Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Белковые ингибиторы экзогенных протеиназ в тканях растений и их физиологическая роль

Диссертация: Белковые ингибиторы экзогенных протеиназ в тканях растений и их физиологическая роль
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Высокое содержание ингибиторов внеклеточных протеиназ патогенных грибов Fusarium и Helminthosporium в семенах гороха, гречихи и кукурузы может служить одним из важных факторов, обеспечивающих устойчивость этих культур к поражению корневыми гнилями. Как известно, растения гречихи, кукурузы и бобовые практически не поражаются грибом Н. sativum, одним из основных возбудителей корневых гнилей… Читать ещё >

Содержание

  • 1. Природа и физиологическая роль белковых ингибиторов протеиназ (обзор литературы)
    • 1. 1. Биохимическая характеристика белковых ингибиторов протеиназ растений
    • 1. 2. Содержание, активность и физиологические функции ингибиторов протеиназ у растений
      • 1. 2. 1. Активность ингибиторов протеиназ в различные фазы развития растения
      • 1. 2. 2. Ингибиторы протеиназ в качестве запасных белков
      • 1. 2. 3. Ингибиторы протеиназ как составная часть системы защиты от вредителей и болезней
  • 2. Материалы и методы
  • Д.': '/> v
    • 2. 1. Объекты исследований
    • 2. 2. Материалы и реактивы
    • 2. 3. Методы исследований
      • 2. 3. 1. Определение активности протеолитических ферментов
      • 2. 3. 2. Определение активности ингибиторов протеиназ
      • 2. 3. 3. Определение концентрации белка
      • 2. 3. 4. Математическая обработка результатов
  • 3. Активность ингибиторов внеклеточных протеиназ патогенных грибов, трипсина, химотриисина в онтогенезе растений
    • 3. 1. Протеолитические ферменты патогенных грибов р. Fusarium и р. Helmintosporium
    • 3. 2. Активность ингибиторов трипсина, химотрипсина, внеклеточных протеиназ патогенных грибов в тканях растений
    • 3. 3. Диффузия ингибиторов протеиназ в процессе прорастания семян
    • 3. 4. Индуцирование активности ингибиторов протеиназ в клубнях картофеля при действии защитных препаратов биологического происхождения
    • 3. 5. Активность протеолитических ферментов и их ингибиторов в поврежденных личинками насекомых семенах гороха

Белковые ингибиторы экзогенных протеиназ в тканях растений и их физиологическая роль (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Белки-ингибиторы протеолитических ферментов обнаружены в тканях животных, растений и в микроорганизмах (Мосолов, 1971; 1983; Ryan, 1973; 1981; Laskowski, Kato, 1980; Richardson, 1977; Мосолов, Валуева, 1993). Особенно высоким содержанием ингибиторов протеиназ характеризуются семена и другие запасающие органы растений. Так, содержание ингибиторов в семенах бобовых и злаковых культур составляет 5−10% растворимых белков (Micola, Kirsi, 1972; Ryan, 1981). Общим свойством этих молекул является способность образовывать с протеолитическими ферментами устойчивые комплексы, что приводит к обратимому подавлению их активности.

Широкое распространение ингибиторов и их содержание в значительных количествах в тканях растений позволяют предположить, что они являются одним из важнейших компонентов регуляции различных физиологических процессов. Полагают, что подавление активности ферментов белковыми ингибиторами является и наиболее древним в эволюционном отношении способом регуляции протеолиза (Мосолов, 1983). Несмотря на определенные успехи, достигнутые в изучении состава, структуры, механизмов взаимодействия с ферментами, физиологическая роль этих белков у растений остается пока малоизученной.

Большинство ранних работ были посвящены изучению растительных ингибиторов как антипитательных веществ, подавляющих активность пищеварительных ферментов. В них было показано, что высокое содержание ингибиторов в пище и в корме животных не только снижает усвояемость белков, но и приводит к нарушению процессса пищеварения у человека и животных (см. обзоры: Мосолов, 1983; Richardson, 1977).

В дальнейшем были получены сведения о том, что ингибиторы трипсина и химотрипсина из семян способны подавлять активность протеиназ насекомых-вредителей (Appelbaum, Konijn, 1966; Mitsunaga, 1974; Балаян, 1982). Более того, в семенах сельскохозяйственных культур 5 обнаружены специфические ингибиторы протеолитических фермент пищеварительного тракта насекомых (Конарев, Вилкова, 1984; Конар< 1984, 1987; Конарев, Фомичева, 1991). В растительных тканях бы обнаружены и ингибиторы, способные подавлять активность протеин патогенных микроорганизмов (Кладницкая, Валуева, Домаш и др., 19S Ибрагимов, 1997). Эти молекулы не только подавляют ферментативш активность микроорганизмов, но и угнетают рост мицелия гриба п добавлении их в питательную среду (Бенкен, Мосолов, Федуркина, 19' Дунаевский, Павлюкова, Белякова и др., 1995). Способность растителыи белков подавлять активность протеиназ млекопитающих, насекомых микроорганизмов легли в основу представлений об их защитных функциях.

В пользу этого предположения свидетельствуют данные об изменен активности ингибиторов протеиназ в растениях при действии на н различных факторов. С. Рианом и его сотрудниками (Green, Ryan, 19' Ryan, 1973; Walker-Simmons, Hadwiger, Ryan, 1983) было обнаружено, ч поранение тканей личинками колорадского жука приводит к повышен! активности ингибиторов протеиназ в листьях томатов и картофе. г Механическое, химическое, термическое повреждение одного лис вызывало активацию ингибиторов по всем органам растений. Оказалось, ч многие виды растений способны к накоплению ингибиторов в ответ повреждение тканей (Ryan, An, 1988; Brown, Takio, Titani et all., 1985).

Относительная активность протеиназ и их ингибиторов подвергает значительным изменениям при заражении растений патогенными грибам Характер этих изменений у устойчивых и восприимчивых к патогенсортов различен. В большинстве случаев, внедрение, развитие патогенов восприимчивых форм растений вызывает повышение активности протеин и снижение активности свободных ингибиторов (Ямалеев, Ибрагимов, 19? Ибрагимов, Ахметов, 1992; Ибрагимов, 1996; Ибрагимов, Яруллина, 1996).

Следует заметить, что очень мало работ, рассматривают взаимоспецифичные протеиназы и ингибиторы в едином функциональн< 6 комплексе. В большинстве исследований активность протеолитических ферментов и их ингибиторов рассматривается независимо друг от друга. Сведения в этом плане позволяют предложить новые подходы к поиску препаратов для защиты растений, стимулирующих естественные механизмы устойчивости растений.

Патогенные микроорганизмы и насекомые-вредители наносят значительный ущерб сельскому хозяйству. Для успешной борьбы с болезнями растений и выведения устойчивых сортов необходимо исследование физиолого-биохимических механизмов взаимоотношений растений и гетеротрофных организмов. Механизмы формирования защитных реакций растений на внедрение патогенов и повреждение насекомыми остаются пока малоизученными. Агрессивность патогенов и насекомых-вредителей в значительной степени обусловлены способностью их к синтезу и использованию гидролитических ферментов (Рубин, Арциховская, 1975). В тканях растений содержатся белки, способные взаимодействовать с чужеродными ферментами и подавлять их активность. Интенсивное исследование таких белков-ингибиторов протеиназ растительного происхождения началось в 50-е годы. К настоящему времени они обнаружены у всех исследованных представителей растений (Мосолов, Валуева, 1995). Особенно высоким содержанием белковых ингибиторов ферментов характеризуются запасающие органы бобовых, пасленовых, злаков, здесь ингибиторы играют роль запасных белков растения. Кроме того, ингибиторы экзогенных протеиназ являются защитными белками, участвующими в формировании у растений реакций устойчивости к патогенам. Первые сведения о том, что ингибиторы трипсина и химотрипсина из семян бобовых способны подавлять активность протеиназ насекомых-вредителей^ дитающихся зернокультурами, были получены в 60-е годы (АрреШаит, Копуп, 1966). В дальнейшем это свойство было обнаружено у ингибиторов из семян пшеницы, ржи, кукурузы (МЙБиг^а, 1974; Балаян, 1982). Более того, в семенах сельскохозяйственных культур

7. обнаружены специфические ингибиторы протеолитических ферментов пищеварительного тракта насекомых. Эти ингибиторы были неактивны по отношению к трипсину и химотрипсину (Конарев, Вилкова, 1984; Конарев, 1984, 1987, 1991). Широкое распространение ингибиторов в живой природе свидетельствует о том, что подавление протеолитической активности этими молекулами может служить весьма эффективной и специфической ответной реакцией на контакт, повреждение тканей растений насекомыми-вредителями. 8.

ВЫВОДЫ.

1. Показано, что патогенные грибы Helminthospoirum и Fusarium, культивируемые в искусственных условиях, секретируют в окружающую среду протеолитические ферменты. Активность внеклеточных протеиназ зависит от вида грибов и условий роста грибной культуры.

2. В семенах и вегетативных органах культурных растений выявлены белки, подавляющие активность внеклеточных протеиназ грибов. Высокая активность этих ингибиторов обнаружена в семенах гороха, гречихи, кукурузы, обладающих более высокой устойчивостью к поражению грибами Helminthospoirum и Fusarium.

3. Показано, что ингибиторы экзогенных протеиназ патогенных грибов из семян диффундируют в окружающую среду при их прорастании, что способствует защите семян и проростков от воздействия патогенной микрофлоры.

4. Обработка клубней картофеля защитными препаратами стимулирует синтез белков с ингибиторной активностью. В обработанных препаратами клубнях обнаруживается 1,5−3 кратное повышение активности ингибиторов трипсина и внеклеточных протеиназ Fusarium sp.

5. Синтез и накопление ингибиторов протеиназ в семенах гороха происходит по мере их формирования и созревания. Внедрение и развитие насекомых — вредителей в растительные ткани приводит к значительному изменению баланса протеолитических ферментов и их ингибиторов. Поврежденные созревающие и покоящиеся семена обладают более высокой активностью ингибиторов трипсина и иргибиторов проназы.

Заключение

.

Экспериментальные данные последних лет позволяют предположить, что ингибиторы протеолитических ферментов относятся к белкам, участвующим в ответных реакциях растений на изменяющиеся условия (Walker-Simmons, Hadwiger, Ryan, 1983; Ryan, 1992; Валуева, Мосолов, 1995). Полученный нами экспериментальный материал показывает, что регуляция метаболизма специфическими белками-ингибиторами протеиназ представляет собой важную часть механизмов поддержания структурной и функциональной целостности, жизнеспособности растительного организма при действии патогенных микроорганизмов и насекомых-вредителей.

Известно, что агрессивность и патогенность микроорганизмов в значительной мере обусловлены активностью внеклеточных протеиназ (Билай, 1977; Билай, Гвоздек, Скрипаль и др., 1988; Караджова, 1989; Кладницкая и др., 1994). Нами показано, что патогенные грибы Fusarium и Helminthosporium выделяют в окружающую среду ферменты, расщепляющие белковые и синтетические субстраты. Разные виды грибов характеризуются неодинаковой активностью внеклеточных протеиназ.

Протеиназасекретирующая способность грибов зависит от условий культивирования, в частности, от состава питательной среды. БАПНА-гидролизующие ферменты Fusarium sp. представлены термолабильными белками с оптимумом действия в щелочной зоне рН. По своим свойствам внеклеточные ферменты этого гриба существенно не отличаются от БАПНА-аз растительного и животного происхождения.

Семена и вегетативные органы растений содержат белки, подавляющие активность внеклеточных протеиназ грибов Fusarium и Helminthosporium. Активность таких ингибиторов обнаружена нами в клубнях картофеля, в семенах и листьях пшеницы, ржи, кукурузы, гороха, гречихи. Высокая активность этих ингибиторов характерна для клубней картофеля, семян гороха и гречихи. Нужно отметить, что в тканях растений уровень Активности ингибиторов, подавляющих гидролиз казеина грибными.

99 ферментами, в большинстве случаев выше, чем активность ингибиторов БАПНА-гидролизующих ферментов. Ингибиторная активность растительных белков зависит, вероятно, не только от типа фермента, но и от природы гидролизуемого ферментом субстрата.

Высокое содержание ингибиторов внеклеточных протеиназ патогенных грибов Fusarium и Helminthosporium в семенах гороха, гречихи и кукурузы может служить одним из важных факторов, обеспечивающих устойчивость этих культур к поражению корневыми гнилями. Как известно, растения гречихи, кукурузы и бобовые практически не поражаются грибом Н. sativum, одним из основных возбудителей корневых гнилей (Тупеневич, 1970). Показано, что добавление в культуральную среду ингибиторов протеиназ из семян гороха, кукурузы, подавляют рост и развитие патогенных грибов (Бенкен, Мосолов, Федуркина, 1976; Дунаевский и др., 1995). Аналогичные процессы могут происходить и в естественных условиях. Об этом свидетельствует обнаруженный нами факт секреции ингибиторов грибных протеиназ из прорастающих семян, что создает вокруг них микросреду с антимикробными свойствами. Мы полагаем, что вследствие этого в прикорневой зоне подавляется патогенная активность почвенной микрофлоры, в частности грибов Fusarium и Helminthosporium. Аккумуляция ингибиторов протеиназ в зоне инфекции может происходить за счет связывания их с компонентами оболочек клеток патогенов. Известно, что ингибиторы трипсина могут связываться с компонентами клеточных оболочек, содержащих N-ацетилглюкозамин и его олигомеры (Меленьтьев и др., 1986). Благодаря этой способности, ингибиторы протеиназ могут аккумулироваться на поверхности прорастающих спор и гиф внедрившегося в растение патогена и инактивировать секретируемые ими протеолитические ферменты. Миграция ингибиторов в зону инфекции может происходить вследствие наличия градиента концентрации молекул свободного Ингибитора, обусловленного сорбцией молекул на поверхности микробных клеток. Такие же процессы могут иметь место И до внедренйя патогена в.

100 ткани, например, на поверхности растений. Как известно, споры многих патогенных грибов способны прорастать и проникать в растение даже через неповрежденные ткани, если они попадут на достаточно увлажненный участок, так называемую «инфекционную каплю». Деградация растительных клеток в этом случае осуществляется внеклеточными гидролазами, секретируемыми патогеном. В свою очередь, из растительных клеток в инфекционную каплю транспортируются защитные соединения, такие как фитоалексины, белки-ингибиторы протеолитических ферментов.

Кладницкая, Валуева, Ермолова и др., 1996). Очевидно, белки-ингибиторы, способные связываться с клеточными стенками патогенов, значительно эффективнее подавляют актйвность экзопротеиназ и препятствуют гидролизу растительной клетки. Логично предположить, что из растительных клеток диффундируют не только ингибиторы протеиназ, но и белки, подавляющие активность других гидролитических ферментов. Косвенно об этом свидетельствует факт обнаружения ингибитора пектолитических ферментов патогенного гриба в составе клеточных стенок растений (Albercheim, Anderson-Prouty, 1975). Таким образом, диффузию белков-ингибиторов протеолитических ферментов из растительных тканей и аккумуляцию их на поверхности микроорганизмов следует рассматривать как один из важных механизмов формирования защитных процессов у растений при контакте с патогенами.

Как отмечалось, в ответ на различные повреждения, в том числе и на внедрение фитопатогенов в растениях происходит синтез ингибиторов протеиназ (Ryan, 1992). Такие эксперименты были проведены на растениях семейства пасленовых — томатах и картофеле. Модификация активности ингибиторов протеиназ в тканях является, по-видимому, частью неспецифических реакций растений в ответ щ действие стрессовых факторов биотического и абиотического характера. Об этом свидетельствует и то обстоятельство, что накопление ингибиторов протеиназ в тканях происходит одновременно с увеличением содержания других защитных соединений.

101 фитоалексинов, лектинов, лигнинов). Причем, накопление этих соединений в растительном организме индуцируется одними и теми же элиситорами, в роли которых могут выступать углеводсодержащие фрагменты клеточных стенок растений и грибов, а также некоторые фитогормоны (Walker-Simmons, Hadwiger, Ryan, 1984).

Как показывают наши опыты и данные других исследователей (Ryan, 1992; Кладницкая, Валуева, Ермолова и др., 1996) изменение активности протеиназ и их ингибиторов в тканях является неспецифической ответной реакцией растений на изменение условий обитания. Из этого следует, что искусственное изменение баланса активности протеиназ и их ингибиторов в растительных тканях является одним из механизмов повышения их устойчивости. Наиболее перспективным в этом плане является возможность использования препаратов, приводящих к длительной индукции синтеза ингибиторов протеиназ в растениях.

Первичными сигнальными молекулами, запускающие ответные реакции растений служат компоненты клеточных стенок самого растения или микроорганизмов (Озерецковская, 1994). Поэтому, препараты, содержащие фрагменты клеточных стенок или непатогенные микроорганизмы (например, бактерии), могут служить элиситорами, индуцирующими защитные реакции растений. Возможность проявления таких реакций изучена нами на модельных опытах с клубнями картофеля с использованием бактериального препарата Фитоспорин. Обработка клубней Фитоспорином приводила к повышению активности трипсина и внеклеточных протеиназ гриба Fusarium sp. как в клубнях, так и в проростках. Так, белки из обработанных клубней полностью подавляли желатингидролизующую активность грибных протеиназ. В контрольном варианте белки в этой же концентрации ингибировали лишь 65% ферментативной активности. В целом, стимулирующий эффект Фитоспорина значительно превышал эффект действия химических препаратов — фундазола и ТМТД, и был сравним с.

102 действием арахидоиовой кислоты, которая является известным эффективным индуктором защитных реакций (Озерецковская, 1994).

Очевидно, что снижение активности свободных ингибиторов уменьшает сопротивляемость растений к действию внеклеточных ферментов патогена. Это способствует дальнейшему развитию и распространению патогена в растительных тканях. Активация протеиназ и подавление активности их ингибиторов в тканях восприимчивой пшеницы обуславливается действием внеклеточных метаболитов патогенных грибов. Так, выращивание пшеницы на фоне культуральных фильтратов грибов Н. sativum и Fusarium sp. повышает активность БАПНА-гидролизующих ферментов и снижает активность ингибиторов трипсина в корнях и листьях проростков проростков (Ибрагимов, 1998).

Изменения в активности протеиназ и их ингибиторов происходят и при внедрении и развитии в тканях растений насекомых-вредителей. Поврежденные гороховой зерновкой семена гороха характеризуются повышенной (в 1,5−3 раза) активностью БАПНА-гидролизующих ферментов, ингибиторов трипсина, ингибиторов проназы. Повышенная активность ингибиторов протеиназ сохраняется и при прорастании поврежденных семян.

Синтез и накопление ингибиторов протеиназ в семенах происходит по мере их созревания. Так, в начале формирования семян антипротеолитическая активность в них не определяется или выявляется невысокая активность. По мере созревания семян ингибиторная активность в них повышается. Причем, наиболее интенсивное накопление ингибиторов протеиназ происходит в семенах, поврежденных личинками насекомых (гороховой плодожоркой). Необходимо отметить, что повышенная ингибиторная активность обнаруживается и в тех семенах, которые не повреждены насекомыми, а располагаются в поврежденном бобе. Очевидно, что дополнительный синтез (активация) ингибиторов протеиназ в поврежденных растениях, имеет системный характер, происходит и в неповрежденных тканях.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Т.В., Федуркина Н. В., Мосолов В. В. Изменение активности протеиназы и ее ингибитора при прорастании семян кукурузы // Физиология растений. — 1988, — Т.35,№ 1,-106 -112.
  2. Т.В., Федуркина Н. В., Мосолов В. В. Ингибитор протеиназы 1, ответственной за инактивацию нитратредуктазы в корнях кукурузы // Физиология растений. 1987, — Т. 34, № 1.-114 -120.
  3. В.П., Похиленко Л. И. Изменение активности протеолитических ферментов в зерновке пшеницы при созревании в условиях фитотрона // Протеолитические ферменты и их ингибиторы в семенах зерновых и зернобобовых культур.-Одесса: ВСГИ, 1982.-С.28−32.
  4. В.М. Влияние ингибиторов из семян злаковых и зернобобовых растений на активность протеолитических ферментов Trifolium confusum И Протеолитические ферменты и их ингибиторы в семенах зерновых и зернобобовых культур. Одесса: ВСГИ, — 1982, — С. 61−68.
  5. З.Э. Физиология грибов и их практическое использование.-М.:Наука.- 1963.-230 с.
  6. З.Э., Чадова Ж. С. // Эколого-физиологические методы в борьбе с фузариозным вилтом хлопчатника. Ашхабад.- 1973.- С. 38−59.
  7. М.А., Воскобойникова НЕ., Дунаевский Я. Е. Ингибитор металлопротеиназы из покоящихся семян гречихи // Биохимия.-1990,-Т.55.-С.839−847.
  8. М.А., Дунаевский Я. Е. Начальные превращения главного запасного белка в прорастающих семенах гречихи // Биохимия. 1983, — Т. 48, № 3.-С. 508−511.
  9. М.А., Дунаевский Я. Е., Воскобойникова Н. Е. Наличие в семенах гречихи ингибитора собственного протеолитического фермента //ДАЦ СССР. -1982, — Т.264, № 4, — С. 991−993.
  10. Ю.Бенкен A.A., Буданова В. И. Ингибиторы трипсина в семенах фасоли //105
  11. Труды по прикл. ботанике, генетике и селекции.-1976.-Т. 56, № 3.-С.67−73.
  12. П.Бенкен A.A., Гричишкина С. Д., Хацкевич JI.K. Упрощенный способ диагностики гельминтоспориозной корневой гнили злаковых колосовых культур // Микология и фитопатология, — 1988, — Т.22, вып.2, — С. 153−156.
  13. П.Бенкен И. И., Мосолов В. В., Федуркина Н. В. Влияние ингибиторов протеиназ фасоли на фитопатогенные грибы // Микология и фитопатология. 1976, — Т.10, № 3. — С.198−201.
  14. БилайВ.И. Фузарии. Киев: Наукова думка.-1977, — 443 с.
  15. В.И., Гвоздек Р. И., Скрипаль И. Г. и др. Микроорганизмы -возбудители болезней растений. Киев: Наукова думка. — 1988, — 359 с.
  16. Т. А., Мосолов В. В. Белки-ингибиторы протеиназ в семенах. 1. Классификация, распространение, структура и свойства // Физиология растений.-1999.-Т.46, № 3.-С.362−378.
  17. Т. А., Мосолов В. В. Белки-ингибиторы протеиназ в семенах. 2. Физиологические функции // Физиология растений. 1999. — Т.46, № 3. -С.379−387.
  18. Т. А., Мосолов В. В. Белки-ингибиторы протеолитических ферментов // Прикладная биохимия и микробиология. 1995. — Т. 31, № 6. — С. 579−589.
  19. C.B., Лукьянюк С. Ф., Игнатова С. А. Динамика изменений активности протеиназ и ингибиторов трипсина в зерне ячменя при созревании // Физиология и биохимия культурных растений. 1983. — Т. 15, № 3. — С. 262−266.
  20. Н.Е., Дунаевский Я. Е., Белозерский М. А. Ингибитор металлопротеиназы из покоящихся семян гречихи // Биохимия. 1990.-Т.55,№ 5.-С. 839−847.
  21. Э.Э. Устойчивость зерновых злаковых культур к корневой гнили // Генетика и селекция болезнеустойчивых сортов культурных растений. -М.: Наука, — 1974.-С. 171−178.106
  22. Ю. Я., Вайсблай И. М. Определение ингибитора трипсина в семенах гороха. // Прикладная биохимия и микробиология. -1975.-Т. 2,№ 5.-С. 777−783.
  23. H.A., Домаш В. П., Нитиевская В. П., Мироненко A.B., Чехова А. Н. Влияние ингибитора протеиназ из семян люпина на Fusarium oxysporum // Докл. АН БССР, — 1985. Т.29. — С. 551−553.
  24. .А. Методика полевого опыта.-М.:Агропромиздат.-1985.-351 с.
  25. Дунаевский Я. Е, Павлюкова Е. Б., Белякова Г. А., Белозерский М. А. Анионные ингибиторы трипсина из покоящихся семян гречихи: выделение, специфичность действия и влияние на рост микромицетов // Биохимия.-1994.-Т.59.-С.990−996.
  26. Дунаевский Я. Е, Павлюкова Е. Б., Белякова Г. А., Белозерский М. А. О физиологической роли ингибиторов протеиназ растений: две группы функционально активных ингибиторов в семенах гречихи // Молекулярная биология. 1995, — Т. 29, вып.6. — С. 1258−1264.
  27. Я.Е., Белозерский М. А., Воскобойникова Н. Е. Реконструкция системы протеолиза главного запасного белка семян гречихи // Биохимия.-1991.- Т.56, № 8, — С. 1369−1373.
  28. .Д. Почвенные грибы и обыкновенная корневая гниль колосовых зерновых, — Алма-Ата: Наука, 1988. 144 с.
  29. Р. И., Яковлев В. Г. Активность трипсиноподобных протеиназ и их ингибиторов при созревании семян кукурузы // Экологические аспекты гомеостаза в природе.-Уфа: БФ АН СССР.-1987.-С.44−56.
  30. Р. И., Яковлев В. Г., Ахметов Р. Р. Определение активности ингибиторов в составе комплекса с протеиназой. // Физиология и биохимия культурных растений. 1997. — № 1.- С. 51 — 54.
  31. Р.И. Влияние фунгицидов на активность протеиназ и их ингибиторов у пшеницы // Итоги научных исследований биологического факультета БашГУ за 1994 г. Уфа: Баш. ун-т, — 1995. — С. 87−88.107
  32. Р.И. Подавление активности внеклеточных протеиназ патогенного гриба Fusarium sp. ингибиторами из семян и вегетативных органов растений И Доклады Россельхозакадемии, — 1997.- № 2,-С. 15−17.
  33. Р.И. Содержание ингибиторов протеиназ в семенах сельскохозяйственных культур // Качество продукции растениеводства и приемы его повышения. Уфа: Баш. гос. агр. ун-т. — 1998, — С. 146−149.
  34. Р.И., Ахметов P.P. Активность и молекулярная множественность ингибиторов трипсина и химотрипсина в семенах злаков // Вестник Башкирского университета.-1996.-№ 2(1).-С.37−40.
  35. Р.И., Ахметов P.P. Активность протеиназ и их ингибиторов пшеницы при прорастании и созревании семян // Физиологические и технологические аспекты повышения продуктивности сельскохозяйственных культур, — Уфа: БНЦ УрО РАН.-1992.-С.28−33.
  36. Р.И., Ахметов P.P., Хабибуллин С. И. Измерение активности протеолитических ферментов с использованием желатинового слоя фотопластинок // Итоги биологических исследований биологического факультета БГУ.-2000.-вып.6.-С.71−73 (в печати).
  37. Р.И., Ахметов P.P., Яруллина Л. Г. Активность свободных и связанных ингибиторов протеиназ в проростках пшеницы при поражении корневой гнилью// Сельскохозяйственная биология.-2000.-№ 3.-С.89−92.
  38. Р.И., Яруллина Л. Г. Изучение протеиназ и их ингибиторов у пшеницы в связи с устойчивостью к корневым гнили // Итоги научных исследований биологического факультета БашГУ за 1995 г.-Уфа: Баш. Университет. -1996. -С .6.
  39. Е.В., Руденская Ю. А., Дунаевский Я. Е., Мосолов В. В. 7,5 кДа-ингибитор цистеиновых протеиназ из семян тыквы // Биохимия.- 1997, — Т. 62, № 5.-С. 644−650.
  40. Е.В., Руденркая 1Q A., Зимачев A.B., Мосолов В. В. Цистатин из семян ячменя//Биохимия 1995.-Т.60, — С.1618−1623.108
  41. Ф.С., Ибрагимов Р. И. Активность протеиназ и их ингибиторов в созревающих семенах кукурузы // V Всесоюзный биохимический съезд. Тезисы докладов.-Москва.-1986.-Т.З,-С.205.
  42. Канторович-Прокундина E.H., Семенова Н. П., Березина О. И., Мосолов В. В. Влияние ингибиторов протеаз на репродукцию вируса гриппа // Вопросы вирусологии.-1982.- № 4. С.68−72.
  43. JI.B. Фузариозы полевых культур, — Кишинев: Штиинца. 1989. — 256 с.
  44. В.В. Экзо- и эндоцитоз в развитии структурно-функциональных взаимоотношений между растением и грибным патогеном // Физиология растений. 1996, — Т. 43, № 5. — С. 753 — 764.
  45. А.Я., Иевлева Е. В., Мосолов В. В. Выделение сериновой протеиназы плесневого гриба Aspergillus oiyzae методом аффинной хроматографии и характеристика фермента // Прикладная биохимия и микробиология. -1980. Т. 16, № 5. — С. 653−660.
  46. Г. В., Валуева Т. А., Домаш В. И., Мосолов В. В. Экзопротеиназы гриба Fusarium sambucinum Fuck, и их взаимодействие с ингибиторами // Прикладная биохимия и микробиология, — 1994. Т. 30, вып. 1. — С. 21−29.
  47. Г. В., Валуева Т. А., Ермолова Н. В. и др. Накопление ингибиторов протеиназ в диффузатах клубней картофеля при инфицировании возбудителем фитофтороза // Физиология растений. -1996, — Т.43, № 5. С. 701−706.
  48. Е.А., Адамовская В. Г., Вольф Г. А. и др. Роль гидролаз и ингибторов трипсина в формировании устойчивости озимой пшеницы к поражению фузариозными грибами // Физиология растений.-1998.-Т.45, № 6.-С.841−849.
  49. Ал.В. Взаимосвязи и изменчивость ингибиторов протеиназ и а-амилаз у пшеницы и родственных ей злаков // Сельхозяйственная бйология. 1986. — № 3. — С. 46−51.109
  50. Ал.В. Идентификация ингибиторов тиоловых протеиназ насекомых и зерна у пшеницы и других злаков И Доклады ВАСХНИЛ.-1984. -№Ю.-С.13−15.
  51. ЗО.Конарев Ал.В. Изменчивость ингибиторов трипсиноподобных протеиназ у пшеницы и родственных ей злаков в связи с устойчивостью к зерновым вредителям // Сельскохозяйственная биология. -19 87, — № 5.- С. 17−24.
  52. Ал.В. Системы ингибиторов гидролаз у злаков организация, функции и эволюционная изменчивость // Автореф. дисс. докт. биол. наук.-М.: 1992.-38 с.
  53. Ал.В., Вилкова H.A. Ингибиторы ферментов и иммунитет // Защита растений. -1984.- № 10. С 17−19.
  54. Ал.В., Фомичева Ю. В. Перекрестный анализ взаимодействия компонентов а-амилаз и протеиназ насекомых с белковыми ингибиторами из эндосперма пшеницы // Биохимия. -1991. -Т.56, №.4, — С.628−638.
  55. В.А., Токарева P.P., Петрова И. С. Биохимические и коллоидно-химические исследования созревания семян ржи // Биохимия зерна.-1951.-№ 1.-С.84−91.
  56. А.Л., Брюшкова Л. П. Действие ферментов в созревающих семенах пшеницы // Биохимия. 1940, — № 5, — С. 5−10.
  57. А.П. Классификация, номенклатура и биохимические свойства протеолйтических ферментов зерна пшеницы и ячменя // Сборник научных трудов.-Одесса: ВСГИ, — 1982, — С. 7 -18.
  58. Л.И. Роль фунгистазиса в снижении поражения ячменя корневой гнилью в условиях Белорусии // Автореф. дисс.канд. биол.наук. -Ленинград Пушкин. -1982.-20 с.
  59. Методические описания по изучению устойчивости зерновых культур к корневым гнилям // под редакцией Григорьева М. Ф. -Л.:ВИР,-1976.-59с.
  60. А. А. Сельскохозяйственная энтомология. М.: Колос.- 1983.-е. 106−119.
  61. A.B., Домаш В.И,. Чехова А. И. и др. Содержание и динамика активности белков-ингибиторов протеиназ в семенах люпина // Физиолого-биохимические основы регулирования роста и обмена веществ растений. -Минск.-1981.-С. 11−19.
  62. Т.Р., Макарова М. А., Аксенова A.A., Юрганова Л. А. Получение из мицелия гриба биологически активного препарата, индуцирующего защитные реакции картофеля // Биохимия хранения овощей и плодов,-М.:Наука.-1990.-С.56−61.
  63. В.В. Белки-ингибиторы протеаз и а-амилаз у растений (обзор) // Прикладная биохимия и микробиология.-1995.-Т.31, № 1.- С.5−10.
  64. В.В. Белковые ингибиторы протеолитических ферментов как регуляторы процессов протеолиза,— М.: Наука.-1983, — 40 с.
  65. В.В. Протеолитические ферменты. М.: Наука.-1971, — 414 с.
  66. В.В., Бенкен И. И., Федуркина Н. В. Влияние ингибиторов протеиназ из фасоли на фитопатогенные грибы // Микология и фикопатология.-1976.-Т. 10.-С. 198−201.
  67. В.В., Валуева Т. А. Растительные белковые ингибиторы протеолитических ферментов. М.: ВИНИТИ.-1993, — 207 с.
  68. В.В., Валуева Т. А., Колосова Г. В. Выделение белка-ингибитора химотрипсина из семян гледичии (Gleditsia triacanthos L.) // Биохимия -1982.-Т.47.-С.2015−2021.
  69. В.В., Колосова Г. В., Валуева Т. А., Дронова Л. А. Ингибитор трипсина из семян гледичии {Gleditsia triacanthos L.) // Биохимия 1982. -Т. 47, № 5.-С. 797−802.111
  70. В.В., Малова E.JL, Валуева ТА., Шульмина А. И. // Биоорганическая химия.-1975.-Т.1, № 10.-С. 1449−1457.
  71. В.В., Малова Е. Л., Чебан А. Н. Выделение специфического ингибитора микробных протеиназ из семян фасоли // Биохимия, — 1983. Т. 48.-С. 1680−1686.
  72. С.Н., Белозерский М. А. Ингибитор трипсина из семян гречихи//Биохимия. 1980.-Т.45, № 11.-С. 2104−2110.
  73. С.Н., Виницкая И. О., Сизова Т. П., Белозерский М. А. Действие ингибиторов протеиназ из семян гречихи на протеолитические ферменты гриба Alternaria tenus // ДАН СССР.-1981, — Т. 259, № 2, — С. 495 497.
  74. П.Н., Левицкий А. П. Изучение активности ингибитора трипсина в зерне обычной и высоколизиновой кукурузы // Физиология и биохимия культурных растений. -1982.- Т. 14, № 4. -378 -381.
  75. .А., Арциховская Е. В., Аксенова В. А. Биохимия и физиология иммунитета. М.: Высш. школа, — 1975.- 320 с.
  76. С.М. Корневая гниль яровой пшеницы в засушливых районах Северного Казахстана и степных районах Западной Сибири // Корневые гнили хлебных злаков и меры борьбы с ними. М.: Колос.- 1970. С.3−8.
  77. И. Биохимические подходы к основополагающим принципам поражения растений болезнями // Инфекционные болезни растений- Физиологические и биохимические основы: Пер. с англ. -М.: Агропромиздат, — 1985. С. 347−358.112
  78. О.В. Выделение и изучение системы протеаза-ингибитор из зерна пшеницы // Химия природных соединений.-1975, — № 5.- С. 642−645.
  79. Д.В., Мосолов В. В. Поведение белка-ингибитора ос-амилазы 2 из зерна пшеницы при прорастании // Физиология растений. 1992. — Т.39, № 1.-С. 120−125.
  80. Л.И., Авдюшко С. А., Чаленко Г. И. и др. Арахидоновая и эйказопентаеновая кислоты системны пролонгированные иммунизаторы картофеля // Доклады АН СССР.-1989.-Т.303, № 5.-0.1262−1265.
  81. В.А. Корневые гнили хлебных злаков в Сибири.-Новосибирск: Наука, — 1985.-189 с.
  82. М.И. Ингибиторы протеиназ микроорганизмов в семенах пшеницы, ржи, тритикале // Автореф. дисс. канд. биол. наук.-М.-1985.-21с.
  83. А.Д. Протеолиз белков в прорастающих семенах // Автореф. дисс. д-ра биол. наук, — М, — 1983, — 40 с.
  84. Е.Н., Воскобойникова Н. Е., Белозерский М. А., Дунаевский Я.Е Обнаружение в белковых телах семян гречихи металлопротеиназы и ее ингибиторов // Биохимия, — 1990, — Т.55, № 4, — С. 734 -744.
  85. A.M., Ибрагимов Р. И. Активность трипсиноподобных протеиназ и их ингибиторов в созревающих семенах пшеницы при заражении пыльной головней // Доклады ВАСХНИЛ.-1986.-№ 5.-С.9−11.
  86. A.M., Муксинов В. Х., Исаев Р. Ф. и др. Активность ингибиторов протеаз в семенах пшеницы в связи с устойчивостью к твердой головне // Сельскохозяйственная биология.- 1980.-Т.15, № 1. С. 143−144.
  87. АЬе К., Arai S., Kato Н., Fuimaki Н. Thiol-protease inhibitors occuring endosperm of corn // Agric. Biol. Chem. 1980, — V. 44, N 3. — P.685−687.
  88. Abe M., Abe K., Kuroda M., Arai S. Corn kernel cysteine proteinase inhibitor as a novel cystatin superfamily member of plant origin. Molecular cloning and expression studies // Eur. J. Biochem.-1992.-V.209.-P.933−937.113
  89. Albersheim P., Anderson-Prouty A.J. Carbohydrates, proteins, cell surfaces and biochemistry of pathogenesis // Ann.Rev. Plant Physiol.-1975.-V.26,№l.-P. 31−52.
  90. Ampe C., Van Damme J., de Castro L.A.B. et all. The amino acid sequences of the 2S sulfur-rich proteins from seeds of brasil nut (Bertholletia excelsa H.B.K.) // Eur. J. Biochem.-l986.-V. 159.-P.597−604.
  91. Appelbaum S.W., Konijn A.M. The presence of a tribolium-protease inhibitor in wheat //J. Incect. Physiol.-1966, — V.4, № 12.- P. 665 -669.
  92. Ary M.B., Shewry P.R., Richardson M. The amino acid sequence of cereal Bowman-Birk type trypsin inhibitor from seeds of Jobs’tears (Coix lachryma jobi L.) // FEBS Lett. -1988.-V.299.-P.111−118.
  93. Barraqueta Egea P., Shauz K. The influence of phytolectins on spore germination of Tilletia caries, Puccinia graminis and Aspergillus flavus // J. Plant disease Protection. — 1983. — V. 90, № 5. — P. 488−495.
  94. Baumgartner B., Chrispeels M. Partial characterization of a Protease inhibitor which inhibits the major endopeptidase present in the cotyledons of mung beans //PlantPhysiol. 1976, — V. 58.-P. 1−6.
  95. Bernardi R., Tedeschi G., Ronchi S., Palmieri S. Isolation and some molecular properties of a trypsin-like enzyme from larvae of european corn borer Ostrinia nubilgUa (Lepidoptcra: Pyralidae) // Insect Biochem. Mol. Biol.-1996.-V.26.-P.883−889.
  96. Bidlingmeyer U.D.V., Leary T.R., Laskowsky Jr. M. Identity of the tryptic and a-chymotryptic reactive sites on soybean trypsin inhibitor (Kunitz) // J. Biochem.-l 972,-V.11.-P.3303−3310.
  97. Birk Y. Structure-activity relationoships of several trypsin and chymotrypsin inhibitors from legume seeds // Bayer-Symp. Y. Proteinase Inhibit.- Berlin e.a.-1974.-P. 355−361.
  98. Birk Y., Appelbaum S.W. Effect of soybean trypsin inhibitors on the development and midgut proteolitic activity of Tribolium castaneum larvae I I Enzymologia.-106O.-V.22.-P.318−326.114
  99. Y., Gertler A., Khafel S. // Biochem. Biophys. Ada.- 1963,-V.67,№ 3.-P. 326 -328.
  100. Birk Y. The Bowman-Birk Inhibitor // Int. J. Peptide Proteine Res.-1985.-V.25.-P.113−131.
  101. Bishop P., Pearce G., Bryant J.E., Ryan C.A. Isolation and characterisation of the proteinase inhibitor indusing factor from tomato leaves: identity and activity of poly- and oligogalactouronide fragments // J. Biol. Chem. 1984. V.259.-P. 13 172−13 177.
  102. Blanco-Labra A. et all. Purification and characterisation of a digestive cathepsin D proteinase isolated from Tribolium castaneum larvae (Herbst.) // Insect Biochem. Mol. Biol.-1996.-V.26.-P.95−100.
  103. Bode W., Huber R. Natural protein proteinase inhibitors and their interaction with proteinases // Eur. J. Biochem.-1992.-V. 204.-P.433−451.
  104. Bodhe A.M. Purification and properties of a subtilisin inhibitor and associated trypsin inhibitor from Dolichos biflorus II Biochim. Biophys. Acta.-1991.-V.1073.-P.11−17.
  105. Boisen S. Protease inhibitors in cereals // Acta Agricult. Scand. 1983. — V. 33, № 2.-P. 369−381.
  106. Boisen S., Andersen C.Y., Hejgaard J. Inhibitors of chymotrypsin and microbial serine proteinases in barley grains // Plant Physiol.-1981.-V.52.-P.167−176.
  107. Boiler T., Vogeli U. Vacuolar localisation of ethylene-induced chitinase in bean leaves // Plant Physiol.-1984.- V. 84, № 2. P. 442−444.
  108. Bonade-Bottino M. Defense du colza centre les insectes phytophages depredateurs- etude d’une strategie basee sur r expression d’tuhibiteurs de proteases dans la plante // These de 3eme cycle.-Univ. Paris XI.-1993.- 155 p.
  109. Bradford M.M. A rapide and sensetive method for the quantitasion of microgramm quantities of protein utilising the principle of protein-dye binding II Anal. Biochem. 1976. — V.172, № 1. — P. 248 — 254.
  110. Broadway R.M. Are insects resistant to plant proteinase inhibitors? // J. Insect Physiol.-1995. -V.41.-P.107−116.
  111. Brown W.E., Ryan C.A. Isolation and characterisation of wound-induced trypsin inhibitor from alfalfa leaves // Biochem. 1984, — V. 23, № 15. — P. 3418−3422.
  112. Brown W.E., Takio K., Titani K., Ryan C.A. Wound-induced trypsin inhibitor in alfalfa leaves: Identify as member of the Bowman-Birk inhibitor family // Biochemistry. -1985, — V. 24, № 9. -P. 2105 2108.
  113. Bryant J., Green T., Gurusaddaiah T., Ryan C.A. Proteinase inhibitor II from potatoe: Isolation and characterisation of the isoinhibitor subunits // Biochemistry. -1976, — V. 15, — P. 3418 3423.
  114. Brzin J., Ritonja T., Popovic T., Turk V. Low molecular mass protein inhibitor of cysteine proteinases from soybean // Biol. Chem. Hoppe-Seyler.-1990.-V.371 .-Suppl.P. 167−170.
  115. Campos FA.P., Richardson M. The complete ammo acid seqences of a bifunctiona! a-amylase/trypsin inhibitor from seeds of ragi (Indian Finger Millet, Eleusme coracana Gaertn.) // FEBS Lett.-1983.-V.152.-P.300−304.
  116. Carasco I.F., Havier-Filho I. Sequential expression of trypsin inhibitors in developing fruit of compea (Vigna unguiculata) // Ann.Botany. -1981. V.47, №>2.-P. 259−256.
  117. Casaretto J.A., Corcuera L.J. Proteinase inhibitor accumulation in aphid-infested barley leaves // Phytochemistry.-1998.-V.49, № 8.-P.2279−2286.
  118. Chrispeels M., Baumgartner B. Trypsin inhibitors in mung bean cotyledons //PlantPhysiol. 1978, — V.61, № 4. — P. 617−623.
  119. Christeller J.T., Laing W.A., Markwick N.P., Burgess E.P.J. Midgut protease activities in twelve phytophagous lepidopteran larvae: dietary and protease inhibitor interactions // Insect Biochem. and Mol. Biol.- 1992.-V.22,-P.735−746.
  120. Confalonieri M., Allegro G., Balestrazzi A., Fogher C., Delledone M. Regeneration of Populus nigra transgenic plants expressing a Kunitz proteinase inhibitor (KTi3) gene //Mol. Breeding.-!998.-V.4.-P. 137−145.
  121. Corfinan R.S., Reeck G.R. Immunoabsorbent isolation of trypsin inhibitors from corn and teosinte seeds//Biochim. Biophys.Acta.-1982.-V.715.-P.170−174.
  122. Cornelissen B.J.C., van Huijsduijnen R.A.M., Bol J.F. A tobacco mosaic virus-induced tobacco protein is homologous to sweet-tasting protein thaumatin //Nature.-1986.-V.321.-P.531−532.
  123. Domoney C., Welham T., Sidebottom C., Firmin J.L. Multiple isoforms of Pisum trypsin inhibitors result from modification of two primary gene products //FEBS Lett.-1995.-V.360.-P. 15−20.
  124. Duan X., Li X., Xue Q., Abo-El-Saad M., Xu D., Wu R. Transgenic rice plants harboring an introduced potato proteinase inhibitor II gene are insect resistant//Nature Biotechnol.- 1996.-V. 14.-P. 494−496.
  125. Dure Til L., Close T.J., Bray E.A. Structural motifs in LEA proteins of higher plants in: Response of Plants to Cellular Dehydration during Environmental Stress // American Society of Plant Physiologists.-Rockville.-1993.-P. 91−103.117
  126. Erlanger B.F., Kokowski N., Cohen W. The preparation and properties of two new chromogenic substrates of trypsin // Arch. Biochem. Biophys.-1961, — V. 95, N2.-P. 271−278.
  127. Farland P., Ryan C.A. Proteinase inhibitor inducing factor in plant leaves // Plant Physiol. 1974.-V. 54, № 5. — P. 706−711.
  128. Favel F., Mattras H., Coletti-Previero M.A., Zwilling R., Robinson E.A., Castro B. Protease inhibitors from Ecbalium elaterium seeds I I Int. J. Pept. Protein Res.-1989.-V.33.-P.202−208.
  129. Fernandes K.V.S., Sabelli P.A., Barrat D.H.P. The resistance of cowpea seeds to bruchid beetles is not related to level of cysteine proteinase inhibitor // Plant Mol.Biol.-1993.-V.23.-P.215−219.
  130. Funk A., Weder J.K.P., Belitz H.D. Primary structures of proteinase inhibitors from Phaseolus vulgaris var. Nanus (cv. Borlotto) // Z. Lebensm. Unters. Forsch.-1993.-V. 196.-P.343−350.
  131. Garcia-Olmedo F., Salcedo G., Sanchez-Monge R. et all. Plant proteinaceous inhibitors of proteinases and a-amylases // Oxford Surveys of Plant Mol. And Cell BioL-V.4 / Ed. Miflin B.J. Oxford: University Press.-1987.-P.275−334.
  132. Gatehouse A.M., Gatehouse I.A., Dobie P. Biochemical basis of insect resistance in Vigna Unguqulata//J.Sci. Food Agric.-1979.-V.30,№ 2.-P.369−381.
  133. Gatehouse A.M., Gatehouse J.A. Identifying proteins with insecticidal activity: Use of encoding genes to produce insect resistant transgenic crops // Pesticide Sci.-1998.-V. 52.-P. 165−175.
  134. Gatehouse A.M., Hilder V.A., Powell K.S. et all. Insect resistant transgenic plants- choosing the gene to do the «job» // Biochemical Society Transactions.-1994,-V. 22, № 4,-P. 944−949.
  135. Gatehouse A.M., Norton E., Davison G.M. et all. Digestive proteolytic activity in larvae of tomato moth, Lacanobia oleracea- effects of plant protease inhibitors in vitro and in vivo // J. Insect Physiol.-1999.-V.45.-P.545−558.
  136. Gonneli M., Baiestreri E., Felicicoli K. Alfalata trypsin inhibitor inhibits alfaicaleafproteinase// J. Agr. FoodChem. 1982. — Y. 30, № 4,-P. 770−772.118
  137. Gonneli M., Cioni P., Romagnoly A. et all. Purification and characterization of two leaf polyptide inhibitors of leaf protease from alfaalfa (Medicago sativa) // Arch. Biochem. Biophys.-1985.-V.238.-P.206−212.
  138. Graham J.S., Burkhart W., Xiong J., Gillikin J.W. Complete ammo acid sequence of soybean leaf P21 //Plant Physiol. 1992, — V.98.-P. 163−165.
  139. Graham J.S., Hall G., Pearce G., Ryan C.A. Regulation of synthesis of proteinase inhibitors I and II mRNAs in leaves of wounded tomato plants // Planta.- 1986, — V. 169,-P. 399−405.
  140. Green T.R., Ryan C.A. Wound- induced proteinase inhibitor of plant leaves. A possible defence mechanism against insects //Science. 1972, — V.175, № 5,-P. 776 -777.
  141. Hadviger L., Huisman J. Chitosan as component of pea Fusarium solani interactions // Plant Physiol. — 1980, — V. 66, № 2. — P. 205−211.
  142. Halford N.G., Morris N.A., Urwin P. et all. Molecular cloning of barley seed protein CMd: a variant of the a-amylase/trypsin inhibitor family of cereales // Biochim. Biophys. Acta.-1987.-V.950.-P.435−440.
  143. Halim R.H., Wassow C.E., Mitchell H.L., Edmans L.K. Supression of fungal growth by isolated trypsin inhibitors of corn grain //J. Agric. Food. Chem. -1973.-V. 21, № 6.-P. 1118−1119.
  144. Harbone J.B.L., Inghary J.L. Biochemical aspects of the coevolution of higher plants with their fungal parasite // Biochemical aspects of plant and animal coevolution /Ed. Harbone J.B.L.: Acad. Press. -1978, — P. 334−365.
  145. Hatakeyama T., Hiraoka M., Funatsu G. Amino acid sequence of two smallest trypsin inhibitors from sponge gourd seeds // Agric. Biol. Chem.-1991.-V.55.-P.2641−2642.
  146. Heigaard J., Svendsen I., Mundy J. Barley a-amylase/subtilisin inhibitor, n. N-terminal amino acid sequence and homology with inhibitors of soybean trypsin inhibitor (Kunitz) family // Carlsberg Res. Commun.-1983.-V.48.-P.9194.119
  147. Hilder V.A., Gatehouse A.M.R., Sherman S.E., Barker R.F., Boulter D. A novel mechanism for insect resistance engineered into tobacco // Nature.-1987.-V.-330.-P. 60−163.
  148. Hirishaki I., Ogata F., Yoshida N. Et al. Purification and complex formation analysis of a cysteine proteinase inhibitor (cystatin) from seeds of Wisteria floribunda//. Biol. Chem.-1990.-V.108.-P.604−608.
  149. Hobday S.W., Thunnan D.A., Barker D.I. Proteolytic and trypsin-inhibitory activities in extracts of germination Pisum sativum seeds // Phytochem. 1973. -V. 12, № 5.-P. 1041−1046.
  150. Hojima Y., Pierce J.V., Pisano J.J. Pumpkin seed inhibitor of human factor Xlla (activated Hageman factor) and bovine trypsin // Biochemistry.-1982.-V.21.-P.3741−3746.
  151. Hollander-Czytko H., Andersen J.K., Ryan C.A. Vacuolar localisation of wound-induced carboxypeptidase inhibitor in potato leaves // Plant Physiol. -1985.-V, 78, № 1.-P. 76−79.
  152. Horiguchi T., Kitagishi K. Studies on rice seed protease. V. Protease inhibitors in rice seed // Plant Cell Physiol.-1971.-V.12.-P.907−915.
  153. Horisberger M., Tacchini-Vonlanthen M. Ultrastructural localization of kunitz inhibitor on thin section of Glycine max (soybean) cv. Maple Arrow by the gold method i I Histochemistiy.-1983.-V.77.-P.37−50.
  154. Horisberger M., Tacchini-Vonlanthen M. Ultrastmctural localization of bowman-birk inhibitor on thin section of Glycine max (soybean) cv. Maple Arrow by the gold method // Histochemistry.-1983.-V.77.-P.313−321.
  155. Hwang D.L.R., Yang N.K., Foard D.E. Rapid release of protease inhibitors from soybeans. Immunochemical quantitation and parallels with lectins // Plant Physiol. 1978, — V.61, № 1, — P. 30 -34.
  156. Irie K. et al. Transgenic rice established to express corn cystatin exhibits strong inhibitory activity against insect gut proteinases // Plant Mol. Biol.-19I?6.-V.30.-P. 149−157.120
  157. Iyengar B., Smits P., Van der Ouderaa F. et all. The complete amino acid sequence of the sweet protein thaumatin I // Eur. J. Biochem.-1979.-V.96.-P. 193−204.
  158. Johnson R., Narvaez J., An G., Ryan C.A. // Expression of proteinase inhibitors I and II in transgenic tobacco plants: Effects on natural defense against Manduca sexta larvae // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. — V. 89, № 3 .-P. 9871 -9875.
  159. Johnston K.A. Gatehouse J.A., Anstee J.H. Effects of soybean protease inhibitors on the growth and development of larval Helicoverpa armigera. II J. Insect Physiol.- 1993.-V.39.-P. 657−664.
  160. Johnston K.A., Lee M., Brough C., Hilder V.A., Gatehouse A.M.R., Gatehouse J.A. Protease activities in the larval midgut of Heliolhis virescens: Evidence for trypsin and chymotrypsin-like enzymes // Insect Biochem. Mol. Biol.- 1995.-V. 25.-P. 375−383.
  161. Jongsma M.A., Bakker P.E., Bosch D. Striekema W.J. Adaptation of Spodoptera exigua larvae to plant proteinase inhibitors by induction of gut proteinase activity insensitive to inhibition // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1995.-V.92.-P.8041−8045.
  162. Jongsma M.A., Bolter C.J. The adaptation of insects to proteinase inhibitors IIS. Insect Physiol.-1997.
  163. Josefsson E.G., Lenman M., Ericson M., Rask E. Structure of a gene encoding the 1.7 S storage protein, napin, from Brassica napus II J. Biol. Chem.-1987.-V.262.-P. 12 196−12 201.
  164. Joubert F.J. Purification and properties of proteinase inhibitors from Acacia sieberata (Paperbark acacia) seed // Phytochemistry. -1983, — V. 22. P.53−57.
  165. Joubert F.J. Purification and properties of proteinase inhibitors from Erythrina coocaldendron seeds // Phytochemistry.-1988.-V.27, № 5.-P.1297−1300.121
  166. Joubert F.J. Purification and some properties of a proteinase inhibitor (DE-1) from Peltophorum africanum (Weeping wattle) seed // Hoppe-seyler's Z. Physiol, chem. -1981, — V. 262. P.1515−1521.
  167. Joubert F.J. Trypsin inhibitors from Momordica repens I I Phytochemistiy. -1984.-V.23.-P. 1401−1406.
  168. Kapur R., Tan-Wilson A.L., Wilson K.A. Isolation and partial characterization of a subtihsin inhibitor from mung bean (Vigna radiata) // Plant Physiol.-1989.-V.91.-P. 106−112.
  169. Kaslan N., Richardson M. The complete amino acid sequence of major protein inhibitor of a-amylase // Phytochemistry.-l981 .-V.20.-P. 1781−1784.
  170. Kirsi M. Formation of proteinase inhibitors in developing barley grain // Physiol. Plant.-1973.-V.29.-P. 141 -144.
  171. Kiyochura T., Iwasaki T., Yoshikawa M. Chemical and physicichemical characterisation of potato proteinase inhibitor I and comparison of its spesifity with those of inhibitors Fia and lib // J. Biol. Chem.-1973-V.73, № 1, — p. 89−95.
  172. Kondo H., Abe K, Nishimura H., Watanable H., Emori Y., Arai S. Two distinct cystatin species in rice seeds with different specificities against cysteine proteinases // J. Biol. Chem.-1990.-V.265.-P. 15 832−15 837.
  173. Koo J.C. Choi Y.J., Lim C.O. et all. Construction for insect resistant transgenic plants by expresion of soybean kunitz trypsin inhibitor // Mol. Cells.-1992.-V.2.-P.321−327.
  174. Kouzuma Y., Kawano K., Kimura M. et all. Purification, characterization, and sequencing of two cysteine proteinase inhibitors, Sea and Scb, from sunflower {Helianthus annuus) seed // J. Biochem.-1996.-V.l 19.-P.1106−1113.
  175. Krahn J., Stevens F.C. Lima bean trypsin inhibitor. Limited proteolysis by trypsin and chymotrypsin // Biochemistry.-1970.-V.9.-I2646−2652.122
  176. Kunitz M. Crystalline soybean trypsin inhibitor. 2. General properties // J. Gen. Physiol. -1947. -V.30, № 2. P.291 -310.
  177. Laskowski M.Jr., Kato I. Protein inhibitors of proteinases // Ann. Rev. Biochem. -1980, — V.49, № 2, — P. 593−626.
  178. Li Z., Summer A., Dingermann T., Noe C.R. Molecular cloning and sequence analysis of a DNA encoding a cysteine proteinase inhibitor from Sorghum bicolor seedling //Mol. Gen. Genet-1986.-V.-251.-P.499−502.
  179. Lilley G.G., Inglus A.S. Amino acid sequences of conglutin 8, a sulfur-rich seed protein of Lupinis anguslifolius L. Sequence homology with the C-III a-amylase inhibitor from wheat // FEBS Lett.-1986.-V.195.-P.235−241.
  180. Lin J.Y., Chu S.C., Wu H.C., Hsieh Y.S. Trypsin inhibitor from the seeds of Acacia Confusa // J. Biochem.-1991 .-V. 110.-P.879−883.
  181. Lin W.N., Wittenbach W.A. Subcellular localisation of proteases in wheat and corn mesophyl protoplasts // Plant Physiol.-198l.-V. 67, № 5. P. 969−972.
  182. Lorensen E., Prevesto R., Wilson K.A. The appearance of new active forms of trypsin inhibitor in germinating mimg bean (Vigna radiata) J J Plant Physiol.-1981 .-V.68.-P.88−92.
  183. Lorenzo P., Tovar J., Pinelli E.B., Seidl D.S. Subtilisin inhibitors in Canavalia and Vicia faba seeds. A. Comparative study I I J. Sci. Food Agric.-1989.-V.47.-P. 181−190.
  184. Lungard R., Svensson B. A 39 kDa seed protein of the serpine superfamily inhibits a-chymotrypsin//Carlsberg Res. Commun.-1989.-V.59.-P. 173−180.
  185. Lyons A., Richardson M., Tatham A.S., Shewry P.R. Characterisation of homologous inhibitors of trypsin and a-amilase from seeds of rye (Secale cereale L.) // Biochem. Biophys. Acta. 1987. — V. 915, № 2. P. 305−313.123
  186. Maboney W.C., Hermodson M.A., Jones В., Powers D.D., Corfman R.S., Reeck C.R. Amino acid seqences and secondary structural analysis of the corn inhibitor of trypsin and activated hageman factor // J. Biol. Chem.-1984.-V.259.-P.8412−8416.
  187. Manen J.F., Simon P., Van Slooten J.C., Osteras M., Frutiger S., Hughes G.J. A nodulin specifically expressed in senescent nodules of winged bean is a protease inhibitor // Plant Cell.-1991.-V.3.-P.259−270.
  188. McCoy A., Kortt A. The 1.8 a crystal structure of winged bean albumin-1, the major albumin from Psophocarpus tetragonolobus (L.) DC // J. Mol. Biol.-1997.-V.269.-P.881−891.
  189. McGrain A.K., Chen J.C., Tan-Wilson A.L. Degradation of trypsin inhibitors during soybean germination // Phytochemistry.-1989.-V.28.- P. 10 131 017.
  190. McGurl В., Mukherjee S., Kahn M., Ryan C.A. Characterization of two proteinase inhibitor (ATI) genes in response to wounding and soil microorganisms // Plant. Mol. Biol. -1995.-V.27.-P.995−1001.
  191. Melville I.C., Scandalios I.C. Maise endopeptidase: genetic control, chemical characterisation and relationoship to endogenous trypsin inhibitor // Biochem. Genetics. 1972.-V.7, № 1.-P. 15−31.
  192. Meyer H. J., van Staden J. Occurence of an inhibitor of tissue-type plasminogen activator in seeds and in vitro cultures of Erythrina caffra Thunb // i*lant Physiol. -1991. -V. 96- P.1150−1156.124
  193. Michaud D., Gantin L., Vrain T.C. Carboxy-terminal truncation of oryzacystatin-insensitive insect digestive proteinases // Arch. Biochem. Biophys.-1995.-V.322.-P.469−474.
  194. Micola I, Enari Changes in the contents of barley proteolytic inhibitors during making and mashing // J. Inst. Brew.- 1970. V. 76, № 1, — P. 182−188.
  195. Micola I., Kirsi M. Differences between endospermal and embryonal trypsin inhibitors in barley, wheat and rye // Acta Chem. Scand.-1972.-V.26, № 5-P.787−795.
  196. Micola J., Suolinna E.M. Purification and properties of trypsin inhibitor from barley//Eur. J. Biochem.-1969.-V.9.-P.555−560.
  197. Miege M.M., Muscherpa I.M. Isolation and analysis of protein bodies from cotyledons of Labbab purpureus and Phaseolus vulgaris (Leguminose) // Physiol. Plantarum.- 1976, — V. 37, № 3. P. 229−238.
  198. Misaka T., Kuroda M., Iwabuchi K., Abe K., Arai S. Soycystatin, a novel cysteine proteinase inhibitor in soybean, is distinct in protein structure and gene organization from other cystatins // Eur. J. Biochem.-1996.-V.240.-P.609−614.
  199. Mishkind M., Keestra K., Palevits B. Distribution of WGA in young wheat plants // Plant Physiol. 1980. — V. 66, № 4. — P. 950 -955.
  200. Mitsunaga T. Isolation and characterization of trypsin inhibitors from wheat germ//J. Nutr. Sci. Vitaminol.-1979.-V.25, №l.-P.43−52.
  201. Mosolov V.V., Shulgin M.N. Protein inhibitors of microbial proteinases from wheat, rye and triticale // Planta.-1986.-V.67.-P.595−600.
  202. Mundy J., Hejgaard J, Svendsen I. Characterisation of a biflinctional wheat inhibitor of endogenous a-amilase and subtilisin // FEBS Letters. 1984, — V. 167, № 2.-P. 210−215.125
  203. Nagasue A., Fukamachi H., Ikenaka H., Funatsu C. The amino acid sequence of barley rootle trypsin inhibitors // Agric. Biol. Chem. 1988.-V. 52,№ 6.-P. 1505−1514.
  204. Neigreiros A.N., Corvalro M.M., Fillho J. et all. Studies of trypsin inhibitor in barley. Purification and properties // Phytochemistry.-1991.-T.30, № 9.-P.2829−2933.
  205. Norioka S., Ikenaka T. Amino acid seqences of trypsin-chymotrypsin inhibitors (A-I, A-II, B-I, B-II) from peanut (Arachis hypogea): a discussion on the molecular evolution of legume Bowman-Birk type inhibitors I I J. Biochem. -1983.-V.94.-P.589−599.
  206. Odani S., Ono T., Ikenaka T. Proteinase inhibitors from Mimosoideae legume. Homologues of soybean trypsin inhibitor (Kunitz) // J. Biochem. -1979.-V.86, № 6.-P. 1795−1805.
  207. Odani S., Ikenaka T. Seission of soybean Bowman-Birk proteinase inhibitor into two small fragments having either trypsin or chymotrypsin activity // J. Biochem, -1973. V. 74, № 4. — P. 857−861.
  208. Odani S., Ikenaka T. Studies of soybean trypsin inhibitors. IY. Complete amino acid sequence and anti-proteinase sites of Bowman -Birk soybean proteinase inhibitor // J. Biochem.- 1972, — V. 71, № 5, — P.839−848.
  209. Odani S., Ikenaka T. Studies of soybean trypsin inhibitors. X. Isolation and partial characterisation of four soybean double-headed proteinase inhibitors // J. Biochem.-1977,-V.82, № 6.-P. 1523- 1531.
  210. Odani S., Koide T., Ono T. Purification and characterisation of proteinase inhibitors from Phaseolus angularis // J.Biochem.-1986.-V.100, № 4.-P.975-$ 83.126
  211. Odani S., Koide T., Ono T. The complete amino acid sequence of barley trypsin inhibitor // J.Biol. Chem.- 1983.-V.258.-P.7998−8003.
  212. K., Richardson M. // The ammo-acid sequence of a 20 kDa biiunctional a-amylase/subtilisin inhibitor from bran of rice (Oryza sativa L.) seeds //FEBS Letters.-1992.-V.309,-P.68−72.
  213. Ohtsubo K-L, Harada K., Kawasaki S. Properties of trypsin inhibitor from wigned bean seed isolated by affinity chromtograrhy // Plant. Cell Physiol. -1989.-V.30, № 5.-P. 699−705.
  214. Oppert B., Morgan T.D., Culbertson C., Kramer K.J. Dietary mixtures of cystein and serine proteinse inhibitors exhibit synergistic toxicity toward the red flour beetle, Tribolium castaneum II Comp. Biolchem. Physiol. 1993,-V.105.-P.379−385.
  215. Orozco-Gardenas M., McGurl B., Ryan C.A. Expression of an antisense prosystemin gene in tomato plants reduces resistance toward Manduca sexta larvae I I Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1993.-V.90.-P.8273−8276.
  216. Otlewski J. Whatley H., Polanowsky A., Wilusz T. et all. Amino-acid sequence of trypsin inhibitor from watermelon (Citrullus vulgaris) and red bryony {Bryonia dioicdj seeds // Biol. Chem. Hoppe-Seyler.-1987.-V.368,-P.1505−1507.
  217. Papastoitsis G., Wilson K.A. Initiation of the degradation of the soybean kunitz and bowman birk trypsin inhibitors by a cysteine protease // Plant Physiol. — 1991.-V. 96.-P.1086−1092.
  218. Paulot V., Holzer P.M., Walling L.L. Differentional expression of tomato proteinse inhibitor I and II genes during pathogen invasion and wounding // Molecular Plant-Microbe Interaction.-1991, — V. 4, № 3, — P. 284−292.
  219. Pearce G., Johnson S., Ryan C.A. Purification and characterisation from tobacco {Nicotian tabacum) leaves of six small, wound-inducible isoinhibitors of the potato inhibitor II family // Plant Physiol.-1993.-V.102, № 3, — P. 639−644.127
  220. Pearse R.B., Ride J.P. Chitin and related compounds as elisitors of lignification response in woundeed wheat leaves // Physiol. Plant. Pathol. -1982.-V. 20, № 1.-P. 119−123.
  221. Pham T.-C., Konopska-Waliszkiewiez L., Leiuk J. Trypsin inhibitor in the aleurone grains of Cucurbita pepo var. Patissonina (White Bush) cotyledons // Biochem. Physiol. Pflanz.-1986.*V.181 .-P.565−569.
  222. Plunkett G., Ryan C.A. Proteinase inhibitors from I and II from leaves of wounded tomato plants: purification and properties // J. Biol. Chem. 1982 V. 213, № 2.-P.463−472.
  223. Polanowski A., Otlewski J., Leluk J. et all. A new family of serine proteinase inhibitors from squash seeds // Biol. Zent. Bl. -1988.-V.107, № 1,-P.45−49.
  224. Polanowski A., Wilusz T. Nienartowitz B., Cieslar E., Slominska A., Nowak K. Isolation and partial amino acid sequence of the trypsin inhibitor from seeds of Cucurbita maxima // Acta Biochim.Pol.-1990.-V.27.-P.371−382.
  225. Preston K.R., Kruger I.E. Purification and properties of two protelytic enzymes with carboxypeptidase activity in germination wheat // Plant Physiol. -1976.-V.58, № 4.-P. 516−520.
  226. Protempa J" Korzus E., Travis-J. The serpin superfamily of proteinase inhibitors: structure, function, and regulation // J. Biol. Chem.-1994.-V.269.-P.15 957−15 960.
  227. Punia Z.K., Zhang Y.Y. Plant chitinases and their roles in resistance to fungal diseases // J. Nematology. -1993. V.25, № 4. P.526−540.
  228. Puzstai A. Metabolism of trypsin inhibitory proteins in the germinating seeds of kidney bean (Ph. vulgaris) // Planta. -1971. V. 96. — P. 317−325.
  229. Rasmussen S.K., Klansen J., Hejgaard J., Svensson B., Svendsen I. Primary structure of plant serpin BSZ7 having the capacity of chymotrypsin inhibition // Biochim. Biophys. Acta.-1996.-V. 129.-P. 127−130.
  230. Richardson M. Chymotrypsin iiihibitor I from potatoes. The amino acid sequence of fciibunit A // Biochem. J.-1974.-V.137.-k 101−112.128
  231. Richardson M. Seed storage proteines: the enzyme inhibitors // Rogers L.J. Methods in plant biochemistry.-San-Diego.-Academic Press.-1991.-V.5.-P.259−305.
  232. Richardson M. The proteinase inhibitors of plants and microorganisms // Phytochemistry.- 1977.- V. 16, № 1.-P. 159−169.
  233. Richardson M., Cossins L. The protelytic inhibitory activity in potato tissues: purification of chymotrypsin inhibitor // FEBS Letters. -1975.-V.45. № 1.-P. 11−13.
  234. Richardson M., Valdes-Rodriguez E., Blanco-Labra A. Apossible function for thaumatin and a TMV-induced protein suggested by homology to a maize inhibitor // Science.-1987.-V.327.-P.432−433.
  235. Roberts W.K., Sehtrennikoff C.P. Zeamatin, an antifungal protein from maize with membrane-penneabilizing activity // J. Gen. Microbiol.-1990.-V.136.-P.1771−1778.
  236. Rodriguez-Loperena M.A., Aragoncillo A., Carbonero P., Garcia-Olmedo F. Heterogeneity of wheat endosperm proteolipids (CM-proteins) // Phytochemistry.- 1975.-V.14.-P.1219−1223.
  237. Roy D.N., Singh M. Psophocarpin B 1, a storage protein of Psophocarpus tetragonolobus, has chymotrypsin inhibitory activity // Phytochemistry.- 1988,-V.27.-P.31−34.
  238. Ryan C.A. Proteinase inhibitors // Biochemistry of plants / Ed. By A.Marcus. Orlando: Acad.Press. -1981. P. 531−357.
  239. Ryan C.A. The searh for the proteinase inhibitor-inducing factor, PHF // Mant Mol.Biol.-1992.-V. 19,№ 1.-P. 123−133.129
  240. Ryan C.A., An G. Molecular biology of wound-inducible proteinase inhibitors in plants // Plant Cell and Enviroment.-1988.-V.ll, № 2. -P. 345−349.
  241. Ryan C.A., Huisman O.C. Chymotrypsin inhibitor I from potatoes: A transient component in leaves of yoing potato plants // Nature. 1967. — V. 214, № 4-P. 1047−1049.
  242. Ryan C.A., Kuo T" Pearce G., Kunkel R. Variability in the concentration of three heat stable proteinase inhibitor from potato tubers 11 Am. Potato J.-1976-V.53, №l2.-P.433−455.
  243. Saarikoski P., Clapham D., von Arnold S. A wound-inducible gene from Salex viminales coding for a trypsin inhibitor // Plant. Mol. Biol.-1996.-V.3L-P.465−478.
  244. Seidl D.S., Abreu H., Jaffe W.G. Partial characterization of a subtilisin inhibitor from black bean seeds // Int. J.Pept. Protein Res.-1982.-V.19.-P.153−157.
  245. Shain Y., Mayer A. Activation of enzymes during germination by trypsin-like enzyme lettuce //Phytochemistiy. -1968.-V.7, № 9.-P.1491−1498.
  246. Shibata H., Hara S., Ikenaka T. Amino acid sequence of winged bean (Psophocarpus tetragonolobus) chymotrypsin inhibitor, WCI-3 // J. Biochem. -1988.-V. 104.-P.537−543.
  247. Shih D.S., Bu M., Price M.A., Shih C.-Y.T. Inhibition of cleavage of a plant viral polyprotein by an inhibitor activity present in wheat germ and cowpea embryos // Virology.-1987.-V.61.-P.912−915.
  248. Shumway L.K., Cheng V., Ryan C.A. Evidence the presence of proteinase inhibitor I in plant cell vacuolar protein bodies // Planta.-1976.-V.129, № 2,-P.161−165.
  249. Shumway L. K., Cheng V., Ryan C.A. Vacuolar protein in apical and flower-petal cells // Planta.-1972.-V.106, № 4.-P.279−290.130
  250. Silva C.P., Xavier-Filho J. Comparison between the level aspartic and cystein proteinases of the larval midguts of Callosobruchus maculatus (F.) and Zabrotes subfasciatus (Boh.) (Coleoptera:Bruchidae) // Comp. Biochem. Physiol-1991.-V.99.-P.529−533.
  251. Singh N.K., Nelson D.E., Kuhn D. Et al. Molecular cloning of osmotin and regulation of its expression by ABA and adaptation to low water potential J J Plant. Physiol.-1989.-V.90.-P. 1096−1101.
  252. Sumathi S., Pattabiraman T.N. Natural plant enzyme inhibitor of seeds // Ind. J. Biochem.Biophys.-1976.-V.13.-P.52−56.
  253. Svendsen I., Heigaard J., Chavan J. K. Subtilisin inhibitor from seeds of broad bean (Vicia faba) — purification, amino acid sequence and specificity of inhibition//CarlsbergRes. Commun.-1984.-V.49.-P.493−502.
  254. Svendsen I., Heigaard J., Mundy J. Complete amino acid sequence of a-amylase/subtihsin inhibitor from barley // Carlsberg Res. Commun.-1986.-V.51.-P.43−50.
  255. Tan G.G.L., Stevens F.C. Amino acid sequence of lima bean protease inhibitor component IV.2. Isolation and sequence of the chymotrypsin peptides and the complete amino acid sequence // Eur. J. Biochem.-1971.-V.18.-P.515−523.131
  256. Tashiro M., Hashino K., Shiozaki M., Ibuki F., Maki Z. The complete amino acid sequence of rice bran trypsin inhibitor // J. Biochem. -1987.-V. 102.-P.297−306.
  257. Terada S., Fujimura S., Kino S., Kimoto E. Purification and characterisation of three proteinase inhibitors from Canavalia lineata // Biosci. Biotech. Biochem. -1994.-V.58.-P.371−375.
  258. Turk V., Bode W. The cystatins: protein inhibitors of cysteine proteinases // FEBS Lett.-1991.-V.285.-P.213−219.
  259. Vartak H.G., Rele M.V., Jagarmathan V. Proteinase inhibitors from Vigna unguiculata subsp. Cylindrica. III. Properties and kinetics of inhibitors of papain, subtilisin, and trypsin // Arch. Biochem. Biophys.-1980.-V.204.-P.134−140.
  260. Walker-Simmons M., Ryan C.A. Proteinase inhibitor synthesis in tomato leaves. Induction by chitosan oligomers and chemically modified chitosan and chitin//Plant Physiol. 1984, — V. 76, № 3. — P. 787−790.
  261. Welham T., O’Neill M., Johnson S., Wang T.L., Domoney C. Expression patterns of genes encoding seed trypsin inhibitors in Pisum sativum II Plant Science.-l 998.-V. 131 .-P. 13−24.
  262. Widhlm J.M. Trends in biotechnol.-l 988.-V.6.-P.265−266.
  263. Wilson К. The structure, functin, and evolution of legume proteinase inhibitors // Antinutrients and natural toxicants in foods / Ed. Ory R.L. Westport: food and nutrition press.-1981.-P.187−202.
  264. Wilson K.A. The release of proteinase inhibitors from legume seeds during germination // Phytochemistiy.-1980.-V. 19, № 12.-P, 2517−2519.
  265. Wilson K.A., Tan-Wilson A.L. Characterisation of the proteinase that initiaties the degradation of the trypsin inhibitor in germinating mung beans // Plant Physiol. 1987, — V. 84, №l.-P.93−98.
  266. Wu Y., Llewellyn D., Mathews A., Dennis E.S. Adaptation of Helicoverpa armigerci (Lepidoptera: Noctuidae) to a proteinase inhibitor expressed in transgenic tobacco//Molecular Breeding.- 1997.-V. 3.-P.371−380.
  267. Yeh K.-W., Chen J.-C" Lin M.-I., Chen Y.-N., Lin C.-Y., Functional activity of sporamin from sweet potato {Ipomoect batatas Lam.): a tuber storage proteine with trypsin inhibitory activity // Plant Mol. Biol.-1997.-V.22.-P.-563−570.
  268. Yoshikawa M., Kiyochura T., Iwasaki T. et all. Modification of proteinase inhibitor II in adzuki bean during germination // Agric. Biol. Chem.-1985.-V.49.-P.367−371.
  269. Yoshikawa M" Ogura S. Reactive sites of trypsin and chymotrypsin inhibitor, proteinase inhibitor II, from Adzuki beans (Phaseolus angularis) I I Agric. Biol. Chem.-1978.-V.42.-P. 1753−1754.
  270. Zhang Y.S., Lo S.S., Tan F.L., Chi C.W., Xu L.X., Zhang A.L. Complete amino acid sequence ofrnung bean trypsin inhibitor // Sci. Sinica.-1982.-V.25,-P.268−277.
  271. Zhong-Kui Z., Jin-Ku В., Hong Z., Weng-Shen X. Молекулярная модификация ингибитора цистеиновой протеиназы из семян риса и ингибирование им пирикуляриоза риса // Chin. Biochem. J. 1996. — V. 12, № 6.-P. 709−714.1. На правах рукописи
  272. Зайнутдинова Гузель Фаткулловна
  273. БЕЖОВЫЕ ИНГИБИТОРЫ ЭКЗОГЕННЫХ ПРОТЕИНАЗ В ТКАНЯХ РАСТЕНИЙ И ЙХ ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЖ.0300.12 физиология и биохимия растений1. Авторефератс '.диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук1. УФА-2001
  274. Работа выполнена на кафедре биохимии и биотехнологии Банкирского государственного университета
  275. Научный ¡-руководитель: доктор биологических наук, доцент Ибрагимов Р.Й.
  276. Официальные оппоненты: доктор биологических наук, профессор Гаврилюк И. П. доктор биологических наук, профессор Кудоярова Г. Р.
  277. Ведущее учреждение: Институт биохимии и генетики УНЦРАНна заседании диссертационного Совета К 212.013.04 при Башкирском Госу-дарсгвенном Университете (425 074, г. Уфа, ул. Фрунзе, 32)
  278. С диссертацией можно ознакомиться в библиотеке Башкирского Государственного Университета
  279. Защита диссертации состоится «??/» ЛЛССьЦ^ 2001 г. в «Ачасов1. Введение
  280. Публикации. Результаты исследований изложены в 14 научных публикациях.
  281. Материалы и методы исследований-В опытах были использованы растения гороха посевного, яровой пшеницы, кукурузы, озимой ржи, гречихи посевной, грёчихи татарской, картофеля.. '
  282. Семена получали из селекционно-семеноводческих и научных учреждений: НПО «Башкирское» БНИИЗиС PACXH, учебно-опытного хозяйства БГАУ, НИИ растениеводства им. Н. И. Вавилова.
  283. В полевых условиях растения выращивали по принятой для зоны агротехнике. В лабораторных условиях растения выращивали на светоплощадке при температуре 24−26°С, с 16-часовым светопериодом.
  284. Белки из растений и грибов экстрагировали 0,05 M трис-НС1-буфером, рН-8.0 или дистиллированной водой в течение 4−12 ч.
  285. Для определения концентрации белка в растворах использовали метод М. Бред фор да (Bradford, 1976). Калибровочную кривую составляли по концентрации а-химотрипсина.6
  286. Статистическую обработку полученных данных проводили по Б. А. Доспехову (1985).
  287. Результаты и обсуждение Активность ингибиторов трипсина, химотрипсина, протеолитическнх ферментов патогенных грибов р. Fusarium и p. Helminthosporimn в тканях растений
  288. В отличие от коллекционных видов, культура Fusarium sp., выделенная7
Заполнить форму текущей работой

На отлично!