Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Иммунохимический анализ структурно-функциональной гомологии аполипопротеина А-1 человека и поверхностных белков вируса иммунодефицита человека

Диссертация: Иммунохимический анализ структурно-функциональной гомологии аполипопротеина А-1 человека и поверхностных белков вируса иммунодефицита человека
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Важным шагом в развитии этих исследований было установление высокой степени гомологии между апоА-I и поверхностными белками ВИЧ-1 (envl) (Lukashev V.A. et al., 2000). Благодаря исследователям из университета шт. Алабама (г. Бирмингем) стали известны антивирусные свойства синтетических пептидных аналогов апоА-I. Это касается вируса Herpes и вируса иммунодефицита человека (ВИЧ) (Srinivas R. V… Читать ещё >

Содержание

  • j СПИСОК ПРИНЯТЫХ СОКРАЩЕНИЙ ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ
  • Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Аполипопротеин A-I
      • 1. 1. 1. Общая характеристика липопротеинов
      • 1. 1. 2. Физико-химические свойства апо A-I
      • 1. 1. 3. Гетерогенность апоА
      • 1. 1. 4. Структура аполипопротеина A-I
      • 1. 1. 5. Структура апоА-I в составе ЛПВП
      • 1. 1. 6. Дифенсиновая функция аполипопротеинов
    • I. *
      • 1. 2. Вирус иммунодефицита человека 32 (1.2.1. История ВИЧ-инфекции
        • 1. 2. 2. Характеристика и строение ВИЧ
        • 1. 2. 3. Причины эпидемии СПИДа
        • 1. 2. 4. Геном и жизненный цикл ВИЧ
        • 1. 2. 5. Механизм цитопатогенного действия вируса
      • 1. 3. Рецептор CD
        • 1. 3. 1. Общая характеристика С04-рецептора
        • 1. 3. 2. Структура и функция С04-рецептора
        • 1. 3. 3. Рекомбинантный CD
  • Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ 76 3.1. Иммунохимическое сродство оболочечных белков ВИЧ-1 и аполипопротеина A-I человека 76 3.1.1. Иммунохимическое соответствие апоА-I и антител к ВИЧ-1 3.1.1.1. Иммуноферментный анализ гомологии апоАи антител к ВИЧ

3.1.1.2. Иммунохимическое соответствие апоА-I и антител к ВИЧ-1 в дот-блоте 3.1.2. Иммунохимическое соответствие белков ВИЧ-1 и антител к апоА

3.1.2.1. Иммунохимическое соответствие белков ВИЧ-1 и антител к апоА-I в ИФА

3.1.2.2. Взаимодействие обол очечных рекомбинантных белков ВИЧ с антителами к апоА-I в иммуноблоте

3.2. Взаимодействие между CD4 и апоА-1 в ИФА

3.3. Проявления конкурентных взаимоотношений между апоА-1 и envl за рецептор CD4 в реакции in vitro

3.4. Поиск сайтов связывания CD4 с апоА-I и gpl20 компьютерным методом

3.5. Влияние апоА-I и envl на синтез белка и ДНК Т-лимфоцитами

3.6. Влияние апоА-I и envl на продукцию иммуноглобулинов В-лимфоцитами крови человека

ОБСУЖДЕНИЕ

ВЫВОДЫ

Иммунохимический анализ структурно-функциональной гомологии аполипопротеина А-1 человека и поверхностных белков вируса иммунодефицита человека (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

Основная функция липопротеинов крови связана с транспортом липидов от мест их синтеза (печень, кишечник) в другие органы и ткани, где липиды используются как энергетические субстраты и как материал для синтеза биологических мембран. Однако роль белкового компонента липопротеинов различного класса более многообразна. Аполипопротены выполняют в организме важнейшую регуляторную функцию. Так, аполипопротеин A-I (апоА-I) повышает активность ЛХАТ (Sparrow I., Gotto А., 1982), аполипопротеин C-II активирует липопротеиновую липазу (Kinnunen P. et al., 1983; Connelly P. et al., 1987). В последние годы было показано, что апоА-I в комплексе с восстановленной формой стероидных гормонов принимает участие в регуляции экспрессии многих генов (Панин JI.E. и соавт., 1995;2002). Взаимодействие комплекса с ДНК осуществляется в области повторов типа (GCC)n (Панин Л.Е. и соавт. 2001, 2002). В дальнейшем было показано, что этот комплекс играет важную роль в регуляции синтеза ДНК и белка в клетках лимфоидной ткани (Панин Л.Е., Клейменова Е. Ю., 2002). Более того, он имеет отношение к синтезу иммуноглобулинов.

Важным шагом в развитии этих исследований было установление высокой степени гомологии между апоА-I и поверхностными белками ВИЧ-1 (envl) (Lukashev V.A. et al., 2000). Благодаря исследователям из университета шт. Алабама (г. Бирмингем) стали известны антивирусные свойства синтетических пептидных аналогов апоА-I. Это касается вируса Herpes и вируса иммунодефицита человека (ВИЧ) (Srinivas R.V. et al. 1990). Мартин с соавторами обнаружили, что апоА-I взаимодействует с трансмембранным белком ВИЧ-1 гликопротеином gp41 (Martin I. et al. 1992). В то же время Оуенс с соавторами показали, что апоА-I и его синтетические аналоги, представляющие собой амфипатные а-спиральные пептиды, эффективно ингибируют репродукцию ВИЧ-1 в культуре клеток и препятствуют образованию клеточного синцития (Owens B.J. et al. 1990). В работе американских исследователей из техасского университета I сообщалось о том, что апоА-I, находясь в кровяном русле в составе ЛПВП, обладает широким спектром антивирусной активности (Singh I.P. et al., 1999).

СПИД — одна из важнейших и трагических проблем, возникших перед всем человечеством в конце XX века. И дело не только в том, что в мире уже зарегистрированы многие миллионы инфицированных ВИЧ и более 200 тысяч уже погибло, что каждые пять минут на земном шаре происходит заражение одного человека. СПИД — это сложнейшая научная проблема. До сих пор неизвестны даже теоретические подходы к решению такой задачи, как очистка генетического аппарата клеток от чужеродной (в частности, вирусной) информации. Без решения этой проблемы не будет полной победы над СПИДом. А таких научных вопросов это заболевание поставило много. С каждым годом накапливается все больше данных, доказывающих, что возбудитель СПИДа поражает не только иммунную, но и нервную систему (Покровский В.В. и соавт., 2000).

СПИД представляет собой тяжелое инфекционное заболевание, возбудителем которого является вирус иммунодефицита человека (ВИЧ). Наружная оболочка вируса иммунодефицита человека (ВИЧ-1) содержит два белка, имеющих отношение к его рецепции на поверхности клеток-мишеней (макрофагов и лимфоцитов), это трансмембранный белок gp41 и внешний белок gpl20. Связывание вириона с мембраной клетки возможно t только при слиянии вирусного внешнего белка gpl20 со специфическим рецептором на мембране клетки хозяина (молекула CD4+) и трансмембранного белка gp41 с неспецифическим поверхностным связывающим пептидом" (fusion-peptid, F) (Bazan H. A. et al., 1998). Если белки вируса gpl20 и gp41 вступают во взаимодействие с антителами, то их последующий контакт с рецепторным белком становится невозможным и инфицирование не возникает. На этом основано действие одного из препаратов, используемых для лечения больных СПИДом. Это рекомбинантный белок CD4+ (Maddon P.J. et al., 1985). Однако трудности такого подхода к лечению могут быть связаны с наличием у человека белков гомологичных белкам ВИЧ. Аналогичные трудности могут также возникать при разработке соответствующих вакцин, при иммунизации которыми не должны образовываться антитела к собственным белкам.

Такое явление, как молекулярная мимикрия вирусных белков под клеточные рецепторы и природные лиганды достаточно распостранено (Kovalski М. et al., 1987). Сравнение первичных структур иммуноглобулиноподобных доменов Т4-рецептора и антигенов гистосовместимости второго класса (HLAII), с одной стороны, и белков ВИЧ, с другой, выявило высокую степень гомологии антигена гистосовместимости с СООН-концевым районом гликопротеина gpl20 и Т4-рецептора с КНг-концевым районом белка gp41. Показано, что пептидные аналоги Т4-рецептора и HLAII белки обладали противовирусным эффектом (Покровский А.Г. и соавт., 1990).

Наличие у человека белков гомологичных белкам ВИЧ, повидимому, не ограничивается только белками HLA II. На основании вышесказанного нами было выдвинуто предположение, что между апоА-1 человека и оболочечными белками ВИЧ-½ существует структурнофункциональное соответствие, играющее важную роль в патогенезе ВИЧt инфекции. Исследование механизма противовирусной активности апоА-Г человека по отношению к ВИЧ может оказаться перспективным при создании вакцин и эффективных профилактических средств.

Цель работы.

Исследовать структурно-функциональную гомологию между аполипопротеином A-I человека и оболочечными белками ВИЧ-½ и оценить ее вклад в развитие иммунодефицита.

Задачи исследования:

1. Исследовать иммунохимическое сродство между апоА-I человека и поверхностными белками ВИЧ-½.

2. Изучить функциональную и структурную гомологию между рецептором CD4, апоА-I человека и поверхностными белками ВИЧ-½.

3. Провести сравнительный анализ взаимодействия апоА-I и поверхностных белков ВИЧ-1 с рецептором CD4 на поверхности Т-лимфоцитов человека.

4. Исследовать влияние апоА-I человека и поверхностных белков ВИЧ-1 на скорость биосинтеза белка и ДНК Т-лимфоцитами человека.

5. Изучить влияние апоА-I человека и поверхностных белков ВИЧ-1 на продукцию иммуноглобулинов В-лимфоцитами человека.

Научная новизна работы.

Впервые исследовано иммунохимическое сродство между апоА-1 человека и поверхностными белками ВИЧ-½. Показано перекрестное иммунохимическое взаимодействие антител к апоА-I с оболочечными белками ВИЧ-½ и апоА-I с антителами к ВИЧ-½.

Впервые исследовано взаимодействие апоА-I человека с рецептором CD4. Показано взаимодействие апоА-I человека с рекомбинантным I рецептором CD4 и с рецептором CD4 на поверхности Т-лимфоцитов человека.

Впервые исследовано влияние апоА-I человека и поверхностных белков ВИЧ-1 на биосинтез белка и ДНК Т-лимфоцитами человека. Показано их взаимное влияние на этот процесс, основанное на конкурентных взаимоотношениях между апоА-I человека и поверхностными белками ВИЧ-1.

Впервые показано влияниеапоА-I человека и поверхностных белков ВИЧ-1 на продукцию иммуноглобулинов В-лимфоцитами человека.

Теоретическая и практическая значимость работы.

В результате проведенных исследований был описан новый механизм снижения продукции иммуноглобулинов с последующим развитием иммунодефицита у ВИЧ-инфицированных пациентов, основанный на конкурентных взаимоотношениях между апоА-I человека и поверхностными белками ВИЧ-1. Конкурентные взаимоотношения играют также важную роль в подавлении функции апоА-I, связанной с регуляцией биосинтеза белка.

Положения, выносимые на защиту:

1. Аполипопротеин А-Г человека и поверхностные белки ВИЧ-1 имеют общие антигенные детерминанты.

2. Иммунохимическое и структурное сходство между апоА-I человека, поверхностными белками ВИЧ-1 и рецептором CD4 Т-лимфоцитов приводит к конкурентным взаимоотношениям между апоА-I человека и поверхностными белками ВИЧ-1.

3. Аполипопротеин A-I блокирует цитопатическое действие поверхностных белков ВИЧ-1 на скорость биосинтеза ДНК и белка Т-лимфоцитами.

4. Конкурентные взаимоотношения между апоА-I человека и оболочечными белками ВИЧ-1 способствуют снижению продукции антител В-лимфоцитами человека и развитию иммунодефицита.

Апробация результатов исследования.

Материалы диссертации доложены на объединенной научной сессии СО РАН и СО РАМН (24−25июня, Новосибирск, 2000г) — на научной сессии Новосибирской государственной медицинской академии (19−20 декабря 2000г).

Публикации.

По теме диссертации опубликовано 11 печатных работ, в том числе:

1. Панин Л. Е., Н. Е. Костина, О. Н. Потеряева, Н. В. Федюк, А. Г. Покровский. Иммуноферментный анализ гомологии белков ВИЧ-1 и аполипопротеина А-1 человека. //Иммунология. — 2000. — № 2. — С.6−8.

2. Панин Л. Е., Н. Е. Костина, О. Н. Потеряева, С. А. Федосов. Иммуноферментный анализ структурного соответствия.

— рекомбинантных белков ВИЧ-1 и аполипопротеина А-1 человека. //Иммунология. — 2000. — № 3. — С.4−6.

3. Панин Л. Е., Лукашев В. А., Костина Н. Е. Применение компьютерного и I иммуноферментного анализа структурного соответствия env белков • ВИЧ и аполипопротеина А-1 человека. //Тез. Докл. Объед. науч. сессия СО РАН и СО РАМН, Новосибирск, 22−23 июня, 2000. -С. 14.

4. Панин Л. Е., Н. Е. Костина, О. Н. Потеряева, В. А. Лукашев. Структурное и иммунохимическое соответствие оболочечных белков ВИЧ-1 и аполипопротеина А-1.//ДАН. — 2001.-Т.377. — № 2. — С.266−269.

5. Костина Н. Е., О. Н. Потеряева, Л. Е. Панин, В. А Лукашев. Компьютерный и иммуноферментный анализ в изучении структурно-функционального подобия env белков ВИЧ и аполипопротеина А-1 человека. Тез. Докл. научн. сессии Новосибирской государственной медицинской академии. Новосибирск, 19−20 декабря 2000. -С.168.

6. Панин JI.E., Н. Е. Костина, О. Н. Потеряева, Н. В. Федюк. // Иммунохимическое соответствие оболочечных белков ВИЧ-1 и аполипопротеина А-1 человека.// Вопросы вирусологии. — 2001. — Т. 46, -№ 5.-С.13−16.

7. Панин Л. Е., Н. Е. Костина, B.C. Кожевников, С. А Федосов, Н. В. Федюк, А. Г. Покровский. Оценка функциональной роли структурной гомологии поверхностных белков ВИЧ-1 и аполипопротеина А-1 человека при взаимодействии их с лимфоцитами.// Иммунология. — 2002. — Т.23. -№ 5. — С.260−262.

8. Панин Л. Е., Н. Е. Костина. Взаимодействие рецептора rsCD4 с аполипопротеином А-1 человека.// Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. -2002. -Т.133. -№ 4. -С.397−398.

9. Панин Л. Е., Н. Е. Костина В. А Лукашев. Роль структурно-функциональной гомологии оболочечных белков ВИЧ-1 и аполипопротеина А-1 человека во взаимодействии с рецептором CD4. //ДАН. — 2002. — Т.385. — № 5. — С.1−4.

Ю.Панин Л. Е., Н. Е. Костина. Взаимодействие аполипопротеина А-1 человека и оболочечных белков ВИЧ-1 с нативным и рекомбинантным рецептором-СБ4. // Вопросы вирусологии. — 2003. — Т.48. — № 1. -С.24−26.

П.Панин Л. Е., Н. Е. Костина, Т. Р. Проняева. Взаимное влияние оболочечных белков ВИЧ-1 и аполипопротеина А-1 на синтез белка и ДНК Т-лимфоцитами человека. // Иммунология. — 2003. — Т.24. — № 4. -С.203−204.

Автор выражает глубокую благодарность научному руководителю работы, академику РАМН, профессору, доктору медицинских наук Льву Евгеньевичу ПАНИНУ и научному консультанту доктору медицинских наук Льву Михайловичу Полякову за помощь и поддержку на всех этапах выполнения работы.

ВЫВОДЫ.

1. Аполипопротеин A-I человека и оболочечные белки ВИЧ-1 имеют общие антигенные детерминанты. Для оболочечных белков ВИЧ-2 общих антигенных детерминант с апоА-I не выявлено.

2. АпоА-I человека связывается с рецептором CD4 Т-лимфоцитов. Это взаимодействие лежит в основе конкурентных взаимоотношений между апоА-I и envl.

3. Сегменты апоА-I человека (NN 110−128) и gpl20 (NN 436−451) ВИЧ-1 имеют высокое структурное сродство с одним и тем же участком рецептора CD4 (NN 51−69).

4. Поверхностные белки ВИЧ-1 ингибируют биосинтез ДНК и белка Т-лимфоцитами. АпоА-I человека подавляет цитопатическое действие поверхностных белков ВИЧ-1.

5. АпоА-I человека усиливает продукцию иммуноглобулинов класса G и, А В-лимфоцитами человека. Поверхностные белки ВИЧ-1 ингибируют продукцию иммуноглобулинов класса G, М и, А В-лимфоцитами человека, в то время как апоА-I подавляет цитопатическое действие envl. 109.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.Ф., Зверев С. Я., Бобкова М. Р., Осташова В.Л., Покров ский
  2. B.В. и др. Эпидемиологическая и генетическая характеристика первых 40 случаев ВИЧ-инфекции на территории Пермской области. //Вопр. вирусологии. 2000. — Т.45, — Р. — № 4. — С. 18−21.
  3. М.Р. Лабораторная диагностика ВИЧ-инфекции у детей первого года жизни. //Клинич лаб диагностика. -2001. Т. № 2. — С. 16−20.
  4. К.Ф. // Диагностическое значение обнаружения антителообразующих клеток в крови, //в сб. Прикладная иммунология. Мат-лы всесоюзн институт.коцф. Л. 1971. ред. Г. И. Карпухин.1. C.206−215.
  5. И.Н., Лозовой В. П., Козлов В. А. Антителообразующая способность клеток селезенки мышей после гипоксической гипоксии и введения эритропоэтина. // Бюл.экспер.биол. 1978. — № 5. — С. 565−567.
  6. Г. А., Фукс Б. Б., Сидорович И.Г Антиидиотипические моноклональные антитела в изучении механизмов инфекции HIV в культуре чувствительных клеток. // Журнал ВХО им. Д. И. Менделеева. -1988. № 5. — С.567−570.
  7. Е.Ю. Влияние стероидных гормонов и липопротеинов высокой плотности на иммунный ответ. Автореферат дис. Новосибирск. -2002.- 16с.
  8. А. и Петрова-Маслакова Л. Идентификация белка Машбефа как липопротеида. //Биохимия. 1976. — Т. 81. — С. 110−113.
  9. А.Н., Никульчева Н. Г. Липиды. Липопротеины и атеросклероз, «Питер», С.-Петербург, 1995. — 359с.
  10. А.Н., Никульчева Н. Г. Обмен липидов и липопротеидов иIего нарушения. С.-Петербург. «Питер». 1999. — 505с.
  11. В.А., Бачинский А. Г., Куличков В. А. Влияние пространственной сопряженности аминокислотных остатков на допустимость мутационных замен в глобулярных белках. // Мол. Биол. 1986. Т.20.-№ 5. — С.1192−1202.
  12. Л.Е. Лизосомы и обмен липопротеинов в печени. // Вопр.мед.хим. 1990. — Т. 36. — № 6. -С.2−4.
  13. Л.Е. Системные представления о гомеостазе. В кн.: Гомеостаз и регуляция гомеостатических систем организма. Новосибирск, СО Наука, 1992,-С.29−56.i
  14. Л.Е., Хощенко О. М., Усынин И. Ф. Роль аполипопротеина А-1 в активации биосинтеза белка и ДНК в гепатоцитах под влиянием стероидных гормонов. // Бюл.эксп.биол.и мед. 2001. — Т. 131. — № 1. -С.63−65.
  15. Л.Е., Свечникова И. Г., Маянская Н. Н. Роль плазматических ЛПВП как модуляторов специфического гормонального эффекта гидрокортизона. // Вопр. мед. химии. 1990. — Т.36. — № 3. — С.60−62.
  16. Л.Е., Тузиков Ф. В., Тузикова Н. А., Харьковский А. В., Усынин И. Ф. Влияние комплекса тетрагидрокортизол-аполипопротеин А-1 на биосинтез белка и на вторичную структуру эукариотической ДНК // Молекулярная биология. 1999. — Т.ЗЗ. — № 4. — С.673−678.
  17. Л.Е., Усынин И. Ф., Трубицина О. М., Харьковский А. В., Соколова Л. С. Роль гепатоцитов, купферовских клеток и эндотелиальных клеток печени в обмене липопротеинов крови. // Биохимия. 1994. -Т.59. -№ 3.-С.3 53−359.
  18. А.Г., Блинов В. М., Ястребова О. Н., Чаплыгина С.Р.,
  19. И.Н., Сандахчиев JI.C., Кожич А. Т., Мошников С.А., Чикин
  20. Л.Д., Иванов В. Т. Влияние пептидов-аналогов Т4-рецептора и HLA-II класса на репродукцию ВИЧ. //ДАН 1990. — Т. 313. -№ 3. — С.734−740.
  21. А.Г., Мамаева О. А., Плясунова О. А., Киселев Н. Н., Куляндин С. А. Пат. № 1 717 631. РФ. Способ получения антигена вируса иммунодефицита человека 1-го типа.Бюл. Изобрет. — 1992. № 9. — С.94.
  22. В.В. Эпидемиология и профилактика ВИЧ-инфекции и СПИД. М. Медицина. — 1996. — 248с.
  23. В.В., Ермак Т. Н., Беляева В. В., Юрин О.Г. ВИЧ?
  24. ИНФЕКЦИЯ: клиника, диагностика и лечение. М. «Медицина». — 2000. — 498с.
  25. Л.М., Панин Л. Е. Липопротеиновая регуляция метаболических процессов. // Успехи соврем.биол. 2000. — Т. 120. — № 3. -С.265−272.
  26. Л.М., Потеряева О. Н. Панин Л.Е. Определение аполипопротеина A-I методом иммуноферментного анализа. // Вопросы мед. химии. 1991. — Т. 37. -№ 1. — С.89−92.
  27. А.Г. ВИЧ-инфекция, клиника и лечение. С.-Петербург. ССЗ «СПИД, секс, здоровье». 2000. — 366с. .
  28. B.C. и Смирнов В.Н., Фундаментальные науки против атеросклероза М.: ВНИИМИ, —.1989. — 70с.
  29. В.Н. Конформация аполипопротеина В-100, структура и функциональная классификация липопротеидов низкой плотности. // Биохимия. 1996. — Т. 61. — № 1. — С.3−23.
  30. В.Н. Липопротеииы высокой плотности: структура, функции и диагностическое значение. // Клинич.лаб.диагностика. 2000. — № 2. -С.25−33.
  31. В.Н. Транспорт .холестерина липопротеинами высокой плотности с позиции биохимии белка. //Вопр. мед. химии. 1995. — № 3. — С. З 8.
  32. Ф.В., Панин Л. Е., Тузикова Н. А., Поляков Л М. Применение метода малоуглового рентгеновского рассеяния для оценки структурных изменений в липопротеинах высокой плотности. // Биол. Мембраны. -1996. Т. 13.-№ 1. — С.71−78.
  33. .Б. и др. Система иммунитета в экстремальных условиях. — 1989. М. «Наука».- 193с.
  34. P.M. Из истории открытия ВИЧ. // Бюлл. Вакцинация. 2001.2. С.53−61.
  35. P.M., Вербицкий М. И. Онтогенез иммунной системы. — М. — 1986.-368с.
  36. Р.М., Игнатьева Г. А. СПИД. М. — 1992. «Народ, акад. культуры и общечел. ценностей». — 352с. I
  37. P.M., Пинегин Г. В., Истамов Х. И. Экологическая иммунология. М. 1995. — 417с.
  38. И.Ф., Титов В. Н. Роль белок-липидного взаимодействия в формировании и метаболизме липопротеидов в сосудистом русле. //Успехи соврем, биол. 1987. — Т. 102. — С. 189−206.
  39. Alaupovic P. David Rubinstein Memorial Lecture: The biochemical and clinical significance of the interrelationship between very low density and high density lipoproteins. // Can.J.Biochem. 1981. — V.59. — P.565−579.
  40. Alaupovic P. The nomenclature of serum lipoproteins. //Amer.Assoc.Bioanalysis. 1978.V.4. — P. 1−3.
  41. Anderson D. Nichols A.V., Pan S.S., Lindgren F.T. High density lipoprotein distribution. Resolution and determination of three major components in a normal population sample. //Atherosclerosis. 1978. — V.29. -№ 2. -P.161−79.
  42. Arthos J., Deen K.C., Chaikin M.A. Fornwald JA, Sathe G, Sattentau QJ, Clapham PR, WeissRA, McDougal JS, Pietropaolo C. Identification of the residues in human CD4 critical for the binding of HIV // Cell. 1989. — V. 57. -№ 3. — P. 469−81.
  43. Atlan H, Gersten MJ, Salk PL, Salk J. Can AIDS be prevented by T-cellivaccination? //Immunol Today. 1993. — V 14. — № 5. — P. 200−2.
  44. Bachelder R.E. and Letvin N.L. Postbinding function of CD4 in HIV infection. Rewiews. // Trends in Microbiology. 1996. — V. 4. — № 9. — P. 359 363.
  45. Bahraoui E., Benjouad A., Guetard D., Kolbe H., Gluckman J.C., Montagnier L. Study of the interaction of HIV-1 and HIV-2 envelope glycoproteins with the CD4 receptor and role of N-glycans. // AIDS Res Hum Retroviruses. 1992 — V. 8. — № 5. r P. 565−73.
  46. Barabas R., Puchois P., Fruchart J.C., Ailhaud G. Cholesterol efflux froi cultured adipose cells is mediated by LpAl particles not by LpAl: Al 1 particles. //Biochim. Biophys. Res. Commun. 1987. -V. 142. — P. 63−69.
  47. Barclay A.N., Brady R.L., Davis S.J., Lange G. CD4 and the immunoglobulin superfamily.// Philos Trans R Soc Lond В Biol Sci. 1993. -V. 342(1299)-P. 7−12.
  48. Barnaba V., Valesini G., Gattamelata G. et al. Increased number of CD4 cells able to bind to natural killer cell targets in the peripheral blood of AIDS related complex patients // Eur. J. Cancer Clin. Oncol., 1988, — V. 24, -№ 3, -P. 369−376.
  49. Bazan H. A., Alkhativ G., Broder C.C. et al. Pattern of CCR5, CXCR4, and CCR3 usage by envelope glycoprotein from human immunodeficiency virus typel primary isolates. // J. Virol. 1998. — V.72. — P.4485−4491.
  50. Blackburn W.D., Dohlman J.D., Venkatachalapathi Y.V. Apolipoprotein A-I decreases neutrophil degranulation and superoxide production. //J.Lipid.Res.- 1991.-V. 32. — P. l911−8.
  51. Boguski, M.S., Elshourbagy, N., Taylor, J.M., and Gordon, J.I. Comparative analysis of repeated sequences in rat apolipoproteins A-I, A-IV, and E. //Proc Nail Acud. Sci. USA, 1985. — V.82. — P.992−996.
  52. Bojanovski D., Gregg R.E., Ghiselli G. et al. Human apolipoprotein A-I isoprotein metabolism: proapo A-I conversion to mature apo A-I. // J.Lipid.Res.- 1985. V.26. — № 2. — P. l 85−193.
  53. Bolognesi D.P. Do antibodies enhance the infection of cells by HIV? // Nature. 1989. -V. 340. — P.431−432.
  54. Borhani D.W., Rogers D.P., Engler J.A., Brouillette C.G. Crystal structure of truncated human apolipoprotein A-I suggests a lipid-bound conformation. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. — V. 94. — P.12 291−12 296.
  55. Brewer H.B., Jr. Fairwell Т., LaRue A., Ronan R., Houser A., Bronzert T. J. The amino acid sequence of human apoA-I, an apolipoprotein isolated from high density lipoproteins. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1978. — V. 80. -P.623−630.
  56. Brady R.L., Barclay A.N. The structure of CD4. // Curr Top Microbiol Immunol. 1996. — V. 205. — P. l-18.
  57. Brouillette C.G. and Anantharamaiah G.M. Structural models of human apolipoprotein A-I. // Biochim. Biophys. Acta. 1995. — V. 1256. — № 2, -P.103−129.
  58. Burton, D. R. and Montefiori D. C. The antibody response in HIV-1 infection. // AIDS 1997. — V. 11. — P.87−98.
  59. Capon D.J., Chamow S.M., Mordenti J., Marsters SA, Gregory T, Mitsuya H, Bym RA, Lucas C, Wurm FM, Groopman JE, et al. Designing CD4 immunoadhesins for AIDS therapy // Nature. 1989. — V. 337. 6207, -P.525−531.
  60. Carson M. RIBBONS 2.0. //J. Appl. Crystallogr. 1991 — V.24. -P.958−961.
  61. Cheing M C. Characterization and distribution of HDL subpopulations. // Proc. of Workshop on Lipoprotein Heterogeneity /Ed. by K. Lippel. Bethesda: NIH Publ. — 1987. — V. 2646. — № 87. — P.341 -349.
  62. Chersi A, Pugliese O, Federico A, Viora M. Short synthetic peptides derived from viral proteins compete with HIV gpl20 for the binding to CD4 receptors. //Virol Immunol. 2000. — V. 13. — № 4. — P.547−54.
  63. Clavel F., Guetard D., Brun-Vezinel F., Chamaret S., Rey MA, Santos-Ferreira MO, Laurent AG, Dauguest C, Katlama C, Rouzioux C. Isolation of a new Human Retravirus from African Patients wilh AIDS // Science. 1986. -V. 233. 91 842,-P.343−346.
  64. Costiqliola P., Tumietto F., Ricchi E. and Chiodo F. Detection of circulating p24 antigen-positive CD4+ cells during HIV infection by flow cytometry. //AIDS. 1992. — V. 6. — P. l 121 -1125.
  65. Cue J.I., DiPiro J.T., Brunner L.J., Doran J.E., Blanken-ship M.E.,
  66. Mansberqer A.R., Hawkins ML. Reconstituted high density lipoprotein inhibitsphysiologic and tumor necrosis factor alpha responses to lipopolysaccharide in rabbits.// Arch. Surg. 1994. — V. 129. — P. 193−7.
  67. Deen K.C., McDougal J.S., Inacker R., Folena-Wasserman G, Arthos A. soluble form of CD4 (T4) protein inhibits AIDS virus infection. // Nature. -1988.-V. 331. 6151,-P.82−84.
  68. Dicker P., Rosengurt E. Phorbol esters and vasopressin stimulate DNA synthesis by a common mechanism. //Nature. 1980. — V. 287. — P.607−612.
  69. Eisenberg D. and Wesson M. The most highly amphiphlic alpha-helices include two amino acid segments in human immunodeficiency virus glycoprotein 41. //Biopolimers. 1?90. — V. 29. — P.171−177.
  70. Eisenberg S. High density lipoprotein metabolism.// J.Lipid.Res. 1984. -V.25. — P. l017−1058.
  71. Engelman D.M., Henderson R., McLachland A.D., and Wallace В A. Path of the polypeptide in bacteriorhodopsin. // PNAS USA. 1980. — V. 77. -P.2023−2027.
  72. Finberg R.W., Diamond D.C., Mitchell D.B., Rosenstein Y, Soman G, Norman TC, Schreiber SL, Barakcoff SJ. et al. Prevention of HIV-1 infection and preservation of CD4 function by the of CPFs to gpI20. // Science. 1990. -V. 249. — P.287−291.
  73. Fisher A.G., Ensoli В., Looney D., Rose A, Saag MS, Shaw GM, Hahn BH, Wong-Staal F. Biologically HIV-1 isolate. // Nature. 1988. — V. 334.4. P.444−447. •i
  74. Fouts T. R., Binley J. M., Trkola A., Robinson J. E. and Moore J. P.
  75. Neutralization of the human immunodeficiency virus type 1 primary isolate JR
  76. FL by human monoclonal antibodies correlates with antibody binding to theoligomeric form of the envelope glycoprotein complex. //J.Virol. 1997. 1. V.71. P.2779−2785.
  77. Frank P.G. and Marcel Y.L. Apolipoprotein A-I: structure--function relationships. // Journal of Lipid Research. 2000. — V.41. — № 6. — P.853−872.
  78. Fujii G., Horvath S., Woodward S., Eiserling F., Eisenberg D. A molecular model for membrane fusion based on solution studies of an amphiphilic peptide from HIV gp41. //Protein Sci. 1992. — V.l. — № 11. -P. 1454−64.
  79. Fuller T.C., Trevithick J.E., Fuller A.A., Colvin RB, Cosimi AB, Kung PC. Antigenic polymorphism of the T4 differentiation antigen expressed on human T helper/inducer lymphocytes. // Human Immunology. 1984. — V. 9. — № 2.-P.89−102.
  80. Gallaher W.R., Ball J.M., Carry R.F. Griffin MC, Montelaro RC. A.1general model for the transmembrane proteins of Hiv and other retroviruses. // AIDS Res. Hum. Retrovir. 1989. — V. 5. — № 4. — P.431−440.
  81. Gallo R.C., Montagnier L. AIDS in 1988. // Sci. American, 1988. -V.259.-P.l-48.
  82. Gelderblom H.R., Ozel M., Pauli G. Morphogenesis and morphology of HIV. Structure-function relations. // Arch.Virol. 1989. — V.106. — № 1−2. -P.l-13.
  83. Ghiselli G., Schaefer E.J., Light J.A., and Brewer H.B.Jr. Apolipoprotein A-I isoforms in human lymph: effect of fat absorption. //J Lipid Res. 1983. -V. 24. -P.731−736.
  84. Green P., Glickman R. Intestinal lipoprotein metabolism. //J Lipid Res. -1981 V.22.-№ 8. — P. l 153−73.
  85. Groopman J.E. Antiretroviral therapy and immunomodulalors in patients.
  86. J.Med. 1991. — V.90. — P. 18−21.t
  87. Hatch F.T., Lees R.S. Practical methods for plasma lipoprotein analysis. // Adv Lipid Res. 1968. — V.6. — P.2−68.
  88. Helseth, E., M. Kowalski, D. Gabuzda, U. Olshevsky, W. Haseltine, and J. Sodroski. Rapid complementation assays measuring replicative potential of human immunodeficiency virus type 1 envelope glycoprotein mutants. //J.Virol. 1990. — V 64. — P.2416−2420.
  89. Hemming A., Lundberg L., Olofsson S. A stategy simplifying site-directed mulagenesis in the CD4-binding region of HIV gpI20 // Arch. Virol. -1989. 107. — № 3−4. — P.301−305.
  90. Jackson R.L., Morrisett J.D., Gotto A.M., Segrest J.P. The mechanism of lipid-binding by plasma lipoproteins. // Mol. Cell. Biochem. 1975. — V.6. -P.43−50.
  91. James W., Weiss RA., Simon J.H. The receptor for HIV: dissection of CD4 and studies on putative accessory factors. // Curr Top Microbiol Immunol.- 1996. V.205. — P. l 37−58.
  92. Jonas A., Krajnovich D. J., Patterson B. W. Physical properties of isolatedcomplexes of human and bovine A-I apolipoproteins with dimyristoylphosphatidylcholine. //J. Biol. Chem. 1977. — V.252. — P.2200−2205.
  93. Jonas A., Steinmet: A., Churgay L. The number of amphipathic alpha--helical segments of apolipoproteins A-I, E, and A-IV determines the size and functional properties of their reconstituted lipoprotein particles. // J. Biol. Chem.- 1993.-V.268.-P.1596.
  94. Jones M.K., Anantharamaiah G.M. and Segrest J.P. Computer programs to identify and classify amphipathic alpha helical domains. //J Lipid Res. -1992. V.33. — P.287−296.
  95. Kaiser E.T. and Kezdy F.J. Amphiphilic secondary structure: design of peptide hormones. //Science. 1984. — V. 223. — P.249 255.
  96. Kretsinger R.H. Structure and evolution of calcium-modulated proteins.//CRC Grit Rev Biochem. 1980. — V 8. — № 2. — P. l 19−74.
  97. Maddon J.P., Dalgleish A.G., McDougal J.S., Clapham PR, Weiss RA, Axel R. The T4 gene encodes the AIDS virus receptor and is expressed in the immune system and brain. // Cell. 1986. — V.47. — № 3. — P.333−348.
  98. Maddon P.J., Littman G., Godfrey M., Maddon D.E., Chess L., Axel R.
  99. The isolation and nucleotide sequence of a cDNA encoding the T cell surface protein T4: a new member of the immunoglobulin gene family. //Cell. 1985. -V.42 — № 1. — P.93−104.
  100. Mahley R. W, Innerarity Th.L., Rail S.C., and Weisqraber K.H. Plasma lipoproteins: apolipoprotein structure and function. // J Lipid Res. 1984. -V.25. — P. l 277−1294.
  101. Maiorano J.N. and Davidson W.S. The Orientation of Helix 4 in Apolipoprotein A-I-containing Reconstituted High Density Lipoproteins. // J. Biol. Chem. 2000. — V. 275. — № 23. — P. 17 374−17 380.
  102. Martin L.S., McDougal J.S., Loskoski J. L Desinfection and inactivation of HIV. // J.Infect.Dis. -1985. -V. 152, № 2. — P.400−403.
  103. Matsuda S., Gidlund M., Chiodi F. Enhancement of HIV replication inihuman monocytes by low litres of anti-HIV antibodies in vilro. // Scand. J. Immunol. 1989. — V. 30. — P.425−434.
  104. Matsuda Z., Chou M.J., Matsuda M., Huang JH, Chen YM, Redfield R, Mayer K, Essex M, Lee TH. HIV-1 has an additional coding sequence in the central region of the genome. // PNAS USA. 1988. — V. 85. — № 18. -P.6968−6972.
  105. Matsushita S., Robert-Guroff M., Rusche J. Characlerizalion of a HIV neutralizing monoclonal antibody and mapping of the neutralizing epitope. // J. Virol. 1988. — V. 62. — № 6. — P.2107−2114.
  106. Mazerolles F., Durandy A., Piatier-Tonneau D., Charron D, Montagnieri1., Affray C, Fisher A. Immunosupressive properties of synthetic peptides derived from CD4 and HLA-DR antigens // Cell. 1988. — V. 55. — № 4. -P.497−504.
  107. Meng Q.H., Calabresi L., Fntchart J.C., Marcel Y.L. Apolipoprotein A-I domains involved in the activation of lecithinicholesterol acyltransferase. Importance of the central domain. // J Biol Chem. 1993. — V.268. -P. 16 966−73.i
  108. Montagnier L., Gougcon M.L., Olivier R. et al. Factors and mechanisms of AIDS pathogenesis. // Science challenging AIDS. Basel, Karger. 1992. -P.51−70.
  109. Moore J.P., Morikawa Y. Rinding of recombinant HLV-1 and HIV-2 SU glycoproteins to sCD4. // J.AIDS. 1991. — V. 4. — № 4. — P.442−443.
  110. D.A., Ruscetti F.W., Gallo R.C., 1976. Selective in vitro growth of T lymphocytes from normal human bone marrows. // Science. 1976. — V.' 193(4257) -P.1007−8.
  111. Morgan R.A., Looney D.J., Muenchau D.D. et al. Retroviral vectors expressing soluble CD4: a potential gene therapy for AIDS. // AIDS Res. Hum. Retrovir. 1990. — V. 6. — № 2. — РЛ 83−191.
  112. Myszka DG, Sweet RW, Hensley P, Brigham-Burke M, Kwong PD, Hendrickson WA, Wyatt R, Sodroski J, Doyle ML. Energetics of the HIV gpl20-CD4 binding reaction. //PNAS USA. 2000.- V.97(16). — P.9026−31.
  113. Nanjee M. and Miller N. The very-high-density lipoprotein fraction of rabbit plasma is rich in tissue-derived cholesterol. // Biochim Biophys Acta.1991.-V. 1086. № 2. — P.241 -4.
  114. Nichols, A.V., Gong, E.L., Blanche P.J., Forte T.M. and Shore V.G. HDL population: origin and interconversion. • // Hihh Density. Lipoproteins and Aterosclerosis/Ed by N.E. Miller. Amsterdam: Elsevier. — 1989. — P. l59−171.
  115. Nolle R.T., Atkinson D. Conformational analysis of apolipoprotein A-I and E-3 based on primary sequence and circular dichroism. // Biophys. J.1992. V.63. — P.1221−39.
  116. Owens B.J., Anantharamaiah G.M., Kahlon J.B., Srinivas R.V., Compans R.W., Segrest J.P. Apo A-I and its: amphipathic helix peptide analogues inhibit human immunodeficiency virus induced syncytium formation. // J.Clin.Invest. — 1990. -V. 86. -P.l 142.
  117. Ponsin G., Hester L., Gotto A. M Jr, Pownall H.J. and Sparrow J.T. Lipid-peptide association and activation of lecithin: cholesterol acyltransferase. Effect of alpha-helicity. // J.Biol.Chem. 1986. — V.261. — P.9201−9205.
  118. Rail S.C., Weisgraber K.H., Mahley R. W. et al. Abnormal lecithin: sterol cholesterol acyltransferase activation by a human apolipoprotein A-I variant in wich a single lysine residue is deleted. // J. Biol. Chem. 1984. — V.259. -P. 10 063−10 070.
  119. Ratner L. Haseltine W., Patarca R., Livak KJ, Starcich B, Joserps SF, Doran ER, Rafalski JA, Whitehorn EA, Baumeister K. Complete nucleotide sequence of the AIDS virus, HTLV-III // Nature. 1985. — V.313. — Jan24−31. -P.277−284.
  120. Rensen P.C., van Berkel TJ. Apolipoprotein E effectively inhibits lipoprotein lipase-mediated lipolysis of chylomicron-like triglyceride-rich lipid emulsions in vitro and in vivo. // J Biol Chem. 1996: — V. 271. — P. 14 791 -14.
  121. Reschly E.J., Sorci-Thomas M.G., Davidson W.S., Meredith S.C., Reardon C.A., Getz G.S. Apolipoprotein A-I alpha -Helices 7 and 8 Modulate
  122. High Density Lipoprotein Subclass Distribution. // J.Biol.Chem. 2002 -V.277. — № 12. — P.9645 — 9654.
  123. Robinson W.E. Antibody-dependent enhancement of HIV and SIV infection- domain mapping and vaccines. // Retroviruses of human AIDS and related animal dis. 1990. — P. l61−167.
  124. Rogers M.F., Shaffer N. Reducing the risk of maternal-infant transmission of HIV by attacking the virus. //N.Engl.J.Med. 1999. — V.341. — № 6. -P.441−3.
  125. Rye K.A., Hime N.J. and Barter P. The influence of cholesteryl ester transfer protein on the composition, size, and structure of spherical, reconstituted high density lipoproteins.// J.Biol.Chem. 1995. — V.270. — № 1. -P 189−96.
  126. Sakaida H., Hori Т., Sato A., Nakajima Т., Shida H., Yoshie O.,
  127. Uchiyama T. Delineation of CXCR-4 as an entry cofactor for T-tropic VIH-1 byimonoclonal antibodies. //Immunology Letters. 1997. — V. 56. — № 5. -P. 15−27.
  128. Sattentau Q.J., Dalgleish A.G., Weiss R.A., Beverley P.C. Epilopes of the CD4 antigen and HIV infection // Science. 1986. — V. 234. — P. l 120−1123.
  129. Schaefer E.J., Zech L.A., Schwartz D.E., and Brewer H.B. Coronary heart disease prevalence and other clinical features in familial high-density lipoprotein, deficiency (Tangier disease)// Ann. Intern. Med. 1980. — V. 93. — № 2. -P.261−266.
  130. Schrier H.D., Gann J.W., Langlois A.J. B- and T-lymphocyte responsesto an immunodominant epitope of VIH. //J.Virol. 1988. — V. 62. — № 8. —.i1. P.2531−2536.
  131. Segrest J.P., Jones M.K., DeLoof H., Brouilleite Ch.G., Venkatachalapathi Y.V. and Anantharamaiah, G M. The amphipathic helix in the exchangeable apolipoproteins: a review of secondary structure and function. // Lipid Res. 1992. — V.33. — P.141−66.
  132. Seigel LJ, Nash WG, Poiesz BJ, Moore JL, O’Brien SJ, R.C.Gallo et al., 1986. Dynamic and nonspecific dispersal of human T-cell leukemia/lymphoma virus type-I integration in cultured lymphoma cells. // Virology. 1986. — V.154. -№ 1. — P.67−75.
  133. Shen X.Y., Angel A. Identification of high density lipoprotein binding proteins in mature adipocyte plasma membranes. //Biochem Cell Biol. 1993. — V. 71.-№ 7−8.-P.348−5.
  134. Siliciano R.F., Lawton Т.,' KnaH C. et al. Analysis of host-virus interactions in AIDS with anti-gpl20 T cell clones: effect of HIV sequence variation and a mechanism for CD4+ cell depletion // Cell. 1988. — V. 54. — № 4.-P.561−575.
  135. Singh LP. Chopra A.K., Coppenhaver D.H., Ananatharamaiah G.M., Baron S. Lipoproteins account for part of the broad non-specific antiviral activity of human serum. // Antiviral Res. 1999. — V. 42. — № 3. — P.211−8.
  136. Sparrow J.T. and Gotto A.M. Phospholipid binding studies with synthetic apolipoprotein fragments. // Ann. N Y. Acad. Sci. 1980. — V. 348. -P.187−211.с
  137. Sparrow, J.T., and Gotto A.M. Apolipoprotein-Iipid interactions: studies wich synthetic polypeptides. //CRC Crit. Rev. Biochem. 1982. — V. 13. -P.87−107.
  138. SPSS Base 8,0 для Windows™. Руководство по применению. M. 1998. C.117−121.
  139. Srinivas R.V., Birkedal В., Owens R.J., Anantharamaiah G.M., Segrest J.P., Compans R.W. Antiviral effects of apoA-I synthetic amphipathic peptide analogs // Virology. 1990. — V .17(5. — P.48.
  140. Swaney J.B. Membrane cholesterol uptake by recombinant lipoproteins. // Chem Phys Lipids. 1985. — V.37. — P.317−327.
  141. Tada N., Sakamoto Т., Kagami A., Mochizuki. K., Kurosaka K. Antimicrobial activity of lipoprotein particles containing apolipoprotein A-l. // Mol Cell Biochem. 1993. — V. 119. — P.171−8.
  142. Talussot C., Ponsin G. The transformation of nascent disc shaped high density lipoproteins into mature spherical high density lipoproteins, conformational analysis of apolipoprotein A-I in model intermediate particles.
  143. J Theor Biol. 1994. — V. 169. № 2. — P.143−52.i t
  144. Traunecker A., Luke W., Kaijalaincn K. Soluble CD4 molecules neutralise HI"V-l. //Nature. 1988. -V. 331, 6151, 84−86.
  145. Veljkovic V., Metlas R. Sequence similarity between HIV-1 envelope protein (gpl20) and human proteins- a new hypothesis on protective antibody production // Immunol. Letters. 1990. — V. 26. — № 2. — P. 193−196.
  146. Vitello L.B., Scanu A.M. Studies on human serum high density lipoproteins. Self-association of apolipoprotein A-I in aqueous solutions. // J. Biol. Chem. 1976. — V. 251. — P. 1131 -1136.
  147. Weigand K., Otto I., Schopf R. Ficoll density separation of enzimatically. isolated rat liver cells. //Acta hepatp-gastroenterol. -1974. V. 21., — P.245−253 '
  148. Weiss R.A. NIH severs ties with researcher who experimented on embryos. // Washington Post. 1997. Jan 9- - P. A6−7.
  149. Wright S. Examining what residents look for in their role models. //Acad Med. 1996. — V 71. — № 3. — P 290−2.
  150. Wurfel M.M., Kunitake S.T., Lichtenstein H., Karre J.P., Wright S.D. Lipopolysaccharide (LPS)-binding protein is carried on lipoproteins and acts as a cofactor in the neutralization of LPS. // J Exp Med. 1994. — V. 180. -P.1025−35.
  151. Zasloff M., Martin B. and Chen H.C. Antimicrobial activity of synthetic magainin peptides and several analogues. //PNAS USA. 1988. — V. 85. -P.910−913.
  152. Zorich N.L., Kezdy K., Jonas A. Properties of discoidal complexes of human apolipoprotein A-I with phosphatidylcholines containing various fatty acid chains.//Biochim biophys acta. 1987. — V. 919. — P. 181−91.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!