Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Роль углеводов в функционировании и структурной организации ангиотензин-превращающего фермента

Диссертация: Роль углеводов в функционировании и структурной организации ангиотензин-превращающего фермента
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Сравнительно недавно показано, что гликозилирование играет существенную роль в физико-химических и биологических свойствах гликопротеинов, в том числе и гликопротеинов-ферментов. АПФ из любой ткани сильно гликозилирован, причем состав и содержание углеводов зависят от источника получения фермента. В одном организме может существовать целый набор форм АПФ, различающийся по степени и характеру… Читать ещё >

Содержание

  • ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
  • Глава 1. УГЛЕВОДНАЯ СОСТАВЛЯЮЩАЯ ГЛИКОПРОТЕИНОВ И ЕЕ ФУНКЦИИ
    • 1. 1. Биосинтез 1Ч-гликопротеинов
    • 1. 2. Регуляция процесса гликозилирования
    • 1. 3. Функции олигосахаридов
      • 1. 3. 1. Модуляция активности и физико-химических свойств ферментов-гликопротеинов
      • 1. 3. 2. Олигосахариды как детерминанты узнавания в различных биологических процессах
  • Глава 2. ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ С УЧАСТИЕМ УГЛЕВОДОВ, ОБУСЛАВЛИВАЮЩИЕ БИОЛОГИЧЕСКОЕ УЗНАВАНИЕ
    • 2. 1. Белок-углеводные взаимодействия
      • 2. 1. 1. Молекулярные основы лектин-углеводного узнавания
      • 2. 1. 2. Протяженные центры лектинов и мультивалентное связывание
      • 2. 1. 3. Бифункциональные свойства лектинов
    • 2. 2. Углевод-углеводные взаимодействия
  • Глава 3. АНГИОТЕНЗИН-ПРЕВРАЩАЮЩИЙ ФЕРМЕНТ
    • 3. 1. Функции фермента в организме
    • 3. 2. Мембранная организация ангиотензин-превращающего фермента
    • 3. 3. Модель активного центра ангиотензин-превращающего фермента
  • Состав и функции углеводной составляющей ангиотензин-превращающего фермента
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • Глава 4. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 4. 1. Материалы
    • 4. 2. Методы исследования
      • 4. 2. 1. Получение ангиотензин-превращающего фермента
      • 4. 2. 2. Модификация ангиотензин-превращающего фермента
      • 4. 2. 3. Кинетические измерения
      • 4. 2. 4. Спектральные измерения
      • 4. 2. 5. Детекция олигомерного состояния АПФ
      • 4. 2. 6. Изучение связывания углеводов с АПФ в водных условиях
  • РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
  • Глава 5. КРАТКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА АНГИОТЕНЗИН ПРЕВРАЩАЮЩЕГО ФЕРМЕНТА
    • 5. 1. Гомогенность и молекулярная масса
    • 5. 2. Углеводный состав
  • Глава 6. ВЛИЯНИЕ ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЯ НА СВОЙСТВА АНГИОТЕНЗИН-ПРЕВРАЩАЮЩЕГО ФЕРМЕНТА
    • 6. 1. Дегликозилирование ангиотензин-превращающего фермента
    • 6. 2. Влияние дегликозилирования на стабильность ангиотензин-превращающего фермента
    • 6. 3. Влияние дегликозилирования на каталитические свойства ангиотензин-превращающего фермента
    • 6. 4. Влияние десиалирования на каталитические свойства ангиотензин-превращающего фермента
    • 6. 5. Влияние дегликозилирования на каталитические свойства N-домена ангиотензин-превращающего фермента
  • Глава 7. АНГИОТЕНЗИН-ПРЕВРАЩАЮЩИЙ ФЕРМЕНТ В
  • ОБРАЩЕННЫХ МИЦЕЛЛАХ ТРОЙНОЙ СИСТЕМЫ АОТ-ВОДА-ОКТАН
    • 7. 1. Надмолекулярная структура ангиотензин-превращающего фермента в системе обращенных мицелл
    • 7. 2. Особенности функционирования ангиотензин-превращающего фермента в системе обращенных мицелл
      • 7. 2. 1. Кинетические свойства мономера и димера ангиотензин-превращающего фермента
      • 7. 2. 2. Влияние эффекторов (анионов хлора и катионов цинка) на активность ангиотензин-превращающего фермента
    • 7. 3. Мембранотропность ангиотензин-превращающего фермента
      • 7. 3. 1. Зависимость активности ангиотензин-превращающего фермента от концентрации АОТ при постоянной степени гидратации
      • 7. 3. 2. Свойства ангиотензин-превращающего фермента, модифицированного остатками стеариновой кислоты
    • 7. 4. Роль углеводных цепей ангиотензин-превращающего ферментав димеризации фермента в обращенных мицеллах
  • Глава 8. ВЛИЯНИЕ УГЛЕВОДОВ НА ДИМЕРИЗАЦИЮ АНГИОТЕЗИН-ПРЕВРАЩАЮГЦЕГО ФЕРМЕНТА
    • 8. 1. Специфическое влияние углеводов на димеризацию ангиотензин-превращающего фермента
    • 8. 2. Попытка обнаружения взаимодействия фермент-углевод в водной среде
  • ВЫВОДЫ

Роль углеводов в функционировании и структурной организации ангиотензин-превращающего фермента (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Изучение ангиотензин-превращающего фермента (АПФ) интересно не только с практической, но и с фундаментальной точек зрения. Участие фермента в регуляции кровяного давления и различных сердечно-сосудистых патологиях определяет интерес к этому ферменту со стороны медиков [1 — 3], а необычное, скорее резко индивидуальное, сочетание различных свойств, таких как ион металла в активном центре, высокое содержание углеводов, двухдоменная структура с двумя активными центрами, активация анионами, и ряд других свойств, делает АПФ сложным, однако очень интересным и перспективным объектом исследования для биохимиков [3,4].

Сравнительно недавно показано, что гликозилирование играет существенную роль в физико-химических и биологических свойствах гликопротеинов, в том числе и гликопротеинов-ферментов [5, 6]. АПФ из любой ткани сильно гликозилирован, причем состав и содержание углеводов зависят от источника получения фермента [7 — 9]. В одном организме может существовать целый набор форм АПФ, различающийся по степени и характеру гликозилирования (углеводная гетерогенность). Каким образом гликановая компонента может влиять на функционирование фермента, до сих пор неизвестно. Кроме того, АПФ функционирует в организме как в растворимом (плазма, спинномозговая жидкость), так и мембраносвязанном состоянии (например, эндотелиальные клетки легких и сосудов и эпителиальные клетки почек), то есть в абсолютно разных условиях [4]. Одним из «тонких» мест в биохимии ангиотензин-превращающего фермента является то, что его физико-химические и кинетические свойства изучались в водных условиях, в то время как свойства фермента в мембранном окружении могут существенно отличаться от проявляемых им свойств в водной гомогенной среде.

Таким образом, целью настоящей работы явилось исследование роли углеводной составляющей в функционировании АПФ в водных условиях и в условиях, моделирующих мембранное окружение фермента с использованием хорошо изученной системы обращенных мицелл АОТ-вода-октан.

ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР.

выводы.

1. Выявлена способность гликопротеина — ангиотензин-превращающего фермента в условиях, моделирующих биомембраны, к образованию каталитически активного димера, происходящему с участием собственных олигосахаридных цепей фермента. Кроме того, ангиотензин-превращающий фермент в этих условиях не требует активации хлорид анионами и изменяет характер взаимодействия с катионами цинка.

2. На основании данных по эффективности moho-, дии олигосахаридов, а также конъюгатов углеводов с полиакриламидом, как ингибиторов димеризации ангиотензин-превращающего фермента быка и человека сделан вывод о существовании углевод-распознающего (лектинового) центра в молекуле фермента, представляющего собой консервативную область на глобуле белка.

3. Углевод-распознающий центр в составе ангиотензин-превращающего фермента преимущественно связывает углеводные последовательности, а не моносахариды, то есть, по-видимому, обладает протяженной структурой.

4. Степень и характер гликозилирования ангиотензин-превращающего фермента изменяют его субстратную специфичность, как в случае двудоменного, так и в случае однодоменного фермента. Удаление «целых» олигосахаридных цепочек и удаление терминальных сиаловых кислот оказывают различные эффекты на каталитические свойства АПФ. Углеводная гетерогенность ангиотензин-превращающего фермента может быть одной из причин функциональной гетерогенности и тканеспецифичности АПФ в организме.

Показать весь текст

Список литературы

  1. L., Becker R.C. (1994) Expanding the paradigm of the renin-angiotensin system and angiotensin-converting enzyme. // Am. Heart. J. 128, 997−1009.
  2. Cambien F., Soubrier F. The angiotensin-converting enzyme. Molecular biology and implification of the gene polymorphism in cardiovascular diseases. // In: Hypertension: pathophysiology, diagnosis and managment. 1995, 1667−1682.
  3. Ehlers M.R.W., Riordan J.F. (1989) Angiotensin-converting enzyme: new concepts concerning its biological role. // Biochemistry 28, 5311−5318.
  4. P., Williams T.A., Soubrier F. (1995) Dipeptidyl dipeptidase: angiotensin-converting I enzyme. // Methods Enzymol. 248, 283−305.
  5. A. (1992) Structure and functions of the sugar chains of glycoproteins.// Eur. J. Biochem. 209,483−501.
  6. A. (1993) Biological roles of oligosaccharides: all theories are correct// Glycobiology 3,97−130.
  7. Ehlers M.R.W., Chen Y.-N.P., Riordan J.F. (1992) The unique N-terminal sequence of testis angiotensin-converting enzyme is heavily O-glycosylated and unessential for activity or stability// Biochem. Biophys. Res. Commun. 183, 199−205.
  8. Ripka J.E., Ryan J.W., Yalido F.A., Chung A.Y.K., Peterson C.M., Urry R.L. (1993) N-glycosylation of forms of angiotensin-converting enzyme from four mammalian species// Biochem. Biophys. Res. Commun. 196, 503−508.
  9. L.M., Turner A.J. (1987) Isolation of the two differentially glycosylated forms of peptidyl-dipeptidase A (angiotensin-converting enzyme) from pig brain: a re-evaluation of their role in neuropeptide metabolism. // Biochem. J. 241, 625−633.
  10. C.G., Tolvanen M. (1996) Why mammalian cell surface proteins are glycoproteins. // TIBS 21, 308−312.
  11. J. C. (1989) Glycoproteins: what are sugar chains for?// TIBS 14, 272−276.
  12. C.M. (1986) Current ideas on the significance of protein glycosylation// Mol. Cell. Biochem. 72, 3−20.
  13. T. (1985) Demonstration by monoclonal antibodies that carbohydrate structures of glycoproteins and glycolipids are onco-developmental antigens. // Nature 314, 53−57.
  14. A. (1990) Function and pathology of the sugar chains of human immunoglobulin G. // Glycobiology 1, 5−8.
  15. T.W. (1992) Therapeutic challenges: does Glycobiology have a role? // Trends Biotechnol. 10, 227−230
  16. M.N. (1990) HEMPAS disease: genetic defect of glycosylation. // Glycobiology 1,9−15.
  17. N.C., Wolf H., Meldgard P., Orntoft T.F. (1991) Frequency and mechanism of Lewis antigen expression in human urinary bladder and colon carcinoma patients. // Br. J. Cancer 63, 583−586.
  18. M.M., Keene J.L., Boime I. (1989) Site specificity of the chorionic gonadotropin N-linked oligosaccharides in signal transduction. // J. Biol. Chem. 264, 2409−2414.
  19. Ben-Zeev O., Doolittle M., Davis R.S., Elovson J., Schotz M.C. (1992) Maturation of lipoprotein lipase. Expression the full activity requires glucose trimming but not transition to the cis-Golgi compartment. // J. Biol. Chem. 267, 6219−6227.
  20. X., Fielding C.J. (1991) Effects of inhibitors of N-linked oligosaccharide processing on the secretion, stability and activity of lecithin: cholesterol acyltransferase. // Biochemistry 30, 3228−3234.
  21. Lis H., Sharon N. (1993) Protein glycosylation// Eur. J. Biochem. 218, 1−27.
  22. M.E., Grabowski G.A. (1990) Human acid p-glucosidase: glycosylation is required for catalytic activity// Biochem. Biophys. Res. Commun. 168, 771−777.
  23. S., Mrsa V., Ries B., Mildner P. (1984) Role of carbohydrate part of yeast acid phosphatase//Arch. Biochem. Biophys. 234, 567−575.
  24. O., Engstrom W. (1989) The role of N-linked glycosylation in the regulation of activity of 3-hydroxy-3-methylglutaryl-coenzyme A reductase and proliferation of SV40-transformed 3T3 cells// Biochem. J. 260, 597−600.
  25. G., Davis R.C., Doolittle M.H., Wong H., Schotz M.C., Will H. (1991) Effect of N-linked glycosylation on hepatic lipase activity// J. Lipid Res. 32, 477−484.
  26. Winther J.R., Stevens T.H., Kielland-Brandt M.C. (1991) Yeast carboxypeptidase Y requires glycosylation for efficient intracellular transport, but not for vacuolar sorting, in vivo stability or activity// Eur. J. Biochem. 197 681−689.
  27. D.G., Jamieson J.C. (1993) The role of the carbohydrate chains of beta-1/4-GlcNAc alpha 2,6-sialyltransferase.// Biochim.Biophys.Acta, 1202, 325−330.
  28. J., Yamashita T., Nishiyama M., Horinouchi S. (1990) Effect of glycosylation on the secretion and enzyme activity of mucor rennin, an aspartic proteinase from Mucorpusillus, produced by recombinant yeast// J. Biol. Chem. 265, 13 955−13 959.
  29. Piesecki S., Alhadeff J.S.A. (1992) The effect of carbohydrate removal on the properties of human liver a-L-fucosidase// Biochim. Biophys. Acta 1119, 194−200.
  30. P.I. (1990) The effect of N-linked glycosylation on the substrate preferences of UDP glucuronosyltransferases// Biochem. Biophys. Res. Commun. 166, 1293−1299.
  31. P.M., Joao H.C., Coghill E., Fiten P., Saunders M.R., Opdenakker C., Dwek R.A. (1994) Glycoforms modify the dynamic stability and functional activity of an enzyme// Biochemistry 33, 17−22.
  32. O., Koyama I., Goseki M., Roux B., Komoda T. (1997) Human tissue nonspecific alkaline phosphatase: sugar-moiety-induced enzymic and antigenic modulations and genetic aspects. // Biochem. J. 321, 297−303.
  33. P.M., Woods R.J., Wormald M.R., Opdenakker G., Downing A.K., Campbell I.D., Dwek R.A. (1995) The effects of variable glycosylation of ribonuclease, plasminogen and tissue plasminogen activator. // Biochim. Biophys. Acta 1248, 1−10.
  34. R. (1985) Sialic acids and their role as biological masks. // TIBS 16, 357−360.
  35. K., Parent J.В., White S.L. (1982) Carbohydrate moiety of glycoproteins. A re-evaluation of their function. // Biochim. Biophys. Acta 650, 209−232.
  36. K., Pritzer E., Kretzschmar E., Gutte В., Garten W., Klenk H.D. (1992 Carbohydrate masking of an antigenic epitope of influenza virus haemagglutinin independent of oligosaccharide size. // Glycobiology 2, 233−240.
  37. P.M., Leatherbarrow R.J., Rademacher T.W., Dwek R.A. (1991) Diversification of the IgG molecule by oligosaccharides. // Mol. Immunol. 28, 13 691 378.
  38. N.K. (1991) Atomic features of protein-carbohydrate interactions. // Curr. Opin. Struct. Biol. 1, 732−740.
  39. N.C., James M.N. (1991) Lysozyme revisited: crystallographic evidence for distortion of an N-acetylmuramic acid residue bound in site D. // J. Mol. Biol. 220, 401−424.
  40. W., Drickamer K. (1996) Structural basis of lectin-carbohydrate recognition.// Ann. Rev. Biochem. 65, 441−473.
  41. S., Shaanan B. (1997) Lectin-carbohydrate interactions: different folds, common recognition principles. // TIBS 22, 462−467.
  42. Sharon N., Lis H. (1989) Lectins as cell recognition molecules. // Science 246, 227 233.
  43. A.R., Weis W. (1996) Structural basis of galactose recognition by C-type animal lectins.// J. Biol. Chem. 271,6670−6685.
  44. S.T., Wormald M.R., Weis W., Dwek R. A., Drickamer K. (1994) Binding of sugar ligands to Ca2±dependent animal lectins.// J. Biol. Chem. 262, 15 505−15 511.
  45. R., Surolia A., Podder S.K. (1995) Energetics of carbohydrate binding by a 14 kDa S-type mammalian lectin. // Biochem. J. 308,237−241.
  46. A. (1994) Selectin ligands. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91, 7390−7397.
  47. S.H. (1988) Bifunctional properties of lectin: lectins redefined.// TIBS 13, 480−482.
  48. H.J. (1994) Non-carbohydrate binding partners/domains of animal lectins.// Int. J. Biochem. 26, 469−477.
  49. Cooper D.N., Lee S.-C., Barondes S.H. (1983) Discoidin-binding polysaccharide from Dictyostelium discoideum. // J. Biol. Chem. 258,4698−4701.
  50. E., Pierschbaher M.D. (1987) New perspectives in cell adhesion: RGD and integrins. // Science 238,491−497.
  51. D.S., Hinek A., Mecham R.P. (1988) Kinetics of receptor-mediated binding of tropoelastin to ligament fibroblasts. // J. Biol. Chem. 263,2280−2284.
  52. A., Wrenn D.S., Mecham R.P., Barondes S.H. (1988) The elastin receptor: a galactoside-binding protein. // Science 239, 1539−1541.
  53. P.B., Клячко H.JI., Мартинек К., Левашов А.В. (1994) Гликозилированный а-химотрипсин в системах обращенных мицелл Аерозоля
  54. ОТ в октане как модель в изучении роли углеводных фрагментов в гликопротеинах. // Биоорг. химия 20,249−256.
  55. D., Burger M.M. (1996) Carbohydrate-carbohydrate interactions in adhesion.//J. Cell Biochem. 61 562−568.
  56. S. (1991) Carbohydrate-carbohydrate interaction as an initial step in cell recognition. // Pure & Appl. Chem. 63, 473−482.
  57. N., Hakomori S. (1989) Specific interaction between gangliotriaosylceramide (Gg3) and sialosyllactosylceramide (GM3) as a basis for specific cellular recognition between lymphoma and melanoma cells.// J. Biol. Chem. 264, 20 159−20 162.
  58. E.B., Шиян С. Д., Бовин H.B. (1997) Новый тип углевод-углеводного взаимодействия.// Докл. Академии Наук 354,261−264.
  59. Р.А., Wang J., Michel В., Morris P.W., Davidson N.O., Skidgel R.A., Erdos E.G. (1994) Naturally occurring active N-domain of human angiotensinl-converting enzyme. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91, 7007−7811.
  60. Schoofs L., Veelaert D., De Loof A., Huybrechts R., Isaac E. (1998) Immunocytochemical distribution of angiotensin-converting enzyme-like immunoreactivity in the brain and testis of insect. // Brain Res. 785, 215−227.
  61. Soubrier F., Alhenc-Gelas F., Hubert C., Allegrini J., John M., Tregear G., Corvol P. (1988) Two putative active centers in human angiotensin I-converting enzyme revealed by molecular cloning. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85,9386−9390.
  62. Bernstein K. E, Martin B.M., Edwards A.S., Bernstain E.A. (1989) Mouse angiotensin-converting enzyme is a protein composed of two homologous domains. // J. Biol. Chem. 264, 11 945−11 951.
  63. J.J., Stevens J., Dasarathy Y., Yotsumoto H., Fanburg B.L. (1985) Angiotensin-converting enzyme from human tissues. // J. Biol. Chem. 260, 1 493 814 944.
  64. L.T., Kahn J.R., Shumway N.P. (1956) The preparation and function of the hypertension-converting enzyme. II J. Exp. Med. 103,295−299.
  65. H.R., Turini G.A., Waeber В., Nussberger J., Biollaz J. (1983) The clinical application of converting enzyme inhibitors. // Clin. Exper. Hyper.-Theory and Practice A5, 1355−1366.
  66. Yang H.Y.T., Erdos E.G. (1967) Second kininase in human blood plasma. // Nature 215,1402−1403.
  67. F.T., Noll G., Luscher T.F. (1997) The endothelium in coronary artery diseases. // Cardiology 88 3−19
  68. G.H. (1997) Vasculoprotective and cardioprotective mechanism of angiotensin-converting enzyme inhibition: the homeostatic balance between angiotensin II and nitric oxide. // Clin. Cardiol. 20,1825
  69. S.G. (1998) Vascular remodeling: the role of angiotensin-converting enzyme inhibitors. // Am. Heart J. 135, S21-S30.
  70. Hagaman J.R., Moyer J.S., Bachman E.S., Sibony M., Magyar P.L., Welch J.E., Smithies O., Krege J.H., O’Brien D.A. (1998) Angiotensin-converting enzyme and male fertility. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95, 2552−2557.
  71. Ehlers M.R.W., Chen Y.-N.P., Riordan J.F. (1991) Spontaneous solubilization of membrane-bound human testis angiotensin-converting enzyme expressed in Chinese hamster ovary cells.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88,10 090−1013.
  72. C.R., Marino E.M., Howard T.E., Machaud A., Corvol P., Capecchi M.R., Bernstein K.E. (1997) The crucial role of tissue angiotensin-converting enzyme as revealed by gene targeting in mice. // J. Clin. Invest. 99, 2375 2385.
  73. Ramachandran R., Sen G.C., Misono K., Sen I. (1994) Regulated cleavage-secretion of the membrane-bound angiotensin-converting enzyme. // J. Biol. Chem. 269, 21 252 130.
  74. Ehlers M.R.W., Schwager S.L., Chubb A.J., Scholle R.R., Brandt W.F., Riordan J.F. (1997) Proteolytic release of membrane proteins: studies on a membrane-protein solubilizing activity in CHO cells. // Immunopharmacology 36,271−278.
  75. Sadhukhan R., Sen G.C., Ramchandran R., Sen I. (1998) The distal ectodomain of angiotensin-converting enzyme regulates its cleavage-secretion from the cell surface. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95, 138−143.
  76. Jaspard E., Alhenc-Gelas F. (1995) Catalytic properties of the two active sites of the angiotensin-converting enzyme on the cell surface. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 211,528−534.
  77. N.Y. (1992) Angiotensin-converting enzyme of the human small intestine. // Biochem. J. 286, 451−457.
  78. P., Holmquist B., Riordan J.F. (1978) Functional residues at active site of angiotensin-converting enzyme. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 83, 1442−1449.
  79. Wei L., Clauser E., Alhenc-Gelas F., Corvol P. (1992) The two homologous domains of human angiotensin-converting enzyme interact differently with competitive inhibitors. //J. Biol. Chem. 267, 13 398−13 405.
  80. Jaspard E., Wei L., Alhenc-Gelas F. (1993) Differences in the properties and enzymatic specifities of the two active sites of angiotensin-converting enzyme (kininase II). // J. Biol. Chem. 268,9496−9503.
  81. S., Carloni P., Orioli P. (1992) Crystal structure of the complex between carboxypeptidase A and biproduct analog inhibitor L-benzylsuccinate at 2.0 A resolution. // J. Mol. Biol. 223, 573−578.
  82. Hausrath A.C., Matthews B.W. Re-determination and refinement of the complex of benzylsuccinic acid with thermolysin and its relation to the complex with carboxypeptidase A. // To be published.
  83. Chen Y.-Y.P., Ehlers M.R.W., Riordan J.F. (1992) The functional role of tyrosin-200 in human angiotensin-converting enzyme. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 184, 306−309.
  84. J.W., Shapiro R., Riordan J.F. (1987) Observation of a chloride-dependent intermediate during catalysis by angiotensin-converting enzyme using radiationless energy transfer. // Biochemistry26, 1284−1288.
  85. R., Riordan J.F. (1984) Inhibition of angiotensin-converting enzyme: dependence on chloride. // Biochemistry 23, 5234−5240.
  86. M., Valee B.L., Riordan J.F. (1987) Fluorescent inhibitor probes of enzyme active site conformation: anion binding to angiotensin-converting enzyme. // Anal. Biochem. 161,341−347.
  87. Ehlers M.R.W., Riordan J.F. (1991) Angiotensin-converting enzyme: zinc- and inhibitor-binding stoichiometries of the somatic and testis isozymes. // Biochemistry 30,7118−7126.
  88. N.M. (1994) Family of zinc metalloproteases. // FEBS Lett. 354, 1−6.
  89. D.S. (1995) Removal and replacement metal ions in metallopeptidases. // Methods Enzym. 284,228−235.
  90. Shai Sh.-Y., Fishel R.S., Martin B.M., Berk B.C., Bernstein K.E. (1991) Bovine angiotensin-converting enzyme cDNA cloning and regulation. // Circ. Res. 70, 12 741 278.
  91. Das M., Hartley J.L., Soffer R.L. (1977) Serum angiotensin-converting enzyme. Isolation and relationship to the pulmonary enzyme. // J. Biol. Chem. 252, 1316−1319.
  92. B., Timmins P.A., Drouet L., Baumann F.Ch. (1988) Molecular weight and shape of angiotensin-converting enzyme. A neutron scattering study. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 154,1144−1150.
  93. Kasturi S., Jabbar M.A., Sen G.C., Sen I. (1994) Role of glycosylation in the biosynthesis and activity of rabbit testicular angiotensin-converting enzyme. // Biochemistry 33,6228−6234.
  94. Baudin B., Alves N., Pilon A., Beneteau-Burnat B., Giboudeau J. (1997) Structural and biological roles of glycosylations in pulmonary angiotensin I-converting enzyme. // Glycobiology 7, 565−570.
  95. J.M., Hartley J.F., Soffer R.L. (1978) Canine pulmonary angiotensin-converting enzyme: physicochemical, catalytic and immunological properties. // Biochim. Biophys. Acta 524,403−412.
  96. Г. A. // Практическое руководство по энзимологии: «Высшая школа», 1980.
  97. H.G., Thronberry N.A., Cordes Е.Н. (1985) The purification of angiotensin-converting enzyme from rabbit lung and human plasma by affinity chromatography. // J. Biol. Chem. 260, 2963−2972.
  98. U.K. (1970) Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. //Nature 227, 668−672.
  99. А.Я., Шиян С. Д., Маркин B.A., Насонов В. В., Мирзаянова М. Н. (1986)//Биоорг. Химия 12, 1203−1212.
  100. Н., Lanzillo J.J., Fanburg B.L. (1983) Generation of a 90 000 molecular weight fragment from human plasma angiotensin -converting enzyme by enzymatic or alkaline hydrolysis. // Biochim. Biophys. Acta 749, 180−184.
  101. P., Riordan J.F. (1981) The role of zinc in angiotensin-converting enzyme. // Isr. J. Biochem. 21,43−44.
  102. R., Riordan J.F. (1983) Critical lysine residue at the chloride binding site of angiotensin-converting enzyme. // Biochemistry 22, 5315−5321.
  103. M., Yilles K.A., Hamilton J.K., Rebers P.A., Smith F. (1956) Colorimetric method for determination of sugars and related substances. // Anal. Chem. 28, 350−356.
  104. K.R. (1995) Rapid quantitative determination of sialic acids in glycoproteins by high-performance liquid chromatography with a sensitive fluorescence detection. // Anal. Biochem. 230, 24−30.
  105. В., Bunning P., Riordan J.F. (1979) A continuous spectrophotometric assay for angiotensin-converting enzyme.// Anal. Biochem. 95, 540−548.
  106. Н.И., Маслов E.B., Елисеева Ю. Е. (1982) Титрование активных центров ферментов обратимыми ингибиторами. Дипептидил-карбоксипептидаза ингибитор SQ 20 881 из яда змей Bothrops jararace. // Биохимия 47, 1332−1337.
  107. Bieth J. In: Proteinase inhibitors. Bayer-Symposium V. Berlin-Heidelberg -N.Y.: Springer-Verlag, 1974, p. 463−469.
  108. Ю.А., Орехович B.H., Павлихина Л. В. (1976) Выделение и свойства карбоксикатепсина (пептидил-дипептидазы) из ткани легких быка. // Биохимия 41,506−512.
  109. J.H. (1976) Interactions and reactions in reversed micellar systems. // Accounts Chem. Res. 98, 2391−2397.
  110. P.E. (1979) Inhomogeneous interior of Aerosol ОТ emulsion, probed by fluorescence and polarization decay. // J. Phys. Chem. 33, 3223−3231.
  111. A.A., Кост O.A., Казанская Н. Ф. (1994) Определение доступности растворителю остатков ароматических аминокислот в белках по вторым производным УФ-спектров поглощения. // Биохимия 59, 1707−1713.
  112. А.А., Кост О. А., Казанская Н. Ф. (1994) Количественный метод оценки структуры и конформационной устойчивости белков по вторым производным УФ-спектров поглощения. // Биоорг. Химия 20, 263−267.
  113. А.А., Кост О. А. (1996) Метод расчета доступности растворителю ароматических аминокислотных остатков белков в водно-органических смесях. // Биохимия 61, 2092−2098.
  114. В.Я. // Физико-химические методы в молекулярной биологии. М: Изд-во МГУ, 1978.
  115. Ю.Л., Левашов А. В., Мартинек К. (1981) Ферменты, включенные в обращенные мицеллы ПАВ в органических растворителях. Исследования систем белок-Аэрозоль От- вода-октан методом седиментационного анализа. // Вестн. МГУ, сер. Химия 22, 195−199.
  116. Checovich W. J., Bolger R. E., Burke T. Fluorescence polarization a new tool for cell and molecular biology. // Nature, 1995 375, 254−256.
  117. N.V. (1998) Polyacrylamide-based glycoconjugates as tools in glycobiology. // Glycoconjugate J. 15, 431−446.
  118. A., Endo T. (1993) Isolation and fractionation of N-linked oligosaccharides from glycoproteins, in Glycobiology. A practical approach. // (Ed. Fukura M., Kobata A)., Oxford University Press.
  119. A.L., Gomez C.M., Plummer Т.Н. (1985) Deglycosylation of asparagine-linked glycans by peptide: N-glycosidase F. // Biochemistry 24, 4665−4671.
  120. A., Almagor A., Yedgar S., Gavish B. (1996) Glycerol decreases the volume and compressibility of protein interior. // Biochemistry 35, 2061−2066.
  121. E., Jones G.A., Slakey L.L. (1992) Gastic and salivary mucins inhibit angiotensin-converting enzyme. Inhibition is partly due to oligosaccharides. // Biochem. J. 286, 425−433.
  122. O.A., Шарафутдинов T.3., Ламзина H.A., Казанская Н. Ф. (1990) Выделение и характеристика ангиотензин-превращающего фермента из легких быка. // Вестн. МГУ, Сер. 2, 82−87.
  123. О.А., Шарафутдинов Т. З., Казанская Н. Ф. (1990) Цинкзависимый ангиотензин-превращающий фермент в реакциях с разными субстратами. // Биохимия 55, 1396−1401.
  124. Shapiro R., HolmquistB., Riordan J.F. (1983) Anion activation of angiotensin-converting enzyme: dependence on nature of substrate.// Biochemistry 22, 3850−3857.
  125. О.А., Ламзина Н. А., Шаратфудинов Т. З., Цупрун В. Л., Казанская Н. Ф. (1990) Физико-химическая характеристика ангиотензин-превращающего фермента из легких быка. // Биохимия 55, 758−765.
  126. К., Левашов А. В., Клячко Н. Л., Хмельницкий Ю. Л., Березин И. В. (1985) Мицеллярная энзимология. // Биол. Мембраны 2,669−696
  127. К., Levashov A.V., Klyachko N.L., Khmelnisky U.L., Beresin I.V. (1986) Micellar enzymology. // Eur. J. Biochem. 155, 453−486.
  128. N. (1980) Carbohydrates// Scientific American 243, 90−116.
  129. h.jt., Левашов A.B., Мартинек К. (1984) Катализ ферментами, включенными в обращенные мицеллы поверхностно-активных веществ в органических растворителях. Пероксидаза в системе Аерозоль ОТ-вода-октан. //Мол. Биол. 18, 1019−1031.
  130. Brandeb C.-I., Joernvall H., Eklund H., Furugren B. Alcohol dehydrohenase// The enzymes.// (Ed. Boyer P.D., N. Y. Academic Press) 1975 11,103−190.
  131. Н.Л., Угольнокова A.B., Иванов M.B., Левашов A.B. (1995) Регуляция надмолекулярной структуры и каталитической активности D-глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы в системах обращенных мицелл Аерозоля От в октане// Биохимия 60, 1048−1054.
  132. К., Yoshida N., Hiwada К., Ueda Е., Kokubu Т. (1977) Purification of angiotensin-converting enzyme from human lung. // Biochim. Biophys. Acta 483, 398 408.
  133. Mizuno K.M.D., Fukuchi S.M.D., Kimura A.M.D. (1984) Evidence for the role of kinins in the acute antihypertensive effect of captopril in low-renin hypertension. // Jap. Heart J. 25, 387−396.
  134. Grasberger В., Minton A.P., De Lisi C., Metzger H. (1986) Interaction between proteins localized in membranes. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 83, 6258−6262.
  135. Т., Watanabe K. (1992) Activity and conformation of lysozyme in reversed micellar extraction. // Ind. Eng. Chem. Res. 31, 1827−1829.
  136. A.H., Метелица Д. И. (1983)//Ж. Физ. Хим. 886−891.
  137. Fletcher P.D.I.,. Robinson B.H., Tabony J. (1986) // J. Chem. Soc. 82, 2311−2321.
  138. Ramirez-Silva L., Gomez-Puyou M.T., Gomez-Puyou A. (1993) Water induced transitions in the K+ requirements for the activity of pyruvate kinase entrapped in reverse micelles. // Biochemistry 32, 5332−5338.
  139. J.E., Allan D. (1987) Studies with an automated kinetic assay for plasma angiotensin-converting enzyme activity and its potentiation by zinc ion. // Clin.Chim. Acta 168, 187−198.
  140. P. (1983) The catalytic mechanism of angiotensin I converting enzyme. // Clin.Exper.Hyper.-Theory and Practice A5, 1263−1275.
  141. N.L., Bogdanova N.G., Levashov A.V., Martinek K. (1992) Micellar enzymology: superactivity of enzymes in reversed micelles of surfactants solvated by water/organic cosolven mixtures. // Collect. Czech. Chem. Commun. 57, 625−640.
  142. А.В., Клячко Н. Л., Пшежецкий А. В. (1986) Суперактивность кислой фосфатазы в обращенных мицеллах поверхностно-активных веществ в органических растворителях. // Докл. Акад. Наук 289,1271−1273.
  143. Н.Л., Дулькис Ю. К., Газарян И. Г., Упоров И. В., Левашов А. В. (1997) Димеризация рекомбинантной пероксидазы хрена в системе обращенных мицелл. // Биохимия 62, 1153−1160.
  144. Н.В. (1996) Гликонъюгаты на основе полиакриламида инструменты для изучения пектинов, антител, гликозилтрансфераз в гликобиологии, цитохимии и гистохимии. // Биоорг. Химия 22, 643−663.
  145. G.S., Kirmaier С., Abbas S.Z., Howard S.S., Steininger C.N., Welply J.K., Scudder P. (1995) Binding of sialyl Lewis X to e-selectin as measured by fluorescence polarization. // Biochemistry 34, 1210−1217.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!