Π”ΠΈΠΏΠ»ΠΎΠΌ, курсовая, ΠΊΠΎΠ½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ»ΡŒΠ½Π°Ρ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π°
ΠŸΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ Π² написании студСнчСских Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚

ВлияниС аминокислотных Π·Π°ΠΌΠ΅Ρ‰Π΅Π½ΠΈΠΉ Π²Π±Π»ΠΈΠ·ΠΈ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ» Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΎΡ…Π»ΠΎΡ€ΠΎΡ„ΠΈΠ»Π»ΠΎΠ² PA ΠΈ Bb Π½Π° свойства Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π° Rhodobacter sphueroides

Π”ΠΈΡΡΠ΅Ρ€Ρ‚Π°Ρ†ΠΈΡΠŸΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒ Π² Π½Π°ΠΏΠΈΡΠ°Π½ΠΈΠΈΠ£Π·Π½Π°Ρ‚ΡŒ ΡΡ‚ΠΎΠΈΠΌΠΎΡΡ‚ΡŒΠΌΠΎΠ΅ΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹

Π’Π΅ΠΌΠ° диссСртации являСтся Ρ‡Π°ΡΡ‚ΡŒΡŽ ΠΏΠ»Π°Π½ΠΎΠ²ΠΎΠΉ Ρ‚Π΅ΠΌΡ‹ института. Π Π°Π±ΠΎΡ‚Π° Π²Ρ‹ΠΏΠΎΠ»Π½ΡΠ»Π°ΡΡŒ ΠΏΡ€ΠΈ финансовой ΠΏΠΎΠ΄Π΄Π΅Ρ€ΠΆΠΊΠ΅ Π€Π΅Π΄Π΅Ρ€Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΌ агСнтством ΠΏΠΎ Π½Π°ΡƒΠΊΠ΅ ΠΈ ΠΈΠ½Π½ΠΎΠ²Π°Ρ†ΠΈΡΠΌ Российской Π°ΠΊΠ°Π΄Π΅ΠΌΠΈΠΈ Π½Π°ΡƒΠΊ (02.512.11.2085; 02.740.11.0293), ΠΏΡ€ΠΎΠ³Ρ€Π°ΠΌΠΌΠ°ΠΌΠΈ ΠŸΡ€Π΅Π·ΠΈΠ΄ΠΈΡƒΠΌΠ° РАН «ΠœΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»ΡΡ€Π½Π°Ρ ΠΈ ΠΊΠ»Π΅Ρ‚очная биология», «Π­ΠΊΡΡ‚Ρ€Π΅ΠΌΠ°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Π΅ свСтовыС поля ΠΈ ΠΈΡ… ΠΏΡ€ΠΈΠ»ΠΎΠΆΠ΅Π½ΠΈΠ΅», Π³Ρ€Π°Π½Ρ‚ΠΎΠΌ ΠŸΡ€Π΅Π·ΠΈΠ΄Π΅Π½Ρ‚Π° Π Π€ НШ-3277.2006.4- НШ-4525.2008.4) ΠΈ Π Π€Π€Π˜ (03βˆ’04βˆ’48 215… Π§ΠΈΡ‚Π°Ρ‚ΡŒ Π΅Ρ‰Ρ‘ >

Π‘ΠΎΠ΄Π΅Ρ€ΠΆΠ°Π½ΠΈΠ΅

  • Бписок условных сокращСний
  • ГЛАВА 1. ΠžΠ‘Π—ΠžΠ  Π›Π˜Π’Π•Π ΠΠ’Π£Π Π«
    • 1. 1. ΠšΠΎΠΌΠΏΠΎΠ½Π΅Π½Ρ‚Ρ‹ фотосинтСтичСской ΠΌΠ΅ΠΌΠ±Ρ€Π°Π½Ρ‹
    • 1. 2. ЀотосинтСтичСскиС ΠΏΠΈΠ³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Ρ‹
      • 1. 2. 1. Π‘Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΎΡ…Π»ΠΎΡ€ΠΎΡ„ΠΈΠ»Π»Ρ‹ ΠΈ Ρ…Π»ΠΎΡ€ΠΎΡ„ΠΈΠ»Π»Ρ‹
      • 1. 2. 2. Π€ΠΈΠΊΠΎΠ±ΠΈΠ»ΠΈΠ½Ρ‹
      • 1. 2. 3. ΠšΠ°Ρ€ΠΎΡ‚ΠΈΠ½ΠΎΠΈΠ΄Ρ‹
    • 1. 3. ΠžΡΠΎΠ±Π΅Π½Π½ΠΎΡΡ‚ΠΈ координирования Π°Ρ‚ΠΎΠΌΠ° магния (Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΎ)Ρ…Π»ΠΎΡ€ΠΎΡ„ΠΈΠ»Π»ΠΎΠ² Π² Ρ„отосинтСтичСских комплСксах
    • 1. 4. Π’ΠΈΠΏΡ‹, состав ΠΈ ΡΡ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π° фотосинтСтичСских Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ²
    • 1. 5. ΠŸΠ΅Ρ€Π΅Π½ΠΎΡ элСктрона Π² Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠΌ Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΌ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π΅
    • 1. 6. ИсслСдованиС ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² пСрСноса элСктрона Π² Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π°Ρ…
      • 1. 6. 1. Π—Π°ΠΌΠ΅Ρ‰Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΊΠΎΡ„Π°ΠΊΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ² пСрСноса элСктрона
      • 1. 6. 2. Π‘Π°ΠΉΡ‚ — Π½Π°ΠΏΡ€Π°Π²Π»Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΉ ΠΌΡƒΡ‚Π°Π³Π΅Π½Π΅Π· Π Π¦ ΠΏΡƒΡ€ΠΏΡƒΡ€Π½Ρ‹Ρ… Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΉ
        • 1. 6. 2. 1. ИспользованиС ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΎΠ² молСкулярной Π±ΠΈΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ для получСния Π Π¦ Rba. sphaeroides, Π² ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Ρ… ΠΎΡ‚ΡΡƒΡ‚ΡΡ‚Π²ΡƒΡŽΡ‚ ΠΊΠΎΡ„Π°ΠΊΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹ пСрСноса элСктрона
        • 1. 6. 2. 2. Π—Π°ΠΌΠ΅Ρ‰Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΊΠΎΡ„Π°ΠΊΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ² пСрСноса элСктрона Π² Π Π¦ Rba. sphaeroides ΠΏΡ€ΠΈ ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΠΈ ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΎΠ² Π³Π΅Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΈΠ½ΠΆΠ΅Π½Π΅Ρ€ΠΈΠΈ
        • 1. 6. 2. 3. ΠœΡƒΡ‚Π°Ρ†ΠΈΠΈ, ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Π΅ приводят ΠΊ ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΡŽ Π²ΠΎΠ΄ΠΎΡ€ΠΎΠ΄Π½Ρ‹Ρ… связСй Π²Π±Π»ΠΈΠ·ΠΈ ΠΊΠΎΡ„Π°ΠΊΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ²
        • 1. 6. 2. 4. ΠœΡƒΡ‚Π°Ρ†ΠΈΠΈ, связанныС с ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΠ΅ΠΌ ароматичСских аминокислотных остатков
        • 1. 6. 2. 5. Π˜Π·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΠ΅ Ρ€ΠΎΠ»ΠΈ консСрвативных ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ» Π²ΠΎΠ΄Ρ‹ Π² Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠΌ Π Π¦
        • 1. 6. 2. 6. ΠœΡƒΡ‚Π°Ρ†ΠΈΠΈ, ΡΠΏΠΎΡΠΎΠ±ΡΡ‚Π²ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ пСрСносу элСктрона ΠΏΠΎ Π’-Ρ†Π΅ΠΏΠΈ
        • 1. 6. 2. 7. ΠœΡƒΡ‚Π°Ρ†ΠΈΠΈ, приводящиС ΠΊ ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΡŽ симмСтрии Π Π¦
        • 1. 6. 2. 8. Π‘ΠΎΠ·Π΄Π°Π½ΠΈΠ΅ Ρ…ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π½Ρ‹Ρ… Π Π¦
  • ГЛАВА 2. ΠœΠΠ’Π•Π Π˜ΠΠ›Π« И ΠœΠ•Π’ΠžΠ”Π« Π˜Π‘Π‘Π›Π•Π”ΠžΠ’ΠΠΠ˜Π―
    • 2. 1. ΠœΠ°Ρ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»Ρ‹
      • 2. 1. 1. Π˜ΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΡƒΠ΅ΠΌΡ‹Π΅ Π² Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π΅ Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Π΅ ΡˆΡ‚Π°ΠΌΠΌΡ‹ ΠΈ ΠΏΠ»Π°Π·ΠΌΠΈΠ΄Ρ‹
      • 2. 1. 2. Антибиотики, ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΡƒΠ΅ΠΌΡ‹Π΅ Π² Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π΅
      • 2. 1. 3. Π‘ΡƒΡ„Π΅Ρ€Ρ‹ ΠΈ ΡΡ€Π΅Π΄Ρ‹, ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡŒΠ·ΡƒΠ΅ΠΌΡ‹Π΅ Π² Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Π΅
    • 2. 2. ΠœΠΈΠΊΡ€ΠΎΠ±ΠΈΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΈΠ΅ ΠΈ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»ΡΡ€Π½ΠΎ-биологичСскиС ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Ρ‹ исслСдования
      • 2. 2. 1. Π’Ρ‹Ρ€Π°Ρ‰ΠΈΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… ΡˆΡ‚Π°ΠΌΠΌΠΎΠ²
      • 2. 2. 2. Π’Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ Ρ‚ΠΎΡ‚Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠΉ Π”ΠΠš Rba.sphaeroid.es
      • 2. 2. 3. Π’Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΏΠ»Π°Π·ΠΌΠΈΠ΄Π½ΠΎΠΉ Π”ΠΠš
      • 2. 2. 4. ΠŸΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅Ρ€Π°Π·Π½Π°Ρ цСпная рСакция
      • 2. 2. 5. Π“ΠΎΡ€ΠΈΠ·ΠΎΠ½Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΉ элСктрофорСз Π² Π°Π³Π°Ρ€ΠΎΠ·Π½ΠΎΠΌ Π³Π΅Π»Π΅
      • 2. 2. 6. ΠŸΡ€Π΅ΠΏΠ°Ρ€Π°Ρ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΠ΅ Π²Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ² Π”ΠΠš ΠΈΠ· Π»Π΅Π³ΠΊΠΎΠΏΠ»Π°Π²ΠΊΠΎΠΉ Π°Π³Π°Ρ€ΠΎΠ·Ρ‹
      • 2. 2. 7. Π›ΠΈΠ³ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»Ρ‹ Π²Π΅ΠΊΡ‚ΠΎΡ€Π° ΠΈ Ρ„Ρ€Π°Π³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°
      • 2. 2. 8. ЭлСктропорация
      • 2. 2. 9. ΠŸΠ΅Ρ€Π΅Π½ΠΎΡ ΠΏΠ»Π°Π·ΠΌΠΈΠ΄ для ΠΊΠΎΠΌΠΏΠ»Π΅ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°Ρ†ΠΈΠΈ ΠΈΠ· Π•. coli Π² Rba. sphaeroides
    • 2. 3. ΠœΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Ρ‹ исслСдования Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ²
      • 2. 3. 1. Π’Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ²
      • 2. 3. 2. Π˜Π·ΠΌΠ΅Ρ€Π΅Π½ΠΈΠ΅ спСктров поглощСния Π Π¦
      • 2. 3. 3. Π˜Π·ΠΌΠ΅Ρ€Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π΄ΠΈΡ„Ρ„Π΅Ρ€Π΅Π½Ρ†ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… (свСт-минус-Ρ‚Π΅ΠΌΠ½ΠΎΡ‚Π°) спСктров
      • 2. 3. 4. ΠžΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΏΠΈΠ³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π½ΠΎΠ³ΠΎ состава
      • 2. 3. 5. Π˜Π·ΠΌΠ΅Ρ€Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π΄ΠΈΡ„Ρ„Π΅Ρ€Π΅Π½Ρ†ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… (свСт-минус-Ρ‚Π΅ΠΌΠ½ΠΎΡ‚Π°) ИК-Π€Π’ спСктров
      • 2. 3. 6. Π˜Π·ΠΌΠ΅Ρ€Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΎΠΊΠΈΡΠ»ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎ-Π²ΠΎΡΡΡ‚Π°Π½ΠΎΠ²ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΠΎΡ‚Π΅Π½Ρ†ΠΈΠ°Π»Π° ΠΏΠ΅Ρ€Π²ΠΈΡ‡Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π΄ΠΎΠ½ΠΎΡ€Π° элСктрона Π 
      • 2. 3. 7. Π­Π»Π΅ΠΊΡ‚Ρ€ΠΎΡ„ΠΎΡ€Π΅Π· Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² Π² ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠ°ΠΊΡ€ΠΈΠ»Π°ΠΌΠΈΠ΄Π½ΠΎΠΌ Π³Π΅Π»Π΅ Π² Π΄Π΅Π½Π°Ρ‚ΡƒΡ€ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ… условиях
      • 2. 3. 8. ΠžΠ±Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΊΠ° Π Π¦ Π±ΠΎΡ€Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΈΠ΄ΠΎΠΌ натрия
      • 2. 3. 9. ИсслСдованиС ΡΡ‚Π°Π±ΠΈΠ»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΠΈ Π Π¦
      • 2. 3. 10. ΠžΠ±Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΊΠ° Π Π¦ I (L177)H ΠΏΡ€ΠΎΡ‚Π΅Π°Π·Π°ΠΌΠΈ
      • 2. 3. 11. Мягкая дСнатурация ΠΌΡƒΡ‚Π°Π½Ρ‚Π½Ρ‹Ρ… Π Π¦ ΠΏΡ€ΠΈ ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΠΈ 8 Πœ раствора ΠΌΠΎΡ‡Π΅Π²ΠΈΠ½Ρ‹
      • 2. 3. 12. Π˜Π·ΠΌΠ΅Ρ€Π΅Π½ΠΈΠ΅ спСктров ЭПР
      • 2. 3. 13. ЀСмтосСкундная спСктроскопия Π Π¦ Π΄ΠΈΠΊΠΎΠ³ΠΎ Ρ‚ΠΈΠΏΠ° ΠΈ Π³Π΅Π½Π΅Ρ‚ичСски ΠΌΠΎΠ΄ΠΈΡ„ΠΈΡ†ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… Π Π¦ I (L177)H ΠΈ I (L177)H+H (L173)L
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬВАВЫ Π˜Π‘Π‘Π›Π•Π”ΠžΠ’ΠΠΠ˜Π―
    • 3. 1. ВнСсСниС Π½Π°ΠΏΡ€Π°Π²Π»Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… аминокислотных Π·Π°ΠΌΠ΅Ρ‰Π΅Π½ΠΈΠΉ Π² Π Π¦ Rba. sphaeroides
      • 3. 1. 1. ВнСсСниС Π½Π°ΠΏΡ€Π°Π²Π»Π΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ аминокислотного замСщСния I (L177)H Π² Π Π¦Π―Ья. sphaeroides
      • 3. 1. 2. ВнСсСниС Π½Π°ΠΏΡ€Π°Π²Π»Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… аминокислотных Π·Π°ΠΌΠ΅Ρ‰Π΅Π½ΠΈΠΉ H (L 173) L+I (L 177) Н Π² Π Π¦ Rba. sphaeroides
      • 3. 1. 3. ВнСсСниС Π½Π°ΠΏΡ€Π°Π²Π»Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… аминокислотных Π·Π°ΠΌΠ΅Ρ‰Π΅Π½ΠΈΠΉ I (L 177) Н+Н (М182)L Π² Π Π¦ Rba. sphaeroides
    • 3. 2. ΠžΡΠΎΠ±Π΅Π½Π½ΠΎΡΡ‚ΠΈ выдСлСния ΠΈ ΠΎΡ‡ΠΈΡΡ‚ΠΊΠΈ Π Π¦ с Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΊΠΈΡΠ»ΠΎΡ‚Π½Ρ‹ΠΌΠΈ Π·Π°ΠΌΠ΅Π½Π°ΠΌΠΈ I (L177)H- I (L 177) H+H (L 173) L- I (L177)H+H (M182)L
    • 3. 3. Π‘ΠΏΠ΅ΠΊΡ‚Ρ€Ρ‹ поглощСния Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ² I (L177)H- I (L 177) H+H (L 173) L- I (L177)H+H (M182)L, ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Ρ€Π΅Π½Π½Ρ‹Π΅ ΠΏΡ€ΠΈ ΠΊΠΎΠΌΠ½Π°Ρ‚Π½ΠΎΠΉ Ρ‚Π΅ΠΌΠΏΠ΅Ρ€Π°Ρ‚ΡƒΡ€Π΅
    • 3. 4. Π”ΠΈΡ„Ρ„Π΅Ρ€Π΅Π½Ρ†ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Π΅ (свСт минус Ρ‚Π΅ΠΌΠ½ΠΎΡ‚Π°) спСктры Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ² I (L177)H- I (L 177) H+H (L 173) L- I (L177)H+H (M182)L, ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Ρ€Π΅Π½Π½Ρ‹Π΅ ΠΏΡ€ΠΈ ΠΊΠΎΠΌΠ½Π°Ρ‚Π½ΠΎΠΉ Ρ‚Π΅ΠΌΠΏΠ΅Ρ€Π°Ρ‚ΡƒΡ€Π΅
    • 3. 5. Π‘ΠΏΠ΅ΠΊΡ‚Ρ€Ρ‹ поглощСния Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ² I (L177)H- I (L 177) H+H (L 173) L- I (L177)H+H (M182)L, ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Ρ€Π΅Π½Π½Ρ‹Π΅ ΠΏΡ€ΠΈ Π½ΠΈΠ·ΠΊΠΈΡ… Ρ‚Π΅ΠΌΠΏΠ΅Ρ€Π°Ρ‚ΡƒΡ€Π°Ρ…
    • 3. 6. ΠŸΠΈΠ³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π½Ρ‹ΠΉ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· Π Π¦ Π΄ΠΈΠΊΠΎΠ³ΠΎ Ρ‚ΠΈΠΏΠ° ΠΈ Π³Π΅Π½Π΅Ρ‚ичСски ΠΌΠΎΠ΄ΠΈΡ„ΠΈΡ†ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… Π Π¦
    • 3. 7. Π‘ΠΏΠ΅ΠΊΡ‚Ρ€Ρ‹ поглощСния Π Π¦ Π΄ΠΈΠΊΠΎΠ³ΠΎ Ρ‚ΠΈΠΏΠ° ΠΈ I (L177)H, I (L177)H+H (L173)L, I (L177)H+H (M182)L послС экстрагирования ΠΏΠΈΠ³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ²
    • 3. 8. ИсслСдованиС Π Π¦ с ΠΏΡ€ΠΎΡ‡Π½ΠΎΡΠ²ΡΠ·Π°Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»ΠΎΠΉ Π‘Π₯Π» ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΎΠΌ элСктрофорСза Π² Π΄Π΅Π½Π°Ρ‚ΡƒΡ€ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΡ… условиях
    • 3. 9. Π˜Π·ΠΌΠ΅Ρ€Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΎΠΊΠΈΡΠ»ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎ-Π²ΠΎΡΡΡ‚Π°Π½ΠΎΠ²ΠΈΡ‚Π΅Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΠΎΡ‚Π΅Π½Ρ†ΠΈΠ°Π»Π° Π Π¦ Π΄ΠΈΠΊΠΎΠ³ΠΎ Ρ‚ΠΈΠΏΠ° ΠΈ I (L177)H, I (L177)H+H (L173)L
    • 3. 10. ИсслСдованиС свойств Π Π¦ I (L177)H
      • 3. 10. 1. ИсслСдованиС ΡΡ‚Π°Π±ΠΈΠ»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΠΈ Π Π¦ I (L177)H
      • 3. 10. 2. ΠŸΠ΅Ρ€Π²ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Π΅ процСссы раздСлСния зарядов Π² Π Π¦ I (L177)H
      • 3. 10. 3. ИсслСдованиС состояния Π + ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΎΠΌ ЭПР
    • 3. 11. ΠžΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ полоТСния Π‘Π₯Π», ΠΊΠΎΠ²Π°Π»Π΅Π½Ρ‚Π½ΠΎ связанного с Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠΌ
    • 3. 12. ИсслСдованиС свойств Π‘Π₯Π», ΠΊΠΎΠ²Π°Π»Π΅Π½Ρ‚Π½ΠΎ связанного с Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²ΠΎΠΉ ΡΡƒΠ±ΡŠΠ΅Π΄ΠΈΠ½ΠΈΡ†Π΅ΠΉ
      • 3. 12. 1. ИсслСдованиС ΡΡ‚Π°Π±ΠΈΠ»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΠΈ связи ΠΏΡ€ΠΈ кислых ΠΈ Π½Π΅ΠΉΡ‚Ρ€Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… значСниях рН
      • 3. 12. 2. ΠžΠ±Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΊΠ° ΠΏΡ€ΠΎΡ‚Π΅Π°Π·Π°ΠΌΠΈ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° Π Π¦ с ΠΊΠΎΠ²Π°Π»Π΅Π½Ρ‚Π½ΠΎ связанным Π‘Π₯Π»
      • 3. 12. 3. ВзаимодСйствиС ΠΊΠΎΠ²Π°Π»Π΅Π½Ρ‚Π½ΠΎ связанного с Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠΌ Π‘Π₯Π» с Π±ΠΎΡ€Π³ΠΈΠ΄Ρ€ΠΈΠ΄ΠΎΠΌ натрия
      • 3. 12. 4. ИсслСдованиС ΡΠΏΠ΅ΠΊΡ‚Ρ€Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… свойств Π‘Π₯Π», ΠΊΠΎΠ²Π°Π»Π΅Π½Ρ‚Π½ΠΎ связанного с Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠΌ Π Π¦
      • 3. 12. 5. ЭПР спСктры Ρ‚Ρ€ΠΈΠΏΠ»Π΅Ρ‚Π½ΠΎΠ³ΠΎ состояния свободного Π‘Π₯Π» ΠΈ Π‘Π₯Π», связанного с Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠΌ
    • 3. 13. Π˜Π·ΠΌΠ΅Ρ€Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π΄ΠΈΡ„Ρ„Π΅Ρ€Π΅Π½Ρ†ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… ИК-Π€Π’ спСктров Π Π¦ Π΄ΠΈΠΊΠΎΠ³ΠΎ Ρ‚ΠΈΠΏΠ° ΠΈ I (L 177) H+H (L 173) L
    • 3. 14. ΠŸΠ΅Ρ€Π²ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Π΅ процСссы раздСлСния зарядов Π² Π Π¦ I (L177)H+H (L173)L.l
  • ГЛАВА 4. ΠžΠ‘Π‘Π£Π–Π”Π•ΠΠ˜Π• Π Π•Π—Π£Π›Π¬Π’ΠΠ’ΠžΠ’
  • Π’Π«Π’ΠžΠ”Π«

ВлияниС аминокислотных Π·Π°ΠΌΠ΅Ρ‰Π΅Π½ΠΈΠΉ Π²Π±Π»ΠΈΠ·ΠΈ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ» Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΎΡ…Π»ΠΎΡ€ΠΎΡ„ΠΈΠ»Π»ΠΎΠ² PA ΠΈ Bb Π½Π° свойства Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π° Rhodobacter sphueroides (Ρ€Π΅Ρ„Π΅Ρ€Π°Ρ‚, курсовая, Π΄ΠΈΠΏΠ»ΠΎΠΌ, ΠΊΠΎΠ½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ»ΡŒΠ½Π°Ρ)

ΠΠΊΡ‚ΡƒΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ Ρ‚Π΅ΠΌΡ‹

.

ΠΠΊΡ‚ΡƒΠ°Π»ΡŒΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ изучСния фотосинтСза связана с Ρ‚Π΅ΠΌ, Ρ‡Ρ‚ΠΎ этот процСсс обСспСчиваСт Π²ΠΎΠ·ΠΌΠΎΠΆΠ½ΠΎΡΡ‚ΡŒ сущСствования ΠΆΠΈΠ·Π½ΠΈ Π½Π° Π—Π΅ΠΌΠ»Π΅. Π˜Π·Π²Π΅ΡΡ‚Π½ΠΎ, Ρ‡Ρ‚ΠΎ ΠΎΠ΄Π½ΠΈΠΌ ΠΈΠ· ΠΊΠ»ΡŽΡ‡Π΅Π²Ρ‹Ρ… этапов фотосинтСза ΡΠ²Π»ΡΡŽΡ‚ΡΡ ΠΏΠ΅Ρ€Π²ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Π΅ фотопроцСссы Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΈ, Π² ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Ρ… энСргия свСта, поглощСнная ΠΏΠΈΠ³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚Π°ΠΌΠΈ Ρ„ΠΎΡ‚ΠΎΡΠΈΠ½Ρ‚Π΅Π·ΠΈΡ€ΡƒΡŽΡ‰Π΅Π³ΠΎ ΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠ°, прСобразуСтся Π² ΡΠ½Π΅Ρ€Π³ΠΈΡŽ химичСских связСй. ΠΠ°Ρ‡Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Π΅ этапы фотосинтСза ΠΌΠΎΠΆΠ½ΠΎ Π½Π°Π·Π²Π°Ρ‚ΡŒ «ΡΠ½Π΅Ρ€Π³Π΅Ρ‚ичСскими Π²ΠΎΡ€ΠΎΡ‚Π°ΠΌΠΈ ΠΆΠΈΠ·Π½ΠΈ», Ρ‚Π°ΠΊ ΠΊΠ°ΠΊ ΠΈΠΌΠ΅Π½Π½ΠΎ Ρ‚Π°ΠΌ происходит нСпосрСдствСнноС взаимодСйствиС физичСских явлСний (элСктронного возбуТдСния, пСрСноса элСктрона) с Π±ΠΈΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΈΠΌΠΈ. ΠŸΡ€Π΅ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ энСргии свСта происходит Π² Ρ„отосинтСтичСских Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π°Ρ… (Π Π¦). Π Π¦ ΠΏΡƒΡ€ΠΏΡƒΡ€Π½ΠΎΠΉ Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΈ Rhodobacter (Rba.) sphaeroides прСдставляСт собой трансмСмбранный ΠΏΠΈΠ³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚-Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹ΠΉ комплСкс, состоящий ΠΈΠ· Ρ‚Ρ€Π΅Ρ… Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹Ρ… ΡΡƒΠ±ΡŠΠ΅Π΄ΠΈΠ½ΠΈΡ† (Н, М ΠΈ L) ΠΈ Π΄Π΅ΡΡΡ‚ΠΈ ΠΊΠΎΡ„Π°ΠΊΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ² пСрСноса элСктрона. Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π° этого Π Π¦ Π²ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹Π΅ Π±Ρ‹Π»Π° ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Π° Π² 1984 Π³. Π² Π»Π°Π±ΠΎΡ€Π°Ρ‚ΠΎΡ€ΠΈΠΈ Michel, ГСрмания, ΠΎΡ‚ΠΊΡ€Ρ‹Π² возмоТности для Π΄Π΅Ρ‚Π°Π»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ исслСдования ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² ΠΏΠ΅Ρ€Π²ΠΈΡ‡Π½Ρ‹Ρ… стадий фотосинтСза. Π€ΠΎΡ‚ΠΎΠΈΠ½Π΄ΡƒΡ†ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½ΠΎΠ΅ Ρ€Π°Π·Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ зарядов Π² Π Π¦ являСтся свСрхбыстрым процСссом, ΠΊΠ²Π°Π½Ρ‚ΠΎΠ²Ρ‹ΠΉ Π²Ρ‹Ρ…ΠΎΠ΄ ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ³ΠΎ Π±Π»ΠΈΠ·ΠΎΠΊ ΠΊ Π΅Π΄ΠΈΠ½ΠΈΡ†Π΅. Богласно соврСмСнным прСдставлСниям, высокая ΡΡ„Ρ„Π΅ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ функционирования Π Π¦ опрСдСляСтся свойствами ΠΊΠΎΡ„Π°ΠΊΡ‚ΠΎΡ€ΠΎΠ², ΠΈΡ… Π²Π·Π°ΠΈΠΌΠΎΠ΄Π΅ΠΉΡΡ‚Π²ΠΈΠ΅ΠΌ Π΄Ρ€ΡƒΠ³ с Π΄Ρ€ΡƒΠ³ΠΎΠΌ ΠΈ Ρ Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²Ρ‹ΠΌ ΠΎΠΊΡ€ΡƒΠΆΠ΅Π½ΠΈΠ΅ΠΌ. ИсслСдования Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€ΠΎΠ² ΠΏΡƒΡ€ΠΏΡƒΡ€Π½Ρ‹Ρ… Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΉ внСсли ΠΎΠ³Ρ€ΠΎΠΌΠ½Ρ‹ΠΉ Π²ΠΊΠ»Π°Π΄ Π² ΠΏΠΎΠ½ΠΈΠΌΠ°Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² трансформации энСргии ΠΏΡ€ΠΈ фотосинтСзС ΠΈ ΡƒΡ‚Π²Π΅Ρ€Π΄ΠΈΠ»ΠΈ Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Π΅ Π Π¦ Π² ΠΊΠ°Ρ‡Π΅ΡΡ‚Π²Π΅ Ρ…ΠΎΡ€ΠΎΡˆΠ΅ΠΉ ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»ΠΈ для изучСния пСрСноса элСктрона Π² Π±ΠΈΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΠΈΡ… систСмах. Одним ΠΈΠ· ΠΏΠΎΠ΄Ρ…ΠΎΠ΄ΠΎΠ² ΠΊ ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΡŽ Ρ€ΠΎΠ»ΠΈ Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ окруТСния Π² Ρ„ΡƒΠ½ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠΈ Π Π¦ являСтся Π½Π°ΠΏΡ€Π°Π²Π»Π΅Π½Π½Ρ‹ΠΉ ΠΌΡƒΡ‚Π°Π³Π΅Π½Π΅Π·, Π° ΠΈΠΌΠ΅Π½Π½ΠΎ сСлСктивноС Π·Π°ΠΌΠ΅Ρ‰Π΅Π½ΠΈΠ΅ консСрвативных аминокислотных остатков Π² ΡƒΡ‡Π°ΡΡ‚ΠΊΠ°Ρ… связывания Ρ…Ρ€ΠΎΠΌΠΎΡ„ΠΎΡ€ΠΎΠ². Π‘ΠΎΡ‡Π΅Ρ‚Π°Π½ΠΈΠ΅ этого ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Π° с ΡΠΎΠ²Ρ€Π΅ΠΌΠ΅Π½Π½Ρ‹ΠΌΠΈ биохимичСскими ΠΈ Π±ΠΈΠΎΡ„изичСскими ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Π°ΠΌΠΈ являСтся пСрспСктивным ΠΏΠΎΠ΄Ρ…ΠΎΠ΄ΠΎΠΌ ΠΊ ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡŽ ΠΌΠ΅Ρ…Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² Π½Π°Ρ‡Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… стадий фотопСрСноса элСктрона Π² Π Π¦ ΠΈ ΠΈΠ·ΡƒΡ‡Π΅Π½ΠΈΡŽ Ρ€ΠΎΠ»ΠΈ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° Π² ΡΡ‚ΠΎΠΌ процСссС.

ЦСль Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹ ΠΈ Π·Π°Π΄Π°Ρ‡ΠΈ исслСдования.

ЦСлью Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹ Π±Ρ‹Π»ΠΎ выяснСниС влияния Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ окруТСния Π²Π±Π»ΠΈΠ·ΠΈ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ» Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΎΡ…Π»ΠΎΡ€ΠΎΡ„ΠΈΠ»Π»ΠΎΠ² Π Π΄ ΠΈ Π’Π² Π½Π° ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡ‚Π²Π° ΠΈ Ρ„ΡƒΠ½ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π°Π»ΡŒΠ½ΡƒΡŽ Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ Π Π¦ Rhodobacter sphaeroides. Π’ ΡΠ²ΡΠ·ΠΈ с ΠΏΠΎΡΡ‚Π°Π²Π»Π΅Π½Π½ΠΎΠΉ Ρ†Π΅Π»ΡŒΡŽ Π±Ρ‹Π»ΠΈ ΠΎΠΏΡ€Π΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Ρ‹ ΡΠ»Π΅Π΄ΡƒΡŽΡ‰ΠΈΠ΅ Π·Π°Π΄Π°Ρ‡ΠΈ:

β€’ ВнСсСниС Π½Π°ΠΏΡ€Π°Π²Π»Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… ΠΌΡƒΡ‚Π°Ρ†ΠΈΠΉ Π² pufLΠΈ pufMΠ³Π΅Π½Ρ‹ Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π° Rba. sphaeroides.

β€’ ΠŸΠΎΠ΄Π±ΠΎΡ€ условий для выдСлСния гСнСтичСски ΠΌΠΎΠ΄ΠΈΡ„ΠΈΡ†ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… Π Π¦ I (L177)H, H (L173)L+ I (L177)H ΠΈ H (M182)L+ I (L177)H ΠΈ ΠΈΡ… Π²Ρ‹Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅.

β€’ ИсслСдованиС влияния аминокислотных Π·Π°ΠΌΠ΅Ρ‰Π΅Π½ΠΈΠΉ Π² L177, L173 ΠΈ Ml82 позициях Π½Π° ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡ‚Π²Π° гСнСтичСски. ΠΌΠΎΠ΄ΠΈΡ„ΠΈΡ†ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… Π Π¦ I (L177)H, H (L173)L+ I (L177)H ΠΈ H (M182)L+ I (L177)H.

Научная Π½ΠΎΠ²ΠΈΠ·Π½Π°.

Π‘ ΠΏΠΎΠΌΠΎΡ‰ΡŒΡŽ ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄Π° сайт-Π½Π°ΠΏΡ€Π°Π²Π»Π΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΌΡƒΡ‚Π°Π³Π΅Π½Π΅Π·Π° Π±Ρ‹Π»ΠΈ созданы Π½ΠΎΠ²Ρ‹Π΅ ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°Ρ†ΠΈΠΈ аминокислотных Π·Π°ΠΌΠ΅Ρ‰Π΅Π½ΠΈΠΉ I (L177)H, H (L 173) L+I (L 177) Н ΠΈ H (M182)L+ I (L177)H Π² Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΌ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π΅ Rba. sphaeroides. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½Ρ‹ Π Π¦ I (L177)H, Π² ΠΊΠΎΡ‚ΠΎΡ€Ρ‹Ρ… Π°Ρ‚ΠΎΠΌ магния Π‘Π₯Π» Π’Π² 6&trade—ΠΊΠΎΠΎΡ€Π΄ΠΈΠ½ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½. Показано, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π² Ρ€Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚Π΅ аминокислотного замСщСния НС.

His Π² Π Π¦ I (L177)H ΠΈ I (L177)H+H (M182)L ΠΏΡ€ΠΎΠΈΠ·ΠΎΡˆΠ»ΠΎ ΠΊΠΎΠ²Π°Π»Π΅Π½Ρ‚Π½ΠΎΠ΅ связываниС i ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»Ρ‹ Π‘Π₯Π» ΠΈ L-ΡΡƒΠ±ΡŠΠ΅Π΄ΠΈΠ½ΠΈΡ†Ρ‹. ΠŸΠΎΠ»ΡƒΡ‡Π΅Π½Ρ‹ Π Π¦ Π΄Π²ΠΎΠΉΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΌΡƒΡ‚Π°Π½Ρ‚Π° I (L177)H+H (M182)L, Π³Π΄Π΅ Π»ΠΈΠ³Π°Π½Π΄ Π°Ρ‚ΠΎΠΌΠ° магния ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»Ρ‹ Π‘Π₯Π» Π’Π² Ρ€Π°ΡΠΏΠΎΠ»ΠΎΠΆΠ΅Π½ Π½Π΅ Ρ ΠΎΠ±Ρ‹Ρ‡Π½ΠΎΠΉ, астороны, Π° с (3-стороны ΠΌΠ°ΠΊΡ€ΠΎΡ†ΠΈΠΊΠ»Π° Ρ‚Π΅Ρ‚Ρ€Π°ΠΏΠΈΡ€Ρ€ΠΎΠ»ΡŒΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΊΠΎΠ»ΡŒΡ†Π°. УстановлСно, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π² Π Π¦ H (L 173) L+I (L 177) Н, Π² ΠΎΡ‚сутствиС ΠΏΡ€ΠΈΡ€ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π»ΠΈΠ³Π°Π½Π΄Π° Π°Ρ‚ΠΎΠΌΠ° магния — гистидина L173, аминокислотный остаток гистидина L177 Π»ΠΈΠ³Π°Π½Π΄ΠΈΡ€ΡƒΠ΅Ρ‚ Π°Ρ‚ΠΎΠΌ магния Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΎΡ…Π»ΠΎΡ€ΠΎΡ„ΠΈΠ»Π»Π° Π Π.

Апробация Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹.

ΠœΠ°Ρ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»Ρ‹ диссСртации Π±Ρ‹Π»ΠΈ прСдставлСны Π½Π° 9-ΠΎΠΉ ΠΈ 11 ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄ΡƒΠ½Π°Ρ€ΠΎΠ΄Π½Ρ‹Ρ… конфСрСнциях ΠΌΠΎΠ»ΠΎΠ΄Ρ‹Ρ… ΡƒΡ‡Π΅Π½Ρ‹Ρ… (ΠŸΡƒΡ‰ΠΈΠ½ΠΎ, 2005; 2007), ΠœΠ΅ΠΆΠ΄ΡƒΠ½Π°Ρ€ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠΌ биофизичСском конгрСссС (Ѐранция, 2005), XVIII ΠŸΡƒΡ‰ΠΈΠ½ΡΠΊΠΈΡ… чтСниях ΠΏΠΎ Ρ„отосинтСзу ΠΈ Π’сСроссийской ΠΊΠΎΠ½Ρ„Π΅Ρ€Π΅Π½Ρ†ΠΈΠΈ «ΠŸΡ€Π΅ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ энСргии свСта ΠΏΡ€ΠΈ фотосинтСзС (ΠŸΡƒΡ‰ΠΈΠ½ΠΎ, 2005), На ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄ΡƒΠ½Π°Ρ€ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠΉ ΠΊΠΎΠ½Ρ„Π΅Ρ€Π΅Π½Ρ†ΠΈΠΈ «Π€ΠΎΡ‚осинтСз Π² ΠΏΠΎΡΡ‚-Π³Π΅Π½ΠΎΠΌΠ½ΡƒΡŽ эру» (ΠŸΡƒΡ‰ΠΈΠ½ΠΎ,.

2006), ΠœΠ΅ΠΆΠ΄ΡƒΠ½Π°Ρ€ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠΌ конгрСссС ΠΏΠΎ Π±ΠΈΠΎΡ…ΠΈΠΌΠΈΠΈ ΠΈ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»ΡΡ€Π½ΠΎΠΉ Π±ΠΈΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ (Япония, 2006), ΠœΠ΅ΠΆΠ΄ΡƒΠ½Π°Ρ€ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠΌ симпозиумС ΠΏΠΎ Ρ„отосинтСтичСским ΠΏΡ€ΠΎΠΊΠ°Ρ€ΠΈΠΎΡ‚Π°ΠΌ (Ѐранция, 2006), ΠœΠ΅ΠΆΠ΄ΡƒΠ½Π°Ρ€ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠΉ ΠΊΠΎΠ½Ρ„Π΅Ρ€Π΅Π½Ρ†ΠΈΠΈ ΠΏΠΎ Ρ‚Π΅Ρ‚Ρ€Π°ΠΏΠΈΡ€Ρ€ΠΎΠ»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΌ Ρ„ΠΎΡ‚ΠΎΡ€Π΅Ρ†Π΅ΠΏΡ‚ΠΎΡ€Π°ΠΌ фотосинтСтичСских ΠΎΡ€Π³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² (Япония,.

2007), ЕвропСйской биоэнСргСтичСской ΠΊΠΎΠ½Ρ„Π΅Ρ€Π΅Π½Ρ†ΠΈΠΈ (Π˜Ρ€Π»Π°Π½Π΄ΠΈΡ, 2008), ΠœΠ΅ΠΆΠ΄ΡƒΠ½Π°Ρ€ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠΉ ΠΊΠΎΠ½Ρ„Π΅Ρ€Π΅Π½Ρ†ΠΈΠΈ «ΠŸΡ€Π΅ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ энСргии свСта ΠΏΡ€ΠΈ фотосинтСзС» (ΠŸΡƒΡ‰ΠΈΠ½ΠΎ, 2008), Π½Π° Π“ордоновских чтСниях ΠΏΠΎ Ρ„отосинтСзу.

БША, 2008), Π½Π° ΠΊΠΎΠ½Ρ„Π΅Ρ€Π΅Π½Ρ†ΠΈΠΈ «Π€ΠΎΡ‚охимия Ρ…Π»ΠΎΡ€ΠΎΡ„ΠΈΠ»Π»Π° Π² ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»ΡŒΠ½Ρ‹Ρ… ΠΈ ΠΏΡ€ΠΈΡ€ΠΎΠ΄Π½Ρ‹Ρ… систСмах» (ΠŸΡƒΡ‰ΠΈΠ½ΠΎ, 2009), ΠΈ Π½Π° XIII ЕвропСйской ΠΊΠΎΠ½Ρ„Π΅Ρ€Π΅Π½Ρ†ΠΈΠΈ ΠΏΠΎ ΡΠΏΠ΅ΠΊΡ‚роскопии биологичСских ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ» (Π˜Ρ‚Π°Π»ΠΈΡ, 2009).

Бвязь с ΠΏΠ»Π°Π½ΠΎΠΌ Π½Π°ΡƒΡ‡Π½ΠΎ-ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Ρ‚Π΅Π»ΡŒΡΠΊΠΎΠ³ΠΎ института.

Π’Π΅ΠΌΠ° диссСртации являСтся Ρ‡Π°ΡΡ‚ΡŒΡŽ ΠΏΠ»Π°Π½ΠΎΠ²ΠΎΠΉ Ρ‚Π΅ΠΌΡ‹ института. Π Π°Π±ΠΎΡ‚Π° Π²Ρ‹ΠΏΠΎΠ»Π½ΡΠ»Π°ΡΡŒ ΠΏΡ€ΠΈ финансовой ΠΏΠΎΠ΄Π΄Π΅Ρ€ΠΆΠΊΠ΅ Π€Π΅Π΄Π΅Ρ€Π°Π»ΡŒΠ½Ρ‹ΠΌ агСнтством ΠΏΠΎ Π½Π°ΡƒΠΊΠ΅ ΠΈ ΠΈΠ½Π½ΠΎΠ²Π°Ρ†ΠΈΡΠΌ Российской Π°ΠΊΠ°Π΄Π΅ΠΌΠΈΠΈ Π½Π°ΡƒΠΊ (02.512.11.2085; 02.740.11.0293), ΠΏΡ€ΠΎΠ³Ρ€Π°ΠΌΠΌΠ°ΠΌΠΈ ΠŸΡ€Π΅Π·ΠΈΠ΄ΠΈΡƒΠΌΠ° РАН «ΠœΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»ΡΡ€Π½Π°Ρ ΠΈ ΠΊΠ»Π΅Ρ‚очная биология», «Π­ΠΊΡΡ‚Ρ€Π΅ΠΌΠ°Π»ΡŒΠ½Ρ‹Π΅ свСтовыС поля ΠΈ ΠΈΡ… ΠΏΡ€ΠΈΠ»ΠΎΠΆΠ΅Π½ΠΈΠ΅», Π³Ρ€Π°Π½Ρ‚ΠΎΠΌ ΠŸΡ€Π΅Π·ΠΈΠ΄Π΅Π½Ρ‚Π° Π Π€ НШ-3277.2006.4- НШ-4525.2008.4) ΠΈ Π Π€Π€Π˜ (03−04−48 215- 06−04−48 686- 09−04−109).

ΠŸΡƒΠ±Π»ΠΈΠΊΠ°Ρ†ΠΈΠΈ.

По ΠΌΠ°Ρ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»Π°ΠΌ диссСртации ΠΎΠΏΡƒΠ±Π»ΠΈΠΊΠΎΠ²Π°Π½ΠΎ 27 Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚, ΠΈΠ· Π½ΠΈΡ… ΠΎΠ΄Π½Π° ΡΡ‚Π°Ρ‚ΡŒΡ Π² Π·Π°Ρ€ΡƒΠ±Π΅ΠΆΠ½ΠΎΠΌ ΠΆΡƒΡ€Π½Π°Π»Π΅ FEBS letters, Ρ‚Ρ€ΠΈ ΡΡ‚Π°Ρ‚ΡŒΠΈ Π² ΠΎΡ‚СчСствСнном ΠΆΡƒΡ€Π½Π°Π»Π΅ Биохимия, 23 тСзиса Π² ΠΌΠ°Ρ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»Π°Ρ… отСчСствСнных ΠΈ ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄ΡƒΠ½Π°Ρ€ΠΎΠ΄Π½Ρ‹Ρ… ΠΊΠΎΠ½Ρ„Π΅Ρ€Π΅Π½Ρ†ΠΈΠΉ.

Π‘Ρ‚Ρ€ΡƒΠΊΡ‚ΡƒΡ€Π° ΠΈ ΠΎΠ±ΡŠΠ΅ΠΌ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚Ρ‹.

ДиссСртация состоит ΠΈΠ· Π²Π²Π΅Π΄Π΅Π½ΠΈΡ, ΠΎΠ±Π·ΠΎΡ€Π° Π»ΠΈΡ‚Π΅Ρ€Π°Ρ‚ΡƒΡ€Ρ‹, описания ΠΌΠ°Ρ‚Π΅Ρ€ΠΈΠ°Π»ΠΎΠ² ΠΈ ΠΌΠ΅Ρ‚ΠΎΠ΄ΠΎΠ² исслСдования, излоТСния Ρ€Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚ΠΎΠ² ΠΈ ΠΈΡ… ΠΎΠ±ΡΡƒΠΆΠ΄Π΅Π½ΠΈΡ, Π·Π°ΠΊΠ»ΡŽΡ‡Π΅Π½ΠΈΡ, Π²Ρ‹Π²ΠΎΠ΄ΠΎΠ² ΠΈ ΡΠΏΠΈΡΠΊΠ° Ρ†ΠΈΡ‚ΠΈΡ€ΡƒΠ΅ΠΌΠΎΠΉ Π»ΠΈΡ‚Π΅Ρ€Π°Ρ‚ΡƒΡ€Ρ‹. ДиссСртация ΠΈΠ·Π»ΠΎΠΆΠ΅Π½Π° Π½Π° 153 страницах, ΠΈΠ»Π»ΡŽΡΡ‚Ρ€ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π° 49 рисунками ΠΈ 5 Ρ‚Π°Π±Π»ΠΈΡ†Π°ΠΌΠΈ.

Бписок Π»ΠΈΡ‚Π΅Ρ€Π°Ρ‚ΡƒΡ€Ρ‹

содСрТит 190 источников (ΠΈΠ· Π½ΠΈΡ… 178 Π½Π° Π°Π½Π³Π»ΠΈΠΉΡΠΊΠΎΠΌ языкС).

Π’Π«Π’ΠžΠ”Π«:

1. Π’ Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Π΅ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Ρ‹ Rba. sphaeroides Π²Π±Π»ΠΈΠ·ΠΈ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ» Π‘Π₯Π» Π Π ΠΈ Π’Π² Π²Π²Π΅Π΄Π΅Π½Ρ‹ Π½ΠΎΠ²Ρ‹Π΅ ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°Ρ†ΠΈΠΈ аминокислотных Π·Π°ΠΌΠ΅Ρ‰Π΅Π½ΠΈΠΉ I (L177)H, H (L 173) L+I (L 177) Н, H (M182)L+I (L177)H.

2. Показано, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π² Ρ€Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚Π΅ ΠΌΡƒΡ‚Π°Ρ†ΠΈΠΈ I (L177)H Π² Π Π¦ Rba. sphaeroides Π°Ρ‚ΠΎΠΌ магния Π‘Π₯Π» Π’Π² ΡΡ‚ановится ΡˆΠ΅ΡΡ‚ΠΈ ΠΊΠΎΠΎΡ€Π΄ΠΈΠ½ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹ΠΌ, Ρ‡Ρ‚ΠΎ ΠΏΡ€ΠΈΠ²ΠΎΠ΄ΠΈΡ‚ ΠΊ ΠΏΠΎΡΠ²Π»Π΅Π½ΠΈΡŽ полосы 638 Π½ΠΌ Π² Π²ΠΈΠ΄ΠΈΠΌΠΎΠΉ области спСктра поглощСния Π Π¦.

3. Π’ΠΏΠ΅Ρ€Π²Ρ‹Π΅ ΠΏΠΎΠΊΠ°Π·Π°Π½ΠΎ, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π² Ρ€Π΅Π·ΡƒΠ»ΡŒΡ‚Π°Ρ‚Π΅ аминокислотного замСщСния I (L177)H образуСтся ковалСнтная связь ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρƒ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡƒΠ»ΠΎΠΉ Π‘Π₯Π» Π Π ΠΈ L-ΡΡƒΠ±ΡŠΠ΅Π΄ΠΈΠ½ΠΈΡ†Π΅ΠΉ Π Π¦.

4. УстановлСно, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π² Π³Π΅Π½Π΅Ρ‚ичСски ΠΌΠΎΠ΄ΠΈΡ„ΠΈΡ†ΠΈΡ€ΠΎΠ²Π°Π½Π½Ρ‹Ρ… Π Π¦ H (M182)L+I (L177)H Π½Π°Π±Π»ΡŽΠ΄Π°Π΅Ρ‚ΡΡ случай |3-лигандирования Π°Ρ‚ΠΎΠΌΠ° магния Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΎΡ…Π»ΠΎΡ€ΠΎΡ„ΠΈΠ»Π»Π° Π² Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½Ρ‹Ρ… Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π°Ρ… ΠΏΡƒΡ€ΠΏΡƒΡ€Π½Ρ‹Ρ… Π±Π°ΠΊΡ‚Π΅Ρ€ΠΈΠΉ.

5. Показано, Ρ‡Ρ‚ΠΎ Π² Π Π¦ H (L173)L+I (L177)H смСщСниС аминокислотного остатка гистидина — Π»ΠΈΠ³Π°Π½Π΄Π° Π°Ρ‚ΠΎΠΌΠ° магния Π‘Π₯Π» Π Π с L173 Π½Π° L177 ΠΏΠΎΠ·ΠΈΡ†ΠΈΡŽ ΠΏΡ€ΠΈΠ²ΠΎΠ΄ΠΈΡ‚ ΠΊ 45-Π½ΠΌ ΠΊΠΎΡ€ΠΎΡ‚ΠΊΠΎΠ²ΠΎΠ»Π½ΠΎΠ²ΠΎΠΌΡƒ сдвигу максимума полосы Π , Π½ΠΎ Π½Π΅ ΠΎΠΊΠ°Π·Ρ‹Π²Π°Π΅Ρ‚ Π·Π°ΠΌΠ΅Ρ‚Π½ΠΎΠ³ΠΎ влияния Π½Π° ΡΠ»Π΅ΠΊΡ‚рохимичСскиС свойства ΠΏΠ΅Ρ€Π²ΠΈΡ‡Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π΄ΠΎΠ½ΠΎΡ€Π° элСктрона ΠΈ Ρ„ΠΎΡ‚ΠΎΡ…ΠΈΠΌΠΈΡ‡Π΅ΡΠΊΡƒΡŽ Π°ΠΊΡ‚ΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡ‚ΡŒ.

Π Π¦.

ΠŸΠΎΠΊΠ°Π·Π°Ρ‚ΡŒ вСсь тСкст

Бписок Π»ΠΈΡ‚Π΅Ρ€Π°Ρ‚ΡƒΡ€Ρ‹

  1. Allen J.P., Feher G., Yeates Π’.О., Komiya H., Rees D.S. Strucrure of reaction center from Rhodobacter sphaeroides R-26: the cofactors // PNAS, 1987. v. 84. p. 5730−5734.
  2. Angerhofen A., Bittl R., Radicals and Radical Pair in Photosynthesis // Photochemistry and Photobiology, 1996. v. 63. p. 11−38.
  3. Apt K.E., Collier J.L., Grossman A.R., Evolution of the phycobiliproteins // J Mol Biol., 1995. v. 248. p. 79−96.
  4. Arlt Π’., Schmidt S., Kaiser W. Lauterwasser C., Meyer M., Scheer H., Zinth W. The accessoiy bacteriochlorophyll: A real electron carier in primary photosynthesis // Ibid., 1993. v. 90, p. 11 757−11 761.
  5. Bacon Ke. Photosynthesis photobiochemistry and photobiophysics. / Kluwer Academic Publishers, 2001.
  6. Balaban T.S., Fromme P., Holzwarth A.R., Krauss N., Prokhorenko V.I. Relevance of the diastereotopic ligation of magnesium atoms of chlorophylls in Photosystem I // Biochim Biophys Acta. 2002. v. 1556. p.197−207.
  7. Balaban T.S. Are syn-ligated (bacterio)chlorophyll dimers energetic traps in light-harvesting systems? // FEBS Lett., 2003. v. 545. p. 97−102.
  8. Barz W.P., Oesterhelt D. Photosynthetic deficiency of a pufX deletion mutant of Rhodobacter sphaeroides is suppressed by point mutations in thelight-harvesting complex genes pufB or pufA // Biochemistry, 1994. v. 33. p. 9741−9752.
  9. D.S. // Photosynthesis: Light Reactions / ENCYCLOPEDIA OF LIFE SCIENCES, 2005. p. 1−8.
  10. Blankenship R.E. Origin and early evolution of photosynthesis / Photosynth Res. 1992. v. 33. p. 91−111.
  11. Bylina E.J., Jovine R., Youvan D.C. I I The Photosynthetic Bacterial Raection center: Structure and Dynamics, eds. Breton J., and Vermeglio A. (Plenum, New York), 1988. p. 113−118.
  12. Bylina E.J., Youvan D.C. Directed mutations affecting spectroscopic and electron transfer properties of the primary donor in the photosynthetic reaction center // PNAS, 1988. v. 85. p. 7226−7230.
  13. Kirmaier C., Holten D., Bylina E.J., Youvan D.C. Electron Transfer in a Genetically Modified Bacterial Reaction Center Containing a Heterodimer // PNAS, 1988. v. 85. p. 7562−7566.
  14. Callahan P, Cotton T. Assignment of bacteriochlorophyll a ligation state from absorption and resonans raman spectra // J. Am. Chem. Soc., 1987. v. 109. p. 7001−7007.
  15. Camara-Artigas A., Magee C., Goetsch A., Allen J.P. The structure of the heterodimer reaction center from Rhodobacter sphaeroides at 2.55 Angstrom resolution // Photosynth Res, 2002. v. 74. p. 87−93.
  16. Chadwick B.W., Frank H.A. Electron-spin-resonance studies of carotenoids incorporated into reaction centers of Rhodobacter sphaeroides R26.1 // Biochim Biophys Acta, 1986. v. 851. p. 257−266.
  17. Chang C.H., El-Kabbani O., Tiede D., Norris J., Schiffer M. Structure of the membrane-bound protein photosynthetic reaction center from Rhodobacter sphaeroides II Biochemistry, 1991. v. 30. p. 5352−5360.
  18. Chekalin S.V., Matveetz Yu.A., Shkuroparov A.Ya., Shuvalov V.A., Yartzev A.P. Femtosecond spectroscopy of primary charge separation in modified reaction centers of Rhodobacter sphaeroides (R-26) // FEBS Lett., 1987. v. 216. p. 245−248.
  19. Coleman W.J., Youvan D.C. Spectroscopic analysis of genetically modified photosynthetic reaction centers // Annu Rev Biophys Biophys Chem., 1990. v. 19. p. 333−367.
  20. Coleman W.J., Youvan D.C. Atavistic reaction center // Nature, 1993. v. 366. p. 517−518.
  21. Collins M.L., Buchholz L.A., Remsen C.C. Effect of Copper on Methylomonas albus BG8 // Appl Environ Microbiol, 1991. v. 57. p. 12 611 264.
  22. Comayras F., Jungas C., Lavergne J. Functional consequences of the organization of the photosynthetic apparatus in Rhodobacter sphaeroides: II. A study of PufX- membranes // J Biol Chem., 2005. v. 280. p. 11 214−11 223.
  23. A. A., Wilkinson G. / Advanced Inorganic Chemistry, 5th ed., John Wiley & Sons, New-York, 1988.
  24. Cramer W.A., Engelman D.M., Von Heijne G., Rees D.C. Forces involved in the assembly and stabilization of membrane proteins // FASEB J., 1992. v. 6. p. 3397−3402.
  25. Debus R.J., Feher G., Okamura M.Y. LM complex of reaction center from Rhodopseudomonas sphaeroides: characterization and reconstitution with the H subunit // Biochemistry, 1985. v. 24. p. 2488−2500.
  26. Debus R.J., Feher G., Okamura M.Y. Iron-depleted reaction centers from Rhodopseudomonas sphaeroides R-26.1—characterization and reconstitution with Fe, Mn, Co", Ni~, Cu~, and Zn // Biochemistry, 1986. v. 25. p. 2276−2287.
  27. DeGrado W.F., Gratkowski T.T., Lear J.P. How do helix-helix interactions help determine the folds of membrane proteins? Perspectives from the study of homo-oligomeric helical bundles // Protein Sci., 2003. v. 12. p. 647−665.
  28. Deisenhofer J., Epp K., Miki K., Huber R., Michel H. Structure of the protein subunits in the photosynthetic reaction center of Rhodopseudomonas viridis at 3 A resolutions // Nature, 1985. v. 318. p. 618−624.
  29. Deisenhofer J., Michel H. Nobel lecture. The photosynthetic reaction centre from the purple bacterium Rhodopseudomonas viridis И EMBO, 1989. v. 8. p. 2149−2170.
  30. Ermler U., Fritzsch G., Buchanan S.K., Michel H. Structure of the photosynthetic reaction centre from Rhodobacter sphaeroides at 2.65 A resolution: cofactors and protein-cofactor interactions // Structure, 1994. v. 2. p. 925−936.
  31. Evans T.A., Katz J.J. Evidence for 5-and 6-coordinated Magnesium in bacteriochlorophyll a from visible absorption spectroscopy // Biochim Biophys Acta, 1975. v. 396. p. 414−426.
  32. Fiedor L. Hexacoordination of bacteriochlorophyll in photosynthetic antenna LH1 //Biochemistry, 2006. v. 45. p. 1910−1918.
  33. Frank H.A., Chadwick B.W., Taremi S., Kolaczkowski S., Bowman M.K. Singlet and triplet absorption-spectra of carotenoids bound in the reaction centers of Rhodopseudomonas sphaeroides R26 // FEBS Letts., 1986. v. 203. p. 157−163.
  34. Fyfe P.K., Ridge J.P., McAuley K.E., Cogdell R.J., Isaacs N.W., Jones M.R. Structural consequences of the replacement of glycine M203 with aspartic acid in the reaction center from Rhodobacter sphaeroides // Biochemistry, 2000. v.39. p. 5953−5960.
  35. Garcia-Martin A., Kwa L.G., Strohmann Π’., Robert Π’., Holzwarth A.R., Braun P. Structural role of (bacterio)chlorophyll ligated in the energetically unfavorable beta-position // J Biol Chem., 2006. v. 281. p. 10 626−10 634.
  36. Ghosh R., Hauser H., Bachofen R. Reversible dissiciation of the B873 light-harvesting complex frm Rhodospirillum rubrum G9+ // Biochemistry, 1988. v. 27. p. 1004−1014.
  37. Gray K.A., Farchjaus J.W., Wachtveitl J., Breton J., Oesterhelt D. Initial characterization of site-directed mutants of tyrosine M210 in the reaction center of Rhodobacter sphaeroides 11EMBO, 1990. v. 9. p. 2061−2070.
  38. Gudowska-Nowak E., Newton M.D., Fajer J. Conformational and environmental effects on bacteriochlorophyll spectra: correlations of calculated spectra with structural results // J Phys Chem., 1990. v. 94. p. 5797−5801.
  39. Hanson L.K. Molecular orbital theory of monomer pigments / Chlorophylls, In: Scheer H. (ed), CRC Press, Boca Raton, 1991. p. 993−1014.
  40. Heathcote P., Fyfe P.K., Jones M.R. Reaction centres: the structure and evolution of biological solar power // Trends Biochem Sci., 2002. v. 27. p.79−87.
  41. Heimdal J., Jensen K.P., Devarajan A., Ryde U. The role of axial ligands for the structure and function of chlorophylls // J Biol Inorg Chem., 2007. v. 12. p. 49−61.
  42. Heller B.A., Holten D., Kirmaier C. Characterization of bacterial reaction centers having mutations of aromatic residues in the binding-site of the bac. teriopheophytin intermediary electron carrier // Biochemistry, 1995a. p. 34. v. 5294−5302.
  43. Heller B.A., Holten D. Kirmaier C. Control of electron-transfer between the L-side and M-side of photosynthetic reaction centers // Science, 1995b. v. 269. p. 940−945.
  44. Ho S.N., Hunt H.D., Horton R.M., Pullen J.K., Pease L.R. Site-directed mutagenesis by overlap extension using the polymerase chain reaction // Gene, 1989. v. 77. p. 51−59.
  45. Hochman A., Friedberg I., Carmeli C. The location and function of cytochrome c2 in Rhodopseudomonas capsulata membranes // Eur. J. Biochem., 1975. v. 58. p. 65−72.
  46. Hoff A.J., Deisenhofer J. Photophysics of photosynthesis: Structure and spectroscopy of reaction centres of purple bacteria // Physics Reports-Review Section of Physics Letters, 1997. v. 287. p. 2−247.
  47. Holden-Dye K., Crouch L.I., Jones M.R. Structure, function and interactions of the PufX protein // Biochim Biophys Acta., 2008. v. 1777. p. 613−630.
  48. Ни X., Schulten K. Model for the light-harvesting complex I (B875) of Rhodobacter sphaeroides II Biophysical Journal, 1998. v. 75 p. 683−694.
  49. Hughes A.V., Rees P., Heathcote P., Jones M.R. Kinetic analysis of the thermal stability of the photosynthetic reaction center from Rhodobacter sphaeroides I I Biophys J., 2006. v. 90. p. 4155−4166.
  50. Jackson J.A., Lin S., Taguchi A.K.W., Williams J.C., Allen J.P., Woodbury N.W. Energy transfer in Rhodobacter sphaeroides reaction centers with the initial electron donor oxidized or missing // J Phys Chem B, 1997. v. 101. p. 5747−5754.
  51. Jones M.R., Visschers R.W., van Grondelle R., Hunter C.N. Construction and characterization of a mutant strain of Rhodobacter sphaeroides with the reaction center as the sole pigment-protein complex // Biochemistry, 1992. v. 31. p. 4458−4465.
  52. Joo Π’., Jia Y., Yu J.Y., Jonas D., Fleming G. Dinamics in isolated bacterial light harvesting antenna LH2 of Rhodobacter spaeroides at room temperature // J. Phys. Chem., 1996. v. 100. p. 2399−2409.
  53. Lavergne J., Vermfiglio A., Joliot P. Functional Coupling Between Reaction Centers and Cytochrome bcl Complexes / The Purple Phototrophic Bacteria Edited by C. Neil Hunter, Fevzi Daldal, Marion C. Thurnauer, J. Thomas Beatty, 2009. p. 509−536.
  54. Katilius E., Babendure J.L., Lin S., Woodbury N.W. Electron transfer dynamics in Rhodobacter sphaeroides reaction center mutants with a modifi ed ligand for the monomer bacteriochlorophyll on the active side // Photosynth Res., 2004. v. 81. p. 165−180.
  55. Kee H.L., Laible P.D., Bautista J.A., Hanson D.K., Holten D., Kirmaier C. Determination of the rate and yield of B-side quinone reduction in Rhodobacter capsulatus reaction centers // Biochemistry, 2006. vol. 45. p. 7314−7322.
  56. Keen N.T., Tamaki S., Kobayashi D., Trollinger D. Improved broad-host-range plasmids for DNA cloning in gram-negative bacteria // Gene, 1988. v. 70. p. 191−197.
  57. Kiley P.J., Donohue T.J., Havelka W.A., Kaplan S. DNA sequence and in vitro expression of the Π’875 light-harvesting polypeptides of Rhodobacter sphaeroides //J. Bacteriol., 1987. v. 169. p. 742−750.
  58. Kirmaier C., Bautista J.A., Laible P.D., Hanson D.K., Holten D. Probing the contribution of electronic coupling to the directionality of electron transfer in photosynthetic reaction centers // J Phys Chem B, 2005. v. 109. p. 2 416 024 172.
  59. Kirmaier C., Gaul D., DeBey R., Holten D., Schenck C.C. Charge separation in a reaction center incorporating bacteriochlorophyll for bacteriopheophytin // Science, 1991. v. 251. p. 922−927.
  60. Kirmaier C., Weems D., Holten D. M-side electron transfer in reaction center mutants with a lysine near the nonphotoactive bacteriochlorophyll // Biochemistry, 1999. v. 38. p. 11 516−11 530.
  61. Kirmaier C.H., Laible P.D., Hanson D.K., Holten D. B-side charge separation in bacterial photosynthetic reaction centers: nanosecond time scale electron transfer from HB- to QB+ // Biochemistry, 2003. v. 42. p. 2016−2024.
  62. Klug G., Cohen S.N. Pleiotropic effects of localized Rhodobacter capsulatus puf operon deletions on production of light-absorbing pigment-protein complexes //J Bacteriol., 1988. v. 170. p. 5814−5821.
  63. Kuhlbrandt W., Wang D.N., Fujiyoshi Y. Atomic model of plant light-harvesting complex by electron crystallography // Nature, 1994. v. 367. p. 614−621.
  64. Lancaster C. R. D. Photosynthetic reaction centers of purple bacteria: John Wiley & Sons, Chichester, 2001.
  65. Li Y.-F., Zhou W., Blankenship R. E., Allen J. A. Crystal structure of the bacteriochlorophyll a protein from Chlorobium tepidum. И J. Mol. Biol., 1997. v. 271. p. 456471.
  66. Lilburn T.G., Haith C.E., Prince R.C., Beatty J.T. Pleiotropic effects ofpufiC gene deletion on the structure and function of the photosynthetic apparatus of Rhodobacter capsulatus II Biochim Biophys Acta, 1992. v. 1100. p. 160— 170.
  67. Lin S., Katilius E., Ilagan R.P., Gibson G.N., Frank H.A., Woodbury N.W. Mechanism of carotenoid singlet excited state energy transfer in modified bacterial reaction centers // J Phys Chem B, 2006. v. 110. p. 15 556−15 563.
  68. Lin X., Murchison H.A., Nagarajan V., Parson W.W., Allen J.P., Williams J.C. Specific alterations of the oxidation potential of the electron donor in reaction centers from Rhodobacter sphaeroides IIPNAS, 1994. v. 91. p. 10 265−10 269.
  69. Mattioli T.A., Gray K.A., Lutz M, Oesterhelt D., Robert B. Resonance Raman characterization of Rhodobacter sphaeroides reaction centers bearing site-directed mutations at Tyrosine M210 I I Biochemistry, 1991. v. 30. p. 1715−1721.
  70. Mc Dermott G., Prince S. M., Freer A. A., Hawthornthwaite-Lawless A. M., Papiz M. Z., Cogdell R. J., Isaacs N. W. Crystal structure of an integral membrane light-harvesting complex from photosynthetic bacteria // Nature, 1995. v. 374. p. 517−521.
  71. McAuley K.E., Fyfe P.K., Ridge J.P., Cogdell R.J., Isaacs N.W., Jones M.R. Ubiquinone binding, ubiquinone exclusion, and detailed cofactor conformation in a mutant bacterial reaction center // Biochemistry, 2000. v. 39. p. 15 032−15 043.
  72. Michel H., Epp O., Deisenhofer J. Pigment protein interactions in the photosynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis IIEMBO J., 1986. v. 5. p. 2445−2451.
  73. Michels P.A.M., Konings W.N. Structural and functional properties of chromatophores and membrane vesicles from Rhodopseudomonas sphaeroides // Biochim. Biophys. Acta., 1978. v. 507. p. 353−368.
  74. Moore L., Boxer S.G. Inter-chromophore interactions in pigment-modifi ed and dimer-less bacterial photosynthetic reaction centers // Photosynth Res., 1998. v. 55. p. 173−180.
  75. Moore L.J., Zhou H.L., Boxer S.G. Excited-state electronic asymmetry of the special pair in photosynthetic reaction center mutants: Absoiption and stark spectroscopy//Biochemistry, 1999. v. 38. p. 11 949−11 960.
  76. Moser C.C., Keske J.M., Warncke K., Farid R.S., Dutton P.L. Nature of biological electron transfer//Nature, 1992. v. 355. p. 796−802.
  77. Oba Π’., Tamiaki H. Which side of the pi-macrocycle plane of (bacterio)chlorophylls is favored for binding of the fifth ligand? // Photosynth Res., 2002. v.74. p. 1−10.
  78. Oelze J., Drews G. Membranes of photosynthetic bacteria // Biochim. Biophys. Acta, 1972. v. 265. p. 209−239.
  79. O’Reilly J.E. Oxidation-reduction potential of the ferro-ferricyanide system in buffer solutions // Biochim Biophys Acta, 1973. v. 292. p. 509−515.
  80. Parson W.W. Photosynthetic bacterial reaction centers / In: Bendall DS (ed) Protein Electron Transfer, BIOS Scientific Publishers, Oxford, 1996. p 125— 160.
  81. Maroti P., Kirmaier C., Wraight C., Holten D., Pearlstein R. Photochemistry and electron transfer in borohydride-treated photosynthetic reaction centers //Biochimica et Biophysica Acta, 1985. v. 810. p. 132−139.
  82. Popot J.L., Engelman D.M. Helical membrane protein folding, stability, and evolution // Annu Rev Biochem., 2000. v. 69. p. 881−922.
  83. Prince R.C. Bacterial photosynthesis: from photons to Ap // Bacteria, 1990. v. 12. p. 111−149.
  84. Prince R.C., Dutton P.L. A kinetic completion of the cyclic photosynthetic electron pathway of Rhodopseudomonas sphaeroides: cytochrome b-cytochrome c2 oxidation-reduction I I Biochim Biophys Acta, 1975. v. 387. p. 609−613.
  85. Qian P., Bullough P.A., Hunter C.N. Three-dimensional reconstruction of a membrane-bending complex: the RC-LHl-PufX core dimer of Rhodobacter sphaeroides IIJ Biol Chem., 2008. v. 283. p. 14 002−14 011.
  86. Reed D.W., Clayton R.K. Isolation of a reaction center fraction from Rhodopseudomonas spheroides II Biochem Biophys Res Commun., 1968. v. 30. p. 471−475.
  87. Reimers J. R., Hush N.S. Nature of the ground and first excited states of the radical cations of photosynthetic bacterial reaction centers // Chem. Phys., 1995. v. 197. p. 323−332.
  88. Reimers J. R., Hutter M.C., Hush N.S. The spectroscopy of low-lying bands in the special-pair radical-cations of photosynthetic centers // Photosynth. Res., 1998. v. 55. p. 163−171.
  89. Ridge J.P., van Brederode M.E., Goodwin M.G., van Grondelle R., Jones M.R. Mutations that modify or exclude binding of the QA ubiquinone and carotenoid in the reaction center from Rhodobacter sphaeroides И Photosynth Res., 1999. v. 59. p. 9−26.
  90. Roberts J.A., Holten D., Kirmaier C. Primary events in photosynthetic reaction centers with multiple mutations near the photoactive electron carriers // J Phys Chem B, 2001. v. 105. p. 5575−5584.
  91. Robles S.J., Breton J., Youvan D.C. Partial symmetrization of the photosynthetic reaction center // Science, 1990. v. 248. p. 1402−1405.
  92. Samatey F.A., Xu C., Popot J.L. On the distribution of amino acid residues in transmembrane alpha-helix bundles // PNAS, 1995. v. 92. p. 4577−81.
  93. J., Fritsch E.F., Maniatis T. / Molecular cloning a laboratory manual, Cold Spring Harbor, N.Y., 1989.
  94. Scheer H., Struck A. Bacterial reaction centers with modified tetrapyrrole chromophores / In: Deisenhofer J and Norris JR (eds) The Photosynthetic Reaction Center, Academic Press, San Diego, 1993. v. 1. p 157−192.
  95. Scheer H. The Pigments / Beverley R. Green and William W. Parson (eds): Light-Harvesting Antennas, Kluwer Academic Publishers, 2003. 512 p.
  96. Schiffer M., Norris J.R. Stucture and function of the photosynthetic reaction center of Rhodobacter sphaeroides. / In: The photosynthetic reaction center, Academic Press, 1993. v. l.p. 1−13.
  97. Shkuropatov A.Ya., Shuvalov V.A. Electron transfer in pheophytin-a modified reaction centers from Rhodobacter sphaeroides R-26 // FEBS Lett., 1993. v. 322. p. 168−172.
  98. Shreve A.P., Trautman J.K., Frank H.A., Owens T.G., Albrecht A.C. Femtosecond energy-transfer process in the Π’800−850 light-harvesting complexof Rhodobacter sphaeroides 2.4.1. //Biochim. Biophys. Acta, 1991. v. 1058. p. 280−288.
  99. Shuvalov V.A., Amesz J., Duysens L.N.M. Picosecond charge separation upon selective exitation of the primary electron donor in reaction center of Rhodopseudomonas viridis II Biochim. et Biophys. Acta., 1986. v. 851. p. 327−330.
  100. Shuvalov V.A., Duysens L.N.M. Primary electron transfer in modified reaction centers from Rhodobacter sphaeroides II PNAS, 1986. v. 83. p. 1690−1694.
  101. Shuvalov V.A., Klimov V.V. The primary photoreactions in the complex cytochrome-P890 P760 (bacteriopheophytin-760) of Chromatium minutissimum at low redox potentials // Biochim. et biophys. Acta., 1976. v. 440. p. 587−599.
  102. Shuvalov V.A., Krasnovskii A.A. Photochemical electron transfer in reaction centers of photosynthesis. / Biofizika, 1981. v. 26. p. 544−556.
  103. Shuvalov V.A., Yakovlev A.G. Coupling of nuclear wavepacket motion and charge separation in bacterial reaction centers // FEBS Lett., 2003. v. 540. p. 26−34.
  104. Simon R., Priefer U., Puhler A. A broad host range mobilization system for in vivo genetic engineering: transposon mutagenesis in Gram negative bacteria II Biotechnology, 1983. v. 1. p. 787−791.
  105. Spiedel D., Jones M.R., Robert B. Tuning of the redox potential of the primary electron donor in reaction centres of purple bacteria: Effects of amino acid polarity and position // FEBS Letts., 2002. v. 527. p. 171−175
  106. Stilz H.U., Finkele U., Holzapfel W., Lauterwasser C., Zinth W., Oesterhelt D. Infl uence of M-subunit Thr222 and Trp252 on quinone binding andelectron-transfer in Rhodobacter sphaeroides reaction centers // Eur J Biochem, 1994. v. 223. p. 233−242.
  107. Struck A., Muller A., Scheer H. Modified bacterial reaction centers. 4. The borohydride treatment reinvestigated: comparison with selective exchange experiments at binding sites Π’Π», Π² and Нл, Π² // Biochim.Biophys. Acta, 1991. v. 1060. p. 262−270
  108. Tandori J., Tokaji Z., Misurda K., Maroti P. Thermodynamics of Light-induced and Thermal Degradation of Bacteriochlorins in Reaction Center Protein of Photosynthetic Bacteria // Photochem. Photobiol., 2005. v. 81. p. 1518−1525.
  109. Tehrani A., Beatty J.T. Effects of precise deletions in Rhodobacter sphaeroides reaction center genes on steady-state levels of reaction center proteins: A revised model for reaction center assembly // Photosynth Res, 2004. v. 79. p. 101−108.
  110. Tehrani A., Prince R.C., Beatty J.T. Effects of photosynthetic reaction center H protein domain mutations on photosynthetic properties and reaction centerassembly in Rhodobacter sphaeroides I I Biochemistry, 2003. v. 42. p. 89 198 928.
  111. Theiler R., Suter F., Wiemken V., Zuber H. The light-harvesting polypeptides of Rhodopseudomonas sphaeroides R-26.1.1, isolation, purification and sequence analyses // Hoppe Seylers Z. Physiol. Chem., 1984. v. 365. p. 703−719.
  112. Thompson M.A., Zerner M.C., Fajer J. A theoretical examination of the electronic structure and spectroscopy of the photosynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis IIJ Am Chem Soc, 1991. v. 113. p. 82 108 215.
  113. Tronrud D. E., Schmid M.F., Matthews B.W. Structure and X-ray amino acid sequence of a bacteriochlorophyll a protein from Prosthecochloris aestuarii refined at 1.9 AΒ° resolution // J. Mol. Biol., 1986. v. 188. p. 443 454.
  114. Trumpower B.L. Cytochrom bcl complex of microorganisms // Molbiol. Rev., 1990. v. 55. p. 101−129.
  115. Usui S., Yu L. Subunit IV (Mr = 14,384) of the cytochrome b-cl complex from Rhodobacter sphaeroides. Cloning, DNA sequencing, and ubiquinone binding domain//J. Biol. Chem., 1991. v. 266. p. 15 644−15 649.
  116. Utschig L.M., Thurnauer M.C., Tiede D.M., Poluektov O.G. Low-temperature interquinone electron transfer in photosynthetic reaction centers from Rhodobacter sphaeroides and Blastochloris viridis: Characterization of
  117. QB-states byhigh-frequency electron paramagnetic resonance (EPR) and electron-nuclear double resonance (ENDOR) // Biochemistry, 2005. v. 44. p. 14 131−14 142.
  118. Van der Rest M., Gingras G. The pigment complement of the photosynthetic reaction center isolated from Rhodospirillum rubrum II J. Biological Chem., 1974. v. 249. p. 6446−6453.
  119. Vulto S.I.E., Streltsov A.M., Aartsma T.J. Excited state energy relaxation in the FMO complexes of the green bacterium Prosthecochloris aestuarii at low temperatures IIJ Phys Chem B, 1997. v. 101. p. 4845−4850.
  120. Wakeham M.C., Jones M.R. Rewiring photosynthesis: engineering wrong-way electron transfer in the purple bacterial reaction centre // Biochem Soc Trans, 2005. v. 33. p. 851−857.
  121. Wakeham M.C., Breton J., Nabedryk E., Jones M.R. Formation of a semiquinone at the QB site by A-branch or B-branch electron transfer in the reaction centre from Rhodobacter sphaeroides II Biochemistry, 2004. v. 43. p. 4755−4763.
  122. Wakeham M.C., Goodwin M.G., McKibbin C., Jones M. R Photo-accumulation of the P+Qb~ radical pair state in purple bacterial reaction centres that lack the QA ubiquinone // FEBS Letts, 2003. v. 540. p. 234−240.
  123. White S.H., Ladokhin A.S., Jayasinghe S., Hristova K. How membranes shape protein structure // J Biol Chem., 2001. v. 276. p. 32 395−32 398.
  124. White S.H., Wimley W.C. Membrane protein folding and stability: physical principles // Annu Rev Biophys Biomol Struct., 1999 v. 28. p. 319−365.
  125. Williams J.C., Alden R.G., Murchison H.A., Peloquin J.M., Woodbury N.W., Allen J.P. Effect of mutations near the bacteriochlorophylls in reaction centers from Rhodobacter sphaeroides II Biochemistry, 1992. v. 31. p. 11 029−11 037.
  126. Williams J.C., Steiner L.A., Feher G. Primary structure of the reaction center from Rhodopseudomonas sphaeroides //Proteins, 1986. v. 1. p. 312−325.
  127. Williams J.C., Steiner L.A., Ogden R.C., Simon M.L., Feher G. Primary structure of the M subunit of the reaction center from Rhodopseudomonas sphaeroides IIPNAS, 1983. v. 80. p. 6505−6509.
  128. Zilsel J., Lilburn T.G., Beatty J.T. Formation of functional inter-species hybrid photosynthetic complexes in Rhodobacter capsulatus IIFEBS Letts, 1989. v. 253. p. 247−252.
  129. Π“. / Биохимия ΠΏΡ€ΠΈΡ€ΠΎΠ΄Π½Ρ‹Ρ… ΠΏΠΈΠ³ΠΌΠ΅Π½Ρ‚ΠΎΠ² (1986)
  130. Π›.Π“., Π‘ΠΎΠ»Π³Π°Ρ€ΠΈΠ½Π° Π’. И., Π₯Π°Ρ‚Ρ‹ΠΏΠΎΠ² Π . А., Π¨ΠΊΡƒΡ€ΠΎΠΏΠ°Ρ‚ΠΎΠ² А. Π―., МиякС Π”., Π¨ΡƒΠ²Π°Π»ΠΎΠ² Π’. А. Π—Π°ΠΌΠ΅Ρ‰Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π²Π°Π»ΠΈΠ½Π°-157 Π½Π° Ρ‚ΠΈΡ€ΠΎΠ·ΠΈΠ½ Π² LΡΡƒΠ±ΡŠΠ΅Π΄ΠΈΠ½ΠΈΡ†Π΅ Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π° Rhodobacter sphaeroides II ДАН, 2001. Π’ΠΎΠΌ 376. № 6, с. 826−829.
  131. Π“. ΠŸ., Π‘Π΅Π²Ρ‡Π΅Π½ΠΊΠΎ А. Н., БоловьСв К. Н. БпСктроскопия Ρ…Π»ΠΎΡ€ΠΎΡ„ΠΈΠ»Π»Π° ΠΈ Ρ€ΠΎΠ΄ΡΡ‚Π²Π΅Π½Π½Ρ‹Ρ… соСдинСний. — ΠœΠΈΠ½ΡΠΊ: Наука ΠΈ Ρ‚Π΅Ρ…Π½ΠΈΠΊΠ°, 1968.
  132. А.Π’., Π“Π°Π²Ρ€ΠΈΠ»Π΅Π½ΠΊΠΎ Π’. Π€. (1992) ЀотосинтСз. Π€ΠΈΠ·ΠΈΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΎ-экологичСскиС ΠΈ Π±ΠΈΠΎΡ…имичСскиС аспСкты, Изд-Π²ΠΎ ΠœΠ“Π£, Москва.
  133. Π›.И. Π˜ΡΠΊΡƒΡΡΡ‚Π²Π΅Π½Π½Ρ‹Π΅ гСнСтичСскиС систСмы. Π’ΠΎΠΌ 1. М.: Наука, 2004. 526 с.
  134. А.Π’., ΠŸΡ‚ΠΈΡ†Ρ‹Π½ О. Π‘. (2005) Π€ΠΈΠ·ΠΈΠΊΠ° Π±Π΅Π»ΠΊΠ°, Изд-Π²ΠΎ ΠšΠ½ΠΈΠΆΠ½Ρ‹ΠΉ Π”ΠΎΠΌ УнивСрситСт, Москва, 456 с.
  135. ЀотосинтСз ΠΏΠΎΠ΄ Ρ€Π΅Π΄. Π“ΠΎΠ²ΠΈΠ½Π΄ΠΆΠΈ ΠžΡ€Ρ‚. Π”. 1987. Москва: ΠœΠΈΡ€ с. 728.
  136. К.Π’. Каким ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΎΠΌ элСктрон двиТСтся ΠΏΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΡƒ IIΠ‘ΠžΠ–., 1999. No 3. Π‘. 55−62.
  137. Π’.А. ΠŸΡ€Π΅ΠΎΠ±Ρ€Π°Π·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ солнСчной энСргии Π² ΠΏΠ΅Ρ€Π²ΠΈΡ‡Π½ΠΎΠΌ Π°ΠΊΡ‚Π΅ раздСлСния зарядов Π² Ρ€Π΅Π°ΠΊΡ†ΠΈΠΎΠ½Π½ΠΎΠΌ Ρ†Π΅Π½Ρ‚Ρ€Π΅ фотосинтСза // Москва: Π½Π°ΡƒΠΊΠ°, 2000. 47с.
Π—Π°ΠΏΠΎΠ»Π½ΠΈΡ‚ΡŒ Ρ„ΠΎΡ€ΠΌΡƒ Ρ‚Π΅ΠΊΡƒΡ‰Π΅ΠΉ Ρ€Π°Π±ΠΎΡ‚ΠΎΠΉ