Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Маркеры дифференцировки хорды в эмбриональном развитии белуги

Диссертация: Маркеры дифференцировки хорды в эмбриональном развитии белуги
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Начало биосинтеза коллагена П типа совпадает с соответствующими морфологическими изменениями в зародышах — началом органогенеза. После обособления хорды как таковой в развивающихся зародышах, дифференцировка ее клеток продолжается, по крайней мере, вплоть до стадии 32 — начала биосинтеза хордина. Созданы радиоиммунологические системы количественного определения хордина с чувствительностью I нг/мл… Читать ещё >

Содержание

  • ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР. РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА БЕЛКОВ В ПРОЦЕССЕ КЛЕТОЧНОЙ ДШЕРЕНЦИРОВКИ
  • Глава I. Дифференцировка клеток хрусталика глаза. б
    • 1. З'-кристаллины
    • 2. J} -кристаллита. II
    • 3. сб-кристаллины
  • Глава II. Дифференцировка клеток яйцеводов кур
  • Глава III. Дифференцировка клеток печени
  • Глава 1. У. Появление структурных компонентов соединительной ткани в ходе дифференцировки
    • 1. Структура и функции протёогликанов
    • 2. Использование протёогликанов в качестве маркеров дифференцировки соединительной ткани
    • 3. Структура и функции коллагенов
    • 4. Коллагены как маркеры дифференщфовки
    • 5. Коллагены как индукторы дифференцировки о гипотезе информационной роли коллагена)
    • 6. Молекулярные механизмы регуляции биосинтеза коллагенов
    • 7. Регуляция биосинтеза коллагенов при трансформации клеток
  • Глава V. Некоторые закономерности регуляции биосинтеза маркеров клеточной дифференцировки в рассмотренных системах
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДУ
    • 1. Биологический материал
    • 2. Получение экстрактов тканей и зародышей
    • 3. Определение концентрации белков
    • 4. Получение иммунных сывороток
    • 5. Электрофорез, иммуноэлектрофорез и изоэлектро-фокусирование белков
    • 6. Получение препаратов коллагена
    • 7. Хроматографическое разделение белков
    • 8. Обработка ферментами
    • 9. Радиоактивное мечение белков
    • 10. Радиоиммунологическое определение белков
  • РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • Часть I. Маркеры дифференцировки хорды.88!
    • 1. Обнаружение специфического антигена хорды белуги и его очистка от посторонних антигенов
    • 2. Характеристика свойств хордина
    • 3. Очистка и характеристика коллагена из хорды белуги
  • Часть П. Появление маркеров дифференцировки хорды в ходе эмбриогенеза
    • 1. Количественное определение общего содержания коллагена П типа в развивающихся зародышах белуги
    • 2. Количественное определение содержания хордина в развивающихся зародышах белуги
  • ОБЩЕЕ ОБСУЖДЕНИЕ. Г

Маркеры дифференцировки хорды в эмбриональном развитии белуги (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Изучение молекулярных основ механизмов дифференцировки клеток стало в последние годы одной из самых интересных и одновременно самых трудных проблем биологии. Интерес к молекулярным основам дифференцировки определяется разработкой конкретных подходов к изучению таких проблем, как дифференцировка клеток при эмбриональном развитии, изменения клеток в онтогенезе, а также патологические случаи дифференцировки, такие как злокачественное перерождение. Трудность разработки этих научных задач в том, что несмотря на большое количество полученных экспериментальных данных до сих пор остаются непонятными основные механизмы клеточной дифференцировки, а также в том, что в большинстве исследований результаты нормальной или злокачественной дифференцировки выявляются по морфологическим изменениям, которые, несомненно, опосредуются множественными биохимическими изменениями в клетке. Существует и иной способ обнаружения этих изменений, использующий биохимическое определение специфических продуктов, отличающих дифференцированные клетки от недифференцированных. Такие продукты — маркеры дифференцировки — были использованы для изучения процессов дифференцировки хрусталика глаза, яйцеводов кур, а также некоторых других объектов. Изучение причин, вызывающих дифференцировку, следствием которой явилось появление соответствующего белкового маркера или маркеров показало, что в некоторых случаях индукторами являются гормоны. В других случаях, например, при дифференцировке клеток хрусталика, индуктор выявлен, но природа его не установлена. В некоторых случаях в качестве маркера дифференцировки используется не начало появления специфического продукта, а способность клеток на определенном этапе их дифференцировки синтезировать специфический продукт в ответ на действие индуктора, возникновение такой компетентности имеет место при дифференцировке клеток печени. Во всех случаях, использование чистой системы индуктор —> дифференцировка (появление маркеров дифференциров-ки) позволяет изучать такие молекулярные механизмы происходящих процессов, как регуляция биосинтеза индивидуального белка на транскрипционном и посттранскрипционном уровне.

Одной из центральных проблем эмбриологии является детерминация путей клеточной дифференцировки. Опытами по пересадке клеток эмбрионов с последующим анализом морфологических изменений в ходе их дифференцировки и трансдифференцировки были получены временные данные о компетентности пересаженных клеток к индуцирующему действию клеточного окружения. Оказалось, что на ранних этапах пересаженные клетки компетентны к действию окружения и формируют ту ткань, в которую они пересажены. Но на определенных этапах развития эта компетентность исчезает, клетки оказываются детерминированными и дифференцируются лишь в том направлении, в котором будет развиваться донорный участок зародыша. Молекулярный механизм этого явления не известен. Значительная часть этих морфологических исследований была проведена в нашей стране, в лаборатории Т. А. Детлаф. В качестве объекта исследований использовались зародыши осетровых рыб, значительные размеры которых облегчали микрохирургические операции по переносу клеток от зародыша к зародышу. Было показано, что первым органом, появляющимся в ходе эмбриогенеза, является хорда, которая в свою очередь индуцирует морфологические изменения, характерные для других органов и тканей. Несмотря на свое первенство в ходе эмбриогенеза не только у хордовых, но и у позвоночные животных биохимическое изучение хорды почти не проводилось.

Отсутствие таких данных сдерживает биохимическое изучение процессов, приводящих к этой первой дифференцировке клеток зародыша, результатом которой является хорда. В связи с этим в качестве начального этапа исследований дифференцировки клеток презумптивной хордомезодермы в хорду нам представлялось целесообразным выявить специфические маркеры дифференцировки хорды и с их помощью тестировать биохимические изменения в ходе дифференцировки клеток, приводящие к образованию этого органа.

ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР.

РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА БЕЛКОВ В ПРОЦЕССЕ КЛЕТОЧНОЙ ДЮЕРЕНЦИРОВКИ.

— 180 -ВЫВОДЫ.

1. В клетках сердцевины хорды белуги (Huso huso) обнаружен ранее не известный, специфический лишь для этих клеток антиген, который был назван «хордин» .

2. Разработан метод очистки хордина от посторонних антигенов, Показано, что хордин содержит белковую часть, существенную для его антигенной активности. Оценка молекулярного веса хордина методом гельхроматографии дает значение 100 000, изоэлектрическая точка хордина близка к I.

3. Разработан метод очистки коллагена из оболочки хорды белуги. По своим физико-химическим свойствам выделенный коллаген отнесен ко П типу.

Созданы радиоиммунологические системы количественного определения хордина с чувствительностью I нг/мл и коллагена с чувствительностью 20 нг/мл. С применением этих систем показано, что биосинтез коллагена в эмбриогенезе начинается на стадии 24, а биосинтез хордина — на стадии 32.

5. Начало биосинтеза коллагена П типа совпадает с соответствующими морфологическими изменениями в зародышах — началом органогенеза. После обособления хорды как таковой в развивающихся зародышах, дифференцировка ее клеток продолжается, по крайней мере, вплоть до стадии 32 — начала биосинтеза хордина.

— щ.

X 35 S.

Приношу сердечную благодарность Александру Сергеевичу Спирину за руководство и постоянное внимание при выполнении данной работы.

Глубоко признателен Т. А. Детлаф за ценные консультации.

Приношу благодарность А. А. Преображенскому и А.И.Родионо-вой, вместе с которыми была выполнена часть экспериментальных исследований, а также коллективу Группы регуляции биосинтеза белка Института биохимии игл. А. Н. Баха за внимание и помощь, оказанные мне.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

(задачи дальнейших исследований).

Проведенное исследование позволило выявить новый маркер дифференцировки — хордин, а также при использовании системы радиоиммунологического анализа на хордин и коллаген П типа определить временные закономерности начала биосинтеза этих маркеров дифференцировки. В то же время, полученные результаты позволяют поставить ряд новых задач для проведения дальнейших исследований, таких как изучение химической структуры хордина, его клеточной и тканевой локализации, функции в составе хорды, распространения хордина по таксономическим группам. Поскольку хордин является поздним маркером дифференцировки клеток хорды (в отличие от коллагена), несомненный интерес представляет определение момента детерминации клеток хорды не только по морфологии, но и по способности синтезировать хордин. В частности, было бы интересно выяснить, содержат ли хордин структуры, образующиеся при пересадках детерминированных хордомезодермаль-ных зачатков осетровых рыб и амфибий, иными словами, простирается ли способность детерминированной хордомезодермы до программирования поздних маркеров дифференцировки. Отдельный интерес представляет вопрос о наличии хордина в пульпозных ядрах позвоночных животных и человека. В случае положительного ответа, перспектива использования хордина как маркера при определенных заболеваниях позвоночника, сопровождающихся появлением антител на компоненты пульпозных ядер (18), кажется нам весьма заманчивой.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Н., Крелль Ж., Вееке Б. 1977. Руководство по количественному иммуноэлектрофорезу. Методы и применение. М.: Мир, 1977.
  2. А.К., Пятницкий И. В. 1968. Количественный анализ.- М.: Высшая школа, I960, с.317−338.
  3. А.Е., Тарасова Е. А., Мазуров В. И. 1983. Биосинтезколлагена на полирибосомах, ассоциированных с ядрами клеток куриных эмбрионов. Докл. АН СССР, т.270, В 3, с. 737−742.
  4. В.Г. 1982. Морфогенез и эволюция осевого скелета. Ленинград, изд. ЛГУ, 1982.
  5. И. 1979. Выделение igG из куриной сыворотки.- В кн.: Иммунологические методы. М.: Мир, 1979, с. 268.
  6. С.М., Захарова М. М. 1979. Новые данные о гликозаминогликанах и протеогликанах. Вопр.мед. хим., т.25, }?. 3, с.227−237.
  7. Т.А., Гинзбург А. С. 1954. Зародышевое развитиеосетровых рыб (севрюги, осетра и белути) в связи с вопросами их разведения. М.: Изд-во АН СССР, 1954.
  8. С.М., Степанов А. С. 1978. РНК-связывающие белки
  9. ООЦИТОВ лягушки Rana temporaria Выделение методом афинной хроматографии и радиоактивное мечение in vitro. Биохимия, т.43, с.1347−1356.
  10. Т.В. 1977. Метод определения содержания коллаге-новых белков по оксипролину. В кн.: Современные методы в биохимии. М.: Медицина, 1977, с.262−264.
  11. JI.B. 1975. Временные закономерности зародышевогоразвития белуги. Онтогенез, т.6, Jg I, с.47−54.
  12. Д.Л. 1979. Коллагеновые структуры одна из информационных систем организма. Успехи совр.биол., т.88, вып.1 (4), с.36−49.
  13. А.В. 1981. Поверхностные белки и их изменения принормальном развитии и опухолевом росте. В кн.: Явления индукции и дифференцировки при опухолевом росте. М.: Наука, 1981, с.209−211.
  14. Любимов В.И.,'Львов Н.П. 1968. Улучшенная камера для разрушения клеток микроорганизмов. Прикл.биохим. и мшфобиол., т.4, с.592−596.
  15. Т.М., Волчков В. Е., Меркулова Т. И., Нагибнеева И.Н.1983. Рецепторы эстрадиола в плазматических мембранах клеток гормонзависимых опухолей молочных желез. Докл. АН СССР, т.272, JS 6, с.1494−1497.
  16. Нейфах А.А.,.Тимофеева М. Я. 1977. Молекулярная биология процессов развития. М.: Наука, 1977.
  17. В.Ы., Перский Е. Э., Утевская Л.А.Возрастная и эволюционная. биохимия коллагеновых структур. Киев: Наукова думка, 1977.
  18. Т.И. 1982. Ультраструктура межпозвоночных дискову детей и подростков. Архив анатом.гистол. и эмбриол., т. 83, JS 7, с.46−54.
  19. И.JI., Шутова Т. В. 1981. Иммунологическая реактивеость организма больных остеохондрозом позвоночника. Вопр. ревматизма, № 2, с'.53−55.
  20. К.В. 1974. Электрофокусирование белков. В кн.: Новыеметоды анализа аминокислот, пептидов и белков. М.: Мир, 1974, с.322−326.
  21. В.В., Шехтер А. Б. 1901. Соединительная ткань. М.:1. Медицина, 198I.
  22. Л.И. 1969.Биохимия нормальной и патологически измененной соединительной ткани. Л.: Медицина, 1969, с.119−120.
  23. Л.И., Домбровска Л. Э. 1972. Остеолатиризм. Рига, изд. Зинатне, 1972.
  24. Т. 1981. Радиоиммунологические методы. М.: Мир, 1981.
  25. И.И. Основы сравнительной анатомии. М.: Советская наука, 1947, с.36−49.
  26. Adams, P., Iviuir, Н. 1976. Qualitative changes with age of proteoglycans of human lumbar discs. Ann.Rheum. Die., v.35, p.289−296.
  27. Baker, H.J., Shapiro, E.J. 1977. Kinetics of estrogen induction of Xenopus laevis messenger RITA as measured by hybridization to complementary EiTA. J.Biol. Chem., v.252, H 23, p.8428−8434.
  28. Baker, H.J., Shapiro, D.J. 1978. Rapid accomulation of vitellogenin messenger RITA during secondary esto-gen stimulation of Xenopus laevis. J.Biol.Cb.em., v.253, II 13, p.4521−4524.
  29. Beebe, D.C., Piatigorsky, J. 1977. The control of 8>crystallin gene expression during lens cell development- Dissociation of cell elongation, cell division, $-crystallin synthesis and Ъ -crystallin mffiTA accumulation. Developm.Biol., v.59, p.174−182.
  30. Beebe, D.C., Piatigorsky, J. 1981. Translational regulationof (5-crystallin synthesis during lens development in the chicken embryo. Developm.Biol., v.84, p.96−101.
  31. Beil, W., Purthmayr, H., Timpl, R. 1972. Chicken antibodiesto soluble rat collagen. I. Characterization of the immune response by precipitation and agglutination methods. Immunochemistry, v.9, H 8, p.779−788.
  32. Benya, P.D., Shaffer, J.D. 1982. Dedifferentiated chondrocytes reexpress the differentiated collagen pheno-type when cultured irjagarose gels. Cell, v.30,1. 1, p.215−224.
  33. , E.W., 7/allace, R.A. 1974. Precursor-product relationship between amphibian vitellogenin yolk and the proteins, lipovitellin and phosvitin. J. Biol.Chem., v.249, N 9, p.2897-2903.
  34. Berthet-Colominas, C., Miller, A., Herbage, D., Konziere,
  35. M.-C., Tocchetti, D. 1982. Structural studies of collagenjfibres from intervertebral disc. Biochem. Bi^ph.Acta, v.70S, IT 1, p.50−64.
  36. Bower, D.J., Errington, L.H., Pollock, B.J., I/Iorris S.,
  37. Clayton, R.Ivl. 1983″ The pattern of expression of chick &-crystallin genes in lens differen-' tiation and in trans-differentiating culturedtissues. ШВО J., v.2, N 3, p.333−338.
  38. Brennan, LI.D., Weiner, A.J., Goralsky, T.J., Mahowald, A.P.1982. The follicle cells are a major site of vitellogenin synthesis in Drosophila melanogaster. Developm.Biol., v.89, p.225−236.
  39. Brik, D.E., Trelstad, R.L. 1983. Collagen fibral and bundleformation by the fibroblast during corneal morphogenesis. J. Cell Biolog., v.97, N 5 (II), p.ЗА.
  40. Brock, M.L., Shapiro, D.J. 1983. Estrogen regulates the absolute rate of the Xenopus laevis vitellogenin genes. J.Biol.Chem., v.258, IT 9, p.5449−5455.
  41. Catterall, J.P., Stein, J.P., Lai, F.C., Woo, S.L.C., Dugaiczyk, A., Mace, M.L., Means, A.R., O’Malley, B.W. 1979″ The chick ovomucoid gene contains et least six intervening sequences. llature, v.278, AT 5701, p.323−327.
  42. Chan, L., Means, A.R., O’Malley, B.W. 1973. Rate of induction of specific translatable messenger RHAs for ovalbumin and avidin by steroid hormones. HJAS, v.70, N 6, p.1870−1874.
  43. Chinzei, Y., White, B.N., V/yatt, G.R. 1982. VitellogeninmRNA in locust fat body: identification, isolation and quantitative changes induced by juvenile hormone. Canadian J.Biochem., v.60, N 3, p.243−251.
  44. Compere, S.J., blcKnight, G.S., Palmiter, R.D. 1981. Androyensregulate ovomucoid and ovalbumin gene expression independently of estrogen. J.Biol.Chem., v.256, Ы 12, p.6341−6347.
  45. Compton J.C., Schrader W.T.,, 0'lvlalley B.W. 1983. ША sequence preference of the progesterone receptor. -Proc.lTatl. Acad. Sci. USA, v.80, N 1, p. 16−20.
  46. Cox, R.F., Haines, Ы.Е., Emtage, J.S. 1974. Quantitation ofovalbumin mRHA in hen and chick oviduct by hybridization to complementary DM. Accumulation of specific mRITA in response to estradiol. Eur.J. Biochem., v.49, p.225−236.
  47. Craig, S.P., Piatigorsky, J. 1973. Cell elongation andcrystallin synthesis without RITA synthesis in cultured early embryonic chick lens epithelia. -Biochem.Bioph.Acta, v.299, p.642−653.
  48. De Jong, Y/.V7. 1981. Evolution of lens and crystallins.1.: Molecular and cellular biology of the eye lens. Bloemendal H. (ed.). John Wiley & Sons, Hew York, p.221−278.
  49. De Pomerai, D.I., Gali, M.A.H. 1982. Embryonic serum factorsrequired for transdifferentiation of chick embryo neuroretinal cells in culture. Developm., Growth and Differ., v.24, H 3, p.233−243.
  50. , P. 1979″ Insect vitellogenin: identification, biosynthesis, and role in vitellogenesis. Adv. Insect.Physiol., v.14, p.49−108.
  51. Felber, B.K., Ryffel, G.U., V/eber, R. 1978. Estradiol-induced accumulations of vitellogenin rnRNA and secretion of vitellogenin in liver cultures of Xenopus. Mol.Cell.Endocrin., v.12, p.151−166.
  52. Fisher, L.W., Whitson, S.W., Avioli, L.V., Termine, J.D.1983. Matrix sialoprotein of developing bone. J.Biol.Chem., v.258, И 20, p.12 723−12 727.
  53. Folger, K., Anderson, J.N., Hayward, LI.A., Shapiro D.J. 1983.
  54. Nuclease sensitivity and ША methylation in estrogen regulation of Xenopus laevis vitellogenin gene expression. J.Biol.Chem., v.258, N 14, p.8908−8914.
  55. Fraci, F.G., Bushell, G.R., Taylor, T.K.F., Pearce, R.H.,
  56. , B.J. 1980. Distribution of glycosamino-glycans across the normal and the scoliotic disc. Spine, v.5, N 4, p.310−317.
  57. Eurthmayr, H., Timpl, R. 1971. Characterization of collagenpeptide by sodium dodecylsulfate-polyacrylamide electrophoresis. Analyt.Biochem., v.41, p.510−516.
  58. Furthmayr, H., Timpl, R. 1976. Immunochemistry of collagensand procollagens. In: International review of connective tissue research. New York, San-Francisco, London- Acad. Press, 1976, v.7, p.61−99.
  59. Garel, A., Axel, R. 1976. Selective digestion of transcriptionally active ovalbumin genes from oviduct nuclei. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, v.73, N 11, p.3966−3970.
  60. Gay, S., IJiller E.J. 1983. V/hat is collagen, what is not.
  61. Ultrastructural Pathology, v.4, p.365−377.
  62. Gellissen, G., Wyatt, G.R. 1981. Production of lipophorinin the fat body of adult Locusta migratoria- comparison with vitellogenin. Canad.J.Biochem., v.59, N 8, p.648−654.
  63. Gerber-Huber, S., Hay, F.E.B., Westley, B.R., Felber, B.K.,
  64. Hosbach, H.A., Andres, A.-C., Ryffel, G.U. 1983. In contrast to other Xenopus genes the estrogen-inducible vitellogenin genes are expressed when totally methylated. Cell, v.33, p.43−51.
  65. Golob, R., Chetsanga, C.J., Doty, P. 1974. The onset of collagen synthesis in sea urchin embryos. Biochim. Bioph. Acta, v.349, N 1, p.135−141.
  66. Green, H., Goldberg, В., Schwartz, Ы., Brown, D.D. 1968. Thesynthesis of collagen during the development of Xenopus laevis. Developm.Biol., v.18,. N 3, p. 391−400.
  67. Harris, S.E., Rosen, J.LI., Means, A.R., O’Malley, B.W. 1975.
  68. Use of a specific probe for ovalbumin messenger RITA to quantitate estrogen-induced gene transcripts. Biochemistry, v.14, IT 10, p.2072−2081.
  69. , Y.C. 1981. Proteoglycans: structure and function.- In: «Biology of carbohydrates», Ginsburg, V. and Robbins, P. (ed.), Hew York, Chichester, Brisbane, Toronto, 1981, John Wiley & Sons.
  70. , V.C. 1983* Structure and biosynthesis of proteoglycans with keratan sulfate. In: Progress in clinical and biological research, v.110 B, p.3−16. Kelly, R.O., Goetinck, P.P., IvIacCabe, J.A.(ed.), Alan R. Liss, Inc., Sew York, 1983.
  71. Hayward, M.A., Mitchell, R.A., Shapiro, D.J. 1980. Inductionof estrogen receptor and reversal of the nuclear-cytoplasmic receptor ratio during vitellogenin synthesis and withdrawal in Xenopus laevis. J. Biol.Chem., v.255, IT 23, p.11 308−11 312.
  72. He jtmancik, J.P., Piatigorsky, J. 1983. Diversity of J3 -crystallin mRlTAs of the chicken lens. Hybridization analysis with cDITA clones. J.Biol.Ghem., v.258, IT 5, p.3382−3387.
  73. Horlein, D., McPherson, J., Goh, S.H., Bornstein, P. 1981.
  74. Regulation of protein synthesis: translational control by procollagen-derived fragments. Proc. Natl.Acad.Sci.USA, v.78, IT 10, p.6l63−6l67.
  75. Huber, S., Ryffel, G.U., Y/eber, R. 1979. Thyroid hormone induces competence for oestrogen-dependent vitellogenin synthesis in developing Xenopus laevis liver. Nature, v.278, II 5699, p.65−67.
  76. Hughes, M.R., Compton, J.G., Schrader, W.T., O’Malley, B.W.1981. Interaction of the chick oviduct progesterone receptor with deoxyribonucleic acid. Biochemistry, v.20, p.2481−2491.
  77. Hunter, V/.LI., Greenwood, F.C. 1962. Preparation of Iodine131 labelled human growth hormone of high specific activity. Hature, v.194, N 4827, p.495−496.
  78. Hynes, II.E., Groner, В., Sippel, A.E., ITguyen-Nuu, M.C.,
  79. Jones, R.E., Deborah, D.F., Piatigorsky, J. 1981. Transcription and site-specific hypomethylation of the & -crystallin genes in the embryonic chicken lens. -J.Biol.Chem., v.256, И 15, p.8172−8176.
  80. Kahari, V.-H., Vuorio, Т., Nanto-Salonen, K., Vuorio, E.1984. Increased type I collagen mRNA levels in cultured scleroderma fibroblasts. Biochem. Bioph. Acta, v.781, p.183−186.
  81. Klose, J., Flickinger, R.A. 1971. Collagen synthesis in frogembryo endoderm cells. Biochim.Bioph.Acta, v.232, N 1, p.207−211.
  82. , J. 1978. Induction of vitellogenin synthesis in
  83. Xenopus laevis tadpoles. Differentiation, v.12, p.47−51.
  84. Lai, E.C., Riser, M.E., O’Malley, B.W. 1983. Regulated expression of the chicken ovalbumin gene in a human estrogen-responsive cell line. J.Biol.Chem., v.258, N 20, p.12 693−12 701.
  85. Lawson, G.LI., Knoll, B.J., March, G.J., Y/oo, S.L.C., Tsai,
  86. M.-J., O’Malley, B.W. 1982. Definition of 5' and 3' structural boundaries of the chromatin domain containing the ovalbumin multigene family. J. Biol.Chem., v.257, К 3, p.1501−1507.
  87. , С.В. 1978. Ontogeny of the vitellogenic response tooestradiol and of the soluble nuclear estrogen receptor in embryonic-chick liver. Biochem.J., v.174, p.143−152.
  88. Majack, R.A., Bornstein, P., Seattle, W.A. 1983. Heparin-likeglycosaminoglycans regulate the collagen phenoty-pe of cultured vascular smooth muscle cells: induced synthesis of a novel short-chain collagen. J. Cell Biolog., v.97, N 5 (II), p.2A.
  89. Masanori, И., Kaneda, K., Abe, K. 1982. Age-related changesin the nucleus pulposus of intervertebral disc in mice: An electron microscopic study. J. JEN Orthop.Assoc., v.56, N 4, p.321−330, (Cit. from: Biolog.Abst., 1983, v.75, IT 1, ref. 849).
  90. May, F.E.B., Ryffel, G.U., V/eber, R., Westley, B.R., 1982.
  91. Estrogen dramatically decreases albumin mRNA level and albumin synthesis in Xenopus laevis liver. J.Biol.Chem., v.257, N 23, p.13 919−13 923.
  92. May, P.E.B., Yestley, B.R., Knowland, J. 1981. Vitellogeninsynthesis and characterisation of the liver est -rogen receptor in the neotenous salamander Am-bystoma mexicanum. Developm.Biol., v.82, N 2, p.350−357.
  93. Mayne, R., Reese, C.A., Y/illiams, C.C., Mayne, P.M. 1983.
  94. New collagens as marker proteins for the cartil-lage phenotype. In: Progress in clinical and biological research, v. llOB, p.17−24. Kelly, R.O., Goetinck, P.P., MacCabe, J.A. (ed.), Alan R. Liss, Inc., New York, 1983.
  95. ЫсКеоп, С., Ohkubo, Н., Pastan, I., de Crombrugghe, B. 1982.
  96. Unusual methylation pattern of the d/2(l) collagen gene. Cell, v.29, p.203−210.
  97. IvlcKnight, G.S., Hager, V., Palmiter, R.D. 1980. Butyrate andrelated inhibitors of histone deacetylation block the induction of egg white genes by steroid hormones. Cell, v.22, p.469−477.
  98. McKnight, G.S., Palmiter, R.E. 1979. Transcriptional regulation of the ovalbumin and conalbumin genes by steroid hormones in chick oviduct. J.Biol.Chem., v.254, W 18, p.9050−9058.
  99. Merlino, G.T., Vogeli, G., Yamamoto, Т., de Crombrugghe, В.,
  100. , I. 1981. Accurate in vitro transcriptional initiation of the chick
  101. Merlino, G.T., McKeon, C., de Crombrugghe, В., Pastan, I.1983. Regulation of the expression of genes encoding types I, II and III collagen during chick embryonic development. J.Biol.Chem., v.258, IT 16, p.10 041-Ю048.
  102. , E.J. 1976. Biochemical characteristics and biological significance of the genetically-distinct col-lagens. Mol. Cell Biochem., v.13, p.165−192.
  103. Miller, E.J., Gay, S. 1982. Collagen: An overview. Meth*1. Enzymol., v.82, p.3−32.
  104. Miller, E.J., Mathews, M.B. 1974. Characterization of notochord collagen as a cartillage-type collagen. -Biochem.Bioph.Res.Communs, v.60, p.424−430.
  105. Ыоеп, R.C., Rowe, D. Y/., Palmiter, R.D. 1979. Regulation ofprocollagen synthesis during the development of chick embryo calvaria. Correlation with procollagen rnRKA content. J.Biol.Chem., v.254, IT 9, p.3526−3530.
  106. Ilulvihill, E.R., Le Pennec, J.-P., Chambon, P. 1982. Chickenoviduct progesterone receptor: location of specific regions of high-affinity bynding in cloned ЮТА fragments of hormone-responsive genes. -Cell, v.24, p.621−632.
  107. Mulvihill, E.R., Palmiter, R.D. 1977. Relationship of nuclear estrogen receptor levels to induction of ovalbumin and conalbumin mRNA in chick oviduct. -J.Biol.Chem., v.252, IT 6, р.20б0−20б8.
  108. ITathanson, M.A., Hay, E.D. 1980. Analysis of cartillagedifferentiation from skeletal muscle grown on bone matrix. I. Ultrastructural aspects. Developm.Biol., v.78, p.301−331.
  109. ITathanson, Li.A., Hay, E.D. 1980. Analysis of cartillagedifferentiation from skeletal muscle grown on bone matrix. II. Chondroitin sulfate synthesis and reaction to exogeneous glycosaminogycans. -Developm.Biol., v.78, IT 2, p.332−351.
  110. ITathanson, M.A., Reddi, A.H. 1983. Induction of cartillagein vitro by extracellular bone matrix components. J. Cell Biolog., v.97, IT 5 (II), p.317A.
  111. ITordstrom, J.L., Roop, D.R., Tsai, И.-J., O’Malley, B.W.1979″ Identification of potential ovomucoid mRlTA precursors in chick oviduct nuclei. Nature, v.278, IT 5701, p.328−331.
  112. Oikarinen, J., Pihlejaniemi, 'Т., Hamalainen, L., Kivirikko,
  113. K.I. 1983. Cortisol decreases the cellular concentration of the translatable procollagen mRlTA species in cultured human skin fibroblasts. Biochem. Bioph. Acta, v.741, p.297−302.
  114. Oka Т., Schimke, R.T. 1969. Interaction of estrogen andprogesterone in chick oviduct development. II. Effects of estrogen and progesterone on tubular gland cell function. J. Cell Biol., v.43, p.123−137.
  115. Ostrer, H., Beebe, D.C., Piatigorsky, J. 1981. J3 -Crystallinm-Rl'TAs: differential distribution in the developing chicken lens. Eevelopm.Biol., v.86, N 2, p.403−408.
  116. Pacifici, M., Thai, G., Holtzer, H., Boettinger, D. 1983.
  117. Chick limb bud cell chondrogenesis and myogenesis in chemically defined and agar clonal conditions. J. Cell Biol., v.97, IT 5 (II), p.53 A.
  118. Paylia, L.LI., Wiestner, LI., Duchene, I/I., Quellette, L.A.,
  119. Palmiter, R.D., Haines, Ы.Е. 1973. Regulation of proteinsynthesis in chick oviduct. IV. Role of testosterone. J.Biol.Chem., v.248, N 6, p.2107−2116.
  120. Palmiter, R.D., Mulvihill, E.R., Shepherd, J.H., LlcKnight,
  121. G.S. 1981. Steroid hormone regulation of ovalbumin and conalbumin gene transcription. A model based upon multiple regulatory sites and intermediary proteins. J.Biol.Chem., v.256, IT 15, p.79Ю-7916.
  122. Piatigorsky, J., Webster, H.F., Y/ollberg, M. 1972. Cellelongation in the cultured embryonic chick lens epithelium v/ith and without protein synthesis. -J.Cell Biol., v.55″ N 1, p.82−93.
  123. Piez, K.A., Eigner, Е.Л., Lewis, M.S. 1963. The chromatographic separation and amino acid composition of the subunits of several collagens. Biochemistry, v.2, 1J 1, p.58−66.
  124. Preobrazhensky, A.A., Spirin, A.S. 1978. Informosomes andtheir protein components: the present state of knowledge. In: Prog.Nucl.Acid.Res. and Ыо1. Biol., v.21, p.2−38.
  125. Pucci-Minafra, I., Casano, C., LaRosa, C. 1972. Collagensynthesis and spicule formation in sea urchin embryos. Cell Different., v. l, H 3, p.157−165.
  126. , A. 1976. Collagen and cell differentiation. In:
  127. Biochemistry of collagen. New York, 1976, p.449−478.
  128. Renkawitz, R., Beng, H., Graf, Т., Matthias, P., Grez, M.,
  129. , G. 1982. Expression of a chicken lysozyme recombinant gene is regulated by progesterone and dexamethasone after microinjection into oviduct cells. Cell, v.31, 11 1, p.167−176. 127″ Rennard, S.I., Kimata, K., Eusemund, В., Barrach, H.J.,
  130. Y/ilczek, J., Kimura, J.H., Hascall, y.C. 1981. An enzyme-linked immunoassay for the cartillage proteoglycan. Arch.Biochem.Bioph., v.207, IT 2, p.399−406.
  131. Robinson, S.I., Nelkin, B.D., Vogelstein, B. 1982. The ovalbumin gene is associated with the nuclear matrix of chicken oviduct cells. Cell, v.28, p.99−106.
  132. Roop, L.R., Kristo, P., Stumph, Y/.E., Tsai, M.J., O’Malley,
  133. B.V/. 1981. Structure and expression of a chicken gene coding for U1 RNA. Cell, v.23, N 3, p.671−680.
  134. Roop, I'.R., Nordstrom, J.L., Tsai, S.Y., Tsai, M.-J.,
  135. O’Malley, B. V/. 1978. Transcription of structural and intervening sequences in the ovalbumin mRlTA precursors. Cell, v.15, p.671−685.
  136. Rosenberg, L., Poole, A.R. 1983″ Properties of dermatansulfat-containing proteoglycans from developing and aging cartillages. J. Cell Biol., v.97, К 5 (II), p.2 A.
  137. Rowe, D. V/., Mo en, R.C., Davidson, J.M., Byers, P.H., Bornstein, P., Palmiter, D. 1978. Correlation of procollagen mRiTA levels in normal and transformed of procollagen synthesis. Biochemistry, v.17, p.1581−1590.
  138. Sage,.H., Mecham, R., Johnson, C., Bornstein, P. 1983. Petal calf ligament fibroblasts in culture secret a low molecular weight collagen with a unique resistance to proteolytic degradation. J. Cell Biol., v.97, IT 6, p.1933−1938.
  139. Sampath, Т.К., Reddi, A.H. 1981. Dissociative extractionand reconstitution of extracellular matrix components involved in local bone differentiation. -Proc.lTatl.Acad.Sci.USA, v.78, IT 12, p.7599−7603.
  140. Sandell, L.J., Yamada, Y., Dorfman, A., Upholt, 17.B. 1983.1.entification of genomic DITA coding for chicken type II procollagen. J.Biol.Chem., v.258, IT 19, p.11 617−11 621.
  141. Sandmeyer, S., Gallis, В., Bornstein, P. 1981. Coordinatetranscriptional regulation of type I procollagen genes by Rous sarcoma virus. J.Biol.Chem., v.256, IT 10, p.5022−5028.
  142. Schaffner, 7., Weissmann, C. 1973. A rapid sensitive andspecific method for the determination of proteinin dilute solution. Analyt.Biochem., v.56, IT 2, p.502−514.
  143. Schmidt, A., Pastan, I., De Crombrugghe, B." 1983. Regulatedexpression of the cloned chick d/2{l) collagen promoter introduced into IT&H 3T3 cello. J. Cell Biol., v.97, IT 5 (II), p. 8A.
  144. Seyedin, S.LI., Thompson, A.Y., Rosen, D. Ivu, Piez, K.A.1983.1. vitro induction of cartillage-specific macro-molecules by a bone extract. J. Cell Biol., v.97, IT 6, p.1950−1953.
  145. , D.J. 1982. Steroid hormone regulation of vitellogenin gene expression. Crit. Rev-Biochem., v.12, IT 3, p. 187−203.
  146. Shinohara, Т., Piatigorsky, J. 1976. Quantitation of %crystallin messenger RITA during lens induction in chick embryos. Proc.ITatl.Acad.Sci.USA, v.73, II 8, p.2802−2812.
  147. Shull, S., Cutroneo, IC.R. 1983″ Glucocorticoids coordinately regulate procollagens type I and type III synthesis. J.Biol.Chem., v.258, IT 5, p.3364−3369.
  148. Solursh, 1,1. 1983. Cell interactions during in vitro limbchondrogenesis. In: Progress in clinical and biological research, v.110 B, p.139−148. Kelly, R.O., Goetinck, P.P., MacCabe, J.A. (ed.). Alan R. Liss, Inc., Hew York, 1983.
  149. Stein, J.P., Woo, S.L.C., Eugaiczyk, A., Tsai, S., Means,
  150. A.R., O’Malley, B.W. 1980. The structure and regulation of the natural chicken ovomucoid gene. In: «Gene regulation by steroid hormones», Roy A.K. and Clark J.H. (ed.), Ifew York, 1980.
  151. Sterling, K.IVI., Harris, M.J., Mitchell, J.J., Dipetrillo,
  152. T.A., Eelaney, G.L., Cutroneo, K.R. 1983. Dexa-methasone decreases the ammounts of type I procollagen mRITAs in vivo and in fibroblast cell cultures. J.Biol.Chem., v.258, If 12, p.7644−7647.
  153. Strawich, E., Ifimni, M.E., 1971. Properties of a collagenmolecule containing three identical components extracted from bovine articular cartillage. -Biochemistry, v.10, p.3905−3911.
  154. Thomas, R.S., Shepherd, J.H., I. Tulvihill, E.R., Palmiter,
  155. R.D. 1981. Isolation of a nuclear ribonuclearpro-tein fraction from chick oviduct containing ovalbumin messenger RITA sequences. J.LIol.Biol., v.150, p.143−166.
  156. Thomson, L., Wilkinson, C.E., Jackson, J.P., de Pomerai,
  157. D.I., Clayton, R.M., Truman, D.E.S., Williamson, R. 1978. Isolation and cell-free translation of chick lens crystallin mfflfA during normal development and transdifferentiation of neural retina. Developm.Biol., v.65, p.372−382.
  158. , R. 1976. Immunological studies on collagen. In:
  159. Biochemistry of collagen. New York, London: Plenum Press, 1976, p.319−375.
  160. Tolstoshev, P., Haber, R., Trapnell, B.C., Crystal, R.G.V1981. Procollagen messenger RNA levels and activity and collagen synthesis during the fetal development of sheep lung, tendon and skin. J.Biol. Chem., v.256, IT 18, p.9672−9679.
  161. Treton, J.A., Shinohara, Т., Piatigorsky, J. 1982. Degradation of & -crystallin mRITA in the lens fiber cells of chicken. Developm.Biol., v.92, p.60−65″
  162. Tsai, S.Y., Roop, D.R., Tsai, LT.-J., Stein, J.P., Lleans,
  163. A.R., O’LIalley, B.W. 1978. Effect of estrogen on gene expression in the chick oviduct. Regulation of the ovomucoid gene. Biochemistry, v.17, N 26, p.5773−5780.
  164. Tsai, S.Y., Tsai, LI.-J., Kops, L.E., Minghetti, P.P., O’LIalley, B.W. 1981. Transcription factors from oviduct and HeLa cells are similar. J.Biol.Chem., v.256,1. N 24, p.13 055−13 059.
  165. Upholt, У/.В., Kravis, D., Sandell, L., Sheffield, V.C.,
  166. Dorfman, A., Kennedy, J.P. 1983. Gene expression during chick limb cartillage differentiation. -In: Progress in clinical and biological research, v.110 B, p.175−182. Kelly, И.О., Goetinck, P.P., MacCabe, J.A. (ed.), Alan R. Liss, Inc., New York, 1983.
  167. Urist, II.R., Lietre, A., I/Iizutani, H., Takagi, K., Triffitt,
  168. J.Т., Amstutz, J., LeLange, R., Termine, J., Fi-nerman, G.A.M. 1982. A bovine low molecular weight bone morphogenetic protein (BMP) fraction. Clin. Orthop.Relat.Res., v.162, p.219−232.
  169. Vasan, U.S., Lash, J. V/. 1977. Heterogeneity of proteoglycansin developing chick limb cartillage. Biochem. J., v.164, И 1, p.179−183.
  170. Vertel, B.LI., Dorfman, A. 1979. Simultaneous localizationof type II collagen and core protein of chondroi-tin sulfate proteoglycan in individual chondrocytes. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, v.76, N 3, p.1261−1264.
  171. Von der Mark, К., von der Llark, H. 1977. Immunological andbiochemical studies of collagen type transition during in vitro chondrogenesis of chick limb mesodermal cells. J. Cell Biol., v.73, p.736−747.
  172. V/ahli, V:., Tawid, В., V/yler, Т., Weber, R., Ryffel, G.U.1980. Comparative analysis of two closely related vitellogenin genes in X.laevis. Cell, v.20, p.107−117.
  173. Wahli, W., Eawid, I.В., Ryffel, G.U., Weber, R. 1981. Vitellogenesis and the vitellogenin gene family. -Science, v.212, N 4492, p.298−304.
  174. V/ahli, W., Germond, J.-E., ten Heggeler, В., May, P.E.B.1982. Vitellogenin genes AI and BI are linked in the Xenopus laevis genome. Proc.Natl.Acad.Sci. USA, v.79, N 22, p.6832−6836.
  175. Walker, P., Brown-Luedi, M., Germond, J.E., Wahli, W.,
  176. Meijlink, P.C.A.W., van het Schip, A.D., Roelink, H., Gruber, M., Geert, A.B. 1983. Sequence homologies within the 5' end region of the estrogen-controlled vitellogenin gene in Xenopus and chicken. EMBO J., v.2, N 12, p.2271−2279.
  177. , L.J. 1982. Glucocorticoids act together with estrogens and thyroid hormones in regulating the synthesis and secretion of Xenopus vitellogenin, serum albumin and fibrinogen. Developm.Biol., v.89, 1ST 2, p.294−298.
  178. Wangh, L.J., Schneider, Y. 1982. Thyroid hormones are corequisites fore estradiol 17J3 in vivo induction of Xenopus vitellogenin synthesis and secretion. Developm.Biol., v.89, p.287−293.
  179. V/ieslander, J., Heinegard, D. 1981. Immunochemical analysisof cartillage proteoglycans. Cross-reactivity of molecules isolated from different species. Biochem. J., v.199, N 1, p.81−87.
  180. Wray, W., Bonlikas, Т., V/ray, V.F., Hancock, R. 1981. Silverstaining of proteins in polyacrylamide gels. -Analyt.Biochem., v.118, p.197−203.
  181. Wyatt, G.R., Pan, 1,1.L. 1978. Insect plasma proteins. Ann.
  182. Rev.Biochem., v.47, p.779−817.
  183. Yamada, Y., Lludryj, M., de Crombrugghe, B. 1983. A uniquelyconserved regulatory signal is found around the translation initiation site in three different collagen genes. J.Biol.Chem., v.258, IT 24, p.14 914−14 919.
  184. Yoshida, К., Katon, A. 1972. Grystallin synthesis by chicken lens. III. mRlTA stabilization under in vitro culture conditions. Exp. Cell Res., v.71, p.36l-371.
  185. Zwaan, J., Ikeda, A. 1968. Macromolecular’events duringdifferentiation of the chicken lens. Exp. Eye Res., v.7, N 2, p.301−311.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!