Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Иммунохимическое определение пропердина у крупного рогатого скота

Диссертация: Иммунохимическое определение пропердина у крупного рогатого скота
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Активация комплемента является важным процессом, благодаря которому антитела и иммунокомдетентные клетки полнее реализуют свои защитные свойства (5). Она может приводить к двум основным результатам — необратимому нарушению функции и структуры биологических мембран, что приводит к лизису антигенов, или к активации специфической иммунологической функции иммунополноценных клеток (33). В первом… Читать ещё >

Содержание

  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Значение системы комплемента в противомикробной защите организма
    • 1. 2. Механизмы активации комплемента
    • 1. 3. Белки пропердиновой системы организма. Механизм участия проперди-на в активации альтернативного пути комплемента
    • 1. 4. Методы определения пропердина
    • 1. 5. Методы выделения пропердина
  • 2. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Материалы и методы
    • 2. 2. Результаты исследований
      • 2. 2. 1. Получение чистого препарата пропердина крупного рогатого скота
      • 2. 2. 2. Приготовление специфической анти-пропердиновой сыворотки. b*
      • 2. 2. 3. Физикохимические и функциональные свойства препаратов пропердина ~Q крупного рогатого скота. ьу
        • 2. 2. 3. 1. Электрофоретическая подвижность и молекулярная масса пропердиновых фракций
        • 2. 2. 3. 2. Антигенные свойства препаратов пропердина
        • 2. 2. 3. 3. Антикомплиментарная и гемолитическая активности пропердина крупного рогатого СК0Т
        • 2. 2. 3. 4. Влияние температуры на гемолитические свойства пропердина
        • 2. 2. 3. 5. Влияние пропердиновых фракций на гемолитическую активность сыворотки крови крупного рогатого скота, дефицитной по некоторым факторам системы комплемента
        • 2. 2. 3. 6. Влияние пропердина взрослых животных крупного рогатого скота на активность классического и альтернативного путей. активации комплемента сыворотки>крови новорожденных телят
      • 2. 2. 4. Отработка метода. иммунохимического определения пропердина в молозиве коров и в сыворотке крови
      • 2. 2. 5. Определение содержания пропердина в молозиве коров по дням лактации
      • 2. 2. 6. Определение содержания пропердина в сыворотке крови телят и взрослых животных крупного рогатого скота. Корреляционный анализ зимозанового и иммунохимического методов определения пропердина
  • 3. ОБСУЗДЕШЕ ПОЛУЧЕННЫХ РЕЗУЛЬТАТОВ ИССЛЕДОВАНИИ
  • 4. ВЫВОДЫ
  • 5. ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ .ИЗ

Иммунохимическое определение пропердина у крупного рогатого скота (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Мероприятия, направленные на реализацию Продовольственном программы, принятой майским (1982) Пленумом ЦК КПСС, включают создание крупных промышленных и откормочных комплексов (1,2). В связи с этим ранняя диагностика и предотвращение болезней вымени коров, а также выращивание здорового, устойчивого к воздействию патогенных микроорганизмов молодняка сельскохозяйственных животных приобретает особо важное значение. Иммунобиологическое состояние как целого организма, так и отдельных органов, наиболее ярко отражают неспецифические факторы системной и локальной защиты.

У крупного рогатого скота с природным дефицитом ранних компонентов комплемента особое место занимает альтернативный путь его активации. Инициирующая и регулирующая роли в этом процессе принадлежат пропердину. Функционирование пропердина вместе с поздними компонентами комплемента осуществляет немедленный механизм защиты от внедрившихся микроорганизмов, так как не требует участия специфических антител и ранних компонентов комплемента. Аутосинтез пропердина плодами крупного рогатого скота и максимальное содержание его в фетальной сыворотке крови к моменту рождения животных дает основание предполагать важную роль его в «доиммунной» защите организма (13,76).

Пониженную опсонизирующую активность сыворотки крови новорожденных телят (103), поросят (171) и детей (69,133,183) некоторые исследователи связывают с низким уровнем пропердина в первые месяцы жизни по сравнению со взрослым организмом. Положительная связь между низким содержанием пропердина и опсонической активностью установлена и при инфекционной патологии, что продемонстрировано с эше-рихиями (177) вирусом кори (179) и пневмонийным стрептококком (47).

Недостаток белков пропердиновой системы способствует развитию болезней иммунных комплексов у людей и животных. Обнаружено, что деградация комплексов in vivo осуществляется посредством активации альтернативного пути комплемента. Участие пропердина в этом процессе абсолютно необходимо (14, 64, 92, 188).

Однако, несмотря на важную роль пропердина в защите организма, литературные данные о пропердине крупного рогатого скота немногочисленны и противоречивы. Нет данных о клетках — продуцентах этого фактора, а также о содержании его в других биологических жидкостях сельскохозяйственных животных, кроме сыворотки крови. В ветеринарной практике используют в основном зимозановый метод определения пропердина (22,26), Указанный метод трудоемок и трудновоспроизводим, к тому же он не пригоден для определения пропердина в молозиве коров (10).

Перечисленных недостатков лишен иммунохимический метод оценки пропердина. Универсальность, специфичность, чувствительность и простота исполнения обеспечивают существенные преимущества его перед зимозановым методом. Выделение гомогенного препарата пропердина и иммунохимическое определение его уровня позволят изучить время и место биосинтеза, клетки — продуценты этого фактора естественной резистентности, значение молозива в передаче пропердина приплоду, а также выявить роль этого белка в защите организма, в том числе и молочной железы, от патогенных микроорганизмов.

Новым в работе является метод получения чистого пропердина крупного рогатого скота из сыворотки крови. Положительным решением Госкомизобретений СССР № 3 643 464 — 15 от 13 марта 1984 г. предложенный метод признан изобретением. Указанным способом впервые получены гомогенные препараты^- и-фракций сывороточного пропер. дина • взрослых животных крупного рогатого скота и их плодов. Доказано, что у Jbфракции бычьего пропердина по сравнению с J'-фракцией наиболее ярко выражена способность индуцировать и усиливать пути активации комплемента как у новорожденных, так и у взрослых животных. В отличии от фракции, jb — фракция активирует комплемент этих животных в отсутствии фактора В, CI и С2, инактивирует СЗ в комплексе с зимозаном, имеет дополнительный набор антигенных детерминант и повышенную термоустойчивость. Впервые получена антиJb — пропердиновая сыворотка. Установлено наличие в сыворотке крови, в молозиве коров и бронхиальных смывах телят 2−6 недельного возраста одновременно обеих фракций пропердина. Впервые определена концентрация пропердина в сыворотке крови и молозиве крупного рогатого скота. Показана прямая положительная связь между зимозановьм и иммунохимическим методами определения пропердина.

Практическая ценность работы. Разработаны «Методические рекомендации по выделению и очистке пропердина из сыворотки крови крупного рогатого скота и приготовлению к нему специфической антисыворотки» .

На защиту выносится. Экспериментальное обоснование иммунохи-мического определения пропердина крупного рогатого скота.

I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

I.I. Значение системы комплемента в противомикробной защите организма.

Систета комплемента представляет собой совокупность белков, которые, последовательно взаимодействуя друг с другом, образуют биологически активные молекулы. В систему комплемента входят, по крайней мере, 18 белков плазмы крови (34), Компоненты комдлемента обозначают буквами латинского алфавита с порядковым номером: CI, С2, СЗ. С9. Белки, принимающие участие в активации комплемента и его регуляции, — сокращенно, буквами латинского алфавита: В (СЗ-проактиватор), Д (СЗ-проактиватор конвертаза), Н (& IH) I (СЗв-инактиватор), Р (пролердин). Активированную форду этих белков — с чер ой сверху: СЗ и т. д. В, Р. Они разделены на 4 функционально различные группы: две группы белков классического и альтернативного путей активации. Одна группа, формирующая мультимо-лекулярный комплекс мембранной атаки, ответственный за лизис клеток, и одна группа, состоящая из белков, регулирующих активацию комплемента (33, 178, 198).

Активация комплемента является важным процессом, благодаря которому антитела и иммунокомдетентные клетки полнее реализуют свои защитные свойства (5). Она может приводить к двум основным результатам — необратимому нарушению функции и структуры биологических мембран, что приводит к лизису антигенов, или к активации специфической иммунологической функции иммунополноценных клеток (33). В первом случае, в реакции участвуют, как правило, все или почти все компоненты системы. В результате последовательной, цепной реакции активации компонентов комплемента (лротеолитического каскада) они фиксируются на мембранах клеток и образуют в них отверстия, а также продуцируют низкомолекулярные продукты расщепления, обладающие самостоятельной биологической активностью.

Благодаря фиксации комплемента щюцшштиро ванные или агглютинированные антигены дезинтегрируются. Без фиксации комплемента взаимодействие антигенов с антителами ограничивается образованием иммуных комплексов. Поэтому комплемент является универсальным ли-тическим фактором, особенно при защите организма от грамотрицательной микрофлоры, не разрушающейся лизоцимом и способной активировать комплемент липополисахаридами эндотоксина (31).

С другой стороны, кроме литической функции, выполняемой системой комплемента в целом, отдельные его компоненты также участвуют в иммунных реакциях организма. Посредством СЗв и С4 В и соответствующих рецепторов на фагоцитах и лимфоцитах иммунные комплексы связываются с их мембранами. В зависимости от типа клеток, вовлекаемых в этот процесс, связывание комплексов приводит к различным эффектам. Аттракция иммунных комплексов независимо от класса иммуноглобулина к фагоцитам потенциирует фагоцитоз. Привлечение фагоцитов к месту активации комплемента происходит под действием хемотоксинов — СЗа, С5а и комплексом С5,6,7.

СЗ вместе с иммуноглобулинами служат также опсонинами, стимулирующими высвобождение фагоцитами лизосомальных ферментов, разрушающих антигены и облегчающих их поглощение и переваривание (23).

Связывание иммунных комплексов с В-лимфоцитами через СЗв-, C3d — и С4в-рецепторы, по мнению некоторых исследователей (148), может служить сигналом к бласттрансформации в плазматические клетки и специфическому синтезу антител.

Особое значение в филогенетическом плане имеют СЗа и С5а компоненты, участвующие в реакции гиперчувствительности немедленного типа. Они являются анафилотоксинами, которые вызывают выделение гистамина полиморфноядерными нейтрофилами. Это приводит к увеличению порозности сосудов капилярной сети и притоку форменных элементов крови к месту воспаления (23).

Первичная или приобретенная недостаточность белков этой системы ведет к различного рода патологиям. Больных с дефицитом СЗ, I, фактора В поражают, главным образом, пиогенные микроорганизмы: стрептококки, пневмококки, менингококки, Н. influenzae и др. в основном те бактерии, которые вызывают заболевания при агаммглобулинемии. Главной причиной снижения устойчивости организма к этим инфекциям является ослабление способности к опсонизации. У больных с недостатком позднодействующих белков системы С6, С7, С8 установлено снижение гемолитической и противомикробной активностей сыворотки крови (148). К сожалению, мы не обнаружили сообщений о результатах аналогичных исследований в ветеринарии.

Таким образом, комплементу отводят основную роль в противомикробной защите организма. Однако белки системы комплемента функционируют только в активированном состоянии.

4. ВЫВОДЫ.

1. Из сыворотки крови взрослых животных крупного рогатого скота, а также из фетальной сыворотки крови выделен пропердин с помощью метода, основанного на адсорбции на зимозан при пониженной температуре с последующим фракционированием на ДЭАЭ-целлюло-зе.

2. Пропердин сыворотки крови трехмесячных плодов крупного рогатого скота состоит из Jbфракции, а девятимесячных плодов и взрос лых животных — иеJ> - и-фракций белка, отличающихся физикохи-мическими, антигенными и функциональными свойствами.

3. Jbфракция пропердина крупного рогатого скота способна активировать комплемент в отсутствие фактора В, CI и С2, инвктивиро-вать СЗ в комплексе с зимозаном и характеризуется дополнительным набором антигенных детерминант, а также повышенной термоустойчи-востыо, то есть обладает основными свойствами пропердина.

4. Jbфракция. пропердина взрослого крупного рогатого скота усиливает классический и индуцирует альтернативный пути активации комплемента новорожденных телят и усиливает оба пути активации комплемента взрослых животных. из.

5. Антисыворотка, полученная гипериммунизацией кроликов.

Jb-фракцией пропердина, позволяет выявить обе его фракции и нейтрализовать активность последней при альтернативном пути активации комплемента.

6. В сыворотке крови новорожденных, телят 2−6 недельного возраста, взрослых животных в молозиве коров и бронхиальных смывах телят выявляется одновременно две фракции пропердина.

7. Концентрация пропердина в молозиве коров, определенная в реакции радиальной иммунодиффузии с помощью антипропердиновой сы-воротоки, на протяжении первых десяти дней лактации составляет 1,34+0,17 — 2,13+0,24 мг/мл, в сыворотке крови телят 2−6 недельного возраста — 77,90 + 12,80 м&г/мл, а взрослых животных -370,70+18,80 мкг/мл.

8. Между показателями содержания пропердина, определенными иммунохимическим и зимозановым методами, установлена прямая положительная связь (1 = 0,48+0,21).

5. ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ.

1. На основании полученных результатов составлены «Методические рекомендации по выделению пропердина из сыворотки крови крупного рогатого скота и получению к нему специфической антисыворотки», которые одобрены на заседании секции «Биология, общая и сравнительная патология животных» отделения ветеринарии ВАСХНИЛ (протокол J& 4 от 29.11.84 г.) и рекомендованы в печать.

2. Для выделения и очистки пропердина из сыворотки крови крупного рогатого скота рекомендуем разработанный нами метод.

3. Для определения пропердина в сыворотке крови и молозиве коров с помощью антипропердиновой сыворотки рекомендуем метод радиальной иммунодиффузии.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Материалы ХХУ1 съезда КПСС. М., Политиздат, 1981, -223 с.
  2. Продовольственная программа СССР на период до 1990 года и меры по её реализации: Материалы майского (1982 г.) Пленума ЦК КПСС. М., Политиздат, 1982. — III с.
  3. В.А. Беременность. В кн.: Ветеринарное акушерство и геникология./Шод ред. Кононова Г. А., Л., 1977, с.202
  4. А.А., Чертков И. Л., Раушенбах М. О. Пропердиновая система организма.-М., Медгиз, 1961, с. 216.
  5. Н.И. Комплемент и его роль в регуляции иммунологических реакций. Успехи современной биологии, 1982, Т.94, № I, с.51−66.
  6. Э., Мельдьеши Г., Верецкей Л. Электрофорез в разделениибиологических макромолекул. М., Мир, 1982, с. 446.
  7. Л.М. Хроматография белков на ионообменниках и фракционирование смесей, содержащих белки на колонках с сефадек-сом. В кн.:Современные методы в биохимии. /Под ред. Оре-ховича В.Н., М., 1964, с. 37.
  8. О.Н., Емельяненко П. А., Денисенко В. Н. Модифицированный метод 0. Bart, а и V. Bart, а ДЛЯ Определения гемолитической активности комплемента сыворотки крови крупного рогатого скота. Сельскохозяйственная биология, 1978, ХШ, № 3, с.433−435.
  9. В.Н. Динамика лизоцима, комплемента и пропердина у телят. Ветеринария, 1976, № 6, с.82−84,
  10. П.А. Возрастная динамика иммуноглобулинов и естественных антител в фетальной сыворотке крупного рогатого скота. Докл. ВАСХНШГ, 1975, J& 10, с.31−34.
  11. П.А. Механизмы естественной резистентности у телят. Ветеринария, 1979, № I, с.33−35.
  12. П.А., Грызлова О. Н. Количественное содержание форменных элементов белой крови плодов крупного рогатого скотав возрастном аспекте. Труды MBA, М., 1972, т.61, с. 120.
  13. Р., Перри Л. Х., Лабмерт Р.-Х. Иммунные комплексы и повреждение тканей. В кн.: Иммунологические аспекты инфекционных заболеваний./Под ред. Дика Дне., М., 1982, с. 334−384.
  14. Е., Мейер М., Экспериментальная иммунохимия.-М., Медицина, 1968, с. 155.
  15. Л.В., Соляков Л. С. Возможность участия зимогенных форм факторов В и Д в активации альтернативного пути системы комплемента человека. Биоорг. химия, 1982, т.8, ." 3, с. 345.
  16. Л.В., Чих В.П., Соляков Л. С. Функциональная специфичность мембраносвязанной СЗ/С5 конвертазы альтернативного пути активации комплемента человека. Биоорг. химия, 1982, т.8, № 6, с.817−821.
  17. Л.В., Крылов Ю. И., Молчанова Н. Н. Модифицированные методы определения функциональной активности факторов комплемента С2, СЗ, С4, С5. Биоорг. химия, 1982, т.8, J? 5, с.652−658.
  18. А.С. Мшфобиология с техникой микробиологических исследований. М., Медицина, 1978, с. 345.
  19. Лакин Г. Биометрия. М., Высшая школа, 1980, с. 293.
  20. Г. Диск-электрофорез. Теория и практика электрофореза в полиакриламидном геле. М., Мир, 1971, с. 58−66.
  21. А.В., Михайлова З. М. К вопросу о методике определения цропердина в человеческой сыворотке зимозановым методом.- Дурне ми1фобиологии, эпидемиологии ишмунологии, 1962, № 5, с.103−108.
  22. A.U., Маянский Д. Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге.- Новосибирск, Наука, 1983, с. 256.
  23. Моск.вет.акад. им. К. И. Скрябина, т.115).
  24. Методические указания по диагностике, лечению и профилактике маститов у коров. М., Колос, 1973, с. 25.
  25. Методические указания по тестированию естественной резистентности телят. /Емельяненко П.А., Грызлова О. Н., Денисенко Б. Н. и др., 1980, с.
  26. Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифуригование. М., Наука, 1981, с.7−116.
  27. Л.А. Иммуноэлектрофорез. В кн.: Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофо-резом и радиоизотопными методами. — М., Наука, 1983, с.124−126.
  28. JI. А. Иммуноэлектрофорез .-В кн. :Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами. М., Наука, 1983, с.134−139.
  29. И.А. Статистическая обработка результатов экспериментальных исследований. В кн.:Патологическая физиология и экспериментальная терапия./Под ред. Пашутина В. В., М., I960, с.76−85.
  30. Р.Э., Эльберг, Дж.Ингрэм. Индуцибельные защитные механизмы хозяина: иммунный ответ. В кн.-Мир микробов#/
  31. Под ред. Кондратьевой Е. Н., Шестопова С.В.5 • М., 1979, т. З, с.385−396.
  32. Г. С., Старостина И. С. Модификация метода определения содержания пропердина в сыворотке крови. Лаб. дело, 1984, № 2, с.126−127.
  33. А., Хендлер 3>., Смит Э. Система комплемента. В вн.:Основы биохимии-/, Под ред. Овчинникова Ю. А. t М., 1981, с.1211--1217.
  34. Уичер Дж., Система комплемента. В кн.:Иммунохимия в клинической лабораторной практике./ Под ред. Уорда A.M., Уичера Дж.Т.,. — М., 1981, с.154−168.
  35. A molecular concept of the properdin pathway./Medicus R.G., Schreiber R.D., Gotze 0., Miiller-Eberhard H. Nat.
  36. Acad.Sci.USA, 1976, v.73, p.612−617.
  37. Activation of the alternative complement pathway: recognition of surface structures on activators by bound С3b./Pangburn M.K. Morrison D.C., Schreiber R.D., Miiller-Eberhard H. J.Immugol., 1980, v.124, N 2, p.977−982.
  38. Adam C.D.G., Williams D.K.P. Mechamisms of activation of the properdin system. Studies on properdin electrophoretic mobility in agarose activation of the alternative pathway. -Clin.Exp.Immunol., 1975, v.22, p.240−247.
  39. Alper C.A., Balavitch D. Cobra venom factor: evidence for its being altered cobra C3 (the third component of complement). Sciens, 1976, v.191, p.1275−1276.
  40. Aminoff D., Bill W., C., Fulton I., Ingebrigtsen Effect of sialidase on the viability of erythrocytes in the circulation. Amer.J.Hematol., 1976, v. l, p.419−424.
  41. Antidodies to a continuous region at resideus 38−54 of hen egg white lysozyme found in a small fraction of anti hen egg white lysozyme antibodies ./Takagaki V., Hirayama A., Fujio H., Amano F. — Biochem, 1980, v.19, N 11, p.2498−2505.
  42. A new funclion of the activated third component of complement: binding to C5, en essential step for C5 activation/. Vogt J., Schmit, B.V.Buttlar, L.Deimunger.1978, v.34, p.39−40.
  43. Barta 0. Serum, s lympgocyte immunoregulatory factors (SLIF).-. fet.Immunol.Immunopathol., 1983, v.4, N ½, p.279−206.
  44. Beachey E.H. Ofec J. Epithelial cell binding of group A Streptococci by lipoteichoic acid on fimbrial demided of M-proteiu. J.Exp.Med., 1976, v.143, p.759−771.
  45. Bisno A.L. Alternative complement pathway activation by Streptococcus griup A: role of M-protein. Infect. Immunity, 1979, v.26, N3, p.1172−1176.
  46. Blum L., Stanley L.L. Influence the PNH-Er complexes on isolated properdin system.-led.Proc., 1974, v.33, p. 775 .
  47. Bokisch M. , Dierich P., Miiller-Eberhard H. Third component of complement (C3): Structural properties in relation to functions.-Proc.Nat. Acad.Sci.1БА, 1975, v.72, p.1989−1903.
  48. Braconier J.H., Odeberg H., Sjoholm A.J. Granulocyte phagocytosis of Strept, pneumoniae in properdin-defici-ent serum.-Jnfect.Immunol., 1983, v.40, N 1, p.219−224.
  49. Brock I.H., Ortega. F., Pineiro A. Bactericidal and hemolytic activity of complement in bovine colostrum and serum: effect of proteolytic enzymes and ethylene glicol tetraacetic acid
  50. EG ТА).-Ann. Immunol., (Inst. Pasteur), 1975, v.126 C, p.439−451.
  51. Budzko D.B., Lachmann P.J., Meconnell. Actiafion of the alternative complement pathway by lymphoblastoid cell lines derived from patients with BurkiH’S lymphoma and infections mononucleosis.-Cell Immunol., 1976, v.22, p.98−109 .
  52. Capel P.J.A., Groeboer 0., Grosveld J., Pondman K.W.
  53. The binding of activated C3 to polysaccharides and immunoglobulins. -J. Immunol. , 1978, v.121, N6, p.2566−2572.
  54. Capsular sialic acid prevents activation of the alternative complement pathway by type 111, group В Streptococci/. Edvards M., Kasper D., Jennings H., et.al. J.Immunol., 1982, v.128, N 3, p.1278−1283 .
  55. Camparison of the extended NH^-terminal amino acide sequences of human factor D with tripsin-related serine proteases/. Volanakis J.E., Bhown A.S., Bennett J.C., Mole J. E. J. Immun., 1980, v.124, p.1543.
  56. Complement utilization by guinea pig, and immunoglobulins throut the C3 activator system/ Sandberg A.L., Gotze 0., Mttller-Eberhard H., Osier A.G.- J.Immunol., 1971, v.107, p.920−923.
  57. Conrad D., Carlo J., Ruddy S. Intaraction of B1H globulin with cell-bound C3b: quantitative analysis of binding and influence of alternstive pathway components on binding.-J.Exp.Med., 1978, v.147, p.1792−1805.
  58. Control of the amplification convertase of complement by the plasma protein В1Н/ Weiler J.M., DahaM.R., Austen Кь Г., fearon D.T.-Proc.Nat.Acad.Sci.1БА., 1976, v.73, p.3268−3272.
  59. Cooper N. Enzymes in complement system.-Progreesses in Immonol., 1971, v. l, p.567−575.
  60. Cooper N. formation and function of a complex of the C3 proactivator with a protein from cobra venom.-J.exp.Med., 1973, v.137, p.451−560.
  61. Cradd K.S. The binding of complement component C3 to antibody -antigen aggegates after activation of the alternative pathway in human serum.- Biochem J., 1981, v.195, N 2, p.471−480.
  62. Cuminyham С.M., Kingzettl R.L., Lichares C. Activation of human complement by liposoms: a model for membrane activation of alternative complement pathway. J.Immunol., 1979, v.122, p.1237−1242.
  63. Curman В., Sandberg-Tragarden L., Peterson P. Chemical characterization of human* IB of alternative pathway of cjmp-lement activation. Boichem., 1977, v.16, N 24, p.5368−5375.
  64. Czop I.K.i Emotional discrimination by human monocytes between their C3b receptors and their recognition units for particulate activators of the alternative complement pathway.-J.Immunol, 1980, v.125, p.15−61−1588.
  65. DahaM.R. Activation of alternative pathway of complement by immune complexes and degradation of these complexes by macrophages. Ann. Immunol., 19 82, v.13 3 C, p.245−25 2.
  66. DahaM.R., Austen К- Г. йагоп D.T. Heretogeneity, polyptp-tide chain composition and antigenic reactivity of C3 nefritic factor. J.Immun., 1978, v.120, p.1389−1394.
  67. DahaM.R.,. learon D.T., Austen К. Т. C3 requirements for formation of alternative pathway C5 convertase. J.Immunol., 1976, v.117, p.830−834.
  68. Daha M., i Шп Es L. Isolation and characterization of rat complement IB and its interaction with cell-bound human C3. -Immunol., 1980, v.41, N 4, p.412−415.
  69. Davis A.E. Human factor D of the alternative complement pathway. Physicochemical characteristics and N-terminal amin o-acid sequence.- Biochem., 1979, v.13, N 23, p.5082−5087.
  70. Davis C.A., 1 kllota E.H., j lorristal J. Serum complement levels in infancy: age related changes. Pediat.Res., 1979, v.13, p.1043−1046.
  71. Day N.K., Miiller-Eberhard H.I. Activation, of alternative complement pathway by cold.тfed.Proc., 19 74, v.33, p.775.
  72. Deficiency of C3-inactivator in man/ Abramson N., Alper C.A., Lachman P.J., et.al. J.Immunol., 1971, v.107, p.19−27.
  73. Discripio R. The binding of human complement proteins C5, — IB, B1H and properdin to complement fragment C3b on zymosan.-Biochem.J., 1981, v.199, p.485−486.
  74. Duglas T., i learon D., Austen K. F. Interection of properdin with С3b: participation of properdin in the alternative pathway amplification loop.тled.Proc., 1975, v.34, N 3, p.981.
  75. Effects of C4 depletion on utilisation of the terminal components of quinea pig complement by endotoxin/Snydermank,
  76. Gewurs H., Mergenhagen S.E., Jensen L.-Nature, 1971, v.231, p.152−154.
  77. Emelyanenco P. La teneur en properdine dans le serum sanguin du fetus bovine.-Cong.internat. sur les maladies du betoil, 1976, p.249−253.
  78. А. Г., Kolb W.P., Podack E. Molecular ueorganization of lipid bilayers by complement: a possible mechanism for membranolysis.-Proc.Natl.Acad.Sci.ША, 1979, v.76, N 3, p.1410−1414.
  79. Gewurz H., Shin H.S., Mergenhagen S.E. Interaction of the complement system with the endotoxic lipopolysaccharide: consumption of each of six terminal complement components.-J.exp. Med., 1968, v.128, p.1049−1057.
  80. Gigli I., Nelson N.A., Complement dependent immune phagocytosis.- 1. Requirements for C1, C2,C3,C5. Exp., cell Res., 1968, v.51, p.45−67.
  81. Gotze 0. Proteases of the complement system.-In: Proteases and biological control/ Ed. by Reich E., Rifcin D., Shaw E., New York, 1975, p.255.
  82. Gotze 0., Medicus R., Miiller-Eberbard H. Comparative analysis of the properties of active and precursor properdin.-J.Immun., 1976, v.116, p.1735.
  83. Gotze 0., Medicus R .G. , Miiller-Eberhard H. Alternative pathway of complement: nonenzymatic, reversible transition of precursor to active properdin. J.Immunol., 1977, v.118, N 2, p.525−528 .
  84. Gotze 0., Miiller-Eberhard H. The C3 activator system: alternative pathway for complement activation.-J.exp.Med., 1971, v.143, p. 90s -9.80s .
  85. Gotze 0., Miiller-Eberhard H. Role of properdin in alternative pathway of complement activation.-J.exp .Med., 1974, v.139,p.44−57.
  86. Grislova 0. Emelyanenko P., Tulupova M., Dynamique des immunoglobulines du serum sanguin des veaux en fonction de L, age.-Congress internat. sur les maladies du btoel., 1976, v. l, p.255−258.
  87. Hamuro J., Hadding. U., Bitter-Suerman D. fragments Ba ADN
  88. Bd derived from guinea pig factor В on the properdin system: purification, characterization, and biologic activities.-J.Immunol., 1978, v.120, N 2, p.438−444.
  89. Hanpfmann G. Properdin factor B: polimorfism, syntesis site and first case of genetic deficiency. Nouw. Press Med., 1980, v.9, N 9, p.45−51.
  90. Hemolytic complement levels of nenatal calves delivered from protein-energy malnourished dams and subjected to cold stress/ Woodward L. F., Eckblad W.P., Olson D.P., Bull R.C., Everson D.O. Cornell: fet., 1980., v.70, p.266−271.
  91. Heterogemity of nefritic factors and its identification asan immunogolbulin/ Davis A.E., Ziegler J.B., Gelard E.W. -at.al. Proc.Nat.Acad.Sci. USA, 1977, v.71, p. 3980−3983 .
  92. Hinz C., Abraham J., Pillemer L. Requirement for properdinin hemolysis of human erythrocytes treated with tannic acid.-Proc.Soc.exp, Biol., 1957, v.94, N 1, p.230−232.
  93. Hunsicker L., Ruddy S., Austen K. Alternate complement pathway: factors involved in cobra venom factor (CoVR activation of the third component of complement.-J.Immun., 1973, v.110, p.128−138.
  94. Isliker H.C. The properdin system. A review.-Afox Sang., 1956, v.1, N 2, p.8−26.
  95. Isliker H., binder E. Zur Dastollung eines bacteriziden Serumeiweisses (Properdin).-Helv. phisiol.Pharmacol.Acta., 19.56, v. 14, N2, C34−38 .
  96. Janatova, Brain. F., Prahl J. Third component of human complement: stractural reqeuirements for its function.-Bio-chem., 1980, v.19, p.4479−4485.
  97. Jones'. V.E., Orlans E. Isolation of immune complexes and characterisation of their constituent antigens and antibodies in some human diseases.-J.Immunol., Methods, 1981, v.44,N 3, p.249−270.
  98. Kazatchkine M .D., learon D.T., Austen D.F. Human alternative complement pathway: membrane associated sialic acid regulates the competition between В and B1H for cell-bound С3b.-J.Immunol. 1979, v.122, p.75−81.
  99. M., > lischer E., Nydegger. U. Activation de la voic alterne du complement par les surtaus biologiqus.-Ann.Immunol., 1982, С 133, p.181−188.
  100. Keid K.B.H. Preparation of human properdin.-Meth. Enzym., 1981, v.80, p.143−150.
  101. Kerr M. Limited proteolysis of complement component C2 and factor B.-Biochem., 1979, v.183, p.615−622.
  102. Kinetic assessment of alternative complement pathway activity in a hemolytic system.Ill.Influence of antibody on alternative pathway activation/ Polhill R.B., Newman S.I., Pruitt R.S., Jonnston I.-J. Immun., 1978, v.121, p. 371−375 .
  103. Konno Т., Hirai H., Tamura N. Binding of activated properdin to untreated erythrocytes.-Immunol., 1978, v.34, p.207−215.
  104. Konno Т., Katsuno Y., Hirai H. Change of electroforetic mobility of purifade alternative pathway factor D.-J.Immun., Methods, 1978, v.21, p.325−334.
  105. Lachman P.J., Nichol P.A.E. Reaction mechanism of the alternate pathway of complement ficsation.-Lancet, 1975, v. l, p.465−467.
  106. Laemmi J.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the heact of bacteriophage TU.-Nature (London), 1970, v.277, p.680−685.
  107. Larnbre C. Ingibition of human. IB activity of the properdin system by human and guinea pig sera.-Ann.Immun., 1979, С 130, N 1, p.71−78.
  108. Laurell А.В., Electroimmunoassay.-Scand.J.Clin, Lab.Invest. (Suppl), 1972, v.29, p.21−43.
  109. Laurell A.B. The. complement system.-Collog, G es.Boil.Chem., 1979, v.30, p.223−232.
  110. Laurell A.D., Martensson. TJ., Sjoholm A.G. The development of simpl tests for Clq, Clr, Cls and determination of properdin.-In:Clinical aspects of complement system./Ed. by Thienve G., Stuttgart, 1978, p.1214−1218.
  111. Law S.,> learon D., Livene R.P. Action of the C3b-inactivator on cellbound С3b.-J.Immunol., 1979, v.122, p.759−765.
  112. Law S.K., Levine R.P. Interaction between the third complement protein and cell surface macromolecules.-Proc. Natl.Acad.Sci.1БА, 1977, v.74, N 7, p.2701−2705.
  113. Lesavre P., Miiller-Eberhard H. Mechanism of action of factor В of the alternative complement pathway.-J.exp.Med., 1978, v.148, p.1498−1509.
  114. Linscott W., Triglia R. Methods for assayning nine bovine complement components and C3b-inactivator.-Mol.Immunol., 1980, v.17, p.729−740.
  115. Linscott W.D., Triglia R.P. The bovine complement system.-In: The ruminant immune sytem./Ed.by Butler J.E., New York, 1981, p.433.
  116. Lowbury E.J., Rickets C.R. Properdin studies in a burns unit.-InsVE Congr. So с. Europ, d’hematol, 1957, p.204.
  117. Mancini G. , Carbonara H.O., Hennous I'. T. Immunochemical quantitation of antigens by signl radial immunodiffusion.-Immunochemistry, 1965, v.2, p.235−254.
  118. Medicus R.G., Gotze 0., Miiller-Eberhard H.S. Alternative pathway of complement: recruitment of precursor properdin by the labile C3/C5 convertase and the potentiation of the pathway.-L.Exp.Med., 1976, v.144, p.1076−1091.
  119. Mills E.L., Bjorksten В., Quie P.I. Deficient Alternative complement pathway activity in Newboru Sera.-Pediat.Res., 1979, v.13, p.1341−1344.
  120. Minta J. Inactivation of properdin purifaed by zymosan in human serum.-Jed.Proc., 1974, v.33, p. 981−775 .
  121. Minta J.O. Changes in immunochemical properties highly purified properdin in human serum.-J.Immun., 1975, v.114, p.1415−1421.
  122. Minta J.O. Purification and activation of native properdin from human serum.-led.Proc., 1975, v.34, N 3, p.981.
  123. Minta J. Prodaction of antiserum to human properdin and demonstration of antigenic differences between the native and activated protein.-Proc.Soc.Exp.Biol.Med., 1976, v.151, N 2, p.411−414.
  124. Minta J.P. Purification of native properdin by reversede affinitychromatografhy and its activation by proteolytic enzyme.-J.Immun., 1976, v.117, p.405−412.
  125. Minta J.O., Goodkovsky J., Lepow J.H. Solid phase radioimmunoassay of properdin.-Immunol., 1973, v.10, p.341−350.
  126. Minta L.O., Lepow Y.H. Stadies on the sub-unit structure of human properdin.-Immunochemistry, 19 74, v.14, p.361−36 8.
  127. Minta J.: fetvutanapibul W. The effects of heat, pH and chemical agents on the. functional activity of properdin.-Immunochemistry, 197 8, v.15, p.93−96.
  128. Minta J. L,. Afetvutanapibul W. A radial hemolysies method in agarose for the functional assay of properdin.-J.Immunol. Methods, 1978, v.19, N 2−3, p.153−167.
  129. Miya. F., Marcus S. Isolation of partially purified properdin from bovine serum by cold ethanol fractionation.-Proc.Soc. Exp.Biol., 1958, v.99, N 1, p.247−249.
  130. Moore- F.D., Ir. Ig G on mouse erythrocytes augements activation of the human alternative complement pathway by enhancing deposition of С3b.-J.Immunol., 1981, v.126, N 5, p.1805−1809.
  131. Morrison D., Kline L. F. Activation of the classical and properdin pathways of complement by bactirial lipopolysaccha-rides (LPS).- J.Immunol., 1977, v.118, N 1, p.362−368.
  132. Miiller-Ebergard H., Gotze 0. C3 proactivator convertase and its mode of action.-J.exp .Med., 1972, v.135, p.1003−1008.
  133. Miiller-Eberhard H., Nilsson. U. Ralation of a Bl-glycoprotein of human serum to the complement system.-J.Exp.Mud., 1960, v. Ill, p.217−234 .
  134. Miiller-Eberhard H., Schreiber R. Molecular biology and chemistry of the alternative pathway of complemtnt.-Adv. Immunol., 1980, v.29, p.1−23.
  135. Naff G.В., Hedrick J.W., Rafnoff W.D. The rabbit properdin system:!.Identification of a new factor and purification of rabbit properdin.-J.Immunol., 1981, v.126, N 6, p.2625−2631.
  136. Nakajima S., Baba A., Tamura N. Complement system in human colostrum. (Presence of nine cpmplement components and factors of alternative pathway in human colostrum).-Int.Arch.Allergy Appl.Immunol., 1977, v.54, p.428−433.
  137. Micholson A., Austen. F. Isolation and characterisation of guinea pig properdin.-J.Immunol., 1977, v.118, p.103−108.
  138. Nilsson. U., Mapes J. Poliacrilamide gel electroforesis (PAGE) of redused and dissociated C3 and C5: studies of the poli-peptide chain subunits and their modifications by tripsin and C42-C423.-J.Immunol., 1973, v. Ill, p.293−294.
  139. Nomenklature of the alternative activating pathway of complement.-J.Immunol., 1981, v.128, N 3, p.1261−1262.
  140. Okada N., Jasuda Т., Okada Z. Restriction of alternative complement pathway activation by sialosylglycolipids.-Nature, 1982, v.299, N 5880, p.261−263.
  141. Pang A.S.D., Мое. Aston W.P. Alternative complement pathway in bovine serum: lysis of human erythrocytes.-Am.JiVat.Res., 1977, v.38, N 3, p.355−359.
  142. Pangburn M.K., Miiller-Eberhard H. Complement C3 convertase: cell surface restriction of filH control and generation of restriction on neuraminidase-treated cells.-Proc.Natl.Acad. Sci. ША, 1978, v.75, N5. p.2416−2420.
  143. Pangburn M.K., Muller-Eberhard H. Relation of a putative thioester bond in C3 to activation of the alternative pathway and the binding of C3b to biological targets of complement.-J.exp.Med., 1980, v.152, p.1102−1114.
  144. Pillemer L. The nature of properdin system and interactions with polysaccharide complexes.-Ann. N.-Y.Ac.Sci., 1956, v.66, N 2, p.233−243.
  145. Podac E.R., Muller-Eberhard H.S. 5b-9 complex of complement: formation of the dimeric membrane attac complex by removal of S-protein.-J.Immunol., 1980, v.124, p.1779−1783.
  146. Preparation of human factor D of the alternative pathway of complement/ Reid K.B.M., Johnson D.M.A., Gagnon J., Prohaska R.-Methods Enzymol., 1980, v.80, p.134−143.
  147. Purkall D., Conrad D., Ruddy. Desialation of complement control proteins C3b-inactivator (Factor I) and filH globulin (Factor H) increases their activity.rled.Proc., 1981, v.40, p.1019−1022.
  148. Quantitave determination of properdin in normal human serum by radial immunodiffugion method and electroimmunodiffugion method/ Persson K., Kimdwark C.-0., Pensky J., Naff G.-Clin. exp.Immunol., 1977, v.29, N1, p.84−88.
  149. Reaction mechanisms of filH globulin/ Nagaki K., Iida K., Okerbo M., Inai S.- Int.Arch.Allergy and Appl.Immunol., 1978, v.57, p. 221−232 .
  150. Renshaw H.W., Gilmore R.I. Alternative and classical complement pathway activity in sera from’colostrum and colostrum-deprived neonatal pigs.-Immunol., 1980, v.41, p.203−205.
  151. Ruddy S.'i Junction of control proteins of the С and A complement activation pathways.-Recent Adv.Clin.Immunol., 1980, v.2,p.91−111.
  152. Schenkein H.A., Ruddy S. The role of Ig in alternative pathway activation by zymosan. II The affekt of Ig on the kinetics of the alternative pathway.-J.Immunol., 19 81, v.12 6, p.11−15.
  153. Schreiber R., Gotze 0., Miiller-Eberhard R. Alternative pathway of complement: demonstration and characterisation of initiating factor and its properdin independent function.-J.exp.Med., 1976, v.144, p.1062−1075.
  154. Schreiber R.D., Miiller-Eberhard H. Assembly of the cytolytic alternative pathway of complement from 11 isolated plasma proteins.-J.exp.Med., 1978, v.148, p.1722−1727.
  155. Schultz D.R. Complement in host defense.-Scand.J.Infect.Dis. /Suppi/, 1980, v.24, p.22−29.
  156. Sisson I.G. Antibody-independent activation of the alternative complement pfthway by measles virucs-intected cells.-Proc.Natl. Acad.Sci.IBA, 1980, v.77, N 1, p.559−562.
  157. Solomon I.B.i loetal and neonatal immunology in frontiers of biology, 1971, v.20yA.Neuberger, E.L.Tatum, Amsterdym, London, p.36−64.
  158. Spitzer R.E., Stitzer A.E., FLorio L.A. Interaction of properdin and properdin convertase: formation two enzymatical activitiesin fluid fase. r Fed.Proc., 1974, v. 33, p. 775 .
  159. Spitzel R.E., Stizel A.E., Hoffman G.L. Characterization of СЗУСЗЬ regulatory protein in normal human serum.-J.Pediat., 1980, v.96, N 3, p.564−568.
  160. Soothull L Г., Harvey B.A.M. A defect of the alternative pathway of complement.-Clin.Exp., Immunol., 1977, v.27, p.30−33.
  161. Surface associated heparin inhibits zymosan-induced activation of the human alternative complement pathway by augmenting the regulatory action of the control proteins on particl-bound/ Kazatchkine M .D. ,. learon D.T., Silberg J.E., Austen K.F.
  162. J.exp .Med., 1979, v.150, p.1202−1215 .
  163. Tabel H. Alternative pathway of bovine complement: immunochemical studies on factor B-like serum protein and its conversion product В 2 .-Can.J.Comp.Mad., 1981, v.45, p.291−298.
  164. Tabel H. Activation of bovine complement via the alternative pathway: detection of convertion of IB by an antiserum against the split product В 2.-In: The ruminant Immune system./Ed.by Butler J.E., New York, 19 81, p.7 84.
  165. Tabel H., Menger M., Aston W.P., Cahran M. Alternative pathway of bovine complement: concentration of factor B, hemolytic activity and heritability.-.Immunol.Immunophatol, 1983/1984, v.5, p.389−398.
  166. Takahaski H., Takakashi S., Hirose S. Solubilization of antigen-antibody complexes: a new function of complement as a regulator of immune reactions.-Rog.Allergy, 19 80. v.27,p.134−139.
  167. Tack B. Prahl J. Third component of human complement: purification from plasma and Physicichemical charactar.zation.-Biochemistry, 1976, v.15, p.4513−4521.
  168. The alternative pathway C3/C5 convertase: chemical basis of factor В activation/ Phillipe H., Hugli Т.Е., Esser A., Miiller-Eberhard H.-J.Immun., 1979, v.123, N 2, p. 529−534 .
  169. The immunoglobulin neture of nefritic factor/ Scott D.M., Amos N., Sissons J.G.P. et.al.-Clin.exp.Immunol., 1978, v.32, p.12−24.
  170. The properdin system and immunity. I. The zymosan assay of properdin/ Pillemer L., Blum L., Lepov I., et.al.-J.exp .Med., 1956, v.103, N 1, p.1−13.
  171. Thompson R.A., Lachmann P.J.A second case of human C3b-inhibitor (KAF) deficiency .-Clin, exp. Immunol., 1977, v.27, p.23−29 .
  172. Triglia R., Linscott W. Titers of nine complement component and C3b-inactivator in adult and fetal bovine sera.-Molec. Immunol., 1980, v.17, p.741−748.
  173. Whaley K. Biosynthesis of the complement components and the regulatory proteins of the alternative complement pathway by human peripheral blood monocytes.-J.exp .Med., 19 80, v.151, p.501−516.
  174. Whaley K.,. lerguson A. Molecular aspects of complement activation.-Mol.Aspects Med., 1981, v.4, N3−4, p.209−273.
  175. Whaley K., Ruddy S. Modulation of C3b hemolytic activety by a plasmaprotein distinct from C3b inactivator.-Sciens, v.193, p.1011−1013.
  176. Whaley K., Ruddy S. Modulation of the alternative complement pathway by MH gloulin.-J.exp .Med., 1976, v.144, p.1147−1163.
  177. Whaley K., Shur P.H., Ruddy S. C3b-inactivator in the rheumatic diseases. Measuement by radial immunodiffusion and by ingibi-tion of formation of properdin pathway C3 convertase.-J.Invest., 1976, v.57, p.1554−1563.
  178. Whaley K., Schur P.H., Ruddy S. Relative importance of C3b-ina and MH globulin in the modulation of the properdin amplification loop in systemic lupus erythematosus.-Clin.exp.Immunol., 1979, v.36, p.408−414.
  179. Whaley К., Thompson R.A. Requirements for filH globulin and C3-ina in the control of the alternative complement pathway in human serum.-Immunol., 1978, v.35, p.1045−1049.
  180. Westberg N.G., Mclean R.H., Michael A. F. Determination of serum properdin levels by immunodiffusion.-Int.Arch.Allergy, 19 73, v.44, p.155−163.
  181. Weber K., Osborn M. The relability of molecular weith determinations by dodecyl sulfate polyacrilamide gel electrophoresis. J.Biol.Chem., 1969, v.244, p.4406−4412.
  182. Wilson W., A., Jean T. Activation of the alternative pathway of complement by haemoglobin.-Clin.exp.Immenol., 19 79, v.36, N 1, p.140−144.
  183. Winkelstein I.A., Abramovitz A.S., Tomazs A. Activation of C3 via the alternative complement pfthway resalts in fixation of C3b to the pneumococcal cell wall.-J.Immunol., 19 80, v.124,1. N 5, p.2503−2506 .
  184. Wensnes H.R., Lachmann P. Intestinal glicoprotein activates the alternative complement pathway by reacting with factor.-Scand.J.Immunol., 1982, v.15, N 4, p.374−378.
  185. Zimmerman J. Beitrage zur properdinforschung. 1. Mitteing.-Arch.Exp-teterinarmed., 1972, B.26, H.2, S.221−246.
  186. Zimmerman J. Beitrage zur properdinforschung. 11. Mitteilung.-Arch.Exp.: Afeterinarmed., 1972, B.26, H.5, S.705−731.
  187. Zimmerman J. Bertrage zur properdin forschung. 111. Mitteilung.-Arch.Exp^ «feterinarmed., 1974, B.28, H.6, S.801−817.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!