Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Исследование гетерогенности гистонов в раннем эмбриональном развитии морского ежа Strongylocentrotus Droebachiensis

Диссертация: Исследование гетерогенности гистонов в раннем эмбриональном развитии морского ежа Strongylocentrotus Droebachiensis
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Одной из наиболее важных, но до сих пор не решенных биологических проблем является взаимосвязь между структурной организацией ДНК в хроматине и ее генетической экспрессией. Хроматин в клетках разных организмов, несмотря на его структурную сложность и функциональную вариабельность, имеет всегда одинаковую субъединичную структуру. Элементарная хроматиновая нить представлена линейно-упорядоченным… Читать ещё >

Содержание

  • I. ОБЭОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Краткая характеристика гистонов
      • 1. 1. 1. Принципы выделения гистонов
      • 1. 1. 2. Выделение отдельных фракций гистонов .II
    • 1. 2. Первичная структура гистонов
      • 1. 2. 1. Гистон HI
      • 1. 2. 2. Гистоны нуклеосомного кора
        • 1. 2. 2. 1. Гистон Н2В
        • 1. 2. 2. 2. Гистон Н2А
        • 1. 2. 2. 3. Гистон Н
        • 1. 2. 2. 4. Гистон НЗ
    • 1. 3. Гистон-гистоновые и ДШС-гистоновые взаимодействия
    • 1. 4. Варианты гистонов
      • 1. 4. 1. Вариабельность гистона HI
      • 1. 4. 2. Варианты гистонов нуклеосомного кора
    • 1. 5. Модификации гистонов
      • 1. 5. 1. Постсинтетическое ацетилирование гистонов
      • 1. 5. 2. Ферменты ацетилирования
      • 1. 5. 3. Влияние бутирата натрия на функционирование клеточного ядра
      • 1. 5. 4. Обмен ацетильных групп в гистонах
      • 1. 5. 5. Ацетилирование гистонов во время клеточного цикла
      • 1. 5. 6. Ацетилирование гистонов во время транскрипции 35 1.6. Раннее эмбриональное развитие как модель исследования структурно-функциональных особенностей хроматина
      • 1. 6. 1. Стадии развития
      • 1. 6. 2. Клеточный цикл в развитии
      • 1. 6. 3. Транскрипционная активность хроматина
  • 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Выращивание зародышей
    • 2. 2. Инкубация зародышей с радиоактивными предшественниками
    • 2. 3. Выделение ядер и хроматина
      • 2. 3. 1. Зародыши морского ежа
      • 2. 3. 2. Спермии
      • 2. 3. 3. Целомоциты
    • 2. 4. Выделение кислоторастворимых белков хроматина
    • 2. 5. Выделение фракций гистонов
    • 2. 6. Фракционирование гистонов морского ежа методом гельфильтрации
    • 2. 7. Фракционирование гистонов морского ежа методом электрофореза в полиакриламидном геле
      • 2. 7. 1. Катионная система электрофореза, содержащая мочевину
      • 2. 7. 2. Катионная система электрофореза, содержащая мочевину и тритон Х
      • 2. 7. 3. Анионная система электрофореза, содержащая
  • ДДС натрия
    • 2. 8. Фракционирование гистонов при помощи двухмерных систем электрофореза
    • 2. 9. Определение радиоактивности белков
      • 2. 9. 1. Высушивание полиакриламидных гелей
      • 2. 9. 2. Определение радиоактивности белков методом флуорографии и авторадиографии
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Подбор оптимальных условий для фракционирования гистонов морского ежа Strongylocentrotus droeba-chiensis методом электрофореза
    • 3. 2. Гетерогенность гистонов в раннем развитии морского ежа Strongylocentrotus droebachiensis
      • 3. 2. 1. Гистон HI
      • 3. 2. 2. Гистоны нуклеосомного кора
        • 3. 2. 2. 1. Биосинтез гистона Н2 В в раннем развитии морского ежа Strongylocentrotus droeba-chiensis
        • 3. 2. 2. 2. Биосинтез гистона Н2А в раннем развитии морского ежа Strongylocentrotus droeba-chiensis
      • 3. 2. 3. Сравнение гистонов клеток зародышей и дифференцированных клеток морского ежа Strongylocentrotus droebachiensis
    • 3. 3. Ацетилирование гистонов в раннем развитии морского ежа Strongylocentrotus droebachiensis
      • 3. 3. 1. Ацетилирование гистонов в раннем развитии во время первичной дифференцировки клеток
      • 3. 3. 2. Ацетилирование новосинтезируемых гистонов
      • 3. 3. 3. Динамика ацетилирования новосинтезированных молекул гистонов в хроматине

Исследование гетерогенности гистонов в раннем эмбриональном развитии морского ежа Strongylocentrotus Droebachiensis (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Одной из наиболее важных, но до сих пор не решенных биологических проблем является взаимосвязь между структурной организацией ДНК в хроматине и ее генетической экспрессией. Хроматин в клетках разных организмов, несмотря на его структурную сложность и функциональную вариабельность, имеет всегда одинаковую субъединичную структуру. Элементарная хроматиновая нить представлена линейно-упорядоченным набором субъединиц — нуклеосом, соединенных линкерной ДНК. Каждая нуклеосома состоит из октамерного комплекса основных белков — гистонов (Н2А, Н2 В, НЗ и Н4) х2, вокруг которого навивается отрезок ДНК постоянной длины (146 пар оснований). Линкерная ДНК связана с гистоном HI. Нуклеосомная структура нуклеопротеидной нити не препятствует процессам репликации и транскрипции, происходящим во время пролиферации и дифференциации клеток. Продвижение ДНКи РНК-полимераз через нуклеосомы, по-видимому, связано с изменениями структуры последних. В свою очередь, специфические структурные превращения нуклеосом могут зависеть от особенностей образующих нуклеосомы гистонов и от их модификаций, например, ацетилирования е-Шд групп лизиновых остатков. В последние годы показано, что в состав хроматина как эмбриональных, так и соматических клеток входят полипептидные варианты гистонов HI, Н2А и Н2 В и, кроме того, все гистоны, за исключением гистона HI, подвергаются разной степени ацетилирования. Эта гетерогенная популяпия гистоновых молекул способна создать множество нуклеосом, различающихся по белковому составу и, возможно, структурному состоянию, от которого зависят функциональные особенности ДНК. Однако до сих пор остается не — 7 выясненным, существует ли корреляция между структурно-функциональным состоянием зфоматина при переходе его в активное состояние при репликации и транскрипции и изменениями фракционного состава гетерогенного набора гистоновых молекул. Для решения задачи, связанной с установлением такой корреляции, удобной биологической моделью является раннее эмбриональное развитие морского ежа, во время которого происходят изменения в структуре и генетической активности хроматина. В настоящей работе были исследованы гетерогенность гистонов, их биосинтез и алетилирование в раннем развитии зародышей морского ежа strongylocentrotus droebachiensis, а также сравнен состав гистонов эмбриональных, дифференцированных клеток и спермиев морского ежа с целью выявления возможной корреляции между составом и модификациями популяций гистоновых молекул и структурными и фзгнкциональными свойствами хроматина. Для этого необходимо было решить следующие задачи: I) выяснить оптимальные условия электрофореза для разделения полипептидных вариантов и ацетилированных форм гистонов- 2) исследовать биосинтез и состав гистонов в период первичной дифференцировки клеток на стадиях бластулы (ранней, средней и мезенхимной), гаструлы и плутеуса- 3) сравнить состав гистонов эмбриональных клеток на стадии плутеуса, ди^ренцированных клеток целомической жидкости — целомитов и спермиев- 4) иззгчить особенности ацетилирования гистонов во время дробления, когда при активном делении клеток почти полностью отсутствует транскрипция уникальных генов, и на стадиях бластулы-гаструлн, когда резко меняется транскрипционная активность хроматина- 5) исследовать обмен ацетильных групп в гистонах в раннем развитии морского ежа. Диссертационная работа является заданием Всесоюзной науч_ 8 но-технической программы 0.74.05 (ее подэтапа 10. НЗ — «Изучить структурную организацию хромосом и хроматина») по теме «Изучение роли белков хроматина в процессах репродукции и дт^еренцировки клеток», N Гос. регистрации — 79 022 997. Разработаны модификации методов электрофореза для разделения полипептидных вариантов гистонов морского ежа. Основа модификации состоит в изменении концентрации мочевины в зависимости от природы фракционируемых гистонов. При детальном изучении состава и биосинтеза вариантов гистонов HI, Н2А, Н2 В в раннем эмбриональном развитии морского ежа Strongylocentrotus droebachiensis установлено, что на каждой стадии развития синтезируется спещфический набор вариантов этих гистонов, причем от стадии морулы до стадии гаструлы имеет место постепенное переключение синтеза ранних вариантов гистонов HI, Н2А и Н2 В на поздние варианты. Впервые выявлено, что процессы ацетилирования гистонов во время гаструляции происходят наиболее интенсивно. Однако качественный набор ацетилированных форм гистонов при гаструляции не изменяется. Установлено, что во время репликации новосинтезированный гистон Н4 присоединяется к ДНК в диацетильной форме, а другие гистоны — в немодифицированном виде. При дальнейшем ацетилировании в хроматине гистон НЗ ацетилируется в 2−3 раза быстрее гистона Н4. Ацетилирование гистона Н2 В происходит медленнее, чем гистона Н4, Разработанные модификапии методов электрофореза для разделения полипептидных вариантов гистонов внедрены в Институте биохимии АН ЛитССР и Институте цитологии АН СССР. Результаты работы используются при чтении лекций молекулярной генетики в разделе «Действие генома в развитии эукариотов» для студентов У курса Химического факультета Вильнюсского госуниверситета по специальности «биоорганическая химия» .

1. Установлена зависимость электрофоретической подвижнос ти гистонов морского ежа от концентрации мочевины, что легло в основу модификации методов электрофореза для оптимального разделения полипептидных вариантов гистонов.2. Установлена высокая гетерогенность молекул гистона HI, представленного в хроматине морского ежа на стадии плутеуса шестью субфракциями. Во время гаструляции происходит переклю чение синтеза ранних вариантов гистона HI на поздние, с более высокой молекулярной массой. Впервые показано накопление в.

3. В хроматине морского ежа определена гетерогенность гистонов Н2А и Н2 В. Гистон Н2А на стадии плутеуса состоит из 7 полипептидных вариантов (ранних cs, (Xg"i ^ поздних -/*, f, сГ, е), а гистон Н2В — из четырех полипептидных вариантов (ранних 0^ 2″ ^ 1 и поздних -/>, t). Установлено, что существуют два периода переключения синтеза вариантов гистонов Н2А и Н2 В. Второй период переключения ранних вариантов на поздние совпа дает с гаструляцией, во время которой происходят структурно функциональные перестройки генома.4. В хроматине дифференцированных клеток в основном обна ружены поздние варианты гистонов HI, Н2А и Н2 В. Белок Z, кото рый по сродству к тритону X-IOO сходен с гистоном Н2А, присут ствует в хроматине как эмбриональных, так и дифференцированных клеток. 5. При ацетилировании гистонов в ходе раннего развития морского ежа гистоны Н2 В, НЗ и Н4 максимально присоединяют по четыре ацетильные группы, а гистон Н2А — две. Качественная картина ацетилирования не изменяется во время гаструляции. На иболее интенсивное ацетилирование гистонов происходит от ста дии вылупления до мезенхимной бластулы.6. Во время репликации новосинтезированный гистон Н4 при соединяется к ДНК в диацетилъной форме, а другие гистоны — в немодифицированном виде. После посадки гистонов на ШЕ проис ходит быстрое деацетилирование гистона Н4 и дальнейшее ацети лирование всех гистонов до высокоацетилированных форм.7. При одинаковых условиях блокирования деацетилаз бути ратом натрия ацетилирование гистона НЗ осуществляется с наи большей скоростью, в 2−3 раза медленнее его апетилируется гис тон Н4 и наименее интенсивно ацетилируется гистон Н2 В. Хочу выразить глубокую благодарность сотрудникам лабора тории и руководителю группы, канд.биол.наук, ст.научн.сотр.Института биохимии АН ЛитССР Гинейтису А. А. за всестороннюю по мощь и поддерш^ при выполнении и офоррллении работы.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Ф.Л. Синтез ЛНК и клеточные циклы в раннем эмбриогенезе морского ежа strongylocentrotus droebachiensis . Сообщение I. Дробление и формирование бластулы. — Онтогенез, 1970, т. I, N 4, с. 398−409.
  2. Ф.Л. Синтез ДНК и клеточные циклы в раннем эмбриогенезе морского ежа strongylocentrotus droebachiensis . Сообщение II. Эктодерма на стадиях мезенхимной бластулы, гаструлы и плутеуса. — Онтогенез, 1970, т. I, N 5, с. 509−518.
  3. А.Г., Подмарев К. В. Морские ежи strongylocentrotusdroebachiensis, S. nudus, S. intermedius. — Б сб.: Объекты биологии развития, М., «Наука», 1975, с. 188−216.
  4. Буш Г. Гистоны и другие ядерные белки, М., «Мир», 1967, с.17−26.
  5. Т.Г., Жузе А. Л., Бакаев В. В. Т’истон-гистоновые взаимодействия в хроматине с участием гистона HI. — Докл. АН СССР, 1978, т. 240, N 3, с. 737−740.
  6. А.В., Горель Л. Ф., Зиочевский^А.В. Гистоны некоторых безпозвоночных. — Биохимия, 1973, т. 38, N 6, с. 1.08-I2I4.
  7. А.В., Горель Л. Ф., Свинарчук П.Ф, Исследованиеэволюционных изменений в субфракционном составе гистона HI птиц. — Биохимия, 1978, т. 45, N 5, с. 830−837.
  8. А.А., Виноградова И. А., Воробьев В. И. Изменениесостава гистонов на ранних стадиях эмбрионального развития морского ежа и въюна. — Цитология, 1968, т. 10, N 5, с. 581−587.
  9. А.А., Сучилене С П . Особенности диссоциации белков130 хроматина в солевых растворах. — В сб.: Иззгчение функционирования клетки, Вильнюс, I98I, с. 344−354.
  10. К.Г., Минченкова Л. Е., Венгеров Ю. Ю., Ундрииов И. М., Мирзабеков А. Д. Разворачивание коревых нуклеосом, вызванное химическим ацетилированием гистонов. — Мол. биол., 1983, т. 17, N 4, с. 855−862.
  11. К.А., Костомарова А. А. — В кн.: Информационные макромолекулы в раннем развитии жифотных, М., «Наутса», 1978, с. 75−82.
  12. Г. Н. Исследование экспрессии неповторящихся нуклеотидных последовательностей ДНК в раннем развитии морского ежа. — У11 симпозиум «Механизмы контроля раннего эмбрионального развития», 1974, с. 56−58.
  13. А.А., Тимофеева Я. М. — В кн.: Молекулярная биологияпроцессов развития, М., «Наука», 1977, с. 8−15.
  14. Прокофьева-Бельговская А. А. Гетероцикличность системы клеточного ядра на ранних стадиях развития лососи, форели и сича. — Цитология, 1964, т. 6, N 5, с. 553−559.
  15. Прокофьева-Бельговская А. А. Значение негистоновых белков впреобразованиях и генетическом функционировании хромосом. Мол. биол., 1982, т. 16, N 4, с. 771−781.
  16. П.Р. Биологическая статистика. Минск, 1967, с. 33,86.
  17. H.G. Белковый состав миофибрилл кролика, определенных методом диск-электрофореза в присутствии додецилсульфата натрия. — Цитология, 1975, т. 17, N Ю, II48-II54.
  18. И.А., Буххольц П., Заленская E.G., Заленский А.О.Сравнительное электрофоретическое исследование гистонов спермиев морских ежей. — Цитология, 1978, т. 20, N 7, с. 778−783. 131
  19. Alfageme G. R, Zweidler A., Mahowald A., Cohen L.H. Histonesof Drosophila embryos.- J, Biol. Ghem., 1974, v. 249, N 12, p. 3729−3736.
  20. Allfrey V. G, Post-synthetic modification of histone structure: a mechanism for the control of chromosome structure by the modulation of histone-DlTA interactions.- In: Chromatin and chromosome structure, NY, Acad. Press, 1977, p.167−191.
  21. Allfrey V.G. Molecular aspects of the regulation of eukaryotic transcription.- In: Cell Biology, v. 3, NY, Acad. Press, 1980, p. 348−437.
  22. Allfrey V.G. Postsynthetic modifications.- In: The 1ШС chromosomal proteins, NY, Acad. Press, 1982, p. 123−148.
  23. Allfrey V.G., Paulkner R.M., Mirsky A.E. Acetylation and methylation of histones and their possible role in the regulation of RNA synthesis.- Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1964, V. 51, N 5, p. 786−794.
  24. Allis CD., Glov/er C.V.C, Bowen J. K, Gorovsky M.A. Histones, chromatin structure and acetylation in Tetrahymena macro- and micronuclei.- Eur, J, Cell Biol., 1980, v. 22, N 1, p. 93−95.
  25. Altenburg B.C., Via D.P., Steiner S.H. Modification of thephenotype of murine sarcoma virus-transformed cells by sodium butyrate.- Exp. Cell Res., 1976, v. 102, N 1, p. 223 231.
  26. Arcesi R.J., Gross P.R. Noncoincidence of histone and DNAsynthesis in cleavage cycles of early development.- Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1977, v. 74, N 11, p. 5016−5020.
  27. Arcesi R.J., Gross P.R. Histone variants and chromatinstructure during sea urchin development.- Develop. Biol., 1980, V. 80, N 2, p. 186−209. — 132
  28. Arcesi R.J., Senger D.R. The programmed sv/itch in lysinerich histone synthesis at gastrulation.- Cell, 1976, v. 9, N 1, p. 171−178.
  29. Aronson A.J., V/ilt P.H. Properties of nuclear RHA in seaurchin embryos.- Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1969, v, 62, W 1, p. 186−193.
  30. Aronson A.J., V/ilt Р.П., Wartiovaara J. Characterization ofpulse-labeled nuclear RHA in sea urchin embryos.- Exp. Cell Res., 1972, v. 72, N 2, p. 309−324.
  31. Baker E., Infante A, Nonrandom distribution of histone mRMsinto polysomes and nonpolysomes ribonucleoprotein particles in sea urchin embryos.- Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1982, V. 78, N 8, p. 2455−2459.
  32. Ballal N.R., Kang Y.J., Olson M.O.J., Bush H. Changes innucleolar proteins and their phosphorylation patterns during liver regeneration.- J. Biol. Chem., 1975, v. 250, N 15, p. 5921−5925.
  33. Belyavsky A.V., Bavykin S.G., Gogvadze E.G., Mirzabekov A.D.Primary organization of nucleosomes containing all five histones and DNA 175 and 165 base-pairs long.- J. Mol. Biol., 1980, V. 139, N 3, p. 519−536.
  34. Bidney D.L., Reeck G.R. Association products and conformations of salt dissociated and acid-extracted histones. A twophase procedure for isolating salt-dissociated histones. Biochemistry, 1977, v. 16, N 9, p. 1844−1849.
  35. Bode J., Henco K., Wingender E. Modulation of the nucleosomestructure by histone acetylation.- Eur. J. Biochem., 1980, V. 110, N 1, p. 143−152.
  36. Boffa L, C, f Vidali G., Mann R.S., Allfrey ?.G. Supression of- 133 histone deacetylation in vivo and in vitro by sodium butyrate.- J. Biol. Chem., 1978, v. 253, N 10, p. ЗЗ64-ЗЗ66.
  37. B0hm L., Hayashi H., Gary P.D., Moss Т., Crane-Robinson C, Bradbury E.M. Sites of histone/histone interaction in the H3H4 complex.- Eur. J. Biochera., 1977, v. 77, N 3, p. 487−493.
  38. BOhm J., Schlaeger E. J, ICnippers R. Acetylation of nucleosomal histones in vitro, — Eur. J. Biochem, 1980, v. 112, IT 2, p. 353−362.
  39. Bolund L.A., Johns E.W. The selective extraction of histonefractions from deoxyribonucleoprotein.- Eur. J. Biochem., 1973, V. 35, N 3, p. 546−553.
  40. Bonner V/.M. Proximity and assessibility studies of histonesin nuclei and free nucleosomes.- Nucl. Acid Res., 1978, v. 5, N 1, p. 71−85.
  41. Bonner W.B., Stendman J.D. Histone 1 is proximal to histone2A and histone A24.- Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1979, v. 76, N 5, p. 2190−2194.
  42. Borun Т., Pearson D., Pask W.K. Studies of histone metylationduring HeLa S-3 cell cycle.- J. Biol. Chem., 1973, v. 247, N 13, p. 4288−4293.
  43. Boulikas Т., Wiseman J.M., Garrard V/.T. Points of contactbetween histone H 1 and the histone octamer.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1980, v. 77, N 1, p. 127−131.
  44. Bradbury E.M., Inglis R.J., Mathews H.R. Control of cell division by very lysine rich histone (PI) phosphorylation.- Na- 134 ture, 1974, V. 247, IT 5442, p. 257−261.
  45. Bradbury E.M., Inglis R. J, Mathews H.R., bangan T.A. Molecular basis of control of mitotic cell division in eukaryotes.- Nature, 1974, v. 249, N 5457, p. 553−556.
  46. Bradbury E.M., Inglis R.J., Mathews H.R., Sarner N. Phosphorylation of very-lysine-rich histone in Physarum polycephalura: correlation v/ith chromosome condensation.- Eur. J. Biochem., 1973, V. 33, N 1, p. 131−139.
  47. BrandtV/.P., Strickland W.N., Morgan M., Von Holt C. Comparison of the N-terminal amino acid sequences of histone P3 from a mammalia, bird, a shark, an echinodermi, a mollusc and a plant.- PEBS Letters, 1974, v. 40, N 1, p. 167−172.
  48. Brandt W.P., Strickland W.N., Strickland M.S., Carlisle L., Woods D., Von Holt C. A histone programme during the life cycle of the sea urchin.- Eur. J. Biochem., 1979, v. 94, N 1, p. 1−10.
  49. Brandt W.P., Strickland W.N., Von Holt C. The primary structure of histone P3 from shark erythrocytes.- PEBS Letters, 1974, V. 40, N 2, p. 349−352.
  50. Brandt W.P., Von Holt C. The determination of the primarystructure of histone P3 from chicken erythrocytes.- Eur. J. Biochem., 1974, v. 46, N 2, p. 407−417.
  51. Brandt W.P., Von Holt C. A histone H2B variants from the seaurchin Parechinus angulosus.- Biochim. Biophys. Acta, 1978, V. 537, N 1, p. 177−181.
  52. Brotherton T.W., Covault J., Shire A., Chalkley R. Onlysmall fraction of avian erythrocyte histone is involved in ongoing acetylation.- Nucl. Acids Res., 1981, v. 9, N 19, p. 5061−5073.
  53. Burdick C.J., Taylor B.A. Histone acetylation during early- 135 stages of sea urchin (Arbacia punctulata) development.- Exp. Gell Res., 1976, v. 100, N 2, p. 428−433.
  54. Burton D.R., Hyde J.E., Walker I.O. Histones P2al and P3 interact reversibly and cooperatively with DNA to form an equimolar complex in chromatin.- PEBS betters, 1975, v. 55, N 1, p. 77−88.
  55. Busch H., Ballal N.R., BuschR.K., Ghoi Y.G., Davis P., Goldknopf I.L., Matsui S.I., Rao M.S., Rothblum L.I. The nucleolus. A model for analysis of chromatin controls.- Gold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1978, v. 42, N 2, p. 865−883.
  56. Bustin M., Cole R.D. A study of the multiplicity of lysinerich histones.- J. Biol. Ghem., 1969, v. 244, N 19, p. 52 865 290.
  57. Byvoet P. Differences turnover between histones and theiracetyl N-terminal groups.- Biochim. Biophys. Acta, 1968, V. 160, N 2, p. 217−223.
  58. Byvoet P., Baxter G.S. In: Chromosomal proteins and theirrole in the regulation of gene expression. New York, Academic Press, 1975, p. 127−151.
  59. Bjrvoet P., Shepherd G.R., Hardin J.M., Noland B.J. The distribution and turnover of labeled methyl groups in histone fractions of cultured mammalian cells.- Arch. Biochem. Biophys., 1972, V. 148, N 2, p. 558−567.
  60. Gandido E.P.M., Dixon G. H, Trout testis. III. Acetylation ofhistones in different cell types from developing trout testis.- J. Biol. Ghem., 1972, v. 247, N 17, p. 5506−5510.
  61. Gandido E.P., Reeves R., Davie J.R. Sodium butyrate inhibitshistone deacetylation in cultured cells.- Gell, 1978, v. 14, N 1, p. 105−113.
  62. Gary P.D., Moss Т., Bradbury E.M. High-resolution proton- 136 magneticresonanse studies of chromatin core particles.Eur. J. Biochem., 1978, v. 89, N 3, p. 475−482.
  63. Chahal S.S., Matthews H.R., Bradbury E.M. Acetylation ofhistone H4 and its role in chromatin structure and function.- Nature, 1980, v. 287, N 5777, p. 76−79.
  64. Chen CO., Smith D.L., Brugger B.B., Halpern R.M., Smith R.A.Occurrence and distribution of acid-labile histone phosphates in regenerating rat liver.- Biochemistry, 1974″ v. 13, N 18, p. 3785−3789.
  65. Childs G., Nocente-McGrath C, Lieber Т., Holt C., KnowiesA.J. Sea urchin Lytechinus pictus late-stage histone H3 and H4 genes: characterization and mapping of clustered but nontandemly linked multigene family.- Cell, 1982, v. 31, N 2, p. 383−393.
  66. Chiu Ing-Ming, Marzluff P., Uncoordinate synthesis of histone HI in cells arrested in the Gj phase.- Biochim. Biophys. Acta, 1982, v. 699, N 3, p. 173−183.
  67. Christensen M.E., Dixon G.H. Hyperacetylation of histone H4correlates with terminal, transcriptionally inactive stages of spermatogenesis in Rainbow Trout.- Develop. Biol., 1982, V. 93, N 3, p. 404−415.
  68. Cognetti G, Shaw R.B. Structural differences in the chromatin compartmentalized cells of the sea urchin embryos differential nuclease accessibility of micromere chromatin, Nucl. Acids Res., 1981, v. 9, N 21, p. 5609−5621. — 137
  69. Gohen L.H., Hewrock K.M., Zv/eidler A, Stage specific switches in histone synthesis during erabryogenesis of sea ur chin.- Science, 1975, v. 190, N 4218, p. 994−997.
  70. Gole R.D. In: The Molecular Biology of the Mammalian Genetic Apparatus, — 1977, v. 1, ed P.O.P. Ts o, p. 93−104, Ams terdam: North-Holland.
  71. Gousens .L.S, Alberts B.M. Accessibility of newly synthesized chromatin to histone acetylase, — J, Biol, Ghem, 1982, V. 257, N 7, p. 3945−3949.
  72. Gousens L., Gallwitz D., Alberts B. M, Different accessibilities in chromatin to histone acetylase.- J. Biol. Ghem., 1979, V. 254, N 5, p. 1716−1723.
  73. Govault J., Ghalkley R. The identification of distinct populations of acetylated histone.- J. Biol. Ghem., 1980, v. 255, N 19, p. 9110−9116.
  74. Govault J., Perry M, Ghalkley R. Effects of histone hyperacetylation on RNA synthesis in HTG cells.- J. Biol. Ghem., 1982, V. 257, N 22, p. 13 433−13 440.
  75. Govault J., Sealy L., Schnell R., Shires A., Ghalkley R. Histone hypoacetylation following release of HTG cells from butyrate.- J. Biol. Ghem., 1982, v. 257, N 10, p.5809−5815.
  76. Grampton G, P., Moore S, Stein W.H. Ghromatografic fractionation of calf thymus histone.- J, Biol. Ghem., 1955, v. 215, N 2, p. 787−801.
  77. Grane G.M., Villee G.A. The synthesis of nuclear histones inearly embryogenesis.- J. Biol, Ghem., 1971, v. 246, N 3, p. 719−723.
  78. Grane Robinson G., Bflhm L., Puigdomenech P., Garry P.D., Hartman P.G., Bradbury E.M. Structural domains in histones. In: PEBS DNA — Recombination, Interactions and repair. Per- 138 gamon Press, Oxford and New York, 1980, p. 293−300.
  79. Gruff H.J. The fractionation of histones on Sephadex G-75.Biochira. Biophys. Acta, 1961, v. 54, И 3, p. 611−613.
  80. D*Anna J. A, Tobey R.A., Barham S.S., Gurley L.R. A reduction in the degree of H4 acetylation during mitosis in Chinese Hamster cells.- Biochera. Biophys. Res. Commun, 1977, V. 77, N 1, p. 187−194.
  81. Davie J.R., Candido E.P.M, Acetylation histone H4 is preferentialy assotiated with template-active chromatin, — Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v. 75, N 8, p, 3574−3577.
  82. Davie J.R., Saunders A. C, V/alsh J.M., Weber S.C. Histonemodification in the yeast S. cerevisiae.- Nucl, Acids Res., 1981, V. 9, N 13, p. 3205−3216.
  83. DeLange R.J., Pambrough D. M, Smith E, L, Bonner J, Calfand pea histone IV.- J. Biol. Chem., 1969, v. 244, N 2, p. 314−319.
  84. DeLange R.J., Pambrough D. M, Smith E.L., Bonner J, Calfand pea histone IV. II, The complete amino acid sequence of calf thymus histone IV- Presence of? -N-Acetyllysine, J. Biol. Chem., 1969, v. 244, N 2, p, 319−334.
  85. DeLange R. J, Pambrough D, M., Smith E. L, Bonner J. Calfand pea histone IV, III, Complete amino acid sequence of pea seedling histone IV- comparison with the homologous calf thymus histone, — J. Biol. Chem., 1969, v, 244, N 20, p, 5669−5679. — 139
  86. DeLange R.J., Hooper J. A, Smith E.L. Complete amino acidsequence of calf thymus histone III.- Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1972, V. 69, N 4, p. 882−884.
  87. DeLange R.J., Hooper J.A., Smith E.L. Histone III. III. Sequence studies on the cyanogen bromide peptides- complete amino acid sequence of calf thymus histone III.- J. Biol. Ghem., 1973, v. 248, N 9, p. 3261−3274.
  88. De Rodrigues J.A., Brandt W.P., Von Holt C. Plant histone 2from wheat germ. A family of histone 2A variants. Partial amino acid sequences.- Biochim. Biophys. Acta, 1979, v.578, N 1, p. 196−206.
  89. Doenecke D., Gallwitz D. Acetylation of histones in nucleosomes.- Mol. and Cellular Biochemistry, 1982, v. 44, N 2, p. 113−128.
  90. Easton D., Chalkley R, High resolution electrophoretic analysis of the histones from embryos and sperm of Arbacia punctulata.- Exp. Cell Res., 1972, v. 72, II 2, p. 502−506.
  91. Elgin S. C, Hood L.E. Chromosomal proteins of Drosophilaembryos.- Biochemistry, 1973, v. 12, N 24, p. 4984−4987.
  92. Elgin S.C.R., Shiling J., Hood L. E, Sequence of histoneH2B of Drosophila Melanogaster.- Biochemistry, 1979, v.18, N 25, p. 5679−5685.
  93. Elgin S.C.R., V/eintraub H, Chromosomal proteins and chromatin structure.- Ann. Rev. Biochem., 1975, v. 44,, p. 725−774.
  94. Emerson G.P., Humphreys T. Regulation of DM-like RNA synthesis in sea urchin embryos. Quantitative measurements of newly synthesed RNA.- Develop. Biol., 1970, v. 23, N 1, p. 86−112.
  95. Pambrough D., Bonner J. On the similarity of plant and- 140 animal histones.- Biochemistry, 1966, v. 5, N 8, p.25 632 570.
  96. Pishman P.H., Simmons J.L., Brady R.O., Preese E. Induction of glycolipid biosynthesis by sodium butyrate in HeLa cells, — Biochem. Biophys. Res. Gommun, 1974, v. 59, N 1, p. 292−299.
  97. Franklin S. G, Zweidler A. Non-allelic variants of histones 2A, 2B and 3 in mammals.- Nature, 1977, v. 266, N 5598, p. 273−275.
  98. Galau G.A., Klein W.H., Davis M.M., Wold B.J., Britten R.J., Davidson Б. Н, Structural gene sets active in embryos and adult tissues of sea urchin.- Cell, 1976, v. 7, N 3, p. 487−505.
  99. Garcea R.L., Alberts M.B. Comparative studies of histoneacetylation in nucleosomes, nuclei and intact cells, — J. Biol. Chem., 1980, v. 255, N 23, p. 11 454−11 463.
  100. Gerarci G., Lancieri M., Marchi P., Noviello. The seaurchin (Sphaerechinus granularis) codes different H2B histones to assemble sperm and embryo chromatin.- Cell Diff., 1979, V. 81, N 3, p. 187−194.
  101. Gerahey E.L., Haslett G.W., Vidali G., Allfrey V.G. Chemical studies of histone metylation.- J. Biol. Chem., 1969, V. 244, N 18, p. 4871−4877.
  102. Ghosh N.K., Coi R.P. Induction of human folliculestimulating hormone in HeLa cells by sodium butyrate.- Nature, 1977, V. 267, N 5610, p. 435−437.
  103. Goldberg R, B, Galau G, A, Britten R, J, Davidson E, H, Nonrepetitive DNA sequence representation in sea urchin embryo messenger RNA, — Proc. Natl, Acad, Sci, USA, 1973, V, 70, N 8, p. 3516−3520.
  104. Goldknopf I. L, Busch H, Isopeptide linkage between nonhistone and histone 2A polipeptides of chromosomal conjugate-protein 24A, — Proc. Natl, Acad, Sci. USA, 1977, v.74, N 3, p. 864−868.
  105. Griffin M.J., Price G.H., Bozzell K.L., Cox R.P., Ghosh N.K.A study of adenosine 3*:5'-cyclic raonophosphatase, sodium butyrate and Cortisol as inducers of HeLa alkaline phospha tase.- Arch. Biochem. Biophys., 1974, v. 164, IT 2, p. 619−623.
  106. Grimes R.S., Henderson N. Acetylation of histones duringspermatogenesis in the rat.- Arch. Biochem. Biophys., 1983, V. 221, N 1, p. 108−116.
  107. Groppi V.E.J., Coffino P. G 1 and S phase mammalian cellssynthesize histones at equivalent rates.- Cell, 1980, v. 21, N 1, p. 195−204.
  108. Gross P.R., Cousineau G.H. Effects of actinomycin D on macromolecule synthesis and early development in sea urchin eggs.- Biochem. Biophys. Res. Commun., 1963, v. 10, N 4, p. 321−326.
  109. Gross K. V/., Jacobs-Lovena M., Baglioni C, Gross P.R. Cellfree translation of maternal messenger RNA from sea urchin eggs.- Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1973, v. 70, N 6, p. 2614−2618.
  110. Guidice G. Developmental biology of sea urchin embryos. NewYork, Academic Press, 1973, p. 8−42.
  111. Grunstein M. Hatching in the sea urchin Lytechinus pictusis accompanied by a shift in histone H4 gene activity.Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v. 75, N 9, p.4135−4139.
  112. Grunstein M., Diamond E.K., Knoppel E., Grunstein E.J.Comparison of the early histone H4 gene sequence of Strongylocentrotus purpuratus v/ith maternal, early and late histone H4 raRlTA sequences.- Biochemistry, 1981, v. 20, N 5, p. 1216−1223.
  113. Gurley L. R, D*Anna J.A., Barham S.S., Deaven L.b., Tobey R.A.Histone phosphorylation and chromatin structure during mito- 143 sis in Chinese Hamster cells.- Eur. J, Biochem., 1978, V. 84, N 1, p. 1−15.
  114. Gurley b.R., Walters R.A. Evidence from triton X-100 polyacrylamide gel electrophoresis, that histone f2a2, not f2b, is phosphorylated in Chinese Hamster cells, — Biochem. Biophys. Res. Commun., 1973, v. 55, N 3, p. 697−702.
  115. Gurley L.R., V/alters R.A., Barham S.S., Deaven L.L. Heterochromatin and histone phosphorylation.- Ebcp, Cell Res., 1978, V. Ill, N 2, p. 373−383.
  116. Hagopian H. K, Riggs M.G., Swartz L.A., Ingram V.M. Effectof n-butyrate on D M synthesis in chick fibroblasts and HeLa cells.- Cell, 1977, v. 12, IT 4, p. 855−860.
  117. Halleck M.S., Gurley L.R. Histone acetylation and heterochromatin content of cultured Peronyscus cells.- Erp. Cell Res., 1981, V. 132, N 2, p. 201−213.
  118. Hardison R.C., Zeitler D.P., Murphy J.M., Chalkley R. Histone neighbors in nuclei and extended chromatin.- Cell, 1977, V. 12, N 2, p. 417−427.
  119. Hennenberry R.C., Pishman P.H., Preese P. Morphologicalchanges in cultured mammalian cells: prevention by the calcium ionophore A23187.- Cell, 1975, v.5, N 1, p. 1−9.
  120. Herlands L, Allfrey V. G, Poccia D. Translation regulationof histone synthesis in the sea urchin Strongylocentrotus purpuratus.- J. Cell Biol., 1982, v. 94, N 1, p. 219−223. — 144
  121. Hill R.J., Poccia D.b., Doty P. Towards a total raacromolecular analysis of sea urchin embryo chromatin, — J. Mol. Biol., 1971, V. 61, N 2, p. 445−462,
  122. Hnilica L, In: Progress in nucleic acid and molecular biology, eds Davidson J. Academic Press, New York and London, 1967, V. 7, p. 25−106.
  123. Hnilica L. S, Bess L.S. Practionation of calf thymus histone fractions 2a and 3 on Sephadex, — Anal. Biochem., 1964, V. 8, N 3, p. 521−525.
  124. Hnilica L. S, Bess L. S, The heterogeneity of arginine richhistones.- Anal. Biochem., 1965, v. 12, IT 3, p. 421−436,
  125. Hogan B, Gross P, R. Nuclear RNA synthesis in sea urchinembryos.- Eiptl, Cell Res., 1972, v. 72, N 1, p. 101−114.
  126. Hohmann P., Tobey R. A, Gurley L.R. Phosphorylation of distinct regions of PI histone relationship to the cell cycle.J. Biol. Ohem., 1976, v. 251, N 12, p. 3685−3692.
  127. Honda B, M, Candido E. P, M., Dixon G.H. Histone metylation, 1. s occurence in different cell types and relation to his tone H4 metabolism in developing trout testis, — J, Biol. Ghem., 1975, v. 250, N 22, p, 8686−8689.
  128. Hooper J. A, Smith E, L, Sommer K. R, Chalkley R, Amino acidsequence of histone III of the testes of the carp, — J, Biol. Chem, 1973, v, 248, N 9, p. 3275−3279.
  129. Horiuchi K, Pujimoto D., Pukushima M., Kanai K. Increasedhistone acetylation and deacetylation in rat ascites hepa toma cells, — Cancer Res., 1981, v. 41, N 4, p. 1488−1491.
  130. Hynes R.O., Gross P.R. Informational RNA sequences in earlysea urchin embryos, — Biochira. Biophys. Acta, 1972, v. 259, N 1, p. 104−111. 145
  131. Infante А. А, Nemer М. Heterogeneous ribonucleoproteinparticles in the cytoplasm of sea urchin embryos.- J, Mol. Biol., 1968, V. 32, К 3, p. 543−565.
  132. Inoue A., Fujimoto D. Enzymatic deacetylation of histone, Biochem. Biophys. Res. Oommun., 1969, v. 36, N 1, p.146−150,
  133. Isenberg I. Histones.- Ann. Rev. Biochem., 1979, v. 48, p. 159−199.
  134. Iwai K., Ishikawa K., Hayaahi H. Amino-acid sequence ofslightly lysine-rich histone, — Nature, 1970, v. 226, N 2250, p. 1056.
  135. Jackson v. Shires A, Chalkley R., Granner K.D. Studieson the highly raetabolically active acetylation and phosphorylation of histones.- J. Biol. Ghem., 1975, v. 250, N 13, p. 4856−4863.
  136. Jackson V., Shires A., Tanphaichitr N., Chalkley R. Modifications to histones immediately after synthesis.- J. Mol. Biol., 1976, V. 104, N 2, p. 471−483.
  137. Johns E.W. Studies on histones: 7. Preparative methods forhistone from calf thymus.- Biochem. J., 1964, v. 92, N 1, p. 55−59.
  138. Johns E.W. The isolation and purification of histones.Meth. Cell Biol., 1977, v. 16, p. 183−203.
  139. Johnson A.W., Wilhelm J. A, Hnilica L.S. Nuclear basic protein acetylation during early sea urchin development.Biochim. Biophys. Acta, 1973, v. 295, N 1, p. 150−158.
  140. Kecskes E., Sures I., Gallv/itz D. Initiation of synthesisof N-terminal acetylated histones with methionine.- Biochemistry, 1976, V. 15, N 12, p. 2541−2546.
  141. Kedes L.H., Birnstiel M.L. Reiteration and clustering of- 146 D M sequences complementary to histone messenger RNA, Nature New Biol., 1971, v. 230, N 12, p. 1б5−1б9.
  142. Kedes L.H., Gross P.R. Synthesis and function of messengerRHA during early embryonic development.- J. Mol. Biol., 1969, V. 42, II 3, p. 559−575.
  143. Kijima S., Wilt H.F. Rate of nuclear ribonucleic acid turnover in sea urchin embryos.- J. Mol. Biol., 1969, v. 40, N 3, p. 235−246.
  144. Kinkade J.M., Cole R.D. The resolution of four lysine-richhistones derived from calf thymus.- J. Biol. Ghem., 1966, V. 241, N 24, p. 5790−5797.
  145. Kinkade J.M., Cole R.D. A structural comparison of different lysine-rich histones of calf thymus.- J. Biol. Ghem., 1966, V. 241, N 24, p. 5798−5801.
  146. Koostra A., Bailey G.S. The primary stnacture of histoneH2B from brown trout (Salmo trutta) testes.- PEBS Lett., 1976, V. 68, N 1, p. 76−82.
  147. Koostra A, Bailey G.S. Primary structure of histone H2Afrom trout (Salmo trutta) testes.- Biochemistry, 1978, V. 17, N 13, p. 2504−2510.
  148. Kornberg R. D, iStrueture of chromatin.- Ann, Rev. Biochem., 1977, V. 46, p. 931−954.- ««
  149. Krause M.O., Stein G. S, Arginine-rich histone synthesisand acetylation in W 138 cell stimulated to proliferate.Exptl. Gell Res., 1976, v. 100, N 1, p. 63−70.
  150. Laine В., Kmiecik D., Sautiere P., Biserte G. Primarystructure of chicken erythrocyte histone H2A.- Biochemie, 1978, V, 60, N 1, p. 147−150.
  151. Laine В., Sautiere P., Biserte G. Primary structure andmicroheterogeneities of rat chloroleukemia histone H2A — 147 (histone ALK, IIBl or P2a2).- Biochem., 1976, v. 15, N 8, p. 1640−1645.
  152. Langan T. A, Methods for the assessment of site-specifichistone phosphorylation, — Meth. Cell Biol., 1978, v. 19, p. 127−142.
  153. Laskey R.A., I"Iills A.D. Quantitative film detection ofH-^ and С ^ in polyacrylamide gels by fluorography, — Eur. J. Biochem., 1975, v. 56, N 2, p. 335−341. 154. Leder A., Leder P. Butyric acid, a potent inducer of erythroid differentiation in cultured erythroleukemic cells. Cell, 1975, V. 5, N 2, p. 319−322.
  154. Lieblich J.M., Weintraub B.D., Rosen S. W, Ghosh N. K, Cox R.P. Secretion of hCG-a subunit and hCG by HeLa strains.- Nature, 1977, v. 265, N 5596, p. 746−747.
  155. Liew C. C, Haslett G.W., Allfrey V.G. N-acetyl-seryl-tRimand polypeptide chain initiation during histone biosynthesis.- Nature, 1970, v. 226, N 5244, p. 414−417.
  156. Littlefield B.A., Oidlovvsky N.B., Gidlowsky J. A, Lack ofeffect of butyrate on S phase DNA synthesis despite presence of histone hyperacetylation.- Exptl. Cell Res., 1982, V. 141, N 2, p. 283−291.
  157. Luck J.M., Rasmussen P. S. Further studies on the fractionof calf thymus histone.- J. Biol. Chem., 1958, v. 233, N 6, p. 1407−1416.
  158. Mackay S., Newrock K, Histone subtypes and switches insynthesis of histone subtypes during Ilynassa development.Develop. Biol., 1982, v. 93, N 3, p. 430−437.
  159. Macleod A.R., Wong N.C.W., Dixon G.H. a? he amino acid sequence of trout testis histone HI.- Eur. J. Biochem., 1977, V. 78, N 2, p. 281−291. — 148
  160. Mailer J., Poccia D., Nishioka D., Kidd P., Gerhardt J., Hartman H. Spindle formation and cleavage in Xenopus eggs injected with centriole-containing fractions from sperm.Exptl. Cell Res., 1976, y. 99, N 1, p. 185−294.
  161. Mardian J.K.W., Isenberg I. Yeast inner histones and theevolutionary conservation of histone-histone interaction. Biochemistry, 1978, v. 17, N 18, p. 3825−3833.
  162. Marian В., Wintersberger U. Modification of histones duringthe mitotic and meiotic cycle of yeast.- FEBS Letters, 1982, V, 139, N 1, p. 72−76.
  163. Marushige R., Activation of chromatin by acetylation ofhistone side chains.- Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1976, V. 73, N 11, p. 3937−3941.
  164. Marushige R., Ozaki H. Properties of isolated chromatinfrom sea urchin embryos.- Develop. Biol., 1969, v. 16, W 2, p. 171−188.
  165. Mathis D., Oudet P., Ghambon P. Structure of transcribingchromatin.- Prog. Nucl. Acid Res. Mol. Biol., 1980, v. 24, N 1, p. 1−55.
  166. Mauron A, Kedes L, Hough-Evans B. R, Davidson E.H. Acumulation of individual histone mRNAs during embryogenesis of the sea urchin Strongylocentrotus purpuratus.- Develop. Biol., 1982, V. 94, N 3, p. 425−434.
  167. Maxson E.R., Wilt H.P. The rate of synthesis of histonemRNA during the development of sea urchin embryos.- Develop. Biol., 1981, V. 83, W 2, p. 380−386.
  168. McGoll R.S., Aronson A.J. Transcription from unique andredudant DNA sequences in sea urchin embryos.- Biochem. Biophys. Res. Commun., 1974, v. 56, N 1, p. 47−51. — 149
  169. McColl R.S., Aronson A. Changes in trsinscription patternsduring early development of the sea urchin.- Develop. Biol., 1978, V. 65, N 1, p. 126−138.
  170. McGhee J.D., Pelsenfeld G. Nucleosome structure.- Ann. Rev.Biochem., 1980, v. 49, p. 1115−1156.
  171. McGhee J.D., Pelsenfeld G., Eisenberg H. Nucleosome structure and conformational changes, — Biophys. J., 1980, v, 32, N 1, p. 261−267.
  172. McGhee J.D., Rau D. C, Gharney D, Pelsenfeld G. Orientation of the nucleosome within the higher order structure of the chromatin, — Cell, 1980, v. 22, N 1, p. 87−96.
  173. McKnight S.L., Miller O.L.Jr. Electron microscopic analysisof chromatin replication in the cellular blastoderm Drosophila melanogaster embryo.- Cell, 1977, v. 12, N 4, p, 795 804.
  174. Melli M, Spinelli G, Arnold E, Synthesis of histone messenger RNA of HeLa cells during the cell cycle, — Cell, 1977, V. 12, N 1, p. 167−174.
  175. Mitchison J, M, The biology of the cell cycle, 1971, London, Carabrige University Press, p. 304.
  176. Mizuno S, Whiteley R. H, V/hiteley H, A, The enrichment ofegg-type RNA in cleavage stage embryos of the Sand Dollar Dendraster eicenticus, — Differ., 1974, v. 1, N 2, p.339−347.
  177. Moore M, Jackson V, Sealy L, Chalkley R. Comparativestudies on highly metabolically active histone acetylation, Biochim. Biophys, Acta, 1979, v, 561, N 2, p. 248−260.
  178. Moss T, Cary P, D, Abercrombic B, D., Crane-Robinson C, Bradbury E, M, A pH dependent interactions betv/een histones H2A and H2B involving secondary and tertiary folding, Eur. J. Biochem., 1976, v. 71, N 2, p, 337−350. — 150
  179. Murray К. The acid extraction of histones from calf thymusdeoxyribonucleoprotein.- J. Mol. Biol., 1966, v. 15, N 2, p. 409−419.
  180. Neelin J.M., Butler G. C, Fractionation of histones of calfthymus and chicken erythrocytes by cation-exchange chromatography with sodium salts.- Can, J. Biochem. Physiol., 1959, V. 37, N 10, p. 843−849.
  181. Nelson D., Covault J., Chalkley R. Segregation of rapidlyacetylated histones into a chromatin fraction released from intact nuclei by the action of micrococcal nuclease.Nucl. Acids Res., 1980, v. 8, N 8, p. 1745−1763.
  182. Nemer M, Developmental changes in the synthesis of sea urchin embryo messenger RNA containing and lacking polyadenylic acid.- Cell, 1975, v. 6, Ы 3, p. 559−570.
  183. Newrock K.M., Alfageme G.R., Kardi R.V., Cohen L.H. Histonechanges during chromatin remodeling in erabryogenesis.- Cold Spring Harber Symp. Quant. Biol., 1978, v. 42, N 1, p.421 431.
  184. Newrock K.M., Cohen L.H., Hendricks M.B., Donnelly R.J., Weinberg E.R. Stage-specific m-RNAs coding for subtypes of H2A and H2B histones in the sea urchin embryo.- Cell, 1978, V. 14, N 2, p. 327−336.
  185. Newrock K.M., Preedman N., Alfageme G.R., Cohen Ь.Н. Isolation of sea urchin embryo histone Н2А0Ст and immunological identification of other stage-specific H2A proteins.- Develop. Biol. 1982, V. 89, N 2, p. 248−253.
  186. Nishizuka Y., Ueda K., Honjo Т., Hayashi 0, Enzymatic adenozine diphosphate ribosylation of histone and poly-adenosine diphosphate ribose synthesis in rat liver nuclei.- J. Biol. Chem., 1968, v. 243, N 13, p. 3765−3767. — 151
  187. Oberhauser Н., Csordas A, Puschendorf В., Grunicke H, 1. crease in initiation sites for chromatin directed RNA synthesis by acetylation of chromosomal proteins.- Biochem. Biophys. Res. Coramun., 1978, v. 84, IT 1, p. 110−116.
  188. Ohlenbusch H.H., Olivera B.M., Tuan D., Davidson N. Selective dissotiation of histones from calf thymus nucleoprotein.J. Mol. Biol., 1967, V. 25, N 2, p. 299−315.
  189. Oliver D., Sommer K.R., Panyim S, Spiker S, Chalkley R. A modified procedure for fractionating histones.- Biochem. J., 1972, V. 129, N 2, p. 349−353.
  190. Olson M.O.J., Jordan J., Busch H. The amino terminal sequence of calf thymus histone III.- Biochem. Biophys. Res. Commun., 1972, v. 46, N 1, p. 50−55.
  191. Ord M.G., Stocken L.A. Adenosine diphosphate ribosylatedhistones.- Biochem. J., 1977, v. 161, N 3, p. 583−592.
  192. Panyim S., Bilek D., Chalkley R. An electrophoretic comparison of vertebrate histones.- J. Biol. Chem., 1971, v.246, N 13, p. 4206−4215.
  193. Panyim S., Chalkley R. High resolution acrylamide gel electrophoresis of histones.- Arch. Biochem. Biophys., 1969, V. 130, N 1−2, p. 337−346.
  194. Panyim S., Chalkley R., Spiker S, Oliver D. Constant electrophoretic mobility of the cysteine-containing histone in plants and animals.- Biochim. Biophys. Acta, 1970, v. 214, 152 — N 1, p. 216−221.
  195. Parisi E., Pilosa S., Petrocellis В., Monroy A. Pattern ofcell division in the early development of the sea urchin Paracentrotua lividus.- Develop. Biol., 1978, v. 65, N 1, p. 38−49.
  196. Patthy L., Smith E.L., Johnson J. Histone III. V. The acidsequence of pea embryo histone III.- J. Biol. Chem., 1973, V. 248, Ж 19, p. 6634−6840.
  197. Perry M., Ghalkley R. Histone acetylation increase the solubility of chromatin and occurs sequentially over most of the chromatin. A novel model for the biological role of histone acetylation.- J. Biol. Ghem., 1982, v. 257, N 13, p. 7336−7347.
  198. Phillips D.M.P, The presence of acetyl groups in histones.Biochem. J., 1963, v. 87, N 2, p. 258−267.
  199. Phillips D.M.D, In: Histones and Nucleohistones, London, Plenum Press, 1971, p. 47−83.
  200. Poccia D.L., Hinegardner R.T. Developmental changes inchromatin proteins of the sea urchin from biastula to mature larva, — Develop. Biol., 1975, v. 45, N 1, p. 81−89.
  201. Poccia D., Salik J., Krystal G. Transitions in histone variants of the male pronucleus following fertilization and evidence for a maternal store of cleavage-stage histones in the sea urchin egg.- Develop. Biol., 1981, v, 82, H 2, p. 287−296.
  202. Pogo B.G.T., Allfrey V.G., Mirsky А. Б, The effects of phytohemagglutinini on ribonucleic acid synthesis and histone — 153 acetylation in equive leukocytes.- J. Cell Biol., 1967» V. 35, N 2, p. 470−484.
  203. Pogo B.G.T., Pogo A.O., Allfrey V.G., Mirsky A.E. Changingpatterns of histone acetylation and RNA synthesis in regeneration of the liver.- Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1968, V. 59, N 10, p. 1337−1344.
  204. Prasad K.N., Sinha P.K. Effect of sodium butyrate on mammalian cells in culture: a review.- In vitro, 1967, v. 12, N 2, p. 125−132.
  205. Puck T. T, The mammalian cell as microorganism.- 1972, SanFrancisco: Holden-Day.
  206. Rail S. C, Cole R.D. Amino acid sequence and sequence variability of the amino-terminal regions of lysine-rich histones.- J. Biol. Chem., 1971, v. 246, N 23, p. 7175−7190.
  207. Rastl Б., Swetly P. Expression of poly (adenosine diphosphate-ribose)polyraerase activity in erythroleukemic mouse cells during cell cycle and erythropoietic differetiation.- J. Biol. Chem., 1978, v. 253, N 12, p. 4333−4340.
  208. Reeves R. Cserjesi P. Sodium butyrate induces new gene expression in Friend erythroleukemic cells.- J. Biol. Chem., 1979, V. 254, N 10, p. 4283−4290.
  209. Ring D., Cole R.D. Chemical cross-linking of HI histone tothe nucleosomal histones.- J. Biol. Chem., 1979, v. 254, N 22, p. 11 688−11 695. — 154
  210. Risley M.S., Eckhardt Я.А. HI histone variants in Xenopuslaevis.- Develop. Biol., 1981, v. 84, N 1, p. 79−87.
  211. Rubenstein P., Sealy L., Marshall S., Ghalkley R. Cellularprotein synthesis and inhibition of cell division are independent on butyrate-induced histone modification.- Hature, 1979, V. 280, Ж 5724, p. 692−694.
  212. Ruderraan J.V., Gross P.R. Histones and histone synthesis insea urchin development.- Develop. Biol., 1974, v. 36, H 2, p. 286−298.
  213. Ruiz-Carrillo A., Palau J. Histones from embryos of the seaurchin Arbacia punctulata.- Develop. Biol., 1973, v. 35, N 2, p. 115−124.
  214. Ruiz-Carrillo A., Wangh L.J., Allfrey V.G. Processing of newly synthesized histone molecules, nascent histone H4 chains are reversible phosphorylated and acetylated.- Science, 1975, V. 190, Ж 4210, p. 117−128.
  215. Russev G, Venkov Ch., Tsanev R. Stepwise dissociation ofhistones from rat-liver chromatin in alkaline solutions.Eur. J. Biochera., 1974, v. 43, N 2, p. 253−256.
  216. Rykowski СМ., Wallis W.J., Choe J., Grunstein M. HistoneH2B subtypes are dispensable during the yeast cell cycle. Cell, 1981, V. 25, 1 2, p. 477−487.
  217. Salik J., Herlands L., Hoffmann H.P., Poccia D. Electrophoretic analysis of the stored histone pool in unfertilized sea urchin eggs: quantification and identification by antibody binding, — J. Cell Biol., 1981, v. 90, N 2, p. 385−395.
  218. Sautiere P., Laraberlin-Breyneart M.D., Moschetto V, Biserte G. A glycine and arginine-rich histone from hog thymus: study of the tryptic peptides and complete sequence.- Biochemie (Paris), 1971, v, 53, N 5, p. 711−715.
  219. Sautiere P., Tyrou D., Laine В., Mizon J., Ruffin P., Biserte G. Govalent structure of calf-thymus ALK-histone, — Bur. J. Biochem., 1974, v. 41, N 3, p. 563−576.
  220. Schlesinger D.H., Goldstein G., Niall H.D. The complete amino acid sequence of ubiquitin, an adenylate cyclase stimulating polypeptide probably universal in living cells.- Biochemistry, 1975, V. 14, N 10, p. 2214−2218.
  221. SchrOter H., Gomez-Lira M.M., Plank K.-H., Bode J. The extent of histone acetylation induced by butyrate and the turnover of acetyl groups depend on the nature of the cell line.- Eur. J. Biochem., 1981, v. 120, N 1, p. 21−28.
  222. Sealy L., Chalkley R, DNA associated v/ith hyperacetylatedhistone is prefferentially digested by DNase I.- Nucl. Acids Res., 1978, V. 5, N 6, p. 1863−1876.
  223. Simpson R. T, Modulation of nucleosome structure by histonesubtypes in sea urchin embryos.- Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1981, V. 78, N 11, p. 6803−6807.
  224. Smart J. E, Bonner J. Selective dissociation of histonesfrom chromatin by sodium deoxycholate.- J. Mol. Biol., 1971, V. 58, N 3, p. 651−659.
  225. Smith D.L., Chen CO., Brugger B.B., Holtz S.L., Halpern R.M., Smith R. A, Characterization of protein kinases forming acidlabile histone phosphates in Walker-256 carcinosarcoma cell nuclei, — Biochemistry, 1974, v. 13, N 18, p. 3780−3785.
  226. Smith J.A., Stocken L.A. Identification of poly (ADP-ribose)covalently bound to histone PI in vivo.- Biochem. Biophys. Res. Gommun., 1973, v. 54, H 1, p. 297−300.
  227. Spiker S. An evolutionary comparison of plant histones.Biochim. Biophys. Acta, 1975, v. 400, N 2, p. 46I-467.
  228. Spiker S., Isenberg I. Cross-complexing pattern of planthistones.- Biochemistry, 1977, v. 16, Ы 9, p. 1819−1825.
  229. Spiker S., Isenberg I. Evolutionary conservation of histonehistone binding sites: evidence from interkingdom complex formation.- Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1978, V. 42, IT 1, p. 157−163.
  230. Spirin S.A., Nemer M. Mesenger R M in early sea urchin embryos: cytoplasmic particles.- Science, 1965, v. 150, N 3693, p. 214−217. — 158
  231. Sommer K.R., Chalkley R. A new method for fractionating histones for physical and chemical studies, — Biochemistry, 1974, V. 13, N 5, p. 1022−1027.
  232. Stein G.S., Stein J.L., Park W.D., Detke S., Lichtler A.C., Shephard E. A, Jansing R.L., Phillips I.R. Regulation of histone gene expression in HeLa S^ cells.- Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1978, v. 42, N 2, p. 1107−1120.
  233. Strickland M., Strickland W.K., Brandt W.P., Von Holt СThe complete amino-acid sequence of histone H2B (1) from sperm of the sea urchin Parechinus angulosus, — Eur. J. Biochem., 1977, v. 77, N 1, p. 263−275.
  234. Strickland M., Strickland W.H., Brandt W.P., Von Holt C, V/ittmann-biebold В., Lehmann A. The complete amino-acid sequence of histone H2B (3) from sperm of the sea urchin Parechinus angulosus, — Eur. J. Biochem., 1978, v. 89, N 2, p. 443−453.
  235. Sung M.T., Dixon G.H. Modification of histones during sperraiogenesis in trout: a molecular mechanism for altering histone binding to DNA.- Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1970, V. 67, N 3, p. 1616−1623.
  236. Sures I, Gallwitz D. Histone-specific acetyltransferasesfrom calf thymus. Isolation, properties and substrate specificity of three different enzymes.- Biochemistry, 1980, V. 19, IT 5, p. 943−951.
  237. Tarnowka M.A., Baglioni C, Basilico C. Synthesis of HIhistones by BHK cells in Gl.- Cell, 1978, v. 15, N 1, p. 163−171.
  238. Thomas G, Lange H. V/., Hempel K, Kinetics of histone metylation in vivo and its relation to the cell cycle in Erlich ascites tumor cells.- Eur. J. Biochem., 1975, v. 51, N 3, — 159 p. 609−615.
  239. Tralka T.S., Rabson A.S., Thorgeirsson U.P., Tsen G.J.S.Sodium n-butyrate causes reversible decrease in condensed chromatin clumps in HeLa cells (40 593).- Proc, Soc. Exp. Biol. Med., 1979, v. l6l, H 3, p. 543−545.
  240. Ueda K, Omachi A, Kawaichi M., Hayaishi 0. Natural occurence of poly (ADP-Riboayl)histones in rat liver.- Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1975, v. 72, N 1, p. 205−209.
  241. Urban K.M., Zweidler A, Changes in nucleosomal core histonevariants during chicken development and maturation.- Develop. Biol., 1983, V. 95, N 3, p. 421−428.
  242. Van der Westhuyzen D.R., BOhm E.L., Von Holt C. Fractionationof chicken erythrocyte v/hole histone into the six main components by gel exclusion chromatography.- Biochim. Biophys. Acta, 1974, V. 339, N 3, p. 341−345.
  243. Van der Westhuyzen D.R., Von Holt G, A new procedure for theisolation and fractionation of histones.- PEBS Letters, 1971, V. 14, W 5, p. 333−337.
  244. Van Helden P.D., Strickland W. N, Brandt W.F., Von Holt СThe complete amino-acid sequence of histone 2B from mollusc Patella gramatina.- Eur. J. Biochem., 1979, v. 93, N 1, p. 71−78.
  245. Von Holt C., Strickland W.N., Brandt W.P., Strickland M.S.More histone structure.- PEBS Letters, 1979, v.100, N 2, p. 201−218. — 160
  246. Vorobyev V.I., Volfson V.G. Changes in transcription duringearly embryogenesis of sea urchins.- PEBS Letters, 1971, V. 19, N 1, p. 87−89.
  247. Vorobyev V.I., Volfson V. G, Cytoplasmic transfer of RWA complementary to repetitious D M sequences during early sea urchin embryogenesis.- PEBS Letters, 1973, v. 32, N 2, p.313−316.
  248. V/aite V/., Renaud J., ITadeau P., Pallotta D. Histone synthesisby lymphocytes in G and Сгд^ «- Biochemistry, 1983, v. 22, N 8, p. 1778−1783.
  249. V/allis J. W, Herford L, Grunstein M. Histone H2B genes ofyeast encode two different proteins, — Cell, 1981, v. 22, N 3, p, 799−805.
  250. Waterborg J.H., Mathev/s R.J. Control of histone acetylation. Cell-cycle dependence of deacetylase activity in Physarum nuclei.- Exptl. Cell Res., 1982, v. 138, П 2, p. 4б2−4б5.
  251. Weintraub H., Plint S.J., Leffak I.M., Groudine M., Grainger R. M, The generation and propagation of variegated chromosome structures.- Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1978, V. 42, N 1, p.401−407.
  252. V/eet M.H.P., Bonner W.M. Histone 2B can be modified by theattachment of ubiqmtin.- Nucl. Acids Res., 1980, v. 8, N 20, p. 4671−4680.
  253. Whiteley A, H, McCarthy B, J., Yhiteley H.R. Changing population of messenger RNA during sea urchin development, — Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1966, v. 55, N 3, p. 519−525.
  254. Wiegand R. C, Brutlag D.L. Histone acetylase from Drosophilamelanogaster specific for H4.- J. Biol. Chem., 1981, v. 256, N 9, p. 4578−4583.
  255. V/iktorov/icz J.E., Bonner J, Studies on histone acetyltransferase. Partial purification and basic properties, — J, Biol, — 1б1 Chem., 1982, v. 257, N 21, p. 12 893−12 900.
  256. Wilt H.P. The synthesis of ribonucleic acid in sea urchinembryos.- Biochem. Biophys. Res. Gommun., 1963» v. 11, N 6, p. 447−451.
  257. Wilt H.P. The acceleration of ribonucleic acid synthesis incleaving sea urchin embryos.- Develop. Biol., 1970, v, 23, N 3, p. 444−455.
  258. Wong N.C.W., Poirier G. G, Dixon G.H. Adenosine diphosphoribosylation of certain basic chromosomal proteins in isolated testis nuclei.- Eur. J. Biochem., 1977, v. 77, N 1, p.11−21.
  259. Woodland H.R. The modification of stored histones H3 and H4during the oogenesis and early development of Xenopus laevis. Develop. Biol., 1979, v. 68, N 2, p. 360−370.
  260. Woodland H. The translational control phase of early development.- Bioscience Reports, 1982, v. 2, П 7, p. 471−491.
  261. Worcel A., Benyajati С Molecular architecture of Drosophilachromatin.- Phil. Trans. R. Soc. Lond., В., 1978, v. 2830, p. 407−409.
  262. Wouters-Tyrou D., Martin-Ponthrieu A., Sautiere P., Biserte G, Acetylation of histone H4 in chicken erythrocyte and cuttlefish testis chromatin.- PEBS Letters, 1981, v. 128, Ж 2, p. 195−200.
  263. Wouters-Tyrou D., Sautiere P., Biserte G. Covalent structureof the sea urchin histone H4.- PEBS Letters, 1976, v. 65, N 2, p. 225−228.
  264. V/outers-Tyrou D., Sautiere P., Biserte G. Primary structureof histone H2A from gonad of the sea urchin Psammechinus miliaris.- Eur. J. Biochem., 1978, v. 90, IT 1, p. 231−239.
  265. Wright J. A, Morphology and grov/th rate changes in ChineseHamster cells cultured in the presence of sodium butyrate.- 162 Erptl. Cell Res., 1973, v. 78, N 2, p. 456−460.
  266. V/u R.S., Bonner W.M. Separation of basal histone synthesisfrom S-phase histone synthesis in dividing cells.- Cell, 1981, V. 27, N 2, p. 321−330.
  267. Wu R.S., Nishioka D., Bonner V/.M. Differential conservationof histone 2A variants between mammals and sea urchin.- J, Cell Biol., 1982, v. 93, N 2, p. 426−431.
  268. VVu R.S., Tsai S., Bonner V/.M. Patterns of histone variantssynthesis can distinquish G from G, cells.- Cell, 1982, V. 31, N 2, p. 367−374.
  269. Yamanaka N., Pukushima M., Ota K. Abnormality of gene expression in leukemia cell and its regulation.- Acta Haemotol. Jpn., 1979, V. 42, N 1, p. 47−54.
  270. Yeoman L. C, Olson W.O., Sugano N., Jordan J.J., Taylor C.W., Starbuck V/.C., Busch H. Amino acid sequence of center of the arginine-lysine-rich histone from calf thymus. The total se quence.- J. Biol. Chem., 1972, v. 247, N 19, p. 6018−6023.
  271. Yeoman L. C, Seeber S., Taylor C.W., Pernbach D.S., Paileta J.M., Jordan J.J., Busch H. Differences in chromatin pro teins of resting and growing human lymphocytes.- Exptl. Cell Res., 1976, V. 100, N 1, p. 47−55.
  272. Yukav/a 0, Koshihara H. Acetylation of proteins in the course of sea urchin development.- Develop. Biol., 1973, v. 33, N 3, p. 477−481.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!