// Diabetes -1996.- v.45(Suppl. 2). p.323A.
  109. Cazzola M., Mercuriali F., Brugnara C.// Use of Recombinant Human Erythropoietin Outside the Setting of Uremia.// Blood. 1997. — v.89. — p.4248−4267.
  110. Chahine R., Mateescu M.A., Roger S., Yamaguchi N., de Champlain J., Nadeau R. Protective effects of ceruloplasmin against electrolysis-induced oxygen free radicals in rat heart. // Can. J. Physiol. Pharmacol. 1991. — v.69. — p.1459−1464.
  111. Chakraborty P.K., Ghosh A., Chowdhury J.R. Ceruloplasmin in human malignancies.//Acta Med. Okayama.- 1984. -v.38(3). -p.315−320.
  112. Chakravarty P.K., Ghosh A., Chowdhury J.R. Evaluation of ceruloplasmin concentration in prognosis of human cancer.// Acta Med. Okayama. — 1986. -v.40(2). — p.103−105.
  113. Chan A., Wong F., Arumanayagam M. Serum ultrafiltrable copper, total copper and caeruloplasmin concentrations in gynaecological carcinomas.// Ann. Clin. Biochem. -1993. v.30(Pt 6). — p.545−549.
  114. Chen Y.F., Li P.L., Zou A.P. Oxidative stress enhances the production and actions of adenosine in the kidney // Am. J. Physiol. Regulatory Integrative Comp. Physiol. 2001.- v.280. — p. Rl 808-R1816.
  115. Choi S.Y., Kwon H.Y., Kwon O.W., Eum W.S., Kang J.H. Fragmentation of human ceruloplasmin indused by hydrogen peroxide.// Biochimie. — 2000. v.82.- p.175−180.
  116. Cohen A.B., Chenoweth D.E., Hugli T.E. The release of elastase, myelope-oxidase, and lysozyme from human alveolar macrophages.// Am. Rev. Respir. Dis.- 1982. v. 126. -p.241−247.
  117. Collier A., Wilson R., Bradley H., Thomson J.A., Small M. Free radical activity in type 2 diabetes.// Diabet Med.- 1990. v.7(l). — p.27−30.
  118. Corchia C., Balata A., Soletta G., Mastroni P., Meloni G.F. Increased bilirubin production, ceruloplasmin concentrations and hyperbilirubinaemia in full-term newborn infants.// Early Hum. Dev. -1994. v.38(2). — p.91−96.
  119. Cortell S., Rieber E.E., Sheehy T.W., Conrad M.E. Tropical sprue and in-tussusception:an unusual association. Report of a case. // Am. J. Dig. Dis. — 1967. -v.12.-p.216−221.
  120. Craig W.Y.- Poulin S.E.- Palomaki G.E.- Neveux L.M.- Ritchie R.F.- Ledue T.B. Oxidation-related analytes and lipid and lipoprotein concentrations in healthy subjects.// Arterioscler. Thromb. Vase. Biol.- 1995.- v.15. — p.733—739.
  121. Crapo J.D., DeLong D.M., Sjostrom K., Hasler G.R., Drew R.T. The failure of aerosolized superoxide dismutase to modify pulmonary oxygen toxicity.// Am. Rev. Respir. Dis. 1977. — v. 115. — p. 1027−1033.
  122. Crapo J.D., Oury T., Rabuille C., Slot J.W., Chang L.Y. Copper, zinc superoxide dismutase is primarily a citosolic protein in human cells. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. -v.89.- p. 10 405−10 409.
  123. Craven C.M., Studer R.K., Felder J., Phillips S., De Rubertis F.S. Nitric oxide inhibition of transforming growth factor-beta and collagen synthesis in mesangial cells //Diabetes. 1997. — v. 46. — p.671−681.
  124. Cunningham J., Leffell M., Mearkle P., Harmatz P. Elevated plasma ceru-loplasmin in insulin-dependent diabetes mellitus: evidence for increased oxidative stress as a variable complication.// Metabolism. 1995. — v.44. — p.996−999.
  125. Cunningham J.J., Lydon M.K., Emerson R., Harmatz P.R. Low ceruloplas-min levels during recovery from major burn injury: influence of open wound size and copper supplementation.// Nutrition. 1996. — v.12. — p.83−88.
  126. Curzon G., Vallet L. Preparation of caeruloplasmin from the G2 fraction of human plasma.// Nature.- 1959. v. 183(4663). -p.751.
  127. Curzon G., Vallet L. The purification of human caeruloplasmin.// Biochem J. -1960. v.74. — p.279−287.
  128. Daimon M., Yamatani K., Igarashi M., Fukase N., Kawanami T., et al. Fine structure of the human ceruloplasmin gene.// Biochem. Biophys. Res. Commun.-1995. v.208. —p. 1028−1035.
  129. Davidson L.A., Harris E.D. Characterization of a particulate pathway for copper in K562 cells.// Biochim. Biophys. Acta. 1994. — v. 1221. — p. 1−6.
  130. Davis J.M., Rosenfeld W.N., Sanders R.J., Gonenne A. Prophylactic effects of recombinant human superoxide dismutase in neonatal lung injury.// J. Appl. Physiol. 1993. — v.74. -p.2234−2241.
  131. Deiss A. Destruction of erythrocytes. In: Wintrobe 's Clinical Hematology. Lee G.R., Foerster J., Lukens J., Paraskevas F., Greer J.P., Rodgers G.M., Eds., Lipincott Williams &Wilkins, Baltimore, MD.- 1999. p.267 — 299.
  132. Denko C.W. Protective role of ceruloplasmin in inflammation // Agents and Actions.- 1979.- v.9.- p.333−336.
  133. De Filippis V., Vassiliev V.B., Beltramini M., Fontana A. et all. Evidence for the molten globule state of human apo-ceruloplasmin // Biochim. Biophys. Acta.- 1996.- v.1297.- № 2.- p. 119−123.
  134. De Silva D., Davis-Kaplan S., Fergestad J. and Kaplan J. Purification and characterization of Fet3 protein, a yeast homologue of ceruloplasmin// J. Biol. Chem.- 1997.- v.272.- p. 14 208−14 213.
  135. Deutsch H.F.The preparation of crystalline ceruloplasmin from human plasma.// Arch. Biochem. Biophys. 1960. — v.89. — p.225−229.
  136. DiBisceglie A.M., Axiotis J.C., Hoofnagle J.H., Bacon B.R. Measurement of iron status in patients with chronic hepatitis. // Gastroenterology.- 1992. v. 102. —p.2108−2113.
  137. Disilvestro R.A., Harris E.D. Purification and partial characterization of ceruloplasmin from chicken serum. // Arch. Biochem. Biophys. 1985. — v.241(2). -p.438−446.
  138. DiSilvestro R.A., Jones A.A. High ceruloplasmin levels in rats without high lipoprotein oxidation rates.//Biochim. Biophys. Acta.- 1996. v. l317(2).-p.81−83.
  139. Dixon J.S., Greenwood M., Lowe J.R. Ceruloplasmin concentration and oxidase activity in polyarthritis.// Rheumatol. Int. 1988. — v.8. — p. l 1−14.
  140. Dormandy T.L. Ceruloplasmin: Acute-phase antioxidant.// Agents Actions Suppl. 1981.- v.8. — p. 185−197.
  141. Donovan A., BrownlieA., Zhou Y., Shepard J., Pratt S.J., Moynihan J., et al. Positional cloning of zebrafish ferroportinl identifies a conserved vertebrate iron exporter. // Nature. 2000. — v.403. — p.776 -781.
  142. Dreyfus, J. C., Kahn, A., and Schapira, F. Posttranslational modifications of enzymes.//Curr. Top. Cell. Regul. 1978. — v.14. -p.243−297.
  143. Dumoulin M.J., Chahine R., Atanasiu R., Nadeau R., Mateescu M.A. Comparative antioxidant and cardioprotective effects of ceruloplasmin, superoxide dis-mutase and albumin.// Arzneimittelforschung. 1996. — v.46. — p.855−861.
  144. Dunn M.A., Green M.H., Leach R.M.Jr. Kinetics of copper metabolism in rats: a compartmental model.// Am. J. Physiol. 1991. — v.261. — p.927−937.
  145. Dyatlov V.A., Makovetskaia V.V., Leonhardt R., Lawrence D.A., Carpenter D.O. Vitamin E enhances Ca (2+)-mediated vulnerability of immature cerebellar granule cells to ischemia.// Free Radic. Biol. Med.- 1998. v.25. — p.793−802.
  146. Ehrenwald E.- Chisolm G.M.- Fox P.L. Intact human ceruloplasmin oxida-tively modifies low density lipoprotein.// J. Clin. Invest- 1994, — v.93. p. 14 931 501.
  147. Ehrenwald E., Fox P.L. Isolation of nonlabile human ceruloplasmin by chromatographic removal of a plasma metalloproteinase. //Arch. Biochem. Bio-phys. 1994. — v.309(2). — p.392−395.
  148. Eisenstein R.S. Iron regulatory proteins and the molecular control of mammalian iron metabolism. // Annu. Rev. Nutr. 2000. — v.20. — p.627−662.
  149. Esterbauer H., Schaur R. J., Zolner H. Chemistry and biochemistry of 4-hydroxynonenal, malonaldehyde and related aldehydes.// Free Radical Biol. Med.- 1991. — v.ll. —p.81−128.
  150. Ettinger M.J., Darwish H.M., Schmitt R.C. Mechanism of copper transport from plasma to hepatocytes.// Fed. Proc. 1986. — v.45. — p.2800−2804.
  151. Evans G.W. Ceruloplasmin and maternal iron mobilization.// J. Nutr. -1971. v.101. — p.567−568.
  152. Feder J.N., Gnirke A., Thomas W., Tsuchihashi Z., Ruddy D.A., Basava A., et al. A novel MHC class I-like gene is mutated in patients with hereditary haemo-chromatosis. // Nat. Genet. -1996. v.13. — p.399 -408.
  153. Fernandez-Real J.M., Penarroja G., Castro A., Garcia-Bragado F., Hernandez I., Ricart W. Blood letting in high-ferritin type 2 diabetes: effects on insulin sensitivity and |3-cell function // Diabetes 202.- v.51. — p.1000 -1004.
  154. Finch C.A., Deubelbeiss K., Cook J.D., Eschbach J.W., Harker L.A., Funk D.D., et al. Ferrokinetics in man. // Medicine (Baltimore). 1970. — v.49. — p. 17 -53.
  155. Fleming R.E., Gitlin J.D. Primary structure of rat ceruloplasmin and analysis of tissue-specific gene expression during development.// J. Biol. Chem. 1990. -v.265.-p.7701 -7707.
  156. Fleming M.D., Romano M.A., Su M.A., Garrick L.M., Garrick M.D., Andrews N.C. Nramp2 is mutated in the anemic Belgrade (b)rat: evidence of a role for Nramp2 in endosomal iron transport. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1998.-v.95.-p.l 148−1153.
  157. Fleming M.D., Trenor C.C., Su M.A., Foernzler, D., Beier D.R., Dietrich W.F., Andrews N.C. Microcytic anaemia mice have a mutation in Nramp2, a candidate iron transporter gene. // Nat. Genet. — 1997. — v. 16. — p.383 -386.
  158. Fortna R.R., Watson H. A, Nyquist S.E. Glycosyl phosphatidylinositol-anchored ceruloplasmin is expressed by rat Sertoli cells and is concentrated in detergent-insoluble membrane fractions.// Biol. Reprod. 1990. — v.61. — p. 10 421 049.
  159. M.A., Pocklington T., Dawson A.A. // Metal Ions in Biological Systems.- Basel.-1979. v.10.- p.129−166.
  160. Fox P.L., Mukhopadhyay C., Ehrenwald E. Structure, oxidant activity, and cardiovascular mechanisms of human ceruloplasmin.// Life Sci. 1995. — v.56(21). -p.1749−1758.
  161. Frieden E. Ceruloplasmin: The serum copper transport protein with oxidase activity. In: Copper in the Environment, Part II (Ed. Nriagu JO), pp. 241−284. John Wiley, New York, 1979.
  162. Fridovich I. Superoxide radical and superoxide dismutases. // Ann. Rev. Biochem. 1995. — v.64. — p.97−112.
  163. Furchgott R.F., Zawadzki J.V. The obligatory role of endothelial cells in the relaxation of arterial smooth muscle by acetylcholine.// Nature. 1980. — v.288. -p.373—376.
  164. Gale E.} Torrance J., Bothwell T. The quantitative estimation of total iron stores in human bone marrow. // J. Clin. Invest. -1963. v.42. — p. 1076 -1082.
  165. Garby L., Noyes W.D. Studies of hemoglobin metabolism. I. The kinetic properties of the plasma hemoglobin pool in normal man. // J. Clin. Invest. 1959. -v.38.-p.1479 -1488.
  166. Garland D., Russell P., Zigler J. S. Oxygen Radicals in Biology and Medicine (Simic, M. G., Taylor, K. S., Ward, J. F., and von Sontag, V., eds).- Plenum Publishing Corp.- New York. 1988. — p.347−353. Plenum Publishing Corp., New York.
  167. Garrett I.R., Whitehouse M.W. Copper and inflammation. In: Howell J.M., Gawthorne J.M., eds. Copper in animals and man. Vol 2. Boca Raton, FL: CRC Press,.-1987. -p.l07−122.
  168. Garrison W. M.} Jayko M. E.} Bennett W. Radiation-induced oxidation of protein in aqueous solution.// Radiat. Res. 1962. — v.6. -p.487−502.
  169. Gitlin J.D. Transcriptional regulation of ceruloplasmin gene expression during inflammation.//J. Biol. Chem.- 1988. v.263. -p.6281−6287.
  170. Gitlin J.D., Schroeder J.J., Lee-Ambrose L.M., Cousins R.J. Mechanisms of ceruloplasmin biosynthesis in normal and copper deficient rats.// Biochem. J. -1992. v.282. — p.835−839.
  171. Gitlin D., Janeway C.A. Turnover of the copper and protein moieties of ceruloplasmin.// Nature. 1960. — v. 185. -p.693.
  172. Gitlin J.D., Schroeder I.J., Lee Ambrose L.M., Cousins R.J.// Mechanisms of ceruloplasmin biosynthesis in normal and copper-deficient rats.// Biochem. J. — 1992. v.282(3). — p.835−839.
  173. Goldstein I.M.- Kaplan H.B.- Edelson H.S.- Weissmann G. Ceruloplasmin. A scavenger of superoxide anion radicals.// J. Biol. Chem. 1979. — v.254. — p.4040−4045.
  174. Greenacre S., Ridger V., Wilsoncroft P., et al. Peroxynitrite: a mediator of increased microvascular permeability? // Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. — 1997. -v.24. — p. 880−882.
  175. Grisham M.B., Jourd’heuil D., Wink D.A. Nitric oxide. I. Physiological chemistry of nitric oxide and its metabolites: implications in inflammation. // Am. J. Physiol. 1999. — v.276. -p.G315-G321.
  176. Gruenheid S., Cellier M., Vidal S., Gros P. Identification and characterization of a second mouse Nramp gene.// Genomics. 1995. — v.25. — p.514 -525.
  177. Gunshin H., Mackenzie B., Berger U.V., Gunshin Y., Romero M.F., Boron W.F., et al. Cloning and characterizatin of a mammalian proton-coupled metal-ion transporter. // Nature. 1997. — v.388. — p.482 -488.
  178. Gutteridge J.M.C.- Richmond R.- Halliwell B. Oxygen free-radicals and lipid peroxidation: inhibition by the protein caeruloplasmin. //FEBS Lett. 1980. -v.112. -p.269−272.
  179. Gutteridge J.M. Inhibition of the Fenton reaction by the protein caeruloplasmin and other copper complexes. Assessment of ferroxidase and radical scavenging activities.// Chem. Biol. Interact.- 1985.- v.56. p. 113−120.
  180. Gutteridge J.M. Antioxidant properties of caeruloplasmin towards iron- and copper-dependent oxygen radical formation // FEBS Lett.- 1983.- v. 157. p.37−40.
  181. Halliwell B. Antioxidants in human health and disease. // Ann. Rev. Nutr.1996. v.16. -p.33−50.
  182. Halliwell B. The antioxidant paradox.// Lancet. 2000. — v.355. — p. l 1 791 180.
  183. Halliwell B, Gutteridge J.M.C. The importance of free radicals and catalytic metal ions in human diseases.// Mol. Aspects. Med. 1985. — v.8. — p.89−93.
  184. Halliwell B, Gutteridge J.M.C. Free Radicals in Biology and Medicine, 2nd edn. Oxford: Clarendon Press, 1989.
  185. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. The antioxidants of human extracellular fluids.// Arch. Biochem. Biophys. 1990. -v.280. — p. 1−8.
  186. Hampton M.B., Kettle A.J., Winterbourn C.C. Inside the neutrophil phagosome: oxidants, myeloperoxidase, and bacterial killing. // Blood. 1998. — v. 92. -p. 3007−3017.
  187. Harris E.D. Copper as a cofactor and regulator of copper, zinc superoxide dismutase.// J. Nutr. 1992. — v. l22(3 Suppl). -p.636−640.
  188. Harris Z.L., Takahashi Y., Miyajima H., Serizawa M., MacGillivray R.T. Aceruloplasminemia: molecular characterization of this disorder of iron metabolism // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1995.- v.92.- p.2539−43.
  189. Harris Z.L., Durley A.P., Man T.K., Gitlin J.D. Targeted gene disruption reveals an essential role for ceruloplasmin in cellular iron efflux. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1999. -v.96. -p.10 812 -10 817.
  190. Hata Y., Kawabe T., Hiraishi H., et al. Antioxidant defenses of cultured colonic epithelial cells against reactive oxygen metabolites.// Eur. J. Pharmacol.1997.-v.321.-p.l 13−119.
  191. Hershko C., CookJ.D., Finch C.A. Storage iron kinetics.II. The uptake of hemoglobin iron by hepatic parenchymal cells.// J. Lab. Clin. Med. 1972. — v.80. — p.624 -634.
  192. Hellman N.E., Kono S., Miyajima H., Gitlin J.D. Biochemical analysis of a missense mutation in aceruloplasminemia// J. Biol. Chem. 2002.- v.277.- p. 137 580.
  193. Hilewicz-Grabska M., Zgirski A., Krajewski T., Plonka A. Purification and partial characterization of goose ceruloplasmin //Arch. Biochem. Biophys. — 1988.- v.260(l). p. 18−27.
  194. Hilton M., Spenser D.S., Ross R., Ramsey A. et all // Biochim. Biophys. Acta.- 1995.- v.245.-p.153−160.
  195. Holm R.H., Kennepohl P., Solomon E.I. Structural and functional aspect of metal sites in biology // Chem. Rev. 1996. — v.6.- p.2239−2314.
  196. Holmberg C.G., Laurell C.B. Investigation in serum copper. Isolation of the copper-containing protein and a description of some of its properties. // Acta Chem. Scand. 1948. — v.2. — p.550−556.
  197. Holtzman N.A., Elliot D.A., Heller R.H. Copper intoxication. Report of a case with observation ceruloplasmin.// N.Engl. J. Med. — 1966.- v.275. — p.347−352.
  198. Holtzman N. A., Gaumnitz B.M. Identification of an apoceruloplasmin-like substance in the plasma of copper-deficient rats. // J. Biol. Chem. — 1970. — v.245.- p.2350−2353.
  199. Holtzman N.A., Gaumnitz B.M. Studies on the rate of release and turnover of ceruloplasmin and apoceruloplasmin in rat plasma. // J. Biol. Chem. 1970. -v.2455. -p.2354−2355.
  200. Huber C.T.- Frieden E. Substrate activation and the kinetics of ferroxidase.// J. Biol. Chem.- 1970.- v.45. -p.3973−3978.
  201. Hunter T. Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling. // Cell. 1995. — v.80. -p.225−236.
  202. Hyman G.A., Gellhorn A., Harvey J.L. Studies on the anemia of disseminated malignant neoplastic disease. II. Study of the life span of the erythrocyte.// Blood 1956. — v. 11. — p.618−31.
  203. Ilouno L.E., Shu E.N., Igbokwe G.E. Am improved technique for the assay of red blood cell superoxide dismutase (SOD)activity. // Clin. Chim.Acta. 1996. -v.247. -p.1−6.
  204. Ishii N., Patel K.P., Lane P.H., Taylor T., Bian K., Murad F., Pollock J.S., Carmines P.K. Nitric oxide synthesis and oxidative stress in the renal cortex of rats with diabetes mellitus // J. Am. Soc. Nephrol. 2001.- v.12. — p.1630−1639.
  205. Iskra M., Majewski W. Oxidase activity of ceruloplasmin and concentrations of copper and zinc in serum in chronic arterial occlusion of the lower limbs.// J. Trace Elem. Med. Biol. 1999. — v.13(1−2). -p.76−81.
  206. Iskra M., Majewski W. Copper and zinc concentrations and the activities of ceruloplasmin and superoxide dismutase in atherosclerosis obliterans.// Biol. Trace Elem. Res. -2000.- v.73(l).-p.55−65.
  207. Islam K.N., Takahashi M., Higashiyama S., Myint T., Uozumi N. Fragmentation of ceruloplasmin following non-enzymatic glycation reaction. // J. Biochem. (Tokyo). 1995.-v. 118.-p. 1054 — 1060.
  208. Isoherranen K., Peltola V., Laurikainen L., et al. Regulation of copper, zinc and manganese superoxide dismutase by UVB irradiation, oxidative stress and cytokines.// J. Photochem. Photobiol B: Biol. 1997. -.v.40. -p.288−293.
  209. Iyenden V., Brewer G.T., Dick R.D., Owyang C.// J. Lab. Med.- 1988.-v.lll.- p.267−274.
  210. Jankov R.P., Luo X., Cabacungan J., Belcastro R., Frndova H., Lye S.J., Tanswell A.K. Endothelin-1 and 02-mediated pulmonary hypertension in neonatal rats: a role for products of lipid peroxidation. // Pediatr. Res. 2000. — v.48. -p.289−298.
  211. Jankov R.P., Negus A., Tanswell A.K. Antioxidants as therapy in the newborn: some words of caution.// Pediatr. Res. 2001. — v.50(6). -p.681−687.
  212. Johnson D.A., Osaki S., Frieden E. A micromethod for the determination of ferroxidase (ceruloplasmin) in human serums.// Clin. Chem. -1967. v.13. — p.142−150.
  213. Kakizaki S., Takagi H., Horiguchi N., Toyoda M., Takayama H., Nagamine T., Mori M., Kato N. Iron enhances hepatitis C virus replication in cultured human hepatocytes. // Liver. 2000. — v.20. — p. 125−128.
  214. Kang J.H., Kim K.S., Choi S.Y., Kwon H.Y., Won M.H. Oxidative modification of human ceruloplasmin by peroxyl radicals.// Biochim. Biophys. Acta. — 2001. v. l568(l). -p.30−36.
  215. Kang J.H., Kim K.S., Choi S.Y., Kwon H.Y., Won M.H., Kang T.C. Protection by carnosine-related dipeptides against hydrogen peroxide-mediated ceruloplasmin modification.// Mol. Cells. 2002. — v. 13. — p. 107−12.
  216. Kataoka M., Tavassoli M. Identification of ceruloplasmin receptors on the surface of human blood monocytes, granulocytes, and lymphocytes // Exp. Hema-tol. 1985.- v.13. -p.806−810.
  217. Katsunuma H., et all. Clinical experience with ceruloplasmin on aplastic anemia// Jap. J. Clin. Med.- 1961.- v. 19.- p.424.
  218. Kehrer J.P. The Haber-Weiss reaction and mechanisms of toxicity.// Toxicology. 2000. — v. 149. — p.43−50.
  219. Kim Y.S., Han S. Nitric oxide protects Cu, Zn-superoxide dismutase from hydrogen peroxide-induced inactivation.// FEBS Lett. 2000. — v.479. — p.25−28.
  220. Kim C.H., Park J.Y., Kim J.Y., Choi C.S., Kim Y.I., Chung Y.E., Lee M.S., Hong S.K., Lee K.U. Elevated serum ceruloplasmin levels in subjects with metabolic syndrome: a population-based study.// Metabolism.- 2002. v.51(7). -p.838−842.
  221. Kim H., Kim K. Effect of nitric oxide on hydrogen peroxide-induced damage in isolated rabbit gastric glands.// Pharmacology. — 1998. — v.51. — p.323−330.
  222. Kim I.G., Park S.Y. Requirement of intact human ceruloplasmin for the glu-tathione-linked peroxidase activity.//FEBS Lett.- 1998. v.437(3). — p.293−296.
  223. Kim R.H., Kwon O.J., Park J.W. Ceruloplasmin enhances DNA damage induced by cysteine/iron in vitro.// Biochimie.- 2001. v.83(6). — p.487−495.
  224. King C. C,. Jefferson M.M., Thomas E.L. Secretion and inactivation of my-loperoxidase by isolated neutrophils. // J. Leuk. Biol. 1997. — v. 61. — p.293−302.
  225. Kingston I.B.- Kingston B.L.- Putnam F.W. Chemical evidence that proteolytic cleavage causes the heterogeneity present in human ceruloplasmin preparations.//Proc. Natl. Acad.Sci. USA.- 1977.- v.74. — p.53 77—5381.
  226. Kingston I.B., Kingston B.L., Putman F.M. Primary structure of a his-tidine-rich proteolytic fragment of human ceruloplasmin. I. Amino acid sequence of the cyanogen bromide peptides// J.Biol.Chem.- 1980.- v.255.- p.2886−2896.
  227. Kiyosawa I., Matsuyama J., Nyui S., Fukuda A. Ceruloplasmin concentration in human colostrum and mature milk. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1995. — v.59. — p.713−714.
  228. Klipstein-Grobusch K.- Grobbee D.E.- Koster J.F.- Lindemans J.- Boeing H.- Hofman A.- Witteman J.C. Serum caeruloplasmin as a coronary risk factor in the elderly: the Rotterdam Study.// Br. J. Nutr.- 1999.- v.81. p.139−144.
  229. Klomp L.W.- Farhangrazi Z.S.- Dugan L.L.- Gitlin J.D. Ceruloplasmin gene expression in the murine central nervous system // J. Clin. Invest. -1996.- V.98. -№ 1. -p.207−215.
  230. Klomp L.W., Gitlin J.D. Expression of the ceruloplasmin gene in the human retina and brain: implications for a pathogenic model in aceruloplasmine-mia // Hum. Mol. Genet. 1996.- V.5. -№ 12.- p. 1989−1996.
  231. Klomp L.W.J., Farhangrazi Z.S., Dugan L.L., Giltin J.D. Ceruloplasmin gene expression in the murine central nervous system // J. Clin. Invest.- 1996.-v.98.- p.207−215.
  232. Klomp L.W.J., Gitlin J.D. Expression of the ceruloplasmin gene in the human retina and brain: implications for a pathogenic model in aceruloplasmine-mia // Hum. Mol. Genet.- 1996.- v.5.- p. 1989−1996.
  233. Klug D., Rabani J., Fridovich I. A direct demonstration of the catalytic action of superoxide dismutase through the use of pulse radiolysis.// J. Biol. Chem. — 1972. v. 247. — p.4839−4842.
  234. Koh T.S.- Peng R.K.- Klasing K.C. Dietary copper level affects copper metabolism during lipopolysaccharide-induced immunological stress in chicks // Poult.Sci. 1996. — v.75.- № 7.- p.867−872.
  235. Kok F.J.- Van Duijn C.M.- Hofman A.- Van der Voet G.B.- de Wolff F.A.- Paays C.H.- Valkenburg H.A. Serum copper and zinc and the risk of death from cancer and cardiovascular disease.// Am. J. Epidemiol.- 1988.- v. 128. p.352−359.
  236. Konijin A.M., Hershko C. Ferritin synthesis in inflammation. I. Pathogenesis of impaired iron release. // Br. J. Haematol. — 1977. v.37. — p.7 -16.
  237. Kontush A.- Meyer S.- Finckh B.- Kohlschiitter A.- Beisiegel U. a -Tocopherol as a reductant for Cu (II) in human lipoproteins. Triggering role in the initiation of lipoprotein oxidation. // J. Biol. Chem- 1996.- v. 271. p.11 106−11 112.
  238. Kooij A. A re-evaluation of the tissue distribution and physiology of xanthine oxidoreductase.// Histochem J. 1994. — v.26(12). — p.889−915.
  239. Koschinsky M.L., Funk W.D., VanOost B.A. MacGillivray R.T. Complete cDNA sequence of human preceruloplasmin. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1986. v.83. — p.5086−5090.
  240. Kouoh Elombo F., Radosevich M., Poulle M., Descamps J., Chtourou S., Burnouf T., Catteau J.P., Bernier J.L., Cotelle N. Purification of human ceruloplasmin as a by-product of CI-inhibitor.// Biol. Pharm. Bull. 2000. — v.23(12). -p.1406−1409.
  241. Kratz A., Lewandrowski K.B. MGH Case Records— Normal Reference Laboratory Values.// N. Engl. J. Med. 1998. — v.339. — p. 1063 — 1072.
  242. Kratz A., Ferraro M., Sluss P.M., Lewandrowski K.B. Laboratory Reference Values.//N. Engl. J. Med. 2004. — v.351. — p. 1548 — 1563.
  243. Kristal B. S., Yu B. P. An emerging hypothesis: synergistic induction of aging by free radicals and Maillard reactions. // J. Gerontol. — 1992. — v.47. — p. B104-B107.
  244. Kristiansen M., Graversen J.H., Jacobsen C., Sonne O., Hoffman H.J., Law S.K., Moestrup S.K. Identification of the haemoglobin scavenger receptor. // Nature. 2001. — v.409. — p. 198 -201.
  245. Kubes P., McCafferty D.-M. Nitric oxide and intestinal inflammation.// Am. J. Med. 2000. — v.109. — p.150−158.
  246. Kuvibidila S., Baliga B.S. Role of iron in immunity and infection. In «Nutrition and immune function», ed. Calder P.C., Field C J. and Gill H.S. CAB International. — 2002. — p.209−228.
  247. Lamb D.J.- Leake D.S. Acidic pH enables caeruloplasmin to catalyse the modification of low-density lipoprotein.// FEBS Lett.- 1994.- v.338.- p.122−126.
  248. Larkin T.C., Fingleton T.A., Mccusker M., Cassidy M., Gunzer G., Lepp C.A., Gamboa E. A new Olympus assay for the determination of ceruloplasmin.// Clin. Lab. 2004. — v50(3−4). -p. 193−203.
  249. Lau S., Sarkar B. Ternary coordination complex between human serum albumin, copper (II) and L-histidine. // J. Biol. Chem. 1971. — v.246. — p.5938−5943.
  250. Laurell C.B., Kullander S., Thorell J. Effect of administration of a combined estrogen-progestin contraceptive on the level of individual plasma proteins. // Scand.J. Clin. Lab. Invest. 1968. — v.21. — p.337−343.
  251. Lee G.R., Nacht S., Lukens J.N., Cartwright G.E. Iron metabolism in copper-deficient swine. // J. Clin. Invest. 1968. — v.47. — p .2058 -2069.
  252. Lee S.H., Starkey P.M., Gordon S. Quantitative analysis of total macrophage content in adult mouse tissues. Immunochemical studies with monoclonal antibody F4/80. // J. Exp.Med. 1985. — v. 161. — p.475 -489.
  253. Lee G.R. The anemia of chronic disorders. In: Wintrobe's Clinical Hematology Lee G.R., Ed., Lea & Febiger, Philadelphia, PA.- 1993. p.840 -871.
  254. Lefer A.M., Lefer D.J. Nitric oxide. II. Nitric oxide protects in intestinal inflammation. // Am. J. Physiol. 1999. — v.276. -p.G572-G575.
  255. Legras B., Durou M.R., Cottencin M., Esvant J.Y., Cloarec L. Isolation and physico-chemical properties of rat ceruloplasmin. // C. R. Seances. Soc. Biol. Fil. 1980. -v.l74(l). -p.82−86.
  256. Leoni V., Albertini R., Passi A., Abuja P.M., Borroni P., D’Eril G.M., De Luca G. Glucose accelerates copper- and ceruloplasmin-induced oxidation of low-density lipoprotein and whole serum.// Free Radic. Res. 2002. — v.36(5). — p.521−529.
  257. Levi S., Santambrogio P., Cozzi A., Rovida E., Corsi B., Tamborini E., et al. The role of the L-chain in ferritin iron incorporation. Studies of homo and heteropolymers. // J. Mol. Biol. 1994. — v.238. — p.649 -654.
  258. Levine R. L., Mosoni L., Berlett B. S., Stadtman E. R. Methionine residues as endogenous antioxidants in proteins. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. -v.93. — p.15 036—15 040.
  259. Levine, R. L., Williams, J. A., Stadtman, E. R., and Schacter, E. Carbonyl assays for determination of oxidatively modified proteins./ZMethods Enzymol.-1994. v.233. — p.346—357.
  260. Li N., Oberley T.D. Modulation of antioxidant enzymes, reactive oxygen species, and glutathione levels in manganese superoxide dismutase-overexpressing NIH/3T3 fibroblasts during the cell cycle.// J. Cell. Physiol. 1998. — v. 177.p. 148−160.
  261. Linder MC, Houle PA, Isaacs E, Moor JR, Scott LE. Copper regulation of ceruloplasmin in copper deficient rats. // Enzyme. 1979. — v.24. — p.23−35.
  262. Linder MC. The biochemistry of copper. New York: Plenum Press, 1991.
  263. Logan J.L., Harveyson K.B., Wisdom G.B. Hughes A.E., Archibold G.P. Hereditary caeruloplasmin deficiency, dementia and diabetes mellitus// Q. J. Med. 1994.- v.87. -p.663−70.
  264. Lorch V., Murphy D., Hoersten L.R., Harris E., Fitzgerald J., Sinha S.N. Unusual syndrome among premature infants: association with a new intravenous vitamin E product.// Pediatrics. 1985. -v.75. — p.598−602.
  265. Lounsbury K.M., Hu Q., Ziegelstein R.C. Calcium signaling and oxidant stress in the vasculature // Free Radic. Biol. Med. 2000.- v. 28. — p. 1362−1369.
  266. Louro M.O., Cocho J.A., Tutor J.C. Assessment of copper status in pregnancy by means of determining the specific oxidase activity of ceruloplasmin.// Clin. Chim. Acta. -2001.- v.312. -p.123−127.
  267. Louro M.O., Cocho J.A., Mera A., Tutor J.C. Immunochemical and enzymatic study of ceruloplasmin in rheumatoid arthritis.// J. Trace. Elem. Med. Biol. -2000. v. l4(3). — p.174−178.
  268. Lovejoy D.B., Richardson D.R. Iron chelators as anti-neoplastic agents: current developments and promise of the PIH class of chelators. // Curr. Med. Chem. -2003. -v.10. —p.1035−1049.
  269. Lowenstein H. Immunochemical investigation on human ceruloplasmin. Partial explanation of the «heterogeneity"// Int. J. Pept. Protein. Res. 1975. -v.7(l). -p.1−9.
  270. Lubec G. The hydroxyl radical: from chemistry to human disease. // J. Invest. Med. 1996. — v.44. — p.324−346.
  271. Lucey J.F. Do you remember E-Ferol? The penalty for selling untested drugs in neonatology: Fines and a jail sentence.// Pediatrics. 1992. — v.89. -p.159.
  272. Lustbalder E.D., Hann Y.W.L., Blumberg B.S. Serum ferritin as a predictor of host response to hepatitis B virus infection. // Science. — 1998. v.220. — p.423−425.
  273. Luza S.C., Speisky H.C. Liver copper storage and transport during development: implications for cytotoxicity // Am.J.Clin.Nutr.- 1996.- v.63. -№ 5.- p. 812S-820S.
  274. Lynch S.M.- Frei B. Reduction of copper, but not iron, by human low density lipoprotein (LDL). Implications for metal ion-dependent oxidative modification ofLDL.//J. Biol. Chem.- 1995.-v.270.-p.5158−5163.
  275. Ma T.Y., Hollander D., Freeman D., et al. Oxygen free radical injury of IEC-18 small intestinal epithelial cell monolayers.// Gastroenterology. 1991. — v. 100. — p. 1533—1543.
  276. Machonkin T.E., Zhang H.H., Hedman B., Hodgson K.O., Solomon E.I. Spectroscopic and magnetic studies of human ceruloplasmin: Identification of a redox-inactive reduced Type 1 copper site // Biochemistry. 1998. — v.37. -p.9570−9578.
  277. Mackiewicz A., Ganapathi M.K., Schultz D., Kushner I. Monokines regulate glycosylation of acute-phase proteins. // J. Exp. Med. 1987. — v. 166. — p.253−258.
  278. Mainero A, Aguilar A, Rodarte B, Pedraza-Chaverri J. Rabbit ceruloplas-min: purification and partial characterization // Prep. Biochem. Biotechnol. -1996.-v.26(3−4). p.217−228.
  279. Maiorino M.- Zamburlini A.- Roveri A.- Ursini F. Prooxidant role of vitamin E in copper induced lipid peroxidation.// FEBS Lett. 1993. — v.330. — p.174−176.
  280. Malkin R., Malmstrom B.G. The state and function of copper in biological systems// Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol.- 1970.- v.33. p.177−244.
  281. Malmstrom B.G. Early and more recent history in the research of multi-copper oxidases. In: Multi-Copper Oxidases (Ed. Messerschmidt A.), pp. 1−22. World Scientific, Singapore, 1997.
  282. Manjula S., Aroor A.R., Raja A., Rao S.N., Rao A. Elevation of serum ceru-loplasmin levels in brain tumours.// Acta Neurol. Scand. 1992. — v.86(2). -p.156−158.
  283. Manolis A., Cox D.W. Purification of rat ceruloplasmin. characterization and comparison with human ceruloplasmin // Prep.Biochem.- 1980. v. 10.-p.121−132.
  284. Manttari M.- Manninen V.- Huttunen J. K.- Palosuo T.- Ehnholm C.- Hei-nonen O.P.- Frick M.H. Serum ferritin and ceruloplasmin as coronary risk factors.// Eur. Heart J.- 1994.- v. 15. p. 1599−1603.
  285. Marceau N., Aspin N., Sass-Kortsak A. Absorption of copper 64 from gastrointestinal tract of the rat // Am. J. Physiol. 1970. — v.218. -p.377−383.
  286. Marceau N., Aspin N. Distribution of ceruloplasmin- ceruloplasmin-bound 67 Cu in the rat // Am. J. Physiol. 1972. — v.222. — p. 106−110.
  287. Marklund S.L. Extracellular superoxide dismutase and other superoxide dismutase isoenzymes in tissues from nine mammalian species.// Biochem. J. -1984. v.222. — p.649−655.
  288. Marklund S.L. Ceruloplasmin, extracellular-superoxide dismutase, and scavenging of superoxide anion radicals // J. Free Radic. Biol. Med.- 1986. — v.2. -p.255−260.
  289. Marklund S.L. Regulation by cytokines of extracellular superoxide dismutase and other superoxide dismutase iso-enzymes in fibroblasts.// J. Biol. Chem. -1992. v.267. — p.6696−6701.
  290. Marklund S.L. Human copper-containing superoxide dismutase of high molecular weight.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1982. — v.19. — p. 7634−7638.
  291. Maria S.S., Lee J., Groves J.T. Peroxynitrite rapidly permeates phospholipid membranes. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. — v.94. — p. 14 243−14 248.
  292. Masaki H., Okano Y., Sakurai H. Differential role of catalase and glutathione peroxidase in cultured human fibroblasts under exposure of H202 or ultraviolet B light.// Arch. Dermatol. Res. 1998. — v.290. — p. 113−118.
  293. Masuoka J., Hegenauer J., Van Dyke B.R., Saltman P. Intrinsic stoichiometric equilibrium constant for the binding of zinc (II) and copper (II) to the high affinity site of serum albumin // J. Biol. Chem. 1993.- v.268. -p.21 533−21 537.
  294. Mateescu M.A., Chahine R., Roger S., Atanasiu R., Yamaguchi N., Lalum-iere G., Nadeau R. Protection of myocardial tissue against deleterious effects of oxygen free radicals by ceruloplasmin. // Arzneimittelforschung. 1995. — v.45. -lp.476−480.
  295. Mateescu M.A., Paquin J., De Grandpre E. Ceruloplasmin and an antioxidant composition comprising the same and their uses as neuroprotective agent. Patent US 2002/9 449.- 18.07.2002.
  296. Matsuda I., Pearson T., Holtzman N.A. Determination of apoceruloplasmin by radioimmunoassay in nutritional copper deficiency, Menkes' kinky hair syndrome, Wilson’s disease, and umbilical cord blood. // Pediatr. Res. 1974. — v.8. -p.821−824.
  297. McArdle H.J., Guthrie J.R., Ackland M.L., Danks D.M. Albumin has no role in the uptake of copper by human fibroblasts. // J. Inorg. Biochem. 1987. — v.31. -p.123−131.
  298. McArdle HJ. The metabolism of copper during pregnancy a review. // Food Chem. — 1995. — v.54. — p.79−84.
  299. McCay P., Gibson D., Fong K., et al. Effect of glutathione peroxidase activity on lipid peroxidation in biological membranes.// Biochim. Biophys. Acta. -1976. v.431. — p.459-^468.
  300. McCord J.M., Fridovich I. Superoxide dismutase: an enzymatic function for erythrocuprein (hemocuprein).// J. Biol. Chem. 1969. — v.244. — p.6049−6055.
  301. McKie A.T., Marciani P., Rolfs A., Brennan K., Wehr K, Barrow D., et al. A novel duodenal iron-regulated transporter, IREG1, implicated in the basolateral transfer of iron to the circulation. // Mol. Cell. 2000. — v. 5. -p.299 -309.
  302. Meister A. On the antioxidamt effects of ascorbic acid and glutation .// Bio-chem. Pharmacol. 1992. — v.44. — p. 1905−1915.
  303. Merkel P.A., Simonson D.C., Amiel S.A., Plewe G., Sherwin R.S., Pearson H.A. Insulin resistance and hyperinsulinemia in patients with thalassemia major treated by hypertransfusion // N. Engl. J. Med. 1988. — v.318. — p.809 -814.
  304. Meyer L.A., Durley A.P., Prohaska J.R., Harris Z.L. Copper transport and metabolism are normal in aceruloplasminemic mice. // J.Biol. Chem. 2001. -v.276.-p.36 857−36 861.
  305. Milne D.B. Assessment of copper nutritional status.// Clin. Chem. 1994. -v.40.- p. 1479−1484.
  306. Miyajima H., Nishimura Y., Mizoguchi K., Sakanoto M., Shimizu T., et al. Familial apoceruloplasmin deficiency associated with blepharospasm and retinal degeneration// Neurology.- 1987.-v.37.-p.761−67.
  307. Miyajima H., Takahashi Y., Serizawa M., Kaneko E., Gitlin J.D. Increased plasma lipid peroxidation in patients with aceruloplasminemia// Free Radic. Biol. Med.- 1996.- v.20. -p.757- 60.
  308. Miyajima H., Takahashi Y., Kamata T., Shimizu H., Sakai N., et al. Use of desferoxamine in the treatment of aceruloplasminemia// Ann. Neurol. 1997. -v.41.- p.404−47.
  309. Miyajima H., Adachi J., Tatsuno Y., Takahashi Y., Fujimoto M. et al. Increased very long-chain fatty acids in erythrocyte membranes of patients with aceruloplasminemia//Neurology. 1998. — v.50.- p. 130−36.
  310. Miyajima H., Adachi J., Kohno S., Takahashi Y., Ueno Y. Increased oxys-terols associated with iron accumulation in the brains and visceral organs of aceru-loplasminaemia patients// Q. J. Med.- 2001. v.94.- p.417−22.
  311. Mohrenweiser H.W., Decker R.S. Identification of several electrophoretic variants of human ceruloplasmin including CpMichigan, a new polymorphism.// Hum. Hered. 1982. — v.32.- p.369−373.
  312. Monnier V., Gerhardinger C., Marion M. S., Taneda S. Oxidative Stress and Aging (Cutler, R. G., Packer, LBertram, J., and Mori, A., eds). Birkhauser Verlag. Basel. — Switzerland — 1995. — p. 141−149.
  313. Monnier VM. Transition metals redox: reviving an old plot for diabetic vascular disease// J. Clin. Invest. 2001.- v.107. — p.853−860.
  314. Morell AG, Van den Hamer CJ, Scheinberg IH. Physical and chemical studies on ceruloplasmin. VI. Preparation of human ceruloplasmin crystals.// J. Biol. Chem. 1969. — v.244(13). — v.3494−3496.
  315. Morita H., Ikeda S., Yamamoto K, Morita S., Yoshida K., et al. Hereditary ceruloplasmin deficiency with hemosiderosis: a clinicopathological study of a Japanese family // Ann. Neurol.- 1995.- v.37.- p.646−656.
  316. Moshkov K.A., Lakatos S., Hajdu J., Zavodsky P., Neifakh S.A. Proteolysis of human ceruloplasmin. Some peptide bonds are particularly susceptible to proteolytic attack.// Eur.J. Biochem.- 1979. -v.94(l). p. 127−134.
  317. Mukhopadhyay C.K.- Fox P.L. Ceruloplasmin copper induces oxidant damage by a redox process utilizing cell-derived superoxide as reductant.// Biochemistry. 1998.- v.37. — p. 14 222−14 229.
  318. Mukhopadhyay C.K.- Mazumder B.- Lindley P.F.- Fox P.L. Identification of the prooxidant site of human ceruloplasmin: a model for oxidative damage by copper bound to protein surfaces. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA -1997.- v 94. -p. 11 546—11 551.
  319. Mukhopadhyay C.K.- Ehrenwald E.- Fox P.L. Ceruloplasmin enhances smooth muscle cell- and endothelial cell-mediated low density lipoprotein oxidation by a superoxide-dependent mechanism.// J. Biol. Chem. 1996.- v.271. -p. 14 773−14 778.
  320. Mulier B., Rahman I., Watchom T., et al. Hydrogen peroxide-induced epithelial injury: the protective role of intracellular nonprotein thiols (NPSH). // Eur. Respir. J. 1998.-v. 11.-p. 384−391.
  321. Mullarkey C.J., Edelstein D., Brownlee M. Free radical generation by early glycation products: a mechanism for accelerated atherogenesis in diabetes. // Bio-chem. Biophys. Res. Comrnun. 1990. — v. 173. -p.932−939.
  322. Murphy M.P., Packer M.A., Scarlett J.L., et al. Peroxynitrite: a biologically significant oxidant. // Gen. Pharmacol. 1998. — v.31. — p. 179−186.
  323. Musci G., Bonaccorsi di Patti M.C., Calabrese L. Modulation of the redox state of the copper sites of human ceruloplasmin by chloride.// J. Protein. Chem.-1995.-v.14.-p.611−619.
  324. Musci G., Bellenchi G.C., Calabrese L. The multifunctional oxidase activity of ceruloplasmin as revealed by anion binding studies.// Eur. J. Biochem. 1999. -v.265. -p.589—597.
  325. Musci G.- Bonaccorsi di Patti M.C.- Fagiolo U.- Calabrese L. Age-related changes in human ceruloplasmin. Evidence for oxidative modifications.// J. Biol. Chem.- 1993.- v.268. -p.3388−13 395.
  326. Musci G., Bonaccorsi di Patti M.C., Calabrese L. The state of the copper sites in human ceruloplasmin// Arch. Biochem.Biophys. 1993. — v.306. —- p. 111— 118.
  327. Musci G., Di Marco S., Bellenchi G.C., Calabrese L. Reconstitution of Ceruloplasmin by the Cu (I)-Glutathione Complex. // J. Biol. Chem. 1996. — v.271. — p. 1972 — 1978.
  328. Musci G., Fraterrigo T.Z., Calabrese L., Mc Millin D.R. On the lability and functional significance of the type 1 copper pool in ceruloplasmin // J. Biol. Inorg. Chem. 1999.- v.4.- p.441-^46.
  329. Nakagawa 0. Purification and properties of crystalline human ceruloplasmin.// Int. J. Pept. Protein Res. 1972. — v.4(6). — p.385−394.
  330. Nappi A.J., Vass E. Hydroxyl radical formation resulting from the interaction of nitric oxide and hydrogen peroxide.// Biochim. Biophys. Acta. 1998. -v.1380. — p. 55−63.
  331. Nathan C.F. Neutrophil activation on biological surfaces. Massive secretion of hydrogen peroxide in response to products of macrophages and lymphocytes. //J. Clin. Invest. 1987. — v.80. — p. 1550−1560.
  332. Neel J.V. Rare variants, private polymorphisms, and locus heterozygosity in Amerindian populations.// Am. J. Hum. Genet. 1978. — v.30. — p.465−490.
  333. Nishicimi M., Roo A., Xagi K. The occurence of superoxide anion in reaction of redused phenaxinemetasulfate and molecular oxygen // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1972. — v. 146.- № 2. — P. 849−854.
  334. Noubah A.M., al-Awqati M.A. Ultrafiltrable copper and related analytes in maternal and cord blood.// Clin. Chem.- 1990. v.36. — p.860−864.
  335. Nowrousian MR et al. In: Smythe J, et al (eds): rh-erythropoetin in cancer supportive treatment.- New York., Marcel Dekker. 1996. — p. 13−34.
  336. Noyer M., Dwulet F.E., Hao Y.L., Putnam F.W. Purification and characterization of undegraded human ceruloplasmin.// Anal. Biochem. 1980. — v. 102(2). -p.450−458.
  337. Oberley L.W. Free radicals and diabetes // Free Radical Biol. Med. 1988. -v.5. —p.113−124.
  338. Ohgami N., Nagai R., Ikemoto M., Arai H., Kuniyasu A., Horiuchi S., Na-kayama H. CD36, a member of class B scavenger receptor family, as a receptor for advanced glycation end products (AGE) // J. Biol. Chem.- 2001.- v.276. -p.3195−3202.
  339. Okumura M., Fujinaga T., Yamashita K., Tsunoda N., Mizuno S. Isolation, characterization, and quantitative analysis of ceruloplasmin from horses.// Am. J. Vet. Res. 1991. — v.52(12). -p.1979−1985.
  340. Olivares M.- Uauy R. Copper as an essential nutrient // Am. J. Clin. Nutr.-1996.- V.63.- № 5.- p.791S-796S.
  341. Oliver C. N., Ahn B.-W., Moerman E. J., Goldstein S., Stadtman E. R. Age-related changes in oxidized proteins // J. Biol. Chem. 1987. — v.262. — p.5488−5491.
  342. Olsson M.H., Ryde U. The influence of axial ligands on the reduction potential of blue copper proteins// J. Biol. Inorg. Chem.- 1999. v.4.- p.654−663.
  343. Olynyk J.K. Hepatitis C and iron.// Keio J. Med. 1999. — v.48. — p. 124 131.
  344. Oosthuizen M.M., Nel L., Myburgh J.A., Crookes R.L. Purification of unde-graded ceruloplasmin from outdated human plasma.// Anal. Biochem. — 1985. -v. 146(1). — p.1−6.
  345. Orhan H.G., Ozgunes H., Beksac M.S. Correlation between plasma malondialdehyde and ceruloplasmin activity values in preeclamptic pregnancies.// Clin. Biochem.- 2001. v.34(6). -p.505−506.
  346. Osaki S. Investigation of ceruloplasmin. I. Purification and some physico-chemical properties of ceruloplasmin.// J. Biochem. (Tokyo). 1951. — v.48(2). -p.190−198.
  347. Osaki S., Johnson D.A., Frieden E. The mobilization of iron from the perfused mammalian liver by a serum copper enzyme, ferroxidase I. // J. Biol. Chem. -1971.-v.246.-p. 3018−3023.
  348. Osaci S., Jonson D.A., Frieden E. The possible significance of the ferrous oxidase activity in normal human serum. // J.Biol.Chem.- 1966, — v.241. p.2746−2757.
  349. Osaki S., Johnson D.A. Mobilization of liver iron by ferroxidase (ceruloplasmin).// J. Biol. Chem. 1969. — v.244. — v.5757−5758.
  350. Oury T.D., Chang L.Y., Day B.J., et al. Compartmentalizatiori of radical reactions. In: Davies KJA, Ursini FS, eds. The Oxygen Paradox. Padova: CLEUP University Press, 1995.-p.195−207.
  351. Oury T. D, Chang L.-Y., Marklund S.L., et al. Immunocytochemical localization of extracellular superoxide dismutase in human lung.// Lab. Invest. 1994. — v.70. — p.889−898.
  352. Oury T.D., Day B.J., Crapo J.D. Extracellular superoxide dismutase: a regulator of nitric oxide bioavailability.// Lab. Invest. 1996. — v.75. — p. 617−636.
  353. Ozgunes H.- Gurer H.- Tuncer S. Correlation between plasma malondialde-hyde and ceruloplasmin activity values in rheumatoid arthritis.// Clin. Biochem. -1995.-v.28.-p. 193−194.
  354. Padmaja S., Squadrito G.L., Pryor W.A. Inactivation of glutathione peroxidase by peroxynitrite.// Arch. Biochem. Biophys. 1998. — v.349. — p. 1−6.
  355. Packer M.A., Porteous C.M., Murphy M.P. Superoxide production by mitochondria in the presence of nitric oxide forms peroxynitrite.// Biochem. Mol. Biol. Int. 1996. -v.40. — p.527−534.
  356. Page K.R. The physiology of human placenta. UCL Press Limited, London. -1993.-p.164.
  357. Patel B.N., David S. A novel glycosylphosphatidylinositol anchored form of ceruloplasmin is expressed by mammalian astrocytes. //J. Biol. Chem. — 1997. -v.272. — p.20 185−20 190.
  358. Patel B.N., Dunn R.J., David S. Alternative RNA splicing generates a glycosylphosphatidylinositol anchored ceruloplasmin in mammalian brain// J. Biol. Chem.- 2000.- v.275.- p.4305−4310.
  359. Pejaudier L., Audran R., Steinbuch M. Caprylic acid as an aid for the rapid isolation of human ceruloplasmin.// Clin. Chim. Acta. 1970. — v.30(2). — p.387−394.
  360. Percival S.S., Harris E.D. Copper transport from ceruloplasmin: characterization of the cellular uptake mechanism.// Am. J. Physiol. 1990. — v.258. -p.C140-C146.
  361. Pereira B., Costa Rosa L.F.B.P., Safi D.A., et al. Hormonal regulation of superoxide dismutase, catalase, and glutathione peroxidase activities in rat macrophages.// Biochem. Pharmacol. 1995. — v.50. — p.2093−2098.
  362. Pietarinen-Runtti P., Lakari E., Raivio K.O., et al. Expression of antioxidant enzymes in human inflammatory cells.// Am. J. Physiol. 2000. — v.278. -p.C118-C125.
  363. Pigeolet E., Corbisier P., Houbion A., et al. Glutathione peroxidase, superoxide dismutase, and catalase inactivation by peroxides and oxygen derived free radicals.// Mech. Ageing Dev. 1990. — v.51. — p.283−297.
  364. Pinero D.J., Hu J., Cook B.M., Scaduto R.C. Jr., Connor, J.R. Interleukin-1 beta increases binding of the iron regulatory protein and the synthesis of ferritin by increasing the labile iron pool. // Biochim. Biophys. Acta. 2000. — v. 1497. -p.279−288.
  365. Podmore I.D., Griffiths H.R., Herbert K.E., Mistry N., Mistry P., Lunec J. Vitamin C exhibits pro-oxidant properties.// Nature. 1998. — v.392. — p.559.
  366. Predki P.F., Sarkar B. Effect of replacement of «zinc finger» zinc on estrogen receptor DNA interactions. // J. Biol. Chem. 1992. — v. 267. — p. 5842−5846.
  367. Prohaska J.R.- Hoffman R.G. Auditory startle response is diminished in rats after recovery from perinatal copper deficiency // J.Nutr. 1996. — v. 126.-№ 3. — p.618−627.
  368. Prohaska J.R., Lukasewycz O.A. Effects of copper deficiency on the immune system.//Adv. Exp. Med. Biol. 1990. — v.262. — p. 123−143.
  369. Qanungo S., Mukherjea M. Ontogenic profile of some antioxidants and lipid peroxidation in human placental and fetal tissues. // Mol .Cell. Biochem.- 2000. -v.215.-p.ll-19.
  370. Ragan H.A., Nacht S., Lee G.R., Bishop C.R., Cartwright G.E. Effect of ce-ruloplasmin on plasma iron in copper-deficient swine. // Am. J. Physiol. 1969. -v.217. — p.1320 -1323.
  371. Rahier J.R., Loozen S., Goebbels R.W., Abrahem M. The hemochromatotic human pancreas: a quantitative immunochemical and ultrastructural study.// Diabe-tologia. 1987. -v.30. -p.5−12.
  372. Randell E.W., Parkes J.G., Olivieri N.F., Templeton D.M. Uptake of non-transferrin-bound iron by both reductive and nonreductive processes is modulated by intracellular iron.// J. Biol. Chem. 1994. — v.269. — p.16 046 — 16 053.
  373. Rao G.M., Rao A.V., Raja A., Rao S., Rao A. Role of antioxidant enzymes in brain tumours.// Clin. Chim. Acta.- 2000. v.296(l-2).- p.203−212.
  374. Ravin H.A. An improved colorimetric enzymatic assay of ceruloplasmin.// J. Lab. Clin. Med. 1961. v.58.-p.161−168.
  375. Reiter C.D., Teng R.-J., Beckman J.S. Superoxide reacts with nitric oxide to nitrate tyrosine at physiological pH via peroxynitrite.// J. Biol. Chem. 2000. — v.275.-p.32 460−32 466.
  376. Reunanen A.- Knekt P.- Aaran R.-K. Serum ceruloplasmin level and the risk of myocardial infarction and stroke. // Am. J. Epidemiol.- 1992, — v.36. p.1082— 1090.
  377. Richter C., Schweizer M. Oxidative stress in mitochondria. In: Scandalios JG, ed. Oxidative Stress and the Molecular Biology of Antioxidant Defenses. Cold Spring Harbor: Cold Spring Harbor Laboratory Press. 1997. — p. 169−200.
  378. Richterich R, Temperli A., Aebi H. The heterogeneity of ceruloplasmin: isolation and characterization of 2 cuproproteins from human serum.// Biochim. Biophys. Acta. 1962. — v.56. -p.240−251.
  379. Rivett A. J. Regulation of intracellular protein turnover: covalent modification as a mechanism of marking proteins for degradation.//Curr. Top. Cell. Regul. 1986. — v.28. — p.291—337.
  380. Rohrdanz E., Kahl R. Alterations of antioxidant enzyme expression in response to hydrogen peroxide.// Free Rad. Biol. Med. 1998. — v.24. — p.27−38.
  381. Romero R. Intrauterine infection, premature birth and the Fetal Inflammatory Response Syndrome. // J.Nutr. 2003. — v. 133. — p. 1668S-1673S.
  382. Romero R., Mazor M., Manogue K., Oyarzun E., Cerami A. Human decidua a source of cachectin tumor necrosis factor. // Eur.J. Obstet. Gynecol. Reprod. Biol. 1991. — v.41. — p.123−128.
  383. Rosen GM, Pou S, Ramos CL, et al. Free radicals and phagocytic cells. //FASEB J. 1995. — v. 9. -p. 200−209.
  384. Ros-Bullon M.R., Sanchez-Pedreno P., Martinez-Liarte J.H. Serum ceruloplasmin in melanoma patients.// Anticancer Res. 2001. — v.21(lB). — p.629−632.
  385. Rothstein, M. Recent developments in the age-related alteration of enzymes: a review.// Mech. Ageing Dev. 1977. — v.6. — p.241−257.
  386. Rowe P.M. Beta-carotene takes a collective beating.// Lancet. 1996. — v.347. -p.249.
  387. Rueser H.P., Lee G.R., Nacht S., Cartwright G.E. The role of ceruloplas-min in iron metabolism // J. Clin. Invest.- 1970.- v.49.-p.2408−2417.
  388. Ryden L. Evidence for proteolytic fragments in commercial samples of human ceruloplasmin.// FEBS Lett.- 1971.- v.18. -p.321−325.
  389. Saji F., Samejima Y., Kamiura S., Sawai K., Shimoya K., Kimura T. Cytokine production and chorioamnionitis. // J. Reprod. Immunol. 2000. — v.47. — p.185−196.
  390. Salonen J.T.- Salonen R.- Korpela H.- Suntioinen S.- Tuomilehto J. Serum copper and the risk of acute myocardial infarction: a prospective population study in men in Eastern Finland.// Am. J. Epidemiol. 1991.- v. 134. -p.268−276.
  391. Salonen J.T.- Salonen R.- Seppanen K.- Kantola M.- Suntioinen S.- Korpela H. Interactions of serum copper, selenium, and low density lipoprotein cholesterol in atherogenesis.//Br. Med. J.- 1991.- v.302. -p.756−760.
  392. Salonen J.T., Tuomainen T.-P., Nyyssonen K., Lakka H.-M., Punnonen K. Relation between iron stores and non-insulin-dependent diabetes in men: case-control study //Br. Med. J. 1999. — v.317. — p.727−730.
  393. Samuni A., Chevion M., Czapski G. Unusual copper- indused sensitization of the biological damagy Bry to superoxide radicals.// J. Biol. Chem. 1981. — v.256. -p.12 632−12 635.
  394. Sanders B.E., Miller O.P., Richard M.N. Preparation of ceruloplasmin.// Arch. Biochem. Biophys. 1959. — v.84. -p.60−62.
  395. Sarkar J., Seshadri V., Tripoulas N.A., Ketterer M.E., Fox P.L. Role of ceruloplasmin in macrophage iron efflux during hypoxia.// J. Biol. Chem. — 2003. — v.278.-p.44 018−44 024.
  396. Sato M., Gitlin J.D. Mechanisms of copper incorporation during the biosynthesis of human ceruloplasmin. // J. Biol. Chem. 1991. — v.266. -p.5128−5134.
  397. Sato M.- Schilsky M.L.- Stockert R.J.- Morell A.G.- Sternlieb I. Detection of multiple forms of human ceruloplasmin // J.Biol.Chem.- 1990.- V. 265. -№ 5.-p.2533−2537.
  398. Saugstad O.D. Mechanisms of tissue injury by oxygen radicals: implications for neonatal disease.//Acta Paediatr., 1996- 85(l):l-4.
  399. Saugstad O.D. Update on oxygen radical disease in neonatology. // Curr. Opin. Obstet. Gynecol. 2001. — v.13(2). — p. 147−153.
  400. Schilling R.F. Anemia of chronic disease: a misnomer.// Ann. Intern. Med. -1991. — v.115(7). —p.572−573.
  401. Schraufsta’tter I.U., Browne K., Harris A., et al. Mechanisms of hypochlorite injury of target cells.// J. Clin. Invest. 1990. — v.85. — p.5 54−562.
  402. Schmidt A.M., Yan S.D., Wautier J.L., Stem D. Activation of receptor for advanced glycation end products: a mechanism for chronic vascular dysfunction in diabetic vasculopathy and atherosclerosis // Circ. Res. 1999.- v.84. -p.489−497.
  403. Schnitzer J.E., Bravo J. High affinity binding, endocytosis, and degradation of conformationally modified albumins. Potential role of gp30 and gpl8 novel scavenger receptors.// J. Biol. Chem. 1993. — v.268. -p.7562−7570.
  404. Schosinsky K.H., Lehmann H.P., Beeler M.F. Measurement of ceruloplas-min from its oxidase activity in serum by use of o-dianisidine dihydrochloride.// Clin. Chem. 1974. -v.20. -p.1556−1563.
  405. Schuenstein E., Esterbauer H. Formation and properties of reactive aldehydes. // CIBA Found. Symp. 1978. — v.67. — p.225−244.
  406. Schuessler H., Schilling K. Oxygen effect in the radiolysis of proteins. Part 2. Bovine serum albumin.// Int. J. Radiat. Biol. 1984. — v.45. — p.267−281.
  407. Scivittaro V., Boggs S., Mohr S., et al. Peroxynitrite protects raw 264.7 macrophage from lipopolysaccharide. interferon-c- induced cell death.// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. — v.241. — p. 37−42.
  408. Segelmark M., Persson B., Hellmark T., Wieslander J. Binding and inhibition of myeloperoxidase (MPO): a major function of ceruloplasmin?// Clin. Exp. Immunol. 1997. — v. 108. — p. 167−174.
  409. Semenkovich C., Heinecke J.W. The mystery of diabetes and atherosclerosis: time for a new plot// Diabetes 1997.- v.46. — p.327−334.
  410. Senra Varela A., Lopez Saez J.J., Quintela Senra D. Serum ceruloplasmin as a diagnostic marker of cancer.// Cancer Lett. — 1997. v.121(2). — p.139−45.
  411. Sgouris J.T., Corvell F.C., Gallick H., Storey R.W., McCall K.B., Anderson H.D. A large scale method for the preparation and sterilization of ceruloplasminand apoceruloplasmin from human plasma.// Vox Sang. 1962. — v.7. — p.394−405.
  412. Shull S., Heintz N.H., Periasamy M., et al. Differential regulation of antioxidant enzymes in response to oxidants.// J. Biol. Chem. 1991. — v. 266. -p.24 398−24 403.
  413. Shimizu M. Clinical results on the use of human ceruloplasmin in aplastic anemia // Transfusion.- 1979.- v. 19.- p.742−748.
  414. Sies H., Sharov V.S., Klotz L.-O., et al. Glutathione peroxidase protects against peroxynitrite-mediated oxidations. A new function for selenoproteins as peroxynitrite reductase.//J. Biol. Chem. 1997. — v.272. -p.27 812−27 817.
  415. Singh A.K., Dhaunsi G.S., Gupta M.P., et al. Demonstration of glutathione peroxidase in rat liver peroxisomes and its intraorganellar distribution.// Arch. Bio-chem. Biophys. -1994. v.315. -p.331−338.
  416. Sizemore D.J., Bassett M.L. Monocyte transferrin-iron uptake in hereditary hemochromatosis. // Am. J. Hematol. 1984. — v. 16. — p.347 — 354.
  417. Smith C. D., Carney J. M., Starke-Reed P. E., Oliver C. N., Stadtman E. R., Floyd R. A. Excess Brain Protein Oxidation and Enzyme Dysfunction in Normal Aging and in Alzheimer Disease. // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A.- 1991. v.88. -p.10 540—10 543.
  418. Sober H.A., Peterson E. A Protein chromatography on ion exchange cellulose.//Fed. Proc. 1958.-v.l7(4). — p. 1116−1126.
  419. Sohal R.S., Allen R.G., Nations C. Oxygen free radicals play a role in cellular differentiation: an hypothesis.// J. Free Radic. Biol. Med. 1986. -v.2. -p.175−181.
  420. Sorenson J.R. Copper complexes a unique class of anti-arthritic drugs.// Prog. Med. Chem. — 1978. — v.15. — p.211−260.
  421. Spivak J.L. Iron and anemia of chronic disease. // Oncology (Hunting.). -2002. — v.16. — p.25−33.
  422. Starke P. E., Oliver C. N., Stadtman E. R. Modification of hepatic proteins in rats exposed to high oxygen concentration // FASEB J. 1987. — v.l. — p.36−39.
  423. Starke-Reed P. E., Oliver C. N. Protein oxidation and proteolysis during aging and oxidative stress. // Arch. Biochem. Biophys. 1989. — v.275. — p.559−567.
  424. Stern R.V., Frieden E. Partial purification of the rat erythrocyte ceruloplas-min receptor monitored by an electrophoresis mobility shift assay.// Anal Biochem. 1993. — v.212(l). -p.221−228.
  425. Sternlieb I., Morell A.G., Tucker W.D., Greene M.W., Scheinberg I.H. The incorporation of copper into ceruloplasmin in vivo: studies with copper64 and copper67. // J. Clin. Invest. 1961. — v.40. — p. 1834−1840.
  426. Stevens MD, DiSilvestro RA, Harris ED. Specific receptor for ceruloplasmin in membrane fragments from aortic and heart tissues // Biochemistry. 1984. — v.23(2). — p.261−266.
  427. Stoj C., Kosman D .J. Cuprous oxidase activity of yeast Fet3p and human ceruloplasmin: implication for function. // FEBS Lett. 2003. — v.554. — p.422−426.
  428. Stocks J.- Gutteridge J.M.C.- Sharp R.J.- Dormandy T.L. The inhibition of lipid autoxidation by human serum and its relation to serum proteins and a -tocopherol.// Clin. Sci. Mol. Med.- 1974. v.47. — p.223−233.
  429. Stralin P., Marklund S.L. Effects of oxidative stress on expression of extracellular superoxide dismutase, CuZn-superoxide dismutase and Mn-superoxide dismutase in human dermal fibroblasts.// Biochem. J. 1994. — v.298. — p.347−352.
  430. Swain J.A.- Darley-Usmar V.- Gutteridge J.M.C. Peroxynitrite releases copper from caeruloplasmin: implications for atherosclerosis.// FEBS Lett.- 1994.-v.342. p.49−52.
  431. Swallow, A. J. Radiation Chemistry of Organic Compounds (Swallow, A. J., ed). Pergamon Press. — New York. — 1960. — p. 211−224.
  432. Tabatabaie T, Potts JD, Floyd RA. Reactive oxygen species-mediated inac-tivation of pyruvate dehydrogenase. II Arch. Biochem. Biophys. 1996. — v.336. -p.290−296.
  433. Tabuchi M., Yoshimori T., Yamaguchi K., Yoshida T., Kishi F. Human NRAMP2/DMT1, which mediates iron transport across endosomal membranes, is localized to late endosomes and lysosomes in HEp-2 cells. // J. Biol. Chem. -v.275. p.2222 —2228.
  434. Takahashi N., Ortel T.L., Putnam F.W. Single-chain structure of human ce-ruloplasmin: the complete amino acid sequence of the whole molecule. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1984. — v.81. -p.390−394.
  435. Takahashi R., Goto S. Alteration of aminoacyl-tRNA synthetase with age: heat-labilization of the enzyme by oxidative damage. // Arch. Biochem. Biophys. -1990. v.277. — p.228−233.
  436. Taketani S., Kohno H., Sawamura T., Tokunaga R. Hemopexin-dependent down-regulation of expression of the human transferrin receptor. // J. Biol. Chem.- 1990. v. 265. -p.13 981 -13 985.
  437. Takeuchi T., Nakajima M., Morimoto K. Relationship between the intracellular reactive oxygen species and the induction of oxidative DNA damage in human neutrophil-like cells. // Carcinogenesis. 1996. — v.17. — p.1543−1548.
  438. Tanabe S., Shioiri T., Murakami K., Imanari T. A new method for assay of ferroxidase activity and its application to human and rabbit sera.// Chem. Pharm. Bull. (Tokyo).- 1984.- v.32. -p.4029−4035.
  439. Tanzi R.E., Petrukhin K., Chernov I., et al. The Wilson disease gene is a copper transporting ATPase with homology to the Menkes disease gene. // Nat. Genet. 1993. — v.5. — p.344−348.
  440. Tatsumi T., Fliss H. Hypochlorous acid and chloramines increase endothelial permeability: possible involvement of cellular zinc.// Am. J. Physiol. 1994.- v.267. — p. Hl 597-H1607.
  441. Tavassoli M. Liver endothelium binds, transports, and desialates ceru-loplasmin which is then recognized by galactosyl receptors of hepatocytes // Trans. Assoc. Am. Physicians. 1985. — v.98. -p.370−377.
  442. Telci A., Cakatay U., Kayali R., Erdogan C., Orhan Y., Sivas A., Akcay T. Oxidative protein damage in plasma of type 2 diabetic patients.// Horm. Metab. Res. 2000. — v.32(l). -p.40−43.
  443. Tham D.M., Whitin J.C., Kim K.K., et al. Expression of extracellular glutathione peroxidase in human and mouse gastrointestinal tract.// Am. J. Physiol. — 1998. v.275.-P.G1463-G1471.
  444. Thibeault D.W., Rezaiekhaligh M., Mabry S., Beringer T. Prevention of chronic pulmonary oxygen toxicity in young rats with liposome-encapsulated cata-lase administered intratracheally.//Pediatr. Pulmonol. -1991.-v.il. -p.318−327.
  445. Thomas G.R., Forbes J.R., Roberts E.A., et al. The Wilson disease gene: spectrum of mutations and their consequences.// Nat. Genet. 1995. — v.9. -p.210−217.
  446. Thong Y.H., Steele R.W., Vincent M.M., Hensen S.A., Bellanti J.A. Impaired in vitro cell mediated immunity to rubella virus during pregnancy. // New Engl. J. Med. 1973. — v.28. — p.604−606.
  447. Torsdottir G., Kristinsson J., Sveinbjornsdottir S., Snaedal J., Johannesson T. Copper, ceruloplasmin, superoxide dismutase and iron parameters in Parkinson’s disease.// Pharmacol. Toxicol. 1999. — v.85(5). — p.239−243.
  448. Trinder D., Morgan E.H. Uptake of transferrin-bound iron by mammalian cells. In: Templeton D, ed. Molecular and cellular iron transport. New York: Marcel Dekker. 2002. — p.427−450.
  449. Tsai M.T., Dinh C.T., Linder M.C. Interactions of transcuprein and albumin in copper transport.// FASEB J. 1992. — v.6. — p. A1095 (abstr).
  450. Tsurata T., Tani K., Hoshika A., et al. Myeloperoxidase gene expression and regulation by myeloid growth factors in normal and leukemic cells.// Leuk. Lymphoma. 1999. — v.32. — p.257−267.
  451. Turnlund J.R., Keyes W.R., Anderson H.L., Acord L.L. Copper absorption and retention in young men at three levels of dietary copper using the stable isotope, 65 Cu.// Am. J. Clin. Nutr. 1989. — v.49. — p.870−878.
  452. Turnlund J.R. Human whole-body copper metabolism // Am. J. Clin. Nutr.-1998, — v.67(suppl).- p.960S-4S.
  453. Turrens J.F. Superoxide production by the mitochondrial respiratory chain. // Biosci. Rep. 1997.-v.17.-p.3−8.
  454. Turrens J.F., Crapo J.D., Freeman B.A. Protection against oxygen toxicity by intravenous injection of liposome-entrapped catalase and superoxide dismutase.// J. Clin. Invest. 1984. — v.73. — p.87−95.
  455. Uchida K., Stadtman E. R. Covalent attachment of 4-hydroxynonenal to glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. A possible involvement of intra- and intermolecular cross-linking reaction.// J. Biol. Chem. 1993. — v.268. — p.6388−6393.
  456. Uotila J., Tuimala R., Aarnio T., Pyykko K., Ahotupa M. Lipid peroxidation products, selenium-dependent glutathione peroxidase and vitamin E in normal pregnancy. //Eur. J. Obstet. Gynecol. Reprod. Biol. 1991. — v.42. -p.95−100.
  457. Vachette P., Dainese E., Vasyliev V.B., Di Muro P., Beltramini M., Svergun D.I., De Filippis V., Salvato B. A key structural role for active site type 3 copper ions in human ceruloplasmin.// J. Biol. Chem.- 2002. v.277(43). — p.40 823−40 831.
  458. Van Eden M.E., Aust S.D. Intact human ceruloplasmin is required for the incorporation of iron into human ferritin.// Arch. Biochem. Biophys. 2000. -v.381(l). — p.119−126.
  459. Vargas E.J., Shoho A.R., Linder M.C. Copper transport in the Nagase anal-buminemic rat.// Am. J. Physiol. 1994. — v.267. — p. G259-G269.
  460. Verbina I.A., Puchkova L.V., Gaitskhoki V.S., Neifakh S.A. Isolation and partial characterization of molecular forms of ceruloplasmin from human bile // FEBS Lett.- 1992. -v.298.- p. 105−108.
  461. Vidal S.M., Malo D., Vogan K., Skamene E., Gros P. Natural resistance to infection with intracellular parasites: isolation of a candidate for Beg. // Cell. — 1993. -v.73.-p.469 -485.
  462. Visner G.A., Dougall W.C., Wilson J.M., et al. Regulation of manganese superoxide dismutase by lipopolysaccharide, interleukin-1, and tumor necrosis factor. Role in the acute inflammatory response.// J. Biol. Chem. 1990. — v.265. -p.2856−2864.
  463. Vissers M.C.M., Thomas C. Hypochlorous acid disrupts the adhesive properties of subendothelial matrix. // Free Rad. Biol. Med. 1997. — v.23. — p.401−411.
  464. Vulpe C.D., Kuo Y.M., Murphy T.L., Cowley L., Askwith C., Libina N., et al. Hephaestin, a ceruloplasmin homologue implicated in intestinal iron transport, is defective in the sla mouse. II Nat. Genet. 1999. — v.21. — p.195 -199.
  465. Wakefield A., Snakey E., Dhillon A., et al. Pathogenesis of Crohn’s disease: multifocal gastrointestinal infarction. // Lancet. 1989. — v.2. — p. 1057−1062.
  466. Wang Y., Walsh S.W. Placental mitochondria as a source of oxidative stress in pre-eclampsia. // Placenta. 1998. — v. 19. — p.581−586.
  467. Wang X.T., Dumoulin M.J., Befani O., Mondovi B., Mateescu M.A. Joint chromatographic purification of bovine serum ceruloplasmin and amineoxidase // Prep. Biochem.- 1994. v.24(3−4). -p.237−250.
  468. Wardman P., Candeias L.P. Fenton chemistry: an introduction. // Radiat. Res.- 1996.-v. 145.-p.523−531.
  469. Watson A.L., Skepper J.N., Jauniaux E., Burton G.J. Changes in concentration, localization and activity of catalase within the human placenta during early gestation. // Placenta. 1998. — v. 19. — p.27−34.
  470. Watson A.L., Palmer M.E., Jauniaux E., Burton G.J. Variations in expression of copper/zinc superoxide dismutase in villous trophoblast of the human placenta with gestational age. // Placenta. 1997. — v. 18. — p.295−299.
  471. Weinberg J.B., Athens J.W. The mononuclear phagocyte system. In: Win-trobe's Clinical Hematology. Lee G.R., Ed., Lea &Febiger, Philadelphia, PA. -1993.-p.268−298.
  472. Weiss K.C., Linder M.C. Copper transport in rats involving a new plasma protein. // Am. J. Physiol. 1985. — v.249. -p.E77-E88.
  473. Weng X., Cloutier G., Beaulieu R., Roederer G.O. Influence of acute-phase proteins on erythrocyte aggregation.// Am. J. Physiol.- 1996. v.271(6 Pt). -p.H2346-H2352.
  474. Wildman R.E.- Hopkins R.- Failla M.L.- Medeiros D.M. Marginal copper-restricted diets produce altered cardiac ultrastructure in the rat // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. -1995.- V.210. -№ 1.- p.43−49.
  475. Wink D.A., Cook J.A., Pacelli R., et al. Nitric oxide (NO) protects against cellular damage by reactive oxygen species.// Toxicol. Lett. 1995. — v.82. -p.221−226.
  476. Winyard P., Lunec J., Brailsford S., Blake D. Action of free radical generating systems upon the biological and immunological properties of caeruloplasmin.// Int. J. Biochem.- 1984. v.16. — p.1273−1278.
  477. Winyard P.G., Hider R.C., Brailsford S., Drake A.F., Lunec J., Blake D.R. Effects of oxidative stress on some physiochemical properties of ceruloplasmin.// Biochem. J. 1989. — v.258(2). — p.435−445.
  478. Whittaker J.W. Manganese superoxide dismutase. Metal Ions in Biological Systems. 2000. — v.37. — p.587−611.
  479. Wolff S.P. Diabetes mellitus and free radicals. Free radicals, transition metals and oxidative stress in the aetiology of diabetes mellitus and complications// Br. Med. Bull. 1993. — v.49. — p.642−652.
  480. Wright H. S, Guthrie H.A., Wong M.-Q., Bernardo V. The 1987−88 nationwide food conumption survey: an update on the nutrient intake of respondents // Nutr. Today.- 1991- v.26.- p.21−27.
  481. Wyllie S., Seu P., Goss J.A. The natural resistance-associated macrophage protein 1 Sicllal (formerly Nrampl) and iron metabolism in macrophages. // Microbes. Infect. 2000. — v.4. — v.351 -359.
  482. Yamada T., Grisham M.B. Role of neutrophil-derived oxidants in the pathogenesis of intestinal inflammation. // Klin. Wochenschr. — 1991. — v.69. — p.988−994.
  483. Yamakura F., Taka H., Fujimura T., et al. Inactivation of human manganese-superoxide dismutase by peroxynitrite is caused by exclusive nitration of tyrosine 34 to 3-nitrotyrosine.// J. Biol. Chem. 1998. — v.273. — p. 14 085−14 089.
  484. Yan L.J., Traber M.G., Kobuchi H., et al. Efficacy of hypochlorous acid scavengers in the prevention of protein carbonyl formation.// Arch. Biochem. Bio-phys. 1996. — v.327. — p.330−334.
  485. Yang F., Naylor S.L., Lum J.B., Cutshaw S., McCombs J.L., et al. Characterization, mapping and expression of the human ceruloplasmin gene.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986.- v.83.-p.3257−3261.
  486. Yang F., Liu X., Quinones M., Melby P.H., Ghio A., Haile D J. Regulation of reticuloendothelial iron transporter MTP1 (Slclla3)by inflammation. //J. Biol. Chem. 2002. — v.277. — p.39 786 -39 791.
  487. Yigit S., Yurdakok M., Kilin? K., Oran O., Erdem G., Tekinalp G. Serum malondialdehyde concentration in babies with hyperbilirubinaemia.// Arch. Dis. Child. Fetal Neonatal Ed. 1999. — v.80. — p.235 — 237.
  488. Yim M.B., Chock P.B., Stadtman E.R. Copper, zinc superoxide dismutase catalyzes hydroxyl radical production from hydrogen peroxide.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. -.v.87. -p.5006−5010.
  489. Yoshida Y.- Tsuchiya J.- Niki E. Interaction of a-tocopherol with copper and its effect on lipid peroxidation.// Biochim. Biophys. Acta -1994.- v.1200. — p.85−92.
  490. Yoshida K., Furihata K., Takeda S., Nakamura A., Yamamoto K, et al. A/ mutation in the ceruloplasmin gene is associated with systemic hemosiderosis in humans// Nat. Genet.- 1995.- v.9.- p.267−272.
  491. Yoshida K., Kaneko K., Miyajima H., Tokuda T., Nakamura A., et al. Increased lipid peroxidation in the brains of aceruloplasminemia patients// J. Neurol. Sci.- 2000.- v.175.- p.91−95.
  492. Zaitseva I., Zaitsev V., Card G., Moshkov K., Bax B., Ralph A., Lindley P. The X-ray structure of human serum ceruloplasmin at 3.1 A: Nature of the copper centers // J. Biol. Inorg.Chem. 1996, — v.l.- p.15−23.
  493. Zavodnik I.B., Lapshina E.A., Zavodnik L.B., et al. Hypochlorous acid damages erythrocyte membrane proteins and alters lipid bilayer structure and fluidity.// Free Rad. Biol. Med. 2001. — v.30. — p.363−369.
  494. Zgirski A, Witwicki J, Hilewicz-Grabska M, Witas H A simple and rapid procedure for isolation of ceruloplasmin from porcine and bovine blood serum.// Acta Biochim. Pol. 1978. — v.25(4). -p.361−368.
  495. Zhou, J. Q., Gafni A. Exposure of rat muscle phosphoglycerate kinase to a nonenzymatic MFO system generates the old form of the enzyme. // J. Gerontol.-1991. v.46. — p. B217-B221.
  496. Zowczak M., Iskra M., Paszkowski J., Manczak M., Torlinski L., Wysocka E. Oxidase activity of ceruloplasmin and concentrations of copper and zinc in serum of cancer patients.// J. Trace Elem. Med. Biol.- 2001. v. 15(2−3). — p. 193−196.
  497. Zucker S. Anemia in cancer. // Cancer Invest. 1985. — v.3. -p.246−260.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!