Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Клинико-патогенетическое значение исследования активности энзимов гуаниловой ветви пуринового метаболизма в лазатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных ревматоидным артритом

Диссертация: Клинико-патогенетическое значение исследования активности энзимов гуаниловой ветви пуринового метаболизма в лазатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных ревматоидным артритом
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Достаточно сложна первичная диагностика РА, так как дебют и дальнейшее течение болезни по клинической симптоматике нередко напоминают другие заболевания суставов: остеоартроз (ОА), подагру, реактивные артриты, что делает дифференциацию болезней суставов весьма актуальной проблемой. Но даже при правильной и своевременной диагностике РА, течение которого характеризуется чередованием периодов… Читать ещё >

Содержание

  • ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ
  • Часть I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава 1. ПУРИНОВЫЙ МЕТАБОЛИЗМ: МЕДИКО-БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ
  • Часть II. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • Глава 2. КЛИНИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БОЛЬНЫХ
  • Глава 3. МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 3. 1. Выделение клеток крови и приготовление их лиза-тов
    • 3. 2. Определение активности гуаниндезаминазы
    • 3. 3. Определение активности гуанозиндезаминазы
    • 3. 4. Определение активности пуриннуклеозидфосфо-рилазы
    • 3. 5. Определение активности гуанозинфосфорилазы
  • Глава 4. АКТИВНОСТЬ ЭНЗИМОВ В КРОВИ ЗДОРОВЫХ ЛЮДЕЙ
  • Глава 5. РЕЗУЛЬТАТЫ ЭНЗИМНЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ У
  • БОЛЬНЫХ РА
    • 5. 1. Энзимные показатели крови у больных РА всей группы
    • 5. 2. Энзимные исследования у больных РА с I степенью активности процесса
    • 5. 3. Энзимные исследования у больных РА с II степенью активности процесса
    • 5. 4. Энзимные исследования у больных РА с III степенью активности процесса
  • Глава 6. СРАВНИТЕЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ АКТИВНОСТИ ЭНЗИМОВ КРОВИ У БОЛЬНЫХ РА, ПОДАГ РОЙ И ОА
  • ОБСУЖДЕНИЕ
  • ВЫВОДЫ

Клинико-патогенетическое значение исследования активности энзимов гуаниловой ветви пуринового метаболизма в лазатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных ревматоидным артритом (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Болезни костно-мышечной системы, к которым относится и ревматоидный артрит (РА), составляют до 15% всех хронических заболеваний, регистрируемых в Российской Федерации. Причем, за последние 10- лет отмечается рост числа заболеваний опорно-двигательного аппарата на-40% (55, 97). Медико-социальная значимость РА обусловлена достаточно высокой распространенностью болезни (до 2% населения), поражающей преимущественно" лиц трудоспособного возраста (чаще женщин), выраженной временной1 и стойкой потерей трудоспособности (второе место по случаям и третье — по дням среди всех причин нетрудоспособности) — высокой инвалидизацией больных (в течение первых пяти лет болезни около 50% больных теряют трудоспособность), значительными экономическими затратами на лечение как со стороны государства, так и самих больных-, сокращением продолжительности жизни на 510 лет, что делает борьбу с РА весьма актуальной медико-социальной проблемой.

Достаточно сложна первичная диагностика РА, так как дебют и дальнейшее течение болезни по клинической симптоматике нередко напоминают другие заболевания суставов: остеоартроз (ОА), подагру, реактивные артриты, что делает дифференциацию болезней суставов весьма актуальной проблемой. Но даже при правильной и своевременной диагностике РА, течение которого характеризуется чередованием периодов обострений и ремиссий, нередко возникают сложности в распознавании активности ревматоидного процесса, часто приобретающего хроническое, субклиническое течение с нормальными параклиническими показателями, что приводит к несвоевременной и неадекватной терапии.

Борьба с РА осложняется неясностью многих аспектов этиопатогене-за заболевания. Патогенез РА представляется весьма сложным, включающим разнообразные звенья: воспалительные, дистрофические, аллергические, генетические, инфекционные, иммунологические, из которых наиболее интенсивно изучаются последние, и на их нормализацию направлено основное лечение больных. Участие иммунных механизмов в патогенезе РА не вызывает сомненийно, в то же время, используемые в лечении больных различные иммуномодуляторы часто не достигают желаемого эффекта. Не исключено, что. это’может быть обусловлено тем, что иммунные нарушения являются не единственным и основным патогенетическим механизмом РА или тем, что иммунные. дефекты являются не первопричиной, а следствием каких-то других процессов, инициирующих иммунную дискоординацию. Вследствие этого и иммунные препараты оказываются малоэффективными, так как их действие направлено не на первопричину, а на следствие.

В основе нарушений регуляции иммунных процессов лежат функциональные расстройства иммунокомпетентных клеток, в том числе и лимфоцитов, метаболизм которых при РА изучен недостаточно. В. то же время достаточно хорошо известно, что некоторые пуриновые метаболиты (гуанозин, аденозин) играют важную роль в метаболизме лимфоцитових созревании, дифференциациипролиферации и, следовательно, могут иметь прямое отношение к иммунорегуляторным процессам в организме в норме и патологии (18- 19, 27, 62, 80, 134).

Содержание пуриновых нуклеозидов в клетках, в том числе и в лимфоцитах, регулируется соответствующими ферментами, и по их активности представляется возможность суждения о концентрации пуриновых метаболитов в клетках крови.

Исходя-из этого, нам представляется, что изучение активности энзимов, участвующих в метаболизме пуриновых соединений и влияющих на функции лимфоцитовявляется достаточно актуальным и перспективным направлением, способствующим пониманию отдельных звеньев патогенеза РА с иммуно-биохимических позиций. Кроме того, ферменты. являются весьма чувствительными индикаторами различных воспалительных, дистрофических процессов, и определение их активности имеет хорошие перспективы в диагностике различных заболеваний. Исходя из этого, нами в работе были изучены активности четырех энзимов гуаниловой ветви пури-нового метаболизма (ПМ): гуаниндезаминазы (ГДА), гуанозиндезаминазы (ГЗДА), пуриннуклеозидфосфорилазы (ПНФ) и гуанозинфосфорилазы (ГФ) в трех биологических средах: лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных РА. Выбор этих ферментов обусловлен их важной ролью в метаболизме пуринов.

Цель исследования. Повышение качества диагностики активности ревматоидного процесса, выявление особенностей гуаниловой ветви пури-нового метаболизма в лимфоцитах, эритроцитах и плазме крови больных РА с патогенетических позиций и в сравнительном аспекте с больными ОА и подагрой, изучение возможности использования показателей активности ГДА, ГЗДА, ПНФ и ГФ для оценки эффективности проводимой терапии больных РА.

Задачи исследования.

1. Изучить активность ГДА, ГЗДА, ПНФ и ГФ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови практически здоровых людей в зависимости от пола и возрастаустановить референтные пределы активности энзимов, изучить корреляционные связи между активностью энзимов в различных биологических средах.

2. Изучить активность ГДА, ГЗДА, ПНФ и ГФ в трех биологических средах (лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови) у больных РА в процессе стационарного лечения: при поступлении, через 8−10 дней лечения, перед выпиской из стационара и оценить возможность использования энзимных показателей в объективизации оценки эффективности проводимой терапии больных РА.

3. Изучить активность ГДА, ГЗДА, ПНФ и ГФ в трех биологических средах у больных РА в зависимости от степени активности патологического процесса, клинико-анатомических форм, характера течения, стадии поражений суставов, их функционального класса (ФК), наличия или отсутствия ревматоидного фактора (РФ).

4. Изучить корреляционные связи между активностью энзимов в различных биологических средах у больных РА с различной активностью патологического процесса.

5. Оценить информативность энзимных показателей крови в индикации, минимальной активности ревматоидного процесса в сравнении с общепринятыми острофазовыми клинико-иммуно-биохимическими показателями, используемыми для выявления активности процесса: СОЭ, СРБ, сиаловые кислоты, гамма-глобулины и др.

6. Изучить активность ГДА, ГЗДА, ПНФ и ГФ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови у больных контрольной группы: ОА и подагрой и провести сравнительные исследования энзимных показателей крови у больных РА с больными ОА и подагрой и отобрать наиболее информативные энзимные показатели, способствующие дифференциации этих трех заболеваний.

Научная новизна исследования.

Впервые у больных РА в трех биологических средах: лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови были проведены исследования активности четырех ферментов гуаниловой ветви ПМ: ГДА, ГЗДА, ПНФ' и ГФ и проведен анализ зависимости активности этих энзимов от степени активности процесса, характера течения, клинико-анатомических форм, стадии поражения суставов, наличия РФ, ФК суставов и оценено влияние этих клинических факторов на своеобразие энзимного профиля крови. Доказано, что наибольшее влияние на энзимные показатели крови оказывает выраженность активности ревматоидного процесса. Показана более высокая чувствительность и информативность показателей активности ПНФ’в эритроцитах, ГДА, ПНФ и ГФ в лимфоцитах в отражении минимальной активности ревматоидного процесса, по сравнению с общепринятыми острофазовыми лабораторными показателями (СОЭ, СРБ и др.).

Установлено, что отдельные энзимные показатели крови способствуют дифференциации РА, ОА и подагры. Показано, что выявленные изменения активности энзимов в лимфоцитах способны вызвать нарушения функциональных свойств лимфоцитов и обусловить дискоординацию иммунных процессов при РА.

Установлено, что энзимные показатели крови в комплексе с клиническими данными способствуют объективизации контроля эффективности проводимой терапии больных РА. Практическая значимость.

Исследования активности ГДА, ГЗДА, ПНФ и ГФ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови у больных РА в комплексе с клиническими данными способствуют выявлению минимальных проявлений активности патологического процесса и назначению своевременной адекватной терапии, а также уточнению степени активности патологического процесса, характера течения заболевания и объективизации оценки эффективности проводимой терапии. Исследования активности вышеуказанных энзимов в трех биологических средах в комплексе с клиническими данными могут оказать существенную помощь при дифференциации РА, ОА и подагры.

Внедрение в практику.

Методы определения активности ГДА, ГЗДА, ПНФ и ГФ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови с целью уточнения степени активности ревматоидного процесса и дифференциации РА, ОА и подагры внедрены в практику работы муниципального учреждения здравоохранения «Городская клиническая больница № 25» г. Волгограда.

С результатами проведенных энзимных исследований, возможностями энзимной диагностики в ревматологии, их перспективой систематически знакомятся студенты Волгоградского государственного медицинского университета, аспиранты, клинические ординаторы, практические врачи на семинарах, научно-практических и клинических конференциях.

Основные положения, выносимые на защиту.

Показатели активности ГДА, ГЗДА, ПНФ и ГФ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови у больных РА в комплексе с клиническими' данными способствуют выявлению минимальной активности ревматоидного процесса, уточнению степени активности, характера течения, объективизации оценки эффективности проводимой терапии, дифференциации PA, OA и подагры. Публикации и апробация работы.

Основные положения диссертации опубликованы в ** печатных работах. Материалы диссертации докладывались в 2008;2009 гг. на научно-практических конференциях Волгоградского государственного медицинского университета, НИИ клинической и экспериментальной ревматологии РАМН.

Объем и структура диссертации.

Диссертация изложена на 236 страницах текста (шрифт гарнитуры Times New Roman кегля 14 пт с полуторным интерлиньяжем) и состоит из введения, части I — обзора литературы, представленного одной главой, содержащей основные сведения о медико-биологическом значении пури-нового метаболизма и его отдельных ферментовчасти II — собственных исследований, состоящей из 5 глав, включающих клиническую характеристику больных, методы исследований, результаты проведенных исследований, их обсуждение, выводы, практические рекомендации.

197 ВЫВОДЫ.

1. У больных РА с I степенью активности процесса, по сравнению со здоровыми, в плазме выше активность ГДА, ПНФ и ниже ГЗДА, в ли-затах лимфоцитов и-эритроцитов выше активность ГДА, ПНФ, ГФ и ниже ГЗДА. Чем выше степень активности ревматоидного процесса, тем выше в плазме активность ГДА, ПНФ, ГФ и ниже ГЗДА, в эритроцитах — выше активность ГФ и ГЗДА, в лимфоцитах — ниже активность ГДА, ПНФ, ГФ и выше ГЗДА. Между всеми степенями активности процесса определяются выраженные энзимные различия, способствующие их дифференциации.

2. Наиболее информативными в отражении минимальной активности ревматоидного процесса оказались: в эритроцитах показатели активности ПНФ, в лимфоцитах — ГДА, ПНФ и ГФ, которые выходили за референтные пределы здоровых в 87,5% — 100% случаев, в то время как показатели СРБ, СОЭ, сиаловых кислот, гаммаи альфа-2-глобулинов, иммуноглобулинов в у этих же больных — только в 31,3−37,5% случаев.

3. Наиболее выраженные изменения активности энзимов в трех биологических средах наблюдаются у больных РА при системных поражениях, БПТ, серопозитивной форме, но наибольшее влияние оказывает выраженность активности патологического процесса. Изученные энзимные показатели крови способствуют уточнению степени активности ревматоидного процесса, клинико-анатомических форм и вариантов течения заболевания.

4. Наиболее лабильными в отражении меняющегося клинического состояния больных в ранние сроки лечения (8−10 дней) при минимальной активности ревматоидного процесса были показатели активности ПНФ и ГФ в лимфоцитах и ПНФ в эритроцитах, на которые целесообразно ориентироваться при оценке адекватности используемой терапии. При II-III степени, практически, все энзимные показатели в те же сроки лечения достаточно четко отражают динамику клинического состояния больных.

5. Период начинающейся клинической ремиссии у больных РА в процессе стационарного лечения, сопровождается нормализацией (референтные пределы, здоровых) активности всех изученных энзимов в трех биологических средах при I степени активности ревматоидного процессапри II" степени — нормализацией в плазме активности ГЗДА, ГФ, в эритроцитах — ГЗДА, ПНФ и ГФ, в лимфоцитах — всех энзимовпри III степени' — в плазме нормализацией активности ГЗДА, в эритроцитах и лимфоцитах — ПНФ и ГФ.

6. Корреляционныйанализ выявил в плазме у больных РА с I степенью наличие статистически значимых прямых связей между ГДА—ПНФ, при II степени — прямых умеренных связей между ГДА—ПНФ, ГДА—ГФ, ПНФ—ГФ и обратных умеренных связей между ГДА— ГЗДА и ГЗДА—ПНФ, при III степени — прямых высокопрочных связей между ГДА—ПНФ и ГДА—ГФв лимфоцитах при I степени — прямых статистически значимых связей между ГДА—ПНФ, ГДА— ГФ и ПНФ—ГФ, при II степени — прямых умеренных связей между ГДА-—-ПНФ и обратных слабых и умеренных связей между другими ферментамив эритроцитах при I степени — наличие прямых умеренных связей между ГДА—ПНФ, ГДА—ГФ, ПНФ—ГФ и обратных связей между ГЗДА—ПНФ и ГЗДА—ГФ, при И степени — упрочение тех же связей, что и при I степени, при III степени — наличие обратных умеренных связей между ГДА—ГЗДА, ГДА—ГФ, ГЗДА—ПНФ, ПНФ—ГФ и прямых умеренных связей между ГДА—ПНФ и ГЗДА— ГФ.

7. У больных РА (всей группы), по сравнению с больными подагрой (всей группы), в плазме выше активность ГДА, ГЗДА и ПНФ, в лизатах эритроцитов выше активность ГДА, ПНФ, ГФ и ниже ГЗДА, в лизатах лимфоцитов выше активность ГЗДА, ГФ, ниже активность ПНФ.

8. У больных РА (всей группы), по сравнению с больными О, А с синови-том, в плазме выше активность ГДА и ПНФ, в лизатах эритроцитов выше активность ГДА, ПНФ и ГФ, в лизатах лимфоцитов ниже активность ПНФ и ГФ.

9. Значительно сниженные активности ПНФ, ГФ и повышенная активность ГЗДА в лимфоцитах больных РА, особенно при тяжелом течении заболевания, свидетельствуют о выраженных нарушениях ПМ в иммунокомпетентных клетках, что может привести к расстройству процессов созревания, пролиферации и дифференциации лимфоцитов, нарушению их функциональных свойств, дискоординации иммунной регуляции, что может составить один из наиболее важных патогенетических механизмов РА.

10. Исследования активности ГДА, ГЗДА, ПНФ и ГФ в трех биологических средах: лизатах эритроцитов, лимфоцитов и плазме крови у больных РА в комплексе с клиническими данными способствуют выявлению минимальной" активности ревматоидного процесса, уточнению степени активности процесса, клинических форм, характера течения, объективизации оценки эффективности проводимой терапии, выявлению патогенетических механизмов РА, дифференциации РА с ОА и подагрой.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ.

1. Следует ориентироваться на следующие референтные пределы величин активности энзимов у здоровых людей (условную норму), вычисленные по формуле: М±2сг (95% вероятность):

— плазма крови (нмоль/мин/мл) — активность ГДА: 0,73−1,53- ГЗДА: 1,52−2,72- ПНФ: 0,64−1,04- ГФ: 0,64−1,36;

— лизаты эритроцитов (нмоль/мин/мл х 109 клеток) — активность ГДА: 13,2−20,8- ГЗДА: 9,4−13,0- ГФ: 3,82−5,82- (нмоль/мин/мл х 108 клеток) — активность ПНФ: 143,4−215,8;

— лизаты лимфоцитов (нмоль/мин/мл х 107 клеток) — активность ГДА: 9,4−12,9- ГЗДА: 6,1−9,2- ПНФ: 28,1−41,7- ГФ: 8,614,4.

2. Для выявления минимальной активности ревматоидного процесса, разграничения фаз клинической ремиссии и обострения целесообразно определять активность ПНФ в лизатах эритроцитов и активность ГДА, ПНФ и ГФ в лизатах лимфоцитов, которые в 88−100% случаев выходят за референтные пределы здоровых людей.

3. Для оценки эффективности терапии больных РА с I степенью в ранние сроки целесообразно ориентироваться на клинические данные и показатели активности ПНФ, ГФ в лимфоцитах и ПНФ в эритроцитах. При II-III степени РА, практически, все энзимные показатели в те же сроки лечения достаточно четко отражают динамику клинического состояния больных.

4. При дифференциации РА с ОА или подагрой целесообразно ориентироваться на референтные пределы активности энзимов у здоровых людей. У больных РА с I-II степенью активности ГДА и ПНФ в эритроцитах в 69%, 100% случаев и 88%, 100% случаев, соответственно, выходят за верхние границы нормы. При РА с III степенью активность ГЗДА превышает норму в 100% случаев. В лимфоцитах при РА с I степенью активность ГДА в 88% случаев превышает верхние границы нормы, а при РА с III степенью активность ПНФ в 100% случаев выходит за нижние пределы нормы. Подобных изменений активности энзимов не наблюдалось ни у одного больного ОА.

5. При дифференциации РА с подагрой целесообразно ориентироваться на показатели активности ГЗДА, ПНФ в эритроцитах и ГДА, ГФ, ГЗДА и ПНФ в лимфоцитах. При РА с II степенью активность ГЗДА в эритроцитах выходит за нижние пределы нормы в 92% случаев, при РА с I-II степенью активность ПНФ превышает норму в 88−100% случаев. В лимфоцитах при РА с I степенью активности ГДА и ГФ в 88% и 100% случаев, соответственно, превышают верхние границы нормыпри II-III степени активность ГЗДА выше нормы в 68 и 100% случаев, соответственно, а при III степени активность ПНФ в 100% случаев выходит за нижние границы нормы. Подобных изменений активности энзимов при подагре не отмечалось.

Показать весь текст

Список литературы

  1. X. О., Акопян Ж. И. Сравнительное изучение пуриннукле-озидфосфорилазы из почек, селезенки, печении эмбрионов кролика // Биохимия. — 1987. — Т. 52, № 12. — С. 2022—2028.
  2. X. О., Кочерян Ш. М., Акопян Ж. И. Выделение гексамер-ной формы пуриннуклеозидфосфорилазы Е. coli. Сравнительное исследование тримерной и гексамерной форм фермента // Биохимия. -1986. — Т. 51, № 7. — С.1085—1092.
  3. А. Д., Григорчук В. Н. Диагностическое и прогностическое значение определения активности гуаниндезаминазы при болезни Боткина // Сов. медицина. — 1972. — № 5: — С. 53—55.
  4. А. Е., Федоров Н. А. Активность гуаниндезаминазы и адено-зиндезаминазы при хроническом гломерулонефрите // Клин, медицина. — 1980. — Т. 58, № 12. — С. 92—95.
  5. Н.П. Внеклеточный аденозинтрифосфат и его влияние на функции клеток // Укр. биохимический журн. — 1990. — № 2. — С. 313.
  6. Н.П. Ферменты превращения внеклеточных адениннук-леотидов // Укр. биохимический журн. — 1981. — № 1. — С. 114−123.
  7. В.В., Марихина Б. Л. Сравнительная оценка противогипокси-ческих свойств некоторых нуклеозидов и нуклеотидов // Хим.-фарм. журн. — 1986. — С. 271−277.
  8. В.В., Слободская В.В, Ильин Г. И., Костин Э. Д. Влияние рибоксина, уридина, уридин-5-монофосфата и гуанозина на дистрофию миокарда // Хим.-фарм. журн. — 1985. — № 6. — С. 694−696.
  9. В.М. Иммуномоделирующие эффекты нуклеозидов и их производных. Дефекты нуклеинового метаболизма и иммунодефициты // Иммунология. — 1990. — № 3. — С. 4−8.
  10. Клиническая иммунология и аллергология. Под редакцией Йегера Л: В 3-х томах. Пер. с нем. Т. 1. — М.: Медицина, 1990. — 526 с.
  11. А. Л. Основы биохимии: В 3 т. Пер. с англ. — М.: Мир, 1985. —Т. 2. —368 с.
  12. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека: Пер. с англ. — М.: Мир, 1980. —366 с.
  13. Р., Гриннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Пер. с англ. — Т. 2. — М.: Мир, 1993. — 245 с.
  14. В. Ф., Зборовский А. Б., Стажаров М. Ю. и др. Активность энзимов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите, остеоартрозе и подагре // Вестник Волгоградской медицинской академии. — Волгоград, 2000. — Т. 56, Вып. 6. — С. 104—107.
  15. Д.Э. Биохимия: В 3-х томах. Пер. с англ. — Т. 3. — М.: Мир, 1980.—487 с.
  16. И. К., Онойко И. М. Диагностическое значение активности гуаниндезаминазы (гуаназы) сыворотки крови при болезни Боткина // Врачебн. дело. — 1970. — № 12. — С. 130—133.
  17. E.JI. Новые аспекты фармакотерапии ревматоидного артритаблокада КО-стимуляции Т-лимфоцитов // Рус. мед. журн. — 2009.1. Т. 17, № 13.—С. 150−155.
  18. Е.Л. Перспективы применения статинов в ревматологии // Рус. мед. журн. — 2003. — Т. 11, № 32. — С. 1273−1276.
  19. Е.Л. Эффективность и безопасность ингибиторов- фактора некроза опухоли, а при ревматоидном артрите // Рус. мед. журн- — 2008. — Т. 16, № 24. — С. 1602−1609.
  20. Е.Л., Каратеев Д. Е., Чичасова Н. В. Новые возможности применения лефлуномида при ревматоидном артрите // Русский мед. журн. —2005.—Т. 13, № 24, — С. 1573−1576.
  21. Е.Л., Лукина Г. В., Сигидин Я. А. и др. применение монокло-нальных антител к В-лимфоцитам (ритуксимаб) при ревматоидном артрите в России (предварительные результаты Российского регистра) // Тер. архив. — 2008. — № 8. — С. 57−62.
  22. В.А., Астапенко М. Г. Клиническая ревматология: Руководство для врачей. М.: Медицина, 1989. — 592 с.
  23. С. П., Хортиева С. С., Черных Т. П. и др. Системная склеродермия и пуриновый метаболизм // Актуальные проблемы современной ревматологии: Сб. науч. работ. / Под ред. акад. А.Б. Зборовского— Волгоград, 2001. — С. 130—131.
  24. В.В. Клинико-патогенетическое значение элементов про-и антиоксидантной систем крови у больных остеохондрозом поясничного отдела позвоночника и их изменения в процессе комплексной терапии : Дис.. канд. мед. наук. —Волгоград, 2001. — 216 с.
  25. Г. И., Храмцова С. Н., Сухов Т. Н., Мухоян И. А. Биохимические механизмы нарушений функционирования лимфоцитов и макрофагов при злокачественном росте // Вестн. РАМН. — 1993. — № 4. — С. 3−7.
  26. Л.Ф. Сравнительная оценка эффективности антигипокси-ческих препаратов в экспериментальной терапии острой кровопотери: Автореф. дис.. канд. мед. наук. — Ленинград, 1974. — 27 с.
  27. М.В., Топоркова Л. Б., Труфакин В. А. Морфология и метаболизм лимфоцитов. — Новосибирск: Наука, Сиб. отд-е, 1986. — 127 с.
  28. М.В., Труфакин В. А. Ферменты пуринового обмена в жизнедеятельности иммунокомпетентных клеток // Успехи современной биологии. — 1993. — Т. 113, Вып. 1. — С. 82−93.
  29. А. Ю., Давидян В. С., Бедина С. А. и др. Энзимный профиль крови у больных с ассиметричной формой псориатического артрита // Актуальные проблемы современной ревматологии и кардиологии: Сб. науч. работ— Волгоград, 2004. — Вып. 21. — С. 93—94.
  30. Г. А., Ладыгин. С.С., Азизов Ю. М., Пасечник И. Н. Оценка гипоксии по метаболизму пуриновых соединений // Вестн. АМН СССР. — 1991. —№ 7. —С. 3−7.
  31. Я. М., Пестина Т. И., Тенцова И. А. и др. Аденозиндезами-наза и пуриннукггеозидфосфорилаза тромбоцитов крови при различных гематологических заболеваниях // Вестн. АМН СССР. — 1984. — № 8. — С. 75—80.
  32. Я. М., Пестина Т. И., Тенцова И. А. и др. Пуриннуклео-зидфосфорилаза тромбоцитов крови при различных заболеваниях крови // Вопр. мед. химии. — 1985. — Т. 31, № 2. — С. 76—79.
  33. Я. М., Пестина Т. И., Чижова А. И. и др. Аденозиндезами-наза тромбоцитов крови при различных гематологических заболеваниях // Вопр. мед. химии. — 1985. — Т. 31, № 3. — С. 26—30.
  34. М.Ю. Клинико-патогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма и антиоксидантной системы крови у больных ревматоидным артритом, остеоартрозом и подагрой: Дис.. канд. мед. наук. — Волгоград, 1998. — 220 с.
  35. П. Биохимия: В 3 т. Пер. с англ. — Т. 2. — М.: Мир, 1984. — 307 с.
  36. Л. Е. Некоторые показатели пуринового обмена у детей, больных сахарным диабетом: Автореф. дис.. канд. мед. наук. — Москва, 1974. — 29 с.
  37. П., Шредер Х. Е. Эпидемиология и патогенез нарушений пуринового обмена // Тер. архив. — 1987. —№ 4. — С. 14−18.
  38. Р. Т., Тихонов Ю. В., Талицкий В. В. и др. Регуляция метаболизма пуриновых и пиримидиновых производных — основа диагностики патологических состояний в эксперименте и клинике // Вестник АМН СССР. — 1986. — № 8. — С. 40—52.
  39. Й. Клинические лабораторные исследования в педиатрии. — София, 1966. — 1038 с.
  40. А.Г., Москвичев Б. В. Елисеев В.В., Башкович А. П. Применение в медицине гуаниновых соединений и способы их получения // Антибиотики и химиотерапия. — 1989. — Т. 39, № 12. — С. 938−943.
  41. H.A., Радуловацкий М. Г., Чехович Г. Е. Циклические нуклео-тиды и их аналоги в медицине. — М.: Медицина, 1990. — 191 с.
  42. Н. А., Фураева Л. Л., Фомиченко Л. Б. и др. Активность гуа-ниндезаминазы сыворотки крови в норме и при гепатотропных воздействиях // Лаб. дело. — 1969. —№ 9. — С. 539—541.
  43. Л.И., Блинов М. Н., Того A.B. Влияние пуриновых нук-леозидов на лейкоциты в норме и при лейкозах // Экспериментальная онкология. — 1987. — Т. 9, № 3. — С. 39−43.
  44. Л. И., Блинов М. Н., Того А. В. и др. О деградации пуринов в лейкоцитах при острых нелимфобластных лейкозах // Вопр. мед. химии. — 1988. — Т. 34, Вып. 6. — С. 71—76.
  45. Л. И., Вартанян Н. Л., Того А. В. и др. Ферменты катабо-лических превращений пуриновых нуклеотидов лимфоцитов в норме и при хроническом лимфолейкозе // Вопр. мед. химии. — 1985. — Т. 31, № 3. —С. 48—52.
  46. Л. И., Того А. В., Щербакова Е. Г. и др. Энзиматические маркеры при хроническом миелолейкозе и их значение для инденти-фикации бластного криза // Вопр. онкологии. —-1990. — Т. 36, № 9. — С. 1053—1058.
  47. Харченко М1 Ф., Рыбакова Л. П~, Филановская Л. И. и др. Некоторые биохимические особенности лейкоцитов при бластном кризе хронического миелолейкоза// Вопр. мед. химии. — 1998. — Т. 44, Вып. 3. — С. 274—280.
  48. Т. П., Бедина С. А., Стажаров М. Ю. и др. Активность сывороточной гуаниндезаминазы у больных ревматоидным артритом // Мат. юбилейной конф., посвященной 15-летию НИИ КиЭР РАМН — Волгоград, 2000. — С. 621
  49. Т. П., Мякишев М. В., Стажаров М. Ю. Клинико-патогенетическое значение ферментов пуринового обмена при остео-артрозе // Актуальные проблемы совр. ревматологии: Тез. докл. научн. конф. — Волгоград, 1999. — С. 111.
  50. Н.В., Имаметдинова Г. Р. Препарат найз (нимесулид) в лечении заболеваний суставов // Науч. практич. ревматология. — 2004. — № 3. —С. 34−36.
  51. Adam Т., Sevcik J., Fairbanks L. D., Bartak P. Determination of Purine Nucleoside Phosphorylase Activity in Human Erythrocytes by Capillary Electrophoresis // J. Chromatogr. B. Biomed. Scien. Appl. — 1997. — Vol. 698, № 1−2. — P. 308—311.
  52. Alfazema L. N., Hows M. E., Howells-S., Perrett D. Optimised Micellar Electrokinetic Capillary Chromatography of UV-absorbing Compounds in Urine // Adv. Exp. Med. Biol. — 1998. — Vol. 431. — P. 171—176.
  53. Appelboom Т., Mandelbaum J., Vertongen F. Purine enzyme levels in rheumatoid arthritis // J. • Rheumatol. — 1985. — Vol. 12, № 6. — P. 1075—1078.
  54. Armstrong M.A., Shall S., Hawkins S.A. et al. Reduction of monocyte 5'-nucleotidase activity by gamma-interferon in multiple sclerosis and autoimmune diseases // Ann. Neurol. — 1988. — Vol. 24, № 1. — P. 12—16.
  55. Amrett F.C., Edworth SJVL, Bloch D.A. et al. The American Rheumatism Association 1987 revised criteria for the classification of rheumatoid arthritis //Arthritis Rheum. — 1988. — Vol. 31. — P. 315−324.
  56. Bantia S., Montgomery J. A., Johhnson H. G., Walsh G. M. In Vivo and in Vitro Pharmacology Activity of the Purine Nucleoside Phosphorylase Inhibitor BCX-34: the Role of GTP and dGTP // Immunopharmacology. — 1996. — Vol. 35, № 1. — P.53—63.
  57. Benveniste P., Cohen A. p53 Expression is required for thymocyte apop-tosis induced by adenosine deaminase deficiency // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. — 1995. — Vol. 92. — № 18. — P. 8373−8377.
  58. Biron K. K, Stanat S.C., Sorrell J.B. et al. Metabolic activation of the nucleoside analog 9-{2-hydroxyl-1 -(hydroxymethyl)ethoxy.methyl}guanine in human cytomegalovirus // Prot. Nat. Acad. Sci. USA. — 1985. — Vol. 82. — № 8. — P. 2473−2477.
  59. Bowen T. L., Lin W. C., Whitman W. B. Characterization of Guanine and Hypoxanthine Phosphoribosyltransferases in Methanococcus Voltae // J. Bacterid. — 1996. — Vol. 178, № 9. — P. 2521—2526.
  60. Boyum A. Isolation of mononuclear cells and granulocytes from human blood // Scand.I. Clin. Lab. Invest. — 1968. — Vol. 21. — Suppl. 97 (Paper IV) —P. 77−89.
  61. Boyum A. Separation of white blood cells // Nature. — 1964. — Vol. 204. — P. 793−794.
  62. Broome C.B., Graham M.L., Saulabury F.T., Hershfield M.S., Buckley R.H. Correction of purine nucleoside phosphorylase deficiency by transplantation of allogeneic bone marrow from a sibling // J. Pediatr. — 1996. -Vol.128. № 3.-P.373−376.
  63. Buc H.A., Moncion A., Hamet M. et al. Influence of adenosine deaminase inhibition on the phosphoinoside turnover in the initial stages of human T cell activation // Eur. J. Immunol. — 1990. — Vol. 20. — P. 611−615.
  64. Camici M., Tozzi M. G., Allegrini S. et al. Purine Savage Enzyme Activities in Normal and Neoplastic Human Tissues // Cancer Biochem. Biophys.1990. — Vol. 11, № 3. — P. 201—209.
  65. Canepari S., Caruncchio V., Girelli A. M., Messina A. New Method for Guanase Activity Measurement by High-Performance Liquid Chromatography // J. Chromatogr. — 1993. — Vol. 616, № 1. — P. 25—30.
  66. Caraway W. T. Colometric Determination of Serum Guanase Activity // Clin. Chem. — 1966. —Vol. 12. —P. 187—193.
  67. Castellano B., Gonzalez B., Finsen B. R., Zimmer J. Histochemical Demonstration of Purine Nucleoside Phosphorylase in Microglial and Astroglial Cells Adult Rat Brain // J. Histochem. and Cytochem. — 1990. — Vol. 38, № 11. —P. 1535—1539.
  68. Castro-Gaga M., Novo I., del Rio R. et al. Effects of Chronic Alopurinol Therapy on Purine Metabolism in Duchenne Muscular Dystrophy // Biochem. Biophys. Res. Commun. — 1987. — Vol. 147, № 1. — p. 152— 157.
  69. Ceballos G., Tuttle J. B., Rubio R. Differential Distribution of Purine Metabolizing Enzymes between Glia and Neurons // J. Neurochem. — 1994.
  70. Vol. 62, № 3. — P. 1144—1153.
  71. Chantin C., Bonin B., Boulien R., Bory C. Liquid Chromatography Study of Purine Metabolism Abnormalities in Purine Nucleoside Phosphorylase Deficiency // Clin. Chem. — 1996. — Vol. 42, № 2. — P. 326—328.
  72. Chor H. S. Purification and Partial Characterization of Purine Nucleoside Phosphorylase from Serrtia Marcescens // Biosci. Biotechnol. Biochem. — 1998. — Vol. 62, № 4. — P. 667—671.
  73. Ciccarelli R., Dilorio P., Giuliani P. et al. Rat cultured astrocytes releas guanin-based purines in basal conditions and after hypoxia-hypoglicemia // Glia. — 1998. — Vol. 25. — № 1. — P. 93−98.
  74. Corny R. M., Bantia S., Turner H. S. et al. Effects of a Novel Purine Nucleoside Phosphorylase Inhibitor, BCX-34, on Activation and Proliferation of Normal Human Lymphoid Cells // Immunopharmacology. — 1998. — Vol. 40, № 1. —P. 1—9.
  75. Davies Z. P., Taylor K. M. Rat Brain Guanine Deaminase: Correlation with Regional Levels of Cyclic GMP Phosphodiesterase // J. Neurochem. — 1979. — Vol. 33, № 4. p. 951—952.
  76. Durak I., Cetin R., Canbolat O. et al. Adenosine Deaminase, 5'-Nucleotidase, Guanase and Cytidine Deaminase Activities in Gastric Tissue from Patients with Gastric Cancer // Cancer Lett. — 1994. — Vol. 84. № 2. — P. 199—202.
  77. Durak J., Beduk Y., Kavutcu M. et al. Activity of the Enzymes Participating in Purine Metabolism of Cancerous and Noncancerous Human Kidney Tissue // Cancer Invest. — 1997. — Vol. 15, № 3. — P. 212—216.
  78. Edwin M., Knights J. R., James L. et al. Serum Guanase Determination: a Liver Function Test // J. Lab. & Clin. Med. — 1965. — Vol. 65, № 2. — P. 355—360.
  79. Ellis G., Spooner R. J., Goldberg D. M. Automated Kinetic Assays for Routine Determination of Adenosine and Guanase Activities of Human Serum // Clin. Chem. Acta. — 1973. — Vol. 47, № 1. — P. 75—87.
  80. Ericson A., Niklasson F., Verdier C. Metabolism of guanosine in human erytrocytes // Vox sang. — 1985. — Vol. 48. — № 2. — P. 72−83.
  81. Farcas W. R., Stanawitz T. Effects of Plumbous Ion on Guanine Metabolism // J. Inorg. Biochem." — 1979. — Vol. 11, № 1. — P. 31—38.
  82. Fleischman A., Hershfield M. S., Toutain S. et al. Adenosine Deaminase Deficiency and Purine Nucleoside Phosphorylase Deficiency in Common Variable Immunodeficiency // Clin. Diagn. Lab. Immunol. — 1998. — Vol. 5,№ 3. —P. 399—400.
  83. Fouw N.J., Ma D.D., Michalevicz R. et al. Differential cytotoxicity of de-oxyguanosine and' 8-aminoguanosine for human leukemic cell lines and normal bone marrow progenitor cells // Hematol. Oncol. — 1984. — Vol. 2. —№ 2. —P. 189−197.
  84. Fowa N.I., Ma D.D., Michalevicz R. et al. Differential cytotoxicity of de-oxyguanosine and 8-aminoguanosine for human leukemic cell lines and normal bone marrow progenitor cells // Hematol. Oncol. — 1984. —Vol. 2 — № 2. —P. 189−197.
  85. Franco R., Canela E. I., Bozal J. Purine Catabolism in Rat Brain // Rev. Esp. Fisiol. — 1981. — Vol. 37, № 3. — P. 355—362.
  86. Fredholm B.B. Analisis of purines // Life Sci. — 1987. — Vol. 41. — № 17. —P. 837−840.
  87. Fuste R., Bozal J. Mecanismo reaccional de la purin nucleosido fosforilasa de higado de ave. II. Inhibicion por los productos de la reaccion // Rev. Esp. Fisiol. — 1975. — Vol. 31, № 4. — P. 265—269.
  88. Gilbertsen R. B., Scott M. E., Dong M. K. et al Preliminary Report on 8-Amino-9-(2-thienylmethyl)guanine, a novel and-Potent Purine Nucleoside Phosphorylase Inhibitor // Agents and Actions. — 1987. — Vol. 21, № 34. —P. 272—274.
  89. Greengard O., Head J. F., Goldberg S. L. Uridine Kinase, Adenilate Kinase and Guanase in Human Lung Tumors II Cancer Res. — 1080. — Vol. 40, № 7. —P. 2295—2299.
  90. Gurpta N. K., Glatz M. D. Isolation and Characterization of Human Liver Guanine Deaminase // Arch. Biochem. Biophis. — 1985. — Vol. 236, № 1. — P. 266—267.
  91. S. U., Bols M. 1-Azaribofuranoside Analogues as Designed Inhibitors of Purine Nucleoside Phosphorylase. Synthesis and Biological Evaluation // Acta Chem. Scand. — 1998. — Vol.53, № 10. — P. 1214—1222.
  92. Hayashi K., Ito S. Study of the Procedure to Prove Guanase Histochemi-cally and Distribution of the Enzyme in Human Tissues // Nippon Sho-kakibyo Gakkai Zasshi. — 1987. — Vol. 84, № 4. — P. 878—888.
  93. Hirschhorn R. Conversion of human Erythrocyte Adenosine Deaminase activity to different tissue-specific Isozymes // J. Clin. Invest. — 1975. — Vol. 55. —P. 661−667.
  94. Hosek B., Bonacek J., Kautska J. The Effect of Hypoxia on the Activity of Purine Nucleoside Phosphorylase in Rat // Biomed. Biochem. Acta. — 1986. — Vol. 45, № 3. — P. 281—284.
  95. Hosek B., Bonacek J., Sikulova J. Purine metabolizing enzyme activities in radiosensitive tissues of mice after sublethal whole — body irradiation // Gen. Physiol, and Biophys. — 1989. — Vol. 8, № 1. — P. 63—71.
  96. Ito S., Syundo J., Tsuji Y. et al. Histochemical and biochemical studies of guanase in the kidney // Jap. J. Clin. — 1987. — Vol. 16. — № 3. -— P. 225−228.
  97. Ito S., Takaoka T., Kajimoto Y. et al. Prevention of Posttransfusional nonA, non-B-Hepatitis by a Screening Test for Hepatitis C virus Antibody of Donor Blood // Tokushima J. Exp. Med. — 1991. — Vol. 38, № 1−2. — P. 19—23.
  98. Ito S., Takaoka T., Kishi S. et al. Clinical and Experimental Studies of the Determination of Serum Guanase Activity in Acute Myocardial Infarction // Jpn. Circ. J. — 1981. — Vol. 45, № 5. — P. 525—531.
  99. Ito S., Takaoka T., Mori H., Teruo A. A Sensitive New Method for Measurement of Guanase with 8-Azaguanine in Bicine bis-Hydroxyethylglycine Buffer as Substrate // Clin. Chem. Acta. — 1981. — Vol. 115, № 2. — P. 135—144.
  100. Ito S., Takaoka T., Nakaya Y. et al. Clinical Value of the Determination of Serum Guanase Activity-. Studies on Patients and Experimental Data from Mongrel Dogs and Cultured Rat Hepatocytes // Gastroenterology. — 1982. — Vol. 83. № 5. —P. 1102—1105.
  101. Ito S., Ysuji Y. Prevention of Posttransfusional non-A, non-B hepatitis Using the Screening Test for Guanase Activity of Donor Blood // Gastroenterol. Jpn. — 1988. — Vol. 23, № 2. — P. 153—159.
  102. Iwahana H., Itakura M. Inherited disorders of uric acid metabolism classification, enzimatic- and DNA-diagnosis // Nippon. Rinsho. — 1996. — Vol. 54. — № 12. — P. 3303−3308.
  103. Jensen K. F. Purine Nucleoside Phosphorylase from Salmonella typhi-murium and Escherichia coli. Initial Velocity Kinetics Ligand Binding and Reaction Mechanism // Eur. J. Biochem. — 1976. — Vol. 61, № 2. — P. 377—386.
  104. Jones D. D., Roberts E. L., Davies A. G. The Estimation of Serum Guanosine Deaminase Activity in Liver Disease // J. Clin. Chem. Clin. Biochem. — 1983. — Vol. 21, № 12. — P. 835—840.
  105. Kalcar H. M. Differential Spectrophotometry of Purine Compounds by Means of Specific Enzymes I. Determination of Hydroxypurine Compounds // J. Biol. Chem. — 1947. — Vol. 167. — P. 429—443.
  106. Kalckar H. M. Differential Spectrophotometry of Purine Compounds by Means of Specific Enzymes. 111. Studies of the Enzymes of Purine Metabolism // J. Biol. Chem. — 1947. — Vol. 167, № 2. — P. 461-^75.
  107. Kalkan A., Bulut V., Erel O., Avici S., Bingol N. K. Adenosine Deaminase and Guanosine Deaminase Activities in Sera of Patients with Viral Hepatitis // Met. Inst. Oswaldo Crus. — 1999. — Vol. 94, № 3. — P. 383—386.
  108. Kanzava F., Hoshi A., Nishimoto T., Kuretani K. Inhibition of Guanine Deaminase with Derivatives of 5-Amino-4-imidazolecarboxamide // Chem. and Pharm. Bull. — 1970. — Vol. 18, № 2. — P. 392—394.
  109. Kelley W.N. Mechanisms of purine overproduction in man // Fortshr. Urol, und Nephrol. — 1981. — Vol. 16. — P. 19−24.
  110. Kerstens P.J., Stolk J.N., Boerbooms A. et al. Purine enzymes in rheumatoid arthritis: possible association with response to azathioprine. A pilot study // Ann. Rheum. Dis. — 1994. — Vol. 53, № 9. — P. 608—611.
  111. Kerstens P.J., Stolk J.N., De Abreu R.A. et al. Azathioprine — related bone marrow toxicity and low activities of purine enzymes in patients with rheumatoid arthritis // Arthritis Rheum. — 1995. — Vol. 38, № 1. — P. 142—145.
  112. Kidder G. W., Nolan L. L. The in Vivo and in Vitro Action of 4-Amino-5-imidazolecarboxamide in Trypanosomatid Flagellates // Mol. Biochem. Parasitol. — 1981. — Vol. 3, № 5. — P. 265—269.
  113. Kizaki H., Sakurada T. Simple Micro-Assay Method for Enzymes of Purine Metabolism // J. Lab. and Clin. Med. — 1977. — Vol. 89, № 5. — P. 1135—1144.
  114. Kocic G., Vlahovic P., Dordevic V. et al. Effects of growth factors on the enzymes of purine metabolism in culture of regenerating rat liver cells // Arch. Physiol. Biochem. 1995. — Vol. 103. — № 6. — P. 715−719.
  115. Korber W., Meisterernst E., Hermann G. Quantitative measurement of adenosine deaminase from human erythrocytes // Clin. Chim. Acta. 1975. -Vol. 63.-P. 323−333.
  116. Kramp B., Teichmann W., Rehpenning W. Uber die Bestimmung der Serrumguanaseactivitat bei Zeberparenchymerkrankungen // Dtsch. Z. Verdauungs und Stoffwechselkrank. — 1973. — Bd. 33, № 1. — S. 11— 15.
  117. Kumar S., Josan V., Sanger K. et al. Studies of Guanine Deaminase and Its Inhibitors in Rat Tissue // Biochem. J. — 1967. — Vol. 102. — P. 691— 704.
  118. Kuzmits R., Seyfried H., Wolf A., Muller M. M. Evaluation of Serum Gua-nase in Hepatic Diseases // Enzyme. — 1980. — Vol. 25, № 3. — P. 148— 152.
  119. Lewis A. S., Glantz M. D. Monomeric Purine Nucleoside Phosphorylase from Rabbit Liver. Purification and Characterization // J. Biol. Chem. — 1976. — Vol. 251, № 2. — P. 407—413.
  120. Lewis A. S., Glantz M. D. Rabbit Liver Guanine Deaminase: Chemical, Physical, and Kinetic Properties // J. Biol. Chem. — 1974. — Vol. 249, № 12, —P. 3862—3866.
  121. Li L., Wang Y., Wang W. Effect of Ionizing Radiation on Erythrocyte Purine Nucleoside Phosphorylase and Reticulocytes and Their Relationship // Clin. J. Radiol. Med. and Prot. — Vol. 10, № 6. — P. 391—394.
  122. Majkic-Singh N., Popovic D., Spasic S. Evaluation of the Spectrophotometry Assay of Guanase with 2,2'-Azeno-di (3-ethylbenzthiazaline)-6-sulphonate (ABTS) as Chromogen // J. Clin. Chem. Clin. Biochem. — 1986. — Vol. 24, № 6. — P. 387—392.
  123. Mao C., Cook W. J., Zhou M et al. The Crystal Structure of Escherichia Coli Purine Nucleoside Phosphorylase: a Comparison with the Human Enzyme Reveals a Concerved Topology // Structure. —¦ 1997. — Vol. 5, № 10. —P. 1373—1383.
  124. Marcert M. L., Finkel B. D., McLaughlin T. M. et al. Mutation in Purine Nucleoside Phosphorylase Deficiency // Hum. Mutat. — 1997. — Vol. 9, № 2. —P. 118—121.
  125. Martemyanov V. F., Stazharov M. Y., Bedina S. A., Chernykh T. P. Rheumatoid arthritis and purine metabolism // Annals of Rheumatic Diseases: Abstracts of XIV European League Against Rheumatism Congress. — Scotland, 1999. —P. 76.
  126. Mesarosova A., Hrivnakova A., Klobusicka M., Babusikova O. Chronic Myeloid Leukemia: Correction between Purine Metabolism Enzyme Activities and Membrane Immunophenotype // Neoplasma. — 1995. — Vol. 42, № 1.—P. 9—14.
  127. Miles R. W., Tyler P. C., Furneaux R. H. et al. One-third-the-sites Transition-state Inhibitors for Purine Nucleoside Phosphorylase // Biochemistry. — 1998. —Vol. 37, № 24. — P. 8615—8621.
  128. Miyamoto S., Ogawa H., Shiraki H., Nakagawa H. Guanine Deaminase from Rat Brain. Purification, Characteristics and Contribution to Ammoni-agenesis in the Brain // J. Biochem. — 1982. — Vol. 91, № 1. — P. 167— 176.
  129. Murakami K., Mitsui A., Tsushima K. Purine Nucleoside Phosphorylase of Chicken Liver // Biochem. Biophis.Acta. — 1971. — Vol. 235, № 1. — P. 99—105.
  130. Nakahara M., Takanara M., Yamauchi M et al. Guanase Activity in the Donor Serum and Incidence of Posttransfusion Hepatitis non-A, non-B // Ann. Acad. Singapore. — 1986. — Vol. 15, № 2. — P. 215—220.
  131. Negishi O., Ozawa T., Imagawa H. Guanosine Deaminase and Guanine Deaminase from Tea Leaves // Bioscien. Biotechnol. and Biochem. — 1994. —Vol. 58, № 7. —P. 1277—1281.
  132. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanabe F. Characterizations of Human Liver Guanase // Jap. J. Clin. — 1985. — Vol. 14, № 6. — P. 375—380.
  133. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanabe F. Clinical Evaluation of Serum Guanase Activity in Liver Diseases // Clin. Biochem. — 1984. — Vol. 17, № 5. —P. 327—330.
  134. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanabe F. Simple Rapid Determination of Serum Guanase Activity with Hitachi-736 Automated Discrete Analyzer // Clin. Chem. — 1985. — Vol. 31, № 1. — p. 103—105.
  135. Nishikawa Y., Ono N., Fukumoto K., Watanabe F. Clinical Application of Serum Guanase Analysis by Electrophoresis // Rinsho Byori. — 1988. — Vol. 36,№ 11.—P. 1313—1316.
  136. North M. E., Newton C. A., Webster A. D. Phosphorylation of Deoxy-guanosine by B and T Lymphocytes in Purine Nucleoside Phosphorylase Deficiency // Clin. Exp. Immunol. — 1980. — Vol. 42, № 3. — P. 523— 529.
  137. Pagani R., Tabucchi A., Carlucci F., Marinello E. Gli enzimi del catabolismo dei nucleotidi purinici nelle leucemie, nelle immunodeficienze co-genite e alvuisite // G. Ital. Chem. — 1991. — Vol. 16. № 4. — P. 217— 229.
  138. Pruslin F. H., Reem G. H. Immunofluorescence: a Sensitive and Rapid Method for the Detection of Purine Nucleoside Phosphorylase in Single Cells // J. Immunol. Meth. — 1980. — Vol. 34. № 2. — P. 127—132.
  139. Rajappan V. P., Hosmane R. S. Analogues of Azepinomycin as Inhibitors of Guanase // Nucleosides Nucleotides. — 1998. — Vol. 17, № 7. — P. 1141—1151.
  140. Rajappan V. P., Hosmane R. S. Investigation into Biochemical Mode of Inhibition of Guanase by Azepinomycin: Synthesis and Biochemical Screening of Several Analogues of Azepinomycin // Nucleosides Nucleotides. — 1999. — Vol. 18, № 4−5. — P. 835—836.
  141. Rajappan V. P., Hosmane R. S. Synthesis and Guanase Inhibition Studies of Novel Ring-Expanded-Purine Analogue Containing a 5:7-Fussed, Planar, Aromatic Heterocyclic Ring System // Bioorg. Med. Chem. Lett. — 1998.
  142. Vol. 8, № 24. — P. 3649—3652.
  143. Robertson B. C., Hoffee P. A. Purification and properties of Purine Nucleoside Phosphorylase from Salmonella Typhimurium // J. Biol. Chem. — 1973. — Vol. 248, № 6. — P. 2040—2043.
  144. Rodbell M., Lutz B., Stephen L. et al. The clucagen-sensetive Adenyl Cyclase System in plasma membranes of rat Liver // J. Biol. Chem. — 1971.1. Vol. 246. — P. 1877−1888.
  145. Romo C.A., Lorente T.F., Salazar V.V. Primary immunodeficiencies and purine metabolesm // Rev. Clin. Esp. — 1985. — Vol. 177. — № 6. — P. 247−253.
  146. Rossi C.A., Solaini G., Hakim G. Reversible Immobilization of Guanine Deaminase by Covalent Chromatography // J. Mol. Catal. — 1977. — Vol. 2, № 3. —P. 163—170.
  147. Russell N.H., Hoffbrand A.V., Bellingham A.J. Potential use of purine nucleosides and enzyme inhibitors for selective depletion of Thy-lymphoblasts from human bone marrow // Leuk. Res. — 1986. — Vol. 10.3. —P. 325−329.
  148. Sakiyama T. Purine Nucleoside Phosphorylase (PNP) // Nippon Rinsho. — 1996. — Vol. 54, № 12. — P. 3220—3225.
  149. Salaspuro M. Use of Enzymes for the Diagnosis of Alcogol-Related Organ Damand // Enzyme. — 1987. — Vol. 37, № 1−2. — P. 87—107.
  150. Sanfilippo O., Camici M., Tozzi M. G. et al. Relationship between the Levels of Purine Salvage Pathway Enzymes and Clinical/Biological Aggressiveness of Human Colon Carcinoma // Cancer Biochem. Biophys. — 1994. — Vol. 14, № 1. — P. 57—66.
  151. Saxena A. K., Ahmad S., Shanker K., Kishor K. New Guanine Deaminase Inhibitors // Pharmacol. Res. Commun. — 1984. — Vol. 16, № 3. — P. 243—252.
  152. Saxena A.K., Ahmad S., Shanker K. et al. New Imidazolyethiocarbamides as Guanine Deaminase Inhibitors // Pharmazie. — 1980. — Vol. 35. № 1.1. P. 16—18.
  153. Mutagenesis // Biochemistry. — 1997. — Vol. 36, № 39. — P. 11 749— 11 756.
  154. Stoeckler J. D., Ryden J. B., Parks R. E. Inhibitors of Purine Nucleoside Phosphorylase. Effects of 9-Deazapurine Ribonucleosides and Synthesis, of 5'-Deoxy-5'-iodo-9-deazainosine // Cancer Res. — 1986. — Vol. 46, № 4. — P. 1774—1778.
  155. Sumi S., Wada Y. Purine Nucleoside Phosphorylase Deficiency // Ryoikibetsu Shokogun Shirizu. — 1998. — Vol. 18, № 1. — P. 458—459.
  156. Takehara M., Ling F., Isawa S. et al. Molecular Cloning and Nucleotide Sequence of Purine Nucleoside Phosphorylase and Uridine Phosphorylase Genes from Klebsiella sp. // Bioscien. Biotechnol. Biochem. — 1995. — Vol. 59, № 10. — P. 1987—1990.
  157. Tavenier M., Skladanowski A. C., De Abreu R. A., De Jong J. W. Kinetics of Adenilate Metabolism in Human and Rat Myocardium // Biochem. Bio-phis. Acta. — 1995. — Vol. 1244, № 2−3. — P. 351—356.
  158. Tuttle J.V., Krenitsky T.A. Effects of acyclovir and its metabolites on purine nucleoside phosphorylase // J. Biol. Chem. — 1984. — Vol. 259. — № 7. — P. 4065−4069.
  159. Van Der Weyden M., Martin B., Bailey Z. A Micromethod for Determining Adenosine Deaminase and Purine Nucleoside Phosphorylase Activity in Cells from Human Peripheral Blood // Clin. Chem. Acta. — 1978. — Vol. 82, № 1—2. — P. 179—184.
  160. Van Laarhoven J. P., Spierenburg G. Th., Collet H. et al. Purine Interconversion Pathways in T, B, Ty and T-Ty Cells from Human Peripheral Blood
  161. Purine Metab. Man. Proc. 4th Int. Symp. Hum. Purine and Pyrimidine Metab., Maastrich, 13−18 June, 1982. Pt. B., New York- London, 1984. — P. 111—118.
  162. Wada Y., Yagihashi A., Terasawa K. et al. BCX-34: a Novel selective Im-munosupressant: Purine Nucleoside Phosphorylase Inhibitor // Artif. Organs. — 1996. — Vol. 20, № 8. — P. 849—852.
  163. Williams S. R., Gekeler V., Mclvor R. S., Martin D. W. A Human Purine Nucleoside Phosphorylase Deficiency Caused by a Single Base Change // J. Biol. Chem. — 1987. — Vol. 262, № 5. — P. 2332—2338.
  164. Wyngaarden J. B. Control of purine biosinthesis // Fortshr. Urol, und Nephrol. — 1981. — Vol. 16. — P. 5−7.
  165. Yamada W. The Phosphorolysis of Nucleosides by Rabbit Bone Marrow // J. Biol. Chem. — 1961. — Vol. 236, № 11. — P. 3043—3046.
  166. Yamada M., Okahara M., Onishi M. Studies on the Determination of Serum Nucleoside Phosphorylase Activities with Enzymatic Method // Jap. Med. Technol. — 1989. — Vol. 38, № 1. — P. 66—70.
  167. Yamamoto T., Moriwaki Y., Takahashi C. et al. Determination of Plasma Purine Nucleoside Phosphorylase Activity by High-Performance Liquid Chromatography // Anal. Biochem. — 1995. — Vol. 227, № 1. — P. 135— 139.
  168. Yasmineh W. G. Simple Ultraviolet Spectrophotometric Method for the Determination of Serum Guanase Activity // Clin. Biochem. — 1988. — Vol. 21, № 4. — P. 239—243.
  169. Yoshino M., Hayashi R., Katsumata Y. et al. Blood oxypurines and erythrocyte 2,3-diphosphpglicerate levels at high altitude hypoxia // Life Sei. — 1980. —Vol. 27.—№ 14. —P. 1265−1269.
  170. Yuan G., Bin J. C., McKay D. J. et al. Cloning and Characterization of Human Guanine Deaminase. Purification and Partial Aminoacid Sequence of Mouse Protein // J. Biol. Chem. — 1999. — Vol. 274, № 12. — P. 8175—8180.
  171. Zborovsky A. B., Martemyanov V. F., Stazharov M. Y. et al. Activities of Purine Metabolism Enzymes and Antioxydant System in Rheumatoid Arthritis Patients // Annals of Rheumatic Diseases. — 2001. — Vol. 60, Suppl. 1. —P. 229.
  172. Zborovsky A. B., Martemyanov V. F., Stazharov M. Y. et al. Difference of Purine Metabolism at Gout and Osteoarthritis // XIV EULAR Congress: Abstract. Glasgow (Scotland), June 6−11, 1999. — 1999. — P. 278.
  173. Zborovsky A. B., Martemyanov V. F., Stazharov M. Y. et al. The Differential Diagnostic Specifities of Purine Enzymes Activity System in Rheumatoid Arthritis and Gout // Annals of Rheumatic Diseases. — 2001. — Vol. 60, Suppl. 1.—P. 327.
  174. Zborovsky A. B., Stazharov M. Y., Martemyanov V. F. et al. Purine Metabolism and Antioxidant System in Osteoarthritis // Annals of Rheumatic Diseases. — 2001. — Vol. 60, Suppl. 1. — P. 225.
  175. Zoref-Shani E., Shirin C., Sidi Y. et al. Metabolism of Guanine and Guanine Nucleotides in Primary Rat Cardiomyocyte // Biochem. Mol. Med. — 1995. —Vol. 55, № 2. —P. 149—155.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!