Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Сравнительный геномный анализ систем метаболизма длинноцепочечных жирных кислот и мембранных белков ?-протеобактерий

Диссертация: Сравнительный геномный анализ систем метаболизма длинноцепочечных жирных кислот и мембранных белков ?-протеобактерий
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В последнее время у исследователей появились новые возможности компьютерного анализа, обусловленные стремительным ростом количества полностью отсеквенированных геномов. Объем опубликованных нуклеотидных и аминокислотных последовательностей многократно превышает экспериментальные возможности их изучения. Таким образом, аннотация новых последовательностей зачастую осуществляется исключительно… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ
  • Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. Ю
    • 1. 1. Мембраны как основной компартмент про- и эукариотических клеток
    • 1. 2. Липиды как структурная основа мембран
    • 1. 3. Биосинтез жирных кислот
    • 1. 4. Катаболизм длинноцепочечных жирных кислот
    • 1. 5. Бас®-. как регулятор биосинтеза и катаболизма жирных кислот в Е. соИ
    • 1. 6. Участие РаЫ1 в контроле биосинтеза ненасыщенных жирных кислот в Е. соН
    • 1. 7. Трансмембранные белки
      • 1. 7. 1. Свойства а-спиральных трансмембранных белков
      • 1. 7. 2. Свойства трансмембранных белков типа Р-бочонок
    • 1. 8. Предпочтение пар остатков в трансмембранных белках.'
    • 1. 9. Классификация трансмембранных белков по Сайеру
    • 1. 10. Рентгеноструктурный анализ белков
    • 1. 11. Экспериментальные методы определения топологии трансмембранных белков
      • 1. 11. 1. Использование гибридов с репортерными белками
      • 1. 11. 2. Использование специфических последовательностей в качестве репортерных
      • 1. 11. 3. Метод сайт-специфического мечения остатков цистеина
    • 1. 12. Базы данных трансмембранных белков с известной трехмерной структурой
    • 1. 13. Предсказание структуры трансмембранных белков т $Шсо
    • 1. 14. Обучающая и тестовая выборки
  • Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Банки данных последовательностей бактериальных геномов
    • 2. 2. Компьютерные программы и методы, используемые для анализа геномов, а также отдельных нуклеотидных и белковых последовательностей
      • 2. 2. 1. Поиск ортологов
      • 2. 2. 2. Распознавание операторных участков ДНК
      • 2. 2. 3. Изучение транскрипционной регуляции методами сравнительной геномики
      • 2. 2. 4. Подход, основанный на сравнении геномов
    • 2. 3. Базы данных, используемые при составлении тестовой выборки трансмембранных белков
    • 2. 4. Алгоритмы, используемые для сравнительного анализа
    • 2. 5. Компьютерные программы, используемые для сравнительного анализа
    • 2. 6. Оценка предсказания алгоритмов: коэффициент Жаккарда и коэффициент перекрытия сегментов С
  • Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Построение матрицы позиционных весов для регулона Ра<�Ж
    • 3. 2. Построение матрицы позиционных весов для регулона РаЫ
    • 3. 3. Анализ регулонов метаболизма жирных кислот
      • 3. 3. 1. Анализ регулона Бает
      • 3. 3. 2. Анализ регулона РаЬИ. г
    • 3. 4. Обсуждение результатов анализа регулонов метаболизма жирных кислот
      • 3. 4. 1. Обсуждение результатов анализа регулона Бает
      • 3. 4. 2. Обсуждение результатов анализа регулона РаЬЯ
    • 3. 5. Анализ алгоритмов
    • 3. 6. Построение тестовой выборки
      • 3. 6. 1. Тестовая выборки а-спиральных трансмембранных белков
      • 3. 6. 2. Построение кластеров
      • 3. 6. 3. Тестовая выборка белков типа Р-бочонки
    • 3. 7. Сравнительный анализ алгоритмов
      • 3. 7. 1. Сравнительный анализ алгоритмов, предсказывающих положение трансмембранных сегментов в а-спиральных белках
      • 3. 7. 2. Сравнительный анализ алгоритмов, предсказывающих положение трансмембранных сегментов в белках типа Р-бочонки
      • 3. 7. 3. Детальный анализ группы алгоритмов РКЕЮ-ТМВВ
    • 3. 8. Обсуждение результатов сравнительного анализа алгоритмов, предсказывающих положение трансмембранных сегментов в а-спиральных белках и в белках типа р-бочонки
  • ВЫВОДЫ

Сравнительный геномный анализ систем метаболизма длинноцепочечных жирных кислот и мембранных белков ?-протеобактерий (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

.

Длинноцепочечные жирные кислоты являются ключевым компонентом всех липидов и таким образом представляют собой важнейшие компоненты мембран. Мембрана в свою очередь ограничивает содержимое клетки и выполняет роль барьера между цитоплазмой и окружающей средой. Согласно жидкостно-мозаичной модели, мембраны рассматривают как динамическую систему, основными составляющими которой являются липидный бислой и различные белки, обладающие широким спектром функциональной активности. Мембранные белки участвуют во всех основных функциях клетки и играют значительную роль в ее жизнедеятельности. Соответственно, полная характеристика как длинноцепочечных жирных кислот, так и мембранных белков является актуальной проблемой современной биологии, в том числе, биоинформатики.

В последнее время у исследователей появились новые возможности компьютерного анализа, обусловленные стремительным ростом количества полностью отсеквенированных геномов. Объем опубликованных нуклеотидных и аминокислотных последовательностей многократно превышает экспериментальные возможности их изучения. Таким образом, аннотация новых последовательностей зачастую осуществляется исключительно биоинформатическими методами и нередко определяет дальнейшие экспериментальные исследования. При этом необходимо отметить, что методы т яШсо требуют меньших временных и материальных затрат и, следовательно, имеют преимущества перед другими подходами.

Одним из таких методов является сравнительный анализ геномных последовательностей. Он позволяет выявить новые члены метаболического пути и предсказать их функции, что особенно существенно при проведении поиска недостающих членов исследуемого пути. Кроме того, этот подход дает возможность переносить уже имеющуюся информацию о регуляции от одного хорошо изученного генома на другие, менее изученные экспериментально.

Алгоритмы, позволяющие идентифицировать трансмембранные белки на основании аминокислотной последовательности, а также дающие возможность предсказать положение трансмембранных сегментов в трансмембранных белках, представляют собой другой подход, широко применяемый в современной биоинформатике. При этом качество предсказаний алгоритмов составляет около 80%, а результаты сопоставления алгоритмов, полученные различными группами исследователей, заметно различаются. Следует отметить, что работ по сравнительному анализу, выполненных исследователями, которые не разрабатывали тот или иной алгоритм, крайне мало.

Цели и задачи исследования.

Цель работы — описание регуляции транскрипции, кодирующей ферменты метаболизма генов длинноцепочечных жирных кислот в у-протеобактериях, и разработка метода тестирования алгоритмов предсказания трансмембранных сегментов в условиях отсутствия экспериментальной тестовой выборки.

В соответствии с этим были поставлены следующие задачи:

1. провести поиск выборки известных сайтов связывания факторов транскрипции БасШ и РаЫ1, регулирующих гены метаболизма длинноцепочечных жирных кислот;

2. построить распознающее правило для поиска потенциальных сайтов связывания Бает и БаЬЯ;

3. построить ортологические ряды генов, вовлеченных в метаболизм длинноцепочечных жирных кислот и определить их регуляцию в родственных организмах;

4. провести поиск новых членов регулонов Ра<�Ж и РаЬЯ;

5. определить разметку потенциальных трансмембранных сегментов для а-спиральных белков и белков типа р-бочонок с использованием доступных алгоритмов, реализованных в виде интеренет-серверов;

6. разработать и апробировать метод оценки качества предсказания алгоритмов на основе критерия самосогласованности в условиях дефицита данных трансмембранных белков с известной мембранной разметкой.

Научная новизна и практическая значимость.

Впервые исследована регуляция белком Ра<�Ж в четырех геномах у-протеобактерий. Благодаря проведенному анализу выявлены три новых гена, кодирующие ферменты катаболизма генов длинноцепочечных жирных кислот в у-протеобактериях, и показана регуляция одного нового гена:

— ген уа/Н, кодирующий ацил-СоА-дегидрогеназу, идентифицирован как ген, описанный ранее в литературе как/ас1Е без привязки к геному;

— гены, входящие в состав оперона Ь2342-Ь2341, кодирующие Р-кетоацил-СоА тиолазу и 3-гидроксиацил-СоА дегидрогеназу, соответственно, которые впоследствии получили название /ас11.1.

— показана регуляция гена/ас1Н.

Исследована регуляция белком БаЬК в шести группах у-протеобактерий. Благодаря проведенному анализу выявлен один новый регулируемый ген 1с/Н, кодирующий СоА-лигазу длинноцепочечных жирных кислот.

Разработан метод оценки качества предсказания алгоритмов на основе критерия самосогласованности в условиях дефицита трансмембранных белков с известной мембранной разметкой.

Выявлены наиболее надежные алгоритмы, реализованные в виде интернет-серверов, предсказывающие положение трансмембранных сегментов в а-спиральных белках и в белках типа Р-бочонок.

Апробация работы.

Основные результаты диссертации были представлены на следующих конференциях: The Third International Conference on Bioinformatics of Genome Regulation and Structure (Novosibirsk, July 2002) — The First International Moscow Conference on Computational Molecular Biology (Moscow, July 2003) — The Fourth International Conference on Bioinformatics of Genome Regulation and Structure (Новосибирск, июль 2004) — Школа молодых ученых «Сравнительная геномика», (Севастополь, Украина, июнь 2005) — The Second International Moscow Conference on Computational Molecular Biology (Moscow, July 2005) — The Third International Moscow Conference on Computational Molecular Biology (Moscow, July 2007) — 30-я конференци и мол одых ученых и спец иалистов ИППИ РАН «Информационные технологии и системы» Россия, сентябрь 2007; The Fourth International Moscow Conference on Computational Molecular Biology (Moscow, July 2009).

выводы.

1. Впервые выявлены три новых гена, регулируемые белком FadR:

— ген yafH, кодирующий ацил-СоА-дегидрогеназу, идентифицирован как ген, описанный ранее в литературе как fadE без привязки к геному;

— гены, входящие в состав оперона Ъ2342-Ъ2341, кодирующие (3-кетоацил-СоА тиолазу и 3-гидроксиацил-СоА дегидрогеназу, соответственно, которые впоследствии получили название fadlJ.

2. Впервые было показано наличие потенциального сайта связывания FadR в 5'-некодирующей области генаfadH, кодирующего 2,4-диеноил-СоА-редуктазу.

3. Показано, что белок FabR является регулятором генов fab A, fabB и yqfA, и выявлен новый член регулона ген IcfH, кодирующий СоА-лигазу длинноцепочечных жирных кислот.

4. Разработана методика тестирования алгоритмов, предсказывающих положение трансмембранных сегментов в трансмембранных белках, с использованием соображения консервативности вторичной структуры белков, и на ее основе проведен сравнительный анализ алгоритмов, предсказывающих положение трансмембранных сегментов в трансмембранных белках.

5. Показано, что среди алгоритмов, предсказывающих положение трансмембранных сегментов в а-спиральных белках, наиболее самосогласованными являются алгоритмы PHDhtm, НММТОР и ТМНММ.

6. Показано, что среди алгоритмов, предсказывающих положение трансмембранных сегментов в белках типа [3-бочонок, наиболее самосогласованными являются алгоритмы B2TMR, B2TMPRED и HMM-B2TMR.

СПИСОК РАБОТ, ОПУБЛИКОВАННЫХ ПО ТЕМЕ ДИССЕРТАЦИИ Публикации в научных журналах.

1. Садовская Н. С., Лайкова О. Н., Миронов А. А., Гельфанд М. С. Изучение регуляции метаболизма длинноцепочечных жирных кислот с использованием компьютерного анализа полных бактериальных геномов // Молекулярная биология. — 2001 — Т. 35 — № 6 -С. 1010−1014.

2. Садовская Н. С., Сутормин Р. А., Рахманинова А. Б., Гельфанд М. С. Сравнительный анализ программ, предсказывающих трансмембранные сегменты в трансмембранных белках // Информационные процессы. — 2002 — Т. 2 — № 1 — С. 96−99.

3. Sadovskaya N.S., Sutormin R.A., Gelfand M.S. Recognition of transmembrane segments in proteins: review and consistency-based benchmarking of internet servers // J. Bioinform. Comput. Biol. — 2006 — V. 4 — N. 5 — P. 1033−1056.

4. Sadovskaya N.S., Gelfand M.S. Benchmarking of programs that predict the position of transmembrane segments in beta-barrel proteins // Biophysics. — 2008 — V. 53 — N. 2 — P. 134 -139.

Публикации в сборниках трудов конференций.

1. Sadovskaya N.S., Sutormin R.A., Rakhmaninova A.B., Gelfand M.S. Benchmarking of programs for recognition of transmembrane segments in transporter proteins // Proc. of The Third International Conference on Bioinformatics of Genome Regulation and Structure. — 2002 -V.3-P. 116−117.

2. Sadovskaya N.S. Comparative analysis of servers for prediction transmembrane domains // Proc. of the International Moscow Conference on Computational Molecular Biology. — 2003 -P. 206−207.

3. Sadovskaya N.S. Benchmarking of transmembrane helix prediction servers // Proc. of The Fourth International Conference on Bioinformatics of Genome Regulation and Structure. — 2004 -V. 1-P. 358−360.

4. Садовская H.C. Анализ программы HMM-B2TMR на примере белка FadL и его ортологов // Школа молодых ученых «Сравнительная геномика». — 2005 — Т. 1 — С. 16−17.

5. Sadovskaya N.S. Analysis of a method HMM-B2TMR using a protein FadL and its orthologs. Comparative genomics of the fatty acids biosynthesis in gamma-proteobacteria // Proc. of the International Moscow Conference on Computational Molecular Biology. — 2005 -P. 324−327.

6. Садовская H.C. Сравнительный анализ программ, предсказывающих положение трансмембранных сегментов в белках типа бета-бочонок // Сборник трудов 30-й конференции молодых ученых и специалистов ИППИ РАН «Информационные технологии и системы ИТИС'07». — 2007 — С. 316−320.

7. Sadovskaya N.S. Benchmarking of internet servers for recognition of transmembrane segments in beta-barrel proteins from gram-negative bacteria // Proc. of the International Moscow Conference on Computational Molecular Biology. — 2007 — P. 268−270.

8. Sadovskaya N.S. Comparative genomics of the fatty acids biosynthesis in gamma-proteobacteria // Proc. of the International Moscow Conference on Computational Molecular Biology. — 2009 — P. 319.

БЛАГОДАРНОСТИ.

Автор выражает глубокую благодарность своему научному руководителю профессору, доктору биологических наук Михаилу Сергеевичу Гельфанду за чуткое научное руководство, помощь и поддержку в ходе выполнения научной работыВсеволоду Юрьевичу Макееву за предоставленную возможность выполнить работу в лаборатории «Биоинформатика» Государственного научного центра «ГосНИИгенетика» — Андрею Александровичу Миронову, Александре Борисовне Рахманиновой, Роману Александровичу Сутормину, Алексею Евгеньевичу Казакову, Сергею Владимировичу Ковниру, Александру Владимировичу Фаворову, Дмитрию Александровичу Родионову, Илье Алексеевичу Жарову, Алексею Сергеевичу Шарыкину и Ольге Александровне Шарыкиной за участие, неоценимую помощь в работе, ценные советы и продуктивное обсуждениевсем сотрудникам, аспирантам, стажерам и студентам УНЦ «Биоинформатика» ИППИ РАН за поддержку и дружеское понимание. Автор выражает огромную благодарность своей семье и друзьям за любовь, поддержку, терпение, понимание и доброту при выполнении диссертации.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Ю.С. Клеточная теория. / В книге «Введение в клеточную биологию». -Москва, ИКЦ «Академкнига» 2004 — С. 7−23.
  2. Singer S.J., Nicolson G.L. The fluid mosaic model of the structure of cell membranes. // Science. 1972 — V. 175 — N. 23 — P. 720−731.
  3. Ю.С. Общие свойства биологических мембран липопротеидных комплексов. / В книге «Введение в клеточную биологию». — Москва, ИКЦ «Академкнига" — 2004 — С. 219−231.
  4. Д.А. Восприятие сигналов биологическими мембранами: сенсорные белки и экспрессия генов. // Соросовский образовательный журнал. 2001 — Т. 7 — №. 9 -С. 14−22.
  5. Kamaly N., Miller A.D. Paramagnetic liposome nanoparticles for cellular and tumour imaging. // Int J Mol Sci. 2010 — V. 11 — N. 4 — P. 1759−1776.
  6. Marrakchi H., Zhang Y.M., Rock C.O. Mechanistic diversity and regulation of Type II fatty acid synthesis. // Biochem Soc Trans. 2002 — V. 30 — N. Pt 6 — P. 1050−1055.
  7. А. Биосинтез липидов. / В книге «Основы биохимии». Москва «Мир» — 1985-Т. 2-С. 621−652.
  8. Cronan J.E. Jr., Rock C.O. Biosynthesis of Membrane Lipids. / In «Escherichia coli and Salmonella. Cellular and molecular biology». Ed. F.C. Neidhart Washington, ASM Press — 1996 — V. 1 — P. 612−636.
  9. Rock C.O., Cronan J.E. Escherichia coli as a model for the regulation of dissociable (type II) fatty acid biosynthesis. // Biochim Biophys Acta. 1996 — V. 1302 — N. 1 -P. 1−16.
  10. Heath R.J., Yu Y.T., Shapiro M.A., Olson E., Rock C.O. Broad spectrum antimicrobial biocides target the FabI component of fatty acid synthesis. // J Biol Chem. 1998 -V. 273 -N. 46 — P. 30 316−30 320.
  11. Heath R.J., Rubin J.R., Holland D.R., Zhang E., Snow M.E., Rock C.O. Mechanism of triclosan inhibition of bacterial fatty acid synthesis. // J Biol Chem. 1999 — V. 274 -N. 16-P. 11 110−11 114.
  12. Guzman P. Implicaciones de los fosfolipidos en respuesta a estreses abioticos en Pseudomonasputida. // Tesis Doctoral. Universidad de Granada. — 2007 — P. 27.
  13. Cronan J.E. Jr., Birge C.H., Vagelos P.R. Evidence for two genes specifically involved in unsaturated fatty acid biosynthesis in Escherichia coli. II J Bacteriol. 1969 -V. 100-N. 2-P. 601−604.
  14. Clark D.P., DeMendoza D., Polacco M.L., Cronan J.E. Jr. Beta-hydroxydecanoyl thio ester dehydrase does not catalyze a rate-limiting step in Escherichia coli unsaturated fatty acid synthesis. // Biochemistry. 1983 — V. 22 — N. 25 — P. 5897−5902.
  15. А. Окисление жирных кислот в тканях животных. / В книге «Основы биохимии». Под ред. В. А. Энгельгарда и Я. М. Варшавского Москва, «Мир» -1985-С. 551−570.
  16. Gui L., Sunnarborg A., LaPorte D.C. Regulated expression of a repressor protein: FadR activates iclR. IIJ Bacteriol. 1996 — V. 178 — N. 15 — P. 4704−4709.
  17. Kazakov A.E., Rodionov D.A., Aim E., Arkin A.P., Dubchak I., Gelfand M.S. Comparative genomics of regulation of fatty acid and branched-chain amino acid utilization in proteobacteria. // J Bacteriol. 2009 — V. 191 — N. 1 — P. 52−64.
  18. Clark D.P., Cronan J.E. Jr. Two-Carbon Compounds and Fatty Acids as Carbon Sources. / In «Escherichia coli and Salmonella. Cellular and molecular biology». Ed. F.C. Neidhart Washington, ASM Press — 1996 — V. 1. — P. 343−357.
  19. Black P.N., DiRusso C.C., Metzger A.K., Heimert T.L. Cloning, sequencing, and expression of the fadD gene of Escherichia coli encoding acyl coenzyme A synthetase. // J Biol Chem. 1992 -V. 267 -N. 35 — P. 25 513−25 520.
  20. Overath P., Pauli G., Schairer H.U. Fatty acid degradation in Escherichia coli. An inducible acyl-CoA synthetase, the mapping of old-mutations, and the isolation of regulatory mutants. // Eur J Biochem. 1969 — V. 7 — N. 4 — P. 559−574.
  21. Kameda K., Nunn W.D. Purification and characterization of acyl coenzyme A synthetase from Escherichia coli. II J Biol Chem. 1981 — V. 256 — N. 11 -P. 5702−5707.
  22. H.C., Лайкова O.H., Миронов A.A., Гельфанд M.C. Изучение регуляции метаболизма длинноцепочечных жирных кислот с использованием компьютерного анализа полных бактериальных геномов. // Молекулярная биология 2001 -Т. 35 — № 6 — С. 1010−1014.
  23. Campbell J.W., Cronan J.E. Jr. The enigmatic Escherichia coli fadE gene is yafH. II J Bacteriol. -2002 V. 184-N. 13-P. 3759−3764.
  24. Pramanik A., Pawar S., Antonian E., Schulz H. Five different enzymatic activities are associated with the multienzyme complex of fatty acid oxidation from Escherichia coli. И J Bacteriol. 1979 — V. 137 -N. 1 — P. 469−473.
  25. Campbell J.W., Morgan-Kiss R.M., Cronan J.E. Jr. A new Escherichia coli metabolic competency: growth on fatty acids by a novel anaerobic beta-oxidation pathway. // Mol Microbiol. 2003 — V. 47 — N. 3 — P. 793−805.
  26. Overath, P., Raufuss E.M. The induction of the enzymes of fatty acid degradation of Escherichia coli. II Biochem. Biophys. Res. Commun. 1967 — V. 29 — N. 1 — P. 28−33.
  27. Clark D.P. The fermentation pathways of Escherichia coli. II FEMS Microbiol Rev. — 1989-V. 5-N.3-P. 223−234.
  28. Rigali S., Derouaux A., Giannotta F., Dusart J. Subdivision of the helix-turn-helix GntR family of bacterial regulators in the FadR, HutC, MocR, and YtrA subfamilies. // J Biol Chem. 2002-V. 277-N. 15-P. 12 507−12 515.
  29. Henry M.F., Cronan J.E. Jr. Escherichia coli transcription factor that both activates fatty acid synthesis and represses fatty acid degradation. // J Mol Biol. 1991 — V. 222 -N. 4-P. 843−849.
  30. Henry M.F., Cronan J.E. Jr. A new mechanism of transcriptional regulation: release of an activator triggered by small molecule binding. // Cell. 1992 — V. 70 — N. 4 -P. 671−679.
  31. Collado-Vides J., Magasanik B., Gralla J.D. Control site location and transcriptional regulation in Escherichia coli. II Microbiol Rev. 1991 — V. 55 — N. 3 — P. 371−394.
  32. Cronan J.E. Jr., Subrahmanyam S. FadR, transcriptional co-ordination of metabolic expediency. // Mol Microbiol. 1998 — V. 29 — N. 4 — P. 937−943.
  33. Zhang Y.M., Marrakchi H., Rock C.O. The FabR (YijC) transcription factor regulates unsaturated fatty acid biosynthesis in Escherichia coli. IIJ Biol Chem. 2002 — V. 277 -N. 18-P. 15 558−15 565.
  34. Lodish H., Berk A., Kaiser C.A., Krieger M., Scott M.P., Bretscher A., Ploegh H., Matsudaira P. Moving proteins into membranes and organelles. // Molecular Cell Biology. 2009 — V. 1 — P. 533−578.
  35. Casadio R., Fariselli P., Martelli P.L., Pierleoni A., Rossi I., von Heijne G. The state of the art of membrane protein structure prediction: from sequence to 3D structure. // Modern Genome Annotation: the Biosapiens Network. 2009 — P. 309−326.
  36. Schulz G.E. beta-Barrel membrane proteins. // Curr Opin Struct Biol. 2000 — V. 10 -N. 4 — P. 443−447.
  37. Ruiz N., Kahne D., Silhavy T.J. Advances in understanding bacterial outer-membrane biogenesis. // Nat Rev Microbiol. 2006 — V. 4 — N. 1 — P. 57−66.
  38. C. 1990: annus mirabilis of potassium channels. // Science. 1991 — V. 252 -N. 5010-P. 1092−1096.
  39. Barnard E.A. Receptor classes and the transmitter-gated ion channels. // Trends Biochem Sci. 1992 — V. 17 — N. 10 — P. 368−374.
  40. Savarese T.M., Fraser C.M. In vitro mutagenesis and the search for structure-function relationships among G protein-coupled receptors. // Biochem J. 1992 — V. 283 -N. Ptl-P. 1−19.
  41. Eisenhauer H.A., Shames S., Pawelek P.D., Coulton J.W. Siderophore transport through Escherichia coli outer membrane receptor FhuA with disulfide-tethered cork and barrel domains. //J Biol Chem. 2005 — V. 280 — N. 34 — P. 30 574−30 580.
  42. Capaldi R.A. Structural features of the mitochondrial electron-transfer chain. // Curr Opin Struct Biol. 1991 — V. 2 -N. 4 — P. 562−568.
  43. Bishop R.E. Structural biology of membrane-intrinsic beta-barrel enzymes: sentinels of the bacterial outer membrane. // Biochim Biophys Acta. 2008 — V. 1778 — N. 9 -P.1881−1896.
  44. Vogt J., Schulz G.E. The structure of the outer membrane protein OmpX from Escherichia coli reveals possible mechanisms of virulence. // Structure. 1999 — V. 7 -N. 10-P. 1301−1309.
  45. Schirmer T., Keller T.A., Wang Y.F., Rosenbusch J.P. Structural basis for sugar translocation through maltoporin channels at 3.1 A resolution. // Science. 1995 -V. 267-N. 5197-P. 512−514.
  46. Saier M.H., Jr. A functional-phylogenetic system for the classification of transport proteins. // J Cell Biochem. 1999 — Suppl. 32−33 — P. 84−94.
  47. Sharom F.J. The P-glycoprotein multidrug transporter. // Essays Biochem. 2011 -V. 50-N. 1 -P. 161−178.
  48. Bay D.C., Rommens K.L., Turner R.J. Small multidrug resistance proteins: a multidrug transporter family that continues to grow. // Biochim Biophys Acta. 2008 — V. 1778 -N. 9-P. 1814−1838.
  49. Brok R.G., Belandia I.U., Dekker N., Tommassen J., Yerheij H.M. Escherichia coli outer membrane phospholipase A: role of two serines in enzymatic activity. // Biochemistry. 1996 — V. 35 -N. 24 — P. 7787−7793.
  50. Dekker N. Outer-membrane phospholipase A: known structure, unknown biological function. // Mol Microbiol. 2000 — V. 35 — N. 4 — P. 711−717.
  51. Pal A., Srivastava S.K., Singh V.P. Heat modifiability of outer membrane protein of Pasteurella multocida serotype B:2. // Indian J Exp Biol. 2002 — V. 40 — N. 1 -P. 106−108.
  52. Vishnevetsky D., Kiyanista V.A., Gandhi P.J. CD40 ligand: a novel target in the fight against cardiovascular disease. // Ann Pharmacother. 2004 — V. 38 — N. 9 -P. 1500−1508.
  53. Adair B., Nunn R., Lewis S., Dukes I., Philipson L., Yeager M. Single particle image reconstruction of the human recombinant Kv2.1 channel. // Biophys J. 2008 — V. 94 -N. 6-P. 2106−2114.
  54. Jacobsen J., Wewer U.M. Targeting ADAM 12 in human disease: head, body or tail? // Curr Pharm Des. 2009 — V. 15 — N. 20 — P. 2300−2310.
  55. Crawford H.C., Dempsey P. J., Brown G., Adam L., Moss M.L. AD AMI 0 as a therapeutic target for cancer and inflammation. // Curr Pharm Des. 2009 — V. 15 -N. 20 — P. 2288−2299.
  56. Ma P., Zemmel R. Value of novelty? // Nat Rev Drug Disco v. 2002 — V. 1 — N. 8 -P. 571−572.
  57. Liu J., Rost B. Comparing function and structure between entire proteomes. // Protein Sci. -2001 V. 10-N. 10-P. 1970−1979.
  58. Wallin E., von Heijne G. Genome-wide analysis of integral membrane proteins from eubacterial, archaean, and eukaryotic organisms. // Protein Sci. 1998 — V. 7 — N. 4 -P. 1029−1038.
  59. Heijne G. The distribution of positively charged residues in bacterial inner membrane proteins correlates with the trans-membrane topology. // Embo J. 1986 — V. 5 -N. 11-P. 3021−3027.
  60. Kaback H.R., Sahin-Toth M., Weinglass A.B. The kamikaze approach to membrane transport. // Nat Rev Mol Cell Biol. 2001 — V. 2 — N. 8 — P. 610−620.
  61. Bogdanov M., Heacock P.N., Dowhan W. A polytopic membrane protein displays a reversible topology dependent on membrane lipid composition. // Embo J. 2002 -V. 21-N. 9-P. 2107−2116.
  62. Wang X., Bogdanov M., Dowhan W. Topology of polytopic membrane protein subdomains is dictated by membrane phospholipid composition. // Embo J. 2002 -V.21-N. 21-P. 5673−5681.
  63. Zhang W., Bogdanov M., Pi J., Pittard A.J., Dowhan W. Reversible topological organization within a polytopic membrane protein is governed by a change in membrane phospholipid composition. // J Biol Chem. 2003 — V. 278 -N. 50 — P. 50 128−50 135.
  64. Schulz G.E. The structure of bacterial outer membrane proteins. // Biochim Biophys Acta. 2002 — V. 1565 — N. 2 — P. 308−317.
  65. Liu W.M. Shear numbers of protein beta-barrels: definition refinements and statistics. // J Mol Biol. 1998 — V. 275 — N. 4 — P. 541−545.
  66. Vandeputte-Rutten L., Bos M.P., Tommassen J., Gros P. Crystal structure of Neisserial surface protein A (NspA), a conserved outer membrane protein with vaccine potential. // J Biol Chem. 2003 — V. 278 — N. 7 — P. 24 825−24 830.
  67. Arora A., Abildgaard F., Bushweller J.H., Tamm L.K. Structure of outer membrane protein A transmembrane domain by NMR spectroscopy. // Nat Struct Biol. 2001 -V. 8-N. 4-P. 334−338.
  68. Pautsch A., Schulz G.E. High-resolution structure of the OmpA membrane domain. // J Mol Biol. 2000 — V. 298 — N. 2 — P. 273−282.
  69. Ferguson A.D., Hofmann E., Coulton J.W., Diederichs K., Welte W. Siderophore-mediated iron transport: crystal structure of FhuA with bound lipopolysaccharide. // Science. 1998 — V. 282 — N. 5397 — P. 2215−2220.
  70. Wimley W.C. Toward genomic identification of beta-barrel membrane proteins: composition and architecture of known structures. // Protein Sei. 2002 — V. 11 — N. 2 -P. 301−312.
  71. Gromiha M.M., Suwa M. Current developments on beta-barrel membrane proteins: sequence and structure analysis, discrimination and prediction. // Curr Protein Pept Sei. 2007 — V. 8 — N. 6 — P. 580−599.
  72. Gromiha M.M., Suwa M. A simple statistical method for discriminating outer membrane proteins with better accuracy. // Bioinformatics. 2005 — V. 21 — N. 7 — P. 961−968.
  73. Busch W., Saier M.H., Jr. The transporter classification (TC) system, 2002. // Crit Rev Biochem Mol Biol. 2002 — V. 37 — N. 5 — P. 287−337.
  74. Kendrew J.C., Dickerson R.E., Strandberg B.E., Hart R.G., Davies D.R., Phillips D.C., Shore V.C. Structure of myoglobin: A three-dimensional Fourier synthesis at 2 A. resolution. // Nature. 1960 — V. 185 — N. 4711 — P. 422−427.
  75. Weiss M.S., Schulz G.E. Structure of porin refined at 1.8 A resolution. // J Mol Biol. -1992 V. 227 — N. 2 — P. 493−509.
  76. McPherson A. Introduction to protein crystallization. // Methods. 2004 — V. 34 -P. 254−265.
  77. Columbus L., Lipfert J., Klock H., Millett I., Doniach S., Lesley S.A. Expression, purification, and characterization of Thermotoga maritima membrane proteins for structure determination. // Protein Sci. 2006 — V. 15 -N. 5 — P. 961−975.
  78. Derewenda Z.S. The use of recombinant methods and molecular engineering in protein crystallization. // Methods. 2004 — V. 34 — N. 3 — P. 354−363.
  79. Dessau M.A., Modis Y. Protein crystallization for X-ray crystallography. // J Vis Exp. -2011 -N. 47-Pii. 2285.
  80. David R, Klein P.J. Reaction Crystallization. / In «Crystallization Technology Handbook». Ed. A. Mersmann Marcel Dekker, Inc. — 2001 — P. 513−562.
  81. Я.В., Словохотов Ю. Л. Рентгеновской синхротронное излучение в физико-химических исследованиях. // Успехи химии. 2001 -Т. 70 -№ 5 -С. 429−463.
  82. Wiener М.С., Snook C.F. The development of membrane protein crystallization screens based upon detergent solution properties. // Journal of Crystal Growth. 2001 -V. 232-P. 426−431.
  83. Speers A.E., Wu C.C. Proteomics of integral membrane proteins-theory and application. // Chem Rev. 2007 — V. 107 — N. 8 — P. 3687−3714.
  84. Torres J., Stevens T.J., Samso M. Membrane proteins: the 'Wild West' of structural biology. // Trends Biochem Sci. 2003 — V. 28 — N. 3 — P. 137−144.
  85. Grisshammer R., Tate C.G. Overexpression of integral membrane proteins for structural studies. // Q Rev Biophys. 1995 — V. 28 — N. 3 — P. 315−422.
  86. Qutub Y., Reviakine I., Maxwell C., Navarro J., Landau E.M., Vekilov P.G. Crystallization of transmembrane proteins in cubo: mechanisms of crystal growth and defect formation. // J Mol Biol. 2004 — V. 343 -N. 5 — P. 1243−1254.
  87. Seddon A.M., Curnow P., Booth P.J. Membrane proteins, lipids and detergents: not just a soap opera. // Biochim Biophys Acta. 2004 — V. 1666 -N. 1−2 — P. 105−117.
  88. Ujwal R., Abramson J. High-throughput crystallization of membrane proteins using the lipidic bicelle method. // J Vis Exp. 2012 — N. 59 — P. e3383.
  89. Martin-Galiano A.J., Smialowski P., Frishman D. Predicting experimental properties of integral membrane proteins by a naive Bayes approach. // Proteins. 2008 — V. 70 -N.4-P. 1243−1256.
  90. Smialowski P., Schmidt T., Cox J., Kirschner A., Frishman D. Will my protein crystallize? A sequence-based predictor. // Proteins. 2006 — V. 62 — N. 2 — P. 343−355.
  91. Mizianty M.J., Kurgan L. Sequence-based prediction of protein crystallization, purification and production propensity. // Bioinformatics. 2011 — V. 27 — N. 13 -P.i24−33.
  92. Hoffman C.S., Wright A. Fusions of secreted proteins to alkaline phosphatase: an approach for studying protein secretion. // Proc Natl Acad Sci U S A. 1985 — V. 82 -N. 15-P. 5107−5111.
  93. Manoil C., Beckwith J. TnphoA: a transposon probe for protein export signals. // Proc Natl Acad Sci U S A. 1985 — V. 82 — N. 23 — P. 8129−8133.
  94. Broome-Smith J.K., Tadayyon M., Zhang Y. Beta-lactamase as a probe of membrane protein assembly and protein export. // Mol Microbiol. 1990 — V. 4 — N. 10 -P. 1637−1644.
  95. Chang C.N., Kuang W.J., Chen E.Y. Nucleotide sequence of the alkaline phosphatase gene of Escherichia coli. II Gene. 1986 — V. 44 -N. 1 — P. 121−125.
  96. Akiyama Y., Ito K. Folding and assembly of bacterial alkaline phosphatase in vitro and in vivo. // J Biol Chem. 1993 — V. 268 — N. 11 — P. 8146−8150.
  97. Derman A.I., Prinz W.A., Belin D., Beckwith J. Mutations that allow disulfide bond formation in the cytoplasm of Escherichia coli. II Science. 1993 — V. 262 — N. 51 401. P. 1744−1747.
  98. Manoil C. Analysis of membrane protein topology using alkaline phosphatase and beta-galactosidase gene fusions. // Methods Cell Biol. 1991 — V. 34 — P. 61−75.
  99. Shimomura O., Johnson F.H., Saiga Y. Extraction, purification and properties of aequorin, a bioluminescent protein from the luminous hydromedusan, Aequorea. // J Cell Comp Physiol. 1962 — V. 59 — P. 223−239.
  100. Chalfie M., Tu Y., Euskirchen G., Ward W.W., Prasher D.C. Green fluorescent protein as a marker for gene expression. // Science. 1994 — V. 263 — N. 5148 — P. 802−805.
  101. Chalfie M. Green fluorescent protein. // Photochem Photobiol. 1995 — V. 62 — N. 4 -P.651−656.
  102. Lee C., Li P., Inouye H., Brickman E.R., Beckwith J. Genetic studies on the inability of beta-galactosidase to be translocated across the Escherichia coli cytoplasmic membrane. // J Bacteriol. 1989 — V. 171 — N. 9 — P. 4609−4616.
  103. Snyder W.B., Silhavy T.J. Beta-galactosidase is inactivated by intermolecular disulfide bonds and is toxic when secreted to the periplasm of Escherichia coli. II J Bacteriol. -1995 V. 177 -N. 4 — P. 953−963.
  104. Feilmeier B.J., Iseminger G., Schroeder D., Webber H., Phillips G.J. Green fluorescent protein functions as a reporter for protein localization in Escherichia coli. II J Bacteriol. -2000 V. 182-N. 14-P. 4068−4076.
  105. Silhavy T.J., Benson S.A., Emr S.D. Mechanisms of protein localization. // Microbiol Rev.- 1983-V. 47-N. 3-P. 313−344.
  106. Murphy C.K., Kalve V.l., Klebba P.E. Surface topology of the Escherichia coli K-12 ferric enterobactin receptor. // J Bacteriol. 1990 — V. 172 — N. 5 — P. 2736−2746.
  107. Charbit A., Ronco J., Michel V., Werts C., Hofnung M. Permissive sites and topology of an outer membrane protein with a reporter epitope. // J Bacteriol. 1991 — V. 173 -N. 1-P. 262−275.
  108. Jager H., Birkenhager R., Stalz W.D., Altendorf K., Deckers-Hebestreit G. Topology of subunit a of the Escherichia coli ATP synthase. // Eur J Biochem. 1998 — V. 251 -N. 1−2-P. 122−132.
  109. Akabas M.H., Stauffer D.A., Xu M., Karlin A. Acetylcholine receptor channel structure probed in cysteine-substitution mutants. // Science. 1992 — V. 258- N. 5080 -P. 307−310.
  110. Loo T.W., Clarke D.M. Membrane topology of a cysteine-less mutant of human P-glycoprotein. // J Biol Chem. 1995 — V. 270 — N. 2 — P. 843−848.
  111. Kimura T., Ohnuma M., Sawai T., Yamaguchi A. Membrane topology of the transposon 10-encoded metal-tetracycline/H+ antiporter as studied by site-directed chemical labeling.//J Biol Chem. 1997 — V. 272-N. 1 — P. 580−585.
  112. Karlin A., Akabas M.H. Substituted-cysteine accessibility method. // Methods Enzymol. 1998 — V. 293-P. 123−145.
  113. Bogdanov M., Zhang W., Xie J., Dowhan W. Transmembrane protein topology mapping by the substituted cysteine accessibility method (SCAM™): application to lipid-specific membrane protein topogenesis. // Methods. 2005 — V. 36 -N. 2 — P. 148−171.
  114. Frillingos S., Sahin-Toth M., Wu J., Kaback H.R. Cys-scanning mutagenesis: a novel approach to structure function relationships in polytopic membrane proteins. // Faseb J. -1998-V. 12-N. 13 -P. 1281−1299.
  115. Abramson J., Smirnova I., Kasho V., Verner G., Kaback H.R., Iwata S. Structure and mechanism of the lactose permease of Escherichia coli. II Science. 2003 — V. 301 -N. 5633-P. 610−615.
  116. White S.H. The progress of membrane protein structure determination. // Protein Sci. -2004-V. 13 -N. 7 — P. 1948−1949.
  117. Berman H.M., Westbrook J., Feng Z., Gilliland G., Bhat T.N., Weissig H., Shindyalov I.N., Bourne P.E. The Protein Data Bank. // Nucleic Acids Res. 2000 — V. 28 — N. 1 -P. 235−242.
  118. А. Архивы и извлечение информации. / В книге «Введение в биоинформатику». Под ред. А. А. Миронова, В. К. Швядаса Москва, БИНОМ. Лаборатория знаний — 2009 — С. 135−183.
  119. Tusnady G.E., Dosztanyi Z., Simon I. Transmembrane proteins in the Protein Data Bank: identification and classification. // Bioinformatics. 2004 — V. 20 — N. 17-P. 2964−2972.
  120. Tusnady G.E., Dosztanyi Z., Simon I. PDBTM: selection and membrane localization of transmembrane proteins in the protein data bank. // Nucleic Acids Res. 2005 — V. 33 -P. D275−278.
  121. Tusnady G.E., Dosztanyi Z., Simon I. TMDET: web server for detecting transmembrane regions of proteins by using their 3D coordinates. // Bioinformatics. 2005 — V. 21 -N. 7-P. 1276−1277.
  122. Jayasinghe S., Hristova K., White S.H. MPtopo: A database of membrane protein topology. // Protein Sci. 2001 — V. 10 — N. 2 — P. 455−458.
  123. Eisenberg D., Weiss R.M., Terwilliger T.C. The helical hydrophobic moment: a measure of the amphiphilicity of a helix. // Nature. 1982 — V. 299 -N. 5881 — P. 371−374.
  124. Kyte J., Doolittle R.F. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. // J Mol Biol. 1982 — V. 157 — N. 1 — P. 105−132.
  125. Hopp T.P., Woods K.R. Prediction of protein antigenic determinants from amino acid sequences. // Proc Natl Acad Sci USA.- 1981 V. 78 -N. 6 — P. 3824−3828.
  126. Jones D.T., Taylor W.R., Thornton J.M. A model recognition approach to the prediction of all-helical membrane protein structure and topology. // Biochemistry. 1994 -V. 33-N. 10-P. 3038−3049.
  127. Juretic D., Jeroncic A., Zucic D. Sequence analysis of membrane proteins with the web server SPLIT. // Croat Chem Acta. 1999 — V. 74 — N. 4 — P. 975−997.
  128. Hirokawa T., Boon-Chieng S., Mitaku S. SOSUI: classification and secondary structure prediction system for membrane proteins. // Bioinformatics. 1998 — V. 14- N. 4 -P. 378−379.
  129. Argos P., Rao J.K. Prediction of protein structure. // Methods Enzymol. 1986 -V. 130 -P. 185−207.
  130. Karchin R., Karplus K., Haussler D. Classifying G-protein coupled receptors with support vector machines. // Bioinformatics. 2002 — V. 18 — N. 1 — P. 147−159.
  131. Naveed M., Khan A.U. GPCR-MPredictor: multi-level prediction of G protein-coupled receptors using genetic ensemble. // Amino Acids. 2011 — Epub ahead of print.
  132. Durbin R., Eddy S.R., Krogh A., Mitchison G. Markov chains and hidden Markov models. // Biological Sequence Analysis: Probabilistic Models of Proteins and Nucleic Acids.- 1998-P. 46−71.
  133. Sadovskaya N.S., Sutormin R.A., Gelfand M.S. Recognition of transmembrane segments in proteins: review and consistency-based benchmarking of internet servers. // J Bioinform Comput Biol. 2006 — V. 4 — N. 5 — P. 1033−1056.
  134. Cserzo M., Wallin E., Simon I., von Heijne G., Elofsson A. Prediction of transmembrane alpha-helices in prokaryotic membrane proteins: the dense alignment surface method. // Protein Eng. 1997 — V. 10 -N. 6 — P. 673−676.
  135. Arai M., Mitsuke H., Ikeda M., Xia J.X., Kikuchi T., Satake M., Shimizu T. ConPred II: a consensus prediction method for obtaining transmembrane topology models with high reliability. // Nucleic Acids Res. 2004 — V. 32 — P. W390−393.
  136. Promponas V.J., Palaios G.A., Pasquier C.M., Hamodrakas J.S., Hamodrakas S.J. CoPreTHi: a Web tool which combines transmembrane protein segment prediction methods. // In Silico Biol. 1999 — V. 1 -N. 3 — P. 159−162.
  137. Tusnady G.E., Simon I. Principles governing amino acid composition of integral membrane proteins: application to topology prediction. // J Mol Biol. 1998 — V. 283 -N. 2 — P. 489−506.
  138. Tusnady G.E., Simon I. The HMMTOP transmembrane topology prediction server. // Bioinformatics. 2001 — V. 17 -N. 9 — P. 849−850.
  139. Liakopoulos T.D., Pasquier C., Hamodrakas S.J. A novel tool for the prediction of transmembrane protein topology based on a statistical analysis of the SwissProt database: the OrienTM algorithm. // Protein Eng. 2001 — V. 14 — N. 6 — P. 387−390.
  140. Rost B., Casadio R., Fariselli P., Sander C. Transmembrane helices predicted at 95% accuracy. // Protein Sci. 1995 — V. 4 — N. 3 — P. 521−533.
  141. Rost B., Fariselli P., Casadio R. Topology prediction for helical transmembrane proteins at 86% accuracy. // Protein Sci. 1996 — V. 5 -N. 8 — P. 1704−1718.
  142. Nakai K., Kanehisa M. Expert system for predicting protein localization sites in gramnegative bacteria. // Proteins. 1991 — V. 11 — N. 2 — P. 95−110.
  143. Nakai K., Horton P. PSORT: a program for detecting sorting signals in proteins and predicting their subcellular localization. // Trends Biochem Sci. 1999 — V. 24 — N. 1 -P. 34−36.
  144. Horton P., Nakai K. Better prediction of protein cellular localization sites with the k nearest neighbors classifier. // Proc Int Conf Intell Syst Mol Biol. 1997 — V. 5 -P. 147−152.
  145. Bannai H., Tamada Y., Maruyama O., Nakai K., Miyano S. Extensive feature detection of N-terminal protein sorting signals. // Bioinformatics. 2002 — V. 18 — N. 2 -P. 298−305.
  146. Mitaku S., Hirokawa T., Tsuji T. Amphiphilicity index of polar amino acids as an aid in the characterization of amino acid preference at membrane-water interfaces. // Bioinformatics. 2002 — V. 18-N.4-P. 608−616.
  147. Juretic D., Zoranic L., Zucic D. Basic charge clusters and predictions of membrane protein topology. // J Chem Inf Comput Sci. 2002 — V. 42 — N. 3 — P. 620−632.
  148. Krogh A., Larsson B., von Heijne G., Sonnhammer E.L. Predicting transmembrane protein topology with a hidden Markov model: application to complete genomes. // J Mol Biol. 2001 — V. 305 — N. 3 — P. 567−580.
  149. Sonnhammer E.L., von Heijne G., Krogh A. A hidden Markov model for predicting transmembrane helices in protein sequences. // Proc Int Conf Intell Syst Mol Biol. -1998-V. 6-P. 175−182.
  150. Milpetz F., Argos P., Persson B. TMAP: a new email and WWW service for membraneprotein structural predictions. // Trends Biochem Sci. 1995 — V. 20 — N. 5 -P. 204−205.
  151. Persson B., Argos P. Prediction of membrane protein topology utilizing multiple sequence alignments. // J Protein Chem. 1997 -V. 16 -N. 5 — P. 453−457.
  152. Hofmann K., Stoffel W. TMBASE a database of membrane spanning protein segments. // Biol Chem Hoppe Seyler. — 1993 — V. 374 — P. 166.
  153. Claros M.G., von Heijne G. TopPred II: an improved software for membrane protein structure predictions. // Comput Appl Biosci. 1994 — V. 10 — N. 6 — P. 685−686.
  154. Bernsel A., Viklund H., Hennerdal A., Elofsson A. TOPCONS: consensus prediction of membrane protein topology. // Nucleic Acids Res. 2009 — V. 37 — P. W465−468.
  155. Jacoboni I., Martelli P.L., Fariselli P., De Pinto V., Casadio R. Prediction of the transmembrane regions of beta-barrel membrane proteins with a neural network-based predictor. // Protein Sci. 2001 — V. 10 — N. 4 — P. 779−787.
  156. Bagos P.G., Liakopoulos T.D., Hamodrakas S.J. Evaluation of methods for predicting the topology of beta-barrel outer membrane proteins and a consensus prediction method. // BMC Bioinformatics. 2005 — V. 6 — P. 7.
  157. Martelli P.L., Fariselli P., Krogh A., Casadio R. A sequence-profile-based HMM for predicting and discriminating beta barrel membrane proteins. // Bioinformatics. 2002 -P. S46−53.
  158. Diederichs K., Freigang J., Umhau S., Zeth K., Breed J. Prediction by a neural network of outer membrane beta-strand protein topology. // Protein Sci. 1998 — V. 7 — N. 11-P. 2413−2420.
  159. Bagos P.G., Liakopoulos T.D., Spyropoulos I.C., Hamodrakas S.J. PRED-TMBB: a web server for predicting the topology of beta-barrel outer membrane proteins. // Nucleic Acids Res. 2004 — V. 32 — P. W400−404.
  160. Bigelow H.R., Petrey D.S., Liu J., Przybylski D., Rost B. Predicting transmembrane beta-barrels in proteomes. // Nucleic Acids Res. 2004 — V. 32 — N. 8 — P. 2566−2577.
  161. Natt N.K., Kaur H., Raghava G.P. Prediction of transmembrane regions of beta-barrel proteins using ANN- and SVM-based methods. // Proteins. 2004 — V. 56 — N. 1 -P. 11−18.
  162. Gromiha M.M., Ahmad S., Suwa M. Neural network-based prediction of transmembrane beta-strand segments in outer membrane proteins. // J Comput Chem. 2004 — V. 25 -N. 5 — P. 762−767.
  163. Gromiha M.M., Ahmad S., Suwa M. Application of residue distribution along the sequence for discriminating outer membrane proteins. // Comput Biol Chem. 2005 -V. 29-N.2-P. 135−142.
  164. Park K.J., Gromiha M.M., Horton P., Suwa M. Discrimination of outer membrane proteins using support vector machines. // Bioinformatics. 2005 — V. 21 — N. 23 -P. 4223−4229.
  165. Casadio R., Fariselli P., Martelli P.L., Tasco G. Thinking the impossible: how to solve the protein folding problem with and without homologous structures and more. // Methods Mol Biol. 2007 — V. 350 — P. 305−320.
  166. Casadio R., Jacoboni I., Messina A., De Pinto V. A 3D model of the voltage-dependent anion channel (VDAC). // FEBS Lett. 2002 — V. 520 — N. 1 -3 — P. 1 -7.
  167. Benson D.A., Karsch-Mizrachi I., Lipman D.J., Ostell J., Wheeler D.L. GenBank. // Nucleic Acids Res. 2003 — V. 31 — N. 1 — P. 23−27.
  168. A.A., Винокурова Н. П., Гельфанд M.C. Программное обеспечение анализа бактериальных геномов. // Мол. Биол. 2000 — Т. 34 — С. 253−262.
  169. Altschul S.F., Madden T.L., Schaffer A.A., Zhang J., Zhang Z., Miller W., Lipman D.J. Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs. // Nucleic Acids Res. 1997 — V. 25 — N. 17 — P. 3389−3402.
  170. Thompson J.D., Gibson T.J., Plewniak F., Jeanmougin F., Higgins D.G. The CLUSTALX windows interface: flexible strategies for multiple sequence alignment aided by quality analysis tools. // Nucleic Acids Res. 1997 — V. 25 — N. 24 -P. 4876−4882.
  171. Edgar R.C. MUSCLE: multiple sequence alignment with high accuracy and high throughput. // Nucleic Acids Res. 2004 — V. 32 — N. 5 — P. 1792−1797.
  172. Felsenstein J. Evolutionary trees from DNA sequences: a maximum likelihood approach. //JMolEvol-1981-V. 17-N. 6-P. 368−376.
  173. Schneider T.D., Stephens R.M. Sequence logos: a new way to display consensus sequences. // Nucleic Acids Res. 1990 — V. 18 — N. 20 — P. 6097−6100.
  174. Rodionov D.A. Comparative genomic reconstruction of transcriptional regulatory networks in bacteria. // Chem Rev. 2007 — V. 107 — N. 8 — P. 3467−3497.
  175. Gelfand M.S., Novichkov P. S., Novichkova E.S., Mironov A.A. Comparative analysis of regulatory patterns in bacterial genomes. // Brief Bioinform. 2000 — V. 1 — N. 4 -P. 357−371.
  176. Busch W., Saier M.H., Jr. The IUBMB-endorsed transporter classification system. // Mol Biotechnol. 2004 — V. 27 — N. 3 — P. 253−262.
  177. Ren Q., Chen K., Paulsen I.T. TransportDB: a comprehensive database resource for cytoplasmic membrane transport systems and outer membrane channels. // Nucleic Acids Res. 2007 — V. 35 — P. D274−279.
  178. Bagos P.G., Liakopoulos T.D., Spyropoulos I.C., Hamodrakas S.J. A Hidden Markov Model method, capable of predicting and discriminating beta-barrel outer membrane proteins. // BMC Bioinformatics. 2004 — V. 5 — P. 29.
  179. Altschul S.F., Gish W., Miller W., Myers E.W., Lipman D.J. Basic local alignment search tool. // J Mol Biol. 1990 — V. 215 -N. 3 — P. 403−410.
  180. Raman N., Black P.N., DiRusso C.C. Characterization of the fatty acid-responsive transcription factor FadR. Biochemical and genetic analyses of the native conformation and functional domains. // J Biol Chem. 1997 — V. 272 — N. 49 — P. 30 645−30 650.
  181. McCue L., Thompson W., Carmack C., Ryan M.P., Liu J.S., Derbyshire V., Lawrence C.E. Phylogenetic footprinting of transcription factor binding sites in proteobacterial genomes. // Nucleic Acids Res. 2001 — V. 29 — N. 3 — P. 774−782.
  182. He X.Y., Yang S.Y., Schulz H. Cloning and expression of the fadH gene and characterization of the gene product 2,4-dienoyl coenzyme A reductase from Escherichia coli. II Eur J Biochem. 1997 — V. 248 — N. 2 — P. 516−520.
  183. Cho B.K., Knight E.M., Palsson B.O. Transcriptional regulation of the fad regulon genes of Escherichia coli by ArcA. // Microbiology. 2006 — V. 152 — P. 2207−2219.
  184. Feng Y., Cronan J.E. Overlapping repressor binding sites result in additive regulation of Escherichia coli FadH by FadR and ArcA. // J Bacteriol. 2010 — V. 192 — N. 17 -P. 4289−4299.
  185. Feng Y., Cronan J.E. A new member of the Escherichia coli fad regulon: transcriptional regulation oifadM (ybaW). IIJ Bacteriol. 2009 — V. 191 — N. 20 — P. 6320−6328.
  186. Zhu L., Cheng J., Luo B., Feng S., Lin J., Wang S., Cronan J.E., Wang H. Functions of the Clostridium acetobutylicium FabF and FabZ proteins in unsaturated fatty acid biosynthesis. // BMC Microbiol. 2009 — V. 9 — P. 119.
  187. Moller S., Croning M.D., Apweiler R. Evaluation of methods for the prediction of membrane spanning regions. // Bioinformatics. 2001 — V. 17 — N. 7 — P. 646−653.
  188. Chen C.P., Kernytsky A., Rost B. Transmembrane helix predictions revisited. // Protein Sci. -2002- V. 11 -N. 12-P. 2774−2791.
  189. Cuthbertson J.M., Doyle D.A., Sansom M.S. Transmembrane helix prediction: a comparative evaluation and analysis. // Protein Eng Des Sel. 2005 — V. 18 — N. 6 -P. 295−308.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!