Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Казеиновая киназа типа 2: регуляция активности в ооцитах, поиск природных субстратов

Диссертация: Казеиновая киназа типа 2: регуляция активности в ооцитах, поиск природных субстратов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Феномен возрастания активности СК2, наблюдаемый при изменении физиологического состояния клетки, в данном случае при созревании ооцитов, может быть объяснен на основании полученных данных, перераспределением СК2 между различными клеточными компартментами. Такой способ регуляции активности СК2 в ооцитах может определяться биохимическими изменениями, происходящими в ооцитах в процессе созревания… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • 1. Структура СК

2. Внутриклеточная локализация СК2 в различных клеточных структурах: плазматической мембране, ядре, ядерном матриксе, ядрышке, нуклеосомах, митохондриях, эндоплазматическом ретикулуме, цитоскелете, центросомах:.

2.1. Плазматическая мембрана.

2.2. Распределение СК2 между ядром и цитоплазмой.

2.3. Ядро.

2.4. Ядерный матрикс.

2.5. Ядрышко.

2.6. Нуклеосомы.

2.7. Митохондрии.

2.8 Эндоплазматический ретикулум.

2.9. Центросомы.

2.10. Цитоскелет.

3. Потенциальные и установленные субстраты СК2.

3.1. СК2 фосфорилирует белки, вовлеченные в сигнальные пути и биосинтез белка.

3.2. Фосфорилирование факторов транскрипции.

3.3. Субстраты СК2, вовлеченные в ДНК-репликацию, экспрессию генов и синтез белка.

4. Созревающие ооциты как модель для изучения регуляции активности и внутриклеточной локализации СК2 при изменении физиологического состояния эукариотических клеток.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ Материалы.

Буферные растворы.

Методы.

1. Получение клеток и гомогенизация препаратов.

2. Получение безрибосомных экстрактов и хроматографическая очистка СК2.

3. Стимуляция ооцитов прогестероном.

4. Фракционирование клеточных гомогенатов.

5. Определение активности СК2.

6. Дефосфорилирование казеина.

7. Определение концентрации белка и ионной силы в пробах.

8. Клонирование, экспрессия и очистка gag — подобного белка, кодируемого первой открытой рамкой трансляции мобильного ретроэлемента gypsy.

9. Фосфорилирование gag — подобного белка.

10. Получение ко-транскрипционно меченной мРНК in vitro.

11. Связывание нуклеопротеидных комплексов на нитроцеллюлозных фильтрах.

12. Электрофорез, радиоавтография и иммуноблоттинг СК2.

13. Твердофазный иммуноферментный анализ (ELISA).

РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ

1. Универсальность хроматографических свойств СК2 из двух различных источников: ооцитов R. temporaria и культуры клеток D. melanogaster.

2. Влияние фосфорилирования белка, кодируемого ОРТ1 gypsy на его связывание с РНК.

3. Активность и количество СК2 возрастали во фракции свободных РНК-связывающих белков овулировавших in vivo ооцитов R. temporaria.

4. Состав эндогенных субстратов СК2 изменяется при созревании ооцитов

R. temporaria.

5. СК2 активируется в процессе прогестерон — индуцируемого созревания ооцитов R. temporaria.

Казеиновая киназа типа 2: регуляция активности в ооцитах, поиск природных субстратов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Фосфорилирование белков играет важную роль в клеточной регуляции. Большинство метаболических циклов (цикл трикарбоновых кислот, синтез и распад углеводов и жиров) регулируются обратимым фосфорилированием ферментов, осуществляющих эти реакции. Фосфорилированию принадлежит основная роль в регуляции экспрессии генома эукариот на всех уровнях этого процесса, начиная от репарации и репликации ДНК, до трансляции мРНК. Фосфорилирование рецепторов определяет передачу и модуляцию внутри — и межклеточных сигналов. Наряду с гормонами и факторами роста, фосфорилирование белков имет важное значение при изменении физиологического состояния эукариотической клетки, поскольку фосфорилирующие ферменты (протеинкиназы) принимают участие в каскадной регуляции биосинтеза белка.

Ферменты, катализирующие реакции фосфорилирования, подразделяют на два типа: протеинкиназы зависящие и не зависящие от низкомолекулярных эффекторов (cAMP, cGMP, ионы кальция, гемин, диацилглицерол и др.). Ко второму типу протеинкиназ относятся и казеиновые киназы второго типа (СК2), являющиеся характерными ферментами всех изученных клеток эукариот. Анализ первичной структуры субъединиц фермента, выделенного из разных источников от дрожжей до человека (Saxena et al., 1987, Chen Wu et al., 1988, Meisner et al., 1989, Dobrowolska et al., 1991, Maridor et al., 1991, Jedlicki et al., 1992), а также данные рентгеноструктурного анализа кристаллов его каталитической субъединицы (Niefind et al., 1998) и регуляторной Р — субъединицы (Chantalat et al., 1999) окончательно подтвердили представления об уникальности и консервативности СК2- и позволили обосновать некоторые эмпирические свойства СК2, в частности, РНК-связываюшую активность этого фермента (Ни and Rubin, 1990, Gatica et al., 1994). Именно белки, также обладающие РНК-связывающей активностью (ферменты и белковые факторы, осуществляющие и контролирующие экспрессию генома эукариот), составляют главную группу субстратов СК2 (Pinna and Meggio, 1997, Blanquet, 2000), а процесс их фосфорилирования, нередко при участии СК2, служит одним из механизмов модуляции НК-связывающей активности этих белков (Braddock et al., 1994, Lisitsky and Schuster, 1995, Fung et al., 1997, Maldonado and Allende, 1999). Участие в контроле процессов, связанных с функционированием нуклеиновых кислот, по-видимому, является основной функцией СК2.

Установлено, что изменение активности СК2 сопряжено с любыми изменениями физиологического состояния клеток, будь то трансформация, дифференцировка, рост или пролиферация клеток (Berberich and Cole., 1992, Pepperkok et al., 1994, Gruppuso et al., 1995, Gerber et al., 2000). Однако, отсутствие явных вторичных мессенджеров для СК2, широкая субстратная специфичность фермента (Pinna, 1990, Allende et al., 1995; Blanquet, 2000) значительно усложняет анализ процессов активации — ингибирования СК2 in vivo. Возможно, наблюдаемые изменения активности СК2 являются следствием перераспределения фермента между различными клеточными структурами. Действительно, иммуноцитохимическими методами было показано, что действие некоторых гормонов вызывает обратимую транслокацию СК2 из цитоплазмы в ядро эукариотических клеток (Filhol et al., 1990, Ahmed et al., 1993). По-видимому, CK2 распределяется по всему клеточному пространству неравномерно и в значительной степени зависит от локализации природных субстратов фермента, определяемой физиологическим состоянием клетки. Наблюдаемая во многих работах активация СК2 может быть объяснена переходом фермента в обычно исследуемую фракцию свободных цитозольных белков из мембрано/цитоскелет-связанной фракции.

В данной работе исследуется перераспределение активности СК2 между различными клеточными фракциями при созревании ооцитов R. temporaria.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1. Структура СК2.

СК2 была получена в гомогенном состоянии из различных тканей позвоночных, насекомых, червей, грибов, растений и простейших (Елизаров и др., 1988, Tuazon and Traugh, 1991, Pinna, 1990, Allende and Allende, 1995). Подавляющее большинство этих киназ являются олигомерами с молекулярной массой 130−150 кДа и четырехсубъединичной структурой oca’fb или (Х2Р2, где a (a') имеет молекулярную массу 36−44 кДа и р — 24−29 кДа (Valero et al., 1995).

Полная последовательность аминокислот определена для СК2 из дрозофилы (Saxena et al., 1987), курицы (Maridor et al., 1991), человека (Meisner et al., 1989, Jakobi et al, 1989), амфибии Xenopus laevis (Jedlicki 1992), нематоды Caenorhabditis elegans (Hu and Rubin, 1991). Кроме того, установлена первичная структура каталитических субъединиц из Zea mays (Dobrowolska et al., 1991) и дрожжевого гриба Saccharomyces cerevisiae (Chen Wu et al., 1988). Полученные результаты говорят о высокой степени гомологии СК2 даже между эволюционно далекими видами организмов. Например, аминокислотная последовательность, а — субъединицы на 67% гомологична у дрозофилы и дрожжей (Saxena et al., 1987, Chen Wu et al., 1988) и на 75% - у кукурузы и человека (Meisner et al., 1989, Dobrowolska et al., 1991). У человека и дрозофилы гомология, а — субъединицы СК2 достигает 93% (без учета характерной для млекопитающих последовательности из 53 аминокислот у С-конца) — гомология рсубъединицы доходит до 88% (Saxena et al., 1987, Meisner et al., 1989, Jakobi et al., 1989). При изучении локализации и взаимозаменяемости генов, кодирующих субъединицы СК2, было показано, что ген, кодирующий, а — субъединицу СК2, у человека существует в двух локусах на различных хромосомах (11р15. 5р15.4 и 20р13), а ген, кодирующий Р — еубъединицу, существует в виде одной копии (6р12-р21) (Yang-Feng etal., 1991).

Каталитический центр СК2 полностью локализован на аа' - субъединицах причем отсутствие Р — субъединицы не влияет существенным образом на активность фермента в отношении казеина (Tuazon and Traugh, 1991). Консервативной чертой аа' -субъединицы СК2 является последовательность шести основных аминокислотных остатков из семи, расположенных в позициях 72−78, после Lys-66, инвариантного для большинства протеинкиназ, имеющих, не более трех основных остатков в этих позициях (Tuazon and Traugh, 1991). Lys-66 участвует в связывании нуклеозидтрифосфата у всех изученных протеинкиназ, но лишь у СК2 найден основной кластер, формирующий, по-видимому, а — спираль, положительно заряженную и выступающую наружу (Meisner et al., 1989). His 158 у CK2 участвует в узнавании пептидного субстрата и является консервативным (очень редко замещенным на Asp) почти у всех известных Ser/Thr протеинкиназ (Pinna, 1990). Однако, у, а — субъединицы СК2 найдено еще 5 основных аминокислот, расположенных на одинаковом расстоянии друг от друга: Lysl40, His (146,152,158,164), Argl70 (Maridor et al., 1991, Meisner et al., 1989, Saxena et al., 1987). Возможно, эта характерная последовательность, как и положительная, а — спираль, необходимы для узнавания кислотных кластеров в субстратах СК2.

В отличие от, а — субъединицы, хотя и слабо, но все же сходной с каталитическими субъединицами других протеинкиназ, |3 — субъединица СК2 считается уникальной, так как ни с одной из известных регуляторных субъединиц не прослеживается заметной гомологии. Отличительной чертой структуры (3 -субъединицы является концентрация основных остатков у С-конца при полном отсутствии кислых (последний Glu 173 на позиции 43 от С-конца). В то же время у N-конца сосредоточены кислые аминокислоты, так, кластер из семи кислых остатков локализован в позициях 55−64 (Saxena et al., 1987, Maridor et al., 1991, Meisner et al., 1989). Видимо, именно эта последовательность, взаимодействуя с основными остатками, а — субъединицы, стимулирует активность СК2, изменяя при этом и характер самофосфорилирования, и четвертичную структуру фермента (Meggio et al., 1992). Другая интересная деталь (3 — субъединицы — SSSEEпоследовательность рядом с N-концевым Met, который ацетилирован. Эта последовательность является сайтом самофосфорилирования СК2 in vivo (Meggio et al., 1989).

Относительно недавно появились работы, по-новому рассматривающие взаимосвясь, а и а' - субъединиц (Maridor et al., 1991, Litchfield et al., 1990, Lozeman et al., 1990). После того, как были выделены два типа СК2: (Х2Р2 и аа' [З2, долгое время считалось, что а' - продукт ограниченного протеолиза а-субъединицы (Елизаров и др., 1988). При этом было не понятно, почему он наблюдается у млекопитающих и не наблюдается у дрозофилы. Сравнение первичных последовательностей, а и а' -субъединиц СК2 из куриного эмбриона показало, что эти субъединицы являются продуктами разных генов. Оказалось, что, а и а' из одного организма идентичны на 86,1% (Maridor et al., 19 910), в то время как идентичность, а — субъединиц курицы и человека доходит до 97,2%, а а' - субъединиц — до 94% (Saxena et al., 1987, Maridor et al., 1991). Ha примере гриба S. cerevisiae доказано существование различных генов для, а и а' субъединиц СК2 (Padmanabha et al., 1990). Эти гены были функционально взаимозаменяемы, однако мутации в обоих из них вели к подавлению роста клеточной линии. Интересно, что включение мутантом плазмиды, содержащей ген асубъединицы дрозофилы, полностью восстанавливало рост клеточной линии.

В настоящее время, располагая полной первичной структурой СК2, можно попытаться связать некоторые из эмпирически известных свойств с первичной структурой фермента. В отличие от большинства протеинкиназ СК2 фосфорилирует кислые субстраты, повышение кислотности белка при этом повышает и активность СК2 к нему. Достаточным условием для субстрата СК2 является кислотный характер белка, обладающего минимально требуемым сайтом Ser (Thr)-X-X-Glu-(Asp) (Елизаров и др., 1988, Tuazon and Traugh, 1991). В то же время, СК2 мало активна к гистонам и другим щелочным белкам, даже при наличии необходимого структурного мотива (Pinna, 1990). Как уже отмечалось ранее, для первичной структуры а-субъединицы СК2 характерна высокоосновная последовательность, находящаяся рядом с Lys 66. 6 из 7 остатков в позициях 72−78 представлены в виде Lys или Arg (Saxena et al., 1987, Meisner et al., 1989, Maridor et al., 1991), что по-видимому позволяет CK2 узнавать кислые последовательности у С-конца субстрата (Charlton et al., 1992). Напомним, что эта область является сильно положительно заряженной, а — спиралью. Методом кругового дихроизма было показано, что взаимодействие, а и (3 — субъединиц в классическом тетрамере стабилизирует эту, а — спираль, что благоприятно сказывается на стабилизации удельной активности СК2 (Issinger et al., 1992). Стабилизация, по-видимому, происходит за счет взаимодействия, а — спирали с высококислотной областью J3 — субъединицы (сегмент 55−71) вблизи N — конца (Meggio et al., 1992). При этом пептид, воспроизводящий N — конец (3 — субъединицы, самофосфорилирующийся в составе СК2, не оказывал стабилизирующего действия на, а — субъединицу фермента.

Анализ структуры каталитического центра поддерживает эмпирические данные, полученные с использованием синтетических субстратов, и позволяет предсказать новые высокоспецифичные к СК2 полипептиды. На основе кислых субстратов СК2 экспериментально удалось определить минимально удовлетворяющую фосфорилированию последовательность: Ser/Thr-X-X-Glu (Asp) (Елизаров и др., 1988). Интересно отметить тот факт, что в позиции n+З по отношению к Ser/Thr кислая аминокислота критична и ее замена на Ala делает субстрат неузнаваемым для СК2 (Tuazon and Traugh, 1991). Asp предпочтительнее Glu (Km Asp.

Pinna, 1990). Окружение Ser (Thr) кислыми аминокислотами с N — конца улучшает свойства субстрата СК2, но не является критическим по сравнению с С-концом. Показано, что кислая аминокислота в позиции п+1 улучшает узнавание субстрата, а в позиции п+2 не влияет существенным образом, хотя обе позиции, занятые кислыми аминокислотами, дают лучший эффект, чем просто позиция n+1 (Marchion et al., 1988). В синтетических пептидах СК2 предпочитает Ser и не узнает Туг. Отношение Утах/Кт Для Ser примерно в 10 раз выше, чем для Thr в пептиде RRREEES (T)EEE (Marchion et al., 1988). Тем не менее, замена Ser на Thr не столь критична для СК2, как для других протеинкиназ (Pinna, 1990).

Нейтральные аминокислоты не влияют заметно на субстратную специфичность, в то время, как даже одна основная аминокислота в позиции п+4 или со стороны Nконца от Ser (Thr) значительно уменьшает сродство к субстрату (Marchion et al., 1988). Интересно, что фосфосерин может заменять кислую аминокислоту даже с большей эффективностью. Так, например, Vmax/Km для SS (P)S (P)S (P) в два раза выше, чем для SEEEA и в сорок раз выше, чем для SSEE (Meggio et al., 1988).

Более того, в случаяе замены Asp (Glu) на фосфосерин для субстрата достаточна структура Ser/Thr-X-Ser (P), т. е. положение Ser (P) в позиции n+2 (Perich et al., 1992). Сходный эффект, но несколько слабее, может также оказывать Thr (P) (Meggio et al., 1991). Вместе с тем, Туг (Р) оказывается даже более эффективным, чем Ser (P) и Glu в позиции п+3 по отношению к фосфорилируемому остатку. Таким образом, СК2 может осуществлять последовательное фосфорилирование аминокислот в субстратах, как это имеет место в случае пептида DARPP-32, где Ser42 фосфорилируется СК2 после Ser45 (Girault et al, 1989).

Присутствие p — субъединицы в составе СК2 необходимо для фосфорилирования некоторых природных субстратов. Так, в частности, в отсутствии (З-субъединицы СК2 не фосфорилирует eIF2p, который играет существенную роль в контроле инициации трансляции (Lin et al., 1991). Вместе с тем, подавляющее большинство субстратов не особенно чувствительно к наличию (3 — субъединицы в структуре фермента (Lin et al., 1991). Очевидно, что для субстратов, фосфорилирование которых происходит только в присутствии поли (Ьуз) (в частности для кальмодулина) (Nakajo et al., 1988), нахождение Р — субъединицы в составе холофермента необходимо, т.к. по отношению к каталитической субъединице в отдельности активирующее действие поли^уэ) незначительно (Lin et al., 1991). Рядом авторов было показано, что (3 — субъединица СК2 защищает, а — субъединицу от тепловой и протеолитической деградации (Meggio et al., 1994). р — субъединица также является ответственной за стимуляцию СК2 полиаминами.

Leryo et al., 1995) и способствует повышению сродства, а — субъединицы СК2 к ДНК (Gatica et al., 1995). В экспериментах с использованием сайт — специфического мутагенеза и двух — гибридной системы были выявлены участки, посредством которых осуществляется взаимодействие между, а и Р субъединицами СК2. Им оказался карбоксильный участок (171−194 остатки в аминокислотной последовательности) рсубъединицы СК2 (Bodyreff et al., 1994).

выводы.

1. Показано, что во фракции свободных РНК-связывающих белков цитоплазмы овулировавших in vivo ооцитов активность СК2 возрастала в 2 — 4 раза по сравнению с аналогичной фракцией завершивших рост ооцитов. В тоже время как в цитоскелет/ мембрано-ассоциированной фракции овулировавших in vivo ооцитов активность этого фермента снижалась в 1,5 — 2 раза.

2. Процесс прогестерон — стимулируемого созревания ооцитов R. temporaria также сопровождался резким возрастанием (10 раз) активности СК2 во фракции свободных РНК — связывающих белков и падением активности этого фермента в цитоскелет/ мембрано — ассоциированной фракции.

3. Проведено биохимическое фракционирование ооцитов на разных стадиях мейотического созревания. Иммунохимическими методами впервые показано, что при созревании ооцитов R. temporaria регуляция активности СК2 в ооцитах происходит за счет перераспределения ее между различными клеточными фракциями.

4. Впервые показано, что белок, кодируемый первой открытой рамкой трансляции мобильного генетического элемента МДГ4 (gypsy) D. melanogaster является одинаково эффективным белковым субстратом как для гомологиной так и для гетерологичной СК2.

5. Установлено, что фосфорилирование данного белка снижает его сродство к РНК.

6. В целом, результаты работы свидетельствуют, что регуляция активности СК2 может осуществляется за счет обратимой локализации этого фермента в различных клеточных структурах.

БЛАГОДАРНОСТИ.

Выражаю глубокую благодарность моему руководителю Степанову Александру Семеновичу за внимательное отношение ко мне во время выполнение данной диссертационной работы, неоценимую помощь в работе и обсуждении результатов. Искренне хочу поблагодарить своих коллег: Воронину Анну Сергеевну, Елизарова Сергея Михайловича, Семина Бориса Владимировича за постоянную помощь и поддержку.

Хочу выразить также свою признательность Кандрору К. В. и Курганову Б. И. за внимание, проявленное к моей работе и обсуждение результатов.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Феномен возрастания активности СК2, наблюдаемый при изменении физиологического состояния клетки, в данном случае при созревании ооцитов, может быть объяснен на основании полученных данных, перераспределением СК2 между различными клеточными компартментами. Такой способ регуляции активности СК2 в ооцитах может определяться биохимическими изменениями, происходящими в ооцитах в процессе созревания. Известно, что при созревании ооцитов наблюдается возрастание внутриклеточного рН от 7,3 до 7,7 (Wasserman, 1986). В экспериментах in vitro было показано, что изменения рН в диапозоне 6,8 — 7, 8 влияют на РНК-связывающую активность СК2, но не на ферментативную (Kandror et al., 1991) активность СК2. Сродство к РНК резко падает при возрастании рН, что позволяет связывать активацию фермента в составе свободных РНК-связывающих белков с изменением внутриклеточного рН при созревании ооцитов R. temporaria. Вероятная последовательность событий, приводящая к возрастанию активности СК2 во фракции свободных РНК-связывающих белков в данном случае может быть представлена следующим образом: под действием прогестерона изменяется внутриклеточный рН, что приводит к падению сродства СК2 к мРНК и диссоциации РНК — СК2 комплексов, таким образом СК2 высвобождается из мРНП частиц. Диссоциировавший фермент освобождается от ингибирующего действия РНК и фосфорилирует белки мРНП частиц, маскирующие мРНК, после чего демаскированная РНК поступает в аппарат трансляции, вследствие чего биосинтез белка в ооцитах возрастает в 2- 4 раза. СК2, ранее ассоциированная с находящаяся в связанном с РНК состоянии, переходит в состав растворимых белков ооцита и обнаруживается во фракции свободных РНКсвязывающих белков, многие из которых как уже упоминалось выше являются ее эндогенными субстратами. Вследствие фосфорилирования этих белков СК2, их сродство к РНК снижается, и как мы и наблюдали, их спектр меняется в процессе созревания ооцитов. Являясь неотъемлемым компонентом аппарата трансляции мРНП частицы, согласно современным представлениям ассоциированны с мембрано-цитоскелетными структурами. Не исключено, что полирибосомы и свободные мРНП частицы формируют в эукариотической цитоплазме особый функциональный компартмент, где могут локализовываться многие факторы и ферменты общего назначения, благодаря их РНК — связывающей активности (Spirin, 1996). Поскольку разные компартменты могут отличаться и значениями рН, ферментативная активность СК2 даже если она и комплексирована с РНК, определяется все-таки компартментализацией фермента, зависящей именно от физиологического состояния клетки. Учитываю предполагаемую ключевую роль СК2 в регуляции важнейших метаболических процессов, обратимая компартментализация фермента может быть служить необходимым и достаточным условием для обеспечения нормальной жизнедеятельности клетки.

Показать весь текст

Список литературы

  1. С.М., Кандрор К. В., Степанов А. С. Казеиновые киназы эукариотических клеток: структура, субстраты и возможные функции // Усп. биол. химии. 1988. Т. 31. С. 50−70.
  2. К., Капков Д., Степанов А. рН-зависимые изменения в структуре и РНК-связывающей активности казеиновой киназы типа 2 из ооцитов амфибий // Биохимия. 1990. Т. 55. С. 579−585.
  3. К.В., Бенюмов А. О., Степанов А. С. Внутриклеточная локализация казеиновой киназы типа II в ооцитах Rana temporaria II Молекляр. биология. 1988. Т. 22. С. 1097−1107.
  4. К.В., Степанов А. С. Идентификация и выделение казеиновой киназы типа II из РНК-связывающих белков ооцитов лягушки // Биохимия. 1984. Т. 49. С. 10 381 045.
  5. Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. М.: Мир. 1984.
  6. А., Турапов О., Степанов А., Семин Б., Ильин Ю. Клонирование и экспрессия в Е. coli белка, кодируемого первой открытой рамкой трансляции мобильного генетического элемента МДГ4 (gypsy) // Доклады Академии Наук. 1997. Т. 357. С. 554−557.
  7. JI., Елизаров С., Васецкий С. Эффекты экзогенной актинсвязывающей казеиновой киназы, инъецированной в ооциты и яйца шпорцевой лягушки // Онтогенез. 2000. Т. 31. С. 14−20.
  8. JI.B. Двухкомпонентная цитоскелетная система как основа кортикальной сократимости в яйцах шпорцевой лягушки // Онтогенез. 1995. Т. 26. С. 236−247.
  9. ., Турапов О., Степанов А., Ильин Ю. Связывание с нуклеиновыми кислотами белка, кодируемого первой открытой рамкой считывания ретротранспозона gypsy (МДГ4) // Молекулярная биология. 1999. Т. 33. С. 423−427.
  10. А., Кандрор К. Индуцируемая прогестероном активация РНК-связывающей казеиновой казеиновой киназы типа II при созревании ооцитов лягушки // Молекулярная биология. 1988. Т. 22. С. 393−439.
  11. И. Ackerman P., Glover C.V.C., Osheroff N. Phosphorylation of DNA topoisomerase 2 by casein kinase 2: modulation of eukaryotic topoisomerase 2 activity in vitro II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1985. Vol. 82. P. 3164−3168.
  12. Agarwal M.L., Taylor W.R., Chernov M.V., Chernova O.B., Stark G.R. The p53 network//J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. P. 1−4.
  13. Agostinis P., Goris J., Pinna L.A., Merlevede W. Regulation of casein kinase 2 by phosphorylation/dephosphorylation // Biochem. J. 1987. Vol. 248. P. 785−789.
  14. Allende J.E., Allende C.C. Protein kinase CK2: an enzyme with multiple substrates and a puzzling regulation // FASEB J. 1995. Vol. 9. P. 313−323.
  15. Allison L.A., North M.T., Neville L.A. Differential binding of oocyte-type and somatic-type 5S rRNA to TF3A and ribosomal protein L5 in Xenopus oocytes: specialization for storage versus mobilization // Dev. Biol. 1995. Vol. 168. P. 284−295.
  16. Armstrong S.A., Barry D.A., Leggett R.W., Mueller C.R. Casein kinase 2-mediated phosphorylation of the C-terminus of spl decreases its DNA binding activity // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. P. 13 489−13 495.
  17. Arnold S.F., Obourn J.D., Jaffe H., Notides A.C. Phosphorylation of the human estrogen receptor by mitogen-activated protein kinase and casein kinase 2: consequence on DNA binding // J. Steroid Biochem. Molec. Biol. 1995. Vol. 55. P. 163−172.
  18. Atmar V.J., Daniels G.R., Kuehn G.D., Braun R. Opposing kinetic effects of an acidic nucleolar phosphoprotein from Physarum polycephalum on homologous and heterologous transcription systems // FEBS Lett. 1980. Vol. 114. P. 205−208.
  19. Barbosa M., Edmons C., Fisher C., et al. The region of the HPV E7 oncoprotein homologous to adenovirus El a and Sv40 large T antigen contains separate domains for Rb binding and casein kinase II phosphorylation // EMBO J. 1990. Vol. 9. P. 153−160.
  20. Barik S., Banerjee A. Phosphorylation by cellular casein kinase II is essential for transcriptional activity of vesicular stomatitis virus phosphoprotein P // Proc Natl Acad Sci U S A. 1992. Vol. 89. P. 6570−6574.
  21. Barik S., McLean Т., Dupuy L. Phosphorylation of Ser232 directly regulates the transcriptional activity of the P protein of human respiratory syncytial virus: phosphorylation of Ser237 may play an accessory role // Virology. 1995. Vol. 213. P. 405−412.
  22. Barroga C.F., Stevenson J.K., Schwarz E.M., Verma I.M. Constitutive phosphorylation of IkBa by casein kinase 2 // Proc. natl Acad. Sci. USA. 1995. Vol. 92. P. 7637−7641.
  23. Bar-Zvi D., Branton D. Clatrin-coated vesicles contain two protein kinase activities. Phosphorylation of clathrin betalight chain by casein kinase II // J. Biol. Chem. 1986. Vol. 261. P. 9614−9621.
  24. Baulieu E. Steroid-membrane-adenylate cyclase interactions during Xenopus laevis oocyte meiosis reinitiation: a new mechanism of steroid hormone action // Exp. Clin. Endocrinol. 1983. Vol. 81. P. 3−16.
  25. Baum L., Masliah E., Imoto S., Hansen L.A., Halliday W.C., Saitoh T. Casein kinase 2 is associated with neurofibrillary tangles but is not an intrinsic component of paired helical filaments // Brain Res. 1992. Vol. 593. P. 126−132.
  26. Bayev A., Lubomirskaya N., Ilyin Y. Structural organization of transposable element mdg4 from Drosophila melanogaster and a nucleotide sequence of its long terminal repeats // Nucleic Acids Res. 1984. Vol. 12. P. 3707−3723.
  27. Belenguer P., Baldin V., Mathieu C., Prats H., Bensaid M., Bouche G., Amalric F. Protein kinase N2 and the regulation of rDNA transcription in mammalian cells // Nucl. Acids Res. 1989. Vol. 17. P. 6625−6636.
  28. Benecke B.J., Ben Ze’ev A., Penman S. The control of mRNA production, translation and turnover in suspended and reattached anchorage dependent fibroblasts // Cell. 1978. Vol. 14. P. 931−939.
  29. Bennett M.K., Miller K.G., Scheller R.H. Casein kinase 2 phosphorylates the synaptic vesicle protein p65//J. Neurosci. 1993. Vol. 13. P. 1701−1707.
  30. Berberich S.J., Cole M.D. Casein kinase 2 inhibits the DNA-binding activity of Max homodimers but not Myc/Max heterodimers // Genes Dev. 1992. Vol. 6. P. 166−176.
  31. Beretta L., Dobransky Т., Sobel A. Multiple phosphorylation of stathmin. Identifcation of four sites phosphorylated in intact cells and in vitro by cyclic AMP-dependent protein kinase and p34cdc2 // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. P. 20 076−20 084.
  32. Blanquet P. Casein kinase 2 as a potentially important enzyme in the nervous system // Progress in Neurobiology. 2000. Vol. 60. P. 211−246.
  33. Blochlinger К., Bodmer R., Jack J., Jan L.Y., Jan Y.N. Primary structure and expression of a product from cut, a locus involved in specifying sensory organ identity in drosophila//Nature. 1988. Vol. 333. P. 629−635.
  34. Bodyreff В., Meggio F., Pinna L., Issinger O. Protein kinase CK2 structure-function relationship: Effects of the (i-subunit on reconstitution and activity // Cell. Mol. Biol. Res. 1994. Vol. 40, P. 391−409.
  35. Bouche G., Baldin V., Belenguer P., Prats H., Amalric F. Activation of rDNA transcription by FGF-2: key role of protein kinase CO // Cell. Mol. Biol. Res. 1994. Vol. 40. P. 547−554.
  36. Braddock M, Muckenthaler M, White MR, Thorburn AM, Sommerville J, Kingsman AJ, Kingsman SM. Intron-less RNA injected into the nucleus of Xenopus oocytes accesses a regulated translation control pathway // Nucleic Acids Res. 1994. Vol. 22. P. 5255−5264.
  37. Caizergues-Ferrer M., Belenguer R., Lapeyre В., Amalric F., Wallace F., Olson M. Phosphorylation of nucleolin by nucleolar type 2 protein kinase // Biochemistry. 1987. Vol. 26. P. 7876−7883.
  38. Carmichael D.F., Geahlen R.L., Allen S.M., Krebs E.G. Type 2 regulatory subunit of cAMP-dependent protein kinase // J. Biol. Chem. 1982. Vol. 257. P. 10 440−10 445.
  39. Chan P.-K., Aldrich M., Cook R.G., Bush H. Amino acid sequence of protein B23 phosphorylation site // J. Biol. Chem. 1986. Vol. 261. P. 1868−1872.
  40. Chan W., Gelman M.S., Prives J.M. Calnexin dependent enhancement of nicotinic acetyl cholin receptor assembly and surface expression // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 277. P. 28 925−28 932.
  41. Chantalat L., LeRoy D., Filhol O., Nueda A., Benitez M.J., Chambaz E.M., Cochet C., Dideberg O. Crystal structure of the human protein kinase CK2 regulatory subunit reveals its zinc finger-mediated dimerisation // EMBO J. 1999. Vol. 18. P. 2930−2940.
  42. Charlton L.A., Sanghera J.S., Clark-Lewis I., Pelech S.L. Structure-function analysis of casein kinase 2 with syntetic peptides and anti-peptide antibodies // J. Biol. Chem. 1992. Vol.267. P. 8840−8845.
  43. Chen Wu J.L., Padmanabha R., Glover C.V. Isolation, sequence and distribution of the CKA1 gene, encoding the alpha subunit of yeast casein kinase II // Moll. Cell. Biol. 1988. Vol. 8. P. 4981−4990.
  44. Chevet E., Wong H. N, Gerber D., Cocket C., Fazel A., Cameron P.H., Gushue J.N., Thomas D.Y., Bergeron J.J.M. Phosphorylation by CK2 and МАРК enhance calnexin association with ribosomes // EMBO J. 1999. Vol. 18. P. 2930−2940.
  45. Choubey D., Lengyel P. Interferon action: nucleolar and nucleoplasm^ localization of the interferon-inductible 72-kD protein that is encoded by the Ifi204 gene from the gene 200 cluster//J. Cell Biol. 1992. Vol. 116. P. 1333−1341.
  46. Chu Z-L., McKinsley T.A., Liu L., Qi X., Ballard D.W. Basal phosphorylation of the PEST domain in IkBb regulates its functional interaction with the C-rel protoncogene product // Mol. Cell. Biol. 1996. Vol. 16. P. 5974−5984.
  47. Clari G., Moret V. Phosphorylation of membrane proteins by cytosolic casein kinases in human erythrocytes. Effect of monovalent ions, 2,3-bisphosphoglycerate and spermine // Mol. Cell. Biochem. 1985. Vol. 68. P. 181−187.
  48. Coqueret O., Martin N., Berube G., Rabbat M., Litchfield D.W., Nepveu A. DNA binding by Cut homeodomain proteins is down-modulated by casein kinase 2 // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. P. 2561−2566.
  49. Corvera S., Roach P.J., De Paoli-Roach A.A., Czech M.P. Insulin action inhibits insulin-like growth factor-2 (IGF-2) receptor phosphorylation in H-35 hepatoma cells // J. Biol. Chem. 1988. Vol. 263. P. 3116−3122.
  50. Crute B.E., Buskirk R.G. A casein kinase like kinase phosphorylates (3-tubulin and may be a microtubule — associated protein // J. Neurochem. 1992. Vol. 59. P. 2017−2023.
  51. Csermely P., Schnaider Т., Cheatham В., Olson M.O.J., Kahn C.R. Insulin induces the phosphorylation of nucleolin. A possible mechanism of insulin-induced RNA efflux from nuclei // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. P. 9747−9752.
  52. Dahmus M.E. Calf thymus RNA polymerase 1 and 2 do not contain subunits structurally related to casein kinases 1 and 2 // J. Biol. Chem. 1981. Vol. 256. P. 1 123 911 243.
  53. Damuni Z., Reed L.J. Purification and properties of a protamine kinase and a type II casein kinase from bovine kidney mitochondria // Arch. Biochem. Biophys. 1988. Vol. 262. P. 574−584.
  54. Darlix JL, Lapadat-Tapolsky M, de Rocquigny H, Roques BP. First glimpses at structure-function relationships of the nucleocapsid protein of retroviruses // J. Mol. Biol. 1995. Vol. 254. P. 523−557.
  55. De Paoli-Roach A.A. Synergistic phosphorylation and activation of ATP-Mg-dependent phosphoprotein phosphatase by F A/GSK-3 and casein kinase 2 (PC0.7) // J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259. P. 12 144−12 152.
  56. De Paoli-Roach A.A., Ahmad Z., Roach P.J. Characterization of a rabbit skeletal muscle protein kinase (PC0.7) able to phosphorylate glycogen synthase and phosvitin // J. Biol. Chem. 1981. Vol. 256. P. 8955−8962.
  57. De Verdugo U.R., Selinka H.C., Huber M., Kramer Kellermann J., Hofshneider P.H., Kandolf R. Characterization of a 100- kilodalton binding protein for six serotypes of coxsackie В viruses // J. Virol. 1995. Vol. 69. P. 6751−6757.
  58. Diaz-Nido J., Armas-Portela R., Avila J. Increase in cytoplasmic casein kinase II-type activity accompanies neurite outgrouth after DNA synthesis ingibition in NIA-103 neuroblastoma cells // J. Neurochem. 1992. Vol. 58. P. 1820−1828.
  59. Diaz-Nido J., Armes-Portela R., Avila J. Increase in cytoplasmic casein kinase 2-type activity accompanies neurite growth after DNA synthesis // J. Neurochem. 1992. Vol. 587. P. 1820−1828.
  60. Diaz-Nido J., Serrano L., Hernandez M.A., Avila J. Phosphorylation of microtubule proteins in rat brain at different developmental stages: comparison with that found in neuronal cultures // J. Neurochem. 1990. Vol. 54. P. 211−222.
  61. Diaz-Nido J., Serrano L., Mendez E., Avila J. A casein kinase 2-related activity is involved in phosphorylation of microtubule-associated protein MAP-IB during neuroblastoma cell differentiation // J. Biol. Chem. 1988. Vol. 106, P. 2057−2065.
  62. Dobrowolska G., Boldyreff В., Issinger O.G. Cloning and sequencing of the casein kinase II alpha subunit from Zea mays // Biochim. Biophys. Acta. 1991. Vol. 1129. P. 139 140.
  63. Dougherty J.J., Rabideau D., Iannotti A.M., Sullivan W.P., Toft D.O. Identifcation of the 90 kDa substrate of rat liver type 2 casein kinase with the heat shock protein which binds steroid receptors //Biochim. Biophys. Acta. 1987. Vol. 927. P. 74−80.
  64. D’Souza S.M., Brown I.R. Constitutive expression of heat shock proteins Hsp90, Hsp70 and Hsp60 in neural and nonneural tissues of the rat during postnatal development // Cell Stress and Chaperones 1998. Vol. 3. P. 188−199.
  65. Duggleby R. Regression analysis of nonlinear Arrhenius plots: an empirical model and a computer program // Comput. Biol. Med. 1984. Vol. 14. P. 447−55.
  66. Dumler I., Stepanova V., Jerke U., Mayboroda O.A., Vogel F., Bouvet P., Tkachuk V., Haller H., Gulba D.C. Uroknase-induced mitogenesis is mediated by casein kinase 2 and nucleolin // Curr. Biol. 1999. Vol. 9. P. 1468−1476.
  67. Durban E., Goodenough M., Mills J., Busch H. Topoisomerase 1 phosphorylation in vitro and in rapidly growing Novikoff hepatoma cells // EMBO J. 1985. Vol. 4. P. 2921−2926.
  68. Elizarov S.M., Preobrazhensky A.A. Phosphorylation of two human, neurohordins by mammalian casein kinase I // Mol. Brain. Res. 1993. Vol. 19. P. 310−312.
  69. Elliot G., O’Relly D., O' Hare P. Phosphorylation of the herpes simplex virus type 1 tegument protein VP22 // Virology. 1996. Vol. 226. P. 140−145.
  70. Ellisen L.W., Bird J., West D.C., Lee Soreng A., Reynolds T.C., Smith S.D., Sklar JTAN-1, the human homolog of the Drosophila Notch gene, is broken by chromosomal translocation in T lymphoblastic neoplasms // Cell. 1991. Vol. 66. P. 649−661.
  71. Evans J.P., Page B.D., Kay B.K. Talin and vinculin in oocytes, eggs, and early embryos of Xenopus laevis. A developmentally regulated change in distribution // Dev. Biol. 1990. Vol. 477. P. 448−453.
  72. Faust M., Montenauh M. Subcellular localisation of protein kinase CK2. A key to its function? // Cell. Tissue Res. 2000. Vol. 301. P. 329−340.
  73. Faust M., Schuster N., Monternarh M. Specific binding of protein kinase CK2 catalytic subunits to tubulin // FEBS Lett. 1999. Vol. 462. P. 51−56.
  74. Filhol O., Cochet C., Chambaz E.M. Cytoplazmicand nuclear distribution of casein kinase II: characterization of the enzyme uptake by bovine adrenokortical nuclear preparation // Biochemistry. 1990. Vol. 29. P. 9928−9936.
  75. Filhol-Cochet O., Loue-MacKenbach P., Cochet C., Chambaz E.M. Casein kinase 2 and the cell response to growth factors // Cell. Mol. Biol. Res. 1994. Vol. 40. P. 529−537.
  76. Fung PA, Labrecque R, Pederson T. RNA-dependent phosphorylation of a nuclear RNA binding protein // Proc Natl Acad Sci U S A 1997. Vol. 94. P. 1064−1068.
  77. Gall L., Picheral В., Counon P. Cytochemical evidence for the presence of intermediate filaments and microfilaments in the egg of Xenopus leavis 11 Biol. Cell. 1983. Vol. 47. P. 331−342.
  78. Gamier C., Barbier P., Gilli R., Lopez C., Peyrot V., Briand C. Heat-shock protein 90 (hsp90) binds in vitro to tubulin dimer and inhibits microtubule formation // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. Vol. 250. P. 414−419.
  79. Gatica M., Allende C.C., Allende J.E. Nucleic acids can regulate the activity of casein kinase II // FEBS Lett. 1989. Vol. 255. P. 414−418.
  80. Gatica M., Jacob G., Allende C., Allende J. DNA inhibits the catalitic activity of the alpha subunit of protein kinase CK2 // Biochemistry. 1995. Vol. 34. P. 122−127.
  81. Gatica M., Jedliki A., Allende C.C., Allende J.E. Activity of the E75E76 mutant of the a submit of casein kinase II from Xenopus laevis IIFEBS Lett. 1994. Vol. 339. P. 93−96.
  82. Gebauer F., Richter J. Synthesis and function of Mos: the control switch of vertebrate oocyte meiosis // BioEssays. 1996. Vol. 19. P. 23−28.
  83. Gerber D., Souquere-Besse S., Puvion F., Dubais M., Bensaude O., Cochet C. Heat-induced relocalization of protein kinase CK2 // J. Biol. Chem. 2000. Vol. 275. P. 2 391 923 926.
  84. Ghavidel A., Hockman D.J., Schultz M.C. A review of progress towards elucidating the role of protein kinase CK2 in polymerase 3 transcription: regulation of the TATA binding protein//Mol. Cell. Biochem. 1999. Vol. 199, P. 143−148.
  85. Girault J., Hemmings H.C., Zorn St.H., Gustafson E.L., Greengard P. Caracterization in mammalian brain of a DARPP-32 serine kinase identical to casein kinase II // J. Neurochem. 1990. Vol. 55. P. 1772−1783.
  86. Girault J., Hemmings Jr. H.C., Williams K.R., Nairn A.C., Greengard P. Phosphorylation of DARPP-32, a dopamine- and cAMP-regulated phosphoprotein by casein kinase 2 // J. Biol. Chem. 1989. Vol. 264. P. 21 748−21 759.
  87. Girault J.A., Hemmings H.CJr., Williams K.R., Nairn A.C., Greengard P. Phosphorylation of DARPP-32, a dopamine- and cAMP-regulated phosphoprotein, by casein kinase II // J. Biol. Chem. 1989. Vol. 264. P. 21 748−21 759.
  88. Glineur C., Bailly M., Glydael J. The c-erbA-encoded thyroid hormone receptor is phosphorylated in its amino terminal domain by casein kinase 2 // Oncogene. 1989. Vol. 4. P. 1247−1254.
  89. Glover C.V.C., Shelton E.R. and Brutlag D.L. Purification and characterization of a type II casein kinase from Drosophila melanogaster II J. Biol. Chem. 1983. Vol. 258. P. 3258−3265.
  90. Gosh S., Chevesich J., Maitra U. Further characterization of eukaryotic initiation factor 5 from rabbit reticulocytes. Immunochemical characterization and phosphorylation by casein kinase 2 // J. Biol. Chem. 1989. Vol. 264. P. 5134−5140.
  91. Gotz C., Konig M., Issinger O., Montenarh M. A casein-kinase-2-related protein kinase is tightly associated with the large T antigen of simian virus 40 // Eur. J. Biochem. 1995. Vol. 233. P. 327−334.
  92. Goueli S.A., Davis A.T., Arfman E., Vessela R., Ahmed K. Monoclonal antibodes against nuclear casein kinase Nil (PK-N2) // Hybridoma. 1990. Vol. 9. P. 609−618.
  93. Goueli S.A., Hanten J., Davis A.T., Ahmed K. Polyclonal antibodies against rat liver cytosolic casein kinase II (CK-2) cross-react with CK-2 from other tissues and nuclear form (PK-N2) of the enzyme // Biochem. Int. 1990. Vol. 21. P. 685−694.
  94. Goueli S.A., Holtzman J.L., Hamed K. Phosphorylation of the androgen receptor by a nuclear cAMP-independent protein kinase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1984. Vol. 123. P. 778−784.
  95. Grande J., Perez M., Itarte E. Phosphorylation of hepatic insulin receptor by casein kinase 2 // FEBS Lett. 1988. Vol. 232, P. 130−134.
  96. Grasser F., Gottel S., Haiss P., Boldyreff В., Issenger O., Muller-Lantzsch N. Phosphorylation of the Epstein-Barr virus nuclear antigen 2 // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. Vol. 186. P. 1694−1701.
  97. Grasser F., Scheidtmann K., tuazon P., Traugh J., Walter G. In vitro phosphorylation of SV40 large T antigen // Virology. 1988. Vol. 165. P. 13−22.
  98. Grein S., Pyerin W. BTF3 is a potential new substrate of protein kinase CK2 // Mol. Cell. Biochem. 1999. Vol. 199, P. 121−128.
  99. Gruppuso P.A., Boylan J.M. Developmental-changes in the activity and cellular localization of hepatic casein kinase II in the rat // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 58. P.65−72.
  100. Guerra В., Issinger O.G. Protein kinase CK2 and its role in cellular proliferation, development and pathology // Electrophoresis. 1999. Vol. 20. P. 391−408.
  101. Guo C.H., Davis A.T., Ahmed K. Dinamics of protein kinase CK2 association with nucleosomes in relation to transcriptional activity // J. Biol.Chem. 1998. Vol. 273. P. 1 367 513 680.
  102. Gurevich V., Pokrovskaya I. In vitro Transcription: Preparative RNA Yields in Analytical Scale Reactions //Analytical Biochemistry. 1994. Vol. 220. P. 420−423.
  103. Hathaway G.M., Traugh J.A. Kinetics of activation of casein kinase 2 by polyamines and reversal of 2,3-bisphosphoglycerate inhibition//J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259. P. 70 117 015.
  104. Hathaway G.M., Traugh J.A. Cyclic nucleotide independent protein kinases from rabbit reticulocytes. Purifcation of casein kinases // J. Biol. Chem. 1979. Vol. 254. P. 762 768.
  105. Heriche J-K., Lebrin F., Rabilloud Т., Leroy D., Chambaz E.M., Goldberg Y. Regulation of protein phosphatase 2A by direct interaction with casein kinase 2a // Science. 1997. Vol. 276. P. 954−958.
  106. Hockman D.J., Schultz M.C. Casein kinase 2 is required for effcient transcription by RNApolymerase 3 //Mol. Cell. Biol. 1996. Vol. 16. P. 892−898.
  107. Ни E., Rubin C.S. Casein kinase II from Caenorhabditis elegans. Cloning, characterization, and developmental regulation of the gene encoding the beta subunit // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266. P. 19 796−19 802.
  108. Hufleit M.E., Turck C.W., Lindstedt R., Barondes S.H., Leffler H. L-29, a soluble lactose-binding lectin, is phosphorylated on serine 6 and serine 12 in vivo and by casein kinase I // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. P. 26 712−26 718.
  109. Hunter Т., Brenner D., Karin M. Casein kinase 2 is a negative regulator of c-Jun DNA binding and AP-1 activity // Cell. 1992. Vol. 70. P. 777−789.
  110. Iimoto D.S., Masliah E., DeTereza R., Terry R.D., Saitoh T. Aberrant casein kinase II in Alzheimers disease // Brain. Res. 1990. Vol. 507. P. 273−280.
  111. Inoue A., Tei Y., Hasuma Т., Yukioka M., Morisawa S. Phosphorylation of HMG 17 by protein kinase N2 from rat liver cell nuclei // FEBS Lett. 1980. Vol. 117. P. 68−72.
  112. Issinger O.G., Brockel C., Boldyreff В., Pelton J.T. Characterisation of the alpha and beta subunit of casein kinase 2 by far-UV CD spectroscopy // Biochemistry. 1992. Vol. 31. P. 6098−6103.
  113. Issinger O-G. Casein kinases pleiotropic mediators of cellularregulation // Pharmacol. Ther. 1993. Vol. 59. P. 1−30.
  114. Jacobi R., Voss H., Pierin W. Human phosvitin/casein kinase type II. Molecular cloning and sequencing of full-lenth cDNA encoding subunit beta //Eur. J. Biochem. 1989. Vol. 183. P. 227−233.
  115. Jakubowicz Т., Leader D.P. A major phosphoprotein of cells infected with pseudorabies virus is phosphorylated by cellular casein kinase 2 // J. Gen. Virol. 1987. Vol. 68. P. 1159−1163.
  116. Janknecht R., Hipskind R.A., Houthaeve Т., Nordheim A., Stimnenberg H.G. Identifcation of multiple SRF N-terminal phosphorylation sites a*ecting DNA binding properties // EMBO J. 1992. Vol. 11. P. 1045−1054.
  117. Jans D.A. Phosphorylation-mediated regulation of signaldependent nuclear protein transport: the «CcN motif' // Membr. Prot. Transport. 1995. Vol. 2. P. 161−199.
  118. Jans D.A., Ackermann M., Bischoff J.R., Beach D.H., Peters R. p34cdc2-mediated phosphorylation at T124 inhibits nuclear import of SV40 T-antigen proteins // J. Cell. Biol. 1991. Vol. 115. P. 1203−1212.
  119. Jans D.A., Jans P. Negative charge at the casein kinase 2 site flanking the nuclear localization signal of the SV40 large T-antigen is mechanistically important or enhanced nuclear import // Oncogene. 1994. Vol. 9. P. 2961−2968.
  120. Jendliki A., Hindrichs M.V., Allende C.C., Allende J.E. The cDNAs coding for the alpha- and the beta-subunits of Xenopus laevis casein kinase II // FEBS Lett. 1992. Vol. 297. P. 280−284.
  121. Jin Y.J., Burakoff S.J. The 25-kDa FK506-binding protein is localized in the nucleus and associates with casein kinase 2 and nucleolin // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1993. Vol. 90. P. 7769−7773.
  122. Jones B.G., Thomas L., Molloy S.S., Thulin C.D., Fry M.D., Walsh K.A., Thomas G. Intracellular tracking of furin is modulated by the phosphorylation state of a casein kinase 2 site in its cytoplasmic tail // EMBO J. 1995. Vol. 14. P. 5869−5883.
  123. Jung E.J., Kang Y-S., Kim C.W. Multiple phosphorylation of chicken protein tyrosine phosphatase 1 and human protein tyrosine phosphatase IB by casein kinase 2 and p60°"src in vitro // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. Vol. 246. P. 238−242.
  124. Kandror K.V., Benumov A.O., Stepanov A.S. Casein kinase II from Rana temporaria oocytes // Eur. J. Biochem. 1989. Vol. 180. P. 441−448.
  125. Kandror K.V., Kaptov D.V., Turapov O.A., Stepanov A.S. pH-dependent changes in structure and RNA-binding activity of casein kinase 2 from Rana temporaria oocytes // FEBS Lett. 1991. Vol. 283. P. 223−226.
  126. Kandror K.V., Stepanov A.S. RNA-binding protein kinase from amphibian oocytes is a casein kinase II // FEBS Lett. 1984. Vol. 170. P. 33−37.
  127. Karki S., Tokito M.K., Holzbaur E.L.F. Casein kinase II binds to and phosphorylates cytoplazmic donein // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. P.5887−5891.
  128. Kibbey M.C., Johnson В., Petryshyn R., Jucker M., Kleinman H.K. A 110 kDa nuclear shuttling protein, nucleolin, binds to the neurite-promoting IKVAV site of lamimin-1 //J. Neurosci. Res. 1995. Vol. 42. P. 314−322.
  129. Kim J-M., Cha J-Y., Marshak D.R., Bae Y-S. Interaction of the b subunit of casein kinase 2 with the ribosomal protein L5 // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. Vol. 226. P. 180−186.
  130. Kimura Y., Yahara I., Lindquist S. Role of the protein chaperone YDJ1 in establishing Hsp90-mediated signal transduction pathways // Science. 1995. Vol. 268. P. 1362−1365.
  131. Kohtz D.S., Puszkin S. Phosphorylation of tubulin by casein kinase II regulates its binding to a neuronal protein (NP185) associated with brain coated vecicles // J. Neurochem. 1989. Vol. 52. P. 285−295.
  132. Koleske A.J., Gifford A.M., Scott M.L., Nee M., Bronson R.T., Miczek K.A., Baltimore D. Essential roles for the Abl and Arg tyrosine kinases in neurulation // Neuron. 1998. Vol. 21. P. 1259−1272.
  133. Kolman J., Taylor N., Marshak D., Miller G. Serine-173 of the Epstein-Barr virus ZEBRA protein is required for DNA binding and is a target for casein kinase II phosphorylation // Proc Natl Acad Sci USA. 1993. Vol. 90. Vol. 10 115−10 119.
  134. Korner C., Herzog A., Weber В., Rosorius O., Hemer F., Schmidt В., Braulke T. In vitro phosphorylation of the 46-kDa mannose 6-phosphate receptor by casein kinase 2 // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 16 529−16 532.
  135. Krebs E.G., Eisenman R.N., Kuenzel E.A., Litchfield D.W., Lozeman F.J., Luscher В., Sommercorn J. Casein kinase 2 as a potentially important enzyme concerned with signal transduction // Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 1988. Vol. 53. P. 77−84.
  136. Krek W., Maridor G., Nigg E. A. Casein kinase II is a predominantly nuclear anzyme // J. Cell. Biol. 1992. Vol. 116. P. 43−55.
  137. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assebly of the head of bacteriophage T. 4 //Nature. 1970. Vol. 227. P. 680−685.
  138. Langelier Y., Champoux L., Hamel M., et al. The R1 subunit of herpes simplex virus ribonucleotide reductase is a good substrate for host cell protein kinases but is not itself a protein kinase // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. P. 1435−1443.
  139. Larrucea S., Gonzales-Rubio C., Cambronero R., Ballou В., Bonay P. Cellular adhesion mediated by factor J, a complimentinhibitor. Evidence for nucleolin involvement // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. P. 31 725.
  140. Lebrin F., Chambaz E., Bianchini L. A role for protein kinase CK2 in cell proliferation: evidence using a kinase-inactive mutant of CK2 catalytic subunit alpha // Oncogene. 2001. Vol. 20. P. 2010−2022.
  141. Lee C.Q., Yun Y., Hoeffler J.P., Habener J.F. Cyclic-AMP-responsive transcriptional activation of CREB-237 involves interdependent phosphorylated subdomains // EMBO J. 1990. Vol. 9. P. 4455−4465.
  142. Lemke G. Gene regulation in the nervous system. // In: Hall. Z.W. (Ed.). An Introduction to Molecular Neurobiology. Sinauer Associates. Sunderland. 1992. P. 326−327.
  143. Leroy D., Schmid N., Behr J., Filhol O., Pares S. et al. Direct identification of a polyamine binding domain on the regulatory subunit of the protein kinase CK2 by photoaffinity labeling // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270, P. 17 400−17 406.
  144. Li D., Dobrowolska G., Krebs E.G. The physical association of casein kinase 2 with nucleolin // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. P. 15 662−15 668.
  145. Li D.X., Meier U.T., Dobrowolska G., Krebs E.G. Specifc interaction between casein kinase 2 and the nucleolar protein Noppl40 // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. P. 3773−3779.
  146. Li M., Lyon M., Garcea R. In vitro phosphorylation of the polyomavirus major capsid protein VP1 on serine 66 by casein kinase II // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 2 600 626 011.
  147. Lin A., Frost J., Deng Т., Smeal Т., Al-Alawi N., Kikkawa U., Hunter Т., Brenner D., Karin M. Casein kinase 2 is a negative regulator of c-Jun DNA binding and AP-1 activity // Cell. 1992. Vol. 70. P.777−789.
  148. Lin R.T., Hiscott J. A role for casein kinase 2 phosphorylation in the regulation of IRF-1 transcriptional activity//Mol. Cell. Biochem. 1999. Vol. 199. P. 169−180.
  149. Lin W.J., Tuazon P.T., Traugh J.A. Characterization of the catalytic subunit of casein kinase II expressed in Escherihia coli and regulation of activity // J. Biol. Chem. 1991. Vol.266. P. 5664−5669.
  150. Lisitsky I., Schuster G. Phosphorylation of a chloroplast RNA-binding protein changes its affinity to RNA // Nucleic Acids Res. 1995. Vol. 23. P. 2506−2511.
  151. Liu S., Jack J. Regulatory interactions and role in cell type specifcation of the Malpighian tubules by the cut, Kruppel, and caudal genes of Drosophila // Dev. Biol. 1992. Vol. 150. P. 133−143.
  152. Liu Z., Huntley C., De В., Das Т., Banerjee A., Oglesbee M. Phosphorylation of canine distemper virus P protein by protein kinase C-zeta and casein kinase II // Virology. 1997. Vol. 232. P. 198−206.
  153. Lozeman F.J., Litchtield D.W., Piening C., Takio K., Walsh K.A., Krebs E.G. Isolation and characterization of human cDNA clones encoding the alpha and alpha' subunits of casein kinase II // Biochemistry. 1990. Vol. 29. P. 8436−8447.
  154. P., Leung N. // The retroviridae. 1995. Plenum Press. NY, London. P. 159−298.
  155. В., Kuenzel E.A., Krebs E.G., Eisenman R.N. Мус oncoproteins are phosphorylated by casein kinase 2 // EMBO J. 1989. Vol. 8. P. 1111−1119.
  156. MacElhinny J.A., Trushin S.A., Bren G.D., Chester N., Paya C.V. Casein kinase 2 phosphorylates IkBa at S-283, S-289, S-293 and T-291 and is required for its degradation // Mol. Cell. Biol. 1996. Vol. 16. P. 899−906.
  157. MacKendrick L., Milne D., Meek D. Protein kinase CK2-dependent regulation of p53 function: evidence that the phosphorylation status of the serine 386 (CK2) site of p53 is constitutive and stable // Mol. Cell. Biochem. 1999. Vol. 191. P. 187−199.
  158. Maelandsmo G.M., Ostvold A.C., Laland S.G. Phosphorylation of the high-mobility-group-like protein PI by casein kinase-2 // Eur. J. Biochem. 1989. Vol. 184. P. 529−534.
  159. Maldonado E., AllendePhosphorylation of yeast TBP by protein kinase CK2 reduces its specific binding to DNA // FEBS Lett. 1999. Vol. 443. P. 256−260.
  160. Manak J.R., De Bisschop N., Kris R.M., Prywes R. Casein kinase 2 enhances the DNA binding activity of serum response factor // Genes Dev. 1990. Vol. 4. P. 955−967.
  161. Marais R.M., Hsuan J.J., MacGuigan C., Wynne J., Treisman R. Casein kinase 2 phosphorylation increases the rate of serum response factor-binding site exchange // EMBO J. 1992. Vol. 11. P. 97−105.
  162. Marchiori F., Meggio F., Marin O., Borin G., Calderan A., Ruzza P., Pinna L.A. Synthetic peptide substrates for casein kinase 2. Assessment of minimum structural requirements for phosphorylation // Biochim. Biophys. Acta. 1988. Vol. 971. P. 332−338.
  163. Maridor G., Park W., Krek W., Nigg E.A. Casein kinase II. cDNA sequences, developmental expression, and tissue distribution of mRNAs for alpha, alpha'- and beta subunits of the chicken enzime // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266. P.2362−2368.
  164. Masliah E., Imoto D., Mallory M., Albright Т., Hansen L., Saitoh T. Casein kinase 2 alteration precedes tau accumulation in tangle formation // Am. J. Path. 1992. Vol. 140. P. 624−629.
  165. Massimi P., Pim D., Storey A., Banks L. HPV-16 E7 and adenovirus Ela complex formation with TATA box binding protein is enhanced by casein kinase II phosphorylation // Oncogene. 1996. Vol. 12. P. 2325−2330.
  166. Masui Y., Clarke H. Oocyte maturation // International Review of cytology. 1979. Vol. 57. P. 185−282.
  167. Matsumura S., Murakami N., Tashiro Y., Yasuda S., Kumon A. Identifcation of calcium-dependent myosin kinase with casein kinase 2 // Arch. Biochem. Biophys. 1983. Vol. 227.P.125−135.
  168. Mayor Т., Meraldi P., Steirhof Y.D., Nigg E.A., Fry A.M. Protein kinases in controlof the centrosome cycle // FEBS Lett. 1999. Vol. 452. P. 92−95.
  169. McShan G., Wilson V. Casein kinase II phosphorylates bovine papillomavirus type 1 El in vitro at a conserved motif// J. Gen. Virol. 1997. Vol. 78. P. 171−177.
  170. Meggio F., Brunati A.M., Pinna L.A. Autophosphorylation of type 2 casein kinase TS at both its a- and b-subunits // FEBS Lett. 1983. Vol. 160. P. 203−208.
  171. Meggio F., Brunati A.M., Pinna L.A. Polycation-dependent, Ca2±antagonized phosphorylation of calmodulin by casein kinase-2 and a spleen tyrosine protein kinase // FEBS Lett. 1987. Vol. 215, P. 241−246.
  172. Meggio F., Donella-Deana A., Pinna L.A. Endogenous phosphate acceptor proteins for rat liver cytosolic casein kinases // J. Biol. Chem. 1981. Vol. 256, P. 11 958−11 961.
  173. Meggio F., Flamigni F., Caldarera C.M., Guarnieri C., Pinna L.A. Phosphorylation of rat heart ornithine decarboxylase by type-2 casein kinase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1984. Vol. 122. P. 997−1004.
  174. Meggio F., Perich J.W., Meyer H.E., Hoffmann-Posorske E., Lennon D.P., Jones R.B., Pinna L.A. Synthetic fragments of beta-casein as model substrates for liver and mammary gland casein kinases // Eur. J. Biochem. 1989. Vol. 186. P.459−464.
  175. Meier U.T., Blodel G. Noppl40 shuttles on tracks between nucleolus and cytoplasm // Cell. 1992. Vol. 70. P. 127−138.
  176. Meisner H., Heller-Harrison R., Buxton J., Czech V.P. Molecular cloning of the human casein kinase II alpha subunit // Biochemistry. 1989. Vol. 28. P.4072−4076.
  177. Mendez R., Hake L., Andersson Т., Littlepage L., Ruderman J., Richter J. Phosphorylation of CPE binding factor by Eg2 regulates translation of c-mos mRNA // Nature. 2000. Vol. 404. P. 302−307.
  178. Mitchell C., Blaho J., McCormick A., Roizman B. The nucleotidylylation of herpes simplex virus 1 regulatory protein alpha22 by human casein kinase II // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. P. 25 394−25 400.
  179. Mugaada P.M., Fisher A., Bernal R.A. Identification of casein kinase activity found elevated in human cytomegalovirus transformed-cells // Biochem. Biophys. Res. Communic. 1995. Vol. 207. P. 740−746.
  180. Muller E., Boldyreff В., Scheidtmann К Characterization of protein kinase activities associated with p53-large-T immune complexes from SV40-transformed rat cells // Oncogene. 1993. Vol. 8. P. 2193−2205.
  181. Murakami N., Matsumura S., Kumon A. Purification and identifcation of myosin heavy chain kinase from bovine brain // J. Biochem. (Tokyo). 1984. Vol. 95. P. 651−660.
  182. Nakajo S., Masuda Y., Nakaya K., Nakamura A. Determination of the phosphorylation sites of calmodulin, catalized by CK2 // J. Biochem. 1988. Vol. 104. P. 946 951.
  183. Ng Т., Ogle W., Roizman B. UL13 protein kinase of herpes simplex virus 1 complexes with glycoprotein E and mediates the phosphorylation of the viral Fc receptor: glycoproteins E and I // Virology. 1998. Vol. 241. P. 37−48.
  184. Niefind K., Guerra В., Pinna L.A., Issinger O.G., Schomburg D. Crystal structure of the catalyc subunit of protein kinase CK2 from Zea mays at 2.1 A0 resolution // EBNO J. 1998. Vol. 17. P. 2451−2462.
  185. O’Relly D., Hanscombe О., O' Hare P. A single serine residue at position 375 of VP 16 is critical for complex assembly with Oct-1 and HCF and is a target of phosphorylation by casein kinase II // EMBO J. 1997. Vol. 16. P. 2420−2430.
  186. Ohtsuki K., Maekawa Т., Harada S., Karino A., Morikawa Y., Ito M., Biochemical characterization of HIV-1 Rev as a potent activator of casein kinase 2 in vitro // FEBS Lett. 1998. Vol. 428. P. 235−240.
  187. Olson M.O.J. In: Strauss P.R., Wilson S.H. (Eds.) The Eukaryotic ucleus: Molecular Structure and Macromolecular Assemblies. 1990. Telford Press, Caldwell. NJ. P. 520−559.
  188. O’Neill L.A.J., Kaltschmidt C. NF-kB: a crucial transcription factor for glial and neuronal cell function // Trends Neurosci. 1997. Vol. 20, P. 252−258.
  189. Ou W-J., Thomas D.Y., Bell A.W., Bergeron J.J.M. Casein kinase II hosphorylation of signal sequence receptor a and the associated membrane chaperone calnexin // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. P. 23 789−23 796.
  190. Paas Y., Bohana-Kashtan O., Fishelson Z. Phosphorylation of the complement component, C9, by an ecto-protein kinaseof humanleukemic cells // Immunopharmacology. 1999. Vol. 42. P. 175−185.
  191. Padmanabha R., Chen-Wu J.L., Hanna D.E., Glover C.V.C. Isolation, sequencing, and disruption of the yeast CKA 2 gene: casein kinase II is issential for viability in Saccaromyces cerevisiae//Mol. Cell. Biology. 1990. Vol. 170. P. 4089−4099.
  192. Pancetti F., Bosser R., Itarte E., Bachs O. Changes in the activity of nuclear protein kinase CK2 during liver regeneration // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. Vol. 218. P. 35−39.
  193. Pepperkok R., Lorenz P., Ansorge W., Pyerin W. Casein kinase II is required for transition of G0/G1, early G1 and Gl/S phase of the cell cycle // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 6986−6991.
  194. Pfaff M., Anderer F.A. Casein kinase II accumulation in the nucleolus and its role in nucleolar phosphorylation//Biochim. Biophys. Acta. 1988. Vol. 969. P. 100−109.
  195. Pinna L.A. Casein kinase 2: «an eminence grise» in cell regulation // Biochim. Biophys. Acta. 1990. Vol. 1054. P. 267−284.
  196. Pinna L.A. Casein kinase 2: an 'eminence grise' in cellular regulation? // Biochim. Biophys. Acta. 1990. Vol. 1054. P. 267−284.
  197. Pinna L.A., Meggio F. Protein kinase CK2 («casein kinase-2») and its implication in cell division and proliferation // Prog. Cell Cycle Res. 1997. Vol. 3, P. 77−79.
  198. Pinna L.A., Meggio F., Dediukina M. Phosphorylation of troponin T by casein kinase TS //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1981. Vol. 100. P. 449−454.
  199. Pisano M., Hegazi M.A., Reimann E.M., Dokas L.A. Phosphorylation of protein B-50 (GAP-43) from adult rat brain cortex by casein kinase 2 // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1988. Vol. 155. P. 1207−1212.
  200. Plana M., Itarte E. Association of protein kinase CK2 with eukaryotic translation initiation factor elF-2 and with grp94/endoplasmin // Mol. Cell. Biochem. 1999. Vol. 191. P. 97−104.
  201. Powers M.A., Forbes D.J. Cytosolic factors in nuclear transport: what’s importin? // Cell. 1994. Vol. 79. P. 931−934.
  202. Pratt W.B. The role of heat shock proteins in regulating the function, folding, and traffcking of the glucocorticoid receptor//J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. P. 21 455−21 458.
  203. Raman C., Kimberly R.P. Cutting edge: differential CD5-dependent regulation of CD5-associated CK2 activity in mature and immature T cells: implication on TCR/CD5-mediated activation // J. Immunol. 1998. Vol. 161. P. 5817−5820.
  204. Raman C., Kuo A., Deshane J., Litchfield D.W., Kimberly R. Regulation of casein kinase 2 by direct interaction with cell surface receptor CD5 // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. P.19 183−19 189.
  205. Reinhard C., Fernandez A., Lamb N.J.C., Thomas G. Nuclear localization of p85s6k functional requirement for entry into S phase // EMBO J. 1994. Vol. 13. P. 1557−1565.
  206. Rethinaswamy A., Birnbaum M.J. Glover C.V.C. Temperature-sensitive mutations of the CAK1 gene reveal a role for casein kinase II in maintenance of cell polarity in Cacharomyces cerevisiae II J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. P. 5869−5877.
  207. Riera M., Roher N., Miro F., Gil C., Trujillo R., Aguilera J., Plana M., Itarte E. Association of protein kinase CK2 with eukaryotic translation initiation factor elF-2 and with grp94/endoplasmin // Mol. Cell. Biochem. 1999. Vol. 191, P. 97−104.
  208. Robinson P.J., Liu J-P., Powell K.A., Fykse E.M., Sudhof T.C. Phosphorylation of dynamin 1 and synaptic-vesicle recycling // Trends Neurosci. 1994. Vol. 17. P. 348−353.
  209. Rose K.M., Bell L.E., Siefken D.A., Jacob S.T. A heparin-sensitive nuclear protein kinase — purification, properties, and increased activity in rat hepatoma relative to liver // J. Biol. Chem. 1981. Vol. 256. P. 7468−7477.
  210. Roussou I., Draetta G. The Schizosaccharomyces pompe casein kinase 2 a and b subunits: evolutionary conservation and positive role of the b subunit // Mol. Cell Biol. 1994. Vol. 14. P. 576−586.
  211. Routtenberg A., Meberg P.M. A novel signaling system from the synapse to the nucleus // Trend Neurosci. 1998. Vol. 21. P. 106.
  212. Russo G., Vandenberg M., Yu I.Y., Bae Y.-S., Franza B.R., Marshak D.R. Casein kinase 2 phosphorylated p34cdc2 kinase in G1 phase of the HeLa cell division cycle // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. P. 20 317−20 325.
  213. Ryabova L.V., Virtanen I., Wartiovaara J., Vassetzky S. Contractilr proteins and non-erytroid spectrin in oogenesis Xenopus laevis II Mol. Reprod. Develop. 1994. Vol. 37. P. 97 109.
  214. Sagata N. What does Mos do in oocytes and somatic cells? // BioEssays. 1996. Vol. 19. P. 13−21.
  215. Saitoh Т., Iimoto D.S. Aberrant protein phosphorylation and cytoarchitecture in Alzeimer’s disease // Progr. Clinic. Biol. Res. 1989. Vol. 317. P. 769−780.
  216. Sanz-Ezquerro J., santaren J., Sierra Т., et al. The PA influenza virus polymerase subunit is a phosphorylated protein // J. Gen. Virol. 1998. Vol. 79. Vol. 471−478.
  217. Sarrouilhe D., Baudry M. Evidenceof true protein kinase CKII activity in mitochondria and spermine-madiated translocation to inner membrane // Cell. Mol. Biol. 1996. Vol. 42. P. 189−197.
  218. Saxena A., Padamanabha R., Glover C.V.C. Isolation, characterization and sequencing of genes, encoded CK2 subunits rom Drosopila // Mol. Cell. Biol. 1987. Vol. 7. P. 3409−3417.
  219. Schaffner W., Weissman C. Rapid, sensitive and specific method for determination of protein in solution // Anal. Biochem. 1973. Vol. 56. P. 502−514.
  220. Schmidt-Spaniol I., Grimm В., Issinger O. Subcellular localization of protein kinase CK2 a- and p- subunits in synchronized cell lines // Cell. Mol. Biol. Res. 1993. Vol. 39. P. 761−772.
  221. Schubert U., Schneider Т., Henklein P., Hoffman K., Berthold E., Hauser H., Pauli G., Porstmann T. Human-immuno-defciency-virus-type-1 -encoded Vpu protein is phosphorylated by casein kinase 2 // Eur. J. Biochem. 1992. Vol. 204. P. 875−883.
  222. Schwarz E.M., Van Antwerp D., Verma I.M. Constitutive phosphorylation of IkBa by casein kinase 2 occurs preferentially at serine 293: requirement for degradation of free IkBa // Mol. Cell. Biol. 1996. Vol. 16. P. 3554−3559.
  223. Schwemmle M., De В., Banerjee A., Lipkin W. Borna disease virus P-protein is phosphorylated by protein kinase Cepsilon and casein kinase II // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. P. 21 818−23.
  224. Scotto C., Mely Y., Ohshima H., Garin J., Cochet C., Chambaz E., Baudier J. Cysteine oxidation in the mitogenic S100B protein leads to changes in phosphorylation by catalytic CKII-alpha subunit // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. P. 3901−3908.
  225. Seger D., Gechtman Z., Shaltiel S. Phosphorylation of vitronectin by casein kinase 2. Identifcation of the sites and their promotion of cell adhesion and spreading // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. P. 24 805−24 813.
  226. Semenkovich C., Ostlund R., Yang J. A protein partially expressed on the surface of HepG2 cells that binds lipoproteins specifically is nucleolin // Biochemistry. 1990. Vol. 29. P. 9708−9713.
  227. Serrano L., Diaz-Nido J., Wandosell F., Avila J. Tubulin phosphorylation by casein kinase 2 is similar to that found in vivo //J. Cell Biol. 1987. Vol. 105. P. 1731−1739.
  228. Serrano L., Hernandez M.A., Diaz-Nido J., Avila J. Association of casein kinase 2 with microtubules // Exp. Cell Res. 1989. Vol. 181. P. 263−272.
  229. Serrano L., Hernandez M.A., Diaz-Nido J., Avila J. Association of casein kinase 2 with microtubules//Exp. Cell Res. 1989. Vol. 181. P. 263−272.
  230. Serrano L., Hernandez M.A., Diaz-Nido J., Avila J. Association of casein kinase II with microtubules // Exp. Cell. Res. 1989. Vol. 243. P. 289−292.
  231. Shen L., Huang K-P., Chen H-C., Huang F.L. Molecular cloning and characterization of a novel casein kinase 2 substrate, HASPP28, from rat brain // Arch. Biochem. Biophys. 1996. Vol. 327. P. 131−141.
  232. Sheu G.T., Traugh J.A. A structural model for elongation factor 1 (EF-1) and phosphorylation by protein kinase CK2 // Mol. Cell. Biochem. 1999. Vol. 199. P. 181−186.
  233. Singh T.J., Huang K. Glycogen synthase (casein) kinase-1: tissue distribution and subcellular localization // FEBS Lett. 1985. Vol. 190. P. 84−88.
  234. Skubitz K., Ehresmann D., Ducker T. Characterization of human neutrohil ecto-protein kinase activity released by kinase substrates // J. Immunol. 1991. Vol. 147. P. 638 650.
  235. Smith L. Protein synthesis during oocyte maturation // In: Oogenesis. Baltimore Univ. Park Press. London-Butterworths. P.227−239.
  236. Snell V., Nurse P. Genetic analysis of cell morphogenesis in fusion yeast a role for casein kinase II in the establishment of polarized growth // EMBO J. 1999. Vol. 13. P. 20 662 074.
  237. Sonka J., Kubler D., Kinzel V. Phosphorylation by cell surface protein kinase of bovine and human fibrinogen and fibrin // Biochim. Biophys. Acta 1989. Vol. 997. P. 268 277.
  238. Spirin A. Masked and Translatable Messenger Ribonucleoproteins in Higher Eukaryotes. In Translation Control (Herhey, J. W. В., ed.) P. 319−334. Cold Spring Harbor Laboratory Press.
  239. Stevenson D., Xue M., Hay J., Ruyechan W. Phosphorylation and nuclear localization of the varicella-zoster virus gene 63 protein // J. Virol. 1996. Vol. 70. P. 658−762.
  240. Studier W., Rosenberg A.H., Dunn J.J., Dubendorff J.W. Use of T7 RNA polymerase to direct expression of cloned genes // Methods Enzymol. 1990. Vol. 185. P. 60−89.
  241. Suzuki N., Matsui H., Hosoya T. Effects of androgen and polyamines on the phosphorylation of nucleolar proteins from rat ventral prostates with particular reference to 110-kDa phosphoprotein//J. Biol. Chem. 1985. Vol. 260. P. 8050−8055.
  242. Suzuki N., Saitoh Т., Hosoya T. In vivo ejects of dexamethasone and cycloheximide on the phosphorylation of 110 kDa proteins and the protein kinase activities of rat liver nucleoli // J. Biol. Chem. 1987. Vol. 262. P. 4696−4700.
  243. Syomin В., Kandror K., Semakin A., Tsuprun V., Stepanov A. Presence of the gypsy (MDG4) retrotransposon in extracellular virus-like particles // FEBS Lett. 1993. Vol. 323. P. 285−288.
  244. Tawfic S., Ahmed K. Association of casein kinase 2 with nuclear matrix. Possible role in nuclear matrix protein phosphorylation // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 7489−7493.
  245. Tawfic S., Davis A., Faust R., Gapany M., Ahmed K. Association of protein kinase CK2 with nuclear matrix: influence of method of preparation of nuclear matrix // J. Cell. Biochem. 1997. Vol. 64. P. 499−504.
  246. Tawfic S., Faust R.A., Gapany M., Ahmed K. Nuclear matrix as an anchor for protein kinase CK2 nuclear signalling // J. Cell. Biochem. 1996. Vol. 62. P. 165−171.
  247. Tipper J.P., Bacon G.W., Witters L.A. Phosphorylation of acetyl-coenzyme A carboxylase by casein kinase 1 and casein kinase 2 // Arch. Biochem. Biophys. 1983. Vol. 227. P. 386−396.
  248. Trapani J., Browne K.A., Dawson M.J., Ramsay R.G., Eddy R.L., Shows T.B., White P.C., Dupont В. A novel gene constitutively expressed in human lymphoid cells is inducible with interferon-g in myeloid cells // Immunogenetics. 1992. Vol. 36. P. 369−376.
  249. Troelstra C., van Gool A., de Wit J., Vermeulen W., Bootsma D., Hoeijmakers J.H.J. ERCC6, a member of a subfamily of putative helicases, is involved in Cockayne’s syndrome and preferential repair of active genes // Cell. 1992. Vol. 71. P. 939−953.
  250. Tuazon P.T., Traugh J.A. Casein kinase I and II multipotential serine protein kinases: structure, function, and regulation // Adv. Second Messenger and Phosphohrein Res. 1991. Vol. 23. P.123−164.
  251. Tzeng D.T., Klinge C.M. Phosphorylation of purifed estradiol-liganded estrogen receptor by casein kinase 2 increases estrogen response element binding but does not alter ligand stability // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. Vol. 223. P. 554−560.
  252. Ulloa L., Diaz-Nido J., Avila J. Depletion of casein kinase 2 by antisense oligonucleotide prevents neuritogenesis in neuroblastoma cells // EMBO J. 1993. Vol. 12. P. 1633−1640.
  253. Valero E., De Bonis, Filhol O., Wade R., Langowski J., Chambaz E., Cochet C. Quaternary structure of casein kinase 2 // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 8345−8352.
  254. Vasiliev A., Kapkov D., Kandror K., Stepanov A. Expression and regulation of casein kinase 2 during heat shock in verticillium dahliae // Molecular Reproduction and Development. 1992. Vol. 31. P. 42−47.
  255. Wahle E., Martin G., Schitz E., Keller W. Isolation and expression of cDNA clones encoding mammalianpoly (A)polymerase //EMBO J. 1991. Vol. 10. P. 4251−4257.
  256. Wakiyama M., Imataka H., Sonenberg N. Interaction of eIF4G with poly (A)-binding protein stimulates translation and is critical for Xenopus oocyte maturation // Current Biology. 2000. Vol. 10. P. 1147−1150.
  257. Walton G.M., Gill G.N. Identity of the in vitro phosphorylation site in high mobility group protein in Hela cells with the site phosphorylated by casein kinase 2 in vitro II J. Biol. Chem. 1983. Vol. 258. P. 4440−4446.
  258. Walton M., Connor В., Lawlor P., Young D., Sirimanne E., Gluckman P., Cole G., Dragunow M. Neuronal death and survival in two models of hypoxic-ischemic brain damage // Brain Res. Rev. 1999. Vol. 29. P. 137−168.
  259. J. // Gametogenesis and the Early Embrio. N. Y. Press (Alan and Liss ed.). 1984. P. 111−130
  260. Wei Т., Tao M. Human erythrocyte casein kinase II: characterization and phosphorylation of membrane cytoskeletal proteins // Arch. Biochem. Biophys. 1993. Vol. 307. P. 206−216.
  261. Wilhelm V., Gatica P., Allende C.C., Allende J.E. Expression of the subunits of protein kinase CK2 during oogenesis of Xenopus laevis // Eur. J. Biochem. 1995. Vol. 232. P. 671−676.
  262. Wong E.V., Schaefer A.W., Landreth G., Lemmon V. Casein kinase 2 phosphorylates the neural cell adhesion molecule LI // J. Neurochem. 1996. Vol. 66. P. 779−786.
  263. Wu C., Shimizu Y., Ng A., Pan Y. Characterization and partial purification of microsomal casein kinase II from osteoblast-like cells: an enzyme that phosphorylates osteopontin and phosphophoryn // Connect Tissue Res. 1996. Vol. 34. P. 23−32.
  264. Wu C.B., Pelech S.L., Veis A. The in vitro posphorylation of the native rat incisor dentin phosphorynes // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267, P. 16 588−16 594.
  265. Xu X., Toselli P., Russell L., Seldin D. Globozoospermia in mice lacking the casein kinase II a' catalytic subunit //Nat. Genet. 1999. Vol. 23. P. 118−121.
  266. Yang-Feng T.L., Zheng K., Kopatz I., Naiman Т., Canaani D. Mapping of the human casein kinase II catalytic subunit genes: two loci earring the homologous sequences for the alpha subunit//Nucleic Acids Res. 1991. Vol. 19. P. 7125−7129.
  267. Yen Т., Lo S., Chen P., Lee Y. Casein kinase II and protein kinase С modulate hepatitis delta virus RNA replication but not empty viral particle assembly // J. Virol. 1996. Vol. 70. P. 6190−6198.
  268. Yoon S.O., Chikaraishi D.M. Isolation of two E-box binding factors that interact 1994. with the rat tyrosine hydroxylase enhancer // J. Biol. Chem. Vol. 269, P. 18 453−18 462.
  269. Yu I.J., Spector D.L., Bae Y.-S., Marshak D.R. Immunocytochemical localization of casein kinase 2 during interphase and mitosis // J. Cell Biol. 1991. Vol. 114. P. 1217−1232.
  270. Zhang P., Davis A., Ahmed K. Mechanism of protein kinase CK2 association with nuclear matrix: role of disulfide bond formation // J. Cell. Biochem. 1998. Vol. 69. P. 211 220.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!