Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Атомно-силовая микроскопия аффинных взаимодействий в микробиологии

Диссертация: Атомно-силовая микроскопия аффинных взаимодействий в микробиологии
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Атомно-силовая микроскопия (АСМ) входит в относительно новую группу сканирующих зондовых микроскопий (СЗМ) — методов исследований-различных свойств объектов с крайне высоким пространственным, разрешением. СЗМ отсчитывает свою историюс 1981 г., когда группой' ученых, был разработан сканирующий туннельный микроскоп (СТМ). Его создатели — швейцарские ученые Хайнрих Рорер и Герхард Бинниг — были… Читать ещё >

Содержание

  • Список Сокращений
  • Список иллюстраций
  • Список таблиц
  • Обзор литературы
  • Глава 1. Основные принципы сканирующей зондовой 13 микроскопии
    • 1. 2. Атомно-силовая микроскопия
    • 1. 3. Артефакты зондовой микроскопии и способы их учёта
    • 1. 4. Применение АСМ для исследования биологических 24 объектов
    • 1. 5. Белки и нуклеиново-белковые комплексы
    • 1. 6. АСМ и бактериальные клетки
      • 1. 6. 1. Нанесение бактериальных клеток на подложку для 34 АСМ
      • 1. 6. 2. АСМ бактерий
    • 1. 7. АСМ и вирусные частицы
      • 1. 7. 1. Нанесение вирусных частиц на подложку для АСМ
      • 1. 7. 2. АСМ вирусов
  • Экспериментальная часть
  • Глава 2. Изучение специфического взаимодействия бактериофагов и бактерий с помощью атомно-силовой микроскопии
    • 2. 2. Материалы и методы
      • 2. 2. 1. Приготовление бактериальных клеток и 47 бактериофагов
      • 2. 2. 2. Приготовление образцов для АСМ и ПЭМ 49 исследований
      • 2. 2. 3. ACM и ПЭМ
    • 2. 3. Результаты и Обсуждение
      • 2. 3. 1. Результаты сканирования фагов
      • 2. 3. 2. Исследование процесса инфицирования 53 бактериофагом бактерии с помощью АСМ
    • 3. 4. Контрольные эксперименты
  • Выводы
  • Глава 3. Изучение различных модификаторов поверхности 62 призванных увеличить адсорбционные свойства подложек по отношению к бактериальным клеткам для дальнейших АСМ исследований
    • 3. 2. Материалы и методы
      • 3. 2. 1. Модифицирование поверхности подложки с помощью 62 ЦТАБа и лектина
      • 3. 2. 2. Модифицирование поверхности подложки с помощью 63 сывороточного альбумина (БСА) и глютарового альдегида
      • 3. 2. 3. Модифицирование поверхности подложки с помощью 63 БСА, крахмала и агарозы
      • 3. 2. 4. Нанесение бактериальных клеток на 63 модифицированную поверхность
      • 3. 2. 5. АСМ эксперименты
    • 3. 3. Результаты и обсуждение
      • 3. 3. 1. Лектины
      • 3. 3. 2. Модификаторы подложек на основе бычьего 67 сывороточного альбумина (БСА) и глютарового альдегида
      • 3. 3. 3. Модификаторы подложек на основе крахмала и 69 агарозы
  • Выводы
  • Глава 4. Разработка аффинных поверхностей на основе 72 антител для распознавания нанофрагментов бактерий в растворах с помощью атомно-силовой микроскопии
    • 4. 1. 1. Антитела
    • 4. 1. 2. Методы нанесения антител на поверхность
    • 4. 2. Материалы и методы
    • 4. 2. 1. Получение бактериальных фрагментов
    • 4. 2. 2. Приготовление биофункциональной поверхности
    • 4. 2. 3. Выдержка биофункциональной поверхности в 80 растворе аналита
    • 4. 2. 4. АСМ эксперименты
    • 4. 3. Результаты и обсуждение
  • Выводы

Атомно-силовая микроскопия аффинных взаимодействий в микробиологии (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Атомно-силовая микроскопия (АСМ) входит в относительно новую группу сканирующих зондовых микроскопий (СЗМ) — методов исследований-различных свойств объектов с крайне высоким пространственным, разрешением. СЗМ отсчитывает свою историюс 1981 г., когда группой' ученых, был разработан сканирующий туннельный микроскоп (СТМ) [Binning and Rohrer, 1983]. Его создатели — швейцарские ученые Хайнрих Рорер и Герхард Бинниг — были отмечены Нобелевской премией по физике в 1986 году. В том же году был создан атомно-силовой микроскоп [Binning and Quate, 1986], использующий в своей основе детектирование обменного взаимодействия атомов, что значительно расширило применение зондовой микроскопии в различных областях, особенно в биологии, так как на изучаемые образцы перестало. накладываться условие их электрической проводимости. Ряд ключевых преимуществ по сравнению с традиционными методами электронной микроскопии обусловил резкий рост популярности методики АСМ в микробиологии. К этим преимуществам относятся: относительная простота приготовления образцов (например, не требуется контрастирования атомами тяжёлых металлов), отсутствие необходимости создания вакуума во время сканирования, возможность проводить исследование объектов в жидкости, в частности, изучать биологические объекты in vivo и др. При этом не наноситься серьёзный ущерб пространственному разрешению изображений: АСМ позволяет строить трехмерные изображения поверхностей с разрешением вплоть до атомного. Всё это делает методику АСМ крайне актуальной для современных задач микробиологии и бионанотехнологии.

Стоит отметить, что одним только получением изображений поверхности АСМ не ограничивается. Так, например, с её помощью можно изучать взаимодействие двух объектов: измерять силы трения, упругости, адгезии, а также перемещать отдельные молекулы и атомы [Severin et al-,.

2004; Eigler et al., 1990], осаждать: и удалять их с какой-либо поверхности, измерять толщины биологических пленок на поверхности.

Бионанотехнология — современная" биологическая? наука, оперирующая наноразмерными: объектамиВозможности получения, нанообъектов и способность, анализировать их качественно изменяют уже существующие подходы в исследованиях. Применение АСМ в бионатехнологии открывают новые перспективы для значительного увеличения чувствительности анализа и идентификации микроорганизмов-,.

В данной работе представлены результаты исследования аффинного (от англ. affinity — сродство) т. е. высокоспецифического взаимодействия-бактерий с антителами и бактериофагами с помощью АСМ. Обнаружение аффинного взаимодействия решает одну из ключевых задач микробиологииидентификацию^ бактерийВ1 случае с исследованием взаимодействиябактериофагов с клеткой-хозяина, АСМ позволяет также увидеть. различные стадии процесса инфицирования-во времени in vivo: от места первичного крепления бактериофага, до изменения, структуры поверхности клетки и полного лизиса с выходом новых частиц бактериофагов. Данное исследование является крайне актуальным, т.к. позволяя изучить биологию и литические свойства фагов, оно напрямую разрешает многие вопросы в фаготерапии [Мирошников и др., 2006], а фаготерапия в свою очередь нацелена на решениетакой серьёзной задачи как борьба? с мультирезистентными инфекциями, в том числе и внутрибольничными, рост числа которых наблюдается в последние годы [Towner, 2009].

Возможности АСМ были ярко продемонстрированы в работах с аффинными поверхностями на основе активных антител, позволив визуализировать высоко специфично сорбированные нанофрагменты бактерий. При этом использовалась возможность АСМ измерять толщину и шероховатость поверхностных биопленок, что позволило подобрать оптимальные концентрации исходных растворов и условия для создания монослоя из активных антител.

Результаты работы очень важны для микробиологии и бионанотехнологий, поскольку существенно расширяют и дополняют представления о методах идентификации прокариот и* вносят существенный вклад в понимание процессов анализа бактериального мира.

Цель и задачи исследования

.

Целью работы является применение атомно-силовой микроскопии для исследования аффинных взаимодействий фаг-бактерия и антиген-антитело в микробиологии.

В соответствии с целью в работе решаются следующие задачи исследования;

— Разработать метод визуализации и исследования взаимодействия «фаг-клетка» с помощью атомно-силовой микроскопии;

— Исследовать различные стадии процесса инфицирования фагом бактериальной клетки с помощью АСМ;

— Исследовать различные комбинации высокомолекулярных неспецифических модификаторов для улучшения сорбционных свойств поверхности по отношению к бактериальным клеткам для дальнейшего атомно-силового сканирования;

— Разработать методику создания поверхности из активных антител, оптимизировать параметры такой методики с помощью атомно-силовой микроскопии, количественно и качественно исследовать сорбционные свойства полученной поверхности.

Научная новизна работы:

Разработана новая методика создания аффинной поверхности" из активных антител для специфической визуализации бактерий. Проведены количественные и качественные АСМ исследования сорбционных свойств высокоспецифичной поверхности по отношению к фрагментам бактериальных клеток. Впервые разработан подход для изучения специфического взаимодействия фаг-клетка с помощью АСМ и проанализированы различные стадии заражения бактериальной клетки фагом для трех различных видов бактерий. С помощью АСМ изучались другие модификаторы поверхности, которые увеличивают адсорбцию определённых клеток.

Научная и практическая значимость.

Разработан метод специального приготовленияобразцов* бактериальных культур для исследования с помощью АСМ, что позволяет использовать данный метод для изучения аффинных взаимодействий в микробиологии. Разработанный метод исследования взаимодействия фаг-бактерия-позволяет в физиологических условиях проследить различные этапы данного процесса, а также описать свойства бактериофага, важные для характеристики препаратов бактериофагов, предлагаемых для фаготерапии. Разработанные в процессе работы аффинные подложки на основе антител позволяют идентифицировать не только клетки бактерий, но и нанофрагменты бактериальных клеток. Основные результаты диссертационной работы использованы в процессе выполнения работ лабораторией атомно-масштабных исследований конденсированных сред ФГУП «Институт теоретической и экспериментальной физики» по гранту МНТЦ № 3245 «Бионанотехнологический анализ аффинных поверхностей».

Положения, выносимые на защиту.

1. Разработанный подход для изучения специфического взаимодействия бактериофаг-бактерия с помощью АСМ позволяет анализировать различные стадии заражения бактериальной клетки фагом.

2. Модификаторы поверхности подложек (ЦТАБ-лектин, БСА-глутаровый альдегид, крахмал, агароза) значительно увеличивающих адсорбцию бактериальных клеток.

3. Аффинные поверхности на основе антител обеспечивают специфическую визуализацию бактерий и их фрагментов с помощью АСМ.

4. Математическая обработка параметров взаимодействия антиген-антитело, заложенная в методе АСМ-детектирования, позволяет дать количественные и качественные характеристики процесса визуализации.

Апробация работы.

Основные результаты диссертационной работы были доложены на следующих научных конференциях и школах:

• Межгосударственная научно-практическая конференция государствучастников СНГ «Чрезвычайные ситуации международного значения в общественном здравоохранении и санитарная охрана территорий государств-участников содружества независимых государств».

Протвино, -2006. th.

• 8 International EMBL Symposium. Germany, Heidelberg, -2006.

• Первая Всероссийской Школы-семинара Современные достижения бионаноскопии. Москва, -2007.

• ESF-EMBO Symposium on Probing Interactions between Nanoparticles/Biomaterials and Biological Systems, Sant Feliu de Guixols, Spain, -2007.

• The XV International Conference and discussion scientific club «New Information Technology in Medicine, Pharmacology, Biology and Ecology». Yalta-Gurzuf, Ukraine, 31 May-9 June -2007.

• IV International conference on «NanoBio and related new and perspective biotechnologies». Pushchino, — 2007.

• V I Всероссийская научно-практическая конференция с международным участием «Молекулярная диагностика -2007» — 2007.

• Вторая международная конференция «Современные достижения бионаноскопии». Москва, — 2008.

• Международный форум по нанотехнологиям. Научно-технологических секция. Москва, — 2008.

• Международная научно-практическая конференции «Нанотехнологии в сельском хозяйстве». Москва, — 2008.

• 1-ая Международная научная школа «Наноматериалы и нанотехнологии в живых системах». Москва, — 2009.

• Третья международная конференция «Современные достижения бионаноскопии». Москва, -2009.

• 8-ая Курчатовская молодежная школа, Москва, -2010.

• Четвёртая международная конференция «Современные достижения бионаноскопии». Москва, -2010.

Личный вклад автора.

Все экспериментальные измерения зондовой микроскопии выполнены автором лично.

Автор принимал участие в приготовлении образцов бактериальных клеток, вирусов, нуклеиновых кислот, белков и их комплексов совместно с сотрудниками и ФГУН «ГНЦ прикладной микробиологии и биотехнологии» г. Оболенска и сотрудниками физического факультета МГУ им. М. В. Ломоносова. Анализ и интерпретация экспериментальных данных проведены автором лично.

Публикации.

Материалы диссертации опубликованы в 16 печатных работах, из них 5 статей в рецензируемых журналах перечня ВАК и 11 публикаций в сборниках, трудах и материалах конференций.

Обзор литературы.

ВЫВОДЫ:

1. Продемонстрирована возможность применения атомно-силовой микроскопии для визуализации аффинных взаимодействий в микробиологии.

2. Разработан подход для изучения специфического взаимодействия бактериофаг-бактерия с помощью АСМ и проанализированы различные стадии заражения бактериальной клетки фагом для трех различных видов бактерий.

3. С помощью АСМ показана эффективность ряда модификаторов поверхности подложек (ЦТАБ-лектин, БСАглутаровый альдегид, крахмал, агароза), увеличивающих адсорбцию бактериальных клеток в несколько раз.

4. Продемонстрировано, что аффинные поверхности на основе антител повышают сорбцию фрагментов клеток за счет взаимодействия антител со специфичными антигенами бактерий.

5. Математическая обработка параметров взаимодействия антиген-антитело, заложенная в методе АСМ-детектирования, позволяет количественно оценить общий объем адсорбировавшихся бактериальных фрагментов на поверхности из активных антител.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Бионанотехнологические методы в микробиологии и биофизикесовременный тренд в исследовательских направлениях, позволяющий детализировать процессы в живых системах на нано-уровне. В данной работе представлены результаты исследования аффинного т. е. высокоспецифического взаимодействия бактерий с антителами и бактериофагами с помощью АСМ. Обнаружение аффинного взаимодействия решает одну из ключевых задач микробиологии — идентификацию бактерий. В случае с исследованием взаимодействия бактериофагов с клеткой хозяина, АСМ позволяет также увидеть различные стадии процесса инфицирования во времени in vivo: от места первичного креплении бактериофага, до изменения структуры поверхности клетки и полного лизиса с выходом новых частиц бактериофагов, что может помочь разрешить значительную часть вопросов фаготерапии. Кроме того, возможности АСМ были ярко продемонстрированы в работах с аффинными поверхностями на основе антител, позволив высокоспецифично визуализировать нанофрагменты бактерий. При этом, при подборе концентраций модификаторов и условий обработки образов в различных стадиях, использовалась возможность АСМ измерять толщину поверхностных биопленок, что позволило подобрать оптимальные условия для создания монослоя из активных антител. Способность методики АСМ получить истинное трехмерное изображение поверхности позволило также с помощью математических алгоритмов дать не только качественную, но и количественную оценку объема специфически адсорбированного на аффинной поверхности материала. Таким образом, разработанная методика приготовления аффинной поверхности на основе активных антител вместе с АСМ и математической обработкой изображений могут использоваться при создании новых видов биосенсоров.

Показать весь текст

Список литературы

  1. К.А., Чертков О. В., Назаров П. А., Месянжинов В. В. Пептидогликаннлизирующие ферменты бактериофагов-перспективные противобактериальные агенты //Успехи биологической химии, -2006, -т. 46, -сс. 65−98.
  2. А.С., Яминский И. В. Зондовая микроскопия: построение и обработка изображений. В кн. «Сканирующая зондовая микроскопия биополимеров» под ред. И. В. Яминского. М.: Научный мир, 1997.
  3. Amro N.A., Kotra L.P., Wadu-Mesthridge К., Bulychev A., Mobashery S., Liu G. High-resolution Atomic Force Microscopy Studies of the Escherichia coli Outer Membrane: Structural Basis for Permeability // Langmuir, 2000, — v. 16, — pp.27 892 796.
  4. Andersen J.E.T., Moller P., Pedersen M.V., Ulstrup J. Cytochrome с dynamics at gold and glassy carbon surfaces monitored by in situ scanning tunnel microscopy // Surface Science, 1995, — v.325, -pp. 193−205.
  5. Arnoldi M., Kacher C., Bauerlein E., Radmacher M., Fritz M. Elastic Properties of the Cell Wall of Magnetospirillum Gryphiswaldense Investigated by Atomic Force Microscopy//Appl. Phys. A, 1997, — v.66,-pp.S613-S618.
  6. Arscott P.G., Lee G., Bloomfield V.A. and Evans D.F. Scanning tunneling microscopy of Z-DNA // Nature, 1989, — v.339, — pp.484−486.
  7. Awais, R.- Fukudomi, H.- Miyanaga, K.- Unno, H.- Tanji, Y. A recombinant bacteriophage-based assay for the discriminative detection of culturable and viablebut nonculturable Escherichia coli 0157: H7 // Biotechnol. Prog,. -2006, -v. 22, -pp. 853−859.
  8. Barrow, P. A.- Soothill, J. S. Bacteriophage therapy and prophylaxis: rediscovery and renewed assessment of potential // Trends Microbiol. -1997, -v.5, -pp. 268−271.
  9. Binning G., Rohrer H. Scanning tunneling microscopy // Surface Science, -1983,-v. 126,-pp. 236−244.
  10. Binning G., Quate C. Atomic force microscope // Phys. Rev.Lett., 1986, -v.56, — pp.930−933.
  11. Bhaya D., Watanabe N., Ogawa T., Grossman A.R. The role of an alternate sigma factor in motility and pili formation in the cyanobacterium Synechocystis sp. strain PCC 6803 // Proc Natl Acad Sci USA, 1999, — v.96, — pp.3188−93.
  12. Bhaya D., Takahashi A., Grossman A.R. Light regulation of type IV pilus-dependent motility by chemosensor-like elements in Synechocystis PCC6803 // Proc Natl Acad Sci USA, 2001, — v.98, — pp.7540−745.
  13. Bhaya D., Bianco N.R., Bryant D., Grossman A. Type IV pilus biogenesis and motility in the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC6803 // Mol Microbiol, 2000, -v.37, — № 4, -pp.941−51.
  14. Bolshakova A.V., Kiselyova O.I., Yaminsky I.V. Microbial Surfaces Investigated Using Atomic Force Microscopy // Biotechnol. progress, 2004, — v. 20, -№ 6, -pp.1615−1622.
  15. Bolshakova A.V., Kiselyova O.I., Filonov A.S., Frolova O.Yu., Lyubchenko Yu.L., Yaminsky I.V. Comparative Studies of Bacteria with Atomic Force Microscopy Operating in Different Modes // Ultramicroscopy, 2001, — v.68, -pp.121−128.
  16. Bolshakova A.V., Vorobyova E.A., Yaminsky I.V. Indication of Living Bacterial Cells in Native Soil and Permafrost // Phys. Low-Dim. Struct., 2003, -v.¾, — pp. 105−112.
  17. Braga P.C., Ricci D. Atomic Force Microscopy: Application to Investigation of Escherichia coli Morphology before and after Exposure to Cefodizime // Antimicrob. Agents Chemother., 1998, — v.42, — pp. 18−22.
  18. Britt D.W., Buijs J., Hlady V. Tobacco mosaic virus adsorption on self-assembled and Langmuir-Blodgett monolayers studied by TIRF and SFM // Thin Solid Films, 1998, — v.327−329, — pp.824−828.
  19. Bustamante C., Vesenka J., Tang C.L., Rees W., Guthold M., and Keller R. Circular DNA molecules imaged in air by scanning force microscopy // Biochemistry, 1992, — v.31, — pp.22−26.
  20. Camesano T.A., Natan M.J., Logan B.E. Observation of Changes in Bacterial Cell Morphology Using Tapping Mode Atomic Force Microscopy // Langmuir, -2000, v. 16, — pp.4563−4572.
  21. Chang H., Bard A.J. Observation and characterization by scanning tunneling microscopy of structures generated by cleaving highly oriented pyrolytic graphite // Langmuir,-1991,-7,-pp.1143−1153.
  22. Bin-Wha Chang, Yuh-Ming Hsu, Hsien-Chang Chang. An improving method for determination of Escherichia coli population based on multi-channel series piezoelectric quartz crystal system // Sensors and Actuators B -2000, -v.65, -pp. 105 107.
  23. Clemmer C. R, Beebe T.P. Graphite: A mimic for DNA and other biomolecules in scanning tunneling microscopes studies // Science, 1991, — v.251, — pp.640−642.
  24. Cullen D.C., Lowe C.R. AFM Studies of Protein Adsorption: 1. Time-Resolved Protein Adsorption to Highly Oriented Pyrolytic Graphite // J. Colloid Interface Sci., 1994, — v. 166, -pp. 102−108.
  25. Da Silva Jr A., Teschke O. Effects of the antimicrobial peptide PGLa on live Escherichia coli // Biochimica et Biophysica Acta, 1643, 2003, — v.95, — pp.103.
  26. Daugelavieius R., Gaidelyte A., Cvirkaite-Krupovie V., Bamford, D. H. Online monitoring of changes in host cell physiology during the one-step growth cycle of Bacillus phage Bam35 // Microbiol. Methods -2007, -v.69, -pp. 174−179.
  27. Day J., Kuznetsov Yu.G., Larson S.B., Greenwood A., and McPherson A. Biophysical Studies on the RNA Cores of Satellite Tobacco Mosaic Virus // Biophys. J. ,-2001,-v.80,-pp.2364−2371.
  28. Di’az, C.- Schilardi, P. L.- Salvarezza, R. C.- deMele, M. F. L. Nano/Microscale order affects the early stages of Biofilm formation on metal surfaces // Langmuir -2007, -v.23, -pp. 11 206−11 210.
  29. Droz, E.- Taborelli, M.- Wells, T. N. C.- Descouts, P. Preparation of isolated biomolecules for SFM observations: T4 bacteriophage as a test sample // Biophys. J. -1993,-v.65,-pp.1180−1187.
  30. Drygin Yu.F., Bordunova O.A., Gallyamov M.O., Yaminsky I.V. Atomic force microscopy examination of tobacco mosaic virus and virion RNA // FEBS Letters, -1998, v.425, — pp.217−221.
  31. Dufre’ne, Y. F. AFM for nanoscale microbe analysis // Analyst -2008, -v. 133, -pp. 297−301.
  32. Dufre’ne, Y. F. Application of atomic force microscopy to microbial surfaces: from reconstituted cell surface layers to living cells // Micron -2001, -v. 32, -pp. 153 165.
  33. Dufre’ne, Y. F. Using nanotechniques to explore microbial surfaces // Nat. ReV. Microbiol. -2004, -v.2, -pp. 451−460.
  34. Dufre’ne, Y. F.- Hinterdorfer, P. Recent progress in AFM molecular recognition studies // Physiol. -2008, -v.256, -pp. 237−245.
  35. Dufrene Y.F., Boonaert Ch. J.P., Germ P.A., Asther M., Rouxhet P.G. Direct Probing of the Surface Ultrastructure and Molecular Interactions of Dormant and Germinating Spores of Phanerochaete chryosporium // J. Bacteriol., 1999, — v. 181, -pp.5350−5354.
  36. Dupres, V.- Menozzi, F. D.- Locht, C.- Clare, В. H.- Abbott, N. L.- Cuenot, S.- Bompard, C.- Raze, D.- Dufre^ne, Y. F. Nanoscale mapping and functional analysis of individual adhesins on living bacteria // Nat. Methods -2005, -v.2, -pp.515−520.
  37. Eigler D.M., Schweizer E.K. Positioning single atoms with a scanning tunnelling microscope // Nature, 1990, — v.344, — pp.524−526.
  38. Ellis, L. F.- Schlegel, R. A. Electron microscopy of Pseudomonas phi 6 bacteriophage //Virol. -1974, -v.14, -pp. 1547−1551.
  39. Epand R.F., Yip C.M., Chernomordik L.V., LeDuc D.L., Shin Y., Epand R.M. Self-assembly of influenza hemagglutinin: studies of ectodomain aggregation by in situ atomic force microscopy // Biochimica et Biophysica Acta, 2001, — v.1513, -pp. 167−175.
  40. Fang, J.- Knobler, С. M.- Gingery, M.- Eiserling, F. A. J. Imaging bacteriophage T4 on patterned organosilane monolayers by scanning force microscopy // Phys. Chem. B. -1997, -v. 101, -pp. 8692−8695.
  41. Filonov, A. S.- Gavrilko, D. Yu.- Yaminsky, I. V. FemtoScan SPMImage Processing Software Manual // Advanced Tecnologies Center: Moscow, 2001. URL: http://www.nanoscopy.net/manual/en/ (дата обращения 10.05.2011).
  42. Fokine, A.- Chipman, P. R.- Leiman, P. G.- Mesyanzhinov, V. V.- Rao, V. В.- Rossmann, M. G. Molecular architecture of the prolate head of bacteriophage T4 // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. -2004, -v. 101, -pp. 6003−6008.
  43. Fung Ying-Sing, Si Shi-Hui, Zhu De-Rong. Piezoelectric crystal for sensing bacteria by immobilizing antibodies on divinylsulphone activated poly-m-aminophenol film//Talanta-2000, -v. 51-pp. 151−158.
  44. Gailyamov M. O, Yaminskii I.V. Quantitative methods for restoration of true topographical properties of objects using the measured AFM-images. 2. The effect of broadening of the AFM-profile // Surface Investigation, 2001, — v.16, — pp.11 351 141.
  45. Gerritsen J.W., Elemans J.A.A.W., Hulsken B., Travaille A.M., van Kempen H., Rasing Th., and Speller S. STM in a Gel Environment // AIP Conference Proceedings, 2003, — v. 696, — pp.365−368.
  46. Guckenberger R., Heim M., Cevc G., Knapp H. F., Wiegrabe W., and Hillebrand A. Scanning tunneling microscopy of insulators and biological specimens based on lateral conductivity of ultrathin water films // Science, 1994, — v. 266, -pp.1538−1540.
  47. Guryev O.L., Dubrovsky T., Chernogolov A., Dubrovskaya S., Usanov S., Nicolini C. Orientation of cytochrome P450scc in Langmuir-Blodgett monolayers // Langmuir, 1997, — v. 13, — pp.299−304.
  48. Hamaker H.C. Wan-der-Waals attraction Between Spherical Particles //Physica, 1937, — v.4,-p.1058.
  49. Hinterdorfer, P.- Dufre’ne, Y. F. Detection and localization of single molecular recognition events using atomic force microscopy // Nat. Methods -2006, -v. 3, -pp. 347−355.
  50. Ivanovska, I.- Wuite, G.- Jo’nsson, B.- Evilevitch, A. Internal DNA pressure modifies stability of WT phage // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. -2007, -v. 104, -pp. 9603−9608.
  51. Dmitri Ivnitski, Ihab Abdel-Hamid, Plamen Atanasov, Ebtisam Wilkins. Biosensors for detection of pathogenic bacteria // Biosensors & Bioelectronics -1999, -v. 14-pp. 599−624
  52. Jandt, K. D. Atomic force microscopy of biomaterials surfaces and interfaces //Surf. Sci. -2001, -v.491, -pp. 303−332.
  53. Kasas S., Fellay B., Cargnello R. Observation of Action of Penicillin on Bacillus subtilis using Atomic Force Microscopy: Technique for the Preparation of Bacteria // Surf. Interface Anal, 1994, — v.21, — pp. 400−401.
  54. Kay, L. E. J. Conceptual Models and Analytical Tools: The Biology of. Physicist Max Delbriick// Hist. Biol. -1985, -v. 18, -pp. 207−246.
  55. Kim D.T., Blanch H.W., and Radke C.J. Direct Imaging of Lysozyme Adsorption onto Mica by Atomic Force Microscopy // Langmuir, 2002, — v. 18, -pp.5 841−5850.
  56. Namsoo Kim, In-Seon Park, Dong-Kyung Kim. Characteristics of a label-free piezoelectric immunosensor detecting Pseudomonas aeruginosa // Sensors and Actuators -2004, -v. 100 -pp. 432−438.
  57. Dong Chung Kim and Dae Joon Kang. Molecular Recognition and Specific Interactions for Biosensing Applications // Sensors -2008, -v.8, -pp.6605−6641
  58. In-Seon Park a, Woo-Yeon Kim b, Namsoo Kim. Operational characteristics of an antibody-immobilized QCM system detecting Salmonella spp. // Biosensors & Bioelectronics -2000-v. 15-pp. 167−172
  59. Kiselyova O.I., Nasikan N.S., Yaminsky I.V., Novikov V.K. AFM imaging of PVX particles and PVX RNA 11 Phys. Low-Dimen. Struct., 2001, — v.¾, — pp. 167.
  60. Kiselyova O.I., Yaminsky I.V. Atomic force microscopy of protein complexes. In «Atomic Force Microscopy: Biomedical Methods and Applications» (Methods in Molecular Biology, vol. 242), Ed. by P.C. Braga, D. Ricci. Humana Press, 2004, pp. 217−230.
  61. Kiselyova O.I., Yaminsky I.V., Karger E.M., Frolova O.Yu., Dorokhov Yu.L. and Atabekov J.G. Visualization of TMV movement protein-RNA complexes formed in vitro by atomic force microscopy // Journal of general virology, 2001, — v.82, -pp.1503−1508.
  62. Kiselyova O.I., Yaminsky I.V. Proteins and membrane-protein complexes // Colloid Journal, 1999, — v.61, — pp. 1−19.
  63. Kiselyova O.I., Yaminsky I.V., Karpova O.V., Rodionova N.P., Kozlovsky S.V., Arkhipenko M.V., and Atabekov J.G. AFM Study of Potato Virus X Disassembly Induced by Movement Protein // J. Mol. Biol., 2003, — v.332, -pp.321−325.
  64. Kolbe, W. F.- Ogletree, D. F.- Salmeron, M. B. Atomic force microscopy imaging of T4 bacteriophages on silicon substrates // Ultramicroscopy -1992, -v.42−44,-pp. 1113−1117.
  65. Kuznetsov Yu.G., Malkin A.J., Lucas R.W., McPherson A. Atomic force microscopy studies of icosahedral virus crystal growth // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces, 2000, — v. 19, — pp.333−346.
  66. Olivier Lazcka, F. Javier Del Campo, F. Xavier Munoz. Pathogen detection: A perspective of traditional methods and biosensors. Biosensors and Bioelectronics 22 (2007) 1205−1217.
  67. Lederberg, Smaller fleas. ad infinitum: Therapeutic bacteriophage redux // J. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. -1996, -v.93, -pp. 3167−3168.
  68. Lee I., Wang X., Zhu C.F., Wang C., Bai C. Investigation of polystyrene nanoparticles and DNA-protein complexes by AFM with image reconstruction // Applied Surface Science, 1998, — v. 126, -pp.281−286.
  69. Levin, B.- Bull, J. J. Phage Therapy revisd: The population biology of a bacterial infection and its treatment with bacteriophage and antibiotics Am. Nat. -1996, -v. 147,-pp. 881−898.
  70. Lyubchenko, Y. L.- Oden, P. I.- Lampner, D.- Lindsay, S. M.- Dunker, K. A. Atomic force microscopy of DNA and bacteriophage in air, water and propanol: the role of adhesion forces // Nucleic Acids Res. -1993, -v.21, -pp. 1117−1123.
  71. Lister T.E., Pinhero P.J. In Vivo Atomic Force Microscopy of Surface Proteins on Deinococcus radiodurans // Langmuir, 2001, — v. 17, — pp.2624−2628.
  72. Sang-Hun Lee, Desmond D. Stubbs, John Cairney, and William D. Hunt. Rapid Detection of Bacterial Spores Using a Quartz Crystal Microbalance (QCM) Immunoassay // IEEE SENSORS JOURNAL, -2005 -v. 5,
  73. Lomonosov A.M., Egorov S.N., Gallyamov M.O., Yaminsky I.V. AFM of Bacterial Cells Subjected to Different Factors // Phys. Low-Dim. Struct., 2003, -v.¾,-pp. 125−130.
  74. Luria, S. E.- Anderson, T. F. The identification and characterization of bacteriophages with the electron microscope // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. -1942, -v. 28, -pp. 127−130.
  75. Malkin A.J., Kuznetsov Yu.G., Lucas R.W., and McPherson A. Surface Processes in the Crystallization of Turnip Yellow Mosaic Virus Visualized by Atomic Force Microscopy // Journal of Structural Biology, 1999, — v.127, — pp.353.
  76. Marks, T.- Sharp, R. J. Bacteriophages and biotechnology: a review // Chem. Technol. Biotechnol. -2000, -v.75, -pp.6−17.
  77. Matsko, N.- Klinov, D.- Manykin, A.- Demin, V.- Klimenko, S. J. Atomic force microscopy analysis of bacteriophages KZ and T4 // Electron Microsc. -2001, -v.50, -pp. 41722.
  78. Mazeran P.-E., Loubet J.-L., Martelet C., Theretz A. Under buffer SFM observation of immunospecies adsorbed on a ciano grafted silicon substrate // Ultramicroscopy, 1995, — v.60, — pp.33−40.
  79. McMaster T.J., Miles M.J., Shewry P.R., and Tatham A.S. In Situ Surface Adsorption of the Protein C Hordein Using Atomic Force Microscopy // Langmuir, -2000, -v.16,-pp.1463 -1468.
  80. Miller, E. S.- Kutter, E.- Mosig, G.- Arisaka, F.- Kunisawa, T.- Ru’ger, W. Bacteriophage T4 genome //Microbiol. Mol. Biol. ReV. -2003, -v.67, -pp. 86−156.
  81. Mu"ller, D. J.- Anderson, K. Biomolecular imaging using atomic force microscopy // Trends Biotechnol. -2002, -v.20, -pp. S45-S49.
  82. Muller D.J., Baumeister W., Engel A. Conformational Change of the Hexagonally Packed intermediate Layer of Deinococcus radiodurans Monitored by Atomic Force Microscopy // J. Bacteriol., 1996, — v. 178, — pp.3025−3030.
  83. Namura, M.- Hijikata, T.- Miyanaga, K.- Tanji, Y. Detection of Escherichia coli with fluorescent labeled phages that have a broad host range to E. coli in sewage water// Biotechnol. Prog. -2008, -v.24, -pp. 481−486.
  84. Nettikadan S., Tokumasu F., and Takeyasu K. Quantitative Analysis of the Transcription Factor AP2 Binding to DNA by Atomic Force Microscopy // Biochemical and biophysical research communications, 1996, — v.226, — pp.645 649.
  85. Padlana E. A., Daviesa D. R., S. Rudikoff S. and Pottera M. Structural basis for the specificity of phosphorylcholine-binding immunoglobulins // Immunochemestry, -v.13, -pp 945−949, -1976.
  86. Rikke Louise Meyer, Xingfei Zhou, LoneTang, AyyoobArpanaei, PeterKingshott, Flemming Besenbacher. Immobilisation of living bacteria for AFM imaging under Physiological conditions // Ultramicroscopy -2010, -v.110 -pp. 13 491 357.
  87. Radetsky, P. Return of the good virus // DiscoVer -1996, -v. 17, -pp.50−58.
  88. Razatos A., Ong Y.-L., Sharma M.M., Georgiou G. Molecular Determinants of Bacterial Adheasion Monitored by Atomic Force Microscopy // Appl. Biol. Sei., -1998, v.95, — pp. 11 059−11 064.
  89. Robichorn D., Girard J.-C., Centiempo Y., Cavellier J.-F. Atomic Force Microscopy Imaging of Dried or Living Bacteria // C. R. Acad. Sei., Ser. Ill, 1999, — v.322 — pp.687−693.
  90. Roos, W. H.- Ivanovska, I. L.- Evilevitch, A.- Wuite, G. Viral capsids: Mechanical characteristics, genome packaging and delivery mechanisms // J. L. Cell. Mol. Life Sei. -2007, -v.64, -pp. 1484−1497.
  91. , H. 'Ober ein neues bei der bakteriophagen Lyse auftretendes Formelement//Naturwissenschaften -1941, -v.29, -pp. 367−368.
  92. A Elisabeth Sauer-Eriksson, Gerard J Kleywegt, Mathias Uhlen, T Alwyn Jones. Crystal structure of the C2 fragment of streptococcal protein G in complex with the Fc domain of human IgG // Structure -1995, -v. 3, -pp.265−278.
  93. Severin N., Barner J., Kalachev A.A., and Rabe J.P. Manipulation and Overstretching of Genes on Solid Substrates // Nano Lett., 2004, — v.4, — №. 4, -pp.577−579.
  94. Shlyakhtenko L.S., Potaman V.N., Sinden R.N. and Lyubchenko Yu.L. Structure and dynamics of supercoil-stabilized DNA cruciforms // Journal of Molecular Biology, 1998, — v.280, — pp.61−72.
  95. Caterina Signoretto and Pietro Canepari. Towards more accurate detection of pathogenic Gram-positive bacteria in waters // Current Opinion in Biotechnology -2008,-v. 19,-pp. 248−253.
  96. Simmons J.G. Generalized formula for the electronic tunnel effect between similar electrodes separated by a thin insulating film // J. Appl. Phys, 1963, — v. 34, -pp. 1793−1803.
  97. Simon, L. D. Infection of Escherichia coli by T2 and T4 Bacteriophages as Seen in the Electron Microscope: T4 Head Morphogenesis // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. -1972, -v.69, -pp. 907−911.
  98. Shi В., Lu X., Zou R, Luo J., Chen D., Liang H., Huang L. Observations of the topography and friction properties of macromolecular thin films at the nanometer scale // Wear, 2001, — v.251, — pp.1177−1182.
  99. Smith B.L., Gallie D.R., Le H. and Hansma P.K. Visualization of Poly (A)-Binding Protein Complex Formation with Poly (A) RNA Using Atomic Force Microscopy // Journal of structural Biology, 1997, — v. 119, -pp. 109−117
  100. Sokolov I.Y., Firtel M., Henderson G.S. In situ Highresolution Atomic Force Microscope Imaging of Biological Surfaces // J. Vac. Sci. Technol., A, 1996, — v. 14, -pp. 674−678.
  101. Sophia Hohlbauch. Bibliography of Atomic Force Microscopy In Biological Sciences // Digital Instruments, Veeco Metrology Group Biological Bibliography. URL: http://www.di.com (дата обращения 10.05.2011).
  102. Stanley W.M. Isolation of a crystalline protein possessing the properties of tobacco-mosaic virus // Science, 1935, — v.81, — pp.644−645.
  103. Stemmer A. and Engel A. Imaging biological macromolecules by STM: quantitative interpretation of topographs // Ultramicroscopy, 1990, — v.34, — pp. 129 140.
  104. Xiao-Li Su, Yanbin Li. A QCM immunosensor for Salmonella detection with simultaneous measurements of resonant frequency and motional resistance // Biosensors and Bioelectronics -2005, v. 21, -pp. 840−848.
  105. Suo, Z.- Yang, X.- Avci, R.- Kellerman, L.- Pascual, D. W.- Fries, M.- Steele,
  106. A. HEPES-stabilized encapsulation of Salmonella typhimurium // Langmuir -2007, -v.23, -pp. 1365−1374
  107. Ta T.C., Sykes M.T., McDermott M.T. Real-Time Observation of Plasma Protein Film Formation on Well-Defined Surfaces with Scanning Force Microscopy // Langmuir, 1998, — v. 14, — pp.2435−2443
  108. Touhami, A.- Jericho, M. H.- Beveridge, T. J. Carbon Nanotube-Based DualMode Biosensor for Electrical and Surface Plasmon Resonance Measurements // Langmuir. -2007, -v.23, -pp.2755−2760.
  109. Van der Mei H.C., Busscher H.J., Bos R., de Vries J., Boonaret C.J.P., Dufrene Y.F. Direct Probing by Atomic Force Microscopy of the Cell Surface Softness of a Fibrillated Oral Streptococcal Strain // Biophys. J., 2000, — v.78, — pp.2668−2674.
  110. Vijayalakshmi Velusamy, Khalil Arshak, Olga Korostynska, Kamila Oliwa, Catherine Adley. An overview of foodbome pathogen detection: In the perspective of biosensors // Biotechnology Advances -2010, -v. 28 -pp. 232−254.
  111. Wahl R, Raff J., Selenska-Pobell S., Mertig M., Pompe W. A Fast Screening Method for Surface Layers on Gram-Positive Bacteria // Biotechnol. Lett., 2001, -v.23,-pp. 1485−90.
  112. Waner M.J., Gilchrist M., Schindler M., Dantus M. Imaging the molecular dimensions and oligomerization of proteins at liquid/solid interfaces // J. Phys.Chem.
  113. B., 1998, — v. 102, — pp. 1649−1657.
  114. Weisenhorn A.L., Drake B., Prater C.B., Gould S.A.C., Hansma P.K., Ohnesorge F., et al. Immobilized proteins in buffer solution at molecular resolution by atomic force microscopy// Biophys. J., 1990, — v.58, -pp.1251−1258.
  115. Wendelschafer-Crabb, G.- Erlandsen, S. L.- Walker, D. H. Conditions critical for optimal visualization of bacteriophage adsorbed to bacterial surfaces by scanning electron microscopy // J. Virol. -1975, -v. 15, -pp. 1498−1503.
  116. Y.Y. Wong, S.P. Ng, M.H. Ng, S.H. Si, S.Z. Yao, Y.S. Fung. Immunosensor for the differentiation and detection of Salmonella species based on a quartz crystal-microbalance // Biosensors and Bioelectronics -2002, -v. 17,-pp. 676−684
  117. Yokota H., Nickerson D.A., Trask B.J., van den Engh G., Hirst M., Sadowski I., and Aebersold R. Mapping a Protein-Binding Site on Straightened DNA by Atomic Force Microscopy // Analytical Biochemistry, 1998, — v.264, — pp. 158−164.
  118. Yoshimura, I. K.- Arisaka, F.- Ritani, A.- Ima, K. Atomic force microscope of bacteriophage T4 and its tube-baseplate complex // FEBS Lett. -1993, -v.326, -pp.
  119. Zlatanova J., Lindsay S.M., Leuba S.H. Single Molecule Force Spectroscopy in Biology Using the Atomic Force Microscope // Prog. Biophys. Mol. Biol, 2000, -v.74, -pp.37−61.
  120. Zhang J., Chi Q., Dong S., and Wang E. STM of folded and unfolded haemoglobin molecules electrochemically deposited on highly oriented pyrolytic graphite // J. Chem. Soc. Faraday Trans., 1995, — v.91, — pp. 1471−1475
  121. Zhang J., Chi Q., Dong S., and Wang E. In situ electrochemical scanning tunneling microscopy investigation of structure for horseradish peroxidase and its electrocatalytic property // Biochem Bioenergetics, 1996, — v.39- - on.267−274.39.41.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!