Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Ростовые процессы в постуральной мышце в условиях гравитационной разгрузки и мышечного напряжения на ее фоне

Диссертация: Ростовые процессы в постуральной мышце в условиях гравитационной разгрузки и мышечного напряжения на ее фоне
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Скелетная мышца — пластичный орган, что позволяет ей адаптироваться к изменению условий функционирования, воздействующих как на мышцу, так и на организм в целом. Хроническое снижение функциональной нагрузки на постуральные мышцы и, прежде всего, m. soleus при длительном изменении действия гравитационных сил (переход в горизонтальное положение, устранение опоры на все или только задние конечности… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Основные механизмы, контролирующие мышечную массу
    • 1. 2. Действие па мышцу пассивного растяжения
      • 1. 2. 1. Влияние растяжения на рост мышцы
      • 1. 2. 2. Ростовые процессы в мышце при разгрузке и растяжении. Поддерживающая функция растяжения
    • 1. 3. Возможные механизмы, опосредующие действие растяжения на мышцу
      • 1. 3. 1. Клетки-миосателлиты
      • 1. 3. 2. Участие белка дистрофина в процессах механотрансдукции
      • 1. 3. 3. Система mTOR и ростовые процессы в мышце
      • 1. 3. 4. Роль цитоскелетных белков в регуляции массы мышцы
  • Глава 2. Организация и методы исследования
    • 2. 1. Использованные в работе экспериментальные методы и подходы
    • 2. 2. Эксперименты с животными и обработка биологического материала
    • 2. 3. Методики обработки биоматериала и анализа данных
  • Глава 3. Результаты исследования
    • 3. 1. Выяснение роли белка дистрофина в реализации анаболического эффекта пассивного растяжения разгруженной постуральной мышцы.44,
    • 3. 2. Изучение вклада клеток-предшественников в поддержание морфологических характеристик m. soleus крыс при пассивном растяжении мышцы на фоне гравитационной разгрузки
    • 3. 3. Эксперимент с предшествующей гравитационной разгрузкой и пассивным растяжением на фоне вывешивания
    • 3. 4. Эксперимент с хроническим введением рапамицина — ингибитора mTOR на фоне вывешивания с растяжением
  • Глава 4. Обсуждение результатов
    • 4. 1. Ростовые процессы в постуральной мышце при гравитационной разгрузке и растяжении на фоне гравитационной разгрузки
    • 4. 2. Предполагаемые механизмы профилактического действия пассивного растяжения ш. soleus на фоне разгрузки

Ростовые процессы в постуральной мышце в условиях гравитационной разгрузки и мышечного напряжения на ее фоне (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы.

Скелетная мышца — пластичный орган, что позволяет ей адаптироваться к изменению условий функционирования, воздействующих как на мышцу, так и на организм в целом. Хроническое снижение функциональной нагрузки на постуральные мышцы и, прежде всего, m. soleus при длительном изменении действия гравитационных сил (переход в горизонтальное положение, устранение опоры на все или только задние конечности, пребывание в условиях невесомости), которое принято называть гравитационной разгрузкой, приводит к глубокой перестройке всей структурно-функциональной организации мышечной ткани. Среди наиболее важных проявлений гипогравитационной перестройки мышц — снижение сократительных возможностей (силы и работоспособности), снижение жесткости мышцы и ее волокон, значительное уменьшение объема ядерного, миофибриллярного аппарата и размеров волокна (атрофия), разрастание соединительнотканных и экстрацеллюлярных структур, изменение миозинового фенотипа волокон в сторону увеличения экспрессии быстрых изоформ тяжелых цепей миозина. Данные недавних исследований позволяют считать, что в основе гравитационно-зависимой перестройки волокон m. soleus лежит стабильное направленное изменение экспрессии большого числа генов, формирование нового целостного т.н. «атрофического» паттерна экспрессии [100]. Теоретически масса скелетной мышцы при разгрузке или нагрузке может меняться за счет изменения количества миоядер, скорости процессов транскрипции, трансляции и интенсивности протеолиза [55].

Настоящая работа включает в себя исследования в области гравитационной физиологии, касающиеся механизмов мышечной пластичности в условиях моделируемой гравитационной разгрузки и мышечного напряжения на ее фоне.

Хроническое пассивное растяжение мышцы — это длительное искусственное повышение механического напряжения структур мышечных волокон. Оно позволяет предотвратить большинство атрофических проявлений в постуральных мышцах млекопитающих, развивающихся при пребывании в условиях гравитационной разгрузки (уменьшение размеров мышечных волокон, снижение числа миоядер, содержания белка в мышечной ткани, изменение миозинового фенотипа) [66, 110, 131]. Пассивное растяжение m. soleus значительно увеличивает скорость синтеза мышечных белков [66, 113]. Данные наших исследований свидетельствуют о том, что этот эффект растяжения зависит преимущественно от механизмов, локализованных в самой мышце (а не связан с работой проприоцепторов растяжения) [131]. Однако клеточные механизмы профилактических эффектов растяжения на фоне функциональной разгрузки остаются в значительной степени неясными.

Поскольку механизмы гипертрофического действия пассивного растяжения интактной мышцы, как правило, идентичны механизмам, обеспечивающим гипертрофический эффект при резистивной физической нагрузке, мы предположили, что эти известные механизмы рабочей гипертрофии обеспечивают также и поддержание массы постуральной мышцы при ее пассивном растяжении на фоне гравитационной разгрузки.

При растяжении мышцы происходит экспрессия ростового фактора MGF (сплайс-варианта инсулиноподобного фактора роста IGF-1) [120], которая стимулирует пролиферацию резидентных стволовых клеток (клеток-миосателлитов) в мышечной ткани [9]. Активация покоящихся миосателлитов, их введение в пролиферативный цикл с последующим слиянием с материнским волокном и увеличением, таким образом, его ядерного пула могла бы играть важную роль в развитии ростовых процессов, однако, нет работ, однозначно доказывающих необходимость включения ядер миосателлитов для поддержания размеров волокон разгруженной мышцы при растяжении.

Недавние работы свидетельствуют о возможной сигнальной роли белка дистрофина в предотвращении активации протеолиза в мышечной ткани при системной кахексии [5,64]. У мышей mdx с нарушенным синтезом дистрофина не происходит синтез механо-зависимого фактора роста MGF [54]. Это позволяет предположить, что дистрофии (или комплекс ассоциированных с ним белков) является сигнальным звеном, необходимым для реализации анаболического эффекта пассивного растяжения мышцы.

Известно, что рост мышцы может инициироваться действием IGF-1, а также непосредственным механическим раздражением за счет изменения структуры цитоскелетных белков. Цитоскелет выполняет важнейшие сигнальные функции, и его изменения при функциональной разгрузке ранее были показаны неоднократно.

106, 99 и др.]. Уже в течение первой недели разгрузки при использовании общепринятой модели антиортостатического вывешивания достигает предельных значений деструкция титина и небулина [2]. В то же время, исследований по изучению эффективности пассивного растяжения m. soleus после предшествующей деструкции цитоскелета ранее не проводилось.

Рост мышцы при гипертрофии неизменно сопряжен с активацией процессов синтеза белка на рибосомах [31,142]. Существенная роль системы фосфорилирования рибосомальных киназ (Akt/m-TOR) была выявлена и при растяжении интактной m. soleus [21]. При этом известно, что при гравитационной разгрузке функция этой системы подавляется [31]. Вклад системы Akt/m-TOR в поддержание синтеза белка в постуральной мышце при растяжении на фоне разгрузки в настоящее время не изучен.

Таким образом, механизмы, запускающие ростовые процессы, лежащие в основе поддерживающего действия пассивного растяжения постуральной мышцы при гравитационной разгрузке, очевидно, отличны от таковых при растяжении интактной мышцы и в настоящее время требуют изучения.

Цель работы состояла в анализе феноменологии и механизмов изменения основных характеристик ростовых процессов в постуральной мышце млекопитающих в условиях моделируемой гравитационной разгрузки, а также разгрузки сочетанной с хроническим растяжением мышцы.

Задачи работы: охарактеризовать основные параметры ростовых процессов в постуральной мышце млекопитающих (размеры волокон, концентрацию белка, состояние ядерного пула и количество клеток-миосателлитов) в условиях моделируемой гравитационной разгрузки и растяжении и на фоне гравитационной разгрузкипроверить гипотезу о триггерной роли белка дистрофина в ростовых процессах при растяжении на фоне разгрузкиоценить роль клеток-миосателлитов в реализации профилактического действия пассивного растяжения m. soleus на фоне разгрузкипроверить гипотезу об участии системы mTOR (фосфорилирования рибосомальных киназ) в реализации анаболического поддерживающего эффекта пассивного растяжения разгруженной постуральной мышцыисследовать действие пассивного растяжения на m. soleus крыс после 7 суток моделируемой гравитационной разгрузки.

Научная новизна работы: впервые показано, что пассивное растяжение на фоне вывешивания позволяет предотвратить снижение массы и размеров волокон m. soleus мышей mdx, дефектных по гену дистрофинавпервые показано, что пассивное растяжение на фоне вывешивания приводит к резкому усилению процессов пролиферации в ш. soleus и увеличивает количество клеток-миосателлитов, экспрессирующих М-кадгерин и NCAMвпервые показано, что поддержание площади поперечного сечения мышечных волокон и содерясания белка в m. soleus при растяжении на фоне разгрузки происходит и при дефиците делящихся клеток-миосателлитоввпервые установлено, что после 7 суток разгрузки (и соответствующей некомпенсированной деструкции цитоскелета) профилактический эффект пассивного растяжения m. soleus сохраняетсявпервые показано, что профилактический антиатрофический эффект пассивного растяжения ш. soleus при вывешивании сохраняется при блокировании протеинкиназы mTOR.

Научная и практическая значимость.

Полученные результаты расширяют представление о течении ростовых процессов в постуральной мышце млекопитающих в условиях гравитационной разгрузки и разгрузки в сочетании с пассивным растяжением (моделью эксцентрической нагрузки), а также механизмах, лежащих в основе анаболического эффекта растяжения. Исследование ростовых процессов в постуральной мышце имеет большое практическое значение для оценки эффективности мероприятий, направленных на профилактику атрофии мышц, в том числе на предотвращение негативного влияния на них невесомости, а также создает предпосылки для создания новых модификаций средств физической профилактики.

Положения, выносимые на защиту.

1. Все основные компоненты ростовых процессов в постуральной мышце: миоядерный пул, миосателлитные клетки, синтез белка демонстрируют значительную редукцию в условиях моделируемой гравитационной разгрузки.

2. Применение пассивного растяжения на фоне гравитационной разгрузки как способа навязать мышце хроническое механическое напряжение приводит к поддержанию или увеличению всех основных компонентов ростовых процессов. Однако вклад каждого из этих компонентов в поддержание мышечной массы в этих условиях неодинаков. Искусственная редукция ядерного пула или снижение числа сателлитных клеток могут быть компенсированы при растяжении другими процессами, и не оказывать влияния на поддержание мышечной массы.

3. Интенсификация синтеза белка для поддержания белковой массы мышцы при пассивном растяжении в условиях гравитационной разгрузки осуществляется на основе сигнальных путей, отличающихся от известных путей, регулирующих рабочую гипертрофию мышцы.

ВЫВОДЫ.

1. При моделируемой гравитационной разгрузке происходит уменьшение количества миоядер и клеток-миосателлитов в m. soleus крыс;

2. Пассивное растяжение на фоне разгрузки резко увеличивает пролиферативные процессы и число клеток — миосателлитов, экспрессирующих NCAM и М-кадгерин в камбаловидной мышце;

3. Растяжение на фоне вывешивания позволяет предотвратить снижение размеров волокон, содержания белка и числа миоядер в m. soleus крыс, происходящее при гравитационной разгрузке;

4. Поддержание массы мышцы, площади поперечного сечения мышечных волокон ш. soleus на уровне контроля при растяжении на фоне разгрузки происходит и после облучения при дефиците делящихся клеток-миосателлитов;

5. При пассивном растяжении на фоне вывешивания в ш. soleus мышей линии mdx, дефектных по гену дистрофина, наблюдается поддержание массы и размеров волокон на уровне животных с нормальной двигательной активностью. Гипотеза о триггерной роли дистрофина в ростовых процессах при пассивном растяжении на фоне разгрузки не находит своего подтверждения;

6. Предотвращение атрофии разгруженной m. soleus крыс при пассивном растяжении сохраняется после 7 суток предшествующей функциональной инактивации (и соответствующей некомпенсированной деструкции цитоскелета);

7. Пассивное растяжение на фоне блокирования протеинкиназы m-TOR предотвращает атрофию m. soleus крыс при вывешивании, что указывает на ведущую роль в этом процессе иных механизмов, регулирующих синтез белка.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

При растяжении m. soleus на фоне разгрузки для поддержания массы мышцы, площади поперечного сечения мышечных волокон и содержания белка в ней не являются необходимыми инкорпорация ядер клеток-миосателлитов, наличие в мышечном волокне белка дистрофина или сохранение целостности титанового компонента цитоскелета волокна. Очевидно и то, что синтез белка в растянутой разгруженной постуральной мышце регулируется механизмами, не зависящими от активности протеинкиназы mTOR.

В результате проведенных исследований нам не удалось сформулировать четкой концепции, позволяющей объяснить механизмы предотвращения атрофии постуральной мышцы при пассивном растяжении на фоне гравитационной разгрузки. Однако, понятно, что механизмы поддержания массы разгруженной т. soleus при пассивном растяжении отличны от механизмов, обеспечивающих рост мышцы при рабочей гипертрофии.

Полученные данные позволяют продолжить исследования в следующих направлениях. Следует рассмотреть функцию ERK-MAP-киназного каскада в синтезе белка при растяжении на фоне разгрузки. При этом среди внешних регуляторов синтеза белка при данном воздействии можно предположить наличие иных сплайс-вариантов фактора роста IGF-1, в отличие от ранее известных, и измененного уровня (или, напротив, отсутстствие изменений) IGF-1 в крови. При этом низкий уровень IGF-1 может вызывать снижение фосфорилирования Akt, перемещение в ядро фактора транскрипции атрогенов Foxo и стимулировать распад белка. Следует иметь в виду, что при растяжении на фоне разгрузки в т. soleus, возможно, происходит активация систем синтеза белка, не связанная с открытием механочувствительных каналов, которые, вероятно, являются сенсорами удельной силы и выполняют свою функцию при гипертрофии, а не поддержании нормальных размеров мышечных волокон. Все вышеизложенное заставляет рассматривать другие системы регуляции массы m. soleus при растяжении на фоне гравитационной разгрузки.

Показать весь текст

Список литературы

  1. О.В., Алтаева Э. Г., Таракина М. В., Малашенко A.M., Немировская Т. Л., Шенкман Б. С. Клеточные эффекты функциональной разгрузки и пассивного напряжения ш. soleus мышей, дефектных по дистрофину. // Цитология. 2008. Т.50 (2). -С. 132−139.
  2. Acharyya S., Butchbach М.Е., Sahenk Z. et al. Dystrophin glycoprotein complex dysfunction: a regulatory link between muscular dystrophy and cancer cachexia. // Cancer Cell. 2005. — V.8. P. 421−432.
  3. Adams G.R., Caiozzo V.J., Baldwin K.M. Skeletal muscle unweighting: spaceflight and ground-based models. // J Appl Physiol. 2003. — V. 95(6). -P.2185−2201.
  4. Adams G.R., Caiozzo V.J., Haddad F., Baldwin K.M. Cellular and molecular responses to increased skeletal muscle loading after irradiation. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2002. -V. 283. — P. 1182 — 1195.
  5. Adams G.R., Haddad F. The relationships among IGF-1, DNA content, and protein accumulation during skeletal muscle hypertrophy. // J Appl Physiol. -1996.-V. 81(6).-P. 2509−2516.
  6. Adams G.R., Haddad F., Baldwin K.M. Time course of changes in markers of myogenesis in overloaded rat skeletal muscles. // J Appl Physiol. — 1999. — V. 87(5). — P.1705−1712.
  7. Adams G.R., McCue S.A. Localized infusion of IGF-I results in skeletal muscle hypertrophy in rats. // J Appl Physiol. -1998.- V. 84(5). P. 1716−1722.
  8. Adams G.R., McCue S.A., Bodell P.W., Zeng M., Baldwin K.M. Effects of spaceflight and thyroid deficiency on hindlimb development. I. Muscle mass and IGF-I expression. // J Appl Physiol.- 2000 V.88(3). — P.894−903.
  9. Allen D.L., Monke S.R., Talmadge R.J., Roy R.R., Edgerton V.R. Plasticity of myonuclear number in hypertrophied and atrophied mammalian skeletal muscle fibers. J Appl Physiol.// 1995- V.78(5). P.1969−1976.
  10. Allen D.G., Whitehead N.P., Yeung E.W. Mechanisms of stretch-induced muscle damage in normal and dystrophic muscle: role of ionic changes. // J Physiol. — 2005. V.567(3). -P. 723−735.
  11. Allen D.L., Roy R.R., Edgerton V.R. Myonuclear domains in muscle adaptation and disease. //Muscle Nerve. 1999. -V. 22(10). -P. 1350−1360.
  12. Allen D.L., Linderman J.K., Roy R.R., Bigbee A.J., Grindeland R.E., Mukku V., Edgerton V.R. Apoptosis: a mechanism contributing to remodeling of skeletal muscle in response to hindlimb unweighting. // Am J Physiol. 1997. — V.273. — P.579−587.
  13. Allen R.E., Boxhorn L.K. Regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation and differentiation by transforming growth factor-beta, insulin-like growth factor I, and fibroblast growth factor. // J Cell Physiol. 1989. — V138(2). -P.311−315.
  14. Anderson J.E. A Role for Nitric Oxide in Muscle Repair: Nitric Oxide-mediated Activation of Muscle Satellite Cells. // Mol Biol Cell.- 2000. V. 11(5). -P.1859−1874.
  15. Anthony J.C., Anthony T.G., Kimball S.R., Jefferson L.S. Signaling pathways involved in translational control of protein synthesis in skeletal muscle by leucine. // J Nutr. 2001. — V. 131(3). -P.856−860.
  16. Aoki M.S., Miyabara E.H., Soares A.G., Saito E.T., Moriscot A.S. mTOR pathway inhibition attenuates skeletal muscle growth induced by stretching. // Cell Tissue Res. 2006. — V. 324(1). — P. 149−156.
  17. Armstrong R.B., Warren G.L., Warren J.A. Mechanisms of exercise-induced muscle fibre injury. // Sports Med. -1991. V.12(3). -P. 184−207.
  18. Asakura A., Seale P., Girgis-Gabardo A., Rudnicki M.A. Myogenic specification of side population cells in skeletal muscle. // J Cell Biol. — 2002. V. 159(1). -P.123−134.
  19. Baar K. and Esser K. Phosphorylation of p70S6k correlates with increased skeletal muscle mass following resistance exercise. // Am J Physiol Cell Physiol. — 1999. — V. 276.-P. 120−127.
  20. Barton-Davis E.R., Shoturma D.I., Musaro A., Rosenthal N., Sweeney H.L. Viral mediated expression of insulin-like growth factor I blocks the aging-related loss of skeletal muscle function. // Proc Natl Acad Sci.- 1998. V. 95 (26). — P. 15 603 -15 607.
  21. Barton-Davis E.R., Shoturma D.I., Sweeney H.L. Contribution of satellite cells to IGF-I induced hypertrophy of skeletal muscle. // Acta Physiol Scand. — 1999. -V.167(4). — P.301−305.
  22. Barton E.R. Impact of sarcoglycan complex on mechanical signal transduction in murine skeletal muscle. // Am J Physiol Cell Physiol. 2006. — V. 290(2). -P.411−419.
  23. Blake D.J., Weir A., Newey S.E., Davies K.E. Function and genetics of dystrophin and dystrophin-related proteins in musclc. // Physiol Rev. — 2002. — V. 82(2).-P.291−329.
  24. Blaauw В., Mammucari C., Toniolo L., Agatea L., Abraham R., Sandri M., Reggiani C., Schiaffmo S. Akt activation prevents the force drop induced by eccentric contractions in dystrophin-deficient skeletal muscle. // Hum Mol Genet. 2008. — Epub.
  25. Bodine S.C., Latres E., Baumhueter S. et al. Identification of ubiquitin ligases required for skeletal muscle atrophy. // Science. 2001. — V. 294(5547). -P.1704−1708.
  26. Bolster D.R., Kimball S.R., Jefferson L.S. Translational control mechanisms modulate skeletal muscle gene expression during hypertrophy. // Exerc Sport Sci Rev. 2008. 2003 V. 31(3). -P. 111−116.
  27. Brenman J.E., Chao D.S., Xia H., Aldape K., Bredt D.S. Nitric oxide synthase complexed with dystrophin and absent from skeletal muscle sarcolemma in Duchenne muscular dystrophy. // Cell. -1995. V. 82(5). — 743−752.
  28. Bruusgaard J.C., Gundersen K. In vivo time-lapse microscopy reveals no loss of murine myonuclei during weeks of muscle atrophy. // J Clin Invest. — 2008. — V. 118(4). -P. 1450−1457.
  29. Capkovic K.L., Stevenson S., Johnson M.C., Thelen J.J., Cornelison D.D. Neural cell adhesion molecule (NCAM) marks adult myogenic cells committed to differentiation. //Exp Cell Res. 2008. — V. 314(7). -P.1553−1565.
  30. Carson J.A., Alway S.E. Stretch overload-induced satellite cell activation in slow tonic muscle from adult and aged Japanese quail. // Am J Physiol. — 1996. — V. 270(2 Pt 1).-P. 578−584.
  31. Carson J.A., Wei L. Integrin signaling’s potential for mediating gene expression in hypertrophying skeletal muscle. // J Appl Physiol. 2000. — V. 88(1). — P.337−343.
  32. Chakravarthy M.V., Davis B.S., Booth F.W. IGF-I restores satellite cell proliferative potential in immobilized old skeletal muscle. // J Appl Physiol. — 2000. V. 89(4). -P. 1365−1379.
  33. Cheek D.B. The control of cell mass and replication. The DNA unit — a personal 20 year study. // Early Hum. Dev. 1985. -V.12. — P. 211 — 239.
  34. Chockalingam P. S., Cholera R., Oak S.A., Zheng Y., Jarrett H.W., Thomason D.B. Dystrophin-glycoprotein complex and Ras and Rho GTPase signaling arealtered in muscle atrophy. // Am J Physiol Cell Physiol. 2002. — V. 283(2). -P.500−511.
  35. Cornelison DD, Wold BJ. Single-cell analysis of regulatory gene expression in quiescent and activated mouse skeletal muscle satellite cells.- Dev Biol., 1997, v. 191(2), p.270−283.
  36. Cox V.M., Williams P.E., Wright H., James R.S., Gillott K.L., Young I.S., Goldspink D.F. Growth induced by incremental static stretch in adult rabbit latissimus dorsi muscle. // Exp Physiol. 2000. — V. 85(2). -P. 193−202.
  37. Crosbie R.H., Dovico S.A., Flanagan J.D., Chamberlain J.S., Ownby C.L., Campbell K.P. Characterization of aquaporin-4 in muscle and muscular dystrophy. // FASEB J. 2002. -V.16. — P.943−949.
  38. Darr K.C., Schultz E. Exercise-induced satellite cell activation in growing and mature skeletal muscle. // J Appl Physiol. 1987.-V. 63(5). — P.1816−1821.
  39. Darr K.C. and Schultz E. Hindlimb suspension suppresses muscle growth and satellite cell proliferation.// J Appl Physiol. 1989, — V. 67 (5). — P. 1827−1834. '
  40. Dupont-Versteegden E.E., Fluckey J.D., Knox M., Gaddy D., Peterson C.A. Effect of flywheel-based resistance exercise on processes contributing to muscle atrophy during unloading in adult rats. // J Appl Physiol. — 2006. — V. 101(1). -P. 202−212.
  41. Dupont-Versteegden E.E., Murphy R.J., Houle J.D., Gurley C.M., Peterson C.A. Activated satellite cells fail to restore myonuclear number in spinal cord transected and exercised rats. // Am J Physiol. 1999. — V.277. — P. 89−97.
  42. Falempin M., Mounier Y. Muscle atrophy associated with microgravity in rat: basic data for countermeasures. // Acta Astronaut. 1998. — V. 42(1−8). — P. 489 502.
  43. Faulkner J.A., Brooks S.V., Opiteck J.A. Injury to skeletal muscle fibers during contractions: conditions of occurrence and prevention. // Phys Ther. 1993. — V. 73(12).-P.911−921.
  44. Favier F.B., Benoit H., Freyssenet D. Cellular and molecular events controlling skeletal muscle mass in response to altered use. // Pflugers Arch. 2008. — V. 456(3), P.587−600.
  45. Ferrando A.A., Tipton K.D., Bamman M.M., Wolfe R.R. Resistance exercise maintains skeletal muscle protein synthesis during bed rest.// J Appl Physiol. -1997. 82(3). —P.807−810.
  46. Ferrari G., Cusella-De Angelis G., Coletta M., Paolucci E., Stornaiuolo A., Cossu G., Mavilio F. Muscle regeneration by bone marrow-derived myogenic progenitors.//Science. 1998. -V. 6. — P. 1528−1530.
  47. Ferreira R., Neuparth M.J., Vitorino R., Appell H.J., Amado F., Duarte J.A. Evidences of apoptosis during the early phases of soleus muscle atrophy in hindlimb suspended mice. // Physiol Res. 2008. — 57(4). — P. 601−611.
  48. Florini J.R., Ewton D.Z., Coolican S.A. Growth hormone and the insulin-like growth factor system in myogenesis. // Endocr Rev. — 1996. — V.17(5). — P.481−517.
  49. Fluckey J.D., Rnox M., Smith L., Dupont-Versteegden E.E. Insulin-facilitated increase of muscle protein synthesis after resistance exercise involves a MAP kinase pathway. // Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006. — V.290(6). -P. 12 051 211.
  50. Foumier M., Roy R.R., Perham H., Simard C.P., Edgerton V.R. Is limb immobilization a model of muscle disuse? // Exp Neurol. 1983. — V. 80(1). -P. 147−56.
  51. Glass D.J. A signaling role for dystrophin: inhibiting skeletal muscle atrophy pathways.//Cancer Cell. 2005. — V. 8(5). -P.351−352.
  52. Goldspink D.F. The influence of immobilization and stretch on protein turnover of rat skeletal muscle. // J. Physiol. 1977. -V. 264. -P.267−282.
  53. Goldspink D.F., Morton A.J., Loughna P., Goldspink G. The effect of hypokinesia and hypodynamia on protein turnover and the growth of four skeletal muscles of the rat.// Pflugers Arch. 1986. — V.407(3). -P.333−340.
  54. Goldspink G. Changes in muscle mass and phenotype and the expression of autocrine and systemic growth factors by muscle in response to stretch and overload. // J Anat. 1999. — V. 194 (3). — P.323−334.
  55. Goldspink G. Increase in length of skeletal muscle during normal growth. // Nature. 1964. -V. 204. -P. 1095−1096.
  56. Goldspink G., Booth F. General remarks — mechanical signal and gene expression in muscle.//Am. J of Physiology. 1992. -V. 262. — P. 327−328.
  57. Goldspink G., Scutt A., Loughna P.T., Wells D.J., Jaenicke Т., Gerlach G.F. Gene expression in skeletal muscle in response to stretch and force generation. // Am J Physiol. 1992. — V. 262(3). — P.356−363.
  58. Goldspink G., Yang S.Y., Skarli M., Vrbova G. Local growth regulation is associated with an isoform of IGF-1 that is expressed in normal muscle but not in dystrophic muscle when subjected to stretch. // Journal of Physiology. — 1996. -V.10. -P.496.
  59. Gordon S.E., Fliick M. and Booth F. W. Selected Contribution: Skeletal muscle focal adhesion kinase, paxillin, and serum response factor are loading dependent. // J Appl Physiol. 2001.- V. 90. -P. 1174−1183.
  60. Goto K., Honda M., Kobayashi Т., Uehara K., Kojima A., Akema Т., Sugiura Т., Yamada S., Ohira Y., Yoshioka T. Heat stress facilitates the recovery of atrophied soleus muscle in rat. // Jpn J Physiol. -2004. 54(3). — P.285−293.
  61. Grounds M.D. Age-associated changes in the response of skeletal muscle cells to exercise and regeneration. // Ann N Y Acad Sci. 1998. — V.854 — P.78−91.
  62. Grounds, M.D. Muscle regeneration: molecular aspects and therapeutic implications. // Curr Opin Neurol. 1999. — V. 12. — P. 535−543.
  63. Grounds M.D. Towards understanding skeletal muscle regeneration. // Pathol Res Pract. 1991. — 187(1). — P. 1−22.
  64. Hanzlikova V., Mackova E.V., Hnlk P. Satellite cells of the rat soleus muscle in the process of compensatory hypertrophy combined with denervation. // Cell Tissue Res. 1975. — V. 160(3). — 411−421.
  65. Hardt S.E. and Sadoshima J. Glycogen synthase kinase-3: a novel regulator of cardiac hypertrophy and development. // Circ Res. — 2002.- V. 90. -P. 1055— 1063.
  66. Hawke T.J.and Garry D.J. Myogenic satellite cells: physiology to molecular biology. // J. Appl Physiol. 2001. — V. 91. — P. 534−551.
  67. Hikida R., Nostran S., Murray J., Staron R., Gordon S., Kraemer W. Myonuclear loss in atrophied soleus muscle fibers. // The Anat. Rec. — 1997. — V.247. — P.350−354.
  68. Hill M., Goldspink G. Expression and splicing of the insulin-like growth factor gene in rodent muscle is associated with muscle satellite (stem) cell activation following local tissue damage. // J.Physiol. 2003. — V. 549. — P.409−418.
  69. Hill M., Wernig A., Goldspink G. Muscle satellite (stem) cell activation during local tissue injury and repair. // J Anat. 2003. — V. 203(1). — P. 89−99.
  70. Hunter R.B., Stevenson E., Koncarevic A., Mitchell-Felton H., Essig D.A., Kandarian S.C. Activation of an alternative NF-kappaB pathway in skeletal muscle during disuse atrophy. // FASEB J. 2002. — V.16(6). -P. 529−538.
  71. Hurme Т., Kalimo H. Activation of myogenic precursor cells after muscle injury. // Med Sci Sports Exerc. 1992. — V. 24(2). — P. 197−205.
  72. Husmann I., Soulet L., Gautron J., Martelly I., Barritault D. Growth factors in skeletal muscle regeneration. // Cytokine Growth Factor Rev. 1996. — V. 7(3). -P.249−58.
  73. Irintchev A., Zeschnigk M., Starzinski-Powitz A., Wernig A. Expression pattern of M-cadherin in normal, denervated, and regenerating mouse muscles. // Dev Dyn. 1994-V. 199(4).- P.326−337.
  74. Ishido M., Uda M., Masuhara M., Kami K. Alterations of M-cadherin, neural cell adhesion molecule and beta-catenin expression in satellite cells during overload-induced skeletal muscle hypertrophy. // Acta Physiol (Oxf). 2006. — V. 187(3). -P.407−418.
  75. Jacquemin V., Furling D., Bigot A., Butler-Browne G.S., Mouly V. IGF-1 induces human myotube hypertrophy by increasing cell recruitment. // Exp Cell Res. 2004-V.299(l).- P.148−158.
  76. Jaspers S.R., Fagan J.M., Satarug S., Cook P.H., Tischler M.E. Effects of immobilization on rat hind limb muscles under non-weight-bearing conditions. // Muscle Nerve. 1988. -V. 11(5). -P.458−466.
  77. Jaspers S.R., Henriksen E.J., Satarug S., Tischler M.E. Effects of stretching and disuse on amino acids in muscles of rat hind limbs.// Metabolism. — 1989. — V.38(4). —P.303−310.
  78. Johnson B.D., Scheuer Т., Catterall W.A. Convergent regulation of skeletal muscle Ca channels by dystrophin, the actin cytoskeleton, and cAMP-dependent protein kinase. // Proc Natl Acad Sci USA.- 2005. -V.102. P. 4191−4196.
  79. Kadi F., Charifi N., Denis C., Lexell J., Andersen J.L., Schjerling P., Olsen S., Kjaer M. The behaviour of satellite cells in response to exercise: what have we learned from human studies? // Pflugers Arch. 2005. — V. 451(2). — P.319−327.
  80. Kadi F., Eriksson A., Holmner S., Butler-Browne G.S., Thornell L.E. Cellular adaptation of the trapezius muscle in strength-trained athletes. // Histochem Cell Biol. -1999. V. l 11(3). — P.189−195.
  81. Kadi F., Schjerling P., Andersen L.L., Charifi N., Madsen J.L., Christensen L.R., Andersen J.L. The effects of heavy resistance training and detraining on satellite cells in human skeletal muscles. // J Physiol. 2004. — V. 558. — P. 1005−1012.
  82. Kadi F., Thornell L.E. Concomitant increases in myonuclear and satellite cell content in female trapezius muscle following strength training. Histochem Cell Biol. // 2000. V. 113(2). — P. 99−103.
  83. Kandarian S.C., Jackman R.W. Intracellular signaling during skeletal muscle atrophy. //Muscle Nerve. 2006. -V. 33(2). -P. 155−165.
  84. Kandarian S.C., Stevenson E.J. Molecular events in skeletal muscle during disuse atrophy. // Exerc Sport Sci Rev. 2002. — V. 30(3). -P.l 11−116.
  85. Kasper C.E., Xun L. Expression of titin in skeletal muscle varies with hindlimb unloading.// Biol Res Nurs. 2000, — V.2(2). — P.107−115.
  86. Kastner S., Elias M.C., Rivera A.J., Yablonka-Reuveni Z. Gene expression patterns of the fibroblast growth factors and their receptors during myogenesis of rat satellite cells. // J Histochem Cytochem. 2000. — V. 48(8). -P. 1079−96.
  87. Kawano F., Takeno Y., Nakai N., Higo Y., Terada M., Ohira Т., Nonaka I., Ohira Y. Essential role of satellite cells in the growth of rat soleus muscle fibers. // Am J Physiol Cell Physiol. 2008. — V. 295(2). — P. 458−467.
  88. Kosek D.J., Bamman M.M. Modulation of the dystrophin-associated protein complex in response to resistance training in young and older men. // J Appl Physiol. 2008. — V. 104(5) — P. 1476−1484.
  89. Kumar A., Khandelwal N., Malya R., Reid M.B., Boriek A.M. Loss of dystrophin causes aberrant mechanotransduction in skeletal muscle fibers. // FASEB J. 2004. — V.18(l). — P.102−113.
  90. Lange S., Xiang F., Yakovenko A. et al. The kinase domain of titin controls muscle gene expression and protein turnover. // Science. 2005. — V.308 (5728).- 1599−1603.
  91. Langenbach K.J., Rando T.A. Inhibition of dystroglycan binding to laminin disrupts the PI3K/AKT pathway and survival signaling in muscle cells. // Muscle Nerve. 2002. — V. 26(5). — P. 644−653.
  92. Lansman J.B., Franco-Obregon A. Mechanosensitive ion channels in skeletal muscle: a link in the membrane pathology of muscular dystrophy. // Clin Exp Pharmacol Physiol. 2006. — V. 33(7). — P.649−656.
  93. Lecker S.H., Jagoe R. T, Gilbert A., Gomes M., Baracos V., Bailey J., Price S.R., Mitch W.E., Goldberg A.L. Multiple types of skeletal muscle atrophy involve a common program of changes in gene expression. // FASEB J.- 2004. — V.18(l). -P.39−51.
  94. Leterme D., Cordonnier C., Mounier Y., Falempin M. Influence of chronic stretching upon rat soleus muscle during non-weight-bearing conditions. // Pflugers Arch. 1994. — V. 429(2). — P. 274−279.
  95. Loughna P., Goldspink G., Goldspink D.F. Effect of inactivity and passive stretch on protein turnover in phasic and postural rat muscles. // J Appl Physiol. -1986,-V. 61(1). —P.173−179.
  96. Lowe D.A., Alway S.E. Stretch-induced myogenin, MyoD, and MRF4 expression and acute hypertrophy in quail slow-tonic muscle are not dependent upon satellite cell proliferation. // Cell Tissue Res. 1999. — V. 296(3). -P.531−539.
  97. Machida S., Booth F.W. Insulin-like growth factor 1 and muscle growth: implication for satellite cell proliferation. // Proc Nutr Soc. 2004.- V.63(2). -P. 337−340.
  98. Mauro A. Satellite cell of skeletal muscle fibers. // J Biophys Biochem Cytol. 1961. — V. 9. — P. 493−495.
  99. Mascher H., Andersson H., Nilsson P.A., Ekblom В., Blomstrand E. Changes in signalling pathways regulating protein synthesis in human muscle in the recovery period after endurance exercise. // Acta Physiol (Oxf). 2007 — V. 191(1). — P. 67−75.
  100. McCroskery S., Thomas M., Maxwell L., Sharma M., Kambadur R. Myostatin negatively regulates satellite cell activation and self-renewal. // J Cell Biol. 2003. — V. 162(6). — P. 1135−1147.
  101. Mitchell P.O., Pavlath G.K. A muscle precursor cell-dependent pathway contributes to muscle growth after atrophy. // Am J Physiol Cell Physiol. 2001. -V. 281(5). -P.1706−1715.
  102. Miyazaki M., Noguchi M., Takemasa T. Intermittent reloading attenuates muscle atrophy through modulating Akt/mTOR pathway. // Med Sci Sports Exerc. 2008.-V. 40(5).-P.848−855.
  103. Mokhtarian A., Lefaucheur J.P., Even P.C., Sebille A. Hindlimb immobilization applied to 21-day-old mdx mice prevents the occurrence of muscle degeneration. // J Appl Physiol. 1999. -V. 86(3). -P. 924−931.
  104. Moss F.P., Leblond C.P. Nature of dividing nuclei in skeletal muscle of growing rats. //J Cell Biol. 1970. — V.44 (2). — P.459−462.
  105. Mozdziak P.E., Pulvermacher P.M., Schultz E. Unloading of juvenile muscle results in a reduced muscle size 9 wk after reloading. // J Appl Physiol. — 2000.-V. 88.-P. 158−164.
  106. Mozdziak P. E, Schultz E., Cassens R.G. The effect of in vivo and in vitro irradiation (25 Gy) on the subsequent in vitro growth of satellite cells. // Cell Tissue Res.- 1996, — V. 283.-P.203−208
  107. Nader G.A. and Esser K.A. Intracellular signaling specificity in skeletal muscle in response to different modes of exercise. // J Appl Physiol. — 2001. — V.90. P. 1936−1942.
  108. Nash J.E., Rocha H.J., Buchan V., Calder G.A., Milne E., Quirke J.F., Lobley G.E. The effect of acute and chronic administration of the beta-agonist, cimaterol, on protein synthesis in ovine skin and muscle. // Br J Nutr. —1994. — V. 71(4).-P.501−513.
  109. Novikov V.E., Ilyin E.A. Age-related reactions of rat bones to their unloading. //Aviat Space Envirom Med. 1981. -V.52. — P. 551−553.
  110. Ogawa Т., Furochi H., Mameoka M et al. Ubiquitin ligase gene expression in healthy volunteers with 20-day bedrest. // Muscle Nerve. 2006. — V. 34(4). -P.463−469.
  111. Ohira M., Hanada H., Kawano F., Ishihara A., Nonaka I., Ohira Y. Regulation of the properties of rat hind limb muscles following gravitational unloading. // Japaneese Journal of Phisiology. — 2002, — V.52. P.235−245.
  112. Ohira, Y., Jiang В., Roy R. R., Oganov V., Ilyina-Kakueva E., Marini J. F., and Edgerton V. R. 1992. Rat soleus muscle fiber responses to 14 days of spaceflight and hindlimb suspension. J.Appl. Physiol. V. 73. — P. 51 — 57.
  113. Ohira Y., Yasiu W., Roy R.R., Edgerton V.R. Effects of muscle length on the responce to unloading. // Acta Anat (Basel). 1997. -159(2−3). -P.90−98.
  114. Ohira Y., Yoshinaga Т., Yasui W., Ohara M., Tanaka T. Effects of hindlimb suspension with stretched or shortened muscle length on contractile properties of rat soleus. // Journal of applied biomechanics. —2000. — V.16. —P. 80−87
  115. O’Connor R.S., Pavlath G.K., McCarthy J.J., Esser K.A. Last Word on Point: Counterpoint: Satellite cell addition is/is not obligatory for skeletal muscle hypertrophy. // J Appl Physiol. 2007. — V. 103(3). — P. 1107.
  116. O’Neill M.C., Stockdale F.E. Differentiation without cell division in cultured skeletal muscle. // Dev Biol. 1972. — V.29(4) — P.410−418.
  117. Parise G., O’Reilly C.E., Rudnicki M.A. Molecular regulation of myogenic progenitor populations. // Appl Physiol Nutr Metab. 2006. — V. 31(6). -P. 773 781.
  118. Peter A.K., Crosbie R.H. Hypertrophic response of Duchenne and limb-girdle muscular dystrophies is associated with activation of Akt pathway. // Exp Cell Res. 2006. — V. 312(13). — P. 2580−2591.
  119. Pierotti D.J., Roy R.R., Flores V., Edgerton V.R. Influence of 7 days of hindlimb suspension and intermittent weight support on rat muscle mechanical properties. // Aviat Space Environ Med. 1990. — V. 61(3). — P.205−210.
  120. Phelan J. N. and Gonyea W.J. Effect of Radiation on Satellite Cell Activity and Protein Expression in Overloaded Mammalian Skeletal Muscle. // The Anat. Rec.- 1997.-V. 247.-P.179- 188.
  121. Rehfeldt C., Weikard R., Reichel K. The effect of the beta-adrenergic agonist clenbuterol on the growth of skeletal muscles of rats. // Arch Tierernahr. -1994. -V. 45(4). —P.333−344.
  122. Reid M.B. Response of the ubiquitin-proteasome pathway to changes in muscle activity. // Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2005. — V. 288(6). — P.1423−1431.
  123. Reimann J., Irintchev A., Wering A. Regenerative capacity and number of satellite cells in soleus muscles of normal and mdx mice. // Neuromuscular disorders. 2000.-V. 10. -P. 276−282.
  124. Riley D.A., Slocum G.R., Bain J.L.W., Sedlak F.R., Sowa Т.Е., Mellender J.W. Rat hindlimb unloading: soleus histochemistry, ultrastructure and electromyography. // J. Appl. Physiol. 1990. V.69, P.58 — 66.
  125. Rodrigues Ade C., Schmalbruch H. Satellite cells and myonuclei in long-term denervated rat muscles. // Anat Rec. 1995. — V. 243(4). — P. 430−437.
  126. Rosenblatt J.D., Parry D.J. Gamma irradiation prevents compensatory hypertrophy of overloaded mouse extensor digitorum longus muscle. // J Appl Physiol. 1992. — V. 73(6). — P.2538−2543.
  127. Rosenblatt J.D., Yong D., Parry D.J. Satellite cell activity is required for hypertrophy of overloaded adult rat muscle. // Muscle Nerve. — 1994. — V. 17(6). — P.608−613.
  128. Rosser В., Dean M., Bandman E. Myonuclear domain size varies along the lengths of maturing skeletal muscle fibers // Int. J. Dev. Biol. — 2002. — V.46. -P.747−754.
  129. Roy R.R., Zhong H" Talmadge R.J., Bodine S.C., Fanton J.W., Koslovskaya I., Edgerton V.R. Size and myonuclear domains in Rhesus soleus muscle fibers: short-term spaceflight. //J Gravit Physiol. 2001. — V. 8(2). — P.49−56.
  130. Russel B. Repair of injured skeletal muscle: a molecular approach. // Med. Sci. Sports Exerc. 1992. — V.24. — P. 189−196.
  131. Sakamoto K., Aschenbach W.G., Hirshman M.F., and Goodyear L.J. Akt signaling in skeletal muscle: regulation by exercise and passive stretch. //. Am J Physiol Endocrinol Metab.- 2003.- V. 285. P. 1081−1088.
  132. Sakamoto K., Hirshman M.F., Aschenbach W.G., and Goodyear L.J. Contraction regulation of Akt in rat skeletal muscle. // J Biol Chem. — 2002 — V. 277.-P. 11 910−11 917.
  133. Sartorelli V., Fulco M. Molecular and cellular determinants of skeletal muscle atrophy and hypertrophy. // Sci STKE. 2004. — V.244. — P. l 1.
  134. Schiaffmo S., Bormioli S.P., Aloisi M. The fate of newly formed satellite cells during compensatory muscle hypertrophy. // Virchows Arch В Cell Pathol. -1976.-V.21(2).-P. 113−118.
  135. Schmalbruch H., Hellhammer U. The number of nuclei in adult rat muscles with special reference to satellite cells. // Anat. Rec. 1977. — V.189. — P. 169 176.
  136. Schubert W., Zimmermann K., Cramer M., Starzinski-Powitz A. Lymphocyte antigen Leu-19 as a molecular marker of regeneration in human skeletal muscle. // Proc Natl Acad Sci USA.- 1989 -V.86(l). P.307−311.
  137. Schultz, E., Darr К. C., and A. Macius. Acute effects of hindlimb unweighting on satellite cells of growing skeletal muscle. // J. Appl. Physiol. — 1994.-V.76.-P. 266−270.
  138. Schultz E, Jaryszak D.L., Valliere C.R. Response of satellite cells to focal skeletal muscle injury. // Muscle Nerve. 1985. — V. 8(3). — P.217−222.
  139. Schultz E., McCormick K.M. Skeletal muscle satellite cells. // Rev Physiol Biochem Pharmacol. 1994. -V.123. — P.213−257.
  140. Seale P., Rudnicki M.A. A new look at the origin, function, and «stem-cell» status of muscle satellite cells. // Dev Biol. 2000. — V.218(2). — P. 115−224.
  141. Shenkman B.S., Litvinova K.S., Nemirovskaya T.L., Podlubnaya Z.A., Vikhlyantsev I.M., Kozlovskaya I.B. Afferent and peripheral control of muscle fiber properties during gravitational unloading. // J Gravit Physiol. — 2004. — V. 11(2). — P.111−114.
  142. Spangenburg E.E., McBride Т.A. Inhibition of stretch-activated channels during eccentric muscle contraction attenuates p70S6K activation. // J Appl Physiol. 2006. — V.100(l). -P. 129−135.
  143. Spence H.J., Dhillon A.S., James M., Winder S.J.Dystroglycan, a scaffold for the ERK-MAP kinase cascade. // EMBO Rep. 2004. — V.5(5). — P.484−489.
  144. Stevens L., Mounier Y. Functional properties of soleus and EDL muscles after weightlessness (Cosmos 2044). // Physiologist. 1991. — V.34. -P.172−173.
  145. Tabary J.C., Tardieu C., Tardieu G., Tabary C. Experimental rapid sarcomere loss with concomitant hypoextensibility. // Muscle Nerve. 1981. — V. 4(3).-P. 198−203.
  146. Tarakin P.P., Gasnikova N.M., Shenkman B.S. Effect of head-down hanging on the course of degenerative process in the hind paw muscles of 12-month-old MDX mice. // Bull Exp Biol Med. 2006. — V. 141(6). -P.751−754.
  147. Tardieu C., Tabary J.C., Tabary C., Tardieu G. Adaptation of connective tissue length to immobilization in the lengthened and shortened positions in cat soleus muscle. // J Physiol (Paris). 1982. — V. 78(2). -P. 214−220.
  148. Tatsumi R, Sheehan S.M., Iwasaki H, Hattori A, Allen R.E. Mechanical stretch induces activation of skeletal muscle satellite cells in vitro. // Exp Cell Res. — 2001. — V. 267(1).-P. 107−114.
  149. Thomason D.B., Booth F.W. Atrophy of the soleus muscle by hindlimb unweighting. // J Appl Physiol. 1990. — V.68(l). -P.l-12.
  150. Tidball J.G. Mechanical signal transduction in skeletal muscle growth and adaptation. // J Appl Physiol. 2005. — V. 98(5). -1900 -1908.
  151. Toursel Т., Stevens L., Granzier H., Mounier Y. Passive tension of rat skeletal soleus muscle fibers: effects of unloading conditions. // J Appl Physiol. — 2002. V.92(4). -P. 1465−1472.
  152. Turtikova O.V., Leinsoo T.A., Shenkman B. S. Satellite cell proliferation and expression of IGF-1 in rodent soleus muscle during hindlimb unloading and stretch // The 29th Annual International Gravitational Physiology Meeting Angers, France.-P. 139.
  153. Wada K.I., Katsuta S., Soya H. Natural occurrence of myofiber cytoplasmic enlargement accompanied by decrease in myonuclear number.// Jpn J Physiol. 2003. —V.53(2). -P.145−150.
  154. Wang X.D., Kawano F., Matsuoka Y., Fukunaga K., Terada M., Sudoh M., Ishihara A., Ohira Y. Mechanical load-dependent regulation of satellite cell and fiber size in rat soleus muscle. // Am J Physiol Cell Physiol. — 2006. — V. 290(4). — P.981−989.
  155. Williams P.E., Goldspink G. The effect of immobilization on the longitudinal growth of striated muscle fibres. // J Anat. 1973. — V.116(l). —P. 45−55.
  156. Winchester P.K., Davis M.E., Alway S.E., Gonyea W.J. Satellite cell activation in the stretch-enlarged anterior latissimus dorsi muscle of the adult quail.//Am J Physiol. 1991. -V. 260, P.206−212.
  157. Winchester P.K., Gonyea W.J. A quantitative study of satellite cells and myonuclei in stretched avian slow tonic muscle. // J. Anat Rec. — 1992. — V. 232(3).-P. 369−377.
  158. Winder S.J. The membrane-cytoskeleton interface: the role of dystrophin and utrophin. // Journal of Muscle Research and Cell Motility. 1997. — V.18. — P.617−629.
  159. Wong T.S., Booth F.W. Protein metabolism in rat tibialis anterior muscle after stimulated chronic eccentric exercise. // J Appl Physiol. 1990. — V. 69(5). — P.1718−1724.
  160. Wozniak A.C., Kong J., Bock E., Pilipowicz O., Anderson J.E. Signaling satellite-cell activation in skeletal muscle: markers, models, stretch, and potential alternate pathways. // Muscle Nerve. 2005. — V. 31(3). — P. 283−300.
  161. Yang S., Alnaqeeb M., Simpson H., Goldspink G. Cloning and characterization of an IGF-1 isoform expressed in skeletal muscle subjected to stretch. // J Muscle Res Cell Motil. 1996. — V.17(4). -P.487−95.
  162. Zammit P. S. All muscle satellite cells are equal, but are some more equal than others? // J Cell Sci. -2008. V. 121(18). -P. 2975−2982
  163. Zammit P. S., Partridge T.A., Yablonka-Reuveni Z. The skeletal muscle satellite cell: the stem cell that came in from the cold. // J Histochem Cytochem. — 2006.-V. 54(11).-P.1177−1191.
  164. Zanchi N.E., Lancha A.H. Jr. Mechanical stimuli of skeletal muscle: implications on mTC) R/p70s6k and protein synthesis. // Eur J Appl Physiol. 2008. -V. 102(3).-P. 253−263.
  165. Zeman R.J., Zhang Y., Etlinger J.D. Clenbuterol, a beta 2-agonist, retards wasting and loss of contractility in irradiated dystrophic mdx muscle. // Am J Physiol. -1994. 267(3). -P. 865−868.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!