Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Две компоненты десенситизации никотиновых холинорецепторов нейронов моллюска

Диссертация: Две компоненты десенситизации никотиновых холинорецепторов нейронов моллюска
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Основная функция нХР — участие в синаптической передаче (увеличение ионной проницаемости клеточной мембраны в ответ на химический стимул — наличие в окружающей клетку среде молекул ацетилхолина). Связывание молекул АХ с узнающим участком нХР вызывает открывание ионного канала и как следствие — увеличение проводимости мембраны для ионов. Какие ионы будут проходить через мембрану, зависит… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. Обзор литературы. Десенситизация никотиновых холинорецепторов
    • 1. 1. Общие представления о холинорецепторе. 1. 2. Ионный канал холинорецептора
    • 1. 2. 1. Свойства ионного канала
    • 1. 2. 2. Влияние заряженных ионов и молекул наружного раствора на функционирование канала
    • 1. 3. Десенситизация и выход из десенситизации
    • 1. 3. 1. Десенситизация — общее свойство нХР. 1. 3.2. Зависимость от структуры агониста. 1. 3.3. Зависимость от концентрации агониста
    • 1. 3. 4. Конформационные изменения нХР в процессе функционирования
    • 1. 3. 5. Влияние ионного состава, окружающего клетку раствора, и мембранного потенциала на десенситизацию нХР
    • 1. 3. 6. Влияние температуры
    • 1. 3. 7. Эффекты веществ, непосредственно не взаимодействующих с активным центром холинорецептора
      • 1. 3. 8. Кинетика десенситизации нХР и схемы возможного механизма функционирования
      • 1. 3. 10. Регулирование свойств нХР внутриклеточными процессами.
  • Заключение и постановка задачи
  • Глава 2. Методика
    • 2. 1. Изолированные нейроны прудовика: Выделение. Методы перфузии и аппликации веществ. Аппаратура
    • 2. 2. Исследование десенситизации и выхода из десенситизации
    • 2. 3. Определение концентрации циклических нуклеотидов
    • 2. 4. Определение активности сукцинатдегидрогеназы
    • 2. 5. Биосинтез и выделение производных простагландина Е
    • 2. 6. Использованные вещества. холинорецепторов
  • РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
  • Глава 3. Кинетика десенситизации и восстановления
    • 3. 1. Десенситизация нХР
    • 3. 1. 1. Форма ответов нейрона на ацетилхолин

    3. 1.2. Зависимость кинетики десенситизации от концентрации агониста. 3. 1.3. Ответ на ацетилхолин при разных уровнях мембранного потенциала. 3. 1.4. Влияние температуры. 3. 1.5. Десенситизация при действии агонистов.

    3. 2. Выход холинорецепторов из десенситизации.

    3. 2.1. Кинетика восстановления активируемого состояния холинорецептора. 3. 2.2. Влияние температуры.

    3. 3. Обсуждение.

    3. 3.1. Кинетика десенситизации и выхода из десенситизации. 3. 3.2. Свойства двух компонент десенситизации и восстановления. 3. 3.3. Расчеты на основе полученных результатов.

    Глава 4. Влияние факторов способных изменить энергетический метаболизм нейронов на функционирование холинорецепторов

    4. 1. Влияние воздействий на метаболизм клетки на функционирование нХР.

    4. 1.1. Действие оуабаина.

    4. 1.2. Влияние сукцината и изоцитрата на функционирование нХР. 4. 1.3. Действие сукцината и изоцитрата на фоне норадреналина. 4. 1.4. Влияние простагландина Е2 и его производных.

    4. 2. Уровень циклических нуклеотидов в ганглях прудовика после обработки норадреналином и сукцинатом.

    4. 3. Активность сукцинатдегидрогеназы в нейронах после обработки янтарной кислотой и норадреналином.

    4. 4. Обсуждение.

    Возможные причины снижения ответов на ацетилхолин.

    4. 4.1. Неспецифическое взаимодействие. 4. 4.2. Влияние ионов Са

    4. 4.3. Модификация нХР внутриклеточными системами.

    4. 4.4. Возможные пути регуляции свойств нХР нейрона прудовика на стадиях десенситизации и выхода из десенситизации.

    Выводы

Две компоненты десенситизации никотиновых холинорецепторов нейронов моллюска (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Никотиновые холинорецепторы (нХР) — мембранные мембранные белки из группы рецепторов имеющих в своей структуре ионные каналы. К этой группе относятся также нейрональные рецепторы у-аминомасляной кислоты, глицина, глютамата и серотонина в мозге млекопитающих, анионселективные глютаматные рецепторы беспозвоночных (КагНп, АкаЬаБ, 1995). Субъединицы этих рецепторов имеют сходную последовательность сегментов расположенных в мембране.

Основная функция нХР — участие в синаптической передаче (увеличение ионной проницаемости клеточной мембраны в ответ на химический стимул — наличие в окружающей клетку среде молекул ацетилхолина). Связывание молекул АХ с узнающим участком нХР вызывает открывание ионного канала и как следствие — увеличение проводимости мембраны для ионов. Какие ионы будут проходить через мембрану, зависит от свойств управляемых нХР ионных каналов.

При продолжительном или частом ритмическом действии АХ проявляется специфическое свойство нХР — снижение проводимости мембраны несмотря на присутствие медиатора — десенситизация, впервые показанная на нХР концевой пластинки мышцы лягушки (КаХг, ТЪеБ^^ 1957). Изучение механизмов десенситизации позволяет отыскивать подходы к пониманию принципов функционирования и регуляции нХР и некоторых других рецепторных белков. На десенситизацию нХР могут оказывать влияние концентрации ионов Са2+ и снаружи клетки, температура окружающей среды и мембранный потенциал. Возможно также влияние на десенситизацию нХР мембранных и цитоплазматических систем ферментов. Однако, значение тех или иных процессов в снижении чувствительности живой клетки к АХ до конца не выяснено. В основном исследованы катионселективные нХР мышц позвоночных и электрических органов рыб, в меньшей степени катионселективные и анионселективные нХР нейронов. Функционирование нХР все еще нуждается во всесторонних исследованиях для более полного понимания механизмов, лежащих в основе работы медиаторных систем и способах регуляции этих процессов, что позволит эффективно воздействовать на медиаторные системы живых организмов.

До сих пор остаются неясными вопросы:

— какую роль играет десенситизация в синаптической передаче;

— десенситизация — конформационный переход нХР в неактивное состояние в результате связывания медиатора, определенного времени нахождения канала в открытом состоянии или сложный процесс отражающий несколько биохимических реакций или стадий;

— являются ли взаимосвязанными явлениями процесс открывания ионного канала и десенситизация нХР;

— чем определяется выход нХР из десенситизации;

— какие из возможных механизмов (изменение конформации рецептора, изменения ионного состава раствора около мембраны, регуляция функционального состояния нХР ферментными системами клетки) играют основную роль в снижении ответа;

— насколько функционирование нХР зависит от внешних условий (температуры, мембранного потенциала, состояния энергетического обмена клетки, веществ — регуляторов).

В связи с этим были поставлены следующие задачи:

Изучить кинетику десенситизации и восстановления активности нХР в зависимости от концентрации агониста, структуры вещества вызвавшего активацию нХР, температуры, мембранного потенциала.

Определить, какой эффект на величину ответа на АХ, кинетику десенситизации и выход из десенситизации нХР оказывают вещества, способные повлиять на энергетический метаболизм клетки и/или аденилатциклазную систему.

В работе получены следующие результаты:

— процесс десенситизации анионселективных нХР нейронов моллюска представляет собой сумму двух компонент. Только первая быстрая компонента десенситизации в значительной степени замедляется при понижении температуры;

— скорость десенситизации увеличивается при повышении концентрации АХ и полных агонистов. В насыщающих (вызывающих максимальный ответ) концентрациях АХ и полных агонистов постоянные времени обеих компонент десенситизации достигают минимальных значений;

— в концентрациях выше насыщающих частичные агонисты вызывают падение амплитуды ответа и дальнейшее ускорение спада ответа нейрона, после небольшого плато в области насыщающих концентраций;

— выход нХР из десенситизации также состоит из двух компонент, кинетика выхода не зависит от концентрации и структуры агониста, вызвавшего десенситизацию. Только вторая, медленная, компонента выхода нХР из десенситизации имеет высокую температурную зависимостьвоздействия, вызывающие увеличение уровня циклического адонозинмонофосфата (цАМФ) и активацию системы окислительного фосфорилирования уменьшают ответ нейрона на АХ и замедляют выход нХР из десенситизации.

Практическое значение:

— впервые показан сложный, двухкомпонентный характер процесса десенситизации анионселективных нХР нейронов моллюска прудовика;

— обнаружен новый механизм действия частичных агонистов — в высоких концентрациях они могут блокировать ответ клетки и ускорять десенситизацию нХР;

— показана возможность регуляции чувствительности нейрона к АХ как внешними факторами (температура, наличие в окружающей среде субстратов окислительного фосфорилирования, гормонов и медиаторов), так и внутриклеточными ферментными системами (аденилатциклазной и/или окислительного фосфорилирования);

— анионселективные нХР нейронов мозга моллюсков — аналоги рецепторов у — аминомасляной кислоты и глицина в мозге позвоночных, свойство нейронов мозга прудовика менять свою чувствительность к АХ в зависимости от внутриклеточных систем регуляции позволили использовать данную модель для поиска и определения эффективно действующих концентраций биологически — активных производных простагландинов для медицинской практики.

Выводы.

Впервые показано, что десенситизация анионселективных нХР нейрона моллюска прудовика представляет собой сумму двух компонент. Скорость десенситизации увеличивается при повышении концентрации агониста. Для АХ и полных агонистов постоянные времени компонент десенситизации приближаются к предельным, минимальным значениям в концентрациях вызывающих максимальный ответ. Только быстрая компонента замедляется в 2−3 раза при понижении температуры на 10 °C.

2. Обнаружено, что при повышении концентрации частичных агониств наблюдается дальнейшее снижение амплитуды ответа (зависимость доза-ответ колоколообразная) и ускорение спада после плато в области концентраций, вызывающих максимальный ответ.

3. Выход нХР из десенситизации также соответствует сумме двух компонент, причем кинетика выхода не зависит от концентрации и структуры агониста, вызвавшего десенситизацию. Доля первой быстрой, компоненты выхода из десенситизации увеличивается при охлаждении, постоянная времени при этом не меняется. Скорость и амплитуда второй компоненты выхода из десенситизации уменьшаются при понижении температуры. Температурный коэффициент для постоянной времени второй компоненты около 3.

4. Показано, что амплитуда ответов клетки на АХ уменьшается при действии веществ, активирующих окислительное фосфорилирование клетки и синтез цАМФ. Восстановление амплитуды ответов на АХ при всех этих воздействиях неполное. Таким образом получены дополнительные данные в пользу того, что функционирование нХР нейрона может регулироваться внутриклеточными процессами.

Благодарности.

Я благодарен своим руководителям Екатерине Анатольевне Вульфиус и Борису Николаевичу Вепринцеву за интересную тему.

Выражаю свою искреннюю благодарность соавторам моей работы к.б.н. A.B. Лазаревой, д.б.н. А. Ю. Буданцеву, д.б.н. М. Н. Кондрашовой, к.б.н. Э. Н. Гаховой, к.б.н Л. А. Курникову, д.ф.- м.н. В. Н. Казаченко, д.м.н. Л. М. Брагинцевой, к.б.н. И. В. Крастсу, И. Д. Пахотиной, д.б.н. П. И. Пахотину и всем, кто в той или иной мере помогал мне в работе или участвовал в обсуждении результатов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.Р. Циклический АМФ как модулятор возбудимости холинорецептивиой мембраны нейронов моллюска.
  2. Дисс. канд. биол. наук. Пущино, 1981.
  3. А.Р., Чемерис Н. К., Вепринцев Б. Н., Андреев A.A. Постсинаптическая модуляция ацетилхолиновых ответов нейрона биогенными аминами, studia biophysica, 1979, v. 77, p. 213−220.
  4. A.P., Вепринцев Б. Н., Ильин В. И., Чемерис Н. К. Вызываемая серотонином биохимическая модуляция фунционального состояния холинорецепторов как возможный механизм синаптической пластичности. Докл. АН СССР, 1981, т. 259, 3, с. 753−755.
  5. A.A., Вульфиус Е. А., Вепринцев Б.Н.
  6. Два механизма десенситизации холинорецепторов нейрона прудовика. Докл. АН СССР, 1980, т. 253, 6, с. 1490−1492
  7. A.A., Курчиков A.JL, Казаченко В. Н., Вульфиус Е. А. Блокирование ионных каналов холинорецептивиой мембраны молекулами холиномиметиков. Тезисы III советско-шведского симпозиума по физ.-хим. биологии. Тбилиси, 1981, с. 160−161.
  8. И.С., Сергеева С. С., Бургова М. П., Кондрашова М. Н. Зависимость реакции нейрона Ретциуса на янтарную кислоту от его исходного состояния. Биофизика, т. 30, с. 285−288.
  9. Л. М., Устынюк Т. К., Белова М. В., Собесская Т. П., Андреев A.A. Выделение углеводов, этерифицированных жирными кислотами, из липидов гриба рода Polyporus. Сб. Мицелиальные грибы. Пущино, 1983, с. 14−15.
  10. П.Д., Вепринцев Б. Н., Вульфиус Е. А., Ильин В. И., Юрченко О.П.
  11. Механизмы функционирования и молекулярная структура холинорецепторов нейронов моллюсков. Сб. Биофизика сложных систем и радиационных нарушений. М., Наука, 1977, с. 7−11.
  12. П.Д., Редкозубов А.Е.
  13. М.П., Курепина В.Г.
  14. Зависимость действия янтарной кислоты на пиридиннуклеотиды и флавопротеиды нервной клетки от ее исходного состояния. Сб. Терапевтическое действие янтарной кислоты. Пущино, 1976, с. 141−146.
  15. А.И., Шерстнев В.В.
  16. Влияние nrF2a и Е2 на чувствительность нейронов коры мозга кролика к ацетилхолину и норадреналину. Нейрофизиол., 1980, т. 12, с. 239−245.
  17. В.А., Hope З.А., Селянко A.A., Скок В.И.
  18. Активность одиночных ионных каналов активируемых ацетилхолином в симпатическом нейроне. Докл. АН СССР, 1985, т. 284, с. 495−498.18.3агускина JI.Д., Загускин С. Л. Сукцинат является стимулятором аэробного дыхания на отдельном нейроне.
  19. Сб.: Полярографическое определение кислорода в биологических объектах. Киев, 1974, с. 225−251
  20. H.A., Белова М. В., Брагинцева Л. М., Андреев A.A. Разделение липидов методом ионообменной и адсорбционной хроматографии. III Всесоюзное совещание по жидкостной и ионообменной хроматографии. Рига, 1984, с. 153.
  21. Т.Т., Ильин В. И., Ильясов Ф. Э., Чемерис Н. К. Характеристики флуктуаций тока через холинорецептивную мембрану нейронов моллюска, активированную различными н-холиномиметиками. Сб. Физиология и биохимия медиаторных процессов. М., 1985, с. 134.
  22. В.Н. Инактивация холинорецепторов вызываемая внутриклеточным кальцием. Дисс. канд. биол. наук. Минск, 1979.
  23. В.Н., Кислов А. Н. Инактивация холинорецептров вызываемая мембранной деполяризацией. Биофизика, 1982, т. 27. в. 2, с. 269−272.
  24. В.Н., Кислов А. Н., Курчиков А. Л., Чемерис Н. К. Инактивация холинорецепторов вызываемая внутриклеточным кальцием в нейронах Limnaea stagnalis.
  25. Докл. АН СССР, 1981, т. 257, с. 1255−1258.
  26. А.Н., Казаченко В.Н.
  27. Ионные токи активированной холинорецептивной мембраны. Сб.: Биофизика живой клетки, Пущино, 1974, в. 5, с. 39−45.
  28. .И., Андреев A.A., Самойленко Ю. К. Оптический метод регистрации сердечного ритма у дафний. Гидробиол. ж., 1977, т. 13, 3, с. 119−120
  29. Корниш-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М., «Мир», 1979, с. 15−170.
  30. М.А. Внутриклеточная регуляция образования и роста нейрональных отростков. Дисс. докт. биол. наук, Пущино, 1985.
  31. М.А., Вепринцев Б. Н. Выделение изолированных нейронов прудовика и их электрофизиологические характеристики.
  32. Сб. Биофизика живой клетки. Пущино, 1972, т. 3, с. 132−137.
  33. П.Г., Тепикин A.B., Белаян П. В., Миронов C.JI.
  34. Механизмы изменения концентрации Са2+ в цитоплазме нейронов виноградной улитки с участием внутриклеточных кальциевых депо. Биол. Мембр., 1987, т. 4, с. 932−936.
  35. И.В. Общая блок-схема установки и методы исследования клеток микроэлектродной техникой. Сб.: Приборы и методы для микроэлектродного исследования клеток. Пущино, 1975, с. 42−62.
  36. В.И. Активация окисления субстратов цикла трикарбоновых кислот катехоламинами и циклическим З'^'-АМР.
  37. Сб. Цикл трикарбоновых кислот и механизмы его регуляции. М., 1977, «Наука», с. 51−52.
  38. .И. Аллостерические ферменты. М., 1978, «Наука», с. 27−62.
  39. A.JI. Кинетика взаимодействия ацетилхолина с никотиновыми холинорецепторами нейронов моллюска.
  40. Дисс. канд. биол. наук. Москва, 1982.
  41. Курчиков A. JL, Андреев A.A., Казаченко В. Н. Сверхмедленные релаксации тока холинорецептивной мембраны нейронов прудовика. Сб. Физиология и биохимия медиаторных процессов. М., 1980, с. 115.
  42. Курчиков A. JL, Казаченко В. Н. Две компоненты релаксаций токов холинорецептивной мембраны нейронов Limnaea stagnalis.
  43. Деп. ВИНИТИ, 1.02.1979, № 429−79.
  44. В.К. Натриевый насос биологических мембран. Киев, «Наукова Думка», 1977, с.7−12.
  45. Л.Д., Карнаухов В. Н., Зинченко В. П., Кондрашова М. Н. Изменентие редокс реакций придиннуклеотидов срезов коры головного мозга крыс на добавление ЯК, амитала и пирувата.
  46. Сб.: Терапевтическое действие янтарной кислоты. Пущино, 1976, с. 65.
  47. JI.Г. О механизме десенситизации постсинаптической мембраны мышечного волокна. Биофизика, 1968, т. 13, с. 199−214.
  48. Л.Г. Влияние симпатомиметических аминов на дееенеитизацию постсинаптической мышечной мембраны к действию ацетилхолина. Физиол. ж. СССР, 1969, т. 55, с. 1147−1161.
  49. Л.Г. О механизме влияния SKF-525A на нервно-мышечные синапсы. Бюлл. Эксп. Биол. и Мед., 1970, № 3, с. 10−23.
  50. А.П., Панкрашин B.C., Сурков В. Т., Чемерис Н. К. Электронная аппаратура для электрофизиологических исследований клетки «Аксон-1″. Сб. Приборы и методы для микроэлектродного исследования клеток. Пущино, 1975, с. 184−190.
  51. С.И., Пикулов А. Т., Тарасова Н. В. Участие адренэргической системы в механизме регуляции окислительного фосфорилирования в митохондриях головного мозга крыс. Сб. Физиология и биохимия медиаторов. М., 1985, с. 228.
  52. М.Я., Зеймаль Э. В. Ацетилхолин. Л-д., 1970.
  53. В.П. Особенности взаимодействия простагландинов с медиаторами на идентифицированных нейронах ЦНС виноградной улитки. Сб. Физиология и биохимия медиаторных процессов. М., „Наука“, 1980, с. 148.
  54. В.П., Шерстнев В. В. Простагландины и функциональная специфичность центральных нейронов виноградной улитки. Нейрофизиол., 1981, т. 13, с. 580−588.
  55. В.А., Черноморский Г. М., Раевский О.А.
  56. Мембранный потенциал не влияет на параметры хлорных ионных каналов нейронов прудовика.
  57. Сб. Физиология и биохимия медиаторных процессов. М., 1985, с. 250.
  58. A.A., Деркач В. А., Скок В. И. Влияние ионов Са2+ на каналблокирующее действие гексаметония в симпатическом ганглии. Докл. АН СССР, 1985, т. 284, с. 225−228.
  59. С.С., Базанова И. С., Вислобоков А. И., Буркова М. П. Изменение р02 и интенсивности флуоресценции ФН и ПН нейронов Ретциуса медицинской пиявки под влиянием сукцината натрия.
  60. Докл. АН СССР, 1980, т. 256, с. 753−755.
  61. В.И., Селянко A.A., Деркач В. А. Нейрональные холинорецепторы. М., 1987, „Наука“, с. 118−191.
  62. .Н., Колье O.P. Биофизика. М., „Высшая школа“, 1968, 468 с.
  63. Т.М., Юрченко O.A., Григорьев Н.Г.
  64. Изменение ответа на экстраклеточную аппликацию ацетилхолина при внутриклеточной перфузии изолированных нейронов биогенными аминами. Докл. АН СССР, 1985, т. 280, с. 495−498.
  65. Т.М., Юрченко O.A., Ш.-Рожа К.
  66. Два типа взаимодействия серотонина и ацетилхолина на идентифицированных нейронах виноградной улитки. Докл. АН СССР, 1983, т. 270, с. 1505−1508.
  67. Ф. Нейрохимия. М., „Мир“, 1990, с. 384.1. References
  68. Adams P.R. A study of desensitization using voltage clamp. Pflug. Arch., 1975a, v. 360, p. 135−144.
  69. Adams P.R. An analisis of the dose-response curve at voltage-clamped frog end-plates. Pflug. Arch., 1975b, v. 360, p. 145−153.
  70. Adams P.R. Kinetics of agonist conductance changes during hiperpolarization at frog end-plate. Br. J. Pharmacol., 1975c, v. 53, p. 308−310.
  71. Adams P.R. Drag blockade of open end plate channels. J. Physiol., 1976, v. 260, p. 531−552.
  72. Adams P.R., Sackmann B. A comparison of current voltage relations for full and partial agonists. J. Physiol., 1978a, v. 283, p. 621−644.60.Adams P.R., Sackmann B.
  73. Decamethonium both opens and blocks end-plate channels. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978b, v. 75, p. 2994−2998.
  74. Adams P. R., Feltz A. Quinacrine action at frog end-plate. J. Physiol., 1980, v. 306, p. 261−306.
  75. Adams P.R. Acetylcholine receptor kinetic. J. Membr. Biol., 1981, v. 58, p. 161−174.
  76. Adams D.J., Dwayer T.M., Hille B.
  77. The permeability of endplate channels to monovalent and divalent metal cations. J. Gen. Physiol., 1980, v. 75, p. 493−510.
  78. Adams D.J., Bonner W., Dwayer T.M., Hille B.
  79. Block of endplate channels by permeant cation in frog skeletal muscle. J. Gen. Physiol., 1981, v. 78, p. 593−615.
  80. Akopian A.R., Chemeris N.K., Iljin V.I., Veprintsev B.N.
  81. Serotonin, dopamine and intracellular cyclic AMP inhibit the responses of nicotinic cholinergic membrane in snail neurons. Brain Res., 1980, v. 201, p. 480−484.
  82. Albuquerque E. X., Deshpande S. S., Aracava Y., Alkondon M., Daly J. W.
  83. A possible involvement of cyclic AMP in the expression of desensitization of nicotinic acetylcholine receptors. FEBS Lett., 1986, v. 199, p. 113−120.
  84. Anderson C.R., Stevens C.F. Voltage-clamp analisis of acetylcholine produced end-plate current fluctuation at frog neuromuscular junction.
  85. J. Physiol., 1973, v. 235, p. 655−691.
  86. Andreasen T.J., McNamee M.G. Phospholipase A ingibition of acetylcholine receptor function in Torpedo californica membrane vesicles.
  87. Biochem. Biophys. Res. Comm., 1977, v. 79, p. 958−965.
  88. Andreev A.A., Vulfius E.A. Two component of desensitization of acetylcholine receptors in mollusc neurones, studia biophysica, 1980, v. 78, 2, c. 87−93.
  89. Andreev A.A., Veprintsev B.N., Vulfius C.A.
  90. Ascher P. Voltage-clamp studies on the mode of action of ganglion-blocking drugs. In: Ontogenesis and Functional Mechanisms of Peripheral Synapses. INSERM Symp. 13, ed. J. Taxi, Elsevier/ North Holl. Biomed. Pr., 1980, p. 53−62.
  91. Ascher P., Marty A., Neild T.O.1.fe time and elementary conductance of the channels mediating the exitatory effects of acetylcholine in Aplisia neurones. J. Physiol., 1978a, v. 278, p. 177−206.
  92. Ascher P., Marty A., Neild T.O.
  93. The mode of action of antagonists of the exitatory response to acetylcholine in Aplisia neurones. J. Physiol., 1978b, v. 278, p. 207−235.
  94. Ascher P., Large W.A., Rang H.P. Studies on the mechanism of action of acetilcholine antagonists on rat parasympathetic ganglion cells.
  95. J. Physiol., 1979, v. 295, p. 130−170.
  96. Auerbach A., Del Castillo J., Specht P.G. Titmus M.
  97. Correlation of agonist structure with acetylcholine receptor kinetics: studies on the frog end-plate and on chick embryo muscle. J. Physiol., 1983, v. 343, p. 551−568.
  98. Auerbach A., Akk G. Desensitization of mouse nicotinic acetylcholine receptor channels. A two-gate mechanism.
  99. J. Gen. Physiol, 1998, v 112, p. 181−197.
  100. Baker P. F, Umbach J. A. Calcium buffering in axon and axoplasm of Loligo. J. Physiol, 1987, v. 383, p.369−394.
  101. Barrantes F.J. Agonist-mediated changes of the acetylcholine receptor in its membrane environment. J. Mol. Biol, 1978, v. 124, p. 1−26.
  102. Barrantes F.J. Structural-functional correlates of the nicotinic acetylcholine receptor and its lipid microenvironment. FASEB J, 1993, v.7, p. 1460−146 783 .Barry P. H, Gage P. W, Van Helden D.F.
  103. Cation permeation at the amphibian motor end-plate. J. Membr. Biol, 1979, v. 45, p. 245−276.
  104. Beam K.G. A voltage-clamp study of the effect of two lidokaine derivates on the time course of end-plate currents. J. Physiol, 1976, v. 258, p. 279−300.
  105. Blatt I, Montal M.S., Lindstrom J, Montal M.
  106. Monoclonal antibodies specific to the P and y subunits of the Torpedo acetylcholine receptors inhibit channel gating. Bioph. J, 1984, v. 45, p. 31 la.86.Boutler J, Patrick J.
  107. Purification of an acetylcholine receptorfrom a nonfusing muscle cells line. Biochemistry, 1977, v. 16, p. 4900−4908.
  108. Boyd N.D., Cohen J.B. Kinetic of binding of H. acetylcholine and [3H]carbamylcholine to Torpedo postsynaptic membranes- slow conformational transitions of the cholinergic receptor. Biochemistry, 1980, v. 19, p. 5344−5358.
  109. Brandt M., Buchen C., Hamprecht B. Relationship between the actions of calcium ions, opioids, and prostaglandin E on the level of cyclic AMP in neuroblastoma x glioma hybrid cells. J. Neurochem., 1980, v. 34, p. 643−651.
  110. Bray G.A. A simple, efficient liquid scintillator for counting aqueous solutions in liquid scintillation counter. Anal. Bioch., 1960, v. 1, p. 279−285.
  111. Bregestovski P.D., Bukharaeva E.A., Iljin V.I.
  112. Voltage clamp analysis of acetylcholine receptor desensitization in isolated mollusc neurones. J. Physiol., 1979, v. 297, p. 581−595.
  113. Bregestovski P.D., Miledi R, Parker J. Calcium conductance of acetylcholine induced end-plate channels. Nature, 1979, v. 279, p.638−639.
  114. Brienly F.J., Mullins LJ. Sodium fluxes in internally dialised squid axons. J. Gen. Physiol., 1968, v. 52, p. 181−193.
  115. Brisson A. Three-dimensional structure of the acetylcholine receptor.1.: Nicotinic acetylcholine receptor. 1986, Ed. A. Maelicke, Springer-Verlag (NATO ASI Series H, Cell Biology), v. 3, p. 1−7.
  116. Brisson A., Unwin P.N.T. Tubular crystals of acetylcholine receptors. J. Cell. Biol., 1984, v. 99, p. 1202−1211.
  117. Brown A.M., Albano J.D.M., Ekins R.P., Sgherzi A.M.
  118. A simple and sensitive saturation assay method for the measurement of adenosine 3':5'-cyclic monophosphate. Biochem. J., 1971, v. 121, p. 551−562.
  119. Browning E.T., Schwartz J.P., Breckenrige B.McL. Norepinephrine-sensitive properties of C-6 astrocytoma cells. Mol. Pharmacol., 1974, v. 10, p. 162−174.
  120. Byerly L., Moody W.J. Intracellular calcium ions and calcium currents in perfused neurones of the snail Lymnaea stagnalis.
  121. J. Physiol., 1984, v. 352, p. 637−652.
  122. Byerly L, Yazejan B. Intracellular factors for the maintenance of calcium currents in perfused neurones from the snail Lymnaea stagnalis.
  123. J. Physiol, 1986, v. 370, p. 631−650.
  124. Cacheline A. B, Colquhoun D. Desensitization of the acetylcholine receptor of frog end-plates measured in a vaseline-gap voltage clamp.
  125. J. Physiol, 1989, v. 415, p. 159−188.
  126. Carstens M. E, Taljaard J. J, Neethling A.C.
  127. Phosphorilation increases a-bungarotoxin binding to acetylcholine receptor enriched membrane preparations. Mol. Cell. Biochem, 1983, v. 56, p. 67−71.
  128. Cash D. J, Hess G.P. Acetylcholine receptor. Bioph. J, 1984, v.45, p. 8−10.
  129. Chang H. W, Neumann E. Dynamic properties of isolated acetylcholine receptor protein: release of calcium ions caused by acetylcholine binding. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1976, v. 73, p. 3364−3368.
  130. Changeux J.-P, Devillier-Thiery A, Chemaulli P.
  131. Acetylcholine receptor an allosteric protein. Science, 1984, v. 225, p. 1335−1345.
  132. Chemeris N. K, Kazachenko V. N, Kislov A. N, Kurchikov A.L. Inhibition of acetylcholine responses by intracellular calcium in Limnaea stagnalis neurones. J. Physiol, 1982, v. 323, p. 1−19.
  133. Chesnut T. J, Carpenter D.O.
  134. Two component desensitization of three types of responses to acetylcholine in Aplisia. Neurosci. Lett, 1983, v. 39, p. 285−290.108.Cobbold P. H, Burn P.K.
  135. Aequorin measurements of free calcium in single heart cells. Nature, 1984, v. 312, p. 444−446.
  136. Colquhoun D., Ogden D.C. Evidence from single-channel recording of channel block by nicotinic agonists at neuromuscular junction.
  137. J. Physiol., 1984, v. 353, p. 90P.
  138. Colquhoun D., Sackmann B. Fluctuation in the microsecond time range of the current through single acetylcholine receptors ion channels.
  139. Nature, 1981, v. 294, p. 464−466.
  140. Colquhoun D., Sackmann B. Fast events in single channel currents activated by acetylcholine and its analogues at the frog muscle end plate.
  141. J. Physiol., 1985, v. 369, p. 501−507.
  142. Cooper R.H., McPherson M., Schofield J.G.
  143. Effect of prostaglandins on ox pituitary content of adenosine 3'5'-cyclic monophosphate and the release of growth gormone. Biochem. J., 1972, v. 127, p. 143−154.
  144. Creese R, England J.M. Decametonium in depolarized muscle and the effects of tubocurarine. J. Physiol., 1970, v. 210, p. 345−361.
  145. Creese R., McLagan J. Entry of decametonium in rat muscle studed by autoradiography. J. Physiol., 1970, v. 210, p. 363−386.
  146. Criado M., Eibl H., Barrantes F.J. Effect of lipids on acetylcholine receptor. Essential need of cholesterol for maintenance of agonist-induced state transitions in lipid vesicles. Biochemistry, 1982, v. 21, p. 3622−3629.
  147. Damle C.G., Karlin A. Affinity labelling of one of two a-neurotoxin binding site in acetylcholine receptors from Torpedo californica.
  148. Biochemistry, 1978, v. 17, p. 2039−2045.
  149. Davis C. G, Gordon A. S, Diamond I.
  150. Specificity and localization of the acetylcholine receptor kinase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1982, v. 79, p. 3666−3670.
  151. Davis C. G, Hestrin S, Landahl H, Gordon A. S, Diamond I, Korenbrot C. Activation of acetylcholine receptors causes the partition of hydrophobic cations into postsinaptic membrane vesicles. Nature, 1983, v. 302, p. 525−528.122.de Witt N.D.
  152. Evidence for the indepandent regulation of ions in the haemolymph of Limnaea stagnalis. Proc. kon. ned. Acad. Wet, 1977, ser. C, v. 80, p. 144−157.
  153. Del Castillo J, Webb G.D. Rapid desensitisation of acetylcholine receptors of eel electroplaques following ionophoretic application of agonist compound. J. Physiol, 1977, v. 270, p. 271−282.
  154. Devillier-Thiery A, Giraudat J, Bentabaulet M, Changeux J.-P. Complet mRNA coding secuence of the acetylcholine-binding a-subunit Torpedo marmorata acetylcholine receptor.
  155. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1983, v. 80, p. 2067−2071.
  156. Dionner V. E, Steinbach J. H, Stevens C.F.
  157. An analisis of the dose-response relationship at voltage clamped frog neuromuscular junctions. J. Physiol, 1978, v. 281, p. 421−444.
  158. Downing J.E.G, Role L.W. Activators of protein kinase C enhance acetylcholine receptor desensitisation in sympathetic ganglion neurons.
  159. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1987, v. 84, p. 7739−7743.
  160. Dwayer T. M, Adams D. J, Hille B.1.nic selectivity of end-plate channels. Biophys. J, 1979, v. 25, p. 67a.
  161. Dwayer T. M, Adams D. J, Hille B. The permeability of the endplate channel to organic cations in frog muscle. J. Gen. Physiol, 1980, v. 75, p. 469−492.
  162. Edelstein S. J, Schaad O, Henry E, Bertrand D, Changeux J.P.
  163. A kinetic mechanism for nicotinic acetylcholine receptors based on multiple allosteric transitions. Biol. Cybernetics, 1996, v. 75, p. 361
  164. Edwards C. The selectivity of ion channels in nerve and muscle. Neurosci., 1982, v. 7, p. 1335−1366
  165. Eldefrawi M.E., Aronstam R.S., Bakry N.M., Eldefrawi A.T., Albuquerque E.X. Activation, inactivation and desensitization of acetylcholine receptors channel complex detected by binding of perhidrohistrionicotoxin.
  166. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1980, v. 77, p. 2309−2313.
  167. Eusebi F., Molinaro M., Zani B.M.
  168. Agent that activate protein kinase C reduce acetylcholine sensetivity in cultured myotubes. J. Cell. Biol., 1985, v. 100, p. 1339−1342.
  169. Ewalds C. The selectivity of ion channels in nerve and muscle. Neurosci., 1982, v. 6, p. 1335−1366.
  170. Fatt P. The electromotive action of acetylcholine at the motor end plate. J. Physiol., 1950, v. 111, p. 408−435.
  171. Feltz A., Trautmann A. Interaction between nerve-released acetylcholine and bath applied agonists at the frog end-plate. J. Physiol., 1980, v. 299, p.533−552.
  172. Feltz A., Trautmann A. Desensitization at the frog neuromuscular junction- a biphasic process. J. Physiol., 1982, v. 322, p. 257−272.
  173. Fenster C.P., Rains M.F., Noerager B., Quick M.W., Lester R.A.J. Influence of subunit composition on desensitization of neuronal acetylcholinereceptor at low concentration of nicotine. J. Neurosci., 1997, v. 17, p.5747−5759.
  174. Fieckers J.F., Spannbauer P.M., Scubon-Mulieri B. Parsons R.L.
  175. Voltage dependence of desensitisation. Influence of Ca2+ and activation kinetics. J. Gen. Physiol., 1980, v. 75, p. 511−535.
  176. Finkel A.S. A cholinergic chloride conductance in neuron of Helix aspersa. J. Physiol., 1983, v. 344, p. 119−135.140.Francis M.M., Papke RL.
  177. Muscle-type nicotinic acetylcholine receptor delta subunit determines sensitivity to noncompetitiv inhibitors while gamma subunit regulates divalent permeability.
  178. Neuropharm., 1996, v. 35, p. 1547−1556.
  179. Froehner S. C, Reiness C.G., Hall Z.W.
  180. Subunit structure of the acetylcholine receptor from denervated rat skeletal muscle. J. Biol. Chem., 1977, v. 23, p. 8589−6596.
  181. Gage P.W., Van Helden D.F. Effect of permeant monovalent cations on end-plate channels. J. Physiol., 1979, v. 289, p. 115−146.
  182. Galzi J.L., Devillier-Thiery A., Hussy N., Bertrand S., Changeux J.-P. Mutation in the channel domain of a neuronal nicotinic receptor convert ion selectivity from cationic to anionic. Nature, 1992, v. 359, p. 500−505.
  183. Gardner D., Ruff R.L., White R.L. Choline acts as agonist and blocker for Aplisia cholinergic synapses. J. Neurophys., 1984, v. 51, p. 1−16.
  184. Ger B.A., Katchman A.N., Zeimal E.V.
  185. The slow potassium-dependent acetylcholine current in isolated molluscan neurone. Brain Res., 1979, v. 171, p. 355−359.
  186. Gilman A.G. A protein binding assay for adenosine 3', 5'-cyclic monophosphate. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1970, v. 67, p. 305−312.
  187. Gordon A.S., Davis C.G., Diamond I. Phosphorylation of membrane proteins at a cholinergic sinapse. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1977, v. 74, p. 263−267.
  188. Gordon A.S., Davis C.G., Milfay D., Diamond I.
  189. Phosphorylation of acetylcholine receptor by endogeneous membrane protein kinase in receptor-enriched membranes of Torpedo californica. Nature, 1977, v. 267, p. 539−540.
  190. Gordon A.S., Davis C.G., Milfay D., Kaur J., Diamond I. Membrane-bound protein kinase activity in acetylcholine receptors enriched membrane. Biophis. Biochem. Acta, 1980, v. 600, p. 421−431.150.Gordon A.S., Diamond I.
  191. Reversible phosphorilation of the membrane-bound acetylcholine receptors. J. Supramol. Structure, 1980, v. 14, p. 163−174.
  192. Gordon A.S., Milfay D., Davis C.G., Diamond I.
  193. Protein phosphatase activity in acetylcholine receptors enriched membranes. Biochem. Biophys. Res. Comm., 1980, v. 87, p. 876−883.
  194. Gorman A.L.F, Levy S, Nasi E, Tillotson D.1.tracellular calcium measured with calcium-sensitive micro-electrodes and arsenazo III in voltage-clamped Aplisia neurones. J. Physiol, 1984, v. 353, p. 127−143.
  195. Grunhagen H. H, Changeux J.-P.
  196. Studies on the electrogenic action of acetylcholine with Torpedo marmorata electric organ. J. Mol. Biol, 1976, v. 106, p. 517−535.
  197. Grunhagen H. H, Changeux J.-P.
  198. Transitions structurales du recepteur cholinergique de Torpille dans son etat membranaire mise en evidence a l’aide d’un anesthetique local fluorescent. C. R. Acad. Sci. (Paris), 1978, s. D 281, p. 1047−1050.
  199. Guy H.R. A structural model of the acetylcholine receptor channel based on partition energy and helix packing calculation.
  200. Biophys. J, 1984, v. 45, p. 249−262.
  201. Guy H. R, Hucho F. The ion channel of the nicotinic acetylcholine receptor. Trend inNeurosci, 1987, v. 10, p. 318−321.
  202. Hamill O. P, Sackmann B. Multiple conductance states of single acetylcholine receptor channels in embrionic muscle cells.
  203. Nature, 1981, v. 294, p. 462−466.
  204. Hamilton S. L, McLaughlin M, Karlin A.
  205. Disulfid bond cross-linked dimer in acetylcholine receptor from Torpedo californica. Biochem. Biophys. Res. Comm., 1977, v. 79, p. 692−699.
  206. Hauser J. E, Salpeter S. Organization of acetylcholine receptors in quick-frozen, deep-etched and rotary-replicated Torpedo postsynaptic membrane.
  207. J. Cell. Biol, 1979, v. 82, p. 150−153.
  208. Biochem. Biophys. Res. Comm., 1980, v. 97, p.889−896.
  209. Heidemann T., Sobel A., Changeux J.-P. Conservation of the kinetic and allosteric properties of the acetylcholine receptor in Na-cholate soluble 9S forme: effect of lipids. Bioch. Bioph. Res. Comm., 1980, v. 93, p. 127−133.
  210. Hess G.P., Cash D.J., Aoshima H.
  211. Acetylcholine receptor-controlled ion fluxes in membrane vesicles investigated by fast reaction techniques. Nature, 1984, v. 282, p. 329−331.
  212. Hess G.P., Kolb H.A., Lauger P, Schoffeniels E., Schwartz W.E. Acetylcholine receptor: a comparison of single-channel current recordings and chemical kinetic measurements.
  213. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1984, v. 24, p.5281−5289.
  214. Hockenberger P., Connor J.A.1.tracellular calcium measurements with arsenaso III during cAMP injection into molluscan neurons. Science, 1983, v. 219, p. 869−871.
  215. Hockenberger P., Iamane T.
  216. Compartmentalization of cyclic AMP elevation in neuron of Aplisia californica. Cell. Mol. Neurobiol., 1987, v. 7, p. 19−33.
  217. Hoffmann H.M., Dionne V.E. Temperature dependence of ion permeation at the end-plate channel. J. Gen. Physiol., 1983, v. 81, p. 687−703.
  218. Horn R., Stevens C.F. Relation between structure and function of ion channels. Comm. Mol. Cell. Biophys., 1980, v. 1, p. 57−68.
  219. Huganir R.L., Miles K., Greengard P.
  220. Phosphorilation of nicotinic acetylcholine receptor by an endogenoustyrosin-specific protein kinase.
  221. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1984, v. 81, p. 6968 6972.
  222. Imoto K, Methefessel C, Sackmann B, Mishina M, Mori I et al.1.cation of a S-subunit region determining ion transport thrugh the acetylcholine receptor channel. Nature, 1986, v. 324, p. 670−674.
  223. Jackson M. B, Wong B. S, Morris C.E., Lecar H, Christian C.N. Successive openings of the same acetylcholine receptor channel are correlated in open time. Biophys. J, 1983, v. 42, p. 109−114.
  224. Jackson M.B. Spontaneous openings of the acetylcholine receptor channel. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1984, v. 81, p. 3901−3904.
  225. Jones O. T, Eubanks J. H, Earnest J. P, McNamee M.G.
  226. A minimum number of lipids are required to support the functional properties of the nicotinic acetylcholine receptor. Biochemistry, 1988, v. 27, p.3733−3742.
  227. Jurchenko O. P, Vulfius C. A, Zeimal E.V. Cholinesterase activity in ganglia of Gastropoda, Lymnaea stagnalis and Planorbarius corneus. Comp. Biochem. Physiol, v. 45A, p. 45−60.
  228. Karlin A. Molecular properties of nicotinic acetylcholine receptors.1.: The Cell Surface and Neuronal Function, 1980, ed. Cotman C. W, Post G, Nicolson G. L, „Elsevier/North-Holland Biomedical Press“, p. 191−260.
  229. Karlin A, Akabas M.H. Toward a structural basis for the function of a nicotinic acetylcholine receptor and their cousins.
  230. Neuron, 1995, v. 15, p. 1231−1244.
  231. Katz B, Thesleff S. A study of the desensitization produced by acetylcholine at the motor endplate. J. Physiol, 1957, v. 138, p. 63−80.
  232. Katz B, Miledi R.M. The reversal potential at the desensitized endplate. Proc. R. Soc, 1977, v. B199, p. 329−334.
  233. Katz B, Miledi R.M. A re-examination of curare action at the motor endplate. Proc. R. Soc, 1978, v. B203, p. 119−133.
  234. Klainer L. M, Chi Y.-M, Friedberg S. L, Rail T. W, Sutherland E. Adenilate cyclase. The effects of neurogormons on the formation of adenosine 3'5'-phosphate by preparation from brain and other tissues. J. Biol. Chem, 1962, v. 237, p. 1239−1241.
  235. Kloog Y., Flynn D., Hoffman A., Axelrod J.
  236. Enzimatic carboxymetilation of the nicotinic acetylcholine receptor. Bioch. Biophys. Res. Comm., 1980, v. 97, p. 1474−1480.
  237. Koketsu K., Miyagawa M., Acasu T. Catecholamine modulates nicotinic acetylcholine receptor sensitivity. Brain. Res., v. 236, p. 487−491.
  238. Kondrashova M.N., Gogvadze V.G., Medvedev V.I., Babsky A.M. Succinic acid oxidation as the only energy support of intensive Ca2+ uptake by mitochondria. Bioch. Biophys. Res. Comm., 1982, v. 109, p. 376−381.
  239. Kostenko M.A., Geletyuk V.I., Veprintsev B.N. Completely isolated neurones in the mollusc Limnaea stagnalis. Comp. Biochem. Physiol., 1974, v. 49A, p. 89−100.
  240. Kostyuk P.G., Mironov S.L., Tepikin A.V., Belan P.V. Cytoplasmatic free Ca in isolated snail neurons as revealed by fluorescent probe fura-2. J. Membrane Biol., 1989, v. 110, p. 11−18.
  241. Labarca P., Lindstrom J., Monthal M. Acetylcholine receptor in planar lipid bilayers. J. Gen. Physiol., 1984, v. 83, p. 473−496.
  242. Lambert D.H., Spannbauer P.M., Parsons RL. Desensitisation does not selectively alter sodium channels. Nature, 1977, v. 268, p. 593−555.
  243. Lassignal N.L., Martin A.R. Effect of acetylcholine on postjunctional membrane permeability in eel electroplaque.
  244. J. Gen. Physiol., 1977, v. 70, p. 23−36.
  245. Lester H.A., Changeux J.-P., Sheridan RE. Conductance increases produced by bath application of cholinergic agonists to Electrophorus electroplaques. J. Gen. Physiol., 1975, v. 65, p. 797−816.
  246. Levitan I.B. Modulation of neuronal activity by peptides and neurotransmitters: possible role of cyclic nucleotides.
  247. J. Physiol. (Paris), 1978, v. 74, p. 521−526.
  248. Levitan I.B., Madsen C., Barondes S. Cyclic AMP and amine effects on phosphorilation of specific protein in the abdominal ganglion of Aplisia californica. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1974, v. 71, p. 1145−1148.
  249. Lindstrom J. Probing nicotinic acetylcholine receptors with monoclonal antibodies. Trend inNeurosci, 1987, v. 9, p. 401−407.
  250. Lowry O. H, Rosenbrough N. J, Farr A. L, Randall R.J. Protein measurement with the folin phenol reagent.
  251. J. Biol. Chem., 1951, v. 193, p. 265−275. 193. Lozovaya N. A, Vulfius C. A, Iljin V.I. Intracellular ATP modulates desensitization of acetylcholine receptors controlling chloride current in Limnaea neurones. Pflug. Arch, 1993, v. 424, p. 385−390.
  252. Lucas R. J, Morimoto H, Bennett E.
  253. Effect of tio-group modification and Ca on agonist-specific state transition of a central nicotinic acetylcholine receptor. Biochem, 1979, v. 18, p. 2384−2395.
  254. Madison D. V, Nicoll R.A. Cyclic 3'5' AMP mediates p-receptor action of noradrenaline in rat hippocampal piramidal cells.
  255. J. Physiol, 1986, v. 372, p. 245−259.
  256. Maelicke A, Fulpius B. W, Klett R. P, Reich E. Acetylcholine receptor responses to drug binding. J. Biol. Chem, 1977, v. 252, p. 4811−4830.
  257. Magazanik L. G, Vyskocil F. Dependence of acetylcholine receptors desensitisation on the membrane potential of the frog muscle fibre and the ionic changes in the medium. J. Physiol, 1970, v. 210, p. 507−518.
  258. Magazanik L. G, Vyskocil F. Desensitisation at the motor endplate. In: Drug Receptors. 1973, Ed. Rang H. P, Lond, „Macmillan Press“, p. 105−119.
  259. Magazanik L. G, Vyskocil F. The effect of temperature on desensitisation kinetic at the frog muscle fibre. J. Physiol, 1975, v. 249, p. 285−300.
  260. Magleby K. L, Pallotta B.S. A study of desensitization of acetylcholine receptors using nerve-released transmitter in the frog.
  261. J. Physiol, 1981, v. 316, p. 225−250.
  262. Magleby K. L, Stevens C.F. The effect of voltage on the time course of endplate currents. J. Physiol, 1972, v. 223, p. 151−172.
  263. Manthey A.A. The effect of calcium on the desensitization of membrane receptors at the neuromuscular junction.
  264. J. Gen. Physiol., 1966, v. 49, p. 963−976.
  265. Manthey A.A. Futher studies of the effect of calcium on the time course of action of carbamilcholine at the neuromuscular junction.
  266. J. Gen. Physiol., 1970, v. 56, p. 407−419.
  267. Manthey A.A. The antagonistic effect of calcium and potassium on the time course of action of carbamilcholine at the neuromuscular junction.
  268. J. Membr. Biol., 1972, v. 9, p. 319−340.
  269. Marchais D., Marty A. Interaction of permeant ions with channels activated by acetylcholine in Aplisia neurones. J. Physiol., 1979, v. 297, p. 9−45.
  270. Margiotta J.F., Berg D.K., Dionne V.E. Cyclic AMP regulates the proportion of functional acetylcholine receptors on chicken ciliary ganglion neurones. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1987, v. 84, p. 8155−8159.
  271. Marsal J., Tigyi G., Miledi R.1.corporation of acetylcholine receptors and CI» channels in Xenopus oocytes injected with Torpedo electroplaque membranes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1995, v. 92, p. 5224−5227.
  272. Marty A. Action of calcium ions on acetylcholine sensitive channels in Aplisia neurones. J. Physiol. (Paris), 1980, v. 76, p. 523−527.
  273. Marty A., Neild T.O., Ascher P. Voltage sensitivity of acetylcholine currents m Aplisia neurones in presence of curare. Nature, 1976, v. 261, p. 501−503.
  274. McBurney R.N., Neering J.R. Neuronal calcium homeostasis. Trend in Neurosci., 1987, v. 10, p. 164−169.211 .McGehee D.S., Role L.W.
  275. Physiological diversity of nicotinic acetylcholine receptors expressed by vertebrate neurons. Ann. Rev. Physiol., 1995, v. 57, p. 521−546. 212. McNamee M.G., Ochoa E.L.M.
  276. Reconstitution of acetylcholine receptor function in model membranes. Neurosci., 1982, v. 7, p. 2305−2319.213.Meech R. W, Thomas R.S.
  277. Effect of measured calcium chloride injections on the membrane potential and internal pH of snail neurones. J. Physiol, 1980, v. 298, p. 111−129.
  278. Merlie J. P, Smith M.M. Sinthesis and assembly of acetylcholine receptor, a multisubunit membrane glicoproteine. J. Membr. Biol, 1986, v. 91, p. 1−10.
  279. Middleton P, Rubin L. L, Schultze S.M.
  280. Desensitization of acetylcholine receptors in rat myotubes is enhanced by agents that elevate intracellular cAMP. J. Neurosci, 1988, v. 8, p. 3405−3412.
  281. Miledi F.R.S. Intracellular calcium and desensitization of acetylcholine receptors. Proc. R. Soc. Lond, 1980, v. B-209, p. 447−452.
  282. Miles K, Anthony D. T, Rubin L. L, Greengard P. Huganir R.L. Regulation of nicotinic acetylcholine receptor phosphorilation in rat myotubes by forskolin and cAMP. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1987, v. 84, p.6591−6595.
  283. Miln R. J, Byrn J.H. Effect of hexametonium and decametonium on endplate current parameters. Mol. Pharm, 1981, v. 19, p. 276−281.
  284. Mishina M, Kurosaki M, Tobimatsu T, Morimoto I, Noda M. et al. Expression of functional acetylcholine receptor from cloned cDNAs. Nature, 1984, v. 307, p. 604−608.
  285. Mishina M, Tobimatsu T, Imoto K, Tanaka K, Fujita I, Fukuda K. et al. Location of functional region of acetylcholine receptor a-subunit by site-directed mutagenesis. Nature, 1985, v. 313, p. 364−369.
  286. Moreau M, Changeux J.-P. Studies on the electrogenic action of acetylcholine with Torpedo marmorata electric organ.
  287. J. Mol. Biol, 1976, v. 106, p. 457−467.
  288. Moss S, McDonald B. J, Rudhard J, Schoepfer R.
  289. Phosphorilation of the predicted major intracellular domains of the rate and chick neuronal nicotinic acetylcholine-receptor al subunit by cAMP-dependent protein kinase. Neuropharmacology, 1996, v. 35, p. 1023−1028.
  290. Mrsulia B.B. The influence of biogenic amines and dibutiril cyclic AMP on glicogen content in rat brain slises. Experientia, 1972, v. 28, p. 1067−1072.
  291. Narumi S., Kimelberg H.K., Bourke R.S.
  292. Effect of norepinephrine on the morphology and some ensime activities of primary monolayer cultures from rat brain. J. Neurochem., 1978, v. 31, p. 1479−1490.
  293. Nastuk W.L., Parsons R.L. Factors in the inactivation of postjunctional membrane receptor of frog muscle. J. Gen. Physiol., 1970, v. 56, p. 218−249.
  294. Neher E., Sackmann B. Voltage dependence of drug induced conductance in frog neuromuscular junction.
  295. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1975, v. 72, p. 2140−2141.227.Neher E., Steinbach J.H.1.cal anesthetics transiently block currents through single acetylcholine-receptor channels. J. Physiol., 1978, v. 277, p. 153−176.
  296. Nelson D.J., Sach F. Single ionic channels observed in tissue-cultured muscle. Nature, v. 282, p. 861−863.
  297. Neubig R.R., Boyd N.D., Cohen J.B. Conformation of Torpedo acetylcholine receptor associated with ion transport and desensitization. Biochemistry, 1982, v. 21, p. 3460−3467.
  298. Noda M., Takahashi H., Tanabe T., Toyosato M., Kikyotani S. et al. Structural homology of Torpedo californica acetylcholine receptor subunit. Nature, 1983, v. 302, p. 528−532.231 .Nomoto H., Takahashi N., Nagaki I., Endo S., Arata I., Hayashi K.
  299. Owen J. D, Brown H.M. Intracellular changes in FT and Ca activities in Aplisia giant neurons as measured with ion selective microelectrodas. Comp. Biochem. Physiol, 1980, v. 66A, p. 197−202.
  300. Pallotta B. S, Webb G.D. The effect of external Ca2+ and Mg2+ on the voltage sensitivity of desensitization in Electrophorus electroplaques.
  301. J. Gen. Physiol, v. 75, p. 693−708.
  302. Parsons R. L, Cochrane D, Schnitzler R.M. End-plate desensitisation specificity of calcium. Life Sci, 1973, v. 13, p. 459−465.
  303. Pennefather P, Quastel D.M.J. Fast desensitization of the nicotinic receptor at the mouse neuromuscular junction. Br. J. Pharm, 1982, v. 77, p. 395−404.
  304. Popot J.-L, Sugiyama H, Changeux J.-P. Studies on the electrogenic action of acetylcholine with Torpedo marmorata electric organ.
  305. J. Mol. Biol, 1976, v. 106, p. 469−483.
  306. Printz H, Maelicke A. Interaction of cholinergic ligands with the purified acetylcholine receptor protein. J. Biol. Chem, 1982, v. 258, p.10 263−10 282.
  307. Quast U, Schimerlik M, Lee T, Witzemann V, Blanchard S, Raftery M.A. Ligand-induced conformation changes in Torpedo californica membrane-bound acetylcholine receptor. Biochemistry, 1978, v. 17, p. 2405−2414.
  308. Raftery M. A, Hunkapiller M. W, Strader C. D, Hood L.E. Acetylcholine receptor: complex of homologous subunits. Science, 1980, v. 208, p. 1454−1457.
  309. Rang H.P. Acetylcholine receptor. Quart. Rev. Biophis, 1975, v. 7, p. 283−399.
  310. Rang H.P. The characteristics of synaptic currents and responses to acetylcholine of rat submandibular ganglion cells.
  311. J. Physiol, 1981, v. 311, p. 23−55.
  312. Rang H. P, Ritter I.M. A new kind of drug antagonism: evidence that agonists cause a molecular change in acetylcholine receptors.
  313. Mol. Pharmacol, 1969, v. 5, p. 394−411.
  314. Rang H.P., Ritter I.M. On the mechanism of desensitization at cholinergic receptor. Mol. Pharmacol., 1970a, v. 6, p. 357−382
  315. The relationship between desensitization and methaphilic effect at cholinergic receptors. Mol. Pharmacol., 1970b, v. 6, p. 383−390.
  316. Raynolds J.A., Karlin A. Molecular weight in detergent solution of acetylcholine receptor from Torpedo californica. Biochemistry, 1978, v. 17, p. 2035−2038.
  317. Rickert K.W., Imperiali B. Analisis of the conserved glicosylation site in the nicotinic acetylcholine receptor. Chem. and Biol., 1995, v. 2, p. 751−760.
  318. Ross M.J., Klymkovsky M.W., Agard D.A., Stroud R.M.
  319. Structural studies of a membrane-bound acetylcholine, receptor from Torpedo californica. J. Mol. Biol., 1977, v. 116, p. 635−659.249.Rossi C.S., LeningerA.L.
  320. Stechiometric relationships between mitochondrial ion accumulatin and oxidative phosphorilation. Bioch. Bioph. Res. Comm., 1963, v. 11, p. 441−446.
  321. Ruff R.L. A quantitative analisise of local anaestetic alteration of miniature end plate currents and end-plate current fluctuation.
  322. Stevens C.F. AchRs: Five-fold symmetry and the c-subunit. Trend in
  323. Neurosci., 1985, v. 8, p. 335−336. 277. Stroud R.M. Acetylcholine receptor structure and function.1.: Biological membranes, ed. Chapmen D., London, «Academic Press», 1984, v. 5, p. 221−237. 278. Sugiyama H., Popot J.-L., Changeux J.-P.
  324. Studies on the electrogenic action of acetylcholine with Torpedo marmorata electric organ. J. Mol. Biol., 1976, v. 106, p. 485−496.
  325. Takahashi T., Kuno M., Mishina M., Numa S.
  326. A physiological study on acetylcholine receptor expressed in Xenopus oocytes from cloned cDNAs. J. Physiol. (Paris), 1985, v. 80, p. 229−232.
  327. Takai T, Noda M., Michina M., Shimizu S., Furutani I. et al.
  328. Cloning, sequencing and expression of cDNA for a novel subunit of acetylcholine receptor from calf muscle. Nature, 1985, v. 315, p. 761−764.
  329. L., Bruner J. «Desensitization» of cholinergic receptors by acetylcholine in molluscan central neurones. Nature, 1963, v. 198, p. 33−34.
  330. Taylor P., Brown R.D., Johnson D.A.
  331. The linkage between ligand occupation and response of the nicotinic acetylcholine receptor.
  332. Current Topics in Membrane and Transport, 1983, v. 18, p. 407−444.
  333. Theichberg V.J., Changeux J.-P. Presence of two forms of acetylcholine receptor with different isoelectric point in the electric organ of Electrophorus electricus and their catalitic interconvertion in vitro.
  334. FEBS Lett., 1976, v. 67, p. 264−268.
  335. Theichberg V.J., Sobel A., Changeux J.-P. In vitro phosphorilation of the acetylcholine receptors. Nature, 1977, v. 267, p. 540−542.
  336. Thesleff S. The mode of neuro-muscular block caused by acetylcholine, decamethonium and succinilcholine. Act. Physiol, sc., 1955, v.34, p. 218−231.I
  337. Tillotson D., Gorman C.F. Non uniform Ca buffer distribution in a nerve cell body. Nature, 1980, v. 286, p. 816−817.
  338. Turpaev T.M., Jurchenko O.P., Grigoriev N.G. Alteration of the acetylcholine response by intra- and extracellular serotonin application in intracellulary perfused neurons of Limnaea stagnalis.
  339. Cell. Mol. Neurobiol., 1987, v. 7, p. 381−391.
  340. Unwin N. The nicotinic acetylcholine receptor at 9°A resolution. J. Mol. Biol., 1993, v. 229, p. 1101−1124.
  341. Unwin N. Acetylcholine receptor channel imaged in the open state. Nature, 1995, v. 373, p. 37−43.
  342. Van Helden D. F, Hamill O. P, Gage P.W. Permeant cations alter end-plate channels characteristic. Nature, 1977, v. 269, p. 711−713.
  343. Veprintsev B. N, Gakhova E. N, Kazachenko V. N, Musienko V.S. Catecholamine activate ionic transport in the cells. In: «Aminergic and peptidergic receptors», eds Vizi and Wollemann, Czeged, 1979, p. 133−150.
  344. Vibat C.R.T, Lasalde Z. A, McNamee M. G, Ochoa E.L.M. Differential desensitization properties of rat neuronal nicotinic acetylcholine receptor subunit combinations expressed in Xenopus laevis oocytes.
  345. Cell. Mol. Neurobiol, 1995, v. 15, p. 411−426.
  346. Vonvoigtlander P. F, Losey E.G. Prostaglandine E2, cyclic adenosine monophosphate and morphine analgesia. Brain. Res, 1977, v. 128, p. 275−283.294.Wagoner P. K, Pallotta B.
  347. Modulation of acetylcholine receptor desensitization does not involve cAMP. Science, 1988, v. 240, p. 1655−1657.
  348. Walsch D. A, Perkin J. P, Krebs E.W. An adenosine 3'5'-monophosphate dependent protein kinase from rabbit sceletal muscle.
  349. J. Biol. Chem, 1968, v. 243, p. 3763−3774.
  350. Ward T.A. Ca loading and Ca channel inactivation in Helix neurones. In: Abstract of 8th Int. Biophys. Congress, 1984, p. 284.
  351. Weber M, Changeux J.-P. Binding of Naia nigricollis 3H-a-toxin to membrane fragment from Electrophorus and Torpedo electric organs.
  352. Mol. Pharmacol, 1974, v. 10, p. 15−34.
  353. Weber M, David-Pfeuty T, Changeux J.-P. Regulation of binding properties of the nicotinic receptor proteine by cholinergic ligands in membrane fragments from Torpedo marmorata.
  354. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1975, v. 72, p. 3443−3447.
  355. Weiland G., Georgia B., Lappi S., Chignell C.F., Taylor P. Kinetic of agonist mediated transitions of the cholinergic receptor. J. Biol. Chem, 1977, v. 252, p. 7648−7657. 301. Weill C.L., McNamee M.G., Karlin A.
  356. Affinity labelling of purified acetylcholine receptor from Torpedo californica. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1974, v. 61, p. 997−1003.
  357. Weinstock M.M. Activation and desensitization of acetylcholine receptor in fish muscle with a photoisomerizable agonists.
  358. J. Physiol., 1983, v. 338, p. 423−435.
  359. White M.M. Disigner channels: site-directed mutagenesis as a probe for srtuctural features of channels and receptors. Trend in Neurosci., 1985, v. 8, p. 364−368.
  360. Wise D.S., Schoenborn B.P., Karline A.
  361. Structure of acetylcholine receptor dimer determined by neutron scattering and electron microscopy. J. Biol. Chem., 1981, v. 256, p. 4124−4126.
  362. Wray D. Prolonged exposure to acetylcholine: noise analisis and channel inactivation in cat tenissimus muscle. J. Physiol., 1981, v. 310, p. 37−56.
  363. Yoshii K., Yu L., Mayne K.M., Davidson N., Lester H.A.
  364. Equilibrium properties of mouse-Torpedo acetylcholine receptor hybrids expressed inXenopus oocytes. J. Gen. Physiol., 1987, v. 90, p. 553−573.
  365. Yoshikami D. Permeability of acetylcholine-activated postsynaptic channels in sympathetic neurones. Soc. Neurosci. Abst., 1980, v. 6, p. 778.
  366. Yurchenko O.P., S.-Rozsa K. Modulatory effect of serotonin on the acetylcholine sensetivity of identified neurons in the brain of Helix pomatia. Comp. Biochem. Physiol., 1984, v. 77C, p. 127−133.
  367. Zavoico G.B., Comrei C., Subers E., Egan J.J., Huang C., Feinstein M.B., Smilowitz H. cAMP, not Ca++/calmoduline, regulates the phosphorilation of acetylcholine receptor in Torpedo californica electroplax.
  368. Biochem. Biophys. Acta, 1984, v. 770, p. 225−230.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!