Функционирование, механизм регуляции активности и возможное практическое использование голубых медьсодержащих оксидаз
На основании комплексного изучения биохимических, спектральных и электрохимических характеристик голубых медьсодержащих оксид аз," имеющих различные значения редокс-потенциала Т1 центров, (1) установлена четкая корреляция между редокс-потенциалом субстрата и эффективностью гомогенного катализа, (//) предположено наличие эндергонической стадии в процессе внутримолекулярного переноса электронов… Читать ещё >
Содержание
- СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
- ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- 1. 1. Общий план строения, свойства и каталитический механизм действия голубых медьсодержащих оксидаз
- 1. 2. факторы, определяющие редокс-потенциал медных центров голубых медьсодержащих оксидаз
- 1. 3. Аскорбатоксидаза
- 1. 4. Билирубиноксидаза
- 1. 5. Церулоплазмин
- 1. 6. j1akka3a
- ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
- 2. 1. Материалы и объекты исследования
- 2. 2. Выделение и очистка ферментов.85 ¦
- 2. 3. Определение биохимических характеристик лакказ
- 2. 4. Спектральные исследования
- 2. 5. Электрохимические исследования
- 2. 6. Исследования медиаторов лакказ
- 2. 7. Ферментативный синтез полианилина
- 2. 8. Квантово- и молекулярно-механические расчеты энергий реорганизации медных центров оксидаз
- 3. 1. Выделение и основные физико-химические свойства лакказ
- 3. 2. Медиаторы — усилители действия лакказ
- 3. 3. Выделение и основные физико-химические свойства лакказ Trametes pubescens
- 3. 4. Сравнение биокаталитических характеристик высоко и низко редокспотенциальных лаюсаз
- 3. 5. Бактериальная голубая медьсодержащая оксидаза
- 3. 6. Ферментативный синтез полианилина
- 3. 7. Комплексное сравнительное электрохимическое изучение медьсодержащих оксидаз
- 3. 8. Разработка амперометричесих биосенсоров первого и второго рода для определения липшнов и фенольных соединений
- 3. 9. Разработка безмедиаторных биокатодов и моделей биотопливных элементов
Функционирование, механизм регуляции активности и возможное практическое использование голубых медьсодержащих оксидаз (реферат, курсовая, диплом, контрольная)
Голубые медьсодержащие оксидазы (МСО), к которым относятся лакказа (Lc), билирубиноксидаза (ВОх) и аскорбатоксидаза (АОх), а также церулоплазмин (Ср), занимают особое место среди окислительно-восстановительных ферментов [Solomon et al., 1996]. Они обладают высокой-удельной активностью и способностью к прямому восстановлению Ог до Н20 без образования промежуточных высоко реакционно-способных токсичных интермедиатов кислорода, таких как супероксид анион радикал (Ог")" гидроксил радикал (ОН") и пероксид водорода (Н2Ог) [Морозова с соавт., 2007а]. Большой интерес, как в фундаментальном, так и прикладном плане, представляет субстратная специфичность этих ферментов, способных окислять широкий круг органических, а также неорганических соединений. Окисление органических соединений протекает по свободно-радикальному механизму, который в настоящее время до конца не изучен. Таким образом, МСО представляют большой интерес с точки зрения фундаментальных исследований их структуры и механизма катализа. Это обусловлено строением активного центра медьсодержащих оксид аз, в который входят ионы меди трех различных типов, координированное взаимодействие которых в процессе каталитического акта, одноэлектронного окисления субстратов доноров электронов или атома водорода, позволяет осуществлять восстановление Ог непосредственно до НгО.
Помимо этого, каталитические свойства МСО делают возможным их широкое использования в целлюлозно-бумажной промышленности для делигнификация бумажной пульпы [Cheng et al., 2003; Jetten et al., 2004; Pedersen et al., 2001; Lund and Felby, 2003], в текстильной промышленности для отбеливания тканей [Barfoed et al., 2004; Damkhus et al., 2003], в пищевой [Huang et al., 2001; Si, 2001] и косметической промьппленностях [Onuki et al., 2000; Aaslyng et al., 2002; Lang and Cotteret, 2006], для детоксикации и обесцвечивания сточных вод [Jonsson et al., 1998; Michizoe et al., 2005], для биодеградация ксенобиотиков [Johannes et al., 1996; Shintaro et al., 2001], для создания антимикробных композиций [Johansen et al., 2003], при получении древесноволокнистых плит, древесных блоков и картона без применения токсичных связующих [Болобова с соавт., 2002; Viikarbet al., 2001], при производстве моющих средств [Boutique et al., 2004; Gardner et al., 2005], и в клиническом анализе [Репу et al., 1986; Goldfinch andMaguire, 1988].
Интерес к практическому использованию МСО еще более возрос в середине 90-х годов XX века, после открытия возможности усиления действия этих ферментов с использованием различных редокс-медиаторов [Bourbonnais and Paice, 1990], что позволило существенно ¿-расширить область их практического применения. Медиаторы МСО представляют собой субстраты этих ферментов, в процессе окисления которых образуются высоко редокс-потенциальные и химически активные продукты. Последние могут вступать в реакцию с соединениями, которые не подвергаются окислению одними лишь оксид азами, или участвовать в переносе электронов в электрохимических реакциях, ускоряя электрохимические процессы с участием данных ферментов. Кроме того, в процессе окисления органических субстратов образуются свободные радикалы, которые могут модифицировать другие соединения.
Значительный интерес представляет собой использование МСО в органическом синтезе. Показана возможность использования Le для синтеза винбластина [Yaropolov et al., 1994], бензальдегидов [Potthast et al., 1996], а также высокомолекулярных компонентов фенольной структуры [Echido et al, 2001].
Важным направлением возможного использования МСО является их применение в биоэлектронике — новой мультидисциплинарной области биотехнологии, сформированной на стыке биологии и электроники [Katz, 2006], имеющей огромное прикладное значение для медицины, высокотехнологичных производств, военных целей, и биокомпьютерных технологий, что привело к ее быстрому развитию в последние годы. Особенностью МСО является возможность их использования во многих областях биоэлектроники, а именно для создания биосенсоров [Malovik et al., 1984; Yaropolov et al., 1994; Duran et al., 2002; Ferapontova et al., 2005] и биокатодов топливных элементов [Aston and Turner, 1984; Barton et al., 2004; Heller, 2004; Palmore and Whitesides, 1994; Varfolomeyev et al., 1997]. Это связано с широкой ¡-субстратной специфичностью данных ферментов, их высокой активностью и< стабильностью, а также возможностью прямого биоэлектрокатализа — уникальной биоэлеткрохимической характеристике, показанной для узкого круга оксидоредуктаз, включая и медьсодержащие оксидазы [Березин с соавт., 1978; Shleev et al., 2005b].
В связи с выше изложенным, представляется актуальным исследование механизмов функционирования и регуляции активности МСО, а также изучение возможного применения данных ферментов в биотехнологии и биоэлеюронике.
Цель данной работы — установление механизма функционирования и регуляции активности МСО в гомогенных и гетерогенных биокаталитических системах с целью их обоснованного и рационального использования в биокаталитическом синтезе и системах биодеградации ксенобиотиков, для разработки" устройств трансформации химической энергии в электрическую, а также для оптимизации электроаналитических сенсоров.
Для достижения поставленной цели были сформулированы следующие основные задачи:
1. Детально изучить биохимические и каталитические характеристики грибных, древесной и бактериальной Lc с целью выбора наиболее перспективных ферментов для использования в различных биотехнологических процессах и биоэлектронных устройствах.
2. Разработать метод экологически чистого синтеза электропроводящего полианилина с участием высоко редокс-потенциальных Ьс.
3. Предложить стратегию отбора и исследования потенциальных редокс-медиаторов Ьс и провести апробацию лакказа-медиаторных систем (ЪМБ) на практически значимых объектах.
4. Провести комплексное сравнительное спектральное и электрохимическое изучение МСО, включающее, в том числе, и разработку методов и подходов редокс-титрования микроколичеств белков с целью определения редокс-потенциалов их активных центров.
5. Предложить подходы для практического использования МСО в биосенсорах и биотопливных элементах.
6. Выяснить закономерности регуляции активности МСО на молекулярном уровне с использованием биохимических и электрохимических методов. Экспериментально показать «диод-» и «триод-подобные» биоэлектрохимических устройств.
выводы.
1. На основании комплексного изучения биохимических, спектральных и электрохимических характеристик голубых медьсодержащих оксид аз," имеющих различные значения редокс-потенциала Т1 центров, (1) установлена четкая корреляция между редокс-потенциалом субстрата и эффективностью гомогенного катализа, (//) предположено наличие эндергонической стадии в процессе внутримолекулярного переноса электронов с Т1 центра на Т2/ТЗ медный кластер высоко редокс-потенциальных медьсодержащих оксид аз, (ш) выбраны объекты для обоснованного использования ферментов данного класса в различных биотехнологических процессах.
2. Исследование возможных путей сопряжения ферментативных реакций голубых медьсодержалдах оксид аз и электрохимических процессов с их участием позволило предложить каталитические и молекулярные механизмы функционирования высоко и низко редокс-потенциальных голубых медьсодержащих оксид аз при гетерогенном катализе. Согласно предложенной модели, механизм и эффективность биоэлектрокатализа зависят от ориентации моле^л фермента на поверхности электрода. Ориентация ферментов Т1 центром к электродной поверхности обуславливает эффективное биоэлектрокаталитическое восстановление молекулярного кислорода по механизму прямого электронного переноса. При электронном контакте активного центра фермента также наблюдалось изменение удельной активности гетерогенных биокатализаторов при различных потенциалах электрода.
3. Впервые показаны «полупроводниковые» свойства высоко редокс-потенциальных голубых медьсодержащих оксид аз в процессе гетерогенного катализа. Высказано предположение о важности данных свойств для регуляции биокаталитической активности ферментов в природе.
4. Созданы модели углевод-кислород утилизирующих безмембранных биотопливных элементов, основанных на явлении прямого электронного переноса, являющиеся базовыми для разработки имплантируемых биоэлектронных устройств третьего поколения.
5. Созданы лабораторные образцы амперометрических биосенсоров первого, второго и третьего рода на основе голубых медьсодержащих оксид аз для определения соединений фенольной структуры и лигнинов.
6. Найден новый класс медиаторов ферментов с общим названием 1 -фенил-3-метил-пиразолоны-5. Показано, что сульфои аминопроизводные этого класса соединений могут эффективно использоваться в качестве усилителей действия лакказ для деградации ксенобиотиков и делигнинофикации бумажной пульпы.
7. Разработаны методы экологически чистого синтеза электропроводящего полианилина, включая его псевдоводорастворимую и оптически активную формы, с использованием высоко редокс-потенциальных лакказ. Изучены физико-химические свойства полученных образцов.
8. Выяснение биохимических и электрохимических свойств голубых медьсодержащих оксид аз позволило установить общность и различия в протекании биокаталитических, биоэлектрокаталитических и биоэлектрохимических реакций восстановления кислорода до воды с их участием.
Список литературы
- Базилевский М.В. и Фаустов В.И. «Современные теории химических реакций вконденсированной фазе» Успехи химии 1992. Т. 61, №. 7, С. 1185−1223.
- Березин И.В., Богдановская В. А., Варфоломеев С. Д., Тарасевич М.Р., Ярополов
- А.И., «Биоэлектрокатализ. Равновесный кислородный потенциал в присутствии лакказы» Доклады АН СССР 1978. Т. 240, № 3, С. 615−617
- Богдановская В.А., Бурштейн Р. Х., Тарасевич М. Р. «Влияние состоянияповерхности платинового электрода на скорость электровосстановления кислорода» Электрохимия 1972. Т. 8, № 8, С. 1206−1209
- Болобова A.B., Аскадский A.A., Кондращенко В. И., Рабинович М.Л.
- Теоретические основы биотехнологии древесных композитов. Кн. П: Ферменты, модели, процессы" М.: Наука, 2002, 343 стр.
- Васильченко Л.Г., Королева О. В., Степанова Е. В., Ландесман Е.О., Рабинович
- М.Л. «Выделение и характеристика микромицета продуцента нейтральных фенолоксидаз из тропических почв с высоким содержанием диоксинов». Прикл. биохимия и микробиология 2000. Т. 36, № 4, С. 412−421
- Герцог К., Густав К., Штреле И., «Руководство по нерганическому синтезу» М.:1. Мир, 1985, 386 стр.
- Гиндилис А.Л., Ярополов А. И., Березин И. В. «Роль механизма действияфермента в проявлении его электрокаталитических свойств» Доклады АН СССР 1987. Т. 293, № 2, С. 383−386
- Горбачева М., Шумакович Г., Морозова О., Стрельцов А., Зайцева Е., Шлеев C.B.
- Сравнительное изучение биокаталитических реакций с участием высоко- инизкопотенциальных грибных и древесных лакказ в гомогенных и гетерогенных реакциях" Вестник МГУ, Сер. 2. Химия 2008. Т. 9, № 2, С. 117 121
- Горшина Е.С. «Глубинное культивирование базидиальных грибов рода Trametes
- Fr. с целью получения биологически активной биомассы» Дисс. канд. биол. наук. -М.: МГУИЭ, 2003, 194 стр.
- Горшина Е.С., Скворцова М. М., Бирюков В. В. «Технология получениябиологически активной субстанции лекарственного гриба Кориола опушенного» Биотехнология, 2003, 2, 71−81.
- Горшина Е.С., Русинова Т. В., Бирюков В. В., Морозова О. В., Шлеев C.B.,
- Ярополов А.И. «Динамика оксидазной активности в процессе культивирования базидиальных грибов рода Trametes Fr.» Прикл. биохимия и микробиология 2006а. Т. 42, № 6, С. 638−644
- Горшина Е., Бирюков В., Русинова Т., Шкурина Н., Ярополов А., Морозова О.,
- Шлеев С., Шеблыкин И. «Штамм базидиального гриба Trametes hirsuta (iWulfen) pilat продуцент голубой лакказы» 2009а. Патент РФ RUXXE7 RU 2 345 135 С2 20 090 127, 6 стр.
- Горшина Е., Бирюков В., Русинова Т., Ярополов А., Морозова О., Шлеев С.,
- Шеблыкин И. «Способ получения ферментного препарата лакказы» 20 096. Патент РФ RU 2 349 644 С2 20 090 320, 5 стр.
- Горшина Е.С., Русинова Т. В., Марьина Н. С., Шкурина H.A., Бирюков В.В.,
- Щеблыкин И.Н., Горбачева М. А., Морозова О. В., Шлеев C.B., Ярополов А. И. «Биосинтез грибной лакказы фермента для экологически безопасных производств» Труды МГУИЭ 20 066. С. 116−123
- Дейнеко И.П., Куанг 3.JI. «Влияние соединений металлов переменнойвалентности на делигнификацию древесины в щелочной среде» Химия Растительного Сырья 2006. Т. 2, С. 5−10
- Карякин A.A., Ярополов А. И., Зорин И. А., Гоготов И. Н., Варфоломеев С.Д.
- Кинетика и механизм окисления водорода гидрогеназой Thiocapsa roseosersicina" Биохимия 1984. Т. 49, № 4, С. 611−621
- Королева О.В., Явметдинов И. С., Шлеев C.B., Степанова Е. В., Гаврилова В.П.
- Выделение и изучение некоторых свойств лакказы из базидиального гриба Cerreria maxima" Биохимия 2001. Т. 66, С. 762−767
- Королева О.В. «Лакказы базидиомицетов: свойства, структура, механизмдействия и практическое применение» Дисс. докт. биол. наук. — М.: ИНБИ, 2006, 50 стр.
- Леонтьевский A.A., Мясоедова Н. М., Баскунов Б. П., Позднякова H.H., Варес Т.,
- Калккинен Н., Хатакка А. И., Головлева Л. А. «Реакции голубых и желтых лакказ с модельными соединениями лигнина» Биохимия 1999. Т. 64, № 10, С. 1362−1369
- Леонтьевский A.A. «Лигниназы базидиомицетов» Дисс. докт. биол. наук. М.:1. ИБФМ, 2002,266 стр.
- Мажуго Ю.М., Карамышев A.B., Шлеев C.B., Сахаров И. Ю., Ярополов А.И.
- Ферментативный синтез электропроводного комплекса полианилина и поли (2-акриламидо-метил-1-пропансульфокислоты) с использованием пероксидазы пальмы и его свойства" Прикл. биохимия и микробиология 2005. Т. 41, № 3j с. 283−287.
- Морозова О.В. «Лакказы базидиальных грибов, лакказа-медиаторные системы ивозможности их использования» Дисс.канд. биол. наук, Москва, Институт биохимии им. А. Н. База РАН, 2006, 139 стр.
- Морозова О.В., Шумакович Г. П., Горбачева М. А., Шлеев C.B., Ярополов А.И.
- Голубые" лакказы" Биохимия 2007а. Т. 72, № 10, С. 1396−1412
- Морозова О.В., Шумакович Г. П., Шлеев C.B., Ярополов А. И. «Лакказамедиаторные системы и их применение» Прикл. биохимия и микробиология 20 076. Т. 43, № 5, С. 583−597
- Наки А. и Варфоломеев С.Д. «Механизм ингибирования активности лакказы изpolyporus versicolor ионами галогенов» Биохимия 1981. Т. 46, № 9. С. 16 941 701
- Никитина О.В. «Внеклеточные оксидор едуктазы лигнинолитического комплексабазидиального гриба Trametespubescens (Schumach.) Pilat» Дисс.канд. биол. наук, Москва, Институт биохимии им. А. Н. База РАН, 2006, 129 стр.
- Никитина О.В., Шлеев C.B., Горшина Е. С., Русинова Т. В., Сереженков В.А.,
- Бурбаев Д.Ш., Беловолова JI.B., Ярополов А. И. «Выделение и очистка ферментов лигнолитического комплекса базидиального гриба Trametes pubescens (Schumach.) Pilat и исследование их свойств» Биохимия 2005а. Т. 70, вып. 11, С. 1548−1555
- Никитина О.В., Шлеев C.B., Горшина Е. С., Русинова Т. В., Ярополов А. И. «Рольионов двухвалентного марганца в функционировании лигнолитических ферментов базидиального гриба Trametes pubescens». Вестник МГУ, Сер. 2. Химия 2005b. Т. 46, № 4, С. 267−273
- Остерман JI.A. «Методы исследования белков и нуклеиновых кислот» 2002, М.:1. МЦНМО" 248 стр.
- Саенко E. JL, Сиверина О. Б., Басевич В. В., Ярополов А. И. «Кинетическиеисследования оксидазной реакции церулоплазмина» Биохимия 1986. Т. 51, № 6, С. 1017−1022
- Позднякова H.H., Турковская О. В., Юдина E.H., Родакевич-Новак Я. «Желтаялакказа гриба Pleurotos ostreatus Dl: очистка и характеристика». Прикл. биохимия и микробиология 2006. Т. 42, № 1, С. 63−69
- Смирнов С.А., Королева О. В., Гаврилова В. П., Белова А. Б., Клячко H.JI.
- Лакказы базидоимицетов: физико-химические характеристики и субстратная специфичность по отношению к метоксифенольным соединениям" Биохимия 2001. Т. 66, Вып. 7, С. 952−958.
- Степанова Е.В., Пегасова Т. В., Гаврилова В. П., Ландесман Е. О., Королева О.В.
- Сравнительное изучение внеклеточных лакказ Cerreria unicolor 059, Cerrena unicolor 0784 и Pleurotus oasireatus 0432″ Прикл. биохимия и микробиология 2003. Т. 39, № 4, С. 427−434.
- Тарасевич М.Р. «Электрохимия углеродных потенциалов» М: Наука, 1984, 254стр.
- Шлеев C.B., Зайцева Е. А., Горшина Е. С., Морозова О. В., Сереженков В.А.,
- Бурбаев Д.Ш., Кузнецов Б. А., Ярополов А. И. «Спектральное и электрохимическое изучение активных сайтов лакказ базидиомицетов» Вестник МГУ, Сер. 2 Химия, 2003, Т. 44, № 1, С. 35−39
- Шлеев C.B., Кузнецов C.B., Топунов А. Ф. «Ячейка для биоэлектрохимическихисследований с параллельным спектрофотометрическим контролем исследуемого вещества» Прикл. биохимия и микробиология 2000. Т. 36, № 3, С. 354−358
- Шлеев C.B., Хан И.Г., Морозова О. В., Мажуго Ю. М., Халунина A.C., Ярополов
- А.И. «Фенил-пиразолоны — новый класс редокс-медиаторов оксидоредуктаз для деградации ксенобиотиков» Прикл. биохимия и микробиология 2004а. Т. 40, № 2, С. 165−172
- Шлеев С.В., Чеканова С. А., Королева О. В., Степанова Е. В., Телегин Ю.А.,
- Сенькина З.Е. «Определение полифенольного комплекса вин электрохимическими методами, в том числе с использованием ферментов тирозин азы и лакказы» Прикл. биохимия и микробиология 20 046. Т. 40, № 3, С. 359−365
- Ярополов А.И. «Каталитические закономерности действия биокатализаторов вэлектрохимических системах» Дисс.докт. хим. наук. М.: Химический факультет МГУ им. М. В. Ломоносова, 1986, 357 стр.
- Ярополов А., Васильева И., Морозова О., Шумакович Г., Шлеев С. «Способполучения водной дисперсии интерполимерного комплекса электропроводящего полианилина и полисульфокислот» Патент РФ RUXXE7 RU 2 318 020 С1 20 080 227, 2008, 5 стр.
- Ярополов А.И., Гиндилис А. Л. «Связь между электрохимическимипревращениями простетической группы и каталитической активностью лакказы» Электрохимия 1985. Т. 21, № 7, С. 982−983
- Ярополов А.И., Гиндилис А. Л. «Прямой перенос электрона вэлектроферментативных системах» Биофизика 1990. Т. 35, Вып. 4, С. 689−698
- Ярополов А.И., Карякин A.A., Варфоломеев С. Д. «Биоэлектрокатализ феноменускорения ферментами электродных процессов» Вестник МГУ, Сер. 2 Химия 1983. Т. 24, № 6, С. 523−535
- Ярополов А.И., Карякин A.A., Гоготов И. Н., Зорин H.A., Варфоломеев С.Д.,
- Березин И.В. «Биоэлектрокатализ. Механизм окисления молекулярного водорода на электроде с иммобилизованной гидрогеназой» Доклады АН СССР 1984. Т. 274, № 6, С. 1434−1437
- Ярополов А., Синякова А., Морозова О., Шлеев С., Староверов С., Сахаров И.,
- Кузнецов М. «Метод получения оптически активного полианилина» Патент РФ RUXXE7RU 2 301 262 С1 20 070 620, 2007, 4 стр.
- Ярополов А.И., Сухомлин Т. К., Карякин А. А., Варфоломеев С. Д., Березин И.В.
- О возможности туннельного переноса электрона при ферментативном катализе электродных процессов" Доклады АН СССР 1981. Т. 260, № 5, С. 1192−1195
- Ярополов А.И., Шлеев С. В., Морозова О. В., Зайцева Е. С., Марко-Варга Г.,
- Эмнеус Гортон JI. «Амперометрический биосенсор для определения фенольных соединений на основе лакказы, иммобилизованной в полимерные матрицы» Журнал Аналитич. Химии 2005. Т. 60, № 6, С. 624−628
- Aaslyng D., Tsuchiya R, Gaffar A., Smith S.F. «Tooth bleaching» US Patent6,379,653, April 30, 2002
- Abadulla E., Tzanov Т., Costa S., Robra K.-H., Cavaco-Paulo A., Gubitz G.M.
- Decolorization and detoxification of textile dyes with a laccase from Trametes hirsuta" Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66, P. 3357−3362
- Acunzo F., Galli C. «First evidence of catalytic mediation by phenolic compounds inthe laccase-induced oxidation of lignin models» Eur. J. Biochem. 2003. V. 270, P. 3634−3640
- Alexandre G. and Zhulin I. B. «Laccases are widespread in bacteria» Trends
- Biotechnol. 2000. V. 18, P. 41−42
- Allendorf MD., Spira D.J., Solomon E.I. «Low-temperature magnetic circulardichroism studies of native laccase: Spectroscopic evidence for exogenous ligand bridging at a trinuclear copper active site» Proc. Nat. Acad. Sci. USA 1985. V. 82, P. 3063−3067
- Amitai G., Adani R, Sod-Moriah G., Rabinovitz I., Vincze A., Leader H., Chefetz B., 1. ibovitz-Persky L., Friesem D., Hadar Y. «Oxidative biodegradation of phosphorothiolates by fungal laccase» FEBSLett. 1998. V. 438, P. 195−200
- Anand J., Palaniappan S., Sathyanarayana D.N. «Conducting polyaniline blends andcomposites» Prog. Polymer Sci. 1998. V. 23, P. 993−1018
- Andreasson L.E. and Reinhammar B. «The mechanism of electron transfer in laccasecatalyzed reactions» Biochim. Biophys. Acta 1979. V. 568, P. 145−156.
- Annunziatini C., Baiocco P., Gerini MF., Lanzalunga O., Sjogren B. «Aiyl substituted
- N-hydroxyphthalimides as mediators in the laccase-catalysed oxidation of lignin model compounds and delignification of wood pulp» J. Mol. Catal. B: Enzym.2005. V. 32, P. 89−96
- Antorini M., Herpoel-Gimbert I., Choinowski T., Sigoillot J.C., Asther M,
- Winterhalter K., Piontek K. «Purification, crystallisation and X-ray diffraction study of fully functional laccases from two ligninolytic fungi». Biochim. Biophys. Acta 2002. V. 1594, P. 109−114
- Arends I.W.C.E., Li Y.-X., Ausan R., Sheldon R.A. «Comparison of TEMPO and itsderivatives as mediators in laccase catalysed oxidation of alcohols» Tetrahedron2006. V. 62, P. 6659−6665
- Ashraf S.A., Kane-Maguire L.A.P., Majidi M. R, Pyne S.G., Wallace G.G. «Influenceof the chiral dopant anion on the generation of induced optical activity in poly anilines» Polymer 1997. V. 38, P. 2627−2631
- Astolfi P., Brandi P., Galli C., Gentili P., Gerini M.F., Greci L., Lanzalunga O. «Newmediators for the enzyme laccase: mechanistic features and selectivity in the oxidation of non-phenolic substrates» New J. Chem. 2005. V. 29, P. 1308−1317
- Aston WJ. and Turner A.P.F. «Biosensors and biofuel cells» Biotechnol. Genet.
- Engineer. Rev. 1984. V. 1, P. 89−120
- Avigliano L., Vecchini P., Sirianni P., Marcozzi G., Marchesini A., Mondovi B. «Areinvestigation on the quaternary structure of ascorbate oxidase from Cucurbita pepomedullosa» Mol. Cell. Biochem. 1983. V. 56, P. 107−112
- Aizawa M., Wang L., Shinohara H., Ikariyama Y. «Enzymic synthesis of polyanilinefilm using a copper-containing oxidoreductase: bilirubin oxidase» J. Biotechnol. 1990. V. 14, P. 301−309
- Bajpai P. «Application of Enzymes in the Pulp and Paper Industry» Biotechnol. Progr.1999. V. 15, P. 147−157
- Balakshin M.- Chen C.-L.- Gratzl J.S.- Kirkman A.G.- Jakob H. «Biobleaching of pulpwith dioxygen in laccase-mediator system-effect of variables on the reaction kinetics» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2001a. V. 16, P. 205−215
- Balakshin M.Yu., Evtuguin D.V., Neto C.P., Cavaco-Paulo A. «Polyoxometalates asmediators in the laccase catalyzed delignification» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2001b. V. 16, P. 131−140
- Baldrian P. «Fungal laccases — occurrence and properties» FEMSMicrobiol Rev. 2006.1. V. 30, P. 215−242
- Bao W., O’Malley D.M., Whetten R., Sederoff R.R. «A Laccase Associated with1. gnification in Loblolly Pine Xylem» Science 1993. V.260, P. 672−674
- Baminger U., Ludwig K, Galhaup C., Leiner C., Kulbe K.D., Haltrich D. (2001)
- Continuous enzymatic regeneration of redox mediators used in biotransformation reactions employing flavoproteins" J. Mol. Cat. B. Enzym. 2001. V. ll, P.541−550
- Barfoed M., Kirk O., Salmon S. «Enzymatic method for textile dyeing» US Patent6,805,718, October 19, 2004
- Bar-Nun N. and Mayer A. M «Cucurbitacins-repressors of induction of laccaseformation» Phytochemistry 1989. V. 28, P. 1369−1371
- Barton S.C., Gallaway J., Atanassov P. «Enzymatic biofuel cells for implantable andmicroscale devices» Chein. Rev. 2004. V. 104, P. 4867−4886
- Bauer C.G., Kuhn A., Gajovic N. Skorobogatko O., Holt P.J., Bruce N.C., Makower
- A., Lowe C.R., Scheller F.W. «New enzyme sensors for morphine and codeine based on morphine dehydrogenase and laccase» Fresenius J. Anal. Chem. 1999. V. 364, P. 179−183
- Bento I., Martins L.O., Lopes G.G., Carrondo MA., Lindley P.F. «Dioxygen reductionby multi-copper oxidases- a structural perspective» Dalton Trans. 2005. V. 21, P. 3507−3513
- Berka R. M, Schneider P., Golightly E.J., Brown S. H, Madden M., Brown K. M,
- Halkier T., Mondorf K, Xu F. «Characterization of the gene encoding an extracellular laccase of Myceliophthora thermophila and analysis of the recombinant enzyme expressed in Aspergillus oryzae» Appl. Environ. Microbiol. 1997. V. 63, P. 3151−3157
- Bertrand T., Jolivalt C., Caminade E., Joly N., Mougin C., Briozzo P. «Purificationand preliminary crystallographic study of Trametes versicolor laccase in its native form» Acta Cryst. 2002. D58, P. 319−321
- Bielli P. and Calabrese L. «Structure to function relationships in ceruloplasmin: amoonlighting» protein" Cell. Mol. Life Sei. 2002. V. 59, P. 1413−1427
- Blaich R. and Esser K. «Function of enzymes in wood destroying fungi IE. Multipleforms of laccase in white rot fungi» Arch. Microbiol. 1975. V. 103, P. 271−277
- Blanford C., Heath R., Armstrong F. «A stable electrode for high-potential, electrocatalytic O2 reduction based on rational attachment of a blue copper oxidase to a graphite surface» ChemComm. 2007. P. 1710−1712.
- Bogdanovskaya V.A., Tarasevich M.R., Hintsche R., Scheller F. «Electrochemicaltransformations of proteins adsorbed at carbon electrodes» Bioelectrochem. Bioenerget. 1988. V. 19, P. 581−584
- Bond A.M. «Chemical and electrochemical approaches to the investigation of redoxreactions of simple electron transfer metalloproteins» Inorg. Chim. Acta 1994. V. 226, P. 293−340
- Bourbonnais R, Paice M.G. «Oxidation of non-phenolic substrates. An expanded rolefor laccase in lignin biodegradation» FEB S1990. V. 267, P. 99−102.
- Bourbonnais R, Paice M.G., Freiermuth B., Bodie E., Bomeman S. «Reactivities ofvarious mediators and laccases with kraft pulp and lignin model compounds» Appl. Environ. Microbiol. 1997, V. 63, P. 4627−4632.
- Bourbonnais R., Leech D., Paice M.G. «Electrochemical analysis of the interactions oflaccase mediators with lignin model compounds» Biochim. Biophys. Acta 1998. V. 1379, P. 381−390
- Bourbonnais R, Rocherfort D., Paice M.G., Renand S., Leech D. «Transition metalcomplexes: a new class of laccase mediators for pulp bleaching» Tappi J. 2000. V. 83, P. 68−78
- Bourbonnais R, Rochefort D., Paice M.G., Renaud S., Leech D. «Oxidase process forpulp» US Patent № 6,660,128, December 9,2003
- Boutique J.-P., Burckett-Saint-Laurent J.C.T.R., Coosemans S.J.L., Goovaerts L.,
- Gualco L.M.P., Johnston J.P. «Pouched cleaning compositions» US Patent № 6,815,410, November 9, 2004
- Branchi B., Galli C., Gentili P. «Kinetics of oxidation of ben2yl alcohols by thedication and radical cation of ABTS. Comparison with Iaccase-ABTS oxidation: an apparent paradox» Org. Biomol. Chem. 2005. V. 3, P. 2604−2614
- Broman L., Malmstrom B.G., Aasa R., Vanngard T. «Quantitative electron spinresonance studies on native and denatured ceruloplasmin and laccase» J. Mol. Biol. 1962. V. 5, P. 301−310
- Burrows A.L., Hill H.A., Leese T.A., Mcintire W.S., Nakayama H., Sanghera G. S
- Direct electrochemistry of the enzyme, methylamine dehydrogenase, from bacterium W3A1″ Eur. J. Biochem. 1991. V. 199, P. 73−78
- Call H.P., Mucke I. «History, overview and applications of mediated lignolytic systems, especially laccase-mediator-systems (Lignozym®-process)» J. Biotechnol. 1997. V. 53, P. 163−202
- Cambria M.T., Cambria A., Ragusa S., Rizzarelli E. «Production, purification, andproperties of an extracellular laccase from Rigidoporus lignosus» Protein Expr. Purif. 2000. V. 18, P. 141−147
- Cammack R. " Biological electron transfer. Plug in a molecular diode" Nature 1992.1. V. 356, P. 288−289
- Campos R.- Kandelbauer A.- Robra K.H.- Cavaco-Paulo A.- Gubitz G.M. «Indigodegradation with purified laccases from Trametes hirsuta and Sclerotium rolfsii» J. Biotechnol 2001. V. 89, P. 131−139.
- Cantarella G., Galli C., Gentili P. «Free radical versus electron-transfer routes ofoxidation of hydrocarbons by laccase/mediator systems. Catalytic or stoichiometric procedures» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2003. V. 22, P. 135−144
- Caramyshev A.V., Lobachov V.M., Selivanov D.V., Sheval E.V., Vorobiev A.Kh.,
- Katasova O.N., Polyakov V.Y., Makarovi A.A., Sakharov I.Yu. «Micellar peroxidase-catalyzed synthesis of chiral polyaniline» Biomacromolecules 2007. V. 8, P. 2549−2555
- Carrico RJ., Malmstrom B.G., Vanngard T. «Reduction and oxidation of humanceruloplasmin. Evidence that a diamagnetic chromophore in the enzyme participates in the oxidase mechanism» Eur. J. Biochem. 1971. V. 22, P. 127−133
- Case D.A., Cheatham T.E., Darden T., Gohlke H., Luo R., Merz KM., Onufriev A.,
- Simmerling C., Wang B., Woods RJ. «The amber biomolecular simulation programs» J. Comput. Chem. 2005. V. 26, P. 1668−1688
- Cass A.E.G., Davis G" Francis G.D., Hill H.A.O., Aston W. J., Higgins I.J., Plotkin
- E.V., Scott L.D.L., Turner A.P.F. «Ferrocene-mediated enzyme electrode for amperometric determination of glucose» Anal. Chem. 1984. V. 56, P. 667−671
- Cha M.-K. and Kim I.-H. «Ceruloplasmin has a distinct active site for the catalyzingglutathione-dependent reduction of alkyl hydroperoxide» Biochemistry 1999. V. 38, P. 12 104−12 110
- Chefetz B., Chen Y., and Hadar Y. «Purification and characterization of laccase from
- Chaetomium thermophilium and its role in humification» Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64, P. 3175−3179.
- Chen T" Barton S.C., Binyamin G., Gao Z., Zhang Y., Kim H.-H, Heller A. «Aminiature biofuel cell» J. Am. Chem. Soc. 2001. V. 123, P. 8630−8631
- Cheng H.N., Delagrave S., Gu Q.-M, Murphy D. «Bio-bleaching of pulp using laccase, mediator, and chain transfer agent» WO 2 003 023 133, March 20, 2003a
- Cheng HN., Delagrave S., Gu Q.-M., Michalopoulos D., Murphy D. «Laccase activityenhancers „WO 2 003 023 043, March 20, 2003b
- Cheng HN., Delagrave S., Gu Q.-M, Muiphy D. „Enhancing laccase activity usingpro-oxidants and pro-degradants“ WO 2 003 023 142, March 20, 2003c
- Cheng HN., Delagrave S., Gu Q.-M., Michalopoulos D., Murphy D. „Laccase activityenhancers for pulp bleaching“ WO 2 003 023 134, March 20,2003d
- Christenson A., Dimcheva N., Ferapontova E.E., Gorton L., Ruzgas T., Stoica L.,
- Shleev S., Yaropolov A.I., Haltrich D., Thorneley R. N.F., Aust S.D. „Direct electron transfer between ligninolytic redox enzymes and electrodes“ Electroanalysis 2004. V. 16, P. 1074−1092
- Christenson A., Shleev S., Mano N., Heller A., Gorton L. „Redox potentials of the bluecopper sites of bilirubin oxidases“ Biochim. Biophys. Acta 2006. V. 1757, 16 341 641
- Claus H „Laccases and their occurrence in prokaiyotes“ Arch. Microbiol. 2003. V.179, P.145−150
- Claus H „Laceases: structure, reactions, distribution“ Micron 2004. V. 35, P. 93−96
- Colao MCh., Gandllo A.M., Buonocore V., Schiesser A., Ruzzi M. „Primary structureand transcription analysis of a laccase-encoding gene from the basidiomycete Trameles trogii“ Appl. Microbiol. Biotechnol. 2003. V. 63, P. 153−158
- Cole J.L., Ballou D.P., Solomon E.I. „Spectroscopic characterization of the peroxideintermediate in the reduction of dioxygen catalyzed by the multicopper oxidases“ J. Am. Chem. Soc. 1991. V. 113, 8544−8546
- Cole J.L., Tan G.O., E. K. Yang, Keith O. Hodgson, Solomon E.I. „Reactivity of thelaccase trinuclear copper active site with dioxygen: an X-ray absorption edge study“ J. Am. Chem. Soc. 1990. V. 112, P. 2243−2249
- Coll P.M., Fernandez-Abalos J. M,.Villanueva J-R, Santamaria R, Perez P.
- Purification and characterization of a phenoloxidase (laccase) from the lignin-degrading basidiomycete PM1 (CECT 2971)“ Appl. Environ. Microbiol. 1993a. V. 59, P. 2607−2613
- Coll P. M, Tabernero C., Santamaria R, Perez P. „Characterization and structuralanalysis of the laccase I gene from the newly isolated ligninolytic basidiomycete PM1 (CECT 2971)"Appl. Environ. Microbiol. 1993b. V. 59, P. 4129−4135
- Coman V., Ludwig R, Harreither W., Haltrich D., Gorton L“ Ruzgas T., Shleev S. „Adirect electron transfer-based glucose/oxygen biofuel cell operating in human serum“ Fuel Cells 2010. V. 10, P. 9−16
- Coman V., Vaz-Dominguez C., Ludwig R, Harreither W., Haltrich D., De Lacey A.,
- Ruzgas T., Gorton L., Shleev S. „A membrane-, mediator-, cofactor-less glucose/oxygen biofuel cell“ Phys. Chem. Chem. Phys. 2008. V. 10, P. 6093−6096
- Couto S. R and Herrera J.L.T. „Industrial and biotechnological1 applications oflaccases“ Biotechnol. Adv. 2006. V. 24, P. 500−513
- Dagys M., Haberska K, Shleev S., Arnebrant T., Kulys J., Ruzgas T. „Goldnanoparticle assisted bioelectrocatalytic reduction of oxygen by Trametes hirsuta laccase“ Electrochem. Commun. 2010. V. 12, P. 933−935
- Damkhus T., Fogt U. „Method of removing excess dye from print or colored textiles oryarn“ US Patent N2 6,409,771 June 25, 2002
- Das N., Sengupta S., Mukheijee M „Importance of laccase in vegetative growth of
- PleurotusJlorida“ Appl. Environ. Microbiol. 1997. V. 63, P. 4120−4122
- Dedeyan B., Klonowska A., Tagger S., Tron T., Iacazio G., Gil G., Le Petit J.
- Biochemical and molecular characterization of a laccase from Marasmius quercophilus» Appl. Environ. Microbiol 2000. V. 66, P. 925−929
- De Ley M and Osaki S. «Intramolecular electron transport in human ferroxidaseceruloplasmin)» Biochem. J. 1975. 151, P. 561−566
- Denium J. and Vanngard T. «The stoichiometry of the paramagnetic copper and theoxidation-reduction potentials of type I copper in human ceruloplasmin» Biochim. Biophys. Acta 1973. V. 310, P. 321−330
- Diamantidis G., Effosseb A., Potierb P., Ballyb R «Purification and characterization ofthe first bacterial laccase in the rhizospheric bacterium Azospirillum lipoferum» Soil Biol Biochem. 2000. V. 32, P. 919−927
- Dittmer J.K., Patel N.J., Dhawale S.W., Dhawale S.S. «Production of multiple laccaseisoforms by Phanerochaete chrysosporium grown under nutrient sufficiency» FEMSMicrobiology Letters 1997. V. 149, P. 65−70
- Dong J.L. and Zhang Y. Z «Purification and Characterization of Two Laccase1. oenzymes from a Ligninolytic Fungus Trametes gallica» Prep. Biochem. Biotech. 2004. V. 34, P. 179−194
- Ducros V., Brzozowski A.M., Wilson KS., Brown S.H., 0stergaard P., Schneider P.,
- Yaver D.S., Pedersen A.H., Davies G.J. «Crystal structure of the type-2 Cu depleted laccase from Coprinus cinereus at 2.2 A resolution». Nat. Struct. Biol. 1998. V. 5, P. 310−316.
- Ducros V., Brzozowski A. M, Wilson K.S., 0stergaard P., Schneider P., Svendson A.,
- Davies G.J. «Structure of the laccase from Coprinus cinereus at 1.68 A resolution: evidence for different 'type 2 Cu-depleted1 isoforms» Acta Cryst. 2001. V. D57, P. 333−336
- Dutton P.L. «Redox potentiometry: Determination of midpoint potentials of oxidationreduction components of biological electron-transfer systems» Methods Enzymol. 1978. V. 54, P. 411−435
- Duran N., Rosa MA., D’Annibale A., Gianfreda L. «Applications of laccases andtyrosinases (phenoloxidases) immobilized on different supports: a review» Enzyme Microb. Technol. 2002. V. 31, P. 907−931
- Echigo T., Ohno R. «Process for producing high-molecular-weight phenoliccompounds with myrothecium» US Patent № 6,190,891 February 20, 2001
- Ehresmann B., Imbault P., Well J.H. «Spectrophotometric determination of proteinconcentration in the cell extracts containing tRNA’s» Anal. Biochem. 1973. V. 54, P. 454−463
- Edens W.A., Goins T.Q., Dooley D., Hensonl J. M «Purification and characterizationof a secreted laccase of Gaeumannomyces graminis var. Tritici» Appl Environ. Microbiol. 1999. V. 65, P. 3071−3074
- Eggert C., Temp U., Dean J.F.D., Eriksson K.-E.L. «Lacease-mediated formation of thephenoxazinone derivative, cinnabarinic acid» FEBSLett. 1995. V. 376, P. 202−206
- Eggert C., Temp U., and Eriksson K. E «The ligninolytic system of the white rotfungus Pycnoporus cinnabarinus: purification and characterization of the lacease» Appl. Environ. Microbiol 1996. V. 62, P. 1151−1158.
- Eggert C., Temp U., Eriksson K-E. L. «Lacease is essential for lignin degradation bythe white-rot fungus Pycnoporus cinnabarinus». FEBS Letteers 1997. V. 407, P. 89−92
- Eggert C" LaFayette P. R, Temp U., Eriksson K.-E.L., Dean J.F.D. «Molecularanalysis of a laccase gene from the white rot fungus Pycnoporus cinnabarinus» Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64, P. 1766−1772
- Einsle O., Messerschmidt A., Stach P., Bourenkov G.P., Bartunik H.D., Huber R,
- Kroneck P.M. «Structure of cytochrome c nitrite reductase» Nature 1999. V. 400, P. 476−480
- Enguita F.J., Matias P. M, Martins L.O., Placido D., Henriques A.O., Carrondo M.A.
- Spore-coat laccase CotA from Bacillus subtilis: crystallization and preliminary X-ray characterization by the MAD method" Acta Cryst. 2002. V. D58, P. 1490−1493
- Enguita F.J., Martins L.O., Henriques A.O., Carrondo M.A. «Crystal structure of abacterial endospore Coat component: A laccase with enhanced thermostability properties» J. Biol. Chem., 2003. V. 278, P. 19 416−19 425
- Enguita F.J., Mar? al D., Martins L.O., Grenha R, Henriques A.O., Lindley P.F.,
- Carrondo MA. «Substrate and dioxygen binding to the endospore Coat laccase from Bacillus subtilis» J. Biol. Chem. 2004. V. 279, P. 23 472−23 476
- Esaka M, Fujisawa K., Goto M, Kisu Y. «Regulation of ascorbate oxidase expressionin pumpkin by auxin and copper» Plant Physiol. 1992. V. 100, P. 231−237
- Fabbrini M., Galli C., Gentili P. «Comparing the catalytic efficiency of some mediatorsof laccase» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2002. V.16, P. 231−240
- Falk K.E., Reinhammar B. «Visible and near-infrared circular dichroism of some bluecopper proteins» Biochim. Biophys. Acta, 1972, 285, 84−90
- Farneth W.E., Hasty N.M., Damore M.B., Chisholm D.A. «Oxygen scavengingcompositions and methods of use» WO 2 005 033 676, April 14,2005
- Ferapontova E.E., Shleev S., Ruzgas T., Stoica L., Christenson A., Tkac J., Yaropolov
- Ferraroni M., Duchi I., Myasoedova N.M., Leontievsky A.A., Golovleva L.A.,
- Scozzafava A., Briganti F. «Crystallization and preliminary structure analysis of the blue laccase from the ligninolytic fungus Panus tigrinus» Acta Cryst. 2005. V. F61, P. 205−207
- Frieden E., Hsieh H.S. «Ceruloplasmin: the copper transport protein with essentialoxidase activity» Adv. Enzymol. Ramb. 1976. V. 44, P. 187−236
- Freire RS., Pessoa C.A., Mello L.D., Kubota L.T. «Direct electron transfer: anapproach for electrochemical biosensors with higher selectivity and sensitivity» J.
- Braz. Chem. Soc. 2003. V. 14, P. 230−243
- Fukushima Y. and Kirk T.K. «Laccase component of the Ceriporiopsis subvermisporalignin-degrading system» Appl. Environ. Microbiol. 1995. V. 61, P. 872−876
- Galhaup C. and Haltrich D. «Enhanced formation of laccase activity by the white-rotfungus Trametes pubescens in the presence of copper» Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. V. 56, P. 225−232
- Galhaup C., Goller S., Peterbauer C.K., Strauss J., Haltrich D. «Characterization of themajor laccase isoenzyme from Trametes pubescens and regulation of its synthesis by metal ions» Microbiology 2002, V. 148, P. 2159−2169
- Galli C., Gentili P. «Chemical messengers: mediated oxidations with the enzymelaccase» J. Phys. Org. Chem. 2004. V. 17, P. 973−977.
- Gamelas J.A.F., Tavares A.P.M., Evtuguin D.V., Xavier A.M.B. «Oxygen bleaching ofkraft pulp with polyoxometalates and laccase applying a novel multi-stage process» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2005a. V. 33, P. 57−64
- Gamelas J.A.F., Gaspar A.R., Evtuguin D.V., Neto C.P. «Transition metal substitutedpolyoxotungstates for the oxygen delignification of kraft pulp» Applied Catalysis A: General 2005b.V. 295, P. 134−141
- Garavaglia S., Cambria M.T., Miglio M., Ragusa S., Iacobazzi V., Palmieri F.,
- D’Ambrosio C., Scaloni A., Rizzi M. «The structure of Rigidoporus lignosus laccase containing a full complement of copper ions, reveals an asymmetrical arrangement for the T3 copper pair» J. Mol. Biol. 2004. V. 342, P. 1519−1531
- Gardner RR, Glogowski M.W., Haught J.C., Baeck A.C., Convents A.C., Smets J.,
- Van Steenwinckel P.C.A., Gray P.G., Cruickshank G.D., Costello A., Duncan M. «Compositions for cleaning with softened water» W02006044952, April 27, 2006
- Garzillo A.M., Colao M.C., Buonocore V., Oliva K, Falcigno L., Saviano M., Santoro
- A.M., Zappala R., Bonomo R.P., Bianco C., Giardina P., Palmieri G., Sannia G. «Structural and kinetic characterization of native laccases from Pleurotus ostreatus, Rigidoporus lignosus, and Trametes trogii». J. Protein Chem. 2001. V. 20, P. 191 201
- Gelo-Pujic M., Kim H.H., Butlin N.G., Palmore G.T. «Electrochemical studies of atruncated laccase produced in Pichia pastoris» Appl. Environ. Microbiol. 1999. V. 65, P.5515−5521
- Gianfreda L., Xu F., Bollag J.-M. «Laccases: A useful group of oxidoreductiveenzymes» Bioremediation J. 1999. V. 3, P. 1−26
- Ghindilis A. L., Gavrilova V. P., Yaropolov A. I. «Laccase-based biosensor fordetermination of polyphenols: determination of catechols in tea» Biosens. Bioelectron. 1992. V. 7, P. 127−131
- Ghindilis A. «Direct electron transfer catalysed by enzymes: application for biosensordevelopment» Biochem. Soc. Tran. 2000. V. 28, P. 84−89
- Giardina P., Aurilia V., Cannio R, Marzullo L., Amoresano A., Siciliano R, Pucci P.,
- Sannia G. «The gene, protein and glycan structures of laccase from Pleurotus ostreatus» Eur. J. Biochem. 1996. V. 235, P. 508−515
- Giardina P., Palmieri G., Scaloni A., Fontanella B., Faraco V., Cennamo G., Sannia G.
- Protein and gene structure of a blue laccase from Pleurotus ostreatus" Biochem. J. 1999. V. 341, 655−663
- Goldfinch M.E. and Maguire G.A. «Investigation of the use of bilirubin oxidase tomeasure the apparent unbound bilirubin concentration in human plasma» Ann. Clin. Biochem. 1988. V. 25, P. 73−77
- Gomes S.A.S.S., Nogueira J.M.F., Rebelo M.J.F. «An amperometric biosensor forpolyphenolic compounds in red wine» Biosens. Bioelectron. 2004. V. 20, P. 12 111 216
- Gorbacheva M, Morozova O., Shumakovich G., Streltsov A., Shleev S., Yaropolov A.
- Enzymatic oxidation of manganese ions catalysed by laccase" Bioorg. Chem. 2009. V. 37, P. 35−49
- Gotoh Y., Kondo Y., Kaji H., Takeda A., Samejima T.J. «Characterization of copperatoms in bilirubin oxidase by spectroscopic analyses» J. Biochem. (Tokyo) 1989. V. 106, P. 621−626
- Gorton L., Lindgren A., Larsson T., Munteanu F.D., Ruzgas T., Gazaryan I. «Directelectron transfer between heme-containing enzymes and electrodes as basis for third generation biosensors» Anal. Chim. Acta 1999. V. 400, P. 91−108
- Grass G. and Rensing C. «CueO is a multi-copper oxidase that confers copper tolerancein Escherichia coli» Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. V. 286, P. 902−908
- Greco G., Sannino F., GianfiredaL., Toscanoa G., Cioffi M. «Dephenolisation of olivemill waste-waters by olive husk» Water Res. 1999, V. 33, P. 2905−3062
- Guillen F., Munoz C., Gomez-Toribio V., Martinez A.T., Martinez MJ. «Oxygenactivation during oxidation of methoxyhydroquinones by laccase from Pleurotus eryngii» Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66, P. 170−175
- Gunnarsson P.O., Nylen U., Pettersson G. «Kinetics of the interaction betweenceruloplasmin and reducing substrates» Eur. J. Biochem. 1973. V. 37, P. 41−46
- Guo H., Knobler C. M, Kaner R.B. «A chiral recognition polymer based onpoly aniline» Synthetic Metals 1999. V. 101, P. 44−47
- Guo J., Liang X.X., Mo P. S., Li G.X. «Purification and properties of bilirubin oxidasefromMyrothecium verrucaria» Appl. Biochem. Biotechnol 1991. V. 31, P. 135−143
- Guo L.H., Hill H.A.O. «Direct electrochemistry of proteins and enzymes» Adv. Inorg.
- Chem. 1991. V. 36, P. 341−375
- Gwyer J.D., Richardson D.J., Butt J.N. «Diode or tunnel-diode characteristics?
- Resolving the catalytic consequences of proton coupled electron transfer in a multi-centered oxidoreductase» J. Am. Chem. Soc. 2005. V. 127, P. 14 964−14 965
- Gunther Th., Pemer B., Gramss G. «Activities of phenol oxidizing enzymes ofectomycorrhizal fungi in axenic culture and in symbiosis with Scots pine (Pinus sylvestris L.)» J. Basic Microbiol. 1998. V. 38, P. 197−206
- Haberska K, Vaz-Dominguez C., De Lacey A.L., Dagys M, Reimann C.T., Shleev S.
- Direct electron transfer reactions between human ceruloplasmin and electrodes" Bioelectrochemistry 2009. V. 76, P. 34−41
- Hage R., Hora J., SwarthofFT., Twisker RS. «Method for enhancing the activity of anenzyme» US Patent № 6,225,275, Mayl, 2001
- Hagen W. R «Direct electron transfer of redox proteins at the bare glassy carbonelectrode» Eur. J. Biochem. 1989. V. 182, P. 523−530
- Haghighi B., Rahmati-Panah A., Shleev S., Gorton L. «Carbon ceramic electrodesmodified with laccase from Trametes hirsuta: fabrication, characterization and their use for phenolic compounds detection» Electroanalysis 2007. V. 19, P. 907−917
- Hakulinen N., Kiiskinen LL., Kruus K., Saloheimo M., Paananen A., Koivula A.,
- Rouvinen J. «Crystal structure of a laccase from Melanocarpus albomyces with an intact trinuclear copper site» Nat. Struct. Biol. 2002. V. 9, P. 601−605
- Heller A., Mano N. Kim H.-H., Zhang Y., Mao F., Chen T" Barton S.C. «Miniaturebiological fuel cell that is operational under physiological conditions, and associated devices and methods» W003106966, December 20,2003
- Heller A. «Miniature biofuel cells» Phys. Chem. Chem. Phys. 2004. V. 6, P. 209−216
- Heller A. «Biological fuel cell and methods» US Patent 7,018,735, March 28,2006
- Hiromi K, Yamaguchi Y., Sugiura Y., Iwamoto H, Hirose J. «Bilirubin oxidase from
- Trachyderma tsunodae K-2593, a multi-copper enzyme» Biosci. Biotechnol. Biochem. 1992. V. 56, P. 1349−1350
- Hirose J., Inoue K, Sakuragi H., Kikkawa M, Minakami M, Morikawa T., Iwamoto
- HL, Hiromi K. «Anions binding to bilirubin oxidase from Trachyderma tsunodae K-2593″ Inorg. Chim. Acta 1998. V. 273, P. 204−212
- Hirst J., Sucheta A., Ackrell B.A.C., Armstrong F. A. „Electrocatalytic voltammetry ofsuccinate dehydrogenase: direct quantification of the catalytic properties of a complex electron-transport en2yme“ J. Am. Chem. Soc. 1996. V. 118, P. 5031−5038
- Hyung K.H., Jun K.Y., Hong H.-G., Kim H.S., Shin W. „Immobilization of laccaseonto the gold electrode using /?-mercaptopropionate“ Bull. Korean Chem. Soc. 1997. V. 18, P. 564−566
- Hoegger P.J., Kilaru S., James T.Y., Thacker J.R., Kiies U. „Phylogenetic comparisonand classification of laccase and related multicopper oxidase protein sequences“ FEBSJ. 2006. V. 273, P. 2308−2326
- Huang R., Christenson P., Labuda I. M „Process for the preparation of nootkatone bylaccase catalysis“ US Patent № 6,200,786, March 13,2001
- Hublik G., Schinner F. „Characterization and immobilization of the laccase from
- Pleurolus ostreaius and its use for the continuous elimination of phenolic pollutants“ Enzyme Microb. Technol. 2000. V. 27, P. 330−336
- Hullo M.-F., Moszer I., Danchin A., Martin-Verstraete I. „CotA of Bacillus subtilis is acopper-dependent laccase“ J. Bacteriol 2001. V. 183, P. 5426−5430
- Hofer C. and Schlosser D. „Novel enzymatic oxidation of Mn2+ to Mn3+ catalyzed by afungal laccase“ FEBSLett. 1999. V. 451, P. 186−190
- Hiittermann A., Majcherczyk A., Mai C., Braun-Lullemann A., Fastenrath M.,
- Ikeda O. and Sakurai T. „Electron transfer reaction of stellacyanin at a bare glassycarbon electrode“ Eur. J. Biochem. 1994. V. 219, P. 813−819
- Itoh H., Hirota A., Hirayama K., Shin T., Murao S. Properties of ascorbate oxidaseproduced by Acremonium sp. HI-25. Biosci. Biotech. Biochem. 1995. V. 59, P. 1052−1056
- Jarosz-Wilkolazka A., Ruzgas T., Gorton L. „Amperometric detection of mono- anddiphenols at Cerrena unicolor laccase-modified graphite electrode: correlation between sensitivity and substrate structure“ Talanta 2005. V. 66, P. 1219−1224
- Jetten J.M., Van Den Dool R, Van Hartingsveldt W., Besemer A.C. „Process forselective oxidation of cellulose“ US Patent № 6,716,976, April 6, 2004
- Jin L., Liu H., Fang Y. „Ascorbic acid oxidase biosensor based on the glassy carbonelectrode modified with Nafion and methyl viologen“ Fenxi Huaxue 1992. V. 20,1. P. 515−519
- Johannes C., Majcherczyk A., Huttermann A. „Degradation of anthracene by laccaseof Trametes versicolor in the presence of different mediator compounds“ Appl. Microbiol. Biotechnol. 1996. V. 46, P. 313−317
- Johannes C., Majcherczyk A. „Natural mediators in the oxidation of polycyclicaromatic hydrocarbons by laccase mediator systems“ Appl. Environ. Microbiol. 2000a. V. 66, P. 524−528
- Johannes C., Majcherczyk A. „Laccase activity tests and laccase inhibitors“ J.
- Biotechnol. 2000b. V. 78, P. 193−199
- Johansen C., Deussen H.-J. „Antimicrobial composition containing an oxidoreductaseand an enhancer of the N-hydroxyanilide-type“ US Patent № 6,592,867, July 15, 2003
- Johnson D.L., Thompson J.L., Brinkmann S. M, Schuller K.A., Martin L.L.
- Electrochemical characterization of purified Rhus vernicifera laccase: voltammetric evidence for a sequential four-electron transfer» Biochemistry 2003. V. 42, P. 10 229−10 237
- Jong de E., Field J.A., Bont de J.A.M. «Aiyl alcohols in the physiology of ligninolyticfungi» FEMSMicrobiol Rev. 1994, V.13,P. 153−187
- Jung H., Xu F., Li K. «Purification and characterization of laccase from wooddegrading fungus Trichophyton rubrum LKY-7″ Enz. Microb. Technol. 2002. V. 30, P. 161−168
- Jonsson L.J., Palmqvist E., Nilvebrant N.-O., Hahn-Hagerdal B. „Detoxification ofwood hydrolysates with laccase and peroxidase from the white-rot fungus Trametes versicolor“ Appl. Microbiol. Biotechnol. 1998. V. 49, P. 691−697
- Kabsch W. and Sander C. „Dictionary, of protein secondary structure: Patternrecognition of hydrogen-bonded and geometrical features“ Biopolymers 1983. V. 22, P. 2577−2637
- Kane-Maguire L.A.P., MacDiarmid A.G., Norris I.D., Wallace G.G., Zheng W.
- Facile preparation of optically active polyanilines via the in situ chemical oxidative polymerisation of aniline» Synth. Met. 1999. V. 106, P. 171−176
- Karamyshev A.V., Shleev S.V., Koroleva O.V., Yaropolov A.I., Sakharov I.Yu.1.ccase-catalyzed synthesis of conducting polyaniline" Enzyme Microb. Technol. 2003. V. 33, P. 556−564
- Karhunen E., Niku-Paavola M.-L., Viikari L., Haltia T., van der Meer R.A., Duine J.A.
- A novel combination of prosthetic groups in a fungal laccase- PQQ and two copper atoms" FEBSLett. 1990. V. 267, P. 6−8
- Katz E. «Bioelectronics» Electroanalysis 2006. V. 18, P. 1855−1857
- Kawahara K., Suzuki S., Sakurai T., Nakahara A. «Characterization of cucumberascorbate oxidase and its reaction with hexacyanoferrate (II)» Arch. Biochem. Biophys. 1984. V. 241, P. 179−186
- Kawai S., Nakagawa M., Ohashi H. «Aromatic ring cleavage of a non-phenolic b-O-4lignin model dimer by laccase of Trametes versicolor in the presence of 1 -hydroxybenzotriazole» FEBS Lett. 1999. V. 446, P. 355−358
- Kersten P.J., Kalyanaraman B., Hammel K.E., Reinhammar B. and Kirk T.K.
- Comparison of lignin peroxidase, horseradish peroxidase and laccase in the oxidation of methoxybenzenes" Biochem. J. 1990. V. 268, 475−480
- Kiefer-Meyer M. C, Gomord V., O’Connell A., Halpin C., Faye L. «Cloning andsequence analysis of laccase-encoding cDNA clones from tobacco» Gene 1996. V.178, P. 205−207
- Kierulff J.V. «Modification of polysaccharides by means of a phenol oxidizingenzyme» US Patent № 6,660,503, December 9, 2003
- Kiiskinen L.-L., Viikari L., Kruus K. «Purification and characterisation of a novellaccase from the ascomycete Melanocarpus aJbomyces» Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002, V. 59, P. 198−204
- Kiiskinen L.L., Saloheimo M «Molecular cloning and expression in Saccharomycescerevisiae of a laccase gene from the ascomycete Melanocarpus albomyces» Appl. Environ. Microbiol. 2004. V. 70, P. 137−144
- Klein in J., Prodromidis MI., Karayannis M.I. «An enzymic method for thedetermination of bilirubin using an oxygen electrode» Electroanalysis 2000. V. 12, P. 292−295
- Klonowska A., Gaudin C., Fournel A., Asso M., Le Petit J., Giorgi M., Tron T.
- Characterization of a low redox potential laccase from the basidiomycete C30″ Eur. J. Biochem. 2002. V. 269, P. 6119−6125
- Ko E.-M, Leem Y.-E., Choi H.T. «Purification and characterization of laccaseisozymes from the white-rot basidiomycete Ganoderma lucidum» Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. V. 57, P. 98−102
- KojimaY., TsukudaY., KawaiY., Tsukamoto A., Sugiura J., Sakaino M, Kita Y.
- Cloning, sequence analysis, and expression of ligninolytic phenoloxidase genes of the white-rot basidiomycete Coriolus hirsutus" J. Biol. Chem. 1990. V. 265, P. 15 224−15 230
- Koroljova O., Stepanova E., Gavrilova V., Biniukov V., Jaropolov A., Varfolomeyev
- S., Scheller F., Makower A., Otto A. «Laccase of Coriolus zonatus: isolation, purification, and some physicochemical properties» Appl. Biochem.Biotech. 1999. V. 76, P. 115−128
- Kroneck P.M.H., Armstrong F.A., Merkle H., Marchesini A. «Ascorbate oxidase: molecular properties and catalytic activity» Adv. Chem. Ser. 1982. V. 200, P. 223 248
- Kruus K. «Laccase: a useful enzyme for industrial applications». Kemia Kemi 2000.1. V. 27, P. 184−186
- Kumar S.V.S., Phale P. S., Durani S., Wangikar P.P. «Combined sequence andstructure analysis of the fungal laccase family» Biotechnol. Bioeng. 2003. V. 83, P. 386−394
- Kumari H. L. and Sirsi M. «Purification and properties of laccase from Ganodermalucidum» Arch. Microbiol. 1972. V. 84, P. 350−357
- Kuznetsov A.M., Bogdanovskaya V.A., Tarasevich M. R, Gavrilova E.F. «Themechanism of cathode reduction of oxygen in a carbon carrier-laccase system» FEBSLett. 1987. V. 215, P. 219−222
- LaFayette P.R., Eriksson K.-E.L., Dean J.F.D. «Characterization and heterologousexpression of laccase cDNAs from xylem tissues of yellow-poplar (Liriodendron tulipifera)» Plant Molecular Biology 1999. V. 40, P. 23−35
- Lang G., Cotteret J. «Dyeing composition containing a laccase and method for dyeingkeratinous fibres» US Patent Application № 20 060 021 155, February 2, 2006
- Lante A., Crapisi A., Krastanov A., Spettoli P. «Biodegradation of phenols by laecaseimmobilised in a membrane reactor» Process Biochem. 2000. V. 36, P. 51−58
- Larrabee J.A. and Spiro T.G. «Cobalt11 substitution in the type 1 site of the multicopper oxidase Rhus laccase» Biochem. Biophys. Res. Commun. 1979. V. 88, P. 753−760
- Larsson T., Lindgren A., Ruzgas T. «Spectroelectrochemical study of cellobiosedehydrogenase and diaphorase in a thiol-modified gold capillary in the absence of mediators» Bioelectrochemistry 2001. V. 53,243−249
- Lee C.-W., Gray H.B., Anson F.C. «Catalysis of the reduction of dioxygen at graphiteelectrodes coated with fungal laccase A» J. Electroanal. Chem. 1984. V. 172, P. 289−300
- Lee S.-K, George S.D., Antholine W.E., Hedman B., Hodgson KO., Solomon E.I.
- Nature of the intermediate formed in the reduction of O2 to H2O2 at the trinuclear copper cluster active site in native laccase" J. Am. Chem. Soc. 2002. V. 124, P. 6180−6193
- Leite O.D., Fatibello-Filno O., de M. Barbosa A. «Determination of catecholamines inpharmaceutical formulations using a biosensor modified with a crude extract of fungi lacase (Pleurotus ostreatus•)» J. Braz. Chem. Soc. 2003. V. 14, P. 297−303
- Leonowicz and K. Grzywnowicz «Quantitative estimation of laccase forms in somewhite-rot fungi using syringaldazine as a substrate» Enzyme Microb. Technol. 1983. V. 3, P. 55−58
- Leonowicz A., Cho N.-S., Luterek J., Wilkolazka A., Wojtas-Wasilewska M.,
- Matuszewska A., Hofrichter M., Wesenberg D., Rogalski J. «Fungal laccase: properties and activity on lignin» J. Basic Microbiol. 2001. V. 41, P. 185−227
- Leontievsky A.A., Myasoedova N. M, Baskunov B.P., Evans C.S., Golovleva L.A.
- Transformation of 2,4,6-trichlorophenol by the white rot fungi Panus tigrinus and Coriolus versicolor" Biodegradation 2000. V. 11, P. 331−340
- Leontievsky A., Myasoedova N., Baskunov B., Golovleva L., Bucke C., Evans C.
- Transformation of 2,4,6-trichlorophenol by free and immobilized fungal laccase" Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. V. 57, P. 85−91
- Lewis E.A., Tolman, W.B. «Reactivity of dioxygen-copper systems» Chem. Rev. 2004.1. V. 104, P. 1047−1076
- Li J.-B., McMillin D. R «The electronic spectrum of Co (H) in the type 1 site of Rhusvernicifera laccase» Inorg. Chim. Acta 1990. V. 167, P. 119−122
- Li K, Xu F., and Eriksson K-E.L. «Comparison of fungal laccases and redox mediatorsin oxidation of a nonphenolic lignin model compound» Appl. Environ. Microbiol. 1999, V. 65, P. 2654−2660
- Li X., Wei Z., Zhang M, Peng X., Yu G., Teng M, Gong W. «Crystal structures of E. coli laccase CueO at different copper concentrations» Biochem. Biophys. Res. Commun. 2007. V. 354, P. 21−26
- Lin L.S. and Varner J.E. «Expression of ascorbic acid oxidase in zucchini squash
- Cucurbitapepo L.)» Plant Physiol. 1991. V. 96, P. 159−165
- Lindgren A., Tanaka M, Ruzgas T., Gorton L., Gazaryan I., Ishimori K, Morishima I.
- Direct electron transfer catalysed by recombinant forms of horseradish peroxidase: insight into the mechanism" Electrochem. Commun. 1999. V. 1, P. 171−175
- Lindgren A., Gorton L., Ruzgas T., Baminger U., Haltrich D., Schulein M «Directelectron transfer of cellobiose dehydrogenase from various biological origins at gold and graphite electrodes» J. Electroanal. Chem. 2001. V. 496, P. 76−81
- Lindley P.F., Card G., Zaitseva I, Zaitsev V., Reinhammar B., Selin-Lindgren E.,
- Yoshida K «An X-ray structural study of human ceruloplasmin in relation to ferroxidase activity» J. Biol. Inorg. Chem. 1997. V. 2, P. 454−463
- Liu W., Kumar J., Tripathy S., Samuelson L.A. «Enzymatic synthesis of conductingpolyaniline in micelle solutions» Langniuir 2002. V. 18- P. 9696−9704
- Ludwig R, Salamon A, Varga J, Zamocky M, Peterbauer CK, Kulbe KD, Haltrich D.
- Characterisation of cellobiose dehydrogenases from the white-rot fungi Trametes pubescens and Trametes villosa" Appl. Microbiol. Biotechnol. 2004. V. 64, 213 222
- Lund M., Felby C. «Process for treating pulp with laccase and a mediator to increasepaper wet strength» US Patent № 6,610,172, August 26, 2003
- Lyashenko A.V., Zhukhlistova N.E., Gabdoulkhakov A.G., Zhukova Y.N., Voelter W.,
- Ma, X., S. E. Rokita. «Role of oxygen during horseradish peroxidase turnover andinactivation» Biochem. Biophys. Res. Commun. 1988. V. 157, P. 160−165
- Macholan L. and Chmelikova B. «Plant tissue-based membrane biosensor for Lascorbic acid» Anal. Chim. Acta. 1986. V. 185, P. 187−193
- Machonkin T.E. «Spectroscopic and biochemical studies of multicopper oxidasesinvolved in iron metabolism» Ph.D. Thesis, Stanford University, Stanford, CA, USA, 2000
- Machonkin T.E., Musci G., Zhang H.H., Bonaccorsi di Patti M.C., Calabrese L.,
- Hedman B., Hodgson K.O., Solomon E.I. «Investigation of the anomalous spectroscopic features of the copper sites in chicken ceruloplasmin: comparison to human ceruloplasmin» Biochemistry 1999. V. 38, P. 11 093−11 102
- Machonkin T.E., Zhang EH., Hedman B., Hodgson K.O., Solomon E.I.
- Spectroscopic and magnetic studies of human ceruloplasmin: identification of a, redox-inactive reduces type 1 copper site" Biochemistry 1998. V. 37, P. 9570−9578
- Maganadze G.G., Shutyaev T.Yu. In: «Laser Ionization Mass Analysis» (Vertes A.,
- Gijbels R. and Adams F. Eds.) Chemical Analysis Series, 1993, V. 124, P. 505 549, J. Wiley and Sons, New York
- Malkin R, Malmstrom B.G., Vanngard T. «The reversible removal of one specificcopper (E) from fungal laccase» Eur. J. Biochem. 1969. V. 7, P. 253−259
- Malmstrom B.G. «Enzymology of Oxygen» Annu. Rev. Biochem. 1982. V. 51, P. 21−59
- Malovik V., Yaropolov A.I., Varfolomeev S.D. «Oxidation of lignins and theircomponents by oxygen in the presence of laccase from Polyporus versicolor. Lignin detection by an enzyme electrode» Collection Czech. Chem. Commun. 1984. V. 49, P. 1390−1394
- Mano N., Kim H.-H., Heller A. «On the relationship between the characteristics ofbilirubin oxidases and O2 cathodes based on their „wiring“» J. Phys. Chem. B 2002. V. 106, P. 8842−8848
- Mano N., Kim H-K, Zhang Y., Heller A. «An oxygen cathode operating in aphysiological solution» J. Am. Chem. Soc. 2002. V. 124, P. 6480−6486
- Marchesini A., Kroneck P. MH «Ascorbate oxidase from Cucurbita pepomedullosa.
- New method of purification and reinvestigation of properties» Eur. J. Biochem. 1979, V. 101, P. 65−76
- Marcus R.A. and Sutin N. «Electron transfers in chemistry and biology» Biochim.
- Biophys. Acta 1985. V. 811, P. 265−322
- Martins L.O., Soares C. M, Pereira M.M., Teixeira M, Costa T., Jones G.H.,
- Henriques A.O. «Molecular and biochemical characterization of a highly stable bacterial laccase that occurs as a structural component of the Bacillus subtilis endospore Coat» J. Biol. Chem. 2002. V. 277, P. 18 849−18 859
- Marzorati M, Danieli B., Haltrich D., Riva S. «Selective laccase-mediated oxidationof sugars derivatives» Green Chem. 2005. V. 7, P. 310−315
- Matijosyte I., Arends I.W.C.E., Sheldon R.A., S. de Vries. «Pre-steady state kineticstudies on the microsecond time scale of the laccase from Trametes versicolor» Inorg. Chim. Acta 2008. V. 361, 1202−1206
- Matsumoto K, Yamada R, Osajiama K. «Ascorbate electrode for determination of Lascorbic acid in food» Anal. Chem. 1981. V. 53, P. 1974−1979
- May S.W. «Applications of oxidoreductases» Curr. Opin. Biotechnol. 1999. V. 10,1. P. 370−375
- Mayer A. M and Staples RC. «Laccase: new functions for an old enzyme»
- Phytochemistry 2002. V. 60, P. 551−565
- MacDiarmid A.G. «Polyaniline and polypyrrole: where are we headed?» Synth. Met.1997. V. 84, P. 27−34
- MacDiamid A.G. «Synthetic metals: a novel role for organic polymers» Synth. Met.2002. V. 125, P. 11−22
- Messerschmidt A. and Huber R. «The blue oxidases, ascorbate oxidase, laccase andceruloplasmin. Modelling and structural relationships» Eur. J. Biochem. 1990. V. 187, P. 341−352
- Messerschmidt A., Ladenstein R, Huber R, Bolognesi M, Avigliano L., Petruzzelli
- R, Rossi A., Finazzi-Agro A. «Refined crystal structure of ascorbate oxidase at 1.9 A resolution». J. Mol. Biol. 1992. V. 224, P. 179−205
- Michizoe J., Ichinose H., Kamiya N., Maruyama T., Goto M. «Biodegradation ofphenolic environmental pollutants by a surfactant-laccase complex in organic media» J. Biosci. Bioeng. 2005. V. 99, P. 642−647
- Min K.-L.- Kim Y.-H.- Kim Y.W.- Jung H.S.- Hah Y.C. «Characterization of a novellaccase produced by the wood-rotting fungus Phellinus ribis» Arch. Biochem. Biophys. 2001. V. 392, P. 279−286
- Minteer S.D., Treu B.L., Duma R. «Direct electron transfer using enzymes inbioanodes, biocathodes, and biofuel cells» 2007. WO 2 007 084 249 A2, 56 pp.
- Minussi R, Pastore G. M, Duran N. «Potential application of laccase in the foodindustry» Trends Food Sci. Technol. 2002. V. 13, P. 205−216
- Mizutani K, Toyoda M., Sagara K., Takahashi N., Sato A., Kamitaka Y., Tsujimura S.,
- Nakanishi Y., Sugiura T., Yamaguchi S., Kano K., Mikamia B. «X-ray analysis of bilirubin oxidase from Myrothecium verrucaria at 2.3A resolution using a twinned crystal» Acta Cryst. 2010. V. F66, P. 765−770
- Molitoris HP., Esser K «Die phenoloxydasen des ascomyceten Podospora anserina.
- V. Eigenschafiten der laccase I nach weiterer reinigung» Arch. Microbiol. 1970. V. 72, P. 267−296
- Mondovi B., Befani O., Sabatini S. «Recent results on the active site of amineoxidases» Agents Actions 1984. V. 14, P. 356−357
- Morie-Bebel MM, Morris M.C., Menzie J.L., MeMillin D.R. «A mixed-metalderivative of laccase containing mercury (II) in the type 1 binding site» J. Am. Chem. Soc. 1984. V. 106, P. 3677−3678
- Munoz C., Guillen F., Martinez A.T. and Martinez MJ. «Laccase isoenzymes of
- Pleurotus eryngii: characterization, catalytic properties, and participation in activation of molecular oxygen and Mn2+ oxidation» Appl. Environ. Microbiol. 1997. V. 63, P. 2166−2174
- Murao S. and Tanaka N. «A new enzyme „bilirubin oxidase“ produced by
- Myrothecium verrucaria MT-1″ Agricult. Biol. Chem. 1981. V. 45 P. 2383−2384
- Nakagawa T., Tsujimura S., Kano K., Ikeda T. „Bilirubin oxidase and Fe(CN)6.3"/4"modified electrode allowing diffusion-controlled reduction of O2 to water at pH 7.0.“ Chem. Lett. 2003. V. 32, P. 54−55
- Nakamura T. „Purification and physico-chemical properties of laccase“ Biochim.
- Biophys. Acta 1958. V. 30, P. 44−52
- Nakamura T., Makino N., Ogura Y. „Purification and properties of ascorbate oxidasefrom cucumber“ J. Biochem. (Tokyo) 1968. V. 64, P. 189−195
- Naqui, A and S.D. Varfolomeev. „Inhibition mechanism of Polyporus laccase byfluoride ion“ FEBS Lett. 1980. V. 113, P. 157−160
- Nazaruk E., Michota A., Bukowska J., Shleev S., Gorton L., Bilewicz R. „Properties ofnative and hydrophobic laccases immobilized in the liquid-crystalline cubic phase on electrodes“ J. Biol. Inorg. Chem. 2007. V. 13, P. 335−344
- Newcomb E.H. „Effect of auxin on ascorbic acid oxidase activity in tobacco pith cells“
- P. Soc. Exp. Biol. Med. 1951. V. 76, P. 504−509
- Ng T.B., Wang H.X. „A homodimeric laccase with unique characteristics from theyellow mushroom Cantharellus cibarius“ Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004. V. 313, P. 37−41
- Nicholson R.S., Shain I. „Theory of stationary electrode polarography. Single scan andcyclic methods applied to reversible, irreversible, and kinetic systems"-?"a/. Chem. 1984. V. 36, P. 706−723
- Nilsson I., Moller A., Mattiasson B., Rubindamayugi MS.T., Welander U.
- Decolorization of synthetic and real textile wastewater by the use of white-rot fungi“ Enzyme Microb. Technol. 2006. V. 38, P. 94−100
- Nishizawa Y., Nakabayashi K, Shinagawa E. „Purification and characterization oflaccase from white rot fungus Trametes sanguined M85−2″ J. Ferment. Bioeng. 1995. V. 80, P. 91−93
- Nitta K., Kataoka K, Sakurai T. „Primary structure of a Japanese lacquer tree laccaseas a prototype enzyme of multicopper oxidases“ J. Inorg. Biochem. 2002. V. 91, P. 125−31
- Ong E., Pollock W.B., Smith M. „Cloning and sequence analysis of two laccasecomplementary DNAs from the ligninolytic basidiomycete Trametes versicolor“ Gene 1997. V. 196, P. 113−119
- Onuki T., Noguchi M., Mitamura J. „Hairdye composition comprising indoline and/oran indoline compound and laccase“ WO 78 274, Decrmber 28, 2000
- Ortel T.L., Takahashi N., Putnam F.W. „Structural model of human ceruloplasminbased on internal triplication, hydrophilic/hydrophobic character, and secondary structure of domains“ Proc. Natl. Acad. Sei. USA 1984. V. 81, P. 4761−4765
- Page C., Moser C., Chen X., Dutton, L. „Natural engineering principles of electrontunnelling in biological oxidation-reduction“ Nature 1999. V. 402, P. 47−52
- Palmore G., Tayhas R, Kim H.-H. „Electro-enzymic reduction of dioxygen to water inthe cathode compartment of a biofuel cell“ J. Electroanal. Chem. 1999. V. 464, P. 110−117
- Palmer A. E., Lee, S. K, Solomon E. I. „Decay of the peroxide intermediate in laccase: reductive cleavage of the O-O bond“ J. Am. Chem. Soc. 2001, V. 123, P. 6591−6599
- Palmeiri G., Giardina P., Marzullo L., Desiderio B., Nittii G., Cannio R, Sannia G.
- Stability and activity of a phenol oxidase from the ligninolytic fungus Pleurotus ostreatus“ Appl. Microbiol. Biotechnol. 1993. V. 39, P. 632−636
- Palmieri G., Giardina P., Bianco C., Scaloni A., Capasso A. and Sannia G. „A novelwhite laccase from Pleurotus ostreatus“ J. Biol. Chem. 1997. V. 272, P. 3 130 131 307
- Palmieri G., Giardina P., Bianco C., Fontanella B., Sannia G. „Copper induction oflaccase isoenzymes in the ligninolytic fungus Pleurotus ostreatus“ Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66, P. 920−924
- Palmieri G., Cennamo G., Faraco V., Amoresano A., Sannia G. and Giardina P.
- Atypical laccase isoenzymes from copper supplemented Pleurotus ostreatus cultures» EnzymeMicrob. Technol. 2003.V. 33, P. 135−325
- Palmore G.T.R. and Whitesides G.M. «Microbial and enzymic biofuel cells» ACS
- Symp. Ser. 1994. V. 566, Enzymatic Conversion of Biomass for Fuels Production, P. 271−290
- Palonen H, Saloheimo M, Viikari L., Kruus K. «Purification, characterization andsequence analysis of a laccase from the ascomycete Mauginiella sp» Enzyme
- Microb. Technol. 2003. V. 33, P. 854−862
- Pedersen L.S., Felby C. «Process for preparing a lignocellulose-based product, andproduct obtainable by the process» US Patent № 5,846,788 1998
- Pedersen L.S., Felby C., Munk N. «Process for increasing the charge on- alignocellulosic material» US Patent № 6,187,136, February 13,2001
- Pegasova T.V., Zwart P., Koroleva O.V., Stepanova E.V., Rebrikov D.V., Lamzin V.S.
- Crystallization and preliminary X-ray analysis of a four-copper lacease from Coriolus hirsutos" Acta Cryst. 2003. V. D59, P. 1459−1461
- Perdew J.P., Burke K., Ernzerhof M. «Generalized gradient approximation madesimple» Phys. Rev. Lett. 1996. V. 77, P. 3865−3868
- Perry B" Doumas B.T., Buffone G., Glick, M.O., Ching N. Ryder K «Measurement oftotal bilirubin by use of bilirubin oxidase» Clin. Chem. 1986. V. 32, P. 329−332
- Perry C.R., Smith M., Britnell C.H., Wood D.A., Thurston C.F. «Identification of twolacease genes in the cultivated mushroom Agaricus bisporus» J. Gen. Microbiol. 1993. V. 139, P. 1209−1218
- PiontekK, Antorini M, Choinowski T. «Crystal structure of a lacease from the fungus
- Trametes versicolor at 1.90-A resolution containing a full complement of coppers» J. Biol. Chem. 2002. V. 277, P. 37 663−37 669
- Pita M., Shleev S., Ruzgas T., Fernandez V.M., Yaropolov A.I., Gorton L. «Directheterogeneous electron transfer reactions of fungal laceases at bare and thiolmodified gold electrodes» Electrochem. Commun. 2006. V. 8, P. 747−753
- Potthast A., Rosenau T., Chen C.L., Gratzl J.S. «A novel method for the conversion ofbenzyl alcohols to benzaldehydes by laccase-catalyzed oxidation» J. Mol. Catal. A. 1996. V. 108, P. 5−9
- Portaccio M., Di Martino S., Maiuri P., Durante D., De Luca P., Lepore M.,
- Bencivenga U., Rossi S., De Maio A., Mita D.G. «Biosensors for phenolic compounds: The catechol as a substrate model» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2006. V. 41, P. 97−102
- Pron A. and Rannou P. «Processable conjugated polymers: from organicsemiconductors to organic metals and superconductors» Prog. Polym. Sci. 2002. V. 27, P. 35−90
- Quintanar L., Yoon J., Aznar C.P., Palmer A.E., Andersson KK, Britt R. D., Solomon
- E.I. «Spectroscopic and electronic structure studies of the trinuclear Cu cluster active site of the multicopper oxidase laccase: nature of its coordination unsaturation» J. Am. Chem. Soc. 2005. V. 127, P. 13 832−13 845
- Quintanar L., Stoj C., Taylor A.B., Hart P.J., Kosman D.J., Solomon E.I. «Shall wedance? How a multicopper oxidase chooses its electron transfer partner» Accounts Chem. Res. 2007. V. 40, P. 445−452
- Raebiger H, Lany S., Zunger A. «Charge self-regulation upon changing the oxidationstate of transition metals in insulators» Nature 2008. V. 453, P. 763−766
- Raghukumar C. «Fungi from marine habitats: an application in bioremediation»
- Mycological Res. 2000. V. 104, P. 1222−1226
- Ramirez P., Mano N., Andreu R., Ruzgas T., Heller A., Gorton L., Shleev S. «Directelectron transfer from graphite and functionalized gold electrodes to T1 and T2/T3copper centers of bilirubin oxidase» Biochim. Biophys. Acta 2008. V. 1777, P. 1364−1369
- Ranocha P., McDougall G., Hawkins S., Steijiades R., Borderies G., Stewart D.,
- Cabanes-Macheteau M.,. Boudet A.-M, Goffner D. «Biochemical characterization, molecular cloning and expression of laccases a divergent gene family — in poplar» Eur. J. Biochem. 1999. V. 259, P. 485−495
- Reid M.E. «Relation of vitamin C to cell size in the growing region of the primary rootof cowpea seedlings» Am. J. Bot. 1941. V. 28, P. 410−415
- Reinhammar B. R, Vanngard T.I. «The electron-accepting sites in Rhus verniciferalaccase as studied by anaerobic oxidation-reduction titrations» Eur. J. Biochem. 1971. V. 18, P. 463−468
- Reinhammar B.R.M. «Oxidation-reduction potentials of the electron acceptors inlaccases and stellacyanin» Biochim. Biophys. Acta 1972. V. 275, P. 245−259
- Reinhammar D., «Laccase» In: Copper Proteins and CopperEnzymes V. 3, P. 1−351.ntie R, Ed.) CRC Press: Boca Raton, Fla, 1984
- Rekha K, Gouda M.D., Thakur M.S., Karanth N.G. «Ascorbate oxidase basedamperometric biosensor for organophosphorous pesticide monitoring» Biosens. Bioelectron. 2000. V. 15, P. 499−502
- Ressine A., Vaz-Dominguez C., Fernandez V.M., De Lacey A.L., Laurell T., Ruzgas
- T., Shleev S. «Bioelectrochemical studies of azurin and laccase confined in three-dimensional chips based on gold-modified nano-/microstructured silicon» Biosens. Bioelectron. 2010. V. 25, P. 1001−1007
- Rosconi F., Fraguas L. F., Martinez-Drets G., Castro-Sowinski S. «Purification andcharacterization of a periplasmic laccase produced by Sinorhizobium meliloti» EnzymeMicrob. Technol. 2005. V. 36, P. 800−807
- Ryde U. «The coordination of the catalytic zinc ion in alcohol dehydrogenase studiedby combined quantum-chemical and molecular mechanics calculations» J. Comput-AidedMol. Des. 1996. V. 10, P. 153−164
- Ryde U. and Olsson M.H.M. «Structure, strain, and reorganization energy of bluecopper models in the protein» Inter. J. Quant. Chem. 2001. V. 81, P, 335−347
- Rulisek L., Solomon E.I., Ryde U. «A combined quantum and molecular mechanicalstudy of the O2 reductive cleavage in the catalytic cycle of multicopper oxidases» Inorg. Chem. 2005. V. 44, P. 5612−5628
- Rumbau V., Pomposo J.A., Alduncin J.A., Grande H., Mecerreyes D., Ochoteco E. «Anew Afunctional template for the enzymatic synthesis of conducting poly aniline» Enz. Microb. Technol. 2007. V. 40, P. 1412−1421
- Ryan S., Schnitzhofer W., Tzanov T., Cavaco-Paulo A., Giibitz G.M. «An acid-stablelaccase from Sclerotium rolfsii with potential for wool dye decolourization» Enzyme Microb. Technol. 2003. V. 33, P. 766−774
- Ryden L. and Bjork I. «Reinvestigation of some physicochemical and chemicalproperties of human ceruloplasmin (ferroxidase)» Biochemistry 1976. V. 15, P. 3411−3417
- Sakurai T. and Kataoka K. «Basic and applied features of multicopper oxidases, CueO, bilirubin oxidase, and laccase» Chem. Rec. 2007a. V. 7, P. 220−229
- Sakurai T. and Kataoka K «Structure and function of type 1 copper in multicopperoxidases» Cell. Mol. Life Sci. 2007b. V. 64, P. 2642−2656
- Sakasegawa S., Ishikawa H., Imamura S., Sakuraba H., Goda S., Ohshima T.
- Bilirubin oxidase activity of Bacillus subtilis CotA" Appl. Environ. Microbiol. 2006. V. 72, P. 972−975
- Santucci R, Ferri T., Morpurgo L., Savini I., Avigliano L. «Unmediated heterogeneouselectron transfer reaction of ascorbate oxidase and laccase at a gold electrode» Biochem. J. 1998. V. 332, P. 611−615
- Sakurai T., Zhan L., Fujita T., Kataoka K, Shimizu A., Samejima T., Yamaguchi S.
- Authentic and recombinant bilirubin oxidases are in different resting forms" Biosci. Biotechnol. Biochem. 2003. V. 67, P. 1157−1159
- Sakurai T. «Anaerobic reactions of Rhus vernicifera laccase and its type-2 copperdepleted derivatives with hexacyanoferrate (II)» Biochem J. 1992. V. 284, P. 681 685
- Sakurai T. «Cyclic voltammetry of cucumber ascorbate oxidase» Chem. Lett. 1996. P.481.482.
- Sato Y., Wuli B., Sederoff R, Whetten R «Molecular cloning and expression of eightlaccase cDNAs in loblolly pine (Pinus taedap J. Plant Res. 2001. V. 114, P. 147 155
- Schliephake K., Mainwaring D.E., Lonergan G.T., Jones, Baker W.L. „Transformationand degradation of the disazo dye Chicago Sky Blue by a purified laccase from Pycnoporus cinnabarinus“ Enzyme Microb. Technol. 2000. V. 27, P. 100−107
- Schmid G. and Corain B. „Nanoparticulated gold: syntheses, structures, electronics, and reactivities“ Eur. J. Inorg. Chem. 2003. V. 17,3081−3098
- Schneider P., Conrad L.S., Ebdrup S., Yde B. „Enhancement of enzyme reactions"1. US Patent 5,700,769,1997
- Schneider P., Pedersen A. „Enhancement of laccase reactions“ US Patent5,885,304, March 23, 1999
- Schneider P., Caspersen M.B., Mondorf K., Halkier T“ Skov L.K., 0stergaard P.R.,
- Brown KM., Brown S.H., XuF. „Characterization of a Coprinus cinereus laccase“ Enzyme Microb. Technol. 1999. V. 25, P. 471−545
- Schlosser D. and Hofer C. „Laccase-catalyzed oxidation of Mn2+ in the presence ofnatural Mn3+ chelators as a novel source of extracellular H2O2 production and its impact on manganese peroxidase“ Appl. Environ. Microbiol. 2002. V. 68, P. 35 143 521
- Sezgintiirk M K. and Dinckaya E. „An amperometric inhibitor biosensor for thedetermination of reduced glutathione (GSH) without any derivatization in some plants“ Bio sens. Bioelectron. 2004. V. 19, P. 835−841
- Sheldon R.A., Arends I.W.C.E. „Catalytic oxidations mediated by metal ions andnitroxyl radicals“ J. Mol. Catal. A: Chem. 2006. V. 251, P. 200−214
- Shi C., Clemmons J. „Single bath process for bleaching and dyeing textiles“
- WO 3 016 615, December 27, 2003
- Shimizu A., Kwon J.H., Sasaki T., Satoh T., Sakurai N., Sakurai T., Yamaguchi S.,
- Samejima T. vMyrothecium verrucaria bilirubin oxidase and its mutants for potential copper ligands» Biochemistry 1999. V. 38, P. 3034−3042
- Shin W., Sundaram U.M., Cole J.L., Zhang H.H., Hedman B., Hodgson K.O., Solomon
- E. I. «Chemical and spectroscopic definition of the peroxide-level intermediate in the multicopper oxidases: Relevance to the catalytic mechanism of dioxygenreduction to water» J. Am. Chem. Soc. 1996. V. 118, P. 3202−3215.
- Shin K.-S., Lee Y.-J «Purification and Characterization of a New Member of the1. ccase Family from the White-Rot Basidiomycete Coriolus hirsutus» Arch. Biochem. Biophys. 2000. V. 384, P. 109−115
- Shintaro F., Masahiro G., Hiroyuki W. «Biodegradation of dioxin using laccase»
- JP2001037465, February 13, 2001
- Shumakovich G.P., Shleev S.V., Morozova O.V., Khohlov P. S., Gazaryan I.G.,
- Yaropolov A.I. «Electrochemistry and kinetics of fungal laccase mediators» Bioelectrochemistry 2006. V. 69, P. 16−24
- Shleev S., Christenson A., Serezhenkov V., Burbaev D., Yaropolov A., Gorton L.,
- Ruzgas T. «Electrochemical redox transformations of T1 and T2 copper sites in native Trametes hirsuta laccase at gold electrode» Biochemical J. 2005a. V. 385, P. 745−754
- Shleev S., Jarosz-Wilkolazka A., Khalunina A., Morozova O., Yaropolov A., Ruzgas
- T., Gorton L. «Direct heterogeneous. electron transfer reactions of laccases from different origins on carbon electrodes» Bioelectrochemistry 2005b. V. 67, P. 115 124
- Shleev S., Kasmi A.E., Ruzgas T., Gorton L. «Direct heterogeneous electron transferreactions of bilirubin oxidase at a spectrographic graphite electrode» Electrochem. Commun. 2004a, V. 6, P. 934−939
- Shleev S.V., Khan Ir Gvon, Gazaryan I.G., Morozova O.V., Yaropolov A.I. «Novellaccase redox mediators: spectral, electrochemical and kinetic properties» Appl. Biochem. Biothechnol. 2003. V. Ill, P. 167−183
- Shleev S., Klis M, Wang M, Rogalski J., Bilewicz R., Gorton L. «Comparativespectroelectrochemical studies of lyophilised and non-lyophilised laccases from Cerrena unicolor basidiomycete» Electroanalysis 2007a. V. 19, P. 1039−1047
- Shleev S.V., Morozova O.V., Nikitina O.V., Gorshina E.S., Rusinova T.V.,
- Serezhenkov V.A., Burbaev D.S., Gazaryan I.G., Yaropolov A.I. «Comparison of physico-chemical characteristics of four laccases from different basidiomycetes» Biochimie 2004b. V. 86, P. 693−703
- Shleev S., Nikitina O., Christenson A., Reimann C.T., Yaropolov A.I., Ruzgas T.,
- Gorton L. «Characterization of two new multiforms of Trametes pubescens laccase» Bioorg. Chem. 2007b. V. 35, P. 35−49
- Shleev S., Persson P., Shumakovich G., Mazhugo Y., Yaropolov A., Ruzgas T., Gorton1. «Interaction of fungal laccases and laccase-mediator systems with lignin» EnzymeMicrob. Technol. 2006a. V. 39, P. 841−847
- Shleev S., Persson P., Shumakovich G., Mazhugo Y., Yaropolov A., Ruzgas T., Gorton1. «Laccase-based biosensors for monitoring lignin» Enzyme Microb. Technol. 2006b. V. 39, P. 835−840
- Shleev S., Pita M, Yaropolov A.I., Ruzgas T., Gorton L. «Direct heterogeneouselectron transfer reactions of Trametes hirsuta laccase at bare and thiol-modified gold electrodes» Electroanalysis 2006c. V. 18, P. 1901−1908
- Shleev S., Reimann C.T., Serezhenkov V., Burbaev D., Yaropolov A.I., Gorton L.,
- T.Ruzgas «Autoreduction and aggregation of fungal laccase in solution phase: Possible correlation with a resting form of laccase» Biochimie 2006d. V. 88, P. 1275−1285
- Shleev S. and Ruzgas T. «Transistor-like behaviour of a fungal laccase» Angew.
- Chemie Intern. Edd. 2008a. V. 47, P. 7270−7274
- Shleev S., Tkac J., Christenson A., Ruzgas T., Yaropolov A.I., Whittaker J.W., Gorton1. «Direct electron transfer between copper-containing proteins and electrodes» Biosens. Bioelectron. 2005c. V. 20, P. 2517−2554
- Shleev S., Wang Y., Gorbacheva M, Christenson A., Haltrich D., Ludwig R, Ruzgas
- T., Gorton L. «Direct heterogeneous electron transfer reactions of Bacillus halodurans bacterial blue multicopper oxidase» Electroanalysis 2008b. V. 20, P. 963−969
- Shleev S., Wettero, Magnusson K.-E., Ruzgas T. «Electrochemical characterization andapplication of azurin-modified gold electrodes for detection of superoxide» Biosens. Bioelectron. 2006e. V. 22, P. 213−219
- Shoji E. and Freund M.S. «Potentiometrie sensors based on the inductive effect on thepKa of poly (aniline): a non-enzymatic glucose sensor» J. Am. Chem. Soc. 2001. V. 123, P.33 83−33 84.
- Si J.Q. «Use of laccase in baking» US Patent № 6,296,883, October 2, 2001
- Siddiqi I. and Mangan C. «Electrochemical method for the determination of bilirubin insolution» EU Patent № 32 6524A2, January 28,1989
- Slomczynski D., Nakas J.P., Tanenbaum S.W. «Production and Characterization of1.ccase from Botrytis cinerea 61−34″ Appl. Microbiol. Biotechnol. 1995. V. 61, P. 907−912
- Soares G.M.B.- Costa-Ferreira Ml- de Amorim MT.P. „Decolorization of ananthraquinone-type dye using a laccase formulation“ Bioresour. Technol. 2001. V. 79, P. 171−177
- Solomon E.I., Baldwin M.J., Lowery M.D. „Electronic structures of active sites incopper proteins: contributions to reactivity“ Chem. Rev. 1992. V. 92, P. 521−542
- Solomon E.I., Tuczek F., Root D.E., Brown C.A. „Spectroscopy of binuclear dioxygencomplexes“ Chem. Rev. 1994. V. 94, P. 827−856
- Solomon E.I., Sundaram U.M., Machonkin T.E. „Multicopper Oxidases and
- Oxygenases“ Chem. Rev. 1996. V. 96, P. 2563−2606
- Solomon E.I., Xie X., Dey A. „Mixed valent sites in biological electron transfer“
- Chem. Soc. Rev. 2008. V. 37, P. 623−638
- Souza de C.G.M, Peralta R.M. „Purification and characterization of the main laccaseproduced by the white-rot fungus Pleurotus pulmonarius on wheat bran solid state medium“ J. Basic Microbiol. 2003. V. 43, P. 278−286
- Souza de C.G.M, Tychanowicz G. K, De Souza D. F., Peralta RM. „Production oflaccase isoforms by Pleurotus pulmonarius in response to presence of phenolic and aromatic compounds“ J. Basic Microbiol. 2004. V. 44, P. 129−136
- Spira-Solomon D.J., Allendorf M.D., Solomon E. I. „Low-temperature magneticcircular dichroism studies of native laccase: confirmation of a trinuclear copper active site“ J. Am. Chem. Soc. 1986. V. 108, P. 5318−5328
- Sterjiades R, Dean J.F.D., Eriksson K.-E.L. „Laccase from sycamore maple (Acerpseudoplatanus) polymerizes monolignols“ Plant Physiol. 1992. V. 99, P. 11 621 168
- Sucheta A., Ackrell B.A.C., Cochran B., Armstrong F.A. „Diode-like behavior of amitochondrial electron-transport enzyme“ Nature 1992. V. 356, P. 361−362
- Takahama U. and Oniki T. „Effects of ascorbate on the oxidation of derivatives ofhydroxycinnamic acid and the mechanism of oxidation of sinapic acid by cell wall-bound peroxidases“ Plant Cell Physiol. 1994. V. 35, P. 593−600
- Takahashi N., Ortel T.L., Putnam F.W. „Single-chain structure of humanceruloplasmin: the complete amino acid sequence of the whole molecule“ Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1984. V. 81, P. 390−394
- Tanaka N. and Murao S. „Purification and some properties of bilirubin oxidase of
- Myrothecium verrucaria MT-1 „Agric. Biol. Chem. 1982. V. 46, P. 2499−2503
- Tang S.-P.W., Coleman J.E., Myer Y.P. „Conformational studies of copper proteins.
- Pseudomonas blue protein and Polyporus laccase“ J. Biol. Chem. 1968. V. 243, P. 4286−4297
- Teke A.B., Sezginturk M.K., Teke M., DinCkaya E., Telefoncu A. „A bio-imprintedascorbate oxidase biosensor“ Intern. J. Environ. Anal. Chem. 2007. V. 87, P. 723 729
- Thakker G.D., Evans C. S. and Rao K. K „Purification and characterization of laccasefrom Monocillium indicum Saxena“ Appl. Microbiol. Biotechnol. 1992. V. 37, P. 321−323
- Thiyagarajan M., Samuelson L.A., Kumar J., Cholli A.L. „Helical conformationalspecificity of enzymatically synthesized water-soluble conducting polyaniline nanocomposites“ J. Am. Chem. Soc. 2003. V. 125, P. 11 502−11 503
- Thuesen M.H., Farver O., Reinhammar B., Ulstrup J. „Cyclic voltammetry andelectrocatalysis of the blue copper oxidase Polyporus versicolor laccase“ Acta Chem. Scand. 1998. V. 52, P. 555−562
- Thurnston C.F. „The structure and function of fungal laccase“ Microbiology 1994. V.140, P. 19−26
- Toshiaki K, Takashi W. „Decomposition method of polyurethane“ JP2004339438,1. December 2,2004
- Tomoaki N., Makoto K. „Method for decomposing polyolefin resin“ JP2003128835,1. May 8, 2003
- Topcagic S., Treu B.L., Minteer S.D. „Characterization/optimization of oxygenbiocathodes for membraneless biofuel cells“ Proc. Electrochem. Soc. 2005. V. 18, P. 230−242
- Treutler O. and Ahlrichs R. „Efficient molecular numerical integration schemes“ J.
- Chem. Phys. 1995. V. 102, P. 346−354
- Tsujimura S., Fujita M, Tatsumi H, Kano K., Ikeda T. „Bioelectrocatalysis-baseddihydrogen/dioxygen fuel cell operating at physiological pH>> Phys. Chem. Chem. Phys. 2001. V. 3, P. 1331−1335
- Tsujimura S., Kuriyama A., Fujieda N., Kano K., Ikeda T. „Mediatedspectroelectrochemical titration of proteins for redox potential measurements by a separator-less one-compartment bulk electrolysis method“ Anal. Biochem. 2005. V. 337, P. 325−331
- Tsujimura S., Nakagava T., Kano K., Ikeda T. „Kinetic study of directbioelectrocatalysis of dioxygen with bilirubin oxidase at carbon electrodes“ Electrochemistry (Tokio) 2004. V. 72, P. 437−439
- Tsujimura S., Tatsumi H., Ogawa J., Shimizu S., Kano K., Ikeda T.
- Bioelectrocatalytic reduction of dioxygen to water at neutral pH using bilirubin oxidase as an enzyme and 2,2'-azinobis (3-ethylbenzothiazolin-6-sulfonate) as an electron transfer mediator“ J. Electroanal. Chem. 2001. V. 496, P. 69−75
- Varfolomeev S.D., Kurochkin I.N., Yaropolov A.I. „Direct electron* transfer effectbiosensors“ Biosens. Bioelectron. 1996. V. 11, P. 863−871
- Vasil’eva I.S., Morozova O.V., Shumakovich G.P., Shleev S.V., Sakharov, I.Y.,
- Yaropolov A.I. „Laccase-catalyzed synthesis of optically active polyaniline“ Synthetic Metals 2007. V, 157, P. 684−689
- Vaz-Dominguez C., Campuzano S., Riidiger O., Pita M., Gorbacheva M, Shleev S.,
- Fernandez V., De Lacey A. „Laccase electrode for direct electrocatalytic reduction of O2 to H2O with high operational stability and resistance to chloride inhibition“ Biosensors and Bioelectronics, 2008, V. 24, P. 531−537
- Viikari L., Hase A., Qvintus-Leino P., Niku-Paavola M.-L. „Intermediate product forpreparation of lignin polymers and use thereof for production of wood materials“ US Patent № 6,280,855, August 28, 2001
- Vincent K.A., Parkin A., Armstrong F.A. „Investigating and exploiting theelectrocatalytic poperties of hydrogenases“ Chem. Rev. 2007. V. 107, P. 4366−4413
- Wahleithner J.A., Xu F., Brown KM, Brown S.H., Golightly E.J., Halkier T.,
- Kauppinen S., Pederson A., Schneider P. „The identification and characterization of four laccases from the plant pathogenic fungus Rhizoctonia solani“ Curr. Genet.1996. V. 29, P. 395−403
- Wang X., Watanabe H., Uchiyama Shunichi. „Amperometric L-ascorbic acidbiosensors equipped with enzyme micelle membrane“ Talanta 2008. V. 74, P. 1681−1685
- White G.A., Krupka R.M. „Ascorbic acid oxidase and ascorbic acid oxygenase of
- Myrothecium verrucaria“ Arch. Biochem. Biophys. 1965. V. 110, P. 448−461
- Wood D.A. „Inactivation of extracellular laccase during fruiting of Agaricus bisporus“
- J. Gen. Microbiol. 1980. V. 117, P. 339−345
- Wynn R.M., Sarkar H.K., Holwerda R.A., Knaff D.B. „Fluorescence associated withthe type 3 copper center of laccase“ FEBSLett. 1983. V. 156, P. 23−28
- Xu F. „Oxidation of phenols, anilines, and benzenethiols by fungal laccases: correlationbetween activity and redox potentials as well as halide inhibition“ Biochemistry 1996. V. 35, P. 7608−7614
- Xu F. „Effects of redox potential and hydroxide inhibition on the ph activity profile offungal laccases“ J. Biol. Chem. 1997. V. 272, P. 924−928
- Xu F., Berka KM., Wahleithner J.A., Nelson B.A., Shuster J.R., Brown S. H, Palmer
- A.E., Solomon E.I. „Site-directed mutations in fungal laccase: effect on redox potential, activity and pH profile“ Biochem. J. 1998. V. 334, P. 63−70
- Xu F., Palmer A. E, Yaver D.S., Berka R.M., Gambetta G.A., Brown S.H., Solomon E.I.
- Targeted mutations in a Trametes villosa laccase. Axial perturbations of the T1 copper“ J. Biol. Chem. 1999. V. 274, P. 12 372−12 375
- Xu F., Kulys J.J., Duke K, Li K, Krikstopaitis K, Deussen H-J.W., Abbate E.,
- Galinyte V., Schneider P. „Redox chemistry in laccase-catalyzed oxidation of N-Hydroxy compounds“ Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66, P. 2052−2056
- Xu F., Deussen H.-J.W., Lopez B., Lam L., Li K „Enzymatic and electrochemicaloxidation of N-hydroxy compounds: Redox potential, electron-transfer kinetics, and radical stability“ Eur. J. Biochem. 2001. V. 268, P. 4169−4176
- Xu F., Li K, Elder T.J. „N-hydroxy mediated laccase biocatalysis: recent progress onits mechanism and future prospect of its application“. Progress Biotechnol. 2002. V. 21, P. 89−104
- Xu F. „Application of oxidoreductases: recent progress“ Industrial Biotechnol. 2005.1. V. 1, P. 38−50
- Yague S., Terron M.C., Gonzalez T., Zapico E., Bocchini P., Galletti G.C., Gonzalez
- A.E. „Biotreatment of tannin-rich beer factory wasterwater with white-rot basidiomycete Coriolopsis gallica monitored by pyrolysis/gas chromatography/mass spectrometry“ Rapid Commun. Mass Spectrom. 2000. V. 14, P. 905−910
- Yang J. and Hu N. „Direct electron transfer for hemoglobin in biomembrane-likedimyristoyl phosphatidylcholine films on pyrolytic graphite electrodes“ Bioelectrochem. Bioenerg. 1999. V. 48, P. 117−127
- Yaropolov A.I., Kharybin A.N., Emneus J., Marko-Varga G., Gorton L. „Flowinjection analysis of phenols at a graphite electrode modified with co-immobilised laccase and tyrosinase“ Anal Chim. Acta 1995. V. 308, P. 137−144
- Yaropolov A.I., Kharybin A.N., Emneus J., Marko-Varga G., Gorton L.
- Electrochemical properties of some copper-containing oxidases“ Bioelectrochem. Bioenerg. 1996. V. 40, P. 49−57
- Yaropolov A. L, Skorobogat’ko O.V., Vartanov< S.S., Varfolomeev S.D. „Laccase:properties, catalytic mechanism, and applicability“ Appl. Biochem. Biotechnol. 1994. V. 49, P. 257−280
- Yaropolov A., Shleev S., Zaitseva E., Emneus J., Marko-Varga G., Gorton- L.
- Electroenzymatic reactions with oxygen on. laccase-modified electrodes in anhydrous (pure) organic solvent» Bioelectrochemistry 2007. V. 71', P. 157−162
- Yaver D.S., Xu F., Golightly E.J., Brown K. M, Brown S.H., Rey MW., Schneider P.,
- Halkier T., Mondorf K., Dalboge H. «Purification, characterization, molecular cloning, and expression of two laccase genes from the white rot basidiomycete Trametes villosa» Appl Environ. Microbiol. 1996. V. 62, P. 834−841
- Yaver D.S., Oveijero M.D.C., Xu F., Nelson B.A., Brown KM, Halkier T., Bemauer
- S., Brown S.H., Kauppinen S. «Molecular characterization of laccase genes from the basidiomycete Coprinus cinereus and heterologous expression of the laccase Lccl"Appl Environ. Microbiol. 1999. V. 65, P. 4943−4948
- Yoon C.-J. and Kim H.-H. «Electrochemical studies of immobilized laccases on themodified-gold electrodes» J. Korean Electrochem. Soc. 2004. V. 7, P. 26−31
- Yoshitake A., Katayama Y., Nakamura M, Iimura Y., Kawai S., Morohoshi N. «N1.nked carbohydrate chains protect laccase-DI from proteolysis in Coriolusversicolor» J. Gen. Microbiol. 1993. V. 139, P. 179−185
- Zaitsev V., Zaitseva I, Card G., Bax B., Ralph A., Lindley P. «The three-dimensionalstructure of human ceruloplasmin at 3.0 A resolution» Fold. Des. 1996. V. 1, P. 71
- Zhang W. and Li G. «Third-generation biosensors based on the direct electron transferof proteins» Analyt. Sci. 2004. V. 20, P. 603−609
- Zhang Y., Zhu C., Kan J. «Synthesis and characterization of ferromagnetic polyanilinewith conductivity in an applied magnetic field» J. Appl. Polymer Sci. 2008. V. 109, P. 3024−3029
- Zhao J. and H. S. Kwan «Characterization, molecular cloning, and differentialexpression analysis of laccase genes from the edible mushroom Lentinula edodes» Appl. Environ. Microbiol. 1999. V. 65, P. 4908−4913
- Zille A., Munteanu F.-D., Giibitz G.M., Cavaco-Paulo A. «Laccase kinetics ofdegradation and coupling reactions» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2005. V. 33, P. 23−28
- Zumarraga M, Bulter T., Shleev S., Polaina J., Martinez-Arias A., Plou F.J.,
- Ballesteros A., Alcalde M «In vitro evolution of a fungal laccase in high concentrations of organic cosolvents» Chem. Biol. 2007. V. 14, P. 1052−1064
- Zumarraga M., Camarero S., Shleev S., Martinez-Arias A., Ballesteros A., Plou F.,
- Alcalde M «Altering the laccase functionality by in vivo assembly of mutant libraries with different mutational spectra» Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics 2008a. V. 71, P. 250−260
- Работа выполнена при поддержке Государственного контракта № 02.467.11.3004, а также гранта РФФИ № 03−04−48 937, Европейского гранта ШСО-Сореписш № 1СА2-СТ-2000−10 050, Шведского Института и Шведского Научного Совета