Влияние периодического скармливания ферментных препаратов на продуктивность и некоторые показатели обмена веществ у свиней

Коммунистическая партия, последовательно осуществляя курс аграрной политики, выработанный на историческом мартовском (1965 г.) Пленуме ЦК КПСС и развитый на последующих Пленумах, на ХХШ-ХХУ1 съездах КПСС, провела большую работу по обеспечению подъема сельскохозяйственного производства.

На основе повышения эффективности экономики страны значительно улучшилась материально-техническая база агропромышленного комплекса. (Из материалов майского (1982 г.) Пленума ЦК КПСС).

ХХУ1 съезд КПСС, выдвигая широкую программу социального развития и повышения народного благосостояния, на первый план поставил задачу улучшить снабжение населения продуктами питания.

Майский Пленум (1982 г.) ЦК КПСС принял Продовольственную программу СССР до 1990 года, которая является важнейшей составной частью экономической стратегии партии на ближайщее десятилетие.

Июньский (1983 г.) и октябрьский (198'f г.) Пленумы ЦК КПСС проделали большую работу по реализации Продовольственной программы. На октябрьском (1984 г.) Пленуме ЦК КПСС было отмечено, что только за два года после принятия Продовольственной программы произошли отрадные перемены в животноводстве: увеличилось среднегодовое производство молока, мяса, яиц.

Ключевая проблема, как и прежде, — это неуклонное наращивание производства зерна.

Вторая неотложная задача — закрепить положительные тенденции в животноводстве, сделать все необходимое для его ускоренного развития. Нам надо прежде всего повышать продуктивность скота путем качественного улучшения стада и решительного укрепления кормовой базы. Получать больше продукции при том же поголовье, с рациональными затратами кормов, труда и средств — таким должно быть основное направление развития животноводства" (Из материалов октябрьского (1984 г.) Пленума ЦК КПСС). В свете решений поставленных огромных задач возрастает и роль сельскохозяйственной науки.

Современный этап развития науки о питании животных характеризуется не только стремлением добиться максимального получения продуктивности путем высокой полноценности рационов, но и широким использованием в рационах действующих веществ, которые принимают активное участие в обмене веществ.

В последнее время из числа высокоактивных биологических веществ, предназначенных для стимуляции обменных процессов в организме животных, применяют ферментные препараты, антибиотики, микроэлементы и ряд высокоактивных веществ.

Изучение ферментных препаратов в качестве стимуляторов физиологических и биохимических процессов в организме животных с целью повышения продуктивности и лучшего использования питательных веществ корма является новым направлением в зоотехнической науке. Для решения этой задачи научные учреждения СССР в течение последних 15 лет проделали большую работу. В результате ее была установлена возможность эффективного использования ферментных добавок грибного и бактериального происхождения в кормлении молодняка сельскохозяйственных животных, особенно раннего возраста. Проведенные исследования показали, что при подборе ферментного препарата в соответствии с физиологическими особенностями животного определенного вида и возраста, составом рациона, оптимальной дозой введения его непосредственно в корм заметно повышается переваримость питательных веществ рациона, улучшается белковый и углеводно-жировой обмены. В результате лучшего усвоения питательных веществ корма приросты массы у молодняка увеличиваются на 7−15 $, а затраты кормовых единиц на I кг прироста массы снижаются на в-14%.

Несмотря на широкое применение ферментных препаратов в кормлении сельскохозяйственных животных, в ряде исследований установлено, что наибольшая эффективность проявляется в начале опыта, а затем к концу опыта она падает, что можно объяснить адаптивностью организма к ферменту или к данному количеству его.

Чтобы преодолеть адаптивность организма применяются различные методы. Рядом авторов установлено, что можно повысить эффективность скармливания ферментных препаратов без дополнительных затрат, если скармливать их периодически (Н.М. Терешин, 1957; Р. У. Бикташев, 1974 и др.).

Но таких работ очень мало, а имеющиеся работы не дают определенных и конкретных рекомендаций о сроках интервалов, видах сельскохозяйственных животных, а также о возможности применения данного режима в период различных физиологических состояний животных. Важно отметить, что работ на супоросных и подсосных свиноматках с введением в их рацион ферментных препаратов чрезвычайно мало.

В связи с этим поставили перед собой задачу изучить периодическое введение в рацион с интервалом в один месяц: а) фермента амилолитического действияб) фермента протеолитического действия. Исследования произвели на различных производственных группах: а) ремонтных свинках случного возрастаб) супоросных свиноматкахв) подсосных свиноматкахг) поросятах-сосунахд) поросятах-отъемышахе) растущих племенных свинках живой массой до 100 кг.

Целью наших исследований являлось изучение сравнительной эффективности постоянного и периодического введения ферментных препаратов амилосубтилина ГЗ-х и пектофоетидина ГЗ-х и их влияние на рост, развитие, продуктивные качества, некоторые показатели крови и обмен Беществ у свиней.

I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

I.I. Краткая характеристика ферментных препаратов.

Ферменты использовались людьми бессознательно задолго до их открытия в повседневной жизни при выпечке хлеба, сыроварении, в виноделии, выделке кожи и т. д.

Впервые термин «фермент» был введен в ХУП веке голландским ученым Ван-Гельмантом. По латыни это слово обозначало «закваска». Так был назван неизвестный агент, который вызвал спиртовое брожение.

С тех пор было проведено много исследований учеными различных стран, благодаря которым в конце ХУШ-иачале XIX в. возникла наука о ферментах — ферментология.

Особый вклад в развитие науки ферментологии внес великий русский физиолог И. П. Павлов (1877). И. П. Павлов впервые высказал мысль о том, что ферменты являются белковыми соединениями.

Для дальнейшего развития энзимологии необходимо было получить очищенные ферменты в количествах, сравнимых с количеством субстратов, и непосредственно исследовать их. Первые шаги в этом направлении сделал в 1926 году Самнер, которому удалось получить кристаллы уреазы, выделенной из экстрактов канавали мечевидной. Вскоре (1930;1936) Нортроп и Кунитц закристаллизовали пепсин, трипсин и химотрипсин. Полученные данные позволили доказать, что ферменты являются белками, дали возможность разработать методы современной химии белка, определить аминокислотную последовательность, установить трехмерную структуру молекул белка в растворе, применить методы исследования кинетики быстрых реакций (работы, начатые Роутоном в 1923 г. — цитировано по Фершту, 1980).

В последние десятилетия учение о ферментах развивалось стремительными темпами, число вновь открытых ферментов быстро возрастало .

Возникла необходимость установить в этой области определенный порядок на мевдународной основе. Исходя из этого, в 1956 году Международный биохимический союз по согласованию с Международным союзом чистой и прикладной химии учредил Комиссию по ферментам. Итогом ее деятельности явилась разработка новой системы рациональной классификации и номенклатуры ферментов с нумерацией их по десятичному коду, а также ряда тщательно продуманных рекомендаций по энзимологической терминологии и символике (1961).

Существуют ферменты, которые благодаря наличию в них необычных характерных структур, поддающихся идентификации и определению, доступны прямому количественному определению при помощи химических или спектроскопических методов. Такие ферменты, однако, представляют исключение. Обычно присутствие фермента распознается по специфически катализируемой им реакции, а количество его определяют, измеряя скорость реакции, которая при определенных условиях пропорциональна количеству фермента.

Поскольку в большинстве случаев количество ферментов не может быть измерено в абсолютных величинах, например, в миллиграммах или молях фермента, их приходится выражать в условных «ферментных единицах». За единицу принимают некое количество фермента, которому соответствует определенная, произвольно избранная скорость ферментативной реакции при заданных условиях определения активности. По измеренной скорости можно судить о том, сколько имеется налицо единиц фермента.

Одна единица (Е) любого фермента представляет то количество фермента, которое при заданных условиях катализирует превращение одного микромоля субстрата в одну минуту или одного микроэквивалента затронутой группы в тех случаях, когда атакуется более одной группы в каждой молекуле субстрата (А.Е. Браунштейн, 1962).

В настоящее время известно, что ферменты — это специфические белки, содержащиеся в каждой клетке живого организма. Они являются биологическими катализаторами и способны в десятки тысяч раз ускорять ход химических реакций. На сегодняшний день идентифицировано около 2 тысяч ферментов, которые разделены на шесть классов:

1. Оксидоредуктазы, или окислительно-восстановительные ферменты (дегидрогеназы, оксидазы, пероксидазы, каталазы).

2. Трансферазы — ферменты, катализирующие реакции переноса химических групп с одной молекулы на другую (фосфотрансферазы, амин отрансфера зы, глюко зидтрансферазы).

3. Гидролазы — катализируют реакции расщепления соответствующих субстратов (эстеразы, карбогидразы, протеазы).

Лиазы — ферменты, катализирующие отщепление от субстратов определенных групп не путем гидролиза (альдолаза, фумарат-гиратаза, пируватдекарбоксилаза, декарбоксилаза аминокислот).

5. Изомеразы — катализируют превращение органических соединений в их изомеры (триозофосфатизомераза, рибозофосфатизомераза, глюкозофосфатизомераза, гексозо-1-фосфатуридинилтрансфераза).

6. Лигазы (синтетазы) — катализируют реакции синтеза, сопряженные с отщеплением остатков фосфорной кислоты от АТФ или ее аналогов (глютаминсинтетаза, аспарагинсинтетаза).

Каждый класс делится на подклассы, а последние на подпод-классы, которые детализируют природу ферментативной реакции.

Наиболее ценным методом исследования механизма ферментативного катализа является в энзимологии метод рентгеноструктурного анализа.

Рентгеноструктурный анализ позволил установить сначала структуру кристаллов небольших пептидов и показал, что пептидная связь плоская и имеет транс-конфигурацию. Такое строение характерно почти для всех пептидных связей в белках. Полипептидные цепи фибрилярных белков организованы в так называемую вторичную структуру, стабилизируемую водородными связями. Также различают третичную и четвертичную структуру белков в зависимости от построения.

Б настоящее время определена структура около ста белков. Структура ферментов построена в основном из сСспиралей и? -структур. Структура фермента в кристалле и в растворе признана идентичной (3. Фершт, 1980).

Для выяснения механизма ферментативных реакций успешно применяются исследования кинетики переходных процессов.

Важной особенностью ферментативного катализа является то, что фермент связывает субстрат и реакция протекает в пределах фермент-субстратного комплекса.

Специфичность в отношении конкурирующих субстратов зависит от относительной прочности связывания ферментом их переходных состояний.

Причина, по которой гексокиназа предпочитает фосфорилиро-вать глюкозу, а не воду, заключается в том, что глюкоза в отличие от воды хорошо связывается в переходном состоянии. Каким бы ни был механизм этой реакции (деформация или индуцированное соответствие), исход конкуренции между водой и глюкозой будет одинаковым.

В народном хозяйстве больше всего используют ферменты 3-го класса — гидролазы, особенно группы карбогидраз, катализирующие гидролиз и синтез ди-, трии полисахаридов и протеазы, катализирующие расщепление пептидной связи в молекулах белков и полипептидов.

Все пищеварительные ферменты относятся к классу гидролаз, общими свойствами которых является ускорение гидролитических реакций.

В последнее время разработана и освоена технология получения ферментов из бактерий и плесневых грибов, которые являются их продуцентами. В зависимости от степени очистки ферментные препараты, выпускаемые для нужд животноводства, делятся на технические и очищенные. Технические препараты представляют собой нативную культуру продуцента (степень очистки 0 и обозначают условно «X») или культуру, полученную после удаления продуцента и высушенную на распылительной сушке, превосходящие по активности нативные культуры примерно в три раза (степень очистки обозначена «Зх»). К очищенным относятся спиртоосажденные — очищенные примерно в 10 раз (степень очистки обозначена «Юх») и высоленные — очищенные в 15−20 раз (степень очистки обозначена «15х» или «20х»).

По способу выращивания продуцента ферментные препараты делятся на поверхностные (обозначается буквой «П») — выращиваются на твердых средах и глубинные (обозначаются буквой «Г») — выращиваются на специальных жидких средах.

В наименование каждого ферментного препарата положено название основного фермента в сочетании с видовым названием микроорганизма-продуцента. Окончание слога во всех случаях принято «ин» .

Для сельского хозяйства сейчас выпускается много различных ферментных препаратов бактериального или грибкового происхождения.

В нашей стране ферментные препараты микробиологического происхождения начали выпускаться сравнительно недавно. На Вильнюсском опытно-промышленном, Олайнском заводе химических реактивов,.

Рассказовском биохимическом заводе, Вышневолоцком, Серебряно-нрудском и других ферментные препараты производятся самые различные: амилосубтилин ГЗх, протосубтилин ГЗх, пектаваморин Пх, пектаваморин ПЮх, пектаваморин ГЗх, глюкаваморин Пх, амилори-зин Пх и другие.

В США выпускают такие ферментные препараты бактериального и грибкового происхождения как биозим, клараза, зимо-пабст, нопгро и другие. Производство их растет.

В Японии фирма «Нагазе» выпускает несколько наименований (биотамилаза, декапсин, цвллюзим и т. д.) специально для сельского хозяйства. Очень широко в Японии применяются ферментные препараты в качестве добавок к комбикормам.

Чрезвычайно важные исследования, проводимые по разработке технологии производства препаратов целлюлазы и гемицеллюлазы, комплексных препаратов целлюлозолитического и пектолитического действия, которые нужны для переработки отходов пищевой промышленности (свекловичный жом и др.) и сельского хозяйства (солома, мякина и др.).

Перспективно применение ферментных препаратов при производстве заменителей молока, в ветеринарии и гельминтологии.

В Биотехническом институте Дании в течение трех лет изучали возможность использования ферментов и биомассы в кормлении жвачных, свиней, птицы и норок (йехеп в., 1979). По-видимому, они считают птицеводство одной из отраслей, где выгодно добавление к комбикормам ферментов и биомассы, или их непосредственное скармливание в связи с очень высокой интенсификацией производства и тем, что затраты на кормление птицы составляют значительную часть в общих затратах.

Однако накоплено большое количество литературных данных, которые свидетельствуют, что применение ферментных препаратов эффектиЕНО при кормлении самых разнообразных сельскохозяйственных животных.

В своих исследованиях мы использовали ферментные препараты грибкового происхождения — пектофоетидин ГЗх и амилосубтилин ГЗх. Пектофоетидин ГЗх получен при глубинном выращивании культуры гриба Asp.foetid.us. Это порошкообразный препарат, содержащий комплекс пектиназ, целлюлазу и кислую протеазу. Стандартизируется по общей пектолитической силе (ПКС 9 ед/г препарата).

Амилосубтилин ГЗх — бактериальный технический ферментный препарат, порошкообразный, получен при выращивании культуры Вас. subtilis глубинным способом. Содержитамилазу, -глю-каназу, нейтральную и щелочную протеазы. Препарат стандартизируют по амилазной активности (600 ед/г). Оптимум рН 6,0−6,5.