Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Биологически активные вторичные метаболиты-пептиды, образуемые термофильными штаммами бацилл

Диссертация: Биологически активные вторичные метаболиты-пептиды, образуемые термофильными штаммами бацилл
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Представленная работа состоялась благодаря помощи и участию многих людей. Автор глубоко признателен своим научным руководителям: покойному профессору Юлию Борисовичу Алахову, интерес которого к низкомолекулярным антибиотическим пептидам термофильных бактерий вызвал к жизни исследования по этой теме, проводимые в лаборатории организации белковых структур филиала ИБХ (Пущино), а также Леониду… Читать ещё >

Содержание

  • Обзор литературы
  • 1. Термофильные прокариоты: общая характеристика, положение в системе микроорганизмов, видовое разнообразие
  • 2. Антибиотически активные вторичные метаболиты
    • 2. 1. Антибиотики-полипептиды: общий обзор
    • 2. 2. Бактериальные антибиотики — продукты рибосомного синтеза
      • 2. 2. 1. Бактериоцины класса I
        • 2. 2. 1. 1. Субтилин
        • 2. 2. 1. 2. Эрицины
        • 2. 2. 1. 3. Субланцин
        • 2. 2. 1. 4. Мерсацидин
      • 2. 2. 2. Бактериоцины класса II
        • 2. 2. 2. 1. Коагулин
      • 2. 2. 3. Субтилозин А
      • 2. 2. 4. Другие бактериоцины, образуемые бациллами
    • 2. 3. Пептидные и другие антибиотики, образуемые бактериями-термофилами, не относящимися к бациллам
  • 3. Железосвязывающие метаболиты микроорганизмов — сидерофоры
    • 3. 1. Образование железосвязывающих метаболитов
    • 3. 2. Транспорт ферросидерофорных молекул и их утилизация бактериями
    • 3. 3. Контроль продукции сидерофоров. Бактериальные белки-металлорегуляторы
  • Экспериментальная часть
  • 4. Материалы и методы
  • 5. Результаты и обсуждение
    • 5. 1. Штаммы бактерий-термофилов и образование ими антибиотических метаболитов
    • 5. 2. Закономерности образования антибиотиков при разных условиях культивирования штаммов-продуцентов
    • 5. 3. Бактериолитическая активность штаммов В. licheniformis VK2 и VK
    • 5. 4. Анализ свойств антибактериальных метаболитов в смесях и выделение индивидуальных антибиотиков
    • 5. 5. Структурный анализ соединений VK21-A, VK21-B и VK21-C
    • 5. 6. Антибиотические свойства метаболитов штамма В. licheniformis VK
    • 5. 7. Образование катехольных сидерофоров термофильными штаммами бацилл
    • 5. 8. Выделение, анализ и установление структуры катехольного сидерофора штамма В. licheniformis VK
  • Выводы
  • Благодарности

Биологически активные вторичные метаболиты-пептиды, образуемые термофильными штаммами бацилл (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Поиск и изучение новых природных биологически активных веществ по-прежнему остаётся одним из актуальных направлений современной биологии и биотехнологии. Временное снижение интереса к получению лекарственных препаратов на основе природных соединений, в том числе открываемых новых антибиотиков, наблюдавшееся со второй половины 60-х годов XX века, в последние 20 лет вновь сменилось вниманием со стороны фармацевтической индустрии к таким соединениям. Свойства многих из них позволяют использовать их для разработки эффективных средств против вирусных инфекций, злокачественных опухолей, микозов, паразитических инвазий, для создания иммуносупрессорных препаратов, а также в качестве хелаторов металлов и специфических ингибиторов определённых ферментов и гормонов [Demain, 1999]. «Побочные», но весьма ценные биологически активные свойства были обнаружены у некоторых ранее известных антибиотиков, считавшихся неперспективными для медицинского применения [Donadio et al., 2002]. В последнее время усиленно разрабатываются новые технологии массового анализа природных соединений, их модифицированных производных и химически синтезированных веществ на наличие у них различных видов биологической активности. С другой стороны, создаются библиотеки соединений, получаемых комбинаторным химическим синтезом, нередко сочетаемым с компьютерным молекулярным дизайном. Внедрение методов широкомасштабного высокоэффективного скрининга (high-throughput screening) позволяет анализировать до 2−3 миллионов образцов в год с небольшими затратами средств [Bevan et al., 1995]. Тем не менее, важнейшее место в области разработки новых лекарственных препаратов (drug discovery) продолжают занимать соединения из природных источников, в целом уникальные как по своему структурному разнообразию, так и по спектру биологических свойств [Nisbet, Moore, 1997].

К настоящему времени охарактеризовано около 100 тысяч низкомолекулярных природных продуктов и ежегодно описываются примерно 500 новых — большей частью вторичных метаболитов различных организмов [Demain, 1999]. Наиболее значимыми из них по-прежнему остаются антибиотики, столь широко применяемые в медицине и в пищевой промышленности. К 1995 году было известно примерно 12 000 антибиотически активных природных соединений, большей частью — бактериальных продуктовиз них более 2 000 относятся к группе пептидов и депсипептидов. Пептидные антибиотики не получили широкого распространения в медицинской практике, в основном из-за свойственных им сильных побочных эффектов. В последнее время, однако, эта группа всё более привлекает к себе внимание, поскольку основной проблемой антибиотикотерапии по-прежнему остаётся появление и распространение патогенных штаммов, устойчивых к широко используемым лекарственным средствам. Всё более многочисленными становятся мультирезистентные варианты таких важных патогенов, как стафилококки, энтеробактерии и микобактерии, что требует новых средств борьбы с ними [Cohen, 1992; New, 1992]. Перспективными для применения признаются антибиотические препараты на основе синергически действующих катионных пептидов, взаимодействующих как с компонентами бактериальных мембран, так и с нуклеиновыми кислотами и белками внутри клеток. Особого внимания заслуживает тот факт, что длительное использование пептидных антибиотиков мембранолитического действия (к примеру, пептидов молочнокислых бактерий в качестве пищевых консервантов) не привело к возникновению резистентных к ним штаммов бактерий [Bush, 1997; Walsh, 2000]. Проблемы, связанные с токсичностью и побочным действием полипептидов и их производных, с трудностью (или невозможностью) либо чрезмерной затратностью промышленного культивирования их продуцентов и с ограниченностью самого разнообразия природных антибиотиков данной группы зачастую могут быть разрешимы с применением современных подходов к поиску биологически активных природных продуктов, их модификации и разработке эффективных методов получения и очистки необходимых соединений в препаративных количествах. Альтернативой традиционной химической модификации ныне являются случайный и направленный мутагенез генов, кодирующих пептидные антибиотики либо ферменты их биосинтеза с получением набора структурных вариантов исходного метаболита, клонирование генов и целых кластеров в геномы других микроорганизмов для создания эффективных штаммов — продуцентов искомых метаболитов, биологическая трансформация веществ с применением иммобилизованных ферментов либо бактериальных клеток. В целом все эти (и подобные им) методы дают возможность разрабатывать эффективные фармакологические препараты на основе таких природных соединений, которые сами по себе непригодны для использования в медицине, но являются исходными структурами, аналоги которых могут обладать изменёнными в желаемом направлении свойствами [Verdine, 1996].

По-прежнему значимым остаётся и традиционный подход — поиск новых биологически активных продуктов, важнейшим источником которых являются микроорганизмы. Из многочисленных антибиотиков, образуемых разнообразными бактериями, наибольшая доля приходится на вторичные метаболиты актиномицетов, чрезвычайно разнообразные по химическому строениюв частности, это поликетоны (к ним относятся макролиды, тетрациклины, антрациклины), аминогликозиды, и в сравнительно небольшом числепептиды и их производные типа актиномицинов. В то же время грамположительные эубактерии, формирующие эндоспоры (бациллы) и неспорогенные (молочнокислые бактерии, стрептококки и стафилококки), образуют преимущественно антибиотически активные полипептиды либо белки [Егоров и др., 1987; Strohl, 1997]. Необычные по структуре и по активности соединения могут быть найдены у микроорганизмов, населяющих малоисследованные биотопы, в том числе с экстремальными условиями — высокой температурой или солёностью, сильнокислой или щелочной средой. Однако, насколько можно судить по имеющимся публикациям, систематические исследования вторичного метаболизма микроорганизмов-экстремофилов не проводились совсем — при том, что именно представители этой экологической группы могут быть перспективными продуцентами не только ценных ферментов, но и низкомолекулярных веществ антибактериального, антифунгального, антипротозойного, противовирусного и противоопухолевого действия [Verdine, 1996; Shiraldi, De Rosa, 2002; Phobe et al., 2001].

Представленная работа имела целью поиск, выделение, изучение свойств и установление структуры биологически активных вторичных метаболитов-пептидовантибиотиков и сидерофоров — специфических хелаторов железа, — образуемых термофильными (терморезистентными) бактериями из рода Bacillus. В ходе исследования решались следующие задачи: скрининг штаммов бактерий-термофилов для выявления среди них продуцентов антибактериальных соединений и хелаторов железа (сидерофоров) — идентификация штаммов-продуцентовизучение условий образования ими вторичных метаболитовочистка (в том числе в препаративных масштабах) пептидных антибиотиков и сидерофоров, образуемых термофильными бациллами, изучение свойств этих соединенийопределение активности выделенных антибиотиков в отношении различных видов микроорганизмовустановление структуры изучаемых пептидных метаболитов с использованием современных методов анализа.

Обзор литературы.

Выводы.

1. Исследованные термофильные бациллы способны к продукции антибактериальных и железосвязывающих метаболитов. Штаммы В. licheniformis VK2 и VK21 при росте на разных источниках углерода и азота активно секретируют комплекс низкомолекулярных антибиотиков, подавляющих рост грамположительных бактерий. Добавление к культуре солей марганца индуцирует споруляцию у этих штаммов, а также продукцию ими катехольных сидерофоров и трёх антибиотических пептидов. Экзоферменты, образуемые бациллами, практически не лизируют живые бактериальные клетки.

2. Пептидные антибиотики В. licheniformis VK2 и VK21 относительно устойчивы к высокой температуре, низкому рН среды и к ферментному протеолизу. Показана активность метаболитов штамма VK21 в отношении широкого круга микроорганизмов, в том числе Staphylococcus aureus и Micrococcus luteus. Антибиотик VK21-A действует в синергизме с VK21-B и VK21-C, при этом минимальные ингибирующие концентрации индивидуальных веществ снижаются на 1−2 порядка в их смесях.

3. Метаболиты VK21-A VK21-B и VK21-C являются гидрофобными катионными пептидами и относятся к группе бактериоцинов. Частично определённая аминокислотная последовательность соединения VK21-A не обнаруживает аналогов с известными у бацилл пептидными антибиотиками.

4. Сидерофор, образуемый штаммом В. licheniformis VK21, представляет собой 2,3-дигидроксибензоил-глицил-треонин, сходный по структуре с известным сидерофором мезофильного штамма В. subtilis — бациллибактином, но не идентичный ему.

Благодарности.

Представленная работа состоялась благодаря помощи и участию многих людей. Автор глубоко признателен своим научным руководителям: покойному профессору Юлию Борисовичу Алахову, интерес которого к низкомолекулярным антибиотическим пептидам термофильных бактерий вызвал к жизни исследования по этой теме, проводимые в лаборатории организации белковых структур филиала ИБХ (Пущино), а также Леониду Михайловичу Винокурову, нынешнему руководителю этой лаборатории, который поддерживал исполнителей данной работы на всём её протяжении. Автор чрезвычайно благодарен всем сотрудникам лаборатории ОБС, которые постоянно помогали ему в работе: Ольге Ильиничне Сокольской, Андрею Юрьевичу Гороховатскому, Наталье Васильевне Руденко, Ирине Александровне Ахапкиной, Людмиле Николаевне Пановой, Антонине Ильиничне Благовой, Максиму Александровичу Аржанову, Виталию Сергеевичу Скосыреву, Константину Александровичу Луста, Любови Анатольевне Шалойкосотрудникам Учебно-научного центра Института биоорганической химии (Москва), в особенности его руководителю Татьяне Владимировне Овчинниковой, а также Андрею Азизовичу Тагаеву, Ларисе Леонидовне Заваде, Людмиле Юрьевне Филипповой, Татьяне Тимофеевне Орловской, Юлии Фёдоровне Леоновой, Марине Павловне Качалиной, Леоне Генриховне Снежковой, Зое Александровне Якименко и другим, за неоценимую помощь в проведении работы, в том числе при изучении структуры антибиотических метаболитовсотрудникам группы пептидного синтеза ФИБХ, в особенности её заведующему Игорю Леонидовичу Родионову и Алексею Чулину за поддержку советами и за материальное обеспечение исследований на всём их протяжениисотрудникам Института белка (Пущино) Ивану Андреевичу Кашпарову, Наталье Богатырёвой, Алексею Сурину за бескорыстную помощь на отдельных этапах данной работысотрудникам лаборатории инструментальных методов анализа ИБХ Тамаре Андреевне Балашовой и Александру Сергеевичу Арсеньеву (зав. лабораторией) за проведение ЯМР-анализа сидерофорасотрудникам лаборатории химии пептидов ИБХ Борису Викторовичу Васьковскому и Сергею Константиновичу Гаранину за проведение аминокислотного анализа антибиотиковсотрудникам лаборатории биотехнологии растений ФИБХ, в особенности Елене Борисовне Рукавцовой, Екатерине Геннадьевне Семенюк, Валерии Витальевне.

Алексеевой, Наталье Сергеевне Захарченко, Александре Павловне Жуковой, помогавшим реактивами, посудой и разными весьма нужными мелочамисотрудникам Института биохимии и физиологии микроорганизмов (Пущино): Светлане Борисовне Петрикевич — за постоянную поддержку, научную консультацию и помощь в оформлении диссертацииТатьяне Васильевне Финогеновой — за ценные советы по работе с микроорганизмамисотрудникам отдела Всесоюзной коллекции микроорганизмов ИБФМ, в особенности Екатерине Гавриш — за материальную поддержку и консультации на этапах работы, связанных с микробиологиейБорису Петровичу Баскунову — за помощь при печати автореферата;

Аркадию Викторовичу Кривошеину (Cornell University, США) — за ценные советы, которые весьма способствовали успеху всей работы;

Любови Фёдоровне Марковой (ФИБХ) — за проведение аминокислотного анализа сидерофора;

Татьяне Зигфридовне Есиковой (ИБФМ) — за совместную работу в ходе исследований;

Сергею Львовичу Соколову (ИБФМ) — за участие в скрининге и идентификации штаммов термофильных бактерий;

Фёдору Александровичу Бровко и Александру Георгиевичу Ламану (ФИБХ);

Михаилу Владимировичу Захарову (ФИБХ);

Валерию Анатольевичу Поройко и Сергею Вячеславовичу Чернышову (ФИБХ);

Игорю Владимировичу Назимову и Татьяне Ивановне Костроминой (ИБХ);

Владимиру Анатольевичу Широкову, Наталье Яковлевне Кашпаровой, Татьяне Михайловне Попковой, Александру Ивановичу Васину (Институт белка);

Татьяне Фёдоровне Бобылёвой (Институт фотосинтеза, Пущино);

Любови Ивановне Поповой (Институт фотосинтеза);

Эмме Викторовне Карасёвой (Кубанский Государственный университет, Краснодар);

Татьяне Павловне Кроличенко (Кубанская государственная медицинская академия);

Олегу Задворному (Институт фотосинтеза);

Артёму Якимову (Институт почвоведения, Пущино);

Андрею Шутову и Дмитрию Довбня (ИБФМ);

Константину Шестибратову, Вадиму Лебедеву, Александру Пущину, Михаилу Филиппову (ФИБХ).

Особая благодарность — Марине Викторовне Доновой (ИБФМ) и Юрию Николаевичу Уткину (ИБХ), согласившихся оппонировать эту диссертацию, а также Валерию Михаиловичу Липкину (ИБХ) и сотрудникам отдела аспирантуры этого института, в особенности Ольге Ивановне Ворониной — за помощь в подготовке диссертации к защите.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Г., Энгельгардт X., Хеншен А. и др. Высокоэффективная жидкостная хроматография в биохимии. М.: «Мир», 1988. 687 с.
  2. В.П., Аксеновская В. Е., Лавренова Г. И., Кислухина О. В., Калунянц К. А., Степанов В. М. Выделение и характеристика литического фермента из Bacillus subtilis 797 // Биохимия. 1980. Т. 45 (8). С. 1524−1533.
  3. О.В., Усвяцов Б. Я. Лизоцимная активность микроорганизмов // Антибиотики. 1981. Т. 26(10). С. 782−793.
  4. М.С. Компьютерный анализ последовательностей ДНК // Молекулярная биология. 1998. Т. 32 (1). С. 103−120.
  5. Р.С., Каравайко Г.И. Sulfobacillus новый род термофильных спорообразующих бактерий // Микробиология. 1978. Т. 47(5). С. 815−822.
  6. Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика. М.: Мир, 1991. 582с.
  7. Н. С. Основы учения об антибиотиках. М.: Высшая школа, 1986. 448 с.
  8. Н.С., Баранова И. П. Бактериоцины. Образование, свойства, применение // Антибиотики и химиотерапия. 1999. Т. 44 (6). С. 33−40.
  9. Н.С., Силаев А. Б., Катруха Г. С., Орлова Т. И., Полин А. Н., Ломакина Н. Н., Бердникова Т. Ф., Юрина М. С., Зенкова В. А. Антибиотики-полипептиды. М.: Изд-во МГУ, 1987. 263 с.
  10. С.Е., Жиркова Л. Л., Воронкова В. В. Новый математический подход при определении концентрации антибиотиков методом диффузии в агар // Антибиотики и химиотерапия. 1998. Т. 43 (2). С. 14−19.
  11. Г. И., Головачёва Р. С. Исследование филогенетического положения аэробных умеренно-термофильных бактерий рода Sulfobacillus, окисляющих Fe2+, S° и сульфидные минералы // Микробиология. 2000. Т. 69(6). С. 857−860.
  12. В.Н., Стефанов В. Е., Алёшина Г. М., Шамова О. Е., Корнеева Г. А., Харвиг С. С., Лерер Р. И. Дефензины и родственные им антибиотические пептиды в эволюции защитных систем животных // Ж. Эвол. Биохим. Физиол. 1997. Т. 33 (1). С. 109−123.
  13. А.Е. Термофильная микромоноспора и образование ею антибиотика Т-12 в условиях поверхностной и глубинной ферментации при 50−60°С // Микробиология. 1962. Т. 31. С. 66−71.
  14. А.Е., Хохлова A.M., Калмыкова Г. Я. Условия выращивания и выделения антибиотика из термофильного актиномицета Т-12/3 // Микробиология. 1965. Т. 34. С. 437 441.
  15. Е.А., Гельфанд М. С. Выработка бактериоцинов грамположительными бактериями и механизм транскрипционной регуляции // Генетика. 2002. Т. 38(6). С. 758−772.
  16. А.А. Защитная функция пептидных антибиотиков бацилл // Антибиотики и медицинская биотехнология. 1987. Т. 32 (7). С. 538−541.
  17. А.А., Пермогоров В. И. Роль пептидных антибиотиков в регуляции клеточной дифференциации у бактерий // Антибиотики. 1983. Т. 28(6). С. 406−409.
  18. Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. М.: «Мир», 1984. -440 с.
  19. Методы общей бактериологии. В 3-х томах. Под ред. Ф. Герхардта и др. М., «Мир», 1983−1984, Т. 1, 3.
  20. Е.А., Смирнова Т. Н., Миненкова И. Ф., Азизбекян P.P. Бактериоцино-подобный фактор Bacillus thuringiensis II Микробиология. 1979. Т. 48 (4). С. 716−722.
  21. Ю.А. Биоорганическая химия. М.: «Просвещение», 1987. 815 с.
  22. И.Н., Тиньянова Н. З., Жолнер Л. Г. Антимикробные свойства некоторых термофильных бацилл // Микробиол. Ж. (Украина). 1991. Т. 53 (1). С. 84−89.
  23. Практикум по микробиологии. Под ред. Н. С. Егорова. М.: изд-во МГУ, 1976. 308 с.
  24. Практическая химия белка. Под ред. А. Дарбре. М.: «Мир», 1989. 621 с.
  25. В.В., Осадчая А. И., Кудрявцев В. А., Сафронова Л. А. Рост и спорообразование Bacillus subtilis в различных условиях аэрации // Микробиол. Ж. (Украина). 1993. Т. 55 (3). С. 38−47.
  26. Е.П. Пигменты микроорганизмов. М.: «Наука», 1974. 218 с.
  27. Химическая энциклопедия. В 5 томах. Под ред. И. Л. Кнунянца. М.: «Советская энциклопедия», 1988. Т.2.
  28. И.А. Микроцины пептидные антибиотики энтеробактерий: генетический контроль, синтез, структура, механизм действия II Генетика. 1999. Т. 35(1). С. 5−16.
  29. М.М., Хохлов А. С., Колосов М. Н., Бергельсон Л. Д., Антонов В. К. Химия антибиотиков. М.: Изд-во АН СССР, 1961. Т. 1, 2. 1550 с.
  30. Abee Т. Pore-forming bacteriocins of Gram-positive bacteria and self-protection mechanisms of producer organisms // FEMS Microbiol. Lett. 1995. V. 129(1). P. 1−10.
  31. Achouak W., Normand Ph., Heulin T. Comparative phylogeny of rrs and nifH genes in the
  32. Bacillaceae // Int. J. Syst. Bacteriol. 1999. V.49. P. 961−967.
  33. Achenbach-Richter L., Gupta R., Stetter K.O., Woese C.R. Were the original eubacteria thermophiles? // Syst. Appl. Microbiol. 1987. V. 9 P. 34−39.
  34. Ahern M., Verschueren S., van Sinderen D. Isolation and characterization of a novel bacteriocin produced by Bacillus thuringiensis strain B439 // FEMS Microb. Lett. 2003. V. 220(1). P. 127−131.
  35. Aktypis A., Kalantzopoulos G., Huis in’t Veld J.H., ten Brink B. Purification and characterization of thermophilin T, a novel bacteriocin produced by Streptococcus thermophilus ACA-DC 0040 // J. Appl. Microbiol. 1998. V. 84(4). P. 568−576.
  36. Altena K., Guder A., Cramer C., Bierbaum G. Biosynthesis of the lantibiotic mersacidin: organization of a type В lantibiotic gene cluster // Appl. Env. Microbiol. 2000. V. 66 (6) P. 25 652 571.
  37. Andrews S.C., Robinson A.K., Rodriguez-Quinones F. Bacteria iron homeostasis II FEMS Microbiol. Rev. 2003. V. 27(2−3). P. 215−237.
  38. Andrighetto C., De Dea P., Lombardi A., Neviani E., Rossetti L., Giraffa G. Molecular identification and cluster analysis of homofermentative thermophilic lactobacilli isolated from dairy products // Res. Microbiol. 1998. V. 149(9). P. 631−643.
  39. Ash C., Farrow J., Wallbanks S., Collins M. Phylogenetic heterogeneity of the genus Bacillus revealed by comparative analysis of the small-subunit ribosomal RNA // Lett. Appl. Microbiol. 1991. V. 13. P. 202−206.
  40. Ash C., Priest F.G., Collins M.D. Molecular identification of rRNA group 3 bacilli (Ash, Farrow, Wallbanks @ Collins) using PCR probe test // Antonie van Leewenhoek. 1993. V. 64. P. 253−260.
  41. Babasaki K., Takao Т., Shimonishi Y., Kurahashi K. Subtilosin A, a new antibiotic peptide produced by Bacillus subtilis 168: isolation, structural analysis, and biogenesis // J. Biochem. (Tokyo). 1985. V. 98(3). P. 585−603.
  42. Bagg N., Neilands J.B. Ferric uptake regulation protein acts as a repressor, employing iron (II) as a cofactor to bind the operator of an iron transport operon in Escherichia coli II Biochemistry. 1987. V. 26. P. 5471−5477.
  43. Baichoo N., Wang Т., Ye R., Helmann J.D. Global analysis of the Bacillus subtilis Fur regulon and the iron starvation stimulon // Mol. Microbiol. 2002. V. 45(6. P. 1613−1629.
  44. Barnum D.W. Spectrophotometric determination of catechol, epinephrine, DOPA, dopamine and other aromatic vic-diols // Anal. Chem. Acta. 1977. V. 89. P. 157−166.
  45. Bascaran V., Sanchez L., Hardisson C., Brana A. Stringent response and initiation of secondary metabolism in Streptomyces clavuligerus И J. Gen. Microbiol. 1991. V. 137 (7). P. 16 251 634.
  46. Bassler B. Small talk: cell-to-cell communication in bacteria // Cell. 2002. V. 109. P. 421 424.
  47. Beare P., For R., Martin L., Lamont I. Siderophore-mediated cell signalling in Pseudomonas aeruginosa: divergent pathways regulate virulence factor production and siderophore receptor synthesis // Mol. Mocrobiol. 2003. V. 47(1). P. 195−207.
  48. Beeder J., Torsvik Т., Lien T. Thermodesulforhabdus norvegicus gen. nov., sp. nov., a novel thermophilic sulfate-reducing bacterium from oil field water // Arch. Microbiol. 1995. V. 164(5). P. 331−336.
  49. Bergey’s Manual of Determinative Bacteriology. 1994, 9nd ed., Williams@Wilkins, Baltimor.
  50. Bergey’s Manual of Systematic Bacteriology. V. 1. 2001, 2nd ed., Springer-Verlag, NY-Berlin-Heidelberg.
  51. Berner I., Konetschny-Rapp S., Jung G., Winkelmann G. Characterization of ferrioxamine E as the principal siderophore of Erwinia herbicola (Enterobacter agglomerans) II Biol. Met. 1988. V. 1(1). P. 51−56.
  52. Bevan P., Ryder H., Shaw I. Identifying small-molecule lead compounds: the screening approach to drug discovery// Trends Biotechnol. 1995. V. 13(3). P. 115−121.
  53. Bierbaum G., Brotz H., Koller K.-P., Sahl H.-G. Cloning, sequencing and production of the lantibiotic mersacidin // FEMS Microbiol. Lett. 1995. V. 127 (1−2). P. 121−126.
  54. Bierbaum G., Sahl H.-G. Induction of autolysis of staphylococci by the basic peptide antibiotics Pep 5 and nisin and their influence on the activity of autolytic enzymes // Arch. Microbiol. 1985. V. 141(3). P. 249−254
  55. Bizani D., Brandelli A. Characterization of a bacteriocin produced by a newly isolated Bacillus sp. Strain 8A II J. Appl. Microbiol. 2002. V. 93(3). P. 512−519.
  56. Bohg A., Ristow H. Tyrocidine-induced modulation of the DNA conformation in Bacillus brevis II Eur. J. Biochem. 1987. V. 170(1−2). P. 253−258.
  57. Boman H. G. Peptide antibiotics and its role in innate immunity // Annu. Rev. Imunol. 1995. V. 13. P. 61−92.
  58. Boris S., Jimenez-Diaz R., Caso J.L., Barbes C. Partial characterization of a bacteriocin produced by Lactobacillus delbrueckii subsp. lactis U0004, an intestinal isolate with probiotic potential //J. Appl. Microbiol. 2001. V. 91(2). P. 328−333.
  59. Boyd J., Oza M., Murphy J. Molecular cloning and DNA sequence analysis of a diphtheria toxin iron-dependent regulatory element (dtxR) from Corynebacterium diphtheriae II Proc. Nat. Acad. Sci. 1990. V. 87. P. 5968−5972.
  60. Brahmachary M., Krishnan S.P., Koh J.L., Khan A.M., Seah S.H., Tan T.W., Brusic V., Bajic V.B. ANTIMIC: a database of antimicrobial sequences // Nucl. Acids Res. 2004. Jan 1−32 Database issue: D586−9.
  61. Braun V., Pilsl H., Gross P. Colicins: structures, modes of action, transfer through membranes, and evolution // Arch. Microbiol. 1994. V. 161(3). P. 199−206.
  62. Breukink E., Wiedemann I., van Kraaij C., Kuipers O.P., Sahl H-G., de Kruijff B. Use of the cell wall precursor lipid II by a pore-forming peptide antibiotic // Science. 1999. V. 286(5448). P. 2361−2364.
  63. Brock. T.D. Thermophilic microorganisms ahd life at high temperatures. 1978, 2nd ed., Springer-Verlag, NY-Berlin-Heidelberg.
  64. Brotz H., Bierbaum G., Reynolds P., Sahl H.-G. The lantibiotic mersacidin inhibits peptidoglycan biosynthesis at the level of transglycosylation // Eur. J. Biochem. 1997. V. 246(1). P. 193−199.
  65. Brotz H., Josten M., Wiedemann I., Schneider U., Gotz F., Bierbaum G., Sahl H.-G. The lantibiotic mersacidin inhibits peptidoglycan synthesis by targeting lipid II // Ant. Agents Chemother. 1998. V. 42(1). P. 154−160.
  66. Brown J.R., Doolittle W.F. Archaea and the prokaryote-to-eukaryote transition // Microb. Mol. Biol. Rev. 1997. V. 61(4). P. 456−502.
  67. Bsat N., Helmann J. Interaction of Bacillus subtilis Fur (ferric uptake repressor) with the dhb operator in vitro and in vivo // J. Bacteriol. 1999. V. 181(14). P. 4299−4307.
  68. Bsat N., Herbig A., Casillas-Martinez L., Setlow P., Helmann J. Bacillus subtilis contains multiple Fur homologues: identification of the iron uptake (Fur) and peroxide regulon (PerR) repressors // Mol. Microbiol. 1998. V. 29(1). P. 189−198.
  69. Budzikiewicz, H., Bossenkamp A., Taraz K., Pandey H., Meyer J.-M. Corynebactin, a cyclic catecholate siderophore from Corynebacterium glutamicum ATCC 14 067 (Brevibacterium sp. DSM 20 411) H Z. Naturforsch. © 1997. V. 52. P. 551−554.
  70. Budzikiewicz H. Secondary metabolites from fluorescent pseudomonads // FEMS Microbiol. Rev. 1993. V. 10(3−4). P. 209−228.
  71. Burbulis D., Trach K., Hoch J. Inintiation of sporulation in B. subtilis is controlled by a multicomponent phosphorelay // Cell. 1991. V. 64. P. 545−552.
  72. Bush K. Antimicrobial agents // Cuit. Opin. Chem. Biol. 1997. V. 1(2). P. 169−175.
  73. Caccamo D., Maugeri T.L., Gugliandolo C. Identification of thermophilic and marine bacilli from shallow thermal vents by restriction analysis of their amplified 16S rDNA II J. Appl. Microbiol. 2001. V. 91(3). P.-.520−524.
  74. Caldwell D.E., Caldwell SJ, Laycock J.P. Thermothrix thioparus gen. et sp. nov., a facultatively anaerobic facultative chemolithotroph living at neutral pH and high temperature // Can. J. Microbiol. 1976. V. 22(10). P. 1509−1517.
  75. Chakravarty S., Varadarajan R. Elucidation of factors responsible for enhanced thermal stability of proteins: a structural genomics based study // Biochemistry. 2002. V.41(25). P. 81 528 161.
  76. Challis G.L., Ravel J. Coelichelin, a new peptide siderophore encoded by the Streptomyces coelicolor genome: structure prediction from the sequence of its non-ribosomal peptide synthetase // FEMS Microbiol. Lett. 2000. V. 187(2). P. 111−114.
  77. Chan W.C., Dodd H.M., Horn N. Maclean K., Lian L.Y., Bycroft B.W., Gasson M.J., Roberts G.C. Structure-activity relationships in the peptide antibiotic nisin: role of dehydroalanine 5 // Appl. Env. Microbiol. 1996. V. 62(8). P. 2966−2969.
  78. Chander M., Setlow В., Setlow P. The enzymatic activity of phosphoglycerate mutase from gram-positive endospore-forming bacteria requires Mn2+ and is pH sensitive // Can. J. Microbiol. 1998. V. 44 (8). P. 759−767.
  79. Chater K.F. Multilevel regulation of Streptomyces differentiation // Trends Genet. 1989. V. 5. P. 372−377.
  80. Cherif A., Ouzari H., Daffonchio D., Cherif H., Ben Slama K., Hassen A., Jaoua S.,
  81. Boudabous A. Thuricin 7: a novel bacteriocin produced by Bacillus thuringiensis BMG1.7, a new strain isolated from soil // Lett. Appl. Microbiol. 2001. V. 32(4). P. 243−247.
  82. Claus D., Berkeley R. Genus Bacillus Cohn 1872. In: Bergey’s manual of systematic bacteriology. V.2. / Eds Sneath P. et al. Baltimor: Tne Williams&Wilkins Co. 1986. P. 1105−1140.
  83. Cohen M. Epidemiology of drug resistance: implications for a post-antibiotic era // Sciense. 1992. V. 257(5073). P. 1064−1073.
  84. Cordovilla P., Valdivia E., Gonzalez-Segura A., Galvez A., Martinez-Bueno M., Maqueda ^ M. Antagonistic action of the bacterium Bacillus licheniformis M-4 toward the amoeba Naegleriafowled //J. Eukaryot. Microbiol. 1993. V. 40(3). P. 323−328.
  85. Corvey C., Stein Т., Dusterhus S., Karas M., Entian K.D. Activation of subtilin precursors by Bacillus subtilis extracellular serine proteases subtilisin (AprE), WprA, and Vpr // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. V. 304(1). P. 48−54.
  86. Crichton R.R., Charloteoux-Wauters M. Iron transport and storage // Eur. J. Biochem. 1987. V. 164. P. 487−506.
  87. Cromwick A.M., Gross R.A. Effects of manganese (II) on Bacillus licheniformis ATCC 9945A physiology and gamma-poly (glutamic acid) formation // Int. J. Biol. Macromol. 1995. V. 17(5). P. 259−267.
  88. Crosa J.H. Genetics and molecular biology of siderophore-mediated iron transport in bacteria // Microbiol. Rev. 1989. V. 53(4). P. 517−530.
  89. Crosa J.H. Signal transduction and transcriptional and posttranscriptional control of iron-regulated genes in bacteria // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1997. V. 61(3). P. 319−336.
  90. Crosa J.H., Walsh C.T. Genetics and assembly line enzymology of siderophore biosynthesis in bacteria // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2002. V. 66(2). P. 223−249.
  91. Davies J. What are antibiotics? Archaic functions for modern activities // Mol. Microbiol. * 1990. V. 4(8). P. 1227−1232.
  92. Davies M.J., Donkor R., Dunster C.A., Gee C.A., Jonas S., Willson R.L. Desferrioxamine (Desferal) and superoxide free radicals. Formation of an enzyme-damaging nitroxide // Biochem. J. 1987. V. 246(3). P. 725−729.
  93. De Voss J., Rutter K., Schroder В., Barry III C. Iron acquisition and metabolism by mycobacteria//J. Bacteriol. 1999. V. 181 (15). P. 4443−4451.
  94. Demain A.L. Pharmaceutically active secondary metabolites of microorganisms // Appl. Microb. Biotech. 1999. V.52. P. 455−463.
  95. Dhillon A., Teske A., Dillon J., Stahl D.A., Sogin M.L. Molecular characterization of sulfate-reducing bacteria in the Guaymas Basin // Appl. Env. Microbiol. 2003. V. 69(5). P. 27 652 772.
  96. Donadio S., Carrano L., Brandi L., Senna S., Soffientini A., Raimondi E., Montanini N. Sosio M., Gualerzi C.O. Targets and assays for discovering novel antibacterial agents // J. Biotechnol. 2002. V. 99(3). P. 175−185.
  97. Donahue Т., Bernlohr R. Properties of the Bacillus licheniformis A5 glutamine synthetase purified from cells grown in the presence of ammonia or nitrate // J. Bacteriol. 1981. V. 147 (2). P. 589−601.
  98. Dorenbos R., Stein Т., Kabel J., Bruand C., Balhuis A., Bron S., Quax W., van Dijl J.M. Thiol-disulfide oxidoreductases are essential for the production oh the lantibiotic sublancin 168 // J. Biol. Chem. 2002. V. 277 (19). P. 16 682 16 688.
  99. Drechsel H., Jung G. Peptide siderophores // J. Pept. Sci. 1998. V. 4 (3). P. 147−181.
  100. Drechsel H., Thieken A., Reissbrodt R., Jung G., Winkelmann G. Alpha-keto acids are novel siderophores in the genera Proteus, Providencia, and Morganella and are produced by amino acid deaminases // J. Bacteriol. 1993. V. 175 (9). P. 2727−2733.
  101. Dubrac S., Touati D. Fur positive regulation of iron superoxide dismutase in Escherichia coli: functional analysis of the sodB promoter // J. Bacteriol. 2000. V. 182. P. 3802−3808.
  102. Dussurget O., Rodriguez M., Smith I. An ideR mutant of Mycobacterium smegmatis has derepressed siderophore production and an altered oxidative-stress response // Mol. Microbiol. 1996. V. 22 (3). P. 535−544.
  103. Eisenstadt E., Fisher S., Der C., Silver S. Manganese transport in Bacillus subtilis W23 during growth and sporulation // J. Bacteriol. 1973. V. 113(3). P. 1363−1372.
  104. Ennahar S., Sashihara Т., Sonomoto K., Ishizaki A. Class Ila bacteriocins: biosynthesis, structure and activity // FEMS Microbiol. Rev. 2000. V. 24(1). P. 85−106.
  105. Entian K.D., de Vos W.M. Genetics of subtilin and nisin biosyntheses: biosynthesis of lantibiotics // Antonie Van Leeuwenhoek. 1996. V. 69(2). P. 109−117.
  106. Escolar L., Perez-Martin J., de Lorenzo V. Opening the iron box: transcriptional metalloregulation by the Fur protein // J. Bacteriol 1999. V. 181 (20). P. 6223−6229.
  107. Eymann C., Mittenhuber G., Hecker M. The stringent response, oH-dependent gene expression and sporulation in Bacillus subtilis II Mol. Gen. Genet. 2001. 264. 913−923.
  108. Fiedler H.P., Krastel P., Muller J., Gebhardt K., Zeeck A. Enterobactin: the characteristic catecholate siderophore of Enterobacteriaceae is produced by Streptomyces species // FEMS Microbiol. Lett. 2001. V. 196(2). P. 147−151.
  109. Field L.H., Headley V.L., Payne S.M., Berry L.J. Influence of iron on growth, morphology, outer membrane protein composition, and synthesis of siderophores in Campylobacter jejuni II Infect. Immun. 1986. V. 54 (1). P. 126−132.
  110. Fikes J.D., Crabtree B.L., Barridge B.D. Studies on the mode of action of a bacteriocin produced by Bacillus stearothermophilus II Can. J. Microbiol. 1983. V. 29(11). P. 1576−1582.
  111. Fridovich I. Superoxide radical and superoxide dismutases // Annu. Rev. Biochem. 1995. V. 64. P. 97−112.
  112. Friedman S.M. Thermophilic microorganisms. In: Encyclopedia of microbiology.1.derberg J., ed. 1992, Acad. Press, NY. V. 4. P. 217−229.
  113. Fuangthong M., Herbig A., Bsat N., Helmann J. Regulation of the Bacillus subtilis fur and perR genes by PerR: not all members of the PerR regulon are peroxide inducible // J. Bacterid. 2002. V. 184(12). P. 3276−3286.
  114. Giangaspero A., Sandri L., Tossi A. Amphipathic a-helical antimicrobial peptide // Eur. J. Biochem. 2001. V. 268. P. 5589−5600.
  115. Goh E.B., Yim G., Tsui W., McClure J., Surette M.G., Davies J. Transcriptional modulation of bacterial gene expression by subinhibitory concentrations of antibiotics // Proc. Nat. Acad. Sci. 2002. V. 99(26). P. 17 025−17 030.
  116. Goldman S.J., Lammers P.J., Berman M.S., Sanders-Loehr J. Siderophore-mediated iron uptake in different strains of Anabaena sp. // J. Bacteriol. 1983. V. 156 (3). P. 1144−1150.
  117. Guedon E., Moore C., Que Q., Wang Т., Ye R., Helmann J.D. The global transcription response of Bacillus subtilis to manganese involves the MntR, Fur, TnrA and aB regulons // Mol. Microbiol. 2003. V. 49(6). P. 1477−1491.
  118. Guerinot M.L. Microbial iron transport // Annu. Rev. Microbiol. 1994. V. 48. P. 743−772.
  119. Guder A., Schmitter Т., Wiedemann I., Sahl H.-G., Bierbaum G. Role of the single regulator MrsRl and the two-component system MrsR2/K2 in the regulation of mersacidin production and immunity // Appl. Env. Microbiol. 2002. V. 68 (1). P. 106−113.
  120. Haag H., Fiedler H.P., Meiwes J., Drechsel H., Jung G., Zahner H. Isolation and biological characterization of staphyloferrin B, a compound with siderophore activity from staphylococci. // FEMS Microbiol. Lett. 1994. V. 115 (2−3). P. 125−130.
  121. Halle F., Meyer J.M. Ferrisiderophore reductase of Pseudomonas purification, properties and cellular location of the Pseudomonas aeruginosa ferripyoverdine reductase // Eur. J. Biochem. 1992. V. 209. P. 613−620.
  122. Hancock R.W.E. Peptide antibiotic // Lancet. 1997. V. 349. P. 418−422.
  123. Hancock R.W.E., Chappie D. Peptide antibiotics // Ant. Agents Chemother. 1999. V. 43(6). P. 1317−1323.
  124. Hansen J.N. Antibiotic synthesized by posttranslational modification // Annu. Rev. Microbiol. 1993. V. 47. P. 535−564.
  125. Hantke K. Cloning of the repressor protein gene of iron regulated system in Escherichia coli K-12 // Mol. Gen. Genet. 1984. V. 197. P. 337−341.
  126. Hantke K. Selection procedure for deregulated iron transport mutants (fur) in Escherichia coli K-12: Fur not only affects iron metabolism // Mol. Gen. Genet. 1987. V. 210. P. 135−139.
  127. Harwood C.R., ed. The genus Bacillus. 1989, Plenum-Press, NY-London. 414 pp.
  128. Hechard Y., Sahl H.-G. Mode of action of modified and unmodified bacteriocins from Gram-positive bacteria // Biochimie. 2002. V. 84(5−6). P. 545−557.
  129. Henriques A., Melsen L., Moran C. Involvement of superoxide dismutase in spore coat assembly in Bacillus subtilis II J. Bacterid. 1998. V. 180(9). P. 2285−2291.
  130. Hill P.J., Cockayne A., Landers P., Morrissey J., Sims C., Williams P. SirA, a novel iron-dependent repressor in Staphylococcus epidermidis II Infect. Immun. 1998. V. 66. P. 4123−4129.
  131. Hoch J. Regulation of the phosphorelay and the initiation of sporulation in Bacillus subtilis II Annu. Rev. Microbiol. 1993. V. 47. P. 441−465.
  132. Huang H. Action of antimicrobial peptides: two-state model // Biochemistry. 2000. V.39(29). P. 8347−8352.
  133. Hyronimus В., Le Marrec C., Urdaci M. Coagulin, a bacteriocin-like inhibitory substance produced by Bacillus coagulans UII J. Appl. Microbiol. 1998. V. 85 (1). P. 42 50.
  134. Ireton K., Jin S., Grossman A., Sonenshein A. Krebs cycle function s required for activation of the SpoOA transcription factor in Bacillus subtilis // Proc. Nat. Acad. Sci. 1995. V. 92. P. 2845−2849.
  135. Jack R.W., Bierbaum G., Heidrich C., Sahl H.-G. The genetics of lantibiotic biosynthesis // BioEssays. 1995. V. 17(9). P. 793−802.
  136. Jenny K., Kappeli O., Fiechter A. Biosurfactants from Bacillus licheniformis: structural analysis and characterization // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1991. V. 36 (1). P. 5−13.
  137. Karatas A.Y., Cetin S., Ozcengiz G. The effects of insertional mutations in comQ, comP, srfA, spoOH, spoOA and abrB genes on bacilysin biosynthesis in Bacillus subtilis // Biochim. Biophys. Acta. 2003. V. 1626 (1−3). P. 51−56.
  138. Kashefi K., Lovley D. Extending the upper temperature limit for life // Science. 2003. V. 301(5635). P. 934.
  139. Katz E., Demain A.L. The peptide antibiotics of Bacillus: chemistry, biogenesis, and possible functions // Bacteriol. Rev. 1977. V. 41(2). P. 449−474.
  140. Kehres D.G., Maguire M.E. Emerging themes in manganese transport, biochemistry and pathogenesis in bacteria // FEMS Microbiol. Rev. 2003. V. 27 (2−3). P. 263−290.
  141. Killian J.A. Synthetic peptides as models for intrinsic membrane proteins // FEBS Letters. 2003. V. 555. P. 134−138.
  142. Kirsch D.R., Lai M.H., McCullough J., Gillum A.M. The use of beta-galactosidase gene fusions to screen for antibacterial antibiotics // J. Antibiot. 1991. V. 44(2). P. 210−217.
  143. Klaenhammer T.R. Genetics of bacteriocins produced by lactic-acid bacteria // FEMS Microbiol. Rev. 1993. V. 12. P. 39−86.
  144. Kleerebezem M., Quadri L. Peptide pheromone-dependent regulation of antimicrobial peptide production in Gram-positive bacteria: a case of multicellular behavior // Peptides. 2001. V. 22. P.1579−1596.
  145. Klein C., Kaletta C., Entian K.D. Biosynthesis of the lantibiotic subtilin is regulated by a histidine kinase / response regulator system // Appl. Env. Microbiol. 1993. V. 59(1). P. 296−303.
  146. Klein C., Kaletta C., Schnell N., Entian K.D. Analysis of genes involved in biosynthesis of the lantibiotic subtilin // Appl. Env. Microbiol. 1992. V. 58(1). P. 132−142.
  147. Kleinkauf H., von Dohren H. Nonribosomal biosynthesis of peptide antibiotics // Eur. J. Biochem. 1990. V. 192. P. 1−15.
  148. Kleinkauf H., von Dohren H. Peptide antibiotics, P-lactams, and related compounds // Crit. Rev. Biotechnol. 1988. V. 8(1). P. 1−23.
  149. Konings W.N., Albers S.V., Koning S., Driessen A.J. The cell membrane plays a crucial role in survival of bacteria and archaea in extreme environments // Antonie Van Leeuwenhoek. 2002. V. 81 (1−4). P. 61−72.
  150. Konisky J. Colicins and other bacteriocins with established mode of action // Annu. Rev. Microbiol. 1982. V. 36. P. 125−144.
  151. Kordel M., Benz R., Sahl H.-G. Mode of action of the staphylococcin-like peptide Pep5: voltage-dependent depolarization of bacterial and artificial membranes II J. Bacteriol. 1988. V. 170(1). P. 84−88.
  152. Koster W. ABC-transporter-mediated uptake of iron, siderophores, heme and vitamin В12 // Res. Microbiol. 2001. V. 152. P. 291−301.
  153. Kumar S., Tsai C., Nussinov R. Factors enhancing protein thermostability // Protein Eng.2000. V. 13. P. 179−191.
  154. Ladenstein R., Antranikian G. Proteins from hyperthermophiles: stability and enzymatic catalysis close to the boiling point of water // Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. 1998. V. 61. P. 37−85.
  155. Lamont I., Beare P., Ochsner U., Vasil A., Vasil M. Siderophore-mediated signaling regulates virulence factor production in Pseudomonas aeruginosa II Proc. Nat. Acad. Sci. 2002. V. 99(10). P. 7072−7077.
  156. Lazazzera B.A. The intracellular function of extracellular signaling peptides // Peptides.2001. V. 22. P. 1519−1527.
  157. Lebbadi M., Valdivia E., Galvez A., Martinez-Bueno M., Maqueda M. Cocultivation of the amoeba Naegleria fowled and the amoebicin-producing strain Bacillus licheniformis M-4 // Appl. Env. Microbiol. 1995. V. 61(4). P. 1649−1652.
  158. Lee K.-Y., Weinberg E. Sporulation of Bacillus megaterium: roles of metal ions // Microbios. 1971. V. 3 (12). P. 215−224.
  159. Lee S.G., Littau V., Lipmann F. The relation between sporulation and the induction of antibiotic synthesis and of amino acid uptake in Bacillus brevis И J. Cell. Biol. 1975. V. 66(2). P. 233−242.
  160. Leoni L., Ciervo A., Orsi N., Visca P. Iron-regulated transcription of the pvdA gene in Pseudomonas aeruginosa: effect of Fur and PvdS on promoter activity // J. Bacterid. 1996. V. 178 (8). P. 2299−2313.
  161. Levy A., Shomer-Weisman P., Fry M. Distamycin paradoxically stimulates the coping of• oligo (dA)-poly (dT) by DNA polymerases // Biochemistry. 1989. V. 28(18). P. 7262−7267.
  162. Lin S.-C., Minton M.A., Sharma M.M., Georgiou G. Structural and immunological characterization of a biosurfactant produced by Bacillus licheniformis JF-2 // Appl. Env. Microbiol. 1994. V. 60(1). P. 31−38.
  163. Malkhosyan S.R., Panchenko Yu.A., Rekesh A.N. A physiological role for DNA supercoiling in the anaerobic regulation of colicin gene expression // Mol. Gen. Genet. 1991. V. 225(2). P. 342−345.
  164. Marahiel M.A., Danders W., Krause M, Kleinkauf H. Biological role of gramicidin S in spore functions. Studies on gramicidin-S-negative mutants of Bacillus brevis ATCC9999 // Eur. J. Biochem. 1979. V. 99(1). P. 49−55.
  165. Marahiel M.A., Nakano M.M., Zuber P. Regulation of peptide antibiotic production in
  166. Bacilus II Mol. Microbiol. 1993. V. 7(5). P. 631−636.
  167. Marahiel M.A., Zuber P., Czekay G., Losick R. Identification of the promoter for a peptide antibiotic biosynthesis gene from Bacillus brevis and its regulation in Bacillus subtilis // J. Bacterid. 1987. V. 169(5). P. 2215−2222.
  168. Marciset O., Jeronimus-Stratingh M.C., Mollet В., Poolman B. Thermophilin 13, a nontypical antilisterial poration complex bacteriocin, that functions without a receptor // J. Biol. Chem. 1997. V. 272(22). P. 14 277−14 284.
  169. Martirani L., Varcamonti M., Naclerio G., De Felice M. Purification and partial characterization of bacillocin 490, a novel bacteriocin produced by a thermophilic strain of Bacillus licheniformis 11 Microb. Cell Factor. 2002. V. 1(1). P.
  170. Matsushita O., Okabe A., Hayashi H., Kanemasa Y. Lincomycin increases the half-life of beta-lactamase mRNA // Antimicrob. Agents Chemother. 1989. V. 33(6). P. 805−809.
  171. McAuliffe О., Ross R., Hill C. Lantibiotics: structure, biosynthesis and mode of action // FEMS Microbiol. Rev. 2001. V. 25(3). P. 285−308.
  172. McCafferty D.G., Cudic P., Yu M.K., Behenna D.C., Kruger R. Synergy and duality in peptide antibiotic mechanisms // Curr. Opin. Chem. Biol. 1999. V. 3 (6). P. 672−680.
  173. Miller M., Bassler B. Quorum-sensing in bacteria // Annu. Rev. Microbiol. 2001. V. 55. P. 165−199.
  174. Modest В., Marahiel M., Pschorn W., Ristow H. Peptide antibiotics and sporulation: induction of sporulation in asporogenous and peptide-negative mutants of Bacillus brevis И J. Gen. Microbiol. 1984. V. 130 (4). P. 747−755.
  175. Moeck G., Coulton J. TonB-dependent iron acquisition: mechanisms of siderophore-mediated active transport // Mol. Microbiol. 1998. V. 28 (4). P. 675−681.
  176. Moll G.N., Konings W.N., Driessen A.J. Bacteriocins: mechanism of membrane insertion and pore formation // Antonie Van Leeuwenhoek. 1999. V. 76 (1−4). P. 185−198.
  177. Mootz H.D., Marahiel M. A Biosynthetic systems for nonribosomal peptide antibiotic assembly // Curr. Opin. Chem. Biol. 1997. V. 1 (4). P. 543−551.
  178. Msadek T. When the going gets tough: survival strategies and environmental signaling networks in Bacillus subtilis И Trends Microbiol. 1999. V. 7(5). P. 201−207.
  179. Mukheijee P., Paulus H. Biological function of gramicidin: Studies on gramicidin-negative mutants // Proc. Nat. Acad. Sci. 1977. V. 74(2). P. 780−784.
  180. Mullis K.B., Pollack J.R., Neilands J.B. Structure of schizokinen, an iron-transport compound from Bacillus megaterium II Biochemistry. 1971. V. 10. P. 4894−4898.
  181. Nakamura L.K. Phylogeny of Bacillus sphaericus-like organisms // Int. J. Syst. Evol. Microb. 2000. V. 50. P. 1715−1722.
  182. Nakano M.M., Corbell N., Besson J., Zuber P. Isolation and characterization of sjp: a gene that functions in the production of the lipopeptide biosurfactant, surfactin, in Bacillus subtilis II Mol. Gen. Genet. 1992. V. 232. P. 313−321.
  183. Nakano M.M., Zuber P. Molecular biology of antibiotic production in Bacillus II Crit. Rev. Biotechnol. 1990. V. 10(3). P. 223−240.
  184. Neilands J. B. Methodology of siderophores // Structure and Bonding. 1984. V.58. P. 1−24.
  185. Neilands J.B. Siderophores: structure and function of microbial iron transport compounds // J. Biol. Chem. 1995. V. 270 (45). P. 26 723−26 726.
  186. Nes I.F., Diep D.B., Havarstein L.S., Brurberg M.B., Eijsink V., Holo H. Biosynthesis of bacteriocins in lactic acid bacteria // Antonie Van Leeuwenhoek. 1996. V. 70(2−4). P. 113−128.
  187. Nesemann G., Prave P., Sukatsch D., Vertesy L. Ein Polyen-Antibiotikum aus Bakterien // Naturwissenschaften. 1972. V. 59 (2). P. 81−82.
  188. Nissen-Meyer J., Holo H., Havarstein, L, Sletten, K., Nes, I. A novel lactococcal bacteriocin whose activity depends on the complementary action of two peptides // J. Bacteriol. 1992. V. 174. P. 5686−5692.
  189. Nisbet L.J., Moore M. Will natural products remain an important source of drug research for the future? // Curr. Opin. Biotech. 1997. V. 8(6). P. 708−712.
  190. Niu W., Neu H.C. Activity of mersacidin, a novel peptide, compared with that of vancomycin, teicoplanin, and daptomycin // Ant. Agents Chemother. 1991. V. 35(5). P. 998−1000.
  191. Norris J.R., Berkeley R.C.W., Logan N.A., O’Donnel A.G. The genera Bacillus and Sporolactobacillus. In: The Prokariotes. Starr M., Stolp H., Trtiper H.G., Balows Slegel H.G., eds. 1981, Springer-Verlag, Berlin-Heidelberg-NY. V. 2. P. 1711−1742.
  192. Novotny J., Perry J. Characterization of bacteriocins from two strains of Bacillus thermoleovorans, a thermophilic hydrocarbon-utilizing species // Appl. Env. Microbiol. 1992. V. 58(8). P. 2393−2396.
  193. Ochi K., Ohsawa S. Initiation of antibiotic production by the stringent response of Bacillus subtilis Marburg // J. Gen. Microbiol. 1984. V. 130(10). P. 2473−2482.
  194. Oh Y, Freeze E. Manganese requirement of phosphoglycerate phosphomutase and its consequences for growth and sporulation of Bacillus subtilis II J. Bacteriol. 1976. V. 127 (2). P. 739 746.
  195. Oscariz J.C., Lasa I., Pisabarro A.G. Detection and characterization of cerein 7, a new bacteriocin produced by Bacillus cereus with a broad spectrum of activity // FEMS Microb. Lett. 1999. V. 178(2). P. 337−341.
  196. Oscariz J.C., Pisabarro A.G. Characterization and mechanism of action of cerein 7, a bacteriocin produced by Bacillus cereus Bc7 // J. Appl. Microbiol. 2000. V. 89(2). P. 361−369.
  197. Oscariz J.C., Pisabarro A.G. Classification and mode of action of membrane-active bacteriocins produced by gram-positive bacteria // Int. Microbiol. 2001. V. 4 (1). P. 13−19.
  198. Page W., von Tigerstrom M. Aminochelin, a catecholate siderophore produced by Azotobacter vinelandii // J. Gen. Microbiol. 1988. V. 134. P. 453−460.
  199. Paik H.D., Bae S.S., Park S.H., Pan J.G. Identification and partial characterization of tochicin, a bacteriocin produced by Bacillus thuringiensis subsp tochigiensis // Ind, Microbiol. Biotechnol. 1997. V. 19(4). P. 294−298.
  200. Parente E., Ricciardi A. Production, recovery and purification of bacteriocins from lactic acid bacteria // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1999. V. 52(5). P. 628−638.
  201. Peters W.J., Warren R.A.J. Itoic acid biosynthesis in Bacillus subtilis // J. Bacterid. 1968. V. 95(2). P. 360−368.
  202. Pettersson В., de Silva S. K., Uhlen M., Priest F.G. Bacillus siralis sp. nov., a novel species from silage with a higher order structural attribute in the 16SrRNA genes // Int. J. Syst. Evol. Microb. 2000. V. 50. P. 2181−2187.
  203. Phobe C., Combie J., Albert F.G. Extremophilic organisms as an unexplored source of antifungal compounds // J. Antibiot. 2001. V. 54(1). P. 56−65.
  204. Pigott P.J. Spore development in Bacillus subtilis II Curr. Opin. Gen. Dev. 1996. V. 6 (5). P. 531−537.
  205. Piret J., Demain A. Sporulation and spore properties of Bacillus brevis and its gramicidin S-negative mutamt // J. Gen. Microbiol. 1983. V. 129. P. 1309−1316.
  206. Potvin C., Leclerc D., Tremblay G., Asselin A., Bellemare G. Cloning, sequencing and expression of a Bacillus bacteriolytic enzyme in Escherichia coli II Mol. Gen. Genet. 1988. V. 214 (2). P. 241−248.
  207. Pradella S., Hippe H., Stackebrandt E. Macrorestriction analysis of Desulfurella acetivorans and Desulfurella multipotens. II FEMS Microbiol. Lett. 1998. V. 159(1). P. 137−144.
  208. Priest F.G. Extracellular enzyme synthesis in the genus Bacillus II Bacteriol. Rev. 1977. V. 41(3). P. 711−753.
  209. Priest F.G., Goodfellow M., Todd C. A numerical classification of the genus Bacillus II J. Gen. Microbiol. 1988. V. 134 (7). P. 1847−1882.
  210. Pschorn W., Paulus H., Hansen J., Ristow H. Induction of sporulation in Bacillus brevis. 2. Dependence on the presence of the peptide antibiotics tyrocidine and linear gramicidin // Eur. J. Biochem. 1982. V. 129 (2). P. 403−407.
  211. Pugsley A.P. The ins and outs of colicins. Part I: Production, and translocation across membranes // Microbiol. Sci. 1984. V. 1 (7). P. 168−175.
  212. Quadry L.E.N. Assembly of aryl-capped siderophores by modular peptide synthetases and polyketide synthases //Mol. Microbiol. 2000. V. 37(1). P. 1−12.
  213. Que Q., Helmann J.D. Manganese homeostasis in Bacillus subtilis is regulated by MntR, a bifunctional regulator related to the diphtheria toxin repressor family of proteins // Mol. Microbiol. 2000. V. 35(6). P. 1454−1468.
  214. Rainey F, Fritze D., Stackerbrand E. The phylogenetic diversity of thermophilic members of the genus Bacillus sa revealed by 16S rDNA analysis // FEMS Microbiol. Letters. 1994. V.115 (23). P. 205−212.
  215. Ratnayake-Lecamwasan M., Serror P., Wong K.-W., Sonenshein A. Bacillus subtilis CodY represses early-stationary-phase genes by sensing GTP levels // Gen. Dev. 2001. V. 15. P. 1093−1103.
  216. Raymond K.N., Dertz E.A., Kim S.S. Enterobactin: an archetype for microbial iron transport//Proc. Nat. Acad. Sci. 2003. V. 100(7). P. 3584−3588.
  217. Reimmann C., Serino L., Beyeler M., Haas D. Dihydroaeruginoic acid synthetase and pyochelin synthetase, products of the pchEF genes, are induced by extracellular pyochelin in Pseudomonas aeruginosa //Microbiology. 1998. V. 144 (11). P. 3135−3148.
  218. Riley M. Molecular mechanisms of bacteriocin evolution // Annu. Rev. Genet. 1998. V. 32. P. 255−278.
  219. Rioux C., Jordan D., Rattray J. Colorimetric determination of catechol siderophores in microbial cultures II Anal. Biochem. 1983. V. 133(1). P. 163−169.
  220. Ristow H., Paulus H. Induction of sporulation in Bacillus brevis. 1. Biochemical events and modulation of RNA synthesis during induction by tyrocidine // Eur. J. Biochem. 1982. V. 129(2). P. 395−401.
  221. Ristow H., Schazschneider В., Bauer К., Kleikauf H. Tyrocidine and the linear gramicidin. Do these peptide antibiotics play an antagonistic regulative role in sporulation? // Biochim. Biophys. Acta. 1975. V. 390(2). P. 246−252.
  222. Rowland B.M., Grossman Т.Н., Osburne M.S., Taber H.W. Sequence and genetic organization of a Bacillus subtilis operon encoding 2,3-dihydroxybenzoate biosynthetic enzymes // Gene. 1996. V. 178(1−2). P. 119−123.
  223. Rowland B.M., Taber H.W. Duplicate isochorismate synthase genes of Bacillus subtilis: regulation and involvement in the biosyntheses of menaquinone and 2,3-dihydroxybenzoate // J. Bacteriol. 1996. V. 178(3). P. 854−861.
  224. Sahl H-G., Jack R.W., Bierbaum G. Biosynthesis and biological activities of lantibiotics with unique post-translational modifications // Eur. J. Biochem. 1995. V. 230. P. 827−853.
  225. Saris P.E., Immonen Т., Reis M., Sahl H.-G. Immunity to lantibiotics // Antonie Van Leeuwenhoek. 1996. V. 69(2). P. 151−159.
  226. Sarkar N., Langley D., Paulis H. Biological function of gramicidin: selective inhibition of RNA polymerase // Proc. Nat. Acad. Sci. 1977. V. 74(4). P. 1478−1482.
  227. Schaffer P. Sporulation and the production of antibiotics, exoenzymes, and exotonins // Bacteriol. Rev. 1969. V. 33(1). P. 48−71.
  228. Schneider R., Hantke K. Iron-hydroxamate uptake systems in Bacillus subtilis: identification of a lipoprotein as part of a binding protein-dependent transport system // Mol. Microbiol. 1993. V. 8(1). P. 111−121.
  229. Schone R. An antibiotic which inhibits Corynebacterium diphtheriae produced by the S form of Streptomyces thermophilus II Ant. Chemother. 1951. V. 1. P. 176−180.
  230. Schroder I., Johnson E., de Vries S. Microbial ferric iron reductases // FEMS Microbiol. Rev. 2003. V. 27(2−3). P. 427−447.
  231. Schuller F., Benz R., Sahl H.-G. The peptide-antibiotic subtilin acts by formation of voltage-dependent multi-state pores in bacterial and artificial membranes // Eur. J. Biochem. 1989. V. 182(1). P. 181−186.
  232. Schuurmans D., Olson В., Clemente C. Production and isolation of thermoviridin, an antibiotic produced by Thermoactinomyces viridis n. sp. // Appl. Microbiol. 1956. V. 4(2). P. 61−66.
  233. Schwyn В., Neilands J.B. Universal chemical assay for the detection and determination of siderophores // Anal. Biochem. 1987. V. 160 (1). P. 47−56.
  234. Shai Y. Molecular recognition between membrane-spanning polypeptides // Trends Biochem. Sci. 1995. V. 20. P. 460−464.
  235. Shai Y., Oren Z. From «carpet» mechanism to de-novo designed diastereomeric cell-selective antimicrobial peptides // Peptides. 2001. V. 22. P. 1629−1641.
  236. Sharman G.J., Williams D.H., Ewing D.F., Ratledge C. Isolation, purification and structure of exochelin MS, the extracellular siderophore from Mycobacterium smegmatis II Biochem. J. 1995. V. 305. P. 187−196.
  237. Sharp R.J., Bown K.J., Atkinson A. Phenotypic and genotypic characterization of some thermophilic species of Bacillus II J. Gen. Microbiol. 1980. V. 117(1). P. 201−210.
  238. Shen J., Meldrum A., Poole K. FpvA receptor involvement in pyoverdine biosynthesis in Pseudomonas aeruginosa II J. Bacteriol. 2002. V. 184(12). P. 3268−3275.
  239. Shida O., Takagi H., Kadowaki K., Komagata K. Proposal for two new genera, Brevibacillus gen. nov. and Aneurinibacillus gen. nov. // Int. J. Syst. Bacteriol. 1996. V. 46(4). P. 939−946.
  240. Shin S.Y., Yang S.T., Park E.J., Eom S.H., Song W.K., Kim Y" Hahm K.S., Kim J.I. Salt resistance and synergistic effect with vancomycin of alpha-helical antimicrobial peptide PI 8 // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002. V. 290 (1). P. 558−562.
  241. Shiraldi C., De Rosa M. The production of biocatalysts and biomolecules from extremophiles // Trends Biothechnol. 2002. V. 20(12). P. 512−521.
  242. Stein Т., Heinzmann S., Kiesau P., Himmel В., Entian K.-D.The spa-box for transcriptional activation of subtilin biosynthesis and immunity in Bacillus subtilis II Mol. Microbiol. 2003. V. 47(6). P. 1627−1636.
  243. Stetter K.O. Extremophiles and their adaptation to hot environments // FEBS Lett. 1999. V. 452. P. 22−25.
  244. Stevens K.A., Sheldon B.W., Klapes N.A., Klaenhammer T.R. Nisin treatment for inactivation of Salmonella species and other gram-negative bacteria // Appl. Env. Microbiol. 1991. V. 57(12). P. 3613−3615.
  245. Stintzi A., Barnes C., Xu J., Raymond K. Microbial iron transport via a siderophore shuttle: A membrane ion transport paradigm // Proc. Nat. Acad. Sci. 2000. V. 97(20). P. 1 069 110 696.
  246. Stojilkovic I., Hantke K. Functional domains of the Escherichia coli ferric uptake regulator protein (Fur) // Mol. Gen. Genet. 1995. V. 247. P. 199−205.
  247. Strohl W.R. Industrial antibiotics: today and the future. In: Strohl W.R., ed. Biotechnology of antibiotics, 2nd ed. Marcel Dekker, NY, 1997. P 1−47.
  248. Stroud R., Reiling K., Wiener M., Freymann D. Ion-channel-forming colicins // Curr. Opin. Struct. Biol. 1998. V. 8. P. 525−533.
  249. Studholme D.J., Jackson R.A., Leak D.J. Phylogenetic analysis of transformable strains of thermophilic Bacillus species // FEMS Microbiol. Lett. 1999. V. 172(1). P. 85−90.
  250. Symons D.C., Hodgson B. Isolation and properties of Bacillus brevis mutants unable to produce tyrocidine // J. Bacteriol. 1982. V. 151(2). P. 580−590.
  251. Tamehiro N., Okamoto-Hosoya Y., Okamoto S., Ubukata M., Hamada M., Naganawa H., Ochi K. Bacilysocin, a novel phospholipid antibiotic produced by Bacillus subtilis 168 // Antimicrob. Agents. Chemother. 2002. V. 46 (2). P. 315−320.
  252. Tomashow L. S., Weller D.M. Role of a phenazine antibiotic from Pseudomonas fluorescens in biological control of Gaeumannomyces graminis var. tritici // J. Bacteriol. 1988. V. 170. P. 3499−3508.
  253. Touati D. Iron and oxidative stress in bacteria // Arch. Biochem. Biophys. 2000. V. 3731. P. 1−6.
  254. Touzel J.P., O’Donohue M., Debeire P, Samain E., Breton C. Thermobacillus xylanilyticus gen. nov., sp. nov., a new aerobic thermophilic xylan-degrading bacterium isolated from farm soil // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2000. Y. 50 (1). P. 315−320.
  255. Tsuge К., Ano Т., Shoda M. Isolation of a gene essential for biosynthesis of the lipopeptide antibiotics plipastatin B1 and surfactin in Bacillus subtilis YB8 // Arch. Microbiol. 1996. V. 65(4). P. 243−251.
  256. Vasantha N., Freeze E. The role of manganese in growth and sporulation of Bacillus subtilis И J. Gen. Microbiol. 1979. V. 112 (2). P. 329−336.
  257. Vasil M., Ochsner U. The response of Pseudomonas aeruginosa to iron: genetics, biochemistry and virulence // Mol. Microbiol. 1999. V. 34(3). P. 399−413.
  258. Verdine G.L. The combinatorial chemistry of nature // Nature. 1996. Suppl. to v. 384(6604). P. 11−13.
  259. Vielle C., Zeikus G. Hyperthermophilic enzymes: sources, uses, and molecular mechanisms for thermostability // Micr. Mol. Biol. Rev. 2001. V.65(l). P. 1−43.
  260. Villani F., Pepe O., Mauriello G., Salzano G., Moschetti G., Coppola S. Antilisterial activity of thermophilin 347, a bacteriocin produced by Streptococcus thermophilus И Int. J. Food Microbiol. 1995. V. 25 (2). P. 179−190.
  261. Vining L.C. Functions of secondary metabolites // Annu. Rev. Microbiol. 1990. V. 44. P. 395−427.
  262. Vining L.C., von DOhren H. Peptide and peptide-derived antibiotics // Biotechnology. 1995. V. 28. P. 121−127.
  263. Walsh С. Molecular mechanisms that confer antibacterial drug resistance // Nature. 2000. V. 406 (6797). P. 775−781.
  264. Walsh B.L., Warren R.AJ. The iron-uptake system of Bacillus subtilis II Can. J. Microbiol. 1971. V. 17. P. 175−177.
  265. Weinberg E. Manganese requirement for sporulation and other secondary biosynthetic processes in Bacillus II Appl. Microbiol. 1964. V. 12(5). P. 436−441.
  266. White D., Sharp R.J., Priest F.G. A polyphasic taxonomic study of thermophilic bacilli from a wide geographical area // Antonie Van Leeuwenhoek. 1994. V. 64(3−4). P. 357−386.
  267. White S.H., Wimley W.C., Selsted M.E. Structure, function, and membrane integration of defensins // Curr. Opin. Struct. Biol. 1995. V. 5(4). P. 521−527.
  268. Wieprecht Т., Dathe M., Krause E., Beyermann M., Maloy W.L., McDonald D., Biernet M. Modulation of membrane activity of amphipathic, antibacterial peptides by slight modifications of the hydrophobic moment // FEBS Letters. 1997. V. 417. P. 135−140.
  269. Wishart D.S., Bigam C.G., Yao J., Abildgaard F., Dyson H.J., Oldfield E., Markley J.L., Sykes B.D. 'H, 13C and N chemical shift referencing in biomolecular NMR // J. Biomol. NMR. 1995. V. 6 (2). P. 135−140.
  270. Woese C.R., Kandler O., Wheelis M.L. Phylogenic structure of the prokaryotic domain: the primary kingdoms // Proc. Nat. Acad. Sci. 1990. V. 87. P. 4576−4579.
  271. Wu M., Maier E., Benz R., Hancock R. Mechanism of interaction of different classes of cationic antimicrobial peptides with planar bilayers and with the cytoplasmic membrane of Escherichia coli II Biochemistry. 1999. V. 38(22). P. 7235−7242.
  272. Xu D., Cote J.C. Phylogenetic relationships between Bacillus species and related genera inferred from comparison of 3' end 16S rDNA and 5' end 16S-23S ITS nucleotide sequences // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2003. V. 53(3). P. 695−704.
  273. Yakimov M.M., Lunsdorf H., Golyshin P.N. Thermoleophilum album and Thermoleophilum minutum are culturable representatives of group 2 of the Rubrobacteridae (Actinobacteria) // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2003. V. 53(2). P. 377−380.
  274. Yakimov M.M., Timmis K.N., Wray V., Fredrickson H.L. Characterization of a new lipopeptide surfactant produced by thermotolerant and halotolerant subsurface Bacillus licheniformis BAS50 // Appl. Environ. Microbiol. 1995. V. 61(5). P. 1706−1713.
  275. Yang C.C., Leong J. Production of deferriferrioxamines В and E from a ferroverdin-producing Streptomyces species // J. Bacteriol. 1982. V. 149(1). P. 381−383.
  276. Yu S., Fiss E., Jacobs W.R. Analysis of the exochelin locus in Mycobacterium smegmatis: biosynthesis genes have homology with genes of the peptide synthetase family // J. Bacteriol. 1998.
  277. V. 180 (17). P. 4676−4685.
  278. Yule R., Barridge B. Isolation and characterization of a bacteriocin produced by Bacillus stearothermophilus strain NU-10// Can. J. Microbiol. 1976. V. 22(12). P. 1743−1750.
  279. Zahrt T.C., Song J., Siple J., Deretic V. Mycobacterial FurA is a negative regulator of catalase-peroxidase gene katG // Mol. Microbiol. 2001. V. 39(5). P. 1174−1185.
  280. Zakrzewska-Czerwinska J., Nardmann J., Schrempf H. Inducible transcription of the dnaA gene from Streptomyces lividans 66 // Mol. Gen. Genet. 1994. V. 242 (4). P. 440−447.
  281. Zamyatnin A.A. EROP-Moscow: specialized data bank for endogenous regulatory oligopeptides // Protein Seq. Data Anal. 1991. V. 4 (1). P. 49−52.
  282. Zhang L., Benz R., Hancock R.W.E. Influence of proline residues on the antibacterial and synergistic activities of alpha-helical peptides // Biochemistry. 1999. V. 38(25). P. 8102−8111.
  283. Zhang L., Rozek A., Hancock R.W.E. Interaction of cationic antimicrobial peptides withmodel membranes // J. Biol. Chem. 2001. V. 276 (38). P. 35 714−35 722.
  284. Zheng G., Hehn R., Zuber P. Mutational analysis of the sbo-alb locus of Bacillus subtilis: identification of genes required for subtilosin production and immunity // J. Bacteriol. 2000. V. 182(11). P. 3266−3273.
  285. Zheng G., Yan L.Z., Vederas J.C., Zuber P. Genes of the sbo-alb locus of Bacillus subtilis are required for production of the antilisterial bacteriocin subtilosin // J. Bacteriol. 1999. V. 181(23). P. 7346−7355.
  286. Zou P., Borovok I., Ortiz de Orue Lucana D., Muller D., Schrempf H. The mycelium-associated Streptomyces reticuli catalase-peroxidase, its gene and regulation by FurS // Microbiology. 1999. V. 145 (3). P. 549−559.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!