Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Отличие миеломных иммуноглобулинов G от нормальных по ориентации и устойчивости к поверхностной денатурации в мономолекулярных слоях

Диссертация: Отличие миеломных иммуноглобулинов G от нормальных по ориентации и устойчивости к поверхностной денатурации в мономолекулярных слоях
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Эффективное лечение лимфопролиферативных заболеваний возможно при условии детального изучения механизмов, регулирующих клональное размножение лимфоцитов, и характера нарушений в организме, приводящих к злокачественному росту лимфоидной ткани. Проблема установления причин нарушения контроля за пролиферацией у одного клона лимфоцитов при неопластических процессах является очень сложной, и… Читать ещё >

Содержание

  • 1. ВВЕДЕНИЕ
  • 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ Глава
    • 2. 1. Строение молекулы иммуноглобулина &
  • I. Роль иммуноглобулинов & в иммунном ответе. Подклассы 30″
  • 2. Первичная структура молекулы. Дисульфидные связи
  • — § 3. Домены и организация фрагментов. Размеры молекулы
  • 4. Миеломные иммуноглобулины — объект, с помощью которого была выяснена структура молекулы иммуноглобулина
  • Глава.
    • 2. 2. Сравнительная характеристика свойств нормальных и миеломных иммуноглобулинов
    • I. Общие закономерности, наблюдаемые в строении нормальных и миеломных иммуноглобулинов
    • 2. О некоторых отличиях свойств миеломных иммуноглобулинов от нормальных, обнару живаемых различными методами
    • 3. Две точки зрения на природу миеломных иммуноглобулинов и их экспериментальное обоснование
    • 4. Предполагаемый характер различий между нормальными и миеломными иммуноглобули -нами & и возможность эксперименталь -ного изучения этих различий
  • Глава.
    • 2. 3. Применение метода монослоев к изучению белков
    • I. Сущность метода моноелоев
    • 2. Характер информации, получаемой при изучении монослоев белков. ЗГ
    • 3. Монослои иммуноглобулинов. ЭД
  • Монослои белков как модель для изучения их поведения на биологических мембранах. Иммуноглобулиновые рецепторы лимфоцитов
    • 5. Монослои белков на границе вода-масло. №
    • 6. Цели и задачи данного исследования
    • 3. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • Глава.
    • 3. 1. Материалы и методы
    • I. Измерение поверхностного давления
    • 2. Измерение поверхностного потенциала
    • 3. Препараты
  • Методика нанесения монослоя. Определение конформации и ориентации молекул из, А зависимостей
  • Глава.
    • 3. 2. Результаты и обсуждение
    • I. Определение изо электрической точки белка в монослое на границе вода-воздух. Зависимость конформационной стабильности JjG" от рМ водной фазы
    • 2. Сравнительная характеристика поведения в монослоях поликлональных 3jJ& нормальной сыворотки и более гомогенных противогаптенных Jjfr антител
    • 3. Конформационная стабильность и ориентация в монослоях на границе вода-воздух миеломных человека
    • 4. Изучение монослоев на границе вода~масло
    • 5. Индивидуальные различия между миеломны-ми белками, обнаруживаемые в монослоях на границе вода-масло
    • 4. ВЫВОДЫ

Отличие миеломных иммуноглобулинов G от нормальных по ориентации и устойчивости к поверхностной денатурации в мономолекулярных слоях (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Эффективное лечение лимфопролиферативных заболеваний возможно при условии детального изучения механизмов, регулирующих клональное размножение лимфоцитов, и характера нарушений в организме, приводящих к злокачественному росту лимфоидной ткани. Проблема установления причин нарушения контроля за пролиферацией у одного клона лимфоцитов при неопластических процессах является очень сложной, и, по-видимому, ее успешное решение возможно только при совместных усилиях специалистов различных прфилей. Известно, что в норме начальным звеном цепи событий, приводящих к моноклональному размножению лимфоцитов, является взаимодействие иммуноглобулиневых рецепторов, функционирующих на их поверхности, с антигеном, В результате такого взаимодействия молекулы рецептерных антител претерпевают конформационные изменения, конкретный характер которых окончательно не установлен, и передают клетке сигнал к началу деления. Для деления неопластических лимфоцитов не требуется начального стимула в виде взаимодействия клеточных рецепторов с антигенами. Следовательно, можно предположить, что иммуноглобулиновые рецепторы неопластических лимфоцитов отличаются от рецепторов нормальных клеток своей структурой или конформацией. Изучение этого вопроса, возможно, также выяснить характер нарушений позволит установить механизм, контролирующий деление лимфоцитов, а этого механизма при злокачественном пора?-ении лимфоидной ткани. Одной из форм лимфопролиферативных заболеваний является миеломатоз, который характеризуется тем, что непомерно разросшийся клон лимфоидных клеток синтезирует большие количества однородных иммуноглобулинов. Наиболее распространенным в литературе является мнение, что нарушение контроля над процессом пролиферации лимфоцитов никаким образом не связано со структурой синтезируемых иммуноглобулинов, и что миеломные белки по всем параметрам тождественны моноклональной фракции иммуноглобулинов нормальной сыворотки. Однако, существуют экспериментальные данные, показывающие, что по ряду свойств (углеводный состав, соотношение коли чества гидрофильных и гидрофобных аминокислотных остатков в различных фрагментах молекулы) миеломные иммуноглобулины отличаются от иммуноглобулинов нормальной сыворотки. Перечисленные выше свойства могут отразиться на гидрофильно липофильном балансе поверхности белковой глобулы. Если предположить, что молекулы миеломных иммуноглобулинов обладают измененным, по сравнению с нормой, соотношением гидрофильно-липофильных свойств поверхности, то вероятным является различное расположение и разный способ крепления молекул нормальных и патологических антител к мембранам лимфоцитов. Сравнительное изучение иммуноглобулиновых рецепторов нормальных и неопластических лимфоцитов затруднено, во-первых, из-за чрезвычайной гетерогенности лимфоцитов здоровых доноров и, во-вторых, из-за сложности и неоднозначности интерпретации результатов исследований, проведенных на клетках, В связи с этим нам представляется весьма актуальным изучение поведения молекул нормальных и патологических белков в системах, моделирующих биологическую мембрану. В качестве такой модели нами выбраны мономолекулярные слои на жидких поверхностях. Следует подчеркнуть, что моле7 кула на границе.

Ч. ВЫВОДЫ.

1. Разработана методика изучения конформации и ориентации нативных белковых молекул в монослоях на поверхностях раздела вода-воздух и вода-масло.

2. Показано, что нормальные иммуноглобулины & различного видового происхождения (человека, кролика, быка и лошади) обладают чрезвычайно высокой стабильностью структуры в монослоях на границе раздела вода-воздух. При определенных условиях (0,15−0,6 MNaCE, рН 5,5, время формирования 15 мин.) монослои этих белков состоят из нативных молекул, ориентированных горизонтально относительно поверхности раздела.

3. Молекулы более гомогенного препарата противогаптен-ных 3(J& -антител свиньи (oC-ДНС и оС-ДН#) тождественны молекулам пула нормальных 3ijG по ориентации в монослоях и устойчивости к поверхностной денатурации.

Установлено, что на границе раздела водные растворы №СЕоктан молекулы нормальных иммуноглобулинов G различного видового происхождения обладают более высокой конформа-ционной стабильностью, чем на поверхности типа вода-воздух. Ориентация молекул нормальных 3ijfr на границах раздела обоих типов горизонтальная.

5. Выявлено два параметра, по которым миеломные 3jG человека различных подклассов отличаются от нормальных иммуноглобулинов &. Во-первых, миеломные 3jG значительно менее устойчивы к поверхностной денатурации в монослоях на поверхности вода-воздух. Во-вторых, большинству из них (9 из 12) свойственна вертикальная ориентация на межфазной границе. в отличие от горизонтальной ориентации нормальных 3(|&. Ориентацию остальных миеломных иммуноглобулинов & установить не удалось из-за быстро протекающего процесса поверхностной денатурации. б. Отличие ориентации в монослоях молекул миеломных человека от ориентации молекул нормальных Зс|&обусловлено нарушением гидрофильно-липофильного баланса поверхности патологических иммуноглобулинов. Обнаружено два типа нарушения гидрофильно-липофильных свойств белковой глобулы: значительное, по сравнению с нормой, увеличение содержания заряженных и ионизируемых групп на поверхности Га5 -фрагментов, либо повышение гидрофобности Рсфрагмента. Степень изменения гидрофильно-липофильных свойств у различных миеломных различна.

7. Выдвинута гипотеза о том, что иммуноглобулиновые рецепторы нормальных и неопластических лимфоцитов по-разному ориентированы на мембранах, что может быть причиной нарушения контроля над процессом пролиферации при лимфопролифера-тивных заболеваниях.

Автор выражает глубокую благодарность и признательность научному руководителю доктору физико-математических наук, профессору Лаврентьеву Валентину Вячеславовичу и кандидату химических наук Часовниковой Людмиле Владимировне за постоянную помощь в работе.

— но.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Н.К. Физика и химия поверхностей. ОГИЗ, М-ЛД947,
  2. А. Физическая химия поверхностей. Мир, М., 1979, 56 8с.
  3. E.H., Стефани Д. В. Некоторые особенности выделенияпределение по аллотипам, субклассам и типам легких цепей. ЗкМЭИ, 1974, № 5, 77−81.
  4. А.Е., Кузовлева О. Б. Определение абсолютного количества антител и выделение их в чистом виде с помощью белково-целлюлозных комплексов (иммуно сорбентов).-В кн.: Иммунохимический анализ, под ред. Зильбера Л. А., Медицина, М., 1968, 54−67.
  5. A.M., Диков М. М. Структура и механизм действия антител. Ж.Всес.хим.об-ва им. Д. И. Менделеева, 1982,27,№ 4 21 (381)-28(388).
  6. В.Н., Ларионов С. М. Установка для потенцио -метрии с электродом сравнения в газовой фазе.-Ж.физ.химии, 1975,49, № 3, 786−787.
  7. X. Криоглобулины и пироглобулины.- В кн.: Иммуноглобулины, под ред. Литмана Г., Гуда Р., Мир, М., 1981, 422−448.
  8. Т. Мономолекулярные слои.- В кн.: Шинода К., Нака-гава Т., Тамамуси Б., Исемура Т. Коллоидные поверхностно-активные вещества, Мир, М., 1966, 274−317.552с.миеломныхчеловека различных субклассов и их рас
  9. Р. Конформация иммуноглобулинов в растворе. Сегментная гибкость.- В кн.: Иммуноглобулины, под ред. Литмана Г., Гуда Р., Мир, М., 1981, 58−120.
  10. JI.В., Трапезников A.A., Широкова Т. Ю. Ферментативная активность монослоев каталазы.- Биохимия, 1973,38, вып.4, 857−863.
  11. А.И., Незлин P.C. Структура иммуноглобулинов.-В кн.: Иммуногенез и клеточная дифференцировка, под ред. Гурвича А.£., Наука, М., 1978, 10−67.
  12. В.В., Часовникова Л. В., Тарханова И. О., Фишев-ская Е.В., Кульберг А. Я. Исследование иммуноглобулина &-и его протеолитических фрагментов методом мономолекулярных слоев.- Биофизика, 1980,25, вып. З, 432−438.
  13. Е., Эйрих Ф. Определение молекулярного веса белков при помощи поверхностных весов горизонтального типа.- В кн.: Мономолекулярные слои, под ред. Соботки X., Изд.ин.лит-ры, М., 1956, 25−46.
  14. Е.В. К вопросу о ферментативной активности каталазы в монослое.- Биохимия, 1959, 24, вып.4, 640−647.
  15. P.C. Биохимия антител. Наука, М., 1966,306 с.
  16. P.C. Строение и биосинтез антител, Наука, М., 1972, 312 с.
  17. Р.В. Иммунология, Медицина, М., 1983,-Гл.Ш Антитела и антителогенез, с 31−65.
  18. Р. Исследование пространственной структуры иммуноглобулинов -В кн.: Иммуноглобулины, под ред. Литмана Г., Гуда Р., Мир, М., 1981, 9−57.
  19. В.А. Поверхностные свойства белковых веществ, Гизлегпром, М., 1951, 148с.
  20. Е.В. Молекулярные механизмы биосинтеза иммуноглобулинов, — I. Всес.хим.об-ва им. Д. И. Менделеева, 1982, 27, № 4, 12(372)-20(380).
  21. A.A. Температурная зависимость давления монослоев как новый метод исследования кристаллогидратов высших алифатических соединений.- Ж.физ.химии, 1945, 19, вып.4−5, 228−238.
  22. А. Происхождение разнообразия антител.- В кн.: Образование антител, под ред. Глинна Л., Стыоарда М., Мир, М., 1983, 72−123.
  23. X. Иммунологические методы, Мир, М., 1979, 518с.
  24. П.Г. Структура полимерных монослоев. I. Мономолекулярные пленки на границе раздела фаз.- Коллоидн. ж., 1982, 44, № 2, 299−304.
  25. Е. Свойства мономолекулярных слоев на поверхности раздела вода-масло. В кн.: Мономолекулярные слои, под ред. Соботки X., Изд.ин.лит~ры, М., 1956, 187−202.
  26. В.Н., Эскин В. Е., Френкель С. Я. Структура макромолекул в растворах, Наука, М., 1964, 719с.
  27. Л.В., Трапезников A.A. Двумерное давление, поверхностная вязкость и устойчивость двухсторонних пленок, стабилизированных монослоями и адсорбционными слоями сывороточного альбумина. Коллоидн.ж., 1974,36, № 1,109 114.
  28. JI.В., Лаврентьев В. В. Поверхностная денатурация и ориентация кроличьего иммуноглобулина & и его протеолитических фрагментов в монослоях на поверхности воды. Коллоидн.ж., 1980,42, № 2, 288−294.
  29. Л.В., Фишевская Е. В., Лаврентьев В. В., Нуль-берг А.Я. Исследование взаимодействия молекулы иммуноглобулина & человека и дезоксихолата натрия методом мономолекулярных слоев. Биофизика, 1981,26, вып.2, 211 215.
  30. Abel С.А., Spiegelberg H.L., Grey Н.М. The carbohydrate content of fragments and polypeptide chains of human ^ G-myeloma proteins of different heavy-chain subclasses.-Biochemistry, 1968, 7, № 4, 1271−1278.
  31. Advances in Experimental Medicine and Biology. Vol. 7. Surface Chemistry of Biological Systems, Blank M. ed., New York-London, 1970.
  32. Baier R.E., Zobel C.R. Structure in protein films: Myosin monolayers.- Mature (London), 1966, 212, N 5060, 351−352.39* Bamford C.H., Elliott A., Hariby W.B. Synthetic Polypeptides Preparation, Struture and Properties., Academic Press, New York, 1956.
  33. Bateman J.B., Calkins H.E., Chambers L.A. Optical study of the reaction between transferred monolayers of Lancefield’s «M» substance and various antisera.- J. Immunol., 1941, 41, I 3, 321−341.
  34. Bergeron J.A., Gaines G.L. Precise differential measurements of monolayer surface potentials.- J. Colloid Interface Sci., 1967, 23, N 1−2, 292−294*
  35. Bewig K.Yf. Ionization method of measuring contact potential differences.- Rev. Sci. Instr., 1964, 35, H 9, 1160.43* Blight L., Cumper C. Y/.N., Kyte V. Manipulations of insoluble films at an oil-water interfaceJ" Colloid Sci., 1965, 20, IT 5, 393−399.
  36. Bull H.B. Monolayers of egg albumin on concentrated salt solutions.- J. Amer. Chem" Soc., 1945, 67, № 1, 4−8.45″ Bull H.B. Monolayers of J3 -laetoglobulin on concentrated salt solutions.- J. Amer. Chem. Soc., 1945, 67, IT 1, 8−10.
  37. Bull H.B. Determination of molecular weights of proteins in spread monolayers.- J. Biol. Chem., 1950, 185, U 1, 27−38.
  38. Capra J.D., Keiioe J .M. Hyper variable regions, idiotypy and antibody-combining site.- Adv. Immunol., 1975, 20, 1−40.
  39. Chambers J JF. The effect of oC-radiation on protein monolayers.- Austral. J. Chem, 1963, 16, U 1, 180.
  40. Chambers L.A., Bateman J.B., Calkins H.E. Further studies of the orientation of reactive sites in thin films of streptococcal antigens.- J. Immunol., 1941, 40, IT 4, 483 496.
  41. Cheesman D. i1. The application of the hanging-plate method to the study of monomolecular films at the liquid-liquid interface.- Arkiv Kemi. Mineral. Geol., 1946, Bd 22 B, N 1 1−8.
  42. Cheesman W.D. The behaviour of proteins at the liquidliquid interface.- Biochem. J., 1952, 50, 667−671.-11 652. Cohen S., Porter R.E. Structure and biological activity of immunoglobulins.- Adv. Immunol., 1964″ 4, 287−349.
  43. Cornell D.G. Lipid-protein interactions in monolayers: egg yolk phosphatidic acid and J^ -lactoglobulin.- J. Colloid Interface Sci., 1982, 88, U 2, 536−545.
  44. Cumper C.W.N., Alexander A.E. The surface chemistry of proteins. Part I. Spread monolayers at oil-water interfaces.- Trans. Faraday Soc., 195Q, 46, 235−243.
  45. Davies J.T. A surface equation of state for charged monolayers. -J. Colloid Interface Sci., 1956, 11, N 4−5, 337−390.
  46. Davies J.T., R. ideal E.K. Interfacial Phenomena, Academic Press, New York, 1961 .
  47. Day E.D. Advanced Immunochemistry, Baltimore, Williams? Wilkins, 1972, 447 p.
  48. Edelman G.M., Poulik M.D. Studies on strutural units of the Jf -globulins.- J. Exp. Med., 1961, 113, H 5, 861−884.
  49. Edelman G.M. The covalent structure of a human ^ G-immunoglobulin. XI Functional implications.- Biochemistry, 1970, 9 N. 16, 3197−3205.64″ Edelman G.M. Antibody structure and molecular immunology.-Science, 1973, 130, N 4083, 830−840,
  50. Eewtrell C., Geier M., Goetze A., Holowka D., Isenman D.E., Jones J Jr., Metzger H., Uavia M., Sieckmann D., Silverton E., Stein K. Mediation of effector functions by antibodies: Report of a workshop.- Molec. Immunol., 1979, 16, ЕГ 10, 741−754.
  51. Iranclt E ., Simeli L., Kotynek 0. Antidinitrophenil antibodies in pigs and bulls.- i''olia microbiol., 1965, 10, N 6, 335−340.
  52. Erangione В., Milstein C., Pink J JUL. Structural studies of immunoglobulin G, — Nature (London), 1969″ 221, N 5176, 145−148.
  53. Fruchter R.G., Jackson S.A., Mole L.E., Porter RJU Sequencestudies of the section of the heavy chain of rabbit immunoglobulin G.- Biochem. J., 1970, 116″ H 2, 249−259.
  54. Fu S.M., Kunkel H.G. Membrane immunoglobulins of B lymphocytes. Inability to detect certain characteristic IgMand IgD antigens.- J. Exp. Med., 1974, 140, H 4, 895−905*
  55. Gaines G.L. Insoluble Monolayers at Liquid-Gas Interfaces. Interscience, New York-London-Sydney, 1966, 386 p.
  56. Gell P.G.H., Kelus A.S. Anti-antibody or clone-product? -Nature (London), 1964, 201, N 4920, 687−689.
  57. Goddard E.D. Titration, of monolayers.- Croat. Chem. Acta, 1973, 45, N 1, 13−30.
  58. Green N.M. Electron microscopy of immunoglobulins.- Adv. Immunol., 1969, 11, 1−30.
  59. Grey H.M., Mannik M., Kunkel H.G. Individual antigenic specificity of myeloma proteins.- J. Exp. Med., 1965, 121, N 4, 561−575.
  60. Hamaguchi K. Studies on protein denaturation by surface chemical method. II On the mechanism of surface denaturation of lysozym.- J. Biochem., 1955, 42, if 6, 705−714.
  61. Hurez D., Meshaka G., Minaesco K., Seligmann M. The inhibition by normalG-globulins of antibodies specific for individual G myeloma proteins.-J. Immunol., 1968, 100, N 1, 69−79.
  62. James L.K., Augenstein L.G. Adsorption of enzymes at interfaces: film formation and the effect on activity.-119
  63. Advan. Enzymol., 1966, 28, 1−40.
  64. Kaplan J.G. Physical state of intracellular catalase.-B'ed. Proc., 1951, 10, N 1, part I, 72.
  65. Kaplan J.G. The activity of catalase unfolded at the air-water interface.- J. Colloid Sci., 1952, 7, N 4, 382−395.
  66. Kaplan J.G.r Praser M"J. Formation of fibres from protein monolayers.- Nature (London), 1953″ 171, N 4352, 559 560.
  67. Korngold L. Antigenic specificity of-myeloma globulins.- J. Natl. Cancer Inst., 1963, 30, N 3, 553−567.
  68. Kunkel H.G." Mannik M., Y/illiams R.C. Individual antigenic speciiicity 01 isolated antibodies.- Science, 1963″ 140, N 3572, — 1 21 8−1 219″
  69. Kunkel H.G. Individual antigenic specificity, cross specificity and diversity of human antibodies.- Fed. Proc., 1979f 29, N 1, 55−58.
  70. Langmuir I. The constitution and fundamental properties of solids and liquids. Part I. Solids.- J. Am. Chem. Soc., 1916, 38, N 11, 2221−2295.
  71. Levy H.B., Sober H.A. A simple chromatographic methodfor preparation of gamma globulin.- Proc. Soc. Exp. Biol., 1960, 103, N 1, 250−252.
  72. Ling N.R., Lowe J., Jefxeris R. Monoclonal antibodiesto the idiotypic determinants of a human IgG paraprotein: evidence for complexity of the anti-idiotype response.-Clin, and Exp. Immunol., 1982, 48, U 1, 1−7.
  73. Llopis J., Albert A. The influence of temperature on monolayers of bovine serum albumin.- Arch. Biochem. Biophys. 1959, 81 N 1, 146−158.
  74. Llopis J., Albert A. The influence of temperature onmonolayers of bovin ^?-globulin.- Arch. Biochem. Biophys., 1959″ 81,. H 1, 159−168.
  75. Maquart №., Deisenhofer J., Huber R. Crystallographic refinement and atomic models of the intact immunoglobulin molecule Kol and its antigen-binding fragment at 3.0 A and 1.9 A resolution.- J. Mol. Biol., 1980, 141, H 4, 369−391.
  76. Mehrotra T.N. Individual specific nature of the cold auto-antibodies of acquired hemolytic anemia.- Nature (London),. 1960, 185, N 4709, 323−324.
  77. Metzger H. The effect of antigen on antibodies: recent studies.- Cont* Topics Mol. Immunol., 1978, 7, 150−170.
  78. Milstein C. From antibody diversity to monoclonal antibodies.- Eur. J. Biochem., 1981, 118, I 3, 429−436.
  79. Mingins J., Standish M*M. Monolayers at the air-water interface.- In: Annual Eepts. Progr. Chem., 1966, Vol.63, London, Chem. Soc., 1967, 91−111*
  80. Mitchell J., Irons L., Palmer G"J. A study of spread and adsorbed films of milk proteins.-Biochim. Biophys. Acta, 1970, 200, N 1, 138−150.
  81. Partridge L.J., Lowe J., Hardie D.L., Ling N.R., Jefferis K. Immunogenic and antigenic epitopes of immunoglobulins. II Antigenic differences between secreted and membrane IgG demonstrated using monoclonal antibodies.- J. Immunol. 1982, 128, N 1, 1−6.
  82. Payens T.A.J. Mixed monolayers of ^ -lactoglobulin and phosphatides.- Biochim. Biophys. Acta., 1960, 38, N 3, 539−548.
  83. Pearson J.T., Alexander A.E. The application of monolayer techniques to a study of protein-surfactant interaction.
  84. Putnam II .W., Miyake A. Proteins in multiple myeloma. VI Cryoglobulins.- Arch. Biochem. Biophys., 1956, 65, N 1, 39−49.
  85. Hood L., Wall R. Two mRUAs with different 3, ends encode membrane-bound and secreted forms of immunoglobulin jM chain.- Cell, 1980, 20, N 2, 303−312.
  86. R.othen A., Landsteiner K. Adsorption of antibodies by egg albumin films.- Science, 1939″ 90, N 2325, 65−66.119″ Rothen A., Landsteiner K. Serological reactions of protein films and denatured proteins.- J. Exp. Med., 1942, 76, I 5, 437−450.
  87. Rothen A. Surface film techniques.- In: Physical Techniques in Biological Research, 2ed., Moore D.H., ed., Vol.2, part A, Academic Press, Hew York and London, 1968, p.217.
  88. Savvidon. G., Klein M., Horne C., Hoffmann T., Dorrington K.J. A monoclonal immunoglobulin G1 in which some molecules possess glycosylated light chains. I Syte of glyco-sylatiofcu- Mol• Immunol., 1981, 18, N 9, 793−805.
  89. Schulman J.H. Surface chemistry in biologyJ. Colloid Interface Sci., 1967, 25, N 1, 1−4.
  90. Jager B.V. Physical, chemical and immunological studies on. globulins from multiple myeloma.- J. Biol. Chem., 1955, 216, N 2, 601−620″
  91. Solomon A., Bence-Jones Proteins and light chains of immunoglobulin, part I.- New Engl. J. Med., 1976, 294, N 1, 17−23.
  92. Cuypers P.A., Hermens V/.Th., Hemker H.C. Ellipsometry as a tool to study protein films at liquid-solid interfaces.- Anal. Biochem., 1978, 84, N 1, 56−67″
  93. Tachibana T., Inokuchi K., Inokuchi T. Surface gelation of ovalbumin monolayers at the air-water interface.-Biochim. Biophys. Acta, 1957, 24, N 1, 174−177.
  94. Ter Minassian-Saraga L. Recent work on spread monolayers, adsorption, and desorption.- J. Colloid Sci., 1956, 11,1. N. 4−5, 398−418.
  95. Yamashita 1″, Bull H.B. Spread monolayers of lysozyme.-J. Colloid Interface Set., 1967″ 24, K 3, 310−316,1,37″ Yamashita I., Bull H.B. Eilms of lysozyme adsorbed at air-water surfaces.- J. Colloid Interface Sci., 1968, 27, H 1-, 19−24.
  96. Yuan DUhr J.W., Vitette E.S. Detection of unique pepsecreted IgM.- Mol. Immunol., 1981, 18, IT 6, 467−471 .
  97. Zilversmit D.B. A method, for compressing monomolecular films at oil-water interfaces.- J. Colloid Sci., 1963, 18, N 8, 794−798.tides derived fromchains of cell surface but not
Заполнить форму текущей работой

На отлично!